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DE2646033A1 - L-leucyl-p-aminoanilid-derivate, verfahren zu deren herstellung und ihre verwendung - Google Patents

L-leucyl-p-aminoanilid-derivate, verfahren zu deren herstellung und ihre verwendung

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DE2646033A1
DE2646033A1 DE19762646033 DE2646033A DE2646033A1 DE 2646033 A1 DE2646033 A1 DE 2646033A1 DE 19762646033 DE19762646033 DE 19762646033 DE 2646033 A DE2646033 A DE 2646033A DE 2646033 A1 DE2646033 A1 DE 2646033A1
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DE
Germany
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leucyl
lap
aminoanilide
activity
derivatives
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DE19762646033
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English (en)
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DE2646033C3 (de
DE2646033B2 (de
Inventor
Tetsuya Matsuo
Yoshinobu Miyashita
Hisahiko Shimada
Norikazu Taketani
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Fujifilm Wako Pure Chemical Corp
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Wako Pure Chemical Industries Ltd
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Priority claimed from JP12810675A external-priority patent/JPS5252691A/ja
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    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07CACYCLIC OR CARBOCYCLIC COMPOUNDS
    • C07C311/00Amides of sulfonic acids, i.e. compounds having singly-bound oxygen atoms of sulfo groups replaced by nitrogen atoms, not being part of nitro or nitroso groups
    • C07C311/01Sulfonamides having sulfur atoms of sulfonamide groups bound to acyclic carbon atoms
    • C07C311/02Sulfonamides having sulfur atoms of sulfonamide groups bound to acyclic carbon atoms of an acyclic saturated carbon skeleton
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07CACYCLIC OR CARBOCYCLIC COMPOUNDS
    • C07C237/00Carboxylic acid amides, the carbon skeleton of the acid part being further substituted by amino groups
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
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    • G01N31/00Investigating or analysing non-biological materials by the use of the chemical methods specified in the subgroup; Apparatus specially adapted for such methods

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Description

L-Leucyl-p-aminoanilid-Derivate, Verfahren zu deren Herstellung
und ihre Verwendung
Die Erfindung betrifft neue L-Leucyl-p-aminoanilid-Derivate, ein Verfahren zu deren Herstellung und die Verwendung der L-Leucyl-p-aminoanilid-Derivate als Substrate zur Messung1 der Aktivität von Leucylaminopeptidase.
Leucylaminopeptidase, die im folgenden als LAP bezeichnet wird, ist ein Enzym, das Leucin aus einem Peptid freisetzt, das Leucin als eine N-endständige Aminosäure enthält. Sie ist weit verbreitet in jedem Gewebe eines lebenden Körpers, ist auch im
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-3.
Blutserum vorhanden und man weiß, daß ihre Aktivität in Abhängigkeit von pathologischen Zuständen ansteigt. So wird die Aktivität von LAP im Falle einer Verletzung des Leberparenchyms, einer Blockierung von Gallenwegen, einschließlich des Gallenganges in der Leber, bei Diabetes mellitus, Gastritis, Krebs und Schwangerschaft, erhöht. Daher ist die Messung der Aktivität von LAP eine unerläßliche klinische, biochemische Untersuchung in solchen Fällen und zwar nicht nur zur Diagnose einer Änderung zum krankhaften Zustand hin, sondern auch für die prognostische Beobachtung.
Bisher wurden verschiedene Methoden zur Messung der Aktivität von LAP vorgeschlagen, die viele Vorteile, jedoch auch viele Nachteile besitzen. Die gegenwärtig am häufigsten verwendete Methode ist die colorimetrische Bestimmung einer Aminverbindung, die aus einem synthetischen Substrat durch LAP erzeugt wird. Bei dieser colorimetrischen Bestimmung wird bei Verwendung von L-Leucyl-p-nitroanilid als synthetisches Substrat die gelbe Farbe des erhaltenen p-Nitroanilins bestimmt; es ist jedoch nicht möglich, die Einflüsse von Serumkomponenten auszuschalten. Verwendet man das gegenwärtig häufig eingesetzte L-Leucyl-ß-naphthylamid als synthetisches Substrat, so erhält man ein farbiges Produkt durch Kupplung des erhaltenen ß-Naphthylamins mit einem Diazoniumsalz oder durch Diazotisieren des erhaltenen ß-Naphthylamins und anschließende Kupplung mit einer Verbindung, die zu einem Chromogen werden kann, oder auch durch Kondensieren mit p-Dimethylaminobenzaldehyd oder p-Dimethylaminozimtaldehyd oder dergleichen· Bei dieser colorimetrischen Bestimmung kann die Aktivität von LAP auf einfache Weise und mit hoher Präzision gemessen werden, jedoch ist die Verwendung von ß-Naphthylamin als Standardsubstanz problematisch. Es ist bekannt, daß ß-Naphthylamin carcinogen ist, seine Herstellung in Japan beispielsweise gesetzlich verboten ist und vorsichtig unter Anwendung einer Schutzvorrichtung gehandh'abt werden sollte.
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Im Rahmen der vorliegenden Erfindung wurde daher versucht, die vorstehenden Nachteile üblicher Verfahren zur Messung der Aktivität von LAP auszuschalten und es wurde gefunden, daß neue L-Leucyl-p-aminoanilid-Derivate wirksam als Substrat zur Messung der Aktivität von LAP sind.
Die Erfindung betrifft daher ein neues L-Leucyl-p-aminoanilid-Derivat der Formel
V^ (ι)
R2 _
worin R^. und R~ unabhängig voneinander ein Wasserstoffatom oder eine niedrig-Alkylgruppe, die gegebenenfalls durch eine Hydroxylgruppe oder eine Methansulfonamidgruppe substituiert ist, bedeuten, und R3. ein Wasserstoff atom oder eine niedrig-Alkylgruppe ist.
In der vorstehenden Formel I bedeutet der Ausdruck "niedrig-Alkylgruppe" eine Alkylgruppe mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen, z.B. Methyl, Äthyl, Propyl, Isopropyl, Butyl, Isobutyl, t.-Butyl und dergleichen.
Die L-Leucyl-p-aminoanilid-Derivate der Formel I umfassen beispielsweise folgende Verbindungen:
L-Leucyl-4-dimethylaminoanilid,
L-Leucyl—^-diäthylaminoanilid,
L-Leucyl—^-dipropylaninoanilid,
L-Leucyl-2-nethyl-L-aiäthylaminoanilid, L-Leucyl-2-Eethyl-4-(N-äthyl-N-ß-methansulfonamidäthyl)-amihoanilid,
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L-Leucyl-2-methyl-4-(F-äthyl-ir-ß-hydroxyäthyl)-aminoaiiilid.
Die L-Leucyl-p-aminoanilid-Derivate der Formel I können hergestellt werden durch Umsetzung eines p-Phenylendiaminderivats der Formel
r~U V-If^ (JT)
worin R^, Ep und R, wie vorstehend definiert sind, mit L-Leucin, worin die Aminogruppe durch eine Schutzgruppe geschützt ist und Entfernen der N-Schutzgruppe.
Die Kondensationsreaktion des p-Phenylendiaminderivats der Formel II mit dem geschützten L-Leucin kann bei einer Temperatur von 0 bis 200C, vorzugsweise von 5 bis 100C, durchgeführt werden. Falls erforderlich, kann die Umsetzung in einem Lösungsmittel, wie aliphatischen Kohlenwasserstoffen, aromatischen Kohlenwasserstoffen, Estern, Äthern, Ketonen, Alkoholen oder Wasser, z.B. Methylenchlorid, Toluol, η-Hexan, Cyclohexan, Aceton, Äthylacetat, Äthyläther, Äthylalkohol oder dergleichen, und einem Dehydratisierungsmittel, wie N1 ,N'-Dicyclohexylcarbodiimid, Ν',Ν"'-Di-p-toluoylcarbodiimid, Tetraathylpyrrophosphit, 1-Äthyl-3-(3-dimethylaminopropyl)-carbodiimid«HCl, 1-Cyclohexyl-3-(2-morpholino)-carbodiimid, meso-p-Toluolsulfonat oder dergleichen durchgeführt werden. Das Reaktionsprodukt kann, falls erforderlich, in üblicher Weise, wie Filtrieren, Waschen mit Wasser, Kondensieren usw. behandelt v/erden, um nicht umgesetzte Reaktionskomponenten, Verunreinigungen, das Lösungsmittel usw. zu entfernen.
Die Entfernung der Ii-Schut ζ gruppe von dem Reaktionsprodukt kann in üblicher Weise erfolgen, wie durch Einbringen des Reaktionsprodukts in ein"lösungsmittel, wie Äthylacetat, das Chlorwasser-
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M/17248 - % -
stoff enthält. Bei dem Verfahren kann L-Leucin verwendet werden, das mit jeglicher üblichen Schutzgruppe geschützt ist.
Das L-Leucyl-p-aminoanilid-Derivat der Formel I kann wirksam als Substrat zur Messung der Aktivität von LAP verwendet werden.
Das L-Eeucyl-p-aminoanilid-Derivat der Formel I wird durch die Einwirkung von LAP zu dem p-Phenylendiaminderivat und L-Leucin hydrolysiert. Zur Bestimmung der Aktivität von LAP kann eine verringerte Menge des Substrats oder eine erzeugte Menge des p-Phenylendiaminderivats oder L-Leucins gemessen werden, jedoch besteht die bevorzugteste Methode darin, eine erhaltene Menge des p-Phenylendiaminderivats zu bestimmen.
Die meisten erfindungsgemäßen L-Leucyl-p-aminoanilid-Derivate zeigen im Vergleich mit L-Leucyl-ß-naphthylamid die gleiche oder eine verbesserte Reaktivität mit LAP, wie aus der Tabelle 1 ersichtlich ist. Selbst wenn die Substratreaktivität mit LAP nicht so groß ist wie in der Tabelle 1 gezeigt, können die erfindungsgemäßen L-Leucyl-p-aminoanilid-Derivate zur Messung der Wirksamkeit von LAP verwendet werden.
Tabelle 1
Substrat umgesetzte Menge Verhält-
*1 (^uMoI x 10-4) nis (%)
L-Leucyl-4—dime thyl amino an i 1 i d L-Leucyl-4~diäthylamino anilid L-Leucyl-4-dipropylaminoanilid Ir-Leucyl-2-methyl-4-diäthylaminoanilid L-Leucyl-2-methyl-^— (li-äthyl-K-ß-methan— sulfonamidäthyl)-aminoanilid L-Leucyl-2-Eethyl-4-(:r-äthyl-N-ßhydroxyäthyl)-aminoani1id (Vergleich)
L-Leucyl-ß-naphthylamid 1090 100
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1090 100
1145 105
1090 100
1070 98
271 25
243 22
26A6033
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Anmerkung: *1 Die Menge an Substrat, zersetzt durch 0,05 ml
(etwa 600 GR-Einheiten) Serum bei 37°C während 15 Minuten.
Die Umsetzung eines Substrats mit LAP führt man vorzugsweise bei einem pH-Wert von 6,5 bis 8,0 bei einer Temperatur von 10 bis 45 C, vorzugsweise von 35 bis 4O0C, durch. TJm den pH-Wert im bevorzugten Bereich zu halten, kann man einen Puffer,wie einen Phosphatpuffer, einen tris-(Hydroxymethyl)-aminomethanpuffer, einen Barbital- bzw. 5»5-Diäthylbarbitursäurepuffer, einen Boratpuffer, einen Aminomethylpropanolpuffer und dergleichen verwenden.
Zur Bestimmung der Menge des gebildeten ρ-Phenylendiaminderivats kann dieses in alkalischem Zustand oxidiert werden unter Bildung einer Verbindung, die eine rote Farbe entwickelt, oder kann vorzugsweise ein Kupplungsmittel, wie Phenole und Naphthole zu dem p-Phenylendiaminderivat zugesetzt werden, um durch oxidative Kondensation einen Farbstoff zu bilden. Als derartige Kupplungsmittel können Phenol, oi-Naphthol, ß-Naphthol und ihre Derivate, z.B. Monosulfonsaurederivate, wie 1-Naphthol-2-sulfonsäure, 1-Naphthol-4~sulfonsäure, 2-Naphthol-7-sulfonsäure, 2-Naphthol-8-sulfonsäure und dergleichen, Disulfonsäurederivate, wie 2-Naphthol-3»6-disulfonsäure, 2-Naphthol-6,8-disulfonsäure und dergleichen, Carbonsäurederivate, wie i-Naphthol-2-carbonsäure, Salicylsäure und dergleichen, mehrwertige Phenole, wie Brenzkatechin, Pyrogallol und dergleichen, verwendet werden. Der zu einer roten Farbe entwickelte Farbstoff kann in üblicher Weise bei 510 nm gemessen werden. Eine bevorzugtere Methode zur Messung liegt darin, einen Farbstoff zu verwenden, den man zu einer blauen Farbe entwickelt hat. Da alle Farbstoffe, die durch oxidative Kondensation des p-Phenylendiariinderivats und des Kupplungsmittels hergestellt wurden, eine blaue Farbe annehmen, die eine maximale Absorption bei etwa 660 nn aufweisen und die Färbung bemerkenswert stabil ist, kann die Kessung der Aktivität von LAP an Pro-
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ben von lebenden Körpern vorteilhaft durchgeführt werden, ohne daß andere Bestandteile der Proben einen Einfluß ausüben würden.
Die Färbentwicklung durch Oxidation wird unter Anwendung eines Oxidationsmittels und Einstellen des pH-Werts auf 9-12 unter Anwendung eines üblichen alkalisch machenden Mittels, wie Natriumhydroxid, Kaliumhydroxid, Natriumcarbonat oder dergleichen durchgeführt. Als Oxidationsmittel können übliche, wie Natriummetaperjodat, Ammoniumpersulfat, Wasserstoffperoxid, Natriumhypochlorit, Kaliumferricyanid und dergleichen verwendet werden.
Insbesondere wird die Aktivität von LAP wie folgt gemessen. Zu 1,0 ml einer 0,1 m-Phosphatpufferlösung, die 1,0 mMol von beispielsweise L-Leucyl-^-^N-diäthylaminoanilid enthält und einen pH-Wert von 7,0 aufweist, fügt man 0,05 ml Blutserum und erwärmt die Mischung 15 Minuten lang in einem Thermostaten auf 37°C. Zu der Reaktionslösung fügt man 1,0 ml einer 0,2 %-igen Phenollösung und 1,0 ml einer 0,5 %-igen Natriummetaperjodatlösung in 0,15 n-Kaliumhydroxid. Die Reaktionslösung nimmt sofort eine blaue Farbe mit einem Absorptionsmaximum bei 660 nm an. Die Absorption bei 660 nm wird sowohl an einer Probe der resultierenden lösung , die das Serum enthält, als auch an einer Kontrollösung gemessen, die Wasser anstelle des Serums enthält und in gleicher Weise wie vorstehend erwähnt hergestellt wurde. Außerdem wird eine Kontrollösung, die ein Serum enthält, dessen LAP-Aktivität bekannt ist, in gleicher Weise wie vorstehend erwähnt, hergestellt und seine Absorption gemessen. Die LAP-Aktivität der Serumprobe kann durch eine Dreisatzrechnung aus den erhaltenen Daten berechnet werden.
Die mit der vorstehend genannten Methode erhaltenen Ergebnisse stimmen gut mit den nach der derzeit weit verbreitet verwendeten Methode von Takenaka-Takahashi unter Anwendung von L-Leucyl-ßnaphthylamid als Substrat (Igaku to Seibutsugaku 65, 74~78 (1962) erhaltenen, überein, wie in der Tabelle 2 gezeigt.
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M/17248 - g -
-a-
Tabelle 2
Probe Nr. erfindungsgemaße Takenaka-Takahashi-
Methode Methode
1 450 GR-Einheiten 479 GR-Einheiten
2 520 510
3 124 114
Zt 480 47O
5 234 220
6 371 378
7 365 360
8 873 880
9 161 159
10 137 138
Anmerkung: Als Proben wurden menschliche Sera verwendet.
Da das erfindungsgemaße Substrat, wie in Tabelle 3 gezeigt, sehr stabil ist, kann es als Lösung verwendet werden. Wird eine langzeitige Lagerung gewünscht, so kann es mit einem Quellmittel vermischt und zu Tabletten geformt werden, oder kann es mit einem Puffer vermischt und unter Bildung von Feststoffen lyophilisiert werden, die unmittelbar vor der Anwendung zur Auflösung in Wasser gelangen.
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Tabelle 3
cd
Zeitraum
unmittelbar nach nach nach nach danach 1 Woche 1 Monat 2 Monaten 3 Monaten
Kontrolluntersuchung *1
^a LAP-Aktivität des Serums ο (GR-Kinhciten) *2
Erhaltung des Substrats (%)
0,020
0,020 0,020 0,022
0,025
137 138 137 136 137
100 100 100 99,9 99,9
Anmerkung: *1 L-Leucyl-4-N,N-diäthylaminoanilid wird in einer 0,1 m-Phosphat-
pufferlösung beim pH-Wert 7,0 bei 2 bis 100C gelagert.
*2 Die LAP-Aktivität des gleichen Serums wird zu verschiedenen
Zeiten nach der vorstehenden Methode gemessen.
CD O CO CO
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Die Messung der LAP-Aktivität nach, dem erfindungsgemaßen Verfahren zeichnet sich dadurch aus, daß "Verunreinigungen, die gewöhnlich in einer Probe aus einem lebenden Körper vorhanden sind, praktisch keine Wirkung auf die Messung aufweist. Verwendet man L-Leucyl-ß-naphthylamid oder L-Leucyl-p-nitroanilid als Substrat so wendet man Wellenlängen von 450 nm oder 410 nm für die Messung an, so daß durch Absorptionen von Verunreinigungen in der Probe bei 400-500 nm Irrtümer auftreten. Es ist daher notwendig, Kontrolltests mit dem Reagens und Kontrolltests mit der Probe durchzuführen, wodurch die Messung kompliziert wird. Da jedoch bei der erfindungsgemaßen Methode Wellenlängen von 660 nm verwendet werden, wirken sich Farbstoffe in lebenden Proben praktisch nicht auf die Messung aus. Liegen darüberhinaus in einer lebenden Probe reduzierende Substanzen, wie Harnsäure, Ascorbinsäure und dergleichen vor, so werden sie durch überschüssiges Oxidationsmittel zerstört und beeinträchtigen die Messung nicht. Wie aus der Tabelle 4 deutlich hervorgeht, können erfindungsgemäß genaue Daten erzielt werden, selbst wenn in der Probe reduzierende Substanzen vorhanden sind.
Tabelle 4 LAP-Aktivität
(GR-Einheiten)
Zusatz Konzentration 160
(mg/dl) 160
keiner 160
Ascorbinsäure 7,5 159
Creatinin 25 158 ·
Glukose 500 160
Harnsäure 10 156
Bilirubin 5
Hämoglobin 500
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Wie vorstehend erwähnt, können durch das erfindungsgemäße Verfahren bei LAP-Aktivitätsmessungen an lebenden Proben genaue Daten rasch und einfach und darüberhinaus vom gesundheitlichen Standpunkt her in sicherer Weise erzielt werden.
Die folgenden Beispiele dienen zur Erläuterung der Erfindung.
Beispiel 1
Zu einer Suspension von 15*0 g tert.-Butoxycarbonyl-L-leucinhydrat und 9»9 g Ν,Ν-Diäthyl-p-phenylendiamin in Methylenchlorid wurde eine Lösung von 14,9 g !!,li'-Dicyclohexylcarbodiimid in Methylenchlorid tropfenweise unter Rühren bei 5 bis 10 C während 1 bis 2 Stunden gefügt und das Lösungsmittel wurde durch Destillieren entfernt. Zu dem Rückstand wurde Äthylacetat, das 22 g gasförmigen Chlorwasserstoff enthielt, getropft, wodurch man Kristalle erhielt. Durch Umkristallisieren aus Methanol erhielt man 14,8 g (70,2 % Ausbeute) L-Leucyl-4-diäthylaminoanilid-dihydrochlorid vom Έ = 278-2600C (Zers.) in Form von farblosen Prismen.
Analyse C^6H27N5O.2HCl: ber.: C 54,86 %, H 8,34 %, N 11,99 % gef.: C 54,76 %, H 8,39 %, N 11,96 %
IR (Nujol) cm"1: 1690, 1620 (-CO-NH-)
max
Beispiel 2
Unter Anwendung der vorstehend in Beispiel 1 beschriebenen Methode, jedoch unter Ersatz des N,N-Diäthyl-p-phenylendiamins durch 3,6 g 2-Kethyl-^-diäthylaninoanilin erhielt man 3»1 g (42,5 % Ausbeute) I^I^ucyl^-methyl^-diäthylaminoanilid-dihydro-
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-Al.
chlorid vom F - 184-1860C in Form eines weißen Pulvers.
Analyse C^7H29N5O*2HCl: ber.: C 56,04 %, H 8,58 %, N 11,53 % gef.: C 55,74 %, H 8,41 %, N 11,27 %
IR (KBr) cm"1: 1685, 1620 (-CO-NH-)
/lH2° : 230 nm
max
Beispiel 3
Unter Anwendung der in Beispiel 1 beschriebenen Arbeitsweise, jedoch unter Ersatz des Ν,Ν-Diäthyl-p-phenylendiamins durch. 5,4g 2-Methyl-4-(N-äthyl-N-ß-methansulfonamidäthyl)-aminoanilin, erhielt man 5,0 g (54,6 % Ausbeute) L-Leucyl-2-methyl-4-(N-methyl-N-ß-methansulfonamidäthyl)-aminoanilid-dihydrochlorid vom 0C als weißes Pulver (Äthanol-Äthyläther).
Analyse C^gH,^^0,S· 2HCl:' ber.: C 47,26 %, H 7,49 %, N 12,25 % gef.: C 46,98 %, H 7,51 %, N 12,36 %
IR (KBr) cm"1: 1685, 1620 (-CO-NH-), 1315, 11^5
Ϊ H2° : 263 nm
max
Beispiel 4 Bestimmung der Aktivität von LAP
Reagentien:
Eine Pufferlösung des Substrats: 0,1 m-Phosphatpufferlösung, pH-Wert 7,0, enthaltend 1,0 mMol L-Leucycl^-N^-dimethylamino-
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-A.
anilid.
Oxidationslösung: 0,1 n-Kaliumhydroxidlösung, enthaltend 0,2 % Natriummetaperjodat.
Arbeitsweise:
Zu 2,0 ml der Pufferlösung des Substrats wurden 0,05 ml menschliches Serum unter ausreichendem Rühren gefügt und die Mischung wurde anschließend in einem Thermostaten 15 Minuten auf 37 C erwärmt. Anschließend wurden 1,0 ml der Oxidationslösung zur Farbbildung zu der resultierenden Mischung gefügt. Außerdem wurde die gleiche Arbeitsweise wiederholt, wobei man jedoch 0,05 ml Wasser anstelle der Serumprobe zur Verwendung als Reagens für den Kontrolltest verwendete. Es wurde die Absorption dieser Testproben bei 510 nm gemessen. Gleichzeitig wurde eine Kontrolllösung, die Serum, dessen LAP-Aktivität bekannt war, enthielt, in gleicher Weise wie vorstehend erwähnt hergestellt und seine Absorption wurde gemessen. Die LAP-Aktivität der Serumprobe erhielt man durch Dreisatzrechnung aus den vorstehenden Daten.
Beispiel 5 Bestimmung der LAP-Aktivität
Reagentien:
Pufferlösung eines Substrats: 0,1 m-Phosphatpufferlösung, pH 7»0» enthaltend 1,0 mMol L-Leucyl-4--N,N-diäthylaminoanilid und 0,1 % Phenol.
Oxidationslösung: 0,1 η Kaliumhydroxidlösung, enthaltend 0,5 % Natriummetaperjodat.
Arbeitsweise:
Zu 2,0 ml der Pufferlösung des Substrats wurden unter ausreichendem Rühren 0,05 ml einer Probe von menschlichem Serum gefügt,
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worauf die Mischung in einem !Thermostaten 15 Minuten lang auf 37 C erwärmt wurde,. Anschließend wurden 1,0 ml der Oxidationslösung zu der resultierenden Mischung zur Farbbildung zugefügt. Außerdem wurde die" Arbeitsweise -wiederholt, wobei jedoch 0,05 ml Wasser anstelle der Serumprobe verwendet wurden, um ein Reagens für den Kontrolltest zu erhalten. I1Ur diese Testproben wurde die Absorption bei 660 nm gemessen. Gleichzeitig wurde eine Kontrolllösung, die Serum enthielt, dessen LAP-Aktivität bekannt war, in gleicher Weise wie vorstehend erwähnt, hergestellt und ihre Absorption wurde ebenfalls gemessen. Die LAP-Aktivität in der Serumprobe erhielt man durch Dreisatzrechnung aus den erhaltenen Daten.
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ORIGINAL INSPECTED

Claims (4)

  1. Patentansprüche { ΛIy/ L-Leucyl-p-aminoanilid-Derivaie der Formel
    worin R,. und R^ unabhängig voneinander ein Wasserstoff atom oder eine niedrig-Alkylgruppe, die durch eine Hydroxylgruppe oder eine Methansulfonamidgruppe substituiert sein kann, bedeuten und R, ein Wasserstoffatom oder eine niedrig-Alkylgruppe ist.
  2. 2. L-Leucyl-4—dimethylaminoanilidt L-Leucyl-4-diäthylaminoanilid, L-Leucyl-4-dipropylaminoanilid, L-Leucyl-2-methyl-zi—diäthylaminoanilid, gemäß Anspruch 1.
  3. 3. Verfahren zur Herstellung eines L-Leucyl-p-aminoanilids gemäß Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man ein p-Phenylendiaminderivat der Pormel
    • R
    P R1
    -. w \ ■ (II)
    R2
    worin R>,, Rp und R, wie angegeben definiert sind, mit L-Leucin, in dem die Aminogruppe durch eine Schutzgruppe geschützt ist, umsetzt und die Schutzgruppe entfernt.
  4. 4. Verwendung der L-Leucyl-p-asinoanilid-Derivate gemäß Anspruch 1 zur Kessung der Aktivität von Leucylaminopeptidase.
    709817/1100
DE19762646033 1975-10-14 1976-10-12 L-Leucin-p-aminoanilide, Verfahren zu deren Herstellung und ihre Verwendung zur Messung der Aktivität von Leucylaminopeptidase Expired DE2646033C3 (de)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP12369875A JPS5248632A (en) 1975-10-14 1975-10-14 Process for preparation of novel l-leucyl-p-alakyaminoanilide homologu es
JP12810675A JPS5252691A (en) 1975-10-24 1975-10-24 Method of determining activity value of leucin amino eptidase

Publications (3)

Publication Number Publication Date
DE2646033A1 true DE2646033A1 (de) 1977-04-28
DE2646033B2 DE2646033B2 (de) 1978-11-02
DE2646033C3 DE2646033C3 (de) 1979-06-21

Family

ID=26460563

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
DE19762646033 Expired DE2646033C3 (de) 1975-10-14 1976-10-12 L-Leucin-p-aminoanilide, Verfahren zu deren Herstellung und ihre Verwendung zur Messung der Aktivität von Leucylaminopeptidase

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DE (1) DE2646033C3 (de)
FR (1) FR2347334A1 (de)

Cited By (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2823342A1 (de) * 1977-05-30 1978-12-21 Wako Pure Chem Ind Ltd Gamma-glutamyl-p-aminoanilid-derivate, verfahren zu deren herstellung und deren verwendung
DE2841380A1 (de) * 1977-09-22 1979-04-05 Chugai Pharmaceutical Co Ltd Ester von hoeheren fettsaeuren und ihre verwendung zur bestimmung der lipaseaktivitaet
FR2427327A1 (fr) * 1978-06-01 1979-12-28 Nitto Boseki Co Ltd Nouveaux derives de l-leucyl-4-hydroxyanilide et leur application a la determination de l'activite de la l-leucine aminopeptidase
DE3331588A1 (de) * 1982-09-01 1984-03-01 Toyo Jozo K.K., Tagata, Shizuoka Amidverbindungen
WO2024189382A1 (en) 2023-03-16 2024-09-19 University Of Sunderland Wound dressing

Cited By (8)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2823342A1 (de) * 1977-05-30 1978-12-21 Wako Pure Chem Ind Ltd Gamma-glutamyl-p-aminoanilid-derivate, verfahren zu deren herstellung und deren verwendung
FR2392960A1 (fr) * 1977-05-30 1978-12-29 Wako Pure Chem Ind Ltd Derives du g-glutamyl-aminoanilide destines a mesurer l'activite de la g-glutamyl transpeptidase
DE2858099C2 (de) * 1977-05-30 1985-09-05 Wako Pure Chemical Industries, Ltd., Osaka Verfahren zur Messung der Aktivität von γ-Glutamyl-transpeptidase
DE2841380A1 (de) * 1977-09-22 1979-04-05 Chugai Pharmaceutical Co Ltd Ester von hoeheren fettsaeuren und ihre verwendung zur bestimmung der lipaseaktivitaet
FR2427327A1 (fr) * 1978-06-01 1979-12-28 Nitto Boseki Co Ltd Nouveaux derives de l-leucyl-4-hydroxyanilide et leur application a la determination de l'activite de la l-leucine aminopeptidase
DE3331588A1 (de) * 1982-09-01 1984-03-01 Toyo Jozo K.K., Tagata, Shizuoka Amidverbindungen
DE3348172C2 (de) * 1982-09-01 1990-01-18 Toyo Jozo K.K., Tagata, Shizuoka, Jp
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