[go: up one dir, main page]

RU2012129311A - Днк, кодирующая дипептид-синтезирующий фермер (варианты), бактерия рода escherichia и способ получения дипептидов с ее использованием - Google Patents

Днк, кодирующая дипептид-синтезирующий фермер (варианты), бактерия рода escherichia и способ получения дипептидов с ее использованием Download PDF

Info

Publication number
RU2012129311A
RU2012129311A RU2012129311/10A RU2012129311A RU2012129311A RU 2012129311 A RU2012129311 A RU 2012129311A RU 2012129311/10 A RU2012129311/10 A RU 2012129311/10A RU 2012129311 A RU2012129311 A RU 2012129311A RU 2012129311 A RU2012129311 A RU 2012129311A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
amino acid
dipeptide
seq
nos
less
Prior art date
Application number
RU2012129311/10A
Other languages
English (en)
Inventor
Сергей Васильевич Смирнов
Павел Михайлович СОКОЛОВ
Original Assignee
Закрытое акционерное общество " Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО "АГРИ")
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Закрытое акционерное общество " Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО "АГРИ") filed Critical Закрытое акционерное общество " Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО "АГРИ")
Priority to RU2012129311/10A priority Critical patent/RU2012129311A/ru
Priority to PCT/JP2013/069712 priority patent/WO2014010755A1/en
Priority to CN201380036554.0A priority patent/CN104603264A/zh
Priority to JP2015501974A priority patent/JP6020706B2/ja
Priority to EP13750394.2A priority patent/EP2872624A1/en
Publication of RU2012129311A publication Critical patent/RU2012129311A/ru
Priority to US14/591,387 priority patent/US9428783B2/en

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P21/00Preparation of peptides or proteins
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/93Ligases (6)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K5/00Peptides containing up to four amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K5/04Peptides containing up to four amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof containing only normal peptide links
    • C07K5/06Dipeptides
    • C07K5/06104Dipeptides with the first amino acid being acidic
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K5/00Peptides containing up to four amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K5/04Peptides containing up to four amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof containing only normal peptide links
    • C07K5/06Dipeptides
    • C07K5/06104Dipeptides with the first amino acid being acidic
    • C07K5/06113Asp- or Asn-amino acid
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y603/00Ligases forming carbon-nitrogen bonds (6.3)
    • C12Y603/02Acid—amino-acid ligases (peptide synthases)(6.3.2)
    • C12Y603/02028L-Amino-acid alpha-ligase (6.3.2.28)

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)

Abstract

1. ДНК, кодирующая белок, имеющий дипептид-синтезирующую активность, отличающаяся тем, что указанная ДНК выбрана из группы, состоящей из:(A) ДНК, имеющей нуклеотидную последовательность SEQ ID NOs: 1, 3, 5, 7, 9, 11, 13, 15 и 17;(B) ДНК, гибридизующейся в жестких условиях с нуклеотидной последовательностью, комплементарной последовательности, представленной в SEQ ID NOs: 1, 3, 5, 7, 9, 11, 13, 15 и 17, отличающейся тем, что указанные жесткие условия включают промывание один или более раз в растворе, содержащем концентрацию солей 1×SSC, 0,1% SDS или 0,1×SSC, 0,1% SDS при 60°С или 65°С;(C) ДНК, кодирующей белок, имеющий аминокислотную последовательность SEQ ID NOs: 2, 4, 6, 8, 10, 12, 14, 16 и 18;(D) ДНК, кодирующей вариант белка, имеющего аминокислотную последовательность SEQ ID NOs: 2, 4, 6, 8, 10, 12, 14, 16 и 18, которая включает замену, делецию, вставку или добавление одного или нескольких аминокислотных остатков, и имеющего дипептид-синтезирующую активность в соответствии с аминокислотной последовательностью SEQ ID NOs: 2, 4, 6, 8, 10, 12, 14, 16 и 18;(Е) ДНК, кодирующей белок, имеющего гомологию, определенную через значение |Log(E-value)|, не менее чем 128, не менее чем 142, не менее чем 162, не менее чем 175, не менее чем 182, не менее чем 196, или не менее чем 233 по сравнению с аминокислотной последовательностью SEQ ID NOs: 2, 4, 6, 8, 10, 12, 14, 16 и 18, и имеющего дипептид-синтезирующую активность в соответствии с аминокислотной последовательностью SEQ ID NOs: 2, 4, 6, 8, 10, 12, 14, 16 и 18.2. Рекомбинантная ДНК для экспрессии ДНК по п.1, содержащая ДНК по п.1.3. Дипептид-продуцирующая бактерия, принадлежащая к роду Escherichia и модифицированная таким образом, что содержит рекомбинантную ДНК по п.2.4. Бактерия по п.3, отличающаяся тем, что указанная бактерия принадлежит к ви�

Claims (15)

1. ДНК, кодирующая белок, имеющий дипептид-синтезирующую активность, отличающаяся тем, что указанная ДНК выбрана из группы, состоящей из:
(A) ДНК, имеющей нуклеотидную последовательность SEQ ID NOs: 1, 3, 5, 7, 9, 11, 13, 15 и 17;
(B) ДНК, гибридизующейся в жестких условиях с нуклеотидной последовательностью, комплементарной последовательности, представленной в SEQ ID NOs: 1, 3, 5, 7, 9, 11, 13, 15 и 17, отличающейся тем, что указанные жесткие условия включают промывание один или более раз в растворе, содержащем концентрацию солей 1×SSC, 0,1% SDS или 0,1×SSC, 0,1% SDS при 60°С или 65°С;
(C) ДНК, кодирующей белок, имеющий аминокислотную последовательность SEQ ID NOs: 2, 4, 6, 8, 10, 12, 14, 16 и 18;
(D) ДНК, кодирующей вариант белка, имеющего аминокислотную последовательность SEQ ID NOs: 2, 4, 6, 8, 10, 12, 14, 16 и 18, которая включает замену, делецию, вставку или добавление одного или нескольких аминокислотных остатков, и имеющего дипептид-синтезирующую активность в соответствии с аминокислотной последовательностью SEQ ID NOs: 2, 4, 6, 8, 10, 12, 14, 16 и 18;
(Е) ДНК, кодирующей белок, имеющего гомологию, определенную через значение |Log10(E-value)|, не менее чем 128, не менее чем 142, не менее чем 162, не менее чем 175, не менее чем 182, не менее чем 196, или не менее чем 233 по сравнению с аминокислотной последовательностью SEQ ID NOs: 2, 4, 6, 8, 10, 12, 14, 16 и 18, и имеющего дипептид-синтезирующую активность в соответствии с аминокислотной последовательностью SEQ ID NOs: 2, 4, 6, 8, 10, 12, 14, 16 и 18.
2. Рекомбинантная ДНК для экспрессии ДНК по п.1, содержащая ДНК по п.1.
3. Дипептид-продуцирующая бактерия, принадлежащая к роду Escherichia и модифицированная таким образом, что содержит рекомбинантную ДНК по п.2.
4. Бактерия по п.3, отличающаяся тем, что указанная бактерия принадлежит к виду Escherichia coli.
5. Бактерия по любому из пп.3 или 4, отличающаяся тем, что указанная бактерия модифицирована так, чтобы иметь ослабленные или инактивированные один или более генов, кодирующих белки, обладающие пептидазной активностью.
6. Бактерия согласно п.5, отличающаяся тем, что указанные гены, кодирующие белки, имеющие пептидазную активность, выбраны из группы, состоящей из рерА, рерВ, pepD, pepE, pepP, pepQ, pepN, рерТ, iadA, iaaA(ybiK), dapE.
7. Белок, имеющий дипептид-синтезирующую активность, отличающийся тем, что указанный белок выбран из группы, состоящей из:
(F) белка, имеющего аминокислотную последовательность SEQ ID NOs: 2, 4, 6, 8, 10, 12, 14, 16 и 18;
(G) варианта белка, имеющего аминокислотную последовательность SEQ ID NOs: 2, 4, 6, 8, 10, 12, 14, 16 и 18, которая включает замену, делецию, вставку или добавление одного или нескольких аминокислотных остатков, и имеющего дипептид-синтезирующую активность в соответствии с аминокислотной последовательностью SEQ ID NOs: 2, 4, 6, 8, 10, 12, 14, 16 и 18;
(Н) белка, имеющего гомологию, определенную через значение |Log10(E-value)|, не менее чем 128, не менее чем 142, не менее чем 162, не менее чем 175, не менее чем 182, не менее чем 196, или не менее чем 233 по сравнению с аминокислотной последовательностью SEQ ID NOs: 2, 4, 6, 8, 10, 12, 14, 16 и 18, и имеющего дипептид-синтезирующую активность в соответствии с аминокислотной последовательностью SEQ ID NOs: 2, 4, 6, 8, 10, 12, 14 и 16.
8. Способ получения белка по п.7, включающий:
- выращивание бактерии согласно любому из пп.3-6 в питательной среде для продукции указанного белка;
- накопление указанного белка в бактерии и/или культуральной жидкости; и, если необходимо,
- выделение указанного белка из бактерии или культуральной жидкости.
9. Способ получения дипептида или его соли, включающий:
- реакцию L-аминокислот или производных L-аминокислот, или их солей в приемлемых условиях в присутствие белка по п.7;
- накопление указанного дипептида или его соли в приемлемом растворителе; и, если необходимо,
- выделение указанного дипептида или его соли из приемлемого растворителя.
10. Способ получения дипептида или его соли, включающий:
- выращивание бактерии по любому из пп.3-6 в питательной среде;
- накопление указанного дипептида в бактерии и/или культуральной жидкости; и, если необходимо,
- выделение указанного дипептида из бактерии или культуральной жидкости.
11. Способ по любому из пп.9 или 10, отличающийся тем, что указанная L-аминокислота или ее производные выбраны из группы, состоящей из L-аланина, L-аргинина, L-аспарагина, L-аспарагиновой кислоты, L-цистеина, L-глутаминовой кислоты, L-глутамина, глицина, L-гистидина, L-изолейцина, L-лейцина, L-лизина, L-метионина, L-фенилаланина, L-пролина, L-серина, L-треонина, L-триптофана, L-тирозина, L-валина и низшего алкильного эфира L-фенилаланина.
12. Способ по любому из пп.9 или 10, отличающийся тем, что указанный дипептид представлен формулой:
R1-R2,
отличающийся тем, что R1 есть остаток кислой L-аминокислоты или производное остатка кислой L-аминокислоты, и R2 есть остаток L-аминокислоты или производное остатка L-аминокислоты, причем указанный остаток L-аминокислоты выбран из группы, состоящей из остатка L-аланина, L-аргинина, L-аспарагина, L-аспарагиновой кислоты, L-цистеина, L-глутаминовой кислоты, L-глутамина, глицина, L-гистидина, L-изолейцина, L-лейцина, L-лизина, L-метионина, L-фенилаланина, L-пролина, L-серина, L-треонина, L-триптофана, L-тирозина, L-валина и низшего алкилового эфира L-фенилаланина.
13. Способ по п.12, отличающийся тем, что R1 есть остаток L-аспарагиновой кислоты или остаток L-глутаминовой кислоты, и R2 есть остаток L-глутаминовой кислоты, L-изолейцина, L-фенилаланина, L-триптофана, L-валина или низшего алкильного эфира L-фенилаланина.
14. Способ по п.12, отличающийся тем, что R1 есть остаток L-аспарагиновой кислоты, и R2 есть остаток L-фенилаланина или низшего алкильного эфира L-фенилаланина.
15. Способ по п.11, отличающийся тем, что низший алкильный эфир L-фенилаланина есть метиловый, этиловый или пропиловый эфир L-фенилаланина.
RU2012129311/10A 2012-07-11 2012-07-11 Днк, кодирующая дипептид-синтезирующий фермер (варианты), бактерия рода escherichia и способ получения дипептидов с ее использованием RU2012129311A (ru)

Priority Applications (6)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU2012129311/10A RU2012129311A (ru) 2012-07-11 2012-07-11 Днк, кодирующая дипептид-синтезирующий фермер (варианты), бактерия рода escherichia и способ получения дипептидов с ее использованием
PCT/JP2013/069712 WO2014010755A1 (en) 2012-07-11 2013-07-11 Dna encoding bacterial l-amino acid alpha-ligases and use thereof for producing dipeptides
CN201380036554.0A CN104603264A (zh) 2012-07-11 2013-07-11 编码细菌L-氨基酸α-连接酶的DNA以及其在生产二肽中的应用
JP2015501974A JP6020706B2 (ja) 2012-07-11 2013-07-11 ジペプチド合成酵素(バリアント)をコードするdna、エシェリヒア属に属する細菌、およびそれらを用いるジペププドの生産方法
EP13750394.2A EP2872624A1 (en) 2012-07-11 2013-07-11 Dna encoding bacterial l-amino acid alpha-ligases and use thereof for producing dipeptides
US14/591,387 US9428783B2 (en) 2012-07-11 2015-01-07 DNA encoding dipeptide-synthesizing enzyme (variants), bacterium belonging to the genus Escherichia, and methods for producing dipeptides using thereof

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU2012129311/10A RU2012129311A (ru) 2012-07-11 2012-07-11 Днк, кодирующая дипептид-синтезирующий фермер (варианты), бактерия рода escherichia и способ получения дипептидов с ее использованием

Related Child Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2013131855/10A Substitution RU2560980C2 (ru) 2013-07-11 2013-07-11 ДНК, КОДИРУЮЩАЯ ДИПЕПТИД-СИНТЕЗИРУЮЩИЙ ФЕРМЕНТ (ВАРИАНТЫ), БАКТЕРИЯ РОДА Escherichia И СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ ДИПЕПТИДОВ С ЕЕ ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2012129311A true RU2012129311A (ru) 2014-01-20

Family

ID=48998657

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2012129311/10A RU2012129311A (ru) 2012-07-11 2012-07-11 Днк, кодирующая дипептид-синтезирующий фермер (варианты), бактерия рода escherichia и способ получения дипептидов с ее использованием

Country Status (6)

Country Link
US (1) US9428783B2 (ru)
EP (1) EP2872624A1 (ru)
JP (1) JP6020706B2 (ru)
CN (1) CN104603264A (ru)
RU (1) RU2012129311A (ru)
WO (1) WO2014010755A1 (ru)

Families Citing this family (8)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP6934774B2 (ja) * 2016-12-27 2021-09-15 東海物産株式会社 イミダゾールジペプチド合成活性を有するタンパク質及びイミダゾールジペプチドの製造方法
CN106967658B (zh) * 2017-02-23 2020-09-15 郑州大学 一种提高Fab抗体表达量的方法
EP3732298A1 (en) * 2017-12-26 2020-11-04 Ajinomoto Co., Inc. Method of producing glycine by fermentation
CN112831451B (zh) * 2019-11-25 2022-09-16 中国科学院微生物研究所 产丙谷二肽的工程菌及其构建方法与应用
CN111440777B (zh) * 2020-06-10 2020-09-22 凯莱英生命科学技术(天津)有限公司 L-氨基酸连接酶Slal、其制备方法及应用
CN112175916B (zh) * 2020-09-10 2022-07-01 济宁医学院 一种l-氨基酸连接酶突变体、重组载体、重组菌及其应用
CN112266908B (zh) * 2020-10-29 2022-11-08 华东理工大学 一种重组肌肽水解酶突变体及其应用
CN116042585B (zh) * 2022-07-11 2023-10-03 无锡佰翱得生物科学股份有限公司 SortaseA酶作为蛋白水解酶在蛋白纯化领域中的应用

Family Cites Families (21)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0036258A3 (en) 1980-03-14 1982-02-10 Cetus Corporation Process for producing aspartame
JPS59106298A (ja) 1982-12-09 1984-06-19 Kazutomo Imahori ペプチド又はペプチド誘導体の合成法
EP0086053B1 (en) 1982-01-26 1986-01-02 Imahori Kazutomo Process for synthesizing peptides or peptide derivatives
JPS58146539A (ja) 1982-01-26 1983-09-01 Kazutomo Imahori ペプチド又はペプチド誘導体の合成法
JPS58209992A (ja) 1982-05-27 1983-12-07 Kazutomo Imahori ペプチド又はペプチド誘導体の合成法
FR2662359A1 (fr) 1986-04-18 1991-11-29 Flork Michel Nouveaux peptides diuretiques et natriuretiques.
WO1990004636A1 (fr) 1988-10-25 1990-05-03 Vsesojuzny Nauchno-Issledovatelsky Institut Genetiki I Selektsii Promyshlennykh Mikroorganizmov (Vniigenetika) Souche de bacteries escherichia coli, productrices de la threonine l
JP3225597B2 (ja) 1992-06-15 2001-11-05 味の素株式会社 発酵法によるl−フェニルアラニンの製造法
IT1264712B1 (it) 1993-07-13 1996-10-04 Eniricerche Spa Metodo di sintesi biologica di peptidi
WO1995034672A1 (en) 1994-06-14 1995-12-21 Ajinomoto Co., Inc. α-KETOGLUTARIC DEHYDROGENASE GENE
IT1277466B1 (it) 1995-08-09 1997-11-10 Eniricerche Spa Peptide sintetasi ingegnerizzate e loro impiego per la produzione via non-ribosomale di peptidi
BRPI9909409B1 (pt) 1998-09-25 2016-03-22 Ajinomoto Kk processos para produzir um ácido l-glutâmico
DE60226243T2 (de) 2001-07-26 2009-05-14 Ajinomoto Co., Inc. Peptid-bildendes Enzymgen, Pepid-bildendes Enzym und Dipeptidherstellungsverfahren
WO2004076477A1 (en) * 2003-02-26 2004-09-10 Holland Sweetener Company MICROBIOLOGICAL PRODUCTION METHOD FOR α-L-ASPARTYL-L-PHENYLALANINE
CN1973042B (zh) 2004-06-25 2014-09-17 协和发酵生化株式会社 二肽的制造方法
KR20070087191A (ko) 2004-12-20 2007-08-27 아지노모토 가부시키가이샤 펩타이드 생성 활성을 갖는 돌연변이형 단백질
DE602006010990D1 (de) 2005-03-18 2010-01-21 Kyowa Hakko Bio Co Ltd Verfahren zur dipeptidherstellung
JP5256039B2 (ja) 2006-09-25 2013-08-07 協和発酵バイオ株式会社 ジペプチドの製造法
JP5747397B2 (ja) 2008-02-07 2015-07-15 学校法人近畿大学 医薬組成物
WO2009113563A1 (ja) 2008-03-14 2009-09-17 日本水産株式会社 塩味増強剤及びそれを含有する飲食品
JP6146304B2 (ja) 2011-10-07 2017-06-14 味の素株式会社 変異型γ−グルタミルトランスフェラーゼ、及び、γ−グルタミルバリルグリシン又はその塩の製造法

Also Published As

Publication number Publication date
WO2014010755A1 (en) 2014-01-16
CN104603264A (zh) 2015-05-06
JP6020706B2 (ja) 2016-11-02
US9428783B2 (en) 2016-08-30
EP2872624A1 (en) 2015-05-20
US20150197782A1 (en) 2015-07-16
JP2015525561A (ja) 2015-09-07

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2012129311A (ru) Днк, кодирующая дипептид-синтезирующий фермер (варианты), бактерия рода escherichia и способ получения дипептидов с ее использованием
RU2010101136A (ru) Способ получения l-аминокислот с использованием бактерий семейства enterobacteriaceae
JP7017409B2 (ja) 加水分解に対する合成の比が改善したスブチリシン変異体を使用するペプチド断片縮合及び環化
RU2008142988A (ru) Способ производства l-аминокислот
ATE365212T1 (de) Verfahren zur fermentativen herstellung von l- histidin durch aminochinolin-resistente bakterienstämme der gattung escherichia
RU2004105652A (ru) Ген пептидообразующего фермента, пептидообразующий фермент и способ получения дипептида
RU2015120052A (ru) Способ получения L-аминокислоты с использованием бактерии семейства Enterobacteriaceae, в которой ослаблена экспрессия гена gshA
RU2013118637A (ru) СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-АМИНОКИСЛОТ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИИ СЕМЕЙСТВА ENTEROBACTERIACEAE, В КОТОРОЙ РАЗРЕГУЛИРОВАН ГЕН yjjK
JPWO2008126784A1 (ja) グルタチオンおよびγ−グルタミルシステインの製造法
RU2006145712A (ru) Способ получения l-аминокислот методом ферментации с использованием бактерий, обладающих повышенной способностью к утилизации глицерина
WO2009136500A1 (ja) L-サクシニルアミノアシラーゼ、およびこれを用いたl-アミノ酸の製造方法
RU2013112563A (ru) Щелочная подпитка
ES2526490T3 (es) Método para producir un dipéptido
RU2010105710A (ru) Мутантная аденилатциклаза, днк, кодирующая ее, бактерия семейства enterobacteriaceae, содержащая указанную днк, и способ получения l-аминокислот
RU2004117766A (ru) Способ получения l-аминокислоты
ES2626571T3 (es) Proceso para producir dipéptidos
RU2014105547A (ru) СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-АМИНОКИСЛОТ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИИ СЕМЕЙСТВА ENTEROBACTERIACEAE, ИМЕЮЩЕЙ СВЕРХЭКСПРЕССИРУЕМЫЙ ГЕН yajL
CN101151369B (zh) 二肽的结晶及其制备方法
RU2013131855A (ru) Днк, кодирующая дипептид-синтезирующий фермент (варианты), бактерия рода escherichia и способ получения дипептидов с ее использованием
JP2012239432A (ja) 動物細胞培養用培地および該培地を用いた物質の製造方法
RU2012107266A (ru) МУТАНТНЫЙ БЕЛОК, КОДИРУЕМЫЙ ГЕНОМ YDDG, И СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ АРОМАТИЧЕСКИХ L-АМИНОКИСЛОТ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИИ РОДА Escherichia
RU2001117632A (ru) Способ получения l-аминокислот с использованием бактерий, принадлежащих к роду escherichia
RU2374322C2 (ru) Способ получения l-аминокислот методом ферментации с использованием бактерий, обладающих повышенной способностью к утилизации глицерина
JP4520219B2 (ja) 5−アミノレブリン酸の製造法
RU2013147882A (ru) СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-АМИНОКИСЛОТ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИЙ СЕМЕЙСТВА Enterobacteriaceae, В КОТОРОЙ НАРУШЕН ПУТЬ ДЕГРАДАЦИИ ПУТРЕСЦИНА

Legal Events

Date Code Title Description
FA93 Acknowledgement of application withdrawn (no request for examination)

Effective date: 20150713