RU2008128138A - Антитела к амилоиду бета 4, имеющие гликозилированную вариабельную область - Google Patents
Антитела к амилоиду бета 4, имеющие гликозилированную вариабельную область Download PDFInfo
- Publication number
- RU2008128138A RU2008128138A RU2008128138/13A RU2008128138A RU2008128138A RU 2008128138 A RU2008128138 A RU 2008128138A RU 2008128138/13 A RU2008128138/13 A RU 2008128138/13A RU 2008128138 A RU2008128138 A RU 2008128138A RU 2008128138 A RU2008128138 A RU 2008128138A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- antibody molecule
- seq
- disease
- asn
- heavy chain
- Prior art date
Links
- 102000013455 Amyloid beta-Peptides Human genes 0.000 title claims 4
- 108010090849 Amyloid beta-Peptides Proteins 0.000 title claims 4
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 claims abstract 20
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims abstract 20
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims abstract 16
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 claims abstract 14
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 claims abstract 14
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 claims abstract 14
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 claims abstract 10
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims abstract 10
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 8
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 claims abstract 8
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 claims abstract 8
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 claims abstract 8
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 claims abstract 8
- 239000012634 fragment Substances 0.000 claims abstract 8
- DZHSAHHDTRWUTF-SIQRNXPUSA-N amyloid-beta polypeptide 42 Chemical compound C([C@@H](C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@H](C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)NCC(=O)NCC(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O)[C@@H](C)CC)C(C)C)NC(=O)[C@H](CC=1C=CC=CC=1)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@H](CCC(N)=O)NC(=O)[C@H](CC=1N=CNC=1)NC(=O)[C@H](CC=1N=CNC=1)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@H](CC=1C=CC(O)=CC=1)NC(=O)CNC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CC=1N=CNC=1)NC(=O)[C@H](CCCNC(N)=N)NC(=O)[C@H](CC=1C=CC=CC=1)NC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O)C(C)C)C(C)C)C1=CC=CC=C1 DZHSAHHDTRWUTF-SIQRNXPUSA-N 0.000 claims abstract 6
- 239000000427 antigen Substances 0.000 claims abstract 6
- 102000036639 antigens Human genes 0.000 claims abstract 6
- 108091007433 antigens Proteins 0.000 claims abstract 6
- FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 4-amino-1-[(2r)-6-amino-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]hexanoyl]piperidine-4-carboxylic acid Chemical compound C([C@H](C(=O)N[C@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](CCCCN)C(=O)N1CCC(N)(CC1)C(O)=O)NC(=O)[C@H](N)CC=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 0.000 claims abstract 5
- 125000000613 asparagine group Chemical group N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)* 0.000 claims abstract 4
- 239000002773 nucleotide Substances 0.000 claims abstract 4
- 125000003729 nucleotide group Chemical group 0.000 claims abstract 4
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 claims 12
- 238000005755 formation reaction Methods 0.000 claims 12
- 201000010099 disease Diseases 0.000 claims 10
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 claims 10
- 238000000034 method Methods 0.000 claims 10
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims 10
- 208000037259 Amyloid Plaque Diseases 0.000 claims 8
- 206010012289 Dementia Diseases 0.000 claims 8
- 230000003941 amyloidogenesis Effects 0.000 claims 6
- 206010065040 AIDS dementia complex Diseases 0.000 claims 4
- 208000024827 Alzheimer disease Diseases 0.000 claims 4
- 206010008111 Cerebral haemorrhage Diseases 0.000 claims 4
- 208000020406 Creutzfeldt Jacob disease Diseases 0.000 claims 4
- 208000003407 Creutzfeldt-Jakob Syndrome Diseases 0.000 claims 4
- 208000010859 Creutzfeldt-Jakob disease Diseases 0.000 claims 4
- 201000010374 Down Syndrome Diseases 0.000 claims 4
- 208000018737 Parkinson disease Diseases 0.000 claims 4
- 230000032683 aging Effects 0.000 claims 4
- 206010002022 amyloidosis Diseases 0.000 claims 4
- 206010002026 amyotrophic lateral sclerosis Diseases 0.000 claims 4
- 230000006735 deficit Effects 0.000 claims 4
- 208000020658 intracerebral hemorrhage Diseases 0.000 claims 4
- 210000005036 nerve Anatomy 0.000 claims 4
- 201000001119 neuropathy Diseases 0.000 claims 4
- 230000007823 neuropathy Effects 0.000 claims 4
- 208000033808 peripheral neuropathy Diseases 0.000 claims 4
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims 4
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 claims 2
- 210000004978 chinese hamster ovary cell Anatomy 0.000 claims 2
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 claims 2
- 239000008194 pharmaceutical composition Substances 0.000 claims 2
- 238000011282 treatment Methods 0.000 claims 2
- 238000009007 Diagnostic Kit Methods 0.000 claims 1
- 230000002776 aggregation Effects 0.000 claims 1
- 238000004220 aggregation Methods 0.000 claims 1
- 238000012435 analytical chromatography Methods 0.000 claims 1
- 238000005277 cation exchange chromatography Methods 0.000 claims 1
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 claims 1
- 230000018109 developmental process Effects 0.000 claims 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 claims 1
- 230000033581 fucosylation Effects 0.000 claims 1
- 238000002523 gelfiltration Methods 0.000 claims 1
- 230000002068 genetic effect Effects 0.000 claims 1
- 230000013595 glycosylation Effects 0.000 claims 1
- 238000006206 glycosylation reaction Methods 0.000 claims 1
- 238000002649 immunization Methods 0.000 claims 1
- 230000003053 immunization Effects 0.000 claims 1
- 210000004962 mammalian cell Anatomy 0.000 claims 1
- 229940126601 medicinal product Drugs 0.000 claims 1
- 230000002265 prevention Effects 0.000 claims 1
- 238000011321 prophylaxis Methods 0.000 claims 1
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 claims 1
- 238000003259 recombinant expression Methods 0.000 claims 1
- 230000006798 recombination Effects 0.000 claims 1
- 238000005215 recombination Methods 0.000 claims 1
- 230000035945 sensitivity Effects 0.000 claims 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K39/00—Medicinal preparations containing antigens or antibodies
- A61K39/395—Antibodies; Immunoglobulins; Immune serum, e.g. antilymphocytic serum
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K39/00—Medicinal preparations containing antigens or antibodies
- A61K39/395—Antibodies; Immunoglobulins; Immune serum, e.g. antilymphocytic serum
- A61K39/39533—Antibodies; Immunoglobulins; Immune serum, e.g. antilymphocytic serum against materials from animals
- A61K39/3955—Antibodies; Immunoglobulins; Immune serum, e.g. antilymphocytic serum against materials from animals against proteinaceous materials, e.g. enzymes, hormones, lymphokines
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P25/00—Drugs for disorders of the nervous system
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P25/00—Drugs for disorders of the nervous system
- A61P25/14—Drugs for disorders of the nervous system for treating abnormal movements, e.g. chorea, dyskinesia
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P25/00—Drugs for disorders of the nervous system
- A61P25/14—Drugs for disorders of the nervous system for treating abnormal movements, e.g. chorea, dyskinesia
- A61P25/16—Anti-Parkinson drugs
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P25/00—Drugs for disorders of the nervous system
- A61P25/28—Drugs for disorders of the nervous system for treating neurodegenerative disorders of the central nervous system, e.g. nootropic agents, cognition enhancers, drugs for treating Alzheimer's disease or other forms of dementia
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P43/00—Drugs for specific purposes, not provided for in groups A61P1/00-A61P41/00
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
- C07K16/18—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K39/00—Medicinal preparations containing antigens or antibodies
- A61K2039/505—Medicinal preparations containing antigens or antibodies comprising antibodies
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
- C07K2317/40—Immunoglobulins specific features characterized by post-translational modification
- C07K2317/41—Glycosylation, sialylation, or fucosylation
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
- C07K2317/50—Immunoglobulins specific features characterized by immunoglobulin fragments
- C07K2317/56—Immunoglobulins specific features characterized by immunoglobulin fragments variable (Fv) region, i.e. VH and/or VL
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
- C07K2317/70—Immunoglobulins specific features characterized by effect upon binding to a cell or to an antigen
- C07K2317/77—Internalization into the cell
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Public Health (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Neurosurgery (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Neurology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Immunology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Mycology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Psychology (AREA)
- Endocrinology (AREA)
- Hospice & Palliative Care (AREA)
- Psychiatry (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Medicines Containing Plant Substances (AREA)
Abstract
1. Очищенная молекула антитела, отличающаяся тем, что по меньшей мере один антигенсвязывающий центр молекулы антитела содержит гликозилированный остаток аспарагина (Asn) в вариабельной области тяжелой цепи (VH). ! 2. Очищенная молекула антитела по п.1, в которой гликозилированный остаток аспарагина (Asn) в вариабельной области тяжелой цепи (VH) находится в CDR2-участке. ! 3. Очищенная молекула антитела по п.1, в которой гликозилированный остаток аспарагина (Asn) в вариабельной области тяжелой цепи (VH) находится в положении 52 SEQ ID NO:2 или положении 52 SEQ ID NO:6. ! 4. Очищенная молекула антитела по п.1, где молекула антитела обладает способностью специфически распознавать β-А4-пептид/Аβ4. ! 5. Очищенная молекула антитела по п.4, где β-А4-пептид/Аβ4 имеет следующую последовательность: ! DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA (SEQ ID NO:3) ! или фрагмент указанной последовательности, состоящий по меньшей мере из 15 аминокислот. ! 6. Молекула антитела по п.1, отличающаяся тем, что по меньшей мере один антигенсвязывающий центр молекулы антитела содержит гликозилированный остаток аспарагина (Asn) в вариабельной области тяжелой цепи (VH) и указанная VH кодируется: ! (а) молекулой нуклеиновой кислоты, имеющей нуклеотидную последовательность, представленную в SEQ ID NO:1 ! CAGGTGGAATTGGTGGAAAGCGGCGGCGGCCTGGTGCAACCGGGCGGC ! AGCCTGCGTCTGAGCTGCGCGGCCTCCGGATTTACCTTTAGCAGCTATGCGA ! TGAGCTGGGTGCGCCAAGCCCCTGGGAAGGGTCTCGAGTGGGTGAGCGCTA ! TTAATGCTTCTGGTACTCGTACTTATTATGCTGATTCTGTTAAGGGTCGTTTT ! ACCATTTCACGTGATAATTCGAAAAACACCCTGTATCTGCAAATGAACAGCC ! TGCGTGCGGAAGATACGGCCGTGTATTATTGCGCGCGTGGTAAGGGTAATAC ! TCATAAGCCTTATGGTTATGTTCGTTATTTTGATGTTTGGGGCCAAGGCACCC ! TGGTGACGGTTAGCTCA; ! (б) молекулой нуклеиновой кислоты, которая кодирует полипептид, имеющий аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO:2 ! QVELVESGGGLVQPGGSLRLSCAASGFTFSSYAMSWVRQAPGKGLEWVS ! AINASGTRTYYADSVKGRFTISRDNSKNTLYLQMNSLRAEDTAVYYCARGKGN ! THKPYGYVRYFDVW
Claims (35)
1. Очищенная молекула антитела, отличающаяся тем, что по меньшей мере один антигенсвязывающий центр молекулы антитела содержит гликозилированный остаток аспарагина (Asn) в вариабельной области тяжелой цепи (VH).
2. Очищенная молекула антитела по п.1, в которой гликозилированный остаток аспарагина (Asn) в вариабельной области тяжелой цепи (VH) находится в CDR2-участке.
3. Очищенная молекула антитела по п.1, в которой гликозилированный остаток аспарагина (Asn) в вариабельной области тяжелой цепи (VH) находится в положении 52 SEQ ID NO:2 или положении 52 SEQ ID NO:6.
4. Очищенная молекула антитела по п.1, где молекула антитела обладает способностью специфически распознавать β-А4-пептид/Аβ4.
5. Очищенная молекула антитела по п.4, где β-А4-пептид/Аβ4 имеет следующую последовательность:
DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA (SEQ ID NO:3)
или фрагмент указанной последовательности, состоящий по меньшей мере из 15 аминокислот.
6. Молекула антитела по п.1, отличающаяся тем, что по меньшей мере один антигенсвязывающий центр молекулы антитела содержит гликозилированный остаток аспарагина (Asn) в вариабельной области тяжелой цепи (VH) и указанная VH кодируется:
(а) молекулой нуклеиновой кислоты, имеющей нуклеотидную последовательность, представленную в SEQ ID NO:1
CAGGTGGAATTGGTGGAAAGCGGCGGCGGCCTGGTGCAACCGGGCGGC
AGCCTGCGTCTGAGCTGCGCGGCCTCCGGATTTACCTTTAGCAGCTATGCGA
TGAGCTGGGTGCGCCAAGCCCCTGGGAAGGGTCTCGAGTGGGTGAGCGCTA
TTAATGCTTCTGGTACTCGTACTTATTATGCTGATTCTGTTAAGGGTCGTTTT
ACCATTTCACGTGATAATTCGAAAAACACCCTGTATCTGCAAATGAACAGCC
TGCGTGCGGAAGATACGGCCGTGTATTATTGCGCGCGTGGTAAGGGTAATAC
TCATAAGCCTTATGGTTATGTTCGTTATTTTGATGTTTGGGGCCAAGGCACCC
TGGTGACGGTTAGCTCA;
(б) молекулой нуклеиновой кислоты, которая кодирует полипептид, имеющий аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO:2
QVELVESGGGLVQPGGSLRLSCAASGFTFSSYAMSWVRQAPGKGLEWVS
AINASGTRTYYADSVKGRFTISRDNSKNTLYLQMNSLRAEDTAVYYCARGKGN
THKPYGYVRYFDVWGQGTLVTVSS (SEQ ID NO. 2);
(в) молекулой нуклеиновой кислоты, которая гибридизуется с молекулой нуклеиновой кислоты, указанной в подпункте (а) или (б), и которая кодирует полипептид, обладающий способностью связываться с β-А4-пептидом/Аβ4, который имеет следующую аминокислотную последовательность
DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA (SEQ ID NO:3)
или обладает способностью связываться с его фрагментом, состоящим по меньшей мере из 15 аминокислот;
(г) молекулой нуклеиновой кислоты, которая гибридизуется с молекулой нуклеиновой кислоты, указанной в подпункте (а) или (б) и которая кодирует полипептид, обладающий способностью связываться по меньшей мере с двумя областями β-А4-пептида/Аβ4, имеющего следующую аминокислотную последовательность
DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA (SEQ ID NO:3)
или по меньшей мере с двумя областями фрагмента SEQ ID NO. 3, который содержит по меньшей мере 15 аминокислот, причем указанные две области β-А4-пептида/Аβ4 или его фрагмента содержат аминокислоты в положениях 3-6 и в положениях 18-26; или
(д) нуклеотидной последовательностью, которая в результате вырожденности генетического кода соответствует нуклеотидной последовательности, указанной в одном из подпунктов (а)-(г).
7. Молекула антитела по п.1, в которой вариабельная область, содержащая гликозилированный остаток аспарагина (Asn), присутствует в тяжелой цепи, выбранной из группы, включающей:
(а) полипептид тяжелой цепи, кодируемый молекулой нуклеиновой кислоты, которая представлена в SEQ ID NO:5, 23 или 25;
(б) полипептид тяжелой цепи, имеющий аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO:6 или 26;
(в) полипептид тяжелой цепи, кодируемый молекулой нуклеиновой кислоты, которая гибридизуется с молекулой нуклеиновой кислоты, указанной в подпункте (а), и которая кодирует полипептид, обладающий способностью связываться с β-А4-пептидом/Аβ4, имеющий следующую аминокислотную последовательность
DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA (SEQ ID NO:3)
или ее фрагмент, который состоит по меньшей мере из 15 аминокислот; или
(г) полипептид тяжелой цепи, кодируемый молекулой нуклеиновой кислоты, которая гибридизуется с молекулой нуклеиновой кислоты, указанной в подпункте (а), и которая кодирует полипептид, обладающий способностью связываться по меньшей мере с двумя областями β-А4-пептида/Аβ4, имеющего следующую аминокислотную последовательность
DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA (SEQ ID NO:3)
или по меньшей мере с двумя областями фрагмента SEQ ID NO. 3, который состоит по меньшей мере из 15 аминокислот,
где указанные две области β-А4-пептида/Аβ4 или его фрагмента содержат аминокислоты в положениях 3-6 и в положениях 18-26.
8. Молекула антитела по одному из пп.1-7, в которой два антигенсвязывающих центра содержат гликозилированный остаток Asn в вариабельной области тяжелой цепи (VH).
9. Молекула антитела по п.8, в которой CDR2-участки тяжелых цепей (VH) содержат гликозилированный остаток Asn.
10. Молекула антитела по п.1, в которой указанный остаток Asn представляет собой остаток Asn в положении 52 SEQ ID NO:2 или представляет собой остаток Asn в положении 52 SEQ ID NO:6.
11. Молекула антитела по п.1, в которой гликозилирование на остатке Asn в VH-области осуществлено с помощью структуры, выбранной из группы, включающей
(а) сахарную структуру биантенного комплексного типа;
(б) сахарную структуру биантенного гибридного типа;
(в) сахарную структуру биантенного олигоманнозного типа; и
(г) сахарную биантенную структуру, представляющую собой любую из структур, указанных на фиг.5 или фиг.27.
12. Молекула антитела по п.11, в которой сахарная структура не содержит корового фукозилирования.
13. Молекула антитела по п.2, в которой CDR2-участок имеет аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO:12.
14. Молекула антитела по п.1, которая получена методом рекомбинации.
15. Молекула антитела по п.1, которая получена в СНО-клетке.
16. Молекула антитела по п.15, где СНО-клетка представляет собой клетку линии СНО K1 или СНО K1 SV.
17. Способ получения молекулы антитела по одному из пп.1-16, заключающийся в том, что
(а) рекомбинантно экспрессируют гетерологичную молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую молекулу антитела по одному из пп.1-13, в культивируемой клетке млекопитающего;
(б) очищают полученную путем рекомбинантной экспрессии молекулу антитела с помощью метода, заключающегося в том, что
(б1) проводят очистку на протеин А-колонке;
(б2) проводят очистку на ионообменной колонке; и
(б3) проводят очистку на колонке для гель-фильтрации.
18. Способ по п.17, в котором очистка на ионообменной колонке представляет собой катионообменную хроматографию.
19. Способ по п.17, включающий дополнительную стадию (в), представляющую собой аналитическую хроматографию и/или дополнительную стадию концентрирования.
20. Композиция, содержащая молекулу антитела, которая отличается тем, что один антигенсвязывающий центр молекулы антитела содержит гликозилированный остаток аспарагина (Asn) в вариабельной области тяжелой цепи (VH), и содержащая молекулу антитела, которая отличается тем, что два антигенсвязывающих центра молекулы антитела содержат гликозилированный остаток аспарагина (Asn) в вариабельной области тяжелой цепи (VH), и содержащая в количестве менее 5% молекулу антитела, которая отличается тем, что ни один из антигенсвязывающих центров молекулы антитела не содержит гликозилированный остаток аспарагина (Asn) в вариабельной области тяжелой цепи (VH).
21. Композиция, содержащая молекулу антитела по п.1.
22. Композиция, содержащая молекулу антитела, полученную с помощью способа по п.17.
23. Композиция по любому из пп.20-22, представляющая собой диагностическую или фармацевтическую композицию.
24. Применение молекулы антитела по одному из пп.1-16 или композиции по одному из пп.20-22 для приготовления лекарственного средства, предназначенного
(i) для предупреждения и/или лечения заболевания, ассоциированного с амилоидогенезом и/или образованием амилоидных бляшек, или
(ii) для профилактического лечения заболевания, ассоциированного с амилоидогенезом и/или образованием амилоидных бляшек
25. Применение молекулы антитела по одному из пп.1-16 или композиции по одному из пп.20-22 для приготовления диагностического набора, предназначенного
(i) для выявления заболевания, ассоциированного с амилоидогенезом и/или образованием амилоидных бляшек, или
(ii) для выявления заболевания, ассоциированного с амилоидогенезом и/или образованием амилоидных бляшек, или для диагностики чувствительности пациента к развитию заболевания, ассоциированного с амилоидогенезом и/или образованием амилоидных бляшек.
26. Применение молекулы антитела по одному из пп.1-16 или композиции по одному из пп.20-22 для приготовления лекарственного средства, предназначенного для разрушения β-амилоидных бляшек.
27. Применение молекулы антитела по одному из пп.1-16 или композиции по одному из пп.20-22 для приготовления фармацевтической композиции, предназначенной для пассивной иммунизации против образования β-амилоидных бляшек.
28. Применение по п.24, которое направлено на снижение количества уже существующих бляшек или агрегации промежуточных β-амилоидных образований.
29. Набор, содержащий молекулу антитела по одному из пп.1-16 или полученную способом по одному из пп.17-19 или композицию по любому из пп.20-22.
30. Способ предупреждения, лечения или ослабления заболевания, ассоциированного с амилоидогенезом и/или образованием амилоидных бляшек, заключающийся в том, что млекопитающему, нуждающемуся в таком предупреждении или лечении, вводят молекулу антитела по одному из пп.1-16 или композицию по одному из пп.20-22.
31. Способ по п.30, в котором заболевание представляет собой деменцию, болезнь Альцгеймера, двигательную нейропатию, синдром Дауна, болезнь Крейцфельда-Якоба, наследственное внутримозговое кровоизлияние, сопровождающееся амилоидозом Дутча-типа, деменцию, ассоциированную с образованием телец Леви, болезнь Паркинсона, связанную с ВИЧ деменцию, ALS или нервные нарушения, связанные со старением.
32. Способ по п.30, в котором млекопитающее представляет собой человека.
33. Применение по п.24, в котором заболевание представляет собой деменцию, болезнь Альцгеймера, двигательную нейропатию, синдром Дауна, болезнь Крейцфельда-Якоба, наследственное внутримозговое кровоизлияние, сопровождающееся амилоидозом Дутча-типа, деменцию, ассоциированную с образованием телец Леви, болезнь Паркинсона, связанную с ВИЧ деменцию, ALS или нервные нарушения, связанные со старением.
34. Применение по п.25, в котором заболевание представляет собой деменцию, болезнь Альцгеймера, двигательную нейропатию, синдром Дауна, болезнь Крейцфельда-Якоба, наследственное внутримозговое кровоизлияние, сопровождающееся амилоидозом Дутча-типа, деменцию, ассоциированную с образованием телец Леви, болезнь Паркинсона, связанную с ВИЧ деменцию, ALS или нервные нарушения, связанные со старением.
35. Применение по п.28, в котором заболевание представляет собой деменцию, болезнь Альцгеймера, двигательную нейропатию, синдром Дауна, болезнь Крейцфельда-Якоба, наследственное внутримозговое кровоизлияние, сопровождающееся амилоидозом Дутча-типа, деменцию, ассоциированную с образованием телец Леви, болезнь Паркинсона, связанную с ВИЧ деменцию, ALS или нервные нарушения, связанные со старением.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| EP05027090 | 2005-12-12 | ||
| EP05027090.9 | 2005-12-12 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2008128138A true RU2008128138A (ru) | 2010-01-20 |
| RU2438706C2 RU2438706C2 (ru) | 2012-01-10 |
Family
ID=37745986
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2008128138/10A RU2438706C2 (ru) | 2005-12-12 | 2006-12-11 | Антитела к амилоиду бета 4, имеющие гликозилированную вариабельную область |
Country Status (33)
| Country | Link |
|---|---|
| US (2) | US8906370B2 (ru) |
| EP (2) | EP1960428B1 (ru) |
| JP (1) | JP5145241B2 (ru) |
| KR (2) | KR101401159B1 (ru) |
| CN (2) | CN102659943B (ru) |
| AR (1) | AR057233A1 (ru) |
| AT (1) | ATE517923T1 (ru) |
| AU (1) | AU2006326301B2 (ru) |
| BR (1) | BRPI0619605B8 (ru) |
| CA (1) | CA2632828C (ru) |
| CR (1) | CR10000A (ru) |
| CY (1) | CY1114783T1 (ru) |
| DK (1) | DK1960428T3 (ru) |
| DO (1) | DOP2006000278A (ru) |
| EC (1) | ECSP088524A (ru) |
| ES (1) | ES2368591T3 (ru) |
| IL (1) | IL191004A (ru) |
| JO (1) | JO2824B1 (ru) |
| MA (1) | MA30038B1 (ru) |
| MY (1) | MY155286A (ru) |
| NO (1) | NO346105B1 (ru) |
| NZ (1) | NZ568241A (ru) |
| PE (3) | PE20071002A1 (ru) |
| PL (1) | PL1960428T3 (ru) |
| PT (1) | PT1960428E (ru) |
| RS (1) | RS52004B (ru) |
| RU (1) | RU2438706C2 (ru) |
| SI (1) | SI1960428T1 (ru) |
| TW (1) | TWI382990B (ru) |
| UA (1) | UA99097C2 (ru) |
| UY (1) | UY30003A1 (ru) |
| WO (1) | WO2007068429A1 (ru) |
| ZA (1) | ZA200805038B (ru) |
Families Citing this family (66)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| AR038568A1 (es) | 2002-02-20 | 2005-01-19 | Hoffmann La Roche | Anticuerpos anti-a beta y su uso |
| DE10303974A1 (de) | 2003-01-31 | 2004-08-05 | Abbott Gmbh & Co. Kg | Amyloid-β(1-42)-Oligomere, Verfahren zu deren Herstellung und deren Verwendung |
| DK1976877T4 (en) | 2005-11-30 | 2017-01-16 | Abbvie Inc | Monoclonal antibodies to amyloid beta protein and uses thereof |
| EP1954718B1 (en) | 2005-11-30 | 2014-09-03 | AbbVie Inc. | Anti-a globulomer antibodies, antigen-binding moieties thereof, corresponding hybridomas, nucleic acids, vectors, host cells, methods of producing said antibodies, compositions comprising said antibodies, uses of said antibodies and methods of using said antibodies |
| WO2007068429A1 (en) * | 2005-12-12 | 2007-06-21 | F. Hoffmann-La Roche Ag | Antibodies against amyloid beta 4 with glycosylated in the variable region |
| US8455626B2 (en) | 2006-11-30 | 2013-06-04 | Abbott Laboratories | Aβ conformer selective anti-aβ globulomer monoclonal antibodies |
| AU2007331712A1 (en) * | 2006-12-11 | 2008-06-19 | F. Hoffmann-La Roche Ag | Abeta antibody parenteral formulation |
| EP2124952A2 (en) | 2007-02-27 | 2009-12-02 | Abbott GmbH & Co. KG | Method for the treatment of amyloidoses |
| US8048420B2 (en) | 2007-06-12 | 2011-11-01 | Ac Immune S.A. | Monoclonal antibody |
| US8613923B2 (en) | 2007-06-12 | 2013-12-24 | Ac Immune S.A. | Monoclonal antibody |
| HRP20180565T1 (hr) * | 2007-06-29 | 2018-05-04 | F. Hoffmann - La Roche Ag | Mutant teškog lanca koji dovodi do poboljšane proizvodnje imunoglobulina |
| DK3216802T3 (da) * | 2007-08-20 | 2021-01-04 | Glaxo Group Ltd | Produktionsfremgangsmåde |
| PL2238166T3 (pl) | 2007-10-05 | 2014-07-31 | Genentech Inc | Zastosowanie przeciwciała anty-Beta amyloidowego w chorobach oczu |
| CN105126099A (zh) * | 2007-12-21 | 2015-12-09 | 弗·哈夫曼-拉罗切有限公司 | 抗体制剂 |
| JP5624535B2 (ja) * | 2008-05-02 | 2014-11-12 | シアトル ジェネティクス，インコーポレーテッド | 低いコアフコシル化を有する抗体及び抗体誘導体を調製するための方法並びに組成物 |
| US20140213465A1 (en) * | 2011-12-02 | 2014-07-31 | Plaxgen, Inc. | Plaque array methods and compositions for forming and detecting plaques |
| WO2010127069A1 (en) * | 2009-04-29 | 2010-11-04 | Schering Corporation | Antibody purification |
| EP2519537A4 (en) * | 2009-12-29 | 2013-07-10 | Reddys Lab Ltd Dr | CLEANING PROTEINS |
| SG183369A1 (en) | 2010-03-03 | 2012-09-27 | Boehringer Ingelheim Int | Biparatopic abeta binding polypeptides |
| ES2684475T3 (es) | 2010-04-15 | 2018-10-03 | Abbvie Inc. | Proteínas que se unen a beta amiloide |
| RU2607368C2 (ru) | 2010-07-30 | 2017-01-10 | Ац Иммуне С.А. | Безопасные и функциональные гуманизированные антитела |
| CN105348387B (zh) | 2010-08-14 | 2020-08-25 | Abbvie 公司 | β淀粉样蛋白结合蛋白 |
| WO2012142301A2 (en) | 2011-04-12 | 2012-10-18 | Quanterix Corporation | Methods of determining a treatment protocol for and/or a prognosis of a patients recovery from a brain injury |
| JP6431372B2 (ja) * | 2011-10-25 | 2018-11-28 | プロシーナ バイオサイエンシーズ リミテッド | 抗体製剤および方法 |
| AU2013229613B2 (en) | 2012-03-08 | 2015-07-30 | F. Hoffmann-La Roche Ag | Abeta antibody formulation |
| SI2890712T1 (sl) * | 2012-08-29 | 2019-08-30 | F. Hoffmann-La Roche Ag | Prenašalec prek krvno-možganske pregrade |
| CN102998454A (zh) * | 2012-12-11 | 2013-03-27 | 华中师范大学 | 一种检测生物体内邻苯二甲酸二丁酯相对含量的方法 |
| US9790276B2 (en) | 2012-12-18 | 2017-10-17 | The Rockefeller University | Glycan-modified anti-CD4 antibodies for HIV prevention and therapy |
| US9587022B2 (en) | 2012-12-18 | 2017-03-07 | The Rockefeller University | Glycan-modified anti-CD4 antibody with improved HIV-1 neutralizing activity |
| AR094780A1 (es) | 2013-02-13 | 2015-08-26 | Laboratoire Français Du Fractionnement Et Des Biotechnologies | ANTICUERPOS ANTI-TNF-a ALTAMENTE GALACTOSILADOS Y SUS USOS |
| JP6169885B2 (ja) | 2013-05-07 | 2017-07-26 | 株式会社日立製作所 | 精製装置及び精製方法 |
| MY193481A (en) | 2013-09-13 | 2022-10-17 | Genentech Inc | Method and compositions comprising purified recombinant polypeptides |
| PL3044323T3 (pl) | 2013-09-13 | 2022-06-27 | F.Hoffmann-La Roche Ag | Sposoby wykrywania i ilościowego oznaczania białka komórki gospodarza w liniach komórkowych |
| JP6086566B2 (ja) | 2013-11-22 | 2017-03-01 | 国立大学法人 東京大学 | 薬剤送達用のキャリア、コンジュゲートおよびこれらを含んでなる組成物並びにこれらの投与方法 |
| US10562973B2 (en) | 2014-04-08 | 2020-02-18 | Prothena Bioscience Limited | Blood-brain barrier shuttles containing antibodies recognizing alpha-synuclein |
| WO2015165961A1 (en) | 2014-04-29 | 2015-11-05 | Affiris Ag | Treatment and prevention of alzheimer's disease (ad) |
| UA123053C2 (uk) | 2015-06-24 | 2021-02-10 | Ф. Хоффманн-Ля Рош Аг | Антитіло до рецептора трансферину зі спеціально підібраною афінністю |
| FR3038517B1 (fr) | 2015-07-06 | 2020-02-28 | Laboratoire Francais Du Fractionnement Et Des Biotechnologies | Utilisation de fragments fc modifies en immunotherapie |
| MX388197B (es) * | 2015-08-21 | 2025-03-19 | Hoffmann La Roche | Método para la reducción de proteínas de células hospederas en cromatografía de afinidad. |
| AR106189A1 (es) | 2015-10-02 | 2017-12-20 | Hoffmann La Roche | ANTICUERPOS BIESPECÍFICOS CONTRA EL A-b HUMANO Y EL RECEPTOR DE TRANSFERRINA HUMANO Y MÉTODOS DE USO |
| TWI819458B (zh) | 2015-10-02 | 2023-10-21 | 瑞士商赫孚孟拉羅股份公司 | 雙特異性抗‐人類cd20/人類轉鐵蛋白受體抗體及使用方法 |
| HUE057085T2 (hu) * | 2015-10-16 | 2022-04-28 | Hoffmann La Roche | Egy rendszer mûködtetésére szolgáló eljárás és egy rendszer |
| EP3374381A4 (en) | 2015-11-09 | 2019-05-15 | The University Of British Columbia | EPITOPES IN THE AMYLOID-BETA MEDIUM REGION AND CONFORMITY-SELECTIVE ANTIBODIES THEREOF |
| CA3004498A1 (en) | 2015-11-09 | 2017-05-18 | Neil R. Cashman | Amyloid beta epitopes and antibodies thereto |
| US10772969B2 (en) | 2015-11-09 | 2020-09-15 | The University Of British Columbia | N-terminal epitopes in amyloid beta and conformationally-selective antibodies thereto |
| US10792477B2 (en) * | 2016-02-08 | 2020-10-06 | Orbusneich Medical Pte. Ltd. | Drug eluting balloon |
| US20190114464A1 (en) * | 2016-03-10 | 2019-04-18 | Genomic Vision | Method of curvilinear signal detection and analysis and associated platform |
| US11326182B2 (en) | 2016-04-29 | 2022-05-10 | Voyager Therapeutics, Inc. | Compositions for the treatment of disease |
| TWI798751B (zh) | 2016-07-01 | 2023-04-11 | 美商美國禮來大藥廠 | 抗－N3pGlu類澱粉β肽抗體及其用途 |
| CN116333108A (zh) | 2016-07-18 | 2023-06-27 | 英属哥伦比亚大学 | 淀粉样蛋白β的抗体 |
| US20180125920A1 (en) | 2016-11-09 | 2018-05-10 | The University Of British Columbia | Methods for preventing and treating A-beta oligomer-associated and/or -induced diseases and conditions |
| US20200113854A1 (en) * | 2017-05-30 | 2020-04-16 | Morinaga Milk Industry Co., Ltd. | Composition for Improving Brain Function |
| US12286469B2 (en) | 2017-07-18 | 2025-04-29 | The University Of British Columbia | Humanized antibodies binding to amyloid-beta (A-beta) |
| CA3070085A1 (en) | 2017-07-18 | 2019-01-24 | Promis Neurosciences Inc. | Antibodies to amyloid beta |
| CN108048477A (zh) * | 2017-12-15 | 2018-05-18 | 南京理工大学 | 基于大肠杆菌表达系统的制备多肽的方法 |
| EP3778875A1 (en) | 2019-08-14 | 2021-02-17 | MaxiVax SA | Immortalized myoblast cell lines and uses thereof |
| TW202216760A (zh) | 2020-07-23 | 2022-05-01 | 愛爾蘭商歐薩爾普羅席納有限公司 | 抗類澱粉β (ABETA)抗體 |
| JP2023549809A (ja) * | 2020-11-16 | 2023-11-29 | エフ． ホフマン－ラ ロシュ アーゲー | Ｆａｂ高マンノースグリコフォーム |
| TW202300517A (zh) | 2021-03-12 | 2023-01-01 | 美商美國禮來大藥廠 | 抗類澱粉β抗體及其用途 |
| WO2022251048A1 (en) | 2021-05-24 | 2022-12-01 | Eli Lilly And Company | Anti-amyloid beta antibodies and uses thereof |
| CN114720543A (zh) * | 2022-04-06 | 2022-07-08 | 苏州大学 | 一种基于固相糖蛋白t抗原糖肽富集和酶切分析的方法 |
| CN114591429B (zh) * | 2022-05-07 | 2022-08-09 | 北京第一生物化学药业有限公司 | 结合β-淀粉样蛋白的抗体及其用途 |
| TW202434629A (zh) | 2023-01-26 | 2024-09-01 | 愛爾蘭商歐薩爾普羅席納有限公司 | 以抗類澱粉β (ABETA)抗體治療神經病症之方法 |
| WO2025032070A1 (en) | 2023-08-09 | 2025-02-13 | F. Hoffmann-La Roche Ag | Anti-a-beta protein antibodies, methods and uses thereof |
| AU2024323186A1 (en) | 2023-08-09 | 2026-01-15 | F. Hoffmann-La Roche Ag | Mono and multispecific anti-trem2 antibodies, methods and uses thereof |
| CN117783359B (zh) * | 2023-12-28 | 2024-12-31 | 中国计量科学研究院 | 一种基于串联质谱的转基因蛋白多靶同检方法 |
Family Cites Families (36)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4666829A (en) | 1985-05-15 | 1987-05-19 | University Of California | Polypeptide marker for Alzheimer's disease and its use for diagnosis |
| GB8601597D0 (en) | 1986-01-23 | 1986-02-26 | Wilson R H | Nucleotide sequences |
| US5811310A (en) | 1986-09-30 | 1998-09-22 | Albert Einstein College Of Medicine Of Yeshiva Univ. | The Alz-50 monoclonal antibody and diagnostic assay for alzheimer's disease |
| GB8717430D0 (en) | 1987-07-23 | 1987-08-26 | Celltech Ltd | Recombinant dna product |
| CA1339014C (en) | 1987-10-08 | 1997-03-25 | Ronald E. Majocha | Antibodies to a4 amyloid peptide |
| JP2780507B2 (ja) * | 1991-03-29 | 1998-07-30 | 松下電器産業株式会社 | 内燃機関用フィルタ再生装置 |
| US5955317A (en) * | 1993-01-25 | 1999-09-21 | Takeda Chemical Industries, Ltd. | Antibodies to β-amyloids or their derivatives and use thereof |
| EP1308461A3 (en) | 1993-01-25 | 2004-02-11 | Takeda Chemical Industries, Ltd. | Antibodies to beta-amyloids or their derivatives and use thereof |
| US5443953A (en) * | 1993-12-08 | 1995-08-22 | Immunomedics, Inc. | Preparation and use of immunoconjugates |
| GB9416007D0 (en) * | 1994-08-08 | 1994-09-28 | Erba Carlo Spa | Anthracyclinone derivatives |
| US5688651A (en) * | 1994-12-16 | 1997-11-18 | Ramot University Authority For Applied Research And Development Ltd. | Prevention of protein aggregation |
| AU5976996A (en) * | 1995-06-06 | 1996-12-24 | Stemcell Therapeutics L.L.C. | Glycoprotein gp105 on bl3 hematopoietic stem cells |
| WO1997008320A1 (en) | 1995-08-18 | 1997-03-06 | Morphosys Gesellschaft Für Proteinoptimierung Mbh | Protein/(poly)peptide libraries |
| TWI239847B (en) | 1997-12-02 | 2005-09-21 | Elan Pharm Inc | N-terminal fragment of Abeta peptide and an adjuvant for preventing and treating amyloidogenic disease |
| US7964192B1 (en) | 1997-12-02 | 2011-06-21 | Janssen Alzheimer Immunotherapy | Prevention and treatment of amyloidgenic disease |
| US6660843B1 (en) | 1998-10-23 | 2003-12-09 | Amgen Inc. | Modified peptides as therapeutic agents |
| EP1161449B1 (en) * | 1999-03-04 | 2007-07-04 | Praecis Pharmaceuticals Incorporated | Modulators of beta-amyloid peptide aggregation comprising d-amino acids |
| DK1409654T3 (da) | 1999-06-16 | 2008-12-08 | Boston Biomedical Res Inst | Immunologisk styring af beta-amyloid-niveauer in vivo |
| EP1209969A2 (en) | 1999-08-31 | 2002-06-05 | RAMOT UNIVERSITY AUTHORITY FOR APPLIED RESEARCH & INDUSTRIAL DEVELOPMENT LTD. | Peptides and substances, methods and devices using same for diagnosing and treating neurodegenerative disorders |
| US20020094335A1 (en) | 1999-11-29 | 2002-07-18 | Robert Chalifour | Vaccine for the prevention and treatment of alzheimer's and amyloid related diseases |
| BR0016022A (pt) | 1999-11-29 | 2002-08-06 | Neurochem Inc | Vacina para a prevenção e tratamento da doença de alzheimer e doenças relacionadas ao amilóide |
| EP1125905A1 (en) | 2000-02-16 | 2001-08-22 | Pepscan Systems B.V. | Segment synthesis |
| TR200202799T3 (tr) | 2000-02-24 | 2003-03-21 | Washington University St.Louis | AB peptidini sekanslayan insanlaştırılmış antikorlar |
| CA2313828A1 (en) | 2000-08-01 | 2002-02-01 | Institut De Recherches Cliniques De Montreal/Ircm | Post-translational processing of .beta.-secretase (bace): the pro-and transmembrane/cytosolic domains affect its cellular activity and amyloid a.beta. production |
| TWI255272B (en) | 2000-12-06 | 2006-05-21 | Guriq Basi | Humanized antibodies that recognize beta amyloid peptide |
| JP2005501220A (ja) | 2000-12-19 | 2005-01-13 | パラチン テクノロジーズ インク． | ペプチドおよび蛋白質の標的特異的折りたたみ部位の識別 |
| WO2002088307A2 (en) | 2001-04-30 | 2002-11-07 | Eli Lilly And Company | Humanized antibodies |
| AU2002258808A1 (en) | 2001-04-30 | 2002-11-11 | Eli Lilly And Company | Humanized antibodies |
| US7771722B2 (en) * | 2001-08-17 | 2010-08-10 | Eli Lilly And Company | Assay method for alzheimer's disease |
| EP1432444A4 (en) * | 2001-08-17 | 2005-11-02 | Lilly Co Eli | ANTI-BETA ANTIBODIES |
| AR038568A1 (es) * | 2002-02-20 | 2005-01-19 | Hoffmann La Roche | Anticuerpos anti-a beta y su uso |
| MY139983A (en) * | 2002-03-12 | 2009-11-30 | Janssen Alzheimer Immunotherap | Humanized antibodies that recognize beta amyloid peptide |
| WO2004032868A2 (en) | 2002-10-09 | 2004-04-22 | Rinat Neuroscience Corp. | Methods of treating alzheimer's disease using antibodies directed against amyloid beta peptide and compositions thereof |
| DE10303974A1 (de) * | 2003-01-31 | 2004-08-05 | Abbott Gmbh & Co. Kg | Amyloid-β(1-42)-Oligomere, Verfahren zu deren Herstellung und deren Verwendung |
| WO2007068429A1 (en) * | 2005-12-12 | 2007-06-21 | F. Hoffmann-La Roche Ag | Antibodies against amyloid beta 4 with glycosylated in the variable region |
| AU2007331712A1 (en) * | 2006-12-11 | 2008-06-19 | F. Hoffmann-La Roche Ag | Abeta antibody parenteral formulation |
-
2006
- 2006-12-11 WO PCT/EP2006/011914 patent/WO2007068429A1/en not_active Ceased
- 2006-12-11 EP EP06829502A patent/EP1960428B1/en active Active
- 2006-12-11 PE PE2006001587A patent/PE20071002A1/es not_active Application Discontinuation
- 2006-12-11 CN CN201210137369.8A patent/CN102659943B/zh active Active
- 2006-12-11 SI SI200631096T patent/SI1960428T1/sl unknown
- 2006-12-11 ES ES06829502T patent/ES2368591T3/es active Active
- 2006-12-11 MY MYPI20081349A patent/MY155286A/en unknown
- 2006-12-11 PT PT06829502T patent/PT1960428E/pt unknown
- 2006-12-11 KR KR1020127010552A patent/KR101401159B1/ko active Active
- 2006-12-11 PE PE2010000560A patent/PE20100748A1/es active IP Right Grant
- 2006-12-11 UA UAA200808791A patent/UA99097C2/ru unknown
- 2006-12-11 JP JP2008543748A patent/JP5145241B2/ja active Active
- 2006-12-11 UY UY30003A patent/UY30003A1/es unknown
- 2006-12-11 TW TW095146304A patent/TWI382990B/zh active
- 2006-12-11 PE PE2010000354A patent/PE20100684A1/es not_active Application Discontinuation
- 2006-12-11 AR ARP060105433A patent/AR057233A1/es unknown
- 2006-12-11 NO NO20082874A patent/NO346105B1/no unknown
- 2006-12-11 PL PL06829502T patent/PL1960428T3/pl unknown
- 2006-12-11 JO JO2006444A patent/JO2824B1/en active
- 2006-12-11 KR KR1020087012289A patent/KR20080077132A/ko not_active Ceased
- 2006-12-11 AT AT06829502T patent/ATE517923T1/de active
- 2006-12-11 CA CA2632828A patent/CA2632828C/en active Active
- 2006-12-11 DK DK06829502.1T patent/DK1960428T3/da active
- 2006-12-11 BR BRPI0619605A patent/BRPI0619605B8/pt active IP Right Grant
- 2006-12-11 RU RU2008128138/10A patent/RU2438706C2/ru active
- 2006-12-11 CN CN2006800463079A patent/CN101351476B/zh active Active
- 2006-12-11 EP EP11169488A patent/EP2377886A1/en not_active Withdrawn
- 2006-12-11 RS RS20110401A patent/RS52004B/sr unknown
- 2006-12-11 DO DO2006000278A patent/DOP2006000278A/es unknown
- 2006-12-11 AU AU2006326301A patent/AU2006326301B2/en active Active
- 2006-12-11 US US12/086,309 patent/US8906370B2/en active Active
- 2006-12-11 NZ NZ568241A patent/NZ568241A/en unknown
-
2008
- 2008-04-27 IL IL191004A patent/IL191004A/en active IP Right Grant
- 2008-05-20 CR CR10000A patent/CR10000A/es unknown
- 2008-06-09 MA MA31014A patent/MA30038B1/fr unknown
- 2008-06-10 EC EC2008008524A patent/ECSP088524A/es unknown
- 2008-06-10 ZA ZA200805038A patent/ZA200805038B/xx unknown
-
2011
- 2011-09-16 CY CY20111100899T patent/CY1114783T1/el unknown
-
2014
- 2014-11-07 US US14/536,262 patent/US9272031B2/en active Active
Also Published As
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2008128138A (ru) | Антитела к амилоиду бета 4, имеющие гликозилированную вариабельную область | |
| JP2009520691A5 (ru) | ||
| CA3058482C (en) | Anti-n3pglu amyloid beta peptide antibodies and uses thereof | |
| EP3042917B1 (en) | Anti-n3pglu amyloid beta peptide antibodies and uses thereof | |
| Ishii et al. | The immunohistochemical demonstration of subsequences of the precursor of the amyloid A4 protein in senile plaques in Alzheimer's disease | |
| EP3581245B1 (en) | Antibodies to tau and uses thereof | |
| US8637034B2 (en) | Pharmaceutical compositions comprising activated-potentiated antibodies to interferon-gamma and S100 protein | |
| WO2003016466A2 (en) | ANTI-Aβ ANTIBODIES | |
| NO337363B1 (no) | Anvendelse av humanisert antistoff som binder Aβ-peptidsekvenser for fremstilling av et medikament for behandling av Alzheimers sykdom | |
| JP2015532592A5 (ru) | ||
| WO1994028412A1 (en) | Composition and method for in vivo imaging of amyloid deposits | |
| IL267940B2 (en) | Early detection of glial cell activation in neurodegenerative or neuroinflammatory diseases | |
| AU2014305658A1 (en) | An antibody therapy for amyloid beta disease | |
| DK2529619T3 (en) | Treatment of neurological disorders | |
| Kametani et al. | Characterization of a transthyretin-related amyloid fibril protein from cerebral amyloid angiopathy in type I familial amyloid polyneuropathy | |
| US20240158486A1 (en) | ANTI-N3pGlu AMYLOID BETA ANTIBODIES AND USES THEREOF | |
| Sato et al. | Humanization of an anti-human IL-6 mouse monoclonal antibody glycosylated in its heavy chain variable region | |
| TH72362B (th) | แอนติบอดีไกลโคซิลเลชันในบริเวณผันแปร | |
| TH90393A (th) | แอนติบอดีไกลโคซิลเลชันในบริเวณผันแปร | |
| US7544771B2 (en) | Protein and its use in diagnosing Alzheimer's disease | |
| Saboowala | Explicating the relationship between Infections and Alzheimer’s Disease (AD) Etiology, especially Late-onset AD (LOAD). | |
| DE10143647A1 (de) | DNA-Sequenzen codierend für variable Bereiche von Antikörpern, die an das Prion-Protein (PrP) binden sowie PrP-bindende Polypeptide | |
| DE10007234A1 (de) | Peptid und dafür kodierende Nukleinsäure zur Bestimmung, Diagnostik und Therapie von Erkrankungen des Nervensystems | |
| HK1180703B (en) | Anti-n3pglu amyloid beta peptide antibodies and uses thereof | |
| MXPA97001372A (en) | Adnc and fra fragment of antibody bcf2 and its use in neutralizing pharmaceutical compositions of alac venom |