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DE1106275B - Verfahren zum Entfernen der Transglucosidase aus Pilzamylase-Zubereitungen - Google Patents

Verfahren zum Entfernen der Transglucosidase aus Pilzamylase-Zubereitungen

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Publication number
DE1106275B
DE1106275B DEC15237A DEC0015237A DE1106275B DE 1106275 B DE1106275 B DE 1106275B DE C15237 A DEC15237 A DE C15237A DE C0015237 A DEC0015237 A DE C0015237A DE 1106275 B DE1106275 B DE 1106275B
Authority
DE
Germany
Prior art keywords
enzyme
amylase
activity
dextrose
transglucosidase
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Pending
Application number
DEC15237A
Other languages
English (en)
Inventor
Earl Robert Kooi
Clarence Frank Harjes
John Stewart Gilkison
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Unilever Bestfoods North America
Original Assignee
Unilever Bestfoods North America
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Unilever Bestfoods North America filed Critical Unilever Bestfoods North America
Publication of DE1106275B publication Critical patent/DE1106275B/de
Pending legal-status Critical Current

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Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/24Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405Glucanases
    • C12N9/2408Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2411Amylases
    • C12N9/2414Alpha-amylase (3.2.1.1.)
    • C12N9/2417Alpha-amylase (3.2.1.1.) from microbiological source
    • C12N9/242Fungal source

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  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
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Description

  • Verfahren zum Entfernen der Transglucosidase aus Pilzamylase-Zubereitungen Die Erfindung bezieht sich auf ein Verfahren zum Entfernen der Transglucosidase aus Pilzamylase-Zubereitungen für die Verzuckerung von Stärke, stärkehaltigen Stoffen und Abbauprodukten. Die mit den erfindungsgemäß behandelten Amylasezubereitungen gewonnenen Stärkehydrolysate enthalten eine außergewöhnlich hohe Konzentration an Dextrose.
  • Amylasezubereitungen, welche aus Organismen der Aspergillus-niger- und Aspergillus-flavus-oryzae-Gruppen stammen, werden bereits in großem Umfange von der Industrie, z. B. bei der enzymatischen Verzuckerung von teilhydrolysierter Stärke zur Bildung von dextrosehaltigen Sirupen, verwendet. Jedoch hat die Erfahrung gezeigt, daß die Bildung von unfermentierbaren Dextrosepolymeren dazu führt, die Brauchbarkeit solcher Zubereitungen besonders bei Verfahren zur Gewinnung von reiner kristalliner Dextrose zu beschränken.
  • Amylasezubereitungen von mikrobiologischem Ursprung, insbesondere solche, welche aus Organismen der .A spergillus-niger- und A spergillus-flavus-oryzae-Gruppen der Aspergillusart stammen, enthalten drei Hauptarten von Enzymaktivität, welche sich mit der Hydrolyse von c@-1,4-gebundenen Glucosepolymeren befassen. Diese drei Gruppen von Aktivität können bezeichnet werden als x-Amylaseal,.tivität, Glucamylase- (Maltase-) Aktivität und Transglucosidaseaktivität.
  • a Amylasewirkung auf Stärkepasten verursacht beträchtliche Verringerung der Viskosität. Beim Fehlen merklicher ?Mengen von Glucamylase- (Maltase-) Aktivität werden beträchtliche Mengen von Maltose durch x Amylasewirkung erzeugt.
  • Glucamylasewirkung auf Stärke und/oder Maltose führt zur Bildung von Dextrose. Diese Art von Einwirkung ist auch als Maltase-, Amyloglucosidase-, glucogenische oder Stärkegluconaseaktivität bezeichnet worden.
  • Transglucosidaseaktivität führt dagegen zur Bildung, insbesondere aus '.L#faltose, von unfermentierbaren Dextrosepolymeren, welche a-1,6-glucosidische Bindungen enthalten und nicht zu Dextrose hydrolysierbar sind.
  • Ein Ziel der Erfindung ist daher, Transglucosidaseaktivität aus Amylasezubereitungen zu entfernen, um die Wirksamkeit und Brauchbarkeit solcher Zubereitungen insbesondere für die Hydrolyse von Stärke oder ihren Isonvertierungsprodukten zu dextrosehaltigen Flüssigkeiten mit ungewöhnlich hoher Dextrosekonzentration zu vergrößern.
  • Die Erfindung schafft ein Verfahren zum Entfernen der Transglucosidase aus Pilzamylase-Zubereitungen für die Verzuckerung von Stärke, stärkehaltigen Stoffen und Abbauprodukten und ist dadurch gekennzeichnet, daß die Zubereitung in wäßrigem Medium mit einem Tonmineral behandelt und das Medium von dem Tonmineral abgetrennt wird. Vorzugsweise wird die Amylasezubereitimg mittels Aspergillusarten, wie Aspergillus niger oder Aspergillus flavus-oryzae, gewonnen. Die Hauptverwendung der erfindungsgemäß erhaltenen Zubereitungen besteht im Hydrolysieren von Stärke zu Dextrose.
  • Alle geprüften Pilzamylase-Zubereitungen enthielten merkliche Mengen an Transglucosidaseaktivität, gemesden durch das Ausmaß der Synthese von unfermentierbaren Zuckern aus Maltose. Es wurde ferner gefunden, daß das Verhältnis von Transglucosidase zu Glucamylase in der Enzymzubereitung, gemessen, wie noch beschrieben wird, in erheblicher Weise die Dextrosemenge beeinträchtigt, welche aus teilhydrolysierter Stärke bei der Hydrolyse mittels der Enzymzubereitung erhalten werden kann.
  • Bestimmung der Glucamylaseaktivität Das Substrat ist ein 15 bis 18 D.E. sprühgetrocknetes saures Hydrolysat von Maisstärke. Dieses Material wird in Wasser gelöst und auf 4,0 g Trockensubstanz pro 100 ccm Lösung verdünnt. Genau 50 ccm der Lösung werden in einem 100-ccm-Kolben pipettiert. Zu dem Kolben werden 5,0 ccm eines 1,Omolaren Natriumacetat-Essigsäure-Puffers vom pH 4,3 zugesetzt. Der Kolben wird dann in ein Wasserbad von 60°C gebracht, und nach 101Iinuten wird die richtige Menge an Enzymzubereitung zugefügt. Genau 120 Minuten nach Zusatz der Enzymzubereitung wird die Lösung auf einen Phenolphthaleinendpunkt mit 1 n-Natriumhydroxydlösung eingestellt. Die Lösung wird dann auf Raumtemperatur gekühlt und auf das Volumen verdünnt. Ein reduzierender Zuckerwert, berechnet als Dextrose, wird an dem verdünnten :duster und an einem Kontrollmuster ohne Zusatz einer Enzymzubereitung bestimmt. Glucamylaseaktivität wird berechnet wie folgt: worin _-1 = Glucamylaseaktivität in Einheiten pro Kubikzentimeter oder pro Gramm Enzymzubereitung, S = reduzierende Zucker im enzv urkonvertierten Muster, Gramm pro 100 ccm, B =reduzierende Zucker beim Kontrollversuch, Gramm pro 100 ccm, E = Menge an verwendeter Enzymzubereitung, Kubikzentimeter oder Gramm bedeutet. Die reduzierende Zuckerkonzentration in dem enzymkonvertierten Muster sollte nicht mehr als 1,0 g pro 100 ccm sein.
  • Bestimmung von Tranbglucosidaseaktivität Eine Maltoselösung wird durch Lösen von 200 g von Pfanstiehl C. P. 3laltose in Wasser und Verdünnen auf 500 ccm hergestellt. Genau 50 ccm werden in einen 100-ccm-Kolben pipettiert. Zu dem Kolben werden 5 ccm eines 1,Omolaren Natriumacetat-Essigsäure-Puffers vom pA 4,3 zugesetzt. Nach dem Vermischen wird eine Menge an Enzymzubereitung, welche 2,8 Einheiten Glucamylaseaktivität enthält, zugesetzt. Der Kolben wird in ein 60'C-Wasserbad gebracht. Nach 72 Stunden wird der Kolben in ein siedendes Wasserbad für 15 Minuten gebracht, dann gekühlt und der Inhalt quantitativ in einen 150-ccm-Becher übergeführt. Die Lösung wird auf pA 4,8 mit 1 n-\ atriumhydroxy dlösung eingestellt, in einen 500-ccm-Erlenmeyerkolben übergeführt und auf etwa 200 ccm verdünnt. 10 g Fleischmanns-Aktivtrockenhefe werden zugesetzt und der Kolben 5 Stunden bei 30-C stetig geschüttelt. Der Inhalt wird dann in einen 250 ccm-Kolben übergeführt und auf dieses Volumen verdünnt. 200 ccm werden dann mit 2000 Umdrehungen pro Minute während 15 Minuten zentrifugiert und die überstehende Flüssigkeit in einen trockenen Kolben dekantiert. 50 ccm dieser Flüssigkeit werden in ein 70-ccm-Prüfrohr übergeführt, 5 ccm 3,0 n-Salzsäure zugegeben, das Prüfrohr locker zugestopft, dann in einem siedenden Wasserbad 3 Stunden erwärmt und schließlich in einem Eisbad gekühlt. Der Inhalt des Rohrs wird in einen 100-ccm-Kolben übertragen und mit 1 n-Natriumhvdroxyd auf den Phenolphthaleinendpunkt eingestellt. Ein reduzierender Zucker, berechnet als Dextrose, wird mit einem aliquoten Teil der schließlichen Lösung bestimmt. Uni eine Korrektur für den durch die Hefe eingeführten reduzierenden Zucker zu erhalten, wird ein Kontrollmuster eingeschlossen, in welchem 20 g reine Dextrose an Stelle von Maltose ohne Enzymzusatz verwendet werden. Der reduzierende Zuckerwert de: enzymkonvertierten Musters, korrigiert um den durch die Hefe zugeführten reduzierenden Zucker, stellt das unfermentierbare durch die F-nzymzubereitung synthetisierte Material dar. Die Ergebnisse werden als Gramm unfermentierbare Zucker, svnthetisiert pro 100 g zugesetztes Maltosebydrat, berechnet.
  • Weil die zwei Enzyme, Glucamylase und Transglucosidase, ihre Wirkung auf das gleiche Substrat (Maltose) erstrecken, können die obigen Ergebnisse als das `Verhältnis von Glucamylaseaktivität zu Transglucosidaseaktivität ausgedrückt werden. Dieses Verhältnis wird erhalten durch Teilen der Gramm von unfermentierbaren, pro 100 g Maltosehydrat synthetisierten Zuckern durch 100 minus diesem Wert.
  • Es wurde gefunden, daß bei der enzymatischen Umwandlung von stärkehaltigen Materialien unter praktischen Bedingungen die Menge an schließlich gebildeter Dextrose durch dieses Verhältnis von Transglucosidaseaktivität zu Glucamvlaseaktivität bestimmt wird. Es wurde weiter gefunden, daß alle geprüften Pilzenzymzubereitungen Transglucosidase-zu-Glucamy lase-Verhältnisse zwischen etwa 0,2 und 0,1 entfalten. Diese Pilzenzymzubereitungen, verwendet unter praktischen Bedingungen der Substratkonzentration,Menge an Enzym und Konvertierungszeit, führen Teilhydrolysate von Stärke in Hy drolysate über, welche zwischen 84 bis 900/, Dextrose enthalten, bezogen auf Trockensubstanzgehalt des Hydrolysats.
  • Die Nachteile bekannter Verfahren zur Herstellung von Dextrose unter enzymatischer Hydrolyse von stärkehaltigen Stoffen sind vielfach. Um einen hohen Konvertierungsgrad des stärkehaltigen Materials zu Dextrose zu erhalten, wurden solche verdünnten Konzentrationen des stärkehaltigen Materials angewendet, daß die Eindampfungskosten solche Verfahren unwirtschaftlich machten. Andere Verfahren verwendeten hochgereinigte Enzymzubereitungen. In diesem Falle führten der Preis des Reinigens der Enzymzubereitung und der Verlust an Enzymaktivität während der Reinigung zu prohibitiven Kosten für die Enzymzubereitung.
  • Durch die Erfindung werden diese Nachteile überwunden, weil dadurch Transglucosidaseaktivität im wesentlichen vollständig aus Pilzamylase-Zubereitungen entfernt werden kann, wodurch in beträchtlicher Weise das Transglucosidase-Glucamylase-Verhältnis erniedrigt wird. Infolgedessen werden mit in dieser Weise behandelten Amylasezubereitungen unerwartet hohe Ausbeuten an Dextrose erzielt, wenn sie zum Hydrolysieren von stärkehaltigem Material unter praktischen Bedingungen benutzt werden. Enzymzubereitungen, welche Stärkematerialien zu Hydrolysaten konvertieren, welche nur 85 bis 86 °/, Dextrose (Trockenbasis) enthalten, werden nach der Behandlung mit einem Tonmaterial stärkehaltige Materialien zu Hydrolysaten mit bis 93 bis 940J, Dextrose (Trockenbasis) konvertieren.
  • Die Praxis des Behandelns von Enzymzubereitungen mit Tonmineralien oder des Versuchs, Enzyme durch die Verwendung von Tonmineralien zu trennen, ist nicht neu. Jedoch ist keins der bekannten Verfahren überhaupt auf das vorliegende Problem, geschweige denn auf das Verfahren, es zu lösen, gerichtet gewesen. Die bisherige Technik ist bei der Verwendung von Tonmineralien darauf gerichtet, fremdes Protein zu entfernen, oder besteht in der Verwendung von Tonmineralien in Laborversuchen, welche auf die Isolierung von reinen einzelnen Enzymen gerichtet sind. Keines der bekannten Verfahren ist auf die Entfernung von Transglucosidase aus Amylasezubereitung durch die Verwendung von Tonmineral gerichtet gewesen, noch enthält der Stand der Technik einen Hinweis, daß Transglucosidase aus Amylasezubereitungen durch Behandlung mit einem Tonmineral entfernt werden kann. Keins der bisherigen Verfahren ist auf die Entfernung von Transglucosidase aus Enzymzubereitungen als ein Mittel des Vergrößerns der Dextroseausbeuten gerichtet, welche unter Verwendung der Enzymzubereitung für die Hydrolyse von stärkehaltigem Material erhalten werden. Jedenfalls ist kein früherer Fall bekannt, wobei Trausglucosidaseaktivität im wesentlichen quantitativ aus Enzymzubereitungen ohne Verlust der gewünschten Enzymaktivität, wie der Gluc .Amylase- oder x-Amylaseaktivität, entfernt worden wäre.
  • Bei der Durchführung der Erfindung wird die Enzymzubereitung zuerst durch Zusatz eines Tonminerals zu einer Lösunoder Suspension der Enzymzubereitung behandelt. Vorzugsweise, jedoch nicht notwendigerweise wird zuerst jeglicher unlösliche feste, in der Suspension der Enzymzubereitung vorhandene Stoff entfernt. Die Enzymzubereitung kann aus der ganzen Kulturflüssigkeit, wie sie aus der untergetauchten Kultur eines Amylase erzeugenden Mikroorganismus erhalten wird, oder aus einer aus der untergetauchten Kultur erhaltenen geklärten Flüssigkeit oder aus einer Suspension von einer getrockneten oder teilgetrockneten Zubereitung, welche Kleie, Stärke oder verschiedene andere beim Standardisieren der Amylasezubereitung verwendete Zusätze enthalten kann, oder aus einer Lösung einer völlig löslichen Enzymzubereitung bestehen. Nach dem Zusatz des Tonmaterials zu der Lösung oder Suspension der Enzymzubereitung wird die Mischung gerührt und dann die feste und die flüssige Phase getrennt. Die Transglucosidaseaktivität wird in der festen Phase zurückgehalten, während die gewünschten Carbohydrasen einschließlich beispielsweise Gluc Amylase und .x-Amylase in der flüssigen Phase verbleiben.
  • Die erhaltene flüssige Enzymzubereitung, in welcher die ursprüngliche Aktivität der erwünschten Gluc-Amylase und x-Amylase verblieben ist, kann dann unmittelbar für die Hydrolyse von stärkehaltigen Stoffen verwendet oder in bekannter Weise behandelt werden, um eine feste Enzymzubereitung zu erhalten.
  • Im allgemeinen kann jedes Tonmaterial für die Entfernung der Trans glucosidaseaktivität verwendet «-erden. Die Tonmineralien als Gruppe werden als »Tonerdesilikate« bezeichnet. Die Haupttonmineralien werden als Montmorillonit, Attapulgit, Kaolinit, Illit, klassifiziert. Die Tonmineralien sind im wesentlichen wasserhaltige Aluminiumsilikate, wobei Magnesium oder Eisen ganz oder teilweise das Aluminium in einigen Mineralien vertreten und Alkalien oder Erdalkalien als wesentliche Bestandteile in manchen anwesend sind. Einige werden ferner als Fullererde, Floridin, Subbentonite, Feuerton, Porzellanerde und Kugelton bezeichnet. Sie können in ihrer Zusammensetzung zwischen fast reinem Magnesiumsilikat bis fast reinem Aluminiumsilikat liegen. Einzelheiten sind ersichtlich aus Blatt 204 American Colloid Company (1945); Industrial Minerals and Rocks, Amer. Inst. Mining and Met. Eng. (1949 ed), und Clay Mineralogy (R. E. Grim, McGra-,v-Hill (1953), S. 18, 19.
  • Die Menge an bei der Behandlung des Enzyms verwendeten Tonminerals hängt in gewissem Grad von der Art des verwendeten Minerals, der Menge an vorhandener Transglucosidase und der Menge an vorhandenen Fremdstoffen ab. Für die meisten Enzymzubereitungen sollte die Menge mindestens 0,5 g pro 100 ccm Enzymzubereitung betragen. Es besteht keine obere Grenze, aber Verwendung von mehr als 5 g auf 100 ccm Enzymzubereitung ist nicht vorteilhaft.
  • Im allgemeinen sollte die Behandlung der Enzymzubereitung gemäß der Erfindung bei einem pH-Wert ausgeführt werden, bei welchem das gewünschte Enzym bL-ständig ist. Da einige der Tonmineralien den pH-Wert ändern können, kann eine Einstellung des pH-Wertes notwendig werden. Bei Aspergillus-nigar-Kulturfiltraten, wie sie noch in den Beispielen 1 bis 6 erwähnt werden, wird die Tonmineralbehandlung vorzugsweise bei einem pH-Wert zwischen 3,5 und 4,5 ausgeführt.
  • Die Zeit der Behandlung mit dem Tonmineral ist nicht wesentlich, solange der Ton in der Enzymzubereitung gut dispergiert ist.
  • Bei der Ausführung der Stärkehydrolyse mit der erhaltenen Enzymzubereitung wird gewöhnlich vorzugsweise zuerst die Stärke in bekannter Weise verdünnt, beispielsweise durch saure Teilhydrolyse oder durch Verwendung eines flüssig machenden Enzyms, wie z. B. einer Bakterien-.x-amylase. Die Konvertierung der verdünnten Stärke durch die behandelte Enzymzubereitung sollte unter Bedingungen des p11-Werts und der Temperatur ausgeführt werden, welche zur Bildung der gewünschten Produkte führen. Bei der Konvertierung der verdünnten Stärke zu Dextrose sind pH-Werte zwischen 3,5 und 5,5 zufriedenstellend. Wenn die Konvertierung vollständig ist, kann die Dextroseflüssigkeit in üblicher Weise raffiniert, konzentriert und kristallisiert werden.
  • Die Behandlung des Enzyms ist insbesondere vorteilhaft, wenn sie auf ganze Kulturflüssikeiten oder Kulturflüssigkeitsfiltrate angewendet wird,' welche au' untergetauchten aerobischen Kulturen mit Mikroorganismen der Asperbillusart stammen. Diese Kulturflüssigkeiten sind eine sehr wirtschaftliche Quelle der gewünschten Enzyme und können nach der Tonmineralbehandlunz unmittelbar benutzt werden, um stärkehaltige Stoffe mit hohen Ausbeuten an Dextrose zu konvertieren, ohne daß umständliche oder kostspielige Enzyrnreinigungsverfahren oder dünne Stärkekonzentrationen angewendet werden müssen. Insbesondere ist es vorteilhaft, daß die Auswahl des Organismusstammes, der Bestandteile des Mediums und der Wachstumsbedingungen auf der Basis von größter Gluc-Amylaseerzeugung getroffen werden kann, unabhängig davon, wieviel Transglucosidaseaktivität erzeugt wird.
  • Aus der vorhergehenden Beschreibung und den nachfolgenden Beispielen ergibt sich, daß eine erhebliche Verbesserung der Technik durch ein einfaches, wohlfeiles und doch sehr wirksames Mittel gemacht wurde. Die Dextroseausbeute wird wesentlich ohne zusätzliche Kosten und ohne komplizierte Arbeitsweisen erhöht.
  • Die Erfindung soll noch durch die Beispiele weiter erläutert werden. Beispiel 1 Eine Kultur von Aspergillus niger der Corn Products Refining Company, Research and Development Department, Kultur-Nr. M-370, isoliert aus einem Bodenmuster von Louisiana, wurde in einem Fermentor unter untergetauchten aerobischen Bedingungen auf einem Medium gezüchtet, welches aus 14 °/o gemahlenem Mais und 10/, Trockensubstanz aus Maiseinweichwasser bestand. Nach Vollendung der Fermentation wurde die Flüssigkeit zur Entfernung des Myzels und anderer suspendierter Stoffe filtriert. Das Filtrat wurde in mehrere Teile eingeteilt.
  • Zu 100 ccm Teilen des Kulturfiltrats wurden unter Rühren 5 g feinverteiltes Tonmineral zugesetzt. Nach 30 Minuten Rühren wurde das Tonmineral abfiltriert. Die erhaltenen Filtrate wurden auf Gluc .Amylase-, x-Amylase- und Transglucosidaseaktivität geprüft. Es war keine Abnahme an Gluc-Amylaseaktivität vorhanden.
  • Dieses Beispiel zeigt, daß Tonmineralien als eine Gruppe zur selektiven Entfernung von Transglucosidaseaktivität ohne Entfernung merklicher Mengen an Gluc-Amylaseaktivität wirksam sind. Obwohl die tonbehandelte Zubereitung einen geringeren Betra; an Transglucosidaseaktivität je nach dem angewendeten Verfahren zeigt, kann dieser Betrag oder ein Teil davon eher auf unfermentierbaren Verunreinigungen in der Maltose als auf wirklicher Transglucosidaseaktivität beruhen.
    Tabelle I
    Enzymaktivität im Filtrat
    Tonmineralien, am Tage der Hauptmineral- Behandlung Gluc-Amylase Transglucosidase-
    Anmeldung unter folgenden bestandteil Type von Ton Ehefiten pro Gluc-Amylase-
    \amen bekannt Kubikzentimeter Verhältnis
    vor 1 nach vor ; nach
    der Behandlung der Behandlung
    1. Volclay Bentonite Montmorillonit Quellbentonit keine 2,08 2,04 0,16 0,05
    2. Panther Creek Montmorillonit nichtquellender keine 2,08 2,01 0,16 j 0,05
    Bentonit
    3. Adsorbol A-565 Montmorillonit - calciniert 2,08 2,04 0,16 0,05
    4. Adsorbol A-46 Montmorillonit - imprägniert 2,08 i 1,89 0,16 I 0,03
    5. Filtrol 105 Montmorillonit Subbentonit säureaktiviert 2,08 2,04 0,16 0,06
    6. Pik-es Peak 9S77 Montmorillonit Fuller-Erde keine 2,08 1,91 0,16 0,05
    7. Pikes Peak 9T77 Montmorillonit Fuller-Erde calciniert 2,08 1,93 0,16 i 0,07
    B. Florex XXF Floridin - keine 2,08 1,96 0,16 0,05
    9. Calcined Floren XYF Floridin - calciniert 2,08 j 1,89 0,16 0,05
    10. Attapulgus Clay Attapulgit Fuller-Erde keine 2,08 1,91 0,16 0,05
    11. Bandy Tan Kaolinit Kugelton - 2,08 1,97 0,16 0,05
    12. Illinois Fire Clay Kaolinit - - 2,08 1,98 0,16 0,13
    13. Grundfite Illit - - 2,08 , 1,92 0,16 0,07
    Beispiel 2 Die behandelten Filtrate von Beispiel 1 wurden benutzt, um ein Teilhy drolysat von Stärke wie folgt zu konvertieren: Eine 35gewichtsprozentige Suspension von Maisstärke wurde sauer auf ein Dextroseäquivalent (D. E.) von 16 hydrolysiert (Dextroseäquivalent bezieht sich auf den reduzierenden Zuckergehalt des Hydrolysats, berechnet als Dextrose und ausgedrückt als Gewichtsprozent vorhandener Trockensubstanz). Die verdünnte Stärke wurde auf pH 4,5 eingestellt, auf 60°C gebracht und eine so berechnete Menge an Enzymzubereitung zugesetzt, daß sie 14 Einheiten von Gluc-AmyIaseaktivität pro 100 g verdünnter Stärke, Trockensiibstanz, enthielt. lach 72 Stunden Brutzeit bei 60°C wurden die Flüssigkeiten auf D. E. und Dextrosegehalt analysiert mit dem nachstehenden Ergebnis.
  • Dieses Deispiel erläutert die Verbesserung, welche in Grad der Konvertierung verdünnter Stärke zu Dextrose mit Aspergillus-niger-Kulturfiltraten nach Entfernur.- dr Transglucosidaseaktivität durch Behandlung des Kulturfiltrats mit einem Tonmineral erhalten werden.
    Tabelle II
    Zusammensetzung der
    mit Enzym
    Tonmineralien konvertierten Flüssigkeit
    ' Dextrose,
    D.E. ° ja Trocken-
    1 Substanz
    4
    Nicht verwendet .......... 92,0 i 86,4
    Volcla-- Bentonite ......... 95,5 93,0
    Panther Creek ............ 95,7 93,3
    Adsorbol A-565 ........... 95,5 i 93,0
    Adsorbol A-46 ............ 96,2 94,2
    Filtrol 105................ 95,0 ! 92,1
    Pik-es Peak 9S77 . . . . . . . . . . 95,6 93,1
    Piken Peak 9T77 ......... 94,8 91,8
    Florex XXF .............. 95,5 93,0
    Calcined Florex XXF ...... 95,7 93,3
    Attapulgus Clay ........... 95,7 93,3
    Bands- Tau ............... 95,6 I 93,1
    Illinois Fire Clay .......... 92,9 88,7
    Grundfite ................. 94,9 92,0
    Beispiel 3 Eine Kultur von Aspergillus niger M-370 wurde in einem Fermentor, wie im Beispiel 1 beschrieben, gezüchtet. Nach Vollendung der Fermentation wurde die gesamte Kulturflüssigkeit aus dem Fermentor entfernt und in vier 100-ccm-Teile aufgeteilt. Der erste Teil wurde in keiner Weise behandelt. Der zweite T eil wurde gerührt und 2,0 g Tonmineral »Volclay Bentonite« zugesetzt. Die das Pilzmyzel und Tonmineral enthaltende Mischung wurde filtriert und der Filterkuchen verworfen. Der dritte Teil wurde filtriert ohne Tonmineralbehandlung. Der vierte Teil wurde filtriert, das Filtrat gerührt und 2,0g Tonmineral Wolclay Bentonite« zugesetzt. Die Suspension wurde dann filtriert. Konvertierung einer 16-D.E.-verdünnten Stärke wurde, wie im Beispie12 beschrieben, mit den vier Zubereitungen durchgeführt. Dieses Beispiel erläutert die Anwendung der Erfindung auf unfiltrierte Kulturflüssigkeit.
    Tabelle III
    Gluc- Zusammensetzung
    Ton- Amylase- der enzym-
    mineral- aktivität konvertierten
    Filtration der behand- Einheiten Flüssigkeit
    Kulturflüssigkeit Jung pro 'Dextrose,
    Kubik-
    D.E.
    zentimeter ! Trocken-
    basis
    Unfiltriert ...... 0 2,30 91,1 84,7
    2 2,24 95,3 92,3
    Filtriert ...... l 0 2,30 92,1 86,1
    2 2,33 95,5 92,8
    Beispiel 4 Dieses Beispiel erläutert die Wirkung der Verwendung verschiedener Mengen von Tonmineral. Die verwendete Enzymzubereitung war ein Kulturfiltrat von einer untergetauchten Kultur von Aspergillus niger 111-370. Die Tonmineralbehandlung des Filtrats wurde, wie im Beispiel 1 beschrieben, ausgeführt.
    Tabelle IV
    Menge des verwendeten Tonminerals,
    Gramm pro 100 ccm Enzymzubereitung
    Tonmineralien 5,0 1 2,0 J 1,0 1 0,5 1 0,2 1 0,0
    Dextrosegehalt der enzymkonvertierten
    Flüssigkeit, °/a Trockenbasis
    Volclay Bentonite 94,0 93,3 93,1 93,0 88,5 86,5
    Attapulgus Clay 93,3 92,0 92,1 - - -
    Florex XXF ... 93,0 93,6 91,6 - - -
    Panther Creek .. 93,3 93,6 89,1. 86,9. - -
    Beispiel 5 Dieses Beispiel zeigt die Wirkung des pH auf die Behandlung von Enzymen mit Tonmineralien. Getrennte Teile eines Kulturfiltrats aus einer untergetauchten Kultur von Aspergillus niger wurden mit Salzsäure oder mit Natriumhydroxyd auf die unten angegebenen PH-Werte eingestellt. Zu jedem 100-ccm-Teil wurden 2,0 g Wolclay Bentonite« zugesetzt. Die Gemische wurden 30 Minuten gerührt und filtriert. Die Ergebnisse von mit den behandelten Enzymzubereitungen durchgeführten Konvertierungen folgen:
    Tabelle V
    pH-Wert vor dem Tonzusatz . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 5,0 4,5 i 4,0 3,0 ` 2,4 2,0
    pH-Wert des Filtrats nach der Behandlung . . . . . . . . . . . 5,2 4,6 4,0 3,1 2,5 2,2
    Gluc-Amylaseaktivität des Filtrats, Einheit pro Kubik-
    zentimeter ... . .................................. 2,17 2,24 2,33 1,76 1,03 0,62
    Zusammensetzung der enzymkonvertierten Flüssigkeit
    D.E. ........................................... 92,5 95,0 95,5 95,6 95,3 94,8
    Dextrose,O/o Trockenbasis . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 87,9 92,1 93,0 93,2 , 92,7 91,9
    Die Zusammensetzung von verdünnter Stärke nach der Hydrolyse mit der unbehandelten Enzymzubereitung war 91,4 D.E., 85,9 °/o Dextrose, Trockenbasis.
  • Beispiel 6 Dieses Beispiel zeigt die Anwendung der Erfindung auf andere Stämme von Aspergillus niger und auf andere Vertreter der Aspergillus-niger-Gruppe. Die verwendeten Enzymzubereitungen waren Kulturfiltrate, hergestellt durch untergetauchte Fermentation, wie im Beispiel 1 beschrieben. Ein Teil jeder Kulturfiltratflüssigkeit wurde mit 2,00/, »Volclay Bentonite«, wie im Beispiel 1 beschrieben, behandelt. Konvertierung der verdünnten Stärke wurde, wie im Beispiel 2 beschrieben, durchgeführt.
  • Die als NRRL 330 und NRRL 337 beschriebenen Kulturen waren erschöpfend für die Gewinnung von Amylase untersucht worden (Tsuchiya u. a., Cereal Chem., 27, S. 322 [1959]).
    Tabelle VI
    Dextrosegehalt der
    Gluc-Amylaseaktivität enzymkonvertierten
    Einheiten pro Flüssigkeit,
    Kultur Kubikzentimeter °/o Trockenbaiss
    mit unbe- mit be-
    vor nach handeltem I handeltem
    Tonbehandlung Enzym
    Aspergillus niger M-370 . . . . . . . . . . . . . . . 2,30 2,33 86,1 92,8
    Aspergillus niger NRRL 330 . . . . . . . . . . 1,85 2,20 86,3 92,7
    Aspergillus niger NRRL 337 . . . . . . . . . . 2,04 2,27 87,3 92,0
    Aspergillus phoenicis M-381 . . . . . . . . . . . 1,70 I 2,03 88,8 I 91,5
    Beispiel 7 Technische Schimmelpilzenzymzubereitungen zur Verwendung bei der Verzuckerung von Stärke werden üblicherweise erhalten durch Züchten eines Vertreters der Aspergillus-flavus-oryzae-Gruppe der Aspergillusart auf feuchter Kleie. Die Kultur wird dann mit Wasser oder einer wäßrigen Salzlösung ausgezogen. Das enzymaktive Material wird aus dem Extrakt durch Zusatz eines wassermischbaren Lösungsmittels aus gefällt, der Niederschlag getrocknet und dann mit einem inerten Bestandteil vermischt, um eine Standardaktivitätszubereitung zu erhalten. Die Zubereitung wird in dieser Form vertrieben oder verwendet. Solche Enzymzubereitungen wurden getrennt in Wasser suspendiert, auf pg 4,0 eingestellt und filtriert. Zu 100 ccm jedes Filtrats wurden 5 g von Wolclay Bentonite« zugesetzt, und nach 30 Minuten Rühren wurden die Suspensionen filtriert. Konvertierung verdünnter Stärke wurde bei 50°C, p$ 4,6 bis 4,8, während 72 Stunden durchgeführt. Getrennte Konvertierungen wurden mit behandelten und unbehandelten Enzymzubereitungen durchgeführt unter Verwendung einer Menge an Enzymzubereitung äquivalent 14 -Gluc-Amylaseeinheiten pro 100 g verdünnte Stärke, Trockensubstanz. Tabelle VII zeigt die Ergebnisse derAnwendung der Erfindung auf verschiedene gereinigte feste Enzymzubereitungen. Die ursprünglichen Zubereitungen wurden in Wasser vor der Verwendung wieder suspendiert.
    Tabelle VII
    Gluc-Amylaseaktivität bei 50° C Dextrosegehalt der
    Einheiten pro Gramm enzymkonvertierten
    Enzymzubereitung Quelle der Enzymzubereitung Flüssigkeit, /o Trockenbasis
    mit mit
    ursprüngliche nach der ursprünglicher tonbehandelter
    Tonbehandlung Zubereitung
    . Zubereitung
    AW Enzyme Ba) ..... - 4,54 3,34 80,1 86,9
    Shozyme Sb) . .. . . . . . . Aspergillus flavus-oryzae 11,8 11,8 86,6 92,1
    Dextrinasea) . . . . . . . . . Aspergillus flavus-oryzae 15,0 14,7 87,7 91,3
    Diastase 32b) ......... - 53,3 51,4 90,8 91,9
    Mylase°) . . . . . . . . . . . . . Aspergillus flavus-oryzae 13,5 13,2 91,5 92,8
    a) Warenzeichen eines von der Firma Takamine Laboratories am Tage der Anmeldung hergestellten Produkts.
    b) Warenzeichen eines von der Firma Röhm & Haas Company am Tage der Anmeldung hergestellten Produkts.
    e) Warenzeichen eines von der Firma Wallerstein Company am Tage der Anmeldung hergestellten Produkts.

Claims (2)

  1. PATENTANSPRÜCHE: 1. Verfahren zum Entfernen der Transglucosidase aus Pilzamylase-Zubereitungen für die Verzuckerung von Stärke, stärkehaltigen Stoffen und Abbauprodukten, dadurch gekennzeichnet, daß die Zubereitung in wäßrigem Medium mit einem Tonmineral behandelt und das Medium von dem Tonmineral abgetrennt wird.
  2. 2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Amylasezubereitung mittels Aspergillusarten, wie Aspergillus niger oder Aspergillus flavus-oryzae, gewonnen wird. In Betracht gezogene Druckschriften: »Enzymatische Katalyse« von K. Chyrbäch, Berlin, 1953, S. 97, Abs. 3; »Enzymologie« von O. Hoffmann-Ostenhof, Wien, 1954, S. 35; »Chemisches Centralblatt«, 1951, 1I, S. 2672, L. A. Underhofler und D. K. Roy; »Die Praxis der Brennereibetriebe« von Foth-Duws, Berlin, 1951, S. 95 bis 98.
DEC15237A 1957-06-18 1957-07-27 Verfahren zum Entfernen der Transglucosidase aus Pilzamylase-Zubereitungen Pending DE1106275B (de)

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