RU2004105652A - Ген пептидообразующего фермента, пептидообразующий фермент и способ получения дипептида - Google Patents
Ген пептидообразующего фермента, пептидообразующий фермент и способ получения дипептида Download PDFInfo
- Publication number
- RU2004105652A RU2004105652A RU2004105652/13A RU2004105652A RU2004105652A RU 2004105652 A RU2004105652 A RU 2004105652A RU 2004105652/13 A RU2004105652/13 A RU 2004105652/13A RU 2004105652 A RU2004105652 A RU 2004105652A RU 2004105652 A RU2004105652 A RU 2004105652A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- ester
- amino acid
- dipeptide
- producing
- protein
- Prior art date
Links
- 108010016626 Dipeptides Proteins 0.000 title claims 22
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 title claims 3
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 title claims 2
- -1 L-amino acid ester Chemical class 0.000 claims 53
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims 14
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims 14
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims 14
- 108020004414 DNA Proteins 0.000 claims 12
- 150000008575 L-amino acids Chemical class 0.000 claims 11
- 150000001413 amino acids Chemical group 0.000 claims 10
- 238000000034 method Methods 0.000 claims 10
- CKLJMWTZIZZHCS-UHFFFAOYSA-N D-OH-Asp Natural products OC(=O)C(N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 9
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Natural products NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 9
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-Asparagine Natural products OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 9
- CKLJMWTZIZZHCS-UWTATZPHSA-N L-Aspartic acid Natural products OC(=O)[C@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-UWTATZPHSA-N 0.000 claims 9
- MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N L-Serine Natural products OC[C@H](N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 9
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-Tyrosine Natural products OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims 9
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 9
- 229930182816 L-glutamine Natural products 0.000 claims 9
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims 9
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Natural products C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 claims 9
- 229960005261 aspartic acid Drugs 0.000 claims 9
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims 9
- QNAYBMKLOCPYGJ-UHFFFAOYSA-N D-alpha-Ala Natural products CC([NH3+])C([O-])=O QNAYBMKLOCPYGJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 6
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 claims 6
- QNAYBMKLOCPYGJ-UWTATZPHSA-N L-Alanine Natural products C[C@@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-UWTATZPHSA-N 0.000 claims 6
- 229930064664 L-arginine Natural products 0.000 claims 6
- 235000014852 L-arginine Nutrition 0.000 claims 6
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 claims 6
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 claims 6
- HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N L-histidine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims 6
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 claims 6
- 229960003767 alanine Drugs 0.000 claims 6
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 claims 6
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 claims 6
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 claims 6
- 229960002449 glycine Drugs 0.000 claims 6
- 229960003136 leucine Drugs 0.000 claims 6
- 229960001153 serine Drugs 0.000 claims 6
- 229960002898 threonine Drugs 0.000 claims 6
- 229960004441 tyrosine Drugs 0.000 claims 6
- FFEARJCKVFRZRR-UHFFFAOYSA-N L-Methionine Natural products CSCCC(N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 5
- 229930195722 L-methionine Natural products 0.000 claims 5
- 229960004452 methionine Drugs 0.000 claims 5
- 239000004395 L-leucine Substances 0.000 claims 4
- 235000019454 L-leucine Nutrition 0.000 claims 4
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims 4
- QDGAVODICPCDMU-UHFFFAOYSA-N 2-amino-3-[3-[bis(2-chloroethyl)amino]phenyl]propanoic acid Chemical compound OC(=O)C(N)CC1=CC=CC(N(CCCl)CCCl)=C1 QDGAVODICPCDMU-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N L-Lysine Natural products NCCCC[C@H](N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims 3
- 235000019766 L-Lysine Nutrition 0.000 claims 3
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-Phenylalanine Natural products OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims 3
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 3
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-Valine Natural products CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 3
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 3
- ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-N L-arginine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCCN=C(N)N ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 3
- 229930182844 L-isoleucine Natural products 0.000 claims 3
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 3
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 claims 3
- 229960002989 glutamic acid Drugs 0.000 claims 3
- 229960002743 glutamine Drugs 0.000 claims 3
- 229960002885 histidine Drugs 0.000 claims 3
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 claims 3
- 229960005190 phenylalanine Drugs 0.000 claims 3
- IFGCUJZIWBUILZ-UHFFFAOYSA-N sodium 2-[[2-[[hydroxy-(3,4,5-trihydroxy-6-methyloxan-2-yl)oxyphosphoryl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]-3-(1H-indol-3-yl)propanoic acid Chemical compound [Na+].C=1NC2=CC=CC=C2C=1CC(C(O)=O)NC(=O)C(CC(C)C)NP(O)(=O)OC1OC(C)C(O)C(O)C1O IFGCUJZIWBUILZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- WPLOVIFNBMNBPD-ATHMIXSHSA-N subtilin Chemical compound CC1SCC(NC2=O)C(=O)NC(CC(N)=O)C(=O)NC(C(=O)NC(CCCCN)C(=O)NC(C(C)CC)C(=O)NC(=C)C(=O)NC(CCCCN)C(O)=O)CSC(C)C2NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C1NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(NC(=O)C1NC(=O)C(=C/C)/NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(C)NC(=O)CNC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C2NC(=O)CNC(=O)C3CCCN3C(=O)C(NC(=O)C3NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(=C)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(NC(=O)C(CCCCN)NC(=O)C(N)CC=4C5=CC=CC=C5NC=4)CSC3)C(C)SC2)C(C)C)C(C)SC1)CC1=CC=CC=C1 WPLOVIFNBMNBPD-ATHMIXSHSA-N 0.000 claims 3
- 229960004295 valine Drugs 0.000 claims 3
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 claims 2
- 241000186216 Corynebacterium Species 0.000 claims 2
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 claims 2
- 238000007792 addition Methods 0.000 claims 2
- 230000000295 complement effect Effects 0.000 claims 2
- 238000012217 deletion Methods 0.000 claims 2
- 230000037430 deletion Effects 0.000 claims 2
- 238000003780 insertion Methods 0.000 claims 2
- 230000037431 insertion Effects 0.000 claims 2
- 230000008707 rearrangement Effects 0.000 claims 2
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 claims 2
- 241000193749 Bacillus coagulans Species 0.000 claims 1
- 241000186226 Corynebacterium glutamicum Species 0.000 claims 1
- 229930182821 L-proline Natural products 0.000 claims 1
- 241000589776 Pseudomonas putida Species 0.000 claims 1
- 108020004511 Recombinant DNA Proteins 0.000 claims 1
- 229940054340 bacillus coagulans Drugs 0.000 claims 1
- 238000012258 culturing Methods 0.000 claims 1
- 229960002429 proline Drugs 0.000 claims 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 claims 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
- C12P21/02—Preparation of peptides or proteins having a known sequence of two or more amino acids, e.g. glutathione
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K5/00—Peptides containing up to four amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
- C07K5/04—Peptides containing up to four amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof containing only normal peptide links
- C07K5/06—Dipeptides
- C07K5/06008—Dipeptides with the first amino acid being neutral
- C07K5/06017—Dipeptides with the first amino acid being neutral and aliphatic
- C07K5/06026—Dipeptides with the first amino acid being neutral and aliphatic the side chain containing 0 or 1 carbon atom, i.e. Gly or Ala
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
Claims (19)
1. Белок (С) или (D):
(C) белок, имеющий аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO:15 списка последовательностей,
(D) белок, состоящий из аминокислотной последовательности, которая включает замещение, удаление, вставку, добавление или перестановку одной или множества аминокислот в аминокислотной последовательности, представленной в SEQ ID NO:15 списка последовательностей, и обладающий продуцирующей дипептид из эфира L-аминокислоты и L-аминокислоты активностью.
2. Белок (Е) или (F):
(Е) белок, имеющий аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO:17 списка последовательностей,
(F) белок, состоящий из аминокислотной последовательности, которая включает замещение, удаление, вставку, добавление или перестановку одной или множества аминокислот в аминокислотной последовательности, представленной в SEQ ID NO:17 списка последовательностей, и обладающий продуцирующей дипептид из эфира L-аминокислоты и L-аминокислоты активностью.
3. ДНК (с) или (d):
(c) ДНК с последовательностью оснований, состоящей из оснований с номерами 486-1496 в последовательности оснований, представленной в SEQ ID NO:14 списка последовательностей,
(d) ДНК, которая гибридизуется в жестких условиях с ДНК с последовательностью оснований, комплементарной последовательности оснований, состоящей из оснований с номерами 486-1496 в последовательности оснований, представленной в SEQ ID NO:14 списка последовательностей, и кодирует белок, обладающий продуцирующей дипептид из эфира L-аминокислоты и L-аминокислоты активностью.
4. ДНК (е) или (f):
(e) ДНК с последовательностью оснований, состоящей из оснований с номерами 311-1279 в последовательности оснований, представленной в SEQ ID NO:16 списка последовательностей,
(f) ДНК, которая гибридизуется в жестких условиях с ДНК с последовательностью оснований, комплементарной последовательности оснований, состоящей из оснований с номерами 311-1279 в последовательности оснований, представленной в SEQ ID NO:16 списка последовательностей, и кодирует белок, обладающий продуцирующей дипептид из эфира L-аминокислоты и L-аминокислоты активностью.
5. ДНК по п.3 или 4, где жесткие условия представляют собой условия, при которых промывку проводят при 60°С и концентрации соли, эквивалентной 1·SSC и 0,1% SDS.
6. Рекомбинантная ДНК, включающая введенную в нее ДНК по п.3 или 4.
7. Трансформированная клетка, включающая введенную в нее ДНК по п.3 или 4, таким образом, что ДНК способна экспрессировать кодируемый ею белок.
8. Способ получения дипептидобразующего фермента, включающий культивирование трансформированных клеток по п.7 в среде и накопление белка, обладающего продуцирующей дипептид из эфира L-аминокислоты и L-аминокислоты активностью в среде и/или в трансформированных клетках.
9. Способ получения дипептида, включающий получение дипептида из эфира L-аминокислоты и L-аминокислоты с использованием белка, обладающего образующей дипептид из эфира L-аминокислоты и L-аминокислоты активностью, который продуцируется в трансформированных клетках по п.7.
10. Способ получения дипептида по п.9, где эфир L-аминокислоты представляет собой один или несколько представителей, выбранных из группы, состоящей из эфира L-аланина, эфира глицина, эфира L-валина, эфира L-изолейцина, эфира L-метионина, эфира L-фенилаланина, эфира L-серина, эфира L-треонина, эфира L-глутамина, эфира L-тирозина, эфира L-аргинина, α-эфира L-аспарагиновой кислоты, β-эфира L-аспарагиновой кислоты, эфира L-лейцина, эфира L-аспарагина, эфира L-лизина, α,β-диметилового эфира L-аспарагиновой кислоты, и γ-эфира L-глутамина.
11. Способ получения дипептида по п.9, где L-аминокислота представляет собой один или несколько представителей, выбранных из группы, состоящей из L-глутамина, L-аспарагина, глицина, L-аланина, L-лейцина, L-метионина, L-пролина, L-фенилаланина, L-триптофана, L-серина, L-треонина, L-тирозина, L-лизина, L-аргинина, L-гистидина и L-глутаминовой кислоты.
12. Способ получения дипептида, включающий предоставление белку, обладающему пролиниминопептидазной активностью, возможности реагировать с эфиром L-аминокислоты и L-аминокислотой с образованием дипептида.
13. Способ получения дипептида по п.12, где белок, обладающий пролиниминопептидазной активностью, происходит из микроорганизма, принадлежащего к роду Corynebacterium, Pseudomonas или Bacillus.
14. Способ получения дипептида по п.12, где белок, обладающий пролиниминопептидазной активностью, происходит из любого из Corynebacterium glutamicum, Pseudomonas putida и Bacillus coagulans.
15. Способ получения дипептида по любому из пп.12-14, где эфир L-аминокислоты представляет собой один или несколько представителей, выбранных из группы, состоящей из эфира L-аланина, эфира глицина, эфира L-валина, эфира L-изолейцина, эфира L-метионина, эфира L-фенилаланина, эфира L-серина, эфира L-треонина, эфира L-глутамина, эфира L-тирозина, эфира L-аргинина, α-эфира L-аспарагиновой кислоты, β-эфира L-аспарагиновой кислоты, эфира L-лейцина, эфира L-аспарагина, эфира L-лизина, α,β-диметилового эфира L-аспарагиновой кислоты, и γ-эфира L-глутамина.
16. Способ получения дипептида по любому из пп.12-14, где L-аминокислота представляет собой один или несколько представителей, выбранных из группы, состоящей из L-глутамина, L-аспарагина, глицина, L-аланина, L-лейцина, L-метионина, L-пролина, L-фенилаланина, L-триптофана, L-серина, L-треонина, L-тирозина, L-лизина, L-аргинина, L-гистидина и L-глутаминовой кислоты.
17. Способ получения дипептида, включающий получение дипептида из эфира аминокислоты и аминокислоты с использованием культуры микроорганизма, принадлежащего к роду Corynebacterium, Pseudomonas или Bacillus и обладающего способностью продуцировать дипептид из эфира аминокислоты и аминокислоты, клеток микроорганизмов, выделенных из культуры, или обработанного продукта микроорганизма.
18. Способ получения дипептида по п.17, где эфир L-аминокислоты представляет собой один или несколько представителей, выбранных из группы, состоящей из эфира L-аланина, эфира глицина, эфира L-валина, эфира L-изолейцина, эфира L-метионина, эфира L-фенилаланина, эфира L-серина, эфира L-треонина, эфира L-глутамина, эфира L-тирозина, эфира L-аргинина, α-эфира L-аспарагиновой кислоты, β-эфира L-аспарагиновой кислоты, эфира L-лейцина, эфира L-аспарагина, эфира L-лизина, α,β-диметилового эфира L-аспарагиновой кислоты, и γ-эфира L-глутамина.
19. Способ получения дипептида по п.17, где L-аминокислота представляет собой один или несколько представителей, выбранных из группы, состоящей из L-глутамина, L-аспарагина, глицина, L-аланина, L-лейцина, L-метионина, L-пролина, L-фенилаланина, L-триптофана, L-серина, L-треонина, L-тирозина, L-лизина, L-аргинина, L-гистидина и L-глутаминовой кислоты.
Applications Claiming Priority (4)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2001226568 | 2001-07-26 | ||
| JP2001-226568 | 2001-07-26 | ||
| JP2001-310547 | 2001-10-05 | ||
| JP2001310547 | 2001-10-05 |
Related Child Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2005138717/13A Division RU2316596C2 (ru) | 2001-07-26 | 2005-12-12 | Способ получения дипептида (варианты) |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2004105652A true RU2004105652A (ru) | 2005-04-27 |
| RU2280077C2 RU2280077C2 (ru) | 2006-07-20 |
Family
ID=26619355
Family Applications (3)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2004105652/13A RU2280077C2 (ru) | 2001-07-26 | 2002-07-26 | Ген пептидообразующего фермента, пептидообразующий фермент и способ получения дипептида |
| RU2003137001/13A RU2279440C2 (ru) | 2001-07-26 | 2002-07-26 | Способ получения l-аланил-l-глутамина |
| RU2005138717/13A RU2316596C2 (ru) | 2001-07-26 | 2005-12-12 | Способ получения дипептида (варианты) |
Family Applications After (2)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2003137001/13A RU2279440C2 (ru) | 2001-07-26 | 2002-07-26 | Способ получения l-аланил-l-глутамина |
| RU2005138717/13A RU2316596C2 (ru) | 2001-07-26 | 2005-12-12 | Способ получения дипептида (варианты) |
Country Status (9)
| Country | Link |
|---|---|
| US (5) | US7754466B2 (ru) |
| EP (4) | EP1411060A4 (ru) |
| JP (3) | JP4273967B2 (ru) |
| KR (2) | KR100602808B1 (ru) |
| CN (4) | CN101982546A (ru) |
| DE (1) | DE60226243T2 (ru) |
| DK (2) | DK1411116T3 (ru) |
| RU (3) | RU2280077C2 (ru) |
| WO (3) | WO2003010307A1 (ru) |
Families Citing this family (29)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP1411060A4 (en) | 2001-07-26 | 2006-09-13 | Ajinomoto Kk | METHOD FOR THE PREPARATION OF DIPEPTIDE, L AMINO ACID AMIDHYDROLASE FOR THE USE THEREOF AND METHOD FOR THE PRODUCTION OF L AMINO ACID AMIDHYDROLASE |
| WO2004011652A1 (ja) | 2002-07-26 | 2004-02-05 | Ajinomoto Co., Inc. | トリペプチド以上のペプチドの製造方法 |
| JP4501688B2 (ja) | 2002-07-26 | 2010-07-14 | 味の素株式会社 | 新規ペプチド生成酵素遺伝子 |
| JP2005040037A (ja) * | 2003-07-25 | 2005-02-17 | Ajinomoto Co Inc | ジペプチドの製造方法、それに用いるペプチド生成酵素、およびペプチド生成酵素の製造方法 |
| US20050106703A1 (en) * | 2003-11-05 | 2005-05-19 | Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd. | Microorganisms producing dipeptides and process for producing dipeptides using the microorganisms |
| US20050148048A1 (en) * | 2003-11-27 | 2005-07-07 | Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd. | Process for producing dipeptides |
| US20070128687A1 (en) * | 2003-11-28 | 2007-06-07 | Hajime Ikeda | Process for producing dipeptides |
| JP2005168405A (ja) * | 2003-12-11 | 2005-06-30 | Ajinomoto Co Inc | ジペプチドの製造方法 |
| JP4507618B2 (ja) * | 2004-02-05 | 2010-07-21 | 味の素株式会社 | 変異型微生物およびこれを用いたペプチドの製造方法 |
| EP1767628A4 (en) * | 2004-06-25 | 2008-08-27 | Kyowa Hakko Kogyo Kk | PROCESS FOR THE PREPARATION OF DIPEPTIDES OR DIPEPTIDE DERIVATIVES |
| CN1320099C (zh) * | 2005-02-04 | 2007-06-06 | 南京工业大学 | 利用北里孢菌PL6－3制备ε－聚赖氨酸及其盐的方法 |
| EP1870457A4 (en) * | 2005-03-29 | 2012-02-22 | Kyowa Hakko Bio Co Ltd | DIPEPTIDE CRYSTAL AND METHOD FOR PRODUCING THE SAME |
| WO2007074858A1 (ja) * | 2005-12-27 | 2007-07-05 | Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd. | ジペプチドの製造法 |
| JP2007319063A (ja) * | 2006-05-31 | 2007-12-13 | Okayama Prefecture | ジペプチドの製造方法 |
| CN101479292A (zh) * | 2006-06-28 | 2009-07-08 | 协和发酵生化株式会社 | 寡肽的纯化方法 |
| EP2118299A1 (en) * | 2007-01-11 | 2009-11-18 | Danisco US, INC., Genencor Division | Enzyme production in culture medium comprising raw glycerol |
| CN101715484B (zh) | 2007-04-06 | 2014-02-19 | 协和发酵生化株式会社 | 二肽的制造方法 |
| US8104191B2 (en) | 2008-07-31 | 2012-01-31 | Electrolux Home Products, Inc. | Laundry dryer providing moisture application during tumbling and reduced airflow |
| KR20130059335A (ko) | 2010-04-07 | 2013-06-05 | 고쿠리츠 다이가쿠 호진 교토 다이가쿠 | 생리 활성 펩티드 |
| KR101144987B1 (ko) * | 2010-04-12 | 2012-05-11 | 목원대학교 산학협력단 | 크리세오박테리움 ｆｂｆ-7 균주 배양물 및 이를 함유하는 뿌리혹선충 방제용 조성물 |
| RU2012129311A (ru) | 2012-07-11 | 2014-01-20 | Закрытое акционерное общество " Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО "АГРИ") | Днк, кодирующая дипептид-синтезирующий фермер (варианты), бактерия рода escherichia и способ получения дипептидов с ее использованием |
| CN103114068B (zh) * | 2013-03-15 | 2014-06-11 | 江苏南资环保科技有限公司 | 一株哌嗪降解无色杆菌菌mbpq-cg及其应用 |
| RU2560980C2 (ru) * | 2013-07-11 | 2015-08-20 | Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО "АГРИ") | ДНК, КОДИРУЮЩАЯ ДИПЕПТИД-СИНТЕЗИРУЮЩИЙ ФЕРМЕНТ (ВАРИАНТЫ), БАКТЕРИЯ РОДА Escherichia И СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ ДИПЕПТИДОВ С ЕЕ ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ |
| CN104480172A (zh) * | 2014-11-19 | 2015-04-01 | 江南大学 | 一种利用重组大肠杆菌生产l-丙氨酰-l-谷氨酰胺的方法 |
| US10280202B2 (en) | 2015-03-02 | 2019-05-07 | Kyoto University | Peptide |
| CN106565822A (zh) * | 2016-10-17 | 2017-04-19 | 湖北泓肽生物科技有限公司 | 手性l‑丙氨酰‑苯丙氨酸的制备方法 |
| CA3049488C (en) * | 2016-12-30 | 2020-07-28 | Innobio Corporation Limited | Gene encoding alanyl-glutamine dipeptide biosynthetic enzyme and application thereof |
| FR3076992B1 (fr) | 2018-01-23 | 2022-10-14 | Samirath Adeyendju Akanke Alli | Dispositif de protection vulvaire, kit de protection vulvaire et anale et procede d'installation d'une telle protection |
| WO2020126484A1 (en) * | 2018-12-18 | 2020-06-25 | Patheon Austria Gmbh & Co Kg | Single step biocatalytic amidation |
Family Cites Families (33)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5392729A (en) | 1977-01-27 | 1978-08-15 | Toyo Soda Mfg Co Ltd | Adduct of dipeptide derivatives and amino acid derivatives and process for their preparation |
| JPS5836387A (ja) | 1981-08-24 | 1983-03-03 | Seikagaku Kogyo Co Ltd | プロリンイミノペプチダ−ゼおよびその製造法 |
| JPH0640832B2 (ja) | 1985-05-10 | 1994-06-01 | 味の素株式会社 | インタ−ロイキン２ポリペプチドの回収方法 |
| DK72587D0 (da) | 1987-02-13 | 1987-02-13 | Carlsberg Biotechnology Ltd | Fremgangsmaade til enzymatisk fremstilling af dipeptider |
| JPH0832717B2 (ja) * | 1987-10-07 | 1996-03-29 | 味の素株式会社 | グルタミン誘導体の製造方法 |
| JPH01215288A (ja) | 1988-02-25 | 1989-08-29 | Yakult Honsha Co Ltd | プロリンイミノペプチダーゼおよびその製造方法 |
| DK163435C (da) * | 1988-08-12 | 1992-07-20 | Carlsberg Biotechnology Ltd | Fremgangsmaade til enzymatisk fremstilling af dipeptider og derivater deraf |
| JPH02113887A (ja) | 1988-10-21 | 1990-04-26 | Ajinomoto Co Inc | プロリンイミノペプチダーゼをコードする遺伝子を有する組換えｄｎａ及び該組換えｄｎａを有する細胞を用いるプロリンイミノペプチダーゼの製造法 |
| JPH0313391A (ja) | 1989-06-13 | 1991-01-22 | Canon Inc | 感熱転写材 |
| JP2897274B2 (ja) * | 1989-08-30 | 1999-05-31 | 東ソー株式会社 | ジペプチド類の製造方法 |
| JPH03133391A (ja) | 1989-10-17 | 1991-06-06 | Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd | ジペプチドの製造法 |
| JP2907479B2 (ja) | 1990-02-28 | 1999-06-21 | 輝彦 別府 | ニトリルヒドラターゼ活性を有するポリペプチドをコードする遺伝子ｄｎａ、これを含有する形質転換体及びアミド類の製造法 |
| KR930002966B1 (ko) * | 1990-11-24 | 1993-04-16 | 주식회사 미 원 | 디펩티드의 제조방법 |
| JPH0638769A (ja) | 1992-02-21 | 1994-02-15 | Ｑ洋紡績株式会社 | プロリンイミノペプチダーゼの遺伝情報を有するｄｎａ断片およびその用途 |
| TW257792B (ru) * | 1992-10-01 | 1995-09-21 | Lilly Co Eli | |
| JP3473976B2 (ja) | 1992-10-29 | 2003-12-08 | 協和醗酵工業株式会社 | アラニルグルタミンの製造法 |
| JP2972903B2 (ja) * | 1992-12-25 | 1999-11-08 | 農林水産省食品総合研究所長 | ジペプチドの製造法 |
| EP0700431A1 (en) | 1993-05-18 | 1996-03-13 | Quest International B.V. | Proline iminopeptidase, process for its preparation and its use in the flavouring of food compositions |
| JP3528205B2 (ja) | 1993-07-30 | 2004-05-17 | 味の素株式会社 | Ｌ−３，４−ジヒドロキシフェニルアラニンの製造方法 |
| JPH08231586A (ja) * | 1994-12-28 | 1996-09-10 | Ajinomoto Co Inc | α−Ｌ−アスパルチルジペプチドアミド誘導体の製造法 |
| FR2728905A1 (fr) * | 1994-12-29 | 1996-07-05 | Rhone Poulenc Nutrition Animal | Nouvelle acide amine amidohydrolase, sequence nuclotidique correspondant et leurs utilisations |
| JP3012493B2 (ja) * | 1995-08-07 | 2000-02-21 | 農林水産省食品総合研究所長 | 成分分離方法 |
| JPH09121860A (ja) | 1995-10-31 | 1997-05-13 | Rikagaku Kenkyusho | プロリンイミノペプチダーゼ |
| JPH09248197A (ja) * | 1996-03-12 | 1997-09-22 | Natl Food Res Inst | ジペプチドエステルの製造方法 |
| JPH10174597A (ja) | 1996-10-15 | 1998-06-30 | Tosoh Corp | Ｎ−ホルミル−α−Ｌ−アスパルチル−Ｌ−フェニルアラニンメチルエステルの酵素合成法 |
| US5837483A (en) * | 1996-10-15 | 1998-11-17 | Holland Sweetener Company V.O.F. | Enzymatic method for producing N-formyl-α-L-aspartyl-L-phenylalanine methyl ester |
| JPH10136992A (ja) | 1996-11-07 | 1998-05-26 | Ajinomoto Co Inc | α−Ｌ−アスパルチル−Ｌ−フェニルアラニンメチルエステルの製造方法 |
| US6380370B1 (en) * | 1997-08-14 | 2002-04-30 | Genome Therapeutics Corporation | Nucleic acid and amino acid sequences relating to Staphylococcus epidermidis for diagnostics and therapeutics |
| JP2000078971A (ja) * | 1998-09-04 | 2000-03-21 | Kanegafuchi Chem Ind Co Ltd | Ｄ−、ｌ−アミノ酸エステルよりオリゴペプチドを合成する新規酵素およびこれを生産する微生物 |
| KR20070087031A (ko) * | 1999-06-25 | 2007-08-27 | 바스프 악티엔게젤샤프트 | 항상성 및 적응과 관련된 단백질을 코딩하는코리네박테리움 글루타미쿰 유전자 |
| JP4623825B2 (ja) | 1999-12-16 | 2011-02-02 | 協和発酵バイオ株式会社 | 新規ポリヌクレオチド |
| EP1411060A4 (en) | 2001-07-26 | 2006-09-13 | Ajinomoto Kk | METHOD FOR THE PREPARATION OF DIPEPTIDE, L AMINO ACID AMIDHYDROLASE FOR THE USE THEREOF AND METHOD FOR THE PRODUCTION OF L AMINO ACID AMIDHYDROLASE |
| US20050148048A1 (en) * | 2003-11-27 | 2005-07-07 | Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd. | Process for producing dipeptides |
-
2002
- 2002-07-26 EP EP02751739A patent/EP1411060A4/en not_active Withdrawn
- 2002-07-26 EP EP02751741A patent/EP1411116B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2002-07-26 JP JP2003515548A patent/JP4273967B2/ja not_active Expired - Lifetime
- 2002-07-26 CN CN2008100924127A patent/CN101982546A/zh active Pending
- 2002-07-26 DK DK02751741T patent/DK1411116T3/da active
- 2002-07-26 WO PCT/JP2002/007635 patent/WO2003010307A1/ja not_active Ceased
- 2002-07-26 JP JP2003515658A patent/JP4239819B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 2002-07-26 KR KR1020037015497A patent/KR100602808B1/ko not_active Expired - Fee Related
- 2002-07-26 CN CNA02812670XA patent/CN1529712A/zh active Pending
- 2002-07-26 JP JP2003515546A patent/JP4289151B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 2002-07-26 WO PCT/JP2002/007634 patent/WO2003010189A1/ja not_active Ceased
- 2002-07-26 DE DE60226243T patent/DE60226243T2/de not_active Expired - Lifetime
- 2002-07-26 EP EP02751740A patent/EP1411062A4/en not_active Withdrawn
- 2002-07-26 RU RU2004105652/13A patent/RU2280077C2/ru not_active IP Right Cessation
- 2002-07-26 DK DK08000584.6T patent/DK1911839T3/da active
- 2002-07-26 US US10/476,885 patent/US7754466B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2002-07-26 CN CNB028148452A patent/CN100422207C/zh not_active Expired - Fee Related
- 2002-07-26 US US10/481,087 patent/US7037673B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2002-07-26 CN CNB028189892A patent/CN1268742C/zh not_active Expired - Fee Related
- 2002-07-26 RU RU2003137001/13A patent/RU2279440C2/ru not_active IP Right Cessation
- 2002-07-26 EP EP08000584A patent/EP1911839B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2002-07-26 KR KR1020047001175A patent/KR100635803B1/ko not_active Expired - Fee Related
- 2002-07-26 WO PCT/JP2002/007633 patent/WO2003010187A1/ja not_active Ceased
-
2004
- 2004-01-26 US US10/763,249 patent/US7288388B2/en not_active Expired - Fee Related
-
2005
- 2005-10-14 US US11/249,429 patent/US20070042459A1/en not_active Abandoned
- 2005-12-12 RU RU2005138717/13A patent/RU2316596C2/ru not_active IP Right Cessation
-
2006
- 2006-10-31 US US11/589,842 patent/US7618796B2/en not_active Expired - Fee Related
Also Published As
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2004105652A (ru) | Ген пептидообразующего фермента, пептидообразующий фермент и способ получения дипептида | |
| ATE365212T1 (de) | Verfahren zur fermentativen herstellung von l- histidin durch aminochinolin-resistente bakterienstämme der gattung escherichia | |
| RU2202614C2 (ru) | Ферментационный способ получения l-лизина | |
| RU2008142988A (ru) | Способ производства l-аминокислот | |
| RU96115144A (ru) | Ферментационный способ получения l-лизина | |
| RU97117473A (ru) | Способ получения l-аминокислоты путем ферментации | |
| RU2004137825A (ru) | Бактерия, продуцирующая l-аминокислоту, и способ получения l-аминокислоты | |
| RU2001101419A (ru) | Ферментационный способ получения l-лизина | |
| RU2001131570A (ru) | Способ получения L-аминокислот с использованием бактерий, принадлежащих к роду Escherichia | |
| RU2003109477A (ru) | Способ получения l-аминокислот с использованием бактерий, обладающих повышенной экспрессией гена pcka | |
| RU2006134574A (ru) | Способ конструирования рекомбинантных бактерий, принадлежащих к роду pantoea и способ продукции l-аминокислот с использованием бактерий, принадлежащих к роду pantoea | |
| RU2005105292A (ru) | Новый ген пептид-образующего фермента | |
| RU2015120052A (ru) | Способ получения L-аминокислоты с использованием бактерии семейства Enterobacteriaceae, в которой ослаблена экспрессия гена gshA | |
| RU2012129311A (ru) | Днк, кодирующая дипептид-синтезирующий фермер (варианты), бактерия рода escherichia и способ получения дипептидов с ее использованием | |
| RU2000103965A (ru) | Способ ферментативного получения l-аминокислоты с использованием коринеформных бактерий | |
| WO2009136500A1 (ja) | Ｌ－サクシニルアミノアシラーゼ、およびこれを用いたｌ－アミノ酸の製造方法 | |
| RU2004117766A (ru) | Способ получения l-аминокислоты | |
| Clemente Jiménez et al. | Optically pure a-amino acids production by the Hydantoinase Process | |
| JP2005021154A5 (ru) | ||
| WO2006116962A3 (de) | Verfahren zur fermentativen herstellung von l-valin, l-isoleucin oder l-lysin unter verwendung coryneformer bakterien mit verminderter oder ausgeschalteter alanin aminotransferase aktivität | |
| DE602004008201T2 (de) | Verfahren zur Herstellung von Dipeptiden | |
| RU2010105710A (ru) | Мутантная аденилатциклаза, днк, кодирующая ее, бактерия семейства enterobacteriaceae, содержащая указанную днк, и способ получения l-аминокислот | |
| Kamphuis et al. | New developments in the synthesis of natural and unnatural amino acids | |
| RU2019122855A (ru) | Способ ферментативного получения l-лизина | |
| RU2001117632A (ru) | Способ получения l-аминокислот с использованием бактерий, принадлежащих к роду escherichia |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20120727 |