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WO2019065735A1 - 繊維又は布帛の製造方法 - Google Patents

繊維又は布帛の製造方法 Download PDF

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Publication number
WO2019065735A1
WO2019065735A1 PCT/JP2018/035698 JP2018035698W WO2019065735A1 WO 2019065735 A1 WO2019065735 A1 WO 2019065735A1 JP 2018035698 W JP2018035698 W JP 2018035698W WO 2019065735 A1 WO2019065735 A1 WO 2019065735A1
Authority
WO
WIPO (PCT)
Prior art keywords
fiber
protein
fabric
raw material
container
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Ceased
Application number
PCT/JP2018/035698
Other languages
English (en)
French (fr)
Inventor
紘介 田山
成樹 荻野
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Super Resin Inc
Spiber Inc
Original Assignee
Super Resin Inc
Spiber Inc
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Super Resin Inc, Spiber Inc filed Critical Super Resin Inc
Priority to JP2019545569A priority Critical patent/JPWO2019065735A1/ja
Publication of WO2019065735A1 publication Critical patent/WO2019065735A1/ja
Anticipated expiration legal-status Critical
Ceased legal-status Critical Current

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    • D—TEXTILES; PAPER
    • D01—NATURAL OR MAN-MADE THREADS OR FIBRES; SPINNING
    • D01F—CHEMICAL FEATURES IN THE MANUFACTURE OF ARTIFICIAL FILAMENTS, THREADS, FIBRES, BRISTLES OR RIBBONS; APPARATUS SPECIALLY ADAPTED FOR THE MANUFACTURE OF CARBON FILAMENTS
    • D01F4/00—Monocomponent artificial filaments or the like of proteins; Manufacture thereof
    • D01F4/02—Monocomponent artificial filaments or the like of proteins; Manufacture thereof from fibroin
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06B—TREATING TEXTILE MATERIALS USING LIQUIDS, GASES OR VAPOURS
    • D06B1/00—Applying liquids, gases or vapours onto textile materials to effect treatment, e.g. washing, dyeing, bleaching, sizing or impregnating
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06B—TREATING TEXTILE MATERIALS USING LIQUIDS, GASES OR VAPOURS
    • D06B23/00—Component parts, details, or accessories of apparatus or machines, specially adapted for the treating of textile materials, not restricted to a particular kind of apparatus, provided for in groups D06B1/00 - D06B21/00
    • D06B23/14—Containers, e.g. vats

Definitions

  • the present invention relates to a method of producing fibers or fabrics.
  • Protein fibers are expected to be substitutes for fibers such as glass fibers and carbon fibers used in composite materials such as fiber reinforced plastics (FRP) from the recent increase in environmental protection awareness. It is desirable that the protein fiber used in the composite material be more excellent in strength (in particular, tensile strength).
  • Patent Document 1 discloses a fiber strength improvement method characterized in that the surface of a treated fiber is treated with a fiber strength improver containing neutral glucomannan as an active ingredient.
  • Patent Document 2 discloses a silk sock knitted by using silk fiber having an antibacterial treatment on the surface, wherein the antibacterial treatment is performed by a treatment solution containing an astringent component and a resin compound. Is disclosed.
  • Patent Documents 1 and 2 are not necessarily simple methods because they use a fiber treatment agent such as a fiber strength improver or a treatment liquid.
  • an object of this invention is to provide the method of improving the tensile strength of the fiber or fabric containing protein fiber, without using a special fiber processing agent.
  • Another object of the present invention is to provide a method for producing a fiber or fabric containing a protein fiber excellent in tensile strength without using a special fiber treatment agent.
  • the present invention relates to, for example, the following inventions.
  • a first step of preparing a raw material fiber or raw material fabric containing protein fiber A second step of containing the raw material fiber or the raw material fabric in a deformable container and reducing the pressure in the container; A third step of heating and pressing the raw material fiber or the raw material fabric from the outside of the container under reduced pressure;
  • a method of producing a fiber or fabric comprising [2] The method for producing a fiber or fabric according to [1], wherein the deformable container is a bag material. [3] The method for producing a fiber or fabric according to [1] or [2], wherein the protein fiber comprises a structural protein fiber.
  • the present invention it is possible to provide a method for improving the tensile strength of a fiber or fabric containing protein fibers without using a special fiber treatment agent. According to the present invention, it is also possible to provide a method for producing a fiber or fabric containing protein fibers excellent in tensile strength, without using a special fiber treatment agent.
  • FIG. 1 is a schematic view showing an example of a spinning apparatus for producing protein fibers.
  • FIG. 2 is a diagram showing the results of the tensile test in Example 1.
  • FIG. 3 is a view showing the results of the tensile test in Comparative Example 1.
  • FIG. 4 is a view showing the results of the tensile test in Comparative Example 2.
  • a first step of preparing a raw material fiber or fabric containing protein fibers, the raw material fibers or the raw material fabric is accommodated in a deformable container, and the pressure in the container is reduced.
  • a raw material fiber or raw material fabric containing a protein fiber is prepared (first step).
  • the raw material fiber is a fiber containing protein fiber, preferably a fiber consisting of protein fiber.
  • the raw material fabric is a fabric containing protein fibers, preferably a fabric made of protein fibers.
  • the protein fiber which concerns on this embodiment can mention the fiber which spun the protein mentioned later, for example.
  • the protein fiber is preferably a fiber into which a structural protein is spun (structural protein fiber), more preferably a fiber into which a fibroin-like protein is spun (fibroin-like protein fiber), particularly preferably a fiber into which a spider silk fibroin-like protein is spun ( Spider silk fibroin-like protein fiber).
  • the protein fibers may be short fibers or long fibers. Also, protein fibers may be used alone or in combination with other fibers. That is, when preparing a raw material fiber containing a protein fiber, a single yarn made of only a protein fiber or a composite yarn made of a combination of a protein fiber and another fiber may be prepared individually, or A combination of yarns or the above composite yarns may be prepared.
  • the single yarn and the composite yarn may be a spun yarn in which short fibers are twisted together, or may be a filament yarn in which long fibers are twisted together.
  • the single yarn and the composite yarn are preferably filament yarns.
  • the single yarn is preferably a twisted yarn.
  • the twisted yarn may be a Z-twisted yarn or an S-twisted yarn.
  • Composite yarns include, for example, blended yarns, mixed yarns, covering yarns and the like.
  • the other fibers are fibers that do not contain protein.
  • Other fibers include, for example, synthetic fibers such as nylon and polyester, regenerated fibers such as cupra and rayon, and natural fibers such as cotton and hemp.
  • the content of protein fiber is preferably 5% by mass or more, more preferably 20% by mass or more, based on the total amount of the raw material fiber including protein fiber. Preferably it is 50 mass% or more.
  • the type of raw material fabric containing protein fiber is not particularly limited.
  • the fabric may be, for example, a woven fabric, a knitted fabric, and a non-woven fabric.
  • the fabric is preferably a woven fabric.
  • the woven structure may be, for example, plain weave, twill weave, satin weave, and the like.
  • the knit may be a warp knit such as tricot and russell, or a weft knit such as a weft knit and a circular knit.
  • a structural protein refers to a protein that forms a biological structure or a protein derived therefrom. That is, the structural protein may be a naturally occurring structural protein, and is a modified protein in which a portion (for example, 10% or less of the amino acid sequence) of the amino acid sequence is altered based on the amino acid sequence of the naturally occurring structural protein. It may be.
  • structural proteins include fibroin (eg, spider silk, silkworm silk, etc.), collagen, resilin, elastin and keratin, and proteins derived therefrom.
  • fibroin-like proteins examples include, for example, proteins containing a domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP1] m .
  • A represents an alanine residue
  • n is preferably an integer of 2 to 27, an integer of 4 to 20, an integer of 8 to 20, or 10 to 20. It may be an integer, an integer of 4 to 16, an integer of 8 to 16, or an integer of 10 to 16.
  • the number of alanine residues relative to the total number of amino acid residues in (A) n motif may be 40% or more, 60% or more, 70% or more, 80% or more, 90% or more, or 100% (Meaning composed of only alanine residues).
  • REP1 shows an amino acid sequence composed of 10 to 200 amino acid residues. m represents an integer of 10 to 300.
  • the plurality of (A) n motifs may be identical to each other or different from each other.
  • the plurality of REP1 may have the same or different amino acid sequences.
  • a fibroin-like protein for example, a protein comprising the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 1 can be mentioned.
  • collagen-like proteins examples include, for example, proteins containing a domain sequence represented by Formula 2: [REP2] p .
  • p represents an integer of 5 to 300.
  • REP2 represents an amino acid sequence composed of Gly-XY, and X and Y represent any amino acid residues other than Gly.
  • the plurality of REP2 may be identical to each other or different from each other.
  • the protein containing the amino acid sequence shown by sequence number 2 can be mentioned, for example.
  • amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 2 is a repeat portion and motif of a partial sequence of human collagen type 4 (GenBank accession numbers of NCBI: CAA56335.1, GI: 3702452) obtained from the NCBI database.
  • the amino acid sequence (tag sequence and hinge sequence) shown in SEQ ID NO: 6 is added to the N-terminus of the amino acid sequence from residue 301 to residue 540 corresponding to
  • resilin-like proteins examples include, for example, proteins containing a domain sequence represented by Formula 3: [REP3] q .
  • q represents an integer of 4 to 300.
  • REP3 shows an amino acid sequence composed of Ser-J-J-Tyr-Gly-U-Pro.
  • J is any amino acid residue, preferably an amino acid residue selected from the group consisting of Asp, Ser and Thr.
  • U is any amino acid residue, preferably an amino acid residue selected from the group consisting of Pro, Ala, Thr and Ser.
  • the plurality of REP3 may be identical to each other or different from each other.
  • resilin-like protein for example, a protein comprising the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 3 can be mentioned.
  • Th in position 87 is substituted with Ser in the amino acid sequence of resilin (Genci Accession Nos. NP 611 157, Gl: 24654243 of NCBI), and 95
  • the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 7 (His tag sequence) is added to the N-terminus of the amino acid sequence from the 19th residue to the 321st residue of the sequence in which Asn is substituted with Asp.
  • elastin-like proteins examples include proteins having amino acid sequences such as NCBI Accession Nos. AAC98395 (human), I47076 (sheep) and NP786966 (bovine) from GenBank.
  • elastin-like protein for example, a protein comprising the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 4 can be mentioned.
  • the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 4 is the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 6 at the N-terminal of the amino acid sequence from the 121st residue to the 390rd residue of the amino acid sequence of Accession No. AAC98395 of NCBI GenBank. (Tag sequence and hinge sequence) are added.
  • keratin-like proteins examples include, for example, type I keratin of Capra hircus and the like.
  • a keratin-like protein for example, a protein comprising the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 5 (the amino acid sequence of NCBI GenBank accession number ACY30466) can be mentioned.
  • the structural protein is preferably a fibroin-like protein, more preferably a spider silk fibroin-like protein.
  • the protein according to the present embodiment is, for example, a host transformed with an expression vector having a nucleic acid sequence encoding a protein of interest and one or more regulatory sequences operably linked to the nucleic acid sequence. What was produced by expressing the said nucleic acid can be used.
  • the nucleic acid can be produced by a method of amplification and cloning by polymerase chain reaction (PCR) or the like, or chemical synthesis, using a gene encoding a natural structural protein.
  • the chemical synthesis method of the nucleic acid is not particularly limited, and, for example, AKTA oligopilot plus 10/100 (manufactured by GE Healthcare Japan Co., Ltd.) based on the amino acid sequence information of the structural protein obtained from the NCBI web database etc.
  • Nucleic acids can be chemically synthesized by a method of linking oligonucleotides that have been automatically synthesized by PCR etc. by PCR etc.
  • the regulatory sequence is a sequence that controls the expression of a recombinant protein in a host (for example, a promoter, an enhancer, a ribosome binding sequence, a transcription termination sequence, etc.), and can be appropriately selected depending on the type of host.
  • a promoter an inducible promoter which functions in a host cell and is capable of inducible expression of a target protein may be used.
  • An inducible promoter is a promoter that can control transcription by physical factors such as the presence of an inducer (expression inducer), the absence of a repressor molecule, or the increase or decrease of temperature, osmotic pressure or pH value.
  • the type of expression vector may be a plasmid vector, a viral vector, a cosmid vector, a fosmid vector, an artificial chromosome vector or the like, and can be appropriately selected according to the type of host.
  • a vector capable of autonomous replication in a host cell or capable of integration into the host chromosome and containing a promoter at a position capable of transcribing a nucleic acid encoding a target protein is suitably used. .
  • any of prokaryotes and eukaryotes such as yeast, filamentous fungi, insect cells, animal cells and plant cells can be suitably used.
  • prokaryote examples include bacteria belonging to the genus Escherichia, Brevibacillus, Serratia, Bacillus, Microbacterium, Microbacterium, Brevibacterium, Corynebacterium and Pseudomonas.
  • examples of vectors for introducing a nucleic acid encoding a target protein include pBTrp2 (manufactured by Boehringer Mannheim), pGEX (manufactured by Pharmacia), pUC18, pBluescriptII, pSupex, pET22b, pCold, Examples thereof include pUB110 and pNCO2 (Japanese Patent Application Laid-Open No. 2002-238569).
  • Eukaryotic hosts can include, for example, yeast and filamentous fungi (molds and the like).
  • yeast the yeast which belongs to Saccharomyces genus, Pichia genus, Schizosaccharomyces genus etc. can be mentioned, for example.
  • filamentous fungi include filamentous fungi belonging to the genus Aspergillus, Penicillium, and Trichoderma.
  • examples of vectors into which a nucleic acid encoding a target protein is introduced include YEp13 (ATCC 37115) and YEp24 (ATCC 37051).
  • any method of introducing DNA into the host cell can be used.
  • a method for introducing the expression vector into the host cell for example, a method using calcium ion [Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 69, 2110 (1972)], electroporation method, spheroplast method, protoplast method, lithium acetate method, competent method and the like.
  • a method for expressing a nucleic acid by a host transformed with an expression vector in addition to direct expression, secretory production, fusion protein expression, etc. may be performed according to the method described in Molecular Cloning 2nd Edition, etc. it can.
  • the target protein can be produced, for example, by culturing a host transformed with an expression vector in a culture medium, causing the protein to be produced and accumulated in the culture medium, and collecting the protein from the culture medium.
  • the method of culturing the host in a culture medium can be carried out according to a method usually used for culturing the host.
  • the culture medium for the host contains a carbon source, nitrogen source, inorganic salts and the like that can be used by the host, and the host can be cultured efficiently.
  • a natural medium or a synthetic medium may be used as long as the medium can be used.
  • the carbon source may be any source as long as the transformed host can assimilate, for example, glucose, fructose, sucrose, and molasses containing them, carbohydrates such as starch and starch hydrolysate, acetic acid and propionic acid And the like, and alcohols such as ethanol and propanol can be used.
  • Nitrogen sources include, for example, ammonium, ammonium salts of inorganic acids or organic acids such as ammonia, ammonium chloride, ammonium sulfate, ammonium acetate and ammonium phosphate, other nitrogen-containing compounds, peptone, meat extract, yeast extract, corn steep liquor, Casein hydrolyzate, soybean meal and soybean meal hydrolyzate, various fermented cells and digests thereof can be used.
  • inorganic acids or organic acids such as ammonia, ammonium chloride, ammonium sulfate, ammonium acetate and ammonium phosphate
  • other nitrogen-containing compounds such as peptone, meat extract, yeast extract, corn steep liquor, Casein hydrolyzate, soybean meal and soybean meal hydrolyzate, various fermented cells and digests thereof can be used.
  • potassium monophosphate potassium monobasic, magnesium phosphate, magnesium sulfate, sodium chloride, ferrous sulfate, manganese sulfate, copper sulfate, calcium carbonate and the like can be used.
  • the culture of a prokaryote such as E. coli or a eukaryote such as yeast can be performed under aerobic conditions such as shake culture or submerged aeration culture, for example.
  • the culture temperature is, for example, 15 to 40 ° C.
  • the culture time is usually 16 hours to 7 days.
  • the pH of the culture medium during culture is preferably maintained at 3.0 to 9.0. Adjustment of the pH of the culture medium can be carried out using an inorganic acid, an organic acid, an alkaline solution, urea, calcium carbonate, ammonia and the like.
  • Antibiotics such as ampicillin and tetracycline may be added to the culture medium as needed during culture.
  • an inducer may be added to the medium as needed.
  • indole acrylic An acid or the like may be added to the medium.
  • Isolation and purification of the target protein produced and accumulated by the host can be performed by a commonly used method. For example, when the protein is expressed in a dissolved state in cells, after completion of culture, host cells are recovered by centrifugation and suspended in an aqueous buffer, and then sonicator, French press, Manton Gaulin The host cells are disrupted by a homogenizer, dynomill or the like to obtain a cell-free extract. From the supernatant obtained by centrifuging the cell-free extract, a purified preparation can be obtained by a method usually used for protein isolation and purification.
  • the host cell when the protein forms an insoluble form in cells and is expressed, the host cell is similarly recovered and then disrupted and centrifuged to recover the insoluble form of the protein as a precipitate fraction.
  • the recovered insoluble form of protein can be solubilized with a protein denaturant. After the operation, a purified preparation of protein can be obtained by the same isolation and purification method as described above.
  • the protein When the protein is secreted extracellularly, the protein can be recovered from the culture supernatant. That is, the culture supernatant is treated by a method such as centrifugation to obtain a culture supernatant, and a purified preparation can be obtained from the culture supernatant by using the same isolation and purification method as described above.
  • Methods commonly used for isolation and purification of proteins include solvent extraction, salting out with ammonium sulfate, desalting, precipitation with organic solvents, diethylaminoethyl (DEAE) -sepharose, DIAION HPA-75
  • Protein fibers can be produced by spinning proteins by known spinning methods. That is, when producing a protein fiber, first, the protein produced according to the above-mentioned method may be dimethylsulfoxide (DMSO), N, N-dimethylformamide (DMF), or hexafluoroisopronol (HFIP), etc. It is added to a solvent together with an inorganic salt as a dissolution promoter and dissolved to prepare a dope solution. Then, using this dope solution (spinning stock solution), it can be spun by a known spinning method such as wet spinning, dry spinning or dry-wet spinning to obtain the target protein fiber.
  • DMSO dimethylsulfoxide
  • DMF N, N-dimethylformamide
  • HFIP hexafluoroisopronol
  • FIG. 1 is a schematic view showing an example of a spinning apparatus for producing protein fibers.
  • the spinning device 10 shown in FIG. 1 is an example of a spinning device for dry-wet spinning, and comprises an extrusion device 1, a coagulation bath 20, a washing bath 21, and a drying device 4 in this order from the upstream side. .
  • the extrusion device 1 has a storage tank 7, in which a dope solution (spinning stock solution) 6 is stored.
  • Coagulation liquid 11 eg, methanol
  • the dope solution 6 is pushed out from a nozzle 9 provided by opening a air gap 19 between the dope solution 6 and the coagulating solution 11 by a gear pump 8 attached to the lower end of the storage tank 7.
  • the extruded dope 6 is supplied into the coagulating liquid 11 through the air gap 19.
  • the solvent is removed from the dope solution 6 in the coagulation solution 11 to coagulate the protein.
  • the coagulated protein is guided to the washing bath 21 and washed with the washing liquid 12 in the washing bath 21, and then sent to the drying device 4 by the first nip roller 13 and the second nip roller 14 installed in the washing bath 21.
  • a protein fiber 36 drawn at a magnification corresponding to the rotational speed ratio is obtained.
  • the protein fibers 36 drawn in the washing solution 12 are released when passing through the washing bath 21 and then dried when passing through the drying device 4 and then taken up by a winder.
  • the protein fiber 36 is obtained by the spinning device 10 as a roll 5 which is finally wound on a winder.
  • Reference numerals 18a to 18g denote yarn guides.
  • the coagulating solution 11 may be an organic solvent capable of extracting (desolving) the solvent from the dope 6 extruded from the nozzle 9.
  • organic solvents include lower alcohols having 1 to 5 carbon atoms such as methanol, ethanol and 2-propanol, and acetone.
  • the coagulation liquid 11 may contain water as appropriate.
  • the temperature of the coagulating solution 11 is preferably 0 to 30 ° C.
  • the distance the coagulated protein passes in the coagulation liquid 11 (substantially, the distance from the yarn guide 18a to the yarn guide 18b) may be any length that enables efficient solvent removal, for example, 200 to 500 mm It is.
  • the residence time in the coagulating liquid 11 may be, for example, 0.01 to 3 minutes, preferably 0.05 to 0.15 minutes.
  • the fiber containing the coagulated protein may be drawn (pre-stretched) in the coagulating liquid 11.
  • Mainly water can be used as the cleaning liquid 12.
  • the cleaning solution 12 may include those listed as agents for use in the coagulation solution 11.
  • the stretching performed in the washing bath 21 when obtaining the protein fiber may be so-called wet heat stretching performed in warm water, in a solution in which an organic solvent or the like is added to warm water, or the like.
  • the temperature of the wet heat drawing may be, for example, 50 to 90 ° C., preferably 75 to 85 ° C.
  • the undrawn yarn (or pre-drawn yarn) can be drawn, for example, 1 to 10 times, preferably 2 to 8 times.
  • the protein fiber When passing through the drying device 4 in the present embodiment, the protein fiber may be further drawn (so-called dry heat drawing).
  • the lower limit of the draw ratio of the final protein fiber is preferably more than 1 time, 2 times or more, 3 times or more, 4 times or more, 5 times or more of the lower limit of the unstretched yarn (or pre-drawn yarn). , 6 times or more, 7 times or more, 8 times or more, or 9 times or more, and the upper limit thereof is preferably 40 times or less, 30 times or less, 20 times or less, 15 times or less, 14 times or less, 13 times Hereinafter, it is 12 times or less, 11 times or less, or 10 times or less.
  • a known method can be used as a method of producing a raw material fabric containing protein fibers.
  • the raw material fabric is produced by a weaving machine or a knitting machine.
  • a raw material fabric is a nonwoven fabric, it is produced by well-known methods, such as a needle punch method.
  • the thickness of the raw material fabric may be, for example, 1 mm or less, or 0.2 mm or less.
  • the fabric weight of the raw material fabric may be, for example, 1 g / m 2 or more, 50 g / m 2 or more, 80 g / m 2 or more, or 100 g / m 2 or more.
  • the raw material fiber or raw material fabric containing the protein fiber prepared as described above is accommodated in a deformable container, and the pressure in the container is reduced (second step).
  • the deformable container can be deformed to closely adhere to the raw material fiber stored in the container when the pressure in the container is reduced to increase the degree of vacuum, and the degree of vacuum can be maintained. I say a container.
  • the raw material fiber or raw material fabric is accommodated in the container, and the pressure in the container is reduced, whereby the container itself shields the raw material fiber or raw material fabric from the external atmosphere.
  • the raw material fiber or raw material fabric stored in the container is shielded from the external gas and the like by the container.
  • the degree of vacuum in the container is increased, the deformable fiber is fixed so as to be in close contact with the raw material fiber or raw material fabric accommodated inside, thereby fixing the raw material fiber or raw material fabric.
  • the raw material fiber or raw material fabric present inside the container is pressurized by the pressure difference between the pressure inside the container and the pressure outside the container.
  • the deformable container is preferably a bag having a bag made of film material.
  • a bag film etc. are mentioned, for example.
  • the deformable container may be any airtight film-like one, for example, a fluorine-based material such as polyethylene terephthalate (PET), polypropylene (PP), polytetrafluoroethylene (PTFE) and polyvinylidene fluoride (PVDF). It is formed of film, nylon 6, nylon 6, 6, polyethylene, rubber, polyimide, and polyetheretherketone (PEEK).
  • the degree of vacuum in the container is preferably 30 kPa or less, more preferably 20 kPa or less, and still more preferably 10 kPa or less.
  • the degree of vacuum in the container can be confirmed by a manometer.
  • the second step may be a step including replacing the inside of the container with, for example, dry air, an inert gas atmosphere, or the like before reducing the pressure in the container after storing the raw material fiber in the container.
  • Nitrogen, argon, etc. can be mentioned as an inert gas.
  • the raw material fiber or the raw material fabric is heated and pressurized from the outside of the container decompressed as described above (third step).
  • the heating and pressurizing in the third step may be performed simultaneously, or may be performed after heating the material fiber or the material fabric. Heating and pressurization are preferably performed simultaneously.
  • the third step can be performed, for example, using an autoclave or the like.
  • the heating temperature is preferably 50 ° C. or more, more preferably 70 ° C. or more, and still more preferably 100 ° C. or more. It is excellent by the improvement effect of the tensile strength of a fiber and a fabric as heating temperature is 100 degreeC or more.
  • the heating temperature is preferably 240 ° C. or less, more preferably 180 ° C. or less, and still more preferably 150 ° C. or less, from the viewpoint of further suppressing the decomposition and the like of the protein.
  • the heating temperature means the ambient temperature at which the raw material fiber or the container containing the raw material fabric is placed, and usually means the set temperature of an autoclave or the like.
  • the heating temperature may be constant or may be adjusted to gradually increase the temperature.
  • the heating time is not particularly limited, and may be, for example, 30 minutes or more, or 50 minutes or more.
  • the heating time may also be, for example, 5 hours or less, or 3 hours or less.
  • the pressure at the time of pressurization is preferably 0.05 MPa or more, more preferably 0.08 MPa or more, and still more preferably 0.1 MPa or more.
  • the pressure is 0.05 MPa or more, the effect of improving the tensile strength of fibers and fabrics is excellent.
  • the pressure is 0.05 MPa or more, not only the tensile strength improvement effect but also the elongation improvement effect and the heat shrinkage prevention effect can be obtained.
  • the pressure means the pressure of the environment in which the raw material fiber or the container containing the raw material fabric is placed, and usually means the set pressure of an autoclave or the like.
  • the fiber or fabric containing protein fiber obtained by the manufacturing method according to the present embodiment is excellent in tensile strength.
  • the tensile strength of a fiber or fabric containing protein fibers obtained by the manufacturing method according to this embodiment can be, for example, 5 N or more, and can be improved by 50% or more from the initial tensile strength.
  • the tensile strength is a value measured by a tensile tester (load measuring device LTS manufactured by Minebea Mitsumi Co., Ltd.), and indicates the maximum load value observed until breakage.
  • amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 1 has an amino acid sequence obtained by substituting, inserting and deleting amino acid residues for the purpose of improving the productivity with respect to the amino acid sequence of fibroin derived from Nephila clavipes
  • amino acid sequence (tag sequence and hinge sequence) shown in SEQ ID NO: 6 is added to the N-terminus.
  • nucleic acid encoding PRT799 was synthesized.
  • the NdeI site at the 5 'end and the EcoRI site downstream of the stop codon were added to the nucleic acid.
  • the nucleic acid was cloned into a cloning vector (pUC118). Thereafter, the same nucleic acid was digested with NdeI and EcoRI, cut out, and then recombined into a protein expression vector pET-22b (+) to obtain an expression vector.
  • Protein expression E. coli BLR (DE3) was transformed with pET22b (+) expression vector containing a nucleic acid encoding a protein having the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 1.
  • the transformed E. coli was cultured in 2 mL of LB medium containing ampicillin for 15 hours.
  • the culture solution was added to 100 mL of seed culture medium (Table 1) containing ampicillin so that the OD 600 was 0.005.
  • the culture solution temperature was maintained at 30 ° C., and flask culture was performed until the OD 600 reached 5 (about 15 hours) to obtain a seed culture solution.
  • the seed culture solution was added to a jar fermenter to which 500 mL of production medium (Table 2) was added so that the OD 600 was 0.05.
  • the temperature of the culture solution was maintained at 37 ° C., and the culture was controlled at a constant pH of 6.9. Also, the dissolved oxygen concentration in the culture solution was maintained at 20% of the dissolved oxygen saturation concentration.
  • the feed solution (glucose 455 g / 1 L, Yeast Extract 120 g / 1 L) was added at a rate of 1 mL / min.
  • the temperature of the culture solution was maintained at 37 ° C., and the culture was controlled at a constant pH of 6.9. Further, the culture was carried out for 20 hours while maintaining the dissolved oxygen concentration in the culture solution at 20% of the dissolved oxygen saturation concentration. Thereafter, 1 M isopropyl- ⁇ -thiogalactopyranoside (IPTG) was added to the culture solution to a final concentration of 1 mM to induce expression of the target protein. Twenty hours after the addition of IPTG, the culture solution was centrifuged to recover the cells. SDS-PAGE was performed using cells prepared from the culture solution before IPTG addition and after IPTG addition, and the expression of the target protein was confirmed by the appearance of a band of the target protein size depending on IPTG addition.
  • IPTG isopropyl- ⁇ -thiogalactopyranoside
  • the washed precipitate is suspended in 8 M guanidine buffer (8 M guanidine hydrochloride, 10 mM sodium dihydrogen phosphate, 20 mM NaCl, 1 mM Tris-HCl, pH 7.0) to a concentration of 100 mg / mL, and 30 at 60 ° C. Stir with a stirrer for a minute to dissolve. After dissolution, dialysis was performed with water using a dialysis tube (cellulose tube 36/32 manufactured by Sanko Pure Chemical Industries, Ltd.). The white aggregated protein obtained after dialysis was recovered by centrifugation, the water was removed by a lyophilizer, and the lyophilized powder was recovered to obtain a spider silk fibroin-like protein "PRT 799".
  • 8 M guanidine buffer 8 M guanidine hydrochloride, 10 mM sodium dihydrogen phosphate, 20 mM NaCl, 1 mM Tris-HCl, pH 7.0
  • DMSO dimethylsulfoxide
  • Example 1 Preparation of ply yarn using spider silk fibroin-like protein fiber> A plurality of monofilaments obtained as described above are bundled into 180 denier to obtain a Z-twisted twisted yarn. Two such twisted yarns were used to obtain a 360 denier ply yarn (raw material fiber 1). The obtained raw material fiber 1 was obtained.
  • the raw material fiber 1 was accommodated in a bag material, and the degree of vacuum was adjusted until the internal pressure became 400 Pa by a vacuum pump inside the bag material.
  • the raw material fiber 1 contained in a vacuum bag and placed under reduced pressure was placed in an autoclave apparatus while being contained in a bag material, and then heated and pressurized under the following conditions.
  • the set temperature of the autoclave was raised to 40 ° C.
  • the temperature was gradually raised to 130 ° C. at a temperature rising rate of 2 ° C./min, and after reaching 130 ° C., the temperature was maintained at this temperature for 2 hours. During this time, the pressure was maintained at 0.3 MPa.
  • the target fiber 1 was obtained by removing the fibers from the vacuum bag after heating and pressing.
  • FIG. 2 is a view showing the results of the tensile test in Example 1, and is a view showing the stress-strain characteristics obtained in Example 1.
  • FIG. 3 is a diagram showing the results of the tensile test in Comparative Example 1, and is a diagram showing the stress-strain characteristics obtained in Comparative Example 1.
  • Example 2 The raw material fiber 1 prepared in Example 1 is put into the bag material, and the raw material fiber 1 is placed on a base plate (aluminum plate) instead of the operation of reducing the pressure inside the bag material, Fixed.
  • the raw material fiber 1 was placed in an autoclave together with a fixed base plate, and heated and pressed under the same conditions as in Example 1 with the raw material fiber exposed in the space in the autoclave.
  • a tensile test was conducted in the same manner as in Example 1 using the fiber thus obtained as a sample.
  • FIG. 4 is a diagram showing the results of the tensile test in Comparative Example 2, and is a diagram showing the stress-strain characteristics obtained in Comparative Example 2.
  • the fiber obtained by the method according to the present invention has an improved tensile strength as compared with the raw material fiber.

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Abstract

本発明は、一側面において、タンパク質繊維を含む原料繊維又は原料布帛を用意する第一工程と、前記原料繊維又は前記原料布帛を変形可能な容器に収容し、前記容器内を減圧する第二工程と、減圧された前記容器の外部から前記原料繊維又は前記原料布帛を加熱及び加圧する第三工程と、を含む、繊維又は布帛の製造方法を提供する。

Description

繊維又は布帛の製造方法
　本発明は、繊維又は布帛の製造方法に関する。
　タンパク質繊維は、近年の環境保全意識の高まりから、繊維強化プラスチック（ＦＲＰ）等の複合材料に使用されるガラス繊維、炭素繊維等の繊維の代替繊維として期待されている。複合材料に使用されるタンパク質繊維としては、より強度（特に、引張強さ）に優れていることが望ましい。
　特許文献１には、被処理繊維の表面を、中性グルコマンナンを有効成分とする繊維強度向上剤で処理することを特徴とする繊維の強度向上方法が開示されている。特許文献２には、表面に抗菌処理した絹繊維を用いて編んだ絹靴下であって、前記抗菌処理は、柿渋の成分と樹脂化合物とを含有した処理液によって行うことを特徴とする絹靴下が開示されている。
特開２００９－１１４６０３号公報 特開２００８－１４４３０１号公報
　しかしながら、特許文献１、２に開示されている加工方法は、繊維強度向上剤、又は処理液といった繊維処理剤を使用することから、必ずしも簡便な方法とはいえない。
　そこで、本発明は、特別な繊維処理剤を用いることなく、タンパク質繊維を含む繊維又は布帛の引張強さを向上させる方法を提供することを目的とする。本発明はまた、特別な繊維処理剤を用いることなく、引張強さに優れるタンパク質繊維を含む繊維又は布帛の製造方法を提供することを目的とする。
　本発明は、例えば、以下の各発明に関する。
［１］
　タンパク質繊維を含む原料繊維又は原料布帛を用意する第一工程と、
　前記原料繊維又は前記原料布帛を変形可能な容器に収容し、前記容器内を減圧する第二工程と、
　減圧された前記容器の外部から前記原料繊維又は前記原料布帛を加熱及び加圧する第三工程と、
を含む、繊維又は布帛の製造方法。
［２］
　前記変形可能な容器がバッグ材である、［１］に記載の繊維又は布帛の製造方法。
［３］
　前記タンパク質繊維が構造タンパク質繊維を含む、［１］又は［２］に記載の繊維又は布帛の製造方法。
［４］
　前記構造タンパク質繊維がフィブロイン様タンパク質繊維を含む、［３］に記載の繊維又は布帛の製造方法。
［５］
　前記フィブロイン様タンパク質繊維がクモ糸フィブロイン様タンパク質繊維を含む、［４］に記載の繊維又は布帛の製造方法。
　本発明によれば、特別な繊維処理剤を用いることなく、タンパク質繊維を含む繊維又は布帛の引張強さを向上させる方法を提供することができる。本発明によればまた、特別な繊維処理剤を用いることなく、引張強さに優れるタンパク質繊維を含む繊維又は布帛の製造方法を提供することができる。
図１は、タンパク質繊維を製造するための紡糸装置の一例を示す概略図である。 図２は、実施例１における引張試験の結果を示す図である。 図３は、比較例１における引張試験の結果を示す図である。 図４は、比較例２における引張試験の結果を示す図である。
　以下、本発明の好適な実施形態について説明する。ただし、本発明は下記実施形態に何ら限定されるものではない。
　本実施形態に係る繊維又は布帛の製造方法は、タンパク質繊維を含む原料繊維又は布帛を用意する第一工程と、上記原料繊維又は上記原料布帛を変形可能な容器に収容し、上記容器内を減圧する第二工程と、減圧された上記容器の外部から上記原料繊維又は上記原料布帛を加熱及び加圧する第三工程と、をこの順に備えている。
　本実施形態に係る繊維又は布帛の製造方法では、まず、タンパク質繊維を含む原料繊維又は原料布帛を用意する（第一工程）。原料繊維は、タンパク質繊維を含む繊維であり、好ましくはタンパク質繊維からなる繊維である。原料布帛は、タンパク質繊維を含む布帛であり、好ましくはタンパク質繊維からなる布帛である。
　本実施形態に係るタンパク質繊維は、例えば、後述するタンパク質を紡糸した繊維を挙げることができる。タンパク質繊維は、好ましくは構造タンパク質を紡糸した繊維（構造タンパク質繊維）であり、より好ましくはフィブロイン様タンパク質を紡糸した繊維（フィブロイン様タンパク質繊維）、特に好ましくはクモ糸フィブロイン様タンパク質を紡糸した繊維（クモ糸フィブロイン様タンパク質繊維）である。
　タンパク質繊維は、短繊維であっても、長繊維であってもよい。また、タンパク質繊維は、単独で、又は他の繊維と組み合わされて使用されてもよい。すなわち、タンパク質繊維を含む原料繊維を用意する際には、タンパク質繊維のみからなる単独糸若しくはタンパク質繊維と他の繊維とを組み合わせてなる複合糸を、それぞれ単独で用意してもよく、又は上記単独糸若しくは上記複合糸を、それぞれ組み合わせたものを用意してもよい。上記単独糸及び上記複合糸は、短繊維を撚り合わせたスパン糸であってもよく、長繊維を撚り合わせたフィラメント糸であってもよい。上記単独糸及び上記複合糸としては、好ましくはフィラメント糸である。単独糸は、好ましくは撚糸である。撚糸は、Ｚ撚りの撚糸であってもよく、Ｓ撚りの撚糸であってもよい。複合糸には、例えば、混紡糸、混繊糸、及びカバーリング糸等が含まれる。
　他の繊維とは、タンパク質を含まない繊維等をいう。他の繊維としては、例えば、ナイロン及びポリエステル等の合成繊維、キュプラ及びレーヨン等の再生繊維、並びに、綿及び麻等の天然繊維が挙げられる。他の繊維と組み合わせて使用する場合には、タンパク質繊維を含む原料繊維全量を基準として、タンパク質繊維の含有量が、好ましくは５質量％以上であり、より好ましくは２０質量％以上であり、更に好ましくは５０質量％以上である。
　タンパク質繊維を含む原料布帛の種類は特に限定されない。布帛は、例えば、織物、編物、及び不織布等であってよい。布帛は、好ましくは織布である。布帛が織布である場合、その織組織は、例えば、平織、綾織、及び朱子織等であってよい。布帛が編物である場合、その編物は、トリコット、及びラッセル等の経編物であってよく、横編、及び丸編等の緯編物であってよい。
　本明細書において、構造タンパク質とは、生体構造を形成するタンパク質又はそれに由来するタンパク質を示す。すなわち、構造タンパク質は、天然由来の構造タンパク質であってよく、天然由来の構造タンパク質のアミノ酸配列に依拠してそのアミノ酸配列の一部（例えば、当該アミノ酸配列の１０％以下）を改変した改変タンパク質であってよい。
　構造タンパク質は、具体的には、フィブロイン（例えば、スパイダーシルク、カイコシルク等）、コラ－ゲン、レシリン、エラスチン及びケラチン、並びにこれらに由来するタンパク質等を挙げることができる。
　フィブロイン様タンパク質（フィブロイン又はそれに由来するタンパク質）としては、例えば、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ１］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質が挙げられる。ここで、式１中、（Ａ）ｎモチーフの、Ａはアラニン残基を示し、ｎは好ましくは２～２７の整数であり、４～２０の整数、８～２０の整数、１０～２０の整数、４～１６の整数、８～１６の整数、又は１０～１６の整数であってよい。また式１において、（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数は４０％以上であればよく、６０％以上、７０％以上、８０％以上、９０％以上、又は１００％（アラニン残基のみで構成されることを意味する）であってもよい。ＲＥＰ１は１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは１０～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰ１は、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。フィブロイン様タンパク質としては、例えば、配列番号１で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質を挙げることができる。
　コラーゲン様タンパク質（コラーゲン又はそれに由来するタンパク質）としては、例えば、式２：［ＲＥＰ２］ｐで表されるドメイン配列を含むタンパク質が挙げられる。ここで、式２中、ｐは５～３００の整数を示す。ＲＥＰ２は、Ｇｌｙ－Ｘ－Ｙから構成されるアミノ酸配列を示し、Ｘ及びＹはＧｌｙ以外の任意のアミノ酸残基を示す。複数存在するＲＥＰ２は、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。コラーゲン様タンパク質としては、例えば、配列番号２で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質を挙げることができる。ここで、配列番号２で示されるアミノ酸配列は、ＮＣＢＩデータベースから入手したヒトのコラーゲンタイプ４の部分的な配列（ＮＣＢＩのＧｅｎＢａｎｋのアクセッション番号：ＣＡＡ５６３３５．１、ＧＩ：３７０２４５２）のリピート部分及びモチーフに該当する３０１残基目から５４０残基目までのアミノ酸配列のＮ末端に配列番号６で示されるアミノ酸配列（タグ配列及びヒンジ配列）が付加されたものである。
　レシリン様タンパク質（レシリン又はそれに由来するタンパク質）としては、例えば、式３：［ＲＥＰ３］ｑで表されるドメイン配列を含むタンパク質が挙げられる。ここで、式３中、ｑは４～３００の整数を示す。ＲＥＰ３はＳｅｒ－Ｊ－Ｊ－Ｔｙｒ－Ｇｌｙ－Ｕ－Ｐｒｏから構成されるアミノ酸配列を示す。Ｊは任意のアミノ酸残基を示し、好ましくはＡｓｐ、Ｓｅｒ及びＴｈｒからなる群から選ばれるアミノ酸残基である。Ｕは任意のアミノ酸残基を示し、好ましくはＰｒｏ、Ａｌａ、Ｔｈｒ及びＳｅｒからなる群から選ばれるアミノ酸残基である。複数存在するＲＥＰ３は、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。レシリン様タンパク質としては、例えば、配列番号３で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質を挙げることができる。ここで、配列番号３で示されるアミノ酸配列は、レシリン（ＮＣＢＩのＧｅｎＢａｎｋのアクセッション番号ＮＰ　６１１１５７、Ｇｌ：２４６５４２４３）のアミノ酸配列において、８７残基目のＴｈがＳｅｒに置換され、かつ９５残基目のＡｓｎがＡｓｐに置換された配列の１９残基目から３２１残基目までのアミノ酸配列のＮ末端に配列番号７で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列）が付加されたものである。
　エラスチン様タンパク質（エラスチン又はそれに由来するタンパク質）としては、例えば、ＮＣＢＩのＧｅｎＢａｎｋのアクセッション番号ＡＡＣ９８３９５（ヒト）、Ｉ４７０７６（ヒツジ）、ＮＰ７８６９６６（ウシ）等のアミノ酸配列を有するタンパク質が挙げられる。エラスチン様タンパク質としては、例えば、配列番号４で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質を挙げることができる。ここで、配列番号４で示されるアミノ酸配列は、ＮＣＢＩのＧｅｎＢａｎｋのアクセッション番号ＡＡＣ９８３９５のアミノ酸配列の１２１残基目から３９０残基目までのアミノ酸配列のＮ末端に配列番号６で示されるアミノ酸配列（タグ配列及びヒンジ配列）が付加されたものである。
　ケラチン様タンパク質（ケラチン又はそれに由来するタンパク質）として、例えば、カプラ・ヒルクス（Ｃａｐｒａ　ｈｉｒｃｕｓ）のタイプＩケラチン等が挙げられる。ケラチン様タンパク質としては、例えば、配列番号５で示されるアミノ酸配列（ＮＣＢＩのＧｅｎＢａｎｋのアクセッション番号ＡＣＹ３０４６６のアミノ酸配列）を含むタンパク質を挙げることができる。
　構造タンパク質は、好ましくはフィブロイン様タンパク質であり、より好ましくはクモ糸フィブロイン様タンパク質である。
　本実施形態にかかるタンパク質は、例えば、目的とするタンパク質をコードする核酸配列と、当該核酸配列に作動可能に連結された１又は複数の調節配列とを有する発現ベクターで形質転換された宿主により、当該核酸を発現させることによって生産したものを用いることができる。
　目的とするタンパク質をコードする核酸の製造方法は特に制限されない。例えば、天然の構造タンパク質をコードする遺伝子を利用して、ポリメラーゼ連鎖反応（ＰＣＲ）などで増幅しクローニングする方法、又は、化学的な合成によって、当該核酸を製造することができる。核酸の化学的な合成方法も特に制限されず、例えば、ＮＣＢＩのウェブデータベースなどから入手した構造タンパク質のアミノ酸配列情報をもとに、ＡＫＴＡ　ｏｌｉｇｏｐｉｌｏｔ　ｐｌｕｓ　１０／１００（ＧＥヘルスケア・ジャパン株式会社製）などで自動合成したオリゴヌクレオチドをＰＣＲなどで連結する方法によって核酸を化学的に合成することができる。この際に、タンパク質の精製や確認を容易にするため、上記のアミノ酸配列のＮ末端に開始コドン及びＨｉｓ１０タグからなるアミノ酸配列を付加したアミノ酸配列からなるタンパク質、をコードする核酸を合成してもよい。
　調節配列は、宿主における組換えタンパク質の発現を制御する配列（例えば、プロモーター、エンハンサー、リボソーム結合配列、及び転写終結配列等）であり、宿主の種類に応じて適宜選択することができる。プロモーターとして、宿主細胞中で機能し、目的とするタンパク質を発現誘導可能な誘導性プロモーターを用いてもよい。誘導性プロモーターは、誘導物質（発現誘導剤）の存在、リプレッサー分子の非存在、又は温度、浸透圧若しくはｐＨ値の上昇若しくは低下等の物理的要因によって、転写を制御できるプロモーターである。
　発現ベクターの種類は、プラスミドベクター、ウイルスベクター、コスミドベクター、フォスミドベクター、及び人工染色体ベクター等であってよく、宿主の種類に応じて適宜選択することができる。発現ベクターとしては、宿主細胞において自立複製が可能、又は宿主の染色体中への組込みが可能で、目的とするタンパク質をコードする核酸を転写できる位置にプロモーターを含有しているものが好適に用いられる。
　宿主として、原核生物、並びに酵母、糸状真菌、昆虫細胞、動物細胞及び植物細胞等の真核生物のいずれも好適に用いることができる。
　原核生物の好ましい例として、エシェリヒア属、ブレビバチルス属、セラチア属、バチルス属、ミクロバクテリウム属、ブレビバクテリウム属、コリネバクテリウム属及びシュードモナス属等に属する細菌を挙げることができる。
　原核生物を宿主とする場合、目的とするタンパク質をコードする核酸を導入するベクターとしては、例えば、ｐＢＴｒｐ２（ベーリンガーマンハイム社製）、ｐＧＥＸ（Ｐｈａｒｍａｃｉａ社製）、ｐＵＣ１８、ｐＢｌｕｅｓｃｒｉｐｔＩＩ、ｐＳｕｐｅｘ、ｐＥＴ２２ｂ、ｐＣｏｌｄ、ｐＵＢ１１０、及びｐＮＣＯ２（特開２００２－２３８５６９号公報）等を挙げることができる。
　真核生物の宿主としては、例えば、酵母及び糸状真菌（カビ等）を挙げることができる。酵母としては、例えば、サッカロマイセス属、ピキア属、及びシゾサッカロマイセス属等に属する酵母を挙げることができる。糸状真菌としては、例えば、アスペルギルス属、ペニシリウム属、及びトリコデルマ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）属等に属する糸状真菌を挙げることができる。
　真核生物を宿主とする場合、目的とするタンパク質をコードする核酸を導入するベクターとしては、例えば、ＹＥｐ１３（ＡＴＣＣ３７１１５）、及びＹＥｐ２４（ＡＴＣＣ３７０５１）等を挙げることができる。
　上記宿主細胞への発現ベクターの導入方法としては、上記宿主細胞へＤＮＡを導入する方法であればいずれも用いることができる。上記宿主細胞への発現ベクターの導入方法としては、例えば、カルシウムイオンを用いる方法〔Ｐｒｏｃ．　Ｎａｔｌ．　Ａｃａｄ．　Ｓｃｉ．　ＵＳＡ，６９，２１１０　（１９７２）〕、エレクトロポレーション法、スフェロプラスト法、プロトプラスト法、酢酸リチウム法、及びコンピテント法等を挙げることができる。
　発現ベクターで形質転換された宿主による核酸の発現方法としては、直接発現のほか、モレキュラー・クローニング第２版に記載されている方法等に準じて、分泌生産、及び融合タンパク質発現等を行うことができる。
　目的とするタンパク質は、例えば、発現ベクターで形質転換された宿主を培養培地中で培養し、培養培地中に当該タンパク質を生成蓄積させ、該培養培地から採取することによって製造することができる。宿主を培養培地中で培養する方法は、宿主の培養に通常用いられる方法に従って行うことができる。
　宿主が大腸菌等の原核生物又は酵母等の真核生物である場合、宿主の培養培地として、該宿主が資化し得る炭素源、窒素源及び無機塩類等を含有し、該宿主の培養を効率的に行える培地であれば天然培地、及び合成培地のいずれを用いてもよい。
　炭素源としては、上記形質転換された宿主が資化し得るものであればよく、例えば、グルコース、フラクトース、スクロース、及びこれらを含有する糖蜜、デンプン及びデンプン加水分解物等の炭水化物、酢酸及びプロピオン酸等の有機酸、並びにエタノール及びプロパノール等のアルコール類などを用いることができる。
　窒素源としては、例えば、アンモニア、塩化アンモニウム、硫酸アンモニウム、酢酸アンモニウム及びリン酸アンモニウム等の無機酸又は有機酸のアンモニウム塩、その他の含窒素化合物、並びにペプトン、肉エキス、酵母エキス、コーンスチープリカー、カゼイン加水分解物、大豆粕及び大豆粕加水分解物、各種発酵菌体及びその消化物などを用いることができる。
　無機塩としては、例えば、リン酸第一カリウム、リン酸第二カリウム、リン酸マグネシウム、硫酸マグネシウム、塩化ナトリウム、硫酸第一鉄、硫酸マンガン、硫酸銅及び炭酸カルシウムなどを用いることができる。
　大腸菌等の原核生物又は酵母等の真核生物の培養は、例えば、振盪培養又は深部通気攪拌培養等の好気的条件下で行うことができる。培養温度は、例えば、１５～４０℃である。培養時間は、通常１６時間～７日間である。培養中の培養培地のｐＨは３．０～９．０に保持することが好ましい。培養培地のｐＨの調整は、無機酸、有機酸、アルカリ溶液、尿素、炭酸カルシウム及びアンモニア等を用いて行うことができる。
　培養中必要に応じて、アンピシリン及びテトラサイクリン等の抗生物質を培養培地に添加してもよい。プロモーターとして誘導性のプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときには、必要に応じてインデューサーを培地に添加してもよい。例えば、ｌａｃプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときにはイソプロピル－β－Ｄ－チオガラクトピラノシド等を、ｔｒｐプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときにはインドールアクリル酸等を培地に添加してもよい。
　宿主が生成蓄積した目的とするタンパク質の単離、及び精製は通常用いられている方法で行うことができる。例えば、当該タンパク質が、細胞内に溶解状態で発現した場合には、培養終了後、宿主細胞を遠心分離によって回収し、水系緩衝液に懸濁した後、超音波破砕機、フレンチプレス、マントンガウリンホモゲナイザー及びダイノミル等によって宿主細胞を破砕し、無細胞抽出液を得る。該無細胞抽出液を遠心分離することによって得られる上清から、タンパク質の単離精製に通常用いられている方法によって精製標品を得ることができる。また、当該タンパク質が細胞内に不溶体を形成して発現した場合は、同様に宿主細胞を回収後、破砕し、遠心分離を行うことによって、沈殿画分としてタンパク質の不溶体を回収する。回収したタンパク質の不溶体は、タンパク質変性剤で可溶化することができる。該操作の後、上記と同様の単離精製法によってタンパク質の精製標品を得ることができる。
　当該タンパク質が細胞外に分泌された場合には、培養上清から当該タンパク質を回収することができる。すなわち、培養物を遠心分離等の手法によって処理することで培養上清を取得し、該培養上清から、上記と同様の単離精製法を用いることによって、精製標品を得ることができる。
　タンパク質の単離精製に通常用いられている方法としては、溶媒抽出法、硫安等による塩析法、脱塩法、有機溶媒による沈殿法、ジエチルアミノエチル（ＤＥＡＥ）－セファロース、ＤＩＡＩＯＮ　ＨＰＡ－７５（三菱化成社製）等のレジンを用いた陰イオン交換クロマトグラフィー法、Ｓ－Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ　ＦＦ（Ｐｈａｒｍａｃｉａ社製）等のレジンを用いた陽イオン交換クロマトグラフィー法、ブチルセファロース、及びフェニルセファロース等のレジンを用いた疎水性クロマトグラフィー法、分子篩を用いたゲルろ過法、アフィニティークロマトグラフィー法、クロマトフォーカシング法、並びに、等電点電気泳動等の電気泳動法等の方法を挙げることができる。これらの方法は、単独又は組み合わせて使用してもよい。
　タンパク質繊維は、タンパク質を公知の紡糸方法によって紡糸することによって製造することができる。すなわち、タンパク質繊維を製造する際には、まず、上述した方法に準じて製造したタンパク質を、ジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）、Ｎ，Ｎ－ジメチルホルムアミド（ＤＭＦ）、又はヘキサフルオロイソプロノール（ＨＦＩＰ）等の溶媒に、溶解促進剤としての無機塩と共に添加し、溶解させてドープ液を作製する。次いで、このドープ液（紡糸原液）を用いて、湿式紡糸、乾式紡糸又は乾湿式紡糸等の公知の紡糸方法によって紡糸して、目的とするタンパク質繊維を得ることができる。
　図１は、タンパク質繊維を製造するための紡糸装置の一例を示す概略図である。図１に示す紡糸装置１０は、乾湿式紡糸用の紡糸装置の一例であり、押出し装置１と、凝固浴槽２０と、洗浄浴槽２１と、乾燥装置４とを、上流側から順に有している。
　押出し装置１は貯槽７を有しており、ここにドープ液（紡糸原液）６が貯留される。凝固浴槽２０に凝固液１１（例えば、メタノール）が貯留される。ドープ液６は、貯槽７の下端部に取り付けられたギヤポンプ８によって、凝固液１１との間にエアギャップ１９を開けて設けられたノズル９から押し出される。押し出されたドープ液６は、エアギャップ１９を経て凝固液１１内に供給される。凝固液１１内でドープ液６から溶媒が除去されてタンパク質が凝固する。凝固したタンパク質は、洗浄浴槽２１に導かれ、洗浄浴槽２１内の洗浄液１２によって洗浄された後、洗浄浴槽２１内に設置された第一ニップローラ１３と第二ニップローラ１４によって、乾燥装置４へと送られる。このとき、例えば、第二ニップローラ１４の回転速度を第一ニップローラ１３の回転速度よりも速く設定すると、回転速度比に応じた倍率で延伸されたタンパク質繊維３６が得られる。洗浄液１２中で延伸されたタンパク質繊維３６は、洗浄浴槽２１内を離脱してから、乾燥装置４内を通過する際に乾燥され、その後、ワインダーにて巻き取られる。このようにして、タンパク質繊維３６が、紡糸装置１０によって、最終的にワインダーに巻き取られた巻回物５として得られる。なお、１８ａ～１８ｇは糸ガイドである。
　凝固液１１としては、ノズル９から押し出されたドープ液６から、溶媒を抽出（脱溶媒）できる有機溶剤であればよい。このような有機溶剤としては、例えば、メタノール、エタノール及び２－プロパノール等の炭素数１～５の低級アルコール、並びにアセトン等を挙げることができる。凝固液１１は、適宜水を含んでいてもよい。凝固液１１の温度は、０～３０℃であることが好ましい。凝固したタンパク質が凝固液１１中を通過する距離（実質的には、糸ガイド１８ａから糸ガイド１８ｂまでの距離）は、脱溶媒が効率的に行える長さがあればよく、例えば、２００～５００ｍｍである。凝固液１１中での滞留時間は、例えば、０．０１～３分であってよく、０．０５～０．１５分であることが好ましい。また、本実施形態においては、凝固したタンパク質を含む繊維を、凝固液１１中で延伸（前延伸）してもよい。
　洗浄液１２としては、主として水を用いることができる。洗浄液１２は、凝固液１１に使用できるよう剤として列挙したものを含んでいてもよい。なお、タンパク質繊維を得る際に洗浄浴槽２１内で実施される延伸は、温水中、温水に有機溶剤等を加えた溶液中等で行う、いわゆる湿熱延伸であってもよい。この湿熱延伸の温度としては、例えば、５０～９０℃であってよく、７５～８５℃が好ましい。湿熱延伸では、未延伸糸（又は前延伸糸）を、例えば、１倍～１０倍延伸することができ、２～８倍延伸することが好ましい。
　本実施形態における乾燥装置４内を通過する際に、タンパク質繊維を更に延伸（いわゆる乾熱延伸）してもよい。
　最終的なタンパク質繊維の延伸倍率は、その下限値が、未延伸糸（又は前延伸糸）に対して、好ましくは、１倍超、２倍以上、３倍以上、４倍以上、５倍以上、６倍以上、７倍以上、８倍以上、又は９倍以上であり、その上限値が、好ましくは、４０倍以下、３０倍以下、２０倍以下、１５倍以下、１４倍以下、１３倍以下、１２倍以下、１１倍以下、又は１０倍以下である。
　タンパク質繊維を含む原料布帛を作製する方法としては、公知の方法を使用することができる。原料布帛は、織機や編機によって作製される。原料布帛が不織布である場合、ニードルパンチ法等の公知の方法によって作製される。
　原料布帛の厚みは、例えば１ｍｍ以下、又は０．２ｍｍ以下であってよい。原料布帛の目付は、例えば１ｇ／ｍ２以上、５０ｇ／ｍ２以上、８０ｇ／ｍ２以上又は１００ｇ／ｍ２以上であってよい。
　第一工程に続き、上述のとおり用意したタンパク質繊維を含む原料繊維又は原料布帛を、変形可能な容器に収容し、容器内を減圧する（第二工程）。
　変形可能な容器とは、容器内部を減圧して、真空度を高めた際に、容器内に収容された原料繊維に密着するように変形することができ、かつ真空度を維持することができる容器をいう。
　容器内に原料繊維又は原料布帛を収容し、容器内を減圧することによって、当該容器自体が原料繊維又は原料布帛を外部の雰囲気から遮断する。換言すれば、容器内に収容された原料繊維又は原料布帛は、該容器によって外部の気体等から遮蔽されている。また、容器内の真空度を高めた際に、変形可能な容器が、内部に収容された原料繊維又は原料布帛に密着するように変形することによって、原料繊維又は原料布帛を固定する。そして、容器内の真空度が維持された状態で、容器の内部の圧力と、容器外部の圧力との圧力差によって、容器内部に在る原料繊維又は原料布帛が加圧される。
　変形可能な容器は、好ましくは、フィルム材からなる袋体を有するバッグである。変形可能な容器としては、例えば、バッグフィルム等が挙げられる。変形可能な容器は、気密性のあるフィルム状のものであればよく、例えば、ポリエチレンテレフタレート（ＰＥＴ）、ポリプロピレン（ＰＰ）、ポリテトラフルオロエチレン（ＰＴＦＥ）及びポリフッ化ビニリデン（ＰＶＤＦ）などのフッ素系フィルム、ナイロン６、ナイロン６，６、ポリエチレン、ゴム、ポリイミド、並びに、ポリエーテルエーテルケトン（ＰＥＥＫ）等によって形成されている。
　上記容器内の真空度は、好ましくは３０ｋＰａ以下であり、より好ましくは２０ｋＰａ以下であり、更に好ましくは１０ｋＰａ以下である。容器内の真空度は、マノメーターによって確認することができる。
　第二工程は、上記原料繊維を容器内に収容した後、容器内を減圧する前に、容器内を、例えば、乾燥空気、不活性ガス雰囲気などに置換することを含む工程であってもよい。不活性ガスとしては、窒素、及びアルゴン等を挙げることができる。
　第二工程に続き、上述のとおり減圧された前記容器の外部から、上記原料繊維又は上記原料布帛を加熱及び加圧する（第三工程）。第三工程における、加熱及び加圧は、同時に行ってもよく、原料繊維又は原料布帛を加熱した後に、加圧してもよい。加熱及び加圧は、好ましくは同時に行われる。
　第三工程は、例えば、オートクレーブ等を用いて行うことができる。
　加熱温度は、好ましくは５０℃以上であり、より好ましくは７０℃以上であり、更に好ましくは１００℃以上である。加熱温度が、１００℃以上であると、繊維及び布帛の引張強さの向上効果により優れる。加熱温度は、タンパク質の分解等をより抑制する観点から、好ましくは２４０℃以下であり、より好ましくは１８０℃以下であり、さらに好ましくは１５０℃以下である。本明細書において、加熱温度とは、上記原料繊維又は上記原料布帛が収容された容器がおかれている環境温度を意味し、通常は、オートクレーブ等の設定温度を意味する。加熱温度は、一定であってもよく、又は段階的に昇温するように調整してもよい。
　加熱時間は、特に制限されるものではなく、例えば、３０分以上であってよく、又は５０分以上であってよい。加熱時間はまた、例えば、５時間以下であってよく、又は３時間以下であってよい。
　加圧する際の圧力は、好ましくは０．０５ＭＰａ以上であり、より好ましくは０．０８ＭＰａ以上であり、更に好ましくは０．１ＭＰａ以上である。圧力が、０．０５ＭＰａ以上であることによって、繊維及び布帛の引張強さの向上効果により優れる。また圧力が、０．０５ＭＰａ以上であることによって、引張強さの向上効果だけでなく、伸度の向上効果や熱による収縮防止効果を得ることもできる。本明細書において、圧力とは、上記原料繊維又は上記原料布帛が収容された容器がおかれている環境の圧力を意味し、通常は、オートクレーブ等の設定圧力を意味する。
　本実施形態に係る製造方法によって得られる、タンパク質繊維を含む繊維又は布帛は、引張強さに優れる。本実施形態に係る製造方法によって得られる、タンパク質繊維を含む繊維又は布帛の引張強さは、例えば、５Ｎ以上とすることができ、初期引張強さから５０％以上向上させることができる。本明細書において、引張強さは、引張試験機（ミネベアミツミ社製、荷重測定器ＬＴＳ）によって測定される値であり、破断までに観測される最大荷重値を示す。
　以下、実施例及び比較例によって本発明をより具体的に説明するが、本発明は実施例に限定されるものではない。
＜クモ糸フィブロイン様タンパク質の製造＞
（１）プラスミド発現株の作製
　ネフィラ・クラビペス（Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ）由来のフィブロイン（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号：Ｐ４６８０４．１、ＧＩ：１１７４４１５）の塩基配列及びアミノ酸配列に基づき、配列番号１で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン（以下、「ＰＲＴ７９９」ともいう。）を設計した。なお、配列番号１で示されるアミノ酸配列は、ネフィラ・クラビペス由来のフィブロインのアミノ酸配列に対して、生産性の向上を目的としてアミノ酸残基の置換、挿入及び欠失を施したアミノ酸配列を有し、さらにＮ末端に配列番号６で示されるアミノ酸配列（タグ配列及びヒンジ配列）が付加されている。
　次に、ＰＲＴ７９９をコードする核酸を合成した。当該核酸には、５’末端にＮｄｅＩサイト及び終止コドン下流にＥｃｏＲＩサイトを付加した。当該核酸をクローニングベクター（ｐＵＣ１１８）にクローニングした。その後、同核酸をＮｄｅＩ及びＥｃｏＲＩで制限酵素処理して切り出した後、タンパク質発現ベクターｐＥＴ－２２ｂ（＋）に組換えて発現ベクターを得た。
（２）タンパク質の発現
　配列番号１で示されるアミノ酸配列を有するタンパク質をコードする核酸を含むｐＥＴ２２ｂ（＋）発現ベクターで、大腸菌ＢＬＲ（ＤＥ３）を形質転換した。当該形質転換大腸菌を、アンピシリンを含む２ｍＬのＬＢ培地で１５時間培養した。当該培養液を、アンピシリンを含む１００ｍＬのシード培養用培地（表１）にＯＤ６００が０．００５となるように添加した。培養液温度を３０℃に保ち、ＯＤ６００が５になるまでフラスコ培養を行い（約１５時間）、シード培養液を得た。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000001
　当該シード培養液を５００ｍＬの生産培地（表２）を添加したジャーファーメンターにＯＤ６００が０．０５となるように添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持するようにした。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000002
　生産培地中のグルコースが完全に消費された直後に、フィード液（グルコース４５５ｇ／１Ｌ、Ｙｅａｓｔ　Ｅｘｔｒａｃｔ　１２０ｇ／１Ｌ）を１ｍＬ／分の速度で添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持するようにし、２０時間培養を行った。その後、１Ｍのイソプロピル－β－チオガラクトピラノシド（ＩＰＴＧ）を培養液に対して終濃度１ｍＭになるよう添加し、目的のタンパク質を発現誘導させた。ＩＰＴＧ添加後２０時間経過した時点で、培養液を遠心分離し、菌体を回収した。ＩＰＴＧ添加前とＩＰＴＧ添加後の培養液から調製した菌体を用いてＳＤＳ－ＰＡＧＥを行い、ＩＰＴＧ添加に依存した目的とするタンパク質サイズのバンドの出現によって、目的とするタンパク質の発現を確認した。
（３）タンパク質の精製
　ＩＰＴＧを添加してから２時間後に回収した菌体を２０ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ　ｂｕｆｆｅｒ（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の菌体を約１ｍＭのＰＭＳＦを含む２０ｍＭＴｒｉｓ－ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）に懸濁させ、高圧ホモジナイザー（ＧＥＡ　Ｎｉｒｏ　Ｓｏａｖｉ社製）で細胞を破砕した。破砕した細胞を遠心分離し、沈殿物を得た。得られた沈殿物を、高純度になるまで２０ｍＭＴｒｉｓ－ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の沈殿物を１００ｍｇ／ｍＬの濃度になるように８Ｍ　グアニジン緩衝液（８Ｍグアニジン塩酸塩、１０ｍＭリン酸二水素ナトリウム、２０ｍＭＮａＣｌ、１ｍＭＴｒｉｓ－ＨＣｌ、ｐＨ７．０）で懸濁し、６０℃で３０分間、スターラーで撹拌し、溶解させた。溶解後、透析チューブ（三光純薬株式会社製のセルロースチューブ３６／３２）を用いて水で透析を行った。透析後に得られた白色の凝集タンパク質を遠心分離によって回収し、凍結乾燥機で水分を除き、凍結乾燥粉末を回収することによって、クモ糸フィブロイン様タンパク質「ＰＲＴ７９９」を得た。
＜クモ糸フィブロイン様タンパク質繊維の調製＞
（１）ドープ液の調製
　ジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）に、上述のクモ糸フィブロイン様タンパク質（ＰＲＴ７９９）を濃度２４質量％となるよう添加した後、溶解促進剤としてＬｉＣｌを濃度４．０質量％となるように添加した。その後、シェーカーを使用して、クモ糸フィブロイン様タンパク質を３時間かけて溶解させ、ＤＭＳＯ溶液を得た。得られたＤＭＳＯ溶液中のゴミと泡を取り除き、ドープ液とした。ドープ液の溶液粘度は９０℃において５０００ｃＰ（センチポアズ）であった。
（２）紡糸
　上記のようにして得られたドープ液と図１に示される紡糸装置１０を用いて公知の乾湿式紡糸を行って、クモ糸フィブロイン様タンパク質からなるモノフィラメントを得た。なお、ここでは、乾湿式紡糸を下記の条件で行った。
　押出しノズル直径：０．１ｍｍ
　押出し速度：３２７．６ｍＬ／時間
　凝固液（メタノール）の温度：２℃
　巻取り速度：９９．５ｍ／分
　延伸倍率：４．５２倍
　乾燥温度：８０℃
　エアギャップ長さ：５ｍｍ
（実施例１）
＜クモ糸フィブロイン様タンパク質繊維を用いた諸撚糸の調製＞
　上記のようにして得られたモノフィラメントを複数本束ねて１８０デニールとし、Ｚ撚りの撚糸を得た。この撚糸を２本用いて、３６０デニールの諸撚糸（原料繊維１）を得た。得られた原料繊維１を得た。
　上記原料繊維１をバッグ材に収容して、当該バッグ材内部を真空ポンプによって、内圧が４００Ｐａになるまで、真空度を調整した。真空バッグに収容され、減圧下に置かれた原料繊維１をバッグ材に収容したまま、オートクレーブ装置内に入れ、次いで下記条件で加熱及び加圧した。
　まず、オートクレーブの設定温度を、４０℃に昇温した。装置内温度が４０℃になってから、２℃／分の昇温速度で１３０℃まで徐々に昇温し、１３０℃に達した後、当該温度で２時間温度を維持した。この間、圧力は０．３ＭＰａで維持した。
　加熱及び加圧後の真空バッグから、繊維を取り出すことで目的の繊維１を得た。
＜評価＞
　上記加熱及び加圧を経た繊維を、乾燥状態で、５時間保管した後、引張試験機（ミネベアミツミ社製、荷重測定器ＬＴＳ）を用いて、引張試験を行った。図２は、実施例１における引張試験の結果を示す図であり、実施例１で得られた応力－歪み特性を示す図である。
（比較例１）
　実施例１において調製した原料繊維１（加熱及び加圧を行う前の繊維）をサンプルとして、実施例１と同様に引張試験を行った。図３は、比較例１における引張試験の結果を示す図であり、比較例１で得られた応力－歪み特性を示す図である。
（比較例２）
　実施例１において調製した原料繊維１を、バッグ材に入れ、バッグ材内を減圧にする操作に代えて、原料繊維１を台板（アルミ板）に載せ、両端部を粘着テープによって台板に固定した。固定した台板と共に上記原料繊維１をオートクレーブ装置内に入れ、オートクレーブ装置内の空間に原料繊維が露出した状態で、その他、実施例１と同じ条件で加熱及び加圧した。こうして得られた繊維をサンプルとして、実施例１と同様に引張試験を行った。図４は、比較例２における引張試験の結果を示す図であり、比較例２で得られた応力－歪み特性を示す図である。
　引張試験の結果、図２～図４に示されるように、本発明に係る方法によって得られる繊維は、原料繊維と比較して、引張強さが向上することが確認された。
　１…押出し装置、４…乾燥装置、６…ドープ液、１０…紡糸装置、２０…凝固浴槽、２１…洗浄浴槽、３６…タンパク質繊維。

Claims (5)

  1. 　タンパク質繊維を含む原料繊維又は原料布帛を用意する第一工程と、
    　前記原料繊維又は前記原料布帛を変形可能な容器に収容し、前記容器内を減圧する第二工程と、
    　減圧された前記容器の外部から前記原料繊維又は前記原料布帛を加熱及び加圧する第三工程と、
    を含む、繊維又は布帛の製造方法。
  2. 　前記変形可能な容器がバッグフィルムである、請求項１に記載の繊維又は布帛の製造方法。
  3. 　前記タンパク質繊維が構造タンパク質繊維を含む、請求項１又は２に記載の繊維又は布帛の製造方法。
  4. 　前記構造タンパク質繊維がフィブロイン様タンパク質繊維を含む、請求項３に記載の繊維又は布帛の製造方法。
  5. 　前記フィブロイン様タンパク質繊維がクモ糸フィブロイン様タンパク質繊維を含む、請求項４に記載の繊維又は布帛の製造方法。
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