CH619002A5 - Composition for protecting skin and hair. - Google Patents

Description

35 Die vorliegende Erfindung bezieht sich auf ein Mittel zum Schutz von Haut und Haar gegen die schädlichen Wirkungen von scharfen Materialien, insbesondere Detergentien, und gegen nachteilige klimatische Bedingungen, das ein nicht-enzymatisches modifiziertes Protein in Kombination mit einem ober-40 flächenaktiven Mittel enthält.

Die erfindungsgemässen Mittel tragen demgemäss dazu bei, Haut und Haar in gutem Zustand zu halten.

Die nachteiligen Wirkungen von oberflächenaktive Mittel enthaltenden Zubereitungen auf Keratin sind bekannt. Diese 45 Wirkungen werden, wie angenommen wird, dadurch hervorgerufen, dass das oberflächenaktive Mittel in die Keratinoberflä-che eindringt, was zu einem Auslaugen von ölen und Feuchthaltungskomponenten führt, die für einen guten Zustand des Keratins wesentlich sind. Dieses Eindringen oberflächenaktiver 50 Mittel und das Auslaugen essentieller öle beeinflusst auch die Fähigkeit des Keratins, insbesondere im Falle von Haut, Wasser im Gewebe zurückzuhalten, und dadurch entsteht wieder ein schlechter Zustand des keratinartigen Materials.

55 Es sind bereits viele Versuche unternommen worden, um Zubereitungen zu schaffen, die den Zustand von Haut und Haar verbessern. Die Anwendung von Protein auf Haut und Haar als kosmetische Behandlung ist voraussichtlich älter als geschichtliche Aufzeichnungen. Casein in Form von Milch wurde als 60verjüngend wirkendes Schönheitsmittel verwendet, und in neuerer Zeit ist es für die Verwendung in Toiletteseifen empfohlen worden. In der GB-PS Nr. 1 160 485 wird die Einverleibung von teilweise abgebauten Proteinen, die eine Gelfestigkeit von Null Bloom-Gramm aufweisen, in Waschmittelzubereitun-65gen und Lotionen für die Anwendung auf der Haut, als Geschirrwaschflüssigkeiten usw. empfohlen.

In den DE-OS Nr. 2 151 739 und Nr. 2 151 740 werden bestimmte Fettderivate von Aminolysaten niederen Molekular

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gewichts beschrieben, die zur Verwendung in Shampoos geeignet sind. In der GB-PS Nr. 1 122 076 wird die Herstellung von alkohollöslichen Proteinestern mit niedrigem Molekulargewicht beschrieben, die zur Verwendung in Haarsprayansätzen geeignet sind. Verschiedene Polypeptide mit niedrigem Molekularge- 5 wicht oder modifizierte Polypeptide sind im Handel erhältlich und werden zur Verwendung in kosmetischen und Shampooan-sätzen empfohlen, beispielsweise Hydro Pro 220, Hydro Pro 330, Maypon 4C, die von der Firma Stepan Chemical Company auf den Markt gebracht werden ; Wilson X250, Wilson X1000 j» und Wilson Aqua Pro, die von der Firma Wilson Chemical Company auf den Markt gebracht werden. Es wurde jedoch gefunden, dass keine dieser Zubereitungen für den Schutz von Keratin gegen die Wirkung von scharfen Detergentien besonders wirksam ist, und dies trifft insbesondere zu, wenn die 15 Proteine der Waschmittelzubereitung selbst einverleibt sind. Die erweichende Wirkung dieser Zubereitungen kann oft durch Zugabe von fettigen oder öligen Materialien verbessert werden ; jedoch führt dies bei der Verwendung in Geschirrwaschflüssigkeiten zu einem Verlust an Schaumkraft oder zu ästhetischen 20 Veränderungen, welche im allgemeinen vom Verbraucher als unerwünscht angesehen werden.

Die erfindungsgemässen Mittel üben selbst bei Anwendung auf Keratin in schäumenden Detergenslösungen ihre Wirkung aus und führen zu keinem Verlust an Schaum oder Reinigungs- 25 kraft bei diese enthaltenden Detergenslösungen.

Im Rahmen der folgenden Beschreibung wird unter einem «modifizierten Protein» ein Produkt verstanden, das, zum Unterschied von einem «abgeleiteten Protein», in einer oder mehreren Stufen durch chemische oder biologische Modifika- 30 tion eines Precursorproteins erhalten wird, wobei ein Precursor-protein ein nicht enzymatisches Protein ist, das unter natürlichen, abgeleiteten, synthetischen oder biosynthetischen Proteinen ausgewählt ist, und ein abgeleitetes Protein das Produkt des hydrolytischen, ammoniolytischen, enzymatischen oder thermi- 35 sehen Abbaues eines Proteinmaterials ist.

Das erfindungsgemässe Mittel ist dadurch gekennzeichnet,

dass es 0,1 bis 90 Gew.-% oberflächenaktives Mittel enthält und dass das nicht-enzymatische modifizierte Protein ein durchschnittliches Molekulargewicht über 5000 und einen isoioni- 40 sehen Punkt bei mehr als pH 6 aufweist und infolge der Modifizierung eine oder mehrere der folgenden funktionellen Gruppen enthält:

können die verschiedenen R-Gruppen gleich oder unterschiedlich sein.

Unter den obigen modifizierten Proteinen sind solche Proteine bevorzugt, in welchen R1 die allgemeine Formel

-CH2-(CHQV(CH2)q-Q'

© ©

hat, worin Q1 R2, SR2, OR2, N(R2)2, S(R2)2, N(R2)3 oder OCOR3 bedeutet, wobei R2 Wasserstoff oder R3 darstellt und R3 einen Alkyl- oder Alkenylrest mit bis zu 20 Kohlenstoffatomen bedeutet, p für O steht und q 0 bis (5-p) darstellt.

Im allgemeinen wird R1 nicht mehr als 8 Kohlenstoffatome und bis zu 2 Heteroatome enthalten, die gleich oder verschieden sein können. Bevorzugte Klassen von modifizierten Proteinen, die unter die obigen Definitionen fallen, sind solche, worin R1 durch:

1. CH2-CH-OH-(CH2)r-H, worin r = 0 bis 6 bedeutet,

2. CH2-(CH2)r-H, worin r = 0 bis 7 bedeutet, und ,(CH2)S-H, worin r = 1 bis 4 bedeutet

3. (CH2)3-N;

-C-W-Q ; -N-X-Q ; -O-Y-Q ; -S-Z-Q ;

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worin C, N, O und S Kohlenstoff, Stickstoff-, Sauerstoff- bzw. Schwefelatome bedeuten, die Bestandteil des unmodifizierten Ausgangsproteins sind,

-Z- eine direkte Bindung oder Carbonyl darstellt, so

-Y- für -Z-, Sulfonyl oder Phosphonyl steht,

-X— für -Y- oder > C=NR steht,

-W- für -X-, -NX-, -OY- oder -SZ- steht und

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Q für-RI,-SR',-OR1,-NR2, -SR2oder-NR3 steht,

wobei

R für Wasserstoff oder —R1 steht und

R1 einen Alkyl-, Alkenyl-, Aryl-, Cycloalkyl- oder hetero-cyclischen Rest bedeutet, wobei die Alkyl- oder Alkenylreste 6« gegebenenfalls durch Heteroatome unterbrochen sind und gegebenenfalls durch nichtionogene und/oder kationaktive Reste substituiert sind, und wobei R nicht mehr als 20 miteinander verbundene Kohlenstoffatome in den Alkyl- oder Alkenyl-resten aufweist. gs

In einem gegebenen modifizierten Protein brauchen die funktionellen Gruppen nicht alle identisch zu sein. Ausserdem

N(CH2)t-H und s und t für 0 bis 3 stehen, repräsentiert wird.

Die Proteinmodifikation kann mittels der normalen Methoden ausgeführt werden, die bei der Herstellung von Proteinen mit funktionellen Substituenten angewendet werden. Im allgemeinen sind die reaktiven Zentren, an welchen Modifikation ausgeführt wird, Protein-Seitenketten, die saure oder basische Gruppen, wie Carboxylgruppen, Amino-, Sulfhydryl-, aliphatische oder phenolische Hydroxygruppen, Imidazol- oder Guani-dinogruppen, enthalten oder die einen reaktiven aromatischen Ring, wie im Tyrosin, aufweisen. Ein bevorzugtes modifiziertes Protein hat als Substituenten Carbonsäureester- oder Amid-gruppen, die sich von den Carbonsäuregruppen des unmodifizierten Substrats ableiten. Der Ester kann aus dem Protein und dem entsprechenden Alkohol durch Suspendieren des Proteins im wasserfreien Alkohol bei einer Temperatur zwischen 0 und 25° C und bei einer Säurekonzentration von 0,02- bis 0,10-molar während mehrerer Tage erhalten werden. Alternativ können Hydroxyalkylester durch Umsetzung des Proteins mit einem Epoxid, z.B. But-l-enoxid, hergestellt werden. Ver-esterte Produkte können auch durch Umsetzung mit Diazoes-sigsäureestern oder -amiden gewonnen werden. Amide können aus der Proteincarbonsäuregruppe durch Umsetzung mit einem wasserlöslichen Carbodiimid und einem Amin gebildet werden. Dies kann gleichzeitig zur Bildung von phenolischen Gruppen des Tyrosins oder Sulfhydrylgruppen des Cysteins führen, wobei O-Arylisoharnstoffe bzw. S-AIkylisothioharnstoffe erhalten werden.

- -rf

Nach einer anderen Ausführungsform der Erfindung können die Proteine über Amino-, Hydroxy- oder Sulfhydrylgruppen aeyliert oder alkyliert sein. Eine Acylierung kann unter Verwendung des entsprechenden Säureanhydrids oder N-Carb-oxyanhydrids bewirkt werden. Im letzteren Fall führt dies zu überwiegend an Aminogruppen angreifender Acylierung. Im ersteren Fall führt die Modifikation, falls das Säureanhydrid cyclisch ist, zu sauren Substituenten, die beispielsweise durch Veresterung neutralisiert werden können. Reaktionen, die der Acylierung analog sind, können ebenfalls ausgeführt werden. So können e-Aminogruppen von Proteinen selektiv durch die basischeren Guanidinogruppen ersetzt werden, indem eine Behandlung mit einem O-Alkylisoharnstoff oder S-AIkylisothioharn-stoff vorgenommen wird.

Sulfonsäureester oder Sulfonamidderivate von Proteinen können beispielsweise durch Umsetzung der Hydroxy- oder

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Aminogruppen des Proteins mit Sulfonylhalogeniden hergestellt werden. Diese modifizierten Proteine können wieder zur Gewinnung weiterer Modifikationen durch Spaltung der Alkyl/ Sauerstoff-Bindung des Sulfonats benutzt werden. Auf diese Weise können beispielsweise Hydroxygruppen durch S-Alkyl-gruppen ersetzt werden.

Zur Bildung alkylierter oder arylierter Proteine stehen auch andere Wege zur Verfügung. So kann eine S-Alkylierung oder N-Alkylierung von Sulfhydryl- oder Aminogruppen durch nucleophile Substitution bei Halogenacetaten von Halogen-acetamiden oder durch Addition von Kohlenstoffmehrfachbindungen, die beispielsweise mit Cyanid, wie in Acrylnitril, oder mit einer Imidogruppe, wie in Maleimiden, konjugiert sind, bewirkt werden. Eine N-Alkylierung kann auch mittels Natriumborhydridreduktion der Imine ausgeführt werden, die i bei der Kondensation von Proteinamingruppen mit aliphatischen Aldehyden oder Ketonen gebildet werden. Eine Arylie-rung von Sulfhydryl-, Amino- oder Hydroxygruppen kann durch nucleophile Substitution von Halogen, insbesondere Fluor, in aktivierten Halogenbenzolderivaten vorgenommen ; werden.

Die Proteine für die erfindungsgemässen Mittel können auf zahlreichen anderen Wegen modifiziert werden. Ausserdem können die Guanidin ogruppen von Arginin durch Umsetzung 25 mit 1,2-Dicarbonykierivaten, wie Cyclohexandion oder Phenyl-glyoxal, modifiziert werden.

Die Precursorproteine, die in modifizierter Form in den Mitteln verwendbar sind, können aus natürlichen, abgeleiteten, synthetischen oder biosynthetischen Proteinen ausgewählt 30 werden.

Typische natürliche Proteine umfassen intracellulare Proteine und globuläre Proteine, wie solche, die im Blutplasma und in der Milch vorliegen. Abgeleitete Proteine können aus vielen Quellen erhalten werden, beispielsweise durch hydrolytischen, 35 ammoniolytischen, thermischen oder enzymatischen Abbau von globulären oder strukturellen Proteinen, wie Keratin, Collagen, Fibrinogen, Myosin, Molkeneiweiss, Casein oder pflanzlichen Proteinen, wie solche, die aus Getreide, Bohnenkäse (Sojaquark) oder den proteinreichen Rückständen aus der Samenöl- 40 herstellung erhalten werden. Ein besonders geeignetes abgeleitetes Protein ist Gelatine, welche das Produkt der (üblicherweise sauer oder basisch katalysierten) Hydrolyse von Collagen aus Haut oder Knochen ist und das ein mittleres Molekulargewicht aufweisen kann, das von 5000 bis 200 000 und noch höher 45 variiert. Andere in hohem Masse geeignete Precursorproteine umfassen das gesamte Casein und Sojabohnenprotein; synthetische Proteine, wie Polylysin, und Proteine, die aus einzelligen Mikroorganismen, wie Bakterien, erhalten werden.

Die Moleküle eines Proteins variieren in hohem Masse 50 hinsichtlich Grösse und Komplexizität, und das Molekulargewicht eines Proteins ist demgemäss zwangsläufig ein nur ungenaues Mass. Das Molekulargewicht eines Proteins kann durch Definition der Molekulargewichtsverteilung des Proteinmoleküls spezifiziert werden, jedoch ist es üblich, an dessen Stelle 55 das mittlere Molekulargewicht der Proteinprobe anzugeben,

weil durch die meisten physikalischen Methoden ein mittleres Molekulargewicht gemessen wird. Ein solcher Mittelwert ist jedoch nur ein angenäherter Hinweis auf die tatsächliche Mole-kulargewichtsverteilung der Probe. Ausserdem kann das gemes- 60 sene mittlere Molekulargewicht von einer Messmethode zur anderen variieren. Üblicherweise werden sogenannte, hinsichtlich des Zahlenwertes gemittelte Molekulargewichte durch Messung des osmotischen Druckes, der Diffusionsgeschwindigkeiten usw. erhalten, während hinsichtlich des Gewichts gemittelte ss Molekulargewichte beispielsweise durch Ultrazentrifugenmethoden gemessen werden. In der vorliegenden Beschreibung wird in der Regel für die Bestimmung mittlerer Proteinmolekulargewichte von Viskositätsmessungen gepufferter Lösungen Gebrauch gemacht. Die Grenzviskositätszahl einer gepufferten Proteinlösung ist bekanntlich in erster Linie von der Gesamtlänge des Proteinknäuels abhängig und relativ unabhängig von ; der Art der Seitenketten und Endgruppen des Proteins. Es besteht daher ein Verhältnis zwischen Grenzviskosität und dem mittlerem Molekulargewicht, M, des Proteins, das gemäss der Staudinger-Gleichung wie folgt zum Ausdruck gebracht werden kann rij = K.Ma,

worin K und a für eine spezielle Proteinquelle, z.B. für aus Kalbshaut stammende Gelatine (siehe Macromolecular Chemi-1 stry of Gelatin, Seite 72, von A. Veiss), Konstanten sind. Die Grenzviskösität ist die reduzierte spezifische Viskosität bei unendlicher Verdünnung der Proteinlösung und wird im Hinblick auf die tatsächlichen, in einem Viskosimeter gemessenen Viskositäten wie folgt definiert:

Relative Viskosität rei gemessene Viskosität des Proteins in gepufferter Lösung gemessene Viskosität der gepufferten Lösung

Spezifische Viskosität rj sp = rj rel — 1

Reduzierte spezifische Viskosität =

Grenzviskosität =

"Hsp

Konzentration (c) der Proteinlösung lim c > o

Die Konstanten K und a, die bei der Bestimmung der Molekulargewichte von modifizierter, von Kalbshaut stammender Gelatine verwendet werden, werden wie folgt (gemäss J. Bello, H.R. Bello und J.R. Vinograd, Biochimica Et Biophysica Acta, 57,222-229; 1962) eingesetzt:

K = 2,9 X IO"4 a = 0,62.

Die modifizierten Proteine, wie sie gemäss der vorliegenden Erfindung eingesetzt werden, haben Molekulargewichte von mehr als 5000. Insbesondere sollen deren Molekulargewichte vorzugsweise mehr als etwa 10 000, bevorzugterweise mehr als 15 000, betragen, und im allgemeinen werden sie im Bereich von 20 000 bis 200 000 liegen.

Im Zusammenhang mit dem Gesamtmolekulargewicht des modifizierten Proteins wird es bevorzugt, dass wenigstens der grössere Bruchteil des Molekulargewichts vom Precursorprotein stammt. Wünschenswerterweise macht das Precursorprotein zwischen 80% und 99%, vorzugsweise zwischen 90% und 96%, des gesamten Molekulargewichts des modifizierten Proteins aus.

Proteinmoleküle, die sowohl saure als auch basische Seitenketten aufweisen, sind sowohl in sauren als auch in basischen Lösungen geladen und daher von amphoterer Natur. Die Zahl solcher saurer und basischer Reste in einem Proteinmolekül kann durch Titration mit einer einbasigen starken Säure (z.B. verdünnte Salpetersäure) oder einer einsäurigen starken Base (z.B. Natriumhydroxidlösung) gemessen werden, und die Ergebnisse werden zweckmässigerweise in mMol/g auf gezeich-

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net, wobei es sich um die Anzahl der mMol Säure oder Base handelt, die erforderlich sind, um 1 g des Proteins zu neutralisieren. Modifizierte Proteine der erfindungsgemäss verwendeten Art haben einen Gehalt an basischen Seitenketten, der vorzugsweise grösser ist als 0,1 mMol/g, insbesondere grösser als 0,5 5 mMol/g und zweckmässigerweise grösser als 0,8 mMol/g. Sie haben einen Gehalt an sauren Seitenketten, der vorzugsweise weniger als 1,5 mMol/g, insbesondere weniger als 1,1 mMol/g, und wünschenswerterweise weniger als 0,8 mMol/g ausmacht.

Die modifizierten Proteine, wie sie erfindungsgemäss einge- m setzt werden, haben vorzugsweise proportional weniger anionische Seitenketten und mehr nichtpolare oder kationische Seitenketten als die entsprechenden unmodifizierten Proteine, von welchen sie sich ableiten. Die Modifikation führt somit im allgemeinen zu einer Erhöhung der Hydrophobizität und kann 15 zu einer Erhöhung des pH-Wertes des isoionischen Punktes führen, d.h. dem pH-Wert, bei dem gleiche Konzentrationen an Proteinanionen und -kationen in Lösung existieren.

Vorzugsweise haben die modifizierten Proteine zur Verwendung in den Mitteln gemäss der Erfindung einen pH-Wert des 211 isoionischen Punktes von mehr als 6,5, insbesondere von mehr als 7,2 und wünschenswerterweise von mehr als 8,0.

Der pH-Wert des isoionischen Punktes des oben genannten Proteins kann etwas vom pH-Wert des isoelektrischen Punktes des Proteins abweichen, obgleich üblicherweise die Unter- 25 schiede gering sind. Der isoelektrische Punkt wird durch das Anion/Kation-Gleichgewicht aller Ionen der gemessenen Probe bestimmt, einschliesslich Nichtproteinionen; der isoionische Punkt wird andererseits durch das Anion/Kation-Gleichgewicht des Proteinions allein bestimmt. Der pH-Wert des isoionischen 30 Punktes kann in folgender Weise bestimmt werden.

Saures Amberlitharz (IR 120) und basisches Amberlitharz (IR 400) werden mit mehreren Volumsteilen Wasser gewaschen, filtriert und im Verhältnis 0,4 : 1 gemischt. Unter minimalem Erwärmen wird eine 1 V2 gew.-%ige Proteinlösung (20 35 ml) hergestellt, auf konstante Temperatur abkühlen gelassen und mit der Harzmischung (4,2 g) versetzt, worauf man die Lösung 5 Minuten rührt, die Mischung filtriert und der pH-Wert des Filtrats ist der pH-Wert des isoionischen Punktes des Proteins. Die optimale Wahl des Proteins für irgendein spezielles 40 Mittel hängt in gewissem Masse vom Gebrauchs-pH-Wert des Mittels ab, d.h. dem pH-Wert des Trägers beim Aufbringen auf Keratin. Dieser Gebrauchs-pH-Wert kann in Abhängigkeit vom Typ der Anwendung der pH-Wert des Mittels selbst sein oder der pH-Wert einer wässerigen Lösung oder Dispersion des 45 Mittels bei einer Gebrauchskonzentration, die so niedrig wie 0,01 % sein kann.

Im Hinblick auf die Tatsache, dass die Mittel modifizierte Proteine enthalten, wird es bevorzugt, wenn der pH-Wert des 50 Mittels oder einer wässerigen Lösung oder Dispersion des Mittels bei der Gebrauchskonzentration niedriger ist als (pl + 2), worin pl der pH-Wert des isoionischen Punktes des modifizierten Proteins ist. In höherem Masse bevorzugt ist dieser Gebrauchs-pH-Wert niedriger als (pl + 0,5), wünschenswer- 55 terweise niedriger als (pl — 0,7) und in noch höherem Masse wünschenswerterweise niedriger als (pl — 1,4). Ausserdem können modifizierte Proteine, die einen pl grösser als 9,6 aufweisen, in zufriedenstellender Weise bei einem pH-Wert zwischen (pl + 2) und pl benützt werden. 60

Der Gebrauchs-pH-Wert der Mittel gemäss der Erfindung kann in Abhängigkeit vom Zweck und der Art des Gebrauches der Mittel in weitem Masse variieren. Flüssige oder cremeartige Mittel, die für Shampoos, Handcremes oder kosmetische Lotionen bestimmt sind, werden allgemein direkt auf Haut oder Haar 65 aufgebracht, und der Gebrauchs-pH-Wert ist der pH-Wert des Mittels selbst. Dies kann ein beliebiger pH-Wert im Bereich von im allgemeinen 4 bis 9 sein. Waschmittel, wie flüssige Geschirrwaschmittel, Badezusätze und körnige oder flüssige Hochleistungswaschmittel, werden im allgemeinen in einem grossen Überschuss Wasser verwendet, und der Gebrauchs-pH-Wert ist der pH-Wert einer wässerigen Lösung des Mittels bei einer Konzentration, die im allgemeinen im Bereich von 0,01 Gew.-% bis 2 Gew.-% liegt. Gerüststofffreie Waschmittel, die beispielsweise als flüssige Feinwaschmittel verwendet werden, werden einen Gebrauchs-pH-Wert von etwa 7 haben; gerüst-stoffhaltige Hochleistungswaschmittel haben im allgemeinen einen Gebrauchs-pH-Wert im alkalischen Bereich bis zu einem pH-Wert von etwa 11. Seifenriegel werden auf die Haut als eine wässerige Lösung oder Dispersion der Bestandteile des Seifenriegels in einer Konzentration aufgebracht, die im allgemeinen im Bereich von 5 bis 15 Gew.-% liegt. Der pH-Wert der Seifendispersion kann in Abhängigkeit vom Typ des angewendeten Seifenriegels von einem pH-Wert von 5,5 bis 9,5 variieren.

Die bevorzugten Mittel gemäss der vorliegenden Erfindung haben einen Gebrauchs-pH-Wert im Bereich von 4 bis 11, insbesondere im Bereich von 5 bis 9,5, und besonders bevorzugt im Bereich von 5,5 bis 7,5.

Die modifizierten Proteine werden vorzugsweise durch Modifikation der Proteinprecursor-Seitenketten, die freie Car-boxylgruppen oder freie basische, insbesondere primäre Amino-Gruppen enthalten, hergestellt. Insbesondere geschieht die Modifikation von Säuregruppen vorzugsweise durch Oxyal-kylierung und Veresterung (entsprechend einer Substitution

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von -C OR1 als —WQ) oder Amidierung (entsprechend der

O

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Substitution von -C NHR1 als -WQ). Eine Modifikation der basischen Gruppen geschieht andererseits vorzugsweise in Form von Alkylierung (entsprechend der Substitution von-R1 als -XQ). Es ist zu berücksichtigen, dass die Acylierung von beispielsweise primären Aminogruppen den basischen Charakter solcher Gruppen zerstört, wobei die allgemeine Wirkung in Abwesenheit anderer Arten von Modifikation in einer Erniedrigung des pH-Wertes des isoionischen Punktes des Proteins in den Bereich von 4,5 bis 5,5 ist. Eine N-Acylierung kann daher als Modifikationsart nicht angewendet werden, ausser es liegt eine andere kompensierende Modifikation vor, durch welche der pl des N-acylierten Proteins auf mehr als 6 ansteigt.

Besonders bevorzugte modifizierte Proteine für die Verwendung im Rahmen der Erfindung umfassen Veresterungsoder Hydroxyalkylierungsprodukte von Gelatinen mit hohem Molekulargewicht, die bei der sauren oder basischen Hydrolyse von Materialien, wie Tierhaut oder Knochen, entstehen. Solche modifizierten Proteine haben proportional weniger Carboxyl-gruppen und mehr Carboxylestergruppen als die unmodifizierten Proteine. Niedrige Alkyl- oder Hydroxyalkylesterderivate werden bevorzugt. Sie können einfach durch säurekatalysierte Veresterung mit dem entsprechenden Alkohol hergestellt werden, in welchem Fall die Reaktion in erster Linie an den Proteincarbonsäurefunktionen angreift, oder alternativ können sie durch Behandlung mit einem Alkylenoxid hergestellt werden, in welchem Fall die Veresterung durch Hydroxyalkylierung anderer reaktiver Gruppierungen, beispielsweise primärer Aminogruppen, begleitet sein kann. Das Ausmass solcher N-Hydro-xyalkylierung hängt in erster Linie von den angewendeten pH-Bedingungen ab. Falls der pH-Wert des Reaktionsmediums während der Reaktion im sauren Bereich gehalten wird, ist das Ausmass der N-Hydroxyalkylierung eher geringer als für den Fall, dass der pH-Wert während der Reaktion ansteigen gelassen wird. Die Wirkung der N-Hydroxyalkylierung besteht in

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einem Ansteigen der Hydrophobizität des Proteins, jedoch in einem Absinken des isoionischen Punktes des Proteins. Der Nutzeffekt hinsichtlich Konditionierungswirksamkeit ist daher, verglichen mit der Wirkung der Veresterung hinsichtlich Kondi-tionierwirksamkeit, relativ klein. Vorzugsweise ist das Ausmass der Modifikation ein solches, dass wenigstens 5 %, insbesondere 20% und zweckmässigerweise wenigstens 35 % der freien sauren Seitenketten des Proteins verestert sind. Die modifizierten Proteine können in den erfindungsgemässen Mitteln in einer Menge bis zu 50 Gew.-%, aber im allgemeinen in einer Menge zwischen 1 Gew.-% und 10 Gew.-%, vorzugsweise zwischen 2 Gew.-% und 6 Gew.-% des Mittels vorliegen. Sie sind somit selbst bei relativ niedrigen Konzentrationen wirksame Keratin-konditioniermittel.

Oberflächenaktive Materialien, die in den Mitteln gemäss der Erfindung verwendet werden können, können unter den wasserlöslichen Seifen und synthetischen, anionischen, nichtionischen, kationischen, zwitterionischen und amphoteren Deter-gentien, wie sie nachstehend beschrieben sind ausgewählt werden. Vorzugsweise sind die oberflächenaktiven Mittel schäumende Detergentien oder Emulgiermittel.

A. Anionische Seifen- und synthetische Nichtseifendeter-gentien.

Diese Klasse von Detergentien umfasst gewöhnliche Alkaliseifen, wie die Natrium-, Kalium-, Ammonium-, Alkylammo-nium- und Alkylolammonium-Salze höherer Fettsäuren, die etwa 8 bis 24 Kohlenstoff atome und vorzugsweise etwa 10 bis etwa 20 Kohlenstoffatome enthalten. Geeignete Fettsäuren können aus natürlichen Quellen, wie beispielsweise aus pflanzlichen oder tierischen Estern (z.B. Palmöl, Kokosnussöl, Babas-suöl, Sojabohnenöl, Rizinusöl, Talg, Wal- und Fischölen, Fett, Schmalz und deren Mischungen) erhalten werden. Die Fettsäuren können auch synthetisch (z.B. durch Oxydation von Erdöl oder durch Hydrierung von Kohlenmonoxid nach dem Fischer-Tropsch-Verfahren) hergestellt werden. Harzsäuren sind geeignet, wie Kolophonium und solche Harzsäuren in Tallöl. Naph-thensäuren sind ebenfalls geeignet. Natrium- und Kalumseifen können durch direkte Verseifung der Fette und öle oder durch Neutralisation der freien Fettsäuren, die in einem gesonderten Herstellungsprozess gewonnen werden, erhalten werden. Besonders brauchbar sind die Natrium-, Kalium- und Triätha-noliumsalze der Mischungen von Fettsäuren, die aus Kokosnussöl und Talg stammen, z.B. Natrium- oder Kaliumtalg- und Kokosnusseife.

Diese Klasse von Detergentien umfasst auch wasserlösliche Salze, insbesondere die Alkalimetallsalze organischer Schwefelsäurereaktionsprodukte, die in ihrer Molekularstruktur einen Alkylrest mit etwa 8 bis etwa 22 Kohlenstoffatomen und einen Sulfonsäure- oder Schwefelsäureesterrest enthalten. (Vom Ausdruck «Alkyl» wird auch der Alkylabschnitt höherer Acylreste umfasst.) Beispiele für diese Gruppe synthetischer Detergentien, die einen Teil der bevorzugten Zusammensetzungen der vorliegenden Erfindung bilden, sind die Alkalimetall-, z.B. Natrium- oder Kaliumalkylsulfate, insbesondere solche, die durch Sulfatierung der höheren Alkohole (mit 8 bis 18 Kohlenstoffatomen) erhalten werden, welch letztere durch Reduktion der Glyceride von Talg- oder Kokosnussöl gebildet werden; die Alkalimetallolefinsulfonate mit 8 bis 24 Kohlenstoffatomen sind beispielsweise in der US-PS nr. 3 332 880 beschrieben und die Alkalimetallalkylglyceryläthersulfonate, insbesondere solche Äther der höheren Alkohole, die vom Talg und Kokosnussöl abgeleitet sind, andere anionische Detergentien umfassen die Alkalimetallalkylbenzolsulfonate, in welchen die Alkylgruppe etwa 9 bis etwa 15 Kohlenstoffatome enthält, einschliesslich solche der in den US-PS'n Nr. 2 220 099 und Nr. 2 477 383 beschriebenen Typen (der Alkylrest kann eine gerade oder verzweigte aliphatische Kette sein); Natriumkokosnussölfett-

säurenmonoglyceridsulfate und -sulfonate ; Salze von Alkylphe-noläthylenoxidäthersulfat mit etwa 1 bis etwa 12 Einheiten Äthylenoxid je Molekül und worin die Alkylreste 8 bis etwa 18 Kohlenstoff atome enthalten; das Reaktionsprodukt von Fettsäuren, die mit Isäthionsäure verestert und mit Natriumhydroxid neutralisiert sind, wobei beispielsweise die Fettsäure Ölsäure ist oder sich von Kokosnussöl ableitet; Natrium- oder Kaliumsalze von Fettsäureamid eines Methyltaurids, worin die Fettsäuren z.B. von Kokosnussöl abgeleitet sind; Natrium- oder Kalium-ß-acetoxy- oder -ß-acetamidoalkansulfonate, worin das Alkan 8 bis 22 Kohlenstoff atome aufweist; und andere, wie sie an sich bekannt sind, von denen eine Anzahl insbesondere in den US-PS'n Nr. 2 286 921, Nr. 2 486 922 bzw. Nr. 2 396 278 beschrieben ist.

Andere synthetische anionische Detergentien, die im Rahmen der Erfindung nützlich sind, sind die Alkyläthersulfate. Diese Materialien haben die Formel R20(C2H40)XS03M, worin R2 Alkyl oder Alkenyl mit etwa 8 bis etwa 24 Kohlenstoffato-men, x = 1 bis 30 und M ein salzbildendes Kation aus der Gruppe der Alkalimetall-, Ammonium-, Dimethyl-, Trimethyl-, Triäthyl-, Dimethanol-, Diäthanoi-, Trimethanol- und Triätha-nol-ammoniumsalze ist, bedeuten.

Als Alkyläthersulfate eignen sich Kondensationsprodukte von Äthylenoxid und einwertigen Alkoholen mit etwa 8 bis etwa 24 Kohlenstoff atomen. Vorzugsweise weist der Rest R214 bis 18 Kohlenstoffatome auf. Die Alkohole können sich von Fetten, z.B. Kokosnussöl oder Talg, ableiten, oder können synthetisch sein. Laurylalkohol und geradkettige Alkohole, die sich von Talg ableiten, werden im Rahmen dër Erfindung bevorzugt. Solche Alkohole werden mit 1 bis 12 und insbesondere 6 Molanteilen Äthylenoxid umgesetzt und die entstehende Mischung von molekularen Spezies, die z.B. im Durchschnitt 6 Mole Äthylenoxid je Mol Alkohol aufweisen, wird sulfatiert und neutralisiert.

Spezielle Beispiele für geeignete Alkyläthersulfate sind Natriumkokosnussalkyläthylenglykoläthersulfat, Lithiumtalgal-kyltriäthylenglykoläthersulfat und Natriumtalgalkylhexaoxy-äthylensulfat.

Bevorzugt aus Gründen ausgezeichneter Reinigungseigenschaften und leichter Verfügbarkeit sind die Alkalimetallkokos-nuss- und Talgalkyloxyäthylenäthersulfate, die im Durchschnitt etwa 1 bis etwa 10 Oxyäthylenreste enthalten. Die Alkyläthersulfate sind in der US-PS Nr. 3 332 876 beschrieben.

B. Nichtionische synthetische Detergentien.

Nichtionische synthetische Detergentien können allgemein als Verbindungen definiert werden, die durch Kondensation von Alkylenoxidgruppen (hydrophiler Natur) mit einer organischen hydrophoben Verbindung entstehen, die aliphatischer oder alkylaromatischer Natur sein kann. Die Länge des hydrophilen oder Polyoxyalkylenrestes, der mit irgendeiner speziellen hydrophoben Gruppe kondensiert wird, kann leicht eingestellt werden, um eine wasserlösliche Verbindung zu liefern, die den gewünschten Gleichgewichtsgrad zwischen hydrophilen und hydrophoben Elementen aufweist.

Eine bekannte Klasse nichtionischer synthetischer Detergentien ist beispielsweise auf dem Markt unter der Handelsbezeichnung «Pluronic» verfügbar. Diese Verbindungen werden durch Kondensation von Äthylenoxid mit einer hydrophoben Base gebildet, die durch Kondensation von Propylenoxid mit Propylenglykol entsteht. Der hydrophobe Abschnitt des Moleküls, welcher Wasserunlöslichkeit zeigt, hat ein Molekulargewicht von etwa 1500 bis 1800. Die Addition von Polyoxyäthy-lenresten an diesen hydrophoben Abschnitt führt zur Erhöhung der Wasserlöslichkeit des Moleküls als Ganzes und der flüssige Charakter des Produktes wird bis zu dem Punkt beibehalten, wo der Polyoxyäthylengehalt etwa 50% des Gesamtgewichtes des Kondensationsproduktes ausmacht.

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Andere geeignete nichtionische synthetische Detergentien umfassen:

1. Die Polyäthylenoxidkondensate von Alkylphenol, z.B. die Kondensationsprodukte von Alkylphenolen, die eine Alkyl-gruppe mit etwa 6 bis 12 Kohlenstoffatomen entweder geradkettiger oder verzweigtkettiger Konfiguration aufweisen, mit Äthylenoxid, wobei das Äthylenoxid in Mengen vorhanden ist, die 5 bis 25 Molen Äthylenoxid je Mol Alkylphenol entsprechen. Der Alkylsubstituent in solchen Verbindungen kann sich beispielsweise von polymerisierten Propylen, Diisobutylen, Octen oder Nonen ableiten.

2. Solche, die aus der Kondensation von Äthylenoxid mit dem Produkt stammen, das bei der Reaktion von Propylenoxid mit Äthylendiamin entsteht. Beispielsweise sind Verbindungen, die etwa 40 Gew.-% bis etwa 80 Gew.-% Polyoxyäthylen enthalten und ein Molekulargewicht von etwa 5000 bis etwa

11 000 aufweisen und bei der Reaktion von Äthylenoxidgruppen mit einer hydrophoben Base entstehen, die das Reaktionsprodukt von Äthylendiamin und überschüssigem Propylenoxid darstellt, wobei die Base ein Molekulargewicht in der Grössen-ordnung von 2500 bis 3000 aufweist, zufriedenstellend.

3. Das Kondensationsprodukt aliphatischer Alkohole, die 8 bis 24 Kohlenstoffatome in entweder geradkettiger oder verzweigtkettiger Konfiguration aufweisen, mit Äthylenoxid, z.B. ein Kokosnussalkohol/Äthylenoxid-Kondensat mit 5 bis 30 Molen Äthylenoxid je Mol Kokosnussalkohol, wobei die Kokosnussalkoholfraktion 10 bis 14 Kohlenstoffatome aufweist.

4. Nichtionische Detergentien, einschliesslich Nonylphenol, das mit entweder etwa 10 oder etwa 30 Molen Äthylenoxid je Mol Phenol kondensiert ist, und die Kondensationsprodukte von Kokosnussalkohol mit im Durchschnitt entweder etwa 5,5 oder etwa 15 Molen Äthylenoxid je Mol Alkohol und das Kondensationsprodukt von etwa 15 Molen Äthylenoxid mit 1 Mol Tridecanol.

Andere Beispiele umfassen Dodecylphenol, das mit 12 Molen Äthylenoxid je Mol Phenol kondensiert ist; Dinonylphe-nol, das mit 15 Molen Äthylenoxid je Mol Phenol kondensiert ist; Dodecylmercaptan, das mit 10 Molen Äthylenoxid je Mol Mercaptan kondensiert ist; bis-(N-2-Hydroxyäthyl)-lauramid; Nonylphenol, das mit 20 Molen Äthylenoxid je Mol Nonylphenol kondensiert ist; Myristylalkohol der mit 10 Molen Äthylenoxid je Mol Myristylalkohol kondensiert ist; Lauramid, das mit 15 Molen Äthylenoxid je Mol Lauramid kondensiert ist; und Diisooctylphenol, das mit 15 Molen Äthylenoxid kondensiert ist.

5. Ein Detergens mit der allgemeinen Formel R3R4R5N —» O (Aminoxiddetergens), worin R3 eine Alkylgruppe mit etwa 10 bis etwa 28 Kohlenstoffatomen, 0 bis etwa 2 Hydroxygruppen und 0 bis etwa 5 Ätherbindungen bedeutet, wobei wenigstens einer der Reste R3, der eine Alkylgruppe darstellt, etwa 10 bis etwa 18 Kohlenstoff atome und 0 Ätherbindungen enthält und jeder der Reste R4 und R5 aus der Alkylreste und Hydroxy-alkylreste mit 1 bis etwa 3 Kohlenstoffatomen umfassenden Gruppe ausgewählt ist.

Spezielle Beispiele für Aminoxiddetergentien umfassen: Dimethyldodecylaminoxid, Dimethyltetradecylaminoxid, Äthylmethyltetradecylaminoxid, Cetyldimethylaminoxid, Dimethylstearylaminoxid, Cetyläthylpropylaminoxid, Diäthyl-dodecylaminoxid, Diäthyltetradecylaminoxid, Dipropyldode-cylaminoxid, bis-(2-Hydroxyäthyl)-dodecylaminoxid, bis-(2-Hydroxyäthyl)-3-dodecoxy-l-hydroxypropylaminoxid, (2-Hydroxypropyl)-methyltetradecylaminoxid, Dimethyloleyl-aminoxid, Dimethyl-(2-hydroxydodecyl)-aminoxid und die entsprechenden Decyl-, Hexadexyl- und Octadecylhomologen der obigen Verbindungen.

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O

II

6. Ein Detergens mit der allgemeinen Formel R3-S -R4, worin R3 und R4 die oben angegebene Bedeutung haben.

Spezielle Beispiele für Sulfoxiddetergentien umfassen: Dodecylmethylsulfoxid, Tetradecylmethylsulfoxid, 3-Hydroxy-tridecylmethylsulfoxid, 3-Methoxytridecylmethylsulfoxid, 3-Hydroxy-4-dodecoxybutylmethylsulfoxid, Octadecyl-2-hydr-oxyäthylsulfoxid und Dodecyläthylsulfoxid.

7. Die Ammoniak-, Monoäthanol- und Diäthanolamide von Fettsäuren mit einem Acylrest, der etwa 8 bis etwa 18 Kohlenstoffatome aufweist. Diese Acylreste leiten sich normalerweise von natürlich vorkommenden Glyceriden, z.B. Kokosnussöl, Palmöl, Sojabohnenöl und Talg, ab, können aber auch synthetischen Ursprungs sein, z.B. aus der Oxydation von Erdöl oder der Hydrierung von Kohlenmonoxid nach dem Fischer-Tropsch-Verfahren.

C. Ampholytische synthetische Detergentien.

Ampholytische synthetische Detergentien können allgemein als Derivate aliphatischer oder aliphatische Derivate heterocy-clischer sekundärer und tertiärer Amine bezeichnet werden, worin der aliphatische Rest geradkettig oder verzweigt sein kann und worin einer der aliphatischen Substituenten etwa 8 bis 18 Kohlenstoffatome und wenigstens einer eine anionische wasserlöslichmachende Gruppe, z.B. Carboxy, Sulfo oder Sulfato, enthält. Beispiele von Verbindungen, die unter diese Definition fallen, sind Natrium-3-(dodecylamino)-propionat, Natrium-3-(dodecylamino)-propan-l-sulfonat, Natrium-2-(dodecyl-amino)-äthyIsulfat, Natrium-2-(dimethylamino)-octadecanoat, Dinatrium-3-(N-carboxymethyldodecylamino)-propan-l-sulfo-nat, Dinatriumoctadecyliminodiacetat, Natrium-l-carboxyme-thyI-2-undecyIimidazol und Natrium-N,N-bis-(2-hydroxy-äthyl)-2-sulfato-3-dodecoxypropylamin.

D. Zwitterionische synthetische Detergentien.

Zwitterionische synthetische Detergentien können allgemein als Derivate aliphatischer quaternärer Ammonium- und Phosphonium- oder tertiärer Sulfoniumverbindungen bezeichnet werden, worin das kationische Atom Teil eines heterocycli-schen Ringes sein kann und worin der aliphatische Rest geradkettig oder verzweigt sein kann und einer der aliphatischen Substituenten etwa 3 bis 18 Kohlenstoffatome enthält, wobei wenigstens ein aliphatischer Substituent eine anionische wasserlöslichmachende Gruppe, z.B. Carboxy, Sulfo oder Sulfato, aufweist. Beispiele von Verbindungen, die unter diese Definition fallen, sind 3-(N,N-Dimethyl-N-hexadecyIammonio)-2-hydroxypropan-1 -sulfonat, 3 -(N,N-Dimethyl-N-hexadecylam-monio)-propan-l -sulfonat, 2-(N,N-Dimethyl-N-dodecylammo-nio)-acetat, 3-(N,N-dimethyl-N-dodecylammonio)-propionat, 2-(N,N-Dimethyl-N-octadecylammonio)-äthylsulfat, 2-(S-Methyl-S-tert.-hexadecylsulfonio)-äthan-l-sulfonat, 3-(S-Methyl-S-dodecylsulfonio)-propionat, 4-(S-Methyl-S-tetrade-cylsulfonio)-butyrat, l-(2-Hydroxyäthyl)-2-undecylimidazo-lium-l-acetat, 2-(Trimethylammonio)-octadecanoat, 3-[N,N-bis-(2-Hydroxyäthyl)-N-octadecylammonio]-2-hydroxypro-pan-1-sulfonat und 3-(N,N-Dimethyl-N-l-methylalkylammo-nio)-2-hydroxypropan-l-sulfonat, worin Alkyl im Durchschnitt eine Länge von 13,5 bis 14,5 Kohlenstoffatomen aufweist.

Einige dieser Detergentien sind in den US-PS'n Nr. 2 129 264; Nr. 2 178 353 ; Nr. 2 774 786 ; Nr. 2 813 898 ; und Nr.

2 828 332 beschrieben.

E. Kationische Detergentien.

Kationische Detergentien umfassen solche, die die allgemeine Formel

R6-N(R7)3+An-aufweisen,

worin R6 eine Alkylkette mit etwa 8 bis etwa 20 Kohlenstoffato7

5

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15

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.10

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men, jeder Rest R7 aus der Alkyl- und Alkanolgruppen mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen und Benzylgruppen umfassenden Gruppe ausgewählt ist, bedeuten, wobei normalerweise nicht mehr als eine Benzylgruppe vorliegt, und zwei R7-Gruppen entweder durch einen Kohlenstoff-Kohlenstoff-Äther oder 5 durch eine Iminobindung unter Bildung einer Ringstruktur verbunden sein können, und An ein Halogenatom, eine Sulfatgruppe, Nitratgruppe oder andere Pseudohalogengruppe repräsentiert. Spezielle Beispiele sind Kokosnussalkyltrimethyl-aminchlorid, Dodecyldimethylbenzylbromit und Dodecylme- 10 thylmorpholinochlorid.

Die Seifen- und anionischen, nichtionischen und zwitterionischen Nichtseifen-Detergentien mit oberflächenaktiver Wirkung, die oben erwähnt sind, können als die einzigen oberflächenaktiven Mittel verwendet werden, oder die verschiedenen 1 s Beispiele können bei der praktischen Ausführung der Erfindung miteinander vermischt sein. Speziell bevorzugt sind anionische und nichtionische oberflächenaktive Mittel. Die Menge des oberflächenaktiven Mittels, das in die Präparate einverleibt wird, hängt von der beabsichtigten Verwendung des speziellen 20 Ansatzes ab. So wird sie in Beziehung zum Gewicht des Präparates als solches, wenn es direkt auf die Haut, z.B. als eine kosmetische Lotion, aufgebracht wird, oder zu der Konzentration, bei der es als Lösung in beispielsweise Geschirrwaschwasser oder Badewasser verwendet wird, stehen. In den meisten 25 Fällen ist ein Gehalt im Bereich von 0,1 Gew.-% bis 90 Gew.-% des Präparates geeignet. Insbesondere werden Waschmittel für Reinigungszwecke im allgemeinen zwischen etwa 5 Gew.-% und 50 Gew.-% des oberflächenaktiven Mittels enthalten, während kosmetische Präparate im allgemeinen zwischen 0,1 Gew.- 30 % und 10 Gew.-% des oberflächenaktiven Mittels enthalten werden.

Die Erfindung ist auf verschiedene Zubereitungen anwendbar, die im normalen Verlauf der Verwendung mit Keratin in Kontakt kommen, z.B. Geschirrwaschflüssigkeiten, Hand- oder 35 Gesichtscremen, Körperlotionen, Haarshampoos, Badezusätze, Hochleistungswaschmittel, Reinigungsmittel für harte Oberflächen, Seifenriegel usw.. Die physikalische Form des Mittels kann gleichfalls im weitem Umfang variieren, von körnigen Feststoffen über Gele und Cremen bis zu viskosen oder bewegli-40 chen flüssigen Mitteln. Geschirrwaschmittel sind im allgemeinen flüssig und umfassen Mischungen von Wasser und schäumenden Detergentien. Körnige Detergenszubereitungen können andererseits etwas Wasser enthalten oder wasserfrei sein. Kosmetische und verwandte Mittel werden im allgemeinen eine Grund- 45 läge haben, die ein Gemisch aus Wasser, Emulgiermittel und öl enthält, und der physikalische Zustand dieser Mittel wird der von öl-in-Wasser- oder Wasser-in-öl-Emulsionen sein. Es wird jedoch auch in Betracht gezogen, dass kosmetikaähnliche Mittel gemäss der Erfindung in Form von Gelen vorliegen könne, 50 welche das modifizierte Protein und Wasser enthalten und gegebenenfalls ein Schutzmittel, wie Methylalkohol, enthalten können. Andere kosmetikaähnliche Mittel können jedoch etwas Wasser enthalten oder wasserfrei sein, aber ein Gemisch aus modifiziertem Protein, öl und schäumendem Oberflächen- 55 aktivem Mittel enthalten. Solche Mittel sind als Badezusätze besonders geeignet.

Die bevorzugten flüssigen oder körnigen Waschmittel zur Verwendung als beispielsweise Hochleistungswaschmittel, 60 Geschirrwaschmittel oder Shampoos enthalten zwischen 5 Gew.-% und 50 Gew.-% schäumendes Detergens. Insbesondere wird das schäumende Detergens ausgewählt aus:

a. bis zu 45 Gew.-% eines wasserlöslichen Kohlenwasserstoffsulfats der allgemeinen Formel R20 (C2H40)nS03M, worin 65 R2 ein gerader oder verzweigter, gesättigter oder ungesättigter aliphatischer Kohlenwasserstoffrest mit 8 bis 24 Kohlenstoffatomen oder ein durch eine aliphatische, geradkettige oder verzweigte Kohlenwasserstoffgruppe mit 8 bis 18 Kohlenstoffa-tomen substituierter Benzolrest ist; n 1 bis 12 bedeutet; und M für ein Alkalimetall-, Ammonium-, Dimethyl-, Trimethyl-, Tri-äthyl-, Dimethanol-, Diäthanoi-, Trimethanol- bzw. Triätha-nolammoniumsalz steht;

b. bis zu 45 Gew.-% eines wasserlöslichen Kohlenwasser-stoffsulfonats der allgemeinen Formel R2S03M;

c. bis zu 45 Gew.-% eines wasserlöslichen Kohlenwasser-stoffsulfats der allgemeinen Formel R20S03M;

d. bis zu 40 Gew.-% der Ammoniak-, Monoäthanol- und Diäthanolamide von Fettsäure mit einem Arylrest mit 8 bis 18 Kohlenstoffatomen ;

e. bis zu 40 Gew.-% des Kondensationsproduktes von 3 bis 25 Molen eines Alkylenoxids, vorzugsweise Äthylen- oder Propylenoxid, und eines Mols einer organischen, hydrophoben Verbindung aliphatischer oder alkylaromatischer Natur, wobei die letztere 8 bis 24 Kohlenstoffatome aufweist.

Eine weitere Komponente, die den erfindungsgemässen Mitteln einverleibt sein kann, ist ein wasserlösliches Puffermaterial. Der Zweck des Puffers besteht darin, den pH-Bereich einzustellen, der die Konditionierwirksamkeit dieser Mittel auf ein Optimum bringt. Falls das Protein einen pl bis zu etwa pH 8 aufweist, beispielsweise Typ B-Gelatine, d.h. durch basenkatalysierte Hydrolyse von Collagen hergestellte Gelatine, so ist der optimale Gebrauchs-pH-Bereich etwa 5,5 bis 7, und dies macht die Verwendung eines milden sauren Puffermaterials erforderlich. Geeignete saure Puffer können sein: Essigsäure, Citronen-säure, Äpfelsäure, Gluconsäure, Maleinsäure, Milchsäure, Weinsäure, Propionsäure, Buttersäure, Malonsäure, Polyma-leinsäure, Polyitaconsäure, Glutarsäure, Citraconsäure; Ben-zolpentacarbonsäure und Benzolhexacarbonsäure; Bernsteinsäure, Äthylendiamintetraessigsäure und Nitriloessigsäure; sowie die schwach sauren Salze davon. Falls ein Protein einen pl grösser als etwa pH 9 aufweist, so ist der optimale Gebrauchs-pH-Bereich etwa 7 oder höher, und dies kann die Verwendung basischer Puffermaterialien erforderlich machen. Diese können unter den basischen Salzen der organischen Säuren, wie sie oben erwähnt sind, ausgewählt werden, oder aus den üblicheren alkalischen anorganischen Puffermaterialien, wie Alkalimetallphosphate, -polyphosphate, -carbonate, -silicate und -borate. Saure Puffermaterialien werden im allgemeinen in Anteilen bis zu 15 Gew.-%, vorzugsweise bis zu 5 Gew.-%, eines Mittels verwendet. Alkalische Puffermaterialien können bis zu etwa 40 Gew.-% in einem körnigen Waschmittel verwendet werden, oder bis zu etwa 5 Gew.-% in einem flüssigen Waschmittel.

Die flüssigen Waschmittel oder Gele gemäss der Erfindung enthalten im allgemeinen einen Träger auf Basis von Wasser und/oder wasserlöslichem Lösungsmittel. Geeignete Lösungsmittel umfassen Q2-8 -Mono- und -Dialkanole, z.B. Äthanol, Butanol, Methylpropanol-1 und -2, Amylol oder Pentanol, Bu-tandiol, Toluol, Benzylcarbinol, Äthylenglykolmonobutyläther, Propylenglykolpropyläther und Diäthylenglykoldimethyläther. Sie liegen im allgemeinen in Mengen bis zu 15 Gew.-% des Mittels vor. Zusätzliche Komponenten flüssiger Waschmittel umfassen Schaumverstärker, wie die höheren Alkylaminoxide, und Alkylolamide von Carbonsäuren mit 10 bis 14 Kohlenstoffatomen, Verdickungsmittel, Schutzstoffe, Trübungsmittel, Parfums, Farbstoffe, Fluoreszenzstoffe, Trübungshemmstoffe, Bakterizide, hydrophobe ölige Materialien und Hydrotropica.

Gewöhnlich angewendete Hydrotropica umfassen übliche niedere Alkylarylsulfonate, wie Natrium- und Kaliumtoluolsul-fonat, Xylolsulfonat, Benzolsulfonat und Cumolsulfonat. Harnstoff und niedrige Alkanolhydrotropica, wie Methanol, Äthanol, Propanol und Butanol, können ebenfalls verwendet werden.

Hydrophobe ölige Materialien, die zur Verwendung im Rahmen der vorliegenden Mittel geeignet sind, umfassen tieri-

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sehe, pflanzliche und mineralische öle und Wachse, z.B. Bienenwachs, Walrat und Carnaubawachs ; Fettalkohole, wie Stea-ryl-, Myristyl- und Cetylalkohol ; Fettester und Partialester, wie Isopropylmyristat, Glycerylmonostearat; Fettsäuren, wie Stearinsäure ; Lanolin- und Cholesterin-derivate ; und Siliconöle. s

Die Mittel gemäss der Erfindung und insbesondere die kosmetischen Cremes oder Lotionen können auch Komponenten enthalten, die dazu bestimmt sind, die Befeuchtungswirksamkeit der Mittel zu erhöhen. Geeignete Komponenten umfassen niedrigere aliphatische Alkohole, die etwa 2 bis etwa 6 in Kohlenstoffatome und 2 bis 3 Hydroxygruppen aufweisen, z.B. 1,4-Butandiol, 1,2-PropyIenglykoI, Glycerin. Andere geeignete Komponenten umfassen Harnstoff oder Harnstoffderivate, wie Guanidin, Pyrrolidon oder Allantoin.

Feste körnige Waschmittel können Schaumverstärker, 15 Schaumunterdrücker, Bleichmittel, Mittel gegen das Wiederanschmutzen, Enzyme, Enzym- und Bleichaktivatoren, Fluoreszenzstoffe, Gerüststoffe und andere normale Komponenten körniger Waschmittel enthalten. Feste Mittel in Riegelform können auch Zusätze wie Fettsäuren, Salze, Hautcremes und 20 öle enthalten.

Oxyalkylierung der Proteine.

Die folgende Verfahrensweise ist eine typische Methode, die zur Oxyalkylierung von Proteinen verwendet werden kann. ,5 In diesem Fall wird die Methode unter Bezugnahme auf die Oxybutylierung von Gelatine beschrieben. 10 g durch Basenhydrolyse gewonnene Gelatine mit einem Molekulargewicht von etwa 80 000 und einem pH-Wert des isoionischen Punktes von etwa 5,35 werden in 500 ml Wasser gelöst und der pH-Wert der 3(l Lösung wird mit Natronlauge auf 7,5 eingestellt. Die Lösung erhitzt man unter Rühren auf eine konstante Temperatur von 27° C und gibt 65 ml But-l-enoxid zu. Man lässt die Reaktion 26 Stunden lang vor sich gehen, während welcher Zeit der pH-Wert unter Zugabe von Schwefelsäure unter 8,0 gehalten wird. 35 Am Ende dieses Zeitraumes wird der pH-Wert des isoionischen Punktes der hydroxybutylierten Gelatine durch Messung mittels gemischtem Ionenaustauscherbett mit 7,8 bestimmt. Nach Eindampfen des überschüssigen But-l-enoxids wird die Lösung langsam 6 Stunden dialysiert, um Salze und niedrigmolekulares 40 Material zu entfernen, und die modifizierte Gelatine wird schliesslich durch Gefriertrocknen erhalten. Das Produkt wird dann mit Methanol/Äther 1:1 gewaschen und anschliessend mit Äther, worauf es zur Trockne gebracht wird. Die hydroxy-butylierte Gelatine hat eine Eigenviskosität (gemessen in einer 45 Pufferlösung vom pH-Wert 4,5, die 0,15 Mol Natriumchlorid, 0,1 Mol Natriumacetat und 0,1 Mol Essigsäure enthält) von 0,301, was mit der empirischen Gleichung von Staudinger und den Werten der Konstanten K und a gemäss Bello, Bello und Vinograd einem mittleren Molekulargewicht von 73 000 ent- 50 spricht.

Der Prozentsatz der Veresterung der Gelatine, gemessen durch Titration, betrug 43 %, während der Prozentsatz der N-Alkylierung, gemessen durch Van Slyke-Bestimmung primärer Aminogruppen, 61 % betrug. 5 5

Die obige Methode oder Variationen derselben können benutzt werden, um modifizierte Gelatinen herzustellen, die verschiedene Substituenten und physikalische Kennmerkmale aufweisen. Beispielsweise vermindert die Aufrechterhaltung des pH-Wertes des Reaktionsmediums im sauren Bereich das Aus- 60 mass der N-Hydroxyalkylierung, die während der Reaktion erfolgt. Modifizierte Gelatinen höheren Molekulargewichts können hergestellt werden, indem Ausgangsmaterialien entsprechend höheren Molekulargewichts verwendet werden. Äthylen- oder Propylenoxide können an Stelle von But-1 - 65 enoxid benutzt werden, um die entsprechenden oxyalkylierten Derivate herzustellen. Andere Typen von Proteinen können gleichfalls an Stelle von basenhydrolysierter Gelatine benutzt werden; beispielsweise durch Säurehydrolyse erhaltene Gelatine, oder Proteine, wie Casein, Gliadin, Sojabohnenprotein, Zein und Serum- oder Eialbumine. Andere Verfahrensweisen können ebenfalls verwendet werden, um oxyalkylierte Derivate herzustellen, z.B. die Umsetzung mit wasserfreien Alkylencar-bonaten.

Proteinveresterung.

Proteinderivate, in welchen nur die Carboxylatgruppen modifiziert worden sind, können nach folgender Verfahrensweise hergestellt werden. 10 g Gelatine mit einer Gelfestigkeit von etwa 140 Bloom g und einem isoionischen Punkt von etwa 5,3, die auf eine Grösse entsprechend einer Maschenweite eines

60 mesh-Siebes gemahlt worden ist, wird bei Zimmertemperatur in einer 0,036n-Lösung konzentrierter Schwefelsäure (1,76g) in 1000 ml absolutem Methanol gerührt. Nach Stehenlassen während etwa 20 Stunden unter gelegentlichem Schütteln wird die methanolische Lösung vom Feststoff dekantiert, der mit Methanol und anschliessend mit Äther gewaschen wird, worauf man ihn in einem Exsikkator bei einem Druck von 0,1 mm Hg trocknet. Saure Rückstände werden aus dem Produkt durch Rühren der Gelatine im zehnfachen Gewicht an Wasser unter Zugabe von 5n-Natronlauge bis zum Erreichen eines pH-Wertes von 6 entfernt. Die gequollenen Körner bringt man bei 40° C zum Schmelzen, wobei eine klare Flüssigkeit erhalten wird, die sich bei 4° C zu einem Gel verfestigt und in einem Luftstrom getrocknet wird. Salze und niedrigmolekulares Material werden aus dem Produkt durch Autodialyse entfernt, worauf man das Produkt, wie oben angegeben, trocknet.

Der pH-Wert des isoionischen Punktes der Methylesterderivate von Gelatine, gemessen durch Mischbettionenaustausch, betrug 7,8. Deren Eigenviskosität, gemessen in einer Pufferlösung vom pH 4,5, betrug 0,31, entsprechend einem mittleren Molekulargewicht von 70 000. Der Prozentsatz der Methylveresterung betrug 44%.

Aminalkylamidderivate der Proteine.

Proteinderivate mit hohen pH-Werten des isoionischen Punktes können beispielsweise durch Modifizierung der Proteincarbonsäuregruppen zu Carbonsäureaminoalkylamidgrup-pen wie folgt hergestellt werden.

Eine Lösung von 10 ml N,N-Dimethyläthylendiamin in 80 ml Wasser wird hergestellt und deren pH-Wert wird mit Schwefelsäure auf 4,5 eingestellt. 2 g Gelatine, die eine Gelfestigkeit von etwa 240 Bloom g aufweist, wird gemeinsam mit 4 g N-Cyclohexyl-N-[2-(4-B-morpholinyl)-äthyl]-carbodiimidmethyl-p-toluolsulfonat zugesetzt. Der pH-Wert der Lösung wird auf 4,8 eingestellt und die Lösung lässt man dann bei etwa 25° C

61 h Stunden stehen. Sie wird mit Wasser verdünnt und dann langsam etwa 14 Stunden dialysiert, während welcher Zeit der pH-Wert auf etwa 7,5 ansteigt. Schliesslich wird das Produkt durch Gefriertrocknen und anschliessendes Vakuumtrocknen in einem Exsikkator isoliert. Das 2-(N,N-Dimethylamino)-äthyl-amidderivat der Gelatine hat die folgenden Kennmerkmale:

pH-Wert des isoionischen Punktes Eigenviskosität Mittleres Molekulargewicht Prozentsatz der modifizierten Carbonsäuregruppen

= 10,5

0,49 = 162 000

= 42%.

Hautkonditioniertests.

Die Konditionierleistung wurde sowohl durch in vitro- als auch in vivo-Tests gemessen, wobei ein hoher Grad an Übereinstimmung zwischen den beiden Testmethoden gefunden wurde. Der in vitro-Test (Kalbshaut-Occlusivitätstest genannt) basiert auf der Transpirationsgeschwindigkeit von Wasser durch eine Probe von Kalbshaut, die mit einer 0,15 %igen wässerigen Lösung einer Waschmittelzusammensetzung (bei 18° Härte),

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die das Protein enthält, in Berührung gebracht wird. Die Occlu-sivität des Proteins wurde als Verringerung der Wassertranspiration für die proteinhaltige oberflächenaktive Lösung im Vergleich zu jener für Wasser gemessen.

Der angewendete in vivo-Test war ein Handeintauchtest (HIT). Dieser Test wurde auf Grundlage von 16 Personen (32 Händen) je Produkt in einem Multiprodukttest durchgeführt, wobei die Hände hinsichtlich der Unterschiede zwischen rechter Hand und linker Hand ausgeglichen waren, so dass pro Produkt 32 Hände, und zwar 16 rechte und 16 linke Hände, getestet wurden. Jede Person tauchte ihre linke und rechte Hand in verschiedene Lösungen während dreier aufeinanderfolgender 10 Minuten Zeitabschnitte innerhalb einer halben Stunde pro Tag ein, u.zw. während 3 Wochen, 5 Tage je Woche. Die Behandlungslösungen wurden alle 10 Minuten ergänzt. Die Hände wurden alle 2 Minuten aus der Lösung herausgenommen und wieder eingetaucht.

Die Beurteilung der Hände erfolgte am ersten Montag (vor dem Eintauchen) und an jedem Freitag des Tests. Die Beurteilung erfolgte an Hand einer von 0 bis 10 (perfekt) reichenden Skala, betreffend den Gesamtzustand der Hand, an Hand einer von 0 bis 10 (perfekt) reichenden Skala, betreffend Hautschup-pung, und einer von 0 bis 10 (perfekt) reichenden Skala, betreffend die Nägelbeurteilung. HIT-Grade für Protein/oberflächenaktives Mittel-Lösungen wurden bestimmt und an Hand eines Massstabes aufgetragen, bei dem eine 0,15 %ige wässerige Lösung des Oberflächen Mittels vom Standard II (siehe Tabelle V) den HIT-Grad 0 erhielt und einer Handpflegelotion, die in einer Menge von 1 mg/cm2 aufgebracht wurde, der HIT-Grad 100 zugeordnet wurde.

Beispiele 1—13

Eine Anzahl oxybutylierter Gelatinen, die nach den oben beschriebenen Methoden hergestellt worden sind, wurden hinsichtlich ihrer Konditioniervorteile, die sie in wässerigen, oberflächenaktives Mittel enthaltenden Lösungen zeigen, verglichen. Die modifizierten Proteine wurden mit variierenden Molekulargewichten, isoionischen Punkten, O-AIkylierungsgra-den, N-Alkylierungsgraden usw. hergestellt. Sie wurden verschiedenen flüssigen Waschmittelzusammensetzungen der Beispiele 1 bis 13, die in Tabelle V angegeben sind, einverleibt. Die Beispiele 1 bis 4 veranschaulichen die Wirkung (siehe Tabelle I) der Änderung des Molekulargewichts auf die Konditionierlei-stung von oxybutylierten Gelatinen. Es kann ersehen werden, dass oxybutylierte Gelatinen mit Molekulargewichten im Bereich von 5000 bis 200 000 sämtlich wirksam sind, wenn sie Konditioniervorteile in wässerigen Lösungen von oberflächenaktiven Mitteln ergeben, jedoch sind diese Vorteile am stärksten bei modifizierten Proteinen im höheren Molekulargewichtsbereich, d.h. oberhalb etwa 20 000. Proteine, die niedrigere Molekulargewichte von etwa 5000 oder noch niedrigere aufweisen, ergeben jedoch noch immer brauchbare Konditioniervorteile.

Die Beispiele 6 bis 9 veranschaulichen die Wirkung der Änderung des pH-Wertes des isoionischen Punktes auf die Konditionierleistung bei einem konstanten pH der Aufbringung auf Haut (pH 7). Es kann ersehen werden, dass die Konditionierleistung bezüglich des pH-Wertes des isoionischen Punktes (pl) sehr empfindlich ist, wobei modifizierte Proteine, die einen pl-Wert über 8 und vorzugsweise über 8,5 aufweisen, bei einem gegebenen Molekulargewichtswert am wirksamsten sind.

Es kann auch ersehen werden, dass die Leistung in einem gewissen Ausmass bei pl-Werten unterhalb des pH-Wertes der Anwendung vermindert ist.

Die Wirkung der Konzentration des modifizierten Proteins im oberflächenaktiven Mittel wird durch Vergleich der Beispiele 1,10 und 11 demonstriert. Die optimale Proteinkonzentration beträgt etwa 4 Gew.-% der Zusammensetzung, wobei nur gerine Vorteile bei der Erhöhung des Proteinanteiles auf 5 Gew.-% erhalten werden. Bei einer Einverleibungsmenge von 2 Gew.-% werden Konditioniervorteile jedoch um über 50% s verringert.

Die Konditionierleistung der Beispiele 1,2 und 3 als Funktion des pH-Wertes der Aufbringung auf Keratin ist aus Tabelle IV ersichtlich. Der optimale pH-Bereich für Konditionierwirk-samkeit liegt offensichtlicherweise unterhalb des pH-Wertes des io isoionischen Punktes des Proteins, wobei die Konditionierwirk-samkeit im allgemeinen für pH-Werte oberhalb des isoionischen Punktes verringert ist. Im Vergleich zur Lösung des als Kontrolle herangezogenen oberflächenaktiven Mittels (Standard II) ergeben sich jedoch Konditioniervorteile bei einem etwas nied-15 rigeren Wert selbst oberhalb des höheren pH-Bereiches.

Die letzten beiden Eintragungen in Tabelle I, nämlich die Beispiele 12 und 13, veranschaulichen die Einverleibung des gleichen modifizierten Proteins, wie es in Beispiel 1 verwendet worden ist, in eine Lösung des oberflächenaktiven Mittels auf 20 Basis von Paraffinsulfonat und Alkyläthersulfat. Obgleich die Beispiele 12 und 13 eine geringere Wirksamkeit zeigen als die meisten vorhergehenden Beispiele zeigt es sich beim Kalbshauttest, dass die Zusammensetzungen der Beispiele 12 und 13 eine grössere Milde aufweisen als die gleichen flüssigen Waschmittel-25 Zusammensetzungen (Standard III), die kein modifiziertes Protein enthalten.

In die Tabelle I sind auch die Handeintauchtestdaten für die Beispiele 1 bis 3 und 11 aufgenommen. Diese Daten zeigen,

dass solche modifizierte Proteine, die ein Molekulargewicht von 3o mehr als etwa 1500 und einen pH-Wert des isoionischen Punktes von mehr als etwa 8 haben, beim Schutz von Keratin gegen die schädlichen Wirkungen von Waschmittellösungen, die auf Keratin bei pH-Werten von etwa 7 aufgebracht werden, besonders wirksam sind. Insbesondere zeigten die Zusammensetzun-35 gen der Beispiele 1 bis 3, dass aus verdünnten wässerigen Lösungen oberflächenaktiver Mittel wenigstens 1h der Konditioniervorteile erhalten werden, die man mit einer Handpflegelotion erhält, welche unmittelbar auf die Hautoberfläche aufgetragen wird. Ausserdem blieben in fünf Dreiwochen-Handein-4o tauchtests bei der Zusammensetzung des Beispiels 1 die Hände und Nägel in einem signifikant besseren Zustand bei 95 %iger Zuverlässigkeit als mit der Zusammensetzung von Standard II.

Ein weiterer Vorteil der obigen proteinhaltigen Zusammensetzungen besteht darin, dass im wesentlichen keine Verringe-45 rung des Volumens oder der Stabilität des Schaumes auftritt, der mit der DeteTgenszusammensetzung selbst verbunden ist. Ferner wurde gefunden, dass die obigen Zusammensetzungen ausgezeichnete Lagerstabilität aufweisen und dass trotzdem das oberflächenaktive Mittel die Wirkung der Erhöhung der Stabiliso tät des Proteins gegen Hydrolyse bei etwa pH 7 um einen Faktor von bis zu etwa 6 hat.

Beispiele 14—19

In Tabelle II ist die Konditionierleistung verschiedener 55 modifizierter Proteine, die in oberflächenaktive Mittel enthaltende Zubereitungen, wie sie in Tabelle V definiert sind, einverleibt sind, verglichen. Daraus kann wieder ersehen werden, dass die modifizierten Proteine gemäss der vorliegenden Erfindung mit hohem Molekulargewicht und hohem isoionischem Punkt 60 besonders wirksam sind, um Ocelusivitätsvorteile in vitro der wässerigen Lösungen oberflächenaktiver Mittel zu liefern.

Die Konditionierleistung des Mittels des Beispiels 17 als Funktion des Anwendungs-pH-Wertes auf Keratin ist in Tabelle IV gezeigt. Dieses modifizierte Protein hat einen sehr 65 hohen pH-Wert des isoionischen Punktes (etwa 10,5) und ist über einen breiten pH-Bereich unterhalb des pH-Wertes des isoionischen Punktes und bis zu 2 pH-Einheiten oberhalb des pH-Wertes des isoionischen Punktes wirksam. Die Wirksamkeit

11

619 002

vermindert sich bei Anwendungs-pH-Werten, die höher sind als (pl + 2). Zum Unterschied von den meisten übrigen Beispielen, wo die Konditionierleistung bei pH-Werten unterhalb des pl des modifizierten Proteins relativ unempfindlich gegenüber der Härte der Behandlungslösung ist, ist das Mittel des Beispiels 17 oberhalb dieses pH-Wertes in Abwesenheit von freier Wasserhärte etwas wirksamer. So ist bei pH-Werten von 9,3 bis 9,5 der

Kalbshaut-Occlusivitätsgrad 4,5 bei 0° Härte, jedoch nur 1,5 bei 18° Härte.

Beispiele 20 bis 26 Die folgenden Beispiele dienen der Veranschaulichung, 5 jedoch nicht der Beschränkung, flüssiger Waschmittel gemäss der vorliegenden Erfindung. Alle Prozentsätze bedeuten Gew.-%.

Beispiele:

20 21 22 23 24 25 26

Dimethyldodecyl-

aminoxid

8%

4%

2%

4%

2%

4%

3'

Kokosnussalkoholäthy-

lenoxid(6)kondensat

15

7

6

7

2

7

6

Diäthanol-C12_i6-fett-

säureamid

2

3

2

2

Kokosnussalkoholäthy-

lenoxid(3)sulfat,

Natriumsalz

10

9

14

10

12

14

Ci3_i8"ParaffinsuIfonat,

Natriumsalz

10

9

9

10

12

Ci2_i4-a-01efinsuIfonat,

Ammoniumsalz

12

Harnstoff

8

6

10

8

6

10

technischer, mit Metha

nol vergällter Spiritus

11

13

13

13

13

12

13

Modifizierte Gelatine*

2

4

4

4

5

3

4

Wasser

Rest

* = Modifizierte Gelatine: Hydroxybutylderivat; Molekulargewicht 25 000; pH-Wert des isoionischen Punktes 9,1 ; Prozentsatz der O-alkylierten Seitenketten 48 ; Prozentsatz der N-alkylierten Seitenketten 20.

Die obigen Mittel sind gegenüber Haut und Haar milder als die entsprechenden Mittel, die kein modifiziertes Protein enthalten, und es liegt im wesentlichen keine Verringerung hinsichtlich Volumen oder Stabilität des durch das Detergens gebildeten Schaumes vor. Im wesentlichen die gleiche Reinigungsund Konditionierleistung wird erhalten, wenn das modifizierte Protein im obigen Beispiel durch das oxybutylierte Produkt von Casein ersetzt wird, das nach der Hammarsten-Methode gereinigt worden ist, wobei das modifizierte Casein einen pl von 8,8, einen Prozentsatz der O-alkylierten Seitenketten von 40% und einen Prozentsatz an N-alkylierten Seitenketten von 61 % aufweist.

Beispiele 27—32

Beispiele: 27 28 29 30 31 32

Kokosnussalkohol-äthylen-oxid(3)sulfat, Ammoniumsalz 16 18 18 12 Kokosnussalkohol-äthylen-

oxid(9)sulfat, Natriumsalz 22 14

C13_i 8-Paraffinsulfonat,

Natriumsalz 10 8 14 10 5 8

Ci2_i4-a-01efinsulfonat,

Ammoniumsalz 8 10

Cio-i4-Alkylbenzol,

Natriumsalz 5 14

Modifizierte Gelatine* 4 3 4 2 5 3

technischer, mit Methanol vergällter Spiritus 10 11 13 10 13 8

Wasser Rest

* = Modifizierte Gelatine: Hydroxyäthylderivat; Moleku- ss Im wesentlichen gleiche Reinigungs- und Konditionierlei-largewicht 80 000 ; pH-Wert des isoionischen Punktes 8,3 ; Pro- stung wird erhalten, wenn das modifizierte Protein durch einen zentsatz O-Alkylierter Seitenketten 47 ; Prozentsatz N-alkylier- Methyl-, Äthyl-, Propyl- oder Butylester von Gelatine ersetzt ter Seitenketten 40.

619 002

12

wird, der ein Molekulargewicht von etwa 80 000 und einen pH-Wert des isoionischen Punktes von 8 bis 9,5 aufweist.

Beispiel 33

Ein schäumendes Ölbad, das Schaumbildungs- und Haut-konditioniereigenschaften zeigt, hat die folgende Zusammensetzung.

Glycerin

Triäthanolamin

Borax

Glycerylmonostearat Methyl-p-hydroxybenzoat Modifizierte Gelatine* Wasser

Rest auf

6,0 1,5 0,9 2,0 0,25 5,0 100,00

Gew.-Teile: 40 56 1

Hexadecyldimethylaminoxid Mineralöl Wasser oxybutylierte Gelatine:

Molekulargewicht 90 000 ;

pH-Wert des isoionischen Punktes 8,8 ;

Prozentsatz der O-alkylierten Seitenketten 45 ;

Prozentsatz der N-alkylierten Seitenketten 40 4

Beispiel 34

Ein Seifenriegel, der gegenüber der Haut mild ist, hat die folgende Zusammensetzung:

Echte Seite (Talg/Kokosnuss im Verhältnis 50 : 50)

freie Fettsäure Feuchtigkeit Hautcreme

N,N-Dimethyläthylendiaminderivat von Gelatine:

pH-Wert des isoionischen Punktes 10,5 ;

Molekulargewicht 100 000; Prozentsatz der O-alkylierten Seitenketten 42

Gew.-Teile:

78,5 7,6 9,3 0,5

* = Modifizierte Gelatine: Hydroxypropylderivat; Moleku-i o largewicht 80 000 ; pH-Wert des isoionischen Punktes 9,2 ; Prozentsatz der O-alkylierten Seitenketten 35 ; Prozentsatz der N-alkylierten Seitenketten 61.

Beispiel 36

i s Ein proteinisiertes Haarcreme-Spülmittel hat die folgende Zusammensetzung.

Gew.-Teile:

20 Tegamin S-13+

Phosphorsäure (85 %ig) Methyl-p-hydroxybenzoat Glycerylmonostearat Modifiziertes Casein* Wasser

Rest auf

4

0,6 0,2 1,5 8,0 100,00

4,0

+ = Tegamin S-13 ist ein Dialkylaminoalkylstearamid, das von der Firma Goldschmidt Chemical Company auf den Markt gebracht wird.

30 * = Modifiziertes Casein: Oxybutylderivat; pH-Wert des isoionischen Punktes 8,8; Prozentsatz der O-alkylierten Seitenketten 40; Prozentsatz der N-alkylierten Seitenketten 61.

Beispiel 37

35 Ein kosmetisches Gel für die Anwendung im Gesicht und auf den Händen hat die folgende Zusammensetzung.

Gew.-Teile:

Beispiel 35

Eine befeuchtend wirkende Handcreme hat die folgende Zusammensetzung.

Stearinsäure

Mineralöl

Cetylalkohol

Gew.-Teile:

12 2

0,6

•♦o Äthylalkohol

Methyl-p-hydroxybenzoat Modifizierte Gelatine* Wasser

Rest auf

10 0,3 15

100,00

* = Modifizierte Gelatine: Oxybutylderivat; pH-Wert des isoionischen Punktes 9,6; Molekulargewicht 15 000; Prozentsatz der O-alkylierten Seitenketten 24; Prozentsatz der N-alkylierten Seitenketten 43.

Tabelle I

Konditionierleistung von oxybutylierten Gelatinen bei pH 7.

Beispiel Gew.-% des Prozent- Prozent- pH-Wert Moleku- invitro-

Proteins satzder satzder desiso- Iar- Occlusi-

in der O-Alky- N-Alky- ionischen gewicht: vität:

Zusammen- lierung: lierung: Punktes:

setzung:

Handeintauchprüfung:

Gesamtzustand:

Hautschup-

pungs-

zustand:

1

4

45

40

8,8

190 000

8,2

64

44

2

4

44

39

9,0

80 000

7,7

61

53

3

4

48

20

9,1

25 000

6,4

68

42

4

4

24

43

9,6

15 000

4,6

—

—

5

4

-

17

9,1

9 000

3,1

—

—

6

4

47

30

8,9

80 000

8,3

-

-

13

619 002

Konditionierleistung von oxyhutylierten Gelatinen bei pH 7.

Beispiel Gew.-Ç? des Prozent- Prozent- pH-Wert Moleku- in vitro-Proteins satz der satz der des iso- lar- Occlusi-

in der O-Alky- N-AIky- ionischen gewicht: vität:

Zusammen- lierung: lierung: Punktes:

Setzung:

Handeintauchpriifung:

Gesamt- Hautschup-zustand: pungs-zustand:

7

4

49

59

7,9

100 000

5,9

-

-

8

4

39

—

6,9

80 000

4.7

-

—

9

6

56

52

6,2

80 000

<1

-

—

10

5

45

40

8,8

190 000

7,8

-

-

11

2

45

40

8,8

190 000

5,3

31

33

12

4

45

40

8,8

190 000

2,3

-

—

13

4

45

40

8,8

190 000

2,5

-

-

Standard

I _____ 0 '

II - - - - - -6,1 0 0

III -3,6 0 -12

Tabelle II

Konditionierleistung verschiedener modifizierter Proteine bei pH 7.

Beispiel:

Modifizierter Reagens/Protein:

Gew.-% Protein in der

Prozentsatz der O-Alky-

Prozent-satz der N-Alky-

pH-Wert Moleku- in vitro-des iso- lar- Occlusi-

ionischen gewicht: vität:

Zusammen lierung:

lierung:

Punktes:

setzung:

(a)

(b)

(c)

(d)

(e)

(f)

(g)

14

Äthylenoxid/

Gelatine

4

47

40

8,3

80 000

6,4

15

Propylenoxid/

Gelatine

4

35

61

9,2

80 000

4,4

2

But-l-enoxid/

Gelatine

4

44

39

9,0

80 000

7,7

16

Methanol/

Gelatine

4

35

9,0

100 000

2,7

17

N,N-Dimethyl-

äthylendiamin/

Gelatine

4

42

7

10,5

100 000

3,0

18

But-l-enoxid/

Casein

4

40

61

8,8

-

3,2

19

But-l-enoxid/

Sojabohnen-

Protein

4

—

-

8,5

-

6,0

Standard

IV

Superpro 16 C

6

-

-

5-6

1 000

<-7

V

Hydropro 230

6

-

-

6,5

300

+0,1

VI

Crotein SPC

6

—

-

5-5,5

10 000

-6,1

VII

Crotein SPO

6

—

-

5-5,5

2 000

-1,2

VIII

Wilson X 250

6

-

-

6

1 000

-3,4

IX

Wilson X 1000

6

-

-

5

10 000

-6,7

619 002

14

Tabelle III

Konditionierleistung verschiedener Precursorproteine.

Protein Gew.-% Protein Gebrauchs- pH-Wert des Molekular- in vitro-

in der Zusammen- pH-Wert: isoionischen gewicht: Occlusi-

setzung: Punktes: vität:

Typ A* 4 6 7,7 75 000 5,3

kationisch bei allen

Polylysin** 4 7 pH-Werten > 70 000

Standard:

X 4 7 4,5 140 000 -6,1

* Durch säurekatalysierte Hydrolyse von Collagen hergestellte Gelatine, isoionischer

Punkt 7,7, isoelektrischer Punkt 8,4, Molekulargewicht ca. 75 000 ** Synthetisches Polypeptid, Polylysin, isoionischer Punkt >11, Molekulargewicht 70 000 und darüber

Tabelle IV

Konditionierleistung als Funktion des Anwendungs-pH.

Anwen- Standard II: Beispiel 1: Beispiel 2: Beispiel 3: Beispiel 17: Standard X: dungs-pH:

2,5 - 1,3 - -5,0

5,7

8,2 7,7 6,4 3,0 6,1

-1,5 1,5 - 1,5

-2,7 1,4

-6,2 -1,3 - 1,5

-6,0 -3,7 - 1,0

- - - 3,5

3,8

- - - -1,2

4,0

—

4,5

5,0

8,5

5,5

-

6,0

-5,3

6,5

-

7,0

-6,1

7,5

—

8,0

-6,2

8,5

-

9,0

-6,5

9,3

-7,3

10,0

-

10,5

—

11,0

-5,2

11,5

12,0

12,5

M

Tabelle V

Zusammen

Beispiel:

Standard:

setzung:

1,4

6,7,

2:

3,5:

8: 9:

10:

11:

12:

13:

I: II:

ni:

IV:

X:

15,

14,

—

18,

16,

IX:

19:

17, 21:

(a)

(b)

(c)

(d)

(e)

(g) (h)

(i)

(j)

(k)

(I)

(m) (n)

(o)

(p)

(q)

Ammoniumlinear-C12_14-Alkylbenzol-

sulfonat 18,4 18,4 18,4 18,4 18,4 18,4 18,4 18,4 - - - 18,4 - 18,4 18,4

Natrium-linear-C12_I4-

alkoholsulfat,

einschliesslich

3 Äthylenoxidreste 18,4 18,4 18,4 18,4 18,4 18,4 18,4 18,4 13,5 18,4 - 18,4 13,5 18,4 18,4

Natrium-C14-paraffinsul-

fonat ____ ____ 27,0 18,4 - - 27,0 -

15 619 002

Forts. Tab. V:

(a) (b) (c) (d) (e) (f) (g) (h) (i) (j) (k) (1) (m) (n) (o) (p) (q) Laurinsäure-

äthanolamid 2,0 2,0 2,0 2,0 2,0 4,5 4,5 4,5 4,5 - 2,0 - 4,5 - 2,0 2,0

Harnstoff 10,0 - 6,0 10,0 10,0 - - - 8,0 6,0 12,0 - 10,0 technischer,

verg^Hte^Spiritus 13'° 13'° 13'° 15>° U>4 13'° 13>° 13'° 13'° 7>° 10'° " 13>° 7'° 13'° l3'°

Protein* 4,0 4,0 4,0 4,0 4,0 4,0 6,0 5,0 2,0 4,0 4,0 - - - 6,0 4,0 Wasser,

Restauf 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 * = Protein als Körner einverleibt, die etwa 10% Wasser enthalten.

C

Claims (12)

619 002 PATENTANSPRÜCHE

1. Mittel zum Schutz von Haut und Haar gegen die schädlichen Wirkungen von scharfen Materialien, insbesondere Deter-gentien, und gegen nachteilige klimatische Bedingungen, das ein nicht-enzymatisches modifiziertes Protein in Kombination mit einem oberflächenaktiven Mittel enthält, dadurch gekennzeichnet, dass es 0,1 bis 90 Gew.-% oberflächenaktives Mittel enthält und dass das nicht-enzymatische modifizierte Protein ein durchschnittliches Molekulargewicht über 5000 und einen isoionischen Punkt bei mehr als pH 6 aufweist und infolge der Modifizierung eine oder mehrere der folgenden funktionellen Gruppen enthält:

I I

-Ç-W-Q ; -N-X-Q ; -O-Y-Q ; -S-Z-Q ;

worin C, N, O und S Kohlenstoff-, Stickstoff-, Sauerstoff- bzw. Schwefelatome bedeuten, die Bestandteil des unmodifizierten Ausgangsproteins sind,

—Zr- eine direkte Bindung oder Carbonyl darstellt,

-Y- für -Z-, Sulfonyl oder Phosphonyl steht,

-X- für -Y-oder>C=NR steht,

I

-W- für-X-, -NX-, -OY- oder-SZ- steht und

Q für -R1, -SR1, -OR1, -NR2, -SR2 oder - NR3 steht,

wobei

R für Wasserstoff oder —R1 steht und R1 einen Alkyl-, Alkenyl-, Aryl-, Cycloalkyl- oder hetero-cyclischen Rest bedeutet, wobei die Alkyl- oder Alkenylreste gegebenenfalls durch Heteroatome unterbrochen sind und gegebenenfalls durch nichtionogene und/oder kationaktive Reste substituiert sind, und wobei R nicht mehr als 20 miteinander verbundene Kohlenstoffatome in den Alkyl- oder Alkenyl-resten aufweist.

2. Mittel nach Patentanspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass R1 der Formel:

-CH2-(CHQ1 )p-(CH2)q—Q1

® ©

entspricht, worin Ql R2, SR2, OR2, N(R2)2, S(R2)2, N(R2)3 oder OCOR3 bedeutet, wobei R2 Wasserstoff oder R3 darstellt und R3 einen Alkyl- oder Alkenylrest mit bis zu 20 Kohlenstoffatomen bedeutet, und worin p = 0 oder 1 und q = 0 bis (5 — p) sind.

3. Mittel nach Patentanspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass R1 bis zu 8 Kohlenstoff atome und bis zu 2 Heteroatome enthält.

4. Mittel nach Patentanspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass R1 der Formel

—CH2-CHOH-(CH2)r—H

entspricht, worin r = 0 bis 6 ist.

5. Mittel nach Patentanspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass R1 der Formel

-CH2-(CH2)r-H

entspricht, worin r = 0 bis 7 ist.

6. Mittel nach Patentanspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass R1 der Formel

H2)s-H

— (CH2)r—N

(CH2)t—H

entspricht, worin r = 1 bis 4 und s und t = 0 bis 3 sind.

7. Mittel nach einem der Patentansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass mindestens eine der funktionellen Gruppen des modifizierten Proteins in Carboxylgruppen enthaltende Seitenketten des unmodifizierten Ausgangsproteins eingeführt ist.

s

8. Mittel nach Patentanspruch 7, dadurch gekennzeichnet, dass WQ die Gruppe O II

-COR1

Kl bedeutet.

9. Mittel nach Patentanspruch 8, dadurch gekennzeichnet, dass R1 der im Patentanspruch 4 angegebenen Formel entspricht und das modifizierte Protein ein oxyalkyliertes Protein

15 ist, dessen Oxyalkylgruppen sich von einem Alk-l-enoxid ableiten.

10. Mittel nach Patentanspruch 8, dadurch gekennzeichnet, dass R1 der im Patentanspruch 5 angegebenen Formel entspricht und das modifizierte Protein ein verestertes Protein ist,

2o dessen Estergruppen sich von einem primären Alkohol ableiten,

11. Mittel nach Patentanspruch 7, dadurch gekennzeichnet, dass WQ die Gruppe

O II

25 -C NHR1 bedeutet.

12. Mittel nach Patentanspruch 11, dadurch gekennzeichnet, dass R1 der im Patentanspruch 6 angegebenen Formel io entspricht und dass das modifizierte Protein ein amidiertes Protein ist, dessen Amidgruppen sich von einem Alkylendiamin ableiten.