DE2434063A1

DE2434063A1 - Zusammensetzung zum schutz keratinartigen materials

Info

Publication number: DE2434063A1
Application number: DE2434063A
Authority: DE
Inventors: Peter Hale; Gordon John Mackie; Robert Anthony Marsh
Original assignee: Procter and Gamble Co
Current assignee: Procter and Gamble Co
Priority date: 1973-07-19
Filing date: 1974-07-16
Publication date: 1975-02-06
Also published as: IT1060364B; FI220074A7; IE39627B1; SE7409389L; ATA595874A; JPS5082107A; CH619002A5; AT348134B; DK387874A; NL7409782A; NO742652L; IE39627L; FR2237616B1; GB1478014A; FR2237616A1; LU70559A1; CA1034045A; BE817791A; AU7145574A

Description

Die vorliegende Erfindung bezieht sich auf Zusammensetzungen, die keratinartiges Material, wie Haut oder Haar, gegen die schädlichen Wirkungen von Detergentien oder anderen scharfen Materialien, wie Lösungsmittel usw., und gegen nachteilige klimatische Bedingungen schützen.

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Die erfindungsgemäßen Zusammensetzungen stellen demgemäß eine Hilfe dar, um keratinartige Materialien in gutem Zustand zu halten. Die Erfindung bezieht sich auch auf ein Verfahren zur Behandlung von Keratin.

DJe nachteiligen Wirkungen von oberflächenaktive Mittel enthaltenden Zusammensetzungen auf Keratin sind bekannt. Diese Wirkungen werden, wie angenommen wird, dadurch hervorgerufen, daß das oberflächenaktive Mittel in die Keratinoberfläche eindringt, was zu einem Auslaugen von ölen und Feuchthaitungskompoaenten führü,/die für einen guten Zustand des Keratins v/esentlieh sind. Dieses Eindringen oberflächen-

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aktiver Mittel und das Auslaugen essentieller öle beeinflußt auch die Fähigkeit des Keratins, insbesondere im Falle von Haut, Wasser im Gewebe zurückzuhalten und dadurch entsteht wieder ein schlechter Zustand des keratinartigen Materials.

Es sind bereits viele Versuche unternommen worden, um Zusammensetzungen zu schaffen, die den Zustand von Haut und Haar verbessern. Die Anwendung von Protein auf Haut und Haar als kosmetische Behandlung ist wahrscheinlich \ älter als geschichtliche Aufzeichnungen. Casein in Form von Milch wurde als verjüngend wirkendes Schönheitsmittel verwendet und in neuerer Zeit ist es für die Verwendung in Toiletteseifen empfohlen worden. In der GB-PS Nr. 1,160,485 wird die Einverleibung von teilweise abgebauten Proteinen, die eine GeI-festigkeit von Full Bloom-Gramm aufweisen, in Waschmittelzusammensetzungen und Lotionen für die Anwendung auf der Haut, als Geschirrwaschflüssigkeiten usw., empfohlen.

In den DT-OS Kr. 2 151 759 und Kr. .2 151 74-0 werden bestimmte Fettderivate von Aminolysaten niederen Molekulargewichts beschrieben, die zur Verwendung in Shampoos geeignet sind. In der GB-FS Kr. 1,122,076 wird die Herstellung von alkohollöslichen Proteinestern mit niedrigem Molekulargewicht beschrieben, die zur Verwendung in Haarsprayansätzen geeignet , sind. Verschiedene Polypeptide mit niedrigem Molekulargewicht oder modifizierte Polypeptide sind im Handel erhältlich und werden zur Verwendung in kosmetischen und Shampooansätzen empfohlen, beispielsweise Hydro Pro 220, Hydro Pro 530, Maypon 4C (die von der Firma Stepan Chemical Company auf den Markt gebracht werden); Wilson X250, Wilson X1000 und Wilson Aqua Pro {die von der Firma V/iIson Chemical Company auf den Markt gebracht werden). Es wurde jodoch gefunden, daß keine dieser Zusammensetzungen für den Schutz von Keratin gegen die Wirkung von scharfen Detergentien besonders wirksam, ist und dies trifft insbesondere zu, wenn die Proteine der V/aschniitte!zusammensetzung selbsb einverleibt sind. Die erweichen-

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de Wirkung dieser Zusammensetzungen kann oft durch. Zugabe von fettigen oder öligen Materialien verbessert werden, jedoch führt dies bei' der Verwendung in Geschirrwaschflüssigkeiten zu einem Verlust an Schaumkraft oder zu ästhetischen Veränderungen, welche im allgemeinen vom Verbraucher als unerwünscht angesehen werden.

Durch die vorliegende Erfindung werden daher proteinhältige Zusammensetzungen geschaffen, die insbesondere für den Schutz keratinartiger Materialien, wie Haut oder Haar, gegen die schädlichen Wirkungen von Detergentien und anderen scharfen Materialien, sowie gegen nachteilige klimatische Bedingungen wirksam sind, die selbst bei Anwendung auf Keratin in schäumenden Detergenslösungen ihre Wirkung ausüben und die zu keinem Verlust an Schaum oder Reinigungskraft bei diese enthaltenden Detergenslösungen führen.

Nach einem Aspekt der vorliegenden Erfindung enthält eine Zusammensetzung zum Schutz keratinartigen Materials gegen die schädlichen Wirkungen von Detergentien und anderen scharfen Milieus eine wirksame Menge eines modifizierten Proteins, wie es nachstehend definiert ist, das ein Molekulargewicht von" mehr als pOOO und einen pH-vYert des isoionischen Punktes von über 6 aufweist, wobei das modifizierte Protein in einen verträglichen Träger einverleibt ist, der zusätzlich ein oberflächenaktives Mittel oder ein kosmetisches Grundmaterial enthält.

Im Rahmen der vorliegenden Erfindung wird mit einem modifizierten Protein ein Produkt bezeichnet, das, zum Unterschied von einem abgeleiteten Protein, in einer oder mehreren Stufen durch chemische oder biologische Modifikation eines Precursorproteins erhalten wird, "wobei ein Precursorprotein ein nicht-enzymatisch«s Protein ist, das unter natürlichen abgeleiteten, synthetischen oder biosynthetischen Proteinen ausgewählt ist, und ein abgeleitetes Protein das Produkt des

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hydrolytischen, ammoniolytischen, enzymatisch^ η oder thermischen Abbaues eines Proteinmaterials ist.

Nach einem anderen Aspekt, der Erfindung enthält eine Zusammensetzung zum Schutz keratinartigen Materials gegen schädliche Wirkungen von .«Detergentien und anderen scharfen Milieus" eine wirksame Menge eines Precürsorproteinswie. oben definiert, das ein mittleres Molekular gewicht 'von' mehr als 500Ö und "eirien "pH-Wert des" isöiönlschen"_"Punktes (naclistehend auch manchmal mit" pT'b'ezeiciine't) vori mehr als 6 hat, "wobei das ir'ec'ursorprbt'ein 'einem verträglichen Träger ei'nverleib't i'st ühd "zusäifziich ein" schäumenies ' Detergens"'enthält, ^ und' der^rpH-'ier't ■'der^zus ämmense tzung "öäer" einer "wässerigen Losling "o'der Dispersion der Zusammensetzung bei Gebrauchskon-

ch^a;¥¥n^m ^ifeeien^iliikt^£de^:r^!°E

urigen-Hrorr Üetergrehtien¹ und^:~ anderen^;~schäife'S' Wati'Sriaixen ""'

Üetergrehtien¹ und^:~ anderen^;~schäife'S' Wati'Sriaixen zu.r Verfugung gestellt, welches Verfahren im wesentlichen"* darin besteht, daß Keratin mit einer Zusammensetzung oder mit 'e*i'n^;er^: wässlrig-eii 'iosiing"- öder 'Dispers ioi! "oTi

Die bevorzugten teodi^i^z-r&rtgn Proteine" für die Verwendung der Zusammensetzungen und beim Verfahren gemJäß der vor-

die als Ergebnis

aus einer oder mehreren der folgenden ausgewählt sind: -'''ioyanaIiioS 8 v-.La ii^^ Udo in. H bil* n&ü lessen L i&

-Z- bedeutet eine direkte Bindung -Y- bedeutet -Z-, Sulfonyl- oder Phosphonylgruppen,

b-Ji- .ieuuebed \\ sxd O ■-- ί fixiov? _fH-_._T(^HO)-^HD =S

~ ⁴ " ^ ORIGINAL" INSPECTED

U 0 9 8 8 6 / U B Ϊ ^C " ■

-W- steht für -X-, -NX-, -OY-"oder -SZ-Gruppen und · Q repräsentiert

111 θ e

-R , -SR , -OR , -KR₂, -SR₂, -NR₃, worin

1 R ein Wasserstoffatom oder -R bedeutet und worin

R einen oder mehrere Alkyl-, Alkenyl-, Aryl-, Cycloalkyl- -oder Heterocyclyl -Reste darstellt, wobei die Alkyl- oder Alkenylreste gegebenenfalls durch Heteroatome oder funktioneile Reste, wie Farbstoffe, . Fluoreszenzstoffe usw., unterbrochen und gewünschtenfalls durch Reste Q . 'oder WQ unterbrochen sind, • wobei R nicht mehr als 20 miteinander verbundene Kohlenstoff atome im Alkyl- oder Alkenylrest aufweist.

In einem gegebenen modifizierten Protein brauchen diese Gruppierungen nicht alle identisch zu sein. Außerdem können die verschiedenen R-Gruppen gleich oder, untersehiedlich sein.

Unter den obigen modifizierten Proteinen sind solche Proteine bevorzugt, in welchen.R die allgemeine Foirnel

GH₂-(CHQ¹)_p-(GH₂)_q-Y-Q¹

hat, worin Q ein Wasserstoffatom oder Q bedeutet, ρ für 0 oder 1 steht und q 0 bis (5-p) symbolisiert.

Im allgemeinen wird R nicht mehr als 8 Kohlenstoffatome und bis zu 2 Heteroatome enthalten, die gleich oder verschieden sein können. Bevorzugte Klassen modifizierten Proteins, die unter die obigen Definitionen fallen, sind solche, worin_rR durch; , „

1. CH₂-CH 0H-(CH₂)_r-H, worin r = 0 bis 6 bedeutet,

2. CH₂-(CH₂)_r-H, worin r = 0 bis 7 bedeutet, und

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(CHp)-H
3· (CH₂)3^-iiC ' worin r = 1 bis 4 bedeutet und

(^C3s2^t~^H s und t für O bis 3 stehen, repräsentiert wird.

Die Proteinmodifikation kann mittels der normalen Methoden ausgeführt werden, die bei der Herstellung von !Proteinen mit funktioneilen Substituenten angewendet werden. Im allgemeinen sind die reaktiven Zentren, an welchen Modifikation ausgeführt wird, Protein-Seitenketten, die saure oder basische Gruppen, wie Carboxylgruppen, Amino-, Sulfhydryl-, aliphatische oder phenolische Hydroxygruppen, Imidazol- oder (xuanidinogruppen, enthalten oder die einen reaktiven aromatischen Ring, wie im Tyrosin, aufweisen. Ein bevorzugtes modifiziertes Protein hat als Substituenten Carbonsäureester- oder Amidgruppen, die sich von den Carbonsäuregruppen des unmodifizierten Substrats ableiten. Der Ester kann vom Protein und dem entsprechenden Alkohol durch Suspendieren des Proteins im wasserfreien Alkohol bei einer Temperatur zwi- '' sehen O und 25 C und bei einer Säurekonzentration von 0,02-bis 0,10-molar während mehrerer Tage erhalten werden. Alternativ können Hydroxyalkylester durch Umsetzung des Proteins mit einem Epoxid, z.B. But-1-enoxid, hergestellt werden. Veresterte Produkte können auch durch Umsetzung mit Diazoessigsäureestern oder -amiden gewonnen werden. Amide können aus der Proteincarbonsäuregruppe durch Umsetzung mit einem wasserlöslichen Carbodiimid und einem Amin gebildet werden. Dies kann gleichzeitig zur° /^ζ3.®^ΓΨο% phenolischen Gruppen des Tyrosins oder Sulfhydrylgruppen des Cys te ins führen, wobei O-Arylisoharnstoffe bzw. S-A lkyli so thioharnstoffe erhalten werden.

Nach einer anderen Ausfuhrungsform der Erfindung können die Proteine über Amino-, Hydroxy- oder Sulfhydrylgruppen. acyliert oder alkyliert werden. Eine Acylierung kann unter Verwendung des entsprechenden Säureanhydride oder li-Carboxy-

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anhydride bewirkt werden. Im letzteren Fall führt^;dies zu überwiegend an Aminogruppen angreifender Acylierung. Im ersteren Fall führt die Modifikation, falls das Säureanhydrid-^: cyclisch ist, zu sauren Substituenten,- die beispielsweise durch Veresterung neutralisiert werden sollen.' Reaktionen, die der Acylierung analog sind, können ebenfalls ausgef4öii*¥^ werden. So'können e-Aminogrüppen von Proteinen selektiv a&al durch die basischeren Öuanidinogruppen ersetzt ' eine Behändlung^:mit Ö-llkylisöharnstoff oder S-harnstoff vorgenommen wird. '■" ^: ■ - '

SuIf ohatester'· oder SuIf onamidderivate■ von- 'P können beispielsweise-durch Umsetzung der Hydroxy- oder-Aminogruppen des Proteins mit SuIfony!halogeniden herge- /..^; ■' stellt werden. Diese modifizierten Proteine können.wieder zur Gewinnung weiterer-Modifikationen durch Spaltung der' Alkyl/Sauerstörf-Siiidttng des SuIf onats benutzt, werden» AuIL-.. diese Weise könnenifereispielsweise- Hydroxygruppen durchx:./i : . S-Alkylgruppen'-ers-etiffi^ werden. ^ire^: :■-..-- .·....- :;. -■;', b&u O Λβχί;

" '-■-"·"■■' '' = ■■ J I '-'ίίτ θ '"-Γ-'λ ".·■.· "·:ί--"ΤΓ:ν._. J.;..... . ■-"'^:"'"^:' -.:r\iOi:I~Gf^v O ■': i

Zur. Bildung·-alky/läLeiFter·: odercafy^ier.teni^otoejimejisMhen auch andere ¥eJge^; z^r-:^iriügungv--SoikSnnHeinel:S^db3,^yMs^ j oder N-Alkylie-rung vomc SuLfhydry3f-Moder- -Amilnegr^ppeA. nucleophtie: Substituita-on;.bei^aalogenae&ta£en-ry;.0o· acetamiden oder durchs -AdditiOnf)
bindungen, die beispieXswei^s
oder mit einer. Imidogratppe','^; wie ^;·Ϊιϊ]
sind, bewirkt werden. Ε^:ίη^:ν.Κτ^
Natriumborhydridreduktion^ der- !minen auf bei der Kondensation von Proteinamingruppen mit Aldehyden oder Ketonen gebildet werden. Eine Arylierung von Sulfhydryl-, Amino- oder HydroXygruppgn^an^ 4U.H9-&, phile. Substitution von Halogen,
vierten Ha,logenbenz.olderivaten

" ^;. .· .-. - -\:'y . .■■-■. ■ ■■■ -ivine ae.5 ^ Die Proteine der erfindungsgemäßen Zusammensetzungen

— 7 —

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ο pr. ORIGINAL jNSPECTEO

können auf zahlreichen anderen Wegen modifiziert werden. Beispielsweise sind Proteine für eloktrophile Substitutionsreaktionen empfindlich und erlauben so die Modifikation von Cysteinen zu Cystinen durch Reaktion mit einem Joldonor und anschließend durch ein Alkylmercaptan. Die Substitution des aromatischen Ringes von Tyrosin durch Nitrogruppen unter Verwendung von Tetranitromethan als Nitrierungsmittel oder durch Pi azoniutn.gr up pe η ist ebenfalls möglich. Außerdem können die Guanidinogruppen von Arginin durch Umsetzung mit 1,2-Dicarbonylderivaten, v/ie Cyclohcxandion oder Phenj!glyoxal, modifiziert werden.

Die Precursorproteine, die nach Modifikation in den Zu-._ sammensetzungen gemäß der Erfindung zur Verwendung geeignet sind, können aus natürlichen,abgeleiteten, synthetischen oder biosynthetischen Proteinen ausgewählt werden.

Typische natürliche Proteine umfassen intracellulare Proteine und globuläre Proteine, v/ie solche, die im Blutplasma und in der Milch vorliegen. Abgeleitete Proteine können aus vielen Quellen erhalten werden, beispielsweise durch hydrolytischen, ammoniolytischen, thermischen oder enzymatisc'hen Abbau von globulären oder strukturellen Proteinen, wie Keratin, Collagen, Fibrinogen, Myosin, Molkeneiv/eiß, Casein oder pflanzlichen Proteinen, v/ie solche, die aus Getre.L-

(soybean curd)

de, Sojabohnenniederselilag/oder den probeinreichen Rückständen aus der Samenölherstellung erhalten werden. Ein besonders geeignetes abgeleitetes Prote.in ist Gelatine, welche das Produkt der (üblicherweise sauer oder basisch katalysierten) Hydrolyse von Collagen aus Haut oder Knochen ist und das ein mittleres Molekulargewicht aufv/cisen kann, das von 5000 bis 200.000 und noch höher variiert. Andere in hohem Maße geeignete Precursorproteine umfassen das gesamte Casein und Sojabohnenprotein; synthetische Proteine, v/ie Polylysin, und Proteine, die aus einzelligen Mikroorganismen, wie Bakterien, erhalten werden. Jens Precursorproteine, die pH-V."erte des iso-

- 8 4 0 9 8 8 6 / U 5 1 ^C0PY

ionischen Punktes, holier als 6 aufweinen, sind ebenfalls für die unmittelbare Verwendung, d.h. ohne Modifikation, in bestimmten erfindungsgemäßen Zusammensetzungen geeignet. Insbesondere enthalten solche Precursorproteine saure Hydrolysoprodukte von beispielsweise Collagen. Diese enthalten die sogenannten Typ Λ Gelatinen. Andere geeignete Probeine umfas-

" von Mikro-

sen Polyaminosäuren, wie Polylysin und bestimmte/einzellige /

erhaltene^ . ^_n . · ν. · -ι '-u -ι ι _r7

orgiomenx Proteine. Im allgemeinen haoen si.ch jedoch solche Zusammensetzungen gemäß der Erfindung, die Precursorproteine enthalten, beträchtlich weniger wirksam erwiesen als Zusammensetzungen, die modifizierte Probeine enthalten. Die letzterenwerden daher in hohem Maße bevorzugt. Besondere bevorzugte Proteine für die Verwendung in den Zusammensetzungen gemäß der Erfindung haben charakteristische Werte von Molekulargewicht und pH-Wort des isoionischen Punktes und diese werden nachstehend näher erläutert.

Die Moleküle eines Proteins variieren in hohem Maße hinsichtlich Größe und Komplexizität und das Molekulargewicht eines Proteins ist demgemäß zwangsläufig ein nur ungenaues Maß. Das Molekulargewicht eines Proteins kann durch Definition der Molekulargewichtsverteilung des Proteinmoleküls spezifiziert werden, jedoch ist es üblich, an dessen Stelle das mittlere Molekulargewicht der Proteinprobe anzugeben, weil durch die meisten physikalischen Methoden ein mittleres Molekulargewicht gernessen wird. Ein solcher Mittelwert ist jedoch nur ein angenäherter Hinweis auf die tatsächliche Molekulargewichtsverteilung der Probe. Außerdem kann das gemessene mittlere Molekulargewicht von einer Meßmethode zur anderen variieren.. Üblicherweise werden sogenannte, hinsicht-•lich des Zahlenwertes gernittelte Molekül ar ge v/ich te durch Messung des osmotischen Druckes, der Diffusionsgeschwindigkeiten usv/. erhalte-, während hinsichtlich des Gewichts gemittelte Molakulargev.'ichbe beispielsv/eir-e durch Ul trazentrifugenmebhoden goin.osüen werden. Im Rahmen der vorliegenden Erfindung wird bei der allgemein für die Bestimmung mittlerer

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COPY

Proteinmolekulargewichte angewendeten Methode, von Viskosi-

Proteintätsmessungen gepufferter\Losungen Gebrauch gemacht. Die

Eigen-(intrinsische)viskosität einer gepufferten Protein

lösung ist bekanntlich in erster Linie von der Gesamtlänge

(coil)
des Proteinknäuels/abhängig und relativ unabhängig von der Art der Seitenketten und Endgruppen des Proteins. Es besteht daher ein Verhältnis zwischen Eigenviskosität und mittlerem Molekulargewicht, M, des Proteins, das gemäß der Staudinger-Gleichung wie folgt zum Ausdruck gebracht v/erden kann

= K.M^a ,

worin K und a für eine spezielle Proteinquelle, z.B. für aus Kalbshaut stammende Gelatine (siehe Macromolecular Chemistry of Gelatin, Seite ?2, von A. Veiss), Konstanten sind. Die Eigenviskosität ist die reduzierte spezifische Viskosität bei unendlicher Verdünnung der Proteinlösung und wird iin Hinblick auf die tatsächlichen, in einem Viskosimeter gemessenen Viskositäten wie folgt definiert:

gemessene Viskosität des Proteins

Relative Viskosität K₁ - = ^J^S^^^^JäSWL·,—^ _

gemessene Viskosität d.er gepufferten Lösung

Spezifische Viskosität i\ sp = \\ ^^ -1

Reduzierte spezifische Viskosität = —£

Konzentration (c) der Proteinlösung

Eigenviskosität -

c> ο

Die Konstanten K und a, die bei der Bestimmung der Molekulargewichte von modifizierter, von Kalbshaut stammender

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Gelatine verwendet werden,. v/erden wie folgt (gemäß J. Bello, H.E. Bello und J.R. Vinograd, Biochiraxca Et Biophysica.Acta, 57, 222-229; 1962) eingesetzt:

K = 2,9 χ 10"⁴ a = 0,62 .

Die Precursor- und modifizierten Proteine, wie sie gemäß der vorliegenden Erfindung eingesetzt werden, haben Molekulargewichte von mehr als 300 und zweckmäßig mehr als 2000, und noch zweckmäßiger mehr als 500C. Insbesondere sollen deren Molekulargewichte vorzugsweise mehr als etwa 10.000, bevorzugterweise mehr als 15-000,, betragen, und im allgemeinen werden sie im Bereich von 20.000 bis 200.000 liegen.

Im Zusammenhang mit dem Gesamtmolekulargev/icht des modifizierten Proteins wird es bevorzugt, daß wenigstens die größere Fraktion vom Precursorprotein stammt. V/ünschenswerterweise macht das Precursorprotein zwischen 80. % und 99 %·, vorzugsweise zwischen 90 % und 96 %, des gesamten "Molekulargewichts des modifizierten Proteins aus.

Proteinmoleküle, die sowohl saure als auch basische Seitenketten aufweisen, sind sowohl in sauren als auch in basischen Lösungen geladen und daher von amphoterer Natur. Die Zahl solcher saurer und basischer Reste in einem Proteinmolekül kann durch Titration mit einer einbasisch, starken Säure (z.B. verdünnte Salpetersäure) oder Base (z.B. ITatriumhydroxidlösung) gemessen werden und die Ergebnisse werden zv;e ckmä ßi gerweise in mMol/g aufgezeichnet, wobei es sich um die Anzahl der mMol Säure oder Base handelt, die erforderlich sind, um 1 g des Proteins zu neutralisieren, Modifizierte Proteine der erfindungsgemäß verwendeten Art haben einen Gehalt an basischen Seitenketten, der vorzugsweise größer ist alc» 0,1 mMol/g, insbesondere größer als 0,5 mMol/g und zweck-

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mäßigerweise größer als' 0,8 mMol/g. Sie haben einen Gehalt an sauren Seitenketten, der vorzugsweise weniger als 1,5 mMol/g, insbesondere weniger als 1,1 mMol/g, und wünschenswerterweise weniger als 0,8 mMol/g ausmacht.

Die modifizierten Proteine, wie sie erfindungsgemäß eingesetzt werden, haben vorzugsweise proportional weniger anionische Seitenketten und mehr nichtpolare oder kationische Seitenketten als die entsprechenden unmodifizierten Proteine, von welchen sie sich ableiten. Die Modifikation führt somit im allgemeinen zu einer Erhöhung der Hydrophobizitat und kann zu einer Erhöhung des ρΗτ-Wertes des isoionischen Punktes führen, dem pH-Wert, bei dem gleiche Konzentrationen an Proteinanionen und -kationen in Lösung existieren.

Vorzugsweise haben die modifizierten oder Precursorproteine zur Verwendung in den Zusammensetzungen gemäß der Erfindung einen pH-Wert des isoionischen Punktes von mehr als 6,5, insbesondere von mehr als 7»2 und wünschenswerterweise von mehr als 8,0.

Der pH-Wert des isoionischen Punktes des oben genannten Proteins kann etwas vom pH-Wert des isoelektrischen Punktes des Proteins abweichen, obgleich üblicherweise die Unterschiede gering sind. Der isoelektrische Punkt wird durch das Anion/Kation-Gleichgewicht aller Ionen der gemessenen Probe bestimmt, einschließlich Wichtproteinionen; der isoionische Punkt wird andererseits durch das Anion/Kation-G-leichgewicht des Proteinions allein bestimmt. Der pH-Wert des isoionischen Punktes kann in folgender Weise bestimmt werden.

Saures Amberlitharz (IR 120) und basisches Amberlitharz (IR 4-00) werden mit mehreren Volumsteilen Wasser gewaschen, filtriert und im Verhältnis 0,4- : 1 gemischt. Unter minimalem Erwärmen wird eine 1 1/2 gew.-%ige Proteinlösung (20 ml)

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hergestellt, auf konstante Temperatur abkühlen gelassen und mit der Harzmischung (4,2 g) versetzt, worauf man die Lösung 5 Minuten rührt, die Mischung filtriert und der pH-Wert des Filtrats ist der pH-Wert des isoionischen Punktes des Proteins. Die optimale Wahl des Proteins für irgendeine spezielle Zusammensetzung hängt in gewissem Maße vom Gebrauchs-pH-Wert der Zusammensetzung ab, d.h. dem pH-Wert des Trägers beim Aufbringen auf Keratin. Dieser Gebrauchs-pH-Wert kann in Abhängigkeit vom Typ der Anwendung der pH-Wert der Zusammensetzung selbst sein, oder der pH-Wert einer wässerigen Lösung oder Dispersion der Zusammensetzung bei einer Gebrauchskonzentration, die so niedrig wie 0,01 % sein kann.

Im Hinblick auf solche Zusammensetzungen, die modifizierte Proteine enthaiten,wird es bevorzugt, wenn der pH-Wert der Zusammensetzung oder einer wässerigen Lösung oder Dispersion der Zusammensetzung bei Gebrauchskonzentration niedriger ist als (pi + 2), worin pi der pH-Wert des isoionischen Punktes des modifizierten Proteins ist. In höherem Maße bevorzugt ist dieser Gebrauchs-pH-Wert niedriger als (pi + 0,5)₅ wünschenswerterweise niedriger als (pi - 0,7) und in noch höherem Maße wünschenswerterweise niedriger als (pi - 1,4). Außerdem können modifizierte Proteine, die einen pi größer als 9,6 aufweisen, in zufriedenstellender Weise bei einem pH-Wert zwischen (pi + 2) und pi benützt werden.

Im Zusammenhang mit solchen Zusammensetzungen gemäß der Erfindung, die Precursorproteine enthalten, ist oben angegeben worden, daß der pH-Wert der Zusammensetzung oder einer wässerigen Lösung oder Dispersion der Zusammensetzung bei Gebrauchskonzentration geringer als (pi - 0,7) sein muß. Vorzugsweise ist somit dieser Gebrauchs-pH-Wert kleiner als (pi - 1,4) und im allgemeinen kleiner als pH 7,

Der Gebrauchs-pH-Wert der Zusammensetzungen gemäß der Erfindung kann in Abhängigkeit vom Zweck und der Art des

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Gebrauches der Zusammensetzungen in weitem Maße variieren. Flüssige oder cremeartige Zusammensetzungen, die für Shampoos, Handcremes oder kosmetische Lotionen bestimmt sind, werden allgemein direkt auf Haut oder Haar aufgebracht und der Gebrauchs-pH-Wert ist der pH-Wert der Zusammensetzung selbst. Dies kann ein beliebiger pH-Wert im Bereich von im allgemeinen 4- bis 9 sein. Waschmittelzusammensetzungen, wie flüssige Geschirrwaschzusammensetzungen, Badezusammensetzungen und körnige oder flüssige Hochleistungswaschmittel werden im allgemeinen in einem großen Überschuß Wasser verwendet und der Gebrauchs-pH-Wert ist der pH-Wert einer wässerigen Lösung der Zusammensetzung bei einer Konzentration, die im allgemeinen im Bereich von 0,01 Gew.-% bis 2 Gew.-% liegt. Gerüststofffreie Waschmittelzusammensetzungen, die beispielsweise als flüssige Feinwaschmittel verwendet werden, werden einen Gebrauchs-pH-Wert von etwa 7 haben; gerüststoffhältige Hochleistungswaschmittel haben im allgemeinen einen Gebrauchs-pH-Wert im alkalischen Bereich "bis zu einem pH-Wert von etwa 11. Seifenriege!zusammensetzungen werden auf die Haut als eine "wässerige Lösung oder Dispersion der Bestandteile des Seifenriegels in einer Konzentration aufgebracht, die im allgemeinen im Bereich von 5 bis 15 Gew.-$ liegt. Der pH-Wert der Seifendispersion kann in Abhängigkeit vom Typ des angewendeten Seifenriegels von einem pH-Wert von 5»5 bis 9_}5 variieren.

Die bevorzugten Zusammensetzungen gemäß der vorliegenden Erfindung haben einen Gebrauchs-pH-Wert im Bereich von 4- bis 11, insbesondere im Bereich von 5 bis 9,5₇ tuid besonders bevorzugt im Bereich von 5?5 bis 7*5· Precursorproteine werden im allgemeinen flüssigen Waschmitte!zusammensetzungen im pH-Bereich von 5»5 bis 6,9 einverleibt.

Die modifizierten Proteine gemäß der vorliegenden Erfindung werden vorzugsweise durch Modifikation der Proteinprecursor-Seitenketten, die freie Carboxylgruppen oder freie

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basisehe, insbesondere primäre Amino-Gruppen enthalten, hergestellt. Insbesondere geschieht die Modifikation von Säuregruppen vorzugsweise durch Oxyalkylierung und Veresterung (entsprechend einer Substitution von ^_οπ1 statt WQ) oder Amidierung (entsprechend der Substitution von Amro^ statt WQ). Eine Modifikation der basischen Gruppen geschieht andererseits vorzugsweise in Form von Alkylierung (entsprechend der Substitution von -R statt XQ). Es ist zu berücksichtigen, daß die Acylierung von beispielsweise primären Aminogruppen "den basischen Charakter solcher Gruppen zerstört, wobei die allgemeine Wirkung in Abwesenheit anderer Arten von Modifikation in einer Erniedrigung des pH-Wertes des isoionischen Punktes des Proteins in den Bereich von 4,5 bis 5»5 ist. Eine N-Acylierung wird daher vorzugsweise als Modifikationsart nicht angewendet, außer es liegt eine andere kompensierende Modifikation vor, durch welche der pi des IT-acylierten Proteins auf mehr als 6 ansteigt.

Besonders bevorzugte modifizierte Proteine für die Verwendung im Rahmen der Erfindung umfassen Veresterungs- oder Hydroxyalkylierungsprodukte von Gelatinen mit hohem"Molekulargewicht, die bei der sauren oder basischen Hydrolyse von Materialien, wie Tierhaut oder Knochen, entstehen. Solche modifizierten Proteine haben proportional weniger Carboxylgruppen und mehr Carboxylestergruppen als die unmodifizierten Proteine. Niedrige Alkyl- oder Hydroxyalkylesterderxvate werden bevorzugt. Sie können einfach durch säurekatalysierte Veresterung mit dem entsprechenden Alkohol hergestellt werden, in welchem Fall die Reaktion in erster Linie an den Protein-· carbonsäurefunktionen angreift, oder alternativ können sie durch Behandlung mit einem Alkylenoxid hergestellt v/erden, in welchem Fall die Veresterung durch Hydroxyalkylierung anderer reaktiver Gruppierungen, beispielsweise primärer Aminogruppen, begleitet sein kann. Das Ausmaß solcher ET-Hydroxyalkylierung hängt in erster Linie von den angewendeten pH-Bedingungen ab. Falls der pH-Wert des Reaktionsmediums während

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- fC-der Reaktion im sauren Bereich, gehalten wird, ist das Ausmaß der IT-Hydroxyalkylierung eher geringer als für den Fall, daß der pH-li7ert während der Reaktion ansteigen gelassen wird. Die Wirkung der N-Hydroxyalkylierung besteht in einem Ansteigen der Hydrophobizität des Proteins, jedoch in einem Absinken des isoionischen Punktes des Proteins. Der Nutzeffekt hinsichtlich Kohditionierungswirksamkeit. ist daher, verglichen mit der Wirkung der Veresterung hinsichtlich Konditionierwirksamkeit,relativ klein. Vorzugsweise ist das Ausmaß der Modifikation ein solches, daß wenigstens 5 %, insbesondere 20 % und zweckmäßigerweise wenigstens 35 % der freien sauren Seitenketten des Proteins verestert sind. Die modifizierten Proteine können in den erfindungsgemäßen Zusammensetzungen in einer Menge bis zu 50 Gew.-%, aber im allgemeinen in einer Menge zwischen 1 Gew.-^ und 10 Gew.-%, vorzugsweise zwischen 2 Gew.-% und 6 Gew.-% der Zusammensetzung vorliegen. Sie sind somit selbst bei relativ niedrigen Konzentrationen wirksame Keratinkonditioniermittel.

Oberflächenaktive Materialien, die in den Zusammensetzungen gemäß der Erfindung verwendet werden können, können unter den wasserlöslichen Seifen und synthetischen, anionischen, nichtionischen, kationischen, zwitterionischen und amphoteren Detergentien, wie sie nachstehend beschrieben sind, ausgewählt werden. Vorzugsweise sind die oberflächenaktiven Mittel schäumende Detergentien oder Emulgiermittel.

A. Anionische Seifen- und synthetische Ifichtseifendetergentien.

Diese Klasse von Detergentien umfaßt gewöhnliche Alkaliseifen, wie die Natrium-, Kalium-, Ammonium-, Alkylammonium- und Alkylolammonium-Salze höherer Fettsäuren, die etwa 8 bis 24- Kohlenstoffatome und vorzugsweise etwa 10 bis etwa 20 Kohlenstoffatome enthalten. Geeignete Fettsäuren können aus natürlichen Quellen, wie beispielsweise aus pflanzlichen oder tierischen Estern (z.B. Palmöl, Kokosnußöl, Babassuöl, Soja-

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bohnenöl, Rizinusöl, Talg, Wal- und Fischölen, Fett, Schmalz und deren Mischungen) erhalten werden. Die Fettsäuren können auch synthetisch (z.B. durch Oxydation von Erdöl oder durch Hydrierung von Kohlenmonoxid nach dem Fischer-Tropsch-Verfahren) hergestellt v/erden. Harzsäuren sind geeignet, wie Kolophonium und solche Harzsäuren in Tallöl. Naphthensäuren sind ebenfalls geeignet.. Natrium- und Kaliumseifen können durch direkte Verseifung der Fette und öle oder durch Neutralisation der freien Fettsäuren, die in einem gesonderten Herstellungsprozeß gewonnen werden, erhalten werden. Besonders brauchbar sind die Natrium-, Kalium- und Triäthanoliumsalze der Mischungen von Fettsäuren, die aus Kokosnußöl und Talg stammen, z.B. Natrium- oder Kaliumtalg- und-Kokosnußseife.

Diese Klasse von Detergentien umfaßt auch wasserlösliche Salze., insbesondere die Alkalimetallsalze organischer Schwefelsäurereaktionsprodukte, die in ihrer Molekularstruktur einen Alkylrest₍ mit etwa 8 bis etwa 22 Kohlenstoffatomen und einen Sulfonsäure- oder Schwefelsäureesterrest enthalten. (Vom Ausdruck "Alkyl" wird auch der Alkylabschnitt höherer Acylreste umfaßt.) Beispiele für diese Gruppe synthetischer Detergentien, die einen Teil der bevorzugten Zusammensetzungen der vorliegenden Erfindung bilden, sind die Alkalimetall-, z.B. Natrium- oder Kaliumalkylsulfate, insbesondere solche, die durch Sulfatierung der höheren Alkohole (mit 8 bis 18 Kohlenstoffatomen) erhalten werden, welch¹ letztere durch Reduktion der Glyceride von Talg- oder Kokosnußöl gebildet werden; die Alkalimetallolefinsulfonate mit 8 bis 24 Kohlenstoffatomen sind beispielsweise in der US-PS Nr. 3,332,880 beschrieben und die Alkalimetallalkylglyceryläthersulfonate, insbesondere solche Äther der höheren Alkohole, die vom Talg und Kokosnußöl abgeleitet sind; andere anionische Detergentien umfassen die Alkalimetallalkylbenzolsulfonate, in welchen die Alkylgruppe etwa 9 bis etwa 15 Kohlenstoffatome enthält,· einschließlich solche der in den US-PS'n Nr. 2,220,099 und Nr. 2,4-77,383 beschriebenen Typen (der Alkylrest kann eine

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gerade oder verzweigte aliphatische Kette sein); Natriumkokosnußölfettsäuremonoglyceridsulfate und -sulfonate; Salze von Alkylphenoläthylenoxidäthersulfat mit etwa 1 bis etwa 12 Einheiten Ethylenoxid je Molekül und worin die Alkylreste 8 Ms etwa 18 Kohlenstoffatome enthalten; das Reaktionsprodukt von Fettsäuren, die mit Isäthionsäure verestert und mit Natriumhydroxid neutralisiert sind, wobei beispielsweise die Fettsäure ölsäure ist oder sich von Kokosnußöl ableitet; Natrium- oder Kaliumsalze von Fettsäureamid, eines Methyltaurids, worin die Fettsäuren z.B* von Kokosnußöl abgeleitet sind; Natrium- oder Kalium-ß-acetoxy- oder -ß-acetamidoalkansulfonate, worin das Alkan 8 bis 22 Kohlenstoff atome aufweist· und andere, wie sie an sich bekannt sind, von denen eine Anzahl insbesondere in den US-PS'n Nr. 2,286,921, Nr. 2,486,922 bzw. Nr. 2,?96,2?8 beschrieben ist.

Andere synthetische anionische Detergentien, die im Rahmen der Erfindung nützlich sind, sind die Alkyläther-

sulfate. Diese Materialien haben die Formel R 0(CoHf₁O) SO^M, 2 έ. **■ X 3

worin R Alkyl oder Alkenyl mit etwa 8 bis etwa 24 Kohlenstoffatomen, χ = 1 bis 30 und M ein salabildendes Kation aus

salze salze der Gruppe der Alkalimetall' , Ammonium/, Dimethyl-, Triiaethyl-, Triäthyl-, Dirnethanpl-, Diäthanoi-, Trimethanol- und Triäthanol-ammoniumsalze ist, bedeuten.

Die Alkyläthersulfate gemäß der vorliegenden Erfindung sind Kondensat! ons produkte von Äthylenoxid und einwertigen Alkoholen mit etwa 8 bis etwa 24 Kohlenstoffatomen. Vorzugs-

p
weise weist der Rest R 14 bis 18 Kohlenstoffatome auf. Die Alkohole können sich von Fetten, z.B. Kokosnußöl oder Talg, ableiten, oder können synthetisch sein. Laurylalkohol und geradkettige Alkohole, die sich von Talg ableiten, werden im Rahmen der Erfindung bevorzugt. Solche Alkohole werden mit 1 bis 12 und insbesondere 6 Molanteilen Äthy.lenoxid umgesetzt und die entstehende Mischung von molekularen Spezies, die z.B. im Durchschnitt 6 Mole Äthylenoxid je Mol Alkohol auf-

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weisen, wird sulfatiert und neutralisiert.

Spezielle Beispiele für Alkyläthersulfate gemäß der vorliegenden Erfindung sind Natriumkokosnußalkyläthylenglykoläthersulfat, Lithiumtalgalkyltriäthylenglykoläthersulfat und Natriumtalgalkylhexaoxyäthylensulfat.

Bevorzugt aus Gründen ausgezeichneter Reinigungseigenschaften und leichter Verfügbarkeit sind die Alkalimetallkokosnuß- und Talgalkyloxyäthylenäthersulfate, die im Durchschnitt etwa 1 bis etwa 10. Oxyathylenreste enthalten. Die Alkyläthersulfate sind in der US-PS Nr. 3,332,876 beschrieben.

B. Nichtionische synthetische Detergentien.

Nichtionische synthetische Detergentien können allgemein als Verbindungen definiert werden, die durch Kondensation von Alkylenoxidgruppen (hydrophiler Natur) mit einer organischen hydrophoben Verbindung entstehen, die aliphatischer oder alkylaromatiseher Natur sein kann. Die Länge des hydrophilen oder Polyoxyalkylenestes , der mit irgendeiner speziellen hydrophoben Gruppe kondensiert wird, kann leicht eingestellt werden, um eine wasserlösliche Verbindung zu· liefern, die den gewünschten Gleichgewichtsgrad zwischen hydrophilen und hydrophoben Elementen aufweist.

Eine bekannte Klasse nichtionischer synthetischer Detergentien ist beispielsweise auf dem Markt unter der Handelsbezeichnung "Pluronic" verfügbar. Diese Verbindungen werden durch Kondensation von Äthylenoxid mit einer hydrophoben Base gebildet, die durch Kondensation von Propylenoxid mit Propylenglykol entsteht. Der hydrophobe Abschnitt des Moleküls, welcher Wasserunlöslichkeit zeigt, hat ein Molekulargewicht von etwa 1500 bis 1800. Die Addition von Polyoxyäthylenresten an diesen hydrophoben Abschnitt führt zur Erhöhung der Wasserlöslichkeit des Moleküls als Ganzes und der flüssige Charakter des Produktes wird bis zu dem Punkt beibehalten, wo der

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Polyoxyäthylengehalt etwa 50 % des Gesamtgewi elites des !Condensations produkt es ausmacht.

Andere geeignete nichtionische synthetische Detergentien umfassen:

1. Die Polyäthylenoxidkondensate von Alkylphenol, z.B. die Kondensationsprodukte von Alkylphenolen, die eine Alkylgruppe mit etwa 6 "bis 12 Kohlenstoffatomen entweder geradkettiger. oder verzweigtkettiger Konfiguration aufweisen, mit Äthylenoxid, wobei das Ethylenoxid in Mengen vorhanden ist, die 5 Ms 25 Molen Äthylenoxid je Mol Alkylphenol entsprechen. Der Alkylsubstituent in solchen Verbindungen kann sich beispielsweise von polymerisiertem Propylen, Diisobutylen, Octen oder Fönen ableiten.

2. Solche, die aus der Kondensation von Äthylenoxid mit dem Produkt stammen, das bei der Reaktion von Propylenoxid mit Äthylendiamin entsteht. Beispielsweise sind Verbindungen, die etwa 4-0 Gew.-% bis etwa 80 Gew.-% Polyoxyäthylen enthalten und ein Molekulargewicht von etwa 5000 bis etwa 11.000 auf v/eis en und bei der Reaktion von Äthylen oxidgruppen mit einer hydrophoben Base entstehen, die das Reaktionsprodukt von Äthylendiamin und überschüssigem Propylenoxid darstellt, wobei die Base ein Molekulargewicht in der Größenordnung von 2500 bis 3000 aufweist, zufriedenstellend.

3· Das Kondensat!onsprodukt aliphatischer Alkohole, die 8 bis 24 Kohlenstoffatome in entweder geradkettiger oder verzweigtkettiger Konfiguration aufweisen, mit Äthylenoxid, z.B. ein Kokosnußalkohol/Äthylenoxid-Kondensat mit 5 "bis 30 Molen Äthylenoxid je Mol Kokosnußalkohol, wobei die Kokosnußalkoholfraktion 10 bis 14 Kohlenstoffatome aufweist.

4. Mchtionische Detergentien, einschließlich HOnylphenol,

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das mit entweder etwa 10 oder etwa 30 Molen Äthylenoxid je Mol Phenol kondensiert ist,und die Kondensationsprodukte von Kokosnußalkohol mit im Durchschnitt entweder etwa 5,5 oder etwa 15 Molen Äthylenoxid je Mol Alkohol und das Kondensationsprodukt von etwa 15 Molen Äthylenoxid mit 1 Mol Tridecanol.

Andere Beispiele umfassen Dodecylphenol, das mit 12 Molen Äthylenoxid je Mol Phenol kondensiert ist; Dinonylphenol, das mit 15 Molen Äthylenoxid je Mol Phenol kondensiert ist; Dodecylmercaptan, das mit 10 Molen Äthylenoxid je Mol Mercaptan kondensiert ist; bis-(N-2-Hydroxyäthyl)-lauramid; Nonylphenol, das mit 20 Molen Äthylenoxid je Mol Nonylphenol kondensiert ist; Myristylalkohol, der mit 10 Molen Äthylenoxid je Mol Myristylalkohol kondensiert ist; Lauramid, das mit 15 Molen Äthylenoxid je Mol Lauramid kondensiert ist; und Diisooctylphenol, das mit 15 Molen Äthylenoxid kondensiert ist.

3 4 5

Ein Detergens mit der allgemeinen Formel RR R^U —> 0

(Aminoxiddetergens), worin R eine Alkylgruppe mit etwa 10 bis etwa 28 Kohlenstoffatomen, 0 bis etwa 2 Hydroxygruppen und 0 bis etwa 5 Ätherbindungen bedeutet, wobei

•3

wenigstens einer der Reste R , der eine Alkylgruppe darstellt, etwa 10 bis etwa 18 Kohlenstoffatome und 0 Äther-

Ll c.

bindungen enthält und jeder der Reste R und Ό/ aus der Alkylreste und Hydroxyalkylreste mit 1 bis etwa 3 Kohlenstoffatomen umfassenden Gruppe ausgewählt ist.

Spezielle Beispiele für Aminoxiddetergentien umfassen: Dimethyldodecylaminoxid, Dimethyltetradecylaminoxid,
Äthylme thyltetradecylaminoxid, Ce tyldime thylaminoxid,
DimethyIstearylaminoxid, Cetyläthylpropylaminoxid, Diäthyldodecylaminoxid, Diäthyltetradecylaminoxid, Dipropyldodecylaminoxid, bis-(2-Hydroxyäthyl)-dodecylaminoxid, bis-(2-Hydroxyäthyl)-3-dodecoxy-i-hydroxypropylaminoxid, (2-Hydroxypropyl)-me thylte trade cylaminoxid, Dirne thyloley1-

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aminoxid, Dimeth.yl-(2-hydroxydoaecyl)-aminoxid und die entsprechenden Decyl-, Hexadecyl- und Oetadecylhomologen der obigen Verbindungen.

•3 » H.

6. Ein Detergens mit der allgemeinen Formel R-S-R , worin

-% ä.
R' und R die oben angegebene Bedeutung haben.

Spezielle Beispiele für Sulfoxiddetergentien umfassen:. Dodecylmethylsulfoxid, Tetradecylmethylsulfoxid, 3-Hydroxytridecylmethylsulfoxid, 3-ßIethoxytridecylmethylsulfoxid, 3-Hydroxy-^z^—dodecoxybutylmethylsulfoxid, Octadecyl-2-hydroxyäthylsulfoxid und Dodecyläthylsulfoxid.

7· Die Ammoniak-, Monoäthanol- und Diäthanoiamide von Fettsäuren mit einem Acylrest, der etwa 8 bis etwa 18 Kohlenstoff atome aufweist. Diese Acylreste leiten sich normalerweise von natürlich vorkommenden G-lyceriden, z.B. Kokosnußöl, Palmöl, Sojabohnenöl und Talg, ab, können aber auch synthetischen Ursprungs sein, z.B. aus der Oxydation von Erdöl oder der Hydrierung von Kohlenmonoxid nach dem Fischer-Tropsch-Verfahren.

C. Ampholytische synthetische Detergentien.

Ampholytische synthetische Detergentien können allgemein als Derivate aliphatischer oder aliphatische Derivate heterocyclischer sekundärer und tertiärer Amine bezeichnet werden, worin der aliphatische Rest geradkettig oder verzweigt sein kann und worin einer der aliphatischen Substituenten etwa 8 bis 18 Kohlenstoffatome und wenigstens einer eine anionische wasserlöslichmachende Gruppe, z.B. Carboxy, SuIfο oder SuIfato, enthält. Beispiele von Verbindungen, die unter diese Definition fallen, sind Natrium-3-(dodecylamino)-propionat, Natrium-3-(dodecylamino)-propan-1-sulfonat, Natrium-2-(dodecylamino) -äthylsulfat, Natrium-2-6-imethylamino) -octadecanoat, Dinatr ium-3- (ϊΓ-car b oxyme thyldode cylamino ) -pr opan-1 -sulf onat, Dinatriumoctadecyliminodiacetat, Uatrium-1-carboxymethyl-2-

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undecylimidazol und Watrium-N,N-Ms-(2-hydroxyäthyl)-2-sulfato-3-cLodecoxypropylamin.

D. Zwitterionische synthetische Detergentien.

Zwitterionische synthetische Detergentien können allgemein als Derivate aliphatischer quaternärer Ammonium- und Phosphonium- oder tertiärer SuIfoniumverWindungen bezeichnet werden, worin das kationische Atom Teil eines heterocyclischen Ringes sein kann und worin der aliphatische Rest geradkettig oder verzweigt sein kann und einer der aliphatischen Substituenten etwa 3 bis 18 Kohlenstoffatome enthält, wobei wenigstens ein aliphatischer Substituent eine anionische wasserlöslichmachende Gruppe, z.B. Carboxy, Sulfo oder Sulfato, aufweist. Beispiele von Verbindungen, die unter diese Definition fallen, sind 3r(N,N-Dimethyl-N-hexadecylammonio)-2-hydroxypropan-1-sulfonat, 3-(N,N-Dimethyl-N-hexadecylammonio)-propan-1-sulfonat, 2-(N,N-Dimethyl-N-dodecylammonio)-acetat, 3-(N,N-Dimethyl-N-dodecylammonio)-propionat, 2-(N,N-Dimethyl-N-octadecylammonio)-äthylsulfat, 2-(S-Methyl-S-tert·- hexadecylsulfonio)-äthan-1-sulfonat, 3-(S-Methyl-S-&odecylsulfonio)-propionat, 4— (S-Methyl-S-tetradecylsulfonio)-butyrat, 1-(2-Hydroxyäthyl)-2-undecylimidazolium-1-acetat, 2-(Trimethylammonio)-octadecanoat, 3-/N,N-bis-(2-Hydroxyäthyl)-N-octadecylammonio_7-2-hydroxypropan-1-sulfonat und 3-(N,N-Dimethyl-N-1-methylalkylammonio)-2-hydroxypropan-1-sulfonat, v/orin Alkyl im Durchschnitt eine Länge von 13,5 bis 14,5 Kohlenstoffatomen aufweist. Einige dieser Detergentien sind in den US-PS¹η Nr. 2,129,264; Nr. 2,178,353; Nr. 2,774,786; Nr. 2,813,898; und Nr. 2,828,332 beschrieben.

E. Kationische Detergentien.

Kationische Detergentien umfassen solche, die die allgemeine Formel

aufweisen,

R⁶-N(R⁷)₅ ⁺ An"

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worin R eine Alkylkette mit etwa 8 bis etwa

7
atomen, jeder Rest R aus der Alkyl- und Alkanolgruppen mit 1 bis 4- Kohlenstoffatomen und Benzylgruppen umfassenden Gruppe ausgewählt ist, bedeuten, wobei normalerweise nicht mehr als eine Benzylgruppe vorliegt, und zwei R'-Gruppen entweder durch einen Kohlenstoff-Kohlenstoff-Äther oder, durch eine Iminobindung unter Bildung einer Ringstruktur verbunden sein können, und An. ein Halogenatom., eine Sulfatgruppe, Fitratgruppe oder andere Pseudohalogengruppe repräsentiert. Spezielle Beispiele sind Kokosnußalkyltrimethylaminehlorid, Dodecyldimethylbenzylbromid und Dodecylmethylmorpholinochlorid.

Die Seifen- und anionischen, nichtionischen und zwitterionischen Nichtseifen-Detergentien mit oberflächenaktiver V/irkung, die oben erwähnt sind, können als die einzigen oberflächenaktiven Mittel verwendet werden, oder die verschiedenen Beispiele können bei der praktischen Ausführung der Erfindung miteinander vermischt sein. Speziell bevorzugt sind anionische und nichtionische oberflächenaktive Mittel. Die Menge des oberflächenaktiven Mittels, das in die Präparate einverleibt wird, hängt von der beabsichtigten Verwendung des speziellen Ansatzes ab. So wird sie in Beziehung zura Gewicht des Präparates als Ganzes _t wenn es direkt auf die Haut, z.B. als eine kosmetische Lotion, aufgebracht wird, oder zu der Konzentration, bei der es als Lösung in beispielsweise Geschirrwaschwasser oder Badewasser verwendet wird, stehen. In den meisten Fällen ist ein Gehalt im Bereich von 0,1 Gew.-% bis 90 Gew.-% des Präparates geeignet. Insbesondere werden Waschmittelzusammensetzungen für Reinigungszwecke im allgemeinen zwischen etwa 5 Gew.-% und 50 Gew.-% des oberflächenaktiven Mittels enthalten, während kosmetische Zusammensetzungen im allgemeinen zwischen 0,1 Gew.-% und 10 Gew.-% des oberflächenaktiven Mittels enthalten werden.

Die Erfindung ist auf verschiedene Zusammensetzungen

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anwendbar, die im normalen Verlauf der Verwendung mit Keratin in Kontakt kommen, z.B. Geschirrwaschflüssigkeiten, Hand- oder Gesichtscremen, Körperlotionen, Haarshampoos, Badezusammensetzungen, Hochleistungswaschmittelzusammensetzungen, Reinigungszusammensetzungen für harte Oberflächen, Seifenriegel usw.. Die physikalische Form der Zusammensetzung kann gleichfalls in weitem Umfang variieren, von körnigen Feststoffen über Gele und Cremen bis zu visko-, sen oder beweglichen flüssigen Zusammensetzungen. Geschirrwaschzusammensetzungen sind im allgemeinen flüssig und umfassen Mischungen von Wasser und schäumenden Detergentien. Körnige Detergenszusammensetzungen können andererseits etwas Wasser enthalten oder wasserfrei sein. Kosmetische und verwandte Zusammensetzungen werden im allgemeinen eine Grundlage haben, die ein Gemisch aus V/asser, Emulgiermittel und öl enthält, und der physikalische Zustand dieser Zusammensetzungen wird der von öl-in-Wasser- oder Wasser-in-Öl-Emulsionen sein. Es wird jedoch auch in Betracht gezogen, daß kosmetikaähnliche Zusammensetzungen gemäß der Erfindung in Form von Gelen vorliegen können, welche das modifizierte Protein und Wasser enthalten und gegebenenfalls ein Schutzmitte.l, wie Methylalkohol, enthalten können. Andere kosmetikaähnliche Zusammensetzungen können jedoch etwas V/asser enthalten oder wasserfrei sein, aber ein Gemisch aus modifiziertem Protein, öl und schäumendem oberflächenaktivem Mittel enthalten. Solche Zusammensetzungen sind als Badezusammensetzungen besonders geeignet.

Die bevorzugten flüssigen oder körnigen Waschmittel- " zusammensetzungen zur Verwendung als beispielsweise Hochleistungswaschmitte1, Geschirrwaschmittelzusammensetzungen oder Shampoos enthalten zwischen 5 Gew.-% und 50 Gew.-% schäumendes Detergens. Insbesondere wird das schäumende Detergens ausgewählt aus:

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KOhlenWaSSer

a. bis zu 45 Gew.-% eines wasserlöslichen

Sulfats der allgemeinen Formel R O (C₂H₄O)_nSO^M, worin R ein gerader oder verzweigter, gesättigter oder ungesättigter aliphatischer Kohlenwasserstoffrest mit 8 bis 24 Kohlenstoffatomen oder ein durch eine aliphatische, geradkettige oder verzweigte Kohlenwasserstoffgruppe mit 8 bis 18 Kohlenstoffatomen substituierter Benzolrest ist:

saiz '

η 1 bis 12 bedeutet; und M für ein Alkalimetall/ , Ammosalz '

nium', Dimethyl-, Trimethyl-, Triäthyl-, Dimethanol-, Diäthanoi-, Trimethanol- bzw. Triäthanolammoniumsalz steht;

b. bis zu 45 Gew.-% eines wasserlöslichen Kohlenwasserstoff-

2 sulfonats der allgemeinen Formel R SO^Mj

c. bis zu 45 Gew.-% eines was serlöslichen Kohlenwas s erst off-

ρ sulfats der allgemeinen Formel R

d. bis zu 40 Gew.-?3 der Ammoniak-, Monoäthanol- und Diäth- ' anolamide von Fettsäure mit einem Arylrest mit 8 bis 18 Kohlenstoffatomen;

e. bis zu 40 Gew.-?6 des Kondensationsproduktes von 3 bis 25 Molen eines Alkylenoxids, vorzugsweise Äthylen- oder Propylenoxid, und eines Mols einer organischen, hydrophoben ,Verbindung aliphatischer oder alkylarpmatischer üiatur, wobei die letztere 8 bis 24 Kohlenstoffatome aufweist.

Eine weitere Komponente, die den erfindungsgemäßen Zusammensetzungen einverleibt sein kann, ist ein wasserlösli-' ches Puffermaterial. Der Zweck des Puffers besteht darin, den pH-Bereich einzustellen, der die Konditionierwirksamkeit dieser Zusammensetzungen auf ein Optimum bringt. Im Falle solcher Zusammensetzungen, die Precursorprotein enthalten, stellt der Puffer die wesentliche pH-Bedingung ein, nämlich jene, daß der pH-Wert einer wässerigen Lösung oder Dispersion der Zusammensetzung bei der Gebrauchskonzentration

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kleiner ist als (pi - 0,7)- Falls das Protein einen pi bis , zu etwa pH 8.aufweist, beispielsweise Typ B-Gelatine, so ist der optimale Gebrauchs-pH-Bereich etwa 5i5 his 7 und dies macht die Verwendung eines milden sauren Puffermaterials erforderlich. Geeignete saure Puffer können sein: Essigsäure, Citronensäure, Äpfelsäure, Gluconsäure, Maleinsäure, Milchsäure, Weinsäure, Propionsäure, Buttersäure, Malonsäure, Polymaleinsäure, Polyitaconsäure, Glutarsäure., Citraconsäure; Benzolpentacarbonsäure und Benzolhexacarbonsäure; Bernsteinsäure, Äthylendiamintetraessigsäure und Nitriloessigsäure; sowie die schwach sauren Salze davon. Falls ein Protein einen pi größer als etwa pH 9 aufweist, so ist der optimale Gebrauchs-pH-Bereich etwa 7 oder höher und dies kann die Verwendung basischer Puffermaterialien erforderlich machen. Diese können unter den basischen Salzen der organischen Säuren, wie sie oben erwähnt sind, ausgewählt v;erden, öder aus den üblicheren alkalischen anorganischen Puffermaterialien, wie Alkalimetallphosphate, -^polyphosphate,-carbonate ,-silicate und -borate. Saure Puffermaterialien werden im allgemeinen in Anteilen bis zu 15 Gew.~°/o, vorzugsweise bis zu 5 Gew.-%, einer Zusammensetzung verwendet. Alkalische Puffermaterialien können bis zu etwa 40 Gew.-% in einer körnigen V/aschmittelzusammensetzung verwendet werden, oder bis zu etwa 5 Gew.-?£ in einer flüssigen Waschmittelzusammensetzung.

Die flüssigen Waschmittel- oder Gelzusammensetzungen gemäß der Erfindung enthalten im.allgemeinen einen Träger auf Basis von Wasser und/oder wasserlöslichem Lösungsmittel". Geeignete Lösungsmittel umfassen CodrMono- und Dialköhole, z.B. Äthanol, Butänol, Methylpropanol-1 und -2, Amylol oder Pentanol, Butandiol, Toluol, Benzylcarbinol, Äthylenglykolmonobutyläther, Propylenglykolpropyläther und Diäthylenglykoldimethyläther. Sie liegen im allgemeinen in Mengen bis zu 15 Gev*'.-% der Zusammensetzung vor. Zusätzliche Komponenten flüssiger viaschmittelzusammensetzungoii umfassen Schaum-

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verstärker, wie die höheren Alkylaminoxide, und Alkylolamide von Carbonsäuren mit 10 bis 14 Kohlenstoffatomen, Verdickungsmittel, Schutzstoffe/^ Trübungsmittel, Parfüms, Farbstoffe, Fluoreszenzstoffe, Trübungshenmistoffe, Bakterizide, hydrophobe ölige Materialien und Hydrotropica.

Gewöhnlich angewendete Hydrotropica umfassen übliche niedere Alkylarylsulfonate, wie Natrium- und Kaliumtolüiolsulfonat, Xylolsulfonat, Benzolsulfonat und Cumolsulfonat. Harnstoff und niedrige Alkanolhydrotropica, wie Methanol, \ Äthanol, Propanol und Butanol, können ebenfalls verwendet werden. _ " *

Hydrophobe ölige Materialien, die zur Verwendung im Eahmen der vorliegenden Erfindung_geeignet sind, umfassen tierische, pflanzliche und mineralische Öle und Wachse, z. B. Bienenwachs, Spermaceti und Carnaubawachs; Fettalkohole, wie Stearyl-, Myristyl- und Cetylalkohol; Fettester und Partialester, wie Isepropylmyristat, Glycerylmonostearat; Fettsäuren, wie Stearinsäure; Lanolin- und Cholesterinderivate; und Siliconöle.

Die Zusammensetzungen gemäß der Erfindung und insbesondere die kosmetischen Cremes oder Lotionen können auch Komponenten enthalten, die dazu bestimmt sind, die Befeuchtungswirksamkeit der Zusammensetzungen zu erhöhen. Geeignete Komponenten umfassen niedrigere aliphatische Alkohole, die etwa 2 bis etwa 6 Kohlenstoff atome und 2 bis J> Hydroxygruppen aufweisen, z.B. 1 ,^--.Butandiol, 1,2-Propylenglykol, Glycerin. Andere, geeignete Komponenten umfassen Harnstoff oder Harnstoffderivate, wie Guanidin, Pyrrolidon oder Allantoin.

Feste körnige Waschmittelzusammensetzungen können Schaumverstärker, Schaumunterdrücker, Bleichmittel, Antiredepositionsmittel, Enzyme, Enzym- und Bleichaktivatoren, Fluores-

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zenzstoffe, Gerüststoffe und andere normale Komponenten körniger Waschmittelzusammensetzungen enthalten. Feste Zusammensetzungen in Riegelform können auch Zusätze wie Fettsäuren, Salze, Hautcremes und öle enthalten.

Oxyalkylierung der Proteine.

Die folgende Verfahrensweise ist eine typische Methode, die zur Oxyalkylierung von Proteinen verwendet werden kann. In
diesem Fall wird die Methode unter Bezugnahme auf die Oxybutylierung von Gelatine beschrieben. 10 g durch Basenhydrolyse gewonnene Gelatine mit einem Molekül ar ge v/i cht von etwa
80.000 und einem pH-Wert des isoionischen Punktes von etwa
5>35 werden in 500 ml V/asser gelöst und der pH-Wert der Lösung wird mit Katronlauge auf 7i5 eingestellt. Die Lösung erhitzt man unter Rühren auf eine konstante Temperatur von 27 C und
gibt 65 ml But-1-enoxid zu. Man läßt die Reaktion 26 Stunden lang vor sich gehen, während welcher Zeit der pH-Wert unter
Zugabe von Schwefelsäure unter 8,0 gehalten wird. Am Ende dieses Zeitraumes wird der pH-Wert des isoionischen Punktes der hydroxybutylierten Gelatine durch Messung mittels gemischtem Ionenaustauscherbett mit 7»8 bestimmt. Nach Eindampfen des
überschüssigen But-1-enoxids wird die Lösung langsam 6 Stunden dialysiert, um Salze und niedrigmolekulares Material zu
entfernen, und die modifizierte Gelatine wird schließlich
durch Gefriertrocknen erhalten. Das Produkt wird dann mit
Methanol/Äther 1 : 1 gewaschen und anschließend mit Äther, ^ worauf es zur Trockne gebracht wird. Die hydroxybutylierte
Gelatine hat eine Eigenviskosität (gemessen in einer Pufferlösung vom pH-Wert 4,5, die 0,15 Mol Natriumchlorid, 0,1 Mol Natriumacetat und 0,1 Mol Essigsäure enthält) von 0,301, was mit der empirischen Gleichung von Staudinger und den Werten der Konstanten K und a gemäß BelIo, Bello und Vinograd einem
mittleren Molekulargewicht von 73.000 entspricht'.

Der Prosentsatz der Veresterung der Gelatine, gemessen durch Titration, betrug 4-3 %, während der Prozentsatz
der N-Alkylierung, gemessen durch Van Slyke-Bestimmung primä-

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rer Aminogruppen, 61 % betrug.

Die obige Methode oder Variationen derselben können benutzt werden, um modifizierte Gelatinen herzustellen, die verschiedene Substituenten und physikalische Kennmerkmale aufweisen. Beispielsweise vermindert die Aufrechterhaltung des pH-Wertes' des Reaktionsmediums im sauren Bereich das Ausmaß der ^-Hydroxyalkylierung, die während der Reaktion erfolgt. Modifizierte Gelatinen höheren Molekulargewichts . können, hergestellt v/erden, indem Ausgangsmaterialien entsprechend höheren Molekulargewichts verwendet werden. Äthylen- oder Propylenoxide können an.Stelle von But-1-enoxid benutzt werden, um die entsprechenden oxyalkylierten Derivate herzustellen. Andere Typen von Proteinen können gleichfalls an Stelle von basenhydrolysierter Gelatine benutzt werden; beispielsweise durch Säurehydrolyse erhaltene Gelatine, oder Proteine, wie Casein, Güadin, Sojabohnenprotein, Zein und Serum- oder Eialbumine. Andere Verfahrensweisen können ebenfalls verwendet werden, um oxyalkylierte Derivate herzustellen, z.B. die Umsetzung mit wasserfreien Alkylencarbonaten.

Proteinveresterung.

Proteinderivate, in welchen nur die Garboxylatgruppen modifiziert; worden sind, können nach folgender Verfahrensweise hergestellt werden. 10 g Gelatine mit einer Gel- / festigkeit von etwa 14-0 Bloom g und einem isoionischen Punkt von etwa 5>3, die auf eine Größe entsprechend einer Maschenweite eines 60 mesh-Siebes gemahlt worden ist, wird bei Zimmertemperatur in einer O,O36n-Lösung konzentrierter Schwefel säure (1,76g) in 1000 ml absolutem Methanol gerührt. Nach Stehenlassen während etwa 20 Stunden unter gelegentlichem Schütteln wird die methanolische Lösung vom Feststoff dekantiert, der mit Methanol und anschließend mit Äther gewaschen wird, worauf man ihn in einem Exsikkator bei einem Druck von 0,1 mm Hg trocknet. Saure Rückstände werden aus dem Produkt

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durch Rühren der Gelatine im zehnfachen Gewicht an Wasser unter Zugabe von 5n-Natronlauge bis zum Erreichen eines pH-Wertes von 6 entfernt. Die gequollenen Körner bringt man bei A-O C zum Schmelzen,, wobei eine klare Flüssigkeit erhalten wird, die sich bei 4- σ zu einem Gel verfestigt und in einem Luftstrom getrocknet wird. Salze und niedrigmolekulares Material v/erden aus dem Produkt durch Autodialyse entfernt, worauf man das Produkt, wie oben angegeben, trocknet.

Der pH-Wert des isoionischen Punktes der Methylesterderivate von Gelatine, gemessen durch Mischbettionenaustausch, betrug 7,8. " Deren Eigenviskosität, gemessen in einer Pufferlösung vom pH 4-,5, betrug 0,31, entsprechend einem mittleren Molekulargewicht von 70.000. Der Prozentsatz der Methylveresterung betrug 44- %.

Aminalkylamidderivate der Proteine.

Proteinderivate mit hohen pH-Werten des isoionischen Punktes können beispielsweise durch Modifizierung der Proteincarbonsäuregruppen zu Carbonsäureaminoalkylamidgruppen wie folgt hergestellt werden.

Eine Lösung von 10 ml ΪΓ,ΪΓ-Dimethyläthylendiamin in 80 ml Wasser wird hergestellt und deren pH-Wert wird mit Schwefelsäure auf 4-,5 eingestellt. 2 g Gelatine, die eine Gelfestigkeit von etwa 240 Bloom g aufweist, wird gemeinsam mit 4 g if-Gyclohexyl-Ii-/~2-(4-B-morpholinyl)-äthyl_7-carbodiimidmethyl-p-toluolsulfonat zugesetzt. Der pH-Wert der Lösung wird auf 4,8 eingestellt und die Lösung läßt man dann bei etwa 25.G 6 1/2 Stunden stehen. Sie wird mit Wasser verdünnt und dann langsam etwa 14 Stunden dialysiert, während welcher Zeit der pH-Wert auf etwa 7,5 ansteigt. Schließlich wird das Produkt durch Gefriertrocknen und anschließendes Vakuumtrocknen in einem Exsikkator isoliert. Das 2-('N,N-Dimethylamino)-äthylamidderivat der Gelatine hat die folgenden Kennmerkmale:

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pH-Wert des isoionischen

Punktes = 10,5

Eigenviskosität = 0,49

Mittleres Molekulargewicht = 162.000

Prozentsatz der modifizierten Carbonsäuregruppen = 42 % .

Hautkonditioniertests.

Die Konditionierleistung wurde sowohl durch in vitroals auch in vivo-Tests gemessen, wobei ein hoher Grad an. Übereinstimmung zwischen den beiden Testmethoden gefunden ' wurde. Der in vitro-Test (Kalbshaut-Occlusivitätstest genannt) basiert wxl der Transpirationsgeschwindigkeit von V/asser durch eine Probe von Kalbshaut, die mit einer 0,15 %igen wässerigen Lösung einer V7aschmittel zusammensetzung (bei 18 Härte), die das Protein enthält, in Berührung gebracht wird. Die Occlusivität des Protoins wurde als Yer-

sgeschwindigkeit ringerung der Wassertranspiration/fur die proteinhältige oberflächenaktive Lösung im Vergleich zu jener für Wasser gemessen.

Der angewendete in vivo-Test war ein Handeintauchtest (HIT). Dieser Test wurde auf Grundlage von 16 Personen (32 Händen) je.Produkt in einem Multiprodukttest durchgeführt, wobei die Hände hinsichtlich der unterschiede zwischen rechter Hand und linker Hand ausgeglichen waren, so daß pro Produkt 52 Hände, und zwar 16 rechte und 16 linke Hände, getestet wurden. Jede Person tauchte ihre linke und rechte Hand in verschiedene Lösungen während dreier aufeinanderfolgender 10 Minuten Zeitabschnitte innerhalb einer halben ' Stunde pro Tag ein, u.zw. während 3 Wochen, 5 Tage je" Woche. Die Behandlungslösungen wurden alle 10 Minuten ergänzt. Die Hände warden alle 2 Minuten aus der Lösung herausgenommen und wieder eingetaucht.

Die Beurteilung der Hände erfolgte am ersten Montag (vor dem Eintauchen) und an jedem Freitag des Tests. Die

— 3? _
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. '.JV . 2A3A063

Beurteilung erfolgte an Hand einor von 0 bis 10 (perfekt) reichenden Skala, betreffend den Gesamtzustand der Hand, an Hand einer von 0 bis 10 ( bad ) reichenden Skala, betreffend Hautschuppung, und einer von 0 bis 10 (perfekt) reichenden Skala, betreffend die Nägelbeurteilung. HIT-Grade für Protein/oberflächenaktives Mittel-Lösungen wurden bestimmt und an Hand eines Maßstabes aufgetragen, bei dem. eine 0,15 %ige wässerige Lösung des oberflächen Mittels vom Standard II (siehe Tabelle V) den HIT-Grad 0 erhielt und

einer Handpflegelotion, die in einer Menge von 1 mg/cm aufgebracht wurde, der HIT-Grad 100 zugeordnet wurde.

Beispiele 1- 15:

Eine Anzahl oxybutylierter Gelatinen, die nach den oben beschriebenen Methoden hergestellt worden sind, wurden hinsichtlich ihrer Konditioniervorteile, die sie in wässerigen, oberflächenaktives Mittel enthaltenden Lösungen zeigen, verglichen. Die modifizierten Proteine wurden mit variierenden Molekulargewichten, isoionischen Punkten, O-Alkylierungsgraden, N-Alkylierungsgraden usw. hergestellt. Sie wurden verschiedenen flüssigen Waschmittelzusammensetzungen der Beispiele 1 bis 13, die in Tabelle V angegeben sind, einverleibt. Die Beispiele 1 bis 4 veranschaulichen die Wirkung (siehe Tabelle I) der Änderung des Molekulargewichts auf die Konditionierleiiotung von oxybutylisrten Gelatinen. Es kann ersehen werden, daß oxybutylierte Gelatinen mit Molekulargewichten im Bereich von 5000 bis 200.000 sämtlich wirksam sind, wenn sie Konditioniervorteile in wässerigen Lösungen von oberflächenaktiven Mitteln ergeben, jedoch sind diese Vorteile am stärksten bei modifizierten Proteinen im höheren Molekulargewichtsbereich, d.h. oberhalb etwa 20.000. Proteine, die niedrigere Molekulargewichte von etwa 5000 oder noch niedrigere aufweisen, ergeben jedoch noch immer brauchbare Konditioniervorteile.

Die Beispiele 6 bis 9 veranschaulichen die V/irkung der

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Änderung des pH-Wertes des isoionischen Punktes auf die Konditionierleistung "bei einem konstanten pH der Aufbringung auf Haut (pH 7). Es kann ersehen werden, daß die Konditionierleistung bezüglich, des pH-Wertes des isoionischen Punktes (pi) sehr empfindlich ist, wobei modifizierte Proteine,die einen pl-Wert über 8 und vorzugsweise über 8,5 aufweisen, bei einem gegebenen Molekulargewichtswert am wirksamsten sind.

Es kann auch ersehen werden, daß die Leistung in einem gewissen Ausmaß bei pi-Werten unterhalb des pH-Wertes der Anwendung vermindert ist.

Die Wirkung der Konzentration des. modifizierten Proteins im oberflächenaktiven Mittel wird durch Vergleich der Beispiele 1, 10 und 11 demonstriert. Die optimale Proteinkonzentration beträgt etwa 4- Gew.-% der Zusammensetzung, wobei nur geringe Vorteile bei der Erhöhung des Proteinanteiles auf 5 Gew.-% erhalten werden. Bei einer Einverleibung menge von 2 Gew.-% werden Konditioniervorteile jedoch um über 50 °ß> verringert.

Die Konditionierleistung der Beispiele 1, 2 und 3 als Funktion des pH-Wertes der Aufbringung auf Keratin ist aus Tabelle IV ersichtlich. Der optimale pH-Bereich für Konditionierwirksamkeit liegt offensichtlicherweise unterhalb des pH-Wertes des isoionischen Punktes des Proteins, wobei die Konditionierwirksamkeit im allgemeinen für pH-Werte oberhalb des isoionischen Punktes verringert ist. Im Vergleich zur Lösung des als Kontrolle herangezogenen oberflächenaktiven Mittels (Standard II) ergeben sich jedoch Konditioniervorteile bei einem etwas niedrigeren Wert selbst oberhalb des höheren pH-Bereiches.

Die letzten beiden Eintragungen in Tabelle I, nämlich die Beispiele 12 und 15, veranschaulichen die Einverleibung

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des gleichen modifizierten. Proteins, wie es in Beispiel 1 verwendet worden ist, in eine Lösung des oberflächenaktiven Mittels auf Basis von Paraffinsulfonat und Alkyläthersulfat. Obgleich die Beispiele 12 und 13 eine geringere Wirksamkeit zeigen als die meisten vorhergehenden Beispiele zeigt es sich beim Kalbshauttest, daß die Zusammensetzungen der Beispiele 12 und 13 eine größere Milde aufweisen als die gleichen flüssigen Waschmittelzusammensetzungen (Standard III), die kein modifiziertes Protein enthalten.

In die Tabelle I sind auch die Handeintauchtestdaten für die Beispiele 1 bis 3 und 11 aufgenommen. Diese Daten zeigen, daß solche modifizierte Proteine, die ein Molekulargewicht von mehr als etwa 1500 und einen pH-Wert des isoionischen Punktes von mehr als etwa 8 haben, beim Schutz von Keratin gegen die schädlichen Wirkungen von Waschmittellösungen, die auf Keratin bei pH-Werten von etwa 7 aufgebracht werden, besonders wirksam sind. Insbesondere zeigten die Zusammensetzungen der Beispiele 1 bis 3, cLaß aus verdünnten wässerigen Lösungen oberflächenaktiver Mittel wenigstens 2/3 der Konditioniervorteile erhalten werden, die man mit einer Handpflegelotion erhält, welche unmittelbar auf die Hautoberfläche aufgetragen wird. Außerdem blieben in fünf Dreiwochen-Handeintauchtests bei der Zusammensetzung, des Beispiels 1 die Hände und Nägel in einem signifikant besseren Zustand bei 95 %iger Zuverlässigkeit als mit der Zusammensetzung von Standard II.

Ein weiterer Vorteil der obigen proteinhältigen Zusammensetzungen besteht darin, daß im wesentlichen keine Verringerung des Volumens oder der Stabilität des Schaumes auftritt, der mit der Detergenszusammensetzung selbst verbunden ist. Ferner wurde gefunden, daß die obigen Zusammensetzungen ausgezeichnete Lagerstabilität aufweisen und daß trotzdem das oberflächenaktive Mittel die Wirkung der Erhöhung der Stabilität des Proteins gegen Hydrolyse bei etwa pH 7 um einen Faktor von bis zu etwa 6 hat.

- 35 -

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Beispiele 14-19:

In Tabelle II ist die Konditionierleistung verschiedener modifizierter Proteine, die in oberflächenaktive Mittel enthaltende Zusammensetzungen, wie sie in Tabelle V definiert sind, einverleibt sind, verglichen. Daraus kann wieder ersehen werden, daß die modifizierten Proteine gemäß der vorliegenden Erfindung mit hohem Molekulargewicht und hohem isoionischem Punkt besonders wirksam sind, um Occlusivitätsvorteile in vitro der wässerigen Lösungen oberflächenaktiver Mittel zu liefern.

Die Konditionierleistung der Zusammensetzung des Beispiels 17 als Funktion des Anwendungs-pH-Wertes auf Keratin ist in Tabelle IV gezeigt. Dieses modifizierte Protein hat einen sehr hohen pH-Wert des isoionischen Punktes (etwa 10,5) und ist über einen breiten pH-Bereich unterhalb des pH-Wertes des isoionischen Punktes und bis zu 2 pH-Einheiten oberhalb des pH-Wertes des isoionischen Punktes v/irksam. Die Wirksamkeit vermindert sich bei Anwendungs-pH-Werten, die höher sind als (pi + 2). Zum Unterschied von den meisten übrigen Beispielen, wo die Konditionierleistung bei pH-Werten unterhalb des pi des modifizierten Proteins relativ unempfindlich gegenüber der Härte der Behändlungslösung ist, ist die Zusammensetzung des Beispiels 17 oberhalb dieses pH-Wertes in Abwesenheit von freier Wasserhärte etwas wirksamer. So ist bei pH-Werten von 9»3 bis 9,5 der Kalbshaut-Occlus:
Härte.

Occlusivitätsgrad 4,5 bei 0° Härte, jedoch nur 1,5 bei 18°

Beispiele 20 und 21:

Die in Tabelle III angegebenen Beispiele 20 und 21 stellen zwei Zusammensetzungen gemäß der Erfindung dar, welche Precursorproteine enthalten. Das Precursorprotein des Beispiels 20 ist eine Gelatine vom Typ A, die einen pH-Wert des isoionischen Punktes von 7»7 (entsprechend einem pH-Wert des isoelektrischen Punktes von 8,4) und ein Molekulargewicht

- 56 409886/U51

von etv;a 75.000 aufweist. Das Precursorprotein des Beispiels 21 ist ein synthetisches Polypeptid - Polylysin mit einem pH-Wert des isoionischen Punktes von >11 und einem Molekulargewicht von 70.000 und darüber. Zusammensetzungen, die Precursorproteine enthalten, haben sich innerhalb eines pH-Bereiches bis zur sauren Seite des pH-Wertes des isoionischen Punktes des Precursorproteins als wirksam erwiesen. Somit werden Gelatinen vom Typ A. vorzugsweise bei einem Anwendungs-pH-Wert von etwa pH 5 "bis 7 verwendet. Polylysine können bei einem beliebigen pH-Wert im Bereich von 5 bis 10 verwendet werden.

Beispiele 22 bis 28:

Die folgenden Beispiele dienen der Veranschaulichung, jedoch nicht der Beschränkung, flüssiger Waschmittelzusammensetzungen gemäß der vorliegenden Erfindung. Alle Prozentsätze bedeuten Gew.-%.

Beispiele:

22 23 24 25 26 27 28

Dirnethyldodecyl-

aminoxid 8% 4% 2% W/o 2P/o WA

Kokοsnußalkohο1äthy-

lenoxid(6)kondensat 15 7 6 7 2 7

Di ä thanol -C₁ ₉__Λ(-~ fett-

säureamid 2 3 2

Kokosnußalkoholäthylenoxid(3)sulfat, Natriums al ζ

C* -z^Q-Paraf fins ulf onat, Natriumsalz

10	9	14	10	12	14
10	9		9	10	12

Ammoniumsalζ 12

Harnstoff -86 10 8 6 10

technischer, mit Methanol vergällter Spiritus 11 13 13 13 13 12 13 Modifizierte Gelatine* 2 4 4 4 5 3 4 Wasser Rest

- 37 -409886/U51

= Modifizierte Gelatine: Hydroxybutylderivat; Molekulargewicht 25.OOO; pH-Wert des isoionischen Punktes 9j1; Prozentsatz der O-alkylierten Seitenketten 48; Prozent satz der N-alkylierten Seitenketten 20.

Die obigen Zusammensetzungen sind gegenüber Haut und Haar milder als die entsprechenden Zusammensetzungen, die kein modifiziertes Protein enthalten und es liegt im wesentlichen keine Verringerung hinsichtlich "Volumen oder Stabilität des durch das Detergens gebildeten Schaumes vor. Im wesentlichen die gleiche Reinigungs- und Konditionierleistung wird erhalten, wenn das modifizierte Protein im obigen Beispiel durch das oxybutylierte Produkt von Casein ersetzt wird, das nach der Hammarsten-Methode gereinigt worden ist, wobei das modifizierte Casein einen pi von 8,8, einen Prozentsatz der O-alkylierten Seitenketten von 40 % und einen Prozentsatz an F-alkylierten Seitenketten von 61 % aufweist.

Beispiele 29-34:

Beispiele:

-	29	30	1	31	32	33	34
Kokosnußalkohol-äthylen- oxid(3)sulfat, Ammonium salz	16		18	18		12
Kokosnußalkohol-äthylen- oxid(9)sulfat, Natriumsalz		22			14
C^ *ζλ o-Paraf f insulf onat, Natriumsalz	10	8	14	10	5	8
C_{12 1}^-a-Olefinsulfonat, Ammoniumsalz		8			10
^G10-14~^Alkylbeilzo1' Natriumsalz			5			14
Modifizierte Gelatine	4	3	4	2	5	' 3
technischer, mit Methanol vergällter Spiritus	•10	11	13	10 )ao +-	13	8
11 CLO O CX - 38 -				lüto Xl
409886/	145

* = Modifizierte Gelatine: Hydroxyäthylderivat; Molekulargewicht 80.000; pH-Wert des isoionischen Punktes 8,3; Prozentsatz O-alkylierter Seitenketten 47; Prozentsatz N-alkylierter Seitenketten 40.

Im wesentlichen gleiche Reinigungs- und Kpnditionierleistung wird erhalten, wenn das modifizierte Protein durch einen Methyl-, Äthyl-, Propyl- oder Butylester von Gelatine ersetzt wird, der ein Molekulargewicht von etwa 80.000 und einen pH-Wert des isoionischen Punktes von 8 bis 9,5 aufweist.

Beispiele 35-37:

Flüssige Detergenszusammensetzungen, die als shampoos oder Geschirrwaschprodukte geeignet sind, sind wie folgt zusammengesetzt.

Beispiele: 35 36; 37

Kokosnußalkyläthoxylat(3)sulfat, Natriumsalz 25,0 15 18

Kokosnußalkyldimethyl-

aminoxid 3,5 4

Kokosnußalkylsulfate,

Ammoniumsalz 15,0 14

C_/]0_₁^-Alkyl benzol, Natriumsalz

Essigsäure
Citronensäure

technischer, mit Methanol vergällter Spiritus

Cetylalkohol Gelatine

Wasser

* = Gelatine: Typ A; pH-Wert des isoionischen Punktes'7,8;

Molekulargewicht 80.000.

- 39 - ' 409886/1451

	5	18
3,2
	8,0	10
10,0	12,0	13
3,0
4,0		4,0

Alle obigen Zusammensetzungen, geben beim Verdünnen mit Wasser einen pH-Wert im Bereich von 5 his 7· Bei einer Gebrauchskorizentration von etwa 0,2 % geben sie einen pH-Wert von etwa 6. '

Beispiel 38:

Ein schäumendes ölbad,, das Schaumbildungs- und Hautkonditioniereigenschaften zeigt, hat die folgende Zusammensetzung.

Gew.-Teile;

Hexadecyldimethylaminoxid 40

Mineralöl 56

Wasser 1 oxybutylierte Gelatine:

Molekulargewicht 90.000;
pH-Wert des isoionischen
Punktes 8,8;
Prozentsatz der O-alkylierten

Seitenketten 45;
Prozentsatz der N-alkylierten

Seitenketten 40 4

Beispiel 39:

Eine Seifenriegelzusammensetzung, die gegenüber der Haut mild ist, hat die folgende Zusammensetzung:

Gew.-Teile:

Echte Seite (Talg/Kokosnuß

im Verhältnis 50 : 50) 78,5

freie Fettsäure 7,6

Feuchtigkeit 9,3

Hautcreme 0,5

N ,N-Dimethyläthylendi aminder ivat von Gelatine:

pH-Wert des isoionischen
Punktes 10,5;
Molekulargewicht 100.000;
Prozentsatz der 0-alkylierten

Seitenketten 42 4,0

- 40 409886/U51

Beispiel 40:

Eine befeuchtend wirkende Handcreme hat die folgende Zusammensetzung.

Gew.-Teile:

Stearinsäure	Rest auf	12
Mineralöl	2
Cetylalkohol	0,6
Glycerin	6,0
Triäthanolamin	1,5
Borax	0,9
Glycerylmonostearat	2,0
Methyl-p-hydroxybenzoat	0,25
Modifizierte Gelatine*	5,0
Wasser	100,00

* = Modifizierte Gelatine: Hydroxypropylderivat; Molekulargewicht 80.000; pH-Wert des isoionischen Punktes 9,2; Prozentsatz der O-alkylierten Seitenketten 35; Prozentsatz der N-alkylierten Seitenketten 61.

Beispiel 41:

Ein proteinisiertes Haarcreme-Spülmittel hat die föl-. gende Zusammensetzung.

Gew.-Teile:

Tegamin S-13 ⁺	Rest auf	4
Phosphorsäure (85 %ig)	0,6
Methyl-p-hydroxybenzoat	0,2
Glycerylmonostearat	1,5
Modifiziertes Casein*	8,0
Wasser	100,00

= Tegamin S-13 ist ein Dialkylaminoalkylstearamid, das von der Firma Goldschmidt Chemical Company auf den Markt gebracht wird.

- 41 -409 886/1451

* = Modifiziertes Casein: Oxybutylderivat; pH-Wert des isoionischen Punktes 8,8; Prozentsatz der O-alkylierten Seitenketten 4-0; Prozentsatz der N-alkylierten Seitenketten 61. -

Beispiel 4-2:

Ein kosmetisches Gel für die Anwendung im Gesicht und auf den Händen hat die folgende Zusammensetzung.

	Gew.-Teile:
Äthylalkohol	10
Methyl-p-hydroxybenzoat	0,5
Modifizierte Gelatine*	15
Wasser	Rest auf 100,00

* = Modifizierte Gelatine: Oxybutylderivat; pH-Wert des isoionischen Punktes 9,6; Molekulargewicht 15.000; Prozentsatz der 0-alkylierten Seitenketten 24·; Prozentsatz der F-alkylierten Seitenketten 4-3·

Tab. I - V: ./.

- 4-2 409886/U51

Tabelle I: Konditionierleistung von oxybütylierten Gelatinen bei pH'7·

Bei spiel:	Gew.-% des Pro teins in der Zu sammen setzung:	Prozent satz der 0-Alky lierung:	Prozent satz der N-Alky- lierung:	pH-Wert des iso ionischen Punktes:	Moleku lar gewicht :	in vitro- Occlusi- vität:	Handeintauchprüfung:.	Hautschup- pungs- zustand:	ISJ
1	4	- 45	40	8,8	190.000	8,2	Gesamt zustand:	44	CO
2	4	44	39	9,0	80.000	7,7	64	53	σ cn
3	4	48	20	9,1	25-000	6,4	61	42	0 ^ω
4	4	24	43	9,6	15·000	4,6	68	-	-12
VJl	4	-	17	9,1	9. coo	3,1	-	-
6	4	47	30	8,9	80.000	8,3	-	-
7	4	49	59	7,9	100.000	5,9	-	-
8'	4	39	-	6,9	80.000	4,7	-	-
9	6	56	52	6,2	80.000	<1	-	-
10	5	45 .	40	8,8	190.000	7,8	-	-
11	2	45	40	8,8	190.000	5,3	-	33
12	4	45	40	8,8	190.000	2,3	31
13	4	45	40	8,8	190.000	2,5	-
Standard I					_	0	-
II	-	-	-	-	-	-6,1
III	—	—	—	—	—	-3,6	0
0

Tabelle II: Konditionierleistung verschiedener modifizierter Proteine bei pH 7-

Bei spiel:	Modifizierter Re agens/Protein: (a)	Gew.-% Protein in der Zusammen setzung: Cb)	Prozent satz der O-Alky- lierung: (C)	Prozent satz der N-Alky- lierung: Cd)	pH-V'ert des iso ionischen Punktes: Ce)	Moleku lar gewicht: Cf)	in vitro- Occlusi- vität: CeO
14	Äthylenoxid/ Gelatine	4	47	40	8,3	80.000	6,4
15	Pr opy1enoxi d/ Gelatine	4 .	35	61	9,2	80.000	4,4
2	But-1-enoxid/ Gelatine	4	44	39	9,0	80.000	, 7,7
16	Methanol/ Gelatine	4	35		9,0	100.000	2,7
17	Ν,ΕΓ-Dimethyl- ä thylendi amin/ Gelatine	4	42	7	10,5'	100.000	3,0
18	But-1-enoxid/ Casein	4	40	61	8,8	_	3,2
19	But-1-enoxid/ Sojabohne.n- protein	4	-	-	8,5	-	6,0 ^

Forts. Tab.	II:	Cb)	CO	-	Ce)	Ci)	Cs)
Standard:	Ca)	6		-	5-6	1.000	<-7
IV	Superpro 16 C	6	-	-	6,5	300	+0,1
V	Hydropro 230	6	-	-	5 - 5,5	10.000	-6,1
VI	Grotein SPG	6	-	-	5 - 5,5	2.000	-1,2
VII	Orotein SPO	6	-		6	1.000	-3,4
VIII	Wilson X 250	6	—	5	10.000	-6,7
IX	Wilson X 1000

O CD OO OO

Tabelle III:
Konditionier le istung verschiedener Precursorproteine

Bei spiel:	Gew.-% Protein in der Zusammen setzung:	Gebrauchs- pH-Wert:	pH-Wert des isoionischen Punktes:	Molekular gewicht:	in vitro- Occlusi- vität:
20 21	4 4	6 7	7,7 kationisch bei allen pH-Werteη	75-000 >70.000	5,3 13,5
Stan dard:	4				-6,1
X	7	4,5	140.000

Tabelle IV: Konditionierleistung als Punktion des Anwendungs-pH.

α co co οο cn

Anwen- dungs-pH:	Standard II:	Beispiel 1:	Beispiel 2:	Beispiel 3:	Beispiel 17:	Standard X:	Beispiel 20:	-4,1
4,0	—	—	—	—	-	—	5,2	-
4,5	-	-	-	-	-	-	-	-
5,0	-8,5	•2,5	-	1,3	-	-5,0	-	-
5,5	-	-	-	-	-	-	-	-
6,0	-5,3	5,7	-	-	-	-	5,3
6,5	-	-	-	■ -	-	-	-
7,0	-6,1	8,2	7,7	6,4	3,0	6,1	-	CaJ
' 7,5	-	-	-	-	-	-	-3,4 ^j.	_O CD «_a >
8,0	-6,2	-	-	-	-	-	Ύ
8,5	-	-1,5	1,5	-	1,5	-
9,0	-6,5	-	-	-2,7	1,4	-
9,3	-7,3	-6,2	-1,3	-	1,5	-
10,0	—	-6,0	-3,7	-	1,0.	-
10,5	-	-	-	-	-	-
11,0	-5,2	-	-"	-	3,5	-
11,5	—	—	—	—	3,8	—
12,0	—		-	—		-
12,5	-1,1	— ,	—	—	-1,2	-

Tabelle V:

Zus ammen- setzung:	15, 18, 19:	B e i s	6,7, 14, 16, 17, 21:	2:	3,5:	ρ i e 1 :	8:	9:	10:	11:	12:	13:	I:	Standard:	Ill:	IV IX:	X:
	Cb)	Cc)	Cd)	•Ce)	20:	Cs)	Ch)	Ci)	Cd)	Ck)	Ci)	Cm)	II:	Co)	Cp)	Cq)
Ca)	18,4	18,4	18,4	18,4	Cf)	18,4	18,4	18,4	18,4				Cn)		18,4	18,4
Ammonium- linear- ^G12-i4"^Alk- ylbenzol- sulfonat					18,4								18,4		-
Natrium-li ne ar-C\|2_/i4~	18,4	18,4	18,4	18,4		18,4	18,4	18,4	18,4	13,5	18,4			13,5	18,4	18,4
alkoholsul- fat, ein schließlich 3 lthylen- oxidreste	-	-	-	-	18,4	-	-	-	-	27,0	18,4	-	18,4	27,0	-	IN) _ -P- Gp
Natrium- O₁^-paraf fins ulf onat	-					-

O C7> CO

Forts. Tat>.

(a) .	W.	(C)	W	(e)	2,0	Ce)	(H)	(i)	U)	(k)	(D	-	(n)	(o)	(P)	(q)
Laurinsäu- reäthanol- amid	2,0	•2,0	2,0.	2,0	10,0	4,5	4,5		4,5		2,0		*,5·		2,0	2,0
Harnstoff	10,0	-	6,0	10,0	11,4	-	-	-	8,0	6,0	12,0	-	-	-	-	10,0,
technischer, mit Metha- · nol vergäll ter Spiritus	13,0	13,0	13,0	15,0	4,0	13,0	13,0	13,0	13,0	7,0	10,0	100	13,0	7,0	13,0	13,0
Protein *	4,0	4,0	4,0	4,0	100	4,0	6,0	5,0	2,0	4,0	4,0	-	-	6,0	4,0
Wasser, Rest auf	100	Ί00	100	100·	100	100	100	100	100	100	100	100	100	100

* = Protein als Körner einverleibt, die etwa 10 % Wasser enthalten.

-!>■ CO -P-CD CD CO

Claims

Patentansprüche :

Zusammensetzung zum Schutz keratinartigen Materials gegen schädliche Wirkungen von Detergentien und anderen scharfen Materialien und gegen nachteilige klimatische Einflüsse, dadurch gekennzeichnet, daß sie eine wirksame Menge eines modifizierten Proteins, wie oben definiert, das ein Molekülargewicht von mehr als 5000 und einen pH-Wert des isoionischen Punktes von mehr als 6 aufweist, enthält, wobei das modifizierte Protein einem verträglichen Träger einverleibt ist, der außerdem ein oberflächenaktives Mittel oder ein kosmetisches Grundmaterial enthält.

2. Zusammensetzung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das modifizierte Protein funktionelle Gruppierungen, gebildet als Ergebnis der Modifikation, enthält, die unter einer oder mehreren der folgenden ausgewählt sind:.

-C-W-Q; -N-X-Q; -O-Y-Q; -S-Z-Q,

worin C, N, O und S Kohlenstoff-, Stickstoff-, Sauerstoff-

bzw. Schwefelatome repräsentieren; -Z- eine direkte Bindung oder Carbonyl bedeutet,

-Y- für -Z-, Sulfonyl- oder Phosphonylgruppen steht,

-X- -Y- oder C=NR-Gruppen darstellt,

-W- -X-, -NX-, -OY- oder -SZ-Gruppen symbolisiert und

Q -R¹-, -SR¹-, -OR¹-, -KR₂, -^R₂, -NR^ bedeutet,

wobei

R für ein Wasserstoffatom oder -R steht und

R eine oder mehrere Alkyl-, Alkenyl-, Aryl-, Cycloalkyl- oder Heterocyclylreste enthält, wobei die Alkyl- oder Alkenylreste gegebenenfalls durch Heteroatome oder funktionelle Reste, wie Farbstoffe, Fluoreszenzstoffe usw., unterbrochen sind und fakultativ durch Reste substituiert sind, die q und/oder WQ darstellen, wobei R nicht mehr als 20 miteinander verbundene Kohlenstoffatome im Alkyl- oder Alkenylrest aufweist.

- 50 409886/1451

3. Zusammensetzung nach Anspruch 2, dadurch gekenn-

zeichnet, daß R die Formel

-CH₂-(CHQ¹)_p-(GH₂)^-Y-Q¹

'' 1
hat, worin Q ein Wasserstoffatom oder Q ist, ρ = O oder 1

bedeutet und q = O his (5 - Ρ) symbolisiert.

4. Zusammensetzung nach Anspruch 2 oder 3, dadurch

1 zeichnet, daß R

2 Heteroatome enthält.

gekennzeichnet, daß R bis zu 8 Kohlenstoffatome und bis zu

5· Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 2 bis

dadurch gekennzeichnet, daß R die Formel

-CH₂-CHOH-(CH₂)_r-H hat, worin r = O bis 6 bedeutet.

6. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 2 bis dadurch gekennzeichnet, daß R die Formel

-CH₂-(CH₂)_r-H hat, worin r = O bis 7 bedeutet.

7. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 2 bis

dadurch gekennzeichnet, daß R die Formel

(CH₂) -H^

hat, worin r = 1 bis 4 und s und t = 0 bis 3 bedeuten.

8. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis dadurch gekennzeichnet, daß das modifizierte Protein ein mittleres Molekulargewicht von mehr als 10.000 aufweist.

- .51 40 98 86/ 14

9· Zusammensetzung nach, einem der Ansprüche 1 bis 8, dadurch gekennzeichnet, daß das modifizierte Protein ein mittleres Molekulargewicht von mehr als I5.OOO aufweist.

10. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 9, dadurch gekennzeichnet, daß das modifizierte Protein ein mittleres Molekulargewicht zwischen 20.000 und 200.000 aufweist.

11. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 10, dadurch gekennzeichnet, daß das Precursorprotein Gelatine, Casein oder Sojabohnenprotein ist.

12. Zusammensetzung nach Anspruch 11, dadurch gekennzeichnet, daß das Precursorprotein eine Gelatine vom Typ B ist.

13· Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 12, dadurch gekennzeichnet, daß wenigstens 50 °/o des mittleren Molekulargewichts des modifizierten Proteins vom Precursorprotein stammen.

14. Zusammensetzung nach Anspruch 13, dadurch gekennzeichnet, daß sich 80 bis 99 % des mittleren Molekulargewichts des modifizierten Proteins vom Precursorprotein ableiten.

15· Zusammensetzung nach Anspruch 14, dadurch gekennzeichnet, daß sich. 90 bis 96 % des mittleren Molekulargewichts des modifizierten Proteins vom Precursorprotein ableiten.

16. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 15» dadurch gekennzeichnet, daß wenigstens eine der funktioneilen Gruppierungen des modifizierten Proteins durch. Modifikation der Precursorprotein-Seitenketten gebildet ist, die Carbonsäuregruppen enthalten.

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sy

17. Zusammensetzung nach Anspruch. 16, dadurch gekenn-

Il Λ

zeichnet, daß WQ die Bedeutung COR hat.

18.' Zusammensetzung nach Anspruch 17, dadurch gekenn-

zeichnet, daß R die im Anspruch 5 angegebene Formel aufweist und das modifizierte Protein durch Oxyalkylierung des Precursors mit einem Alk-1-enoxid gebildet „ist.

19· Zusammensetzung nach Anspruch 18, dadurch gekennzeichnet, daß das Alk-1-enoxid But-1-enoxid ist.

20. Zusammensetzung nach Anspruch 17, dadurch gekennzeichnet, daß R die im Anspruch 6 angegebene Formel hat und das modifizierte Protein durch Veresterung des Precursorproteins mit einem primären Alkohol gebildet ist.

21. Zusammensetzung nach Anspruch 16, dadurch gekennzeichnet, daß WQ den Rest "„„1 bedeutet.

22. Zusammensetzung nach Anspruch 21, dadurch gekennzeichnet, daß R die im Anspruch 7 angegebene Formel hat, und daß das modifizierte Protein durch Amidierung des Precursorproteins mit einem Alkylendiamin gebildet ist.

23· Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 22, dadurch gekennzeichnet, daß wenigstens eine der funktioneilen Gruppierungen des modifizierten Proteins durch Modifizierung von basische Gruppen enthaltenden Precursorprotein-Seitenketten gebildet ist.

24-. Zusammensetzung nach Anspruch 23, dadurch gekennzeichnet,, daß die basischen Gruppen primäre Aminogruppen sind.

25· Zusammensetzung nach Anspruch 23 oder 24, dadurch gekennzeichnet, daß XQ für-R steht.

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26. Zusammensetzung nach Anspruch 23, dadurch gekennzeichnet, daß R die im Anspruch 5 angegebene Formel hat und das modifizierte Protein durch Oxyalkylierung des Precursorproteins mit einem Alk-1-enoxid gebildet ist.

27· Zusammensetzung nach Anspruch 23, dadurch gekennzeichnet, daß R die im Anspruch 6 oder 7 angegebene Formel hat und das modifizierte Protein durch Alkylierung mit R Halogen gebildet ist.

28. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 27, dadurch gekennzeichnet, daß das modifizierte Protein einen pH-Wert des isoionischen Punktes aufweist, der größer als 7,2 ist.

29· Zusammensetzung nach Anspruch 28, dadurch gekennzeichnet, daß das modifizierte Protein einen pH-Wert des isoionischen Punktes aufweist, der größer als 8,0 ist.

30. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 29, dadurch gekennzeichnet, daß wenigstens 5 % der sauren Seitenketten des Precursorproteins modifiziert sind. ■

31. Zusammensetzung nach Anspruch 30, dadurch gekennzeichnet, daß wenigstens 20-% der freien sauren Seitenketten des Precursorproteins modifiziert sind.

32. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 31, dadurch gekennzeichnet, daß das modifizierte Protein einen Gehalt an freien basischen Seitenketten aufweist, der, gemessen durch Titration gegen Salpetersäurelösung, größer ist als das Äquivalent von 0,1 mMol Säure/g modifiziertes Protein.

33· Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 32, dadurch gekennzeichnet, daß das modifizierte Protein einen

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Gehalt an freien basischen Seitenketten aufweist, der größer ist als das Äquivalent von 0,5 mMol Säure/g modifiziertes Protein.

Zusammensetzung nach Anspruch 33, dadurch gekennzeichnet, daß das modifizierte Protein .einen Gehalt an freien "basischen Seitenketten aufweist, der größer ist als das Äquivalent von 0,8 mMol Säure/g modifiziertes Protein.

35· Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 34-, dadurch gekennzeichnet, daß das modifizierte Protein einen Gehalt an freien sauren Seitenketten aufweist, gemessen durch Titration gegen Natriumhydroxidlösung, der kleiner ist als das Äquivalent von 1,5 mMol Natriumhydroxid/g modifiziertes Protein.

36. Zusammensetzung nach Anspruch 35» dadurch gekennzeichnet, daß das modifizierte Protein einen Gehalt an freien sauren Seitenketten aufweist, der geringer ist als das Äquivalent von 1,1 mMol Natriumhydroxid/g modifiziertes Protein.

37· Zusammensetzung nach Anspruch 36, dadurch gekennzeichnet, daß das modifizierte Protein einen Gehalt an freien sauren Seitenketten aufweist, der geringer ist als das Äquivalent von 0,8 mMol Natriumhydroxid/g modifiziertes Protein.

38. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 37t dadurch gekennzeichnet, daß das modifizierte Protein einen höheren pH-Wert des isoionischen Punktes auf v/eist als das Precursorprotein.

39· Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 38, dadurch gekennzeichnet, daß das modifizierte Protein hydrophober ist als das Precursorprotein.

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40. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 39. dadurch gekennzeichnet, daß der pH-Wert der Zusammensetzung

oder einer wässerigen Lösung oder Dispersion der Zusammensetzung "bei Gebrauchskonzentration kleiner ist als (pi 4- 2), wobei pi der pH-Wert des isoionischen Punktes des modifizierten Proteins ist.

41. Zusammensetzung nach Anspruch 40, dadurch gekennzeichnet, daß das modifizierte Protein einen pH-Viert des isoionischen Punktes aufweist, der größer ist als 8,0.

42. Zusammensetzung nach Anspruch 40, dadurch gekenn- zeichnet, daß der pH-Wert der Zusammensetzung oder einer wässerigen Lösung oder Dispersion der Zusammensetzung bei Gebrauchskonzentration kleiner ist als (pi + 0,5)·

43. Zusammensetzung nach Anspruch 40, dadurch gekennzeichnet, daß der pH-Wert der Zusammensetzung oder einer wässerigen Lösung oder Dispersion der Zusammensetzung bei Gebrauchskonzentration kleiner ist als (pi - 0,7).

44. Zusammensetzung nach Anspruch 40, dadurch gekennzeichnet, daß der pH-Wert der Zusammensetzung oder einer wässerigen Lösung oder Dispersion der Zusammensetzung bei Gebrauchskonzentration kleiner ist als (pi ·- 1,4).

45. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 44, dadurch gekennzeichnet, daß der pH-Wert der Zusammensetzung oder einer wässerigen Lösung oder Dispersion der Zusammensetzung bei Gebrauchskonzentration etwa 7 beträgt".

46. Zusammensetzung zum Schutz keratinartigen Materials gegen schädliche Wirkungen von Detergentien und anderen scharfen Substanzen und gegen nachteilige klimatische Einflüsse, dadurch gekennzeichnet, daß die Zusammensetzung einen flüssigen Träger enthält, dem ein schäumendes Deter-

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gens und eine ν/irksame Menge eines natürlichen abgeleiteten, synthetischen oder biosynthetischen proteinartigen Materials einverleibt ist, wobei das protein art if.' Material ein mittleres Molekulargewicht von mehr als 5000 und einen pH-Wert des isoionischen Punktes von mehr als 6 aufweist, und der pH-Wert der Zusammensetzung oder einer wässerigen Lösung oder Dispersion der Zusammen-etzung bei Gebrauchskonzentration kleiner als (pi - 0,7) ist, worin pi der pH-Wert des isoionischen Punktes des proteinartigen Materials ist.

4-7· Zusammensetzung nach Anspruch 46, dadurch gekennzeichnet, daß der pH-Wert der Zusammensetzung oder einer wässerigen Lösung oder Dispersion des proteinartigen Materials bei Gebrauchskonzentration kleiner ist als (pl-1,4-)

48. Zusammensetzung nach Anspruch 46 oder 47, dadurch gekennzeichnet, daß sie ein solches Puffermaterial enthält, daß der pH-Wert der Zusammensetzung oder einer wässerigen Lösung odei* Dispersion des protein artigen Materials bei Gebrauchskonzentration zwischen 5*5 und .6,9 liegt.

49. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 46 bis 48, dadurch gekennzeichnet, daß das protein.artige Material ein mittleres Molekulargewicht aufweist, das größer als 10.000 ist. .

50. Zusammensetzung nach Anspruch 49, dadurch gekennzeichnet, daß das proteinartige - Material ein mittleres Molekulargewicht aufweist, das größer als 15·000 ist.

51. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 46 bis 50, dadurch gekennzeichnet, daß das proteinartige - Material eine Gelatine vom Typ A ist, die ein mittleres Molekulargewicht zwischen 20.000 und 200.000 aufweist.

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52. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche MG bis 50> dadurch gekennzeichnet, daß das proteinartige Material eine synthetische Polyaminosäure ist.

53· Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 46 bis 52, dadurch gekennzeichnet, daß sie bis zu 50 Gew.--% .modifiziertes , natürliches; abgeleitetes, synthetisches oder biosynthetisches proteinartiges. Material enthält.

Zusammensetzung nach Anspruch 53, dadurch gekennzeichnet, daß sie zwischen 1 und 10 Ge\v.~% des proteinar-. tigen Materials enthält.

55· Zusammensetzung nach Anspruch 54-, dadurch gekennzeichnet, daß sie zwischen 2 und 6 Gew.~% des proteirartigen Materials enthält.

56. Zusammensetzung nach einem der vorangehenden Ansprüche dadurch gekennzeichnet, daß sie 0,1 bis 90 Gew.-% oberflächenaktives Mittel enthält.

57· Zusammensetzung nach einem der vorangehenden Ansprüche dadurch gekennzeichnet, daß das oberflächenaktive Mittel ein anionisches oder nichtionisches synthetisches Detergens oder ein Salz einer höheren Fettsäure enthält.

58. Zusammensetzung nach einem der vorangehenden Ansprüche in Form einer Flüssigkeit oder eines Gels, dadurch gekennzeichnet, daß der Träger V/asser und/oder ein wasserlösliches Lösungsmittel enthält.

59· Zusammensetzung nach Anspruch 58» dadurch gekennzeichnet, daß das Lösungsmittel ein niederer Alkanol ist»

60. Zusammensetzung nach einem der vorangehenden Ansprüche dadurch gekennzeichnet, daß sie zusätzlich ein wasserunlösliches, öliges Material enthält.

- 58 -

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61. Flüssige Waschmittel zusammensetzung nach einem der Ansprüche 57 his 60, dadurch gekennzeichnet, daß sie zwischen 5 und 50 % schäumendes Detergens enthält.

62. Flüssige Zusammensetzung nach einem der Ansprüche

57 his 61, dadurch gekennzeichnet, daß sie

(a) bis zu 45 Gew.-^ eines wasserlöslichen Kohlenwasser-Stoffsulfats der allgemeinen Formel HO (O₂H^p) SOiM_)% worin R ein gerader oder verzweigter, gesättigter'oder ungesättigter aliphatischer Kohlenwasserstoffrest mit 8 bis 24 Kohlenstoffatomen oder ein durch, eine aliphatische, geradkettige oder verzweigte Kohlenwasserstoffgruppe mit 8 bis 18 Kohlenstoffatomen substituierter . Benzolrest ist

η 1 bis 12 bedeutet und

salz ■ salz · . M für ein Alkalimetall/ ,Ammonium/ , Dimethyl-, Trimethyl-, Triäthyl-, Dimethanol-, Diäthanoi-, Trimethanol- bzw. Triathanolammoniumsalz steht, , ·

(b) bis zu 45 Gew.-% eines wasserlöslichen Kohlenwasserstoff-

' 2 su-lfonats der allgemeinen Formel R SO-zM und

(c) bis zu 45 Gew.-% eines wasserlöslichen Kohlenwasserstoff-

2 ■ ' sulfats der allgemeinen Formel R OSOJM

enthält.

63· Im wesentlichen gerüststofffreie Geschirrwaschzusammensetzung nach einem der Ansprüche 58 bis 62.

64.. Shampoozusammensetzung nach einem der Ansprüche

58 bis 62.

65· Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 58 bis &\- in Form einer Lotion oder eines Gels, dadurch gekennzeichnet«

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daß sie zwischen. 0,1 und 10 % eines Emulgiermittels enthält.

-66. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 "bis 57 in Form eines Seifenriegels.

67· Verfahren zum Schutz, keratinartigen Materials gegen schädliche V/irkungen von Detergentien oder anderen scharfen Matei-ialien oder gegen nachteilige klimatische-Einflüsse für andere als medizinische Zwecke, dadurch gekennzeichnet, daß man das Material mit einer Zusammensetzung oder mit einer wässerigen Lösung oder Dispersion der Zusammensetzung nach einem der vorhergehenden Ansprüche behandelt.

Für: The Procter & Gamble Company

Li"'' '

Dr.H.J.WoIff Rechtsanwalt

- 60 -409886/1451