TW201710286A - 抗ｖｅｇｆ、ｐｄｇｆ及／或其受體之結合蛋白 - Google Patents

Abstract

本發明揭示結合VEGF、PDGF及/或其受體中之一或多者之結合蛋白，包括抗體、CDR移植抗體、人類化抗體、結合片段、融合蛋白及其雙特異性或多特異性蛋白質。本發明亦揭示製造及使用該等結合蛋白之方法。

Description

抗VEGF、PDGF及/或其受體之結合蛋白

本國際申請案主張於2015年6月15日提出申請之美國臨時申請案第62/175,546號及於2016年2月5日提出申請之美國臨時申請案第62/291,964號的優先權，其各自係全文以引用方式併入本文中。

本發明係關於結合血管內皮生長因子(VEGF)及/或血小板源性生長因子(PDGF)以及其受體之抗體及其抗原結合片段以及多價及多特異性結合蛋白，及製造及在診斷、預防及/或治療急性及慢性發炎性疾病、癌症及其他病症中使用構築體的方法。

血管生成(自既有血管系統形成新血管)在許多疾病之發病機制中起作用，包括諸如年齡相關之黃斑變性(AMD)或糖尿病黃斑水腫(DME)等眼部疾病。血管內皮生長因子(VEGF)在調控正常及異常血管生成方面起作用(Ferrara等人(1997)Endocr.Rev.18：4-25)。業內(例如在美國專利第7,169,901號(其揭示用於抑制VEGF誘導之細胞增殖之VEGF抗體)及美國專利第7,070,959號(其揭示編碼能夠結合VEGF之融合蛋白之經分離核酸分子)中)提供若干抗VEGF劑。

用當前可用之治療劑靶向VEGF並非在所有患者中有效或無法有效地用於與發炎及/或血管生成相關之所有疾病。在抗VEGF單療 法後呈現較大非反應者群體，且疾病盛行率將僅隨全球老化群體增加而增加。

用於濕性AMD之當前較佳治療係由玻璃體內注射抗VEGF劑組成。然而，儘管抗VEGF療法會減少脈絡膜新血管形成，但其並不對成熟血管系統之退化具有作用。而且，當前藥劑無法提供抗纖維變性作用，因此一旦發生視網膜結瘢，即無法恢復視覺敏銳度。現有治療方案之其他限制包括患者不適、需要重複注射且伴有固有併發症，包括眼內炎、視網膜撕裂及脫落、眼內出血及白內障形成。眼科醫師亟需提供針對大量患者之每月玻璃體內治療及光學同調斷層攝影(OCT)量測。因此，業內對具有較大效能或可較不頻繁地遞送且仍達成最佳效能之AMD治療劑存在顯著的醫療及經濟需要。

血小板源性生長因子(PDGF)係參與調控來自既有血管組織之血管的生長因子。PDGF結合至新形成之異常血管中周細胞上之受體。此可能藉由例如在眼部病症(例如濕性AMD)期間提供保護性周細胞包膜而有助於異常血管之新血管形成。

業內已知多種經改造蛋白質，例如抗體、片段及能夠結合兩種或更多種抗原之多特異性結合蛋白。該等多特異性結合蛋白可使用細胞融合、化學偶聯或重組DNA技術來產生。業內已知多種多特異性結合蛋白結構且許多結構及方法具有不同的缺點。

業內已使用四源雜交瘤(quadroma)技術產生雙特異性抗體。雙特異性抗體亦可藉由化學偶聯兩個不同的mAb來產生。其他方式包括用雜雙官能交聯劑偶合兩個親代抗體、產生串聯單鏈Fv分子、雙價抗體、雙特異性雙價抗體、單鏈雙價抗體及二-雙價抗體。另外，業內已闡述在IgG之重鏈中包含兩個Fab重複且能夠結合四個抗原分子之多價抗體構築體(參見PCT公開案第WO 01/77342號及Miller等人(2003)J.Immunol.170(9)：4854-61)。

美國專利第7,612,181號(其全文以引用方式併入本文中)提供能夠以高親和力結合兩種或更多種抗原之新穎結合蛋白家族，其稱為雙可變結構域結合蛋白(DVD-Ig結合蛋白)或雙可變結構域免疫球蛋白(DVD-Ig)。DVD-Ig分子係可用於同時結合同一分子上之兩個不同表位或兩個不同分子之結合蛋白。DVD-Ig分子係包含融合至N末端恆定區之兩個可變結構域之獨特的結合蛋白。可變結構域可直接彼此融合或經由各類長度及胺基酸組成之合成肽連接體連接。DVD-Ig結合蛋白可經改造具有完整的功能性Fc結構域或以其他方式修飾之恆定結構域，以允許其調介適當效應物功能並展現其他期望性質。DVD-Ig格式可提供新穎治療模式，此歸因於其可變結構域對之選擇之撓性、兩個抗原結合結構域的定向及連結其之連接體之長度。

因此，儘管VEGF單療法在業內已取得一定成功，但業內仍需要在與VEGF結合方面展現較佳靶向、效率及/或效能以及參與發炎(例如眼部發炎)之其他路徑(例如PDGF路徑)之經改良靶向的構築體。單獨或呈組合形式之該等分子中任一者之經改良靶向可在例如預防、診斷及/或治療病症(例如血管生成、發炎性及/或眼部病症)方面產生改良。而且，儘管業內已提供具有各種優點及缺點之多種結構，但新穎可變結構域序列可進一步改良靶向VEGF及/或PDGF或其同源受體之結合蛋白之性質。

本文揭示能夠結合VEGF及/或PDGF及/或其同源受體之結合蛋白。在一些實施例中，結合蛋白係針對VEGF及/或PDGF之抗體或其抗原結合片段。在一些實施例中，結合蛋白為雙特異性且能夠結合VEGF及PDGF。在一些實施例中，結合蛋白包含表A、27-30、38-42、46-50或56-58中任一者之一或多條序列或彼等序列之CDR胺基酸殘基。

在各個實施例中，結合蛋白係能夠結合VEGF及/或PDGF及/或其同源受體中之一或多者之雙特異性或多特異性結合蛋白。在一些實施例中，結合蛋白係使用美國專利第7,612,181號(其全文以引用方式併入本文中)中所揭示之結合蛋白框架之雙可變結構域免疫球蛋白(DVD-Ig或DVD-Ig結合蛋白)。

在一些實施例中，DVD-Ig結合蛋白含有具體第一及第二多肽鏈，其各自包含包括形成結合靶(例如VEGF及/或PDGF或其同源受體)之功能性結合位點之序列(例如，選自表A、27-30、38-42、46-50或56-58中所列示之彼等之序列或彼等序列之CDR胺基酸殘基)的第一及第二可變結構域。在一些實施例中，結合蛋白之第一及第二多肽鏈各自獨立地包含VD1-(X1)n-VD2-C-X2，其中VD1係第一可變結構域；VD2係第二可變結構域；C係恆定結構域；X1係連接體；X2係存在或不存在之Fc區；n係0或1，且其中第一及第二多肽鏈上之VD1結構域形成VEGF、PDGF或同源受體之第一功能性靶結合位點，且第一及第二多肽鏈上之VD2結構域形成VEGF、PDGF或同源受體之第二功能性靶結合位點。在一些實施例中，(a)結合蛋白之第一多肽鏈包含VD1-(X1)n-VD2-C-X2，其中VD1係第一重鏈可變結構域；VD2係第二重鏈可變結構域；C係重鏈恆定結構域；X1係連接體；X2係Fc區；且n係0或1(即，X1及X2存在或不存在，此端視對於每一位置n是否獨立地經選擇為0或1而定)；及(b)結合蛋白之第二多肽鏈包含VD1-(X1)n-VD2-C-X2，其中VD1係第一輕鏈可變結構域；VD2係第二輕鏈可變結構域；C係輕鏈恆定結構域；X1係連接體；X2係Fc區；且對於X1 n係0或1且對於X2 n係0(即，Fc區不存在於第二多肽鏈上)；及(c)其中第一及第二多肽鏈上之VD1結構域形成VEGF、PDGF或同源受體之第一功能性靶結合位點，且第一及第二多肽鏈上之VD2結構域形成VEGF、PDGF或同源受體之第 二功能性靶結合位點。在一些實施例中，VD1位置形成VEGF之結合位點且VD2位置形成PDGF之結合位點。在一些實施例中，VD1及VD2位置處之CDR及/或可變結構域係抗體可變結構域，且恆定結構域係抗體恆定結構域。可在該等DVD-Ig結合蛋白結構中納入本文所揭示之CDR及/或可變結構域及/或第一及第二多肽鏈序列中之任一者，以形成VEGF及/或PDGF及/或其同源受體之結合結構域。

在一些實施例中，本文所揭示DVD-Ig構築體之第一及第二結合位點皆靶向VEGF。在一些實施例中，第一及第二結合位點皆靶向PDGF。在一些實施例中，第一結合位點靶向VEGF且第二結合位點靶向PDGF。在一些實施例中，第一結合位點靶向PDGF且第二結合位點靶向VEGF。在一些實施例中，Fc結構域存在於一條多肽鏈上且不存在於另一條上，或不存在於兩條多肽鏈上。在一些實施例中，每一多肽鏈上第一及第二可變結構域之序列(即，VD1及VD2位置)獨立地選自表A、27-30、38-42、46-50或56-58中之序列以形成功能性結合位點。在一些實施例中，第一及第二可變結構域之序列各自含有三個表A、27-30、38-42、46-50或56-58中所列示之所選序列之互補決定區(即，CDR 1-3)，且以與表中所顯示相同之順序排列，由此形成功能性結合位點(即，結合結構域能夠結合至其靶抗原VEGF或PDGF)。在一些實施例中，使用表中之序列，第一及第二多肽鏈上之成對可變結構域序列(即，第一鏈上之VD1序列與第二鏈上之VD1序列配對且第一鏈上之VD2序列與第二鏈上之VD2序列配對)形成結合靶VEGF及/或PDGF之功能性結合位點。在一些實施例中，結合蛋白能夠結合至VEGF及/或PDGF且具有經改良之結合親和力及/或中和功效、經改良之活體內效能、經改良之表現及/或經改良之類藥性(例如，熱穩定性、儲存穩定性、溶解度等)。

本文亦揭示製造及使用所主張結合蛋白例如在檢測、抑制、減 輕、預防及/或治療癌症、腫瘤、纖維化、腎病、發炎、年齡相關之黃斑變性(AMD)、濕性AMD、糖尿病視網膜病變、特徵在於異常VEGF及/或PDGF表現或活性之其他血管生成依賴性疾病或血管生成非依賴性疾病中的方法。

圖1A及圖1B係雙可變結構域(DVD)結合蛋白構築體之示意圖。

圖2A及圖2B顯示抗PDGF-BB抗體及抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子對ECM締合之PDGF-BB之反應性。

圖3圖解說明根據HUVEC/MSC共培養出芽分析抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子對出芽之抑制。

圖4係顯示Rho/huVEGF轉基因小鼠中視網膜下新血管形成之面積之條形圖。

圖5係顯示Rho/huVEGF轉基因小鼠中脈絡膜新血管形成之面積之條形圖。

圖6係比較不同治療組之未經治療之眼睛中的脈絡膜新血管形成之條形圖。

圖7係顯示Tet/視蛋白/VEGF小鼠中部分、全部及未脫落眼睛之數量之條形圖。

血管內皮生長因子(VEGF)係在胚胎發生、骨骼生長及生殖功能期間調控生理性血管生成之信號蛋白。VEGF之異常表現參與病理性血管生成且與腫瘤、眼內新血管形成病症及其他疾病相關。VEGF家族成員包括VEGF-A、胎盤生長因子(PGF)、VEGF-B、VEGF-C及VEGF-D。存在VEGF-A之源自單個8-外顯子VEGFA 基因之選擇式剪接的多種同種型。VEGF之生物效應受多個受體調介，該等受體包括兩個受體酪胺酸激酶，VEGF受體-1(VEGFR1)及VEGF受體-2 (VEGFR2)，其信號傳導性質不同。當細胞缺氧時，其產生低氧誘導因子(HIF)，其會釋放VEGF及其他調介劑從而觸發酪胺酸激酶路徑，使得血管生成(Ferrara等人(2003)Nat.Med.9：669-676)。在各個實施例中，本文所揭示之結合蛋白可結合一或多個VEGF家族成員，包括交替同種型，及/或可結合一或多個同源VEGF受體。

血小板源性生長因子(PDGF)係刺激間葉細胞及某些其他細胞類型之生長、存活及運動性之蛋白質。其在胚胎發育期間及在控制血管形成為成體方面具有重要功能。PDGF係由兩個A鏈(-AA)、兩個B鏈(-BB)鏈或該兩者之組合(-AB)構成之二聚體糖蛋白構成。業內存在經由兩個受體α(PDGFRA)及β(PDGFRB)調節細胞反應之五種不同的PDGF同種型(Heldin(2013)Cell Commun.Sig.11：97)。PDGF在驅動未分化間質及一些祖細胞群體之增殖方面起重要作用。過度活性或不適當PDGF信號傳導與某些惡性疾病以及特徵在於過度細胞增殖之非惡性疾病及其他發炎性病症的發展相關。在各個實施例中，本文所揭示之結合蛋白可結合一或多種PDGF同種型，及/或可結合一或多個同源PDGF受體。

結合蛋白

本文揭示能夠結合VEGF、PDGF及其同源受體中之一或多者之結合蛋白。在一些實施例中，結合蛋白係抗體或其抗原結合片段。在實施例中，結合蛋白係抗體、單株抗體、鼠類抗體、人類抗體、人類化抗體、雙特異性抗體、嵌合抗體、Fab、Fab' 、F(ab' )₂ 、ScFv、SMIP、親和體、厄維體(avimer)、反向抗體、奈米抗體、fynomab、結構域抗體或前述任一者之抗原結合片段。在實施例中，結合蛋白包含能夠結合VEGF、PDGF及其同源受體中之一或多者之抗體重鏈可變結構域序列及抗體輕鏈可變結構域序列。在實施例中，結合蛋白包含表27-30、38-42、46-50中所揭示之任一結合位點之成對重鏈及輕 鏈可變結構域序列或彼等可變結構域的CDR序列。表中可變結構域之CDR序列係以粗體來識別。

在一些實施例中，本文所揭示之結合蛋白為雙特異性或多特異性。雙特異性或多特異性構築體可為單價或二價。業內已知多種雙特異性或多特異性構築體(例如，參見Spiess等人(2015)Mol.Immunol.67；95-106)。雙特異性或多特異性構築體包括(但不限於)不對稱雙特異性抗體、不對稱雙特異性IgG4、CrossMab結合蛋白、雙特異性抗體、雙特異性結合蛋白、多特異性結合蛋白、DAF(雙作用Fab抗體；二合一)、DAF(雙作用Fab抗體；四合一)、DutaMab、DT-IgG、隆突於孔洞中(knobs-in-holes)結合蛋白、電荷對結合蛋白、Fab臂交換結合蛋白、SEED體、三功能抗體(Triomab)(三功能抗體雙特異性四源雜交瘤或雙特異性瑞莫韋比(removab))、LUZ-Y、Fcab、κλ體、iMab(創新性多聚體)及正交Fab。在一些實施例中，雙特異性或多特異性構築體係DVD-Ig結合蛋白、IgG(H)-scFv、scFv-(H)IgG、IgG(L)-scFv、scFv-(L)IgG、IgG(L、H)-Fv、IgG(H)-V、V(H)-IgG、IgG(L)-V、V(L)-IgG、KIH IgG-scFab、2scFv-IgG、IgG-2scFv、scFv4-Ig、Zybody或DVI-IgG(四合一)。在一些實施例中，雙特異性或多特異性構築體亦可為奈米抗體(或VHH)、雙特異性串聯奈米抗體、雙特異性三價串聯奈米抗體、奈米抗體-HSA、BiTE(雙特異性T細胞銜接物)結合蛋白、雙價抗體、DART(雙親和力重靶向)結合蛋白、TandAb(四價雙特異性串聯抗體)、sc雙價抗體、sc雙價抗體-CH3、雙價抗體-CH3、三體、微抗體、微小抗體、TriBi微小抗體、scFv-CH3 KIH、Fab-scFv、scFv-CH-CL-scFv、F(ab’)2、F(ab’)2scFv2、scFv-KIH、Fab-scFv-Fc、四價HCAb、sc雙價抗體-Fc、雙價抗體-Fc、串聯scFv-Fc、Fabsc、bsFc-1/2、CODV-Ig(交叉雙可變免疫球蛋白)、biclonics抗體或內抗體。雙特異性或多特異性構築體亦包括例如對接 及鎖定(Dock and Lock)結合蛋白、ImmTAC、HSA體、sc雙價抗體-HSA、串聯scFv-毒素、IgG-IgG結合蛋白、Cov-X-體及scFv1-PEG-scFv2。在一些實施例中，雙特異性或多特異性構築體係DVD-Ig結合蛋白、CrossMab結合蛋白、雙價抗體、串聯單鏈Fv分子、雙特異性雙價抗體、單鏈雙價抗體分子或二-雙價抗體。在一些實施例中，結合蛋白係DVD-Ig結合蛋白。例如，參見美國專利第7,612,181號(其係全文以引用方式併入本文中)。雙特異性或多特異性構築體可包含VEGF、PDGF及/或其受體之一或多個結合位點。雙特異性或多特異性構築體可僅包含VEGF、PDGF及/或其受體之結合位點或可包含其他抗原靶之其他結合位點。雙特異性或多特異性構築體可包含例如使用本文所揭示之彼等不同的CDR組或可變結構域之針對VEGF、PDGF及/或其受體上之一個以上表位之結合位點，以形成靶向不同表位之結合位點。

在各個實施例中，結合蛋白能夠結合VEGF，且包含SEQ ID NO：17之CDR 1-3及SEQ ID NO：18之CDR 1-3、SEQ ID NO：19之CDR 1-3及SEQ ID NO：20之CDR 1-3、SEQ ID NO：21之CDR 1-3及SEQ ID NO：22之CDR 1-3、SEQ ID NO：23之CDR 1-3及SEQ ID NO：24之CDR 1-3、SEQ ID NO：25之CDR 1-3及SEQ ID NO：26之CDR 1-3、SEQ ID NO：27之CDR 1-3及SEQ ID NO：28之CDR 1-3、SEQ ID NO：29之CDR 1-3及SEQ ID NO：30之CDR 1-3、SEQ ID NO：31之CDR 1-3及SEQ ID NO：32之CDR 1-3、SEQ ID NO：33之CDR 1-3及SEQ ID NO：34之CDR 1-3、SEQ ID NO：35之CDR 1-3及SEQ ID NO：36之CDR 1-3、SEQ ID NO：37之CDR 1-3及SEQ ID NO：38之CDR 1-3、SEQ ID NO：39之CDR 1-3及SEQ ID NO：40之CDR 1-3、SEQ ID NO：41之CDR 1-3及SEQ ID NO：42之CDR 1-3、或SEQ ID NO：43之CDR 1-3及SEQ ID NO：44之CDR 1-3。在 實施例中，結合蛋白能夠結合VEGF，且包含SEQ ID NO：17及SEQ ID NO：18、SEQ ID NO：19及SEQ ID NO：20、SEQ ID NO：21及SEQ ID NO：22、SEQ ID NO：23及SEQ ID NO：24、SEQ ID NO：25及SEQ ID NO：26、SEQ ID NO：27及SEQ ID NO：28、SEQ ID NO：29及SEQ ID NO：30、SEQ ID NO：31及SEQ ID NO：32、SEQ ID NO：33及SEQ ID NO：34、SEQ ID NO：35及SEQ ID NO：36、SEQ ID NO：37及SEQ ID NO：38、SEQ ID NO：39及SEQ ID NO：40、SEQ ID NO：41及SEQ ID NO：42、或SEQ ID NO：43及SEQ ID NO：44。能夠結合VEGF之該等結合蛋白中之任一者亦可能夠結合PDGF，且可包含如本文所述之任一PDGF結合序列。

在各個實施例中，結合蛋白能夠結合PDGF，且包含SEQ ID NO：1之CDR 1-3及SEQ ID NO：2之CDR 1-3、SEQ ID NO：3之CDR 1-3及SEQ ID NO：4之CDR 1-3、SEQ ID NO：5之CDR 1-3及SEQ ID NO：6之CDR 1-3、SEQ ID NO：7之CDR 1-3及SEQ ID NO：8之CDR 1-3、SEQ ID NO：9之CDR 1-3及SEQ ID NO：10之CDR 1-3、SEQ ID NO：11之CDR 1-3及SEQ ID NO：12之CDR 1-3、SEQ ID NO：13之CDR 1-3及SEQ ID NO：14之CDR 1-3、SEQ ID NO：15之CDR 1-3及SEQ ID NO：16之CDR 1-3、或SEQ ID NO：211之CDR 1-3及SEQ ID NO：212之CDR 1-3。在實施例中，結合蛋白能夠結合PDGF，且包含SEQ ID NO：1及SEQ ID NO：2、SEQ ID NO：3及SEQ ID NO：4、SEQ ID NO：5及SEQ ID NO：6、SEQ ID NO：7及SEQ ID NO：8、SEQ ID NO：9及SEQ ID NO：10、SEQ ID NO：11及SEQ ID NO：12、SEQ ID NO：13及SEQ ID NO：14、SEQ ID NO：15及SEQ ID NO：16、或SEQ ID NO：211及SEQ ID NO：212。能夠結合PDGF之該等結合蛋白中之任一者亦可能夠結合VEGF，且可包含如本文所述之任一VEGF結合序列。

在實施例中，結合蛋白係能夠結合VEGF、PDGF及其同源受體中之一或多者之雙特異性或多特異性抗體，或能夠結合靶之另一多特異性構築體。在某些實施例中，治療係用已藉由以下方式產生之雙特異性抗體來進行：四源雜交瘤技術(Milstein及Cuello(1983)Nature 305(5934)：537-40)、化學偶聯兩個不同的單株抗體(Staerz等人(1985)Nature 314(6012)：628-31)或在Fc區中引入突變之隆突於孔洞中或類似方式(Holliger等人(1993)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 90(14)：6444-6448)。在一些實施例中，多特異性結合蛋白係雙可變結構域免疫球蛋白(DVD-Ig)，例如如美國專利第7,612,181號(其係全文以引用方式併入本文中)中所揭示。在實施例中，DVD-Ig結合蛋白包含一或多個結合位點，該等結合位點包含表27-30、38-42、46-50或56-58中所揭示之任一結合位點之成對重鏈及輕鏈可變結構域序列或彼等可變結構域之CDR序列。例如，VEGF之結合位點可包含表27或38-42中任一者之一組成對重鏈及輕鏈可變結構域序列或彼等序列之CDR區，而PDGF可包含表28或46-50中之成對重鏈及輕鏈可變結構域序列或彼等序列之CDR區。該等序列中一些之CDR區顯示於表A及表57中。

在一些實施例中，本文所揭示之多特異性結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，且允許與組合抗體療法相比較少之注射或較低之活性劑濃度。

在一些實施例中，DVD-Ig結合蛋白包含各自獨立地包含VD1-(X1)n-VD2-C-X2之第一及第二多肽鏈，其中：VD1係第一可變結構域；VD2係第二可變結構域；C係恆定結構域；X1係連接體；X2係存在或不存在之Fc區；在第一及第二鏈上n獨立地係0或1，且其中第一及第二多肽鏈上之VD1結構域形成第一功能性靶結合位點，且第一及第二多肽鏈上之VD2結構域形成第二功能性靶結合位點。 在一些實施例中，結合蛋白能夠例如使用表27-30、38-42、46-50或56-58中任一者之一組成對序列結合VEGF、PDGF及其同源受體中之一或多者。在一些實施例中，結合蛋白包含第一及第二多肽鏈上之VD1序列(即，第一鏈上之VD1序列與第二鏈上之VD1序列配對)，該等VD1序列一起形成能夠結合選自VEGF、PDGF及其同源受體之靶之結合結構域。在一些實施例中，結合蛋白能夠結合VD1及VD2位置二者處之VEGF。在一些實施例中，結合蛋白能夠結合VD1及VD2位置二者處之PDGF。在一些實施例中，結合蛋白能夠結合VD1位置處之VEGF及VD2位置處之PDGF。在一些實施例中，結合蛋白能夠結合VD1位置處之PDGF及VD2位置處之VEGF。

當結合蛋白包含選自表27-30、38-42、46-50或56-58中之任一者之序列之CDR時，CDR係以藉由表中之序列指定且藉由適宜框架序列分開之順序排列以形成功能性結合位點。選自形成靶之功能性結合位點(例如，VEGF及/或PDGF之結合位點)之表的成對序列或彼等序列的CDR可位於第一及第二多肽鏈上之VD1或VD2位置以形成VD1或VD2結構域處之結合位點。

本文所揭示之結合蛋白包含能夠結合至第一及第二靶抗原之VD1及VD2結合結構域。如本文所用，VD1結構域或VD2結構域或VD1位置或VD2位置可指一條多肽鏈(例如，VD1重鏈序列)上之可變結構域序列或第一及第二多肽鏈二者(例如，VD1重鏈序列及VD1輕鏈序列)上之可變結構域序列，該等可變結構域序列一起形成功能性結合位點，如論述其之上下文所指示。

在一些實施例中，DVD-Ig結合蛋白可包含兩條第一多肽鏈及兩條第二多肽鏈，從而在構築體之兩個臂上形成四個功能性結合位點。具有兩個臂、每一臂皆包含第一及第二多肽鏈及兩個功能性結合位點之四鏈結構之實例顯示於圖1中。

在實施例中，DVD-Ig結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，其中VEGF之結合位點包含SEQ ID NO：17之CDR 1-3及SEQ ID NO：18之CDR 1-3、SEQ ID NO：19之CDR 1-3及SEQ ID NO：20之CDR 1-3、SEQ ID NO：21之CDR 1-3及SEQ ID NO：22之CDR 1-3、SEQ ID NO：23之CDR 1-3及SEQ ID NO：24之CDR 1-3、SEQ ID NO：25之CDR 1-3及SEQ ID NO：26之CDR 1-3、SEQ ID NO：27之CDR 1-3及SEQ ID NO：28之CDR 1-3、SEQ ID NO：29之CDR 1-3及SEQ ID NO：30之CDR 1-3、SEQ ID NO：31之CDR 1-3及SEQ ID NO：32之CDR 1-3、SEQ ID NO：33之CDR 1-3及SEQ ID NO：34之CDR 1-3、SEQ ID NO：35之CDR 1-3及SEQ ID NO：36之CDR 1-3、SEQ ID NO：37之CDR 1-3及SEQ ID NO：38之CDR 1-3、SEQ ID NO：39之CDR 1-3及SEQ ID NO：40之CDR 1-3、SEQ ID NO：41之CDR 1-3及SEQ ID NO：42之CDR 1-3、或SEQ ID NO：43之CDR 1-3及SEQ ID NO：44之CDR 1-3。在實施例中，VEGF之結合位點包含SEQ ID NO：17及SEQ ID NO：18、SEQ ID NO：19及SEQ ID NO：20、SEQ ID NO：21及SEQ ID NO：22、SEQ ID NO：23及SEQ ID NO：24、SEQ ID NO：25及SEQ ID NO：26、SEQ ID NO：27及SEQ ID NO：28、SEQ ID NO：29及SEQ ID NO：30、SEQ ID NO：31及SEQ ID NO：32、SEQ ID NO：33及SEQ ID NO：34、SEQ ID NO：35及SEQ ID NO：36、SEQ ID NO：37及SEQ ID NO：38、SEQ ID NO：39及SEQ ID NO：40、SEQ ID NO：41及SEQ ID NO：42、或SEQ ID NO：43及SEQ ID NO：44。

在實施例中，揭示能夠結合VEGF及PDGF之DVD-Ig結合蛋白，其中PDGF之結合位點包含SEQ ID NO：1之CDR 1-3及SEQ ID NO：2之CDR 1-3、SEQ ID NO：3之CDR 1-3及SEQ ID NO：4之CDR 1-3、SEQ ID NO：5之CDR 1-3及SEQ ID NO：6之CDR 1-3、SEQ ID NO：7之CDR 1-3及SEQ ID NO：8之CDR 1-3、SEQ ID NO：9之CDR 1-3及SEQ ID NO：10之CDR 1-3、SEQ ID NO：11之CDR 1-3及SEQ ID NO：12之CDR 1-3、SEQ ID NO：13之CDR 1-3及SEQ ID NO：14之CDR 1-3、SEQ ID NO：15之CDR 1-3及SEQ ID NO：16之CDR 1-3、或SEQ ID NO：211之CDR 1-3及SEQ ID NO：212之CDR 1-3。在實施例中，PDGF之結合位點包含SEQ ID NO：1及SEQ ID NO：2、SEQ ID NO：3及SEQ ID NO：4、SEQ ID NO：5及SEQ ID NO：6、SEQ ID NO：7及SEQ ID NO：8、SEQ ID NO：9及SEQ ID NO：10、SEQ ID NO：11及SEQ ID NO：12、SEQ ID NO：13及SEQ ID NO：14、SEQ ID NO：15及SEQ ID NO：16、或SEQ ID NO：211及SEQ ID NO：212。

在實施例中，DVD-Ig結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，其中VEGF之結合位點包含SEQ ID NO：17之CDR 1-3及SEQ ID NO：18之CDR 1-3、SEQ ID NO：19之CDR 1-3及SEQ ID NO：20之CDR 1-3、SEQ ID NO：21之CDR 1-3及SEQ ID NO：22之CDR 1-3、SEQ ID NO：23之CDR 1-3及SEQ ID NO：24之CDR 1-3、SEQ ID NO：25之CDR 1-3及SEQ ID NO：26之CDR 1-3、SEQ ID NO：27之CDR 1-3及SEQ ID NO：28之CDR 1-3、SEQ ID NO：29之CDR 1-3及SEQ ID NO：30之CDR 1-3、SEQ ID NO：31之CDR 1-3及SEQ ID NO：32之CDR 1-3、SEQ ID NO：33之CDR 1-3及SEQ ID NO：34之CDR 1-3、SEQ ID NO：35之CDR 1-3及SEQ ID NO：36之CDR 1-3、SEQ ID NO：37之CDR 1-3及SEQ ID NO：38之CDR 1-3、SEQ ID NO：39之CDR 1-3及SEQ ID NO：40之CDR 1-3、SEQ ID NO：41之CDR 1-3及SEQ ID NO：42之CDR 1-3、或SEQ ID NO：43之CDR 1-3及SEQ ID NO：44之CDR 1-3；且PDGF之結合位點包含SEQ ID NO：1之CDR 1-3及SEQ ID NO：2之CDR 1-3、SEQ ID NO：3之CDR 1-3 及SEQ ID NO：4之CDR 1-3、SEQ ID NO：5之CDR 1-3及SEQ ID NO：6之CDR 1-3、SEQ ID NO：7之CDR 1-3及SEQ ID NO：8之CDR 1-3、SEQ ID NO：9之CDR 1-3及SEQ ID NO：10之CDR 1-3、SEQ ID NO：11之CDR 1-3及SEQ ID NO：12之CDR 1-3、SEQ ID NO：13之CDR 1-3及SEQ ID NO：14之CDR 1-3、SEQ ID NO：15之CDR 1-3及SEQ ID NO：16之CDR 1-3、或SEQ ID NO：211之CDR 1-3及SEQ ID NO：212之CDR 1-3。在實施例中，VEGF之結合位點包含SEQ ID NO：17及SEQ ID NO：18、SEQ ID NO：19及SEQ ID NO：20、SEQ ID NO：21及SEQ ID NO：22、SEQ ID NO：23及SEQ ID NO：24、SEQ ID NO：25及SEQ ID NO：26、SEQ ID NO：27及SEQ ID NO：28、SEQ ID NO：29及SEQ ID NO：30、SEQ ID NO：31及SEQ ID NO：32、SEQ ID NO：33及SEQ ID NO：34、SEQ ID NO：35及SEQ ID NO：36、SEQ ID NO：37及SEQ ID NO：38、SEQ ID NO：39及SEQ ID NO：40、SEQ ID NO：41及SEQ ID NO：42、或SEQ ID NO：43及SEQ ID NO：44；且PDGF之結合位點包含SEQ ID NO：1及SEQ ID NO：2、SEQ ID NO：3及SEQ ID NO：4、SEQ ID NO：5及SEQ ID NO：6、SEQ ID NO：7及SEQ ID NO：8、SEQ ID NO：9及SEQ ID NO：10、SEQ ID NO：11及SEQ ID NO：12、SEQ ID NO：13及SEQ ID NO：14、SEQ ID NO：15及SEQ ID NO：16、或SEQ ID NO：211及SEQ ID NO：212。

在各個實施例中，DVD-Ig結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，其中VEGF之結合位點包含SEQ ID NO：35之CDR 1-3及SEQ ID NO：36之CDR-1-3，且PDGF之結合位點包含SEQ ID NO：15之CDR 1-3及SEQ ID NO：16之CDR 1-3。在實施例中，VEGF之結合位點包含SEQ ID NO：35及SEQ ID NO：36，且PDGF之結合位點包含SEQ ID NO：15及SEQ ID NO：16。在該等實施例中之任一者中， VEGF之結合位點可為如本文所述之外部結合結構域或VD1位置，且PDGF之結合位點可為如本文所述之內部結構域或VD2位置。在各個實施例中，本文所揭示之任一DVD-Ig結合蛋白可包含表55中所顯示之一或多個X1連接體。在實施例中，重鏈上之X1連接體係GS-H10連接體，且輕鏈上之X1連接體係GS-L10(dR)連接體。在實施例中，重鏈上之X1連接體係GS-H10連接體，且輕鏈上之X1連接體係GS-L10連接體。在實施例中，重鏈上之X1連接體係HG短連接體，且輕鏈上之X1連接體係LK長連接體。

在各個實施例中，本文所揭示抗體、結合蛋白或DVD-Ig結合蛋白中之任一者可包含第一多肽鏈上之人類IgG(例如，IgG1)重鏈恆定區，該重鏈恆定區包含在位置234及235處用丙胺酸取代白胺酸亦及視情況(或另一選擇)在位置435處用丙胺酸取代組胺酸，其中胺基酸位置係使用EU索引編號來編號。在各個實施例中，抗體、結合蛋白或DVD-Ig結合蛋白亦可包含第二多肽鏈上之人類κ或λ輕鏈恆定區。在實施例中，輕鏈包含野生型人類κ輕鏈恆定區序列。

在實施例中，DVD-Ig結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，且包含PR-1610561(包含SEQ ID NO：131及132)。在實施例中，結合蛋白包含第一多肽鏈上包含藉由一或多個胺基酸變化修飾之人類IgG1重鏈序列之重鏈恆定區，其中該等變化包含在位置234及235處用丙胺酸取代白胺酸，且視情況亦包含在位置435處用丙胺酸取代組胺酸，其中胺基酸位置係使用EU索引編號來編號；及第二多肽鏈上包含人類κ輕鏈恆定區序列之輕鏈恆定區。在實施例中，結合蛋白包含在位置234及235處用丙胺酸取代白胺酸且在位置435處用丙胺酸取代組胺酸之IgG1恆定區，其中胺基酸位置係使用EU索引編號來編號；及第二多肽鏈上包含人類κ輕鏈恆定區序列之輕鏈恆定區。在一些實施例中，L234A、L235A及H435突變存在於包含PR-1610561(包含 SEQ ID NO：131及132)之DVD-Ig結合蛋白中。在一些實施例中，與抗體相比或與缺少恆定區突變之相同結合蛋白相比，攜載恆定區突變之結合蛋白具有比抗體延長的眼部持續時間，但自體循環快速清除(例如，藉由改變FcRn識別)。在一些實施例中，較長眼部持續時間允許較不頻繁地投與及/或較少總注射，同時達成與投與抗VEGF及抗PDGF抗體之組合相比或與投與缺少恆定區突變之結合蛋白相比相當或經改良之效能。在一些實施例中，與投與缺少恆定區突變之結合蛋白相比，攜載恆定區突變之結合蛋白具有增加的由與細胞外基質締合之VEGF-A及/或PDGF-BB結合調介之ADCC及CDC效應物功能。在一些實施例中，攜載恆定區突變之結合蛋白並不與一或多個Fc-γ受體結合。在一些實施例中，在以靜脈內濃注投藥投與1mg/kg、2mg/kg、3mg/kg、4mg/kg、5mg/kg、6mg/kg、7mg/kg、8mg/kg、9mg/kg、10mg/kg或更大(或其間之任一濃度)後少於20小時、25小時、30小時、35小時或40小時後，患者中結合蛋白之全身含量下降至可檢測含量以下。

在實施例中，DVD-Ig結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，其中VEGF之結合位點包含SEQ ID NO：17之CDR 1-3及SEQ ID NO：18之CDR-1-3，且PDGF之結合位點包含SEQ ID NO：1之CDR 1-3及SEQ ID NO：2之CDR-1-3。在實施例中，VEGF之結合位點包含SEQ ID NO：17及SEQ ID NO：18，且PDGF之結合位點包含SEQ ID NO：1及SEQ ID NO：2。在實施例中，DVD-Ig結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，其中VEGF之結合位點包含SEQ ID NO：39之CDR 1-3及SEQ ID NO：40之CDR-1-3，且PDGF之結合位點包含SEQ ID NO：15之CDR 1-3及SEQ ID NO：16之CDR 1-3。在實施例中，VEGF之結合位點包含SEQ ID NO：39及SEQ ID NO：40，且PDGF之結合位點包含SEQ ID NO：15及SEQ ID NO：16。在該等實施例中之任一者 中，VEGF之結合位點可為如本文所述之外部結合結構域或VD1序列，且PDGF之結合位點可為如本文所述之內部結構域或VD2序列。在各個實施例中，結合蛋白可包含表55中所顯示之一或多個X1連接體。在實施例中，重鏈上之X1連接體係GS-H10連接體，且輕鏈上之X1連接體係GS-L10(dR)連接體。在實施例中，重鏈上之X1連接體係GS-H10連接體，且輕鏈上之X1連接體係GS-L10連接體。在實施例中，重鏈上之X1連接體係HG短連接體，且輕鏈上之X1連接體係LK長連接體。在實施例中，結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，且包含PR-1572102(包含SEQ ID NO：88及89)或PR-1572105(包含SEQ ID NO：94及95)或PR1611292(包含SEQ ID NO：141及142)。在實施例中，結合蛋白包含第一多肽鏈上包含藉由一或多個胺基酸變化修飾之人類IgG1重鏈序列之重鏈恆定區，其中該等變化包含在位置234及235處用丙胺酸取代白胺酸，且視情況亦包含在位置435處用丙胺酸取代組胺酸，其中胺基酸位置係使用EU索引編號來編號；及第二多肽鏈上包含人類κ輕鏈恆定區序列之輕鏈恆定區。

在實施例中，DVD-Ig結合蛋白包含表56-58中所揭示之任一DVD-Ig結合蛋白之第一及第二多肽鏈。表56-58中可變結構域之CDR序列以粗體表示且連接體序列以斜體表示。

在實施例中，DVD-Ig結合蛋白包含以下各項之第一及第二多肽鏈：PR-1563988(包含SEQ ID NO：45及46)、PR-1563990(包含SEQ ID NO：47及48)、PR-1563998(包含SEQ ID NO：49及50)、PR-1564009(包含SEQ ID NO：51及52)、PR-1564010(包含SEQ ID NO：53及54)、PR-1564011(包含SEQ ID NO：55及56)、PR-1564012(包含SEQ ID NO：57及58)、PR-1564013(包含SEQ ID NO：59及60)、PR-1565031(包含SEQ ID NO：76及77)、PR-1565032(包含SEQ ID NO：78及79)、PR-1565035(包含SEQ ID NO：80及81)、PR-1572102(包含SEQ ID NO：88及89)、PR-1572103(包含SEQ ID NO：90及91)、PR-1572104(包含SEQ ID NO：92及93)、PR-1572105(包含SEQ ID NO：94及95)、PR-1572106(包含SEQ ID NO：96及97)、PR-1575832(包含SEQ ID NO：99及100)、PR-1575834(包含SEQ ID NO：101及102)、PR-1575835(包含SEQ ID NO：103及104)、PR-1577165(包含SEQ ID NO：105及106)、PR-1577166(包含SEQ ID NO：107及108)、PR-1577547(包含SEQ ID NO：109及110)、PR-1577548(包含SEQ ID NO：111及112)、PR-1577550(包含SEQ ID NO：113及114)、PR-1578137(包含SEQ ID NO：116及117)、PR-1610560(包含SEQ ID NO：129及130)、PR-1610561(包含SEQ ID NO：131及132)、PR-1610562(包含SEQ ID NO：133及134)、PR-1610563(包含SEQ ID NO：135及136)、PR-1611291(包含SEQ ID NO：139及140)、PR-1611292(包含SEQ ID NO：141及142)、PR-1612489(包含SEQ ID NO：161及162)、PR-1612491(包含SEQ ID NO：163及164)、PR-1612492(包含SEQ ID NO：165及166)、PR-1612495(包含SEQ ID NO：171及172)、PR-1612496(包含SEQ ID NO：173及174)、PR-1612499(包含SEQ ID NO：177及178)、PR-1612500(包含SEQ ID NO：179及180)、PR-1612501(包含SEQ ID NO：181及182)、PR-1612502(包含SEQ ID NO：183及184)、PR-1613183(包含SEQ ID NO：185及186)、PR-1613184(包含SEQ ID NO：187及188)、PR-1613185(包含SEQ ID NO：189及190)、PR-1613190(包含SEQ ID NO：199及200)、PR-1565040(包含SEQ ID NO：209及210)、PR-1565042(包含SEQ ID NO：XX及YY)、PR-1565044(包含SEQ ID NO：213及214)、PR-1565051(包含SEQ ID NO：215及216)、PR-1565083(包含SEQ ID NO：217及218)、PR-1565084(包含SEQ ID NO：219及220)、PR-1565085(包含SEQ ID NO：221及222)、PR-1565086(包含SEQ ID NO：223及224)、PR-1571821(包含SEQ ID NO：225及226)、PR-1571823(包含SEQ ID NO：227及228)、PR-1575521(包含SEQ ID NO：229及230)、PR-1571824(包含SEQ ID NO：231及232)、PR-1571825(包含SEQ ID NO：233及234)、PR-1571826(包含SEQ ID NO：235及236)、PR-1571827(包含SEQ ID NO：237及238)、PR-1571828(包含SEQ ID NO：239及240)、PR-1571830(包含SEQ ID NO：241及242)、PR-1571831(包含SEQ ID NO：243及244)、PR-1571832(包含SEQ ID NO：245及246)、PR-1571836(包含SEQ ID NO：247及248)、PR-1577053(包含SEQ ID NO：249及250)或PR-1577056(包含SEQ ID NO：251及252)。

在一些實施例中，結合蛋白(包括DVD-Ig結合蛋白、抗體或其片段)能夠結合VEGF及/或PDGF，且與表27、28、38-42或46-50中任一序列之CDR 1-3或與完整可變結構域具有至少約80%、90%、95%、或99%同源性。如本文所用術語同源性百分數(%)定義在胺基酸序列變體中在例如使用BLAST比對軟體比對該等序列且引入空位及其他間距後相同之殘基的百分比。

在實施例中，結合蛋白具有與一或多個靶至少約10² M^-1 s^-1 、至少約10³ M^-1 s^-1 、至少約10⁴ M^-1 s^-1 、至少約10⁵ M^-1 s^-1 或至少約10⁶ M^-1 s^-1 之結合速率常數(K_on )，如藉由表面電漿子共振所量測。在實施例中，結合蛋白具有與一或多個靶約10² M^-1 s^-1 至約10³ M^-1 s^-1 、約10³ M^-1 s^-1 至約10⁴ M^-1 s^-1 、約10⁴ M^-1 s^-1 至約10⁵ M^-1 s^-1 或約10⁵ M^-1 s^-1 至約10⁶ M^-1 s^-1 之結合速率常數(K_on )，如藉由表面電漿共振所量測。

在實施例中，結合蛋白具有對一或多個靶至多約10^-3 s^-1 、至多約10^-4 s^-1 、至多約10^-5 s^-1 或至多約10^-6 s^-1 之離解速率常數(K_off )，如藉由表面電漿子共振所量測。在實施例中，結合蛋白具有與一或多個靶約 10^-3 s^-1 至約10^-4 s^-1 、約10^-4 s^-1 至約10^-5 s^-1 或約10^-5 s^-1 至約10^-6 s^-1 之離解速率常數(K_off )，如藉由表面電漿子共振所量測。

在實施例中，結合蛋白具有與一或多個靶至多約10^-7 M、至多約10^-8 M、至多約10^-9 M、至多約10^-10 M、至多約10^-11 M、至多約10^-12 M或至多10^-13 M之解離常數(K_d )。在實施例中，結合蛋白具有與其靶約10^-7 M至約10^-8 M、約10^-8 M至約10^-9 M、約10^-9 M至約10^-10 M、約10^-10 M至約10^-11 M、約10^-11 M至約10^-12 M或約10^-12 M至約10^-13 M之解離常數(K_d )。

在實施例中，結合蛋白係進一步包含藥劑之偶聯物。在實施例中，藥劑為免疫黏附分子、顯影劑、治療劑或細胞毒性劑。在實施例中，顯影劑為放射標記、酶、螢光標記、發光標記、生物發光標記、磁性標記或生物素。在另一實施例中，放射標記係³ H、¹⁴ C、³⁵ S、⁹⁰ Y、⁹⁹ Tc、¹¹¹ In、¹²⁵ I、¹³¹ I、¹⁷⁷ Lu、¹⁶⁶ Ho或¹⁵³ Sm。在另一實施例中，治療或細胞毒性劑係抗代謝物、烷基化劑、抗生素、生長因子、細胞介素、抗血管生成劑、抗有絲分裂劑、蒽環、毒素或細胞凋亡劑或免疫抑制劑。

在實施例中，結合蛋白係結晶結合蛋白且以晶體形式存在。在實施例中，晶體係不含載劑之醫藥受控釋放晶體。在另一實施例中，結晶結合蛋白具有長於結合蛋白之可溶性對應部分之活體內半衰期。在另一實施例中，結晶結合蛋白保留生物活性。

在某些實施例中，本文所揭示之結合蛋白可與本文所揭示抗體、結合蛋白或雙特異性抗體中之任一者競爭結合至VEGF、PDGF及/或同源受體。在某些實施例中，本文所揭示之結合蛋白可與包含選自表27、28、38-42或46-50中所鑑別之CDR及/或可變結構域之彼等的抗體、結合蛋白或雙特異性抗體競爭結合。在某些實施例中，本文所揭示之結合蛋白可與PR-1610561(包含SEQ ID NO：131及132)或包 含PR-1610561之CDR及/或可變結構域之結合蛋白競爭結合。在某些實施例中，本文所揭示之結合蛋白可與PR-1572102(包含SEQ ID NO：88及89)或PR-1572105(包含SEQ ID NO：94及95)或PR1611292(包含SEQ ID NO：141及142)競爭結合。

根據某些實施例，本文所揭示之結合蛋白可結合至VEGF、PDGF及/或同源受體之與本文所揭示抗體、結合蛋白或雙特異性抗體中之任一者相同之表位。在某些實施例中，本文所揭示之結合蛋白可結合至VEGF、PDGF及/或同源受體之包含選自表27、28、38-42或46-50中所鑑別之CDR及/或可變結構域之彼等的抗體、結合蛋白或雙特異性抗體所結合之相同表位。在某些實施例中，本文所揭示之結合蛋白可結合至與PR-1610561(包含SEQ ID NO：131及132)或包含PR-1610561之CDR及/或可變結構域之結合蛋白相同的表位。在某些實施例中，本文所揭示之結合蛋白結合至與PR-1572102(包含SEQ ID NO：88及89)或PR-1572105(包含SEQ ID NO：94及95)或PR1611292(包含SEQ ID NO：141及142)相同之表位。

在某些實施例中，競爭性結合可使用交叉阻斷分析(例如ANTIBODIES,A LABORATORY MANUAL,Cold Spring Harbor Laboratory，Harlow及David Lane編輯(第1版，1988，第2版，2014)中所述之分析)來評估。在一些實施例中，當在交叉阻斷分析中測試抗體或結合蛋白使參照抗體或結合蛋白(例如，包含選自表27、28、38-42或46-50中所鑑別之CDR及/或可變結構域之彼等的結合蛋白)與VEGF、PDGF及/或同源受體之結合減小至少約50%(例如，50%、60%、70%、80%、90%、95%、99%、99.5%或更大或其間之任一百分比)時，鑑別為競爭性結合，及/或反之亦然。在一些實施例中，競爭性結合可歸因於共用或相似(例如，部分重疊)之表位或歸因於抗體或結合蛋白在靠近表位處結合之立體阻礙。例如，參見Tzartos, Methods in Molecular Biology，第66卷，Epitope Mapping Protocols，第55-66頁，Humana Press Inc.(1998)。在一些實施例中，可利用競爭性結合對共用相似表位之結合蛋白分組，例如，競爭結合之彼等可「分倉」為一組具有重疊或靠近表位之結合蛋白，而不競爭之彼等位於不具重疊或靠近表位之單獨結合蛋白組中。

在實施例中，本文所述之結合蛋白經糖基化。舉例而言，糖基化模式可為人類糖基化模式。

在各個實施例中，提供包含本文所揭示之結合蛋白及醫藥上可接受之載劑之醫藥組合物。在另一實施例中，醫藥組合物包含至少一種其他藥劑，例如用於治療病症之治療劑或診斷劑。舉例而言，其他藥劑可為治療劑、顯影劑、細胞毒性劑、血管生成抑制劑(包括(但不限於)抗VEGF抗體或VEGF捕集物)、激酶抑制劑(包括(但不限於)KDR及TIE-2抑制劑)、共刺激分子阻斷劑(包括(但不限於)抗B7.1、抗B7.2、CTLA4-Ig、抗CD20)、黏附分子阻斷劑(包括(但不限於)抗LFA-1抗體、抗E/L選擇素抗體、小分子抑制劑)、抗細胞介素抗體或其功能性片段(包括(但不限於)抗IL-18、抗TNF及抗IL-6/細胞介素受體抗體)、胺甲喋呤(methotrexate)、環孢素、雷帕黴素(rapamycin)、FK506、可檢測標記或報導基因、TNF拮抗劑、抗風濕藥、肌肉鬆弛劑、麻醉藥、非類固醇消炎藥(NSALD)、鎮痛藥、麻醉劑、鎮靜劑、局部麻醉劑、神經肌肉阻斷劑、抗微生物劑、抗牛皮癬藥、皮質類固醇、同化類固醇、促紅血球生成素、免疫球蛋白、免疫抑制劑、生長激素、激素替代藥物、放射性醫藥、抗抑鬱藥、抗精神病藥、刺激劑、氣喘藥劑、β激動劑、吸入性類固醇、腎上腺素或類似物、細胞介素或細胞介素拮抗劑。

結合蛋白性質

用作人類治療劑、例如用作消炎劑或腫瘤劑之結合蛋白之研發 及製造可能不僅僅需要鑑別能夠結合至期望靶之結合蛋白。本文所揭示之結合蛋白在以下類別中之一或多者中展現有利性質：(a)對內部及外部抗原結合結構域二者之結合動力學(結合速率、解離速率及親和力)，(b)在多種生物化學及細胞生物分析中之功效，(c)在相關腫瘤模型中之活體內效能，(d)藥物動力學及藥效學性質，(e)可製造性(包括在所選細胞系中之蛋白質表現量)、可擴縮性、轉譯後修飾、物理化學性質(例如單體百分比、溶解度及穩定性(固有穩定性、冷凍/解凍穩定性、儲存穩定性等))，(f)調配物性質，(g)潛在免疫原性風險，(h)毒物學性質，及(i)結合模式及化合價。結合模式及化合價可影響分子之結合性質及細胞功效。

本文所揭示之結合蛋白在上文所列示類別中之一些或每一者中展現有利性質，包括在VD1及VD2位置二者處之極高結合親和力。

在一些實施例中，本文所揭示靶向VEGF及PDGF之結合蛋白用於例如在眼部病況(例如AMD)中減少脈絡膜新血管形成及增加成熟血管系統之退化二者。在一些實施例中，本文所揭示靶向VEGF及PDGF之結合蛋白同時中和VEGF及PDGF。在一些實施例中，結合蛋白展現以下性質中之一或多者：對VEGF及/或PDGF之高功效、延長的眼部持續時間及自體循環快速清除。在一些實施例中，結合蛋白為雙特異性且允許單次注射針對兩個靶(VEGF及PDGDF)之藥劑，從而減小注射體積/頻率，同時仍保留傳統抗體之類藥產品。

在一些實施例中，所揭示之結合蛋白展現與AMD之現有治療(例如，Elyea^TM 及/或Lucentis^TM )相比優異的活體內效能(例如，在脈絡膜新血管形成或AMD之臨床前模型中)。在一些實施例中，所揭示之結合蛋白係DVD-Ig結合蛋白且展現較長眼部持續時間。在一些實施例中，DVD-Ig結合蛋白之重量可為例如150-200kDa或更大，且可提供與較低重量藥劑(例如單株抗體)相比較長之眼部持續時間。在 一些實施例中，本文所揭示之結合蛋白係DVD-Ig結合蛋白且具有至少約4天、或至少約4.6天、或至少約5天、或至少約6天、或至少約6.5天、或更長之眼部半衰期。在一些實施例中，DVD-Ig眼部半衰期大於具有較小粒徑之抗體或其他構築體之半衰期，同時保留與該抗體類似之更快速全身清除。在一些實施例中，DVD-Ig結合蛋白在玻璃體內投與0.25mg後具有至少約4天(或至少約4.6天)之眼部半衰期。

在一些實施例中，所揭示之結合蛋白係DVD-Ig結合蛋白且展現經改良之類藥性，包括以下各項中之一或多者：高熱穩定性(例如，大於50℃、55℃、60℃、61℃、62℃、63℃、64℃或65℃之T_開始 )、至少約70mg/ml、72mg/ml、74mg/ml、76mg/ml、78mg/ml或80mg/ml之溶解度、在室溫及100mg/ml之濃度下約7.2厘泊之黏度、在通用緩衝液中之有效儲存穩定性及/或高冷凍-解凍穩定性。在一些實施例中，DVD-Ig結合蛋白在5℃或40℃下儲存10天、15天、20天、21天、22天、23天、24天、25天或更長時間後在低濃度下並不展現顯著單體百分比變化，及/或在1個、2個、3個、4個、5個或更多個冷凍/解凍週期後在50-150mg/ml(或100 +/-10mg/ml)下並不展現顯著聚集增加。

在某些實施例中，在上文所列示類別中之一些或每一者中展現尤其有利性質之結合蛋白係能夠結合VEGF及PDGF之DVD-Ig結合蛋白，其中VEGF之結合位點包含SEQ ID NO：35之CDR 1-3及SEQ ID NO：36之CDR-1-3，且PDGF之結合位點包含SEQ ID NO：15之CDR 1-3及SEQ ID NO：16之CDR 1-3。在實施例中，VEGF之結合位點包含SEQ ID NO：35及SEQ ID NO：36，且PDGF之結合位點包含SEQ ID NO：15及SEQ ID NO：16。在實施例中，結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，且包含PR-1610561(包含SEQ ID NO：131 及132)。在實施例中，結合蛋白包含第一多肽鏈上包含藉由一或多個胺基酸變化修飾之人類IgG1重鏈序列之重鏈恆定區，其中高度變化包含在位置234及235處用丙胺酸取代白胺酸，且視情況亦包含在位置435處用丙胺酸取代組胺酸，其中胺基酸位置係使用EU索引編號來編號；及第二多肽鏈上包含人類κ輕鏈恆定區序列之輕鏈恆定區。

在某些實施例中，在上文所列示類別中之一些或每一者中展現尤其有利性質之結合蛋白係能夠結合VEGF及PDGF之DVD-Ig結合蛋白，其中VEGF之結合位點包含SEQ ID NO：17之CDR 1-3及SEQ ID NO：18之CDR-1-3，且PDGF之結合位點包含SEQ ID NO：1之CDR 1-3及SEQ ID NO：2之CDR-1-3。在實施例中，VEGF之結合位點包含SEQ ID NO：17及SEQ ID NO：18，且PDGF之結合位點包含SEQ ID NO：1及SEQ ID NO：2。在實施例中，結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，且包含PR-1572102(包含SEQ ID NO：88及89)或PR-1572105(包含SEQ ID NO：94及95)或PR1611292(包含SEQ ID NO：141及142)。在實施例中，結合蛋白包含第一多肽鏈上包含藉由一或多個胺基酸變化修飾之人類IgG1重鏈序列之重鏈恆定區，其中該等變化包含在位置234及235處用丙胺酸取代白胺酸，且視情況亦包含在位置435處用丙胺酸取代組胺酸，其中胺基酸位置係使用EU索引編號來編號；及第二多肽鏈上包含人類κ輕鏈恆定區序列之輕鏈恆定區。

例如，在一些實施例中，與另一結合蛋白或靶向VEGF及PDGF之結合蛋白之組合相比，本文所揭示之結合蛋白(例如，PR-1610561、PR-1572102、PR-1572105或PR1611292)可展現以下特徵中之一或多者：在人類VEGF轉基因小鼠中增強的活體內效能、增強的功效(如例如經由BIACORE、ELISA或共培養出芽分析所量測)、經改良之表現(例如，在HEK293或CHO細胞中)及經改良之類藥性(例如，熱穩 定性、儲存穩定性、溶解度、物理化學性質及/或藥物動力學)。

結合蛋白之製備

在另一態樣中，本發明提供製造結合PDGF、VEGF及/或任一或兩個同源受體之結合蛋白之方法。在實施例中，製造結合蛋白之方法包含以下步驟：a)獲得結合PDGF、VEGF或同源受體之第一親代抗體或其抗原結合部分；b)獲得結合PDGF、VEGF或同源受體之第二親代抗體或其抗原結合部分；c)確定親代抗體或其抗原結合部分之可變結構域之序列；d)使用彼等可變結構域序列製備編碼本文所述之任一結合蛋白之構築體；及e)表現多肽鏈，使得產生結合PDGF、VEGF及/或任一或兩個同源受體之結合蛋白。

在本文之任一實施例中，VD1重鏈可變結構域(若存在)及輕鏈可變結構域(若存在)可來自第一親代抗體或其抗原結合部分；VD2重鏈可變結構域(若存在)及輕鏈可變結構域(若存在)可來自第二親代抗體或其抗原結合部分。第一與第二親代抗體可相同或不同。

在一個實施例中，第一親代抗體或其抗原結合部分結合第一抗原，且第二親代抗體或其抗原結合部分結合第二抗原。在實施例中，第一及第二抗原為相同抗原。在另一實施例中，親代抗體結合相同抗原上之不同表位。在另一實施例中，第一及第二抗原為不同抗原。在另一實施例中，第一親代抗體或其抗原結合部分結合第一抗原之功效不同於第二親代抗體或其抗原結合部分結合第二抗原之功效。在另一實施例中，第一親代抗體或其抗原結合部分結合第一抗原之親和力不同於第二親代抗體或其抗原結合部分結合第二抗原之親和力。

在另一實施例中，第一親代抗體或其抗原結合部分及第二親代抗體或其抗原結合部分係人類抗體、CDR移植抗體、人類化抗體及/或親和力成熟抗體。提供多價及或多特異性結合蛋白之至少一種抗原結合特異性之「親代抗體」可為由表現該抗體所結合抗原之細胞內化 (及/或分解代謝)者；及/或可為激動性、細胞死亡誘導性及/或細胞凋亡誘導性抗體，且如本文所述之多價及或多特異性結合蛋白可展示該等性質中一或多者之改良。另外，親代抗體可能缺少該等性質中之任何一或多者，但在構築為如本文所述之多價結合蛋白時，可獲得其中一或多者。舉例而言，不同的Fc突變體可呈現FcR、FcR-γ、補體或C’結合或延長半衰期。

在各個實施例中，亦提供編碼本文所揭示結合蛋白中之任一者之經分離核酸。本文亦提供包含一或多種核酸之組合物，其中該一或多種核酸編碼編碼本文所揭示結合蛋白中之任一者之核酸。舉例而言，組合物可包含編碼第一多肽之核酸及編碼第二多肽之核酸，其中該等第一及第二多肽一起形成如本文所述之結合蛋白。另一實施例提供包含本文所揭示之經分離核酸之載體(例如，表現載體)。本文亦提供包含一或多種編碼如本文所述之結合蛋白之核酸的載體(例如表現載體)。本文亦提供包含一或多個編碼如本文所述之結合蛋白之載體的組合物。舉例而言，組合物可包含編碼第一多肽之載體及編碼第二多肽之載體，其中該等第一及第二多肽一起形成如本文所述之結合蛋白。在一些實施例中，載體為pcDNA；pTT(Durocher等人(2002)Nucleic Acids Res.30(2)：e9)；pTT3(具有額外多選殖位點之pTT)；pEFBOS(Mizushima及Nagata(1990)Nucleic Acids Res.18：17)；pBV；pJV；pcDNA3.1 TOPO；pEF6 TOPO；pBOS；pHybE；或pBJ。在實施例中，載體係美國專利第8,187,836號中所揭示之載體。

在另一態樣中，用本文所揭示之載體轉變宿主細胞。在實施例中，宿主細胞係原核細胞，例如大腸桿菌(E.coli )。在另一實施例中，宿主細胞係真核細胞，例如原生生物細胞、動物細胞、植物細胞或真菌細胞。在實施例中，宿主細胞係哺乳動物細胞，包括(但不限於)CHO、COS、NS0、SP2、PER.C6或真菌細胞(例如啤酒酵母 (Saccharomyces cerevisiae ))或昆蟲細胞(例如Sf9)。在實施例中，在單一重組宿主細胞中產生例如具有不同特異性之兩種或更多種結合蛋白。舉例而言，抗體混合物之表現稱為美國專利第7,262,028號及第7,429,486號中所揭示之Oligoclonics^TM (Merus B.V.,The Netherlands)。

在各個實施例中，本文所揭示之結合蛋白可藉由在培養基中在足以產生結合蛋白之條件下培養本文所揭示宿主細胞中之任一者來製備。

一個實施例提供用於釋放結合蛋白之組合物，其中該組合物包含結晶結合蛋白、一種成份及至少一種聚合載劑。在實施例中，聚合載劑係聚(丙烯酸)、聚(氰基丙烯酸酯)、聚(胺基酸)、聚(酸酐)、聚(酯肽)、聚(酯)、聚(乳酸)、聚(乳酸-共-乙醇酸)或PLGA、聚(b-羥基丁酸酯)、聚(己內酯)、聚(二噁烷酮)、聚(乙二醇)、聚((羥基丙基)甲基丙烯醯胺、聚[(有機)膦氮烯]、聚(原酸酯)、聚(乙烯醇)、聚(乙烯基吡咯啶酮)、馬來酸酐-烷基乙烯基醚共聚物、普魯蘭尼克多元醇(pluronic polyol)、白蛋白、海藻酸鹽、纖維素、纖維素衍生物、膠原、纖維蛋白、明膠、玻尿酸、寡糖、糖胺聚糖、硫酸化多糖或其摻合物及共聚物。在實施例中，該成份係白蛋白、蔗糖、海藻糖、乳糖醇、明膠、羥基丙基-β-環糊精、甲氧基聚乙二醇或聚乙二醇。

本文所提供之結合蛋白(例如DVD-Ig結合蛋白)可藉由業內已知多種技術中之任一者來產生。舉例而言，自宿主細胞表現，其中藉由標準技術將編碼DVD-Ig重鏈及DVD-Ig輕鏈之表現載體轉染至宿主細胞中。儘管可在原核或真核宿主細胞中表現本文所提供之DVD-Ig結合蛋白，但DVD-Ig結合蛋白較佳係在真核細胞(例如哺乳動物宿主細胞)中表現。

在用於重組表現DVD-Ig蛋白之實例性系統中，藉由磷酸鈣介導之轉染將編碼DVD-Ig重鏈及DVD-Ig輕鏈二者之重組表現載體引入 dhfr-CHO細胞中。在重組表現載體內，DVD-Ig重鏈及輕鏈序列各自可操作地連接至CMV增強子/AdMLP啟動子調控元件以驅動基因之高程度轉錄。重組表現載體亦攜載DHFR基因，其允許使用胺甲喋呤選擇/擴增來選擇已經載體轉染之CHO細胞。培養所選轉變體宿主細胞以允許表現DVD-Ig重鏈及輕鏈，並自培養基回收完整DVD-Ig蛋白。可使用標凖分子生物學技術來製備重組表現載體，轉染宿主細胞，選擇轉變體，培養宿主細胞及自培養基回收DVD-Ig蛋白。在一些實施例中，本文亦提供合成DVD-Ig結合蛋白之方法，其係藉由在適宜培養基中培養本文所提供之宿主細胞直至合成DVD-Ig結合蛋白來實施。該方法可進一步包含自培養基分離DVD-Ig蛋白。

DVD-Ig結合蛋白之特徵在於其可以與習用抗體類似之方式產生及純化。本文所提供全長DVD-Ig結合蛋白重鏈及輕鏈之設計主要可組裝成期望雙特異性多價全長結合蛋白。在實施例中，藉由此方法產生之50%-75%之結合蛋白係雙特異性四價結合蛋白(例如，DVD-Ig結合蛋白)。在另一實施例中，藉由此方法產生之75%-90%之結合蛋白係雙特異性四價結合蛋白。在另一實施例中，所產生之90%-95%之結合蛋白係雙特異性四價結合蛋白。在一些實施例中，至少50%、至少75%及至少90%之組裝並表現之雙可變結構域免疫球蛋白分子係期望雙特異性四價蛋白質。

在各個實施例中，本發明提供在單一細胞中表現雙可變結構域輕鏈及雙可變結構域重鏈、從而產生雙特異性四價全長結合蛋白之主要產物的方法，其中包含雙可變結構域輕鏈及雙可變結構域重鏈之主要產物佔所有組裝蛋白之50%以上，例如75%以上及90%以上。

治療及診斷用途

在各個實施例中，本文亦揭示診斷及治療哺乳動物(例如，人類)之方法，其包含向哺乳動物或取自哺乳動物之樣品投與有效量之本文 所揭示組合物之步驟。如本文所述之結合蛋白可用於療法或診斷之方法中。

在一些實施例中，鑒於本文所提供之結合蛋白結合VEGF、PLGF及/或其同源受體之能力，可使用該等結合蛋白利用習用免疫分析(例如酶聯免疫吸附分析(ELISA)、放射免疫分析(RIA)或組織免疫組織化學)來檢測彼等抗原中之一或多者(例如，在生物樣品、例如血清或血漿中)。結合蛋白直接或間接地經可檢測物質標記以幫助檢測結合或未結合之抗體。適宜可檢測物質包括各種酶、輔基、螢光材料、發光材料及放射性材料。適宜酶之實例包括辣根過氧化物酶、鹼性磷酸酶、β-半乳糖苷酶或乙醯膽鹼酯酶；適宜輔基複合物之實例包括鏈黴抗生物素蛋白(streptavidin)/生物素及抗生物素蛋白/生物素；適宜螢光材料之實例包括傘形酮、螢光黃、異硫氰酸螢光黃、玫瑰紅、二氯三嗪基胺螢光黃、丹磺醯氯或藻紅素。發光材料之實例係發光胺且適宜放射性材料之實例包括³ H、¹⁴ C、³⁵ S、⁹⁰ Y、⁹⁹ Tc、¹¹¹ In、¹²⁵ I、¹³¹ I、¹⁷⁷ Lu、¹⁶⁶ Ho及¹⁵³ Sm。

在一些實施例中，揭示治療患有能夠由本文所揭示之結合蛋白結合之靶係有害的病症之人類個體的方法，其包含向人類個體投與本文所揭示之結合蛋白，使得抑制人類個體中靶之活性且緩和一或多種症狀或達成治療。在各個實施例中，治療包含減輕、改良或改善病症之一或多種症狀。治療包括但未必需要治癒(即，完全消除)病症或病症之症狀。

本文所提供之結合蛋白可用於治療患有疾病(例如與增加的血管生成及/或發炎(例如，眼部發炎)相關之彼等)之人類。在實施例中，本文所提供之結合蛋白或其抗原結合部分用於治療自體免疫病症、氣喘、眼部發炎、克羅恩氏病(Crohn's disease)、潰瘍性結腸炎、發炎性腸病(IBD)、胰島素依賴性糖尿病、類風濕性關節炎、骨關節炎、全 身性紅斑狼瘡(SLE)、多發性硬化、敗血症、神經變性疾病或腫瘤病症。在實施例中，本文所揭示之結合蛋白用於治療眼病(例如，血管生成性眼病)。在實施例中，眼病係黃斑變性(例如濕性黃斑變性、乾性黃斑變性、年齡相關之黃斑變性(AMD)、滲出性AMD)、乾眼、青光眼、糖尿病視網膜病變、糖尿病黃斑水腫、中心性視網膜靜脈阻塞、角膜新血管形成、虹膜新血管形成、新血管形成性青光眼、青光眼之術後纖維化、增生性玻璃體視網膜病變(PVR)、脈絡膜新血管形成、視神經盤新血管形成、視網膜新血管形成、玻璃體新血管形成、血管翳、翼狀胬肉、黃斑水腫、糖尿病黃斑水腫(DME)、血管視網膜病變、視網膜變性、眼色素層炎、乾性角膜結膜炎、眼瞼炎、角膜炎或另一發炎性眼病。

在實施例中，本文所提供之結合蛋白能夠在活體外及活體內中和其抗原靶之活性。因此，該等結合蛋白可用於抑制例如在含有抗原之細胞培養物中、在人類個體中或在具有與本文所提供之結合蛋白交叉反應之抗原之其他哺乳動物個體中的抗原活性。在另一實施例中，提供降低患有抗原活性係有害的疾病或病症之個體中抗原活性之方法。本文所提供之結合蛋白可投與人類個體用於治療目的。在一些實施例中，結合蛋白(例如，DVD-Ig結合蛋白)投與患者(例如患有濕性AMD之患者)，且可具有一或多種選自以下各項之效應：使成熟血管系統退化(例如，經由VEGF結合)、減少脈絡膜新血管形成(例如，經由VEGF結合)、允許藉由剝離掉周細胞到達血管(例如，經由PDGF結合)及/或提供抗纖維變性效應以減少來自結瘢之視覺損失(例如，經由PDGF結合)。在一些實施例中，結合蛋白對VEGF及PDGF呈多特異性，且係以與組合抗體療法相比減少的注射次數及/或降低的注射頻率來投與。

術語「抗原活性係有害的病症」涵蓋疾病及其他病症，其中已 顯示抗原在患有該病症之個體中之存在係或懷疑係造成該病症病理生理學之原因或導致該病症惡化之因素。因此，抗原活性係有害的病症係預期降低抗原活性會緩和病症之症狀及/或進展之病症。該等病症可藉由例如患有該病症之個體之生物流體中抗原濃度之增加(例如，個體血清、血漿、滑液等中抗原濃度之增加)來證實。可用本文所提供之結合蛋白治療之病症之非限制性實例包括下文及關於包含結合蛋白之醫藥組合物之部分中所論述之彼等病症。

在一些實施例中，本文所揭示之結合蛋白(例如DVD-Ig結合蛋白)可用於組織特異性遞送(靶向組織標記物及疾病調介劑以增強局部PK，由此提高效能及/或降低毒性)，包括細胞內遞送(靶向內化受體及細胞內分子)、經由生物障壁遞送至例如眼睛或腦之內部(例如，靶向運鐵蛋白受體及CNS疾病調介劑以穿過血腦屏障)。結合蛋白亦可用作載體蛋白經由結合至抗原之非中和表位將該抗原遞送至特定位置且亦延長該抗原之半衰期。另外，結合蛋白可經設計以物理連接至植入患者中之醫療裝置或靶向該等醫療裝置(參見Burke等人(2006)Advanced Drug Deliv.Rev.58(3)：437-446；Hildebrand等人(2006)Surface and Coatings Technol.200(22-23)：6318-6324；Drug/device combinations for local drug therapies and infection prophylaxis,Wu(2006)Biomaterials 27(11)：2450-2467；Mediation of the cytokine network in the implantation of orthopedic devices,Marques(2005)Biodegradable Systems in Tissue Engineer.Regen.Med.377-397)。

在實施例中，可用本文所揭示之組合物及方法治療或診斷之疾病包括(但不限於)原發性及轉移性癌症，包括乳癌、結腸癌、直腸癌、肺癌、口咽癌、下嚥癌、食管癌、胃癌、胰臟癌、肝癌、膽囊及膽管癌、小腸癌、尿路癌(包括腎癌、膀胱癌及尿路上皮癌)、女性生殖道癌(包括子宮頸癌、子宮癌及卵巢癌以及絨毛膜癌及妊娠滋養細胞疾 病)、男性生殖道癌(包括前列腺癌、精囊癌、睪丸癌及生殖細胞腫瘤)、內分泌腺癌(包括甲狀腺癌、腎上腺癌及垂體腺癌)及皮膚癌以及血管瘤、黑色素瘤、肉瘤(包括源自骨及軟組織之彼等以及卡波西氏肉瘤(Kaposi’s sarcoma))、腦、神經、眼睛及腦膜之腫瘤(包括星細胞瘤、神經膠質瘤、神經膠母細胞瘤、視網膜母細胞瘤、神經瘤、神經母細胞瘤、神經鞘瘤及腦脊髓膜瘤)、源自血液惡性病之實體腫瘤(例如白血病)及淋巴瘤(霍奇金氏及非霍奇金氏淋巴瘤二者)。

另一實施例提供結合蛋白於治療疾病或病症之用途，其中該病症係關節炎、骨關節炎、幼年型慢性關節炎、敗血性關節炎、萊姆關節炎(Lyme arthritis)、牛皮癬性關節炎、反應性關節炎、脊椎關節疾病、全身性紅斑狼瘡、克羅恩氏病、潰瘍性結腸炎、發炎性腸病、胰島素依賴性糖尿病、甲狀腺炎、氣喘、過敏性疾病、牛皮癬、皮炎硬皮病、移植物抗宿主疾病、器官移植排斥、與器官移植相關之急性或慢性免疫疾病、結節病、動脈粥樣硬化、散播性血管內凝血、川崎病(Kawasaki's disease)、格雷氏病(Grave's disease)、腎病症候群、慢性疲勞症候群、華格納氏肉芽病(Wegener's granulomatosis)、亨諾-許蘭二氏紫癜(Henoch-Schoenlein purpurea)、腎之微觀血管炎、慢性活動性肝炎、眼色素層炎、敗血性休克、中毒性休克症候群、敗血症症候群、惡病質、傳染病、寄生蟲病、急性橫貫性脊髓炎、亨庭頓氏舞蹈症(Huntington's chorea)、帕金森氏病(Parkinson's disease)、阿茲海默氏病(Alzheimer's disease)、中風、原發性膽汁性肝硬化、溶血性貧血、惡性病、心臟衰竭、心肌梗塞、阿狄森氏病(Addison's disease)、散發性I型多腺缺陷症及II型多腺缺陷症、施密特氏症候群(Schmidt's syndrome)、成人(急性)呼吸窘迫症候群、禿髪、斑禿、血清陰性關節病、關節病、賴特爾病(Reiter's disease)、牛皮癬性關節病、潰瘍性結腸炎性關節病、腸病性滑膜炎、衣原體、耶爾森菌(yersinia)及沙門桿 菌屬(salmonella)相關之關節病、脊椎關節病、動脈粥樣硬化疾病/動脈硬化、特應性過敏症、自體免疫性大皰病、尋常天皰瘡、落葉型天皰瘡、類天皰瘡、線性IgA病、自體免疫性溶血性貧血、庫柏(Coombs)陽性溶血性貧血、後天性惡性貧血、幼年型惡性貧血、肌痛性腦炎/良性肌痛性腦脊髓炎(Royal Free Disease)、慢性黏膜皮膚念珠菌病、巨細胞動脈炎、原發性硬化性肝炎、隱原性自體免疫性肝炎、後天性免疫缺陷症候群、後天性免疫缺陷相關疾病、B型肝炎、C型肝炎、常見變異型免疫缺陷症(常見易變低伽瑪球蛋白血症)、擴張型心肌病、女性不育、卵巢功能衰竭、卵巢功能早衰、纖維化肺疾病、隱原性纖維化肺泡炎、發炎後間質性肺病、間質性肺炎、結締組織病相關之間質性肺病、混合結締組織病相關之肺病、全身性硬化症相關之間質性肺病、類風濕性關節炎相關之間質性肺病、全身性紅斑狼瘡相關之肺病、皮肌炎/多發性肌炎相關之肺病、休格倫氏病(Sjögren's disease)相關之肺病、強直性脊柱炎相關之肺病、血管炎瀰漫性肺病、含鐵血紅素沈積症相關之肺病、藥物誘發之間質性肺病、纖維化、輻射纖維化、閉塞性細支氣管炎、慢性嗜酸性球性肺炎、淋巴球性浸潤性肺病、感染後間質性肺病、痛風性關節炎、自體免疫性肝炎、1型自體免疫性肝炎(典型自體免疫或類狼瘡性肝炎)、2型自體免疫性肝炎(抗LKM抗體肝炎)、自體免疫調介之低血糖、患有黑棘皮症之B型胰島素抗性、副甲狀腺功能減退症、與器官移植相關之急性免疫疾病、與器官移植相關之慢性免疫疾病、骨關節病、原發性硬化性膽管炎、1型牛皮癬、2型牛皮癬、特發性白血球減少症、自體免疫性嗜中性球減少症、NOS腎病、腎小球性腎炎、腎之微觀血管炎、萊姆病、盤狀紅斑狼瘡、特發性或NOS男性不育、精子自體免疫病、多發性硬化(所有亞型)、交感性眼炎、繼發於結締組織病之肺動脈高血壓、古巴士德氏症候群(Goodpasture's syndrome)、結節性多動脈炎之 肺表現、急性風濕熱、類風濕性脊柱炎、斯提耳病(Still's disease)、全身性硬化症、休格倫氏症候群、高安氏症(Takayasu's disease)/動脈炎、自體免疫性血小板減少症、特發性血小板減少症、自體免疫性甲狀腺疾病、甲狀腺功能亢進症、甲狀腺腫自體免疫性甲狀腺功能減退症(橋本氏病(Hashimoto's disease))、萎縮性自體免疫性甲狀腺功能減退症、原發性黏液性水腫、晶狀體源性眼色素層炎、原發性血管炎、白癜風急性肝病、慢性肝病、酒精性肝硬化、酒精誘發之肝損傷、膽汁淤積、特應性肝病、藥物誘發之肝炎、非酒精性脂肪性肝炎、過敏症及氣喘、B群鏈球菌(group B streptococci)(GBS)感染、精神病症(例如，抑鬱症及精神分裂症)、Th2型及Th1型調介之疾病、急性及慢性疼痛(不同形式之疼痛)、及諸如肺癌、乳癌、胃癌、膀胱癌、結腸癌、胰臟癌、卵巢癌、前列腺癌及直腸癌等癌症及血液惡性病(白血病及淋巴瘤)、無β脂蛋白血症、手足發紺、急性及慢性寄生性或感染性過程、急性白血病、急性淋巴母細胞性白血病(ALL)、急性髓樣白血病(AML)、急性或慢性細菌感染、急性胰臟炎、急性腎衰竭、腺癌、心房異位性博動、AIDS癡呆複合症、酒精誘發之肝炎、過敏性結膜炎、過敏性接觸性皮炎、過敏性鼻炎、同種異體移植物排斥、α-1-抗胰蛋白酶缺陷症、肌萎縮性脊髓側索硬化症、貧血、心絞痛、前角細胞變性、抗cd3療法、抗磷脂症候群、抗受體超敏性反應、主動脈及外周動脈瘤、主動脈壁夾層形成、動脈性高血壓、動脈硬化、動靜脈瘺、共濟失調、心房顫動(持續性或突發性)、心房撲動、房室傳導阻滯、B細胞淋巴瘤、骨移植排斥、骨髓移植(BMT)排斥、束支傳導阻滯、伯基特氏淋巴瘤(Burkitt’s lymphoma)、燒傷、心律不整、心臟頓抑症候群、心臟腫瘤、心肌病、體外循環發炎反應、軟骨移植排斥、小腦皮質變性、小腦病症、紊亂性或多源性房性心動過速、化學療法相關之病症、慢性骨髓性白血病(CML)、慢性酒精中毒、慢性 發炎性病狀、慢性淋巴球性白血病(CLL)、慢性阻塞性肺病(COPD)、慢性柳酸中毒、結腸直腸癌、充血性心臟衰竭、結膜炎、接觸性皮炎、肺源性心臟病、冠狀動脈疾病、庫賈氏病(Creutzfeldt-Jakob disease)、培養陰性敗血症、囊性纖維化、細胞介素療法相關之病症、拳擊員癡呆、脫髓鞘疾病、登革出血熱(dengue hemorrhagic fever)、皮炎、皮膚病、糖尿病(diabetes、diabetes mellitus)、糖尿病性動脈硬化病、瀰漫性路易體疾病(Diffuse Lewy body disease)、擴張型充血性心肌病、基底神經節病症、中年人唐氏症候群(Down's Syndrome)、由阻斷CNS多巴胺(dopamine)受體之藥物誘發之藥物誘發之運動障礙、藥物敏感、濕疹、腦脊髓炎、心內膜炎、內分泌病、會厭炎、艾伯斯坦-巴爾病毒感染(epstein-barr virus infection)、紅斑性肢痛病、錐體束外及小腦病症、家族性嗜血細胞性淋巴組織細胞增多症、胎兒胸腺移植排斥、弗裡德賴希共濟失調(Friedreich's ataxia)、功能性外周動脈病症、真菌敗血症、氣性壞疽、胃潰瘍、任何器官或組織之移植物排斥、革蘭氏(gram)陰性敗血症、革蘭氏陽性敗血症、因細胞內有機體引起之肉芽腫、毛細胞白血病、哈勒沃登-施帕茨病(Hallerrorden-Spatz disease)、橋本氏甲狀腺炎、花粉熱、心臟移植排斥、血色素沉著症、血液透析、溶血性尿毒癥症候群/溶血栓性血小板減少性紫癜、出血、A型肝炎、希氏束心率失常(His bundle arrhythmias)、HIV感染/HIV神經病、霍奇金氏病、運動過度性運動障礙、超敏反應、超敏性肺炎、高血壓、運動機能減退性運動障礙、下視丘-垂體-腎上腺軸評估、特發性阿狄森氏病、特發性肺纖維化、抗體調介之細胞毒性、虛弱、嬰兒脊髓性肌萎縮、主動脈發炎、a型流感、電離輻射暴露、虹膜睫狀體炎/眼色素層炎/視神經炎、缺血-再灌注損傷、缺血性中風、幼年型類風濕性關節炎、幼年型脊髓性肌萎縮、卡波西氏肉瘤、腎移植排斥、退伍軍人病桿菌(legionella)、利什曼病(leishmaniasis)、麻風、皮質脊 髓系統病灶、脂肪水腫、肝移植排斥、淋巴水腫、瘧疾、惡性淋巴瘤、惡性組織細胞增多症、惡性黑色素瘤、腦膜炎、腦膜炎球菌血症、代謝性/特發性、偏頭痛、線粒體多系統病症、混合性結締組織病、單株丙種球蛋白病、多發性骨髓瘤、多系統變性(Mencel、Dejerine-Thomas、Shy-Drager及Machado-Joseph)、重症肌無力、胞內鳥型分枝桿菌、結核分枝桿菌、骨髓增生異常症候群、心肌缺血性病症、鼻咽癌、新生兒慢性肺病、腎炎、腎病、神經變性疾病、神經源性I型肌萎縮、嗜中性球低下發燒、非霍奇金氏淋巴瘤、腹主動脈及其分枝阻塞、阻塞性動脈病症、okt3療法、睪丸炎/子癰、睪丸炎/輸精管切除術逆轉程序、器官巨大症、骨質疏鬆症、胰臟移植排斥、胰臟癌、腫瘤伴生徵候群/惡性腫瘤之高鈣血症、副甲狀腺移植排斥、盆腔發炎性疾病、常年性鼻炎、心包疾病、外周動脈粥樣硬化性疾病、外周血管病症、腹膜炎、惡性貧血、卡氏肺囊蟲肺炎(pneumocystis carinii pneumonia)、肺炎、POEMS症候群(多神經病、器官巨大症、內分泌病、單株丙種球蛋白病及皮膚變化症候群)、灌注後症候群、泵送後症候群、MI心切開術後症候群、先兆子癇、進行性核上性麻痺、原發性肺動脈高血壓、輻射療法、雷諾氏現象(Raynaud's phenomenon)及疾病、雷諾病(Raynoud's disease)、雷夫蘇姆病(Refsum's disease)、規則性窄QRS心動過速、腎血管性高血壓、再灌注損傷、限制性心肌病、肉瘤、硬皮病、老年舞蹈症、路易體型老年性癡呆、血清陰性關節病、休克、鐮狀細胞貧血、皮膚同種異體移植物排斥、皮膚變化症候群、小腸移植排斥、實體腫瘤、特異性心率失常、脊柱共濟失調、脊髓小腦變性、鏈球菌肌炎、小腦結構損傷、亞急性硬化性全腦炎、暈厥、心血管系統梅毒、全身性過敏反應、全身性發炎性反應症候群、全身性發作幼年型類風濕性關節炎、T細胞或FAB ALL、毛細管擴張、閉塞性血栓性脈管炎、血小板減少症、毒性、移植、創傷/出血、 III型超敏反應、IV型超敏反應、不穩定型心絞痛、尿毒癥、尿敗血症、蕁麻疹、心臟瓣膜病、靜脈曲張、血管炎、靜脈疾病、靜脈血栓形成、心室顫動、病毒及真菌感染、病毒性腦炎/無菌腦膜炎、病毒相關之噬血細胞症候群、魏尼凱-科爾薩科夫症候群(Wernicke-Korsakoff syndrome)、威爾森氏病(Wilson's disease)、任何器官或組織之異種移植物排斥、急性冠脈症候群、急性特發性多神經炎、急性發炎性脫髓鞘多發性神經根神經病、急性缺血、成人斯提耳病、過敏反應、抗磷脂抗體症候群、再生障礙性貧血、異位性濕疹、異位性皮膚炎、自體免疫性皮炎、與鏈球菌感染相關之自體免疫性病症、自體免疫性病變、自體免疫性聽力損失、自體免疫性淋巴增生症候群(ALPS)、自體免疫性心肌炎、自體免疫性卵巢功能早衰、眼瞼炎、支氣管擴張症、大皰性類天皰瘡、心血管疾病、災難性抗磷脂症候群、乳糜瀉、頸椎病、慢性缺血、瘢痕性類天皰瘡、具有多發性硬化風險之臨床單一症候群(cis)、兒童期發病性精神病、淚囊炎、皮肌炎、糖尿病視網膜病變、椎間盤突出、椎間盤脫垂、藥物誘發之免疫性溶血性貧血、子宮內膜異位症、眼內炎、鞏膜外層炎、多形紅斑、重型多形紅斑、妊娠性類天皰瘡、格林-巴利症候群(Guillain-Barré syndrome)(GBS)、花粉熱、休斯症候群(Hughes syndrome)、特發性帕金森氏病、特發性間質性肺炎、IgE調介之過敏症、免疫溶血性貧血、包涵體肌炎、感染型眼部發炎性疾病、發炎性脫髓鞘疾病、發炎性心臟疾病、發炎性腎病、IPF/UIP、虹膜炎、角膜炎、乾性角膜結膜炎、庫斯毛耳病(Kussmaul disease)或庫斯毛耳-邁埃爾病(Kussmauk-Meier disease)、蘭德裡麻痺、郎格罕細胞(Langerhan's cell)組織細胞增多症、網狀青斑、黃斑變性、微觀多血管炎、白赫鐵列夫症(morbus bechterev)、運動神經元病症、黏膜性類天皰瘡、多器官功能衰竭、骨髓增生異常症候群、心肌炎、神經根病症、神經病、非A非B型肝炎、視神經炎、 骨質溶解、卵巢癌、少關節性JRA、外周動脈阻塞性疾病(PAOD)、外周血管疾病(PVD)、外周動脈疾病(PAD)、靜脈炎、結節性多動脈炎(或結節性動脈周圍炎)、多軟骨炎、風濕性多肌痛、白髪症、多關節JRA、多內分泌腺缺陷症候群、多發性肌炎、泵送後症候群、原發性帕金森病(primary Parkinsonism)、前列腺癌及直腸癌及血液惡性病(白血病及淋巴瘤)、前列腺炎、單純紅血球再生障礙、原發性腎上腺機能不全、復發性視神經脊髓炎、再狹窄、風濕性心臟疾病、sapho(滑膜炎、痤瘡、膿皰病、骨肥厚及骨炎)、硬皮病、繼發性澱粉樣變性、休克肺、鞏膜炎、坐骨神經痛、繼發性腎上腺機能不全、聚矽氧相關之結締組織病、史奈頓威金森皮膚病(Sneddon-Wilkinson dermatosis)、僵直性脊椎炎、史-約症候群(Stevens-Johnson syndrome)(SJS)、全身性發炎性反應症候群、顳動脈炎、弓形體視網膜炎、毒性表皮溶解壞死症、橫貫性脊髓炎、TRAPS(腫瘤壞死因子受體相關周期性症候群)(tumor necrosis factor receptor associated periodic syndrome)、1型過敏反應、II型糖尿病、尋常性間質性肺炎(UIP)、春季結膜炎、病毒性視網膜炎、沃格特小柳原田症候群(Vogt-Koyanagi-Harada syndrome)(VKH症候群)、濕性黃斑變性、傷口癒合、纖維化、腎病、濕性黃斑變性、傷口癒合、年齡相關之黃斑變性(AMD)、糖尿病視網膜病變、糖尿病黃斑水腫、中心性視網膜靜脈阻塞、角膜新血管形成、滲出性AMD、虹膜新血管形成、新血管形成性青光眼、青光眼之術後纖維化、增生性玻璃體視網膜病變(PVR)、脈絡膜新血管形成、視神經盤新血管形成、視網膜新血管形成、玻璃體新血管形成、血管翳、翼狀胬肉、黃斑水腫、糖尿病黃斑水腫(DME)、血管視網膜病變、視網膜變性、眼色素層炎或眼睛之發炎性疾病。

在一些實施例中，可使用本文所揭示結合蛋白中之任一者來治 療上文所列示之病症。在某些實施例中，用於治療本文所論述之任一病症之結合蛋白係表27-30、38-42、46-50或55-58中所列示結合蛋白中之一或多者。在某些實施例中，用於治療本文所論述之任一病症之結合蛋白係表56-58中所列示結合蛋白中之一或多者。在某些實施例中，結合蛋白係PR-1572102、PR-1572105、PR-1610561或PR1611292。

在一些實施例中，結合蛋白(例如，PR-1572102、PR-1572105、PR1611292或PR-1610561)可用於治療對抗VEGF單療法無反應之濕性AMD。例如，靶向VEGF及PDGF之結合蛋白(例如，PR-1572102、PR-1572105或PR-1610561)可引起血管生成之較佳退化，由此提供更有效之治療且使得可降低投與頻率。與抗VEGF單療法相比，VEGF及PDGF二者之雙抑制可提供某些經改良之治療結果。

在另一態樣中，揭示治療患有病症之患者之方法，其包含在投與第二藥劑之前、同時或之後投與本文所揭示結合蛋白中之任一者的步驟。在實施例中，第二藥劑係顯影劑、細胞毒性劑、血管生成抑制劑、激酶抑制劑、共刺激分子阻斷劑、黏附分子阻斷劑、抗細胞介素抗體或其功能性片段、胺甲喋呤、環孢素、雷帕黴素、FK506、可檢測標記或報導基因、TNF拮抗劑、抗風濕藥、肌肉鬆弛劑、麻醉藥、非類固醇消炎藥(NSAID)、鎮痛藥、麻醉劑、鎮靜劑、局部麻醉劑、神經肌肉阻斷劑、抗微生物劑、抗牛皮癬藥、皮質類固醇、同化類固醇、促紅血球生成素、免疫劑、免疫球蛋白、免疫抑制劑、生長激素、激素替代藥物、放射性醫藥、抗抑鬱藥、抗精神病藥、刺激劑、氣喘藥劑、β激動劑、吸入性類固醇、腎上腺素或類似物、細胞介素或細胞介素拮抗劑。

在各個實施例中，亦揭示針對本文所揭示結合蛋白之抗個體基因型抗體。抗個體基因型抗體包括包含免疫球蛋白分子之可納入本文所提供結合蛋白中之至少一部分的任何蛋白質或含肽分子，該至少一 部分係例如(但不限於)重鏈或輕鏈之至少一個互補決定區(CDR)或其配體結合部分、重鏈或輕鏈可變區、重鏈或輕鏈恆定區、框架區或其任一部分。

在各個實施例中，本文亦揭示確定測試樣品中VEGF及/或PDGF或其片段之存在、量或濃度之方法。在一些實施例中，該等方法包含藉由免疫分析分析測試樣品之抗原或其片段。免疫分析(i)採用至少一種結合蛋白及至少一種可檢測標記，及(ii)包含比較測試樣品中由可檢測標記產生之作為抗原或其片段之存在、量或濃度之直接或間接指示的信號與對照或校準物中產生之作為抗原、或其片段之存在、量或濃度之直接或間接指示的信號。校準物視情況係一系列校準物之一部分，其中每一校準物在抗原或其片段之濃度方面不同於系列中之其他校準物。該方法可包含(i)使測試樣品與至少一種捕獲劑接觸，該至少一種捕獲劑結合至抗原或其片段上之表位，以形成捕獲劑/抗原或其片段複合物，(ii)使捕獲劑/抗原或其片段複合物與至少一種檢測劑接觸，該至少一種檢測劑包含可檢測標記且結合至抗原或其片段上未經捕獲劑結合之表位，以形成捕獲劑/抗原或其片段/檢測劑複合物，及(iii)基於(ii)中所形成之捕獲劑/抗原或其片段/檢測劑複合物中之可檢測標記所產生的信號，確定測試樣品中抗原或其片段之存在、量或濃度，其中至少一種捕獲劑及/或至少一種檢測劑係至少一種結合蛋白。

另一選擇為，該方法可包含(i)使測試樣品與至少一種捕獲劑接觸，該至少一種捕獲劑結合至抗原或其片段上之表位，以形成捕獲劑/抗原或其片段複合物，且同時或依序、以任一順序，使測試樣品與可與測試樣品中之任一抗原或其片段競爭結合至至少一種捕獲劑的經可檢測標記之抗原或其片段接觸，其中測試樣品中所存在之任一抗原或其片段與經可檢測標記之抗原彼此競爭以分別形成捕獲劑/抗原或其片段複合物及捕獲劑/經可檢測標記之抗原或其片段複合物，及(ii) 基於(ii)中所形成之捕獲劑/經可檢測標記之抗原或其片段複合物中之可檢測標記所產生的信號，確定測試樣品中抗原或其片段之存在、量或濃度，其中至少一種捕獲劑係至少一種結合蛋白，且其中捕獲劑/經可檢測標記之抗原或其片段複合物中之可檢測標記所產生之信號與測試樣品中抗原或其片段之量或濃度成反比。

在一些實施例中，測試樣品來自患者，在該情形下該方法可進一步包含診斷、預測或評估患者之治療性/預防性治療之效能。若該方法進一步包含評估患者之治療性/預防性治療之效能，則該方法視情況進一步包含視需要改進患者之治療性/預防性治療以改良效能。該方法可適用於自動化系統或半自動化系統中。因此，本文所述之方法亦可用於確定個體是否患有或具有罹患給定疾病、病症或病況之風險。特定而言，該方法可包含以下步驟：(a)測定個體之測試樣品中分析物或其片段之濃度或量(例如，使用本文所述之方法或業內已知之方法)；及(b)比較步驟(a)中所測定之分析物或其片段之濃度或量與預定水準，其中，若步驟(a)中所測定之分析物之濃度或量相對於預定水準有利，則確定個體未患或不具給定疾病、病症或病況之風險。然而，若步驟(a)中所測定之分析物之濃度或量相對於預定水準不利，則確定個體患有或具有給定疾病、病症或病況之風險。

另外，在各個實施例中，本文提供監測個體之疾病進展之方法。在一些實施例中，該方法可包含以下步驟：(a)測定個體之測試樣品中分析物之濃度或量；(b)測定個體之後續測試樣品中分析物之濃度或量；及(c)比較如步驟(b)中所測定之分析物的濃度或量與步驟(a)中所測定之分析物的濃度或量，其中若步驟(b)中所測定之濃度或量在與步驟(a)中所測定之分析物的濃度或量相比時未發生變化或不利，則確定個體之疾病已繼續、進展或惡化。藉由比較，若如步驟(b)中所測定之分析物的濃度或量在與如步驟(a)中所測定之分析物的濃度 或量相比時有利，則確定個體之疾病已中斷、退化或改良。

視情況，該方法進一步包含比較如步驟(b)中所測定之分析物之濃度或量與例如預定水準。另外，視情況，該方法包含若比較顯示如步驟(b)中所測定之分析物之濃度或量例如相對於預定水準不利地改變，則用一或多種醫藥組合物治療個體一段時間。

在各個實施例中，亦提供用於分析測試樣品之VEGF及/或PDGF或其片段之套組。該套組可包含至少一種用於分析測試樣品之抗原或其片段之組份，及用於分析測試樣品之抗原或其片段之說明書，其中該至少一種組份包括至少一種包含本文所揭示結合蛋白之組合物，其中該結合蛋白視情況經可檢測標記。

除非本文中另有定義，否則本文所用之科學及技術術語具有熟習此項技術者所通常理解之含義。倘若有任何潛在歧義，則本文所提供之定義優先於任何詞典或外在定義。除非上下文另外要求，否則單數術語應包括複數形式且複數術語應包括單數。除非另有說明，否則使用「或」意指「及/或」。使用術語「包括(including)」以及其他形式(例如「包括(includes)」及「包括(included)」)不具有限制意義。除非另有說明，否則本文所揭示之任一範圍皆意欲涵蓋該範圍之終點。

一般而言，結合本文所述之細胞及組織培養、分子生物學、免疫學、微生物學、遺傳學以及蛋白質及核酸化學及雜交使用之名稱係業內已知且常用之彼等。除非另外指明，否則本文所提供之方法及技術通常係根據業內所熟知之習用方法且如貫穿本說明書引用並論述之各種一般及更特定參考文獻中所述來實施。酶促反應及純化技術係根據製造商之說明書、如業內習用方法或如本文所述來實施。結合本文所述分析化學、合成有機化學以及醫學及藥物化學使用之名稱及實驗室程序及技術係業內熟知且常用之彼等。化學合成、化學分析、醫藥製備、調配及遞送以及患者之治療使用標準技術。

為更容易地理解本發明，在下文中定義所選術語。

術語「抗體」係指免疫球蛋白(Ig)分子，其可包含四條多肽鏈，即兩條重(H)鏈及兩條輕(L)鏈)，或其可包含保留Ig分子之表位結合特徵之功能片段、突變體、變體或其衍生物。該等片段、突變體、變體或衍生物抗體格式為業內已知。在全長抗體之實施例中，每一重鏈包含重鏈可變區(VH)及重鏈恆定區(CH)。在IgG分子之情形下，CH包含三個結構域，CH1、CH2及CH3。每一輕鏈包含輕鏈可變區(VL)及輕鏈恆定區(CL)。CL包含單一CL結構域。VH及VL可進一步細分成超變區(稱為互補決定區(CDR))及較為保守之區(稱為框架區(FR))，二者間雜排列。一般而言，每一VH及VL係由三個CDR及四個FR構成，其自胺基末端至羧基末端按下列順序排列：FR1、CDR1、FR2、CDR2、FR3、CDR3及FR4。CDR區可藉由標準方法(例如Kabat等人之彼等)來確定。免疫球蛋白分子可具有任何類型(例如IgG、IgE、IgM、IgD、IgA及IgY)、類別(例如IgG1、IgG2、IgG3、IgG4、IgA1及IgA2)或子類。

術語「雙特異性抗體」係指在其兩個結合臂(一個HC/LC對)中之一者上結合一種抗原(或表位)、且在其第二結合臂(不同HC/LC對)上結合不同抗原(或表位)之抗體。雙特異性抗體係雙特異性結合蛋白之一種類型。雙特異性抗體可具有兩個不同的抗原結合臂(在特異性及CDR序列二者方面)，且可針對與其結合之每一抗原為單價。雙特異性抗體包括藉由以下方式產生之彼等：四源雜交瘤技術(Milstein及Cuello(1983)Nature 305(5934)：537-40)、化學偶聯兩個不同的單株抗體(Staerz等人(1985)Nature 314(6012)：628-31)或在Fc區中引入突變之隆突於孔洞中或類似方式(Holliger等人(1993)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 90(14)：6444-6448)。

術語「親和力成熟」係指與不具有改變之親代抗體或結合蛋白 相比，在其一或多個CDR或框架(FR)區中具有一或多個改變之抗體或結合蛋白，該等改變可改良抗體對抗原之親和力。實例性親和力成熟抗體或結合蛋白將具有針對靶抗原之納莫耳級或甚至皮莫耳級親和力。親和力成熟抗體或結合蛋白可藉由業內已知之程序來產生，例如Marks等人(1992)BioTechnology 10：779-783闡述藉由VH及VL結構域改組之親和力成熟。CDR及/或框架殘基之隨機誘變闡述於Barbas等人(1994)Proc.Nat.Acad.Sci.USA 91：3809-3813；Schier等人(1995)Gene 169：147-155；Yelton等人(1995)J.Immunol.155：1994-2004；Jackson等人(1995)J.Immunol.154(7)：3310-9；Hawkins等人(1992)J.Mol.Biol.226：889-896中；且在具有增強胺基酸殘基之活性之所選誘變位置、接觸或超變位置處之突變如美國專利第6,914,128號中所述。

術語「CDR移植」係指包含VH及/或VL之一或多個CDR區之序列經另一抗體或結合蛋白之CDR序列替代之重鏈及輕鏈可變區序列的抗體或結合蛋白。舉例而言，兩種抗體或結合蛋白可來自不同的物種，例如具有一或多個鼠類CDR已經人類CDR序列替代之鼠類重鏈及輕鏈可變區的抗體或結合蛋白。

術語「人類化」係指來自非人類物種之已經改變更「類人」、即更類似於人類種系序列之抗體或結合蛋白。一類人類化抗體或結合蛋白係CDR移植抗體或結合蛋白，其中將非人類CDR序列引入人類VH及VL序列中來替代相應的人類CDR序列。人類化抗體或結合蛋白亦涵蓋抗體或結合蛋白之包含以下各項之變體、衍生物、類似物或片段：實質上具有人類抗體之胺基酸序列(例如，與其至少80%、至少85%、至少90%、至少95%、至少98%或至少99%一致)的框架區(FR)序列及至少一個實質上具有非人類抗體之胺基酸序列的CDR。人類化抗體或結合蛋白可包含實質上所有的至少一個可變結構域(Fab、Fab'、F(ab')2、FabC、Fv)，其中所有或實質上所有CDR區之序列皆 對應於非人類免疫球蛋白(即供體抗體)之彼等，且所有或實質上所有FR區之序列皆為人類免疫球蛋白之彼等。人類化抗體或結合蛋白亦可包括重鏈之CH1區、鉸鏈區、CH2區、CH3區及CH4區。在實施例中，人類化抗體或結合蛋白亦可包含人類免疫球蛋白Fc區之至少一部分。在一些實施例中，人類化抗體或結合蛋白僅含有人類化輕鏈。在一些實施例中，人類化抗體或結合蛋白僅含有人類化重鏈。在一些實施例中，人類化抗體或結合蛋白僅含有輕鏈之人類化可變結構域及/或重鏈之人類化可變結構域。在一些實施例中，人類化抗體或結合蛋白含有人類化輕鏈、以及重鏈之至少可變結構域。在一些實施例中，人類化抗體或結合蛋白含有人類化重鏈、以及輕鏈之至少可變結構域。

術語「抗個體基因型抗體」係指針對另一抗體之抗原組合位點之胺基酸序列產生之抗體。抗個體基因型抗體可經投與以增強針對抗原之免疫反應。

術語「生物活性」係指分子之任何一或多種生物性質(如在活體內所發現天然存在抑或藉由重組手段提供或達成)。生物性質包括(但不限於)結合受體、誘導細胞增殖、抑制細胞生長、誘導其他細胞介素、誘導細胞凋亡及酶促活性。

術語「中和」係指在結合蛋白特異性結合至抗原時抵消該抗原之生物活性。在實施例中，中和結合蛋白結合至抗原(例如，VEGF及/或PDGF或其受體)且使抗原之生物活性降低至少約20%、約40%、約60%、約80%、約85%、約90%、約95%或約100%(或其間之任一百分比)。

術語「特異性」係指結合蛋白選擇性結合抗原之能力。

術語「親和力」係指結合蛋白與抗原之間相互作用之強度，且係由結合蛋白之CDR序列以及抗原之性質(例如其粒徑、形狀及/或電荷)決定。結合蛋白可針對提供期望治療終點、同時最小化負面副 作用之親和力來選擇。親和力可使用熟習此項技術者已知之方法來量測(例如，參見美國專利申請案第20090311253號及美國專利第7,612,181號)。

術語「功效」係指結合蛋白達成期望效應之能力，且係其治療效能之量度。功效可使用熟習此項技術者已知之方法來評估(例如，參見美國專利申請案第20090311253號及美國專利第7,612,181號)。

術語「交叉反應性」係指結合蛋白結合與所針對產生該結合蛋白之靶不同者之能力。一般而言，結合蛋白將以適當高之親和力結合其靶組織/抗原，但將展示適當低之對非靶正常組織之親和力。評估交叉反應性之方法為熟習此項技術者已知(例如，參見美國專利申請案第20090311253號及美國專利第7,612,181號)。

術語「生物功能」係指結合蛋白之特定活體外或活體內作用。結合蛋白可靶向若干類抗原且經由多種作用機制達成期望治療結果。結合蛋白可靶向可溶性蛋白質、細胞表面抗原以及細胞外蛋白質沈積物。結合蛋白可激動(agonize)、拮抗或中和其靶之活性結合蛋白可幫助清除其所結合之靶，或可在結合至細胞時導致細胞毒性。可將兩種或更多種抗體之多個部分納入多價格式中以在單一結合蛋白分子中達成不同功能。用於評估生物功能之活體外分析及活體內模型為熟習此項技術者已知(例如，參見美國專利申請案第20090311253號及美國專利第7,612,181號)。

「穩定」的結合蛋白係指結合蛋白在儲存時在一定程度上保留其物理穩定性、化學穩定性及/或生物活性者。穩定結合蛋白及評估其在不同溫度下之穩定性之方法為熟習此項技術者已知(例如，參見美國專利申請案第20090311253號及美國專利第7,612,181號)。

術語「溶解度」係指蛋白質保持分散於水溶液內之能力。蛋白質在水性調配物中之溶解度取決於疏水及親水胺基酸殘基之適當分佈， 且因此，溶解度可與正確摺疊蛋白質之產生相關。熟習此項技術者將能夠使用常規HPLC技術及熟習此項技術者已知之方法來檢測結合蛋白溶解度之增加或減小(例如，參見美國專利申請案第20090311253號及美國專利第7,612,181號)。

結合蛋白可使用多種宿主細胞來產生或可在活體外產生，且相對產量/努力決定「產生效率」。影響產生效率之因素包括(但不限於)宿主細胞類型(原核或真核)、表現載體之選擇、核苷酸序列之選擇及所用方法。用於結合蛋白產生以及量測產生效率之材料及方法為熟習此項技術者已知(例如，參見美國專利申請案第20090311253號及美國專利第7,612,181號)。

術語「免疫原性」意指物質誘導免疫反應之能力。投與治療性結合蛋白可導致免疫反應之某一發生率。可在親代抗體選擇期間分析可誘導多價格式中之免疫原性之潛在要素，且可採取多個步驟來降低此風險，從而在將親代抗體之序列納入多價結合蛋白格式中之前，將其最佳化。降低抗體及結合蛋白之免疫原性之方法為熟習此項技術者已知(美國專利申請案第20090311253號及美國專利第7,612,181號)。

術語「標記」及「可檢測標記」係指附接至特異性結合對(例如抗體/結合蛋白或其分析物)之成員以使特異性結合對之成員間之反應(例如，結合)可檢測的部分。特異性結合對之經標記成員稱為「經可檢測標記」。因此，術語「經標記結合蛋白」係指納入可鑑別結合蛋白之標記之蛋白質。在實施例中，標記係可產生可藉由視覺或儀器手段檢測之信號之可檢測標記物，該等手段係例如納入經放射標記之胺基酸或附接至可藉由經標記抗生物素蛋白檢測之生物素基部分的多肽(例如，含有螢光標記物或可藉由光學或比色方法檢測之酶促活性的鏈黴抗生物素蛋白)。用於多肽之標記之實例包括(但不限於)以下各項：放射性同位素或放射性核素(例如，³ H、¹⁴ C、³⁵ S、⁹⁰ Y、⁹⁹ Tc、¹¹¹ In、¹²⁵ I、¹³¹ I、¹⁷⁷ Lu、¹⁶⁶ Ho或¹⁵³ Sm)；色素原；螢光標記(例如，FITC、玫瑰紅、鑭系元素磷光體)、酶標記(例如，辣根過氧化物酶、螢光素酶、鹼性磷酸酶)；化學發光標記物；生物素基團；由二級報導基因識別之預定多肽表位(例如，白胺酸拉鍊對序列、二級抗體之結合位點、金屬結合結構域、表位標籤)；及磁性劑，例如釓螯合物。常用於免疫分析之標記之代表性實例包括產生光之部分(例如吖啶鎓化合物)及產生螢光之部分(例如螢光黃)。就此而言，該部分本身可未經可檢測標記，但可在與另一部分反應後變得可檢測。

術語「偶聯物」係指化學連接至第二化學部分(例如治療劑或細胞毒素劑)之結合蛋白。術語「藥劑」包括自生物材料製得之化學化合物、化學化合物之混合物、生物大分子或提取物。在實施例中，治療劑或細胞毒性劑包括(但不限於)百日咳毒素(pertussis toxin)、紫杉醇(taxol)、細胞鬆弛素B(cytochalasin B)、短桿菌肽D(gramicidin D)、溴化乙錠、依米丁(emetine)、絲裂黴素(mitomycin)、依託泊苷(etoposide)、替尼泊苷(tenoposide)、長春新鹼(vincristine)、長春鹼(vinblastine)、秋水仙鹼(colchicin)、多柔比星(doxorubicin)、道諾黴素(daunorubicin)、二羥基炭疽菌素二酮(dihydroxy anthracin dione)、米托蒽醌(mitoxantrone)、光輝黴素(mithramycin)、放線菌素D(actinomycin D)、1-去氫睪固酮、糖皮質激素、普魯卡因(procaine)、丁卡因(tetracaine)、利多卡因(lidocaine)、普萘洛爾(propranolol)及嘌呤黴素(puromycin)及其類似物或同系物。當用於免疫分析背景下時，偶聯抗體可為用作檢測抗體之經可檢測標記之抗體。

術語「晶體」及「結晶」係指以晶體形式存在之結合蛋白(例如抗體)或其抗原結合部分。晶體係物質之一種固態形式，其不同於其他形式(例如非晶形固態或液體結晶態)。晶體係由原子、離子、分子(例如，諸如抗體等蛋白質)或分子總成(例如，抗原/抗體複合物)之規 則重複三維陣列構成。該等三維陣列係根據該領域所充分理解之特定數學關係來排列。晶體中重複之基本單元或結構單元稱為不對稱單元。排列中不對稱單元之依從明確定義之給定晶體對稱性之重複提供晶體之「晶胞」。藉由在所有三個維度中規則性平移之晶胞重複提供晶體。(參見Giege及Ducruix(1999)CRYSTALLIZATION OF NUCLEIC ACIDS AND PROTEINS,A PRACTICAL APPROACH，第2版，第20 1-16頁，Oxford University Press,NY,NY)。

術語「載體」係指能夠轉運與其連接之另一核酸之核酸分子。一類載體為「質體」，其係指額外DNA區段可連接至其中之環形雙鏈DNA環。另一類載體為病毒載體，其中額外DNA區段可連接至病毒基因體中。其他載體包括RNA載體。某些載體能夠在引入其之宿主細胞中進行自主複製(例如，具有細菌複製起點之細菌載體及附加型哺乳動物載體)。其他載體(例如，非附加型哺乳動物載體)可在引入宿主細胞中時整合至該宿主細胞之基因體中，並藉此隨宿主基因體一起複製。某些載體能夠引導與其可操作地連接之基因之表現。該等載體在本文中稱為「重組表現載體」(或簡稱為「表現載體」)。一般而言，在重組DNA技術中可用之表現載體通常呈質體形式。在本說明書中，「質體」與「載體」可互換使用，此乃因質體係載體之最常用形式。然而，本發明亦包括提供等效功能之其他形式之表現載體，例如病毒載體(例如，複製缺陷型反轉錄病毒、腺病毒及腺相關病毒)。可將一組pHybE載體(例如，美國專利第8,187,836號)用於親代抗體及DVD結合蛋白選殖。可使用源自pJP183(pHybE-hCg1,z,non-a V2)及pJP184之V1來選殖具有野生型恆定區或經修飾恆定區(例如，經L234、L235、H435A修飾之IgG1恆定區)之抗體及DVD重鏈。可使用源自pJP191(具或不具對Kozak位點之修飾)(pHybE-hCk V3)之V2來選殖具有κ恆定區之抗體及DVD輕鏈。可使用源自pJP192 (pHybE-hCl V2)之V3來選殖具有λ恆定區之抗體及DVD輕鏈。可使用經構建具有λ信號肽及κ恆定區之V4來選殖具有λ-κ雜合V結構域之DVD輕鏈。可使用經構建具有κ信號肽及λ恆定區之V5來選殖具有κ-λ雜合V結構域之DVD輕鏈。可使用源自pJP183(pHybE-hCg1,z,non-a V2)之V7來選殖具有(234,235 AA)突變體恆定區之抗體及DVD重鏈。

術語「重組宿主細胞」或「宿主細胞」係指向其中引入外源(例如重組)DNA之細胞。該等術語不僅指具體個體細胞，且亦指該細胞之子代。由於突變或環境影響可使後續各代發生某些改變，故該子代實際上可能與親代細胞不同，但仍包括於如本文所用術語「宿主細胞」之範疇內。在實施例中，宿主細胞包括原核及真核細胞。在實施例中，真核細胞包括原生生物、真菌、植物及動物細胞。在另一實施例中，宿主細胞包括(但不限於)原核細胞系大腸桿菌；哺乳動物細胞系CHO、HEK 293、COS、NS0、SP2及PER.C6；昆蟲細胞系Sf9；及真菌細胞啤酒酵母。

術語「轉染」涵蓋常用於將外源核酸(例如，DNA)引入宿主細胞中之多種技術，例如電穿孔、磷酸鈣沈澱、DEAE-葡聚糖轉染及諸如此類。

術語「細胞介素」係指由一個細胞群體釋放作用於另一細胞群體作為細胞內調介劑之蛋白質。術語「細胞介素」包括來自天然來源或來自重組細胞培養物之蛋白質及天然序列細胞介素之生物活性等效物。

術語「生物樣品」係指一定量的來自活的生物(living thing)或死的生物(formerly living thing)之物質。該等物質包括(但不限於)血液、血漿、血清、尿、羊水、滑液、內皮細胞、白血球、單核球、其他細胞、器官、組織、骨髓、淋巴結及脾。

術語「組份」係指組合物之成份。例如，關於診斷套組，組份可為捕獲抗體、檢測或偶聯抗體、對照、校準物、一系列校準物、靈敏度組、容器、緩衝液、稀釋劑、鹽、酶、酶輔因子、檢測試劑、預處理試劑/溶液、受質(例如，作為溶液)、終止溶液及可包括在用於分析測試樣品之套組中之類似物質。因此，「組份」可包括藉由例如結合至抗分析物(例如，抗多肽)抗體而固定於固體支撐上之上述多肽或另一分析物。一些組份可於溶液中或經凍乾以供重構用於分析。

「對照」係指已知不為分析物(「陰性對照」)或含有分析物(「陽性對照」)之組合物。陽性對照可包含已知濃度之分析物。「陽性對照」可用於確立分析性能特徵且係試劑(例如，分析物)完整性之有用指示劑。

「預定截止」及「預定水準」通常係指用於藉由比較分析結果與預定截止/水準來評估診斷/預測/治療效能結果之分析截止值，其中已將預定截止/水準與各種臨床參數(例如，疾病之嚴重程度、進展/無進展/改良等)聯繫或關聯。儘管本發明可提供實例性預定水準，但業內熟知截止值可端視免疫分析(例如，所用抗體等)之性質而變化。熟習此項技術者進一步熟知，使本文之揭示內容適應其他免疫分析以獲得彼等基於此揭示內容之其他免疫分析之免疫分析特異性截止值。鑒於預定截止/水準之精確值可在分析間有所變化，如本文所述之相關性(若有)通常可適用。

如本文所述之診斷分析中所用之「預處理試劑」(例如，溶解、沈澱及/或增溶試劑)係指溶解任何細胞及/或使測試樣品中所存在之任何分析物增溶者。並非所有樣品皆需預處理，如本文所進一步闡述。使分析物(例如，所關注多肽)增溶可能尤其需要自樣品中所存在之任何內源性結合蛋白釋放分析物。預處理試劑可為均質(無需分離步驟)或異質(需要分離步驟)。藉由使用異質預處理試劑，可在進行至下一 分析步驟之前自測試樣品去除任何經沈積分析物結合蛋白。

在本文所述之免疫分析及套組之背景下，「品質控制試劑」包括(但不限於)校準物、對照及靈敏度組。通常使用(例如，一或多種，例如複數種)「校準物」或「標準物」來建立校準(標準)曲線用於內插分析物(例如抗體或分析物)之濃度。另一選擇為，可使用接近預定正/負截止之單一校準物。可結合使用多個校準物(即，一種以上之校準物或不同量之校準物)以包含「靈敏度組」。

術語「特異性結合伴侶」係指特異性結合對之成員。特異性結合對包含兩個經由化學或物理方式彼此特異性結合之不同分子。因此，除抗原及抗體特異性結合外，其他特異性結合對可包括生物素與抗生物素蛋白(或鏈黴抗生物素蛋白)、碳水化合物與凝集素、互補核苷酸序列、效應物與受體分子、輔因子與酶、酶抑制劑與酶及諸如此類。另外，特異性結合對可包括為原始特異性結合成員之類似物之成員，例如分析物-類似物。免疫反應性特異性結合成員包括抗原、抗原片段及抗體，包括經分離或重組產生之單株及多株抗體以及其複合物、片段及變體(包括變體之片段)。

術語「Fc區」係指免疫球蛋白重鏈之可藉由完整抗體或結合蛋白之木瓜蛋白酶消化產生之C末端區域。Fc區可為天然序列Fc區或變體Fc區。免疫球蛋白之Fc區通常包含兩個恆定結構域、CH2結構域及CH3結構域，且視情況包含CH4結構域。藉由替代Fc部分中之胺基酸殘基來改變效應物功能為業內所知(例如美國專利第5,648,260號及第5,624,821號)。Fc區調介若干重要效應物功能，例如細胞介素誘導、抗體依賴性細胞介導之細胞毒性(ADCC)、吞噬作用、補體依賴性細胞毒性(CDC)及抗體或結合蛋白及抗原-抗體或抗原結合蛋白複合物之半衰期/清除速率。在一些情形下，該等效應物功能對於治療性免疫球蛋白係合意的，但在其他情形下可能為不需要或 甚至有害的，此端視治療目的而定。

術語結合蛋白之「抗原結合部分」係指結合蛋白之保留特異性結合至抗原之能力的一或多個片段。結合蛋白之抗原結合功能可由全長結合蛋白之片段、包括例如結合至兩種或更多種不同抗原之雙特異性、雙重特異性或多特異性格式來實施。術語結合蛋白之「抗原結合部分」內所涵蓋結合片段之實例包括(i)Fab片段，即由VL、VH、CL及CH1結構域組成之單價片段；(ii)F(ab’)₂ 片段，即包含兩個由鉸鏈區之二硫橋連接之Fab片段的二價片段；(iii)由VH及CH1結構域組成之Fd片段；(iv)由抗體或結合蛋白之單臂之VL及VH結構域組成的Fv片段；(v)dAb片段，其包含單一可變結構域；及(vi)經分離互補決定區(CDR)。另外，儘管Fv片段之兩個結構域VL及VH係由單獨基因編碼，但其可例如使用重組方法、藉由合成連接體連結，該合成連接體使其能夠作為VL及VH區配對形成單價分子的蛋白單鏈(稱為單鏈Fv(scFv))製備。該等單鏈抗體或結合蛋白亦意欲涵蓋於術語抗體或結合蛋白之「抗原結合部分」內。亦涵蓋單鏈抗體之其他形式，例如雙價抗體。另外，單鏈抗體或結合蛋白亦包括包含與互補輕鏈多肽一起形成抗原結合區域對之串聯Fv區段對(VH-CH1-VH-CH1)的「線性」抗體或結合蛋白。

術語「多價結合蛋白」係指包含兩個或更多個抗原結合位點之結合蛋白。在實施例中，多價結合蛋白經改造以具有三個或更多個抗原結合位點，且可不為天然抗體。術語「多特異性結合蛋白」係指能夠結合兩個或更多個相關或不相關靶之結合蛋白。在實施例中，本文所提供之雙可變結構域(DVD)結合蛋白包含兩個或更多個抗原結合位點且為四價或多價結合蛋白。

術語「連接體」係指胺基酸殘基或包含兩個或更多個胺基酸殘基藉由肽鍵連結之多肽，該等肽鍵用於連結兩條多肽(例如，兩個VH 或兩個VL結構域)。該等連接體多肽為業內所熟知(例如，參見Holliger等人(1993)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 90：6444-6448；Poljak等人(1994)Structure 2：1121-1123)。用於本文所述結合蛋白中之多個適宜連接體闡釋於表55中。在一些實施例中，重鏈上之X1連接體係GS-H10連接體，且輕鏈上之X1連接體係GS-L10(dR)連接體。在一些實施例中，重鏈上之X1連接體係GS-H10連接體，且輕鏈上之X1連接體係GS-L10連接體。在一些實施例中，重鏈上之X1連接體係HG短連接體，且輕鏈上之X1連接體係LK長連接體。

術語「Kabat編號」、「Kabat定義」及「Kabat標記」在本文中可互換使用。業內公認之該等術語係指編號比抗體或結合蛋白或其抗原結合部分之重鏈及輕鏈可變區中之其他胺基酸殘基可變性更大(即超變)之胺基酸殘基的系統(Kabat等人(1971)Ann.NY Acad.Sci.190：382-391及Kabat等人(1991)Sequences of Proteins of Immunological Interest，第5版，U.S.Department of Health and Human Services，NIH公開案第91-3242號)。就重鏈可變區而言，超變區介於31至35位胺基酸(CDR1)、50至65位胺基酸(CDR2)及95至102位胺基酸(CDR3)範圍內。就輕鏈可變區而言，超變區介於24至34位胺基酸(CDR1)、50至56位胺基酸(CDR2)、及89至97位胺基酸(CDR3)範圍內。在一些實施例中，CDR序列、框架序列及或恆定區序列係使用Kabat編號來鑑別。

術語「CDR」係指免疫球蛋白可變區序列內之互補決定區。對於重鏈及輕鏈可變區中之每一者而言，在重鏈及輕鏈可變區之每一者中存在三個CDR，其命名為CDR1、CDR2及CDR3。術語「CDR組」係指存在於能夠結合抗原之單一可變區中之三個CDR之群。已根據不同系統不同地定義該等CDR之確切邊界。Kabat所述之系統(Kabat等人(1987)及(1991))不僅提供適用於抗體或結合蛋白之任一可變區的 明確殘基編號系統，且亦提供界定每一重鏈或輕鏈序列中該三個CDR之精確殘基邊界。該等CDR可稱為Kabat CDR。Chothia及同事(Chothia及Lesk(1987)J.Mol.Biol.196：901-917；Chothia等人(1989)Nature 342：877-883)發現，Kabat CDR內之某些子部分儘管在胺基酸序列層面上具有較大差別但仍採用幾乎相同的肽骨架構象。將該等子部分命名為L1、L2及L3或H1、H2及H3，其中「L」及「H」分別命名輕鏈及重鏈區。該等區域可稱為Chothia CDR，其具有與Kabat CDR重疊之邊界。界定與Kabat CDR重疊之CDR之其他邊界闡述於Padlan(1995)FASEB J.9：133-139及MacCallum(1996)J.Mol.Biol.262(5)：732-45)中。其他CDR邊界定義可不嚴格地遵循本文系統中之一者，但將與Kabat CDR重疊，儘管其可根據具體殘基或殘基群或甚至整個CDR不顯著影響抗原結合之預測或實驗發現來縮短或延長。本文所用方法可利用根據該等系統中之任一者定義之CDR，但某些實施例使用Kabat或Chothia定義之CDR。

術語「表位」係指經本文所揭示之結合蛋白特異性結合之抗原區域。在某些實施例中，表位決定簇包括分子之化學活性表面基團(例如胺基酸、糖側鏈、磷醯基或磺醯基)，且在某些實施例中可具有特異性三維結構特徵及/或特異性電荷特徵。抗原或片段可含有一個以上之表位。表位可藉由獲得抗體：抗原複合物之X射線晶體結構並確定抗原(例如，VEGF或PDGF或受體)上之哪些殘基在所關注抗體上之指定殘基距離內來確定，其中指定距離為5Å或更小，例如5Å、4Å、3Å、2Å、1Å或更小或其間之任一距離。在一些實施例中，表位定義為一段沿抗原序列之8個或更多個鄰接胺基酸殘基，其中在X射線晶體結構中至少50%、70%或85%之殘基在抗體或結合蛋白之指定距離內。

在某些實施例中，當結合蛋白優先識別蛋白質及/或大分子之複 合混合物中之其靶抗原時，結合蛋白特異性結合抗原。結合至相同或相似表位之結合蛋白將可能交叉競爭(一者防止另一者之結合或調節效應)。然而，即使在部分或完整表位不重疊下(例如，若表位在三維空間中毗鄰及/或因立體阻礙所致)仍可出現交叉競爭。

術語「藥物動力學」係指生物體吸收、分佈、代謝及分泌藥物之過程。為產生具有期望藥物動力學特徵之多價結合蛋白分子，選擇具有類似期望藥物動力學特徵之親代單株抗體。所選親代單株抗體之PK特徵可在齧齒類動物中使用熟習此項技術者已知之方法容易地確定(例如，參見美國專利第7,612,181號)。

術語「生物利用度」係指藥物吸收至活系統中或使得可在生理活性位點處獲得之程度及速率。生物利用度可隨若干前述性質(包括穩定性、溶解度、免疫原性及藥物動力學)而變化，且可使用熟習此項技術者已知之方法來評估(例如，參見美國專利第7,612,181號)。

術語「表面電漿子共振」係指允許藉由利用BIAcore®系統(BIAcore International AB，GE Healthcare公司，Uppsala,Sweden及Piscataway,NJ)檢測生物感測器基質內之蛋白質濃度變化來分析實時生物特異性相互作用之光學現象。關於其他描述，參見Jönsson等人(1993)Ann.Biol.Clin.51：19-26。術語「K_on 」係指結合蛋白(例如，抗體或DVD-Ig)與抗原締合以形成例如DVD-Ig/抗原複合物之結合速率常數。術語「K_on 」亦指如在本文中可互換使用之「締合速率常數」或「ka」。指示結合蛋白與其靶抗原之結合速率或結合蛋白(例如抗體)與抗原間之複合物形成速率的此值亦由以下等式顯示：抗體(「Ab」)+抗原(「Ag」)→Ab-Ag

術語「K_off 」係指結合蛋白(例如抗體或DVD-Ig)自例如DVD-Ig/抗原複合物之針對解離之離解速率常數或「解離速率常數」，如業內已知。此值指示結合蛋白(例如抗體)自其靶抗原之解離速率或Ab-Ag 複合物隨時間分離成游離抗體及抗原的速率，如由以下等式所顯示：Ab+Ag←Ab-Ag

術語「K_d 」及「平衡解離常數」可指於平衡下在滴定量測中獲得之值，或用解離速率常數(k_off )除以締合速率常數(k_on )獲得之值。締合速率常數、解離速率常數及平衡解離常數用於表示結合蛋白(例如抗體或DVD-Ig)與抗原之結合親和力。測定締合及解離速率常數之方法為業內所熟知。使用基於螢光之技術可提供高靈敏度且能夠在平衡下檢驗生理緩衝液中之樣品。可使用其他實驗方法及儀器(例如BIAcore®(生物分子相互作用分析)分析(例如，可自BIAcore International AB，GE Healthcare公司，Uppsala,Sweden購得之儀器)。另外，亦可使用KinExA®(動態棄除分析)來分析，其可自Sapidyne Instruments(Boise,Idaho)購得。

術語「變體」係指胺基酸序列因添加(例如，插入)、缺失或保守取代胺基酸而與給定多肽不同，但保留給定多肽之生物活性的多肽(例如，變體VEGF抗體可與抗VEGF抗體競爭結合VEGF)。業內認為胺基酸之保守取代，即用類似性質(例如，親水性及帶電區之程度及分佈)之不同胺基酸替代胺基酸通常涉及微小變化。該等微小變化可部分地藉由考慮胺基酸之親水性指數來鑑別，如業內所理解(例如，參見Kyte等人(1982)J.Mol.Biol.157：105-132)。胺基酸之親水性指數係基於對其疏水性及電荷之考慮。業內已知，蛋白質中具有類似親水性指數之胺基酸可經取代且該蛋白質仍保留蛋白質功能。在一個態樣中，親水性指數為±2之胺基酸經取代。胺基酸之親水性亦可用於揭露將使蛋白保留生物學功能之取代。在肽之背景下考慮胺基酸之親水性容許計算該肽之最大局部平均親水性，此係已報導與抗原性及免疫原性充分相關之可用量度(例如，參見美國專利第4,554,101號)。取代具有類似親水性值之胺基酸可使肽保留生物活性，例如免疫原性， 如業內所理解。在一個態樣中，用親水性值彼此在±2內之胺基酸實施取代。胺基酸之疏水性指數及親水性值二者皆受該胺基酸之具體側鏈影響。與該觀察一致，應理解，與生物功能相容之胺基酸取代取決於胺基酸且尤其彼等胺基酸之側鏈之相對相似性，如藉由疏水性、親水性、電荷、粒徑及其他性質所揭露。術語「變體」亦包括已藉由例如蛋白質水解、磷酸化或其他轉譯後修飾進行差別處理，但仍保留其生物活性或抗原反應性(例如，結合至VEGF之能力)的多肽或其片段。除非另有定義，否則術語「變體」涵蓋變體之片段。變體與野生型序列可為約99%、98%、97%、96%、95%、94%、93%、92%、91%、90%、89%、88%、87%、86%、85%、84%、83%、82%、81%、80%、79%、78%、77%、76%或75%一致。

所揭示結合蛋白於治療多種疾病之用途

本文所提供之結合蛋白分子可用作治療分子來治療多種疾病，例如，其中由結合蛋白識別之靶係有害的。該等結合蛋白可結合一或多個參與特定疾病之靶。

在不限制本發明下，提供關於某些疾病病況之其他資訊。

1.年齡相關之黃斑變性(AMD)

在各個實施例中，可使用一或多種本文所揭示能夠結合至VEGF及PDGF及/或其同源受體之結合蛋白(例如，抗VEGF及抗PDGF結合蛋白之組合或能夠靶向VEGF及PDGF二者之多特異性結合蛋白)來治療AMD。在一些實施例中，可使用本文所揭示之任一結合蛋白或包含本文所揭示任一結合蛋白之CDR及/或可變結構域序列的結合蛋白來治療AMD。在某些實施例中，用於治療AMD之結合蛋白係表27-30、38-42、46-50或55-58中所列示結合蛋白中之一或多者。在某些實施例中，用於治療AMD之結合蛋白係表56-58中所列示結合蛋白中之一或多者。在某些實施例中，結合蛋白係PR-1572102、 PR-1572105或PR-1610561。

年齡相關之黃斑變性(AMD)係美國50歲以上個人之不可逆視覺損失之主要原因且係世界範圍內失明之主要原因。全球有1.6億以上之人患有AMD。AMD係因黃斑受損所致而引起失明之年齡相關之眼部疾病；黃斑係負責清晰的中心視覺之視網膜區域。其與黃斑且具體而言視網膜色素上皮(RPE)之變性相關。

該疾病係以兩種形式發生，乾性或非滲出性AMD形式及濕性或滲出性形式。黃斑變性之最常見形式乾性AMD(無新血管形成)係該疾病之早期階段，且可因黃斑組織老化及變薄、黃斑中之色素沈積或兩個過程之組合引起。當黃色斑點(稱為隱結)在黃斑中及其周圍聚集時診斷為乾性AMD。業內認為隱結係來自附近劣化組織之沈積物或碎片。乾性AMD之發作通常與年齡相關之布魯赫膜(Bruch’s membrane)變化相關，布魯赫膜係用於黏附視網膜色素上皮(RPE)細胞之高度專用基質。布魯赫膜之該等變化可導致黃斑中之RPE細胞死亡、隱結累積及光受體細胞受損。逐步中心視覺損失可伴隨乾性AMD發生，但症狀通常幾乎不如伴隨該疾病之濕性形式發生時嚴重。乾性AMD可緩慢進展至晚期地圖狀萎縮(GA)，從而導致可引起嚴重視覺損失之視網膜細胞逐步劣化。乾性AMD(早期及晚期二者)係AMD之最常見形式，其代表85%以上之所有經診斷病例。

該疾病之濕性或滲出性形式通常導致更嚴重之視覺損失。濕性黃斑變性主要影響中心視覺，從而在視覺之中心線中產生「盲點」。約10%-15%之乾性AMD病例會進展至濕性AMD。濕性AMD之特徵在於視網膜下之新血管生長。在臨床上，此稱為脈絡膜新血管形成(CNV)。濕性AMD佔所有AMD病例之約10%-15%。乾性AMD至濕性AMD之進展之特徵在於在布魯赫膜內以及在視網膜下空間中發生新血管形成。濕性AMD發生在視網膜後之異常血管在黃斑下生長時。 該等新血管往往較為脆弱且通常滲血及滲液。血液及液體會引起黃斑發炎且變稠並破壞光受體與RPE間之關聯，從而導致視覺損失。在濕性AMD中，新血管形成受許多血管生成因子之刺激；該等血管生成因子包括血管內皮生長因子(VEGF)，其似乎係濕性AMD患者中之主要血管生成因子(Miller等人(1994)Am.J.Pathol.145(3)：574-584)。另外，VEGF可用作強內皮細胞促分裂原，以增加血管通透性。當前AMD治療之主要目標係阻斷或抑制脈絡膜新血管形成(CNV)及視網膜靜脈阻塞(RVO)後之黃斑水腫、穩定或改良視覺及減少不利效應之發生。

抗VEGF劑可減少脈絡膜新血管形成(CNV)及滲漏，但不會使CNV本身退化。新出現的證據指示周細胞對新血管成熟之重要作用。抗PDGF劑可直接阻斷周細胞募集且防止脈絡膜新血管形成成熟及穩定。若周細胞可自新血管剝離，則血管內皮細胞可能變得對VEGF阻斷更敏感，最終導致血管生成退化。

在其他功能中，VEGF刺激內皮細胞增殖/生長、增加血管通透性及促進能夠使視網膜內皮細胞受損之白血球活性(Leung等人(1989)Science 246(4935)：1306-9)。在濕性AMD中，視網膜組織產生並釋放結合至位於附近既有血管之內皮細胞上之特異性受體的血管生成生長因子，例如VEGF。內皮細胞之活化可使得靶向緊密接合之酶釋放。該等酶作用於圍繞所有現有血管之基底膜且使得在膜中形成孔洞。內皮細胞增殖並遷移通過該等孔洞到達患病組織。專用黏附分子(例如整聯蛋白)促進新血管芽之形成，且基質金屬蛋白酶(MMP)溶解出芽血管末梢前面之組織以容納該出芽血管末梢。最後，平滑肌細胞(周細胞)為該等新形成之血管環提供結構支撐且血液開始在該等不成熟新血管中流動。因此，VEGF可用作血管生成中之限速步驟。VEGF亦藉由白血球介導之內皮細胞損傷、形成開窗及溶解緊密接合來增加 血管通透性。此導致視網膜內液體累積及對視覺敏銳度之有害效應。另外，VEGF亦可引起進一步加強發炎及血管生成之週期之發炎性細胞介素的釋放。

在一些實施例中，使用本文所揭示之結合蛋白抑制VEGF、PDGF及/或受體(在組合療法中或在一個分子中)之治療可為濕性AMD患者提供經改良之選擇，同時減少注射次數、減少與多次注射相關之安全性問題並降低成本。

2.糖尿病視網膜病變

糖尿病視網膜病變係最常見之糖尿病性眼病且係美國成人失明之主要原因。其係由視網膜血管之變化引起。在一些患有糖尿病視網膜病變之人中，血管可腫脹且滲液。在其他人中，異常新血管在視網膜表面上生長。視網膜係眼睛後部之光敏感組織。健康視網膜為良好視覺所必需。

糖尿病視網膜病變具有四個階段：(1)輕度非增生性視網膜病變。在此最早階段，出現微動脈瘤。其係視網膜之微細血管中之較小氣球樣腫脹區域。(2)中度非增生性視網膜病變。隨著疾病進展，一些滋養視網膜之血管被阻斷。(3)重度非增生性視網膜病變。更多血管被阻斷，從而喪失視網膜之若干區域之血液供應。該等視網膜區域將信號發送至身體以使新血管生長用於滋養。(4)增生性視網膜病變。在此晚期階段，由視網膜發送用於滋養之信號觸發新血管之生長。此病況稱為增生性視網膜病變。該等新血管係異常且脆弱的。其沿視網膜且沿填充眼睛內部之透明玻璃體凝膠之表面生長。該等血管自身不會引起症狀或視覺損失。然而，其具有脆弱的薄壁。若其滲血，則可導致嚴重視覺損失且甚至失明。

因糖尿病視網膜病變而受損之血管可以兩種方式引起視覺損失：(1)可形成脆弱的異常血管且使血液滲漏至眼睛之中心，從而使視覺 模糊。此係增生性視網膜病變且係該疾病之第四且最晚期階段。(2)液體可滲漏至黃斑之中心，其係眼睛之發生清晰的向前直視視覺之部分。液體使得黃斑腫脹，從而使視覺模糊。此病況稱為黃斑水腫。其可在糖尿病視網膜病變之任一階段發生，但其更可能隨著疾病進展而發生。約一半患有增生性視網膜病變之人亦患有黃斑水腫。

在一些實施例中，本文所揭示之結合蛋白可用於抑制VEGF、PDGF及/或受體(在組合療法中或在一個分子中)來治療糖尿病視網膜病變。

在各個實施例中，其他疾病可使用本文所揭示之結合蛋白來治療，該等疾病包括(但不限於)其他眼病、癌症、纖維化、腎病、病理性血管生成、傷口癒合、骨形成或與異常(例如，升高的)PDGF及/或VEGF表現相關之其他疾病。

醫藥組合物

在各個實施例中，提供包含一或多種本文所揭示之結合蛋白單獨或與其他預防劑、治療劑及/或醫藥上可接受之載劑組合的醫藥組合物。包含本文所提供結合蛋白之醫藥組合物用於(但不限於)診斷、檢測或監測病症，用於預防、治療、管控或改善病症或其一或多種症狀，及/或用於研究中。醫藥組合物單獨或與預防劑、治療劑及/或醫藥上可接受之載劑之組合之調配物為熟習此項技術者已知(例如，參見美國專利申請案第20090311253號及美國專利第7,612,181號)。

投與本文所提供之醫藥組合物或預防或治療劑之方法包括(但不限於)非經腸投與(例如，真皮內、肌內、腹膜內、玻璃體內、靜脈內及皮下)、硬膜外投與、腫瘤內投與、黏膜投與(例如，鼻內及經口途徑)及肺部投與(例如，利用吸入器或霧化器投與之氣霧化化合物)。在實施例中，投與本文所提供之醫藥組合物或預防或治療劑之方法包括局部滴眼劑、凝膠或乳霜。熟習此項技術者可獲得且已知用於特定投 與途徑之醫藥組合物之調配物以及各種投與方法所需之材料及技術(美國專利申請案第20090311253號及美國專利第7,612,181號)。

可對劑量方案加以調節以提供最佳期望反應(例如，治療性或預防性反應)。例如，可投與單次濃注，可隨時間投與若干個分開劑量或可根據治療狀況緊急程度所指示按比例減少或增加劑量。尤其有利地將非經腸組合物調配成劑量單位形式以便於投與及劑量均勻性。術語「劑量單位形式」係指適於作為單位劑量供欲治療哺乳動物個體使用之物理離散單位；每一單位含有經計算與所需醫藥載劑一起產生期望治療效應的預定量之活性化合物。本文所提供劑量單位形式之規格取決於且直接依賴於下列因素：(a)活性化合物之獨特特徵及欲達成之具體治療或預防效應，及(b)複合該活性化合物以治療個體敏感性之技術中固有的限制條件。治療或預防有效量之本文所提供結合蛋白之實例性非限制性範圍係0.1-20mg/kg，例如1-10mg/kg。應注意，劑量值可隨欲緩和病況之類型及嚴重程度而變化。應進一步理解，就任一具體個體而言，可根據個體需要及投與組合物或監督組合物投與之個人的專業判斷隨時調整特定劑量方案，且本文所述劑量範圍僅為舉例說明且並非意欲限制所主張組合物之範疇或實踐。

組合治療

在各個實施例中，本文所提供之結合蛋白亦可與一或多種可用於治療多種疾病之其他治療劑一起投與，該其他藥劑係由熟習此項技術者選擇用於其預期目的。舉例而言，其他藥劑可為業內公認可用於治療經本文所提供抗體治療之疾病或病況(例如AMD)之治療劑。該組合亦可包括一種以上之其他藥劑，例如兩種或三種其他藥劑。

組合治療劑包括(但不限於)顯影劑、細胞毒性劑、血管生成抑制劑、激酶抑制劑、酪胺酸激酶抑制劑、酪胺酸激酶受體抑制劑、共刺激分子阻斷劑、黏附分子阻斷劑、抗細胞介素抗體或其功能性片段、 胺甲喋呤、環孢素、雷帕黴素、FK506、可檢測標記或報導基因、TNF拮抗劑、抗風濕藥、肌肉鬆弛劑、麻醉藥、非類固醇消炎藥(NSAID)、止痛藥、麻醉劑、局部麻醉劑、鎮靜劑、玻尿酸酶、神經肌肉阻斷劑、抗微生物劑、抗牛皮癬藥、皮質類固醇、同化類固醇、促紅血球生成素、免疫劑、免疫球蛋白、免疫抑制劑、生長激素、激素替代藥物、放射性醫藥、抗抑鬱藥、抗精神病藥、刺激劑、氣喘藥劑、β激動劑、吸入性類固醇、腎上腺素或類似物、細胞介素或細胞介素拮抗劑。

診斷

在各個實施例中，本文之揭示內容亦提供診斷應用，包括(但不限於)診斷分析方法、含有一或多種結合蛋白之診斷套組及該等方法及套組用於自動化及/或半自動化系統中之適應。所提供之方法、套組及適應可用於檢測、監測及/或治療個體之疾病或病症。此進一步闡述於下文中。

本發明亦提供使用至少一種如本文所述之結合蛋白來確定測試樣品中分析物或其片段之存在、量或濃度之方法。在該方法中可使用如業內已知之任一適宜分析。實例包括(但不限於)免疫分析及/或採用質譜之方法。

本發明所提供之免疫分析尤其可包括夾心免疫分析、放射免疫分析(RIA)、酶免疫分析(EIA)、酶聯免疫吸附分析(ELISA)、競爭性抑制免疫分析、螢光偏振免疫分析(FPIA)、酶增幅免疫分析技術(EMIT)、生物發光共振能量轉移(BRET)及均質化學發光分析。

化學發光微粒免疫分析、具體而言採用ARCHITECT®自動化分析儀(Abbott Laboratories,Abbott Park,IL)者係免疫分析之實例。

本發明提供採用質譜之方法且包括(但不限於)MALDI(基質輔助雷射脫附/電離)或藉由SELDI(表面增強雷射脫附/電離)。

熟習此項技術者將熟知使用免疫分析及質譜收集、處置、處理及分析生物測試樣品之方法，其經提供用於本發明實踐中(例如，參見美國專利第7,612,181號)。

套組

在各個實施例中，亦提供用於分析測試樣品之測試樣品中分析物或其片段之存在、量或濃度的套組。該套組包含至少一種用於分析測試樣品之分析物或其片段的組份，及分析測試樣品之分析物或其片段的說明書。該至少一種用於分析測試樣品之分析物或其片段的組份可包括包含如本文所揭示之結合蛋白及/或視情況固定在固相上之抗分析物結合蛋白(或其片段、變體或變體之片段)的組合物。

視情況，該套組可包含可包含經分離或純化之分析物之校準物或對照。該套組可包含至少一種藉由免疫分析及/或質譜分析測試樣品之分析物之組份。該等套組組份(包括分析物、結合蛋白及/或抗分析物結合蛋白或其片段)可視情況使用任何業內已知之可檢測標記來標記。經提供用於本發明實踐中之產生用材料及方法為熟習此項技術者已知(例如，參見美國專利第7,612,181號)。

套組(或其組份)以及藉由分析(例如如本文所述之免疫分析)確定測試樣品中分析物之存在、量或濃度之方法可適用於多種自動化及半自動化系統(包括其中固相包含微粒之彼等)中，如例如美國專利第5,089,424號及第5,006,309號中所述，且如例如由Abbott Laboratories(Abbott Park,IL)以ARCHITECT®所出售。

可自Abbott Laboratories購得之其他平臺包括(但不限於)AxSYM®、IMx®(例如，參見美國專利第5,294,404號)、PRISM®、EIA(珠粒)及Quantum^TM II以及其他平臺。另外，分析、套組及套組組份可以其他格式使用，例如於電化學或其他手持式或定點照護分析系統上。本發明適用於例如實施夾心免疫分析之市售Abbott Point of Care(i-STAT®,Abbott Laboratories)電化學免疫分析系統。一次性使用測試裝置中之免疫感測器及其製造及操作方法闡述於例如美國專利第5,063,081號、第7,419,821號、第7,682,833號、第7,723,099號及第9,035,027號；及美國公開案第20040018577號中。

序列

表1揭示編碼不同人類同種型及不同物種之VEGF-A之胺基酸及核苷酸序列。表2揭示編碼不同人類同種型及不同物種之PDGF-BB之胺基酸及核苷酸序列。表3揭示人類IgG重鏈及輕鏈恆定結構域，包括相對於野生型序列具有所指示胺基酸修飾之序列。在各個實施例中，表3中所列示之恆定結構域可與本文所揭示之任一結合蛋白一起使用。本文所揭示結合蛋白之可變結構域可附接至任何免疫球蛋白種類、同型或突變體之恆定區。恆定結構域突變體中之實例性修飾包括具有意欲增加或減小恆定結構域與Fc-γ受體、C1q及FcRn之相互作用之胺基酸突變及/或意欲調節蛋白質穩定性或化合價之突變的彼等(全長及半分子、異二聚體分子等)。表4及5揭示可與本文所揭示之任一CDR組(即，重鏈受體序列與本文所揭示重鏈CDR 1-3中之任一者配對，及/或輕鏈受體序列與本文所揭示輕鏈CDR 1-3中之任一者配對)一起使用形成PDGF、VEGF及/或其同源受體之功能性結合位點的實例性重鏈及輕鏈受體框架序列。

熟習此項技術者咸明瞭，本文所述方法之其他適宜修改及改變顯而易見且可在不背離本文所揭示實施例之範疇下使用適宜等效形式作出。現在詳細闡述某些實施例之後，藉由參照以下實例將更明確地理解本發明，該等實例僅出於說明目的納入而並不意欲具有限制性。

實例

實例1：用於測定抗VEGF-A抗體、抗PDGF-BB抗體、抗VEGFR抗體、抗PDGFR-B抗體及DVD-Ig蛋白之功能活性之活體外分析

實例1.1：用於抗原結合性之使用BIACORE®表面電漿子共振技術之親和力測定

BIACORE®表面電漿子共振分析(Biacore,Inc.,Piscataway,NJ)利用締合速率及離解速率常數之動力學量測法來測定抗體之親和力。在25℃下，使用運行緩衝液HBS-EPB(10mM HEPES[pH 7.4]、150mM NaCl、3mM EDTA、0.1mg/ml BSA及0.005%表面活性劑P20)， 用Biacore®儀器(Biacore 2000、Biacore 3000或Biacore T100；GE Healthcare,Piscataway,NJ)藉由基於表面電漿子共振之量測來測定抗VEGF-A抗體、抗PDGF-BB抗體、抗VEGFR抗體、抗PDGFR-B抗體或抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子與經純化之重組VEGF-A PDGF-BB、VEGFR細胞外結構域(ECD)、PDGFR-B ECD或其Fc融合蛋白之結合。舉例而言，取於10mM乙酸鈉(pH 4.5)中稀釋之約9000RU山羊抗人類Fc特異性多株抗體(Thermo Fisher Scientific Inc.,Rockford,IL)，依25μg/ml，使用標準胺偶合套組，根據製造商之說明書及程序，直接通過而固定於CM5研究級生物感測器晶片上。用乙醇胺封阻生物感測器表面上之未反應部分。動力學分析中，利用Scrubber 2(BioLogic Software)、Biacore Biaevaluation 4.0.1軟體或Biacore T100評估軟體，將源自1：1 Langmuir結合模型之速率方程式同時擬合至多次抗原注射(使用全擬合分析)。將經純化抗體或DVD-Ig分子於運行緩衝液中稀釋，用於通過山羊抗人類Fc反應表面上來捕捉。將欲捕捉成為配體之抗體或DVD-Ig分子(1μg/ml)以10μl/分鐘之流速注射於反應基質上。在分析期間，所有量測皆僅參照捕獲表面(即，沒有被捕獲之抗體或DVD-Ig分子)。在80μl/分鐘之連續流速下測定締合及解離速率常數k_on (M^-1 s^-1 )及k_off (s^-1 )。藉由經過3倍連續稀釋液而在1.23-900nM範圍內之不同抗原濃度，且包括僅含緩衝液之注射(欲用於雙重對照)，進行動力學結合量測，來獲得速率常數。隨後根據動力學速率常數藉由下式計算抗體與靶抗原間之反應的平衡解離常數K_D (M)：K_D =k_off /k_on 。結合記錄為時間之函數並計算動力學速率常數。在此分析中，可量測快至10⁶ M^-1 s^-1 之締合速率及慢至10^-6 s^-1 之離解速率。

在一些實驗中，將以下條件用於親和力測定：

晶片表面：含有山羊抗人類Fc IgG(5000RU)之CM5晶片。

參照：山羊IgG(捕獲約5000RU)。

運行緩衝液：HBS-EP,0.1mg/ml BSA

DVD-Ig或mAb係以1μg/ml、70-200RU捕獲。

在0.016-50nM下以1：5連續稀釋重組ECD蛋白。

締合時間為5min且觀察到解離時間達10min及30min。

流速為50μl/min。

表面再生：以50μl/min 10mM甘胺酸(pH 1.5)之兩次30s脈衝。

實例1.2：表面共振FcγRIIa、FcγRIIb、FcγRIIIa及FcRn結合分析

使用Biacore T200(GE Healthcare)儀器來評估VEGF/PDGF DVD-Ig分子與經由6×His標籤捕獲之重組FcγR的結合。將含有根據GE Healthcare方案經由胺偶合直接固定於晶片上至10000RU之密度(所有流動槽)的小鼠抗6×His抗體之CM5晶片(GE Healthcare,Pittsburgh,PA)用於實驗。在流動槽2、3及4上捕獲人類FcγR。使用流動槽1作為參照表面。使用HBS-EP+作為運行緩衝液。以50μL/分鐘之流速經1-2分鐘以31.25nM、62.5nM、125nM、250nM、500nM、1000nM、2000nM及4000nM之濃度將抗VEGF/PDGF DVD-Ig注射於所有流動槽上，然後解離1-3分鐘。在每一週期後藉由以100μL/分鐘之流速將10mM甘胺酸(pH 1.5)注射於所有四個流動槽上使晶片表面再生。

對於FcRn結合分析，根據製造商(GE Healthcare)之方案藉由胺偶合將VEGF/PDGF DVD-Ig直接固定於CM5晶片上至約750RU之密度。實施空白固定之流動槽1不含DVD-Ig且用作參照表面。以50μL/分鐘之流速經1分鐘在2.7nM至6000nM(三倍連續稀釋)之濃度範圍下將人類、食蟹猴、小鼠、大鼠及兔重組FcRn注射於所有流動槽上，然後解離2分鐘。藉由於所有四個流動槽上以100μL/分鐘經2秒注射10mM HCl、然後以50μL/分鐘之流速經30秒注射HBS- EP+(pH 7.4)使表面再生。樣品係在兩種運行緩衝液系統pH 6.0 MES-EP+及pH 7.4 HBS-EP-EP+中製備及運行。將重組人類FcγRIIIa V158以及大鼠及小鼠FcRn數據擬合至1：1動力學模型。將重組人類FcγRIIa R131與FcγRIIa H131、FcγRIIIa F158與重組人類、食蟹猴及兔FcRn結合數據擬合至穩態親和力模型。使用Biacore T200評估軟體2.0版來擬合所有數據。

實例1.3：藉由捕獲ELISA測定之VEGF-A結合活性

為鑑別可結合hVEGF₁₆₅ 之分子，實施直接結合ELISA。用0.25μg/mL/6.51E-9M生物素化重組人類VEGF₁₆₅ (AP PR-1361002,50μL/孔於D-PBS中)塗覆96孔高結合中性抗生物素蛋白板(Thermo Scientific目錄號15507)，且在25℃下振盪1.5小時。在塗覆步驟期間，將上清液、抗體、基準化合物或DVD-Ig稀釋於10% Superblock(Thermo Scientific，目錄號37535)中，且實施每一樣品分子之八點滴定。然後用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)將板洗滌四次。將樣品分子滴定以50μL一式兩份添加至經塗覆之板，且在25℃下在振盪的同時培育1小時。培育後，用洗滌緩衝液將板洗滌四次。將適宜抗種IgG HRP偶聯物稀釋於分析稀釋劑(含有0.05% surfactamps之10% Superblock)中，且在25℃下在振盪的同時經45分鐘添加至板(50μL)中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次，且藉由添加增強的K-藍TMB受質(Neogen,Lexington,KY目錄號308177)來顯影。用2N硫酸(VWR,Radnor,PA目錄號BDH3500-1)終止反應且在450nm-570nm下讀取吸光度。光學密度之增加指示測試分子與生物素化重組人類VEGF₁₆₅ 之結合。使用Softmax Pro 4.8軟體分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.4：藉由抑制VEGF-R2與人類VEGF ₁₆₅ 之相互作用測定之VEGF-A阻斷活性

為鑑別可阻斷hVEGF₁₆₅ 與hVEGF-R2(KDR/Flk-1)受體之結合之分子，實施競爭ELISA。用0.5μg/mL/2.27E-9M重組人類VEGF-R2-Fc(R&D Systems目錄號357-KD)，50μL/孔於D-PBS中)塗覆96孔Costar高結合板(3369號)，在25℃下振盪2小時且在4℃下儲存過夜。然後用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)將板洗滌四次且用Superblock封阻緩衝液(Thermo Scientific，目錄號37535)封阻。在封阻步驟期間，將上清液、抗體、基準化合物或DVD-Ig稀釋於1%封阻劑BSA(Thermo Scientific目錄號37525)中，且實施每一樣品分子之八點滴定。將生物素化人類VEGF₁₆₅ (AP,PR-1361002)以35ng/mL稀釋於1%封阻劑BSA中。將樣品分子滴定添加至生物素化人類VEGF₁₆₅ (17.5ng/mL/4.56E-10M最終濃度)中，且在25℃下在振盪的同時預培育45分鐘。將預培育樣品/hVEGF₁₆₅ 複合物以50μL一式兩份添加至經塗覆板中，且在25℃下在振盪的同時培育30分鐘。培育後，用洗滌緩衝液將板洗滌四次。將鏈黴抗生物素蛋白-聚HRP-40(Fitzgerald目錄號65r-s104phrp)稀釋於分析稀釋劑(含有0.05% surfactamps之10% Superblock)中，且在25℃下在振盪的同時經45分鐘添加至板(50μL)中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次且藉由添加增強的K-藍TMB受質(Neogen目錄號308177)來顯影。用2N硫酸(VWR，目錄號BDH3500-1)終止反應且在450nm-570nm下讀取吸光度。所觀察光學密度之減小指示測試分子阻斷hVEGF₁₆₅ 與hVEGF-R2-Fc之結合。使用Softmax Pro 4.8軟體分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.5：藉由抑制小鼠VEGF-R2與小鼠VEGF ₁₆₄ 之相互作用測定之小鼠VEGF-A阻斷活性

為鑑別可阻斷mVEGF₁₆₄ 與mVEGF-R2之結合之分子，實施競爭ELISA。用2μg/mL抗人類IgG-Fc(Thermo-Scientific，目錄31125) 塗覆96孔Costar高結合板(3369號)，在25℃下振盪2小時且在4℃下儲存過夜。用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)將板洗滌四次，且將1μg/mL/4.55E-9M重組小鼠VEGF-R2-Fc(R&D Systems目錄號443-KD)(50μL/孔於D-PBS中)添加至孔中，並在25℃下在振盪的同時培育1.5小時。然後用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)將板洗滌四次且用Superblock封阻緩衝液(Thermo Scientific，目錄號37535)封阻。在封阻步驟期間，將雜交瘤上清液稀釋於1%封阻劑BSA(Thermo Scientific目錄號37525)中。將小鼠VEGF₁₆₄ (R&D Systems目錄號493-MV-005)於1%封阻劑BSA中稀釋至20ng/mL。將經稀釋樣品添加至小鼠VEGF₁₆₄ (10ng/mL/5.15E-10M最終濃度)中，且在25℃下在振盪的同時預培育45分鐘。將預培育樣品/mVEGF₁₆₄ 複合物以50μL添加至經塗覆板中，且在25℃下在振盪的同時培育30分鐘。培育後，用洗滌緩衝液將板洗滌四次。將檢測試劑生物素化山羊抗mVEGF₁₆₄ (R&D Systems目錄號BAF-493)稀釋於分析稀釋劑(含有0.05% surfactamps之10% Superblock)中，且在25℃下在振盪的同時經1小時添加至板中。培育後，用洗滌緩衝液將板洗滌四次。將鏈黴抗生物素蛋白-聚HRP-40(Fitzgerald目錄號65r-s104phrp)稀釋於分析稀釋劑中，且在25℃下在振盪的同時經45分鐘添加至板(50μL)中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次且藉由添加增強的K-藍TMB受質(Neogen目錄號308177)來顯影。用2N硫酸(VWR，目錄號BDH3500-1)終止反應且在450nm-570nm下讀取吸光度。所觀察光學密度之減小指示測試分子阻斷mVEGF₁₆₄ 與小鼠VEGF-R2-Fc之結合。使用Softmax Pro 4.8軟體分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.6：藉由VEGFR2(Tyr1054)磷酸化測定之VEGF-A阻斷活性

為測試候選分子中和hVEGF-A活性之能力，實施基於細胞之人 類VEGF-R2(KDR/Flk-1)磷酸化分析。將經穩定轉染之VEGFR2-3T3細胞(AP)胰蛋白酶化，於D-PBS中洗滌且以3.5E5個細胞/mL重懸浮於生長培養基分析(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素(penicillin)/100μg/mL鏈黴素(streptomycin)、0.1% MEM非必需胺基酸、1mM丙酮酸鈉、400μg/mL建那黴素(geneticin)及10% FBS)中。將細胞以3.5E4個細胞/孔平鋪於96孔板(Costar目錄號3599)中且在37℃、5% CO₂ 下培育6小時。去除生長培養基且用D-PBS洗滌細胞。將饑餓培養基添加至孔(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素及1mM丙酮酸鈉)中，且在37℃、5% CO₂ 下將細胞培育18小時。第二天，在25℃下在振盪的同時，用MSD封阻劑-A將MSD抗VEGFR2-磷酸分析板(Mesoscale VEGFR2-Tyr1054磷酸-MSD套組目錄號K151DJD-2)封阻1小時。在封阻期間，將抗VEGF-A單株抗體、基準化合物或DVD-Ig連續稀釋於生長培養基中，且在25℃下在振盪的同時與重組人類VEGF₁₆₅ (AP,PR-1350437)(50ng/ml/1.3E-9M最終濃度)、hVEGF₁₁₁ (R&D Systems，目錄號5336-VE-10/CF)(50ng/mL/1.9E-9M最終濃度)或兔VEGF₁₆₅ (AbbVie,PR-1563693.0)(50ng/mL/1.24E-9M最終濃度)一起預培育30分鐘。自孔去除饑餓培養基且在37℃、5% CO₂ 下經8分鐘將預培育樣品以一式兩份(100μL)添加至細胞中。在培育後，立即將板轉移至冰中，其中去除培養基且用冰冷D-PBS洗滌細胞。在-80℃下將板冷凍10分鐘。在冰上將含有1mM PMSF之冰冷溶解緩衝液(CST目錄號9803S)添加至細胞(50μL)中。在4℃下以3000rpm將板離心15分鐘。用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)將MSD板洗滌四次。將細胞溶解物轉移至MSD板(40μL)且在25℃下在振盪的同時培育1小時。培育後，用洗滌緩衝液將MSD板洗滌四次。將抗磷酸-Tyr1054-IgG-sulfotag試劑稀釋於檢測溶液(K151DJD-2組份)中，且在25℃下在振盪的同時 經1小時將25μL添加至箔覆蓋之孔中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次，將150μL MSD讀取緩衝液(K151DJD-2組份)添加至孔中且在MSD Sector成像儀6000上讀取板。所觀察信號之減少指示測試分子中和hVEGF-A介導之活化。使用Graphpad Prism軟體分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.7：藉由抑制人類VEGF ₁₆₅ 刺激之VEGFR2-3T3細胞增殖/存活測定之VEGF-A阻斷活性

為篩選候選分子中和hVEGF₁₆₅ 活性之能力，實施基於細胞之增殖分析。將經穩定轉染之VEGFR2-3T3細胞(AP)胰蛋白酶化，於D-PBS中洗滌且以8.5E4個細胞/mL重懸浮於分析培養基(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素、0.1% MEM非必需胺基酸、1mM丙酮酸鈉及0.1% BSA)中。將細胞以4,250個細胞/孔(50μL)平鋪於黑色96孔板上且在37℃、5% CO₂ 下培育24小時。第二天，將抗VEGF-A單株抗體、基準化合物或DVD-Ig連續稀釋於分析培養基中且在25℃下在溫和振盪的同時與重組人類VEGF₁₆₅ (AP,PR-1350437)(40ng/ml/1.04E-9M最終濃度於分析孔中)一起預培育1小時。然後將預培育樣品以一式三份添加至細胞(50μL)中且在37℃、5% CO₂ 下將板培育72小時。藉由根據製造商之說明書使用ATPlite套組(Perkin Elmer,Waltham,MA)評估ATP含量來間接量測細胞存活/增殖。所觀察信號之減少指示測試分子中和hVEGF₁₆₅ 誘導之增殖。分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.8：藉由抑制人類VEGF ₁₁₁ 及人類VEGF ₁₂₁ 刺激之VEGFR2-3T3細胞增殖/存活測定之VEGF-A阻斷活性

為測試候選分子中和hVEGF₁₁₁ 及hVEGF₁₂₁ 活性之能力，實施基於細胞之增殖分析。將經穩定轉染之VEGFR2-3T3細胞(AP)胰蛋白酶 化，於D-PBS中洗滌且以8.5E4個細胞/mL重懸浮於分析培養基(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素、0.1% MEM非必需胺基酸、1mM丙酮酸鈉及0.1% BSA)中。將細胞以4,250個細胞/孔(50μL)平鋪於黑色96孔板上且在37℃、5% CO₂ 下培育24小時。第二天，將抗VEGF-A單株抗體、基準化合物或DVD-Ig連續稀釋於分析培養基中，且在25℃下在溫和振盪的同時與重組人類VEGF₁₁₁ (R&D Systems，目錄號5336-VE)(10ng/ml/3.85E-10M最終濃度)或人類VEGF₁₂₁ (R&D Systems，目錄號4644-VS)(10ng/ml/3.57E-10M最終濃度於分析孔中)一起預培育1小時。然後將預培育樣品以一式三份添加至細胞(50μL)中且在37℃、5% CO₂ 下將板培育72小時。藉由根據製造商之說明書使用ATPlite套組(Perkin Elmer,Waltham,MA)評估ATP含量來間接量測細胞存活/增殖。所觀察信號之減少指示測試分子中和hVEGF₁₁₁ 或hVEGF₁₂₁ 誘導之增殖。分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.9：藉由抑制兔VEGF ₁₆₅ 刺激之VEGFR2-3T3細胞增殖/存活測定之VEGF-A阻斷活性

為篩選候選者中和兔VEGF₁₆₅ 之能力，實施基於細胞之增殖分析。將經穩定轉染之VEGFR2-3T3細胞(AP)胰蛋白酶化，於D-PBS中洗滌且以8.5E4個細胞/mL重懸浮於分析培養基(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素、0.1% MEM非必需胺基酸、1mM丙酮酸鈉及0.1% BSA)中。將細胞以4,250個細胞/孔(50μL)平鋪於黑色96孔板上且在37℃、5% CO₂ 下培育24小時。第二天，將抗VEGF-A單株抗體、基準化合物或DVD-Ig連續稀釋於分析培養基中，且在25℃下在溫和振盪的同時與重組兔VEGF₁₆₅ (AbbVie,PR-1563693.0)(40ng/ml/9.92E-10M最終濃度於分析孔中)一起預培 育1小時。然後將預培育樣品以一式三份添加至細胞(50μL)中且在37℃、5% CO₂ 下將板培育72小時。藉由根據製造商之說明書使用ATPlite套組(Perkin Elmer,Waltham,MA)評估ATP含量來間接量測細胞存活/增殖。所觀察信號之減少指示測試分子中和兔VEGF₁₆₅ 誘導之增殖。分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.10：藉由抑制人類VEGF ₁₆₅ 刺激之內皮細胞增殖/存活測定之VEGF-A阻斷活性

為測試中和hVEGF₁₆₅ 之能力，實施基於細胞之增殖分析。將人類微血管內皮細胞(Lonza，目錄號CC-2516)維持於補充有EGM-2V singlequots(Lonza目錄號3202)之EBM-2(Lonza目錄號CC3156)中。在分析當天，將細胞(第2-7代)胰蛋白酶化，於D-PBS中洗滌且以1E5個細胞/mL重懸浮於分析培養基(M199、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素、10mM HEPES及10% FBS)中。將細胞以5,000個細胞/孔(50μL)平鋪於96孔明膠塗覆之板(BD Biocoat目錄號354689)上且在37℃、5% CO₂ 下培育。將抗VEGF-A單株抗體、基準化合物或DVD-Ig連續稀釋於分析培養基中，且在25℃下在溫和振盪的同時與重組人類VEGF₁₆₅ (AP,PR-1350437)(5ng/ml/1.3E-10M最終濃度於分析孔中)一起預培育1小時。然後將預培育樣品以一式三份添加至細胞(50μL)中且在37℃、5% CO₂ 下將板培育72小時。藉由根據製造商之說明書使用CellTiter-Glo發光細胞活力分析套組(Promega,Madison,WI)評估ATP含量來間接量測細胞存活/增殖。所觀察信號之減少指示測試分子中和hVEGF₁₆₅ 誘導之增殖。分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.11：天然源性人類VEGF-A之產生及對抗VEGF抗體或抗 VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig蛋白之反應性

為鑑別可結合天然源性人類VEGF-A之分子，實施夾心ELISA。自在二甲基草醯基甘胺酸(Sigma-Aldrich，目錄號D3695)存在下生長之Y-79細胞(ATCC，目錄號HTB-18)之上清液獲得天然人類VEGF-A。使用R&D Systems VEGF Duoset套組(目錄號DY293B)來定量天然源性材料。用D-PBS中之13.3E-8M抗體、基準化合物或DVD-Ig塗覆96孔Costar高結合板(3369號)，在25℃下振盪2小時且在4℃下儲存過夜。用Superblock封阻緩衝液(Thermo Scientific，目錄號37535)封阻板，然後用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)洗滌四次。將天然源性人類VEGF-A上清液連續稀釋於分析稀釋劑(1%封阻劑BSA；Pierce，目錄號37525)中達2900ng/mL-11.88ng/mL之最終測試濃度。將稀釋物添加至板(50μL)中，且在25℃下在振盪的同時培育2小時。培育後，用洗滌緩衝液將板洗滌四次。將來自R&D Systems Duoset套組之檢測抗體(Part 840163，目錄號DY293B)稀釋於分析稀釋劑中，且在25℃下在振盪的同時經2小時添加至板(50μL)中。然後用洗滌緩衝液將板洗滌四次。將來自R&D Systems Duoset套組之鏈黴抗生物素蛋白-HRP(Part 890803，目錄號DY293B)稀釋於分析稀釋劑中，且在25℃下在振盪的同時經35分鐘添加至板(50μL)中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次且藉由添加增強的K-藍TMB受質(Neogen，目錄號308177)來顯影。用2N硫酸(VWR，目錄號BDH3500-1)終止反應且在450nm-570nm下讀取吸光度。光學密度之增加指示測試分子與天然源性人類VEGF-A之結合。使用Softmax Pro 4.8軟體分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.12：藉由捕獲ELISA測定之PDGF-BB結合活性

為鑑別可結合hPDGF-BB之分子，實施直接結合ELISA。用0.5 μg/mL/1.99E-8M重組人類PDGF-BB-生物素(CST目錄號8912BF；在AbbVie經標記，50μL/孔於D-PBS中)塗覆96孔高結合中性抗生物素蛋白板(Thermo Scientific目錄號15507)，在25℃下振盪2小時。在塗覆步驟期間，將上清液、基準化合物或DVD-Ig稀釋於10% Superblock(Thermo Scientific，目錄號37525)中，且實施每一樣品分子之八點滴定。然後用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)將板洗滌四次。將樣品分子滴定以50μL一式兩份添加至經塗覆之板且在25℃下在振盪的同時培育1小時。培育後，用洗滌緩衝液將板洗滌四次。使適宜抗種IgG HRP偶聯物於分析稀釋劑(含有0.05% surfactamps之10% Superblock)中，且在25℃下在振盪的同時經1小時添加至板(50μL)中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次且藉由添加增強的K-藍TMB受質(Neogen，目錄號308177)來顯影。用2N硫酸(VWR，目錄號BDH3500-1)終止反應且在450nm-570nm下讀取吸光度。光學密度之增加指示測試分子與生物素化重組人類PDGF-BB之結合。使用Softmax Pro 4.8軟體分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.13：藉由抑制PDGF-Rβ與人類PDGF-BB之相互作用測定之PDGF-BB阻斷活性

為鑑別可阻斷hPDGF-BB與hPDGF-Rβ之結合之分子，實施競爭ELISA。用0.5μg/mL/2.98E-9M重組人類PDGF-Rβ-Fc(R&D Systems編號385-PR,50μL/孔於D-PBS中)塗覆96孔Costar高結合板(3369號)，在25℃下振盪2小時且在4℃下儲存過夜。然後用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)將板洗滌四次且用Superblock封阻緩衝液(Thermo Scientific，目錄號37535)封阻。在封阻步驟期間，將上清液、抗體、基準化合物或DVD-Ig稀釋於分析稀釋劑(含有0.05% surfactamps之10% Superblock)中，且實施每一樣品分子之八點滴定。 將重組人類PDGF-BB-生物素(CST目錄號8912BF；在AbbVie經標記)以20ng/mL稀釋於分析稀釋劑中。將樣品分子滴定添加至人類PDGF-BB-生物素(10ng/mL/3.97E-10M最終濃度)中，且在25℃下在振盪的同時預培育45分鐘。將預培育樣品/PDGF-BB複合物以50μL一式兩份添加至經塗覆板中，且在25℃下在振盪的同時培育35分鐘。培育後，用洗滌緩衝液將板洗滌四次。將檢測試劑鏈黴抗生物素蛋白-聚HRP-40(Fitzgerald，目錄號65r-s104phrp)稀釋於分析稀釋劑中，且在25℃下在振盪的同時經45分鐘添加至板(50μL)中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次且藉由添加增強的K-藍TMB受質(Neogen，目錄號308177)來顯影。用2N硫酸(VWR，目錄號BDH3500-1)終止反應且在450nm-570nm下讀取吸光度。所觀察光學密度之減小指示測試分子阻斷hPDGF-BB與人類PDGF-Rβ-Fc之結合。使用Softmax Pro 4.8軟體分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.14：藉由PDGFRβ(Tyr751)磷酸化測定之PDGF-BB阻斷活性

為測試候選分子中和hPDGF-BB活性之能力，實施基於細胞之PDGF-Rβ磷酸化分析。將Balb-3T3細胞(ATCC目錄號CCL-163)胰蛋白酶化，於D-PBS中洗滌且以3.5E5個細胞/mL重懸浮於生長培養基分析(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素、0.1% MEM非必需胺基酸、1mM丙酮酸鈉及10% FCS)中。將細胞以3.5E4個細胞/孔平鋪於96孔板(Costar目錄號3599)中且在37℃、5% CO₂ 下培育20小時。去除生長培養基且用D-PBS洗滌細胞。將饑餓培養基添加至孔(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素及1mM丙酮酸鈉)中，且在37℃、5% CO₂ 下將細胞培育18小時。第二天，在25℃下在振盪的同時，用MSD封阻劑-A將MSD抗PDGF-Rβ磷酸-分析板(Mesoscale PDGF-Rβ- Tyr751磷酸-MSD套組目錄號K150DVD-2)封阻1小時。在封阻期間，將抗PDGF-BB上清液、單株抗體、基準化合物或DVD-Ig連續稀釋於生長培養基中，且在25℃下在振盪的同時與重組人類PDGF-BB(CST，目錄號8912BF)(20ng/ml/7.94E-10M最終濃度)及大鼠PDGF-BB(R&D Systems，目錄號520-BB)(70ng/ml/1.4E-9M最終濃度)一起預培育30分鐘。自孔去除饑餓培養基且在37℃、5% CO₂ 下經8分鐘將預培育樣品以一式兩份(100μL)添加至細胞中。在培育後，立即將板轉移至冰中，其中去除培養基且用冰冷D-PBS洗滌細胞。在-80℃下將板冷凍10分鐘。在冰上，將含有1mM PMSF之冰冷溶解緩衝液(CST目錄號9803S)添加至細胞(50μL)中。在4℃下以3000rpm將板離心15分鐘。用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)將MSD板洗滌四次。將細胞溶解物轉移至MSD板(40μL)且在25℃下在振盪的同時培育1小時。培育後，用洗滌緩衝液將MSD板洗滌四次。將抗磷酸-Tyr751-IgG-sulfotag試劑稀釋於檢測溶液(K150DVD-2組份)中，且在25℃下在振盪的同時經1小時將25μl添加至箔覆蓋之孔中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次，將150μL MSD讀取緩衝液(K150DVD-2組份)添加至孔中且在MSD Sector成像儀6000上讀取板。所觀察報導基因信號之減少指示測試分子中和hPDGF-BB介導之活化。使用Graphpad Prism軟體分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.15：藉由抑制人類PDGF-BB刺激之NIH-3T3細胞增殖/存活測定之PDGF-BB阻斷活性

為篩選候選分子中和hPDGF-BB活性之能力，實施基於細胞之增殖分析。將NIH-3T3細胞(ATCC，目錄號CRL-1658)胰蛋白酶化，於D-PBS中洗滌且以4.5E4個細胞/mL重懸浮於分析培養基(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素、0.1% MEM非必需胺基酸、1mM丙酮酸鈉及0.1% BSA)中。將細胞以2,250個細胞/孔(50μL)平鋪於黑色96孔板上且在37℃、5% CO₂ 下培育5小時。在細胞培育期間，將抗PDGF-BB單株抗體、基準化合物或DVD-Ig連續稀釋於分析培養基中，且在25℃下在溫和振盪的同時與重組人類PDGF-BB(CST，目錄號8912BF)(1.67ng/ml/6.63E-11M最終濃度)一起預培育1小時。然後將預培育樣品一式三份添加至細胞(50μL)中且在37℃、5% CO₂ 下將板培育44小時。藉由根據製造商之說明書使用CellTiter-Glo發光細胞活力分析套組(Promega,Madison,WI)評估ATP含量來間接量測細胞存活/增殖。所觀察信號之減少指示測試分子中和hPDGF-BB誘導之增殖。分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.16：藉由抑制食蟹猴PDGF-BB刺激之NIH-3T3細胞增殖/存活測定之PDGF-BB阻斷活性

為篩選候選分子中和食蟹猴PDGF-BB活性之能力，實施基於細胞之增殖分析。將NIH-3T3細胞(ATCC，目錄號CRL-1658)胰蛋白酶化，於D-PBS中洗滌且以4.5E4個細胞/mL重懸浮於分析培養基(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素、0.1% MEM非必需胺基酸、1mM丙酮酸鈉及0.1% BSA)中。將細胞以2,250個細胞/孔(50μL)平鋪於黑色96孔板上且在37℃、5% CO₂ 下培育5小時。在細胞培育期間，將抗PDGF-BB單株抗體、基準化合物或DVD-Ig連續稀釋於分析培養基中，且在25℃下在溫和振盪的同時與重組食蟹猴PDGF-BB(AP,PR-1575400)(4ng/ml/1.61E-10M最終濃度於分析孔中)一起預培育1小時。然後將預培育樣品一式三份添加至細胞(50μL)中且在37℃、5% CO₂ 下將板培育44小時。藉由根據製造商之說明書使用CellTiter-Glo發光細胞活力分析套組(Promega,Madison,WI)評估ATP含量來間接量測細胞存活/增殖。所觀察信號 之減少指示測試分子中和食蟹猴PDGF-BB誘導之增殖。分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.17：藉由抑制鼠類PDGF-BB刺激之NIH-3T3細胞增殖/存活測定之PDGF-BB阻斷活性

為測試候選分子中和小鼠PDGF-BB活性之能力，實施基於細胞之分析。將NIH-3T3細胞(ATCC，目錄號CRL-1658)胰蛋白酶化，於D-PBS中洗滌且以4.5E4個細胞/mL重懸浮於分析培養基(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素、0.1% MEM非必需胺基酸、1mM丙酮酸鈉及0.1% BSA)中。將細胞以2,250個細胞/孔(50μL)平鋪於黑色96孔板上且在37℃、5% CO₂ 下培育5小時。在細胞培育期間，將抗PDGF-BB單株抗體、基準化合物或DVD-Ig連續稀釋於分析培養基中，且在25℃下在溫和振盪的同時與重組鼠類PDGF-BB(Abnova，目錄號0309-200-58-S)(2ng/ml/8.13E-11M最終濃度)一起預培育1小時。然後將預培育樣品以一式三份添加至細胞(50μL)中且在37℃、5% CO₂ 下將板培育44小時。藉由根據製造商之說明書使用CellTiter-Glo發光細胞活力分析套組(Promega,Madison,WI)評估ATP含量來間接量測細胞存活/增殖。所觀察信號之減少指示測試分子中和鼠類PDGF-BB誘導之增殖。分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.18：藉由抑制大鼠PDGF-BB刺激之NIH-3T3細胞增殖/存活測定之PDGF-BB阻斷活性

為測試候選分子中和大鼠PDGF-BB活性之能力，實施基於細胞之分析。將NIH-3T3細胞(ATCC，目錄號CRL-1658)胰蛋白酶化，於D-PBS中洗滌且以4.5E4個細胞/mL重懸浮於分析培養基(DMEM、 2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素、0.1% MEM非必需胺基酸、1mM丙酮酸鈉及0.1% BSA)中。將細胞以2,250個細胞/孔(50μL)平鋪於黑色96孔板上且在37℃、5% CO₂ 下培育5小時。在細胞培育期間，將抗PDGF-BB單株抗體、基準化合物或DVD-Ig連續稀釋於分析培養基中，且在25℃下在溫和振盪的同時與重組大鼠PDGF-BB(R&D Systems，目錄號520-BB)(2ng/ml/8.0E-11M最終濃度)一起預培育1小時。然後將預培育樣品以一式三份添加至細胞(50μL)中且在37℃、5% CO₂ 下將板培育44小時。藉由根據製造商之說明書使用CellTiter-Glo發光細胞活力分析套組(Promega,Madison,WI)評估ATP含量來間接量測細胞存活/增殖。所觀察信號之減少指示測試分子中和大鼠PDGF-BB誘導之增殖。分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.19：天然源性人類PDGF-BB之產生及對抗PDGF-BB抗體或抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig蛋白之反應性

根據Antoniades等人之修改方案(Antoniades等人(1979)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 76(4)：1809-1813)自血小板純化人類PDGF之天然形式。在該修改方案中，將10單位血小板(Bioreclamation Inc.)解凍，用12ml血小板洗滌緩衝液(HBSS-Gibco編號14175/0.3% BSA/10mM EDTA)洗滌且離心。然後將血小板懸浮於25ml緩衝液A(20mM NaHPO₄ (pH 7.4)、80mM NaCl於50ml管中)中。此時使用相同方案平行處理血小板洗滌液(50ml管)及經懸浮之血小板。

將經懸浮之血小板及血小板洗滌管二者於沸水浴中放置10分鐘，此後在冰上冷卻管之內容物。藉由離心分離上清液與沈澱物。在4℃下將上清液置於一邊且藉由在4℃下攪拌過夜用30ml緩衝液B(20mM NaHPO₄ (pH 7.4)、1M NaCl)萃取沈澱物。藉由離心分離上清液與 沈澱物。將上清液置於一邊(4℃)且藉由在4℃下攪拌過夜用30ml緩衝液B萃取沈澱物。將此再重複兩次。然後針對緩衝液A單獨透析所有上清液。自透析去除後，分析所有上清液之蛋白質含量及PDGF-BB(ELISA)(參見表6)。

由於低比活性(ng PDGF-BB/mg蛋白質)，藉由CM sepharose使上清液經受進一步純化。將上清液施加(與洗滌緩衝液A一起)至20 ml CM sepharose管柱(GE Healthcare目錄號17-0719-01)且用緩衝液B溶析PDGF。隨後，針對緩衝液A透析所溶析之蛋白質。此時分析所有經溶析且隨後經透析之蛋白質以及穿流之蛋白質含量及PDGF-BB(ELISA)。此時比活性(溶析物1)足夠高至在分析中進行詢問。

為鑑別可結合天然源性人類PDGF-BB之分子，實施夾心ELISA。自人類血小板(AbbVie,PR-1566692)分離並純化天然人類PDGF-BB。使用R&D Systems PDGF-BB Duoset套組(目錄號DY220)來定量此材料。用D-PBS中之13.3E-8M抗體、基準化合物或DVD-Ig塗覆96孔Costar高結合板(3369號)，在25℃下振盪2小時且在4℃下儲存過夜。用Superblock封阻緩衝液(Thermo Scientific，目錄號37535)封阻板，然後用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)洗滌四次。將天然人類PDGF-BB連續稀釋於分析稀釋劑(1%封阻劑BSA；Pierce，目錄號37525)中達2000ng/mL-2.74ng/mL(5.4E-8M-7.5E-11M)之最終測試濃度。將稀釋物添加至板(50μL)中，且在25℃下在振盪的同時培育2小時。培育後，用洗滌緩衝液將板洗滌四次。將來自R&D Systems Duoset套組(部分840926，目錄號DY220)之檢測抗體稀釋於分析稀釋劑中，且在25℃下在振盪的同時經2小時添加至板(50μL)中。然後用洗滌緩衝液將板洗滌四次。將來自R&D Systems Duoset套組(部分890803，目錄號DY220)之鏈黴抗生物素蛋白-HRP稀釋於分析稀釋劑中，且在25℃下在振盪的同時經35分鐘添加至板(50μL)中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次且藉由添加增強的K-藍TMB受質(Neogen，目錄號308177)來顯影。用2N硫酸(VWR，目錄號BDH3500-1)終止反應且在450nm-570nm下讀取吸光度。光學密度之增加指示測試分子與天然源性人類PDGF-BB之結合。使用Softmax Pro 4.8軟體分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.20：抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig蛋白在與hPDGF-BB一起預培育時之hVEGF-A中和功效

為測試候選分子在hPDGF-BB存在下中和hVEGF-A活性之能力，實施基於細胞之VEGF-R2(KDR/Flk-1)磷酸化分析。將經穩定轉染之VEGFR2-3T3細胞(AP)胰蛋白酶化，於D-PBS中洗滌且以3.5E5個細胞/mL重懸浮於生長培養基分析(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素、0.1% MEM非必需胺基酸、1mM丙酮酸鈉、400μg/mL建那黴素及10% FBS)中。將細胞以3.5E4個細胞/孔平鋪於96孔板(Costar目錄號3599)中且在37℃、5% CO₂ 下培育6小時。去除生長培養基且用D-PBS洗滌細胞。將饑餓培養基添加至孔(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素及1mM丙酮酸鈉)中，且在37℃、5% CO₂ 下將細胞培育18小時。第二天，在25℃下在振盪的同時，用MSD封阻劑-A將MSD抗VEGFR2-磷酸分析板(Mesoscale VEGFR2-Tyr1054磷酸-MSD套組，目錄號K151DJD-2)封阻1小時。在封阻期間，將抗VEGF-A單株抗體、基準化合物或DVD-Ig連續稀釋於生長培養基中，且在25℃下在振盪的同時與重組人類PDGF-BB(CST目錄號8912BF)(0.992μg/ml/3.94E-8M最終濃度)一起預培育30分鐘。在第一預培育步驟後，在25℃下在振盪的同時經30分鐘將重組人類VEGF₁₆₅ (AP,PR-1350437)添加至樣品中達人類VEGF₁₆₅ 之50ng/ml/1.3E-9M之最終濃度及hPDGF-BB之0.496μg/ml/1.97E-8M最終濃度。自孔去除饑餓培養基且在37℃、5% CO₂ 下經8分鐘將預培育樣品以一式兩份(100μL)添加至細胞中。在培育後，立即將板轉移至冰中，其中去除培養基且用冰冷D-PBS洗滌細胞。在-80℃下將板冷凍10分鐘。在冰上將含有1mM PMSF之冰冷溶解緩衝液(CST目錄號9803S)添加至細胞(50μL)中。在4℃下以3000rpm將板離心15分鐘。用洗滌緩衝液(TBS, 0.05% Tween-20)將MSD板洗滌四次。將細胞溶解物轉移至MSD板(40μL)且在25℃下在振盪的同時培育1小時。培育後，用洗滌緩衝液將MSD板洗滌四次。將抗磷酸-Tyr1054-IgG-sulfotag試劑稀釋於檢測溶液(K151DJD-2組份)中，且在25℃下在振盪的同時經1小時將25μL添加至箔覆蓋之孔中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次，將150μL MSD讀取緩衝液(K151DJD-2組份)添加至孔中且在MSD Sector成像儀6000上讀取板。所觀察信號之減少指示測試分子在hPDGF-BB存在下中和hVEGF₁₆₅ 介導之活化。使用Graphpad Prism軟體分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.21：抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig蛋白在與VEGF一起預培育時之PDGF中和功效

為測試候選分子在hVEGF-A存在下中和hPDGF-BB活性之能力，實施基於細胞之增殖分析。將NIH-3T3細胞(ATCC，目錄號CRL-1658)胰蛋白酶化，於D-PBS中洗滌且以4.5E4個細胞/mL重懸浮於分析培養基(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素、0.1% MEM非必需胺基酸、1mM丙酮酸鈉及0.1% BSA)中。將細胞以2,250個細胞/孔(50μL)平鋪於黑色96孔板上且在37℃、5% CO₂ 下培育5小時。在細胞培育期間，將抗PDGF-BB單株抗體、基準化合物或DVD-Ig連續稀釋於含有hVEGF₁₆₅ (4μg/mL/104.2nM)之分析培養基中。在25℃下在溫和振盪的同時，將樣品與分析培養基中之重組人類PDGF-BB(CST，目錄號8912BF)(3.34ng/ml/1.33E-10M最終濃度於孔中)一起預培育1小時。分析孔中配體之最終濃度為hVEGF₁₆₅ 2.6E-8M及hPDGF-BB 6.63E-11M。將預培育樣品一式三份添加至細胞(50μL)中且在37℃、5% CO₂ 下將板培育44小時。藉由根據製造商之說明書使用CellTiter-Glo發光細 胞活力分析套組(Promega,Madison,WI)評估ATP含量來間接量測細胞存活/增殖。所觀察信號之減少指示測試分子在hVEGF₁₆₅ 存在下中和hPDGF-BB誘導之增殖。分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.22：抗VEGF-R2抗體之人類VEGF-R2結合活性

為鑑別可結合VEGF-R2(KDR/Flk-1)之分子，實施直接結合ELISA。用0.5μg/mL/2.27E-9M重組人類VEGF-R2-Fc(R&D Systems目錄號357-KD)，50μL/孔於D-PBS中)塗覆96孔Costar高結合板(3369號)，在25℃下振盪2小時且在4℃下儲存過夜。然後用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)將板洗滌四次且用Superblock封阻緩衝液(Thermo Scientific，目錄號37535)封阻。在封阻步驟期間，將上清液、抗體或基準化合物稀釋於1%封阻劑BSA(Thermo Scientific目錄號37525)中，且實施每一樣品分子之八點滴定。將樣品添加至孔中，且在25℃下在振盪的同時培育1小時。培育後，用洗滌緩衝液將板洗滌四次。將適宜抗種IgG HRP偶聯物稀釋於分析稀釋劑(含有0.05% surfactamps之10% Superblock)中，且在25℃下在振盪的同時經45分鐘添加至板(50μL)中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次且藉由添加增強的K-藍TMB受質(Neogen目錄號308177)來顯影。用2N硫酸(VWR，目錄號BDH3500-1)終止反應且在450nm-570nm下讀取吸光度。所觀察光學密度之增加指示測試分子結合人類VEGF-R2-Fc。使用Softmax Pro 4.8軟體分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.23：如藉由抑制人類VEGF-R2與人類VEGF ₁₆₅ 之相互作用測定之抗VEGF-R2抗體之人類VEGF-R2阻斷活性

為鑑別可阻斷VEGF-R2(KDR/Flk-1)與hVEGF₁₆₅ 之結合之分子，實施競爭ELISA。用0.5μg/mL/2.27E-9M重組人類VEGF-R2-Fc (R&D Systems目錄號357-KD)，50μL/孔於D-PBS中)塗覆96孔Costar高結合板(3369號)，在25℃下振盪2小時且在4℃下儲存過夜。然後用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)將板洗滌四次且用Superblock封阻緩衝液(Thermo Scientific，目錄號37535)封阻。在封阻步驟期間，將上清液、抗體或基準化合物稀釋於1%封阻劑BSA(Thermo Scientific目錄號37525)中，且實施每一樣品分子之八點滴定。將樣品添加至孔中，且在25℃下在振盪的同時培育30分鐘。將生物素化人類VEGF₁₆₅ (AP,PR-1361002)以35ng/mL稀釋於1% BSA中。將此添加至孔(17.5ng/mL/4.56E-10M最終濃度)中，且在25℃下在振盪的同時繼續培育30分鐘。培育後，用洗滌緩衝液將板洗滌四次。將鏈黴抗生物素蛋白-聚HRP-40(Fitzgerald目錄號65r-s104phrp)稀釋於分析稀釋劑(含有0.05% surfactamps之10% Superblock)中，且在25℃下在振盪的同時經45分鐘添加至板(50μL)中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次且藉由添加增強的K-藍TMB受質(Neogen目錄號308177)來顯影。用2N硫酸(VWR，目錄號BDH3500-1)終止反應且在450nm-570nm下讀取吸光度。所觀察光學密度之減小指示測試分子阻斷人類VEGF-R2-Fc與hVEGF₁₆₅ 之結合。使用Softmax Pro 4.8軟體分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.24：如藉由VEGFR2(Tyr1054)磷酸化測定之抗VEGF-R2抗體之VEGF-A阻斷活性

為測試候選分子中和hVEGF-R2活性之能力，實施基於細胞之VEGF-R2(KDR/Flk-1)磷酸化分析。將經穩定轉染之VEGFR2-3T3細胞(AP)胰蛋白酶化，於D-PBS中洗滌且以3.5E5個細胞/mL重懸浮於生長培養基分析(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素、0.1% MEM非必需胺基酸、1mM丙酮酸鈉、400 μg/mL建那黴素及10% FBS)中。將細胞以3.5E4個細胞/孔平鋪於96孔板(Costar目錄號3599)中且在37℃、5% CO₂ 下培育6小時。去除生長培養基且用D-PBS洗滌細胞。將饑餓培養基添加至孔(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素及1mM丙酮酸鈉)中，且在37℃、5% CO₂ 下將細胞培育18小時。第二天，在25℃下在振盪的同時用MSD封阻劑-A將MSD抗VEGR2-磷酸分析板(Mesoscale VEGFR2-Tyr1054磷酸-MSD套組目錄號K151DJD-2)封阻1小時。在封阻期間，將抗VEGF-R2上清液、單株抗體及基準化合物連續稀釋於生長培養基中，且在25℃下在振盪的同時與重組人類VEGFR2-Fc(R&D Systems，目錄號357-KD)(500ng/ml/2.27E-9M最終濃度)一起預培育30分鐘。將重組人類VEGF₁₆₅ (AP,PR-1350437)(50ng/ml/1.3E-9M最終濃度)添加至孔中，且在25℃下在振盪的同時繼續培育30分鐘。自孔去除饑餓培養基且在37℃、5% CO₂ 下經8分鐘將預培育樣品以一式兩份(100μL)添加至細胞中。在培育後，立即將板轉移至冰中，其中去除培養基且用冰冷D-PBS洗滌細胞。在-80℃下將板冷凍10分鐘。在冰上將含有1mM PMSF之冰冷溶解緩衝液(CST目錄號9803S)添加至細胞(50μL)中。在4℃下以3000rpm將板離心15分鐘。用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)將MSD板洗滌四次。將細胞溶解物轉移至MSD板(40μL)且在25℃下在振盪的同時培育1小時。培育後，用洗滌緩衝液將MSD板洗滌四次。將抗磷酸-Tyr1054-IgG-sulfotag試劑稀釋於檢測溶液(K151DJD-2組份)中，且在25℃下在振盪的同時經1小時將25μL添加至箔覆蓋之孔中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次，將150μL MSD讀取緩衝液(K151DJD-2組份)添加至孔中且在MSD Sector成像儀6000上讀取板。所觀察信號之增加指示測試分子中和外源hVEGFR2且允許hVEGF₁₆₅ 介導之活化。使用Graphpad Prism軟體分析數據且在 GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.25：如藉由抑制小鼠VEGF-R2與小鼠VEGF ₁₆₄ 之相互作用測定之抗VEGF-R2抗體之小鼠VEGF-R2阻斷活性

為鑑別可阻斷mVEGF₁₆₄ 與mVEGF-R2之結合之分子，實施競爭ELISA。用1μg/mL/4.55E-9M重組小鼠VEGF-R2-Fc(R&D Systems目錄號443-KD)(50μL/孔於D-PBS中)塗覆96孔Costar高結合板(3369號)，在25℃下振盪2小時且在4℃下儲存過夜。用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)將板洗滌四次。然後用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)將板洗滌四次且用Superblock封阻緩衝液(Thermo Scientific，目錄號37535)封阻。在封阻步驟期間，將雜交瘤上清液及大鼠IgG稀釋於1%封阻劑BSA(Thermo Scientific目錄號37525)中。將樣品添加至板(50μL)中，且在25℃下在振盪的同時培育45分鐘。將小鼠VEGF₁₆₄ (R&D Systems目錄號493-MV-005)於1%封阻劑BSA中稀釋至20ng/mL且添加至孔中達10ng/mL/5.15E-10M最終濃度。在25℃下在振盪的同時繼續培育30分鐘。培育後，用洗滌緩衝液將板洗滌四次。將檢測試劑生物素化山羊抗mVEGF₁₆₄ (R&D Systems目錄號BAF-493)稀釋於分析稀釋劑(含有0.05% surfactamps之10% Superblock)中，且在25℃下在振盪的同時經1小時添加至板中。培育後，用洗滌緩衝液將板洗滌四次。將鏈黴抗生物素蛋白-聚HRP-40(Fitzgerald目錄號65r-s104phrp)稀釋於分析稀釋劑中，且在25℃下在振盪的同時經45分鐘添加至板(50μL)中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次且藉由添加增強的K-藍TMB受質(Neogen目錄號308177)來顯影。用2N硫酸(VWR，目錄號BDH3500-1)終止反應且在450nm-570nm下讀取吸光度。所觀察光學密度之減小指示測試分子阻斷小鼠VEGF-R2-Fc與mVEGF₁₆₄ 之結合。使用Softmax Pro 4.8軟體分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算 IC₅₀ 值。

實例1.26：抗PDGF-Rβ抗體之PDGF-Rβ結合活性

為鑑別結合hPDGF-Rβ之分子，實施直接ELISA。用0.5μg/mL/2.98E-9M重組人類PDGF-Rβ-Fc(R&D Systems編號385-PR，50μL/孔於D-PBS中)塗覆96孔Costar高結合板(3369號)，在25℃下振盪2小時且在4℃下儲存過夜。然後用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)將板洗滌四次且用Superblock封阻緩衝液(Thermo Scientific，目錄號37535)封阻。在封阻步驟期間，將上清液、抗體及基準化合物稀釋於分析稀釋劑(含有0.05% surfactamps之10% Superblock)中，且實施每一樣品分子之八點滴定。將樣品添加至孔中，且在25℃下在振盪的同時培育1小時。培育後，用洗滌緩衝液將板洗滌四次。將適宜抗種IgG HRP偶聯物稀釋於分析稀釋劑(含有0.05% surfactamps之10% Superblock)中，且在25℃下在振盪的同時經45分鐘添加至板(50μL)中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次且藉由添加增強的K-藍TMB受質(Neogen，目錄號308177)來顯影。用2N硫酸(VWR，目錄號BDH3500-1)終止反應且在450nm-570nm下讀取吸光度。所觀察光學密度之增加指示測試分子結合人類PDGF-Rβ-Fc。使用Softmax Pro 4.8軟體分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.27：如藉由抑制PDGF-Rβ與人類PDGF-BB之相互作用測定之抗PDGF-Rβ抗體之PDGF-Rβ阻斷活性

為鑑別可阻斷hPDGF-Rβ與hPDGF-BB之結合之分子，實施競爭ELISA。用0.5μg/mL/2.98E-9M重組人類PDGF-Rβ-Fc(R&D Systems編號385-PR，50μL/孔於D-PBS中)塗覆96孔Costar高結合板(3369號)，在25℃下振盪2小時且在4℃下儲存過夜。然後用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)將板洗滌四次且用Superblock封阻緩衝 液(Thermo Scientific，目錄號37535)封阻。在封阻步驟期間，將上清液、抗體及基準化合物稀釋於分析稀釋劑(含有0.05% surfactamps之10% Superblock)中，且實施每一樣品分子之八點滴定。將樣品添加至孔中，且在25℃下在振盪的同時培育30分鐘。將重組人類PDGF-BB-生物素(CST目錄號8912BF；在ABC經標記)以20ng/mL稀釋於分析稀釋劑中。將此添加至孔(10ng/mL/3.97E-10M最終濃度)中，且在25℃下在振盪的同時繼續培育35分鐘。培育後，用洗滌緩衝液將板洗滌四次。將檢測試劑鏈黴抗生物素蛋白-聚HRP-40(Fitzgerald，目錄號65r-s104phrp)稀釋於分析稀釋劑中，且在25℃下在振盪的同時經45分鐘添加至板(50μL)中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次且藉由添加增強的K-藍TMB受質(Neogen，目錄號308177)來顯影。用2N硫酸(VWR，目錄號BDH3500-1)終止反應且在450nm-570nm下讀取吸光度。所觀察光學密度之減小指示測試分子阻斷人類PDGF-Rβ-Fc與hPDGF-BB之結合。使用Softmax Pro 4.8軟體分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.28：如藉由PDGFRβ(Tyr751)磷酸化測定之抗PDGF-Rβ抗體之PDGF-Rβ阻斷活性

為測試候選分子中和hPDGF-Rβ活性之能力，實施基於細胞之PDGF-Rβ磷酸化分析。將Balb-3T3細胞(ATCC目錄號CCL-163)胰蛋白酶化，於D-PBS中洗滌且以3.5E5個細胞/mL重懸浮於生長培養基分析(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素、0.1% MEM非必需胺基酸、1mM丙酮酸鈉及10% FCS)中。將細胞以3.5E4個細胞/孔平鋪於96孔板(Costar目錄號3599)中且在37℃、5% CO₂ 下培育20小時。去除生長培養基且用D-PBS洗滌細胞。將饑餓培養基添加至孔(DMEM、2mM L-麩醯胺酸、100單位/mL青黴素/100μg/mL鏈黴素及1mM丙酮酸鈉)中，且在37℃、5% CO₂ 下將細胞培育18小時。第二天，在25℃下在振盪的同時，用MSD封阻劑-A將MSD抗PDGFRβ-磷酸-分析板(Mesoscale PDGF-Rβ-Tyr751磷酸-MSD套組目錄號K150DVD-2)封阻1小時。在封阻期間，將上清液、抗體或基準化合物連續稀釋於生長培養基中，且在25℃下與500ng/mL/2.98E-9M hPDGF-Rβ(R&D System，目錄385-PR)一起預培育30分鐘。將重組人類PDGF-BB(CST，目錄號8912BF)(20ng/ml/7.94E-10nM最終濃度)添加至孔中，且在25℃下在振盪的同時繼續培育30分鐘。自孔去除饑餓培養基且在37℃、5% CO₂ 下經8分鐘將預培育樣品以一式兩份(100μL)添加至細胞中。在培育後，立即將板轉移至冰中，其中去除培養基且用冰冷D-PBS洗滌細胞。在-80℃下將板冷凍10分鐘。在冰上將含有1mM PMSF之冰冷溶解緩衝液(CST目錄號9803S)添加至細胞(50μL)中。在4℃下以3000rpm將板離心15分鐘。用洗滌緩衝液(TBS,0.05% Tween-20)將MSD板洗滌四次。將細胞溶解物轉移至MSD板(40μL)且在25℃下在振盪的同時培育1小時。培育後，用洗滌緩衝液將MSD板洗滌四次。將抗磷酸-Tyr751-IgG-sulfotag試劑稀釋於檢測溶液(K150DVD-2組份)中，且在25℃下在振盪的同時經1小時將25μL添加至箔覆蓋之孔中。用洗滌緩衝液將板洗滌四次，將150μL MSD讀取緩衝液(K150DVD-2組份)添加至孔中且在MSD Sector成像儀6000上讀取板。所觀察信號之增加指示測試分子中和外源hPDGF-Rβ且允許hPDGF-BB介導之活化。使用Graphpad Prism軟體分析數據且在GraphPad Prism 5中使用S形劑量反應(可變斜率)擬合來計算IC₅₀ 值。

實例1.29：抗PDGF-BB抗體及抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子對ECM締合之PDGF-BB之反應性

將過表現PDGFBB-RM之重組細胞系HEK293細胞及天然表現ECM締合之PDGF-BB細胞之HUVEC二者用於染色：

HEK293細胞染色： 將PDGFB-RM瞬時轉染之HEK 293細胞及親代HEK293細胞以1E6個細胞/mL重懸浮於PBS中且在室溫下在4%多聚甲醛中固定10分鐘，用PBS洗滌並在冰上在封阻緩衝液(10%山羊血清於PBS中)中將2E5個細胞/管培育1小時。用PBS洗滌細胞且在冰上與抗體稀釋緩衝液(5%山羊血清於PBS中)中之33nM初級抗體或DVD-Ig分子一起培育1小時。用PBS將細胞洗滌三次且與抗體稀釋緩衝液中之Alexa Fluo 488偶聯之山羊抗人類IgG(Jackson Immune，代碼：109-546-098，批號：108427)1：400稀釋物一起培育，在冰上培育45分鐘，用PBS將細胞洗滌三次且旋塗至載玻片上並用含有DAPI之封固培養基封固。藉由螢光顯微術獲取圖片。

HUVEC染色： 進一步評估抗VEGF/抗PDGF DVD-Ig對HUVEC細胞上之天然源性ECM締合之PDGF-BB之染色。HUVEC(Lonza，目錄號：C2519A，批號：181607)胰蛋白酶化，以2E4個細胞/mL重懸浮於培養基(Lonza,EGM2 MV Bulletkit：CC-3202)中。將細胞以10,000個細胞/500μl/孔平鋪於8室載玻片中且在37℃、5% CO₂ 下培育16小時。培育後，在室溫下用200μl 4%多聚甲醛將細胞固定10分鐘，用PBS洗滌且在冰上在封阻緩衝液(10%山羊血清於PBS中)中培育1小時。用PBS將細胞洗滌3×且在冰上與抗體稀釋緩衝液(5%山羊血清於PBS中)中之33nM初級抗體或DVD-Ig分子一起培育1小時。用PBS將細胞洗滌三次且與抗體稀釋緩衝液中之Alexa Fluo 488偶聯之山羊抗人類IgG(JacksonImmune，代碼：109-546-098，批號：108427)1：400稀釋物一起培育，在冰上培育45分鐘，用PBS將細胞洗滌三次並用含有DAPI之封固培養基封固。藉由螢光顯微術獲取圖片。

A.實例1.30：在HUVEC/MSC共培養出芽分析中抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子對出芽之抑制

在早期治療性治療模式中，用HUVEC細胞(Lonza)將Cytodex-3珠粒(Sigma-Aldrich，目錄號C3275)塗覆過夜，且然後用人類間葉幹細胞(Lonza,20,000個細胞/孔)包埋(100珠粒/孔)於24孔組織培養板中之纖維蛋白凝膠中。將新鮮EGM-2完全培養基(Lonza)及纖維母細胞(Lonza)條件化EGM-2培養基之1：1混合物與2ng/mL重組人類HGF一起添加在纖維蛋白凝膠之頂部。每2-3天更換培養基直至實驗結束。在EC出芽且通常在第4天形成周細胞覆蓋後，將抗VEGF-A(4G8.4)、抗PDGFBB(9E8.)或抗PDGFBB/VEGF-A DVD-Ig以10nM起始添加至培養基中。10天後，在4℃下在4% PFA中將細胞固定過夜。用抗PECAM(Abcam,ab32457)、然後用螢光偶聯之二級抗體對內皮細胞染色，且用抗αSMA-Cy3(Sigma,C6198)標記周細胞。然後藉由倒置螢光顯微鏡觀察細胞且捕獲5×影像(圖2及3)。

實例2：用於DVD-Ig蛋白之物理化學性質表徵之分析方法及技術

實例2.1：粒徑篩析層析技術

基於粒徑使用粒徑篩析層析(SEC)來分離蛋白質。蛋白質攜載於水性移動相中且通過封裝於管柱中之多孔固定相樹脂。管柱中之滯留時間係蛋白質之流體力學粒徑及封裝樹脂床中之孔徑的函數。較小分子可滲透至樹脂中之較小孔中且比較大分子滯留較長時間。將1mg/ml或用調配物緩衝液稀釋至此濃度之樣品以10μl之體積注射至SEC管柱上。自管柱溶析後，藉由UV吸光度檢測蛋白質。SEC方法使用TSK凝膠保護柱(TOSOH Biosciences,Montgomeryville,PA，目錄號08543)及TSK凝膠G3000SWxL(TOSOH Biosciences,Montgomeryville,PA，目錄號08541)。移動相為100mM Na₂ HPO₄ 、100mM Na₂ SO₄ (pH 6.8)。流速為0.25ml/分鐘。管柱溫度為室溫。自動取樣器溫度為2℃-8℃。總運行時間為55分鐘。檢測係基於214nm波長下之UV吸光度，帶寬設定為8nm，使用360nm處之參照 波長及帶寬100nm。藉由總信號區域之百分比分析所得層析圖之不同粒徑物質(聚集物、單體及片段)之分佈。

實例2.2：差示掃描量熱技術

使用差示掃描量熱(DSC)儀器來評估蛋白質樣品之熱穩定性。所用DSC儀器係含有毛細管細胞之自動化VP-DSC設備(Microcal,GE Healthcare Ltd./Microcal,Buckinghamshire,UK)。在25℃-95℃溫度範圍內對1mg/mL之樣品施加1℃/分鐘掃描速率來研究分子之去摺疊。所施加之其他量測參數為16秒之裝配時段、10分鐘之預掃描等待時間，且以無反饋模式實施量測。對於每一量測，將420μL樣品或空白緩衝液填充至DSC儀器內之指定容器中。將所獲得之溫度記錄圖(熱容對溫度)擬合至非二態模型以獲得不同轉變之中點溫度及焓。

實例2.3：樣品製備

抗體及DVD-Ig分子最初係以溶液形式獲得且用調配物緩衝液稀釋至10mg/ml以下。然後將每一樣品插入單獨透析柱(Slide-a-lyzer盒，10,000 MWCO,3-12mL容量，Thermo Scientific,USA，目錄號66810)中，且經由磁力攪拌棒連續攪拌18-24小時，相對於2L調配物緩衝液進行透析。然後自柱取回樣品且在離心機中簡單旋轉沉降及/或通過0.45μm PVDF過濾器以去除任何沈澱或粒子。隨後用離心旋轉過濾器(Amicon Ultra 30,000 MWCO再生纖維素)上濃縮DVD-Ig溶液以，至達到期望蛋白質濃度，其係藉由280nm處之UV量測來確認。若溶液在期望濃度以上，則用調配物緩衝液將其稀釋至該濃度。

實例2.4：儲存穩定性分析方法

分析根據實例2.3製備之抗體及DVD-Ig分子溶液在40℃、25℃及/或5℃下儲存期間之物理穩定性。25℃(室溫)及5℃(儲存溫度)二者係樣品在製備及儲存以供製造期間或作為最終藥品呈現之一部分時將承受的典型溫度。在40℃下儲存視為加速穩定性條件，其提供 預測長期穩定性之指標。將樣品等分至低體積容器(<0.1ml)中，緊密密封，且置於指定溫度下(有時在水浴中)。然後依定期間隔取出樣品且移出小部分用於SEC分析(實例2.1)。

實例2.5：冷凍-解凍分析方法

分析根據實例2.3製備之抗體及DVD-Ig分子溶液在冷凍/解凍應力期間之物理穩定性。將樣品等分至低體積容器(<1ml)中且緊密密封。然後將樣品於-80℃下放置至少6小時，然後在30℃水浴中解凍。將此再重複三次。第二及第四次解凍後，移出每一樣品之小部分用於SEC分析(實例2.1)。

DVD-Ig溶液通常冷凍在-80℃下以供長期儲存以及運送遠離製造現場。然後將樣品解凍以完成藥品製造過程。評估在低濃度下因冷凍-解凍所致之穩定性，以分析蛋白質分子於變性冰水界面之更大暴露。在較高濃度下，比例較小之蛋白質遇到冰水界面，取代了與其他蛋白質分子之相互作用。

實例2.6：黏度測定方法

用Malvern Viscosizer 200儀器分析根據實例2.3製備之抗體及DVD-Ig分子溶液在室溫(約23℃)下之黏度。該黏度用作樣品是否易於通過附接至注射器之小直徑針遞送(可能的藥品呈遞方式)之指示。較高黏度需要較大遞送力，且反之亦然。

實例2.7：完整及降低分子量測定

獲取表8中所顯示之三個樣品之完整分子量。用Milli-Q水將每一樣品稀釋至1mg/mL。將1.0μL 1mg/mL樣品注射至具有C4 MicroTrap管柱之Agilent 6510 Q-Tof LC/MS系統上。表9顯示用於完整分子量分析之HPLC梯度。緩衝液A係0.02% TFA、0.08% FA於水中。緩衝液B係0.02% TFA、0.08% FA於乙腈中。流速為50μL/分鐘。管柱溫度設定為60℃。質譜儀係在5千伏噴霧電壓下操作 且掃描範圍係600至3200質荷比。在將樣品去糖基化後，藉由Agilent 6510 Q-Tof LC/MS系統量測所有三個樣品之去糖基化完整分子量。將100μL 1mg/mL樣品與5μL 10% N-辛基糖苷及2μL PNGase F酶混合。在37℃下將樣品培育18小時。將1.0μg去糖基化樣品注射至具有C4 MicroTrap之Agilent 6510 Q-Tof LC/MS系統上用於去糖基化完整分子量分析。

獲得所有三個樣品之降低分子量。用Milli-Q水將每一樣品稀釋至1mg/mL。將1.0μL 1M DTT添加至100μL 1mg/mL樣品中且在37℃下培育30分鐘。將2.0μL降低樣品注射至具有二苯基管柱之Agilent 6510 Q-Tof LC/MS系統上。用於降低分子量分析之HPLC梯度顯示於表9中。質譜儀係在5千伏噴霧電壓下操作且掃描範圍係600至3200質荷比。

實例2.8：藉由Fc分子量量測確定之寡糖特徵

用Lys-C酶部分消化樣品，降低且藉由LC/MS分析。基於藉由質譜檢測之峰強度來定量不同寡糖種類且報告不同寡糖種類之相對百分比。用Milli-Q水將樣品稀釋至1mg/mL。將每一樣品之100μL與2μL 0.005mg/mL Lys-C酶且混合在37℃下培育30分鐘。添加1μL 1M DTT且在37℃下培育30分鐘用於降低。將2μL樣品注射至具有二苯基管柱之Agilent 6510 Q-Tof LC/MS系統上且使用降低的HPLC梯度。管柱溫設定為60℃。質譜儀係在5千伏噴霧電壓下操作且掃描範圍係600至3200質荷比。

實例2.9：藉助弱陽離子交換層析及成像等電聚焦(icIEF)之電荷異質性

使用Propac WCX-10管柱用於弱陽離子交換層析分析來研究電荷異質性。移動相A為20mM MES(pH 5.5)。移動相B為20mM MES、500mM NaCl(pH 5.5)。將每一樣品在移動相A中稀釋至1mg/mL。裝載每一樣品之50μg，且HPLC梯度顯示於表10中。流速為1mL/分鐘流速且在280nm下監測UV檢測器。

在來自ProteinSimple之iCE儀器上實施成像等電聚焦。用Milli-Q水將所有三個樣品稀釋至1mg/mL，然後與兩性電解質及如表11中所顯示之其他組份混合。將每一樣品簡單渦旋且在10k RPM下離心5分鐘，然後轉移至玻璃插入物以供分析。使每一樣品在1500V下預聚焦1分鐘且在3000V下聚焦8分鐘。

實例3：藉由DNA免疫及大鼠雜交瘤技術之大鼠抗VEGF-A、抗VEGFRII、大鼠-抗PDGF-BB、抗PDGFR-B單株抗體之產生

實例3.1：DNA免疫、雜交瘤融合及篩選

遺傳免疫使得能夠直接自cDNA研發出針對任何蛋白質靶之抗體。將編碼可溶性人類VEGFA-165、可溶性人類PDGF-BB、人類VEGFR-II ECD(細胞外結構域)或人類PDGFR-BB ECD之cDNA選殖至真核表現載體(Aldevron GmbH,Freiburg,Germany)中。使用用於粒子轟擊之手持式裝置(「基因槍」)藉由真皮內施用DNA塗覆之金粒 來免疫韋斯大鼠(Wistar rat)。分離產生抗體之脾細胞或淋巴結細胞且根據標準程序使用聚乙二醇(PEG)與融合伴侶骨髓瘤細胞融合。為幫助鑑別陽性抗血清及雜交瘤，利用經編碼GPI錨定之人類VEGF-A165、人類PDGF-BB、人類VEGFR-II ECD或人類PDGFR-BB ECD蛋白、可溶性重組人類VEGF-A165及人類PDGF-BB蛋白或肽之篩選載體轉染之任一細胞進行篩選。下表係使用大鼠DNA免疫手段產生之抗體之列表。

在分析組中表徵源自大鼠雜交瘤之抗VEGF-A抗體之結合、功能及交叉反應性。測試上清液結合hVEGF₁₆₅ 之能力(實例1.3)及在競爭ELISA格式中阻斷hVEGF₁₆₅ 與hVEGFR2之結合之能力(實例1.4)。藉由在Tyr1054磷酸化分析中測試阻斷人類VEGF₁₁₁ 及兔VEGF₁₆₅ 之能力(實例1.6)並阻斷鼠類VEGF₁₆₄ 與mVEGFR2之結合(實例1.5)來評估所選雜交瘤之交叉反應性。然後檢查候選大鼠IgG在hVEGF₁₆₅ 誘導之細胞增殖分析中之功效(實例1.7)、對天然hVEGF₁₆₅ 之反應性(實例1.11)及藉由Biacore分析之結合親和力量測(實例1.1)。數據概述於下表12及13中。

NT=未測試

在分析組中表徵源自大鼠雜交瘤之抗PDGF-BB抗體之結合、功能及交叉反應性。測試上清液結合hPDGF-BB之能力(實例1.12)及在競爭ELISA格式中阻斷hPDGF-BB與hPDGF-R之結合之能力(實例1.13)。評估所選雜交瘤在Tyr751磷酸化分析中阻斷人類及大鼠PDGF-BB之能力(實例1.14)。然後檢查候選大鼠IgG在人類、小鼠及食蟹猴PDGF-BB誘導之細胞增殖分析中之功效(實例1.15-1.17)、對天然hPDGF-BB之反應性(實例1.19)及藉由Biacore分析之結合親和力量測(實例1.1)。數據概述於下表14及15中。

在分析組中表徵源自大鼠雜交瘤之抗VEGFR2抗體之結合、功能及交叉反應性。測試經亞選殖之大鼠抗體結合hVEGFR2之能力(實例1.22)、在競爭ELISA格式(實例1.23)及hVEGF₁₆₅ Tyr1054磷酸化分析(實例1.24)中阻斷hVEGF-R2與hVEGF₁₆₅ 之結合之能力。然後藉由在競爭ELISA格式中測試候選分子阻斷mVEGFR2與mVEGF₁₆₄ 之結合之能力來表徵該等候選分子之物種交叉反應性(實例1.25)。數據概述於下表16中。

在分析組中表徵源自大鼠雜交瘤之抗PDGF-Rβ抗體之結合及功能。測試經亞選殖之大鼠抗體結合hPDGF-Rβ之能力(實例1.26)。亦 表徵候選IgG在競爭ELISA格式(實例1.27)及hPDGF-BB Tyr751磷酸化分析(實例1.28)中阻斷hPDGF-Rβ與hPDGF-BB之結合之能力。數據概述於下表17中。

實例4：藉由DNA選殖及測序之單株抗體可變區蛋白質序列之推導

使用RNeasy微型套組(Qiagen，目錄號74104)使用以下方案自雜交瘤細胞糰粒提取總RNA。添加600μl緩衝液RLT藉由上下抽吸若干次來破壞細胞。藉由使細胞溶解物通過裝配至無RNA酶注射器之20號針10次來使其均質化。將1體積之70%乙醇添加至均質化溶解物中且藉由抽吸充分混合。將高達700μl樣品一次性添加至RNeasy旋轉管柱中且在10,000rpm下旋轉15秒，丟棄穿流。將700μl緩衝液RW1添加至管柱中且在10,000rpm下旋轉15秒，丟棄穿流。添加500μl緩衝液RPE來洗滌管柱膜且在10,000rpm下旋轉15秒，丟棄穿流。將相同步驟再重複一次，但將管柱離心2分鐘。然後在10,000rpm下將樣品離心1分鐘以消除緩衝液RPE之任何遺留。用30μl無RNA酶水藉由在10,000rpm下離心1分鐘來溶析RNA。隨後，根據以下方案使用RT-PCR之SuperScript第一鏈合成系統(Invitrogen，目錄號11904-018)使用2μg總RNA來合成第一鏈cDNA：在65℃下將2μg RNA+2μl dNTP+2μl寡核苷酸(dT)+ DEPC-H₂ O(補充至20μl)培育5分鐘，然後轉移至冰達至少1分鐘。然後將樣品添加至以下混合物中：4μl 10×RT緩衝液+8μl 25mM MgCl₂ +4μl 0.1M DTT+2μl RNase OUT，且在42℃下培育2分鐘。然後，將2μl SuperScript II RT添加至樣品中且在42℃下培育50分鐘。然後在70℃下將樣品培育15分鐘且在冰上驟冷。然後添加2μl RNase H且在37℃下將樣品培育20分鐘。隨後使用cDNA作為模板用於抗體可變區之PCR擴增。使用第一鏈cDNA、來自小鼠Ig引子組(Novagen，目錄號69831-3)之引子及Platinum Super Mix High Fidelity(Invitrogen，目錄號12532-016)來實施PCR。為擴增重鏈可變區，如下組裝PCR樣品：22.5μl PCR Super Mix+0.25μl反向引子MuIgG V_H 3'-2+1μl cDNA+1.25μl正向引子(VH-A、VH-B)中之一者或0.5μl正向引子(VH-C、VH-D、VH-E、VH-F)中之一者。為擴增輕鏈可變區，如下組裝PCR樣品：22.5μl PCR Super Mix+0.25μl反向引子MuIgKV_L -3'-1+1μl cDNA+1.25μl正向引子(VL-A、VL-B)中之一者或0.5μl正向引子(VL-C、VL-D、VL-E、VL-F、VL-G)中之一者。

對於含有引子VH-A、VH-B、VL-A及VL-B之樣品，使用以下PCR週期(40-45個週期、步驟2至4)：

1-變性94℃ 2分鐘。

2-變性94℃ 30秒。

3-退火50℃ 30秒。

4-延伸68℃ 1分鐘。

5-最終延伸68℃ 5分鐘。

6-冷卻4℃一直

對於含有引子VH-C至VH-F及VL-C至VL-G之樣品，使用以下PCR週期(40-45個週期，步驟2至4)：

1-變性94℃ 2分鐘。

2-變性94℃ 30秒。

3-退火60℃ 30秒。

4-延伸68℃ 1分鐘。

5-最終延伸68℃ 5分鐘。

6-冷卻4℃一直

在1.2%瓊脂糖凝膠上運行PCR產物，且自DNA提取物切除在預期粒徑(400-500bp)處遷移之條帶。使用QIAquick凝膠提取套組(Qiagen，目錄號28704)根據以下方案來純化DNA：對凝膠切片稱重。將3體積緩衝液QG對1體積凝膠添加至每一凝膠切片中。在50℃下將樣品培育10分鐘直至凝膠切片完全溶解，每2-3分鐘混合一次。然後將1凝膠體積異丙醇添加至每一樣品中且混合。然後將樣品施加至QIAquick管柱且在13000rpm下離心1分鐘。為洗滌，將750μl緩衝液PE添加至樣品中且在13000rpm下旋轉1分鐘。然後在13,000rpm下將管柱再離心1分鐘以完全去除殘餘乙醇。藉由將30μl H₂ O添加至每一管柱中並藉由在13,000rpm下旋轉1分鐘來溶析DNA。然後對經純化之PCR產物測序以鑑別可變區序列(參見下表)。

實例5：嵌合抗體之產生

將大鼠mAb之重鏈及輕鏈之可變結構域分別框內選殖至突變體人類IgG1(L234,235A)重鏈及κ輕鏈恆定區。在基於ELISA之結合及競爭分析或Biacore結合分析中確認所得嵌合抗體之活性，且與其親代大鼠mAb相當。

在分析組中表徵嵌合抗VEGF-A抗體之結合、功能及交叉反應性。表徵所有嵌合分子在hVEGF₁₆₅ 誘導之細胞增殖分析中之功效(實例1.7)。藉由Biacore分析量測該等分子對hVEGF₁₆₅ 之結合親和力(實例1.1)。測試所選嵌合分子在競爭ELISA格式(實例1.4)及hVEGF₁₁₁ Tyr1054磷酸化分析(實例1.6)中阻斷hVEGF₁₆₅ 與hVEGF-R2之結合之能力。然後檢查候選分子在HMVEC-d hVEGF₁₆₅ 誘導之增殖分析中之功效(實例1.10)及在rabVEGF₁₆₅ 誘導之細胞增殖分析中之物種交叉反應性(實例1.9)。數據概述於下表22及23中。

NT-未測試

在分析組中表徵嵌合抗PDGF-BB抗體之結合、功能及交叉反應性。首先測試在直接結合ELISA中嵌合分子結合hPDGF-BB之能力(實例1.12)。然後藉由Biacore分析量測該等分子對hPDGF-BB之結 合親和力(實例1.1)。該等分子之功能表徵包括測試在競爭ELISA格式(實例1.13)及hPDGFRβ Tyr751磷酸化分析(實例1.14)中阻斷hPDGF-BB與hPDGF-Rβ之結合之能力。進一步表徵在hPDGF-BB誘導之細胞增殖分析中之功效(實例1.15)。候選分子係高級的且測定在基於細胞之增殖分析中對小鼠及大鼠/兔PDGF-BB之交叉反應性(實例1.17-1.18)。數據概述於下表24及25中。

NT-未測試

測試在競爭ELISA格式中嵌合抗VEGFR2抗體阻斷VEGFR2與hVEGF₁₆₅ 之結合之能力，如實例1.22中所述。數據概述於表26中。

實例6：大鼠單株抗體之人類化

下文係大鼠單株抗體之人類化設計，然後係所選人類化抗體之胺基酸序列及表徵之概述。

實例6.1：PDGF-BB抗體之人類化

實例6.1.1：人類化方法

抗體人類化係藉由以下方式來達成：將齧齒類動物抗體之CDR移植至「類似」人類框架(受體)上並納入齧齒類動物抗體之最少量之經選擇以維持原始CDR構象的關鍵框架殘基(回復突變)，以最小化免疫原性，同時保留最佳抗原結合。

實例6.1.2：用於構築CDR移植、人類化PDGF抗體之人類種系序列選擇

藉由應用上文所提及之方法，將單株抗體BDI-5H1-F6、BDI-9E8-E7、BDI-7H10-D8、BDI-1E1-D5、BDI-6A3-A9、BFU-3E2及BFU-11A8之VH及VL鏈之CDR序列移植至不同的人類重鏈及輕鏈受體序列上。

實例6.1.2.1：BDI-5H1-F6

基於與本發明單株抗體BDI-5H1-F6之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV2-70*01及IGHJ6*01用於構築重鏈受體序列

2. IGHV2-70*04及IGHJ6*01作為替代受體序列用於構築重鏈

3. IGHV3-66*01及IGHJ1 *01作為替代受體序列用於構築重鏈

4. IGLV6-57*01及IGJL2*01用於構築輕鏈受體序列

5. IGKV3-20*01及IGJK4*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

6. IGKV4-1*01及IGJK4*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

7. IGKV1-39*01及IGJK1*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

藉由將BDI-5H1-F6之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.1.2.2：BDI-9E8-E7

基於與本發明單株抗體BDI-9E8-E7之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV2-70*01及IGHJ3*01用於構築重鏈受體序列

2. IGHV2-70*04及IGHJ6*01作為替代受體序列用於構築重鏈

3. IGHV3-66*01及IGHJ1 *01作為替代受體序列用於構築重鏈

4. IGLV6-57*01及IGJL2*01用於構築輕鏈受體序列

5. IGKV3-20*01及IGJK4*01作為替代受體用於構築輕鏈序列

6. IGKV4-1*01及IGJK4*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

7. IGKV1-39*01及IGJK1*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

藉由將BDI-9E8-E7之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.1.2.3：BDI-7H10-D8

基於與本發明單株抗體BDI-7H10-D8之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV1-69*01及IGHJ3*01用於構築重鏈受體序列

2. IGKV2-29*02及IGK2*01用於構築輕鏈受體序列

藉由將BDI-7H10-D8之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.1.2.4：BDI-1E1-D5

基於與本發明單株抗體BDI-1E1-D5之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV1-69*06及IGHJ6*01用於構築重鏈受體序列

2. IGKV1D-13*01及IGKJ2*01用於構築輕鏈受體序列

3. IGKV3-11*01及IGKJ2*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

藉由將BDI-1E1-D5之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列 中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.1.2.5：BDI-6A3-A9

基於與本發明單株抗體BDI-6A3-A9之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV3-7*01及IGHJ6*01用於構築重鏈受體序列

2. IGHV1-3*01及IGHJ6*01作為替代受體序列用於構築重鏈

3. IGLV6-57*01及IGJL2*01用於構築輕鏈受體序列

藉由將BDI-6A3-A9之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.1.2.6：BFU-3E2

基於與本發明單株抗體BFU-3E2之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV1-69*01及IGHJ6*01用於構築重鏈受體序列

2. IGKV3-11*01及IGKJ4*01用於構築輕鏈受體序列

3. IGKV1-13*01及IGKJ4*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

藉由將BFU-3E2之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.1.2.7：BFU-11A8

基於與本發明單株抗體BFU-11A8之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV1-69*01及IGHJ6*01用於構築重鏈受體序列

2. IGKV3-11*01及IGKJ4*01用於構築輕鏈受體序列

3. IGKV1-5*01及IGKJ4*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

藉由將BFU-11A8之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.1.3：在CDR移植抗體中引入潛在框架回復突變

為產生具有潛在框架回復突變之人類化抗體，鑑別該等突變並藉由從頭合成可變結構域或誘變寡核苷酸引子及聚合酶鏈式反應或藉由業內所熟知之方法將其引入CDR移植抗體序列中。對於每一CDR移植物如下構築回復突變及其他突變之不同組合。該等突變之殘基編號係基於Kabat編號系統。

BDI-5H1-F6

當選擇IGHV2-70*01及IGHJ6*01作為BDI-5H1-F6重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q1→E、A44→G、K75→N、V78→A、M82→I(具或不具N65)→T(CDR變化)。

當選擇IGHV2-70*04及IGHJ6*01作為BDI-5H1-F6重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q→1E、K5→R、K75→N、N76→S、V78→A及M82→I。

當選擇IGHV3-66*01及IGHJ1*01作為BDI-5H1-F6重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：A24→F、V37→I、V48→L、S49→A、F67→L、R71→K、N73→T、T77→Q、L78→A及M82→I。

當選擇IGLV6-57*01及IGJL2*01作為BDI-5H1-F6輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：N1→Q、S22→P、S43→P、T46→N、G57→E、P59→S及Y87→F。

當選擇IGKV3-20*01及IGJK4*01作為BDI-5H1-F6輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→F、A43→P、L46→N、L47→V、I58→V、G66→I、G68→S、T69→N、F71→A、Y87→F且具或不具兩個殘基插入D66a、S66b及T10缺失。

當選擇IGKV4-1*01及IGJK4*01作為BDI-5H1-F6輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→F、M4→L、L46→N、L47→V、T69→N、D70→S、F71→A、Y87→F。

當選擇IGKV1-39*01及IGJK1*01作為BDI-5H1-F6輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→F、M4→L、L46→N、L47→V、T69→N、D70→S、F71→A及Y87→F。

BDI-9E8-E7

當選擇IGHV2-70*01及IGHJ6*01作為BDI-9E8-E7重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q1→E、A44→G、V78→A、M82→I(具或不具N65)→T(CDR變化)。

當選擇IGHV2-70*04及IGHJ6*01作為BDI-9E8-E7重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q1→E、K5→R、V78→A及M82→I。

當選擇IGHV3-66*01及IGHJ1*01作為BDI-9E8-E7重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：A24→F、V37→I、V48→L、S49→A、F67→L、R71→K、N73→T、T77→Q、L78→A及M82→I。

當選擇IGLV6-57*01及IGJL2*01作為BDI-9E8-E7輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：S43→P、T46→N及Y87→F。

當選擇IGKV3-20*01及IGJK4*01作為BDI-9E8-E7輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→F、A43→P、L46→N、L47→V、I58→V、G66→I、T69→N、F71→A、Y87→F且具或不具兩個殘基插入(D66a、S66b)及T10缺失。

當選擇IGKV4-1*01及IGJK4*01作為BDI-9E8-E7輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→F、M4→L、L46→N、L47→V、T69→N、D70→S、F71→A、T72→S及Y87→F。

當選擇IGKV1-39*01及IGJK1*01作為BDI-9E8-E7輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→F、M4→L、L46 →N、L47→V、T69→N、D70→S、F71→A及T72→S。

BDI-7H10-D8

當選擇IGHV1-69*01及IGHJ3*01作為BDI-7H10-D8重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q1→E、M48→I、V67→A、I69→L、E73→T、S76→N(具或不具CDR變化)Y27→G及T30→S。

當選擇IGKV2-29*02及IGKJ2*01作為BDI-7H10-D8輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→V及M4→L。

BDI-1E1-D5

當選擇IGHV1-69*06及IGHJ6*01作為BDI-1E1-D5重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q1→E、M48→I、V67→A、I69→L及S76→N。

當選擇IGKV1D-13*01及IGKJ2*01作為BDI-1E1-D5輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：V58→I及F71→Y。

當選擇IGKV3-11*01及IGKJ2*01作為BDI-1E1-D5輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：F71→Y及V85→T。

BDI-6A3-A9

當選擇IGHV3-7*01及IGHJ6*01作為BDI-6A3-A9重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：S28→T、R60→V、N76→S。

當選擇IGHV1-3*01及IGHJ6*01作為BDI-6A3-A9重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q1→E、R44→G、M48→V、G49→A、V67→F、T73→N、A78→L及M80→L。

當選擇IGLV6-57*01及IGJL2*01作為BDI-6A3-A9輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：S43→P、T46→N、Y49→F及Y87→F。

BFU-3E2

當選擇IGHV1-69*01及IGHJ6*01作為BFU-3E2重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：R38-->K、G44-->S、W47-->L、M48-->I、R66-->K、V67-->A、I69-->L、S76-->N、Y91-->F。

當選擇IGKV3-11*01及IGKJ4*01作為BFU-3E2輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下各項中之一或多者：I2-->T、A43-->Q、I58-->V、Y87-->F。

當選擇IGKV1-13*01及IGKJ4*01作為BFU-3E2輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2-->T、T22-->S、A43-->Q、K45-->R、Y87-->F。

BFU-11A8

當選擇IGHV1-69*01及IGHJ6*01作為BFU-11A8重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：R38-->K、W47-->L、M48-->I、R66-->K、V67-->A、I69-->L、S76-->N及Y91-->F。

當選擇IGKV3-11*01及IGKJ4*01作為BFU-11A8輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2-->T、S22-->P、A43-->Q、I58-->V、Y87-->F。

當選擇IGKV1-5*01及IGKJ4*01作為BFU-11A8輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2-->T、M4-->L、T22-->P、A43-->Q、Y87-->F。

實例6.1.4：在CDR移植抗體中含有框架回復突變之針對PDGF之人類化抗體之產生

將鼠類單株PDGF抗體之以下人類化可變區選殖至IgG表現載體中用於功能表徵。

實例6.1.4.1：BDI-5H1-F6

‧hBDI-5H1-F6VH.1z 係含有IGHV2-70*01及IGHJ6框架序列之CDR移植、人類化BDI-5H1-F6 VH。

‧hBDI-5H1-F6VH.1 係基於.1z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBDI-5H1-F6VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有4個所提出框架回復突變(A44G、K75N、V78A及M82I)。

‧hBDI-5H1-F6VH.1b 係介於.1與.1a間之中間設計且僅具有2個所提出框架回復突變(A44G及M82I)。

‧hBDI-5H1-F6VH.1c 係基於.1b且具有一個額外CDR種系變化N65T以改良與人類種系序列之一致性。

‧hBDI-5H1-F6VH.2z 係含有IGHV2-70*04及IGHJ6框架序列 之CDR移植、人類化BDI-5H1-F6 VH。

‧hBDI-5H1-F6VH.2 係基於.2z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBDI-5H1-F6VH.2a (hBDI-5H1-F6VH.1d)係基於.2且含有4個所提出框架回復突變(K75N、N76S、V78A及M82I)。

‧hBDI-5H1-F6VH.2b (hBDI-5H1-F6VH.v2)係介於.2與.2a間之中間設計且僅具有2個所提出框架回復突變(V78A及M82I)。

‧hBDI-5H1-F6VH.2c (hBDI-5H1-F6VH.v6)係基於.2且含有3個所提出框架回復突變(K5R、V78A、M82I)。

‧hBDI-5H1-F6VH.v7 係具有10個所提出框架回復突變(A24F、V37I、V48L、S49A、F67L、R71K、N73T、T77Q、L78A及M82I)之含有IGHV3-66*01及IGHJ1框架序列之人類化BDI-5H1-F6 VH。

‧hBDI-5H1-F6VL.1 係含有IGLV6-57*01及IGJL2*01框架序列之CDR移植、人類化BDI-5H1-F6 VL。

‧hBDI-5H1-F6VL.1a 係具有3個所提出框架回復突變(S43P、T46N及Y87F)之基於.1之人類化設計。

‧hBDI-5H1-F6VL.1b 係具有7個所提出框架回復突變(N1Q、S22P、S43P、T46N、G57E、P59S、Y87F)之基於.1之人類化設計。

‧hBDI-5H1-F6VL.1c 係具有2個回復突變(N1Q及Y87F)之介於.1與.1b間之中間設計。

‧hBDI-5H1-F6VL.2 係含有IGKV3-20*01及IGJK4*01框架序列之CDR移植、人類化BDI-5H1-F6 VL。

‧hBDI-5H1-F6VL.2a 係具有10個所提出框架回復突變(I2F、A43P、L46N、L47V、I58V、G66I、G68S、T69N、F71A、Y87F)及1個殘基缺失(T10)及2個殘基插入(D66a及S66b)之基於.2之人類化設計。

‧hBDI-5H1-F6VL.2b 係基於.2a且僅具有2個所提出框架回復突變(I2F、L47V)且不具殘基缺失(T10)及插入(D66a、S66b)。

‧hBDI-5H1-F6VL.2c 係具有6個所提出框架回復突變(I2F、A43P、L46N、L47V、I58V、Y87F)且不具殘基缺失(T10)及插入(D66a、S66b)之基於.2之人類化設計。

‧hBDI-5H1-F6VL.v6 係具有8個所提出框架回復突變(I2F、M4L、L46N、L47V、T69N、D70S、F71A、Y87F)之含有IGKV4-1*01及IGJK4*01框架序列之人類化BDI-5H1-F6 VL。

‧hBDI-5H1-F6VL.v7 係具有8個所提出框架回復突變(I2F、M4L、L46N、L47V、T69N、D70S、F71A及Y87F)之含有IGKV1-39*01及IGJK1*01框架序列之人類化BDI-5H1-F6 VL。

實例6.1.4.2：BDI-9E8-E7

‧hBDI-9E8-E7VH.1z 係含有IGHV2-70*01及IGHJ3*01框架序列之CDR移植、人類化BDI-9E8-E7 VH。

‧hBDI-9E8-E7VH.1 係基於.1z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBDI-9E8-E7VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有3個所提出框架回復突變(A44G、V78A及M82I)。

‧hBDI-9E8-E7VH.1b 係介於.1與.1a間之中間設計且僅具有2個所提出框架回復突變(A44G及M82I)。

‧hBDI-9E8-E7VH.1c 係基於.1b且具有一個額外CDR種系變化N65T以改良與人類種系序列之一致性。

‧hBDI-9E8-E7VH.v6 係具有4個所提出框架回復突變(Q1E、K5R、V78A及M82I)之含有IGHV2-70*04及IGHJ6框架序列之人類化BDI-9E8-E7 VH。

‧hBDI-9E8-E7VH.v7 係具有10個所提出框架回復突變(A24F、V37I、V48L、S49A、F67L、R71K、N73T、T77Q、L78A及M82I)之含有IGHV3-66*01及IGHJ1框架序列之人類化BDI-9E8-E7 VH。

‧hBDI-9E8-E7VL.1 係含有IGLV6-57*01及IGJL2*01框架序列之CDR移植、人類化BDI-9E8-E7 VL。

‧hBDI-9E8-E7VL.1a 係具有3個所提出框架回復突變(S43P、T46N及Y87F)之基於.1之人類化設計。

‧hBDI-9E8-E7VL.2 係含有IGKV3-20*01及IGJK4*01框架序列之CDR移植、人類化BDI-9E8-E7 VL。

‧hBDI-9E8-E7VL.2a 係具有9個所提出框架回復突變(I2F、A43P、L46N、L47V、I58V、G66I、T69N、F71A、Y87F)及1個殘基缺失(T10)及2個殘基插入(D66a及S66b)之基於.2之人類化設計。

‧hBDI-9E8-E7VL.2b 係基於.2a且僅具有2個所提出框架回復突變(I2F、L47V)且不具殘基缺失(T10)及插入(D66a、S66b)。

‧hBDI-9E8-E7VL.v6 係具有9個所提出框架回復突變：(I2F、M4L、L46N、L47V、T69N、D70S、F71A、T72S及Y87F)之含有IGKV4-1*01及IGJK4*01框架序列之人類化BDI-9E8-E7 VL。

‧hBDI-9E8-E7VL.v7 係具有8個所提出框架回復突變：I2F、M4L、L46N、L47V、T69N、D70S、F71A及T72S之含有IGKV1-39*01及IGJK1*01框架序列之人類化BDI-9E8-E7 VL。

實例6.1.4.3：BDI-7H10-D8

‧hBDI-7H10-D8VH.1z 係含有IGHV1-69*01及IGHJ3框架序列之CDR移植、人類化BDI-7H10-D8 VH。

‧hBDI-7H10-D8VH.1 係基於.1z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBDI-7H10-D8VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有5個所提出框架回復突變(M48I、V67A、I69L、E73T及S76N)。

‧hBDI-7H10-D8VH.1b 係介於.1與.1a間之中間設計且僅具有1個所提出框架回復突變M48I。

‧hBDI-7H10-D8VH.1c 係基於.1b且具有兩個額外CDR種系變化Y27G及T30S。

‧hBDI-7H10-D8VL.1 係含有IGKV2-29*02及IGKJ2框架序列之CDR移植、人類化BDI-7H10-D8 VL。

‧hBDI-7H10-D8VL.1a 係具有2個所提出框架回復突變I2V及M4L之基於.1之人類化設計。

‧hBDI-7H10-D8VL.1b 係僅具有1個所提出框架回復突變I2V的介於.1與.1a間之中間設計。

實例6.1.4.4：BDI-1E1-D5

‧hBDI-1E1-D5VH.1z 係含有IGHV1-69*06及JH6框架序列之CDR移植、人類化BDI-1E1-D5 VH。

‧hBDI-1E1-D5VH.1 係基於.1z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBDI-1E1-D5VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有4個所提出框架回復突變(M48I、V67A、I69L及S76N)。

‧hBDI-1E1-D5VH.1b 係介於.1與.1a間之中間設計且僅具有1個回復突變M48I。此設計消除Carter殘基回復突變。

‧hBDI-1E1-D5VL.1 係含有IGKV1D-13*01及Jk2框架序列之CDR移植、人類化BDI-1E1-D5 VL。

‧hBDI-1E1-D5VL.1a 係具有2個所提出框架回復突變(V58I及F71Y)之基於.1之人類化設計。

‧hBDI-1E1-D5VL.2 係含有IGKV3-11*01及Jk2框架序列之CDR移植、人類化BDI-1E1-D5 VL。

‧hBDI-1E1-D5VL.2a 係具有2個所提出框架回復突變(F71Y及V85T)之基於.2之人類化設計。

實例6.1.4.5：BDI-6A3-A9

‧hBDI-6A3-A9VH.1 係含有IGHV3-7*01及JH6框架序列之CDR移植、人類化BDI-6A3-A9 VH。

‧hBDI-6A3-A9VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有1個所提出框架回復突變N76S。

‧hBDI-6A3-A9VH.1b 係基於.1且具有兩個額外CDR種系變化S28T及R60V以改良與人類種系序列之一致性。

‧hBDI-6A3-A9VH.2z 係含有IGHV1-3*01及JH6框架序列之CDR移植、人類化BDI-6A3-A9 VH。

‧hBDI-6A3-A9VH.2 係基於.2z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBDI-6A3-A9VH.2a 係基於.2之人類化設計且含有7個所提出框架回復突變R44G、M48V、G49A、V67F、T73N、A78L及M80L。

‧hBDI-6A3-A9VH.2b 係僅具有3個所提出框架回復突變R44G、M48V及M80L的介於.2與.2a間之中間設計。

‧hBDI-6A3-A9VL.1 係含有IGLV6-57*01及JL2框架序列之CDR移植、人類化BDI-6A3-A9 VL。

‧hBDI-6A3-A9VL.1a 係具有4個所提出框架回復突變(S43P、T46N、Y49F及Y87F)之基於.1之人類化設計。

‧hBDI-6A3-A9VL.1b 係僅具有1個所提出框架回復突變Y49F的介於.1與.1a間之中間設計。

實例6.1.4.6：BFU-3E2

‧hBFU-3E2VH.1z 係含有IGHV1-69*01及IGHJ6*01框架序列之CDR移植、人類化BFU-3E2 VH。

‧hBFU-3E2VH.1 係基於.1z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBFU-3E2VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有7個所提出框架回復突變(R38K、W47L、M48I、R66K、V67A、I69L、Y91F)。

‧hBFU-3E2VH.1b 係介於.1與.1a間之中間設計且含有3個所提出框架回復突變(W47L、M48I、I69L)。

‧hBFU-3E2VH.1c 係介於.1與.1a間之中間設計且含有2個所提出框架回復突變(W47L、M48I)。

‧hBFU-3E2VH.1d 係基於.1之人類化設計且含有9個所提出框 架回復突變(R38K、G44S、W47L、M48I、R66K、V67A、I69L、S76N、Y91F)

‧hBFU-3E2VL.1 係含有IGKV3-11*01及IGKJ4*01框架序列之CDR移植、人類化BFU-3E2 VL。

‧hBFU-3E2VL.1a 係基於.1之人類化設計且含有4個所提出框架回復突變(I2T、A43Q、I58V、Y87F)。

‧hBFU-3E2VL.1b 係介於.1與1a間之中間設計。且含有3個所提出框架回復突變(I2T、I58V、Y87F)。

‧hBFU-3E2VL.1c 係基於.1b之設計且含有1個所提出框架回復突變：I2T。

‧hBFU-3E2VL.2 係含有IGKV1-13*01及IGKJ4*01框架序列之CDR移植、人類化BFU-3E2 VL。

‧hBFU-3E2VL.2a 係基於.2之人類化設計且含有5個所提出框架回復突變(I2T、T22S、A43Q、K45R、Y87F)。

‧hBFU-3E2VL.2b 係介於.2與2a間之中間設計。其含有3個所提出框架回復突變(I2T、K45R、Y87F)。

‧hBFU-3E2VL.2c 係基於.2b之設計且含有2個所提出框架回復突變(I2T、K45R)。

實例6.1.4.7：BFU-11A8

‧hBFU-11A8VH.1z 係含有IGHV1-69*01及IGHJ6*01框架序列之CDR移植、人類化BFU-11A8 VH。

‧hBFU-11A8VH.1 係基於.1z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBFU-11A8VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有8個所提出框架回復突變：R38K、W47L、M48I、R66K、V67A、I69L、S76N、Y91F。

‧hBFU-11A8VH.1b 係介於.1與.1a間之中間設計且含有4個所提出框架回復突變：W47L、M48I、I69L、S76N。

‧hBFU-11A8VH.1c 係基於.1b之設計且含有2個所提出框架回復突變：W47L、M48I。

‧hBFU-11A8VL.1 係含有IGKV3-11*01及IGKJ4*01框架序列之CDR移植、人類化BFU-11A8 VL。

‧hBFU-11A8VL.1a 係基於.1之人類化設計且含有5個所提出框架回復突變：I2T、S22P、A43Q、I58V、Y87F。

‧hBFU-11A8VL.1b 係介於.1與1a間之中間設計。其含有3個所提出框架回復突變：I2T、I58V、Y87F。

‧hBFU-11A8VL.1c 係基於.1b之設計且含有1個所提出框架回復突變：I2T。

‧hBFU-11A8VL.2 係含有IGKV1-5*01及IGKJ4*01框架序列之CDR移植、人類化BFU-11A8 VL。

‧hBFU-11A8VL.2a 係基於.2之人類化設計且含有5個所提出框架回復突變：I2T、M4L、T22P、A43Q、Y87F。

‧hBFU-11A8VL.2b 係介於.2與2a間之中間設計。其含有3個所提出框架回復突變：I2T、M4L、Y87F。

‧hBFU-11A8VL.2c 係基於.2b之設計且含有1個所提出框架回復突變：I2T。

實例6.2：VEGF抗體之人類化

實例6.2.1：人類化方法

抗體人類化係藉由以下方式來達成：將齧齒類動物抗體之CDR 移植至「類似」人類框架(受體)上並納入齧齒類動物抗體之最少量之經選擇以維持原始CDR構象的關鍵框架殘基(回復突變)，以最小化免疫原性，同時保留最佳抗原結合。

實例6.2.2：用於構築CDR移植、人類化VEGF抗體之人類種系序列選擇

藉由應用上文所提及之方法，將單株抗體BDB-4G8-D4、BEW-9A8-E2、BEW-6C2-C8、BEW-9D2-E8、BEW-9E3-B9、BEW-5C3、BEW-9E10、BEW-1B10及BEW-1E3之VH及VL鏈之CDR序列移植至不同的人類重鏈及輕鏈受體序列上。

實例6.2.2.1：BDB-4G8-D4

基於與本發明單株抗體BDB-4G8-D4之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV7-4-1*02及IGHJ3*01用於構築重鏈受體序列

2. IGHV1-18*01及IGHJ3*01作為備份受體序列用於構築重鏈

3. IGHV5-51*01及IGHJ3*01作為備份受體序列用於構築重鏈

4. IGHV3-66*01及IGHJ1*01作為備份受體序列用於構築重鏈

5. IGKV1D-13*01及IGKJ2*01用於構築輕鏈受體序列

6. IGKV3-11*01及IGKJ2*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

7. IGKV3-15*01及IGKJ5*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

8. IGKV3-15*01及IGKJ1*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

9. IGKV1-39*01及IGKJ1*01作為替代受體序列用於構築輕鏈。

藉由將BDB-4G8-D4之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.2.2.2：BEW-9A8-E2

基於與本發明單株抗體BEW-9A8-E2之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV7-81*01及IGHJ1*01用於構築重鏈受體序列

2. IGHV1-18*01及IGHJ1*01作為替代受體序列用於構築重鏈

3. IGHV7-4-1*01及IGHJ1*01作為替代受體序列用於構築重鏈

4. IGKV6-21*01及IGKJ2*01用於構築輕鏈受體序列

5. IGKV1-39*01及IGKJ2*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

6. IGKV3-11*01及IGKJ2*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

7. IGKV1-13*01及IGKJ2*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

藉由將BEW-9A8-E2之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.2.2.3：BEW-6C2-C8

基於與本發明單株抗體BEW-6C2-C8之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV3-7*01及IGHJ3*01用於構築重鏈受體序列

2. IGKV3-11*01及IGKJ2*01用於構築輕鏈受體序列

3. IGKV1-39*01及IGKJ2*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

藉由將BEW-6C2-C8之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.2.2.4：BEW-9D2-E8

基於與本發明單株抗體BEW-9D2-E8之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV7-81*01及IGHJ4*01用於構築重鏈受體序列

2. IGHV1-18*01及IGHJ4*01作為替代受體序列用於構築重鏈

3. IGKV3-11*01及IGKJ2*01用於構築輕鏈受體序列

4. IGKV1-39*01及IGKJ2*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

藉由將BEW-9D2-E8之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.2.2.5：BEW-9E3-B9

基於與本發明單株抗體BEW-9E3-B9之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV7-81*01及IGHJ4*01用於構築重鏈受體序列

2. IGHV1-18*01及IGHJ4*01作為替代受體序列用於構築重鏈

3. IGKV3-11*01及IGKJ2*01用於構築輕鏈受體序列

4. IGKV1-39*01及IGKJ2*01作為替代受體序列用於構築輕鏈

藉由將BEW-9E3-B9之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.2.2.6：BEW-5C3

基於與本發明單株抗體BEW-5C3之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV7-4-1*01及IGHJ1*01用於構築重鏈受體序列

2. IGHV1-69*06及IGHJ1*01作為替代受體用於構築重鏈

3. IGKV3-11*01及IGKJ4*01用於構築輕鏈受體序列

4. IGKV1-13*01及IGKJ4*01作為替代受體用於構築輕鏈

藉由將BEW-5C3之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.2.2.7：BEW-9E10

基於與本發明單株抗體BEW-9E10之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV7-4-1*01及IGHJ1*01用於構築重鏈受體序列

2. IGHV1-69*06及IGHJ1*01作為替代受體用於構築重鏈

3. IGKV1-27*01及IGKJ2*01用於構築輕鏈受體序列

藉由將BEW-9E10之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.2.2.8：BEW-1B10

基於與本發明單株抗體BEW-1B10之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV3-7*01及IGHJ6*01用於構築重鏈受體序列

2. IGKV1-39*01及IGKJ4*01用於構築輕鏈受體序列

藉由將BEW-1B10之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.2.2.9：BEW-1E3

基於與本發明單株抗體BEW-1E3之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV7-4-1*01(0-1)及IGHJ1*01用於構築重鏈受體序列

2. IGHV1-18*01及IGHJ1*01作為替代受體用於構築重鏈

3. IGKV3-11*01及IGKJ2*01用於構築輕鏈受體序列

4. IGKV1-13*01及IGKJ2*01作為替代受體用於構築輕鏈

藉由將BEW-1E3之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.2.3：在CDR移植抗體中引入潛在框架回復突變

為產生具有潛在框架回復突變之人類化抗體，鑑別該等突變且藉由從頭合成可變結構域或誘變寡核苷酸引子及聚合酶鏈式反應或藉由業內所熟知之方法將其引入CDR移植抗體序列中。對於每一CDR移植物如下構築回復突變及其他突變之不同組合。該等突變之殘基編號係基於Kabat編號系統。

實例6.2.3.1：BDB-4G8-D4

當選擇IGHV7-4-1*02及IGHJ3*01作為BDB-4G8-D4重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q1→、V2→I、W47→Y及Y91→F。

當選擇IGHV1-18*01及IGHJ3*01作為BDB-4G8-D4重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q1→E、V2→I、W47→Y、V67→F、M69→F、T71→L及Y91→F。

當選擇IGHV5-51*01及IGHJ3*01作為BDB-4G8-D4重鏈受體序列時，可如下回復突變一或多個以下殘基：V2→I、A9→T、G24→A、R38→K、W47→Y、Q66→R、V67→F、I69→F、A71→L、I75→F、S76→N、Y79→F及Y91→F。

當選擇IGHV3-66*01及IGHJ1*01作為BDB-4G8-D4重鏈受體序列時，可如下回復突變一或多個以下殘基：V2→I、E6→Q、L11→V、R38→K、W47→Y、V48→M、S49→G、I69→F、R71→L、N73→T、N76→S、L78→A、M82→L及Y91→F。

當選擇IGKV1D-13*01及IGKJ2*01作為BDB-4G8-D4輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→T、A43→Q及Y87→F(具或不具1個殘基缺失(S10))。

當選擇IGKV3-11*01及IGKJ2*01作為BDB-4G8-D4輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：E1→D、I2→T、I58→V及Y87→F。

當選擇IGKV3-15*01及IGKJ5*01或IGKJ5*01作為BDB-4G8-D4輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：E1→D、I2→T、M4→L、A9→S、L13→A、L21→I、R45→K、I58→V、A60→S、G66→R、E70→D、E79→Q及Y87→F。

當選擇IGKV1-39*01及IGKJ1*01作為BDB-4G8-D4輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→T、M4→L、T22→S及Y87→F。

實例6.2.3.2：BEW-9A8-E2

當選擇IGHV7-81*01及IGHJ1*01作為BEW-9A8-E2重鏈受體 序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q1→E V2→I、P38→K、W47→Y、M71→L、Y90→F及Y91→F(具或不具CDR變化)T28→S。

當選擇IGHV1-18*01及IGHJ1*01作為BEW-9A8-E2重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q1→E、V2→I、R38→K、W47→Y、V67→F、M69→F、T71→L、Y90→F及Y91→F。

當選擇IGHV7-4-1*01及IGHJ1*01作為BEW-9A8-E2重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q1→E、V2→I、R38→K、W47→Y、Y90→F、Y91→F。

當選擇IGKV6-21*01及IGKJ2*01作為BEW-9A8-E2輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→T、S43→Q、K49→H及Y87→F。其他突變包括以下各項：F10缺失。

當選擇IGKV1-39*01及IGKJ2*01作為BEW-9A8-E2輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→T、M4→L、A43→Q、Y49→H及Y87→F。其他突變包括以下各項：S10缺失。

當選擇IGKV3-11*01及IGKJ2*01作為BEW-9A8-E2輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→T、Y49→H、I58→V、V85→T及Y87→F。

當選擇IGKV1-13*01及IGKJ2*01作為BEW-9A8-E2輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→T、T22→S、Y49→H、Y87→F。

實例6.2.3.3：BEW-6C2-C8

當選擇IGHV3-7*01及IGHJ3*01作為BEW-6C2-C8重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：V37→I、V48→M及R94→A。

當選擇IGKV3-11*01及IGKJ2*01作為BEW-6C2-C8輕鏈受體 序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：F71→Y及Y87→F。

當選擇IGKV1-39*01及IGKJ2*01作為BEW-6C2-C8輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：M4→L、V58→I、F71→Y及Y87→F。

實例6.2.3.4：BEW-9D2-E8

當選擇IGHV7-81*01及IGHJ4*01作為BEW-9D2-E8重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q1→E、V2→I、P38→K、Q39→L、W47→Y、M48→L、M71→L及Y91→F(具或不具CDR變化)T28→S。

當選擇IGHV1-18*01及IGHJ4*01作為BEW-9D2-E8重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q1→E、V2→I、R38→K、Q39→L、W47→Y、M48→L、V67→F、M69→F、T71→L、M80→L及Y91→F。

當選擇IGKV3-11*01及IGKJ2*01作為BEW-9D2-E8輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→T、A43→Q、I58→V及Y87→F。其他突變包括以下各項：T10缺失。

當選擇IGKV1-39*01及IGKJ2*01作為BEW-9D2-E8輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→T、M4→L、A43→Q及Y87→F。其他突變包括以下各項：T10缺失。

實例6.2.3.5：BEW-9E3-B9

當選擇IGHV7-81*01及IGHJ4*01作為BEW-9E3-B9重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q1E、V2→I、W47→Y、M71→L及Y91→F(具或不具CDR變化)T28→S。

當選擇IGHV1-18*01及IGHJ4*01作為BEW-9E3-B9重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q1→E、V2→I、W47→Y、V67→F、M69→F、T71→L及Y91→F。

當選擇IGKV3-11*01及IGKJ2*01作為BEW-9E3-B9輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→T、A43→Q、I58→V及Y87→F。其他突變包括以下各項：S10缺失。

當選擇IGKV1-39*01及IGKJ2*01作為BEW-9E3-B9輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I2→T、M4→L、A43→Q及Y87→F。其他突變包括以下各項：S10缺失。

實例6.2.3.6：BEW-5C3

當選擇IGHV7-4-1*01及IGHJ1*01作為BEW-5C3重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：V2→I、R38→K、W47→Y、Y90→F、Y91→F。

當選擇IGHV1-69*01及IGHJ1*01作為BEW-5C3重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：V67→F、I69→F、A71→L。其他突變包括以下各項：V2→I、R38→K、W47→Y、T68→V、M80→L、Y90→F、Y91→F。

當選擇IGKV3-11*01及IGKJ4*01作為BEW-5C3輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：E1→D、I2→T、Y36→F、Y87→F。其他突變包括以下各項：A43→Q、I58→V、C34→S(CDR變化)。

當選擇IGKV1-13*01及IGKJ4*01作為BEW-5C3輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：A1→D、I2→T、T22→S、Y36→F、A43→Q、Y87→F(具有CDR變化)C34→S。

實例6.2.3.7：BEW-9E10

當選擇IGHV7-4-1*01及IGHJ1*01作為BEW-9E10重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：V2→I、R38→K、W47→Y、Y91→F。

當選擇IGHV1-69*06及IGHJ1*01作為BEW-9E10重鏈受體序 列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：V67→F、I69→F。其他突變包括以下各項：V2→I、R38→K、W47→Y、Y91→F。

當選擇IGKV1-27*01及IGKJ2*01作為BEW-9E10輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q3→R、V43→S、F71→Y、Y87→F。其他突變包括以下各項：T22→E、T72→S。

實例6.2.3.8：BEW-1B10

當選擇IGHV3-7*01及IGHJ6*01作為BEW-1B10重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：V37→F、I69→V。其他突變包括以下各項：N76→S、S77→T。

當選擇IGKV1-39*01及IGKJ4*01作為BEW-1B10輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：A43→S、F71→Y。其他突變包括以下各項：L47→V。

實例6.2.3.9：BEW-1E3

當選擇IGHV7-4-1*01及IGHJ1*01作為BEW-1E3重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：V2→I、R38→K、W47→Y、Y91→F。

當選擇IGHV1-18*01及IGHJ1*01作為BEW-1E3重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：V67→F、M69→F、T71→L。其他突變包括以下各項：V2→I、R38→K、W47→Y、Y91→F。

當選擇IGKV3-11*01及IGKJ2*01作為BEW-1E3輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：I58→V、Y87→F。其他突變包括以下各項：I2→T、A43→Q。

當選擇IGKV1-13*01及IGKJ2*01作為BEW-1E3輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Y87→F。其他突變包括以下各項：I2→T、T22→S、A43→Q。

實例6.2.4：在CDR移植抗體中含有框架回復突變之針對VEGF之人 類化抗體之產生

將鼠類單株VEGF抗體之以下人類化可變區選殖至IgG表現載體中用於功能表徵。

實例6.2.4.1：BDB-4G8-D4

‧hBDB-4G8-D4VH.1z 係含有IGHV7-4-1*02及IGHJ3*01框架序列之CDR移植、人類化BDB-4G8-D4 VH。

‧hBDB-4G8-D4VH.1 係基於.1z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBDB-4G8-D4VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有3個所提出框架回復突變(V2I、W47Y及Y91F)。

‧hBDB-4G8-D4VH.1b 係介於.1與.1a間之中間設計且僅具有1個回復突變W47Y。

‧hBDB-4G8-D4VH.2z 係含有IGHV1-18*01及IGHJ3*01框架序 列之CDR移植、人類化BDB-4G8-D4 VH。

‧hBDB-4G8-D4VH.2 係基於.2z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBDB-4G8-D4VH.2a 係基於.2之人類化設計且含有6個所提出框架回復突變(V2I、W47Y、V67F、M69F、T71L及Y91F)。

‧hBDB-4G8-D4VH.2b 係介於.2與.2a間之中間設計且僅具有2個所提出框架回復突變(W47Y及T71L)。

‧hBDB-4G8-D4VH.v3 係具有13個所提出框架回復突變(V2I、A9T、G24A、R38K、W47Y、Q66R、V67F、I69F、A71L、I75F、S76N、Y79F及Y91F)之含有IGHV5-51*01及IGHJ3*01框架序列之人類化BDB-4G8-D4 VH。

‧hBDB-4G8-D4VH.v4 係具有13個所提出框架回復突變(V2I、E6Q、L11V、W47Y、V48M、S49G、I69F、R71L、N73T、N76S、L78A、M82L及Y91F)之含有IGHV3-66*01及IGHJ1*01框架序列之人類化BDB-4G8-D4 VH。

‧hBDB-4G8-D4VH.v5 係具有10個所提出框架回復突變(R38K、W47Y、V48M、S49G、I69F、R71L、N73T、N76S、L78A及Y91F)之含有IGHV3-66*01及IGHJ1*01框架序列之人類化BDB-4G8-D4。

‧hBDB-4G8-D4VL.1 係含有IGKV1D-13*01及IGKJ2*01框架序列之CDR移植、人類化BDB-4G8-D4 VL。

‧hBDB-4G8-D4VL.1a 係具有3個所提出框架回復突變(I2T、A43Q及Y87F)及1個殘基缺失(S10)之基於.1之人類化設計。

‧hBDB-4G8-D4VL.1b 係僅具有1個所提出框架回復突變I2T之介於.1與.1a間之中間設計。

‧hBDB-4G8-D4VL.1c 係具有1個殘基插入(S10)之基於.1b之人類化設計。

‧hBDB-4G8-D4VL.v2 係具有4個所提出框架回復突變(E1D、I2T、I58V及Y87F)之含有IGKV3-11*01及IGKJ2*01框架序列之人類化BDB-4G8-D4 VL。

‧hBDB-4G8-D4VL.v3 係具有5個所提出框架回復突變(I2T、M4L、I58V、E70D及Y87F)之含有IGKV3-15*01及IGKJ5*01框架序列之人類化BDB-4G8-D4 VL設計。

‧hBDB-4G8-D4VL.v4 係具有11個所提出框架回復突變(E1D、I2T、A9S、L13A、L21I、R45K、I58V、A60S、G66R、E79Q及Y87F)之含有IGKV3-15*01及IGKJ1*01框架序列之人類化BDB-4G8-D4 VL。

‧hBDB-4G8-D4VL.v5 係具有4個所提出框架回復突變(I2T、M4L、T22S及Y87F)之含有IGKV1-39*01及IGKJ1*01框架序列之人類化BDB-4G8-D4 VL。

實例6.2.4.2：BEW-9A8-E2

‧hBEW-9A8-E2VH.1z 係含有IGHV7-81*01及IGHJ1*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9A8-E2 VH。

‧hBEW-9A8-E2VH.1 係基於.1z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBEW-9A8-E2VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有6個所提出框架回復突變(V2I、P38K、W47Y、M71L、Y90F及Y91F)。

‧hBEW-9A8-E2VH.1b 係介於.1與.1a間之中間設計且僅具有3個所提出框架回復突變(W47Y、M71L及Y90F)。

‧hBEW-9A8-E2VH.1c 係基於.1b且具有一個額外CDR種系變化T28S以改良與人類種系序列之一致性。

‧hBEW-9A8-E2VH.2z 係含有IGHV1-18*01及IGHJ1*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9A8-E2 VH。

‧hBEW-9A8-E2VH.2 係基於.2z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBEW-9A8-E2VH.2a 係基於.2之人類化設計且含有8個所提出框架回復突變(V2I、R38K、W47Y、V67F、M69F、T71L、Y90F及Y91F)。

‧hBEW-9A8-E2VH.2b 係介於.2與.2a間之中間設計且含有3個回復突變(W47Y、M71L及Y90F)。

‧hBEW-9A8-E2VH.2c (hBEW-9A8VH.4a)係介於.2與.2a間之中間設計且含有6個所提出框架回復突變(V2I、R38K、W47Y、V67F、M69F及T71L)。

‧hBEW-9A8-E2VH.2d (hBEW-9A8VH.4b)係介於.2與.2a間之中間設計且含有4個所提出框架回復突變(V2I、V67F、M69F及T71L)。

‧hBEW-9A8VH.3z 係含有IGHV7-4-1*01及IGHJ1*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9A8 VH。

‧hBEW-9A8VH.3 係基於.3z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBEW-9A8VH.3a 係基於.3之人類化設計且含有3個所提出框架回復突變(V2I、R38K、W47Y)。

‧hBEW-9A8VH.3b 係介於.3與.3a間之中間設計且含有1個所提出框架回復突變：V2I。

‧hBEW-9A8VH.3c 係基於.3之人類化設計且含有5個所提出框架回復突變(V2I、R38K、W47Y、Y90F、Y91F)。

‧hBEW-9A8-E2VL.1 係含有IGKV6-21*01及IGKJ2*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9A8-E2 VL。

‧hBEW-9A8-E2VL.1a 係具有4個所提出框架回復突變(I2T、S43Q、K49H及Y87F)之基於.1之人類化設計。

‧hBEW-9A8-E2VL.1b 係僅具有2個所提出框架回復突變(I2T及K49H)之介於.1與.1a間之中間設計。

‧hBEW-9A8-E2VL.1c 係基於.1b且具有1個殘基缺失F10。

‧hBEW-9A8-E2VL.2 係含有IGKV1-39*01及IGKJ2*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9A8-E2 VL。

‧hBEW-9A8-E2VL.2a 係具有5個所提出框架回復突變(I2T、M4L、A43Q、Y49H及Y87F)之基於.2之人類化設計。

‧hBEW-9A8-E2VL.2b 係僅具有2個所提出框架回復突變(I2T及Y49H)之介於.1與.1a間之中間設計。

‧hBEW-9A8-E2VL.2c 係基於.2b且具有1個殘基缺失S10。

‧hBEW-9A8VL.3 係含有IGKV3-11*01及IGKJ2*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9A8 VL。

‧hBEW-9A8VL.3a 係基於.3之人類化設計且含有5個所提出框架回復突變：(I2T、Y49H、I58V、V85T、Y87F)。

‧hBEW-9A8VL.3b 係介於.3與3a間之中間設計。其含有2個所提出框架回復突變：(I2T、Y87F)。

‧hBEW-9A8VL.3c 係基於.3b之設計且含有1個所提出框架回復突變：I2T。

‧hBEW-9A8VL.4 係含有IGKV1-13*01及IGKJ2*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9A8 VL。

‧hBEW-9A8VL.4a 係基於.4之人類化設計且含有4個所提出框架回復突變：I2T、T22S、Y49H、Y87F。

‧hBEW-9A8VL.4b 係介於.4與4a間之中間設計。其含有2個所提出框架回復突變：I2T、Y87F。

‧hBEW-9A8VL.4c 係基於.4b之設計且消除Carter殘基回復突變。其含有1個所提出框架回復突變：I2T。

實例6.2.4.3：BEW-6C2-C8

‧hBEW-6C2-C8VH.1 係含有IGHV3-7*01及IGHJ3*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-6C2-C8 VH。

‧hBEW-6C2-C8VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有3個所提出框架回復突變V37I、V48M及R94A。

‧hBEW-6C2-C8VH.1b 係介於.1與.1a間之中間設計且僅具有兩個回復突變V48M及R94A。此設計消除Carter殘基回復突變。

‧hBEW-6C2-C8VL.1 係含有IGKV3-11*01及IGKJ2*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-6C2-C8 VL。

‧hBEW-6C2-C8VL.1a 係基於.1之人類化設計具有2個所提出框架回復突變(F71Y及Y87F)。

‧hBEW-6C2-C8VL.2 係含有IGKV1-39*01及IGKJ2*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-6C2-C8 VL。

‧hBEW-6C2-C8VL.2a 係具有4個所提出框架回復突變(M4L、V58I、F71Y及Y87F)之基於.2之人類化設計。

實例6.2.4.4：BEW-9D2-E8

‧hBEW-9D2-E8VH.1z 係含有IGHV7-81*01及IGHJ4*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9D2-E8 VH。

‧hBEW-9D2-E8VH.1 係基於.1z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBEW-9D2-E8VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有7個所提出框架回復突變(V2I、P38K、Q39L、W47Y、M48L、M71L及Y91F)。

‧hBEW-9D2-E8VH.1b 係介於.1與.1a間之中間設計且僅具有4個所提出框架回復突變(P38K、W47Y、M48L、M71L)。

‧BEW-9D2-E8VH.1c 係基於.1b且具有一個額外CDR種系變化T28S以改良與人類種系序列之一致性。

‧hBEW-9D2-E8VH.2z 係含有IGHV1-18*01及IGHJ4*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9D2-E8 VH。

‧hBEW-9D2-E8VH.2 係基於.2z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBEW-9D2-E8VH.2a 係基於.2之人類化設計且含有10個所提出框架回復突變(V2I、R38K、Q39L、W47Y、M48L、V67F、M69F、T71L、M80L及Y91F)。

‧hBEW-9D2-E8VH.2b 係介於.2與.2a間之中間設計且僅具有5個所提出框架回復突變(R38K、W47Y、M48L、T71L及M80L)。

‧hBEW-9D2-E8VL.1 係含有IGKV3-11*01及IGKJ2*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9D2-E8 VL。

‧hBEW-9D2-E8VL.1 a係具有4個所提出框架回復突變(I2T、A43Q、I58V及Y87F)之基於.1之人類化設計。

‧hBEW-9D2-E8VL.1b 係具有1個所提出框架回復突變I2V之介於.1與.1a間之中間設計。

‧hBEW-9D2-E8VL.2 係含有IGKV1-39*01及IGKJ2*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9D2-E8 VL。

‧hBEW-9D2-E8VL.2a 係具有4個所提出框架回復突變(I2T、M4L、A43Q及Y87F)之基於.2之人類化設計。

‧hBEW-9D2-E8VL.2b 係具有1個所提出框架回復突變I2V之介於.2與.2a間之中間設計。

實例6.2.4.5 BEW-9E3-B9

‧hBEW-9E3-B9VH.1z 係含有IGHV7-81*01及IGHJ4*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9E3-B9 VH。

‧hBEW-9E3-B9VH.1 係基於.1z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBEW-9E3-B9VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有4個所提出框架回復突變(V2I、W47Y、M71L及Y91F)。

‧hBEW-9E3-B9VH.1b 係介於.1與.1a間之中間設計且僅具有兩個回復突變(W47Y及M71L)。

‧hBEW-9E3-B9VH.1c 係基於.1b且具有一個額外CDR種系變化T28S以改良與人類種系序列之一致性。

‧hBEW-9E3-B9VH.2z 係含有IGHV1-18*01及IGHJ4*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9E3-B9 VH。

‧hBEW-9E3-B9VH.2 係基於.2z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBEW-9E3-B9VH.2a 係基於.2之人類化設計且含有6個所提出框架回復突變(V2I、W47Y、V67F、M69F、T71L及Y91F)。

‧hBEW-9E3-B9VH.2b 係介於.2與.2a間之中間設計且僅具有兩 個回復突變W47Y及T71L。

‧hBEW-9E3-B9VL.1 係含有IGKV3-11*01及IGKJ2*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9E3-B9 VL。

‧hBEW-9E3-B9VL.1a 係具有4個所提出框架回復突變(I2T、A43Q、I58V及Y87F)之基於.1之人類化設計。

‧hBEW-9E3-B9VL.1b 係具有1個所提出框架回復突變I2T之介於.1與.1a間之中間設計。

‧hBEW-9E3-B9VL.2 係含有IGKV1-39*01及IGKJ2*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9E3-B9 VL。

‧hBEW-9E3-B9VL.2a 係具有4個所提出框架回復突變(I2T、M4L、A43Q及Y87F)之基於.1之人類化設計。

‧hBEW-9E3-B9VL.2b 係具有1個所提出框架回復突變I2T之介於.1與.1a間之中間設計。

實例6.2.4.6：BEW-5C3

‧hBEW-5C3VH.1z 係含有IGHV7-4-1*01及IGHJ1*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-5C3 VH。

‧hBEW-5C3VH.1 係基於.1z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBEW-5C3VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有3個所提出框架回復突變(V2I、R38K、W47Y)。

‧hBEW-5C3VH.1b 係基於.1之人類化設計且含有5個所提出框架回復突變(V2I、R38K、W47Y、Y90F、Y91F)。

‧hBEW-5C3VH.2z 係含有IGHV1-69*06及IGHJ1*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-5C3 VH。

‧hBEW-5C3VH.2 係基於.2z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBEW-5C3VH.2a 係基於.2之人類化設計且含有7個所提出框架回復突變(V2I、R38K、W47Y、V67F、I69F、A71L、Y91F)。

‧hBEW-5C3VH.2b 係介於.2與.2a間之中間設計且含有3個所提出框架回復突變(V67F、I69F、A71L)。

‧hBEW-5C3VH.2c 係基於.2之人類化設計且含有10個所提出框架回復突變(V2I、R38K、W47Y、V67F、T68V、I69F、A71L、M80L、Y90F、Y91F)。

‧hBEW-5C3VL.1 係含有IGKV3-11*01及IGKJ4*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-5C3 VL。

‧hBEW-5C3VL.1a 係基於.1之人類化設計且含有6個所提出框架回復突變(E1D、I2T、Y36F、A43Q、I58V、Y87F)。

‧hBEW-5C3VL.1b 係介於.1與1a間之中間設計。其含有4個所提出框架回復突變(E1D、I2T、Y36F、Y87F)。

‧hBEW-5C3VL.1c 係基於.1b之設計且含有2個所提出框架回復突變(E1D、I2T)。

‧hBEW-5C3VL.2 係含有IGKV1-13*01及IGKJ4*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-5C3 VL。

‧hBEW-5C3VL.2a 係基於.2之人類化設計且含有6個所提出框架回復突變(A1D、I2T、T22S、Y36F、A43Q、Y87F)。

‧hBEW-5C3VL.2b 係介於.2與2a間之中間設計。其含有4個所提出框架回復突變(A1D、I2T、Y36F、Y87F)。

‧hBEW-5C3VL.2c 係基於.2b之設計且含有2個所提出框架回復突變(A1D、I2T)。

實例6.2.4.7：BEW-9E10

表2.4.7. 人類化BEW-9E10可變區之序列

‧hBEW-9E10VH.1z 係含有IGHV7-4-1*01及IGHJ1*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9E10 VH。

‧hBEW-9E10VH.1 係基於.1z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBEW-9E10VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有4個所提出框架回復突變(V2I、R38K、W47Y、Y91F)。

‧hBEW-9E10VH.2z 係含有IGHV1-69*06及IGHJ1*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9E10 VH。

‧hBEW-9E10VH.2 係基於.2z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBEW-9E10VH.2a 係基於.2之人類化設計且含有6個所提出框架回復突變(V2I、R38K、W47Y、V67F、I69F、Y91F)。

‧hBEW-9E10VH.2b 係介於.2與.2a間之中間設計且含有2個所提出框架回復突變：(V67F、I69F)。

‧hBEW-9E10VL.1 係含有IGKV1-27*01及IGKJ2*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9E10 VL。

‧hBEW-9E10VL.1a 係基於.1之人類化設計且含有6個所提出框架回復突變(Q3R、T22E、V43S、F71Y、T72S、Y87F)。

‧hBEW-9E10VL.1b 係介於.1與1a間之中間設計。其含有4個所提出框架回復突變(Q3R、V43S、F71Y、Y87F)。

實例6.2.4.8：BEW-1B10

‧hBEW-1B10VH.1 係含有IGHV3-7*01及IGHJ6*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-1B10 VH。

‧hBEW-1B10VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有4個所提出框架回復突變(V37F、I69V、N76S、S77T)。

‧hBEW-1B10VH.1b 係介於.1與.1a間之中間設計且含有2個所提出框架回復突變：(V37F、I69V)。

‧hBEW-9E10VH.1z 係含有IGHV7-4-1*01及IGHJ1*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-9E10 VH。

‧hBEW-9E10VH.1 係基於.1z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBEW-1B10VL.1 係含有IGKV1-39*01及IGKJ4*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-1B10 VL。

‧hBEW-1B10VL.1a 係基於.1之人類化設計且含有3個所提出框架回復突變：(A43S、L47V、F71Y)。

‧hBEW-1B10VL.1b 係介於.1與1a間之中間設計。其含有2個所提出框架回復突變(A43S、F71Y)。

實例6.2.4.9：BEW-1E3

‧hBEW-1E3VH.1z 係含有IGHV7-4-1*01及IGHJ1*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-1E3 VH。

‧hBEW-1E3VH.1 係基於.1z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBEW-1E3VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有4個所提出框架回復突變(V2I、R38K、W47Y、Y91F)。

‧hBEW-1E3VH.2z 係含有IGHV1-18*01及IGHJ1*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-1E3 VH。

‧hBEW-1E3VH.2 係基於.2z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBEW-1E3VH.2a 係基於.2之人類化設計且含有7個所提出框架回復突變(V2I、R38K、W47Y、V67F、M69F、T71L、Y91F)。

‧hBEW-1E3VH.2b 係介於.2與.2a間之中間設計且含有3個所提出框架回復突變(V67F、M69F、T71L)。

‧hBEW-1E3VL.1 係含有IGKV3-11*01及IGKJ2*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-1E3 VL。

‧hBEW-1E3VL.1a 係基於.1之人類化設計且含有4個所提出框架回復突變(I2T、A43Q、I58V、Y87F)。

‧hBEW-1E3VL.1b 係介於.1與1a間之中間設計。其含有2個所提出框架回復突變(I58V、Y87F)。

‧hBEW-1E3VL.2 係含有IGKV1-13*01及IGKJ2*01框架序列之CDR移植、人類化BEW-1E3 VL。

‧hBEW-1E3VL.2a 係基於.2之人類化設計且含有4個所提出框架回復突變(I2T、T22S、A43Q、Y87F)。

‧hBEW-1E3VL.2b 係介於.2與2a間之中間設計。其含有1個所提出框架回復突變Y87F。

實例6.3：VEGFRII抗體之人類化

實例6.3.1：人類化方法

抗體人類化係藉由以下方式來達成：將齧齒類動物抗體之CDR移植至「類似」人類框架(受體)上並納入齧齒類動物抗體之最少量之經選擇以維持原始CDR構象的關鍵框架殘基(回復突變)，以最小化免疫原性，同時保留最佳抗原結合。

實例6.3.2：用於構築CDR移植、人類化VEGFRII抗體之人類種系序列選擇

藉由應用上文所提及之方法，將單株抗體BCU-6B1-G6之VH及VL鏈之CDR序列移植至不同的人類重鏈及輕鏈受體序列上。

實例6.3.2.1：BCU-6B1-G6

基於與本發明單株抗體BCU-6B1-G6之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV7-4-1*01及IGHJ1*01用於構築重鏈受體序列

2. IGHV1-18*01及IGHJ1*01作為替代受體用於構築重鏈

3. IGKV1-27*01及IGKJ4*01用於構築輕鏈受體序列

藉由將BCU-6B1-G6之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.3.3：在CDR移植抗體中引入潛在框架回復突變

為產生具有潛在框架回復突變之人類化抗體，鑑別該等突變且藉由從頭合成可變結構域或誘變寡核苷酸引子及聚合酶鏈式反應或藉由業內所熟知之方法將其引入CDR移植抗體序列中。對於每一CDR移植物如下構築回復突變及其他突變之不同組合。該等突變之殘基編號係基於Kabat編號系統。

實例6.3.3.1：BCU-6B1-G6

當選擇IGHV7-4-1*01及IGHJ1*01作為BCU-6B1-G6重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：W47→F。其他突變包括以下各項：R38→K、Y91→F。

當選擇IGHV1-18*01及IGHJ1*01作為BCU-6B1-G6重鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：W47→F、V67→F、M69→F、T71→L。其他突變包括以下各項：R38→K、Y91→F。

當選擇IGKV1-27*01及IGKJ4*01作為BCU-6B1-G6輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：V43→S、Y49→F、F71→Y、Y87→F。其他突變包括以下各項：T22→E、T72→S。

實例6.3.4：在CDR移植抗體中含有框架回復突變之針對VEGFRII之人類化抗體之產生

將鼠類單株VEGFRII抗體之以下人類化可變區選殖至IgG表現載體中用於功能表徵。

實例6.3.4.1：BCU-6B1-G6

‧hBCU-6B1-G6VH.1z 係含有IGHV7-4-1*01及IGHJ1*01框架序列之CDR移植、人類化BCU-6B1-G6 VH。

‧hBCU-6B1-G6VH.1 係基於.1z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBCU-6B1-G6VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有3個所提出框架回復突變：(R38K、W47F、Y91F)。

‧hBCU-6B1-G6VH.1b 係介於.1與.1a間之中間設計且含有1個所提出框架回復突變：W47F。

‧hBCU-6B1-G6VH.2z 係含有IGHV1-18*01及IGHJ1*01框架序列之CDR移植、人類化BCU-6B1-G6 VH。

‧hBCU-6B1-G6VH.2 係基於.2z且具有Q1E變化以防止焦麩胺酸鹽形成。

‧hBCU-6B1-G6VH.2a 係基於.2之人類化設計且含有6個所提出框架回復突變(R38K、W47F、V67F、M69F、T71L、Y91F)。

‧hBCU-6B1-G6VH.2b 係介於.2與.2a間之中間設計且含有4個所提出框架回復突變：W47F、V67F、M69F、T71L。

‧hBCU-6B1-G6VL.1 係含有IGKV1-27*01及IGKJ4*01框架序列之CDR移植、人類化BCU-6B1-G6 VL。

‧hBCU-6B1-G6VL.1a 係基於.1之人類化設計且含有6個所提出框架回復突變(T22E、V43S、Y49F、F71Y、T72S、Y87F)。

‧hBCU-6B1-G6VL.1b 係介於.1與1a間之中間設計。其含有4 個所提出框架回復突變(V43S、Y49F、F71Y、Y87F)。

實例6.4：PDGFRB抗體之人類化

實例6.4.1：人類化方法

抗體人類化係藉由以下方式來達成：將齧齒類動物抗體之CDR移植至「類似」人類框架(受體)上並納入齧齒類動物抗體之最少量之經選擇以維持原始CDR構象的關鍵框架殘基(回復突變)，以最小化免疫原性，同時保留最佳抗原結合。

實例6.4.2：用於構築CDR移植、人類化PDGFRB抗體之人類種系序列選擇

藉由應用上文所提及之方法，將單株抗體BDE-3C9-G4之VH及VL鏈之CDR序列移植至不同的人類重鏈及輕鏈受體序列上。

實例6.4.2.1：BDE-3C9-G4

基於與本發明單株抗體BDE-3C9-G4之VH及VL序列之比對，選擇以下已知之人類序列：

1. IGHV3-7*01及IGHJ3*01用於構築重鏈受體序列

2. IGKV1-33*01及IGKJ4*01用於構築輕鏈受體序列

藉由將BDE-3C9-G4之相應VH及VL CDR移植至該等受體序列中來製備CDR移植、人類化且經修飾之VH及VL序列。

實例6.4.3：在CDR移植抗體中引入潛在框架回復突變

為產生具有潛在框架回復突變之人類化抗體，鑑別該等突變且藉由從頭合成可變結構域或誘變寡核苷酸引子及聚合酶鏈式反應或藉由業內所熟知之方法將其引入CDR移植抗體序列中。對於每一CDR移植物如下構築回復突變及其他突變之不同組合。該等突變之殘基編號係基於Kabat編號系統。

實例6.4.3.1：BDE-3C9-G4

當選擇IGHV3-7*01及IGHJ3*01作為BDE-3C9-G4重鏈受體序 列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：S77→T、L78→Q、Y91→F。

當選擇IGKV1-33*01及IGKJ4*01作為BDE-3C9-G4輕鏈受體序列時，可如下回復突變以下殘基中之一或多者：Q38→L、K45→R、I48→M、Y49→R、T69→R、F71→Y。其他突變包括以下各項：V58→T。

實例6.4.4：在CDR移植抗體中含有框架回復突變之針對PDGFRB之人類化抗體之產生

將鼠類單株PDGFRB抗體之以下人類化可變區選殖至IgG表現載體中用於功能表徵。

實例6.4.4.1：BDE-3C9-G4

‧hBDE-3C9-G4VH.1 係含有IGHV3-7*01及IGHJ3*01框架序列之CDR移植、人類化BDE-3C9-G4 VH。

‧hBDE-3C9-G4VH.1a 係基於.1之人類化設計且含有3個所提出框架回復突變(S77T、L78Q、Y91F)。

‧hBDE-3C9-G4VL.1 係含有IGKV1-33*01及IGKJ4*01框架序列之CDR移植、人類化BDE-3C9-G4 VL。

‧hBDE-3C9-G4VL.1a 係基於.1之人類化設計且含有7個所提出框架回復突變(Q38L、K45R、I48M、Y49R、V58T、T69R、F71Y)。

‧hBDE-3C9-G4VL.1b 係介於.1與1a間之中間設計。其含有4個所提出框架回復突變(K45R、Y49R、T69R、F71Y)。

人類化大鼠抗人類VEGF-A及人類化大鼠抗人類PDGF-BB單株抗體之VH及VL胺基酸序列之概述

表28. 大鼠抗人類PDGF-BB單株抗體之人類化形式之VH及VL胺基酸序列(CDR以粗體表示)

表29. 大鼠抗人類VEGFR II單株抗體之人類化形式之VH及VL胺基酸序列(CDR以粗體表示)

人類化抗體之產生

將所有變體選殖至pHybE載體中且以60%對40%輕鏈對重鏈構築體之比率瞬時轉染至50ml HEK 293 6e懸浮細胞培養物中。使用1mg/ml PEI來轉染細胞。在搖瓶中6天後收穫細胞上清液，旋轉沉降成細胞糰粒，且經由0.22μm過濾器過濾以分離IgG與培養污染物。藉由添加1上清液體積之蛋白質A IgG結合緩衝液(Thermo Scientific 21001)及1ml rProteinA sepharose fast flow珠粒(GE Healthcare,17-1279-04)來批量純化所有濾液。在4℃下將添加有珠粒及緩衝液之上清液搖動過夜，且第二天藉由重力經多製備型層析管柱(Bio Rad,731-1550)來收集珠粒。在上清液通過管柱後，立即用10管柱體積之結合緩衝液洗滌珠粒，且用Immunopure IgG溶析緩衝液(Pierce,185 1520)溶析IgG並以1ml等份收集。彙集含有IgG之部分且在4℃下在15mM組胺酸(pH 6)中透析過夜。

藉由結合ELISA、Biacore及基於細胞之功效分析進一步表徵經純化變體對重組人類靶蛋白之親和力。

表31. 用於人類化抗人類VEGF-A及人類化抗人類PDGF-BB單株抗體之蛋白質表現及純化之概述

ND=未測定

¹ Octet效價係未經純化之上清液中如使用Octet儀器藉由與標準曲線相比之蛋白質A結合確定的IgG量。

² 產量係用經純化蛋白質之總量(mg)除以總細胞培養物體積(升)來確定。

³ SEC單體%係使用HPLC粒徑篩析層析來測定。

根據實例1.1中所述之方法測試人類化抗VEGF抗體與人類VEGF-A之結合。、締合速率、離解速率及結合動力學概述於下表32 中。

測試在兩種細胞分析格式中之一者中人類化抗VEGF-A抗體對hVEGF₁₆₅ 誘導之細胞增殖之功效。HMVEC-d生物分析利用天然表現VEGFR2之細胞(實例1.10)。用VEGFR2穩定轉染VEGFR2-3T3細胞(實例1.7)。數據概述於下表33中。

NT=未測試

根據實例1.1中所述之方法測試人類化抗PDGF-BB抗體與人類PDGF-BB之結合。締合速率、離解速率及結合動力學概述於下表34中。

測試在功能分析中人類化抗PDGF-BB抗體對hPDGF-BB之功效。評估中和hPDGF-BB誘導之細胞增殖之能力(實例1.15)以及在競爭ELISA格式中阻斷hPDGF-BB與hPDGF-Rβ之結合之能力(實例1.13)。數據概述於下表35中。

NT-未測試

測試在功能分析格式中人類化抗VEGFR2抗體對hVEGFR2之功效。表徵在競爭ELISA格式中該等抗體阻斷VEGFR2與hVEGF₁₆₅ 之結合之能力(實例1.22)。亦測試該等抗體結合外源hVEGFR2及允許因應hVEGF₁₆₅ 之信號傳導的能力(實例1.23)。數據概述於下表36中。

NT-未測試

表徵人類化抗PDGF-Rβ抗體在功能分析中之活性。評估抗體結合hPDGF-Rβ之能力(實例1.26)及在競爭ELISA格式中阻斷hPDGF-Rβ與hPDGF-BB之結合之能力(實例1.27)。亦測試其結合外源hPDGF-Rβ及允許因應hPDGF-BB之信號傳導的能力(實例1.28)。數據概述於下表37中。

NT-未測試

實例7：抗人類VEGF-A抗體4G8之親和力成熟

文庫設計及策略

製造兩條不同的hBDB-4G8.3親代序列：在VL開頭處一者具有「DT」且另一者具有「EI」。兩個親本皆測試為scFv，且選擇「EI」作為文庫之模板。藉由摻雜引子製造兩個文庫：HC及LC。在文庫選擇及多樣性減少後，將多個文庫組合成一個重組文庫(rHC+LC)。將來自3個文庫中每一者之最終所選純系轉化至IgG。

HC文庫

- 在76080808處摻雜(X)11個殘基：30、31、33、53、56、58、95、96、100、100a及100c

- 共進化(1)：D61Q/D62G/K64T。文庫將含有DD FK G或QG FT G

10⁹ 文庫將能夠使樣品突變體攜載至多4個摻雜殘基至少4次。 文庫成員將平均具有5個摻雜殘基。

LC文庫

- 在76080808處摻雜(X)10個殘基：30、31、32、50、53、91-94及96

- 種系切換(Z)：E27Q、V58I及F87Y

- 共進化(1)：M33L/H34A。文庫將含有HMH W或YLA W

10⁹ 文庫將能夠使樣品突變體攜載至多4個摻雜殘基至少4次。 文庫成員將平均具有5個摻雜殘基。

重組文庫

將H1+H2文庫與H3文庫重組成HC文庫。HC文庫與LC文庫重組用於總重組文庫rHC+LC。

對欲摻雜之殘基指定之密碼子

例如，若欲摻雜脯胺酸，則摻雜寡核苷酸將具有C_(5-85-5-5) C_(5-85-5-5) S密碼子而與抗體序列中之原始密碼子無關。該等密碼子係基於以下準則來選擇：增加非同義突變；在突變時增加更多胺基酸之覆蓋率；及使用高頻率密碼子以及避免SSS及WWW密碼子

摻雜順序為A-C-G-T

A_{(70-10-10-10)} C_{(10-70-10-10)} G_{(10-10-70-10)} T_{(10-10-10-70)}

丙胺酸(A)：

GCN G_{(10-10-70-10)} C_{(10-70-10-10)} S

蘇胺酸(T)：

ACN A_{(70-10-10-10)} C_{(10-70-10-10)} S

脯胺酸(P)：

CCN C_{(10-70-10-10)} C_{(10-70-10-10)} S

絲胺酸(S)：

TCN T_{(10-10-10-70)} C_{(10-70-10-10)} S AGY A_{(70-10-10-10)} G_{(10-10-70-10)} C_{(10-70-10-10)}

纈胺酸(V)：

GTN G_{(10-10-70-10)} T_{(10-10-10-70)} S

甘胺酸(G)：

GGN G_{(10-10-70-10)} G_{(10-10-70-10)} S

白胺酸(L)：

CTN C_{(10-70-10-10)} T_{(10-10-10-70)} S TTR T_{(10-10-10-70)} T_{(10-10-10-70)} G_{(10-10-70-10)}

精胺酸(R)：

CGN C_{(10-70-10-10)} G_{(10-10-70-10)} S AGR A_{(70-10-10-10)} G_{(10-10-70-10)} G_{(10-10-70-10)}

甲硫胺酸(M)：

ATG A_{(70-10-10-10)} T_{(10-10-10-70)} G_{(10-10-70-10)}

色胺酸(W)：

TGG T_{(10-10-10-70)} G_{(10-10-70-10)} G_{(10-10-70-10)}

苯丙胺酸(F)：

TTY T_{(10-10-10-70)} T_{(10-10-10-70)} C_{(10-70-10-10)}

異白胺酸(I)：

50% ATY A_{(70-10-10-10)} T_{(10-10-10-70)} C_{(10-70-10-10)} 50% ATA A_{(70-10-10-10)} T_{(10-10-10-70)} A_{(70-10-10-10)}

酪胺酸(Y)：

TAY T_{(10-10-10-70)} A_{(70-10-10-10)} C

組胺酸(H)：

CAY C_{(10-70-10-10)} A_{(70-10-10-10)} C_{(10-70-10-10)}

麩醯胺酸(Q)：

CAR C_{(10-70-10-10)} A_{(70-10-10-10)} G_{(10-10-70-10)}

天冬醯胺(N)：

AAY A_{(70-10-10-10)} A_{(70-10-10-10)} C_{(10-70-10-10)}

離胺酸(K)：

AAR A_{(70-10-10-10)} A_{(70-10-10-10)} G_{(10-10-70-10)}

天冬胺酸(D)：

GAY G_{(10-10-70-10)} A_{(70-10-10-10)} C_{(10-70-10-10)}

麩胺酸(E)：

GARG_{(10-10-70-10)} A_{(70-10-10-10)} G_{(10-10-70-10)}

半胱胺酸(C)：

TGY NNS

親和力成熟之H4g8.3 VH變體之胺基酸序列的列表.

表38提供源自hBDB-4G8.3之親和力成熟之人類化抗VEGF抗體之獨特功能性VH區的胺基酸序列之列表。每一VH序列之個別CDR之胺基酸殘基以粗體指示。

親和力成熟之h4G8.3 VL變體之胺基酸序列之列表

表39提供源自hBDB-4G8.3之親和力成熟之人類化VEGF抗體之獨特功能性VL區的胺基酸序列之列表。每一VL序列之個別CDR之胺基酸殘基以粗體指示。

表40. 在人類化抗人類VEGF抗體Hbdb-4G8.3之親和力成熟

¹ 產量係用經純化蛋白質之總量(mg)除以總細胞培養物體積(升)來確定。

² SEC單體%係使用HPLC粒徑篩析層析來測定。

表44. 親和力成熟之人類化抗VEGF抗體之Biacore結合

表徵親和力成熟之人類化抗VEGF抗體之hVEGF₁₆₅ 結合及功效。藉由Biacore分析測定該等分子對hVEGF₁₆₅ 之結合親和力(實例1.1)。在基於細胞及ELISA格式二者中評估功效。在競爭ELISA中評估阻斷hVEGF₁₆₅ 與hVEGFR2之結合之能力(實例1.4)。使用HMVEC-d細胞評估hVEGF₁₆₅ 誘導之細胞增殖之抑制(實例1.10)。數據概述於下表45中。

實例8：抗人類PDGF-BB抗體hBDI-9E8之親和力成熟

PDGF-β抗體hBDI-9E8.4係自Aldevron產生之大鼠雜交瘤獲得且在AbbVie生物研究中心(100 Research Drive,Worcester,MA 01605)經人類化。用於此純系之人類種系係VH2-70及IGKV3-20。為改良hBDI-9E8.4之親和力，鑑別超突變CDR殘基與IgBLAST數據庫中亦與種系VHVH2-70及IGKV3-20共用高一致性之其他人類抗體序列。然後藉由使用在該等位置具有低簡併性之引子之PCR使相應h9E8.4CDR殘基經受有限誘變，以產生三個呈適於表面展示之scFv格式之抗體文庫。為改良hBDI-9E8.4對PDGFβ之親和力，產生三個呈適於表面展示之scFv格式之抗體文庫。在第一個文庫中，藉由引子使VH CDR1中之殘基30、32、34、35及35b及VH CDR2中之殘基50、52、54、56、57、58、60、61及65(Kabat編號)經受有限誘變。在第二個文庫中，藉由引子使VH CDR3中之殘基95-100a、100c及102(Kabat編號)經受有限誘變。在第三個文庫中，藉由引子使VL CDR1中之殘基24、25、27b及29-32、VL CDR2中之殘基47、50、51、53、55及56以及VL CDR3中之殘基90、93-95a、96及97(Kabat編號)經受有限誘變。

該等hBDI-9E8.4文庫經展示以藉由磁力、然後藉由螢光活化細胞分選針對低濃度之生物素化PDGFβ進行選擇。針對經改良之締合速率、離解速率或二者以及親和力調節之hBDI-9E8.4純系之抗體蛋 白質序列實施選擇。

表46提供源自hBDI-9E8.4之親和力成熟之人類化PDGF抗體之VH區的胺基酸序列之列表。每一VH序列之個別CDR之胺基酸殘基以粗體指示。

表47提供源自hBDI-9E8.4之親和力成熟之人類化PDGF抗體之VL區的胺基酸序列之列表。每一VL序列之個別CDR之胺基酸殘基以粗體指示。

ND=未測定

¹ Octet效價係未經純化之上清液中如使用Octet儀器藉由與標準曲線相比之蛋白質A結合確定的IgG量。

² 產量係用經純化蛋白質之總量(mg)除以總細胞培養物體積(升)來確定。

³ SEC單體%係使用HPLC粒徑篩析層析來測定。

表徵親和力成熟之人類化抗PDGF-BB抗體之PDGF-BB結合及功效。藉由Biacore分析測定人類PDGF-BB結合親和力(實例1.1)。在基於細胞及ELISA格式二者中評估功效。在競爭ELISA格式中測試阻斷hPDGF-BB與hPDGF-Rβ之結合之能力(實例1.13)。使用NIH-3T3細胞評估人類及食蟹猴PDGF-BB誘導之細胞增殖之抑制(實例1.15及1.16)。數據概述於下表53中。

實例9：選擇較佳人類化抗體作為DVD-Ig結構單元之方法

實例9.1. 用於評估意欲納入DVD-Ig蛋白之親代抗體各區之穩定性之技術

可使用差示掃描量熱(DSC)技術來測定抗體之不同結構域(例如CH2、CH3、CH1-CL及VH-VL)之熱穩定性。已顯示，抗體之DSC溫度記錄圖(繪製為熱容對溫度)中最高峰之溫度對應於該抗體VH-VL區的因溫度遞增所致之去摺疊轉變或過程之中點。此可解釋為VH-VL熱穩定性之量度。在抗體格式中具有高熱穩定性之VH-VL區在納入DVD-Ig格式中作為一個結合結構域時亦將可能具有高熱穩定性。因此，抗體可經篩選以確定具有高熱穩定性VH-VL區之彼等。然後可將彼等區域納入DVD-Ig格式中以增加產生更穩定DVD-Ig分子之機率。

實例9.2. 藉由差示掃描量熱測定抗VEGF mAb及抗PDGF mAb之VH-VL區之熱穩定性

選擇總共73個mAb(45個抗VEGF及28個抗PDGF)且藉由DSC分析(實例2.2)，並藉由測定DSC溫度記錄圖中最高峰之溫度來定量其VH-VL區之熱穩定性，如實例9.1中所詳述(表54)。

表54. 抗VEGF及抗PDGF抗體之熱穩定性

實例10：抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子之產生

使用人類化抗人類VEGF-A及抗人類PDGF-BB mAb之可變結構域序列來設計抗人類VEGF-A/抗人類PDGF-BB DVD-Ig分子之VH及VL結構域。在一些情形下，使用兩步PCR來合成可變區。用選殖載體之同源側接區及每一DVD可變對間之連接體區域來設計引子。在一些情形下，使用基因合成來產生可變區。使用業內已知之標準方案，實施細菌轉變以鑑別陽性純系且收穫構築體並純化用於哺乳動物轉染中。

將重鏈及輕鏈之可變結構域分別框內選殖至突變體人類IgG1(L234、235A)重鏈或突變體人類IgG1(L234、235A、H435A)重鏈及κ輕鏈恆定區，選殖至pHybE載體中以產生抗人類VEGF-A/抗人類PDGF-BB DVD-Ig分子。

表55. DVD-Ig連接體之胺基酸序列

^a 該等DVD係用Ig γ-1恆定區L234A、L235A來製得，所有其他DVD係用Ig γ-1恆定區L234A、L235A及H435A來製得。

表57. 一些抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子之重鏈(H)及輕鏈(L)胺基酸組成 (連接體序列以斜體表示；CDR序列以粗體表示；HC=重鏈且LC=輕鏈)

實例11：CO-DVD-Ig分子之產生

如下文所顯示構築交叉DVD-Ig結合蛋白。VD1、VD2、VD3及VD4中之每一者可為mAb之VH或VL。在交叉DVD-Ig中，VD1與VD4形成一個抗原結合結構域。VD2與VD3形成另一結合結構域。

實例12：scFv-IgG融合蛋白之產生

所有Ig-scFv分子使用同一抗VEGF-A mAb AB014作為IgG分子。使用標準分子選殖技術使用不同長度之GS連接體，將單鏈Fv(scFv)抗PDGF-BB抗體融合至AB014重鏈之C末端。製造四條不同的重鏈及一條共同輕鏈，如下表中所顯示。將每一重鏈及共同輕鏈共轉染至HEK293細胞中且使用rProtein-A層析純化所得Ig-scFv融合蛋白。

所有HC皆使用完全相同之LC(表59中之最後一條序列)。HC之命名遵循以下慣例：VH名稱-連接體長度(Fc與scFv之間)-scFv名稱以及scFv之定向。

實例13：抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子及其他雙特異性分子之活體外表徵

實例13.1：抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子及CO-DVD-Ig分子之表現及純化

將所有變體以60%對40%輕鏈對重鏈構築體之比率瞬時轉染至200-500ml HEK 293 6e懸浮細胞培養物中。使用1mg/ml PEI來轉染細胞。另一選擇為，使用ExpiFectamine套組(LifeTechnologies A14524)將變體瞬時轉染至500ml Expi293懸浮細胞培養物中。在搖瓶中6天後收穫上清液，旋轉沉降成細胞糰粒，且經由0.22μm過濾器過濾以分離IgG與培養污染物。經由重力流使用1-2ml rProteinA sepharose fast flow珠粒(GE Healthcare,17-1279-04)經多製備型層析管柱(Bio Rad,731-1550)來純化所有濾液。在上清液通過管柱後，立即用10管柱體積之結合緩衝液洗滌珠粒，且用Immunopure IgG溶析緩衝液(Pierce,1851520)溶析IgG並以1ml等份收集。彙集含有DVD-Ig之部分且在4℃下在PBS或15mM組胺酸(pH 6)中透析過夜。

表60. 抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig、CO-DVD-Ig及IgG-

實例13.2：抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子及CO-DVD-Ig分子之結合親和力

藉由Biacore使用實例1.1中所述之方法量測抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子及CO-DVD-Ig分子對VEGF-A及PDGF-BB之結合親和力，且數據概述於下表61及62中。

實例13.2.1：抗VEGF/抗PDGF DVD-Ig分子(PR-1610561)與多種VEGF-A同種型及不同物種之VEGF-A及PDGF-BB的結合

藉由Biacore使用實例1.1中所述之方法量測抗VEGF/抗PDGF DVD-Ig分子(PR-1610561)及其親代單株抗體與多種VEGF-A同種型及不同物種之VEGF-A及PDGF-BB的結合，且數據概述於下表63中。表63A-B概述對PR-1610561所觀察到之對VEGF-A₁₆₅ (65pM)、VEGF-A₁₂₁ (230pM)、VEGF-A₁₁₁ (290pM)同種型之高親和力及對可溶性PDGF-BB(5pM)之高親和力。數據顯示PR-1610561結合至PDGF-BB之可溶性及細胞外基質(ECM)結合形式二者。

實例13.3：抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子及CO-DVD-Ig分子之中和功效

評估DVD-Ig分子及CO-DVD-Ig分子阻斷VEGF₁₆₅ /VEGFR2相互作用之功效(實例1.4)及在HMVEC-d或VEGFR2-3T3增殖分析中 中和VEGF₁₆₅ 活性之功效(實例1.10及1.7)。亦表徵該等分子阻斷PDGF-BB/PDGF-Rβ相互作用之能力(實例1.13)及抑制NIH-3T3細胞之PDGF-BB誘導之增殖的能力(實例1.15)。數據概述於下表64中。PR-1610561展現針對人類VEGF-A(IC₅₀ 為145pM)及人類PDGF-BB(IC₅₀ 為34pM)之中和活性，如表64A中所概述。

NT-未測試

進一步表徵所選DVD-Ig分子中和人類VEGF-A之同種型人類

VEGF₁₁₁ 及人類VEGF₁₂₁ 的能力。測試該等分子對VEGFR2-3T3細胞之VEGF₁₁₁ 及人類VEGF₁₂₁ 誘導之增殖的抑制(實例1.8)。亦評估非人類VEGF-A種類之中和。測試分子對VEGFR2-3T3細胞之兔VEGF₁₆₅ 誘導之增殖的抑制(實例1.9)。數據概述於下表65中。如上所述，食蟹猴VEGF-A之胺基酸序列與人類VEGF-A一致。先前已在競爭ELISA中檢查親代抗體之小鼠VEGF₁₆₄ 交叉反應性且未觀察到阻斷(實例1.5)。

NT-未測試

使用實例1.15-1.18中所述之分析進一步評估所選DVD-Ig分子中和不同物種之PDGF-BB之功效。數據概述於下表66中。如上所述，兔PDGF-BB之胺基酸序列與大鼠PDGF-BB一致。

NT-未測試

評估所選DVD-Ig分子在第二配體存在下中和之能力。為評估hPDGF-BB功效，將DVD-Ig分子與過量人類VEGF₁₆₅ 一起預培育，然後在NIH-3T3增殖分析中進行測試(實例1.21)。為評估hVEGF₁₆₅ 功效，將DVD-Ig分子與過量人類hPDGF-BB一起預培育，然後在VEGFR2-3T3(KDR/Flk-1)磷酸化分析中進行測試(實例1.20)。數據概述於下表67中。

NT-未測試

進一步評估所選DVD-Ig分子結合天然源性人類VEGF₁₆₅ (實例1.11)及天然源性人類PDGF-BB(實例1.19)之能力。數據概述於下表68中。

表68. 藉由ELISA之抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子與

NT-未測試

實例13.4：抗VEGF/抗PDGF DVD-Ig分子(PR-1610561)之物種交叉反應性

使用基於細胞之增殖分析進一步評估PR-1610561與食蟹猴、小鼠、大鼠及兔交叉反應之能力(實例1.6、1.17、1.18及1.25)。數據概述於下表69中。

實例13.5：抗PDGF-BB抗體及抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子對ECM締合之PDGF-BB之反應性

如實例1.27中所述，使用過表現PDGFBB-RM之第一重組細胞 系HEK293細胞、且然後使用天然表現ECM締合之PDGF-BB細胞之HUVEC來染色：HEK293細胞染色： 將PDGFB-RM瞬時轉染之HEK 293細胞及親代HEK293細胞以1E6個細胞/mL重懸浮於PBS中且在室溫下在4%多聚甲醛中固定10分鐘，用PBS洗滌並在冰上在封阻緩衝液(10%山羊血清於PBS中)中將2E5個細胞/管培育1小時。用PBS洗滌細胞且在冰上與抗體稀釋緩衝液(5%山羊血清於PBS中)中之33nM一級抗體或DVD一起培育1小時。用PBS將細胞洗滌三次且與抗體稀釋緩衝液中之Alexa Fluo 488偶聯之山羊抗人類IgG(Jackson Immune，代碼：109-546-098，批號：108427)1：400稀釋物一起培育，在冰上培育45分鐘。用PBS將細胞洗滌三次且旋塗至載玻片上並用含有DAPI之封固培養基封固。藉由螢光顯微術獲取圖片。抗PDGF-BB親代及親和力成熟mAb及三個DVD-Ig分子皆顯示對PDGFB-RM瞬時轉染之293細胞之陽性染色(圖2A)且對親代HEK 293細胞無染色，親和力成熟之抗PDGF-BB mAb之輕微陽性染色除外。並不明確親代HEK 293細胞是否以內源方式表現少量PDGF-BB。

HUVEC染色： HUVEC細胞分泌PDGF-BB，且在細胞表面可捕獲少量呈ECM締合之PDGF-BB形式之PDGF-BB。進一步評估親和力成熟之抗PDGF-BB mAb及用親和力成熟之抗PDGF-BB mAb構建之抗VEGF/抗PDGF DVD-Ig對HUVEC細胞上的天然源性ECM締合之PDGF-BB之染色。將HUVEC(Lonza，目錄號：C2519A，批號：181607)胰蛋白酶化，以2E4個細胞/mL重懸浮於培養基(Lonza,EGM2 MV Bulletkit：CC-3202)中。將細胞以10,000個細胞/500μl/孔平鋪於8室載玻片中且在37℃、5% CO₂ 下培育16小時。培育後，在室溫下用200μl 4%多聚甲醛將細胞固定10分鐘，用PBS洗滌且在冰上在封阻緩衝液(10%山羊血清於PBS中)中培育1小時。用PBS 將細胞洗滌3×且在冰上與抗體稀釋緩衝液(5%山羊血清於PBS中)中之33nM初級抗體或DVD-Ig分子一起培育1小時。用PBS將細胞洗滌三次，且與抗體稀釋緩衝液中之Alexa Fluo 488偶聯之山羊抗人類IgG(JacksonImmune，代碼：109-546-098，批號：108427)1：400稀釋物一起培育，在冰上培育45分鐘。用PBS將細胞洗滌三次且用含有DAPI之封固培養基封固。藉由螢光顯微術獲取圖片。如圖2B中所顯示，親和力成熟之抗PDGF-BB mAb顯示對HUVEC細胞之陽性染色，而親代抗PDGF-BB mAb對HUVEC細胞之染色並不明顯(圖2B)。用親和力成熟之抗PDGF-BB mAb構建之抗VEGF/抗PDGF DVD-Ig(PR-1610561)顯示對HUVEC細胞之陽性染色，但對照抗破傷風類毒素DVD-Ig分子亦顯示一定的弱染色，此可能因背景問題所致。

實例13.6：在HUVEC/MSC共培養出芽分析中抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子對出芽之抑制

如實例1.28中所述，在早期治療性治療模式中，用HUVEC細胞(Lonza)將Cytodex-3珠粒(Sigma-Aldrich，目錄號C3275)塗覆過夜，且然後用人類間葉幹細胞(Lonza,20,000個細胞/孔)包埋(100珠粒/孔)於24孔組織培養板中之纖維蛋白凝膠中。將新鮮EGM-2完全培養基(Lonza)及纖維母細胞(Lonza)條件化EGM-2培養基之1：1混合物與2ng/mL重組人類HGF一起添加在纖維蛋白凝膠之頂部。每2-3天更換培養基直至實驗結束。在EC出芽且通常在第4天形成周細胞覆蓋後，將抗VEGF-A(4G8.4)、抗PDGFBB(9E8.)或抗PDGFBB/VEGF-A DVD-Ig以10nM添加至培養基中。10天後，在4℃下在4% PFA中將細胞固定過夜。用抗PECAM(Abcam,ab32457)、然後用螢光偶聯之二級抗體對內皮細胞染色，且用抗αSMA-Cy3(Sigma,C6198)標記周細胞。然後藉由倒置螢光顯微鏡觀察細胞且捕獲5×影像(圖3)。如 圖片中所見，DVD-Ig分子以及抗VEGF及抗PDGF mAb之組合與單獨抗VEGF mAb相比能夠在更大程度上防止出芽形成。單獨抗PDGF mAb或抗PDGF適配體似乎皆不具有出芽形成之任何顯著抑制(圖3)。亦在預防性及後續治療性治療模式中實施類似實驗，且結果明確證實在此3D共培養分析中抗VEGF/抗PDGF DVD-Ig(PR-1610561)強烈抑制出芽形成。

實例13.7：FcRn及FcγR結合之表徵

抗VEGF/抗PDGF DVD-Ig分子(包括4G8.3-GS-9E8.4、4G8.3-SL-9E8.4、4G8.3-GS-9E8.4(g)、4G8.3-SL-9E8.4(g)、9E10.1GS_CL-33675)係人類IgG1/κ同型，其具有L234A、L235A突變以減弱FcγR結合及H435A突變以消除FcRn結合。藉由Biacore使用實例1.2中所述之方法來表徵DVD-Ig分子與不同物種之FcRn的結合及DVD-Ig分子與不同FcγR的結合。數據概述於下表70及71中。

實例14：抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子之物理化學性質實例14.1：抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子之物理化學性質之評估.

選擇21個DVD-Ig分子來篩選其溶解度及穩定性特徵。根據實例2.4製備及評估樣品。在調配物緩衝液中製備DVD-Ig蛋白且在40℃及5℃下儲存高達21天。取出樣品且藉由SEC分析以確定聚集之變化(表72)。在所列示濃度下評估該等分子。使用SEC來定量聚集百分比。

實例14.2：抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子之物理化學性質(在40℃、25℃及5℃下儲存期間之穩定性)之進一步評估

基於上文所論述之物理化學篩選(實例14.1)，選擇三種抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子(4G8.3-GS-9E8.4、4G8.3-SL-9E8.4及9E10.1-GS-33675)來進一步表徵。根據實例2.4實施樣品製備及分析。

簡言之，在調配物緩衝液中以100±10mg/ml製備該等分子且在40℃、25℃及5℃下儲存84天。週期性取出樣品進行表徵(下表73-75)。

如實例2.4中所提及，25℃(室溫)及5℃(儲存溫度)二者係樣品在製備及儲存用於製造期間或作為最終藥品呈遞之一部分將經受的典型溫度。同樣，在40℃下儲存視為加速穩定性條件，其提供長期穩定性預期之指示。

表73. 4G8.3-GS-9E8.4在儲存期間之穩定性. 藉由SEC定量

4G8.3-GS-9E8.4及4G8.3-SL-9E8.4二者在40℃下儲存7天後形成白色沈澱，且因此無法藉由SEC來分析。假設該等樣品完全聚集。在25℃下，對兩種分子可觀察到聚集增加。4G8.3-GS-9E8.4之聚集不如4G8.3-SL-9E8.4快。84天後前者之聚集自1.8%增加至5.0%，而後者之聚集起始於4.2%且在84天之時程內達到高至13.2%。在5℃下，兩種分子皆無可注意到之聚集物增加。

對於9E10.1-GS-33675，截至21天在5℃下之聚集自0.8%增加至6.7%且在42至84天穩定在約8%。在25℃下，截至7天聚集自0.8%增加至4.7%且直至84天穩定在該值。最後，在84天之時程內，在40℃下之聚集以表觀線性方式自0.8%增加至22.8%。9E10.1-GS-33675在40℃下之聚集遠小於對其他兩種DVD-Ig分子所觀察到之聚集。此可能係所用通用調配物緩衝液之結果。

在25℃或5℃下所有三種DVD-Ig分子之片段化無明顯變化。在40℃下，在21天後對於9E10.1-GS-33675觀察到明顯的預期片段化增加。

實例14.3：抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子之物理化學性質(對冷凍-解凍應力之穩定性)之進一步評估

基於早期物理化學篩選(實例14.1)，選擇三種抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子(4G8.3-GS-9E8.4、4G8.3-SL-9E8.4及9E10.1-GS-33675)用於進一步表徵。根據實例2.5實施樣品製備、應力及分析。簡言之，在調配物緩衝液中以100±10mg/ml或1mg/ml之濃度製備該等分子且使其經受四個冷凍(-80℃)及解凍(30℃)週期。在第二 及第四次解凍後表徵樣品(下表76-81)。

如實例2.5中所提及，蛋白質樣品通常冷凍在-80℃下以供長期儲存以及運送遠離製造現場。然後將樣品解凍以完成藥品製造過程。

對於所有三種DVD-Ig，在兩個週期後，在100±10mg/ml或1mg/ml下因冷凍-解凍應力所致未觀察到明顯的聚集增加。

實例14.4：抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子之物理化學性質之進一步評估(黏度測定)

基於早期物理化學篩選(實例14.1)，選擇三種抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子(4G8.3-GS-9E8.4、4G8.3-SL-9E8.4及9E10.1-GS-33675)用於進一步表徵。在調配物緩衝液中以100±10mg/ml製備該等分子且在室溫下量測黏度(實例2.6)。黏度分別為5.1厘泊、7.2厘泊及7.2厘泊。該等值在使得能夠易於經由附接至注射器之小直徑針投與之範圍內。

實例14.5：抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子之物理化學性質之進一步評估(熱穩定性評估)

基於早期物理化學篩選(實例14.1)，選擇三種抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子(4G8.3-GS-9E8.4、4G8.3-SL-9E8.4及9E10.1-GS-33675)用於進一步表徵。根據實例2.3在調配物緩衝液中以1mg/ml製備該等分子且根據實例2.2測定熱穩定性。去摺疊之第一轉變之中點溫度分別係52℃、51℃及62℃。第一轉變開始出現時之溫度分別為44℃、42℃及62℃。數據指示，9E10.1-GS-33675具有顯著高於其他兩種DVD-Ig分子之熱穩定性。

實例14.6：抗VEGF/抗PDGF DVD-Ig分子(PR-1610561)之物理化學性質

PR-1610561之測試揭露高熱穩定性(T_開始 =62℃)、至少76mg/ml之溶解度及在100mg/ml下在室溫下7.2厘泊之黏度，此在使得能夠易於經由附接至注射器之小直徑針投與之範圍內。PR-1610561具有通用緩衝液中之適當儲存穩定性及冷凍-解凍穩定性。

實例14.76：完整及降低分子量測定

Q-TOF LC-MS可檢測蛋白質之間可源自影響蛋白質分子量之錯義突變、轉譯後修飾、截短及其他共價變化的質量差別。表82顯示所有三種DVD-Ig分子之完整分子量及去糖基化完整分子量。表83顯示輕鏈、重鏈及去糖基化重鏈之分子量。所觀察到三種DVD-Ig分 子之分子量與理論值匹配良好且僅差不到3道爾頓，此恰好在儀器之預期誤差範圍內。

實例14.8：藉由Fc分子量之寡糖特徵

DVD-Ig分子在重鏈之Fc區中含有N-連接寡糖。Fc分子量量測可提供寡糖特徵之半定量分析。表84顯示藉由Fc分子量之寡糖特徵之結果。所有三種DVD-Ig分子之寡糖特徵與對mAb通常所觀察到之寡糖特徵相似，其含有70%-73% Gal 0F及21%-24% Gal 1F。在所有三個樣品中，高甘露糖種類之含量極低。未檢測到無糖基化種類之顯著含量。

實例14.9：藉由弱陽離子交換層析及成像等電聚焦之電荷異質性

弱陽離子交換(WCX)層析基於分子淨表面電荷來分離分子。改變C末端處理及某些轉譯後修飾之程度可產生具有不同電荷分佈之不同種類之抗體。電荷性質發生變化之分子將展現不同程度之與離子交換樹脂之相互作用，因此展現不同的溶析特徵。每一層析圖之特徵在於主峰(「主要」)及溶析之前(「酸性」)或之後(「鹼性」)的物質。該等物質類型之相對豐度顯示於表85中。

成像毛細管等電聚焦(icIEF)係基於蛋白質之等電點或pI值分離蛋白質之技術。不同蛋白質具有不同的pI及峰特徵，此使得icIEF成為理想的一致性分析。在icIEF中，具有不同pI值之蛋白質在施加高電壓後以由兩性電解質形成之線性pH梯度聚焦至不同條帶中。表86顯示理論pI(基於胺基酸序列計算)及藉由成像icIEF量測之所觀察pI值。表86中亦顯示藉由成像icIEF檢測之不同電荷物質之相對豐度。

實例15：抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子之藥物動力學性質

實例15.1：靜脈內投與huFcRN轉基因小鼠中之抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子之藥物動力學性質

根據AbbVie IACUC指導方針來實施研究。藉由緩慢靜脈內濃注劑量注射將抗VEGF/抗PDGF DVD-Ig分子PR-1572102(批號2211502)、PR-1572105(批號2211597)或PR-1610561(批號2213329)以5mg/kg投與huFcRn B6.Cg轉基因小鼠(5隻/組)。在投藥後1小時、24小時及96小時以及7天、10天、14天及21天自每一小鼠收集血液樣品。將所有樣品儲存在-80℃下直至分析。使用Meso Scale Discovery(MSD)電致化學發光(ECL)配體結合分析來量測DVD-Ig血清濃度。將生物素化VEGF配體塗覆至鏈黴抗生物素蛋白MSD板上用於自血液樣品捕獲抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子，且用帶磺基標籤之山羊抗人類IgG抗體達成檢測。藉由四參數邏輯擬合使用XLfit4來計算濃度。利用非分室分析使用管控及分析用藥物動力學實驗室自動化軟體(PLASMA)(2.6.12版，SParCS,AbbVie)來計算藥物動力學參數。

攜載H435A取代之所有三種抗VEGF/PDGF DVD-Ig分子皆使得血清濃度快速清除，其中可量測濃度僅持續24小時。該等結果與在人類FcRn轉基因小鼠中用其他經H435A修飾之抗體及DVD-Ig分子所觀察到之快速清除一致。

實例15.2：玻璃體內投與兔中之抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子之藥物動力學性質

根據Abbott IACUC指導方針來實施研究。使用雌性新西蘭白兔(New Zealand White rabbit)進行抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig：PR-1572102、PR-1572105及PR-1610561之眼部藥物動力學表徵。將動物(4隻動物)劃分成兩個兩者隊列用於測定眼部藥物動力學。在投藥後4小時、24小時、48小時、72小時、120小時、168小時、336 小時及504小時獲取房水樣品。其中隊列1提供投藥後4小時、48小時、120小時及168小時之樣品，且隊列2提供投藥後24小時、72小時、336小時及504小時之樣品。根據房水中之濃度(作為玻璃體濃度之替代)確定眼睛中之藥物含量。自每一動物收穫玻璃體作為其最終房水樣品後之末端樣品。自該等末端時間點確定房水對玻璃體濃度之比例。亦在投藥後4小時、24小時、48小時、72小時、120小時及168小時自所有動物收集、且在336小時及504小時自隊列2動物收集用於收穫用來估計玻璃體投藥後之全身暴露之血清的血液樣品。將檢品以0.25mg至0.50mg/眼睛之範圍及不大於0.050mL之劑量體積投至玻璃體分室中。僅向每一動物之右眼投藥。在投藥之前，用甲苯噻嗪/氯胺酮麻醉動物。藉由首先施用局部鎮痛滴劑(普魯卡因HCl眼用溶液，0.5%)來使眼睛做準備，然後在注射之前用飽和聚維酮(povidone)-碘拭子條(等效於1%有效碘之10%溶液)擦拭注射位點。用26號針投與玻璃體內劑量。注射之進入點為距邊緣1-2mm穿過鞏膜。注射後，將無菌眼棉置於注射位點上且保持30秒以防止滲漏。將動物麻醉以收集房水。在投藥後之所選時間點，使用穿過角膜插入之30號針收集房水。針前進剛經過斜面且收集房水。樣品在每個取樣時段提供約0.05-0.1mL房水。在投藥後之所選時間點，自耳靜脈或動脈獲得血液樣品。藉由視需要施加人工壓力及局部凝血因子或組織膠來達成收集後止血。樣品之體積為0.5-1ml，且允許凝固以收穫血清。將房水、玻璃體及血清樣品儲存在-80℃下，且提交用於藥物含量測定。

使用GYROS方法採用生物素化VEGF配體來捕獲及Alexa Flour 647山羊抗人類IgG檢測來量測所有DVD-Ig血清濃度。藉由四參數邏輯擬合使用XLfit4來計算濃度。利用非分室分析使用管控及分析用藥物動力學實驗室自動化軟體(PLASMA)(2.6.12版，SParCS, AbbVie)來計算藥物動力學參數。

實例15.3：靜脈內投與食蟹猴中之抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子之藥物動力學性質

根據AbbVie IACUC指導方針來實施研究。將雌性食蟹猴用於在靜脈內投藥後抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig(包括PR-1572102、PR-1572105及PR-1610561)之全身藥物動力學表徵。藉由緩慢濃注以5mg/kg以0.5mL/kg之體積經約2分鐘向猴之隱靜脈中靜脈內投藥。獲取樣品用於測定測試化合物在投藥後0小時、0.08小時、4小時、8小時、24小時、72小時、168小時、240小時、336小時、504小時及672小時時之藥物動力學。在投藥後之所選時間點，自股靜脈獲得血液樣品。藉由視需要施加人工壓力及局部凝血因子或組織膠來達成收集後止血。樣品之體積可為約1ml，且允許凝固以收穫血清。將血清樣品儲存在-80℃下，且提交用於藥物含量測定。

使用GYROS或MSD方法來量測DVD-Ig血清濃度。GYROS採用生物素化VEGF配體來捕獲及Alexa Flour 647山羊抗人類IgG檢測。MSD採用生物素化VEGF配體來捕獲及帶磺基標籤之山羊抗人類IgG或帶磺基標籤之VEGF來檢測。藉由四參數邏輯擬合使用XLfit4來計算濃度。利用非分室分析使用管控及分析用藥物動力學實驗室自動化軟體(PLASMA)(2.6.12版，SParCS,AbbVie)來計算藥物動力學參數。

實例15.4：玻璃體內投與食蟹猴中之抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子之藥物動力學性質.

根據AbbVie IACUC指導方針來實施研究。將雌性食蟹猴用於抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig(包括PR-1572102、PR-1572105及PR-1610561)之眼部藥物動力學表徵。將動物(4隻動物)劃分成兩個兩者隊列用於測定眼部藥物動力學。在投藥後4小時、24小時、48小時、72小時、120小時、168小時、336小時及504小時獲取房水樣品。其中隊列1提供投藥後4小時、48小時、120小時及168小時之樣品，且隊列2提供投藥後24小時、72，小時、336小時及504小時之樣品。根據房水中之濃度(作為玻璃體濃度之替代)確定眼睛中之藥物含量。亦在投藥後4小時、24小時、48小時、72小時、120小時及168小時自所有動物收集、且在336小時及504小時自隊列2動物收集用於收穫用來估計玻璃體投藥後之全身暴露之血清的血液樣品。將檢品以0.25mg至0.50mg/眼睛之範圍及不大於0.050mL之劑量體積投至玻璃體分室中。僅向每一動物之右眼投藥。在投藥之前，用甲苯噻嗪/氯胺酮麻醉動物。藉由首先施用局部鎮痛滴劑(普魯卡因HCl眼用溶液，0.5%)來使眼睛做準備，然後在注射之前用飽和聚維酮-碘拭子條(等效於1%有效碘之10%溶液)擦拭注射位點。用26號針投與玻璃體內劑量。注射之進入點為距邊緣1-2mm穿過鞏膜。注射後，將無菌眼棉置於注射位點上且保持30秒以防止滲漏。將動物麻醉以收集房水。在投藥後之所選時間點，使用穿過角膜插入之30號針收集房水。針前進剛經過斜面且收集房水。樣品在每個取樣時段提供約0.05-0.1mL房水。在投藥後之所選時間點，自耳靜脈或動脈獲得血液樣品。藉由視需要施加人工壓力及局部凝血因子或組織膠來達成收集後止血。樣品之體積為約1ml，且允許凝固以收穫血清。將房水、玻璃體及血清樣品儲存在-80℃下，且提交用於藥物含量測定。

使用GYROS或MSD方法來量測DVD-Ig血清濃度。GYROS採用生物素化VEGF配體來捕獲及Alexa Flour 647山羊抗人類IgG檢 測。MSD採用生物素化VEGF配體來捕獲及帶磺基標籤之山羊抗人類IgG或帶磺基標籤之VEGF來檢測。藉由四參數邏輯擬合使用XLfit4來計算濃度。利用非分室分析使用管控及分析用藥物動力學實驗室自動化軟體(PLASMA)(2.6.12版，SParCS,AbbVie)來計算藥物動力學參數。

實例16：抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子在人類VEGF轉基因小鼠中之效能

實例16.1：在Rho/huVEGF轉基因小鼠中抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子抑制視網膜下新血管形成之效能

視紫質啟動子驅動人類VEGF₁₆₅ 在光受體中之表現之轉基因小鼠(Rho-VEGF小鼠)在P7時開始VEGF表現，且在P10開始自視網膜之深毛細管床發生NV出芽，其生長通過光受體層且在視網膜下空間中形成廣泛的新血管網絡。由於新血管源自視網膜毛細管而非脈絡膜血管，故其在技術上係視網膜血管瘤增殖(RAP)之模型，視網膜血管瘤增殖發生在約30%之新血管形成性AMD患者中，但其通常模擬濕性AMD之關鍵特徵。在P14時，給予半合子Rho-VEGF小鼠測試試劑之眼內注射。在P21時，對小鼠實施安樂死，且在10%磷酸鹽緩衝福馬林中將眼睛固定2小時。將視網膜解剖，用PBS中之5%正常豬血清封阻1小時，用FITC偶聯之GSA(血管染色劑)染色2小時以對血管細胞染色，光受體側向上平置安裝，並藉由螢光顯微術檢查。由針對治療組盲化之研究者利用影像分析來量測視網膜下NV面積。另一個眼睛將提供關於眼內注射之全身效應之資訊。

在以下研究中，評估9個治療組：DVD-Ig對照(DVD 889)、Eylea、抗VEGF mAb、抗PDGF mAb、抗VEGF+抗PDGF(組合Ab治療)、抗VEGF/抗PDGF DVD-Ig。僅分析實驗眼睛中之眼睛量測且使用單因子ANOVA分析報告於本文中。藉由Dunnett測試來分 析治療組對DVD對照組之事後比較。結果顯示於參見圖4及下表88中。另外，在此模型中，DVD-Ig對IgG之PDGF中和功效及分子粒徑之差別不具效應。

使用針對顯著性之整體ANOVA F-測試且顯示數據具有顯著性(p<0.0001)。測試組與DVD-Ig對照組之比較顯示所有組之差別較為顯著(Dunnet測試p<0.0001)。PR-1610561在抑制Rho/huVEGF轉基因小鼠之視網膜下新血管形成方面比Eylea顯著更有效(Tukey HSD測試p值=0.0031)。PR-1610561比抗VEGF及抗PDGF(功效匹配之mAb)組合組更有效，但並不顯著不同。

實例16.2：抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子在Tet-視蛋白-人類VEGF ₁₆₅ 雙轉基因小鼠中之效能

當給予去氧羥四環素注射時，Dox誘導型表現VEGF之Tet-視蛋白-VEGF雙轉基因小鼠比Rho-VEGF轉基因小鼠表現10倍高量之人類VEGF₁₆₅ ，且在3至5天內罹患重度NV及滲出性視網膜脫落。 Tet-視蛋白-VEGF小鼠提供小鼠罹患滲出性視網膜脫落且僅最有效之藥劑具有顯著影響之重度模型。給予雙半合子Tet-視蛋白-VEGF小鼠之右眼測試試劑之眼內注射。對於隨後3天，亦投與小鼠50mg/kg去氧羥四環素之每日皮下注射。在第4天，對小鼠實施安樂死且用Micron III視網膜成像顯微鏡(Phoenix Research Laboratories,Pleasanton,CA)獲取胃底照片。同樣，藉由Bioptigen影像引導之OCT(Envisu R4110,Bioptigen Inc.Morrisville,NC)獲取OCT影像。然後將眼睛冷凍在最佳切割溫度包埋溶液中。在整個眼睛上切割10微米眼部連續切片，用H&E染色劑染色且藉由光學顯微術檢查。此後，由針對治療組盲化之研究者利用影像分析來量測每個切片視網膜脫落之平均長度。計算脫落視網膜之百分比。將視網膜脫落分級為無脫落(0)；部分視網膜脫落(1)；或全部視網膜脫落(2)。

測試抗VEGF-A、抗PDGF-BB以及抗VEGF-A及抗PDGF-BB之組合抑制tet-視蛋白-VEGF雙轉基因小鼠之視網膜脫落(RD)之能力。結果顯示3個測試組間之差別(P=0.01,Kruskal-Wallis測試)。基於RD數量，抗VEGF-A及抗PDGF-BB之組合(7個NRD、1個PRD、0個TRD)以及單獨抗VEGF-A(5個NRD、0個PRD、0個TRD)組在防止Tet-視蛋白-VEGF雙轉基因小鼠之RD方面比單獨抗PDGF-BB(2個NRD、2個PRD、2個TRD)更有效。

隨後比較在tet-視蛋白-VEGF小鼠中PR-1610561、Eylea與對照IgG之間效能之差別。亦發現3組間之差別(P=0.01,Kruskal-Wallis測試)。PR-1610561(10個NRD、0個PRD、1個TRD)及Eylea(4個NRD、3個PRD、1個TRD)在防止Tet-視蛋白-VEGF雙轉基因小鼠之RD方面比IgG對照(2個NRD、2個PRD、2個TRD)更有效。數據概述於下表89中。

表89. 檢品在tet-視蛋白-VEGF雙轉基因小鼠中之效能

亦藉由另一分級系統來分析PR-1610561在tet/視蛋白/huVEGF雙轉基因小鼠視網膜脫落模型中之效應(表89A)。將1μl試劑注射至一個眼睛中，然後以500mg/kg每天一次持續三天皮下注射去氧羥四環素，且然後在第4天獲得胃底影像及OCT。將視網膜脫落分級為無脫落(0)；無視網膜脫落但至少一種選自視網膜血管膨大、視網膜水腫或出血之體徵(1)；四分之一或不到四分之一的視網膜脫落(2)；二分之一或四分之三的視網膜脫落或淺盤視網膜脫落(3)；或重度大皰狀視網膜脫落(4)。

上表中之結果顯示，在抑制Rho/huVEGF轉基因小鼠之視網膜下新血管形成方面，PR-1610561具有類似於抗VEGF-A及抗PDGF-BB之組合的效能且優於單獨阿柏西普。在防止Rho/huVEGF轉基因小鼠之血管滲漏方面，PR-1610561亦優於阿柏西普及抗PDGF-BB之組合。

實例16.3：抗VEGF/抗PDGF對眼部新血管形成及血管通透性/灌注之效應

此研究比較抗VEGF/抗PDGF DVD-Ig分子、單獨抗VEGF mAb、單獨抗PDGF及抗體組合之眼內注射之效應。

選擇DVD-Ig分子及DVD-Ig Fab片段進行評估，首先在Rho/VEGF小鼠中且然後在Tet/視蛋白/VEGF雙轉基因小鼠中進行評估。

研究使用如實例16.1中所述之rho/VEGF及Tet/視蛋白/VEGF小鼠模型。所評估化合物顯示於下表90中。每個實驗包括約20隻小鼠，其中向一個眼睛注射藥劑且另一個眼睛未經注射。

視紫質啟動子驅動VEGF在光受體中之表現之轉基因小鼠(rho/VEGF小鼠)罹患視網膜血管瘤增殖(RAP)，其源自視網膜之深毛細管床且生長通過光受體層以到達視網膜下空間。轉基因小鼠用於測定DVD-Ig分子對視網膜下新血管形成之效應。rho/VEGF小鼠在P7時開始VEGF表現，且在P10開始自視網膜之深毛細管床發生出芽，其生長通過光受體層且在視網膜下空間中形成廣泛的新血管網絡。在P14時，給予半合子Rho-VEGF小鼠測試試劑之眼內注射。在P21時，對小鼠實施安樂死，且在10%磷酸鹽緩衝福馬林中將眼睛固定2小時。將視網膜解剖，用PBS中之5%正常豬血清封阻1小時，用FITC偶聯之GSA染色2小時以對血管細胞染色，光受體側向上平置安裝，並藉由螢光顯微術檢查。由針對治療組盲化之研究者利用影像分析來量測視網膜下NV面積。

與對照DVD-Ig分子相比，DVD-Ig-1及DVD-Ig-3顯著減少脈絡膜新血管形成(CNV)(p=0.02、0.04)，而DVD-Ig-2並不顯示更多效應。與IgG對照相比，組合投與抗VEGF IgG及抗PDGF-BB IgG會顯著減少CNV(p=0.045)，而投與單獨抗VEGF IgG或抗PDGF IgG不會顯著減少視網膜下NV。在注射有癌思停、抗PDGF-BB適配體或癌思停及抗PDGF-BB適配體之混合物之眼睛中未觀察到其他差別。發現在與癌思停及抗PDGF-BB適配體之混合物相比時，在投與DVD-Ig-1及DVD-Ig-3後顯著減少視網膜下NV。在DVD-Ig試劑與組合投與抗VEGF-IgG及抗PDGF IgG之間未發現其他差別。圖5。

在注射有抗VEGF/抗PDGF DVD-Ig分子、對照DVD-Ig、單獨抗VEGF mAb、單獨抗PDGF及抗體組合之小鼠的未經治療之眼睛中未發現差別(ANOVA,P>0.05)，此指示不存在眼內注射之明顯全身效應。圖6。

Tet/視蛋白/VEGF小鼠在光受體中表現高於rho/VEGF小鼠之量 之VEGF，從而導致重度NV及伴有滲出性視網膜脫落之血管滲漏。亦評估抗VEGF/抗PDGF DVD-Ig分子之眼內注射在此轉基因小鼠中之效能。給予小鼠之右眼測試試劑之眼內注射。對於隨後3天，亦投與小鼠50mg/kg去氧羥四環素之每日皮下注射。在第4天，對小鼠實施安樂死且用Micron III視網膜成像顯微鏡(Phoenix Research Laboratories,Pleasanton,CA)獲取胃底照片。藉由Bioptigen影像引導之OCT(Envisu R4110,Bioptigen Inc.Morrisville,NC)獲取OCT影像。然後將眼睛冷凍在最佳切割溫度包埋溶液中。在整個眼睛上切割10微米眼部連續切片，用H&E染色劑染色且藉由光學顯微術檢查。由針對治療組盲化之研究者利用影像分析來量測每個切片視網膜脫落之平均長度。計算脫落視網膜之百分比。

向每一測試組中之5隻小鼠單獨注射DVD-Ig試劑。在注射DVD-Ig-1之眼睛中，兩個未脫落且三個部分脫落，而在未經注射之眼睛中，三個眼睛完全脫落且兩個部分脫落。在注射DVD-Ig-3之眼睛中，一個未脫落，兩個部分脫落，且兩個完全脫落，而所有未經注射之眼睛皆完全脫落。在注射DVD-Ig-2之眼睛中，一個未脫落且四個完全脫落，而在未經注射之眼睛中，一個眼睛部分脫落且四個眼睛完全脫落。在IgG對照組中，一個經注射眼睛未脫落，一個眼睛部分脫落，且三個眼睛完全脫落，而在未經注射之眼睛中，所有眼睛完全脫落。圖7。

因此，DVD-Ig-1及DVD-Ig-3關於所量測參數似乎發揮至少與抗VEGF mAb及抗PDGF mAb之組合同樣好之作用，同時需要僅投與一種化合物

實例17：最佳應用於眼部疾病之不同分子格式之產生及鑑別

在用於治療濕性AMD之治療性生物劑之設計中考慮若干屬性：PK、效能及投與頻率： 較長眼部持續時間可支持較不頻繁的玻 璃體內注射。所投與分子之粒徑可在確定眼部半衰期中起作用。此係由在人類及實驗動物中具有較大分子粒徑之當前抗VEGF劑的一致地較長眼部半衰期支持。在Rho/huVEGF及tet/huVEGF轉基因小鼠二者中，分子粒徑大於蘭尼單抗(ranibizumab)(49kDa)之貝伐珠單抗(bevacizumab)(150kDa)看上去亦具有更穩健之效能持續時間，該兩種模型用於臨床前效能。

FcRn及FcγR結合及安全性： 對血清中IgG分子之長循環半衰期起作用之Fc新生受體(FcRn)在確定眼部半衰期方面可起或可不起重要作用。然而，具有野生型FcRn結合之分子將具有長全身半衰期且可增加安全性風險，此歸因於玻璃體內注射之分子之不必要的全身暴露。亦應理解FcRn在IgG跨越血液-視網膜屏障主動流出方面起作用。此可縮短玻璃體內注射分子之眼部滯留時間。抗濕性AMD劑之效能無需效應物功能。但VEGF-A及PDGF-BB二者在其最初合成並分泌時可與細胞外基質締合。因此，ECM締合之VEGF-A及PDGF-BB可潛在地調介效應物功能。

親和力、化合價及功效： VEGF-A及PDGF-BB二者係同二聚分子。若將類似於蘭尼單抗(Fab)之單價分子格式用於靶向VEGF及PDGF之雙特異性分子來治療濕性AMD，則可能需要高親和力來維持VEGF-A及PDGF-BB二者之結合及強效中和。

可製造性： 任一活力格式需要具有可接受之表現、純化、調配性質以適應DS及DP製造。

多種本文所揭示之結合蛋白格式可滿足該等特徵：

(1)全長DVD-Ig[L234A、L235A](200kDa，缺少與FcgR之結合)

(2)全長DVD-Ig[L234A、L235A、H435A](200kDa，缺少與FcgR及FcRn之結合)

(3)半DVD-Ig(100kDa，缺少與FcgR及FcRn之結合)

(4)DVD-Fab(75kDa，無Fc)

實例17.1：多種分子格式(包括DVD-Ig[L234A、L235A]、DVD-Ig[L234A、L235A及H435A]、DVD-Ig[L234A、L235A及H435R]、半DVD-Ig及DVD-Fab)之產生

此實例評估Fc突變對DVD-Ig結合蛋白之PK性質之影響。使用DVD-038作為工具分子來研究多種DVD-Ig格式，包括半DVD-Ig(DVD038[L234A、L235A]半DVD)、具有三個恆定結構域突變之完整DVD-Ig結合蛋白(DVD038[L234A、L235A及H435A]及DVD038[L234A、L235A及H435R])及具有兩個恆定結構域突變之完整DVD-Ig結合蛋白(DVD038[L234A、L235A])。使用以下數據來評估產生具有良好類藥性之VEGF/PDGF結合蛋白結構且展現高眼部持續時間但低體循環的選擇。DVD038係結合HER2及VEGF之雙可變結構域結合蛋白。

為製備DVD038之突變體，使用引子經設計以包括期望突變之重疊PCR。將PCR產物消化並連接至選殖載體中。使用業內已知之標準方案，實施細菌轉變以鑑別陽性純系且收穫構築體並純化用於哺乳動物轉染中。

將所有變體以60%對40%輕鏈對重鏈構築體之比率瞬時轉染至Wave袋中之10L HEK 293 6E懸浮細胞培養物中。使用0.5mg/mL PEI來轉染細胞。在11天後藉由在16000g下離心20分鐘收穫上清液，然後使用Pall血清膠囊及Pall AcroPak 1000過濾。在MabSelectSuRe樹脂(GE Healthcare,17-5438-04)上純化除DVD-Fab外之全部變體。用PBS(pH 7.4)平衡後，將上清液裝載於樹脂上且用PBS(pH 7.4)洗滌。用50mM甘胺酸、50mM NaCl(pH 3.5)溶析DVD-Ig蛋白。使用蛋白質G Sepharose 4 FF樹脂(GE Healthcare,17- 0618-04)純化DVD-Fab。用Immunopure IgG溶析緩衝液(Pierce,185 1520)實施溶析。彙集含有DVD-Ig之部分且在4℃下在30mM組胺酸(pH 6)、8%蔗糖中透析過夜。

實例17.2：多種格式與不同物種之FcRn之結合

如實例1.2中所述，分析DVD038之所有變體(不具Fc區之DVD038 Fab除外)與不同物種之FcRn結合之能力。數據概述於下表91中。

實例17.3：靜脈內投與huFcRn轉基因小鼠中之不同格式之藥物動力學性質

根據Abbott IACUC指導方針來實施研究。藉由緩慢靜脈內濃注劑量注射將DVD038(L234A、L235A)(PR-1565009)、DVD038(L234A、L235A、H435R)(PR-1564681)及DVD038(L234A、L235A、H435A)(PR-1565689)以6.7mg/kg投與huFcRn轉基因小鼠(5隻/組)。在投藥後1小時、24小時及96小時以及7天、10天、14天及21天自每一小鼠收集血液樣品。將所有樣品儲存在-80℃下直至分析。使用Mcso Scale Discovery(MSD)電致化學發光(ECL)配體結合分析來量測DVD-Ig血清濃度。將生物素化VEGF配體塗覆至鏈黴抗生物素蛋白MSD板上用於自血液樣品捕獲抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子，且用帶磺基標籤之山羊抗人類IgG抗體達成檢測。藉由四參數邏輯擬合使用XLfit4來計算濃度。利用非分室分析使用管控及分析用藥物動力學實驗室自動化軟體(PLASMA)(2.6.12版，SParCS,AbbVie)來計算藥物動力學參數。

結果展示在huFcRn轉基因小鼠中對具有降低的或缺少Fc結合之DVD構築體增加的清除率及較短半衰期的趨勢。

實例17.4：靜脈內投與CD-1小鼠中之不同格式之藥物動力學性質

根據Abbott IACUC指導方針來實施研究。藉由緩慢靜脈內濃注劑量注射將DVD038(L234A、L235A)(PR-1565009)、DVD038(L234A、L235A、H435R)(PR-1564681)、DVD038(L234A、L235A、H435A)(PR-1565689)、DVD038半DVD-Ig(L234A、L235A)(PR-1578399)及DVD-Fab(PR-1574215)以6.7mg/kg投與CD-1小鼠(5隻/組)。在投藥後1小時、24小時及96小時以及7天、10天、14天及21天自每一小鼠收集血液樣品。將所有樣品儲存在-80℃下直至分析。使用Meso Scale Discovery(MSD)電致化學發光(ECL)配體結合分析來量測DVD-Ig血清濃度。將生物素化VEGF配體塗覆至鏈黴抗生物素蛋白MSD板上用於自血液樣品捕獲抗VEGF-A/抗PDGF-BB DVD-Ig分子，且用帶磺基標籤之山羊抗人類IgG抗體達成檢測。藉由四參數邏輯擬合使用XLfit4來計算濃度。利用非分室分析使用管控及分析用藥物動力學實驗室自動化軟體(PLASMA)(2.6.12版，SParCS,AbbVie)來計算藥物動力學參數。

結果展示在CD-1小鼠中對具有降低的或缺少Fc結合之DVD構築體增加的清除率及較短半衰期的趨勢。由免疫球蛋白結構之片段構成之分子清除最快。

實例17.5：玻璃體內投與兔中之不同格式之藥物動力學性質

根據AbbVie IACUC指導方針來實施研究。將雌性新西蘭白兔用 於以下格式之眼部藥物動力學表徵：DVD038(PR-1565009，批號2131983)、DVD038 H435A(PR-1565689，批號2131481)、DVD038 Dhab(PR-1578399，批號2149586)及DVDFab(PR-1574215，批號2143755)。將動物(4隻動物)劃分成兩個兩者隊列用於測定眼部藥物動力學。在投藥後48小時、168小時、336小時及504小時獲取房水樣品。其中隊列1提供投藥後48小時及168小時之樣品，且隊列2提供投藥後336小時及504小時之樣品。根據房水中之濃度確定眼睛中之藥物含量。亦在投藥後4小時、24小時、48小時、72小時、120小時及168小時自所有動物收集、且在336小時及504小時自隊列2動物收集用於收穫用來估計玻璃體投藥後之全身暴露之血清的血液樣品。將檢品以0.50mg/眼睛及不大於0.050mL之體積投至玻璃體分室中。僅向每一動物之右眼投藥。在投藥之前，用甲苯噻嗪/氯胺酮麻醉動物。藉由首先施用局部鎮痛滴劑(普魯卡因HCl眼用溶液，0.5%)來使眼睛做準備，然後在注射之前用飽和聚維酮-碘拭子條(等效於1%有效碘之10%溶液)擦拭注射位點。用26號針投與玻璃體內劑量。注射之進入點為距邊緣1-2mm穿過鞏膜。注射後，將無菌眼棉置於注射位點上且保持30秒以防止滲漏。將動物麻醉以收集房水。在投藥後之所選時間點，使用穿過角膜插入之30號針收集房水。針前進剛經過斜面且收集房水。樣品在每個取樣時段提供約0.05-0.1mL房水。在投藥後之所選時間點，自耳靜脈或動脈獲得血液樣品。藉由視需要施加人工壓力及局部凝血因子或組織膠來達成收集後止血。樣品之體積為0.5-1ml，且允許凝固以收穫血清。將房水、玻璃體及血清樣品儲存在-80℃下，且提交用於藥物含量測定。

使用GYROS或MSD方法量測該等分子之血清及房水濃度。GYROS採用生物素化VEGF配體來捕獲及Alexa Flour 647山羊抗人類IgG檢測。MSD採用生物素化VEGF配體來捕獲及帶磺基標籤之 山羊抗人類IgG或帶磺基標籤之VEGF來檢測。結果在兩種方法之間相當。藉由四參數邏輯擬合使用XLfit4來計算濃度。利用非分室分析使用管控及分析用藥物動力學實驗室自動化軟體(PLASMA)(2.6.12版，SParCS,AbbVie)來計算藥物動力學參數。實驗結果顯示於表94中。

對每一劑量值下多個動物之複合特徵實施所彙集數據集之群體分析。分析提供之參數估計具有合理可變性(CV<30%)。較大分子量構築體顯示朝向較長眼部半衰期之弱趨勢。

實例18：PR-1610561細胞系

使用pHybE載體來表現嵌合、人類化及親和力成熟抗體以及DVD-Ig結合蛋白。亦使用類似於pHybE-hCg1,z,non-a,mut(234,235)V2之載體來達成PR-1610561在HEK細胞中之瞬時表現。參見美國專利第8,187,836號。

已產生產生PR-1610561之CHO細胞系。CHO細胞系之生長及生產力類似於其他DVD-Ig分子之彼等。藉由MS、SEC及CIEX，所有細胞系通過對可接受之產物品質之篩選。CHO細胞系係使用編碼PR-1610561之胺基酸序列之pBJ及pCD質體載體來產生。參見US 2014/0295497。

實例19：表位分倉

在基於細胞之無標記競爭分析中測試本文所揭示之抗體及結合蛋白以確定哪些抗體及結合蛋白能夠同時結合至同一抗原(例如，VEGF、PDGF或其受體中之一者)。若抗體或結合蛋白無法同時結合(因此可競爭相同或相似表位)，則將彼等抗體或結合蛋白指配給同一「表位倉」。若抗體或結合蛋白能夠同時結合且因此不競爭抗原結合，則將彼等抗體或結合蛋白指配給不同表位倉。

以引用方式併入

可貫穿本申請案引用之所有引用參考文獻(包括參考文獻、專利、專利申請案及網站)之內容係全文以引用方式明確地併人本文中，如其中所引用參考文獻一般。就彼等參考文獻與本申請案中之任何陳述相矛盾或不一致而言，以本申請案之內容為準。除非另外指明，否則本發明將採用業內所熟知之免疫學、分子生物學及細胞生物學等習用技術。

等效內容

本發明可在不背離其精神或基本特徵下以其他特定形式體現。因此，應在所有態樣上皆將上述實施例視為說明性而非限制本文所述之本發明。因此，本發明之範疇係由隨附申請專利範圍而非由上述描述來指示，且因此本文意欲涵蓋申請專利範圍等效內容之含義及範圍內的所有變化。

<110> 瑞士商諾華公司

<120> 抗VEGF、PDGF及/或其受體之結合蛋白

<130> 12252.0202-00304

<140> TW 105118453

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<213> 食蟹獼猴

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<213> 小鼠

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<213> 溝鼠

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<213> 家兔

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<213> 智人

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<213> 溝鼠

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<213> 家兔

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<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2527

<210> 2528

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2528

<210> 2529

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2529

<210> 2530

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<220>

<221> MOD_RES

<222> (89)..(89)

<223> 任一胺基酸

<400> 2530

<210> 2531

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2531

<210> 2532

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2532

<210> 2533

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2533

<210> 2534

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2534

<210> 2535

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2535

<210> 2536

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2536

<210> 2537

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2537

<210> 2538

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2538

<210> 2539

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2539

<210> 2540

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2540

<210> 2541

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2541

<210> 2542

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2542

<210> 2543

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2543

<210> 2544

<211> 123

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<220>

<221> VARIANT

<222> (12)..(12)

<223> /置換=「Arg」

<220>

<221> VARIANT

<222> (23)..(23)

<223> /置換=「Ser」或「Asn」

<220>

<221> VARIANT

<222> (30)..(30)

<223> /置換=「Gln」或「Asp」或「Glu」或「Asn」或「Ala」或「Gly」或 「His」或「Lys」或「Met」或「Leu」或「Arg」或「Ile」或「Tyr」或 「Val」

<220>

<221> VARIANT

<222> (31)..(31)

<223> /置換=「Ser」或「Lys」或「Tyr」或「Thr」或「Met」或「Gly」或 「Ala」或「Ile」或「Leu」或「Glu」或「Pro」或「Gln」或「Phe」

<220>

<221> VARIANT

<222> (33)..(33)

<223> /置換=「Ser」或「Asp」或「Lys」或「Cys」或「Val」或「Glu」或 「Leu」或「Trp」或「Pro」或「Tyr」或「Met」或「Asn」或「Thr」

<220>

<221> VARIANT

<222> (54)..(54)

<223> /置換=「Tyr」或「Leu」或「Val」或「Trp」或「Ala」或「Gln」或 「His」或「Gly」或「Lys」或「Asn」或「Met」或「Thr」或「Pro」

<220>

<221> VARIANT

<222> (57)..(57)

<223> /置換=「Asn」或「Asp」或「Thr」或「Pro」或「Trp」或「Tyr」或 「Val」或「Ser」或「Met」或「Ala」或「Ile」或「Gly」或「Arg」或 「Leu」

<220>

<221> VARIANT

<222> (59)..(59)

<223> /置換=「Ile」或「Met」或「Lys」或「Ala」或「Asn」或「Pro」或 「Leu」或「Val」或「Trp」或「Asp」或「Tyr」或「Gly」或「Glu」

<220>

<221> VARIANT

<222> (62)..(62)

<223> /置換=「Tyr」或「His」

<220>

<221> VARIANT

<222> (65)..(65)

<223> /置換=「Asn」

<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

<222> (88)..(88)

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<220>

<221> VARIANT

<222> (99)..(99)

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<220>

<221> VARIANT

<222> (100)..(100)

<223> /置換=「His」或「Ile」或「Thr」或「Asp」或「Phe」或「Leu」或 「Glu」或「Val」或「Tyr」或「Ala」或「Gly」或「Trp」或「Gln」或 「Arg」

<220>

<221> VARIANT

<222> (104)..(104)

<223> /置換=「Ser」或「Asn」或「Glu」或「Met」或「Leu」或「Thr」或 「Trp」或「Gln」或「Gly」或「Ile」或「Ala」或「Cys」或「Val」

<220>

<221> MOD_RES

<222> (105)..(105)

<223> 任一胺基酸

<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

<222> (121)..(121)

<223> /置換=「Ser」

<220>

<221> VARIANT

<222> (122)..(122)

<223> /置換=「Phe」或「Leu」

<220>

<221> VARIANT

<222> (123)..(123)

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<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (1)..(123)

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<400> 2544

<210> 2545

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<220>

<221> VARIANT

<222> (20)..(20)

<223> /置換=「Ala」

<220>

<221> VARIANT

<222> (30)..(30)

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<220>

<221> VARIANT

<222> (31)..(31)

<223> /置換=「Ser」或「Arg」或「Ala」或「Glu」或「Asp」或「Met」或 「Pro」或「Tyr」或「Ile」或「Trp」或「Phe」

<220>

<221> VARIANT

<222> (32)..(32)

<223> /置換=「Ala」或「Asp」或「Cys」或「Pro」或「Arg」或「Tyr」或 「Leu」或「Gln」或「Lys」

<220>

<221> VARIANT

<222> (34)..(34)

<223> /置換=「Ala」或「Pro」

<220>

<221> VARIANT

<222> (50)..(50)

<223> /置換=「Trp」或「Val」或「Ile」或「Glu」或「Ser」或「Asp」

<220>

<221> VARIANT

<222> (53)..(53)

<223> /置換=「His」或「Tyr」或「Met」或「Thr」或「Phe」或「Val」或 「Arg」或「Gln」或「Ala」或「Ser」或「Glu」或「Gly」或「Cys」或 「Asp」或「Pro」

<220>

<221> VARIANT

<222> (56)..(56)

<223> /置換=「Tyr」

<220>

<221> VARIANT

<222> (91)..(91)

<223> /置換=「Cys」或「Gly」或「Ile」或「Trp」或「Arg」或「Asn」或 「Ala」或「Tyr」或「Lys」或「Gln」或「Phe」

<220>

<221> VARIANT

<223> /置換=「Cys」或「Leu」或「Gly」或「Glu」或「Ser」

<222> (92)..(92)

<220>

<221> VARIANT

<222> (93)..(93)

<223> /置換=「Ile」或「Thr」或「Asp」或「Gly」或「Met」或「Ser」或 「His」或「Ala」或「Arg」或「Val」或「Leu」或「Phe」或「Lys」或 「Gln」

<220>

<221> VARIANT

<222> (94)..(94)

<223> /置換=「Asn」或「Tyr」或「Ala」或「Leu」或「Met」或「Pro」或 「Gly」或「His」或「Phe」或「Lys」

<220>

<221> VARIANT

<222> (96)..(96)

<223> /置換=「Met」或「Gly」或「Tyr」或「Ala」或「Trp」或「Ser」或 「Val」或「Cys」或「Pro」

<220>

<221> VARIANT

<222> (105)..(105)

<223> /置換=「Gly」

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (1)..(107)

<223> /注釋=「序列中所出示之變體殘基針對彼等在變體位置所註解者無優先性」

<400> 2545

<210> 2546

<211> 123

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2546

<210> 2547

<211> 10

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 2547

<210> 2548

<211> 17

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 2548

<210> 2549

<211> 14

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 2549

<210> 2550

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2550

<210> 2551

<211> 11

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 2551

<210> 2552

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<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

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<210> 2553

<211> 9

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

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<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 2553

<210> 2554

<211> 123

<212> PRT

<213> 人工序列

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<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 2554

<210> 2555

<211> 10

<212> PRT

<213> 人工序列

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<400> 2555

<210> 2556

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

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<211> 14

<212> PRT

<213> 人工序列

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<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 2557

<210> 2558

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

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<211> 11

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

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<211> 7

<212> PRT

<213> 人工序列

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<210> 2561

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<400> 2565

<210> 2566

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

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<210> 2567

<211> 11

<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<211> 123

<212> PRT

<213> 人工序列

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<400> 2570

<210> 2571

<211> 10

<212> PRT

<213> 人工序列

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<210> 2572

<211> 17

<212> PRT

<213> 人工序列

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<210> 2573

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<400> 2575

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<211> 123

<212> PRT

<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<221> MOD_RES

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<220>

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<220>

<221> MOD_RES

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<223> 任一胺基酸

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<211> 110

<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<210> 3608

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<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

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<210> 3609

<211> 107

<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

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<212> PRT

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<221> VARIANT

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<221> VARIANT

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<221> VARIANT

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<220>

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

<222> (55)..(55)

<223> /置換=「Cys」

<220>

<221> VARIANT

<222> (56)..(56)

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

<222> (58)..(58)

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<220>

<221> VARIANT

<222> (59)..(59)

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<220>

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

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<220>

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

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<220>

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<220>

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

<222> (33)..(33)

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<220>

<221> VARIANT

<222> (34)..(34)

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

<222> (55)..(55)

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> VARIANT

<222> (96)..(96)

<223> /置換=「Phe」或「Asp」或「Glu」或「Thr」或「Ile」或「Tyr」或「Cys」或「Val」或「Ser」或「Arg」或「Ala」或「Leu」或「Gly」或「His」或「Lys」

<220>

<221> VARIANT

<222> (97)..(97)

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<220>

<221> VARIANT

<222> (98)..(98)

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<220>

<221> VARIANT

<222> (99)..(99)

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<220>

<221> VARIANT

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<220>

<221> MISC_FEATURE

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

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<211> 6

<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

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<212> PRT

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<212> PRT

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<213> 人工序列

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<400> 3808

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<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<400> 3814

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<211> 15

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

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<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

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<211> 15

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 3816

<210> 3817

<211> 15

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

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<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 3817

<210> 3818

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<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

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<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 3818

<210> 3819

<211> 26

<212> PRT

<213> 人工序列

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<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

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<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

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<211> 9

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 3821

<210> 3822

<211> 5

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 3822

<210> 3823

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<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3823

<210> 3824

<211> 334

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3824

<210> 3825

<211> 581

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3825

<210> 3826

<211> 337

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3826

<210> 3827

<211> 588

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3827

<210> 3828

<211> 330

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3828

<210> 3829

<211> 585

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3829

<210> 3830

<211> 334

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3830

<210> 3831

<211> 581

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3831

<210> 3832

<211> 337

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3832

<210> 3833

<211> 586

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3833

<210> 3834

<211> 334

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3834

<210> 3835

<211> 578

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3835

<210> 3836

<211> 334

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3836

<210> 3837

<211> 579

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3837

<210> 3838

<211> 336

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3838

<210> 3839

<211> 706

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3839

<210> 3840

<211> 710

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3840

<210> 3841

<211> 715

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3841

<210> 3842

<211> 710

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3842

<210> 3843

<211> 214

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3843

<210> 3844

<211> 579

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3844

<210> 3845

<211> 336

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成多肽」

<400> 3845

<210> 3846

<211> 10

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<220>

<221> VARIANT

<222> (5)..(5)

<223> /置換=「Gln」或「Asp」或「Glu」或「Asn」或「Ala」或「Gly」或「His」或「Lys」或「Met」或「Leu」或「Arg」或「Ile」或「Tyr」或「Val」

<220>

<221> VARIANT

<222> (6)..(6)

<223> /置換=「Ser」或「Lys」或「Tyr」或「Thr」或「Met」或「Gly」或「Ala」或「Ile」或「Leu」或「Glu」或「Pro」或「Gln」或「Phe」

<220>

<221> VARIANT

<222> (8)..(8)

<223> /置換=「Ser」或「Asp」或「Lys」或「Cys」或「Val」或「Glu」或「Leu」或「Trp」或「Pro」或「Tyr」或「Met」或「Asn」或「Thr」

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (1)..(10)

<223> /注釋=「序列中所出示之變體殘基針對彼等在變體位置所註解者無優先性」

<400> 3846

<210> 3847

<211> 17

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<220>

<221> VARIANT

<222> (5)..(5)

<223> /置換=「Tyr」或「Leu」或「Val」或「Trp」或「Ala」或「Gln」或「His」或「Gly」或「Lys」或「Asn」或「Met」或「Thr」或「Pro」

<220>

<221> VARIANT

<222> (8)..(8)

<223> /置換=「Asn」或「Asp」或「Thr」或「Pro」或「Trp」或「Tyr」或「Val」或「Ser」或「Met」或「Ala」或「Ile」或「Gly」或「Arg」或「Leu」

<220>

<221> VARIANT

<222> (10)..(10)

<223> /置換=「Ile」或「Met」或「Lys」或「Ala」或「Asn」或「Pro」或「Leu」或「Val」或「Trp」或「Asp」或「Tyr」或「Gly」或「Glu」

<220>

<221> VARIANT

<222> (13)..(13)

<223> /置換=「Tyr」或「His」

<220>

<221> VARIANT

<222> (16)..(16)

<223> /置換=「Asn」

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (1)..(17)

<223> /注釋=「序列中所出示之變體殘基針對彼等在變體位置所註解者無優先性」

<400> 3847

<210> 3848

<211> 14

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<220>

<221> VARIANT

<222> (1)..(1)

<223> /置換=「Tyr」或「Gly」或「Ile」或「Ser」或「Lys」或「Asn」或「Pro」或「Leu」或「Trp」或「Met」或「Phe」或「Arg」或「Gln」

<220>

<221> VARIANT

<222> (2)..(2)

<223> /置換=「His」或「Ile」或「Thr」或「Asp」或「Phe」或「Leu」或「Glu」或「Val」或「Tyr」或「Ala」或「Gly」或「Trp」或「Gln」或「Arg」

<220>

<221> VARIANT

<222> (6)..(6)

<223> /置換=「Ser」或「Asn」或「Glu」或「Met」或「Leu」或「Thr」或「Trp」或「Gln」或「Gly」或「Ile」或「Ala」或「Cys」或「Val」

<220>

<221> MOD_RES

<222> (7)..(7)

<223> 任一胺基酸

<220>

<221> VARIANT

<222> (9)..(9)

<223> /置換=「Leu」或「Asn」或「Thr」或「Val」或「Ala」或「Arg」或 「Phe」或「Asp」或「Ser」

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (1)..(14)

<223> /注釋=「序列中所出示之變體殘基針對彼等在變體位置所註解者無優先性」

<400> 3848

<210> 3849

<211> 11

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<220>

<221> VARIANT

<222> (7)..(7)

<223> /置換=「Asn」或「Asp」或「Thr」或「Arg」或「His」或「Glu」或「Ile」或「Leu」或「Gln」或「Cys」或「Met」或「Tyr」或「Lys」或「Val」

<220>

<221> VARIANT

<222> (8)..(8)

<223> /置換=「Ser」或「Arg」或「Ala」或「Glu」或「Asp」或「Met」或「Pro」或「Tyr」或「Ile」或「Trp」或「Phe」

<220>

<221> VARIANT

<222> (9)..(9)

<223> /置換=「Ala」或「Asp」或「Cys」或「Pro」或「Arg」或「Tyr」或「Leu」或「Gln」或「Lys」

<220>

<221> VARIANT

<222> (11)..(11)

<223> /置換=「Ala」或「Pro」

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (1)..(11)

<223> /注釋=「序列中所出示之變體殘基針對彼等在變體位置所註解者無優先性」

<400> 3849

<210> 3850

<211> 7

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<220>

<221> VARIANT

<222> (1)..(1)

<223> /置換=「Trp」或「Val」或「Ile」或「Glu」或「Ser」或「Asp」

<220>

<221> VARIANT

<222> (4)..(4)

<223> /置換=「His」或「Tyr」或「Met」或「Thr」或「Phe」或「Val」或「Arg」或「Gln」或「Ala」或「Ser」或「Glu」或「Gly」或「Cys」或「Asp」或「Pro」

<220>

<221> VARIANT

<222> (7)..(7)

<223> /置換=「Tyr」

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (1)..(7)

<223> /注釋=「序列中所出示之變體殘基針對彼等在變體位置所註解者無優先性」

<400> 3850

<210> 3851

<211> 9

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<220>

<221> VARIANT

<222> (3)..(3)

<223> /置換=「Cys」或「Gly」或「Ile」或「Trp」或「Arg」或「Asn」或「Ala」或「Tyr」或「Lys」或「Glu」或「Phe」

<220>

<221> VARIANT

<222> (4)..(4)

<223> /置換=「Cys」或「Leu」或「Gly」或「Glu」或「Ser」

<220>

<221> VARIANT

<222> (5)..(5)

<223> /置換=「Ile」或「Thr」或「Asp」或「Gly」或「Met」或「Ser」或「His」或「Ala」或「Arg」或「Val」或「Leu」或「Phe」或「Lys」或「Gln」

<220>

<221> VARIANT

<222> (6)..(6)

<223> /置換=「Asn」或「Tyr」或「Ala」或「Leu」或「Met」或「Pro」或「Gly」或「His」或「Phe」或「Lys」

<220>

<221> VARIANT

<222> (8)..(8)

<223> /置換=「Met」或「Gly」或「Tyr」或「Ala」或「Trp」或「Ser」或「Val」或「Cys」或「Pro」

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (1)..(9)

<223> /注釋=「序列中所出示之變體殘基針對彼等在變體位置所註解者無優先性」

<400> 3851

<210> 3852

<211> 12

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<220>

<221> VARIANT

<222> (3)..(3)

<223> /置換=「Ile」或「Arg」

<220>

<221> VARIANT

<222> (5)..(5)

<223> /置換=「Tyr」或「Ala」或「Asp」或「Thr」或「Met」或「Arg」或「Leu」或「Cys」或「Phe」或「Trp」或「Pro」

<220>

<221> VARIANT

<222> (7)..(7)

<223> /置換=「Ser」

<220>

<221> VARIANT

<222> (8)..(8)

<223> /置換=「Glu」

<220>

<221> VARIANT

<222> (9)..(9)

<223> /置換=「Val」

<220>

<221> VARIANT

<222> (10)..(10)

<223> /置換=「Ser」或「Arg」

<220>

<221> VARIANT

<222> (11)..(11)

<223> /置換=「Ile」

<220>

<221> VARIANT

<222> (12)..(12)

<223> /置換=「Asp」或「Leu」或「Ala」或「Cys」或「Val」或「Tyr」或「Arg」或「Thr」或「Glu」或「Ser」

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (1)..(12)

<223> /注釋=「序列中所出示之變體殘基針對彼等在變體位置所註解者無優先性」

<400> 3852

<210> 3853

<211> 16

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<220>

<221> VARIANT

<222> (1)..(1)

<223> /置換=「Leu」

<220>

<221> VARIANT

<222> (3)..(3)

<223> /置換=「Asp」或「Cys」或「Gly」

<220>

<221> VARIANT

<222> (4)..(4)

<223> /置換=「Cys」

<220>

<221> VARIANT

<222> (5)..(5)

<223> /置換=「Tyr」或「Asn」或「His」或「Val」或「Glu」或「Ile」或「Pro」或「Ala」或「Cys」或「Gly」

<220>

<221> VARIANT

<222> (6)..(6)

<223> /置換=「Gly」或「Asn」或「His」

<220>

<221> VARIANT

<222> (7)..(7)

<223> /置換=「Glu」或「Gly」或「Val」或「Ala」或「His」或「Tyr」或「Asn」或「Gln」或「Ser」或「Leu」

<220>

<221> VARIANT

<222> (8)..(8)

<223> /置換=「Glu」或「Thr」或「Ile」或「Gln」或「Val」或「Asn」或「Arg」或「Tyr」或「Leu」或「Met」或「Cys」

<220>

<221> VARIANT

<222> (9)..(9)

<223> /置換=「His」或「Cys」或「Asp」或「Asn」或「Ser」或「Ala」或「Phe」或「Gly」

<220>

<221> VARIANT

<222> (11)..(11)

<223> /置換=「Ser」

<220>

<221> VARIANT

<222> (12)..(12)

<223> /置換=「Leu」或「Thr」

<220>

<221> VARIANT

<222> (15)..(15)

<223> /置換=「Asn」

<220>

<221> VARIANT

<222> (16)..(16)

<223> /置換=「Ser」或「Thr」

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (1)..(16)

<223> /注釋=「序列中所出示之變體殘基針對彼等在變體位置所註解者無優先性」

<400> 3853

<210> 3854

<211> 12

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<220>

<221> VARIANT

<222> (1)..(1)

<223> /置換=「Tyr」或「Asn」或「Leu」或「Met」或「Val」或「Arg」或「Lys」或「Phe」或「Cys」或「Thr」或「Glu」

<220>

<221> VARIANT

<222> (2)..(2)

<223> /置換=「Gln」或「Val」或「Lys」或「Tyr」或「Leu」或「Asp」或「Gly」或「Ala」或「Met」或「Arg」或「Ser」

<220>

<221> VARIANT

<222> (3)..(3)

<223> /置換=「Thr」或「Ala」或「Tyr」或「Trp」或「Pro」或「Leu」或「Val」或「Glu」或「Lys」或「Phe」或「Cys」

<220>

<221> VARIANT

<222> (4)..(4)

<223> /置換=「Gly」或「Ser」或「Met」或「Val」或「Leu」或「Phe」或「Asn」或「Asp」或「His」或「Tyr」或「Thr」或「Arg」或「Gln」或「Lys」或「Glu」或「Pro」

<220>

<221> VARIANT

<222> (5)..(5)

<223> /置換=「Trp」或「Pro」或「Phe」或「Cys」或「Tyr」或「Ala」或「Glu」或「Leu」或「Val」或「Ser」或「Asp」或「Arg」

<220>

<221> VARIANT

<222> (6)..(6)

<223> /置換=「Pro」或「Trp」或「Arg」或「Ile」或「Phe」或「Ala」或「Met」或「Tyr」或「Ser」或「Leu」或「Gly」或「Asp」或「Lys」或「Val」或「Asn」或「Glu」

<220>

<221> VARIANT

<222> (7)..(7)

<223> /置換=「Asn」或「Ser」或「Lys」或「Arg」或「Met」或「Ala」或「Glu」或「Ile」或「Val」或「Leu」或「Trp」或「Pro」或「Gln」

<220>

<221> VARIANT

<222> (9)..(9)

<223> /置換=「Glu」或「Asp」或「Tyr」或「Ala」或「Cys」或「Asn」或「Met」或「Trp」或「Thr」或「Gln」或「Gly」或「Ile」或「Leu」或「Pro」

<220>

<221> VARIANT

<222> (11)..(11)

<223> /置換=「Tyr」

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (1)..(12)

<223> /注釋=「序列中所出示之變體殘基針對彼等在變體位置所註解者無優先性」

<400> 3854

<210> 3855

<211> 13

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<220>

<221> VARIANT

<222> (1)..(1)

<223> /置換=「Arg」或「Lys」

<220>

<221> VARIANT

<222> (2)..(2)

<223> /置換=「Ala」或「Glu」

<220>

<221> VARIANT

<222> (3)..(3)

<223> /置換=「Tyr」

<220>

<221> VARIANT

<222> (5)..(5)

<223> /置換=「Cys」或「Val」或「Ser」

<220>

<221> VARIANT

<222> (6)..(6)

<223> /置換=「Ser」或「Tyr」

<220>

<221> VARIANT

<222> (7)..(7)

<223> /置換=「Asn」或「Thr」或「Met」

<220>

<221> VARIANT

<222> (8)..(8)

<223> /置換=「Trp」或「Tyr」或「Ser」或「Met」或「His」或「Asp」或「Arg」或「Glu」或「Asn」或「Cys」或「Ala」或「Leu」或「Val」或「Phe」或「Thr」或「Gln」或「Lys」

<220>

<221> VARIANT

<222> (9)..(9)

<223> /置換=「Tyr」或「Gln」或「Asn」或「His」或「Gly」或「Glu」或「Ser」或「Lys」或「Phe」或「Arg」或「Leu」或「Cys」或「Ala」或「Pro」

<220>

<221> VARIANT

<222> (10)..(10)

<223> /置換=「Thr」或「Tyr」或「Met」或「Lys」或「Ala」或「Cys」或「Phe」或「Leu」或「Glu」或「Trp」或「Asp」或「Pro」或「Gly」

<220>

<221> VARIANT

<222> (11)..(11)

<223> /置換=「Phe」或「Leu」或「Arg」或「His」或「Asn」或「Cys」或「Ala」或「Asp」或「Ser」或「Thr」

<220>

<221> VARIANT

<222> (12)..(12)

<223> /置換=「Phe」或「Ser」

<220>

<221> VARIANT

<222> (13)..(13)

<223> /置換=「Pro」

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (1)..(13)

<223> /注釋=「序列中所出示之變體殘基針對彼等在變體位置所註解者無優先性」

<400> 3855

<210> 3856

<211> 7

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<220>

<221> VARIANT

<222> (1)..(1)

<223> /置換=「Gly」或「Ser」或「Trp」或「Thr」或「Leu」或「Val」或「Phe」或「Asn」或「Pro」或「Glu」或「Asp」

<220>

<221> VARIANT

<222> (2)..(2)

<223> /置換=「Tyr」或「Ala」或「Val」

<220>

<221> VARIANT

<222> (3)..(3)

<223> /置換=「Gly」

<220>

<221> VARIANT

<222> (4)..(4)

<223> /置換=「Leu」或「Arg」或「His」或「Trp」或「Tyr」或「Met」或「Lys」或「Asp」或「Ala」或「Glu」或「Asn」或「Val」或「Ser」或「Phe」或「Pro」

<220>

<221> VARIANT

<222> (5)..(5)

<223> /置換=「Gln」或「Pro」

<220>

<221> VARIANT

<222> (6)..(6)

<223> /置換=「Ala」

<220>

<221> VARIANT

<222> (7)..(7)

<223> /置換=「Ile」或「Thr」或「Arg」或「Gly」

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (1)..(7)

<223> /注釋=「序列中所出示之變體殘基針對彼等在變體位置所註解者無優先性」

<400> 3856

<210> 3857

<211> 10

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<220>

<221> VARIANT

<222> (1)..(1)

<223> /置換=「Lys」

<220>

<221> VARIANT

<222> (2)..(2)

<223> /置換=「Pro」或「Gln」或「His」

<220>

<221> VARIANT

<222> (4)..(4)

<223> /置換=「Gly」

<220>

<221> VARIANT

<222> (5)..(5)

<223> /置換=「Leu」或「Val」或「Glu」或「Thr」或「Ser」或「Gln」或「Arg」或「Asn」或「Lys」或「Gly」或「Ala」或「Cys」或「Phe」

<220>

<221> VARIANT

<222> (6)..(6)

<223> /置換=「Phe」或「Asp」或「Glu」或「Thr」或「Ile」或「Tyr」或「Cys」或「Val」或「Ser」或「Arg」或「Ala」或「Leu」或「Gly」或「His」或「Lys」

<220>

<221> VARIANT

<222> (7)..(7)

<223> /置換=「Thr」或「Ser」或「Val」或「Asp」或「Arg」或「Glu」或「Met」或「Leu」或「Pro」或「Phe」或「Asn」或「Lys」

<220>

<221> VARIANT

<222> (8)..(8)

<223> /置換=「Asn」或「Pro」或「Ala」或「Tyr」或「Gly」或「His」或「Glu」或「Val」或「Leu」或「Gln」或「Thr」

<220>

<221> VARIANT

<222> (9)..(9)

<223> /置換=「Val」或「Leu」或「Gly」或「Thr」或「Ser」或「Asn」或「Phe」或「Ala」或「His」或「Arg」或「Gln」

<220>

<221> VARIANT

<222> (10)..(10)

<223> /置換=「Thr」

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (1)..(10)

<223> /注釋=「序列中所出示之變體殘基針對彼等在變體位置所註解者無優先性」

<400> 3857

<210> 3858

<211> 10

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 3858

<210> 3859

<211> 17

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 3859

<210> 3860

<211> 14

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 3860

<210> 3861

<211> 11

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 3861

<210> 3862

<211> 7

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

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<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 3862

<210> 3863

<211> 9

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

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<400> 3863

<210> 3864

<211> 10

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 3864

<210> 3865

<211> 17

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 3865

<210> 3866

<211> 14

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 3866

<210> 3867

<211> 11

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 3867

<210> 3868

<211> 7

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 3868

<210> 3869

<211> 9

<212> PRT

<213> 人工序列

<220>

<221> source

<223> /注釋=「人工序列之描述：合成肽」

<400> 3869

<210> 3870

<211> 12

<212> PRT

<213> 人工序列

<222>

<221> source

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<212> PRT

<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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<213> 人工序列

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Claims (126)

1. 一種結合蛋白，其包含第一及第二多肽鏈，該等多肽鏈各自獨立地包含VD1-(X1)n-VD2-C-X2，其中VD1係第一可變結構域；VD2係第二可變結構域；C係恆定結構域；X1係連接體；X2係Fc區；且n係0或1，其中該等第一及第二多肽鏈上之該等VD1結構域形成第一功能性靶結合位點，且該等第一及第二多肽鏈上之該等VD2結構域形成第二功能性靶結合位點，其中該結合蛋白能夠結合VEGF，其中形成VEGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含：(i)CDR-H1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係G；X₂ 係Y；X₃ 係T；X₄ 係F；X₅ 係T、Q、D、E、N、A、G、H、K、M、L、R、I、Y或V；X₆ 係N、S、K、Y、T、M、G、A、I、L、E、P、Q或F；X₇ 係Y； X₈ 係G、S、D、K、C、V、E、L、W、P、Y、M、N或T；X₉ 係M；且X₁₀ 係Y；(ii)CDR-H2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ -X₁₃ -X₁₄ -X₁₅ -X₁₆ -X₁₇ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係W；X₂ 係I；X₃ 係N；X₄ 係T；X₅ 係E、Y、L、V、W、A、Q、H、G、K、N、M、T或P；X₆ 係T；X₇ 係G；X₈ 係K、N、D、T、P、W、Y、V、S、M、A、I、G、R或L；X₉ 係P；X₁₀ 係T、I、M、K、A、N、P、L、V、W、D、Y、G或E；X₁₁ 係Y；X₁₂ 係A；X₁₃ 係D、Y或H；X₁₄ 係D；X₁₅ 係F；X₁₆ 係K或N；且X₁₇ 係G； (iii)CDR-H3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ -X₁₃ -X₁₄ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係T、Y、G、I、S、K、N、P、L、W、M、F、R或Q；X₂ 係N、H、I、T、D、F、L、E、V、Y、A、G、W、Q或R；X₃ 係Y；X₄ 係Y；X₅ 係Y；X₆ 係R、S、N、E、M、L、T、W、Q、G、I、A、C或V；X₇ 係S、N、T、K、M、Y、C、I、F、L、D、W、X或V；X₈ 係Y；X₉ 係I、L、N、T、V、A、R、F、D或S；X₁₀ 係F；X₁₁ 係Y；X₁₂ 係F；X₁₃ 係D；且X₁₄ 係Y；(iv)CDR-L1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係R；X₂ 係A；X₃ 係S；X₄ 係E； X₅ 係S；X₆ 係V；X₇ 係S、N、D、T、R、H、E、I、L、Q、C、M、Y、K或V；X₈ 係T、S、R、A、E、D、M、P、Y、I、W或F；X₉ 係H、A、D、C、P、R、Y、L、Q或K；X₁₀ 係M；且X₁₁ 係H、A或P；(v)CDR-L2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ (SEQ ID NO：>>)，其中；X₁ 係G、W、V、I、E、S或D；X₂ 係A；X₃ 係S；X₄ 係N、H、Y、M、T、F、V、R、Q、A、S、E、G、C、D或P；X₅ 係L；X₆ 係E；且X₇ 係S或Y；及(vi)CDR-L3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係Q；X₂ 係Q；X₃ 係S、C、G、I、W、R、N、A、Y、K、Q或F；X₄ 係W、C、L、G、E、S；X₅ 係N、I、T、D、G、M、S、H、A、R、V、L、F、K 或Q；X₆ 係D、N、Y、A、L、M、P、G、H、F或K；X₇ 係P；X₈ 係F、M、G、Y、A、W、S、V、C或P；且X₉ 係T。
2. 如請求項1之結合蛋白，其中該結合蛋白亦能夠結合PDGF。
3. 如請求項2之結合蛋白，其中形成PDGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含：(i)CDR-H1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係G；X₂ 係F；X₃ 係S、I或R；X₄ 係L；X₅ 係S、Y、A、D、T、M、R、L、C、F、W或P；X₆ 係T；X₇ 係Y或S；X₈ 係G或E；X₉ 係M或V；X₁₀ 係G、S或R；X₁₁ 係V或I；且X₁₂ 係G、D、L、A、C、V、Y、R、T、E或S；(ii)CDR-H2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ -X₁₃ -X₁₄ -X₁₅ -X₁₆ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係N或L；X₂ 係I； X₃ 係W、D、C或G；X₄ 係W或C；X₅ 係D、Y、N、H、V、E、I、P、A、C或G；X₆ 係D、G、N或H；X₇ 係D、E、G、V、A、H、Y、N、Q、S或L；X₈ 係K、E、T、I、Q、V、N、R、Y、L、M或C；X₉ 係Y、H、C、D、N、S、A、F或G；X₁₀ 係Y；X₁₁ 係N或S；X₁₂ 係P、L或T；X₁₃ 係S；X₁₄ 係L；X₁₅ 係K或N；且X₁₆ 係N、S或T；(iii)CDR-H3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係I、Y、N、L、M、V、R、K、F、C、T或E；X₂ 係E、Q、V、K、Y、L、D、G、A、M、R或S；X₃ 係S、T、A、Y、W、P、L、V、E、K、F或C；X₄ 係I、G、S、M、V、L、F、N、D、H、Y、T、R、Q、K、E或P；X₅ 係G、W、P、F、C、Y、A、E、L、V、S、D或R；X₆ 係T、P、W、R、I、F、A、M、Y、S、L、G、D、K、V、N或E；X₇ 係T、N、S、K、R、M、A、E、I、V、L、W、P或Q；X₈ 係Y； X₉ 係S、E、D、Y、A、C、N、M、W、T、Q、G、I、L或P；X₁₀ 係F；X₁₁ 係D或Y；且X₁₂ 係Y；(iv)CDR CDR-L1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係E、R或K；X₂ 係R、A或E；X₃ 係S或Y；X₄ 係S；X₅ 係G、C、V或S；X₆ 係D、S或Y；X₇ 係I、N、T或M；X₈ 係G、W、Y、S、M、H、D、R、E、N、C、A、L、V、F、T或Q；X₉ 係D、Y、Q、N、H、G、E、S、K、F、R、L、C、A或P；X₁₀ 係S、T、Y、M、K、A、C、F、L、E、W、D、P或G；且X₁₁ 係Y、F、L、R、H、N、C、A、D、S或T；(v)CDR-L2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係I或M；X₂ 係Y或H；X₃ 係A、G、S、W、T、L、V、F、N、P、E或D； X₄ 係D、Y、A或V；X₅ 係D或G；X₆ 係Q、L、R、H、W、Y、M、K、D、A、E、N、V、S、F或P；且X₇ 係R、Q或P；及(vi)CDR-L3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係Y；X₂ 係C或R；X₃ 係Q或K；X₄ 係S、P、Q或H；X₅ 係Y；X₆ 係D或G；X₇ 係I、L、V、E、T、S、Q、R、N、K、G或A；X₈ 係N、F、D、E、T、I、Y、C、V、S、R或A；且X₉ 係I、T、S、V、D、R、E、M、L、P、F、N。
4. 如請求項1至3中任一項之結合蛋白，其進一步包含人類框架序列。
5. 一種結合蛋白，其包含第一及第二多肽鏈，該等多肽鏈各自獨立地包含VD1-(X1)n-VD2-C-X2，其中VD1係第一可變結構域；VD2係第二可變結構域；C係恆定結構域；X1係連接體；X2係Fc區；且 n係0或1，其中該等第一及第二多肽鏈上之該等VD1結構域形成第一功能性靶結合位點，且該等第一及第二多肽鏈上之該等VD2結構域形成第二功能性靶結合位點，其中該結合蛋白能夠結合PDGF，其中形成PDGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含：(i)CDR-H1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係G；X₂ 係F；X₃ 係S、I或R；X₄ 係L；X₅ 係S、Y、A、D、T、M、R、L、C、F、W或P；X₆ 係T；X₇ 係Y或S；X₈ 係G或E；X₉ 係M或V；X₁₀ 係G、S或R；X₁₁ 係V或I；且X₁₂ 係G、D、L、A、C、V、Y、R、T、E或S；(ii)CDR-H2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ -X₁₃ -X₁₄ -X₁₅ -X₁₆ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係N或L；X₂ 係I；X₃ 係W、D、C或G；X₄ 係W或C； X₅ 係D、Y、N、H、V、E、I、P、A、C或G；X₆ 係D、G、N或H；X₇ 係D、E、G、V、A、H、Y、N、Q、S或L；X₈ 係K、E、T、I、Q、V、N、R、Y、L、M或C；X₉ 係Y、H、C、D、N、S、A、F或G；X₁₀ 係Y；X₁₁ 係N或S；X₁₂ 係P、L或T；X₁₃ 係S；X₁₄ 係L；X₁₅ 係K或N；且X₁₆ 係N、S或T；(iii)CDR-H3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係I、Y、N、L、M、V、R、K、F、C、T或E；X₂ 係E、Q、V、K、Y、L、D、G、A、M、R或S；X₃ 係S、T、A、Y、W、P、L、V、E、K、F或C；X₄ 係I、G、S、M、V、L、F、N、D、H、Y、T、R、Q、K、E或P；X₅ 係G、W、P、F、C、Y、A、E、L、V、S、D或R；X₆ 係T、P、W、R、I、F、A、M、Y、S、L、G、D、K、V、N或E；X₇ 係T、N、S、K、R、M、A、E、I、V、L、W、P或Q；X₈ 係Y；X₉ 係S、E、D、Y、A、C、N、M、W、T、Q、G、I、L 或P；X₁₀ 係F；X₁₁ 係D或Y；且X₁₂ 係Y；(iv)CDR CDR-L1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係E、R或K；X₂ 係R、A或E；X₃ 係S或Y；X₄ 係S；X₅ 係G、C、V或S；X₆ 係D、S或Y；X₇ 係I、N、T或M；X₈ 係G、W、Y、S、M、H、D、R、E、N、C、A、L、V、F、T或Q；X₉ 係D、Y、Q、N、H、G、E、S、K、F、R、L、C、A或P；X₁₀ 係S、T、Y、M、K、A、C、F、L、E、W、D、P或G；且X₁₁ 係Y、F、L、R、H、N、C、A、D、S或T；(v)CDR-L2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係I或M；X₂ 係Y或H；X₃ 係A、G、S、W、T、L、V、F、N、P、E或D；X₄ 係D、Y、A或V； X₅ 係D或G；X₆ 係Q、L、R、H、W、Y、M、K、D、A、E、N、V、S、F或P；且X₇ 係R、Q或P；及(vi)CDR-L3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係Y；X₂ 係C或R；X₃ 係Q或K；X₄ 係S、P、Q或H；X₅ 係Y；X₆ 係D或G；X₇ 係I、L、V、E、T、S、Q、R、N、K、G或A；X₈ 係N、F、D、E、T、I、Y、C、V、S、R或A；且X₉ 係I、T、S、V、D、R、E、M、L、P、F、N。
6. 如請求項5之結合蛋白，其中該結合蛋白亦能夠結合VEGF。
7. 如請求項6之結合蛋白，其中形成VEGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含：(i)CDR-H1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係G；X₂ 係Y；X₃ 係T；X₄ 係F；X₅ 係T、Q、D、E、N、A、G、H、K、M、L、R、I、Y或 V；X₆ 係N、S、K、Y、T、M、G、A、I、L、E、P、Q或F；X₇ 係Y；X₈ 係G、S、D、K、C、V、E、L、W、P、Y、M、N或T；X₉ 係M；且X₁₀ 係Y；(ii)CDR-H2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ -X₁₃ -X₁₄ -X₁₅ -X₁₆ -X₁₇ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係W；X₂ 係I；X₃ 係N；X₄ 係T；X₅ 係E、Y、L、V、W、A、Q、H、G、K、N、M、T或P；X₆ 係T；X₇ 係G；X₈ 係K、N、D、T、P、W、Y、V、S、M、A、I、G、R或L；X₉ 係P；X₁₀ 係T、I、M、K、A、N、P、L、V、W、D、Y、G或E；X₁₁ 係Y；X₁₂ 係A；X₁₃ 係D、Y或H；X₁₄ 係D；X₁₅ 係F；X₁₆ 係K或N；且X₁₇ 係G； (iii)CDR-H3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ -X₁₃ -X₁₄ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係T、Y、G、I、S、K、N、P、L、W、M、F、R或Q；X₂ 係N、H、I、T、D、F、L、E、V、Y、A、G、W、Q或R；X₃ 係Y；X₄ 係Y；X₅ 係Y；X₆ 係R、S、N、E、M、L、T、W、Q、G、I、A、C或V；X₇ 係S、N、T、K、M、Y、C、I、F、L、D、W、X或V；X₈ 係Y；X₉ 係I、L、N、T、V、A、R、F、D或S；X₁₀ 係F；X₁₁ 係Y；X₁₂ 係F；X₁₃ 係D；且X₁₄ 係Y；(iv)CDR-L1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係R；X₂ 係A；X₃ 係S；X₄ 係E；X₅ 係S；X₆ 係V；X₇ 係S、N、D、T、R、H、E、I、L、Q、C、M、Y、K或 V；X₈ 係T、S、R、A、E、D、M、P、Y、I、W或F；X₉ 係H、A、D、C、P、R、Y、L、Q或K；X₁₀ 係M；且X₁₁ 係H、A或P；(v)CDR-L2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ (SEQ ID NO：>>)，其中；X₁ 係G、W、V、I、E、S或D；X₂ 係A；X₃ 係S；X₄ 係N、H、Y、M、T、F、V、R、Q、A、S、E、G、C、D或P；X₅ 係L；X₆ 係E；且X₇ 係S或Y；及(vi)CDR-L3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係Q；X₂ 係Q；X₃ 係S、C、G、I、W、R、N、A、Y、K、Q或F；X₄ 係W、C、L、G、E、S；X₅ 係N、I、T、D、G、M、S、H、A、R、V、L、F、K或Q；X₆ 係D、N、Y、A、L、M、P、G、H、F或K；X₇ 係P； X₈ 係F、M、G、Y、A、W、S、V、C或P；且X₉ 係T。
8. 如請求項5至7中任一項之結合蛋白，其進一步包含人類框架序列。
9. 一種結合蛋白，其包含第一及第二多肽鏈，該等多肽鏈各自獨立地包含VD1-(X1)n-VD2-C-X2，其中VD1係第一可變結構域；VD2係第二可變結構域；C係恆定結構域；X1係連接體；X2係Fc區；且n係0或1，其中該等第一及第二多肽鏈上之該等VD1結構域形成第一功能性靶結合位點，且該等第一及第二多肽鏈上之該等VD2結構域形成第二功能性靶結合位點，其中該結合蛋白能夠結合VEGF，其中形成VEGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含選自表A、27或38至42中所列示CDR組中之任一者的重鏈CDR 1-3與配對輕鏈CDR 1-3之CDR組。
10. 如請求項9之結合蛋白，其中形成VEGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含選自表A、27或38至42中所列示重鏈與配對輕鏈中之任一者的重鏈與配對輕鏈。
11. 如請求項9或10之結合蛋白，其中該結合蛋白亦能夠結合PDGF。
12. 如請求項9之結合蛋白，其中形成PDGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含選自表A、28或46至50中所列示CDR組中之任一者的重鏈CDR 1-3與配對輕鏈CDR 1-3之CDR組。
13. 如請求項9或10之結合蛋白，其中形成PDGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含選自表A、28或46至50中所列示重鏈與配對輕鏈中之任一者的重鏈與配對輕鏈。
14. 一種結合蛋白，其包含第一及第二多肽鏈，該等多肽鏈各自獨立地包含VD1-(X1)n-VD2-C-X2，其中VD1係第一可變結構域；VD2係第二可變結構域；C係恆定結構域；X1係連接體；X2係Fc區；且n係0或1，其中該等第一及第二多肽鏈上之該等VD1結構域形成第一功能性靶結合位點，且該等第一及第二多肽鏈上之該等VD2結構域形成第二功能性靶結合位點，其中該結合蛋白能夠結合PDGF，其中形成PDGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含選自表A、28或46至50中所列示CDR組中之任一者的重鏈CDR 1-3與配對輕鏈CDR 1-3之CDR組。
15. 如請求項14之結合蛋白，其中形成PDGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含選自表A、28或46至50中所列示重鏈與配對輕鏈中之任一者的重鏈與配對輕鏈。
16. 如請求項14或15之結合蛋白，其中該結合蛋白亦能夠結合VEGF。
17. 如請求項14之結合蛋白，其中形成VEGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含選自表A、27或38至42中所列示CDR組中之任一者的重鏈CDR 1-3與配對輕鏈CDR 1-3之CDR組。
18. 如請求項14或15之結合蛋白，其中形成VEGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含選自表A、27或38至42中所列示重鏈與配對輕鏈中之任一者的重鏈與配對輕鏈。
19. 一種結合蛋白，其包含第一及第二多肽鏈，該等多肽鏈各自獨立地包含VD1-(X1)n-VD2-C-X2，其中VD1係第一可變結構域；VD2係第二可變結構域；C係恆定結構域；X1係連接體；X2係Fc區；且n係0或1，其中該等第一及第二多肽鏈上之該等VD1結構域形成第一功能性靶結合位點，且該等第一及第二多肽鏈上之該等VD2結構域形成第二功能性靶結合位點，其中該結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，其中a.形成VEGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含：SEQ ID NO：17之CDR 1-3及SEQ ID NO：18之CDR-1-3，SEQ ID NO：19之CDR 1-3及SEQ ID NO：20之CDR-1-3，SEQ ID NO：21之CDR 1-3及SEQ ID NO：22之CDR-1-3，SEQ ID NO：23之CDR 1-3及SEQ ID NO：24之CDR-1-3，SEQ ID NO：25之CDR 1-3及SEQ ID NO：26之CDR-1-3，SEQ ID NO：27之CDR 1-3及SEQ ID NO：28之CDR-1-3，SEQ ID NO：29之CDR 1-3及SEQ ID NO：30之CDR-1-3，SEQ ID NO：31之CDR 1-3及SEQ ID NO：32之CDR-1-3，SEQ ID NO：33之CDR 1-3及SEQ ID NO：34之CDR-1-3，SEQ ID NO：35之CDR 1-3及SEQ ID NO：36之CDR-1-3， SEQ ID NO：37之CDR 1-3及SEQ ID NO：38之CDR-1-3，SEQ ID NO：39之CDR 1-3及SEQ ID NO：40之CDR-1-3，SEQ ID NO：41之CDR 1-3及SEQ ID NO：42之CDR-1-3，或SEQ ID NO：43之CDR 1-3及SEQ ID NO：44之CDR-1-3，及b.形成PDGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含：SEQ ID NO：1之CDR 1-3及SEQ ID NO：2之CDR-1-3，SEQ ID NO：3之CDR 1-3及SEQ ID NO：4之CDR-1-3，SEQ ID NO：5之CDR 1-3及SEQ ID NO：6之CDR-1-3，SEQ ID NO：7之CDR 1-3及SEQ ID NO：8之CDR-1-3，SEQ ID NO：9之CDR 1-3及SEQ ID NO：10之CDR-1-3，SEQ ID NO：11之CDR 1-3及SEQ ID NO：12之CDR-1-3，SEQ ID NO：13之CDR 1-3及SEQ ID NO：14之CDR-1-3，SEQ ID NO：15之CDR 1-3及SEQ ID NO：16之CDR-1-3，或SEQ ID NO：211之CDR 1-3及SEQ ID NO：212之CDR-1-3。
20. 一種結合蛋白，其包含第一及第二多肽鏈，該等多肽鏈各自獨立地包含VD1-(X1)n-VD2-C-X2，其中VD1係第一可變結構域；VD2係第二可變結構域；C係恆定結構域；X1係連接體；X2係Fc區；且n係0或1，其中該等第一及第二多肽鏈上之該等VD1結構域形成第一功能性靶結合位點，且該等第一及第二多肽鏈上之該等VD2結構域形成第二功能性靶結合位點，且其中該結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，其中 a.形成VEGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含選自由SEQ ID NO：17-44組成之群之序列，及b.形成PDGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含選自由SEQ ID NO：1-16、211及212組成之群之序列。
21. 如請求項19至20中任一項之結合蛋白，其中：a.形成VEGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含：SEQ ID NO：17及SEQ ID NO：18，SEQ ID NO：19及SEQ ID NO：20，SEQ ID NO：21及SEQ ID NO：22，SEQ ID NO：23及SEQ ID NO：24，SEQ ID NO：25及SEQ ID NO：26，SEQ ID NO：27及SEQ ID NO：28，SEQ ID NO：29及SEQ ID NO：30，SEQ ID NO：31及SEQ ID NO：32，SEQ ID NO：33及SEQ ID NO：34，SEQ ID NO：35及SEQ ID NO：36，SEQ ID NO：37及SEQ ID NO：38，SEQ ID NO：39及SEQ ID NO：40，SEQ ID NO：41及SEQ ID NO：42，或SEQ ID NO：43及SEQ ID NO：44，及b.形成PDGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含：SEQ ID NO：1及SEQ ID NO：2，SEQ ID NO：3及SEQ ID NO：4，SEQ ID NO：5及SEQ ID NO：6，SEQ ID NO：7及SEQ ID NO：8，SEQ ID NO：9及SEQ ID NO：10， SEQ ID NO：11及SEQ ID NO：12，SEQ ID NO：13及SEQ ID NO：14，SEQ ID NO：15及SEQ ID NO：16，或SEQ ID NO：211及SEQ ID NO：212。
22. 如請求項1至21中任一項之結合蛋白，其中該第一多肽鏈包含第一VD1-(X1)n-VD2-C-X2，其中VD1係第一重鏈可變結構域；VD2係第二重鏈可變結構域；C係重鏈恆定結構域；X1係連接體；X2係Fc；n係0或1，且其中該第二多肽鏈包含第二VD1-(X1)n-VD2-C，其中VD1係第一輕鏈可變結構域；VD2係第二輕鏈可變結構域；C係輕鏈恆定結構域；X1係連接體；n係0或1；且該第二多肽鏈不包含Fc，其中該等第一及第二多肽鏈上之該等VD1結構域形成第一功能性靶結合位點，且該等第一及第二多肽鏈上之該等VD2結構域形成第二功能性靶結合位點。
23. 如請求項1至22中任一項之結合蛋白，其中該等第一及第二多肽鏈上之該等X1連接體獨立地包含表55中所列示序列中之任一者或多者。
24. 如請求項19至22中任一項之結合蛋白，其中該結合蛋白能夠結 合VEGF及PDGF，且其中該結合蛋白包含以下各項中之任一者：PR-1563988(包含SEQ ID NO：45及46)，PR-1563990(包含SEQ ID NO：47及48)，PR-1563998(包含SEQ ID NO：49及50)，PR-1564009(包含SEQ ID NO：51及52)，PR-1564010(包含SEQ ID NO：53及54)，PR-1564011(包含SEQ ID NO：55及56)，PR-1564012(包含SEQ ID NO：57及58)，PR-1564013(包含SEQ ID NO：59及60)，PR-1564896(包含SEQ ID NO：209及65)，PR-1565031(包含SEQ ID NO：76及77)，PR-1565032(包含SEQ ID NO：78及79)，PR-1565035(包含SEQ ID NO：80及81)，PR-1572102(包含SEQ ID NO：88及89)，PR-1572103(包含SEQ ID NO：90及91)，PR-1572104(包含SEQ ID NO：92及93)，PR-1572105(包含SEQ ID NO：94及95)，PR-1572106(包含SEQ ID NO：96及97)，PR-1575573(包含SEQ ID NO：210及98)，PR-1575832(包含SEQ ID NO：99及100)，PR-1575834(包含SEQ ID NO：101及102)，PR-1575835(包含SEQ ID NO：103及104)，PR-1577165(包含SEQ ID NO：105及106)，PR-1577166(包含SEQ ID NO：107及108)，PR-1577547(包含SEQ ID NO：109及110)， PR-1577548(包含SEQ ID NO：111及112)，PR-1577550(包含SEQ ID NO：113及114)，PR-1578137(包含SEQ ID NO：116及117)，PR-1610560(包含SEQ ID NO：129及130)，PR-1610561(包含SEQ ID NO：131及132)，PR-1610562(包含SEQ ID NO：133及134)，PR-1610563(包含SEQ ID NO：135及136)，PR-1611291(包含SEQ ID NO：139及140)，PR-1611292(包含SEQ ID NO：141及142)，PR-1612489(包含SEQ ID NO：161及162)，PR-1612491(包含SEQ ID NO：163及164)，PR-1612492(包含SEQ ID NO：165及166)，PR-1612495(包含SEQ ID NO：171及172)，PR-1612496(包含SEQ ID NO：173及174)，PR-1612499(包含SEQ ID NO：177及178)，PR-1612500(包含SEQ ID NO：179及180)，PR-1612501(包含SEQ ID NO：181及182)，PR-1612502(包含SEQ ID NO：183及184)，PR-1613183(包含SEQ ID NO：185及186)，PR-1613184(包含SEQ ID NO：187及188)，PR-1613185(包含SEQ ID NO：189及190)，PR-1613190(包含SEQ ID NO：199及200)，PR-1565040(包含SEQ ID NO：209及210)，PR-1565042(包含SEQ ID NO：XX及YY)，PR-1565044(包含SEQ ID NO：213及214)，PR-1565051(包含SEQ ID NO：215及216)， PR-1565083(包含SEQ ID NO：217及218)，PR-1565084(包含SEQ ID NO：219及220)，PR-1565085(包含SEQ ID NO：221及222)，PR-1565086(包含SEQ ID NO：223及224)，PR-1571821(包含SEQ ID NO：225及226)，PR-1571823(包含SEQ ID NO：227及228)，PR-1575521(包含SEQ ID NO：229及230)，PR-1571824(包含SEQ ID NO：231及232)，PR-1571825(包含SEQ ID NO：233及234)，PR-1571826(包含SEQ ID NO：235及236)，PR-1571827(包含SEQ ID NO：237及238)，PR-1571828(包含SEQ ID NO：239及240)，PR-1571830(包含SEQ ID NO：241及242)，PR-1571831(包含SEQ ID NO：243及244)，PR-1571832(包含SEQ ID NO：245及246)，PR-1571836(包含SEQ ID NO：247及248)，PR-1577053(包含SEQ ID NO：249及250)，或PR-1577056(包含SEQ ID NO：251及252)。
25. 如請求項19至24中任一項之結合蛋白，其中：(i)該結合蛋白能夠以至多約1.5×10^-11 M之K_D 結合VEGF，如藉由表面電漿子共振所量測，或能夠以至多約0.213nM之IC50抑制人類VEGF，如在VEGF中和分析中所量測，及/或(ii)該結合蛋白能夠以至多約2.1×10^-10 M之K_D 結合PDGF，如藉由表面電漿子共振所量測，或能夠以至多約0.035nM之IC50抑制PDGF，如在PDGF中和分析中所量測。
26. 如請求項1至25中任一項之結合蛋白，其中該Fc區係變體序列Fc 區。
27. 如請求項1至26中任一項之結合蛋白，其中該結合蛋白包含：a)該第一多肽鏈上之重鏈恆定區，其包含藉由一或多個胺基酸變化修飾之人類IgG1重鏈序列，其中該等變化包含在位置234及235處用丙胺酸取代白胺酸，且視情況亦包含在位置435處用丙胺酸取代組胺酸，其中該等胺基酸位置係使用EU索引編號來編號；及(b)該第二多肽鏈上之輕鏈恆定區，其包含人類κ輕鏈恆定區序列。
28. 如請求項19之結合蛋白，其中該結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，其中a.形成VEGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含：SEQ ID NO：35之CDR 1-3及SEQ ID NO：36之CDR-1-3，及b.形成PDGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含：SEQ ID NO：15之CDR 1-3及SEQ ID NO：16之CDR 1-3。
29. 如請求項28之結合蛋白，其中該結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，其中a.形成VEGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含：SEQ ID NO：35及SEQ ID NO：36，及b.形成PDGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含：SEQ ID NO：15及SEQ ID NO：16。
30. 如請求項28或29之結合蛋白，其中該結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，且其中該結合蛋白包含PR-1610561(包含SEQ ID NO：131及132)。
31. 如請求項28至30中任一項之結合蛋白，其中該結合蛋白包含：a)該第一多肽鏈上之重鏈恆定區，其包含藉由一或多個胺基 酸變化修飾之人類IgG1重鏈序列，其中該等變化包含在位置234及235處用丙胺酸取代白胺酸，且視情況亦包含在位置435處用丙胺酸取代組胺酸，其中該等胺基酸位置係使用EU索引編號來編號；及(b)該第二多肽鏈上之輕鏈恆定區，其包含人類κ輕鏈恆定區序列。
32. 如請求項28至31中任一項之結合蛋白，其中該結合蛋白能夠結合：(i)VEGF且K_D 為至多約1.8×10^-12 M，如藉由表面電漿子共振所量測，或能夠抑制人類VEGF且在VEGF中和分析中所量測之IC50為至多約0.097nM，及/或(ii)PDGF且K_D 為至多約4.5×10^-13 M，如藉由表面電漿子共振所量測，或能夠抑制PDGF且IC50為至多約0.032nM，如在PDGF中和分析中所量測。
33. 如請求項19之結合蛋白，其中該結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，其中a.形成VEGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含：SEQ ID NO：17之CDR 1-3及SEQ ID NO：18之CDR-1-3，及b.形成PDGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含：SEQ ID NO：1之CDR 1-3及SEQ ID NO：2之CDR-1-3。
34. 如請求項33之結合蛋白，其中該結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，其中a.形成VEGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含：SEQ ID NO：17及SEQ ID NO：18，及b.形成PDGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含：SEQ ID NO：1及SEQ ID NO：2。
35. 如請求項33或34之結合蛋白，其中該結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，且其中該結合蛋白包含PR-1572102(包含SEQ ID NO：88及89)。
36. 如請求項33至35中任一項之結合蛋白，其中該結合蛋白包含：a)該第一多肽鏈上之重鏈恆定區，其包含藉由一或多個胺基酸變化修飾之人類IgG1重鏈序列，其中該等變化包含在位置234及235處用丙胺酸取代白胺酸，且視情況亦包含在位置435處用丙胺酸取代組胺酸，其中該等胺基酸位置係使用EU索引編號來編號；及(b)該第二多肽鏈上之輕鏈恆定區，其包含人類κ輕鏈恆定區序列。
37. 如請求項33至36中任一項之結合蛋白，其中該結合蛋白能夠結合：(i)VEGF且K_D 為至多約1.3×10^-11 M，如藉由表面電漿子共振所量測，或能夠抑制人類VEGF且在VEGF中和分析中所量測之IC50為至多約0.182nM，及/或(ii)PDGF且K_D 為至多約1.3×10^-11 M，如藉由表面電漿子共振所量測，或能夠抑制PDGF且IC50為至多約0.139nM，如在PDGF中和分析中所量測。
38. 如請求項33或34之結合蛋白，其中該結合蛋白能夠結合VEGF及PDGF，且其中該結合蛋白包含PR-1572105(包含SEQ ID NO：94及95)。
39. 如請求項38之結合蛋白，其中該結合蛋白包含：a)該第一多肽鏈上之重鏈恆定區，其包含藉由一或多個胺基酸變化修飾之人類IgG1重鏈序列，其中該等變化包含在位置234及235處用丙胺酸取代白胺酸，且視情況亦包含在位置435處用 丙胺酸取代組胺酸，其中該等胺基酸位置係使用EU索引編號來編號；及(b)該第二多肽鏈上之輕鏈恆定區，其包含人類κ輕鏈恆定區序列。
40. 如請求項33至34或38至39中任一項之結合蛋白，其中該結合蛋白能夠結合：(i)VEGF且K_D 為至多約1.1×10^-11 M，如藉由表面電漿子共振所量測，或能夠抑制人類VEGF且在VEGF中和分析中所量測之IC50為至多約0.139nM，及/或(ii)PDGF且K_D 為至多約1.3×10^-11 M，如藉由表面電漿子共振所量測，或能夠抑制PDGF且IC50為至多約0.096nM，如在PDGF中和分析中所量測。
41. 如請求項1至40中任一項之結合蛋白，其包含兩條第一多肽鏈及兩條第二多肽鏈以及四個功能性靶結合位點。
42. 如請求項1至41中任一項之結合蛋白，其中X₁ 不為CH1或CL。
43. 如請求項1至42中任一項之結合蛋白，其中該Fc區係IgG1、IgG2、IgG3、IgG4、IgA、IgM、IgE或IgD或其變體之Fc區。
44. 如請求項1至43中任一項之結合蛋白，其中該結合蛋白係結晶結合蛋白。
45. 一種結合蛋白偶聯物，其包含如請求項1至44中任一項之結合蛋白，該結合蛋白偶聯物進一步包含免疫黏附分子、顯影劑、治療劑或細胞毒性劑。
46. 如請求項45之結合蛋白偶聯物，其中該顯影劑係放射標記、酶、螢光標記、發光標記、生物發光標記、磁性標記或生物素。
47. 如請求項46之結合蛋白偶聯物，其中該放射標記係³ H、¹⁴ C、³⁵ S、⁹⁰ Y、⁹⁹ Tc、¹¹¹ In、¹²⁵ I、¹³¹ I、¹⁷⁷ Lu、¹⁶⁶ Ho及¹⁵³ Sm。
48. 如請求項45之結合蛋白偶聯物，其中該治療或細胞毒性劑係抗代謝物、烷基化劑、抗生素、生長因子、細胞介素、抗血管生成劑、抗有絲分裂劑、蒽環、毒素或細胞凋亡劑。
49. 一種經分離核酸，其編碼如請求項1至44中任一項之結合蛋白胺基酸序列。
50. 一種載體，其包含如請求項49之經分離核酸。
51. 如請求項50之載體，其中該載體包含pcDNA、pTT、pTT3、pEFBOS、pBV、pJV、pcDNA3.1 TOPO、pEF6、pHybE、TOPO或pBJ。
52. 一種宿主細胞，其包含如請求項50或51之載體。
53. 如請求項52之宿主細胞，其中該宿主細胞係原核細胞、大腸桿菌(Escherichia coli )、真核細胞、原生生物細胞、動物細胞、植物細胞、真菌細胞、酵母細胞、Sf9細胞、哺乳動物細胞、禽類細胞、昆蟲細胞、CHO細胞或COS細胞。
54. 一種產生結合蛋白之方法，其包含在足以產生該結合蛋白之條件下在培養基中培養如請求項52或53之宿主細胞。
55. 一種醫藥組合物，其包含如請求項1至44中任一項之結合蛋白及醫藥上可接受之載劑。
56. 如請求項55之醫藥組合物，其進一步包含至少一種其他治療劑。
57. 如請求項56之醫藥組合物，其中該其他治療劑係顯影劑、細胞毒素劑、血管生成抑制劑、激酶抑制劑、共刺激分子阻斷劑、黏附分子阻斷劑、抗細胞介素抗體或其功能片段、胺甲喋呤(methotrexate)、環孢素、雷帕黴素(rapamycin)、FK506、可檢測標記或報導基因、TNF拮抗劑、抗風濕藥、肌肉鬆弛劑、麻醉 藥、非類固醇消炎藥(NSAID)、鎮痛藥、麻醉劑、鎮靜劑、局部麻醉劑、神經肌肉阻斷劑、抗微生物劑、抗牛皮癬藥、皮質類固醇、同化類固醇、促紅血球生成素、免疫劑、免疫球蛋白、免疫抑制劑、生長激素、激素替代藥物、放射性醫藥、抗抑鬱藥、抗精神病藥、刺激劑、氣喘藥劑、β激動劑、吸入性類固醇、腎上腺素或類似物、細胞介素或細胞介素拮抗劑。
58. 一種治療個體疾病或病症之方法，其係藉由向該個體投與如請求項1至44中任一項之結合蛋白來實施。
59. 如請求項58之方法，其中該病症係關節炎、骨關節炎、幼年型慢性關節炎、敗血性關節炎、萊姆關節炎(Lyme arthritis)、牛皮癬性關節炎、反應性關節炎、脊椎關節疾病、全身性紅斑狼瘡、克羅恩氏病(Crohn's disease)、潰瘍性結腸炎、發炎性腸病、胰島素依賴性糖尿病、甲狀腺炎、氣喘、過敏性疾病、牛皮癬、皮炎硬皮病、移植物抗宿主疾病、器官移植排斥、與器官移植相關之急性或慢性免疫疾病、結節病、動脈粥樣硬化、散播性血管內凝血、川崎病(Kawasaki's disease)、格雷氏病(Grave's disease)、腎病症候群、慢性疲勞症候群、華格納氏肉芽病(Wegener's granulomatosis)、亨諾-許蘭二氏紫癜(Henoch-Schoenlein purpurea)、腎之微觀血管炎、慢性活動性肝炎、眼色素層炎、敗血性休克、中毒性休克症候群、敗血症症候群、惡病質、傳染病、寄生蟲病、急性橫貫性脊髓炎、亨庭頓氏舞蹈症(Huntington's chorea)、帕金森氏病(Parkinson's disease)、阿茲海默氏病(Alzheimer's disease)、中風、原發性膽汁性肝硬化、溶血性貧血、惡性病、心臟衰竭、心肌梗塞、阿狄森氏病(Addison's disease)、散發性I型多腺缺陷症及II型多腺缺陷症、施密特氏症候群(Schmidt's syndrome)、成人(急性)呼吸窘迫症候 群、禿髪、斑禿、血清陰性關節病、關節病、賴特爾病(Reiter's disease)、牛皮癬性關節病、潰瘍性結腸炎性關節病、腸病性滑膜炎、衣原體、耶爾森菌(yersinia)及沙門桿菌屬(salmonella)相關之關節病、脊椎關節病、動脈粥樣硬化疾病/動脈硬化、特應性過敏症、自體免疫性大皰病、尋常天皰瘡、落葉型天皰瘡、類天皰瘡、線性IgA病、自體免疫性溶血性貧血、庫柏(Coombs)陽性溶血性貧血、後天性惡性貧血、幼年型惡性貧血、肌痛性腦炎/良性肌痛性腦脊髓炎(Royal Free Disease)、慢性黏膜皮膚念珠菌病、巨細胞動脈炎、原發性硬化性肝炎、隱原性自體免疫性肝炎、後天性免疫缺陷症候群、後天性免疫缺陷相關疾病、B型肝炎、C型肝炎、常見變異型免疫缺陷症(常見易變低伽瑪球蛋白血症)、擴張型心肌病、女性不育、卵巢功能衰竭、卵巢功能早衰、纖維化肺疾病、隱原性纖維化肺泡炎、發炎後間質性肺病、間質性肺炎、結締組織病相關之間質性肺病、混合結締組織病相關之肺病、全身性硬化症相關之間質性肺病、類風濕性關節炎相關之間質性肺病、全身性紅斑狼瘡相關之肺病、皮肌炎/多發性肌炎相關之肺病、休格倫氏病(Sjögren's disease)相關之肺病、強直性脊柱炎相關之肺病、血管炎瀰漫性肺病、含鐵血紅素沈積症相關之肺病、藥物誘發之間質性肺病、纖維化、輻射纖維化、閉塞性細支氣管炎、慢性嗜酸性球性肺炎、淋巴球性浸潤性肺病、感染後間質性肺病、痛風性關節炎、自體免疫性肝炎、1型自體免疫性肝炎(典型自體免疫或類狼瘡性肝炎)、2型自體免疫性肝炎(抗LKM抗體肝炎)、自體免疫調介之低血糖、患有黑棘皮症之B型胰島素抗性、副甲狀腺功能減退症、與器官移植相關之急性免疫疾病、與器官移植相關之慢性免疫疾病、骨關節病、原發性硬化性膽管炎、1型牛皮癬、2型牛皮 癬、特發性白血球減少症、自體免疫性嗜中性球減少症、NOS腎病、腎小球性腎炎、腎之微觀血管炎、萊姆病、盤狀紅斑狼瘡、特發性或NOS男性不育、精子自體免疫病、多發性硬化(所有亞型)、交感性眼炎、繼發於結締組織病之肺動脈高血壓、古巴士德氏症候群(Goodpasture's syndrome)、結節性多動脈炎之肺表現、急性風濕熱、類風濕性脊柱炎、斯提耳病(Still's disease)、全身性硬化症、休格倫氏症候群、高安氏症(Takayasu's disease)/動脈炎、自體免疫性血小板減少症、特發性血小板減少症、自體免疫性甲狀腺疾病、甲狀腺功能亢進症、甲狀腺腫自體免疫性甲狀腺功能減退症(橋本氏病(Hashimoto's disease))、萎縮性自體免疫性甲狀腺功能減退症、原發性黏液性水腫、晶狀體源性眼色素層炎、原發性血管炎、白癜風、急性肝病、慢性肝病、酒精性肝硬化、酒精誘發之肝損傷、膽汁淤積、特應性肝病、藥物誘發之肝炎、非酒精性脂肪性肝炎、過敏症及氣喘、B群鏈球菌(group B streptococci)(GBS)感染、精神病症(例如，抑鬱症及精神分裂症)、Th2型及Th1型調介之疾病、急性及慢性疼痛(不同形式之疼痛)、及諸如肺癌、乳癌、胃癌、膀胱癌、結腸癌、胰臟癌、卵巢癌、前列腺癌及直腸癌等癌症及血液惡性病(白血病及淋巴瘤)、無β脂蛋白血症、手足發紺、急性及慢性寄生性或感染性過程、急性白血病、急性淋巴母細胞性白血病(ALL)、急性髓樣白血病(AML)、急性或慢性細菌感染、急性胰臟炎、急性腎衰竭、腺癌、心房異位性博動、AIDS癡呆複合症、酒精誘發之肝炎、過敏性結膜炎、過敏性接觸性皮炎、過敏性鼻炎、同種異體移植物排斥、α-1-抗胰蛋白酶缺陷症、肌萎縮性脊髓側索硬化症、貧血、心絞痛、前角細胞變性、抗cd3療法、抗磷脂症候群、抗受體超敏性反應、主動脈及 外周動脈瘤、主動脈壁夾層形成、動脈性高血壓、動脈硬化、動靜脈瘺、共濟失調、心房顫動(持續性或突發性)、心房撲動、房室傳導阻滯、B細胞淋巴瘤、骨移植排斥、骨髓移植(BMT)排斥、束支傳導阻滯、伯基特氏淋巴瘤(Burkitt’s lymphoma)、燒傷、心律不整、心臟頓抑症候群、心臟腫瘤、心肌病、體外循環發炎反應、軟骨移植排斥、小腦皮質變性、小腦病症、紊亂性或多源性房性心動過速、化學療法相關之病症、慢性骨髓性白血病(CML)、慢性酒精中毒、慢性發炎性病狀、慢性淋巴球性白血病(CLL)、慢性阻塞性肺病(COPD)、慢性柳酸中毒、結腸直腸癌、充血性心臟衰竭、結膜炎、接觸性皮炎、肺源性心臟病、冠狀動脈疾病、庫賈氏病(Creutzfeldt-Jakob disease)、培養陰性敗血症、囊性纖維化、細胞介素療法相關之病症、拳擊員癡呆、脫髓鞘疾病、登革出血熱(dengue hemorrhagic fever)、皮炎、皮膚病、糖尿病(diabetes、diabetes mellitus)、糖尿病性動脈硬化病、瀰漫性路易體疾病(Diffuse Lewy body disease)、擴張型充血性心肌病、基底神經節病症、中年人唐氏症候群(Down's Syndrome)、由阻斷CNS多巴胺(dopamine)受體之藥物誘發之藥物誘發之運動障礙、藥物敏感、濕疹、腦脊髓炎、心內膜炎、內分泌病、會厭炎、艾伯斯坦-巴爾病毒感染(epstein-barr virus infection)、紅斑性肢痛病、錐體束外及小腦病症、家族性嗜血細胞性淋巴組織細胞增多症、胎兒胸腺移植排斥、弗裡德賴希共濟失調(Friedreich's ataxia)、功能性外周動脈病症、真菌敗血症、氣性壞疽、胃潰瘍、任何器官或組織之移植物排斥、革蘭氏(gram)陰性敗血症、革蘭氏陽性敗血症、因細胞內有機體引起之肉芽腫、毛細胞白血病、哈勒沃登-施帕茨病(Hallerrorden-Spatz disease)、橋本氏甲狀腺炎、花粉熱、心臟移植排斥、血色 素沉著症、血液透析、溶血性尿毒癥症候群/溶血栓性血小板減少性紫癜、出血、A型肝炎、希氏束心率失常(His bundle arrhythmias)、HIV感染/HIV神經病、霍奇金氏病、運動過度性運動障礙、超敏反應、超敏性肺炎、高血壓、運動機能減退性運動障礙、下視丘-垂體-腎上腺軸評估、特發性阿狄森氏病、特發性肺纖維化、抗體調介之細胞毒性、虛弱、嬰兒脊髓性肌萎縮、主動脈發炎、a型流感、電離輻射暴露、虹膜睫狀體炎/眼色素層炎/視神經炎、缺血-再灌注損傷、缺血性中風、幼年型類風濕性關節炎、幼年型脊髓性肌萎縮、卡波西氏肉瘤、腎移植排斥、退伍軍人病桿菌(legionella)、利什曼病(leishmaniasis)、麻風、皮質脊髓系統病灶、脂肪水腫、肝移植排斥、淋巴水腫、瘧疾、惡性淋巴瘤、惡性組織細胞增多症、惡性黑色素瘤、腦膜炎、腦膜炎球菌血症、代謝性/特發性偏頭痛、線粒體多系統病症、混合性結締組織病、單株丙種球蛋白病、多發性骨髓瘤、多系統變性(Mencel、Dejerine-Thomas、Shy-Drager及Machado-Joseph)、重症肌無力、胞內鳥型分枝桿菌、結核分枝桿菌、骨髓增生異常症候群、心肌缺血性病症、鼻咽癌、新生兒慢性肺病、腎炎、腎病、神經變性疾病、神經源性I型肌萎縮、嗜中性球低下發燒、非霍奇金氏淋巴瘤、腹主動脈及其分枝阻塞、阻塞性動脈病症、okt3療法、睪丸炎/子癰、睪丸炎/輸精管切除術逆轉程序、器官巨大症、骨質疏鬆症、胰臟移植排斥、胰臟癌、腫瘤伴生徵候群/惡性腫瘤之高鈣血症、副甲狀腺移植排斥、盆腔發炎性疾病、常年性鼻炎、心包疾病、外周動脈粥樣硬化性疾病、外周血管病症、腹膜炎、惡性貧血、卡氏肺囊蟲肺炎(pneumocystis carinii pneumonia)、肺炎、POEMS症候群(多神經病、器官巨大症、內分泌病、單株丙種球蛋白病及 皮膚變化症候群)、灌注後症候群、泵送後症候群、MI心切開術後症候群、先兆子癇、進行性核上性麻痺、原發性肺動脈高血壓、輻射療法、雷諾氏現象(Raynaud's phenomenon)及疾病、雷諾病(Raynoud's disease)、雷夫蘇姆病(Refsum's disease)、規則性窄QRS心動過速、腎血管性高血壓、再灌注損傷、限制性心肌病、肉瘤、硬皮病、老年舞蹈症、路易體型老年性癡呆、血清陰性關節病、休克、鐮狀細胞貧血、皮膚同種異體移植物排斥、皮膚變化症候群、小腸移植排斥、實體腫瘤、特異性心率失常、脊柱共濟失調、脊髓小腦變性、鏈球菌肌炎、小腦結構損傷、亞急性硬化性全腦炎、暈厥、心血管系統梅毒、全身性過敏反應、全身性發炎性反應症候群、全身性發作幼年型類風濕性關節炎、T細胞或FAB ALL、毛細管擴張、閉塞性血栓性脈管炎、血小板減少症、毒性、移植、創傷/出血、III型超敏反應、IV型超敏反應、不穩定型心絞痛、尿毒癥、尿敗血症、蕁麻疹、心臟瓣膜病、靜脈曲張、血管炎、靜脈疾病、靜脈血栓形成、心室顫動、病毒及真菌感染、病毒性腦炎/無菌腦膜炎、病毒相關之噬血細胞症候群、魏尼凱-科爾薩科夫症候群(Wernicke-Korsakoff syndrome)、威爾森氏病(Wilson's disease)、任何器官或組織之異種移植物排斥、急性冠脈症候群、急性特發性多神經炎、急性發炎性脫髓鞘多發性神經根神經病、急性缺血、成人斯提耳病、過敏反應、抗磷脂抗體症候群、再生障礙性貧血、異位性濕疹、異位性皮膚炎、自體免疫性皮炎、與鏈球菌感染相關之自體免疫性病症、自體免疫性腸病變、自體免疫性聽力損失、自體免疫性淋巴增生症候群(ALPS)、自體免疫性心肌炎、自體免疫性卵巢功能早衰、眼瞼炎、支氣管擴張症、大皰性類天皰瘡、心血管疾病、災難性抗 磷脂症候群、乳糜瀉、頸椎病、慢性缺血、瘢痕性類天皰瘡、具有多發性硬化風險之臨床單一症候群(cis)、兒童期發病性精神病、淚囊炎、皮肌炎、糖尿病視網膜病變、椎間盤突出、椎間盤脫垂、藥物誘發之免疫性溶血性貧血、子宮內膜異位症、眼內炎、鞏膜外層炎、多形紅斑、重型多形紅斑、妊娠性類天皰瘡、格林-巴利症候群(Guillain-Barré syndrome)(GBS)、花粉熱、休斯症候群(Hughes syndrome)、特發性帕金森氏病、特發性間質性肺炎、IgE調介之過敏症、免疫溶血性貧血、包涵體肌炎、感染型眼部發炎性疾病、發炎性脫髓鞘疾病、發炎性心臟疾病、發炎性腎病、IPF/UIP、虹膜炎、角膜炎、乾性角膜結膜炎、庫斯毛耳病(Kussmaul disease)或庫斯毛耳-邁埃爾病(Kussmaul-Meier disease)、蘭德裡麻痺(Landry's paralysis)、郎格罕細胞(Langerhan's cell)組織細胞增多症、網狀青斑、黃斑變性、微觀多血管炎、白赫鐵列夫症(morbus bechterev)、運動神經元病症、黏膜性類天皰瘡、多器官功能衰竭、骨髓增生異常症候群、心肌炎、神經根病症、神經病、非A非B型肝炎、視神經炎、骨質溶解、卵巢癌、少關節性JRA、外周動脈阻塞性疾病(PAOD)、外周血管疾病(PVD)、外周動脈疾病(PAD)、靜脈炎、結節性多動脈炎(或結節性動脈周圍炎)、多軟骨炎、風濕性多肌痛、白髪症、多關節JRA、多內分泌腺缺陷症候群、多發性肌炎、泵送後症候群、原發性帕金森病(primary Parkinsonism)、前列腺癌及直腸癌及血液惡性病(白血病及淋巴瘤)、前列腺炎、單純紅血球再生障礙、原發性腎上腺機能不全、復發性視神經脊髓炎、再狹窄、風濕性心臟疾病、sapho(滑膜炎、痤瘡、膿皰病、骨肥厚及骨炎)、硬皮病、繼發性澱粉樣變性、休克肺、鞏膜炎、坐骨神經痛、繼發性腎上腺機能不全、聚矽氧相關之結 締組織病、史奈頓威金森皮膚病(Sneddon-Wilkinson dermatosis)、僵直性脊椎炎、史-約症候群(Stevens-Johnson syndrome)(SJS)、全身性發炎性反應症候群、顳動脈炎、弓形體視網膜炎、毒性表皮溶解壞死症、橫貫性脊髓炎、TRAPS(腫瘤壞死因子受體相關周期性症候群)(tumor necrosis factor receptor associated periodic syndrome)、1型過敏反應、II型糖尿病、尋常性間質性肺炎(UIP)、春季結膜炎、病毒性視網膜炎、沃格特小柳原田症候群(Vogt-Koyanagi-Harada syndrome)(VKH症候群)、濕性黃斑變性、傷口癒合、年齡相關之黃斑變性(AMD)、糖尿病視網膜病變、糖尿病黃斑水腫、中心性視網膜靜脈阻塞、角膜新血管形成、滲出性AMD、虹膜新血管形成、新血管形成性青光眼、青光眼之術後纖維化、增生性玻璃體視網膜病變(PVR)、脈絡膜新血管形成、視神經盤新血管形成、視網膜新血管形成、玻璃體新血管形成、血管翳、翼狀胬肉、黃斑水腫、糖尿病黃斑水腫(DME)、血管視網膜病變、視網膜變性、眼色素層炎或眼睛之發炎性疾病。
60. 如請求項58或59之方法，其中該病症係a.自體免疫病症、氣喘、黃斑變性、乾性角膜結膜炎、眼瞼炎、角膜炎、眼部發炎、年齡相關之黃斑變性、克羅恩氏病、潰瘍性結腸炎、發炎性腸病(IBD)、胰島素依賴性糖尿病、類風濕性關節炎、骨關節炎、全身性紅斑狼瘡(SLE)、多發性硬化、敗血症、神經變性疾病、濕性黃斑變性、乾性黃斑變性或腫瘤病症，b.年齡相關之黃斑變性(AMD)、濕性AMD、乾性AMD、血管視網膜病變、糖尿病視網膜病變、糖尿病黃斑水腫、中心性視網膜靜脈阻塞、角膜新血管形成、滲出性AMD、虹膜新血管形 成、新血管形成性青光眼、青光眼之術後纖維化、增生性玻璃體視網膜病變(PVR)、脈絡膜新血管形成、視神經盤新血管形成、視網膜新血管形成、玻璃體新血管形成、血管翳、翼狀胬肉、黃斑水腫、糖尿病黃斑水腫(DME)、血管視網膜病變、視網膜變性、眼色素層炎或眼睛之發炎性疾病，及/或c.眼部發炎、年齡相關之黃斑變性(AMD)、濕性ADM、乾性AMD、糖尿病黃斑水腫(DME)、血管視網膜病變、視網膜變性、眼色素層炎、癌症、結腸炎或類風濕性關節炎。
61. 如請求項58至60中任一項之方法，其中該結合蛋白經調配用於非經腸、玻璃體內、皮下、肌內、靜脈內、關節內、支氣管內、腹內、囊內、軟骨內、腔內、體腔內、小腦內、腦室內、結腸內、頸內、胃內、肝內、心肌內、骨內、骨盆內、心包內、腹膜內、胸膜內、前列腺內、肺內、直腸內、腎內、視網膜內、脊柱內、滑膜內、胸內、子宮內、膀胱內、濃注、陰道、直腸、頰、舌下、鼻內或經皮投與，且視情況其中該結合蛋白經調配用於玻璃體內投與，且視情況其中該結合蛋白係以約0.1mg至5mg或約0.1mg至1mg或約0.1mg至0.3mg或約0.25mg之劑量玻璃體內投與，且視情況其中該所投與結合蛋白具有約4.6天之眼部半衰期。
62. 一種如請求項1至44中任一項之結合蛋白之用途，其用於製造用來治療個體之疾病或病症之藥劑。
63. 如請求項62之用途，其中該病症係關節炎、骨關節炎、幼年型慢性關節炎、敗血性關節炎、萊姆關節炎、牛皮癬性關節炎、反應性關節炎、脊椎關節疾病、全身性紅斑狼瘡、克羅恩氏病、潰瘍性結腸炎、發炎性腸病、胰島素依賴性糖尿病、甲狀腺炎、氣喘、過敏性疾病、牛皮癬、皮炎硬皮病、移植物抗宿主疾病、器官移植排斥、與器官移植相關之急性或慢性免疫疾 病、結節病、動脈粥樣硬化、散播性血管內凝血、川崎病、格雷氏病、腎病症候群、慢性疲勞症候群、華格納氏肉芽病、亨諾-許蘭二氏紫癜、腎之微觀血管炎、慢性活動性肝炎、眼色素層炎、敗血性休克、中毒性休克症候群、敗血症症候群、惡病質、傳染病、寄生蟲病、急性橫貫性脊髓炎、亨庭頓氏舞蹈症、帕金森氏病、阿茲海默氏病、中風、原發性膽汁性肝硬化、溶血性貧血、惡性病、心臟衰竭、心肌梗塞、阿狄森氏病、散發性I型多腺缺陷症及II型多腺缺陷症、施密特氏症候群、成人(急性)呼吸窘迫症候群、禿髪、斑禿、血清陰性關節病、關節病、賴特爾病、牛皮癬性關節病、潰瘍性結腸炎性關節病、腸病性滑膜炎、衣原體、耶爾森菌及沙門桿菌屬相關之關節病、脊椎關節病、動脈粥樣硬化疾病/動脈硬化、特應性過敏症、自體免疫性大皰病、尋常天皰瘡、落葉型天皰瘡、類天皰瘡、線性IgA病、自體免疫性溶血性貧血、庫柏陽性溶血性貧血、後天性惡性貧血、幼年型惡性貧血、肌痛性腦炎/良性肌痛性腦脊髓炎、慢性黏膜皮膚念珠菌病、巨細胞動脈炎、原發性硬化性肝炎、隱原性自體免疫性肝炎、後天性免疫缺陷症候群、後天性免疫缺陷相關疾病、B型肝炎、C型肝炎、常見變異型免疫缺陷症(常見易變低伽瑪球蛋白血症)、擴張型心肌病、女性不育、卵巢功能衰竭、卵巢功能早衰、纖維化肺疾病、隱原性纖維化肺泡炎、發炎後間質性肺病、間質性肺炎、結締組織病相關之間質性肺病、混合結締組織病相關之肺病、全身性硬化症相關之間質性肺病、類風濕性關節炎相關之間質性肺病、全身性紅斑狼瘡相關之肺病、皮肌炎/多發性肌炎相關之肺病、休格倫氏病相關之肺病、強直性脊柱炎相關之肺病、血管炎瀰漫性肺病、含鐵血紅素沈積症相關之肺病、藥物誘發之間質性 肺病、纖維化、輻射纖維化、閉塞性細支氣管炎、慢性嗜酸性球性肺炎、淋巴球性浸潤性肺病、感染後間質性肺病、痛風性關節炎、自體免疫性肝炎、1型自體免疫性肝炎(典型自體免疫或類狼瘡性肝炎)、2型自體免疫性肝炎(抗LKM抗體肝炎)、自體免疫調介之低血糖、患有黑棘皮症之B型胰島素抗性、副甲狀腺功能減退症、與器官移植相關之急性免疫疾病、與器官移植相關之慢性免疫疾病、骨關節病、原發性硬化性膽管炎、1型牛皮癬、2型牛皮癬、特發性白血球減少症、自體免疫性嗜中性球減少症、NOS腎病、腎小球性腎炎、腎之微觀血管炎、萊姆病、盤狀紅斑狼瘡、特發性或NOS男性不育、精子自體免疫病、多發性硬化(所有亞型)、交感性眼炎、繼發於結締組織病之肺動脈高血壓、古巴士德氏症候群、結節性多動脈炎之肺表現、急性風濕熱、類風濕性脊柱炎、斯提耳病、全身性硬化症、休格倫氏症候群、高安氏症/動脈炎、自體免疫性血小板減少症、特發性血小板減少症、自體免疫性甲狀腺疾病、甲狀腺功能亢進症、甲狀腺腫自體免疫性甲狀腺功能減退症(橋本氏病)、萎縮性自體免疫性甲狀腺功能減退症、原發性黏液性水腫、晶狀體源性眼色素層炎、原發性血管炎、白癜風、急性肝病、慢性肝病、酒精性肝硬化、酒精誘發之肝損傷、膽汁淤積、特應性肝病、藥物誘發之肝炎、非酒精性脂肪性肝炎、過敏症及氣喘、B群鏈球菌(GBS)感染、精神病症(例如，抑鬱症及精神分裂症)、Th2型及Th1型調介之疾病、急性及慢性疼痛(不同形式之疼痛)、及諸如肺癌、乳癌、胃癌、膀胱癌、結腸癌、胰臟癌、卵巢癌、前列腺癌及直腸癌等癌症及血液惡性病(白血病及淋巴瘤)、無β脂蛋白血症、手足發紺、急性及慢性寄生性或感染性過程、急性白血病、急性淋巴母細胞性白血病(ALL)、急性髓樣白血病 (AML)、急性或慢性細菌感染、急性胰臟炎、急性腎衰竭、腺癌、心房異位性博動、AIDS癡呆複合症、酒精誘發之肝炎、過敏性結膜炎、過敏性接觸性皮炎、過敏性鼻炎、同種異體移植物排斥、α-1-抗胰蛋白酶缺陷症、肌萎縮性脊髓側索硬化症、貧血、心絞痛、前角細胞變性、抗cd3療法、抗磷脂症候群、抗受體超敏性反應、主動脈及外周動脈瘤、主動脈壁夾層形成、動脈性高血壓、動脈硬化、動靜脈瘺、共濟失調、心房顫動(持續性或突發性)、心房撲動、房室傳導阻滯、B細胞淋巴瘤、骨移植排斥、骨髓移植(BMT)排斥、束支傳導阻滯、伯基特氏淋巴瘤、燒傷、心律不整、心臟頓抑症候群、心臟腫瘤、心肌病、體外循環發炎反應、軟骨移植排斥、小腦皮質變性、小腦病症、紊亂性或多源性房性心動過速、化學療法相關之病症、慢性骨髓性白血病(CML)、慢性酒精中毒、慢性發炎性病狀、慢性淋巴球性白血病(CLL)、慢性阻塞性肺病(COPD)、慢性柳酸中毒、結腸直腸癌、充血性心臟衰竭、結膜炎、接觸性皮炎、肺源性心臟病、冠狀動脈疾病、庫賈氏病、培養陰性敗血症、囊性纖維化、細胞介素療法相關之病症、拳擊員癡呆、脫髓鞘疾病、登革出血熱、皮炎、皮膚病、糖尿病(diabetes、diabetes mellitus)、糖尿病性動脈硬化病、瀰漫性路易體疾病、擴張型充血性心肌病、基底神經節病症、中年人唐氏症候群、由阻斷CNS多巴胺受體之藥物誘發之藥物誘發之運動障礙、藥物敏感、濕疹、腦脊髓炎、心內膜炎、內分泌病、會厭炎、艾伯斯坦-巴爾病毒感染、紅斑性肢痛病、錐體束外及小腦病症、家族性嗜血細胞性淋巴組織細胞增多症、胎兒胸腺移植排斥、弗裡德賴希共濟失調、功能性外周動脈病症、真菌敗血症、氣性壞疽、胃潰瘍、任何器官或組織之移植物排斥、革蘭氏陰性敗血症、革 蘭氏陽性敗血症、因細胞內有機體引起之肉芽腫、毛細胞白血病、哈勒沃登-施帕茨病、橋本氏甲狀腺炎、花粉熱、心臟移植排斥、血色素沉著症、血液透析、溶血性尿毒癥症候群/溶血栓性血小板減少性紫癜、出血、A型肝炎、希氏束心率失常、HIV感染/HIV神經病、霍奇金氏病、運動過度性運動障礙、超敏反應、超敏性肺炎、高血壓、運動機能減退性運動障礙、下視丘-垂體-腎上腺軸評估、特發性阿狄森氏病、特發性肺纖維化、抗體調介之細胞毒性、虛弱、嬰兒脊髓性肌萎縮、主動脈發炎、a型流感、電離輻射暴露、虹膜睫狀體炎/眼色素層炎/視神經炎、缺血-再灌注損傷、缺血性中風、幼年型類風濕性關節炎、幼年型脊髓性肌萎縮、卡波西氏肉瘤、腎移植排斥、退伍軍人病桿菌、利什曼病、麻風、皮質脊髓系統病灶、脂肪水腫、肝移植排斥、淋巴水腫、瘧疾、惡性淋巴瘤、惡性組織細胞增多症、惡性黑色素瘤、腦膜炎、腦膜炎球菌血症、代謝性/特發性偏頭痛、線粒體多系統病症、混合性結締組織病、單株丙種球蛋白病、多發性骨髓瘤、多系統變性(Mencel、Dejerine-Thomas、Shy-Drager及Machado-Joseph)、重症肌無力、胞內鳥型分枝桿菌、結核分枝桿菌、骨髓增生異常症候群、心肌缺血性病症、鼻咽癌、新生兒慢性肺病、腎炎、腎病、神經變性疾病、神經源性I型肌萎縮、嗜中性球低下發燒、非霍奇金氏淋巴瘤、腹主動脈及其分枝阻塞、阻塞性動脈病症、okt3療法、睪丸炎/子癰、睪丸炎/輸精管切除術逆轉程序、器官巨大症、骨質疏鬆症、胰臟移植排斥、胰臟癌、腫瘤伴生徵候群/惡性腫瘤之高鈣血症、副甲狀腺移植排斥、盆腔發炎性疾病、常年性鼻炎、心包疾病、外周動脈粥樣硬化性疾病、外周血管病症、腹膜炎、惡性貧血、卡氏肺囊蟲肺炎、肺炎、POEMS症候群(多神經病、 器官巨大症、內分泌病、單株丙種球蛋白病及皮膚變化症候群)、灌注後症候群、泵送後症候群、MI心切開術後症候群、先兆子癇、進行性核上性麻痺、原發性肺動脈高血壓、輻射療法、雷諾氏現象及疾病、雷諾病、雷夫蘇姆病、規則性窄QRS心動過速、腎血管性高血壓、再灌注損傷、限制性心肌病、肉瘤、硬皮病、老年舞蹈症、路易體型老年性癡呆、血清陰性關節病、休克、鐮狀細胞貧血、皮膚同種異體移植物排斥、皮膚變化症候群、小腸移植排斥、實體腫瘤、特異性心率失常、脊柱共濟失調、脊髓小腦變性、鏈球菌肌炎、小腦結構損傷、亞急性硬化性全腦炎、暈厥、心血管系統梅毒、全身性過敏反應、全身性發炎性反應症候群、全身性發作幼年型類風濕性關節炎、T細胞或FAB ALL、毛細管擴張、閉塞性血栓性脈管炎、血小板減少症、毒性、移植、創傷/出血、III型超敏反應、IV型超敏反應、不穩定型心絞痛、尿毒癥、尿敗血症、蕁麻疹、心臟瓣膜病、靜脈曲張、血管炎、靜脈疾病、靜脈血栓形成、心室顫動、病毒及真菌感染、病毒性腦炎/無菌腦膜炎、病毒相關之噬血細胞症候群、魏尼凱-科爾薩科夫症候群、威爾森氏病、任何器官或組織之異種移植物排斥、急性冠脈症候群、急性特發性多神經炎、急性發炎性脫髓鞘多發性神經根神經病、急性缺血、成人斯提耳病、過敏反應、抗磷脂抗體症候群、再生障礙性貧血、異位性濕疹、異位性皮膚炎、自體免疫性皮炎、與鏈球菌感染相關之自體免疫性病症、自體免疫性腸病變、自體免疫性聽力損失、自體免疫性淋巴增生症候群(ALPS)、自體免疫性心肌炎、自體免疫性卵巢功能早衰、眼瞼炎、支氣管擴張症、大皰性類天皰瘡、心血管疾病、災難性抗磷脂症候群、乳糜瀉、頸椎病、慢性缺血、瘢痕性類天皰瘡、具有多發性硬化 風險之臨床單一症候群(cis)、兒童期發病性精神病、淚囊炎、皮肌炎、糖尿病視網膜病變、椎間盤突出、椎間盤脫垂、藥物誘發之免疫性溶血性貧血、子宮內膜異位症、眼內炎、鞏膜外層炎、多形紅斑、重型多形紅斑、妊娠性類天皰瘡、格林-巴利症候群(GBS)、花粉熱、休斯症候群、特發性帕金森氏病、特發性間質性肺炎、IgE調介之過敏症、免疫溶血性貧血、包涵體肌炎、感染型眼部發炎性疾病、發炎性脫髓鞘疾病、發炎性心臟疾病、發炎性腎病、IPF/UIP、虹膜炎、角膜炎、乾性角膜結膜炎、庫斯毛耳病或庫斯毛耳-邁埃爾病、蘭德裡麻痺、郎格罕細胞組織細胞增多症、網狀青斑、黃斑變性、微觀多血管炎、白赫鐵列夫症、運動神經元病症、黏膜性類天皰瘡、多器官功能衰竭、骨髓增生異常症候群、心肌炎、神經根病症、神經病、非A非B型肝炎、視神經炎、骨質溶解、卵巢癌、少關節性JRA、外周動脈阻塞性疾病(PAOD)、外周血管疾病(PVD)、外周動脈疾病(PAD)、靜脈炎、結節性多動脈炎(或結節性動脈周圍炎)、多軟骨炎、風濕性多肌痛、白髪症、多關節JRA、多內分泌腺缺陷症候群、多發性肌炎、泵送後症候群、原發性帕金森病、前列腺癌及直腸癌及血液惡性病(白血病及淋巴瘤)、前列腺炎、單純紅血球再生障礙、原發性腎上腺機能不全、復發性視神經脊髓炎、再狹窄、風濕性心臟疾病、sapho(滑膜炎、痤瘡、膿皰病、骨肥厚及骨炎)、硬皮病、繼發性澱粉樣變性、休克肺、鞏膜炎、坐骨神經痛、繼發性腎上腺機能不全、聚矽氧相關之結締組織病、史奈頓威金森皮膚病、僵直性脊椎炎、史-約症候群(SJS)、全身性發炎性反應症候群、顳動脈炎、弓形體視網膜炎、毒性表皮溶解壞死症、橫貫性脊髓炎、TRAPS(腫瘤壞死因子受體相關周期性症候群)(tumor necrosis factor receptor associated periodic syndrome)、1型過敏反應、II型糖尿病、尋常性間質性肺炎(UIP)、春季結膜炎、病毒性視網膜炎、沃格特小柳原田症候群(VKH症候群)、濕性黃斑變性、傷口癒合、年齡相關之黃斑變性(AMD)、糖尿病視網膜病變、糖尿病黃斑水腫、中心性視網膜靜脈阻塞、角膜新血管形成、滲出性AMD、虹膜新血管形成、新血管形成性青光眼、青光眼之術後纖維化、增生性玻璃體視網膜病變(PVR)、脈絡膜新血管形成、視神經盤新血管形成、視網膜新血管形成、玻璃體新血管形成、血管翳、翼狀胬肉、黃斑水腫、糖尿病黃斑水腫(DME)、血管視網膜病變、視網膜變性、眼色素層炎或眼睛之發炎性疾病。
64. 如請求項62或63之用途，其中該病症係a.自體免疫病症、氣喘、黃斑變性、乾性角膜結膜炎、眼瞼炎、角膜炎、眼部發炎、克羅恩氏病、潰瘍性結腸炎、發炎性腸病(IBD)、胰島素依賴性糖尿病、類風濕性關節炎、骨關節炎、全身性紅斑狼瘡(SLE)、多發性硬化、敗血症、神經變性疾病、濕性黃斑變性、乾性黃斑變性或腫瘤病症，及/或b.年齡相關之黃斑變性(AMD)、糖尿病視網膜病變、糖尿病黃斑水腫、中心性視網膜靜脈阻塞、角膜新血管形成、滲出性AMD、虹膜新血管形成、新血管形成性青光眼、青光眼之術後纖維化、增生性玻璃體視網膜病變(PVR)、脈絡膜新血管形成、視神經盤新血管形成、視網膜新血管形成、玻璃體新血管形成、血管翳、翼狀胬肉、黃斑水腫、糖尿病黃斑水腫(DME)、血管視網膜病變、視網膜變性、眼色素層炎或眼睛之發炎性疾病。
65. 如請求項62至64中任一項之用途，其中該結合蛋白經調配用於玻璃體內、非經腸、皮下、玻璃體內、肌內、靜脈內、關節 內、支氣管內、腹內、囊內、軟骨內、腔內、體腔內、小腦內、腦室內、結腸內、頸內、胃內、肝內、心肌內、骨內、骨盆內、心包內、腹膜內、胸膜內、前列腺內、肺內、直腸內、腎內、視網膜內、脊柱內、滑膜內、胸內、子宮內、膀胱內、濃注、陰道、直腸、頰、舌下、鼻內或經皮投與，且視情況其中該結合蛋白經調配用於玻璃體內投與，且視情況其中該結合蛋白係以約0.1mg至5mg或約0.1mg至1mg或約0.1mg至0.3mg或約0.25mg之劑量玻璃體內投與，且視情況其中該所投與結合蛋白具有約4.6天之眼部半衰期。
66. 一種檢測測試樣品中至少一種靶或其片段之存在、量或濃度之方法，其係藉由免疫分析來實施，其中該免疫分析包含使該測試樣品與至少一種結合蛋白及至少一種可檢測標記接觸，且其中該至少一種結合蛋白包含如請求項1至44中任一項之結合蛋白。
67. 如請求項66之方法，其進一步包含：(i)使該測試樣品與至少一種結合蛋白接觸，其中該結合蛋白結合至該靶或其片段上之表位，以形成第一複合物；(ii)使該複合物與該至少一種可檢測標記接觸，其中該可檢測標記結合至該結合蛋白或該靶或其片段上未經該結合蛋白結合之表位，以形成第二複合物；及(iii)基於由該第二複合物中之該可檢測標記產生之信號檢測該測試樣品中該靶或其片段之存在、量或濃度，其中該靶或其片段之該存在、量或濃度與由該可檢測標記產生之該信號直接相關。
68. 如請求項66之方法，其進一步包含：(i)使該測試樣品與至少一種結合蛋白接觸，其中該結合蛋白 結合至該靶或其片段上之表位，以形成第一複合物；(ii)使該複合物與該至少一種可檢測標記接觸，其中該可檢測標記與靶或其片段競爭結合至該結合蛋白，以形成第二複合物；及(iii)基於由該第二複合物中之該可檢測標記產生之信號檢測該測試樣品中該靶或其片段之存在、量或濃度，其中該靶或其片段之該存在、量或濃度與由該可檢測標記產生之該信號間接相關。
69. 一種套組，其用於分析測試樣品之該樣品中靶或其片段之存在、量或濃度，該套組包含(a)用於分析該測試樣品之該靶或其片段之說明書，及(b)至少一種結合蛋白，包含如請求項1至44中任一項之結合蛋白。
70. 一種定量如請求項1至44中之任一結合蛋白之可變結構域之構象穩定性的方法，其係使用差示掃描量熱(DSC)來實施，其中DSC溫度記錄圖中之最高峰係抗體結合區域(VH-VL)的因溫度遞增所致之去摺疊轉變或過程之中點；且該最高峰之相應溫度係定量該區域之穩定性。
71. 如請求項70之方法，其中親代抗體之該VH-VL區之熱穩定性對應於納入DVD-Ig格式中之結合結構域之熱穩定性。
72. 如請求項70之方法，其中當將該親代抗體之該VH-VL區納入該DVD-Ig分子中作為外部可變結構域時，該溫度預測該DVD-Ig外部可變結構域(OVD)之構象穩定性。
73. 如請求項70至72中任一項之方法，其中該親代抗體之該VH-VL區經分級以納入該DVD-Ig格式中，以使該DVD-Ig分子達最大穩定性。
74. 如請求項70至73中任一項之方法，其中DVD-Ig結合蛋白之構象 穩定性與該結合蛋白之儲存穩定性(儲放壽命)相關。
75. 如請求項70之方法，其中該DVD-Ig結合蛋白之構象穩定性預測其他DVD-Ig結合蛋白之儲存穩定性(儲放壽命)。
76. 一種能夠結合VEGF之抗體或其抗原結合片段，其中該抗體或抗原結合片段包含(i)CDR-H1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係G；X₂ 係Y；X₃ 係T；X₄ 係F；X₅ 係T、Q、D、E、N、A、G、H、K、M、L、R、I、Y或V；X₆ 係N、S、K、Y、T、M、G、A、I、L、E、P、Q或F；X₇ 係Y；X₈ 係G、S、D、K、C、V、E、L、W、P、Y、M、N或T；X₉ 係M；且X₁₀ 係Y；(ii)CDR-H2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ -X₁₃ -X₁₄ -X₁₅ -X₁₆ -X₁₇ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係W；X₂ 係I；X₃ 係N；X₄ 係T；X₅ 係E、Y、L、V、W、A、Q、H、G、K、N、M、T或P；X₆ 係T； X₇ 係G；X₈ 係K、N、D、T、P、W、Y、V、S、M、A、I、G、R或L；X₉ 係P；X₁₀ 係T、I、M、K、A、N、P、L、V、W、D、Y、G或E；X₁₁ 係Y；X₁₂ 係A；X₁₃ 係D、Y或H；X₁₄ 係D；X₁₅ 係F；X₁₆ 係K或N；且X₁₇ 係G；(iii)CDR-H3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ -X₁₃ -X₁₄ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係T、Y、G、I、S、K、N、P、L、W、M、F、R或Q；X₂ 係N、H、I、T、D、F、L、E、V、Y、A、G、W、Q或R；X₃ 係Y；X₄ 係Y；X₅ 係Y；X₆ 係R、S、N、E、M、L、T、W、Q、G、I、A、C或V；X₇ 係S、N、T、K、M、Y、C、I、F、L、D、W、X或V；X₈ 係Y；X₉ 係I、L、N、T、V、A、R、F、D或S；X₁₀ 係F；X₁₁ 係Y； X₁₂ 係F；X₁₃ 係D；且X₁₄ 係Y；(iv)CDR-L1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係R；X₂ 係A；X₃ 係S；X₄ 係E；X₅ 係S；X₆ 係V；X₇ 係S、N、D、T、R、H、E、I、L、Q、C、M、Y、K或V；X₈ 係T、S、R、A、E、D、M、P、Y、I、W或F；X₉ 係H、A、D、C、P、R、Y、L、Q或K；X₁₀ 係M；且X₁₁ 係H、A或P；(v)CDR-L2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ (SEQ ID NO：>>)，其中；X₁ 係G、W、V、I、E、S或D；X₂ 係A；X₃ 係S；X₄ 係N、H、Y、M、T、F、V、R、Q、A、S、E、G、C、D或P；X₅ 係L；X₆ 係E；且 X₇ 係S或Y；及(vi)CDR-L3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係Q；X₂ 係Q；X₃ 係S、C、G、I、W、R、N、A、Y、K、Q或F；X₄ 係W、C、L、G、E、S；X₅ 係N、I、T、D、G、M、S、H、A、R、V、L、F、K或Q；X₆ 係D、N、Y、A、L、M、P、G、H、F或K；X₇ 係P；X₈ 係F、M、G、Y、A、W、S、V、C或P；且X₉ 係T。
77. 如請求項76之抗體或抗原結合片段，其進一步包含人類框架序列。
78. 如請求項76或77之抗體或抗原片段，其中該抗體或抗原結合片段包含與以下序列具有至少約80%、90%、95%或99%同源性之重鏈CDR 1-3及輕鏈CDR 1-3：GYTFTNYGMY(CDR-H1)、WINTETGKPTYADDFKG(CDR-H2)、TNYYYRSYIFYFDY(CDR-H3)、RASESVSTHMH(CDR-L1)、GASNLES(CDR-L2)及QQSWNDPFT(CDR-L3)。
79. 如請求項76至78中任一項之抗體或抗原片段，其中該抗體或抗原結合片段包含GYTFTNYGMY(CDR-H1)、WINTETGKPTYADDFKG(CDR-H2)、TNYYYRSYIFYFDY(CDR-H3)、RASESVSTHMH(CDR-L1)、GASNLES(CDR-L2)及 QQSWNDPFT(CDR-L3)。
80. 一種能夠結合VEGF之抗體或其抗原結合片段，其中該抗體或抗原結合片段包含與選自表A、27或38至42中之CDR組中之任一者之CDR組具有至少約80%、90%、95%或99%同源性的包含重鏈CDR 1-3及輕鏈CDR 1-3之CDR組。
81. 如請求項80之抗體或抗原結合片段，其中該抗體或抗原結合片段包含選自表A、27或38至42中之CDR組中之任一者的包含重鏈CDR 1-3及輕鏈CDR 1-3之CDR組。
82. 如請求項80或81之抗體或抗原結合片段，其進一步包含人類框架序列。
83. 如請求項80之抗體或抗原結合片段，其中該抗體或抗原結合片段包含與表A、27或38至42中之任一成對可變結構域具有至少約80%、90%、95%或99%同源性的重鏈可變結構域及配對輕鏈可變結構域。
84. 如請求項80之抗體或抗原結合片段，其中該抗體或抗原結合片段包含選自表A、27或38至42中之任一成對可變結構域的重鏈可變結構域及配對輕鏈可變結構域。
85. 一種能夠結合PDGF之抗體或其抗原結合片段，其中該抗體或抗原結合片段包含(i)CDR-H1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係G；X₂ 係F；X₃ 係S、I或R；X₄ 係L；X₅ 係S、Y、A、D、T、M、R、L、C、F、W或P； X₆ 係T；X₇ 係Y或S；X₈ 係G或E；X₉ 係M或V；X₁₀ 係G、S或R；X₁₁ 係V或I；且X₁₂ 係G、D、L、A、C、V、Y、R、T、E或S；(ii)CDR-H2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ -X₁₃ -X₁₄ -X₁₅ -X₁₆ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係N或L；X₂ 係I；X₃ 係W、D、C或G；X₄ 係W或C；X₅ 係D、Y、N、H、V、E、I、P、A、C或G；X₆ 係D、G、N或H；X₇ 係D、E、G、V、A、H、Y、N、Q、S或L；X₈ 係K、E、T、I、Q、V、N、R、Y、L、M或C；X₉ 係Y、H、C、D、N、S、A、F或G；X₁₀ 係Y；X₁₁ 係N或S；X₁₂ 係P、L或T；X₁₃ 係S；X₁₄ 係L；X₁₅ 係K或N；且X₁₆ 係N、S或T；(iii)CDR-H3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係I、Y、N、L、M、V、R、K、F、C、T或E；X₂ 係E、Q、V、K、Y、L、D、G、A、M、R或S；X₃ 係S、T、A、Y、W、P、L、V、E、K、F或C；X₄ 係I、G、S、M、V、L、F、N、D、H、Y、T、R、Q、K、E或P；X₅ 係G、W、P、F、C、Y、A、E、L、V、S、D或R；X₆ 係T、P、W、R、I、F、A、M、Y、S、L、G、D、K、V、N或E；X₇ 係T、N、S、K、R、M、A、E、I、V、L、W、P或Q；X₈ 係Y；X₉ 係S、E、D、Y、A、C、N、M、W、T、Q、G、I、L或P；X₁₀ 係F；X₁₁ 係D或Y；且X₁₂ 係Y；(iv)CDR CDR-L1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係E、R或K；X₂ 係R、A或E；X₃ 係S或Y；X₄ 係S；X₅ 係G、C、V或S；X₆ 係D、S或Y；X₇ 係I、N、T或M；X₈ 係G、W、Y、S、M、H、D、R、E、N、C、A、L、V、 F、T或Q；X₉ 係D、Y、Q、N、H、G、E、S、K、F、R、L、C、A或P；X₁₀ 係S、T、Y、M、K、A、C、F、L、E、W、D、P或G；且X₁₁ 係Y、F、L、R、H、N、C、A、D、S或T；(v)CDR-L2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係I或M；X₂ 係Y或H；X₃ 係A、G、S、W、T、L、V、F、N、P、E或D；X₄ 係D、Y、A或V；X₅ 係D或G；X₆ 係Q、L、R、H、W、Y、M、K、D、A、E、N、V、S、F或P；且X₇ 係R、Q或P；及(vi)CDR-L3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係Y；X₂ 係C或R；X₃ 係Q或K；X₄ 係S、P、Q或H；X₅ 係Y；X₆ 係D或G；X₇ 係I、L、V、E、T、S、Q、R、N、K、G或A； X₈ 係N、F、D、E、T、I、Y、C、V、S、R或A；且X₉ 係I、T、S、V、D、R、E、M、L、P、F、N。
86. 如請求項85之抗體或抗原結合片段，其進一步包含人類框架序列。
87. 如請求項85或86之抗體或抗原片段，其中該抗體或抗原結合片段包含與以下序列具有至少約80%、90%、95%或99%同源性之重鏈CDR 1-3及輕鏈CDR 1-3：GFSLSTYGMGVG(CDR-H1)、NIWWDDDKYYNPSLKN(CDR-H2)、IESIGTTYSFDY(CDR-H3)、ERSSGDIGDSY(CDR-L1)、IYADDQR(CDR-L2)及YCQSYDINI(CDR-L3)。
88. 如請求項85至87中任一項之抗體或抗原片段，其中該抗體或抗原結合片段包含GFSLSTYGMGVG(CDR-H1)、NIWWDDDKYYNPSLKN(CDR-H2)、IESIGTTYSFDY(CDR-H3)、ERSSGDIGDSY(CDR-L1)、IYADDQR(CDR-L2)及YCQSYDINI(CDR-L3)。
89. 一種能夠結合PDGF之抗體或其抗原結合片段，其中該抗體或抗原結合片段包含與選自表A、28或46至50中之CDR組中之任一者之CDR組具有至少約80%、90%、95%或99%同源性的包含重鏈CDR 1-3及輕鏈CDR 1-3之CDR組。
90. 如請求項89之抗體或抗原結合片段，其中該抗體或抗原結合片段包含選自表A、28或46至50中之CDR組中之任一者的包含重鏈CDR 1-3及輕鏈CDR 1-3之CDR組。
91. 如請求項89或90之抗體或抗原結合片段，其進一步包含人類框架序列。
92. 如請求項89之抗體或抗原結合片段，其中該抗體或抗原結合片段包含與表A、28或46至50中之任一成對可變結構域具有至少約 80%、90%、95%或99%同源性的重鏈可變結構域及配對輕鏈可變結構域。
93. 如請求項89之抗體或抗原結合片段，其中該抗體或抗原結合片段包含選自表A、28或46至50中之任一成對可變結構域的重鏈可變結構域及配對輕鏈可變結構域。
94. 如請求項76至93中任一項之抗體或抗原結合片段，其包含IgG1、IgG2、IgG3、IgG4、IgA、IgM、IgE或IgD或其變體之Fc區。
95. 如請求項76至94中任一項之抗體或抗原結合片段，其中該Fc區係變體序列Fc區。
96. 如請求項76至95中任一項之抗體或抗原結合片段，其中該抗體或抗原結合片段包含：a)重鏈恆定區，其包含藉由一或多個胺基酸變化修飾之人類IgG1重鏈序列，其中該等變化包含在位置234及235處用丙胺酸取代白胺酸，且視情況亦包含在位置435處用丙胺酸取代組胺酸，其中該等胺基酸位置係使用EU索引編號來編號；及(b)輕鏈恆定區，其包含人類κ輕鏈恆定區序列。
97. 一種結合蛋白，其包含形成VEGF之功能性結合位點之重鏈及輕鏈可變結構域，其中形成VEGF之功能性結合位點之該等可變結構域包含：(i)CDR-H1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係G；X₂ 係Y；X₃ 係T；X₄ 係F； X₅ 係T、Q、D、E、N、A、G、H、K、M、L、R、I、Y或V；X₆ 係N、S、K、Y、T、M、G、A、I、L、E、P、Q或F；X₇ 係Y；X₈ 係G、S、D、K、C、V、E、L、W、P、Y、M、N或T；X₉ 係M；且X₁₀ 係Y；(ii)CDR-H2，其包含X₁ -X2-X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ -X₁₃ -X₁₄ -X₁₅ -X₁₆ -X₁₇ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係W；X₂ 係I；X₃ 係N；X₄ 係T；X₅ 係E、Y、L、V、W、A、Q、H、G、K、N、M、T或P；X₆ 係T；X₇ 係G；X₈ 係K、N、D、T、P、W、Y、V、S、M、A、I、G、R或L；X₉ 係P；X₁₀ 係T、I、M、K、A、N、P、L、V、W、D、Y、G或E；X₁₁ 係Y；X₁₂ 係A；X₁₃ 係D、Y或H；X₁₄ 係D；X₁₅ 係F；X₁₆ 係K或N；且 X₁₇ 係G；(iii)CDR-H3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ -X₁₃ -X₁₄ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係T、Y、G、I、S、K、N、P、L、W、M、F、R或Q；X₂ 係N、H、I、T、D、F、L、E、V、Y、A、G、W、Q或R；X₃ 係Y；X₄ 係Y；X₅ 係Y；X₆ 係R、S、N、E、M、L、T、W、Q、G、I、A、C或V；X₇ 係S、N、T、K、M、Y、C、I、F、L、D、W、X或V；X₈ 係Y；X₉ 係I、L、N、T、V、A、R、F、D或S；X₁₀ 係F；X₁₁ 係Y；X₁₂ 係F；X₁₃ 係D；且X₁₄ 係Y；(iv)CDR-L1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係R；X₂ 係A；X₃ 係S；X₄ 係E；X₅ 係S；X₆ 係V； X₇ 係S、N、D、T、R、H、E、I、L、Q、C、M、Y、K或V；X₈ 係T、S、R、A、E、D、M、P、Y、I、W或F；X₉ 係H、A、D、C、P、R、Y、L、Q或K；X₁₀ 係M；且X₁₁ 係H、A或P；(v)CDR-L2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ (SEQ ID NO：>>)，其中；X₁ 係G、W、V、I、E、S或D；X₂ 係A；X₃ 係S；X₄ 係N、H、Y、M、T、F、V、R、Q、A、S、E、G、C、D或P；X₅ 係L；X₆ 係E；且X₇ 係S或Y；及(vi)CDR-L3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係Q；X₂ 係Q；X₃ 係S、C、G、I、W、R、N、A、Y、K、Q或F；X₄ 係W、C、L、G、E、S；X₅ 係N、I、T、D、G、M、S、H、A、R、V、L、F、K或Q；X₆ 係D、N、Y、A、L、M、P、G、H、F或K； X₇ 係P；X₈ 係F、M、G、Y、A、W、S、V、C或P；且X₉ 係T。
98. 如請求項97之結合蛋白，其中該結合蛋白亦能夠結合PDGF。
99. 如請求項98之結合蛋白，其中該結合蛋白包含形成PDGF之功能性結合位點之重鏈及輕鏈可變結構域，該等可變結構域包含：(i)CDR-H1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係G；X₂ 係F；X₃ 係S、I或R；X₄ 係L；X₅ 係S、Y、A、D、T、M、R、L、C、F、W或P；X₆ 係T；X₇ 係Y或S；X₈ 係G或E；X₉ 係M或V；X₁₀ 係G、S或R；X₁₁ 係V或I；且X₁₂ 係G、D、L、A、C、V、Y、R、T、E或S；(ii)CDR-H2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ -X₁₃ -X₁₄ -X₁₅ -X₁₆ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係N或L；X₂ 係I；X₃ 係W、D、C或G；X₄ 係W或C； X₅ 係D、Y、N、H、V、E、I、P、A、C或G；X₆ 係D、G、N或H；X₇ 係D、E、G、V、A、H、Y、N、Q、S或L；X₈ 係K、E、T、I、Q、V、N、R、Y、L、M或C；X₉ 係Y、H、C、D、N、S、A、F或G；X₁₀ 係Y；X₁₁ 係N或S；X₁₂ 係P、L或T；X₁₃ 係S；X₁₄ 係L；X₁₅ 係K或N；且X₁₆ 係N、S或T；(iii)CDR-H3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係I、Y、N、L、M、V、R、K、F、C、T或E；X₂ 係E、Q、V、K、Y、L、D、G、A、M、R或S；X₃ 係S、T、A、Y、W、P、L、V、E、K、F或C；X₄ 係I、G、S、M、V、L、F、N、D、H、Y、T、R、Q、K、E或P；X₅ 係G、W、P、F、C、Y、A、E、L、V、S、D或R；X₆ 係T、P、W、R、I、F、A、M、Y、S、L、G、D、K、V、N或E；X₇ 係T、N、S、K、R、M、A、E、I、V、L、W、P或Q；X₈ 係Y；X₉ 係S、E、D、Y、A、C、N、M、W、T、Q、G、I、L或P； X₁₀ 係F；X₁₁ 係D或Y；且X₁₂ 係Y；(iv)CDR CDR-L1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係E、R或K；X₂ 係R、A或E；X₃ 係S或Y；X₄ 係S；X₅ 係G、C、V或S；X₆ 係D、S或Y；X₇ 係I、N、T或M；X₈ 係G、W、Y、S、M、H、D、R、E、N、C、A、L、V、F、T或Q；X₉ 係D、Y、Q、N、H、G、E、S、K、F、R、L、C、A或P；X₁₀ 係S、T、Y、M、K、A、C、F、L、E、W、D、P或G；且X₁₁ 係Y、F、L、R、H、N、C、A、D、S或T；(v)CDR-L2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係I或M；X₂ 係Y或H；X₃ 係A、G、S、W、T、L、V、F、N、P、E或D；X₄ 係D、Y、A或V；X₅ 係D或G； X₆ 係Q、L、R、H、W、Y、M、K、D、A、E、N、V、S、F或P；且X₇ 係R、Q或P；及(vi)CDR-L3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係Y；X₂ 係C或R；X₃ 係Q或K；X₄ 係S、P、Q或H；X₅ 係Y；X₆ 係D或G；X₇ 係I、L、V、E、T、S、Q、R、N、K、G或A；X₈ 係N、F、D、E、T、I、Y、C、V、S、R或A；且X₉ 係I、T、S、V、D、R、E、M、L、P、F、N。
100. 如請求項97至99中任一項之結合蛋白，其進一步包含人類框架序列。
101. 一種結合蛋白，其包含形成PDGF之功能性結合位點之重鏈及輕鏈可變結構域，其中形成PDGF之功能性結合位點之該等可變結構域包含：(i)CDR-H1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係G；X₂ 係F；X₃ 係S、I或R；X₄ 係L； X₅ 係S、Y、A、D、T、M、R、L、C、F、W或P；X₆ 係T；X₇ 係Y或S；X₈ 係G或E；X₉ 係M或V；X₁₀ 係G、S或R；X₁₁ 係V或I；且X₁₂ 係G、D、L、A、C、V、Y、R、T、E或S；(ii)CDR-H2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ -X₁₃ -X₁₄ -X₁₅ -X₁₆ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係N或L；X₂ 係I；X₃ 係W、D、C或G；X₄ 係W或C；X₅ 係D、Y、N、H、V、E、I、P、A、C或G；X₆ 係D、G、N或H；X₇ 係D、E、G、V、A、H、Y、N、Q、S或L；X₈ 係K、E、T、I、Q、V、N、R、Y、L、M或C；X₉ 係Y、H、C、D、N、S、A、F或G；X₁₀ 係Y；X₁₁ 係N或S；X₁₂ 係P、L或T；X₁₃ 係S；X₁₄ 係L；X₁₅ 係K或N；且X₁₆ 係N、S或T； (iii)CDR-H3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係I、Y、N、L、M、V、R、K、F、C、T或E；X₂ 係E、Q、V、K、Y、L、D、G、A、M、R或S；X₃ 係S、T、A、Y、W、P、L、V、E、K、F或C；X₄ 係I、G、S、M、V、L、F、N、D、H、Y、T、R、Q、K、E或P；X₅ 係G、W、P、F、C、Y、A、E、L、V、S、D或R；X₆ 係T、P、W、R、I、F、A、M、Y、S、L、G、D、K、V、N或E；X₇ 係T、N、S、K、R、M、A、E、I、V、L、W、P或Q；X₈ 係Y；X₉ 係S、E、D、Y、A、C、N、M、W、T、Q、G、I、L或P；X₁₀ 係F；X₁₁ 係D或Y；且X₁₂ 係Y；(iv)CDR CDR-L1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係E、R或K；X₂ 係R、A或E；X₃ 係S或Y；X₄ 係S；X₅ 係G、C、V或S；X₆ 係D、S或Y；X₇ 係I、N、T或M； X₈ 係G、W、Y、S、M、H、D、R、E、N、C、A、L、V、F、T或Q；X₉ 係D、Y、Q、N、H、G、E、S、K、F、R、L、C、A或P；X₁₀ 係S、T、Y、M、K、A、C、F、L、E、W、D、P或G；且X₁₁ 係Y、F、L、R、H、N、C、A、D、S或T；(v)CDR-L2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係I或M；X₂ 係Y或H；X₃ 係A、G、S、W、T、L、V、F、N、P、E或D；X₄ 係D、Y、A或V；X₅ 係D或G；X₆ 係Q、L、R、H、W、Y、M、K、D、A、E、N、V、S、F或P；且X₇ 係R、Q或P；及(vi)CDR-L3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係Y；X₂ 係C或R；X₃ 係Q或K；X₄ 係S、P、Q或H；X₅ 係Y；X₆ 係D或G； X₇ 係I、L、V、E、T、S、Q、R、N、K、G或A；X₈ 係N、F、D、E、T、I、Y、C、V、S、R或A；且X₉ 係I、T、S、V、D、R、E、M、L、P、F、N。
102. 如請求項101之結合蛋白，其中該結合蛋白亦能夠結合VEGF。
103. 如請求項102之結合蛋白，其中該結合蛋白包含形成VEGF之功能性結合位點之重鏈及輕鏈可變結構域，該等可變結構域包含：(i)CDR-H1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係G；X₂ 係Y；X₃ 係T；X₄ 係F；X₅ 係T、Q、D、E、N、A、G、H、K、M、L、R、I、Y或V；X₆ 係N、S、K、Y、T、M、G、A、I、L、E、P、Q或F；X₇ 係Y；X₈ 係G、S、D、K、C、V、E、L、W、P、Y、M、N或T；X₉ 係M；且X₁₀ 係Y；(ii)CDR-H2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ -X₁₃ -X₁₄ -X₁₅ -X₁₆ -X₁₇ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係W；X₂ 係I；X₃ 係N；X₄ 係T； X₅ 係E、Y、L、V、W、A、Q、H、G、K、N、M、T或P；X₆ 係T；X₇ 係G；X₈ 係K、N、D、T、P、W、Y、V、S、M、A、I、G、R或L；X₉ 係P；X₁₀ 係T、I、M、K、A、N、P、L、V、W、D、Y、G或E；X₁₁ 係Y；X₁₂ 係A；X₁₃ 係D、Y或H；X₁₄ 係D；X₁₅ 係F；X₁₆ 係K或N；且X₁₇ 係G；(iii)CDR-H3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ -X₁₂ -X₁₃ -X₁₄ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係T、Y、G、I、S、K、N、P、L、W、M、F、R或Q；X₂ 係N、H、I、T、D、F、L、E、V、Y、A、G、W、Q或R；X₃ 係Y；X₄ 係Y；X₅ 係Y；X₆ 係R、S、N、E、M、L、T、W、Q、G、I、A、C或V；X₇ 係S、N、T、K、M、Y、C、I、F、L、D、W、X或V；X₈ 係Y；X₉ 係I、L、N、T、V、A、R、F、D或S； X₁₀ 係F；X₁₁ 係Y；X₁₂ 係F；X₁₃ 係D；且X₁₄ 係Y；(iv)CDR-L1，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ -X₁₀ -X₁₁ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係R；X₂ 係A；X₃ 係S；X₄ 係E；X₅ 係S；X₆ 係V；X₇ 係S、N、D、T、R、H、E、I、L、Q、C、M、Y、K或V；X₈ 係T、S、R、A、E、D、M、P、Y、I、W或F；X₉ 係H、A、D、C、P、R、Y、L、Q或K；X₁₀ 係M；且X₁₁ 係H、A或P；(v)CDR-L2，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ (SEQ ID NO：>>)，其中；X₁ 係G、W、V、I、E、S或D；X₂ 係A；X₃ 係S；X₄ 係N、H、Y、M、T、F、V、R、Q、A、S、E、G、C、D或P； X₅ 係L；X₆ 係E；且X₇ 係S或Y；及(vi)CDR-L3，其包含X₁ -X₂ -X₃ -X₄ -X₅ -X₆ -X₇ -X₈ -X₉ (SEQ ID NO：>>)，其中X₁ 係Q；X₂ 係Q；X₃ 係S、C、G、I、W、R、N、A、Y、K、Q或F；X₄ 係W、C、L、G、E、S；X₅ 係N、I、T、D、G、M、S、H、A、R、V、L、F、K或Q；X₆ 係D、N、Y、A、L、M、P、G、H、F或K；X₇ 係P；X₈ 係F、M、G、Y、A、W、S、V、C或P；且X₉ 係T。
104. 如請求項101至103中任一項之結合蛋白，其進一步包含人類框架序列。
105. 一種結合蛋白，其包含形成VEGF之功能性結合位點之重鏈及輕鏈可變結構域，其中形成VEGF之功能性結合位點之該等可變結構域包含選自表A、27或38至42中所列示CDR組中之任一者的重鏈CDR 1-3及配對輕鏈CDR 1-3之組。
106. 如請求項105之結合蛋白，其中形成VEGF之功能性結合位點之該等可變結構域包含選自表A、27或38至42中所列示重鏈與配對輕鏈中之任一者的重鏈與配對輕鏈。
107. 如請求項105或106之結合蛋白，其中該結合蛋白亦能夠結合 PDGF。
108. 如請求項107之結合蛋白，其中該結合蛋白包含形成PDGF之功能性結合位點之重鏈及輕鏈可變結構域，且形成該PDGF之功能性結合位點之該等可變結構域包含選自表A、28或46至50中所列示CDR組中之任一者的重鏈CDR 1-3及配對輕鏈CDR 1-3之組。
109. 如請求項108之結合蛋白，其中形成PDGF之功能性靶結合位點之該等可變結構域包含選自表A、28或46至50中所列示重鏈與配對輕鏈中之任一者的重鏈與配對輕鏈。
110. 一種結合蛋白，其包含形成PDGF之功能性結合位點之重鏈及輕鏈可變結構域，其中形成PDGF之功能性結合位點之該等可變結構域包含選自表A、28或46至50中所列示CDR組中之任一者的重鏈CDR 1-3及配對輕鏈CDR 1-3之組。
111. 如請求項110之結合蛋白，其中形成PDGF之功能性結合位點之該等可變結構域包含選自表A、28或46至50中所列示重鏈與配對輕鏈中之任一者的重鏈與配對輕鏈。
112. 如請求項110或111之結合蛋白，其中該結合蛋白亦能夠結合VEGF。
113. 如請求項112之結合蛋白，其中該結合蛋白包含形成VEGF之功能性結合位點之重鏈及輕鏈可變結構域，且形成該VEGF之功能性結合位點之該等可變結構域包含選自表A、27或38至42中所列示CDR組中之任一者的重鏈CDR 1-3及配對輕鏈CDR 1-3之組。
114. 如請求項112或113之結合蛋白，其中形成VEGF之功能性結合位點之該等可變結構域包含選自表A、27或38至42中所列示重鏈與配對輕鏈中之任一者的重鏈與配對輕鏈。
115. 一種結合蛋白，其包含形成VEGF之功能性結合位點之重鏈及輕鏈可變結構域及形成PDGF之功能性結合位點之重鏈及輕鏈可變 結構域，其中a.形成VEGF之功能性結合位點之該等可變結構域包含：SEQ ID NO：17之CDR 1-3及SEQ ID NO：18之CDR-1-3，SEQ ID NO：19之CDR 1-3及SEQ ID NO：20之CDR-1-3，SEQ ID NO：21之CDR 1-3及SEQ ID NO：22之CDR-1-3，SEQ ID NO：23之CDR 1-3及SEQ ID NO：24之CDR-1-3，SEQ ID NO：25之CDR 1-3及SEQ ID NO：26之CDR-1-3，SEQ ID NO：27之CDR 1-3及SEQ ID NO：28之CDR-1-3，SEQ ID NO：29之CDR 1-3及SEQ ID NO：30之CDR-1-3，SEQ ID NO：31之CDR 1-3及SEQ ID NO：32之CDR-1-3，SEQ ID NO：33之CDR 1-3及SEQ ID NO：34之CDR-1-3，SEQ ID NO：35之CDR 1-3及SEQ ID NO：36之CDR-1-3，SEQ ID NO：37之CDR 1-3及SEQ ID NO：38之CDR-1-3，SEQ ID NO：39之CDR 1-3及SEQ ID NO：40之CDR-1-3，SEQ ID NO：41之CDR 1-3及SEQ ID NO：42之CDR-1-3，或SEQ ID NO：43之CDR 1-3及SEQ ID NO：44之CDR-1-3，及b.形成PDGF之功能性結合位點之該等可變結構域包含：SEQ ID NO：1之CDR 1-3及SEQ ID NO：2之CDR-1-3，SEQ ID NO：3之CDR 1-3及SEQ ID NO：4之CDR-1-3，SEQ ID NO：5之CDR 1-3及SEQ ID NO：6之CDR-1-3，SEQ ID NO：7之CDR 1-3及SEQ ID NO：8之CDR-1-3，SEQ ID NO：9之CDR 1-3及SEQ ID NO：10之CDR-1-3，SEQ ID NO：11之CDR 1-3及SEQ ID NO：12之CDR-1-3，SEQ ID NO：13之CDR 1-3及SEQ ID NO：14之CDR-1-3，SEQ ID NO：15之CDR 1-3及SEQ ID NO：16之CDR-1-3，或SEQ ID NO：211之CDR 1-3及SEQ ID NO：212之CDR-1-3。
116. 一種結合蛋白，其包含形成VEGF之功能性結合位點之重鏈及輕鏈可變結構域及形成PDGF之功能性結合位點之重鏈及輕鏈可變結構域，其中a.形成VEGF之功能性結合位點之該等可變結構域包含選自由SEQ ID NO：17-44組成之群之序列，及b.形成PDGF之功能性結合位點之該等可變結構域包含選自由SEQ ID NO：1-16、211及212組成之群之序列。
117. 如請求項115至116中任一項之結合蛋白，其中：a.形成VEGF之功能性結合位點之該等可變結構域包含：SEQ ID NO：17及SEQ ID NO：18，SEQ ID NO：19及SEQ ID NO：20，SEQ ID NO：21及SEQ ID NO：22，SEQ ID NO：23及SEQ ID NO：24，SEQ ID NO：25及SEQ ID NO：26，SEQ ID NO：27及SEQ ID NO：28，SEQ ID NO：29及SEQ ID NO：30，SEQ ID NO：31及SEQ ID NO：32，SEQ ID NO：33及SEQ ID NO：34，SEQ ID NO：35及SEQ ID NO：36，SEQ ID NO：37及SEQ ID NO：38，SEQ ID NO：39及SEQ ID NO：40，SEQ ID NO：41及SEQ ID NO：42，或SEQ ID NO：43及SEQ ID NO：44，及b.形成PDGF之功能性結合位點之該等可變結構域包含：SEQ ID NO：1及SEQ ID NO：2，SEQ ID NO：3及SEQ ID NO：4， SEQ ID NO：5及SEQ ID NO：6，SEQ ID NO：7及SEQ ID NO：8，SEQ ID NO：9及SEQ ID NO：10，SEQ ID NO：11及SEQ ID NO：12，SEQ ID NO：13及SEQ ID NO：14，SEQ ID NO：15及SEQ ID NO：16，或SEQ ID NO：211及SEQ ID NO：212。
118. 如請求項97至117中任一項之結合蛋白，其中該結合蛋白係抗體或其抗原結合片段、單株抗體、人類化抗體、人類抗體、雙特異性抗體、雙特異性結合蛋白、多特異性結合蛋白、DVD-Ig結合蛋白、CrossMab結合蛋白、雙價抗體、串聯單鏈Fv分子、雙特異性雙價抗體、單鏈雙價抗體分子或二-雙價抗體。
119. 如請求項118之結合蛋白，其中該結合蛋白包含PR-1610561(包含SEQ ID NO：131及132)或PR-1572102(包含SEQ ID NO：88及89)或PR-1572105(包含SEQ ID NO：94及95)或PR1611292(包含SEQ ID NO：141及142)。
120. 一種結合蛋白，其與如請求項1至44中任一項之結合蛋白競爭結合至VEGF、PDGF、VEGF受體及PDGF受體中之一或多者。
121. 一種結合蛋白，其與如請求項76至96中任一項之抗體或抗原結合片段競爭結合至VEGF、PDGF、VEGF受體及PDGF受體中之一或多者。
122. 一種結合蛋白，其與如請求項97至119中任一項之結合蛋白競爭結合至VEGF、PDGF、VEGF受體及PDGF受體中之一或多者。
123. 一種結合蛋白，其結合至與如請求項1至44中任一項之結合蛋白相同之VEGF、PDGF、VEGF受體及/或PDGF受體表位。
124. 一種結合蛋白，其結合至與如請求項76至96中任一項之抗體或 抗原結合片段相同之VEGF、PDGF、VEGF受體及/或PDGF受體表位。
125. 一種結合蛋白，其結合至與如請求項97至119中任一項之結合蛋白相同之VEGF、PDGF、VEGF受體及/或PDGF受體表位。
126. 如請求項120至125中任一項之結合蛋白，其中該結合蛋白係抗體或其抗原結合片段、單株抗體、人類化抗體、人類抗體、雙特異性抗體、雙特異性結合蛋白、多特異性結合蛋白、DVD-Ig結合蛋白、CrossMab結合蛋白、雙價抗體、串聯單鏈Fv分子、雙特異性雙價抗體、單鏈雙價抗體分子或二-雙價抗體。