MXPA00001618A

MXPA00001618A - Composiciones detergentes que comprenden una enzima degradante de goma de sacar

Info

Publication number: MXPA00001618A
Authority: MX
Inventors: Jean-Luc Bettiol; Conny Joos
Original assignee: Procter & Gamble; The Procter & Gamble Company
Priority date: 1997-08-14
Filing date: 2000-02-15
Publication date: 2001-06-01
Also published as: BR9811195A; AU7958198A; MXPA00001613A; JP2001515131A; DE69826294T2; CN1276826A; WO1999009129A1; MXPA00001610A; BR9811190A; EP1036151A1; HUP0003670A2; CN1301294A; JP4090688B2; JP2001515128A; MXPA00001567A; BR9811196A; JP2001515127A; ID23442A; BR9811186A; ES2227845T3

Abstract

La presente invención se refiere a composiciones detergentes para lavandería que comprenden una enzima degradante de goma de sacárido, que provee excelente rendimiento de limpieza, especialmente de remoción de manchas/suciedad de alimentos, beneficios de limpieza de suciedad y blancu

Description

COMPOSICIONES DETERGENTES QUE COMPRENDEN UNA ENZIMA DEGRADANTE DE GOMA DE SACARIDO CAMPO DE LA INVENCIÓN La presente invención se refiere a composiciones detergentes de lavandería que consisten de una enzima degradante de goma de sacárido.

ANTECEDENTES DE LA INVENCIÓN Hoy en día, las composiciones detergentes incluyen una combinación compleja de ingredientes activos que satisfacen ciertas necesidades específicas. En particular, las formulaciones detergentes actuales generalmente incluyen enzimas detergentes que proveen beneficios de limpieza y de cuidado de telas y muy específicamente enzimas de celulasa y amilasa. Se ha reconocido en algún tiempo la eficiencia de las enzimas celulíticas, es decir celulasas, para la limpieza de textiles y como agente reductor de asperezas para las telas. La actividad de la celulasa es aquélla en la que las fibras celulósicas o sustratos son hidrolizados mediante la celulasa y dependiendo de la función particular de la celulasa, que puede ser endo- o exo- celulasa y las hemicelulasas respectivas. Las estructuras de la celulasa son despolimerizadas o separadas et» porciones más pequeñas y así en fracciones más solubles o dispersables. Esta actividad en particular sobre las telas provee características mejoradas de limpieza, rejuvenecimiento, suavidad y generalmente de suavidad al tacto a la estructura de la tela. Las amilasas son conocidas en la técnica porque proveen beneficios de rendimiento de remoción de manchas/suciedad de alimentos que contienen almidón presente en forma natural o que se ha añadido, o bien que se agrega como un agente de acabado. Las manchas/suciedad de alimentos representan la mayoría de las manchas/suciedad más relevantes para el consumidor y frecuentemente incluyen aditivos alimenticios. Los agentes neutracéuticos, acidulantes, antioxidantes, conservadores, endulzadores, enzimas, espesantes/estabilizadores tales como hidrocoloides y emulsificadores se utilizan comúnmente como aditivos alimenticios. En particular, la demanda del consumidor por las reducciones en grasas y calorías conduce al crecimiento de los agentes texturizantes como sustitutos de grasa. Se espera que el mercado para los agentes texturizantes/estabilizadores hidrocoloides que también se denominan como gomas alimenticias, tenga un crecimiento aproximadamente de 4% al año, la goma de xantano, cuyo crecimiento deberá registrar ganancias del 6% al 8% al año y carragenano aproximadamente el 3%/al año (Chemical week, 19 de Junio (1996) pp 32-34). El término "goma" significa un grupo de polisacáridos industrialmente útiles (polímero de cadena larga) o sus derivados que se hidratan en agua caliente o fría para formar soluciones viscosas, dispersiones o gel. Las gomas se clasifican como naturales y modificadas. Las gomas naturales incluyen extractos de algas marinas, exudados de plantas, gomas de semillas o raíces, y gomas obtenidas mediante la fermentación microbiana. Las gomas modificadas (semisintéticas) incluyen derivados de celulosa y almidón y ciertas gomas sintéticas tales como pectina de bajo metoxil, alginato de propilenglicol, y goma guar de carboximetilo e hidropopilo (Gums en Encyclopedia Chemical Technology 4a Ed. Vol. 12, pp 842-862, J. Baird. División Kelco de Merck). Véase además Carbohydrate Chemistry for Food Scientists (Eagan Press -1997) por R.L. Whistier y J.N. BeMiller, Cap. 4, pp 63-89 y Direct Food Additives in Fruit Processing por P.Laslo, Bioprinciples and Applications, Vol.1 , Capítulo II, pp 313-325 (1996) Technomie Publising. Algunas de estas gomas, tales como la goma de xantano (E415.CEE), goma de gelano (E 416), goma guar (E 412), goma de algarrobo (E410) y tragacanto (E413) se utilizan ampliamente ya sea solas o en combinaciones en muchas aplicaciones de alimentos (Gums en ECT 4a Ed., Vol.12, pp 842-862. J. Baird, división Kelco de Merck). En particular, la goma guar se usa frecuentemente en los alimentos como un espesante y como un aglutinante de agua libre en salsas y aderezos de ensaladas. La goma guar también se utiliza como un aglutinante de agua pura y como estabilizador en helados y postres congelados. El agua libre en la mezcla del helado origina una textura granulosa, cristales de hielo, escasas propiedades de derretimiento y resistencia al calor en el helado acabado, La incorporación de un estabilizador que contiene goma guar en cantidades hasta aproximadamente 0.3% de la mezcla de helado rinde un producto de textura suave, masticable con propiedades de derretimiento lento y buena resistencia al calor. También es particularmente adecuado para la pasteurización instantánea debido a sus propiedades de hidratación rápida. Otros productos alimenticios que se pueden estabilizar con goma guar debido a su habilidad para aglutinar el agua, son alimentos congelados, quesos, rellenos para pastel, alcorzas, y alimentos para mascotas. Otros ejemplos incluyen: las gomas de algina que son conocidas porque se utilizan en sorbetes, en alimentos enlatados y manufacturados, las gomas de tragacanto que se utilizan en aderezos para ensaladas, la goma de xantano que se usa para productos lácteos y bebidas. Las gomas de gelano se encuentran en alcorzas, cubiertas para pasteles, y productos lácteos y, algarrobo y agar en helados. El carácter específico de estas gomas alimenticias es que dan una solución de viscosidad muy alta cuando se hidratan en agua. Algunas de estas gomas tales como guar, algina, arábica, carayá y gomas de algarrobo de metilcelulosa se utilizan también en la industria del papel y se eligen por su alta afinidad para las fibras celulósicas (Industrial gums por R.L. Whistier y J.N. BeMiller (Academic Press-1973). Su potencial para flocular arcillas y otros materiales inorgánicos tales como sales de calcio, se utiliza en otras aplicaciones tales como tratamiento de agua. Es conveniente la alta viscosidad de estas gomas para alimentos para todas las aplicaciones alimenticias que se mencionaron anteriormente, así como otras aplicaciones más. Sin embargo, de manera sorprendente se ha descubierto que estas gomas para alimentos se adsorben fuertemente en las fibras de algodón de la tela, por lo tanto adhiriendo las manchas/suciedad en la tela misma. Esto sucede aún cuando la goma está presente a un nivel muy bajo en las composiciones alimenticias, tal como 0.01 % a 5%, más frecuentemente entre 0.01 % a 0.8%. También se ha descubierto sorprendentemente que la capacidad de estas gomas alimenticias para flocular arcillas resultan en la suciedad y amarillecimiento de la tela. Esto es particularmente importante ya que, el rendimiento en general de un detergente se juzga no solamente por su habilidad para remover suciedad y manchas, sino también por su habilidad para prevenir la redeposición de suciedad, los productos de descomposición de las manchas o de cualquier sal insoluble, en el articulo lavado. Los efectos de redeposición provocan una película casi imperceptible en los artículos que se han revestido, dando la apariencia de rayados o cubiertos por manchas visibles mismas que permanecen intactas al final del procedimiento de lavado. Estos residuos se presentan en la tela provocando un estado sucio y amarillecimiento. Como se puede apreciar a partir de lo anterior, existe la necesidad continua de formular composiciones detergentes de lavandería que provean un rendimiento de limpieza en general excelente. De conformidad con lo anterior, es objetivo de la presente invención el proveer una composición detergente para lavandería que suministre una limpieza superior y beneficios de rendimiento y blancura superiores, especialmente la remoción excelente de manchas/suciedad de alimentos, limpieza de suciedad y además mantenimiento de blancura. El objetivo anterior se ha cumplido al formular composiciones detergentes de lavandería que consisten de una enzima degradante de goma de sacárido. De manera sorprendente se ha descubierto que la composición detergente para lavandería de la presente invención que consiste de una enzima degradante de goma de sacárido, provee una excelente remoción de manchas/suciedad de alimentos, limpieza de suciedad y mantenimiento de blancura que resulta de la hidrólisis de las gomas de sacárido de alimentos que aglutinan manchas/suciedad de alimentos o arcillas de las telas de algodón. Además se ha descubierto que el rendimiento de las composiciones detergentes de lavandería de la presente invención mejora por la adición de agentes tensioactivos seleccionados, otra enzima, un mejorador de detergencia y/o un sistema de blanqueador. El documento GB2-169-393 describe un método para remover contaminantes de celulosa y otros contaminantes vegetales de las telas utilizando la maquinaria y equipo convencionales de tinte y molinos de acabado por medio del tratamiento con una preparación enzimática que contiene enzimas celulolíticas y pecÉf*otíticas que permiten una reducción de la concentración de H2 S0 menor dei 2% durante la carbonización de la tela. El documento WO96/06532 se refiere a una composición capaz de aniquilar o inhibir el crecimiento de células microbianas por medio de una proteína básica o péptido de origen biológico, por ejemplo protamina o sulfato de protamina. Para ciertas bacterias u hongos, esta composición además consiste de una enzima óxidoreductasa o degradante de membrana celular tal como una endoglicosidasa tipo II, una lisozima y/o una chitinasa El documento WO95/35362 describe composiciones de limpieza incluyendo para lavandería, para el lavado de trastes y composiciones de limpieza especialmente para el hogar que consisten de enzimas degradantes de membrana celular que tienen pectinasas y/o hemicelulasas y opcionalmente celulasas. Estas composiciones son particularmente adecuadas para remover manchas de origen vegetal y suciedad y mugre que tienen una estructura similar. Estas enzimas degradantes de membranas celulares vegetales degradan los componentes estructurales de las membranas celulares vegetales tales como los polisacáridos estructurados (celulosa, hemicelulosa, pectinas) y abarcan enzimas celulolíticas, degradantes de pectina y degradantes de hemicelulosa. Existe un gran numero de enzimas degradantes de membranas celulares vegetales. Las enzimas celuloliticas se han dividido en tres clases: Endoglucanasas, exoglucanasas o celobiohidrolasas y ß-glucosidadas. Se conocen un gran número de enzimas que degradan pectinas; ejemplos de ellas son: esterasa y de pectina, pectina liasa, pectato Basa, y" endo- ó exo-poligalacturonasa.

También se ha encontrado que además que estas enzimas degradan las regiones suaves, existen enzimas que degradan las regiones pilosas, tales como ramnogalacturonasa y enzimas accesorias. Hay disponibles una multitud de enzimas para degradar las estructuras de hemicelulosa tales como xilanasa, galactanasa, arabinasa, liquenasa y mananasa. Sin embargo, nunca se ha reconocido previamente el uso de enzimas degradantes de goma de sacárido en composiciones detergentes de lavandería, para el rendimiento excelente de limpieza en telas de algodón BREVE DESCRIPCIÓN DE LA INVENCIÓN La presente invención se refiere a composiciones detergentes de lavandería que consisten de una enzima degradante de goma de sacárido, que provee un excelente rendimiento de limpieza en telas de algodón, especialmente para la remoción de manchas/suciedad de alimentos y benficios de limpieza de suciedad y mantenimiento de blancura.

DESCRIPCIÓN DETALLADA DE LA INVENCIÓN Un componente esencial de las composiciones detergentes de lavandería de la presente invención es una enzima degradante de goma de sacárido. Estas enzimas son capaces de hidrolizar polisacáridos en alimentos que no contienen almidón y que fj®, "contienen celulosa, que tienen una viscosidad mayor de 800 cps en una solución al 1% (medido en agua a 25°C,con un viscosímetro de Brookfield Synchro-Lectic a 20 rpm). De manera sorprendente se ha encontrado que las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención proveen excelente limpieza y rendimiento de blancura y beneficios especialmente significativos de remoción de manchas/suciedad de alimentos y limpieza de manchas/suciedad. Sin desear ser limitativos por la teoría, se cree que las enzimas degradantes de goma de sacárido hidrolizan los aditivos de gomas de alimentos presentes en las manchas/suciedad por alimentos que aglutinan las manchas/suciedad en las fibras de algodón. De hecho, se ha descubierto que estos polisacáridos de alimentos que no contienen almidón y que no contienen celulosa tienen una alta afinidad para las fibras de algodón aglutinando por lo tanto las manchas/suciedad de la tela. La hidrólisis de estos polisacáridos de alimentos que no contienen almidón y no contienen celulosa liberan por lo tanto las manchas/suciedad del textil o del tejido de algodón. Más aún, de manera sorprendente se ha descubierto que la composición detergente para lavandería de la presente invención provee limpieza de suciedad y mantenimiento de blancura significativos. Sin desear ser limitativos por la teoría, se cree que los sacáridos, que son productos de descomposición de la limpieza parcial de estas manchas/suciedad de alimentos por medio de formulaciones detergentes actuales, se vuelven a to depositar en la tela y reaccionan con la suciedad en partículas tales como compuestos de arcilla, lo que conduce a la suciedad de la tela de algodón. Las enzimas degradantes de goma de sacárido de la presente invención, hídrolizan la película de sacáridos depositados en las telas y por lo tanto previenen la floculación de estos compuestos con suciedad en partículas. Sin desear ser limitativos por la teoría, se cree además que la acción enzimática de las enzimas degradantes de goma de sacárido de la presente invención hacen que las manchas/suciedad de alimentos sean más accesibles a los otros componentes detergentes de la composición detergente para lavandería. Especialmente, se ha descubierto que el rendimiento de la composición detergente para lavandería de la presente invención es mejorado por la combinación con un agente tensioactivo seleccionado, otra enzima, un mejorador de detergencia y/o un sistema blanqueador. Las enzimas de la presente invención tienen una actividad principal o secundaria en los polisacáridos de alimentos que no contienen almidón y no contienen celulosa que tienen una viscosidad mayor de 800 cps en una solución al 1% tal como agar, algina, carayá, tragacanto, goma guar, algarrobo, xantano y/o mezclas de las mismas. Entre los ejemplos de las gomas industriales que se utilizan de manera separada o en combinación como aditivos alimenticios se encuentran: - Gomas de semilla tales como goma guar, semilla de membrillo de algarrobo Psylium, semilla de linaza y gomas de quimbombó, Tamarindo y Arabinogalactano Alerce.

- Los exudados vegetales tales como Arábica, Ghatti, Carayá y Tragacanto; Extractos de algas marinas tales como Algina, Agar, Carragenano, plantas marinas fucoideas, Furcellaran, y gomas biosintéticas tales como Xantano. Las enzimas adecuadas para el propósito de la presente invención tienen la siguiente actividad enzimática principal o secundaria: - Arabinasas: Endo Arabanasa (E.C. 3.2.1.99) tal como endo-a- 1.5-arabinosidasa, exo Arabanasa (E.C. 3.2.1.55) exo A (a-1.2; a-1.3) arabinofuranosidasa, exo B (a-1.3. a-1.5) arabinofuranosidasa. - (a-1.2; a-1.3) fucosidasa, a-1 ,6-fucosidasa (E.C. 3.2.1.127); ß-1 ,2-Galactanasa, ß-1 ,3-Galactanasa (E.C. 3.2.1.190), ß-1 ,4- Galactanasa, ß-1 ,6- Galactanasa. La Galactanasa también se denomina como Arabino galactan galactosidasa (E.C. 3.2.1.189) a y ß galactosidasa (E. C. 3.2.1.22 y 23), (E.C. 3.2.1.102) (E.C.3.2.1.103) ß-Manosidasa (3.2.1.25), a-Manosidasa (3.2.1.24), ß-1 ,2- Manosidasa, a-1 ,2-Manosidasa (E.C. 3.2.1.113) (E.C. 3.2.1130), a-1 ,2-1 ,6-Manosidasa (3.2.1.137), ß-1 ,3-Manosidasa (E.C. 3.2 1 77), ß-1 ,4-Manosidasa (E.C. 3.2.1.78), ß-1 ,6-Manosidasa (E.C. 3.2.1.101 ), a-1 ,3-1 ,6-Manosidasa (E.C. 3.2.1.114), ß -1.4- Manobiosidasa (E.C.3.2.1.100) - Glucoronosidasa (E.C.3.2.1.131)* glucoronidasa (E.C. 3.2.1. 31) exo 1 ,2 ó 1 ,4 glucoronidasa. - Agarasa (E.C. 3.2.1.81), Carragenasa (E.C. 3.2.1.83) a-1 ,2-, Xantano liasa; Poli(a-L guloronato) liasa, también denominadas como Alginasa II (E.C. 4.2.2.11) Las enzimas degradantes de gomas de sacárido preferidas son: - Manosidasa: ß-manosidasa, endo 1 ,4-ß-D manosidasa, endo 1 ,2-ß-D manosidasa, y exo 1 ,3-ß-D manosidasa; - Galadtosidasa: exo 1 ,6-ß-D-galactosidasa y 1 ,3-ß-D- galactosidasa; - Glucuronidasa, glucuronosidasa y exo 1 ,2 ó 1 ,4 glucoronidasa; - Arabinasa: endo a-1 ,5-arabinosidasa, exo arabanasa, exo A (a- 1 ,2, a-1 ,3) arabinofuranosidasa, exo B (a-1 ,3; a-1.5) arabinofuranosidasa; - Xantano Nasa; Poli (a-L guluronato) liasa; Agarasa y Carragenasa. En particular, las siguientes enzimas son enzimas degradantes de goma de sacárido preferidas para polisacáridos específicos de alimentos que no contienen almidón y no contienen celulosa que tienen una viscosidad mayor de 800 cps en una solución al 1 %: Las enzimas que hidrolizan la goma guar (harina de guar, y goma jaguar), gomas de algarroba y gomas de algarrobo (conocidas como el aditivo alimenticio E 410, E 412, y 21 CFR 184.1339 y 13423) son manosidasa, gaiactomanosidasa, preferencialmente endo manosidasa y galactomanosidasa, enzima tal como Gamanase® que es una galactomananasa de Aspergillus niger. Las enzimas preferidas para degradar las gomas de xantano son manosidasa, glucoronosidasa y glucosidasa. Las enzimas preferidas son galactosidasa, ramnogalacturonasa para degradar la goma Carayá. Las enzimas preferidas son galacturonasa, galactosidasa, fucosidasa, arabanasa para degradar gomas de Tragacanto. Las enzimas preferidas para degradar las gomas de gelano, agar y carragenano son respectivamente, glucosidasa ramnosidasa y glucuronidasa; agarasa y carragenasa. Las enzimas preferidas son manuronasa y guluronasa que degradan la porción manopiranosilurónica y gulopiranosilurónica contenidas en alginato. Entre las enzimas que abarca la presente invención se encuentran las siguientes tres enzimas degradantes de mañanas: EC. 3.2.1.25: ß-manosidasa, EC.3.2.1.78: Endo-1 ,4-ß- manosidasa, que se refiere en la presente posteriormente como "mananasa" y EC. 3.2.1.100: 1 ,4-ß manobiosidasa (IUPAC Classification-Enzyme nomenclature, 1992 ISBN 0-12-227165-3 Academic Press. Muy preferiblemente, las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención consisten de una ß-1 ,4-Manosidasa (EC. 3.2.1.78) que se refiere como mananasa. El término "mananasa" o "galactomananasa" se refiere a una enzima de mananasa que se define de conformidad con la técnica como se denomina oficialmente mañana endo-1 ,4-beta-mananasa y tiene los nombres alternativos de beta-mananasa y endo-1 ,4-mananasa y catalizan la reacción: Hidrólisis aleatoria de enlaces de 1 ,4-beta-D-mannosídicos en mañanas, gatactomananas, glucomananas y galactoglucomananas. En particular, las mananasas ( EC 3.2.1.78) constituyen un grupo de polisacarasas que degradan las enzimas mañanas y denotan enzimas que son capaces de separar las cadenas de poliosa que contienen unidades de mañosa, es decir, son capaces de separar enlaces glicosídicos en mañanas, glucomananas, galactomananas y galactogluco-mananas. Las mañanas son polisacáridos que tienen una estructura compuesta de mañosa enlazada de ß-1 ,4-, glucomananas que son polisacáridos que tienen una estructura de alternar más o menos regularmente mañosa enlazada de ß-1 ,4- y glucosa; los galactomananas y los galactoglucomananas son mañanas y glucomananas con ramificaciones laterales de galactosa enlazadas de a-1 ,6. Estos compuestos pueden ser acetilados. La degradación de galactomananas y galactoglucomananas se facilita por la remoción total o parcial de las ramificaciones laterales de galactosa. Además la degradación de las mañanas, glucomananas, galactomananas y galactoglucomananas acetilados se facilita por la desacetilación total o parcial. Se pueden remover grupos de acetilo por medio de acetilestearasas alcalinas o de mañana. Los oligómeros que se liberan de las manasas o por una combinación de mananasas y a-galactosidasa y/o manan acetil estearasas se pueden degradar además para liberar maltosa libre mediante ß-manosidasa y/o ß-glucosidasa.

Las mananasas se fm, identificado en diversos organismos Bacillus. Por ejemplo, Talbot et. al. Environ Microbiol, Vol. 56, No. 11 , pp. 3505-3510 (1990), describe una beta-mananasa derivada de Bacillus stearothermophilus en forma dímera que tiene un peso molecular de 162 kDa y un pH óptimo de 5.5-7.5 Mendoza et al., World J. Microbiol Biotech, Vol.10, No.5, pp. 551-555 (1994), describe una beta-mananasa que se deriva de Bacillus subtilis que tiene un peso molecular de 38 kDa, una actividad óptima a un pH 5.0 y 55C y un pl de 4.8. JP-0304706 describe una beta-mananasa derivada de la especie Bacillus, que tiene un peso molecular de 373 kDa medido por filtración de gel, un pH óptimo de 8-10 y un pl de 5.3-5.4. JP-63056289 describe la producción de una beta-mananasa alcalina, termoestable que hidroliza los enlaces de beta-1 ,4-D-mannopiranosidasa de por ejemplo mañanas y produce mano-oligosacáridos. JP-63036774 se refiere a los microorganismos de Bacillus FERM P-8856 que producen beta-mananasa y beta-manosidasa a un pH alcalino. JP-08051975 describe beta-mananasas alcalinas de Bacillus AM-001 alcalófilo. Una mananasa purificada de Bacillus amyloliquefaciens útil en el blanqueo de pulpa y papel y un método de preparación de la misma se describe en WO 97/11164. WO 91/18974 describe una hemicelulasa tal como una glucanasa, xilanasa o mananasa activas a un pH y temperatura extremas. WO 94/25576 describe una enzima de Aspergillus aculeatus, CBS 101.43, que exhibe la actividad de mananasa que puede ser útil para la degradación o modificación de material de membrana celular de plantas o algas. WO 93/24622 describe una m mananasa aislada de Trichoderma reseei útil para blanquear pulpas linocelulósicas. Una hemicelulasa capaz de degradar hemicelulosa que contiene mañana se describe en WO 91/18974 y una mananasa purificada de Bacillus amyloliquefaciens se describe en WO 97/11164. En particular, esta enzima mananasa será una mananasa alcalina como se define abajo, muy preferiblemente, una mananasa que se origina de una fuente bacteriana. Especialmente, la composición detergente para lavandería de la presente invención consistirá de una mananasa alcalina seleccionada de la mananasa de la cepa Bacillus agaradherens y/o de la cepa 168 Bacillus subtilisis, gen yght. El término "enzima mananasa alcalina" significa que abarca una enzima que tiene una actividad enzimática de al menos 10%, preferiblemente al menos 25%, muy preferiblemente al menos de 40% de su actividad máxima a un pH dado que varía de 7 a 12, preferiblemente de 7.5 a 10.5. Muy preferiblemente, la composición detergente para lavandería de la presente invención consistirá de mananasa alcalina de Bacillus agaradherens. Dicha mananasa es i) Un polipéptido producido por Bacillus agaradherens, NCIMB 40482, ó ii) Un polipéptido que consiste de una secuencia de aminoácido como se muestra en las posiciones 32-343 de SEQ ID N: 2, o iii) Un análogo del polipéptido definido en i) ó ii) el cual es al menos el 70% homólogo a dicho polipéptido, o se deriva de dicho polipéptido mediante slßt íón, eliminación o adición de uno o varios aminoácidos o es inmunológicamente reactivo con el anticuerpo policlonal cultivado contra dicho polipéptido en forma purificada. La presente invención también abarca un polipéptido aislado que tiene actividad de mananasa seleccionado del grupo que consiste de: a) Moléculas de polinucleótido que codifican un polipéptido que tiene actividad de mananasa y que consta de una secuencia de nucleótidos como se muestra en SEQ ID NO:1 de nucleótido 97 al nucleótido 1029. b) Especies homologas de a); c) Moléculas de polinucleótido que codifican un polipéptido que tiene actividad mananasa que es al menos el 70% idéntico a la secuencia aminoácido de SEQ ID NO.2 del residuo 32 aminoácido al residuo aminoácido 343; d) Moléculas complementarias a (a), (b) ó (c); y e) Secuencias de nucleótidos degeneradas de a), b), c), o d). El plásmido pSJ1678 que comprende la molécula de polinucleótido (la secuencia de ADN) que codifica una mananasa de la presente invención ha sido transformada en una cepa de Escherichia coli que fue depositada por los inventores de conformidad con el Tratado de Budapest sobre el Reconocimiento Internacional del Depósito de Microorganismos para los Propósitos de Procedimientos de Patente en Deutsche Sammiung von ;Í8 Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH, Mascheroder Weg 1 b, D-38124 Braunschweig, República Federal de Alemania, el 18 de Mayo, 1998 bajo el número de deposición DSM 12180. Una segunda enzima más preferida es la mananasa de la cepa 168 de Bacillus subtilisis, cuya mananasa: i) Está codificada por la parte codificante de la secuencia de ADN que se muestra en SED ID No.5, o un análogo de dicha secuencia y/o ii) Un polipéptido que consiste de una secuencia de aminoácido como se muestra en SEQ ID No.6 ó iii) Un análogo del polipéptido definido en ii) que es al menos el 70% homólogo con dicho polipéptido o es derivado de dicho polipéptido por sustitución, eliminación o adición de uno o varios aminoácidos, o es inmunológicamente reactivo con el anticuerpo policlonal cultivado contra dicho polipéptido en forma purificada. La presente invención también abarca un polipéptido aislado que tiene actividad mananasa seleccionada del grupo que consiste de a) Moléculas de polinucleótido que codifican un polipéptido que tiene actividad mananasa y consiste de una secuencia de nucleótidos como se muestra en SEQ ID NO.5. b) Especies homologas de a), c) Moléculas de polinucleótido que codifican un polipéptido que tiene actividad mananasa que es al menos el 70% idéntico a la secuencia de aminoácido de SEQ ID NO.6. d) Moléculas complementarias a a), b), o c); y e) Secuencias de nucleótidos degeneradas de a), b), c), o d).

DEFINICIONES Antes de describir esta invención en mayor detalle, se definirán primero los siguientes términos: El término "ortólogo" (ó "especies homologas") significa un polipéptido o proteína obtenida de una especie que tiene homología a un polipéptido o proteína análogos de una especie diferente. El término "parálogo" significa un polipéptido o proteína obtenida de una especie dada que tiene homología a un polipéptido o proteína distintos de la misma especie. El término "vector de expresión" significa una molécula de ADN, lineal o circular, que consiste de un segmento que codifica un polipéptido de interés funcionalmente enlazado a segmentos adicionales que proveen para esa transcripción. Dichos segmentos adicionales pueden incluir secuencias promotora y terminadora y pueden incluir opcionalmente uno o más orígenes de duplicación, uno o más marcadores seleccionables , un mejorador, una señal de poliadenilación y similares. Los vectores de expresión generalmente se derivan del ADN plásmido o viral, y pueden contener elementos de ambos. El vector de expresión de la invención puede ser cualquier vector de expresión que de manera conveniente sea sometido a los procedimientos de ADN recombinante, y la selección del vector frecuentemente dependerá de la célula hospedero en la cual se va a introducir el vector. Por lo tanto, el vector puede ser un vector de replicación de forma autónoma, es decir un vector que existe como una entidad cromosomal extra, la replicación de la cual es independiente de la replicación cromosómal, es decir un plásmido. De forma alternativa, el vector puede ser uno que, cuando se introduce en una célula hospedero, se integra al genoma de la célula hospedero y es replicado junto con el cromosoma(s) en el cual ha sido integrado. El término "expresado recombinante" ó "expresado de manera recombinante" que se utilizan en la presente en relación con la expresión de un polipéptido o proteína se define de acuerdo a la definición estándar en la técnica. La expresión de manera recombinante de una proteína se realiza generalmente utilizando un vector de expresión como se describió anteriormente. El término "aislado", cuando se aplica a una molécula de polinucleótido, significa que el polinucleótido ha sido removido de su ambiente genético natural y por lo tanto está libre de otras secuencias de codificación extrañas o no deseadas, y está en forma adecuada para su uso dentro de los sistemas de producción de proteínas manipuladas genéticamente. Dichas i . moléculas aisladas son aquéllas que están separadas de su medio ambiente natural e incluyen clones de ADNc y clones genómicos. Las moléculas de ADN aisladas de la presente invención están libres de otros genes con los cuales están comúnmente asociadas, pero pueden incluir regiones no traducidas de 5' y 3' que ocurren de manera natural como promotores y terminadores. La identificación de regiones asociadas será evidente para aquellos expertos en la técnica (véase por ejemplo, Dynan and Tijan, Nature 316:774-78,1985). El término "polinucleótido aislado" puede definirse alternativamente como "polinucleótido clonado". Cuando se aplica a una proteína/polipéptido, el término "aislado" indica que la proteína se encuentra en una condición diferente de su medio ambiente nativo. En una forma preferida, la proteína aislada está sustancialmente libre de otras proteínas, particularmente otras proteínas homologas (es decir "impurezas homologas" (consulte siguiente párrafo)). Se prefiere proveer la proteína en una forma pura mayor del 40%, muy preferiblemente mayor del 60% de una forma pura. Muy preferiblemente aún se prefiere proveer la proteína en una forma altamente purificada, es decir, mayor del 80% pura, muy preferiblemente mayor del 95% pura, y muy preferiblemente aún mayor del 99% pura como se determina en SDS-PAGE. El término "proteína/polipéptido aislado puede de manera alternativa significar "proteína/polipéptido purificado". 2 El término "impurezas omótoQas" significa cualquier impureza (por ejemplo, otro polipéptido diferente del pofipéptido de la invención) que se origina de la célula homologa donde se ha obtenido originalmente el polipéptido de la invención. El término "obtenido a partir de " se utiliza en la presente en relación con una fuente microbiana específica, significa que el polinucleótido y/o polipéptido producido por la fuente específica, o por una célula en la cual se ha insertado un gen desde la fuente. El término "enlazado de manera funcional", cuando se refiere a los segmentos de ADN, significa que los segmentos están dispuestos de tal manera que funcionen en conjunto para sus propósitos diseñados, por ejemplo, la traducción se inicia en el promotor y procede a través del segmento codificador al terminador. El término "polinucleótido" significa un polímero de cadena sencilla o doble de bases deoxiribonucleótido o ribonucleótido que se leen desde el extremo 5' al extremo 3'. Los polinucleótidos incluyen ARN y ADN y pueden ser aislados de sus fuentes naturales, sintetizados in vitro, o preparados desde una combinación de moléculas naturales y sintéticas. El término "complementos de moléculas de polinucleótido" denotan moléculas de polinucleótido que tienen una secuencia de base complementaria y orientación inversa comparado con una secuencia de referencia. Por ejemplo la secuencia 5' ATGCACGGG 3' es complementaria a la 5' CCCGTGCAT 3'.

El término "secuencia de nucleótído degenerada" significa una secuencia de nucleótidos que incluye uno o más codones degenerados (comparado con una molécula de polinucleótido de referencia que codifica para un polipéptido). Los codones degenerados contienen diferentes tripletes de nucleótidos, pero codifican para el mismo residuo aminoácido (es decir, los tripletes GAU y GAC cada uno codifican para Asp). El término "promotor" significa una porción de un gen que contiene secuencias de ADN que proveen el enlace de ARN polimerasa y el inicio de la transcripción. Las secuencias promotoras se encuentran comúnmente, pero no siempre, en las regiones 5' no codificadoras de los genes. El término "secuencia de señal secretora" significa una secuencia de ADN que codifica para un polipéptido (un "péptido secretor") que, como un componente de un polipéptido mayor, dirige el polipéptido mayor a través de una trayectoria secretora de una célula en la cual es sintetizado. El péptido mayor se separa comúnmente para remover el péptido secretor durante el tránsito a través de la trayectoria secretora.

Cómo utilizar una secuencia de la invención para obtener otras secuencias relacionadas La información de secuencia descrita en la presente se refiere a una secuencia de polinucleótido que codifica para una mananasa de la invención se puede utilizar como una herramienta para identificar otras mananasas homologas. Por ejemplo, fa reacción de cadena de polimerasa (PCR) se puede utilizar para amplificar secuencias que codifican para otras mananasas homologas de una variedad de fuentes microbianas, en particular de diferentes especies Bacillus.

Análisis para prueba de Actividad. Un polipéptido de la invención que tiene actividad mananasa puede ser sometido a prueba para la actividad mananasa de conformidad con los procedimientos de prueba estándar conocidos en la técnica, tales como aplicar una solución que se va a someter a prueba a agujeros de 4mm de diámetro perforados en placas de agar que contienen galactomanana AZCL al 0.2% (carobo) es decir sustrato para el análisis de endo-1 ,4-beta-D-mananasa disponible como CatNo.1- AZGMA de la compañía Megazyme por US$110.00 por 3 gramos (dirección de Internet de Megazyme http.//www.megazyme.com/Purchase/index.htm).

Polinucleótidos: Un polinucleótido aislado de la invención hibridizará a regiones de tamaño similar de secuencia SEQ ID No.1. o una secuencia complementaria a la misma, bajo condiciones de severidad medias. En polinucleótidos particulares de la invención hibridizarán a una sonda de ADN de doble cadena desnaturalizado que comprende ya sea la secuencia completa que se muestra en las posiciones 97-1029 de SEQ ID No.1 o cualquier sonda que consiste de la subsecuencia de SEQ ID NO.1 que tiene una longitud de al menos aproximadamente 100 pares de bases bajo condiciones de severidad medias, pero preferiblemente en condiciones de alta severidad como se describe en detalle abajo. Las condiciones experimentales adecuadas para determinar' la hibridación a severidad media o alta entre una sonda de nucleótido y una secuencia de ADN ó ARN homologa involucran el remojar previamente el filtro que contiene los fragmentos de ADN o de ARN para hibridizar en 5 x SSC ( Cloruro de sodio/Citrato de sodio. Sambrook et al. 1989) durante 10 minutos y la prehibridización del filtro en una solución de 5 x SSC. 5 x solución de Denhardt (Sambrook et al. 1989) SDS al 0.5% y 100 µg/ml de ADN de esperma de salmón desnaturalizado tratado mediante sonido ( Sambrook et al. 1989), seguido por hibridización en la misma solución que contiene una concentración de 100 ng/ml de una sonda iniciada por proceso aleatorio (Feinberg. A.P. y Vogelstein, B. (1983) Anal. Biochem. 132:6-13), etiquetado 32P-dCTP- (actividad específica mayor de 1 x 109 cpm/µg) durante 12 horas a aprox. 45°C. Posteriormente, se lava el filtro dos veces durante 30 minutos en 2 x SSC. 0.5% SDS al menos a 60°C (severidad media) preferiblemente al menos 65°C (severidad media/alta), muy preferiblemente aún al menos de 70°C (severidad alta), y muy preferiblemente aún al menos de 75°C (severidad muy alta). Las moléculas a las cuales la sonda de oligonucleótido se hibridiza bajo esas condiciones se detectan utilizando una película de rayos x. 2? Como se denotó previamente, los polinucleótidos aislados de la presente invención incluyen ADN y ARN. Los métodos para aislar ADN y ARN son muy conocidos en la técnica. ADN y ARN que codifican genes de interés pueden ser clonados en bancos de genes o genotecas de ADN por medio de métodos conocidos en la técnica. Los polinucleótidos que codifican polipéptidos que tienen actividad mananasa de la invención son después identificados y aislados por medio de, por ejemplo, hibridización o PCR. La presente invención además provee contrapartes de polipéptidos y polinucleótidos de diferentes cepas bacterianas (ortólogos o parálogos). Son de particular interés los polipéptidos de mananasa de cepas alcalófilas Gram positivo, que incluyen especies de Bacillus. Las especies homologas de un polipéptido con actividad mananasa de la invención pueden ser clonadas utilizando información y composiciones que provee la presente invención en combinación con técnicas de clonación convencionales. Por ejemplo, se puede clonar una secuencia de ADN de la presente invención utilizando ADN cromosómico obtenido de una célula tipo que expresa la proteína. Se pueden identificar las fuentes adecuadas de ADN mediante sondeo Northern blot con sondas diseñadas de las secuencias que se describen en la presente. De esta forma se prepara una genoteca de ADN cromosómica de una línea de célula positiva. Posteriormente se puede aislar una secuencia de ADN de la invención que codifica un polipéptido que tiene actividad mananasa por medio de una variedad de métodos, tales como sondeo o con sondas diseñadas de las secuencias descritas en la presente descripción y revindicaciones o con uno o más equipos de pruebas de degeneración basadas en las secuencias descritas. También se puede clonar una secuencia de ADN de la invención utilizando la reacción de cadena de polimerasa, o PCR (Mullís, Patente EUA 4.683.202) utilizando iniciadores diseñados a partir de las secuencias descritas en la presente. Dentro de un método adicional, se puede utilizar la genoteca de ADN para transformar o transfectar células hospedero, y se puede detectar la expresión del ADN de interés con un anticuerpo (monoclonal o policlonal) cultivado contra la mananasa clonada de B.agaradherens. NCIMB 40482, expresada y purificada como se describe en Materiales y Métodos y en el Ejemplo 1 , o por medio de una prueba de actividad que se refiere a un polipéptido que tiene actividad mananasa. La parte que codifica la mananasa de la secuencia de ADN clonada en el plásmido pSJ1678 presente en Escherichia coli DSM 12180 y/o un análogo de la secuencia de ADN de la invención puede ser clonados a partir de una cepa de la especie bacteriana Bacillus agaradherens , preferiblemente la cepa NCIMB 40482 que produce la enzima degradante de mañana o por medio de otro organismo o relacionado como se describe en la presente. De forma alternativa, la secuencia análoga puede ser construida con base en la secuencia de ADN que se puede obtener del plásmido presente en Escherichia coli DSM 12180 (la cual se cree que es idéntica a la secuencia SEQ ID N0:1 que se ejemplo, puede ser una subsecuencia de la misma, y/o por la introducción de sustituciones de nucleótido que no dan origen a otra secuencia de aminoácido de la mananasa codificada por la secuencia de ADN, pero que corresponde al uso del codón del 5 organismo hospedero cuya intención es la producción de la enzima, o por introducción de sustituciones de nucleótidos que pueden dar origen a una secuencia de aminoácido diferente (es decir, una variante de la enzima degradante de mañana de la invención). 10 Polipéptidos Las secuencias de aminoácidos Nos. 32-343 de SEQ ID NO. 2 es una secuencia de mananasa madura. La presente invención también provee polipéptidos de mananasa que son sustancialmente homólogos al polipéptido de SEQ ID NO:2 y 15 especies homologas (parálogos u ortólogos) de los mismos. El término "sustancialmente homólogo" se utiliza en la presente para denotar polipéptidos que tienen 70%, preferiblemente al menos 80%, muy preferiblemente al menos 85%, y muy preferiblemente al menos todavía 90%, de identidad de secuencia a la secuencia que se muestra en los aminoácidos Nos. 32-343 de 0 SEQ ID NO:2 o sus ortólogos o parálogos. Dichos polipéptidos preferiblemente serán al menos 95% idénticos, y muy preferiblemente aún 98% o más idénticos a la secuencia que se muestra en los aminoácidos Nos. 32-343 de SEQ ID NO:2 o sus ortólogos o parálogos. El porcentaje de fc&í identidad de secuencia se determina mediante métodos convencionales, por medio de programas de cómputo conocidos en la técnica tales como GAP provisto en el paquete del programa GCG (Manual de Programa para el Paquete Wisconsin Package, Versión 8, Agosto 1994, Genetics Computer Group, 575 Science Drive Madison, Wisconsin, USA 53711 ) como se describe en Needleman, S.B. y Wunsch, C.D., (1970), Journal of Molecular Biology, 48, 443-453, el cual se incorpora en la presente por referencia en su totalidad. GAP se utiliza con los siguientes lineamientos para la comparación de secuencia de polipéptido: La penalidad de creación de GAP de 3.0 y la penalidad de extensión de GAP de 0.1. La identidad de secuencias de moléculas de polinucleótido se determina mediante métodos similares utilizando GAP con los siguientes lineamientos para la comparación de secuencia de ADN: La penalidad de creación de GAP de 5.0 y la penalidad de extensión de GAP de 0.3. La preparación de la enzima de la invención preferiblemente se deriva de un microorganismo, preferiblemente de una bacteria, un arquea o un hongo, especialmente de una bacteria tal como la bacteria que pertenece a Bacillus, preferiblemente a una cepa de Bacillus alcalófilo que puede ser seleccionada del grupo que consiste de las especies de Bacillus agaradherens y las especies de Bacillus muy relacionadas en las cuales todas las especies preferiblemente son al menos 95%, preferiblemente aún al menos 98%, so homologas a Bacillus agaradherens basado en las secuencias alineadas de 16S ADNr. Las proteínas y polipéptidos sustancialmente homólogos se caracterizan porque tienen una o más sustituciones, eliminaciones, o adiciones de aminoácido. Estos cambios son preferiblemente de una naturaleza menor, que es decir, sustituciones conservadoras de aminoácido (véase cuadro 2) y otras sustituciones que no afectan de manera significativa el doblez o actividad de la proteína o polipéptido; las eliminaciones pequeñas, típicamente de 1 a aproximadamete 30 aminoácidos; y una pequeña extensión amino- o carboxilterminales, tal como un residuo de metionina amino-terminal, un pequeño péptido entrelazador hasta de 20-25 residuos, o una pequeña extensión que facilita la purificación (una marca de afinidad), tal como un tracto poli-histidina, proteína A (Nilsson et al., EMBO J. 4: 1075. 1985: Nilsson et al., Methods Enzvmol, 198:3, 1991. Ver por ejemplo en general Ford et al., Protein Expression and Purification 2: 95-107. 1991 , que se incorporan a la presente por referencia. Los ADNs que codifican marcas de afinidad están disponibles de proveedores comerciales (por ejemplo, Pharmacia Biotech, Piscataway. N.J.; New England Biolabs Beverly. MA). Sin embargo, aunque los cambios descritos anteriormente son de preferencia de una naturaleza menor, dichos cambios pueden ser también de una naturaleza mayor tal como la fusión de polipéptidos mayores de hasta 300 aminoácidos o más como extensiones de amino- o carboxiloterminales a un polipéptido de mananasa de la invención.

CUADRO 1 Sustituciones conservadoras de aminoácidos Básica; arginina, lisina, histidina. Acídíca: ácido glutámico, ácido aspártico. Polar: glutamina, aspargina. Hidrófoba: leucina, isoleucina, valina. Aromática: fenilalanina, triptofano, tirosina. Menor: glicina, alanina, serina, treonina, metionina. Además de los 20 aminoácidos estándar, los aminoácidos no estándar (tales como 4-hidroxiprolina, 6-N-metil lisina, ácido 2-aminoisobutírico, isovalina y a-metilserina) pueden ser sustituidos por residuos de aminoácidos de un polipéptido de acuerdo con la invención. Un número limitado de aminoácidos no conservadores, aminoácidos que no son codificados por el código genético, y aminoácidos no naturales pueden ser sustituidos por residuos de aminoácido. Los "aminoácidos no naturales" han sido modificados después de la síntesis de la proteína, y/o tienen una estructura química en su(s) cadena(s) lateral(es) diferente a la de los aminoácidos estándar. Los aminoácidos no naturales pueden ser sintetizados químicamente, o de preferencia, están comercialmente disponibles e incluyen ácido pipecólico, ácido tiazolidin carboxílico, dehidroprolina 3- y 4-metilprolina, y 3,3- dimetilprolina.

Los aminoácidos esenciales en los polipéptidos de mananasa de la presente invención se pueden identifiacr de acuerdo con los procedimientos _conocidos en la técnica, tales como mutagénesis dirigida al sitio o mutagénesis mediante selección de alanina. (Cunningham y Wells Science 244:1081-1085, 1989). En la técnica anterior se presentan mutaciones de alanina individuales en cada residuo en la molécula y las moléculas mutantes resultantes se someten a prueba para verificar su actividad biológica ( es decir su actividad mananasa) para identificar los residuos de aminoácido que son críticos a la actividad de la molécula. Véase además Hilton et al., J. Biol. Chem. 271 :.4699-4708, 1996. El sitio activo de la enzima u otra interacción biológica se puede determinar mediante análisis físico de estructura, conforme se determina mediante técnicas tales como resonancia magnética nuclear, cristalografía, defracción de electrones o marcación de fotoafinidad, junto con la mutación de aminoácidos de sitio de contacto putativo. Véase, por ejemplo de Vos et al., Science 255: 306-312, 1992. Smith et. al., J. Mol. Biol. 224, 899-904. 1992. Wlodaver et. al., FEBS Lett. 309: 59-64, 1992. Las identidades de aminoácidos esenciales se pueden inferir del análisis de homologías con polipéptidos que están relacionados a un polipéptido de conformidad con la invención. Se pueden realizar sustituciones de aminoácidos múltiples y someter a prueba utilizando los métodos conocidos de mutagénesis, recombinación y/o entremezclado por medio de un procedimiento de selección relevante, tales como los que se describen en Reidhaar-Olson y Sauer * íá» ' (Science 241 : 53-57, 1998)._Bowie y Sauer (Proc. Nati. Acad. Sci. USA 86: 2152-2156, 1989), W095/22625. De forma breve, esos autores describen métodos para seleccionar simultáneamente de manera aleatoria dos o más posiciones en un polipéptido, o la recombinación/entremezclado de mutaciones diferentes (W095/17413, W095/22625), después de seleccionar el polipéptido funcional, y después secuenciar los polipéptidos mutagenizados para determinar el espectro de sustituciones disponibles en cada posición. Otros métodos que se pueden utilizar incluyen la exhibición de fago ( por ejemplo, Lowman et. al., Biochem. 30: 10832-10837, 1991 ; Ladner et. al., Patente de EUA No. 5.223.409. Huse WIPO Publication WO92/06204) y la mutagénesis dirigida a la región. (Derbyshire et. al., Gene 46: 145, 1986; Ner et. al., DNA 7: 127,1988). Los métodos de mutagénesis/entremezclado como se describen anteriormente se pueden combinar con métodos de selección automatizada de alto rendimiento, para detectar la actividad de polipéptidos mutagenizados, clonados en células hospedero. Las moléculas de ADN mutagenizadas que codifican polipéptidos activos pueden ser recuperadas de las células hospedero y secuenciadas de forma rápida utilizando un equipo moderno. Estos métodos permiten la determinación rápida de la importancia de residuos de aminoácidos individuales en un polipéptido de interés, y se pueden aplicar a polipéptidos de estructura desconocida. Utilizando los métodos que se describen anteriormente, aquellos expertos en la técnica pueden identificar y/o preparar una variedad de polipéptidos que son sustancialmente^^»?ófogos a los residuos 32 a 343 de SEQ ID NO.2 y retomar la actividad mananasa de la proteína de tipo silvestre.

Producción de proteína. Las proteínas y polipéptidos de la presente invención, incluyendo las proteínas de longitud completa, fragmentos de las mismas y proteínas de fusión, se pueden producir en células hospedero manipuladas genéticamente de acuerdo con las técnicas convencionales. Las células hospedero adecuadas son aquellos tipos de células que pueden ser transformadas o transfectadas con ADN exógeno y desarrollado en cultivo, e incluyen bacterias, células fúngicas, y células eucarióticas más desarrolladas. Las células bacterianas, particularmente las células cultivadas de organismos Gram positivo, son las preferidas. Las células Gram positivo del gen de Bacillus son las especialmente preferidas, tales como aquellas del grupo que consiste de Bacillus subtilis, Bacillus lentus, Bacillus brevis, Bacillus stearothermophilus, Bacillus alkalophilus, Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus coagulalns, Bacillus circulans, Bacillus lautus, Bacillus thuringiensis, Bacillus licheniformis y Bacillus agaradherens, en particular Bacillus agaradherens. Las técnicas para manipular moléculas clonadas de ADN e introducir ADN exógeno en una variedad de células hospedero se describen en Sambrook et. al., Molecular Cloninq; A Laboratory Manual, 2a ed., Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY., 1989. Ausubel et. al., (eds.), Current Protocols in Molecular Bioloqy, John Wiley & Sons, Inc., NY.1987; y "Bacillus Subtilis and Other Gram-Positive Bacteria", Sonensheim et. al., 1993. American Society for Microbiology, Washington, D.C., mismas que están incorporadas en la presente por referencia. En general, la secuencia de ADN que codifica una mananasa de la presente invención se enlaza de forma funcional a otros elementos genéticos requeridos para su expresión, generalmente incluyendo un promotor de transcripción y un terminador dentro de un vector de expresión. El vector además comúnmente contendrá uno o más marcadores seleccionables y uno o más orígenes de replícación, aunque aquellos expertos en la técnica reconocerán que dentro de ciertos sistemas los marcadores seleccionables pueden ser provistos en vectores separados, y la replicación del ADN exógeno puede ser provista por la integración en el genoma de célula hospedero. La selección de promotores, terminadores, marcadores seleccionables, vectores y otros elementos es asunto de diseño de rutina dentro del nivel de los expertos en la técnica. Se describen muchos elementos mencionados en varias publicaciones y están disponibles por medio de proveedores comerciales. Para dirigir un polipéptido en la trayectoria de secreción de una célula hospedero, una secuencia de señal secretora (que también se conoce como una secuencia líder, secuencia prepro o pre secuencia) se provee en el vector de expresión. La secuencia de señal secretora puede ser la del polipéptido o se puede derivar de otra proteína secretada o sintetizada de novo. Se conocen en la técnica diversas secuencias de señal secretorias adecuadas y se hace referencia a "Bacillus subtilis and Other Gram-Positive Bacteria". Sonensheim et. al., 1993. American Society for Microbiology, Washington, D.C.:and Cutting S:M: (eds.) "Molecular Biological Methods for Bacillus"., John Wiley & Sons, 1990, para descripción adicional de secuencias de señal secretora adecuadas especialmente para la secreción en una célula hospedero de Bacillus. La secuencia de señal secretora se une a la secuencia de ADN en el marco de lectura correcto. Las secuencias de señal secretora se colocan de forma común al extremo 5' a la secuencia de ADN que codifica el polipéptído de interés, aunque ciertas secuencias de señal se pueden colocar en cualquier otra parte en la secuencia de ADN de interés (véase, por ejemplo Welch et. al., Patente EUA No. 5.037.743: Holland et. al. Patente EUA No. 5.143.830). Las células hospedero transformadas o transfectadas son cultivadas de acuerdo con los procedimientos convencionales en un medio de cultivo que contiene nutrientes y otros componentes que se requieren para el crecimiento de la células hospedero elegidas. Se conoce en la técnica una variedad de medios adecuados incluyendo medios definidos y medios complejos, y generalmente incluyen una fuente de carbono, una fuente de nitrógeno, aminoácidos, vitaminas y minerales esenciales. Los medios también pueden contener dichos componentes como factores de crecimiento o suero, conforme se requiera. El medio de crecimiento generalmente se seleccionará para las células que contienen el ADN exógeno agregado por medio de, por ejemplo, selección de fármaco o deficiencia en un nutriente esencial que es complementado por el marcador de selección llevado en el vector de expresión o co-transfectado en la célula hospedero.

Aislamiento de la proteína. Cuando el polipéptido recombinante expresado es secretado, el polipéptido puede ser purificado a partir del medio de cultivo. Preferiblemente, las células hospedero de expresión se remueven del medio antes de la purificación del polipéptido ( por ejemplo, mediante centrifugación). Cuando el polipéptido recombinante expresado no es secretado de la célula hospedero, la célula hospedero preferiblemente se rompe y el polipéptido es liberado en un "extracto" acuoso que es la primera etapa de dichas técnicas de purificación. Preferiblemente, las células hospedero de expresión son recolectadas del medio antes del rompimiento de la célula (por ejemplo, mediante centrifugación). El rompimiento de la célula puede ser realizado por medio de técnicas convencionales tales como digestión de lisozima o forzando las células por medio de alta presión. Véase (Robert K. Scobes, Protein Purification, Segunda edición, Springer-Verlag) para la descripción adicional de dichas técnicas de rompimiento de célula. Si es que los polipéptidos recombinantes expresados (o polipéptidos quiméricos) son secretados o no, se pueden purificar utilizando métodos y medios de fragmentación/purificación convencionales.

Se puede utilizar la precipitación de sulfato de amonio y extracción de ácido o caotropo para la fragmentación de muestras. Los pasos ilustrativos de purificación pueden incluir hidroxiapatita, o exclusión de tamaño, FPLC y cromatografía líquida de alto rendimiento de fase en reversa. El medio de intercambio de aniones adecuado incluye dextranos derivados, agarosa, celulosa, poliacrilamida, sílices de especialidades y similares. Son preferidos PEÍ, DEAE, QAE y Q con sefarosa DEAE de flujo rápido (Pharmacia, Piscataway. NJ) que son los particularmente preferidos. Los medios cromatográficos ilustrativos incluyen aquellos medios derivados con grupos fenilo, butilo o octilo, tal como Phenyl-Sepharose FF (Pharmacia). Toyopearl butil 650 Toso Haas, Montgomeryville, PA). Octil-Sepharose (Pharmacia) y similares; o resinas poliacrílicas, tales como Amberchrom CG 71 (Toso Haas) y similares. Los soportes sólidos adecuados incluyen cuentas de vidrio, resinas con base en sílice, resinas celulósicas, cuentas de agarosa, cuentas de agarosa entrelazadas, cuentas de poliestireno, resinas de poliacrilamida entrelazadas y similares, que son insolubles bajo las condiciones en las cuales se van a utilizar. Estos soportes pueden ser modificados con grupos reactivos que permiten la adhesión de proteínas mediante grupos amino, grupos carboxil, grupos sulfhidrilo, grupos hidroxilo y/o porciones carbohidrato. Ejemplos de químicas de acoplamiento incluyen la activación de bromuro de cianógeno, activación de N-hidroxisuccinimida, activación de epóxido, activación de sulfhidrilo, activación de hidrazida, y derivados carboxilo y amino para químicas de acoplamiento de carbodiimida.

Estos y otros medios sólidos de acopiamiento son bien conocidos y ampliamente utilizados en la técnica, y están disponibles de proveedores comerciales. La selección de un método en particular es asunto de rutina y se determina en parte por las propiedades del soporte elegido, véase por ejemplo, Affinity Chromatography Principies & Methods, Pharmacia LKB Biotechnology. Uppsala. Suecia, 1988. Los polipéptidos de la invención o fragmentos de los mismos pueden ser también preparados por medio de síntesis química. Los pelipétidos de la invención pueden ser monómeros o multímeros; glicosilados o no glicocsilados; pegilados o no pegilados y pueden incluir un residuo de aminoácido de metionina inicial. En base a la información de secuencia descrita en la presente, una cadena larga de secuencia de ADN que codifica una mananasa de la invención y que comprende la secuencia de ADN que se muestra como SEQ ID No.1 , se puede clonar al menos la secuencia de ADN de la posición 97 a la posición 1029 Se realiza la clonación mediante procedimientos estándar conocidos en la técnica tales como, ß preparar una genoteca a partir de cepa Bacillus, especialmente la cepa B. Agaradherens, NCIMB 40482; • colocar sobre placas dicha genoteca sobre placas de substratos adecuados; • identificar un clon que conste de una secuencia de polinucleótido de la invención mediante técnicas de hibridizacíón estándar utilizando una sonda basada en SEQ ID NO: 1 ; o mediante • identificar un clon a partir de la mencionada genoteca de Bacillus Agaradherens, NCIMB 40482 mediante una estrategia de PCR inversa utilizando iniciadores basados en la información de secuencia de SEQ ID NO: 1. Se hace referencia a ("PCR A practical approach" Information Press Ltd., Oxford England) para detalles adicionales en relación con PCR inversa. Basándose en la información de secuencias descritas en la presente ( SEQ ID No.1 , SEQ ID No.2) es el trabajo de rutina para una persona experta en la técnica para aislar secuencias de polinucleótido homologas que codifican mananasa homologa de la invención mediante una estrategia similar utilizando genotecas a partir de organismos microbianos relacionados, en particular de genotecas genómicas de otras cepas del género Bacillus tal como especies alcalófilas de Bacillus. De forma alternativa, el ADN que codifica la enzima degradante de mañana o galactomanana de la invención puede, de conformidad con los procedimientos bien conocidos, ser clonado de manera conveniente a partir de una fuente adecuada, tal como cualquiera de los organismos mencionados anteriormente, utilizando sondas de oligonucleótido sintéticas preparadas con base en la secuencia de ADN que se puede obtener del plásmido presente en Escherichia coli DSM 12180.

En el presente contexto, el término "preparación de enzima" está diseñado para que su significado sea un producto de fermentación enzimática convencional, posiblemente aislado y purificado, a partir de una sola especie de un microorganismo, dicha preparación consta normalmente de un número de actividades enzimáticas diferentes; o una mezcla de enzimas monocomponentes, preferiblemente enzimas derivadas de especies bacterianas o fúngicas utilizando técnicas recombinantes convencionales, cuyas enzimas han sido fermentadas y posiblemente aisladas y purificadas por separado y las cuales se pueden originar de especies diferentes, preferiblemente especies bacterianas o fúngicas; o el producto de fermentación de un microorganismo que actúa como célula hospedero para expresión de una mananasa recombinante, pero cuyo microorganismo produce simultáneamente otras enzimas, por ejemplo enzimas, proteasas o celulasas que degradan pectina, siendo productos de fermentación que ocurren de manera natural del microorganismo, es decir el complejo de enzima producido de manera convencional por el microorganismo correspondiente que ocurre de manera natural. Un método para producir la preparación de enzima de la invención, el método que consiste de cultivar un microorganismo, por ejemplo una cepa tipo silvestre, capaz de producir la mananasa bajo condiciones que permiten la producción de la enzima, y recuperar la enzima del cultivo. El cultivo se puede llevar a cabo utilizando técnicas de fermentación convencionales, por ejemplo cultivando en recipientes de agitación o termentadores con agitación para asegurar una aereación suficiente sobre un medio de cultivo induciendo la producción de la enzima mananasa. El medio de cultivo puede contener una N- fuente convencional como peptona, extracto de levadura o ácidos casamino, una cantidad reducida de una fuente C- convencional como dextrosa o sacarosa, y un inductor como goma guar o goma de algarrobo. La recuperación se puede llevar a cabo utilizando técnicas convencionales, por ejemplo la separación de bio masa y sobrenadante mediante filtración o centrifugación, recuperación del sobrenadante o rompimiento de las células si la enzima de interés es intracelular, seguido quizá por purificación adicional como se describe en EP 0 406 314 o mediante cristalización como se describe en WO 97/15660.

Reactividad cruzada inmunolóqica Los anticuerpos policlonales que se utilizan para determinar la reactividad cruzada inmunológica se pueden preparar mediante el uso de una enzima mananasa purificada. Muy específicamente, puede obtenerse antisuero contra la mananasa de la invención inmunizando conejos (u otros roedores) de acuerdo con el procedimiento descrito por N. Axelsen et al, en: A Manual of Quantitative Immunoelectrphoresis, Blackwell Scientific Publications, 1973, Capítulo 23, o A. Johnstone y R. Thorpe, Immunochemistry in Practice, Blackwell Scientific Publications, 1982 (muy específicamente, p. 27-31 ). Las inmunoglobulinas purificadas se pueden obtener de un antisuero, por ejemplo mediante precipitación de sal ((NH4)2 ftí-íS S04), seguido por diálisis y cromatografía de intercambio de iones, por ejemplo, sobre DEAE-Sephadex. Se puede hacer la caracterización inmunoquímica de proteínas ya sea mediante análisis Outcherlony de doble difusión (O. Outcherlony en: Handbook of Experimental Immunology (D.M. 5 Weir, Ed.), Blackwell Scientific Publications, 1967, pp. 655-706), mediante inmunoelectroforesis cruzada (N. Axelsen et al., supra, Capítulos 3 y 4), o mediante inmunoelectroforesis de cohete (N. Axelsen et al., capítulo 2). Ejemplos de bacterias útiles que producen la enzima o la preparación de la enzima de la invención son bacteria Gram positiva, 10 preferiblemente a partir de la subdivisión Bacillus/Lactobacillus, preferiblemente una cepa del gen Bacillus, más preferiblemente una cepa de Bacillus agaradherens, especialmente la cepa Bacillus agaradherens, NCIMB 40482. La presente invención incluye una mananasa aislada que tiene 15 las propiedades descritas anteriormente y la cual está libre de impurezas homologas, y se produce utilizando técnicas recombinantes convencionales.

Determinación de actividad catalítica (manu) de mananasa Análisis calorimétrico: Substrato: 0.2% AZCL-Galactomanana 20 (Megazyme, Australia) a partir de carobo en 0.1 M de regulador de pH de glicina, pH 10.0. El análisis se lleva a cabo en un tubo de 1.5 mi Eppendorf Micro sobre un termomezclador con agitación y control de temperatura de 40°C. Incubación de 0.750 mi de substrato con 0.05 mi de enzima durante 20 "t:.3S3? i£ min. Alto mediante centrifugación durante 4 minutos a 15000 rpm. El color del sobrenadante se mide a 600 nm en una probeta de 1 cm. Una ManU (unidades mananasa) da 0.24 abs. En 1 cm.

Obtención del bacillus aqaradherens mananasa NCIMB 40482 Cepas Bacillus agaradherens, NCIMB 40482 consta de la enzima mananasa que codifica la secuencia de ADN. Cepa E. Coli: cepas de E. Coli SJ2 (Diderichsen, B., Wedsted, U., Hedegaard, L., Jensen, B. R., Sjoholm, C. (1990). Clonación de aldB, que codifica alfa-acetolactato decarboxilasa, una exoenzima de Bacillus brevis. J. Bacteriol., 172, 4315-4321 ), se prepararon para y transformaron mediante electroforación utilizando un electroforador Gene Pulser™ de BIO-RAD como se describe por el proveedor. S. subtilis PL2306. Esta cepa es el B. Subtilis DN 1885 con genes apr y npr rotos (Diderichsen, B., Wedsted, U., Hedegaard, L., Jensen, B. R., Sjoholm, C. (1990). Clonación de aldB, que codifica alfa-acetolactato decarboxilasa, una exoenzima de Bacillus brevis. J. Bacteriol., 172, 4315- 4321 ), con rompimiento en la unidad de transcripción del gen de celulasa Bacillus subtilis conocido, resultando en células de celulasa negativas. El rompimiento fue realizado esencialmente como se describe en (Eds. A.L. Sonenshein, J.A. Hoch y Richard Losick (1993) Bacillus subtilis and other Gram-Positive Bacteria, American Society for microbiology, p. 618).

•**- Las células competentes se prepararon y transformaron como se describe por Yasbin, R.E., Wilson, G.A. y Young, F.E. (1975) Transformation and transfection in lysogenic strains of Bacillus subtilis: evidence for selective induction of prophage in competent cells. J. Bacteriol, 121 :296-304.

Plásmidos pSJ1678 (como se describe en detalle en WO 94/19454 la cual se incorpora a la presente por referencia en su totalidad). pMOL944: este plásmido es un derivado de pUB110 que contiene esencialmente los elementos que hacen al plásmido propagable en Bacillus subtilis, gen de resistencia a canamicina y que tiene un fuerte promotor y señal de péptido clonada del gen amyL de B. Licheniformis ATCC 14580. El péptido de señal contiene un sitio Sacll que lo hace conveniente para clonar el ADN que codifica la parte madura de una proteína en fusión con el péptido de señal. Esto resulta en la expresión de una Pre-proteína que es dirigida hacia el exterior de la célula. El plásmido fue construido mediante técnicas de diseño genético convencionales las cuales se describen brevemente en lo siguiente. Construcción de pMOL944: El plásmido pUB110 (McKenzie, T. Et al., 1986, Plasmid 15:93-103) fue digerido con la única enzima de restricción Ncil. Un fragmento PCR amplificado del promotor amyL codificado sobre el plásmido pDN1981 (P.L.

Jorgensen et al., 1990, Gene, 96, p. 37-41 ) fue digerido con Ncil e insertado en el pUB110 digerido por Ncil para dar el plásmido pSJ2624. Los dos iniciadores PCR utilizados tienen las siguientes secuencias: #LWN5494 5'- GTCGCCGGGGCGGCCGCTATCAATTGGTAACTGTATCTCAGC -3' #LWN5495 5'- GTCGCCCGGGAGCTCTGATCAGGTACCAAGCTTGTCGACCTGCAGAATG AGGCAGCAAGAAGAT -3' El iniciador #LWN5494 inserta un sitio Notl en el plásmido. El plásmido pSJ2624 fue entonces digerido con Sacl y Notl y un nuevo fragmento PCR amplificado sobre un promotor amyL codificado sobre el pDN1981 fue digerido con Sacl y Notl y este fragmento de ADN fue insertado en el pSJ2624 digerido por Sacl-Notl para dar el plásmido pSJ2670. Esta clonación reemplaza la primera clonación de promotor amyL con el mismo promotor pero en la dirección opuesta. Los dos iniciadores utilizados para amplificación de PCR tienen las siguientes secuencias: #LWN5938 5'- GTCGGCGGCCGCTGATCACGTACCAAGCTTGTCGACCTGCA GAATGAGGCAGCAAGAAGAT3' #LWN59395'- GTCGGAGCTCTATCAATTGGTAACTGTATCTCAGC -3' El plásmido pSJ2670 fue digerido con las enzimas de restricción Pstl y Bcll y un fragmento PCR amplificado de una secuencia de ADN clonado que codifica la amilasa alcalina SP722 (descrita en la Solicitud de patente Internacional publicada como W095/26397 la cual esta incorporada a la presente por referencia en su totalidad) fue digerida con Pstl y Bcll e insertada para dar el plásmido pMOL944. Los dos iniciadores utilizados para amplificación de PCR tienen la siguiente secuencia: #LWN7864 5'- AACAGCTGATCACGACTGATCTTTTAGCTTGGCAC -3' #LWN7901 5' AACTGCAGCCGCGGCACATCATAATGGGACAAATGGG -3' El iniciador #LWN7901 inserta un sitio Sacll en el plásmido.

Clonación del gen de mananasa a partir de Bacillus aqaradherens Preparación del ADN qenómico: La cepa Bacillus agaradherens, NCIMB 40482 fue propagada en medio líquido como se describe en WO94/01532. Después de 16 horas de incubación a 30°C y 300 rpm, las células fueron cosechadas, y el ADN genómico aislado mediante el método descrito por Pitcher et al., (Pitcher, D.G., Saunders, N , Owen, R.J. (1989). Rapid extraction of bacterial ghenomic DNA with guanidium thiocynate. Lett. Appl. Microbiol., 8, 151-156).

Construcción de genotega; ADN genómico fue digerido parcialmente con enzima de restricción Sau3A, y fraccionado mediante electroforesis sobre un gel de agarosa al 0.7%. Fueron aislados fragmentos de tamaño entre 2 y 7 kb mediante electroforesis en papel de DEAE-celulosa (Dretzen, G., Bellard, M., Sassone-Corsi, P., Chambón, P. (1981 ) A Reliable method for the recovery of DNA fragments from agarose and acrylamide gels Anal. Biochem., 112, 295-298). Fragmentos asilados de ADN fueron ligados al plásmido de ADN pSJ1678 digerido por BamHl, y la mezcla de ligación fue utilizada para transformar E. Coli SJ2. Identificación de clones positivos: Una genoteca de ADN en E. coli, construida como se describe anteriormente, fue evaluada sobre placas de agar LB que contienen AZCL-galactomanana al 0.2% (Megazyme) y 9 µg/ml de cloramfenicol e incubada durante la noche a 37°C. Aparecieron clones que expresan actividad mananasa con halos de difusión azul. El ADN plásmido a partir de uno de esos clones fue aislado mediante preparaciones giratorias de plásmido de Qiagen sobre 1 mi de caldo de cultivo durante la noche (células incubadas a 37°C en TY con 9 µg/ml de cloramfenicol y agitación a 250 rpm). Este clon, (MB525) fue caracterizado adicionalmente mediante secuenciamiento de ADN del fragmento de ADN Sau3A clonado. El secuenciamiento de ADN fue llevado a cabo mediante avance de iniciador, utilizando el equipo de formación de secuencia de ciclo Taq deoxi-terminal (Perkin -Elmer, USA), terminadores marcados de manera fluorescente y oligonucleótidos adecuados como iniciadores. El análisis de los datos de secuencia fue realizado de acuerdo con Devereux et al (1984) Nucleic Acid Res. 12, 387-395. La secuencia que codifica a la mananasa se muestra en SEQ ID No:1. La secuencia derivada de proteína se muestra en SEQ ID No. 2.

Subclonación y expresión de mananasa en B. Subtilis: La secuencia de ADN que codifica mananasa de la invención fue amplificada mediante PCR utilizando el equipo de iniciador PCR que consiste de estos dos oligonucleótidos: Mananasa. Superior. Sacll 5' -CAT TCT GCA GCC GCG GCA GCA AGT ACÁ GGC TTT TAT GTT GAT GG- 3' Mananasa. Inferior. Notl 5' -GAC GAC GTA CAÁ GCG GCC GCG CTA TTT CCC TAA CAT GAT GAT ATT TTC G -3' Los sitios de restricción Sacll y Notll están subrayados. ADN cromosomal aislado a partir de ß. agaradherens NCIMB 40482 como se describe anteriormente fue utilizado como patrón en una reacción PCR utilizando Amplitaq ADN polimerasa (Perkin Elmer) de acuerdo con las instrucciones del fabricante. La reacción PCR fue colocada en regulador de pH de PCR (10 mM Tris-HCI, pH 8.3, 50 mM KCl, 1.5 mM MgCI2, 0.01% (p/v) gelatina) conteniendo 200 µM de cada dNTP, 2.5 unidades de AmpliTaq polimerasa (Perkin-Elmer, Cetus, USA) y 100 pmoles de cada iniciador. La reacción PCR fue realizada utilizando un ciclador térmico de ADN (Landgraf, Germany). Una incubación a 94°C durante 1 minuto seguida por treinta ciclos de PCR realizados utilizando un perfil de ciclo de desnaturalización a 94°C durante 30 sec, fijando a 60°C durante 1 min, y extensión a 72°C durante 2 min. Cinco µl alícuotas del producto de amplificación fueron analizadas mediante electroforesis en geles de agarosa al 0.7% (NuSieve, FMC). La aparición de un fragmento de ADN de 1.4 kb de tamaño indicó una amplificación adecuada del segmento de gen.

Subclonación del fragmento PCR. Cuarenta y cinco-µl alícuotas de los productos PCR generados como se describe anteriormente fueron purificadas utilizando equipo de purificación QIAquick PCR (Qiagen, USA) de acuerdo con las instrucciones del fabricante. El ADN purificado fue eluído en 50 µl de 10mM Tris-HCl, pH 8.5. 5 µg de pMOL944 y veinticinco-µl del fragmento PCR purificado fueron digeridos con Sacll y Notl, electroforesados en geles de agarosa al 0.8% de baja temperatura de gelificación (SeaPlaque GTG, FMC), los fragmentos relevantes fueron extirpados de los geles y purificados utilizando equipo de extracción QIAquick Gel (Qiagen, USA) de acuerdo con las instrucciones del fabricante. El fragmento PCR de ADN aislado fue después ligado a pMOL944 digerido y purificado por Sacll-Notl. La ligación fue realizada durante la noche a 16°C utilizando 0.5 µg de cada fragmento de ADN, 1 U de ADN T4 ligasa y regulador de pH T4 ligasa (Boehringer Mannheim, Germany). La mezcla de ligación fue utilizada para transformar B. Subtilis PL2306 competente. Las células transformadas fueron depositadas sobre placas LBPG-10 µg/ml de canamicina. Después de 18 horas de incubación a 37°C fueron vistas colonias sobre las placas. Varios clones fueron analizados aislando ADN plásmido de caldo de cultivo de durante la noche. Uno de dichos clones positivos fue reveteado varias veces sobre placas de agar como se utilizaron anteriormente, este clon fue llamado MB594. El clon MB594 fue cultivado durante la noche en TY-10 µg/ml de canamicina a 37°C, y al día siguiente 1 mi de células fueron utilizados para aislar plásmido a partir de las células utilizando el equipo Qiaprep Spin Plasmid Miniprep # 27106 de acuerdo con las recomendaciones del fabricante para preparaciones de plásmido B. Subtilis. Este ADN fue secuenciado de ADN y reveló la secuencia de ADN que corresponde a la parte madura de la mananasa, es decir las posiciones 94-1404 de la SEQ ID NO:3 que se anexa. La proteína madura derivada se muestra en la SEQ ID NO:4. Aparecerá que el extremo 3' de la mananasa codificada por la secuencia de SEQ ID NO:1 fue cambiada a la mostrada en SEQ ID NO:3 debido al diseño del iniciador inferior £ ? utilizado en el PCR. La secuencia d©. aminoácido resultante se muestra en SEQ ID NO:4 y es evidente que el término C de la SEQ ID NO:2 (SHHVREIGVQFSAADNSSGQTALYVDNVTLR) está cambiado al término C de SEQ ID NO:4 (IIMLGK). 5 Medios: TY (como se describe en Ausubel, F.M. et al., (eds.) "Current protocols in Molecular Biology". John Wiley and Sons, 1995). Agar LB (como se describe en Ausubel, F.M. et al., (eds.) 10 "Current protocols in Molecular Biology". John Wiley and Sons, 1995). LBPG es agar LB (ver arriba) complementado con glucosa al 0.5% y 0.05 M fosfato de potasio, pH 7.0. El medio BPX se describe en EP 0 506 780 (WO 91/09129). 15 Expresión, purificación y caracterización de mananasa a partir de Bacillus aqaradherens. El clon MB 594 obtenido como se describe anteriormente bajo Materiales y Métodos fue cultivado en medio de 25 x 200 mi BPX con 10 µg/ml de canamicina en dos frascos de agitación desviados de 500 mi durante 5 20 días a 37°C a 300 rpm. 6500 mi de fluido de cultivo del frasco de agitación del clon MB594 (lote No. 9813) fueron reunidos y ajustados de pH a 5.5. 146 mi de agente catiónico (C521 ) y 292 mi de agente aniónico (A130) fueron añadidos . -Jfc_! durante la agitación para floculacfe El material floculado fue separado mediante centrifugación utilizando una centrífuga Sorval RC 3B a 9000 rpm durante 20 min a 6°C. El sobrenadante fue aclarado utilizando filtros de vidrio Whatman GF/D y C y finalmente concentrado sobre un filtro con un corte de 10 kDa. 750 mi de este concentrado fueron ajustados a pH de 7.5 utilizando una columna de 900 mi de Q-sefarosa equilibrada con 50 mmoles de Tris pH 7.5. El enlace de actividad mananasa fue eluido utilizando un gradiente de cloruro de sodio. La enzima pura dio una sola banda en SDS-PAGE con un peso molecular de 38 kDa. La secuencia de aminoácido de la enzima mananasa, es decir la secuencia de ADN traducida, se muestra en SEQ ID NO:2. Determinación de constantes cinéticas: Sustrato: goma de algarroba (carobo) y análisis de azúcar reductora (PHBAH). Goma de algarroba de Sigma. (G-0753). Determinación cinética utilizando diferentes concentraciones de goma de algarroba e incubación durante 20 min a 40°C a pH 10 dio: Kcat: 467 por seg.. Km: 0.08 gramo por I PM: 38 kDa pl (punto isoeléctrico): 4.2 La temperatura óptima de ia mananasa se descubrió que fue de 60°C.

El perfil de actividad pH'frlbStró máxima actividad entre pH de 8 y 10. La calorimetría de selección diferencial DSC da 77°C como punto de fusión a pH 7.5 en regulador de pH Tris indicando que esta enzima es muy termoestable. La compatibilidad detergente utilizando AZCL-Galactomanana al 0.2% de carobo como substrato e incubación como se describe anteriormente a 40°C muestra compatibilidad excelente con detergentes líquidos convencionales y buena compatibilidad con detergentes en polvo convencionales.

Obtención de la mananasa 168 bacillus subtilis La ß-mananasa Bacillus subtilis fue caracterizada y purificada como sigue: El genoma Bacillus subtilis fue buscado para homología con una secuencia de gen Bacillus sp ß-mananasa conocida (Mendoza et al., Biochemica et Biophvsica Acta, 1243:552-554, 1995). La región de codificación de ydhT, cuyo producto fue desconocido, mostró una similaridad de 58% al Bacillus ß-mananasa conocido. Los siguientes oligonucleótidos fueron diseñados para amplificar las secuencias que codifican para la porción madura de la ß-mananasa putativa: 5' -GCT CAÁ TTG GCG CAT ACT GTG TCG CCT GTG- 3' y 5' -GAC GGA TCC CGG ATT CAC TCA ACG ATT GGC G- 3'. El ADN genómico total a partir de la cepa Bacillus subtilis 1 A95 fue utilizado como un patrón para amplificar la región ydhT madura utilizando los iniciadores mencionados anteriormente. El PCR es realizado utilizando el equipo GENE-AMP PCR con AMPLITAQ DNA Polymerase (Perkin Elmer, Applid Biosystems, Foster City, CA). Un período de fusión inicial a 95°C durante 5 min fue seguido por 25 ciclos del siguiente programa: fusión a 95°C 5 durante 1 min, fijación a 55°C durante 2 min, y extensión a 72°C durante 2 min. Después del último ciclo, la reacción se mantuvo a 72°C durante 10 min para completar la extensión. Los productos PCR fueron purificados utilizando equipo de purificación QIAquick PCR (Qiagen, Chatswort, CA). La región madura ydhT amplificada a partir de la cepa Bacillus 10 subtilis 1 A95 fue insertada en el vector de expresión pPG1524 (descrito previamente) como sigue. El fragmento 1028 bp amplificado fue digerido con Mfe I y BamH I. El vector de expresión pPG1527 fue digerido con EcoR I y BamH I. Los productos de restricción fueron purificados utilizando equipo de purificación QIAquick PCR (Qiagen, Chatswort, CA). Los dos fragmentos 15 fueron ligados utilizando T4 ADN ligasa (13 hr, 16°C) y utilizados para transformar cepa E. Coli DH5-a competente. Las colonias resistentes a la ampicilina fueron cultivadas para preparaciones de ADN. El ADN fue entonces caracterizado mediante análisis de restricción. El plásmido pPG3200 contiene la región madura del gen ydhT. El plásmido pPG3200 fue después utilizado 20 para transformar cepa Bacillus subtilis PG 632 (Saunders et al., 1992). Fueron recogidos siete clones Bacillus subtilis resistentes a canamicina y un clon PG 632 de control y cultivados en 20 mi de medio 20/20/5 (20 g/l triptona, 20 g/l de extracto de levadura, 5 g/l NaCI) ¡ÉStedÉS*» **» suplementado con 1 mi de maltrina $26%, 120 µl 10 mM MnCI2, y 20 µl de 50 mg/ml de canamicina. Los clones fueron cultivados durante la noche en frascos de agitación desviados de 250 mi a 250 rpm a 37°C para la expresión de la proteína. Las células fueron sometidas a rotación a 14,000 rpm durante 15 minutos. Un µl de cada sobrenadante fue diluido en 99 µl de 50mM acetato de sodio (pH 6.0). Un µl de esta dilusión fue analizado utilizando las endo-1 ,4-ß-mananasa Beta-manazima Tabs (Megazyme, Irlanda) de acuerdo con las instrucciones del fabricante. La absorbencia fue leída a 590 nm sobre un espectrofotómetro Bckman DU640. El clon 7 mostró la adsorbencia más alta de 1.67. El control PG632 no mostró adsorbencia a 590 nm. El sobrenadante fue analizado mediante SDS-PAGE sobre un gel de Tris-Glicina al 10-20% (Novex, San Diego, Ca) para confirmar el tamaño de proteína esperado de 38 kDa. Las muestras fueron preparadas como sigue. Una muestra de 500 µl de sobrenadantes de clon 7 ydhT y PG632 fueron precipitados con 55.5 µl de ácido tricloroacético al 100% (Sigma), lavadas con 100 µl tricloroacético al 5%, resuspendidas en 50 µl de regulador de pH de muestra SDS tris-glicina (Novex) y hervida durante cinco minutos. Un µl de cada muestra fue electroforado sobre el gel a 30 mA durante 90 minutos. Fue observada una gran banda de proteína que corre a 38 kDa para el clon 7 ydhT. Una fermentación 10 I de clon 7 ydhT Bacillus subtilis fue realizada en un fermentador B. Braun Biostat C. Las condiciones de fermentación fueron como sigue. Las células fueron cultivadas durante 18 hrs. en un medio rico similar a 20/2 |r a 37°C. Al final de la corrida de fermentación, las células fueron removidas y el sobrenadante concentrado a 1 litro utilizando un sistema de filtración de flujo tangencial. El rendimiento final de ß-mananasa en el sobrenadante concentrado se determinó que fue de 3 g/l. La purificación de la ß-mananasa a partir del sobrenadante de fermentación fue realizada como sigue: 500 mi de sobrenadante fueron centrifugados a 10,000 rpm durante 10 min a 4°C. El sobrenadante centrifugado fue entonces dializado durante la noche a 4°C en dos cambios de 4 L de 10 mM fosfato de potasio (pH 7.2) a través de membrana cortada Spectrapor de 12,000-14,000 PM (Spectrum). El sobrenadante dializado fue centrifugado a 10,000 rpm durante 10 min a 4°C. Una columna de intercambio de ion de flujo rápido de 200 mi de Q sefarosa (Pharmacia) fue equilibrada con 1 litro de 10 mM fosfato de potasio (p 7.2) a 20°C y 300 mi de sobrenadante fueron cargados sobre la columna. Fueron reunidas dos fracciones de flujo de 210 mi (muestra A) y 175 mi (muestra B). Las dos fracciones fueron analizadas como anteriormente, excepto que las muestras fueron diluidas con 199 µl de 50 mM acetato de sodio (pH 6.0), y mostraron Adsorbencia de .38 y .52 respectivamente. Dos µl de cada muestra fueron añadidos a 8 µl de regulador de pH de muestra de SDS Tris-glicina (Novex, CA) y hervidos durante 5 min. Las muestras resultantes fueron electroforadas sobre un gel de Tris-glicina al 10-20% (Novex, CA) a 30 mA durante 90 minutos. Una banda principal correspondiente a 38 kDA estuvo presente en M cada muestra y constó de más de 19f>% de la proteína total. Un análisis de proteína BCA (Pierce) fue realizado sobre ambas muestras de acuerdo con las instrucciones del fabricante, utilizando albúmina de suero bovino como estándar. Las muestras A y B contuvieron 1.3 mg/ml y 1.6 mg/ml de ß-mananasa respectivamente. La identidad de la proteína fue confirmada mediante espectrometría de masa de aspersión de ion y análisis de secuencia de aminoácido amino terminal. Las muestras de ß-mananasa purificada fueron utilizadas para caracterizar la actividad de las enzimas como sigue. Todos los análisis utilizaron endo-1 ,4-ß-mananasa Beta-manazima Tabs (Megazyme, Irlanda) como se describe anteriormente. La actividad a una escala de pH de 3.0- 9.0 fue realizada en 50 mM regulador de pH de fosfato-citrato, para determinación de actividad a pH 9.5, 50 mM CAPSO (Sigma), y para escala de pH 10.0-11.0 fue utilizado 50 mM regulador de pH CAPS. El pH óptimo para el Bacillus subtilis ß-mananasa se descubrió que fue pH 6.0-6.5. Los perfiles de actividad de temperatura fueron realizados en 50 mM regulador de pH fosfato citrato (pH 6.5). La enzima mostró actividad óptima a 40-45°C. El Bacillus subtilis ß-mananasa retuvo actividad significante a menos de 15°C y más grande que 80°C. La actividad específica contra ß-1 ,4-Galactomanana fue determinada que fue de 160,000 µmol/min*mg ß-mananasa utilizando endo-1 ,4-ß-mananasa Beta-manazima Tabs (Megazyme, Irlanda) de acuerdo con las instrucciones del fabricante. Las secuencias de nucleótido y aminoácido de la Bacillus subtilis ß-mananasa se muestran en SEQ ID NO: 5 y 6.

La enzima degradante ^oma de sacárido se incorpora en las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención, generalmente a un nivel desde 0.0001 % a 2%, muy preferiblemente desde 0.0001 % a 0.1 %, y lo más preferido es desde 0.0006% a 0.02% de enzima pura en peso de la composición, La enzima degradante de goma de sacárido de la invención puede, además del núcleo de enzima que comprende el dominio catalítico, comprender también un dominio de enlace de celulosa (CBD), el dominio de enlace de celulosa y el núcleo de la enzima (el dominio activo catalítico) de la enzima están enlazados funcionalmente. El dominio de enlace de celulosa (CBD) puede existir como una parte integral de la enzima codificada, o un CBD de otro origen puede ser introducido en la enzima creando de esta manera un híbrido de enzima. En este contexto, la intención del significado del término "dominio de enlace de celulosa" se debe entender como se define por Peter Tomme et al. "Cellulose-Binding Domains: Classification and Properties" en "Enzymatic Degradation of Insoluble Carbohydrates", John N. Saddler y Michael H. Penner (Eds.), ACS Symposium Series, No. 618, 1996. Esta definición clasifica más de 120 dominios de enlace de celulosa en 10 familias (l-X), y demuestra que los CBDs se encuentran en varias enzimas como celulasas, xylanasas, mananasas, arabinofuranosidasas, esterasas y chitinasas de acetilo. Los CBDs también han sido descubiertos en algas, por ejemplo, el alga roja Porphyra purpurea como una proteína no hidrolítica que enlaza polisacárido, ver Tomme et al., op. Cit. Sin embargo, la mayoría de los CBDs son de celulasas y xilanasas, los CBDs se encuentran en los términos N y C de proteínas o son internos. Los híbridos de enzima son conocidos en la técnica, ver, por ejemplo, WO 90/00609 y WO 95/16782, y pueden ser preparados transformando en una célula hospedero una construcción de ADN que comprende al menos un fragmento de ADN que codifica el dominio de enlace de celulosa ligado, con o sin un enlazador, a una secuencia de ADN que codifica la enzima degradante de goma de sacárido y cultivando la célula hospedero para expresar el gen fusionado. Los híbridos de enzima pueden ser descritos mediante la siguiente fórmula: CBD - MR - X En la cual CBD es la región N-terminal o C-terminal de una secuencia de aminoácido correspondiente a al menos el dominio de enlace de celulosa; MR es la región media (el enlazador), y puede ser un enlace, o un grupo de cadena corta preferiblemente de 2 a 100 átomos de carbono, más preferiblemente de 2 a 40 átomos de carbono; o es preferiblemente de 2 a 100 aminoácidos, más preferiblemente de 2 a 40 aminoácidos; y X es una región N-terminal o C-terminal de la enzima de la invención. Las enzimas mencionadas anteriormente pueden ser de cualquier origen adecuado, como origen vegetal, animal, bacterial, fúngico, y de levadura. El origen puede ser además mesofílico o extremofílico (psicrofílico, psicotrópico, termofílico, barofílico, alcalofílico, acidofílico, halofílico, etc.). Pueden ser utilizadas formas purificadas o no purificadas de esas enzimas. Actualmente, es práctica común modificar enzimas tipo ».** t silvestre mediante técnicas de difüfó genético/proteínas con el fin de optimizar su eficiencia de rendimiento en las composiciones limpiadoras de la invención. Por ejemplo, las variantes pueden ser diseñadas de tal manera que la compatibilidad de la enzima a ingrediente que se encuentran comúnmente de tales composiciones es incrementada. De manera alternativa, la variante puede ser diseñada de tal manera que el pH óptimo, la estabilidad de blanqueador o quelatador, la actividad catalítica y similares, de la variante de enzima estén hechas a la medida para adecuarse a la aplicación de limpieza particular. En particular, la atención debe enfocarse sobre aminoácidos sensibles a la oxidación en el caso de estabilidad de blanqueador y sobre cargas de superficie para la compatibilidad con el agente tensioactivo. El punto isoeléctrico de tales enzima puede ser modificado mediante la sustitución de algunos aminoácidos cargados, por ejemplo un incremento en el punto isoeléctrico puede ayudar a mejorar la compatibilidad con agentes tensioactivos aniónicos. La estabilidad de las enzimas puede ser mejorada adicionalmente mediante la creación de por ejemplo puentes de sal adicionales y refuerzo de sitios de enlace de metal para incrementar la estabilidad del quelatador.

Componentes detergentes Las composiciones detergentes para lavandería de la invención también pueden contener componentes detergentes adicionales. La '^^^ naturaleza precisa de estos comfßientes' adicionales y los niveles de incorporación de los mismos dependerá de la forma física de la composición y de la naturaleza de la operación de limpieza para la cual se usará. Las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención preferiblemente comprenden además un ingrediente seleccionado de un agente tensioactivo seleccionado, otra enzima, un mejorador de detergencia y/o un sistema blanqueador. Las composiciones detergentes para lavandería de conformidad con la invención pueden ser formas de pasta, geles, barras, tabletas, rocío, espuma, polvo o granuladas. Las composiciones granuladas también pueden ser en forma "compacta", las composiciones líquidas también pueden ser en forma "concentrada". Un tipo de detergente en gel preferido es una composición detergente para lavandería en gel de trabajo pesado que comprende de 15% a 40% en peso de un componente de agente tensioactivo que comprende: i) de 5% a 25% en peso de sulfatos de alquilo polietoxilado donde el grupo alquilo contiene de alrededor de 10 a aproximadamente 22 átomos de carbono y la cadena polietoxilada contiene de 0.5 a aproximadamente 15, preferiblemente de 0.5 a aproximadamente 5, muy preferiblemente de 0.5 a aproximadamente 4, porciones de óxido de etileno y: ii) de 5% a 20% en peso de ácidos grasos. Las composiciones en gel de la presente pueden contener además uno o más aditivos detersivos seleccionados del grupo que consiste -68 de mejoradores de detergencia qa^m^ contienen citrato, abrillantadores ópticos, polímeros liberadores de suciedad, inhibidores de transferencia de colorantes, agentes dispersantes poliméricos, enzimas, supresores de espuma, tintes, perfumes, colorantes, sales llenadoras, hídrótropos, agentes de redeposición, agentes de antidesvanecimiento, agentes fijadores de colorante, agentes reductores de pelusas y mezclas de los mismos. Las composiciones en gel de la presente tienen una viscosidad a una velocidad de esfuerzo cortante de 20 s"1 de alrededor de 100 cp a aproximadamente 4,000 cp, preferiblemente de alrededor de 300 cp a aproximadamente 3,000 cp, muy preferiblemente de alrededor de de 500 cp aaproximadamente 2,000 cp y son estables al almacenamiento. Sin estar limitados por la teoría, se considera que la presencia de electrolitos actúa para controlar la viscosidad de las composiciones en gel. Por lo tanto, la naturaleza de gel de las composiciones resulta afectada por la elección de los agentes tensioactivos y por la cantidad de electrolitos presente. En modalidades preferidas de la presente, las composiciones además comprenderán de 0% a aproximadamente 10%, muy preferiblemente de alrededor de 2% a aproximadamente 6%, muy preferiblemente aún de 3% a aproximadamente 5%, de un electrolito adecuado o ácido equivalente del mismo. El citrato de sodio es un electrolito considerablemente preferido para su uso en la presente. Las composiciones de la presente pueden contener opcionalmente de alrededor de 0% a aproximadamente 10% en peso, de solventes e hidrótropos. Sin ser li?t# #vos por teoría, se considera que la presencia de solventes e hidrótropos puede afectar la naturaleza estructurada contra la naturaleza isotrópica de las composiciones. "Solvente" quiere decir aquellos solventes que comúnmente se utilizan en la industria de los detergentes, incluyendo mono-, di- y tri-alcohol alquílico, etilenglicol, propilenglicol, propanediol, etanediol, glicerina, etc. "Hidrótropo" quiere decir aquellos hidrótropos que se utilizan comúnmente en la industria de los detergentes, incluyendo agentes tensioactivos de cadena corta que ayudan a solubilizar otros agentes tensioactivos. Otros ejemplos de hidrótropos incluyen eumeno, xileno, o tolueno; sulfonato, urea alquilcarboxilatos de Cs o de cadena más corta y alquil sulfato de Cs o de cadena más corta y sulfatos etoxilados. Los ácidos grasos que se utilizan en la presente incluyen ácidos grasos saturados y/o insaturados que se obtienen de fuentes naturales o bien que son preparados sintéticamente. Ejemplos de ácidos grasos incluyen ácido cáprico, láurico, mirístico, palmítico, esteárico, araquídico y behénico. Otros ácidos grasos incluyen ácido palmitoleico, oleico, linoleico y ricinoleico. Las composiciones de la invención se pueden formular como composiciones detergentes para lavado a mano y a máquina, incluyendo composiciones aditivas para lavandería y composiciones adecuadas para su uso en el remojo y/o pretratamiento de telas teñidas, mediante composiciones suavizantes de telas que se añaden durante el enjuague.

Cuando se formulan coma composiciones adecuadas para su uso con el método de lavado mediante una máquina de lavandería. Las composiciones de la invención contienen preferiblemente un agente tensioactivo y un compuesto mejorador de detergencia, y adicionalmente uno o más componentes detergentes seleccionados de preferencia de compuestos poliméricos orgánicos, agentes de blanqueo, enzimas adicionales, supresores de espuma, dispersantes, dispersantes de jabón de cal, agentes de suspensión y antiredeposición de suciedad, e inhibidores de corrosión. Las composiciones de lavado pueden contener también agentes suavizantes como componentes detergentes adicionales. Dichas composiciones para lavandería contienen una enzima que hidroliza gomas de sacáridos y pueden proveer rendimiento de limpieza de telas, remoción de manchas, mantenimiento de blancura, suavidad, apariencia de color e inhibición de transferencia de colorantes. Las composiciones de la invención también se pueden usar como productos aditivos detergentes. Dichos productos aditivos están diseñados para complementar o fomentar el rendimiento de las composiciones detergentes convencionales. Si es necesario, la densidad de las composiciones detergentes para lavandería de la presente varía de 400 a 1200 g/litro, preferiblemente 500 a 950 g/litro de la composición, medidas a 20°C. La forma "compacta" de las composiciones detergentes de la presente se refleja mejor por densidad y, en términos de composición, por la cantidad de sal llenadora sales llenadoras inorgánicas son ingredientes convencionales de las composiciones detergentes en polvo; en las composiciones detergentes convencionales, las sales llenadoras están presentes en cantidades sustanciales, típicamente de 17-35% en peso de la composición total. En las composiciones compactas, la sal llenadora está presente en cantidades que no exceden el 15% de la composición total, preferiblemente que no exceden el 10%, y muy preferiblemente que no exceden el 5% en peso de la composición. Las sales llenadoras inorgánicas tales como las que se requieren en las presentes composiciones se seleccionan a partir de sales alcalinas y de metal alcalino terreo de sulfatos y cloruros. Una sal llenadora preferida es el sulfato de sodio. Las composiciones detergentes líquidas de acuerdo con la presente invención pueden ser también en "forma concentrada". En ese caso, Las composiciones detergentes líquidas de acuerdo con la presente invención contendrán una cantidad menor de agua, comparado con los detergentes líquidos convencionales. Típicamente el contenido de agua del detergente líquido concentrado es prefereiblemente menor de 40%, muy preferiblemente menor de 30%, muy preferiblemente aún de 20% en peso de la composición detergente.

Sistema de agente tensioactivo Las composiciones detergentes para lavandería de conformidad con la presente invención generalmente comprenden un sistema de agente tensioactivo en el que el agente tertíßjWv * se puede seleccionar a partir de agentes tensioactivos no iónicos y/o aniónicos y/o catiónicos y/o anfolíticos y/o zwitteriónicos y/o semipolares. Preferiblemente, las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención comprenderán un agente tensioactivo no iónico, un aniónico y/o un catiónico. Se ha descubierto de manera sorprendente que las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención que además comprenden un agente tensioactivo no iónico, un aniónico y/o un catiónico proveen la remoción de manchas/suciedad de alimentos, limpieza de suciedad y mantenimiento de blancura mejoradas. Sin desear ser limitativos por teoría, se cree que la hidrólisis enzimática da como resultado pequeñas partículas que son más fáciles de remover mediante los agentes tensioactivos conocidos que se dirigen a las suciedad en partículas. Los agentes tensioactivos preferidos son alquilo etoxilado AE3 al AE7. También se cree que la combinación de un agente tensioactivo catiónico sustantivo de telas con la hidrólisis enzimática de la enzima degradante de gomas de sacárido provee rendimientos mejorados. El agente tensioactivo está presente típicamente a un nivel de 0.1 % a 60% en peso. Los niveles de incorporación que más se prefieren son de 1 a 35% en peso, muy preferiblemente de 1 a 30% en peso de las composiciones de conformidad con la invención. El agente tensioactivo se formula preferiblemente para que sea compatible con los componentes de enzima presentes en la composición. En ? , J * las composiciones líquidas o en gel, el agente tensioactivo se formula muy preferiblemente de forma tal que promueva, o por lo menos no degrade, la estabilidad de cualquier enzima en estas composiciones.

Agentes tensioactivos no iónicos Los condensados de óxido de polietileno, polipropileno y polibutileno de alquilfenoles son adecuados para que se utilicen como el agente tensioactivo no iónico de los sistemas de agente tensioactivo de la presente invención, prefiriéndose más los condensados de óxido de polietileno. Estos compuestos incluyen los productos de condensación de alquilfenoles que tienen un grupo alquilo que contiene de alrededor de 6 a aproximadamente 14 átomos de carbono, preferiblemente de alrededor de 8 a aproximadamente 14 átomos de carbono, ya sea en una configuración de cadena recta o de cadena ramificada con el óxido de alquileno. En una modalidad preferida, el óxido de etileno está presente en una cantidad igual a alrededor de 2 a aproximadamente 25 moles, muy preferiblemente de alrededor de 3 a aproximadamente 15 moles, de óxido de etileno por mol de alquilfenol. Los agentes tensioactivos no iónicos de este tipo comercialmente disponibles incluyen IgepafTM CO-630, comercializado por GAF Corporation; y Tritón™ X-45, X-114, X-100 y X-102, todos ellos comercializados por Rohm & Haas Company. Estos agentes tensioactivos son conocidos comúnmente como alcoxilados de alquilfenol (etoxilados de alquilfenol).

Los productos de condensación de los alcoholes alifáticos primarios y secundarios con aproximadamente 1 a aproximadamente 25 moles de óxido de etileno son adecuados para que se utilicen como el agente tensioactivo no iónico del sistema de agente tensioactivo no iónico de la presente invención. La cadena alquilo del alcohol alifático puede ser recta o ramificada, primaria o secundaria, y contiene generalmente de alrededor de 8 a aproximadamente 22 átomos de carbono. Se prefieren los productos de condensación de alcoholes que tienen un grupo alquilo que contiene de alrededor de 8 a aproximadamente 20 átomos de carbono, muy preferiblemente de alrededor de 10 a aproximadamente 18 átomos de carbono, con desde aproximadamente 2 a aproximadamente 10 moles de óxido de etileno por mol de alcohol. Aproximadamente de 2 a aproximadamente 7 moles de óxido de etileno, y muy preferiblemente de 2 a 5 moles de óxido de etileno por mol de alcohol están presentes en dichos productos de condensación. Ejemplos de agentes tensioactivos no iónicos de este tipo disponibles comercialmente incluyen Tergitol™ 15-S-9 (el producto de condensación de alcohol lineal de C11-C15 con 9 moles de óxido de etileno), Tergitol™ 24-L-6 NMW (el producto de condensación de alcohol primario de C-12-C14 con 6 moles de óxido de etileno con una distribución de peso molecular limitada), ambos comercializados por Union Carbide Corporation; Neodol™ 45-9 (el producto de condensación de alcohol lineal de C14-C-15 con 9 moles de óxido de etileno), Neodol™ 23-3 (el producto de 7é condensación de alcohol lineal de C12-C13 con 3.0 moles de óxido de etileno), Neodol™ 45-7 (el producto de condensación de alcohol lineal de C14-C15 con 7 moles de óxido de etileno), Neodol™ 45-5 (el producto de condensación de alcohol lineal de C14-C15 con 5 moles de óxido de etileno) comercializados por Shell Chemical Company, Kyro™ EOB (el producto de condensación de alcohol de C13-C-15 con 9 moles de óxido de etileno), comercializado por The Procter & Gamble Company, y Genapol LA 030 ó 050 (el producto de condensación de alcohol de C-12-C14 con 3 ó 5 moles de óxido de etileno) comercializado por Hoechst. La escala preferida de HLB en estos productos es de 8-11 y muy preferida de 8-10. También útil como el agente tensioactivo no iónico de los sistemas de agente tensioactivo de la presente invención son los alquilpolisacáridos descritos en la patente de E.U. No. 4,565,647, Llenado, expedida el 21 de enero de 1986, que tienen un grupo hidrófobo que contiene de alrededor de 6 a aproximadamente 30 átomos de carbono, preferiblemente de alrededor de 10 a aproximadamente 16 átomos de carbono, y un polisacárido, por ejemplo, un poliglucósido, un grupo hidrófilo que contiene de alrededor de 1.3 a aproximadamente 10, preferiblemente de alrededor de 1.3 a aproximadamente 3, muy preferiblemente de alrededor de 1.3 a aproximadamente 2.7 unidades de sacárido. Se puede utilizar cualquier sácarido reductor que contenga 5 ó 6 átomos de carbono, por ejemplo, glucosa, las porciones de galactosa y de galactosilo pueden ser sustituidas por las porciones de glucosilo (opcionáteente el grupo hidrófobo está unido en las posiciones 2-, 3-, 4-, etc., dando así una glucosa o galactosa a diferencia de un glucósido o galactósido). Los enlaces entre sacáridos pueden ser, por ejemplo, entre la posición uno de las unidades sacárido adicionales y las posiciones 2-, 3-, 4- y/o 6- de las unidades de sacárido anteriores. Los alquilpoliglucósídos preferidos tienen la fórmula R2?(CnH2nO)t(glucosilo) x en donde R2 se selecciona del grupo que consiste de grupos alquilo, alquilfenilo, hidroxialquilo, hidroxialquilfenilo y mezclas de los mismos, en los cuales los grupos alquilo contienen de alrededor de 10 a aproximadamente 18, preferiblemente de alrededor de 12 a aproximadamente 14 átomos de carbono; n es 2 ó 3, preferiblemente 2; t es de 0 a aproximadamente 10, preferiblemente 0; y x es de alrededor de 1.3 a aproximadamente 10, preferiblemente de alrededor de1.3 a aproximadamente 3, muy preferiblemente de alrededor de 1.3 a aproximadamente 2.7. El glucosilo se deriva preferiblemente de glucosa. Para preparar estos compuestos, se forma primero el alcohol o alcohol alquilpolietoxilado, y después se hace reaccionar con glucosa o una fuente de glucosa para formar el glucósido (fijación en la posición 1 ). Las unidades glucosilo adicionales se pueden fijar después entre su posición 1 y las unidades glucosilo precedentes en la posición 2-, 3-, 4- y/o 6-, preferiblemente y en forma predominante en la posición 2.

Los productos de cor f §i #acíón de óxido de etileno con una base hidrófoba formados mediante la condensación de óxido de propileno con propilenglucol también son adecuados para que se utilicen como el sistema de agente tensioactivo no iónico adicional de la presente invención. La porción hidrófoba de estos compuestos tendrá preferiblemente un peso molecular de desde aproximadamente 1500 a aproximadamente 1800, y exhibirá insolubilidad en agua. La adición de porciones de polioxetileno a esta porción hidrófoba tiende a aumentar la solubilidad en agua de la molécula como un todo, y el carácter líquido del producto es retenido hasta el punto en el que el contenido de polioxetileno es de aproximadamente 50% del peso total del producto de condensación, lo cual corresponde a la condensación con hasta aproximadamente 40 moles de óxido de etileno. Ejemplos de compuestos de este tipo incluyen ciertos agentes tensioactivos Pluronic™ comercialmente disponibles como Pluronic™? comercializados por BASF. También son adecuados para que se utilicen como el agente tensioactivo no iónico del sistema de agente tensioactivo no iónico de la presente invención, los productos de condensación de óxido de etileno con el producto que resulta a partir de la reacción de óxido de propileno y etilendiamina. La porción hidrófoba de estos productos consiste del producto de reacción de etilendiamina y óxido de propileno en exceso, y tiene generalmente un peso molecular de alrededor de 2500 a aproximadamente 3000. Esta porción hidrófoba es condensada con óxido de etileno hasta el grado que el producto de condensación contenga de alrededor de 40% a e *-aproximadamente 80% en peso de poHpxfetiteno y tenga un peso molecular de alrededor de 5,000 a aproximadamente 11 ,000. Ejemplos de este tipo de agente tensioactivo no iónico incluyen ciertos de los compuestos comercialmente disponibles Tetronic™, comercializados por BASF. Preferidos para usarse como el agente tensioactivo no iónico de los sistemas de agente tensioactivo de la presente invención son los condensados de óxido de polietileno de alquilfenoles, los productos de condensación de alcoholes alifáticos primarios y secundarios con alrededor de 1 a aproximadamente 25 moles de óxido de etileno, alquil polisacáridos y mezclas de los mismos. Los que más se prefieren son los etoxilados de alquilfenol de C8-C14 que tienen de 3 a 15 grupos etoxi y los etoxilados de alcohol de Cß-C-is (preferiblemente de C-| Q promedio) que tienen de 2 a 10 grupos etoxi, y mezclas de los mismos. Los agentes tensioactivos no iónicos altamente preferidos son los agentes tensioactivos de amida de ácido graso polihidroxílica de la fórmula R2 - C - N - Z. O R1 en donde R1 es H, o R^ es hidrocarbilo de C1-C4, 2-hidroxietilo, 2-hidroxi propilo o una mezcla de los mismos, R2 es hidrocarbilo de C5-31 y Z es polihidroxihidrocarbilo que tiene una cadena hidrocarbilo lineal con al menos 3 hidroxilos directamente conectados a la cadena, o un derivado alcoxilado de los mismos. Preferiblemente, R1 es metilo, R2 es una cadena alquilo de C11-C-| 5 o alquilo o alquenilo de Ci6-C-|8 recta tal como coco alquilo o mezclas de los mismos, y Z se deriva a partir de un azúcar reductor tal como glucosa, fructosa, maltosa y lactosa, en una reacción de aminación reductiva.

Agentes tensioactivos aniónicos Los agentes tensioactivos aniónicos adecuados para el propósito de la presente invención son los agentes tensioactivos de éstersulfatos de alquilo y alquilbenceno lineal. Los agentes tensioactivos aniónicos adecuados para utilizarse son agentes tensioactivos de bencensulfonato de alquilo, éstersulfonato de alquilo que incluyen esteres lineales de ácidos carboxílicos de C8-C20 (es decir, ácidos grasos) que son sulfonados con SO3 gaseoso de conformidad con "The Journal of the American Oil Chemists Society", 52 (1975), pp. 323-329. Los materiales de partida adecuados podrían incluir sustancias grasas naturales como las derivadas de sebo, aceite de palma, etc. El agente tensioactivo de éstersulfonato de alquilo preferido, especialmente para aplicaciones de lavandería, comprende agentes tensioactivos de éstersulfonato de alquilo de la fórmula estructural: O R3 - CH - C - OR4 I S03M en donde R^ es un hidrocarbilo de C8-C20. preferiblemente un alquilo o combinación del mismo, R^ es un hidrocarbilo de C-|-C6, preferiblemente un alquilo o una combinación del mismo, y M es un catión que forma una sal soluble en agua con el éstersulfonato de alquilo. Los cationes formadores de sal adecuados incluyen metales tales como sodio, potasio y litio, y cationes de amonio sustituido o no sustituido tales como monoetanolamina, dietanolamina y trietanolamina. Preferiblemente, R^ es alquilo de C10-C16 y R4 es metilo, etilo o isopropilo. Se prefiere especialmente los éstersulfonatos de metilo en los que R3 es alquilo de C10-C16. Otros agentes tensioactivos aniónicos adecuados incluyen los agentes tensioactivos de alquil sulfato que son sales o ácidos solubles en agua de la fórmula ROSO3M, en la que R es preferiblemente un hidrocarbilo de C10-C24. preferiblemente un alquilo o hidroxialquilo que tiene un componente alquilo de C-10-C2O' muy preferiblemente un alquilo o hidroxialquilo de C-12-C18. y M es H o un catión, por ejemplo, un catión de metal alcalino (por ejemplo, sodio, potasio, litio), o amonio o amonio sustituido (por ejemplo, cationes de metil-, dimetil-, y trimetilamonio y cationes de amonio cuaternario tales como cationes de tetrametilamonio y de dimetilpiperidinio y cationes de amonio cuaternario derivados de alquilaminas tales como etilamina, dietilamina, trietilamina y mezclas de los mismos, y similares). Típicamente, las cadenas alquilo de C-12-C16 se prefieren para temperaturas de lavado ¡nferiores (por ejemplo, debajo de aproximadamente 50°C) y las cadenas alquilo de C-|6-18 se prefieren para temperaturas de lavado más altas (por ejemplo, sobre aproximadamente 50°C). Otros agentes tensioactivos aniónicos útiles para los propósitos detersivos también pueden incluirse en las composiciones detergentes de la presente invención. Estos pueden incluir sales (incluyendo, por ejemplo, sales de sodio, potasio, amonio y de amonio sustituido tales como sales de mono-, di- y trietanolamina) de jabón, alcanosulfonatos primarios o secundarios de C8-C22 olefinsulfonatos de C8-C24, ácidos policarboxílicos sulfonados preparados mediante la suifonación del producto pirolizado de citratos de metal de tierra alcalina, por ejemplo, como los descritos en la descripción de la patente Británica No. 1 ,082,179, étersulfatos alquilpoliglicólicos de C8-C24 (que contienen hasta 10 moles de óxido de etileno); sulfonatos alquil glicerólicos, sulfonatos acilglicerólicos grasos, sulfonatos oleilglicerólicos grasos, éter sulfatos de óxido de etileno de alquilfenol, parafin sulfonatos, alquil fosfatos, isetionatos, tales como los acil isetionatos, N-acil tauratos, alquil succinamatos y sulfosuccinatos, monoésteres de sulfosuccinatos (especialmente monoésteres de C-12-C18 saturados e insaturados) y diésteres de sulfosuccinatos (especialmente diésteres de C6-C12 saturados e ¡nsaturados), acil sarcosinatos, sulfatos de alquilpolisácaridos tales como los sulfatos de alquilpoliglucósido (los compuestos no sulfatados no iónicos que se describen posteriormente), alquilsulfatos primarios ramificados y alquil polietoxicarboxilatos tales como aquellos de la fórmula RO(CH2CH2?)(<- CH2COO-M+ en donde R es un alquilo d C8-C22. k es un entero de 1 a 10 y M es un catión formador de sal soluble. Los ácidos de resina y los ácidos de resina hidrogenados también son adecuados, tales como rosina, rosina hidrogenada y ácidos de resina, así como ácidos de resina hidrogenados presentes en o derivados de aceite de sebo. Se describen ejemplos adicionales en "Surface Active Agents and Detergents" (Vol. I y II por Schwartz, Perry y Berch). Una variedad de dichos agentes tensioactivos se describen generalmente también en la patente de E.U.A. No. 3,929,678, expedida el 30 de Diciembre de 1975 a Laughiin, y otros, en Columna 23, línea 58 a Columna 29, línea 23 (incorporada en la presente a manera de referencia). Cuando están incluidos en éstas, las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención comprenden típicamente alrededor de 1 % a aproximadamente 40%, preferiblemente alrededor de 3% a aproximadamente 20% en peso de dichos agentes tensioactivos aniónicos. Los agentes tensioactivos aniónicos sumamente preferidos incluyen los agentes tensioactivos de alquilsulfato alcoxilado que son sales solubles en agua o ácidos de la fórmula RO(A)mS03M en donde R es un grupo alquilo o hidroxialquilo de C-10-C24 insustituido que tiene un componente alquilo de C10-C24. preferiblemente un alquilo o hidroxialquilo de C-|2_C20> muy preferiblemente alquilo o hidroxialquilo de C12-C-I8' A es una unidad etoxi o propoxi, m es mayor que cero, típicamente entre aproximadamente 0.5 y aproximadamente 6, muy preferiblemente entre aproximadamente 0.5 y aproximadaaa É í3, y M es H o un catión que puede ser, por ejemplo, un catión de metal (por ejemplo, sodio, potasio, litio, calcio, magnesio, etc.) o un catión de amonio o de amonio sustituido. También se contemplan en la presente los alquilsulfatos etoxilados así como los alquilsulfatos propoxilados. Ejemplos específicos de cationes de amonio sustituido incluyen cationes de metil-, dimetil- y trimetil amonio y cationes de amonio cuaternario tales como cationes de tetrametilamonio y dimetilpiperidinio y aquellos derivados de aquilaminas tales como etilamina, dietilamina, trietilamina, mezclas de los mismos y similares. Agentes tensioactivos ejemplares son alquil sulfato polietoxilado de C12-C-18 (1 0) (c12-Cl8E(1 0)M), alquil sulfato polietoxilado de C-12-C18 (2-25) (C12-Ci8E(2.25)M), alquil sulfato polietoxilado de C12-C18 (3.0) (C-12-C-| 8E(3.0)M), y alquil sulfato polietoxilado de C-12-C18 (4.0) C-|2-Ci8 (4.0)M), en los que M se selecciona convenientemente a partir de sodio y potasio.

Agentes tensioactivos catiónicos Los agentes tensioactivos detersivos catiónicos adecuados para usarse en las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención son aquéllos que tienen un grupo hidrocarbilo de cadena larga. Ejemplos de dichos agentes tensioactivos catiónicos incluyen los agentes tensioactivos de amonio tales como halogenuros de alquiltrimetil amonio y aquellos agentes tensioactivos que tienen la fórmula: [R2(OR3)y][R4(OR3)y]2RdN+X- en donde R2 es un grupo alquilo o alquilbencilo que tiene de alrededor de 8 a aproximadamente 18 átomos de carbono en la cadena alquilo, cada R3 se selecciona del grupo que consiste de -CH2CH2-, -CH2CH(CH3)-, - CH2CH(CH2?H)-, -CH2CH2CH2-, y mezclas de los mismos; cada R4 se selecciona a partir del grupo que consiste de alquilo de C1-C4, hidroxialquilo de C-1-C4, estructuras de anillo de bencilo formadas uniendo los dos grupos R4, -CH2CHOH-, -CHOHCOR6CHOHCH2OH, en los que R6 es cualquier hexosa o polímero de hexosa que tenga un peso molecular menor de aproximadamente 1000, e hidrógeno cuando y no sea 0; R5 es la misma que R4 o es una cadena alquilo en la que el número total de átomos de carbono de R2 más R^ no es mayor de aproximadamente 18; cada y es de 0 a aproximadamente 10 y la suma de los valores y es de 0 a aproximadamente 15; y X es cualquier anión compatible. El agente tensioactivo de amonio cuaternario adecuado para la presente invención tiene la fórmula (I): ß? Fórmula I en donde R1 es un alquilo de cadena corta (C6-C10) o alquilamidoalquilo de la fórmula (II): C^YN H< O Fórmula II y es 2-4, preferiblemente 3, en donde R2 es H o un alquilo de C1-C3, en donde x es 0-4, preferiblemente 0-2, muy preferiblemente 0, en donde R3, R4 y R5 son cada uno el mismo o diferentes, y pueden ser ya sea un alquilo de cadena corta (C1-C3) o alquilo alcoxilado de la fórmula (lll), en donde X" es un contra ion, preferiblemente un halogenuro, por ejemplo, cloruro o metiisulfato.

Fórmula A-£* R6 es C-|-C4 y z es 1 ó 2. Los agentes tensioactivos de amonio cuaternario solubles son aquéllos como los definidos en la fórmula I en donde R-| es Cs, Cío o mezclas de los mismos, x=o, 5 R3, R4 = CH3 y R5 = CH2CH2OH. Los agentes tensioactivos catiónicos sumamente preferidos son los compuestos de amonio cuaternario solubles en agua útiles en la presente composición, que tienen la fórmula: R<| R2R3R4N+X- (i) 0 en donde R-| es alquilo de CQ-C^ Q, cada uno de R2, R3 y R4 es independientemente alquilo de C1-C4, hidroxialquilo de C-1-C4, bencilo y - (C2H4o)?'~', en donde x tiene un valor de 2 a 5 y x es un anión. No más de uno de R2, R3 o R4 debe ser bencilo. La longitud preferida de la cadena alquilo para R<| es C-12-C15, 5 particularmente cuando el grupo alquilo sea una mezcla de longitudes de cadena derivadas de grasa de semilla de palma o de coco o sea derivada sintéticamente por la acumulación olefina o la síntesis de alcoholes OXO. Los grupos preferidos para R2, R3 y R4 son grupos metilo e hidroxietilo, y el anión X se puede seleccionar a partir de iones de halogenuro, metosulfato, acetato y 0 fosfato. Ejemplos de compuestos de amonio cuaternario de la fórmula (i) para usarse en la presente son: aSfe-T ? - cloruro o bromuro de trimetíi amonio de coco; cloruro o bromuro de metil dihidroxietil amonio de coco; cloruro de decil trietil amonio; cloruro o bromuro de decil dimetil hidroxietil amonio; cloruro o bromuro de dimetil hidroxietil amonio de C-12-C15; cloruro o bromuro de dimetil hidroxietil amonio de coco; metil sulfato de miristil trimetil amonio; cloruro o bromuro de lauril dímetil bencil amonio cloruro o bromuro de lauril dimetil (etenoxi)4 amonio; esteres de colina (compuestos de la fórmula i) en la que R-i es alquilo CH2-CH2-0-C-C12.14 y R2 3R4 son metilo) O di-alquil imidazolinas [compuestos de la fórmula (i)]. Otros agentes tensioactivos catiónicos útiles en la presente se describen también en la patente de E.U. No. 4,228, 044, Cambre, expedida el 14 de octubre de 1980, y en la solicitud de patente Europea EP 000,224. Los componentes catiónicos suavizantes de telas incluyen los activos suavizantes de telas de amonio cuaternario ¡nsolubles en agua o su precursor de amina correspondiente, siendo el más comúnmente usado el cloruro o metiisulfato de amonio de cadena alquilo di-larga. Los suavizantes catiónicos que se prefieren entre éstos incluyen los siguientes: 1 ) cloruro de disebodimetitemonio (DTDMAC); 2) cloruro de disebohidrogenadodimetilamonio; 3) metiisulfato de disebohidrogenadodimetilamonio; 4) cloruro de distearildimetílamonio; 5) cloruro de dioleildimetilamonio; 6) cloruro de dipamitilhidroxietilmetilamonio; 7) cloruro de estearilbencildimetilamonio; 8) cloruro de sebotrimetilamonio; 9) cloruro de sebohidrogenadotrimetilamonio; 10) cloruro de alquilhidroxietildimetilamonio de C<|2-14 11 ) cloruro de alquildihídroxietildimetilamonio de C-| 2-1 Q', 12) cloruro de di(stearoiloxietil)dimetilamonio (DSOEDMAC); 13) cloruro de di(sebo-oxi-etil)dimetilamonio; 14) metiisulfato de diseboimidazolinio; 15) metiisulfato de 1-(2-seboilamidoetil)-2-seboilimidazolinio. Los compuestos de amonio cuaternario biodegradables se han presentado como alternativas para los cloruros y metiisulfatos de amonio de cadena alquilo di-larga usados tradicionalmente. Dichos compuestos de amonio cuaternario contienen grupos alqu(en)ilo de cadena larga interrumpidos por grupos funcionales tales como grupos carboxilo. Dichos materiales y las composiciones suavizantes de telas que los contienen se describen en numerosas publicaciones tales como EP-A-0,040,562 y EP-A-0,239,910.

Los compuestos de amofíio cuaternario y precursores de amina de la presente tienen la fórmula (I) o (II), a continuación: ( (ll) en donde Q se selecciona de -O-C(O)-, -C(0)-0-, -0-C(0)-0-, NR -C(0)-, C(0)-NR4-; R1 es (CH2)n-Q-T2 o T3; R2 es (CH2)m-Q-T4 o T$ o T3; R3 es alquilo de C1-C4 o hidroxialquilo de C-1-C4 o H; R4 es H o alquilo de C1-C4 o hidroxialquilo de C-1-C4; Ti , t , T3, T4 y T^ son independientemente alquilo o alquenilo de C<n-C22; n y m son enteros de 1 a 4; y X" es un anión compatible con suavizador. Ejemplos no limitativos de aniones compatibles con suavizante incluyen cloruro o metiisulfato. La cadena Ti , T , T3, T4 y T5 del alquilo o alquenilo debe contener por lo menos 11 átomos de carbono, preferiblemente por lo menos 16 átomos de carbono. La cadena puede ser recta o ramificada. El sebo es una fuente conveniente y no costosa de material alquilo y alquenilo de cadena larga. Se prefieren particularmente los compuestos en los que t , t2, T3, T4 y t5 representan la mezcla de materiales de cadena larga típicos para sebo. Ejemplos específicos de compuestos de amonio cuaternario para 5 su uso en las composiciones acuosas suavizantes de telas de la presente ¡ncluyen: 1 ) cloruro de N,N-di(sebo¡l-oxi-et¡l)-N,N-dimetilamon¡o; 2) metiisulfato de N,N-di(seboil-oxi-etil)-N-metil, N-(2-hidroxietil)- amonio; 10 3) cloruro de N,N-di(2-seboil-oxi-2-oxo-etil)-N,N-dimetilamonio; 4)cloruro de N,N-di(2-seboil-oxi-etilcarbonil-oxi-etil)-N,N- dimetilamonio 5) cloruro de N-(2-seboil-oxi-2-etil)-N-(2-seboil-oxi-2-oxo-etil)- N,N-dimetil-amonio; 15 6) cloruro de N,N,N-tri(seboil-oxi-etil)-N-met?lamonio; 7) cloruro de N-(2-seboil-oxi-2-oxo-etil)-N-(seboil-N,N- dimetilamonio y 8) cloruro de 1 ,2-diseboil-oxi-3-trimetilamoniopropano y mezclas de cualesquiera de los materiales anteriores. 20 Cuando están incluidos en éstas, las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención comprenden típicamente alrededor de 0.2% a aproximadamente 25%, preferiblemente alrededor de 1 % a aproximadamente 8% en peso de dichos agentes tensioactivos catiónicos. y,y 8? Enzimas detergentes convencionales Las composiciones detergentes para lavandería preferiblemente contendrán, además de la enzima degradante de goma de sacárido, una o más enzimas que provean beneficios de rendimiento de limpieza, de cuidado de telas y/o de sanitización, preferiblemente una celulasa y/o amilasa. Se ha descubierto de manera sorprendente que las composiciones detergentes de la presente invención que además comprenden otra enzima, especialmente una celulasa y/o amilasa proveen una remoción de manchas/suciedad de alimentos, limpieza de suciedad y mantenimiento de blancura mejorados. En particular, se ha descubierto que las enzimas celulóticas son principalmente útiles para degradar aditivos alimenticios de polisácarido de celulosa y útiles por lo tanto en auxiliar a la limpieza de manchas/suciedad de alimentos de las telas de algodón. Sin desear ser limitativos por teoría, se cree que su rendimiento mejorado resulta de la hidrólisis enzimática combinada de la enzima celulasa en la estructura de la tela de algodón y de la enzima degradante de goma de sacárido que se fija a la mancha en la estructura de la tela de agodón. De manera similar, la acción combinada de la amilasa en el agente de acabado con base en almidón que cubre la superficie de la tela de algodón y la enzima degradante de la goma de sacárido en la fijación del polisacárido de la mancha sobre la tela de algodón da un rendimiento mejorado. Dichas enzimas incluyen las enzimas seleccionadas de celulasas, hemicelulasas, peroxidasas, glucoamilasas, amilasas, xilanasas, $7 lipasas, fosfolipasas, esterasas, Uutinasas, pectinasas, queratanasas, reductasas, oxidasas, fenoloxidasas, lipoxigenasas, ligninasas, pululanasas, tanasas, pentosanasas, ß-glucanasas, arabinosidasas, hialuronidasa, condroitinasa, lacasa o mezclas de las mismas. 5 Las celulasas utilizables en la presente invención incluyen celulasas tanto bacterianas como fúngicas. De preferencia, tendrán un pH óptimo entre 5 y 12 y una actividad específica sobre 50 CEVU/mg (Unidad de Viscosidad de Celulasa) . Se describen celulasas adecuadas en la Patente de E.U.A. 4,435,307, de Barbesgoard y otros, J61078384 y W095/26398 que 10 describe una celulasa fúngica producida respectivamente de Humicola insolens, Trichoderma, Thielavia y Sporotrichum. EP 739 982 describe celulasas aisladas de la especie novedosa Bacillus. También se describen celulasas adecuadas en GB-A-2,075,028; GB-A-2,095,275 , DE-OS-2,247,832 y W095/26398. 15 Los ejemplos de dichas celulasas son celulasas producidas por una cepa de Humicola insolens (Humicola grísea var. thermoidea), particularmente la cepa Humicola DSM 1800. Otras celulasas adecuadas son celulasas que se originan de Humicola insolens, que tienen un peso molecular de alrededor de 50 dDa, un punto 20 isoeléctrico de 5.5. y contienen 415 aminoácidos; y una endoglucanasa -43 kD derivada de Humicola insolens, DSM 1800, que exhibe actividad celulasa un componente de endoglucanasa preferido que tiene la secuencia de aminoácidos descrita en la Solicitud de Patente PCT No. W091/17243. « a-ij-f .

También son adecuadas las celulasas EGlll de Trichoderma longibrachiatum descrita en WO94/21801 , Genencor, publicada el 29 de septiembre de 1994. Las celulasas especialmente adecuadas son las celulasas que tienen beneficios de cuidado del color. Ejemplos de dichas celulasas son celulasas que se describen en la Solicitud de patente Europea No. 91202879.2 presentada el 6 de noviembre de 1991 (Novo). Carezyme y Celluzyme (Novo Nordisk A/S) son especialmente útiles. Véase además W091/17244 y WO96/34092. Otras celulasas adecuadas con propiedades de cuidado de telas y/o de limpieza se describen en WO96/34092, W096/179994 y W095/24471. Dichas celulasas se incorporan normalmente en la composición detergente en niveles desde 0.0001 % a 2% de enzima pura en peso de la composición detergente. Las amilasas (a y/o ß) se pueden incluir para la remoción de manchas con base en carbohidrato. WO94/02597, Novo Nordisk A/S publicada el 3 de febrero de 1994, describe composiciones de limpieza que incorporan amilasas mutantes. Véase además WO95/10603, Novo Nordisk A/S, publicada el 20 de abril, 1995. Otras amilasas conocidas para utilizarse en composiciones de limpieza incluyen a- y ß- amilasas. Las a-amilasas son conocidas en la técnica e incluyen aquéllas que se describen en las patentes EUA Nos. 5,003,257, EP 252,666; WO/91/00353; FR 2,676,456; EP 285,123; EP 5235,610; EP 368,341 y la especificación de patente Británica No. 1 ,296,839 (Novo). Otras amilasas adecuadas son amilasas con estabilidad incrementada que se describen en W094/18314, publicada el 18 de agosto, 1994 y WO96/05295, Genencor, publicada el 22 de febrero, 1996 y las variantes de amilasa que tienen modificación adicional en su similar inmediato disponible de Novo Nordisk A S que se describe en WO95/10603, publicada en abril, 1995. También son adecuadas las amilasas que se describen en EP 277 216, W095/26397 Y W096/23873 (todas ellas por Novo Nordisk). Los ejemplos de productos comerciales de a-amilasas son Purafect Ox Am® de Genencor y Termamyl®, Ban®, Fungamyl® y Duramyl® describe otras amilasas adecuadas: a-amilasas que se caracterizan porque tienen una actividad específica al menos 25% mayor que la actividad específica de Termamyl® a una escala de temperatura de 25°C a 55°C a un valor de pH en la escala de 8 a 10, medidas por la prueba de actividad de a-amilasa Phadebas®. Son adecuadas las variantes de la enzimas anteriores, que se describen en W096/23873 (Novo Nordisk). Otras enzimas amilolíticas con propiedades mejoradas con respecto de su nivel de actividad y la combinación de termoestabilidad y un nivel de actividad más alto se describen en W095/35382. Las enzimas amilolíticas se incorporan en las composiciones detergentes de la presente invención a un nivel de 0.0001 % a 2%, preferiblemente de 0.00018% a 0.06%, muy preferiblemente de 0.00024% a 0.048% de enzima pura en peso de la composición. Una combinación preferida es una composición detergente para lavandería que tiene una mezcla de enzimas aplicables convencionales como proteasa, amilasa, lipasa, cutinasa y/o celulasa, en conjunto con una o más enzimas degradadoras de pared celular vegetal. Las enzimas peroxidasas se usan en combinación con fuentes de oxígeno, por ejemplo, percarbonato, perborato, persulfato, peróxido de hidrógeno, etc., y con un sustrato fenólico como molécula mejoradora de blanqueo. Se usan para el "blanqueo en solución", es decir, para evitar la transferencia de colorantes o pigmentos removidos de sustratos durante las operaciones de lavado, hacia otros sustratos en la solución de lavado. Las enzimas peroxidasa son conocidas en la técnica e incluyen, por ejemplo, peroxidasa de rábano, ligninasa, y haloperoxidasa tal como cloro- y bromo-peroxidasa. Composiciones detergentes para lavandería que contienen peroxidasa se describen, por ejemplo, en la solicitud internacional de PCT WO89/099813, WO 89/09813 y en la solicitud de patente Europea No. 91202882.6, presentada el 6 de noviembre de 1991 y EP No. 96870013.8, presentada el 20 de febrero de 1996. También la enzima lacasa es adecuada. Los mejoradores están constituidos generalmente a un nivel de 0.1 % a 5% en peso de la composición total. Los mejoradores que se prefieren son fentiazina y fenoxasina, ácido 10-fenotiazinopropiónico (PPT), ácido 10-etilfenotiazino-4-carboxílico (EPC), ácido 10-fenoxazinopropiónico (POP) y 10-metilfenoxazina (descritos en WO 94/12621 ) y siringatos sustituidos (alquilsiringatos de C3-C5 sustituidos) y fenoles. El percarbonato o perborato de sodio son fuentes de peróxido de hidrógeno que se prefieren. r"aí1 Dichas peroxidasas se incorporan normalmente en la composición detergente a niveles de 0.0001 % a 2% de enzima activa en peso de la composición detergente. Otras enzimas preferidas que se pueden incluir en las composiciones detergentes de la presente invención incluyen lipasas. Las enzimas lipasas adecuadas para el uso detergente incluyen aquéllas producidas por microorganismos del grupo Pseudomonas, tales como Pseudomonas stutzeri ATCC 19.154, como las que se describen en la patente Británica 1 ,372,034. Entre las lipasas adecuadas se ¡ncluyen aquéllas que muestran una reacción cruzada ¡nmunológica positiva con el anticuerpo de la lipasa, producidas por el microorganismo Pseudomonas fluorescent IAM 1057. Esta lipasa está disponible de Amano Pharmaceutical Co. Ltd., Nagoya, Japón, bajo el nombre comercial Lipasa P "Amano", en adelante se refiere como "Amano-P". Otras lipasas comerciales adecuadas incluyen Amano-CES, lipasas ex Chromobacter viscosum, por ejemplo Chromobacter viscosum var. lipoliticum NRRLB 3673, de Toyo Jozo Co., Tagata, Japón; lipasas Chromobacter viscosum de U.S. Biochemical Corp, E.U.A. y Disoynth Co., Holanda y lipasas ex Pseudomonas gladioli. Lipasas especialmente adecuadas son las lipasas tales como M1 Lipase^ y Lipomax^ (Gist-Brocades) y Lipolase^ y Lipolase Ultra^ (Novo), las cuales se ha descubierto que son muy efectivas cuando se usan en combinación con las composiciones de la presente invención. También adecuadas son las enzimas lipolíticas descritas en los documentos EP 258 068, WO 92/05249 y WO 95/22615 por Novo Nordisk, y en los documentos WO 94/03578, WO 95/35381 y WO 96/00292 por Unilever. También adecuadas son las cutinasas [EC 3.1.1.50] que se pueden considerar como un tipo especial de lipasa, a saber lipasas que no requieren la activación interfacial. La adición de cutinasas a composiciones detergentes para lavandería se ha descrito en por ejemplo, WO-A-88/09367 (Genencor); WO 90/09446 (Plant Genetic System), y WO 94/14963 y WO 94/14964 (Unilever). Las lipasas y/o cutinasas se incorporan normalmente en la composición detergente a niveles de 0.0001 % a 2% de enzima activa en peso de la composición detergente. Las proteasas adecuadas son las subtilisinas que se obtienen de cepas particulares de B.subtilis y B. licheniformis (subtilisina BPN y BPN'). Una proteasa adecuada se obtiene de una cepa de Bacillus, teniendo una actividad máxima en toda la escala de pH de 8 a 12, que se desarrolla y se vende como ESPERASER por Novo Industries A/S de Dinamarca, en adelante "Novo". La preparación de esta enzima y de enzimas análogas se describe en GB 1 ,243,784, de Novo. Otras proteasas adecuadas incluyen ALCALASE®, DURAZYM® y SAVINASE® de Novo y MAXATASE®, MAXACAL®, PROPERASE® y MAXAPEM® (Maxacal manipulada con proteínas) de Gist-Brocades. Las enzimas proteolíticas abarcan también proteasas de serina bacterianas modificadas, tales como aquéllas descritas en la solicitud de patente Europea No. 87303761.8, presentada el 28 de abril de 1987 (particularmente páginas 17, 24 y 98) r lísr á que en la presente se denomina como "Proteasa B", y en la solicitud de patente Europea EP 199 404, Venegas, publicada el 29 de octubre de 1986, la cual se refiere a una enzima protealítica de serina bacteriana modificada que en la presente es llamada "Proteasa A". Se prefiere más la llamada "Proteasa C" que es una variante de una proteasa de serina alcalina de Bacillus en la cual la lisina reemplaza la arginina en la posición 27, tirosina reemplaza valina en la posición 104, serina reemplaza asparagina en la posición 123 y alanina reemplaza treonina en la posición 274. La proteasa C se describe en EP 90915958.4, que corresponde a WO 91/06637, publicada el 16 de mayo de 1991. Se incluyen también en la presente las variantes genéticamente modificadas, particularmente de proteasa C. Una proteasa preferida referida como "Proteasa D", es una variante de carbonil hidrolasa que tiene una secuencia de aminoácidos que no se encuentra en la naturaleza, la cual se deriva de una carbonil hidrolasa precursora sustituyendo un aminoácido diferente por el residuo de aminoácidos en dicha carbonil hidrolasa equivalente a la posición +76, preferiblemente también en combinación con una o más posiciones del residuo de aminoácidos equivalentes a aquéllas seleccionadas del grupo que consiste de +99, +101 , +103, +104, +107, +123, +27, +105, +109, +126, +128, +135, +156, +166, +195, +197, +204, +206, +210, +216, +217, +218, +222, +260, +265, y/o +274 de conformidad con la numeración de la sustilisina de Bacillus amyloliquefaciens como la descrita en WO 95/10591 y en la solicitud de patente de C. Ghosh, et al, "Bleachíng Compositíons Comprising Protease Enzymes", que tiene el número de serie de E.U. 08/322,677, presentada el 13 de octubre de 1994. También es adecuada una variante de carbonil hidrolasa de la proteasa que se describe en WO95/10591 , que tiene una secuencia de aminoácido derivada del reemplazo de una pluralidad de residuos de aminoácidos reemplazados en la enzima precursora que corresponde a la posición +210 en combinación con uno o más de los siguientes residuos: +33, +62, +67, +76, +100, +101 , +103, +104, +107, +128, +129, +130, +132, +135, +156, +158, +164, +166, +167, +170, +209, +215, +217, +218 y +222, donde la posición numerada corresponde a la subtilisina que se presenta de forma natural de Bacillus amyloliquefaciens o a los residuos de aminoácidos equivalentes en otras carbonil hidrolasas o subtilisinas, tal como subtilisina Bacillus lentus (solicitud de patente copendiente EUA Serie No. 60/048,550, presentada el 4 de junio, 1997). También son adecuadas para la presente invención las proteasas descritas en las solicitudes de patente EP 251 446 y WO 91/06637 y la proteasa BLAP® descrita en WO91/02792 y sus variantes descritas en WO 95/23221. Véase también una proteasa de alto pH de Bacillus sp. NCIMB 40338 descrita en WO 93/18140 A a Novo. Los detergentes enzimáticos que comprenden proteasa, una o más de otras enzimas diferentes y un inhibidor de proteasa reversible se describen en WO 92/03529 A a Novo. Cuando se desee, está disponible una proteasa que tiene adsorción disminuida e ?# . hidrólisis incrementada como la descrita en WO 95/07791 a Procter & Gamble. Una proteasa tipo tripsina recombinante para detergentes adecuada en la presente se describe en WO 94/25583 a Novo. Otras proteasas adecuadas se describen en EP 516 200 por Unilever. Las enzimas proteolíticas están incorporadas en las composiciones detergentes de la presente invención a un nivel de 0.0001 % a 2%, preferiblemente de 0.001 % a 0.2%, muy preferiblemente de 0.005% a 0.1 % de enzima pura en peso de la composición total. Las enzimas anteriormente mencionadas pueden tener cualquier origen adecuado, tal como vegetal, animal, bacteriano, fúngico y de levadura. El origen puede ser además mesófilo o extremófilo (psicrófilo, psicrotrófico, termófilo, barófilo, alcalófilo, ácidófilo, halófilo, etc.). Se pueden usar las formas purificadas o no purificadas de estas enzimas. En estos días es una práctica común modificar enzimas tipo silvestre por medio de técnicas de manipulación genética o de proteínas para optimizar su eficacia de rendimiento en las composiciones de limpieza de la invención. Por ejemplo, las variantes pueden ser diseñadas de manera tal que se incremente la compatibilidad de la enzima con los ingredientes de dichas composiciones encontrados comúnmente. Como alternativa, la variante puede diseñarse de manera tal que el pH óptimo, la estabilidad en blanqueador o quelatador, la actividad catalítica y similares de la variante de enzima sean diseñados para ajustarse a la aplicación de limpieza particular.

En particular, la atención debe enfocarse en aminoácidos sensibles a la oxidación en el caso de estabilidad en blanqueador y sobre cargas de superficie para la compatibilidad con el agente tensioactivo. El punto isoeléctrico de dichas enzimas puede ser modificado mediante la sustitución de algunos aminoácidos cargados, por ejemplo, un incremento en el punto isoeléctrico podría ayudar a mejorar la compatibilidad con agentes tensioactivos aniónicos. La estabilidad de las enzimas puede incrementarse más mediante la creación de puentes de sal adicionales por ejemplo, y reforzando los sitios de unión a calcio para incrementar la estabilidad en el quelatador. Se debe poner especial atención en las celulasas, ya que la mayoría de las celulasas tienen dominios de unión separados (CBD). Las propiedades de dichas enzimas se pueden alterar modificando estos dominios. Dichas enzimas se incorporan normalmente en la composición detergente para lavandería a niveles de 0.0001 % a 2% de enzima activa en peso de la composición detergente. Las enzimas pueden ser añadidas como ingredientes individuales separados (pellas, granulos, líquidos estabilizados, etc. que contengan una enzima) o como mezclas de dos o más enzimas (por ejemplo, cogranulados). Otros ingredientes detergentes adecuados que pueden añadirse son los barredores de oxidación de enzima que se describen en la solicitud de patente Europea copendiente 92970018.6, presentada el 31 de enero de 1992. Ejemplos de dichos barredores de oxidación de enzima son tetraetilenpoliaminas etoxiladas. Una gama de materiales de enzima y medios para su incorporación en las composiciones detergentes sintéticas se describe también en WO 9307263 y WO 9307260 a Genencor International, WO 8908694 A a Novo, y E.U. 3,553,139, 5 de enero de 1971 a McCarty y otros. Enzimas se describen también en E.U.A. 4,101 ,457, Place y otros, 18 de julio de 1978 y en E.U. 4,507,219, Hughes, 26 de marzo de 1985. Los materiales de enzima útiles para formulaciones detergentes líquidas y su incorporación en dichas formulaciones se describen en E.U. 4,261 ,868, Hora y otros, 14 de abril de 1981. Las enzimas que se usarán en detergentes pueden estabilizarse mediante varias técnicas. Las técnicas de estabilización de enzimas se describen y se ejemplifican en E.U. 3,600,319, 17 de agosto de 1991 , Gedge y otros, EP 199,405 y EP 200,586, 29 de octubre 1986, Venegas. También se describen sistemas de estabilización de enzima, por ejemplo, en E.U. 3,519,570. Un Bacillus sp. AC13 útil y que da proteasas, xilanasas y celulasas se describe en WO 9401532 A a Novo.

Agente de blangueo De manera sorprendente se ha descubierto que las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención además comprenden un agente de blanqueo, especialmente un sistema de blanqueo activador, provee remoción de manchas/suciedad de alimentos, limpieza de 9ß suciedad y mantenimiento de blancura mejorados. Sin desear ser limitativos por teoría, se cree que entre más pequeñas sean las partículas que resultan de la hidrólisis de la enzima degradante de goma de sacárido más fácil serán atacadas por los sistemas de blanqueo activado, especialmente a baja temperatura. Los ingredientes detergentes opcionales que pueden ser incluidos en las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención, incluyen agentes de blanqueo tales como peróxido de hidrógeno, PB1 , PB4 y percarbonato, con un tamaño de partícula de 400 a 800 mieras. Estos componentes de agentes de blanqueo pueden incluir uno o más agentes de blanqueo de oxígeno y, dependiendo del agente de blanqueo elegido, uno o más activadores de blanqueo. Cuando están presentes, los compuestos de blanqueo de oxígeno estarán presentes típicamente a niveles de alrededor de 1 % a aproximadamente 25%. El componente de agente de blanqueo para usarse en la presente puede ser cualquiera de los agentes de blanqueo útiles para composiciones detergentes para lavandería, incluyendo blanqueadores de oxígeno, así como también otros agentes de blanqueo, así como otros conocidos en la técnica. El agente de blanqueo adecuado en la presente invención puede ser un agente de blanqueo activado o no activado. Una categoría de agente de blanqueo de oxígeno que se puede usar abarca agentes de blanqueo de ácido percarboxílico y sales de los mismos. Ejemplos adecuados de esta clase de agentes incluyen monoperoxiftalato de magnesio hexa idratado, la sal de magnesio de ácido meta-cloro perbenzoico, ácido 4-nonilamino-4-oxoperoxibutírico y ácido diperoxídodecanodioico. Dichos agentes de blanqueo se describen en la patente de E.U.A. 4,483,781 , solicitud de patente de E.U.A. 740,446, solicitud de patente Europea 0,133,354 y patente de E.U.A. 4,412,934. Los agentes de blanqueo altamente preferidos incluyen también ácido 6-nonilamino-6-oxoperoxicaproico, como se describe en la patente de E.U.A. 4,634,551. Otra categoría de agentes de blanqueo que se pueden usar abarca los agentes de blanqueo de halógeno. Ejemplos de agentes de blanqueo de hipohalogenuro incluyen, por ejemplo, ácido tricloroisocianúrico y los dicloroisocianuratos de sodio y de potasio y N-cloro y N-bromo alcansulfonamidas. Dichos materiales se añaden normalmente de 0.5 a 10% en peso del producto acabado, de preferencia de 1 a 5% en peso. Los agentes de liberación de peróxido de hidrógeno se pueden usar en combinación con activadores de blanqueo tales como tetraacetiletilendiamina (TAED), nonanoiloxibencensulfonato (NOBS, descrito en el documento US 4,412,934), 3,5-trimetilhexanoiloxibencensulfonato (ISONOBS, descrito en el documento EP 120,591) o pentaacetilglucosa (PAG) o éster de fenolsulfonato de ácido N-nonanoil-6-aminocaproico (NACA-OBS, descrito en el documento WO94/28106), los cuales son perhidrolizados para formar un perácido como la especie de blanqueo activa, lo cual conduce a un efecto de blanqueo mejorado. Activadores también adecuados son esteres de citrato acilados tal como se describe en la solicitud de patente Europea copendiente No. 91870207.7 y el activador de blanqueo de imida acíclica asimétrica de la fórmula siguiente, como se describe en las solicitudes de patente copendiente de Procter & Gamble No. de serie US 60/022,786 (presentada el 30 de Julio de 1996) y No. 60/028,122 (presentada el 15 de Octubre de 1996): en donde R-t es un grupo alquilo saturado o insaturado de cadena lineal o ramificada de C7-C3, R2 es un grupo alquilo saturado o insaturado de cadena lineal o ramificada de C C8 y R3 es un grupo alquilo saturado o insaturado de cadena lineal o ramificada de CrC . Agentes de blanqueo útiles que incluyen peroxiácidos y sistemas de blanqueo que comprenden activadores de blanqueo y compuestos de blanqueo de peroxígeno para usarse en las composiciones detergentes de conformidad con la invención, se describen en las solicitudes co- pendientes de los autores USSN 08/136,626, PCT/US95/07823, W095/27772, W095/27773, W095/27774 y W095/27775. El peróxido de hidrógeno puede estar también presente añadiendo un sistema enzimático (es decir, una enzima y un sustrato para la misma) el cual sea capaz de generar peróxido de hidrógeno al inicio o durante el procedimiento de lavado y/o enjuague. Dichos sistemas enzimáticos se describen en la solicitud de patente EP 91202655.6, presentada el 9 de Octubre de 1991. Los catalizadores que contienen metal para usarse en las composiciones de blanqueo incluyen catalizadores que contienen cobalto, tales como sales de cobalto (lll) de pentaamina acetato y catalizadores que contienen manganeso, tales como los que se describen en los documentos EPA 549 271 ; EPA 549 272; EPA 458 397; US 5,246,621 ; EPA 458 398; US 5,194,416 y US 5,114,611. Una composición de blanqueo que comprende un compuesto peroxi, un catalizador de blanqueo que contiene manganeso y un agente quelatador, se describe en la solicitud de patente No. 94870206.3. Los agentes de blanqueo diferentes de los agentes de blanqueo de oxígeno son también conocidos en la técnica y se pueden usar en la presente. Un tipo de agente de blanqueo no de oxígeno de particular interés incluye agentes de blanqueo fotoactivados tales como las ftalocianinas sulfonadas de zinc y/o aluminio. Estos materiales pueden ser depositados sobre el sustrato durante el procedimiento de lavado. Después de irradiación con luz, en presencia de oxígeno, por ejemplo colgando las prendas para que se sequen a la luz del día, la ftalocianina de zinc sulfonada es activada y, en consecuencia, el sustrato es blanqueado. La ftalocianina de zinc preferida y un procedimiento de blanqueo fotoactivado se describen en la patente de E.U.A. 4,033,718. Típicamente, las composiciones detergentes para lavandería contendrán de alrededor de 0.025% a aproximadamente 1.25%, en peso, de ftalocianina de zinc sulfonada.

Sistema meiorador de detergencia Las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención preferiblemente comprenderán además un mejorador de detergencia, muy preferiblemente un mejorador de detergencia inorgánico, muy preferiblemente aún Zeolita A, un silicato estratificado y/o tripolifosfato de sodio. De manera sorprendente se ha descubierto que la composición detergente para lavandería de la presente invención que además incluye un mejorador de detergencia provee remoción de manchas/suciedad de alimentos, limpieza de suciedad y mantenimiento de blancura mejorados. Sin desear ser limitativos por teoría, se cree que las gomas de sacáridos pueden atrapar calcio y limitan entonces la hidrólisis de enzima. Por lo tanto, se espera que el mejorador de detergencia remueva el calcio atrapado y favorezca así la acción de la enzima degradante de gomas de sacáridos. Cualquier sistema mejorador de detergencia convencional es adecuado para usarse en la presente, incluyendo materiales de aluminosilicato, silicatos, policarboxilatos y ácidos grasos, materiales tales como tetraacetato de etilendiamina, pentametilenacetato de dietilentriamina, secuestrantes de iones metálicos tales como aminopolifosfonatos, particularmente ácido etilendíamintetra-metilenfosfónico y ácido dietilentriamin pentametilen-fosfónico. También se pueden usar en la presente los mejoradores de detergencia de fosfato. Los mejoradores de detergencia adecuados pueden ser un material inorgánico de intercambio de iones, comúnmente un material de 1T3 aluminosilicato hidratado inorgánico, muy particularmente una zeolita sintética hidratada tal como zeolita hidratada A, X, B, HS o MAP. Otro material mejorador de detergencia inorgánico adecuado es el silicato estratificado, por ejemplo, SKS-6 (Hoechst). El SKS-6 es un silicato estratificado cristalino que consiste de silicato de sodio (Na2S¡2?5). Los policarboxilatos adecuados contienen un grupo carboxi e incluyen ácido láctico, ácido glicólico y derivados de éter de los mismos, como los descritos en las patentes Belgas Nos. 831 ,368, 821 ,369 y 821 ,370. Los policarboxilatos que contienen dos grupos carboxi incluyen las sales solubles en agua de ácido succínico, ácido malónico ácido (etilendioxi) diacético, ácido maleíco, ácido diglicólico, ácido tartárico, ácido tartrónico y ácido fumárico, así como los étercarboxilatos descritos en la patente Alemana 2,446,686 y 2,446,687 y en la patente de E.U. No. 3,935,257, y los sulfinil carboxilatos descritos en la patente Belga No. 840,623. Los policarboxilatos que contienen tres grupos carboxi incluyen, en particular, los citratos, aconitratos y citraconatos solubles en agua, así como los derivados de succinato tales como los carboximetiloxisuccinatos descritos en la patente Británica No. 1 ,379,241 , los lactoxisuccinatos descritos en la solicitud Holandesa 7205873, y los materiales de oxipolicarboxilato tales como tricarboxilatos de 2-oxa-1 ,1-3-propano descritos en la patente Británica No. 1 ,387,447. Los policarboxilatos que contienen cuatro grupos carboxi incluyen los oxidisuccinatos descritos en la patente Británica No. 1 ,261 ,829, 1 ,1 ,2,2-etano tetracarboxilatos, 1 ,1 ,3,3-propano tetracarboxilatos y 1 ,1 ,2,3- propano tetracarboxilatos. Los policarboxilatos que contienen sustituyentes sulfo incluyen los derivados de sulfosuccinato descritos en las patentes Británicas Nos. 1 ,398,421 y 1 ,398,422, y en la patente de E.U.A No. 3,936,448, así como los citratos pirolizados sulfonados descritos en la patente británica No. 1 ,082,179, mientras que los policarboxilatos que contienen sustituyentes de fosfona se describen en la patente Británica No. 1 ,439,000. Los policarboxilatos alicíclicos y heterocíclicos incluyen ciclopentan-cis,cis,cis-tetracarboxilatos, ciclopentadienida pentacarboxilatos, 2,3,4,5-tetrahidrofuran - cis, cis, cis-tetracarboxilatos, 2, 5-tetra hidrof uran - cis -dicarboxilatos, 2,2,5,5-tetrahidrofuran - tetracarboxilatos, 1 , 2,3,4, 5,6-hexan -hexacarboxilatos y derivados de carboximetilo de alcoholes polihídricos tales como sorbitol, manitol y xilitol. Los policarboxilatos aromáticos incluyen ácido melítico, ácido piromelítico y los derivados de ácido ftálico descritos en la patente Británica No. 1 ,425,343. De los anteriores, los policarboxilatos preferidos son los hidroxicarboxilatos que contienen hasta tres grupos carboxi por molécula, muy particularmente los citratos. Los sistemas mejoradores de detergencia preferidos para usarse en las presentes composiciones, incluyen una mezcla de un mejorador de detergencia de aluminosilicato insoluble en agua tal como zeolita A, o de un silicato estratificado (SKS-6) y un agente quelatador de carboxilato soluble en agua tal como ácido cítrico. Otros sistemas mejoradores de detergencia preferidos incluyen una mezcla de un mejorador de detergencia de aluminosilicato insoluble en agua tal como zeolíta A y un agente quelatador de carboxilato soluble en agua tal como ácido cítrico. Los sistemas mejoradores de detergencia que se prefiere usar en las composiciones detergentes líquidas de la presente invención son jabones y policarboxilatos. Otros materiales mejoradores de detergencia que pueden formar parte del sistema mejorador de detergencia para usarse en las composiciones incluyen materiales inorgánicos tales como carbonatos, bicarbonatos, silicatos de metal alcalino y materiales orgánicos tales como los fosfonatos orgánicos, amino polialquilenfosfonatos y amino policarboxilatos. Otras sales orgánicas solubles en agua adecuadas son los ácidos homo- o copoliméricos o sus sales, en los cuales el ácido policarboxílico comprende por lo menos dos radicales carboxilo separados uno del otro por no más de dos átomos de carbono. Polímeros de este tipo se describen en GB-A-1 ,596,756. Ejemplos de dichas sales son los poliacrilatos de PM 2000-5000 y sus copolímeros con anhídrido maleico, dichos copolímeros tienen un peso molecular de desde 20,000 a 70,000, especialmente aproximadamente 40,000. Las sales mejoradoras de detergencía se incluyen normalmente en cantidades de desde 10% a 80% en peso de la composición, preferiblemente de 10% a 70% y muy comúnmente de 30% a 60% en peso.

Otro sistema de agente tensioactivo Las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención pueden contener además agentes tensíoactivos catiónicos, anfolíticos, zwitteriónicos y semipolares, así como los agentes tensioactivos no iónicos y/o aniónicos diferentes de los que ya se describieron en Ja presente. Los agentes tensioactivos anfolítícos también son adecuados para usarse en las composiciones detergentes de la presente invención. Estos agentes tensioactivos se pueden describir ampliamente como derivados alifáticos de aminas secundarias o terciarias, o como derivados alifáticos de aminas secundarias o terciarias heterocíclicas en las cuales el radical alifático puede ser una cadena recta o ramificada. Uno de los substituyentes alifáticos contiene por lo menos aproximadamente 8 átomos de carbono, típicamente de aproximadamente 8 a aproximadamente 18 átomos de carbono, y por lo menos uno contiene un grupo aniónico solubilizable en agua, v.gr., carboxi, sulfato, sulfonato. Véase la patente de E.U.A. No. 3,929,678 a Laughiin y otros, expedida el 30 de diciembre de 1975, columna 19, renglones 18-35, para ejemplos de agentes tensioactivos anfolíticos. Cuando están incluidos en éstas, las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención comprenden típicamente de alrededor de 0.2% a aproximadamente 15%, preferiblemente de alrededor de 1 % a aproximadamente 10% en peso de dichos agentes tensioactivos anfolíticos. 5??r?¿*_,* - *t - Los agentes tensioactivos zwiteriónicos también son adecuados para usarse en las composiciones detergentes. Estos agentes tensioactivos se pueden describir ampliamente como derivados de aminas secundarias y terciarias, derivados de aminas secundarias y terciarias heterocícl icas o derivados de amonio cuaternario, compuestos de fosfonio cuaternario o sulfonio terciario. Véase la patente de E.U. No. 3,929,678 a Laughiin y otros, expedida el 30 de diciembre de 1975, en la columna 19, renglón 38 a columna 22, renglón 48, para ejemplos de agentes tensioactivos zwiteriónicos. Cuando están incluidos en éstas, las composiciones detergentes de la presente invención comprenden típicamente de 0.2% a aproximadamente 15%, preferiblemente de alrededor de 1 % a aproximadamente 10% en peso de dichos agentes tensioactivos zwiteriónicos. Los agentes tensioactivos no iónicos semipolares son una categoría especial de agentes tensioactivos no iónicos que ¡ncluyen óxidos de amina solubles en agua que contienen una porción alquilo desde alrededor de 10 a aproximadamente 18 átomos de carbono y 2 porciones seleccionadas del grupo que consiste de grupos alquilo y grupos hidroxialquilo que contienen de aproximadamente 1 a aproximadamente 3 átomos de carbono; óxidos de fosfina solubles en agua que contienen una porción alquilo de aproximadamente 10 a aproximadamente 18 átomos de carbono y dos porciones seleccionadas del grupo que consiste de grupos alquilo y grupos hidroxialquilo que contienen de aproximadamente 1 a aproximadamente 3 átomos de carbono; y sulfóxidos solubles en agua que contienen una porción alquilo desde alrededor de 10 a aproximadamente 18 átomos de carbono y una porción seleccionada del grupo que consiste de porciones alquilo e hidroxialquilo desde alrededor de 1 a aproximadamente 3 átomos de carbono. Los agentes tensioactivos no iónicos semipolares incluyen los agentes tensioactivos de óxido de amina que tienen la fórmula: en donde R3 es un grupo alquilo, hidroxialquilo o alquilfenilo o mezclas de los mismos, que contiene de aproximadamente 8 a aproximadamente 22 átomos de carbono; R4 es un grupo alquileno o hidroxialquileno que contiene de aproximadamente 2 a aproximadamente 3 átomos de carbono, o mezclas de los mismos; x es de 0 a aproximadamente 3; y cada R5 es un grupo alquilo o hidroxialquilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 3 átomos de carbono, o un grupo de óxido de polietileno que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 3 grupos de óxido de etileno. Los grupos R5 pueden estar unidos uno al otro, v.gr., a través de un átomo de oxígeno o de nitrógeno para formar una estructura de anillo. Estos agentes tensioactivos de óxido de amina incluyen en particular óxidos de alquil dimetílamina de C?o-C<|8 y óxidos de alcoxietíldihidroxietilamina de Cß-C^- Cuando están incluidos en éstas, las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención comprenden típicamente de aproximadamente de 0.2 a aproximadamente 15%, preferiblemente de aproximadamente 1 % a aproximadamente 10% en peso de dichos agentes tensioactivos no iónicos semipolares. La composición detergente de la presente invención puede comprender además preferiblemente un co-agente tensioactivo seleccionado del grupo de aminas primarias o terciarias. Las aminas primarias adecuadas para usarse en la presente ¡ncluyen aminas de acuerdo con la fórmula R1 NH2, en la que R-| es una cadena alquilo de Cß-C^. preferiblemente C6-C-10. ° R4X(CH2)n> X es -O-,-C(0)NH_ o -NH-, R4 es una cadena alquilo de C6-C12. n es entre 1 a 5, preferiblemente 3. Las cadenas alquilo de R<| pueden ser rectas o ramificadas y pueden estar interrumpidas con hasta 12, preferiblemente menos de 5 porciones de óxido de etileno. Las aminas preferidas de acuerdo con la fórmula anterior son las n-alquilaminas. Aminas adecuadas para usarse en la presente pueden seleccionarse de 1 -hexilamina, 1 -octilamina, 1 -decilamina y laurilamina. Otras aminas primarias preferidas incluyen oxipropilamina de Cs- C10. octiloxipropilamina, 2-etilexil-oxipropilamina, lauril amido propilamina y amido propilamina. Las aminas terciarias adecuadas para usarse en la presente incluyen aminas terciarias que tienen la fórmula R1 R2R3N, en la que R-| y R2 son cadenas alquilo de C-|-C8 o «o R3 es una cadena alquilo de C6-C-12. preferiblemente C -Cio- o R3 es R4X(CH2)n. en donde X es -0-,-C(0)NH_ o -NH-, R4 es una C4-C12, n es entre 1 a 5, preferiblemente 2-3. R5 es H o alquilo de C-1-C2 y x está entre 1 a 6. R3 y R4 pueden ser lineales o ramificados; las cadenas de alquilo de R3 pueden ser interrumpidas con hasta 12, preferiblemente menos de 5 porciones de óxido de etileno. Las aminas terciarias preferidas son R1 R2R3N, en donde R-| es una cadena alquilo de C6-C12, R2 y R3, son alquilo de C1-C3 o en donde R-5 es H o CH3 y x = 1-2. También se prefieren las amidoaminas de la fórmula: O R, -C-NH-(CH2)n-N-(R2)2 en donde R-| es alquilo de C -C^; n es 2-4, preferiblemente n es 3; R2 y R3 es C-1-C4.

Las aminas muy preferidas de la presente invención incluyen 1-octilamina, 1 -hexilamina, 1 -decilamina, 1 -dodecilamina, oxipropilamina de CQ- C-|o. N coco 1-3-diaminopropano, cocoalquildimetilamina, laurildimetilamina, lauril bis(hídroxietil)amina, coco bis(hidroxietil)amina, laurilamina propoxilada con 2 moles, octilamina propoxilada de 2 moles, lauril amidopropildimetilamina, amidopropildimetilamina de CS-C-I Q y amidopropildímetilamina de C10. Las aminas más preferidas para usarse en las composiciones de la presente son 1 -hexilamina, 1 -octilamina, 1 -decilamina, 1 -dodecilamina. Especialmente deseables son la n-dodecildimetilamina y bishidroxietilcocoalquilamina y oleilamina etoxilada 7 veces, lauril amido propilamina y cocoamidopropilamina.

Beneficios de cuidado del color y cuidado de telas Se pueden incluir también las tecnologías que proveen un tipo de beneficio de cuidado del color. Ejemplos de estas tecnologías son metalocatalizadores para el mantenimiento del color. Dichos metalocatalizadores se describen en la solicitud de patente Europea copendiente No. 92870181.2. Los agentes de fijación de colorantes, dispersión de poliolefina para anti-arrugas y absorbencia de agua mejorada, perfume y polímero aminofuncional para el tratamiento de cuidado del color y sustantividad de perfume son ejemplos adicionales de tecnologías de cuidado de color/cuidado de telas y se describen en la solicitud de patente copendiente No. 96870140.9, presentada el 7 de noviembre de 1996. Los agentes suavizantes de telas también pueden incorporarse en las composiciones detergentes para lavandería de conformidad con la presente invención. Estos agentes pueden ser de tipo inorgánico u orgánico. Los agentes suavizantes inorgánicos se ejemplifican por las arcillas de esmectita descritas en GB-A-1 400 898 y en la patente de E.U.A. No. 5,019,292. Los agentes suavizantes de telas orgánicos incluyen las aminas terciarias ¡nsolubles en agua como las descritas en GB-A1 514 276 y EP-BO 011 340 y su combinación con sales de amonio monocuatemario de C12-C14 se describen en EP-B-0 026 527 y EP-B-O- 026 528 y las diamidas de cadena larga como las descritas en EP-B-0 242 919. Otros ingredientes orgánicos útiles de los sistemas suavizantes de telas incluyen los materiales de óxido de polietileno de alto peso molecular como los descritos en EP-A-0 299 575 y 0 313 146. Los niveles de arcilla esmectita están normalmente en la escala de 2% a 20%, muy preferiblemente de 5% a 15% en peso, el material se agrega ya sea secado por aspersión o mezclado en seco. Los agentes suavizantes de tela orgánicos tales como las aminas terciarias solubles en agua o los materiales de amida de cadena larga se incorporan a niveles de 0.5% a 5% en peso, normalmente de 1 % a 3% en peso, mientras que los materiales de óxido de polietileno de alto peso molecular y los materiales catiónicos solubles en agua se añaden a niveles de desde 0.1 % a 2%, normalmente de 0.15% a 1.5% en peso. Estos materiales se añaden normalmente a la porción secada por aspersión de la composición, aunque en algunos casos puede ser más conveniente añadirlos como un material en partículas mezclado en seco, o rociarlos como un líquido derretido sobre los demás componentes sólidos de la composición.

Agentes guelatadores Las composiciones detergentes para lavandería de la presente también pueden contener opcionalmente uno o más agentes quelatadores de fierro y/o manganesio. Dichos agentes quelatadores se pueden seleccionar del grupo que consiste de aminocarboxilatos, aminofosfonatos, agentes quelatadores aromáticos polifuncionalmente sustituidos y mezclas de los mismos, todos como se definen más adelante. Sin pretender limitarse por la teoría, se cree que el beneficio de estos materiales se debe en parte a su excepcional capacidad para remover de las soluciones de lavado los iones de fierro y manganesio mediante la formación de quelatos solubles. Los aminocarboxilatos útiles como agentes quelatadores opcionales incluyen etilendiaminotetracetatos, N-hidroxietiletilendiamino-triacetatos, nitrilotriacetatos, etilendiamonotetraproprionatos, trietilentetra-aminohexacetatos, dietilentriaminopentaacetatos y etanoldiglicinas, sales de metal alcalino, amonio y de amonio sustituidas en la presente y mezclas en la presente. *%8ta2>&& Los aminofosfonatos también son útiles para uso como agentes quelatadores en las composiciones de la invención cuando por lo menos se permiten niveles bajos de fósforo total en las composiciones detergentes e incluyen etilendiaminotetraquis (metilenfosfonatos) como DEQUEST. Preferiblemente, estos aminofosfonatos no contienen grupos alquilo o alquenilo con más de alrededor de 6 átomos de carbono. Los agentes quelatadores aromáticos polifuncionalmente sustituidos también son útiles en las composiciones de la presente. Véase la patente de E.U. 3,812,044 expedida el 21 de mayo de 1974 a Connor y otros Los compuestos preferidos de este tipo en forma acida son dihidroxidisulfobencenos tal como 1 ,2-dihidroxi-3,5-d¡sulfobenceno. Un quelatador biodegradable que se prefiere usar en la presente es disuccinato de etilendiamina ("EDDS"), especialmente el isómero [S,S] como el descrito en la patente de E.U. 4,704,233, 3 de noviembre de 1987 a Hartman y Perkins. Las composiciones de la presente también pueden contener sales hidrosolubles de ácido metilglicinodiacético (MGDA) (o forma de ácido) como un quelatador o co-mejorador de detergencia útil con, por ejemplo, mejoradores de detergencia insolubles tales como zeolitas, silicatos estratificados y similares. Si se utilizan, estos agentes quelatadores generalmente deben comprender de alrededor de 0.1 % a alrededor de 15% en peso de las composiciones detergentes de la presente. Muy preferiblemente, si se utilizan, los agentes quelatadores deben comprender de alrededor de 0.1% a aproximadamente 3.0% en peso de diGhas composiciones.

Supresor de espuma Otro ingrediente opcional es un supresor de espuma ejemplificado por silicones y mezclas de sílice-silicón. Los silicones pueden representarse generalmente por los materiales de polisiloxano alquilado mientras que las sílices se usan normalmente en formas finamente divididas ejemplificadas por aerogeles y xerogeles de sílice y sílices hidrófobas de varios tipos. Estos materiales se pueden incorporar como partículas en las cuales el supresor de espuma esté incorporado ventajosa y liberablemente en un vehículo impermeable detergente sustancialmente no activo en superficies, dispersable o soluble en agua. Alternativamente, el supresor de espuma puede ser disuelto o disperso en un vehículo líquido y aplicado mediante aspersión sobre uno o más de los demás componentes. Un agente de control de espuma de silicón preferido se describe en Bartollota y otros, patente de E.U.A No. 3 933 672. Otros supresores de espuma particularmente útiles son los supresores de espuma de silicón autoemulsificables descritos en la solicitud de patente Alemana DTOS 2 646 126, publicada el 28 de abril de 1977. Un ejemplo de dicho compuesto es DC-544, disponible comercialmente de Dow Corning, el cual es un copolímero de siloxano-glucol. Agentes de control de espuma especialmente preferidos son el sistema supresor de espuma que comprende una mezcla de aceites de silicón y 2-alquil-alcanoles. Los 2-alquil-alcanoles adecuados son 2-bitil-octanol que están disponibles comercialmente bajo el nombre comercial Isofol 12 R. Dichos sistemas de supresor de espuma se describen en la solicitud de patente Europea copendiente No. 92870174.7, presentada el 10 de noviembre de 1992. Los agentes de control de espuma de silicón especialmente preferidos se describen en la solicitud de patente Europea copendiente No. 92201649.8. Dichas composiciones pueden comprender una mezcla de sílice/silicón en combinación con sílice fumante no porosa tal como AerosilR. Los supresores de espuma descritos anteriormente se emplean normalmente a niveles de desde 0.001 % a 2% en peso de la composición, preferiblemente de 0.01% a 1 % en peso.

Otros componentes Se pueden emplear otros componentes que se utilizan en composiciones detergentes para lavandería, tales como agentes de suspensión de suciedad, agentes liberadores de suciedad, abrillantadores ópticos, abrasivos, bactericidas, inhibidores de manchas, agentes de suministro de color y/o perfumes encapsulados y no encapsulados. Los materiales encapsulantes especialmente adecuados son las cápsulas solubles en agua que consisten de una matriz de compuestos de polisacárido y polihidroxi tales como las descritas en GB 1 ,464,616. Otros materiales encapsulantes solubles en agua adecuados comprenden dextrinas derivadas de esteres-ácidos de almidón no gelatinizados de ácidos dicarboxílicos sustituidos tales como los descritos en EUA 3,455,838. Estas dextrinas de ácido-éster se preparan preferiblemente a partir de almidones tales como maíz ceroso, sorgo ceroso, sago, tapioca y patata. Ejemplos adecuados de dichos materiales encapsulantes incluyen N-Lok, fabricado por National Starch. El material encapsulante N-Lok consiste de un almidón de maíz modificado y glucosa. El almidón se modifica añadiendo grupos sustituidos monofuncionales tales como anhídrido de ácido octenil succínico. Los agentes de antirredeposición y suspensión de suciedad adecuados en la presente incluyen derivados de celulosa tales como metilcelulosa, carboximetilcelulosa e hidroxietilcelulosa, y ácidos policarboxílicos homo- o copoliméricos o sus sales. Los polímeros de este tipo incluyen los poliacrilatos y los copolímeros de anhídrido maleico-ácido acrílico mencionados anteriormente como mejoradores de detergencia, así como copolímeros de anhídrido maleico con etileno, éter metilvinílico o ácido metacrílico, constituyendo el anhídrido maleico por lo menos 20% molar del copolímero. Estos materiales se usan normalmente a niveles de desde 0.5% a 10% en peso, muy preferiblemente de 0.75% a 8%, más preferiblemente de 1 % a 6% en peso de la composición. Los abrillantadores ópticos preferidos son de carácter aniónico, ejemplos de los cuales son 4,'-bis-(2-dietanolamino-4-anilino -s- triazin-6-ilamino)estilben- 2:2'disulfonato disódico, 4,-4'-bis-(2-morfolino-4-anilino-s- 1^8 triazin-6-ilamino-estilben-2:2-disulfonato disódico, 4,4,-bis-(2,4-dianilino-s-triazin-6-ilamino)estilben-2:2'-disulfonato disódico, 4',4"-bís-(2,4-dian¡l¡no-s-triazin-6-ilamino)estilben-2-sulfonato monosódico, 4,4'-bis-(2-anilino-4-(N-metil-N-2hidroxietilamino)-s-triazin-6-ilamino) estilben-2,2'-d ¡sulfonato disódico, 4,4'-b¡s-(4-fenil-2,1 ,3-tr¡azol-2-¡l)-est¡lben-2,2,-d¡sulfonato disódico, 4,4'bis(2-anilino-4-(1-metil-2-hidroxietilamino)-s-triazin-6-ilami-no)estilben-2,2'disulfonato disódico, 2(estilbil-4"-(nafto-1',2,:4.5)-1 ,2,3-triazol-2"-sulfonato de sodio y 4,4,-bis(2-sulfostiril)bifenilo. Los abrillantadores sumamente preferidos son los abrillantadores específicos de la solicitud de patente Europea copendiente No. 95201943.8. Otros materiales poliméricos útiles son los polietilenglicoles, particularmente aquéllos de un peso molecular de 1000-10000, muy particularmente 2000 a 8000 y muy preferiblemente aproximadamente 4000. Estos se usan a niveles de desde 0.20% a 5%, muy preferiblemente de 0.25% a 2.5% en peso. Estos polímeros y las sales de policarboxilato homo- o copolimérico anteriormente mencionadas son valiosas porque mejoran el mantenimiento de la blancura, evitan la deposición de cenizas en la tela y mejoran el rendimiento de limpieza sobre suciedad de arcilla, proteináceas y oxidables en presencia de impurezas de metal de transición. Los agentes de liberación de suciedad útiles en las composiciones de la presente invención son convencionalmente copolímeros o terpolímeros de ácido tereftálico con unidades de etilenglucol y de propilenglucol en varias disposiciones. Ejemplos de dichos polímeros se 11€ describen en las patentes de E.U.A. Nos. 4116885 y 4711730 comúnmente asignadas, y en la solicitud de patente Europea publicada No. 0 272 033. Un polímero particularmente preferido de conformidad con EP-A-0 272 033 tiene la fórmula: (CH3(PEG)43)o.75(POH)o.25[T-PO)2.8(T-PEG)o.4]- T(POH)o.25((PEG)43CH3)o.75 en donde PEG es -(OCH2H4)0-, PO es (OC3H6O) y T es (PCOC6H4CO). También muy útiles son los poliesteres modificados tales como polímeros aleatorios de tereftalato de dimetilo, sulfoisoftalato de dimetilo, etilenglicol y 1-2 propanodiol, los grupos extremos que consisten primariamente de sulfobenzoato y secundariamente de monoésteres de etilenglicol y/o propano-diol. El objetivo es el de obtener un polímero bloqueado en ambos extremos por grupos sulfobenzoato; "primariamente", en el presente contexto, significa que la mayoría de dichos copolímeros de la presente estarán bloqueados en sus extremos por grupos sulfobenzoato. Sin embargo, algunos copolímeros estarán menos que completamente bloqueados y por lo tanto sus grupos extremos pueden consistir de monoéster de etilenglucol y/o propano 1-2 diol, de los mismos, que consisten "secundariamente" de dichas especies. Los poliésteres seleccionados de la presente contienen aproximadamente 46% en peso de ácido dimetiltereftálico, aproximadamente 16% en peso de propano -1.2 diol, aproximadamente 10% en peso de etilenglucol, aproximadamente 13% en peso de ácido metilsulfobenzoico y aproximadamente 15% en peso de ácido sulfoisoftálico, y tienen un peso molecular de aproximadamente 3.000. Los poliésteres y su método de preparación se describen en detalle en EPA 311 342. Se conoce bien en la técnica que el cloro libre en el agua de la llave desactiva rápidamente las enzimas comprendidas en las composiciones detergentes. Por lo tanto, el usar un barredor de cloro tal como perborato, sulfato de amonio, sulfito de sodio o polietilenimina a un nivel por encima del 0.1 % en peso de la composición total, en las fórmulas proveerá una estabilidad mejorada a través del lavado de las enzimas amilasas. Las composiciones que comprenden un barredor de cloro se describen en la solicitud de patente Europea No. 29870018.6, presentada el 31 de enero de 1992. Los policarboxilatos alcoxilados tales como aquéllos preparados a partir de poliacrilatos son útiles en la presente para proveer rendimiento adicional de remoción de grasa. Dichos materiales se describen en WO 91/08281 y PCT 90/01815 en p. 4 et seq, incorporada en la presente a manera de referencia. Químicamente, estos materiales comprenden poliacrilatos que tienen una cadena lateral etoxi por cada 7-8 unidades acrilato. Las cadenas laterales tienen la fórmula (CH2CH2?)m(CH2)nCH3 en donde m es 2-3 y n es 6-12. Las cadenas laterales son enlazadas por éster a la "estructura de base" del poliacrilato para proveer una estructura de polímero tipo "peine". El peso molecular puede variar, pero está típicamente en la escala de aproximadamente 2000 a aproximadamente 50,000. Dichos policarboxilatos alcoxilados pueden comprender de aproximadamente 0.05% a aproximadamente 10% en peso de las composiciones de la presente.

Dispersantes Las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención pueden contener también dispersantes. Las sales orgánicas solubles en agua adecuadas son los ácidos homo- o copoliméricos o sus sales, en los cuales el ácido policarboxílico comprende por lo menos dos radicales carboxilo separados uno del otro por no más de dos átomos de carbono. Los polímeros de ese tipo se describen en GB-A-1 , 596,756. Ejemplos de dichas sales son poliacrilatos de PM 2000-5000 y sus copolímeros con anhídrido maleico, dichos copolímeros tienen un peso molecular de desde 1 ,000 a 100,000. Especialmente, el copolímero de acrilato y metacrilato tal como el 480N que tiene un peso molecular de 4000, a un nivel de 0.5-20% en peso en la composición, pueden añadirse en las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención. Las composiciones de la invención pueden contener un compuesto peptizador de jabón de cal, el cual tenga preferiblemente una potencia de dispersión de jabón de cal (LSDP), como se define más adelante en la presente, de no más de 8, preferiblemente no más de 7, muy preferiblemente no más de 6. El compuesto peptizador de jabón de cal está presente preferiblemente a un nivel de 0% a 20% en peso. wf Una medición numérica de la efectividad de un peptizador de jabón de cal se da por la potencia de dispersión de jabón de cal (LSDP), la cual se determina usando la prueba de dispersante de jabón de cal como la descrita en un artículo por H.C. Borghetty y C.A. Bergman, J. Am. Oil. Chem. Soc, volumen 27, págs. 88-90, (1950). Este método de prueba de dispersión de jabón de cal se usa ampliamente por los practicantes en esta técnica a la que se hace referencia, por ejemplo, en los siguientes artículos; W.N. Linfield, Surfactant science Series, Volumen 7, pág. 3, W.N. Linfield, Tenside surf. det., volumen 27, págs. 159-163, (1990); y M.N. Linfield, Tenside surf. det., volumen 27, págs. 159-163, (1990); y M.K. Nagarajan, W.F. Masler, Cosmetics and Toiletries, volumen 104, págs. 71-73, (1989). La LSDP es la relación del porcentaje en peso de agente dispersante a oleato de sodio que se requiere para dispersar los depósitos de jabón de cal formados por 0.025 g de oleato de sodio en 30 mi de agua con una dureza equivalente de 333 ppm CaCo3 (Ca:Mg = 3.2). Los agentes tensioactivos que tienen una adecuada capacidad peptizadora de jabón de cal incluirán ciertos óxidos de amina, betaínas, sulfobetaínas, alquiletoxisulfatos y alcoholes etoxilados. Los agentes tensioactivos ejemplares que tienen un LSDP no mayor de 8 para usarse de conformidad con la presente invención, incluyen óxido de dimetilamina de C-j6-C-|8. alquiletoxisulfatos de C-12-C18 con un grado promedio de etoxilación de 1-5, particularmente en agente tensioactivo de alquiletoxisulfato de C-12-C15 con un grado de etoxilación de aproximadamente 3 (LSDP = 4) y los alcoholes etoxilados de C-14-C15 con un grado promedio de etoxilación de 12 (LSDP = 6) o 30, vendidos bajo los nombres comerciales Lutensol A012 y Litensol A030 respectivamente, por BASF GmbH. Los peptizadores de jabón de cal poliméricos adecuados para usarse en la presente se describen en un artículo por M.K. Nagarajan, W.F. Masler, que se encuentra en Cosmetics and Toiletries, volumen 104, págs. 71-73, (1989). También pueden usarse como compuestos peptizadores de jabón de cal los blanqueadores hidrófobos tales como 4-[N-octanoil-6-aminohexanoiljbencensulfonato, 4-[N-nonanoil-6-aminohexanoil]bencen-sulfonato, 4-[N-decanoil-6-aminohexanoil]bencensulfonato y mezclas de los mismos; y nonanoiloxibencensulfonato junto con formulaciones de blanqueo hidrófilas/hidrófobas.

Inhibición de la transferencia de colorantes Las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención pueden incluir también compuestos para inhibir la transferencia de colorantes de una tela a otra, de colorantes solubilizados y suspendidos encontrados durante las operaciones de lavado de telas que incluyen telas teñidas.

Agentes poliméricos inhibjdpres de transferencia de colorantes Las composiciones detergentes para lavandería de conformidad con la presente invención comprenden también de 0.001 % a 10%, preferiblemente 0.01 % a 2%, muy preferiblemente de 0.05% a 1 % en peso de agentes poliméricos inhibidores de transferencia de colorantes. Dichos agentes poliméricos inhibidores de transferencia de colorantes se incorporan normalmente a las composiciones detergentes para lavandería para inhibir la transferencia de colorantes desde las telas teñidas sobre las telas lavadas con las mismas. Estos polímeros tienen la capacidad de formar complejos con o adsorber los colorantes fugitivos deslavados de las telas teñidas antes que los colorantes tengan la oportunidad de fijarse a otros artículos en el lavado. Los agentes poliméricos inhibidores de transferencia de colorantes especialmente adecuados son los polímeros de N-óxido de poliamina, copolímeros de N-vinilpirrolidona y N-vinilimidazol, polímeros de polivinilpirrolidona, poliviniloxazolidonas, polivinilimidazolonas y mezclas de los mismos. La adición de dichos polímeros incrementa también el rendimiento de las enzimas de conformidad con la invención. a) Polímeros de N-óxido de poliamina Los polímeros de N-óxido de poliamina adecuados para su uso contienen unidades que tienen la siguiente fórmula estructural: (I) Ax R en donde P es una unidad polimerizable, a la cual el grupo R-N-O puede estar fijado o en la cual el grupo R-N-O forme parte de la unidad polimerizable, o un combinación de ambas. O O O A es NC, CO, C, -O-, -S-, -N-; x es 0 ó 1 R son grupos alifáticos, alifáticos etoxilados, aromáticos, heterocíclicos o alicíclicos o cualquier combinación de los mismos a los que el nitrógeno del grupo N-O puede estar fijado o en los que el nitrógeno del grupo N-O sea parte de estos grupos. El grupo N-O puede representarse mediante las siguientes estructuras generales: O O I (R1)x-N- (R2)y =N- (R1 )x (R3)z en donde R1 , R2, y R3 son grupos alifáticos, aromáticos, heterocíclicos o alicíclicos o combinaciones de los mismos, X y/o y o/y z es 0 ó 1 y en donde el nitrógeno del grupo N-O puede estar fijado a, o en donde el nitrógeno del grupo N-O forme parte de estos grupos. El grupo N-O puede ser parte de la unidad polimerizable (P) o puede estar fijado a la estructura de base polimérica o una combinación de ambos. i?á 12*6 Los N-óxidos de poliamina adecuados en los que el grupo N-O forma parte de la unidad polimerizable comprenden los N-óxidos de poliamina en los que R se selecciona a partir de grupos alifáticos, aromáticos, alicíclicos o heterocíclicos. Una clase de dichos N-óxidos de poliamina comprende el grupo de N-óxidos de poliamina en los que el nitrógeno del grupo N-O forma parte del grupo R. Los N-óxidos de poliamina preferidos son aquellos en los que R es un grupo heterocíclico tales como piridina, pirrol, imidazol, pirrolidina, piperidina, quinolina, acridina y derivados de los mismos. Otra clase de dichos N-óxidos de poliamina comprenden el grupo de N-óxidos de poliamina en los que el nitrógeno del grupo N-O está fijado al grupo R. Otros N-óxidos de poliamina adecuados son los óxidos de poliamina a los cuales el grupo N-O esta fijado a la unidad polimerizable. Las clases preferidas de estos N-óxidos de poliamina son los N-óxidos de poliamina que tienen la fórmula general (I) en la que R es un grupo aromático, heterocíclicos o alicíclicos en donde el nitrógeno del grupo funcional N-O es parte de dicho grupo R. Ejemplos de estas clases son los óxidos de poliamina en los que R es un compuesto heterocíclico tal como pirridina, pirrol, imidazol y derivados de los mismos. Otra clase preferida de N-óxidos de poliamina son los óxidos de poliamina que tienen la fórmula general (I) en la R es un grupo aromático heterocíclico o alicíclico en donde el nitrógeno del grupo funcional N-O está fijado a dichos grupos R. Ejemplos de estas clases son los óxidos de poliamina en los que los grupos R pueden ser aromáticos, tales como fenilo. Cualquier estructura de base de polímero se puede usar, siempre y cuando el polímero de óxido de amina formado sea soluble en agua y tenga propiedades inhibidoras de transferencia de colorantes. Ejemplos de estructuras de base poliméricas adecuadas son polivinilos, polialquilenos, poliésteres, poliéteres, poliamina, poliamidas, poliacrilatos y mezclas de los mismos. Los polímeros de N-óxido de amina de la presente invención tienen típicamente una relación de amina a N-óxido de amina de 10:1 a 1 :1000000. Sin embargo, la cantidad de grupos de óxido de amina presente en el polímero de óxido de poliamina puede variar mediante la copolimerización adecuada o mediante un grado adecuado de N-oxidación. Preferiblemente, la relación de amina a N-óxido de amina es de 2:3 a 1 :1000000, muy preferiblemente de 1 :4 a 1 :1000000, y más preferiblemente de 1 :7 a 1 :1000000. Los polímeros de la presente invención abarcan realmente copolímeros aleatorios o de bloque en los que un tipo de monómero es un N-óxido de amina y el otro tipo de monómero es o no un N-óxido de amina. La unidad de óxido de amina de los N-óxidos de poliamina tiene un Pka <10, preferiblemente Pka <7, muy preferiblemente Pka <6.

Los óxidos de poliamina pueden obtenerse en casi cualquier grado de polimerización. El grado de polimerización no es critico, siempre y cuando el material tenga la solubilidad en agua y la potencia de suspensión de colorantes deseadas. Típicamente, el peso molecular promedio está dentro de la escala de 500 a 1000,000; preferiblemente de 1 ,000 a 50,000, más preferiblemente de 2,000 a 30,000 y todavía más preferiblemente de 3,000 a 20,000. b) Copolímeros de N-vinilpirrolidona y N-vinilimidazol Los polímeros de N-vinilimidazol y N-vinilpirrolidona que se usan en la presente invención tienen un peso molecular promedio en la escala de 5,000-1 ,000,000, preferiblemente de 5,000-200,000. Los polímeros altamente preferidos para usarse en las composiciones detergentes para lavandería de conformidad con la presente invención comprenden un polímero seleccionado de copolímeros de N-vinilimidazol y N-vinilpirrolidona en los que dicho polímero tiene una escala de peso molecular promedio de 5,000 a 50,000, muy preferiblemente de 8,000 a 30,000, más preferiblemente de 10,000 a 20,000. La escala de peso molecular promedio se determinó mediante escudriñamiento de luz como el descrito en Barth H.G. y Mays J.W. Chemical Analysis Vol 113, "Modern Methods of polymer characterization". Los copolímeros de N-vinilimidazol y N-vinilpirrolidona altamente preferidos tienen una escala de peso molecular promedio de 5,000 a 50,000; r " , ¿1*&S muy preferiblemente de 8,000 a 30,000; más preferiblemente de 10,000 a 20,000. Los copolímeros de N-vinilimidazol y N-vinilpirrolidona caracterizados porque tienen dicha escala de peso molecular promedio proveen excelentes propiedades inhibidoras de transferencia de colorantes y no afectan adversamente el rendimiento de limpieza de las composiciones detergentes formuladas con los mismos. El copolímero de N-vinilimidazol y N-vinilpirrolidona de la presente invención tiene una relación molar de N-vinilimidazol a N-vinilpirrolidona de 1 a 0.2, muy preferiblemente de 0.8 a 0.3 y más preferiblemente de 0.6 a 0.4. c) Polivinilpirrolidona Las composiciones detergentes de la presente invención pueden utilizar también polivinilpirrolidona ("PVP") que tenga un peso molecular promedio desde aproximadamente 2,500 a aproximadamente 400,000, preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 200,000, más preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 50,000 y todavía más preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 15,000. Las polivinilpirrolidonas adecuadas están disponibles comercialmente de ISP Corporation, Nueva York, NY y Montreal, Canadá, bajo los nombres de producto PVP K-15 (peso molecular de viscosidad de 10,000), PVP K-30 (peso molecular promedio de 40,000), PVP K-60 ( peso molecular promedio de 160,000) y PVP K-90 (peso molecular promedio de 360,000). Otras polivinilpirrolidonas adecuadas que están disponibles comercialmente de BASF Cooperation incluyen okafliFr HP 165 y Sokalan HP 12; las polivinilpirrolidonas conocidos por las personas expertas en el campo de los detergentes (ver por ejemplo, EP-A-262,897 y EP-A-256,696). d) Poliviniloxazolidona: Las composiciones detergentes de la presente invención también pueden utilizar polivíníloxazolidona como un agente polimérico inhibidor de transferencia de colorantes. Dichas poliviniloxazolidonas tienen un peso molecular promedio de aproximadamente 2,500 a aproximadamente 400,000, preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 200,000, muy preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 50,000 y todavía más preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 15,000. e) Polivinilimidazol: Las composiciones detergentes de la presente invención pueden utilizar también polivinilimidazol como un agente polimérico inhibidor de transferencia de colorantes. Dichos polivinilimidazoles tienen un peso molecular promedio de 2,500 a aproximadamente 400,000, preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 200,000, muy preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 50,000 y más preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 15,000. 4Jt .4 f) Polímeros entrelazados: Los polímeros entrelazados son polímeros cuyas estructuras de base están interconectadas hasta cierto grado; estos enlaces pueden ser de naturaleza química o física, posiblemente con grupos activos en la estructura de base o sobre las ramificaciones; los polímeros entrelazados se han descrito en the Journal of Polymer Science, volumen 22, páginas 1035-1039. En una modalidad, los polímeros entrelazados están hechos en forma tal que formen una estructura rígida tridimensional que pueda atrapar colorantes en los poros formados por la estructura tridimensional. En otra modalidad, los polímeros entrelazados atrapan los colorantes mediante hinchamiento. Dichos polímeros entrelazados se describen en la solicitud de patente copendiente 94870213.9 Método de lavado Las composiciones de la invención se pueden usar esencialmente en cualquier método de lavado o de limpieza, incluyendo métodos de remojo, métodos de pretratamiento y métodos en los cuales se usen pasos de enjuague para los cuales se necesite o se pueda añadir una composición auxiliar de enjuague separada. El procedimiento descrito en la presente comprende hacer contacto entre las telas y una solución de lavado en forma usual y ejemplificada posteriormente en la presente.

El procedimiento de la invención se lleva a cabo convenientemente en el transcurso del procedimiento de limpieza. El método de limpieza se lleva a cabo preferiblemente a 5°C a 95°C, especialmente entre 10°C y 60°C. El pH de la solución de tratamiento es preferiblemente de 7 a 11. Preferiblemente, la composición detergente para lavandería de la presente invención tendrá un pH en una solución al 1 % en agua, entre 7 y 9.5 (que se refiere como detergente "alcalino"). Los siguientes ejemplos están diseñados para ejemplificar composiciones de la presente invención, pero no están necesariamente diseñados para limitar o definir de otra manera el alcance de la invención. En las composiciones detergentes, el nivel de las enzimas se expresa en enzima pura en peso de la composición total y a menos que se especifique de otra manera, los ingredientes detergentes se expresan en peso de las composiciones totales. Las identificaciones abreviadas de los componentes tienen los siguientes significados: LAS: Alquilbencensulfonato de sodio lineal de C<| <| _-| 3 TAS: Sebo alquilsulfato de sodio CxyAS: Alquilsulfato de sodio C-|? - C-|? CxySAS: Alquilsulfato de sodio secundario (2,3) C-|? - C-|? CxyEZ: Un alcohol primario de C-|?-C-|? predominantemente lineal condensado con un promedio de Z moles de óxido de etileno CxyEZS: Alquílsulfato de sodio de C-|?-C-|? condensado con un promedio de Z moles de óxido de etileno. QAS: R2.N+(CH3)2(C2H4OH) con R2 = C12-C14 QAS 1 : R2.N+(CH3)2(C2H4OH) con R2 = Ce-Cu APA: Amidopropildimetilamina de C8-?o Jabón: Alquilcarboxilato de sodio lineal derivado de una mezcla 80/20 de aceites grasos de coco y sebo No iónico: alcohol graso mezclado etolixado/propoxilado de C-?3-C-i5 con un grado promedio de etoxilación de 3.8 y un grado promedio de propoxilación de 4.5 Neodol 45-13: Alcohol etoxilado primario lineal de C-14-C15, vendido por Shell Chemical Co. Cuaternarios: Agente tensioactivo cuaternario seleccionado de uno o más de los siguientes: cloruro de lauril trimetil amonio, cloruro de miristil trimetil amonio, cloruro de palmitil trimetil amonio, cloruro de cocotrimetilamonio, metílsulfato de cocotrimetilamonio, cloruro de cocodimetil- monohidroexietil-amonio, metiisulfato de cocodimetil- monohidroexietil-amonio, cloruro de estéril dimetilmonohidroxi-etilamonio, metiisulfato de estéril dimetilmonohidroxi-etilamonio, cloruro de di-alquilo de C12- Cu dimetil amonio. STS: Toluensulfonato de sodio CFAA: N-metil glucamida de alquilo de C12-C14 TFAA: N-metil glucamida de alquilo de C-16-C18 TPKFA: Ácidos grasos cubiertos de C?2-Cu DEQA: Cloruro de Di-(sebo-oxi-etil) dimetil amonio DEQA(2): Metiisulfato de Di-(suave-seboiloxietil)hidroxiet¡l metil amonio DTDMAMS: Metiisulfato de disebo dimetil amonio SDASA: Relación 1 :2 de estearildimetilamina: ácido esteárico 3 veces prensado Silicato: Silicato de sodio amorfo (relación Si?2:Na2? = 1.6-3.2) Zeolita A: Aluminosilicato de sodio hidratado de la fórmula Na-12 (A1?2Si?2)i2 27H2O, que tiene un tamaño de partícula primario en la escala de 0.1 a 10 µm (peso expresado sobre una base anhidra) NaSKS-6: Silicato estratificado cristalino de la fórmula &-Na2S¡2?5 Citrato: Citrato trisódico dihidratado de 86.4% de actividad con una distribución de tamaño de partícula entre 425 y 850 µm Cítrico: Acido cítrico anhidro Borato: Borato de Sodio Carbonato: Carbonato de sodio anhidro con una distribución de tamaño de partícula entre 200 y 900 µm.

Bicarbonato: Carbonato ácido de sodio anhidro con una distribución de tamaño de partícula entre 400 y 1200 µm. Sulfato: Sulfato de sodio anhidro. Sulfato de Mg: Sulfato de magnesio anhidro STPP: Tripolifosfato de sodio TSPP: Pirofosfato tetrasódico MA/AA: Copolímero aleatorio 4:1 de acrilato/maleato, peso molecular promedio de aproximadamente 70,000-80,000 MA/AA 1 : Copolímero aleatorio 6:4 de acrilato/maleato, peso molecular promedio de aproximadamente 10,000 AA: Polímero de poliacrilato de sodio con un peso molecular promedio de 4,500 PB1 : Perborato de sodio anhidro con fórmula nominal NaB?2-H2?2 PB4: Perborato de sodio tetrahidratado de fórmula nominal NaB02.3H2O.H20 2 Percarbonato: Percarbonato de sodio anhidro de fórmula nominal 2Na2C?3.3H2?2 NaDCC: Dicloroisocianurato de Sodio TAED: Tetraacetiletilendiamina NOBS: Nonanoiloxibencensulfonato en forma de la sal de sodio NACA-OBS: (6-nonamidocaproil)oxibencensulfonato DTPA: Acido dietilentriaminopentaacético rf- ü riEi HEDP: Acido 1 ,1 -hidroxietandifosfónico DETPMP: D¡etílentriam¡npenta(metilenfosfonato), comercializado por Monsanto bajo el nombre comercial Dequest 2060. EDDS: Acido etilendiamin-N,N'-disuccínico, isómero [S,S] en forma de su sal de sodio. Blanqueador Fotoactivado: Ftalocianina de zinc sulfonada encapsulada en polímero soluble en dextrina Blanqueador Fotoactivado 1 : Ftalocianina de aluminio sulfonada encapsulada en polímero soluble en dextrina PAAC: sal de cobalto (lll) de pentaamina acetato Mananasa: Mananasa que se vende bajo el nombre comercial Gamanase® por Novo Nordisk A S y /o Galactomanasa extraída del producto de enzima que se vende bajo el nombre comercial de Rohapec® B1 L por Rohm Mananasa alcalina: Mananasa de Bacillus agardherens, NCIMB 40482 Proteasa: Enzima proteolítica vendida bajo el nombre comercial Savinase, Alcalase, Durazym por Novo Nordisk A/S, Maxacal, Maxapem vendida por Gist-Brocades y proteasas descritas en las patentes W091/06637 y/o WO95/10591 y/o EP 251 446.

Amilasa: Enzima amilolítica vendida bajo el nombre comercial Purafact Ox AmR, descrita en WO 94/18314, vendida por Genencor, Termamyl®, Fungamyl® y Duramyl®, todas disponibles de Novo Nordisk A S y aquellas descritas en W095/26397. Lipasa: Enzima lipoítica vendida bajo el nombre comercial Lipolase, Lipolase Ultra por Novo Nordisk A/S y Lípomax por Gist-Brocades. Celulasa: Enzima celulítica vendida bajo el nombre comercial Endolase por Novo Nordisk A/S CMC: Caroboximetilcelulosa de sodio PVP: Polímero de polivinilo, con un peso molecular promedio de 60,000 PVNO: N-óxido de polivinilpiridina, con un peso molecular promedio de 50,000 PVPVI: Copolímero de vinilimidazol y vinilpirrolidona, con un peso molecular promedio de 20,000 Abrillantador 1 : 4,4'-bis(2-sulfoestiril)bifenilo disódico Abrillantador 2: 4,4'-bis(4-anilino-6-morfolino-1 ,3,5-triazin-2-il)estilbeno- 2,2'-disulfonato disódico Antiespuma de Silicón: Controlador de espuma de polidimetilsiloxano con copolímero de siloxano-oxialquileno como agente de dispersión con una relación de dicho controlador a dicho agente de dispersión de 10:1 a 100:1 Supresor de espuma: 12% de silicón/sílice, 18% de alcohol estearílico, 70% de almidón en forma granulada Opacante: Mezcla de látex de monoestireno a base de agua, que vende BASF Aktiengesellschaft bajo el nombre comercial de Lytron 621. SRP 1 : Poliésteres aniónicamente bloqueados en los extremos SRP 2: Polímero de bloque corto de poli(1 ,2 propilen tereftalato) dietoxilado QEA: bis((C2H5?)(C2H4?n)(CH3)-N+-C6H12-N+-(CH3) bis((C2H5?)-(C2H ?n), en donde n = de 20 a 30 PEÍ: Polietilenimina con un peso molecular promedio de 1800 y un grado de etoxilación promedio de 7 residuos de etilenoxi por nitrógeno Polímero A: Poliaminas modificadas de PEÍ (PM=182) con grado promedio de etoxilación = 15. Polímero B: Poliaminas modificadas de PEÍ (PM=600) con grado promedio de etoxilación = 20. Poliamida- Poliamina: Poliamida-poliaminas que en la presente se comercializan bajo las marcas: Kymene®, Kymene 557H®, Reten®, y Cartaretin® SCS: Cumensulfonato de Sodio HMWPEO: Oxido de polietileno de alto peso molecular PEGx: Polietilenglicol con un peso molecular de x PEO: Oxido de polietileno con un peso molecular de 5,000. TAPAE : Tetraetilenpentaminetoxilato -f~"~-. _s? „í£_j EJEMPLO 1 Las siguientes composiciones de detergente para lavandería de alta densidad se prepararon de acuerdo con la presente invención.

I II lll IV V VI LAS 8.0 8.0 8.0 2.0 6.0 6.0 TAS - 0.5 - 0.5 0.1 0.1 C46(S)AS 2.0 2.5 - - - - C25AS - - - 7.0 4.5 5.5 C68AS 2.0 5.0 7.0 - - - C25E5 - - 3.4 10.0 4.6 4.6 C25E7 3.4 3.4 1.0 - - -C25E3S - - - 2.0 5.0 4.5 QAS - 0.8 - - - - QAS 1 - - - 0.8 0.5 1.0 Zeolita A 18.1 18.0 14.1 18.1 20.0 18.1 Cítrico - - - 2.5 - 2.5 Carbonato 13.0 13.0 27.0 10.0 10.0 13.0 Na-SKS-6 - - - 10.0 - 10.0 Silicato 1.4 1.4 3.0 0.3 0.5 0.3 Citrato - 1.0 - 3.0 - - Sulfato 26.1 26.1 26.1 6.0 - -Sulfato de Mg 0.3 - - 0.2 - 0.2 MA/AA 0.3 0.3 0.3 4.0 1.0 1.0 CMC 0.2 0.2 0.2 0.2 0.4 0.4 PB4 9.0 9.0 5.0 - - - Percarbonato - - - - 18.0 18.0 TAED 1.5 0.4 1.5 - 3.9 4.2 NACA-OBS - 2.0 1.0 - - - DETPMP 0.25 0.25 0.25 0.25 - - SRP 1 - - - 0.2 - 0.2 EDDS - 0.25 0.4 - 0.5 0.5 CFAA - 1.0 - 2.0 - - HEDP 0.3 0.3 0.3 0.3 0.4 0.4 QEA - - - 0.2 - 0.5 Mananasa 0.005 0.002 0.0008 0.001 0.002 0.001 Proteasa 0.009 0.009 0.01 0.04 0.05 0.03 Amilasa 0.002 0.002 0.002 0.006 0.008 0.008 Celulasa 0.0007 - - 0.0007 0.0007 0.0007 Lipasa 0.006 - - 0.01 0.01 0.01 Cloro Fotoactivado 15 15 15 - 20 20 (ppm) PVNO/PVPVI - - - 0.1 - - Abrillantador 1 0.09 0.09 0.09 - 0.09 0.09 Perfume 0.03 0.03 0.03 0.04 0.04 0.04 Antiespuma de silicón 0.05 0.05 0.05 - 0.03 0.03 Densidad en g/litro 850 850 850 850 850 850 Varios e ingredientes Hasta 100% menores EJEMPLO 2 Las siguientes composiciones detergentes granuladas para lavandería de utilidad específica bajo condiciones de lavado en máquina Europea se prepararon de acuerdo con la presente invención: I ' ll' lll IV V VI LAS 5.5 7.5 5.0 5.0 6.0 7.0 TAS 1.25 1.9 - 0.8 0.4 0.3 C24AS/C25AS - 2.2 5.0 5.0 5.0 2.2 C25E3S - 0.8 1.0 1.5 3 0 1.0 C45E7 3.25 - - - - 3.0 TFAA - - 2.0 - - - C25E5 - 5.5 - - - - QAS 0.8 - - - - - QAS 1 - 0.7 1.0 0.5 1.0 0.7 STPP 19.7 - - - - - Zeolita A - 19.5 25.0 19.5 20.0 17.0 Acido cítrico Na-SKS-6- - 10.6 - 10.6 - - (79:21) Na-SKS-6 - - 9.0 - 10.0 10.0 Carbonato 6.1 21.4 9.0 10.0 10.0 18.0 Bicarbonato - 2.0 7.0 5.0 - 2.0 Silicato 6.8 - - 0.3 0.5 - Citrato - - 4.0 4.0 - - Sulfato 39.8 - - 5.0 - 12 0 Sulfato de Mg - - 0.1 0.2 0.2 - MA/AA 0.5 1.6 3.0 4.0 1.0 1.0 CMC 0.2 0.4 1.0 1.0 0.4 0.4 PB4 5.0 12.7 - - - - Percarbonato - - - - 18.0 15.0 TAED 0.5 3.1 - — 5.0 - NACA-OBS 1.0 3.5 - - - 2.5 DETPMP 0.25 0.2 0.3 0.4 - 0.2 HEDP - 0.3 - 0.3 0.3 0.3 QEA - - 1.0 1.0 1.0 - Mananasa 0.005 0.002 0.008 0.005 0.002 0.001 Proteasa 0.009 0.03 0.03 0.05 0.05 0.02 Lipasa 0.003 0.003 0.006 00.006 0.006 0.004 Celulasa 0.0006 0.0006 0.0005 0.0005 0.0007 0.0007 Amilasa 0.002 0.002 0.006 0.006 0.01 0.003 PVNO/PVPVI 0.9 - 0.2 0.2 0.2 - PVP 0.9 1.3 - - - 0.9 SRP 1 - - 0.2 0.2 0.2 - Cloro Fotoactivado (ppm) 15 27 - - 20 20 Cloro Fotoactivado 1 15 - - - - - (ppm) Abrillantador 0.08 0.2 - - 0.09 0.15 Abrillantador 2 - 0.04 - - - - Perfume 0.3 0.5 0.4 0.3 0.4 0.3 Antiespuma de silicón 0.5 2.4 0.3 0.5 0.3 2.0 Densidad en g/litro 750 750 750 750 750 750 Varios e ingredientes Hasta 100% menores Las siguientes composiciones detergentes para lavandería de utilidad específica bajo condiciones de lavado en máquina Europea se prepararon de acuerdo con la presente invención: I II lll IV V VI Polvo soplado LAS 6.0 5.0 11.0 11.0 6.0 6.0 TAS 2.0 - - - 2.0 2.0 Zeolita A 24.0 - - - 20.0 20.0 STPP - 27.0 24.0 24.0 - - Sulfato 4.0 6.0 13.0 13.0 - - MA/AA 1.0 4.0 6.0 6.0 2.0 2.0 Silicato 1.0 7.0 3.0 3.0 3.0 3.0 CMC 1.0 1.0 0.5 0.5 0.6 0.6 Abrillantador 1 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 Antiespuma de silicón 1.0 1.0 1.0 1.0 0.3 0.3 DETPMP 0.4 0.4 0.2 0.2 0.4 0.4 Rocío en Abrillantador 0.02 - - - 0.02 0.02 C45E7 - - - - 5.0 5.0 C45E2 2.5 2.5 2.0 2.0 - - C45E3 2.6 2.5 2.0 2.0 - - Perfume 0.5 0.3 0.5 0.5 0.2 0.2 Antiespuma de silicón 0.3 0.3 0.3 0.3 - - Aditivos secos QEA - - - - 1.0 1.0 EDDS 0.3 - - - - - Sulfato 2.0 3.0 5.0 5.0 10.0 10.0 Carbonato 6.0 13.0 15.0 15.0 14.0 14.0 Cítrico 2.5 - - - 2.0 2.0 QAS 1 0.5 - - - 0.5 0.5 Na-SKS-6 10.0 - - - - - Percarbonato 18.5 - - - - - PB4 - 18.0 10.0 10.0 21.5 21.5 TAED 2.0 2.0 - - 2.0 2.0 NACA-OBS 3.0 2,0 4.0 4.0 - - Mananasa 0.005 0.002 0.0008 - 0.001 - Mananasa alcalina - - - 0.001 - 0.002 Proteasa 0.03 0.03 0.03 0.03 0.03 0.03 Lipasa 0.008 0.008 0.008 0.008 0.004 0.004 Amilasa 0.003 0.003 0.003 0.003 0.006 0.006 Abrillantador 1 0.05 - - - 0.05 0.05 Varios e ingredientes Hasta 100% menores EJEMPLO 4 Las siguientes composiciones detergentes granuladas se prepararon de acuerdo con la presente invención: I II lll IV V VI Polvo soplado LAS 23.0 8.0 7.0 9.0 7.0 7.0 TAS - - - - 1.0 - C45AS 6.0 6.0 5.0 8.0 - - C45AES - 1.0 1.0 1.0 - - C45E35 - - - - 2.0 4.0 Zeolita A 10.0 18.0 14.0 12.0 10.0 10.0 MA/AA - 0.5 - - - 2.0 MA/AA 1 7.0 - - - - - AA - 3.0 3.0 2.0 3.0 3.0 Sulfato 5.0 6.3 14.3 11.0 15.0 19.3 Silicato 10.0 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 Carbonato 15.0 20.0 10.0 20.7 8.0 6.0 PEG 4000 0.4 1.5 1.5 1.0 1.0 1.0 DTPA - 0.9 0.5 - - 0.5 Abrillantador 2 0.3 0.2 0.3 - 0.1 0.3 Rocío en C45E7 - 2.0 - - 2.0 2.0 C25E9 3.0 - - - - - C23E9 - - 1.5 2.0 - 2.0 Perfume 0.3 0.3 0.3 2.0 0.3 0.3 «« *0 Aglomerados C45AS - 5.0 5.0 2.0 - 5.0 LAS - 2.0 2.0 - - 2.0 Zeolita A - 7.5 7.5 8.0 - 7.5 Carbonato - 4.0 4.0 5.0 - 4.0 PEG 4000 - 0.5 0.5 - - 0.5 Varios (agua etc) - 2.0 2.0 2.0 - 2.0 Aditivos secos QAS - - - - 1.0 - Cítrico - - - - 2.0 - PB4 - - - - 12.0 1.0 PB1 4.0 1.0 3.0 2.0 - - Percarbonato - - - 2.0 10.0 Carbonato - 5.3 1.8 - 4.0 4.0 NOBS 4.0 - 6.0 - - 0.6 Metilcelulosa 0.2 - - - - - Na-SKS-6 8.0 - - - - - STS - - 2.0 - 1.0 - Acido cumensulfónico - 1.0 - - - 2.0 Mananasa 0.005 0.002 0.001 0.008 0.001 0.001 Proteasa 0.02 0.02 0.02 0.01 0.02 0.02 Lipasa 0.004 - 0.004 - 0.004 0.008 Amilasa 0.003 - 0.002 - 0.003 - Celulasa 0.0005 0.0005 0.0005 0.0007 0.0005 0.0005 PVPVI - - - - 0.5 0.1 PVP - - - - 0.5 - PVNO - - 0.5 0.3 - - QEA - - - - 1.0 - SRP 1 0.2 0.5 0.3 - 0.2 - Antiespuma de silicón 0.2 0.4 0.2 0.4 0.1 - Sulfato de Mg - - 0.2 - 0.2 - Varios e ingredientes Hasta 100% menores EJEMPLO 5 Las siguientes composiciones detergentes que no contienen blanqueador de uso particularmente en el lavado de ropa de color se prepararon de acuerdo con la presente invención: l\T V Polvo soplado Zeolita A 15.0 15.0 15.0 - - Sulfato - - 5.0 - - LAS 3.0 3.0 3.0 - - DETPMP 0.4 0.4 0.5 - - CMC 0.4 0.4 0.4 - - MA/AA 4.0 4.0 4.0 - - Aglomerados C45AS - - - 11.0 11.0 LAS 6.0 6.0 5.0 - - TAS 3.0 3.0 2.0 - - Silicato 4.0 4.0 4.0 - - Zeolita A 10.0 10. 15.0 13.0 13.0 CMC - - - 0.5 0.5 MA/AA - - - 2.0 2.0 Carbonato 9.0 9.0 7.0 7.0 7.0 Rocío en Perfume 0.3 0.3 0.3 0.5 0.5 C45E7 4.0 4.0 4.0 4.0 4.0 C23E3 2.0 2.0 2.0 2.0 2.0 Aditivos secos MA/AA - - - 3.0 3.0 Na-SKS-6 - - - 12.0 12.0 Citrato 10.0 10.0 - 8.0 8.0 Bicarbonato 7.0 7.0 3.0 5.0 5.0 Carbonato 8.0 8.0 5.0 7.0 7.0 PVPI/PVNO 0.5 0.5 0.5 0.5 0.5 Mannanasa) 0.5 0.5 0.5 0.5 0.5 Mananasa alcalina - 0.0008 - - 0.002 Proteasa 0.03 0.03 0.02 0.05 0.05 Lipasa 0.008 0.008 0.008 0.008 0.008 Amilasa 0.01 0.01 0.01 0.01 0.01 Celulasa 0.001 0.001 0.001 0.001 0.001 Antiespui ma de silicón 5.0 5.0 5.0 5.0 5.0 Sulfato - - 9.0 - - Densidad en ( [g/litro) 700 700 700 700 700 Varios e ingredientes Hasta 100% menores EJEMPLO 6 Las siguientes composiciones detergentes se prepararon de acuerdo con la presente invención: I IV Granulos base Zeolita A 30.0 22.0 24.0 10.0 Sulfato 10.0 5.0 10. 7.0 MA/AA 3.0 - - - AA - 1.6 2.0 - MA/AA1 - 12.0 - 6.0 LAS 14.0 10. 9.0 20.0 C45AS 8.0 7.0 9.0 7.0 C45AES - 1.0 1.0 - Silicato - 1.0 0.5 10.0 Jabón - 2.0 - - Abrillantador 1 0.2 0.2 0.2 0.2 Carbonato 6.0 9.0 10.0 10.0 PEG 4000 - 1.0 1.5 - DTPA - 0.4 - - Rocío en C25E9 - - - 5.0 C45E7 1.0 1.0 - - C23E9 - 1.0 2.5 - Perfume 0.2 0.3 0.3 - Aditivos secos Carbonato 5.0 10.0 18.0 8.0 PVPVI/PVNO 0.5 - 0.3 - Mananasa 0.005 0.002 0.0008 0.001 Proteasa 0.03 0.03 0.03 0.2 Lipasa 0.008 - - 0.008 Amilasa 0.002 - - 0.002 Celulasa 0.0002 0.0005 0.0005 0.0002 NOBS - 4.0 - 4.5 PB1 1.0 5.0 1.5 6.0 Sulfato 4.0 5.0 - 5.0 SRP 1 - 0.4 - - Supresor de espuma - 0.5 0.5 - Varios e ingredientes Hasta 100% menores EJEMPLO 7 Las siguientes composiciones detergentes granuladas se prepararon de acuerdo con la invención: I IV Polvo soplado Zeolita A 20.0 - 15.0 15.0 STPP - 20.0 - - Sulfato - - 5.0 5.0 Carbonato - - 5.0 5.0 TAS - - 1.0 1.0 LAS 6.0 6.0 6.0 6.0 C68AS 2.0 2.0 - - Silicato 3.0 8.0 - - MA/AA 4.0 2.0 2.0 2.0 CMC 0.6 0.6 0.2 0.2 Abrillantador 1 0.2 0.2 0.1 0.1 DETPMP 0.4 0.4 0.1 0.1 STS - - 1.0 1.0 Rocío en C45E7 5.0 5.0 4.0 4.0 Antiespuma de silicón 0.3 0.3 0.1 0.1 Perfume 0.2 0.2 0.3 0.3 Aditivos secos QEA - - 1.0 1.0 Carbonato 14.0 9.0 10.0 10.0 PB1 1.5 2.0 - - PB4 18.5 13.3 13.0 13.0 TAED 2.0 2.0 2.0 2.0 QAS - - 1.0 1.0 Blanqueador 15 ppm 15 ppm 15 ppm 15 ppm fotoactivado Na-SKS-6 - - 3.0 3.0 Mananasa 0.005 0.002 0.0008 - Mananasa alcalina - - - 0.001 Proteasa 0.03 0.03 0.007 0.007 Lipasa 0.004 0.004 0.004 0.004 Amilasa 0.006 0.006 0.003 0.003 Celulasa 0.0002 0.0002 0.0005 0.0005 Sulfato 10.0 20.0 5.0 5.0 Densidad en (g/litro) 700 700 700 700 Varios e ingredientes Hasta 100% menores EJEMPLO 8 Las siguientes composiciones detergentes se prepararon de acuerdo con la presente invención: lll Polvo soplado Zeolíta A 15.0 15.0 15.0 Sulfato - 5.0 LAS 3.0 3.0 3.0 QAS - 1.5 1.5 DETPMP 0.4 0.2 0.4 EDDS - 0.4 0.2 CMS 0.4 0.4 0.4 MA/AA 4.0 2.0 2.0 Aglomerado LAS 5.0 5.0 5.0 TAS 2 0 2.0 1.0 Silicato 3.0 3.0 4.0 Zeolita 8.0 8.0 8.0 Carbonato 8.0 8.0 4.0 Rocío en Perfume 0.3 0.3 0.3 C45E7 2.0 2.0 2.0 C25E3 2.0 Aditivos secos Citrato 5.0 - 2.0 Bicarbonato - 3.0 - Carbonato 8.0 15.0 10.0 TAED 6.0 2.0 5.0 PB1 14.0 7.0 10.0 PEO - - 0.2 Arcilla de bentonita - - 10.0 Mananasa 0.005 0.002 0.0008 Proteasa 0.03 0.03 0.03 Lipasa 0.008 0.008 0.008 Celulasa 0.001 0.001 0.001 Amilasa 0.01 0.01 0.01 Antiespuma de silicón 5.0 5.0 5.0 Sulfato - 3.0 - Densidad en (g/litro) 850 850 850 Varios e ingredientes Hasta 100% menores EJEMPLO 9 Las siguientes composiciones detergentes se prepararon de acuerdo con la presente invención: IV LAS 18.0 14.0 24.0 20.0 QAS 0.7 1.0 - 0.7 TFAA - 1.0 - - C23E56.5 - - 1.0 - C45E7 - 1.0 - - C45E3S 1.0 2.5 1.0 - STPP 32.0 18.0 30.0 22.0 Silicato 9.0 5.0 9.0 8.0 Carbonato 11.0 7.5 10.0 5.0 Bicarbonato - 7.5 - - PB1 3.0 1.0 - - PB4 - 1.0 - - NOBS 2.0 1.0 - - DETPMP - 1.0 - - DTPA 0.5 - 0.2 0.3 SRP1 0.3 0.2 - 0.1 MA/AA 1.0 1.5 2.0 0.5 CMC 0.8 0.4 0.4 0.2 PEÍ - - -0.4 - Sulfato 20.0 1.0 20.0 30.0 Sulfato de Mg 0.2 - 0.4 0.9 Mananasa 0.005 0.002 0.005 0.001 Proteasa 0.03 0.03 0.02 0.02 Amilasa 0.008 0.007 - 0.004 Lipasa 0.004 - 0.002 - Celulasa 0.0003 - - 0.0001 Blanqueador 30 ppm 20 ppm - 10 ppm fotoactivado Perfume 0.3 0.3 0.1 0.2 10 Abrillantador 1/2 0.05 0.02 0.08 0.1 Varios e ingredientes Hasta 100% menores EJEMPLO 10 15 Las siguientes composiciones detergentes líquidas se prepararon de acuerdo con la presente invención (Los niveles se proporcionan en partes por peso, la enzima se expresa en enzima pura) I II lll IV V LAS 11.5 8.8 - 3.9 - C25E2.5S - 3.0 18.0 - 16.0 C45E2.25S 1 1.5 3.0 - 15.7 - 20 C23E9 - 2.7 1.8 2.0 1.0 C23E7 3.2 - - - - CFAA - - 5.2 - 3.1 TPKFA 1.6 - 2.0 0.5 2.0 ÉÍSj Cítrico (50%) 6.5 1.2 2.5 4.4 2.5 Formato de Ca 0.1 0.06 0.1 - - Formato de Na 0.5 0.06 0.1 0.05 0.05 SCS 4.0 1.0 3.0 1.2 - Borato 0.6 - 3.0 2.0 2.9 Hidróxido de Na 5.8 2.0 3.5 3.7 2.7 Etanol 1.75 1.0 3.6 4.2 2.9 1 ,2 Propanediol 3.3 2.0 8.0 7.9 5.3 Monoetanolamina 3.0 1.5 1.3 2.5 0.8 TEPAE 1.6 - 1.3 1.2 1.2 Mananasa 0.005 0.001 0.002 0.0005 0.0002 Proteasa 0.03 0.01 0.03 0.02 0.02 Lipasa - - 0.002 - - Amilasa - - - 0.002 - Celulasa - - 0.0002 0.0005 0.0001 SRP 1 0.2 - 0.1 - - DTPA - - 0.3 - - PVNO - - 0.3 - 0.2 Abrillantador 1 0.2 0.07 0.1 - - Antiespuma de silicón 0.04 0.02 0.1 0.1 0.1 Varios e ingredientes menores EJEMPLO 11 Las siguientes composiciones detergentes líquidas se prepararon de acuerdo con la presente invención (Los niveles se proporcionan en partes por peso, la enzima se expresa en enzima pura): I IV LAS 10.0 13.0 9.0 - C25AS 4.0 1.0 2.0 10.0 C25E3S 1.0 - - 3.0 C25E7 6.0 8.0 13.0 2.5 TFAA - - - 4.5 APA - 1.4 - - TPKFA 2.0 - 13.0 7.0 Cítrico 2.0 3.0 1.0 1.5 Acido 12.0 10.0 dodecenil/tetradecenil succínico Acido graso de colza 4.0 2.0 1.0 - Etanol 4.0 4.0 7.0 2.0 1 ,2 Propanediol 4.0 4.0 2.0 7.0 Monoetanolamina - - - 5.0 Trietanolamina - - 8.0 - TEPAE 0.5 - 0.5 0.2 DETPMP 1.0 1.0 0.5 1.0 Mananasa 0.0002 0.0005 0.005 0.0005 Proteasa 0.02 0.02 0.01 0.008 Lipasa - 0.002 - 0.002 Amilasa 0.004 0.004 0.01 0.008 Celulasa - - - 0.002 SRP 2 0.3 - 0.3 0.1 Acido bórico 0.1 0.2 1.0 2.0 Cloruro de Ca - 0.02 - 0.01 Abrillantador 1 - 0.4 - - Supresor de espuma 0.1 0.3 - 0.1 Opacante 0.5 0.4 - 0.3 NaOH hasta pH 8.0 8.0 7.6 7.7 Varios y aqua EJEMPLO 12 Las siguientes composiciones detergentes líquidas se prepararon de acuerdo con la presente invención (Los niveles se proporcionan en partes por peso, la enzima se expresa en enzima pura) I II II IV V LAS 25.0 - - - - C25AS - 13.0 18.0 15.0 18.0 C25E3S - 2.0 2.0 4.0 2.0 C25E7 - - 4.0 4.0 4.0 TFAA - 6.0 8.0 8.0 8.0 APA 3.0 1.0 2.0 - 2.0 TPKFA - 15.0 11.0 11.0 11.0 Cítrico 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 Acido Dodecenil/tetradecenil 15.0 - - - -succínico Acido graso de colza 1.0 - 3.5 - 3.5 Etanol 7.0 2.0 3.0 2.0 3.0 1 ,2 Propanediol 6.0 8.0 10.0 13.0 10.0 Monoetanolamina - - 9.0 9.0 9.0 TEPAE - - 0.4 0.3 0.4 DETPMP 2.0 1.2 1.0 - 1.0 Mananasa 0.0001 0.0002 0.005 0.0005 Manasa alcalina - - - - 0.005 Proteasa 0.08 0.02 0.01 0.02 0.01 Lipasa - - 0.003 0.003 0.003 Amilasa 0.004 0.01 0.01 0.01 0.01 Celulasa - - 0.004 0.003 0.004 SRP 2 - - 0.2 0.1 0.2 Acido bórico 1.0 1.5 2.5 2.5 2.5 Arcilla de bentonita 4.0 4.0 - - - Abrillantador 1 0.1 0.2 0.3 - 0.3 Supresor de espuma 0.4 - - - - NaOH hasta pH 8.0 7.5 8.0 8.2 8.0 Opacante 8.0 7.5 8.0 8.2 8.0 Varios y agua EJEMPLO 13 Las siguientes composiciones detergentes líquidas se prepararon de acuerdo con la presente invención (Los niveles se proporcionan en partes por peso, la enzima se expresa en enzima pura): I LAS 27.6 18.9 27.6 C45AS 13.8 5.9 13.8 C13E8 3.0 3.1 3.0 Acido oleico 3.4 2.5 3.4 Cítrico 5.4 5.4 .54 Hidróxido de Na 0.4 3.6 0.4 Formato de Ca 0.2 0.1 0.2 Formato de Na - 0.5 - Etanol 7.0 - 7.0 Monoetanolamina 16.5 8.0 16.5 1 ,2 propanediol 5.9 5.5 5.9 Acido xilensulfónico - 2.4 - TEPAE 1.5 0.8 1.5 Proteasa 0.05 0.02 0.05 Mananasa 0.005 0.0002 - Mananasa alcalina - - 0.001 PEG - 0.7 - Abrillantador 2 0.4 0.1 0.4 Perfume 0.5 0.3 0.5 Agua y menores EJEMPLO 14 Las siguientes composiciones detergentes en gel se prepararon de acuerdo con la invención: I II lll IV V C12-15E2.5S 21 20.2 22.7 13.6 20.2 C12LAS - - - 9.1 - Glucosamida de C12-14 4.0 2.5 - - 2.5 C12-14E07 4.5 - - - - C12-015EO9 - 0.6 0.6 0.6 0.6 Amidopropilamida de C8- 1.3 - - - - 10 Amidopropilamida de C10 - 1.3 1.3 1.3 1.3 Cítrico 1.0 5.0 1.0 1.0 5.0 Acido graso de C12/14 - 10.0 10.0 10.0 10.0 Acido graso de semilla de 8.0 - - - -palma Acido graso de colza 8.0 - - - - Manasa 0.00001 0.0002 0.005 0.0005 - Mananasa alcalina - - - - 0.0008 Proteasa 0.02 0.03 0.03 0.03 0.03 Lipasa 0.001 0.002 0.003 0.002 0.002 Amilasa 0.003 0.002 0.002 0.002 0.002 Celulasa 0.0007 0.0001 0.0001 0.0001 0.0001 166 Abrillantador 1 0.15 0.15 0.15 0.15 0.15 Polímero A 0.7 0.6 0.6 0.6 0.6 Polímero B - 1.2 1.2 1.2 1.2 Poliamina-poliamida 2.0 1.0 1.0 - 1.0 Poliaminas polietoxiladas - 2.0 - - 2.0 Agente liberador de - 0.1 0.1 0.1 0.1 suciedad Etanol 0.7 0.5 0.5 0.5 0.5 1 ,2-propanediol 4.0 4.0 4.0 4.0 4.0 Monoetanolamiina 0.7 0.5 0.5 0.5 0.5 NaOH 2.8 7.0 7.0 7.0 7.0 Acido bórico 2.0 - - - - Bórax - 2.5 2.5 2.5 2.5 Supresor de espuma - 0.1 0.1 0.1 0.1 Polidimetilsiloxano 0.2 - - - - Perfume 0.5 0.75 0.75 0.75 0.75 Colorante - 0.04 0.04 0.04 0.04 Varios y aqua Hasta 100% EJEMPLO 15 Las siguientes composiciones detergentes en gel se prepararon de acuerdo con la invención: I II lll IV C12-15E2.5S 18.2 22.6 27.6 22.6 C12-15E09 0.6 0.6 0.6 0.6 Amidopropilamina de 1.3 1.3 1.3 1.3 C10 Cítrico 1.0 1.0 1.0 1.0 Acido graso de C12/14 10.0 10. 7.5 10.0 Cuat 1.0 5.0 - - Mananasa 0.005 0.001 0.002 0.0005 Proteasa 0.03 0.01 0.03 0.03 Lipasa 0.002 0.002 0.002 0.002 Amilasa 0.003 0.002 0.001 0.002 Celulasa 0.0001 0.0004 0.0001 0.0001 Abrillantador 1 0.15 0.15 0.15 0.15 , '-y.y> í Att Polímero 0.6 0.3 0.6 0.6 Polímero B 1.2 0.6 1.2 1.2 Agente liberador de 0.1 0.1 0.1 0.1 suciedad Etanol 0.5 0.5 0.5 0.5 1 ,2-propanediol 4.0 4.0 4.0 4.0 Monoetanolamina 0.5 0.5 0.5 0.5 NaOH 7.0 7.0 7.0 7.0 Acido bórico - - - - Bórax 2.5 2.5 2.5 - Supresor de espuma 0.1 0.1 0.1 0.1 Perfume 0.75 0.75 0.75 0.75 Colorante 0.04 0.04 0.04 0.04 Varios y agua Hasta 100% 10 EJEMPLO 16 Las siguientes composiciones detergentes granuladas para telas que proveen la capacidad de "un efecto suavizante mediante el lavado" se prepararon de acuerdo con la presente invención: 15 I C45AS - 10.0 LAS 7.6 C68AS 1.3 C45E7 4.0 C25E3 - 5.0 Cloruro de coco-alquil-dimetil 1.4 1.0 hidroxi-etil amonio Citrato 5.0 3.0 20 Na-SKS-6 - 11.0 Zeolita A 15.0 15.0 MA/AA 4.0 4.0 4. &á0Íl!!0^$ & . «tßß DETPMP 0.4 0.4 PB1 15.0 - Percarbonato - 15.0 TAED 5.0 5.0 Arcilla de esmectita 10.0 10.0 HMWPEO - 0.1 Mananasa 0.1 0.001 Proteasa 0.02 0.01 Lipasa 0.02 0.01 Amilasa 0.03 0.005 Celulasa 0.001 - Silicato 3.0 5.0 Carbonato 10.0 10.0 Supresor de espuma 1.0 4.0 CMC 0.2 0.1 Varios v aoua Hasta 100% EJEMPLO 17 Las siguientes composiciones suavizantes de telas que se añaden en el paso de enjuague se prepararon de acuerdo con la presente invención: DEQA (2) 20.0 20.0 Mananasa alcalina - 0.002 Mananasa 0.0008 - Celulasa 0.001 0.001 HCL 0.03 0.03 Agente antiespumante 0.01 0.01 Colorante azul 25 ppm 25 ppm CaCI2 0.20 0.20 Perfume 0.90 0.90 Varios y aqua Hasta 100% EJEMfiO 18 Las siguientes composiciones de suavizante y acondicionador de telas que se añaden en la secadora se prepararon de acuerdo con la presente invención: I II lll IV V DEQA 2.6 19.0 - - - DEQA(2) - - - - 51.8 DTMAMS - - - 26.0 - SDASA - - 70.0 42.0 40.2 Acido esteárico de IV=0 0.3 - - - - Neodol 45-13 - - 13.0 - - Acido clorhídrico 0.02 0.02 - - - Etanol - - 1.0 - - Mananasa 0.0008 0.0002 0.0005 0.005 0.0002 Perfume 1.0 1.0 0.75 1.0 1.5 Glicoperse S-20 - - - - 15.4 Glicerolmonoestearato - - - 26.0 - Digeranilsuccinato - - 0.38 - - Antiespumante de silicón 0.01 0.01 - - - Electrolito - 0.1 - - - Arcilla - - - 3.0 - Colorante 10 ppm 25 ppm 0.01 - - Agua y menores 100% 100% - - - EJEMPLO 19 Las siguientes composiciones detergentes en barra para lavandería se prepararon de acuerdo con la presente (Los niveles se proporcionan en partes por peso, la enzima se expresa en enzima pura): I II III VI V llt VI V LAS - - 19.0 15.0 21.0 6.75 8.8 - C28AS 30.0 13.5 - - - 15.75 11.2 22.5 Laurato de 2.5 9.0 - - - - - - Na Zeolita A 2.0 1.23 - - - 1.25 1.25 1.25 Carbonato 20.0 3.0 13.0 8.0 10.0 15.0 15.0 10.0 Carbonato 27.5 39.0 35.0 - - 40.0 - 40.0 de Ca Sulfato 5.0 5.0 3.0 5.0 3.0 - - 5.0 TSPP 5.0 - - - - 5.0 2.5 - STPP 5.0 15.0 10.0 - - 7.0 8.0 10.0 Arcilla de - 10.0 - - 5.0 - - - bentonita DETPMP - 0.7 0.6 - 0.6 0.7 0.7 0.7 CMC - 1.0 1.0 1.0 1.0 - - 1.0 Talco - - 10.0 15.0 10.0 - - - Silicato - - 4.0 5.0 3.0 - - - PVNO 0.02 0.03 - 0.01 - 0.02 - - MA/AA 0.4 1.0 - - 0.2 0.4 0.5 0.4 SRP 1 0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 Mananasa .0005 .0005 .0008 .0005 .0002 .0002 0.001 .0005 Amilasa - - 0.01 - - - 0.002 - Proteasa - 0.004 - 0.003 0.003 - - 0.003 Lipasa - 0.002 - 0.002 - - - - Celulasa - .0003 - - .0003 .0002 - - PEO - 0.2 - 0.2 0.3 - - 0.3 Perfume 1.0 0.5 0.3 0.2 0.4 - - 0.4 Sulfato de - - 3.0 3.0 3.0 - - - Mg Abrillantador 0.15 0.1 0.15 - - - - 0.1 Blanqueador - 15.0 15.0 15.0 15.0 - - 15.0 Fotoactivado (ppm) EJEMPLO 20 Las siguientes composiciones aditivas detergentes se prepararon de acuerdo con la presente invención: I II III IV LAS - 5.0 5.0 5.0 STPP 30.0 - 20.0 20.0 Zeolita A - 35.0 20.0 20.0 PB1 20.0 15.0 - - TAED 10.0 8.0 - - Mananasa 0.005 0.0002 0.001 - Mananasa alcalina - - - 0.005 Proteasa - 0.3 0.3 0.3 Amilasa - 0.06 0.06 0.06 Ingredientes menores, Hasta 100% 102 LISTADO DJ» SECUENCIAS (1) INFORMACIÓN GENERAL: SOLICITANTE: NOMBRE: The Procter & Gamble Company CALLE: One Procter & Gamble Plaza CIUDAD: Cincinnati, OHIO PAÍS: USA CÓDIGO POSTAL: 45202 TITULO DE LA INVENCIÓN: Composiciones Detergentes que comprenden una enzima degradante de goma de sacárido.

NUMERO DE SECUENCIAS: 6 FORMA LEÍBLE EN COMPUTADORA: TIPO DE MEDIO: Disco flexible COMPUTADORA: IBM PC compatible SISTEMA OPERATIVO: PC-DOS/MS-DOS SOFTWARE: Patentln Reléase # 1.0 Versión 1.25 (EPO) SEQ ID NO:1 CARACTERÍSTICAS DE SECUENCIA: LONGITUD: 1407 pares de bases TIPO: ácido nucleico CADENA: sencilla TOPOLOGÍA: lineal TIPO DE MOLÉCULA: ADN genómico FUENTE ORIGINAL CARACTERÍSTICAS: NOMBRE/CLAVE: CDS UBICACIÓN: 1-1482 DESCRIPCIÓN DE SECUENCIA: SEQ ID NO: 1 ATGAAAAAAAAGTTATCACAGATTTATCATTTAATTATTTGCACACTTATAA TAAGTGTGGGAATAATGGGGATTACAACGTCCCCATCAGCAGCAAGTACA GGCTTTTATGTTGATGGCAATACGTTATATGACGCAAATGGGCAGCCATTT GTCATGAGAGGTATTAACCATGGACATGCTTGGTATAAAGACACCGCTTC AACAGCTATTCCTGCCATTGCAGAGCAAGGCGCCAACACGATTCGTATTG TTTTATCAGATGGCGGTCAATGGGAAAAAGACGACATTGACACCATTCGT GAAGTCATTGAGCTTGCGGAGCAAAATAAAATGGTGGCTGTCGTTGAAGT TCATGATGCCACGGGTCGCGATTCGCGCAGTGATTTAAATCGAGCCGTTG ATTATTGGATAGAAATGAAAGATGCGCTTATCGGTAAAGAAGATACGGTTA TTATTAACATTGCAAACGAGTGGTATGGGAGTTGGGATGGCTCAGCTTGG GCCGATGGCTATATTGATGTCATTCCGAAGCTTCGCGATGCCGGCTTAAC ACACACCTTAATGGTTGATGCAGCAGGATGGGGGCAATATCCGCAATCTA TTCATGATTACGGACAAGATGTGTTTAATGCAGATCCGTTAAAAAATACGA TGTTCTCCATCCATATGTATGAGTATGCTGGTGGTGATGCTAACACTGTTA GATCAAATATTGATAGAGTCATAGATCAAGACCTTGCTCTCGTAATAGGTG AATTCGGTCATAGACATACTGATGGTGATGTTGATGAAGATACAATCCTTA GTTATTCTGAAGAAACTGGCACAGGGTGGCTCGCTTGGTCTTGGAAAGG CAACAGTACCGAATGGGACTATTTAGACCTTTCAGAAGACTGGGCTGGTC AACATTTAACTGATTGGGGGAATAGAATTGTCCACGGGGCCGATGGCTTA CAGGAAACCTCCAAACCATCCACCGTATTTACAGATGATAACGGTGGTCA CCCTGAACCGCCAACTGCTACTACCTTGTATGACTTTGAAGGAAGCACAC AAGGGTGGCATGGAAGCAACGTGACCGGTGGCCCTTGGTCCGTAACAGA ATGGGGTGCTTCAGGTAACTACTCTTTAAAAGCCGATGTAAATTTAACCTC AAATTCTTCACATGAACTGTATAGTGAACAAAGTCGTAATCTACACGGATA CTCTCAGCTCAACGCAACCGTTCGCCATGCCAATTGGGGAAATCCCGGTA ATGGCATGAATGCAAGACTTTACGTGAAAACGGGCTCTGATTATACATGG CATAGCGGTCCTTTTACACGTATCAATAGCTCCAACTCAGGAACAACGTTA TCTTTTGATTTAAACAACATCGAAAATAGTCATCATGTTAGGGAAATAGGC GTGCAATTTTCAGCGGCAGATAATAGCAGTGGTCAAACTGCTCTATACGT TGATAACGTTACTTTAAGATAG SEQ ID NO:2 CARACTERÍSTICAS DE SECUENCIA: LONGITUD: 493 amino ácidos TIPO: amino ácido TOPOLOGÍA: lineal TIPO DE MOLÉCULA: proteina DESCRIPCIÓN DE SECUENCIA: SEQ ID NO: 2 MKKKLSQIYHLIICTLIISVGIMGITTSPSAASTGFYVDGNTLYDANGQPFVMRG INHGHAWYKDTASTAIPAIAEQGANTIRIVLSDGGQWEKDDIDTIREVIELAEQ NKMVAVVEVHDATGRDSRSDLNRAVDYWIEMKDALIGKEDTVIINIANEWYG SWDGSAWADGYIDVIPKLRDAGLTHTLMVDAAGWGQYPQSIHDYGQDVFN ADPLKNTMFSIHMYEYAGGDANTVRSNIDRVIDQDLALVIGEFGHRHTDGDV DEDTILSYSEETGTGWLAWSWKGNSTEWDYLDLSEDWAGQHLTDWGNRIV HGADGLQETSKPSTVFTDDNGGHPEPPTATTLYDFEGSTQGWHGSNVTGG PWSVTEWGASGNYSLKADVNLTSNSSHELYSEQSRNLHGYSQLNATVRHA NWGNPGNGMNARLYVKTGSDYTWHSGPFTRINSSNSGTTLSFDLNNIENSH HVREIGVQFSAADNSSGQTALYVDNVTLR 106 SEQ ID NO:3 CARACTERÍSTICAS DE SECUENCIA: LONGITUD: 1407 pares de base TIPO: ácido nucleico CADENA: sencilla TOPOLOGÍA: lineal TIPO DE MOLÉCULA: ADN genómico DESCRIPCIÓN DE SECUENCIA: SEQ ID NO: 3 ATGAAAAAAAAGTTATCACAGATTTATCATTTAATTATTTGCACACTTATAA TAAGTGTGGGAATAATGGGGATTACAACGTCCCCATCAGCAGCAAGTACA GGCTTTTATGTTGATGGCAATACGTTATATGACGCAAATGGGCAGCCATTT GTCATGAGAGGTATTAACCATGGACATGCTTGGTATAAAGACACCGCTTC AACAGCTATTCCTGCCATTGCAGAGCAAGGCGCCAACACGATTCGTATTG TTTTATCAGATGGCGGTCAATGGGAAAAAGACGACATTGACACCATTCGT GAAGTCATTGAGCTTGCGGAGCAAAATAAAATGGTGGCTGTCGTTGAAGT TCATGATGCCACGGGTCGCGATTCGCGCAGTGATTTAAATCGAGCCGTTG ATTATTGGATAGAAATGAAAGATGCGCTTATCGGTAAAGAAGATACGGTTA TTATTAACATTGCAAACGAGTGGTATGGGAGTTGGGATGGCTCAGCTTGG GCCGATGGCTATATTGATGTCATTCCGAAGCTTCGCGATGCCGGCTTAAC ACACACCTTAATGGTTGATGCAGCAGGATGGGGGCAATATCCGCAATCTA >yy. &S**"f ""** «**.. A; 5S"i TTCATGATTACGGACAAGATGTGTTTAATGCAGATCCGTTAAAAAATACGA TGTTCTCCATCCATATGTATGAGTATGCTGGTGGTGATGCTAACACTGTTA GATCAAATATTGATAGAGTCATAGATCAAGACCTTGCTCTCGTAATAGGTG AATTCGGTCATAGACATACTGATGGTGATGTTGATGAAGATACAATCCTTA GTTATTCTGAAGAAACTGGCACAGGGTGGCTCGCTTGGTCTTGGAAAGG CAACAGTACCGAATGGGACTATTTAGACCTTTCAGAAGACTGGGCTGGTC AACATTTAACTGATTGGGGGAATAGAATTGTCCACGGGGCCGATGGCTTA CAGGAAACCTCCAAACCATCCACCGTATTTACAGATGATAACGGTGGTCA CCCTGAACCGCCAACTGCTACTACCTTGTATGACTTTGAAGGAAGCACAC AAGGGTGGCATGGAAGCAACGTGACCGGTGGCCCTTGGTCCGTAACAGA ATGGGGTGCTTCAGGTAACTACTCTTTAAAAGCCGATGTAAATTTAACCTC AAATTCTTCACATGAACTGTATAGTGAACAAAGTCGTAATCTACACGGATA CTCTCAGCTCAACGCAACCGTTCGCCATGCCAATTGGGGAAATCCCGGTA ATGGCATGAATGCAAGACTTTACGTGAAAACGGGCTCTGATTATACATGG CATAGCGGTCCTTTTACACGTATCAATAGCTCCAACTCAGGAACAACGTTA TCTTTTGATTTAAACAACATCGAAAATATCATCATGTTAGGGAAATAG SEQ ID NO:4 CARACTERÍSTICAS DE SECUENCIA: LONGITUD: 468 amino ácidos TIPO: amino ácido TOPOLOGÍA: lineal TIPO DE MOLÉCULA: proteina DESCRIPCIÓN DE SECUENCIA: SEQ ID NO: 4 MKKKLSQIYHLIICTLIISVGIMGITTSPSAASTGFYVDGNTLYDANGQPFVMRG INHGHAWYKDTASTAIPAIAEQGANTIRIVLSDGGQWEKDDIDTIREVIELAEQ NKMVAVVEVHDATGRDSRSDLNRAVDYWIEMKDALIGKEDTVIINIANEWYG SWDGSAWADGYIDVIPKLRDAGLTHTLMVDAAGWGQYPQSIHDYGQDVFN ADPLKNTMFSIHMYEYAGGDANTVRSNIDRVIDQDLALVIGEFGHRHTDGDV DEDTILSYSEETGTGWLAWSWKGNSTEWDYLDLSEDWAGQHLTDWGNRIV HGADGLQETSKPSTVFTDDNGGHPEPPTATTLYDFEGSTQGWHGSNVTGG PWSVTEWGASGNYSLKADVNLTSNSSHELYSEQSRNLHGYSQLNATVRHA NWGNPGNGMNARLYVKTGSDYTWHSGPFTRINSSNSGTTLSFDLNNIENIIM LGK SEQ ID NO:5 CARACTERÍSTICAS DE SECUENCIA: LONGITUD: 1029 pares de base TIPO: ácido nucleico CADENA: sencilla TOPOLOGÍA: lineal TIPO DE MOLÉCULA: ADN genómico DESCRIPCIÓN DE SECUENCIA SEQ ID No:5 5' AAT TGG CGC ATA CTG TGT CGC CTG TGA ATC CTA ATG CCC AGC AGA CAÁ CAÁ AAA CAG TGA TGA ACT GGC TTG CGC ACC TGC CGA ACC GAA CGG AAA ACÁ GAG TCC TTT CCG GAG CGT TCG GAG GTT ACÁ GCC ATG ACÁ CAT CTA TGG CTG AGG CTG ATA GAA TCC GAA GCG CCA CCG GGC AAT CGC CTG CTA TTT ATG GCT GCG ATT ATG CCA GAG GAT GGC TTG AAA CAG CAÁ ATA TTG AAG ATT CAÁ TAG ATG TAA GCT GCA ACG GCG ATT TAA TGT CGT ATT GGA AAA ATG GCG GAA TTC CGC AAA TCA GTT TGC ACC TGG CGA ACC CTG CTT TTC AGT CAG GGC ATT TTA AAA CAC CGA TTA CAÁ ATG ATC AGT ATA AAA ACÁ TAT TAG ATT CAG CAÁ CAG CGG AAG GGA AGC GGC TAA ATG CCA TGC TCA GCA AAA TTG CTG ACG GAC TTC AAG AGT TGG AGA ACC AAG GTG TGC CTG TTC TGT TCA GGC CGC TGC ATG AAA TGA ACG GCG AAT GGT TTT GGT GGG GAC TCA CAT CAT ATA ACC AAA AGG ATA ATG AAA GAA TCT CTC TAT ATA AAC AGC TCT ACÁ AGA AAA TCT ATC ATT ATA TGA CCG ACÁ CAÁ GAG GAC TTG ATC ATT TGA TTT GGG TTT ACT CTC CCG ACG CCA ACC GAG ATT TTA AAA CTG ATT TTT ACC CGG GCG CGT CTT ACG TGG ATA TTG TCG GAT TAG ATG CGT ATT TTC AAG ATG CCT ACT CGA TCA ATG GAT ACG ATC AGC TAA CAG CGC TTA ATA AAC CAT TTG CTT TTA CAG AAG TCG GCC CGC AAA CAG CAÁ ACG GCA GCT TCG ATT ACÁ GCC TGT TCA TCA ATG CAÁ TAA AAC AAA AAT ATC CTA AAA CCA TTT ACT TTC TGG CAT GGA ATG ATG AAT GGA GCG CAG CAG TAA ACÁ AGG GTG CTT CAG CTT TAT ATC ATG ACÁ GCT GGA CAC TCA ACÁ AGG GAG AAA TAT GGA ATG GTG ATT CTT TAA CGC CAÁ TCG TTG AGT GAA TCC GGG ATC 3' SEQ ID NO:6 CARACTERÍSTICAS DE SECUENCIA: LONGITUD: 363 amino ácidos TIPO: amino ácido TOPOLOGÍA: lineal TIPO DE MOLÉCULA: proteina DESCRIPCIÓN DE SECUENCIA: SEQ ID NO: 6 ydhT 1 LFKKHTISLLIIFLLASAVLAKPIEAHTVSPVNPNAQQTTKTVMNWLAHL 50 ydhT 51 PNRTENRVLSGAFGGYSHDTFSMAEADRIRSATGQSPAIYGCDYARGWLE 100 ydhT 101 TANIEDSIDVSCNGDLMSYWKNGGIPQISLHLANPAFQSGHFKTPITNDQ 150 ydhT 151 YKNILDSATAEGKRLNAMLSKIADGLQELENQGVPVLFRPLHEMNGEWFW 200 ydhT 201 WGLTSYNQKDNERISLYKQLYKKIYHYMTDTRGLDHLIWVYSPDANRDFK 250 ydhT 251 TDFYPGASYVDIVGLDAYFQDAYSINGYDQLTALNKPFAFTEVGPQTANG 300 ydhT 301 SFDYSLFINAIKQKYPKTIYFLAWNDEWSAAVNKGASALYHDSWTLNKGE 350 ydhT 351 IWNGDSLTPIVE*. 363

Claims

NOVEDAD DE LA INVENCIÓN REIVINDICACIONES 1.- Una composición detergente para lavandería que consiste de un ingrediente detergente, una enzima degradante de goma de sacárido, dicha enzima degrada polisacáridos de alimentos que no contienen almidón ni celulosa que tienen una viscosidad mayor de 800 cps en una solución al 1 %. 2.- La composición detergente para lavandería de conformidad con la reivindicación 1 , caracterizada además porque dicho polisacárido es seleccionado de agar, algina, carayá, tragacanto, goma guar, algarrobo, xantano, y/o mezclas de los mismos. 3.- La composición detergente para lavandería de conformidad con las reivindicaciones 1-2 caracterizada además porque la enzima degradante de goma de sacárido es seleccionada de Manosidasa, especialmente ß-manosidasa, endo 1 ,4-ß-D manosidasa, endo 1 ,2-ß-D manosidasa, Galactosidasa, especialmente exo 1 ,3-ß-D manosidasa; exo 1 ,6-ß-D-galactosidasa y 1 ,3-ß-D-galactosidasa; Glucoronidasa, glucuronosidasa, exo 1 ,2 o 1 ,4 glucoronidasa; Arabinasa, especialmente endo a-1 ,5-arabinosidasa, exo Arabanasa, exo A (a-1 ,2; a-1 ,3) arabinofuranosidasa, exo B (a-1 ,3; a-1 ,5) arabinofuranosidasa; Xantano liasa; poli(a-L guluronato) liasa; Agarasa, Carragenasa y/o mezclas de las mismas. 4.- La composición detergente para lavandería de conformidad con las reivindicaciones 1-3, caracterizada además porque la enzima degradante de goma de sacárido es una ß-manosidasa (EC 3.2.1.78-mananasa). 5.- La composición detergente para lavandería de conformidad con las reivindicaciones 1-4, caracterizada además porque dicha enzima degradante de goma de sacárido está presente a un nivel de alrededor de 0.0001 % a 2%, preferiblemente de 0.0005% a 0.1%, y muy preferiblemente de 0.0006% a 0.015% de enzima pura en peso de la composición total. 6.- La composición detergente para lavandería de conformidad con las reivindicaciones 1-6, que además comprende un agente tensioactivo seleccionado de un agente tensioactívo no iónico, un agente tensioactivo aniónico, un agente tensioactivo catiónico y/o mezclas de los mismos. 7 '.- La composición detergente para lavandería de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores que además comprende otra enzima, preferiblemente una celulasa y/o amilasa. 8.- La composición detergente para lavandería de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores que además comprende un mejorador de detergencia, preferiblemente un mejorador de detergencia inorgánico, muy preferiblemente un mejorador de detergencia seleccionado de zeolita A, silicato estratificado, tripolifosfato de sodio y/o mezclas de los mismos. 9.- La composición detergente para lavandería de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores que además comprende un sistema de blanqueo activado. 10.- La composición detergente para lavandería de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores caracterizada además porque dicha composición está en forma líquida, en pasta, gel, barra, tabletas, rocío, espuma, polvo o granulada. 11.- La composición detergente en gel para lavandería de conformidad con la reivindicación 10 que comprende del 15% a 40% en peso de un componente de agente tensioactivo aniónico que comprende: i) de 5% a 25% en peso de sulfatos de alquilo polietoxilados donde el grupo de alquilo contiene de 10 a 22 átomos de carbono y la cadena de polietoxilado contiene de 0.5 a 15, preferiblemente de 0.5 a 5, muy preferiblemente de 0.5 a 4, de porciones de óxido de etileno; y ii) de 5% a 20% en peso de ácidos grasos. 12.- Un aditivo detergente que comprende una enzima degradante de goma de sacárido. 13.- Una composición suavizante de telas que comprende una enzima degradante de goma de sacárido, dicha enzima degrada polisacáridos de alimentos que no contienen almidón ni celulosa, que tiene una viscosidad mayor de 800 cps al 1%, y un agente tensioactivo catiónico que comprende dos cadenas largas. 14.- El uso de una enzima degradante de goma de sacárido, dicha enzima degrada polisacáridos de alimentos que no contienen almidón ni fr* jy*¡t*-^~¿* m um^^ J75 celulosa, que tiene una viscosidad rr?ayor de 800 cps en una solución al 1 %, en una composición detergente para lavandería, para limpieza de telas y/o remoción de manchas en las telas y/o mantenimiento de blancura en las telas y/o suavizante de telas y/o cuidado del color de telas y/o inhibición de 5 transferencia de colorantes en las telas. 15.- El uso de una enzima degradante de goma de sacárido de conformidad con la reivindicación 14 para la remoción de polisacáridos de alimentos que no contienen almidón ni celulosa, que tienen una viscosidad mayor de 800 cps en una solución al 1%. 10 16.- El uso de una enzima degradante de goma de sacárido de conformidad con las reivindicaciones 14-15 caracterizada además porque dicho polisacápdo es seleccionado de agar, algina, carayá, tragacanto, goma de guar, algarrobo, xantano y/ mezclas de los mismos. 17.- El uso de una goma de sacárido degradante de conformidad 15 con las reivindicaciones 14-16 y una celulasa para la remoción de polisacáridos de alimentos que no contienen almidón que tienen una viscosidad mayor de 800 cps en una solución al 1%.