DE19612194A1 - Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung - Google Patents
Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner AnwendungInfo
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Description
Die vorliegende Erfindung betrifft ein Mehrkomponentensystem
zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen
Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner
Anwendung.
Als heute hauptsächlich zur Zellstoffherstellung verwendete
Verfahren sind das Sulfat- und das Sulfitverfahren zu nennen.
Mit beiden Verfahren wird unter Kochung und unter Druck Zell
stoff erzeugt. Das Sulfat-Verfahren arbeitet unter Zusatz von
NaOH und Na₂S, während im Sulfit-Verfahren Ca(HSO₃)₂ + SO₂ zur
Anwendung kommt.
Alle Verfahren haben als Hauptziel die Entfernung des Lignins
aus dem verwendeten Pflanzenmaterial, Holz oder
Einjahrespflanzen.
Das Lignin, das mit der Cellulose und der Hemicellulose den
Hauptbestandteil des Pflanzenmaterials (Stengel oder Stamm)
ausmacht, muß entfernt werden, da es sonst nicht möglich ist,
nicht vergilbende und mechanisch hochbelastbare Papiere
herzustellen.
Die Holzstofferzeugungsverfahren arbeiten mit Steinschleifern
(Holzschliff) oder mit Refinern (TMP), die das Holz nach ent
sprechender Vorbehandlung (chemisch, thermisch oder chemisch-
thermisch) durch Mahlen defibrillieren.
Diese Holzstoffe besitzen noch einen Großteil des Lignins. Sie
werden v. a. für die Herstellung von Zeitungen, Illustrierten,
etc. verwendet.
Seit einigen Jahren werden die Möglichkeiten des Einsatzes von
Enzymen für den Ligninabbau erforscht. Der Wirkmechanismus
derartiger lignolytischer Systeme ist erst vor wenigen Jahren
aufgeklärt worden, als es gelang, durch geeignete Anzuchtbe
dingungen und Induktorzusätze bei dem Weißfäulepilz Phanero
chaete chrysosporium zu ausreichenden Enzymmengen zu kommen.
Hierbei wurden die bis dahin unbekannten Ligninperoxidasen und
Manganperoxidasen entdeckt. Da Phanerochaete chrysosporium ein
sehr effektiver Ligninabbauer ist, versuchte man dessen Enzyme
zu isolieren und in gereinigter Form für den Ligninabbau zu
verwenden. Dies gelang jedoch nicht, da sich herausstellte,
daß die Enzyme vor allem zu einer Repolymerisation des Lignins
und nicht zu dessen Abbau führen.
Ähnliches gilt auch für andere lignolytische Enzymspezies wie
Laccasen, die das Lignin mit Hilfe von Sauerstoff anstelle
von Wasserstoffperoxid oxidativ abbauen. Es konnte festge
stellt werden, daß es in allen Fällen zu ähnlichen Prozessen
kommt. Es werden nämlich Radikale gebildet, die wieder selbst
miteinander reagieren und somit zur Polymerisation führen.
So gibt es heute nur Verfahren, die mit in-vivo Systemen ar
beiten (Pilzsysteme). Hauptschwerpunkte von Optimierungsversu
chen sind das sogenannte Biopulping und das Biobleaching.
Unter Biopulping versteht man die Behandlung von Holzhack
schnitzeln mit lebenden Pilzsystemen.
Es gibt 2 Arten von Applikationsformen:
- 1. Vorbehandlung von Hackschnitzeln vor dem Refinern oder Mah len zum Einsparen von Energie bei der Herstellung von Holz stoffen (z. B. TMP oder Holzschliff).
Ein weiterer Vorteil ist die meist vorhandene Verbesserung der
mechanischen Eigenschaften des Stoffes, ein Nachteil die
schlechtere Endweiße.
- 2. Vorbehandlung von Hackschnitzeln (Softwood/Hardwood) vor der Zellstoffkochung (Kraftprozeß, Sulfitprozeß).
Hier ist das Ziel, die Reduzierung von Kochchemikalien, die
Verbesserung der Kochkapazität und "extended cooking".
Als Vorteile werden auch eine verbesserte Kappareduzierung
nach dem Kochen im Vergleich zu einem Kochen ohne Vorbehand
lung erreicht.
Nachteile dieser Verfahren sind eindeutig die langen Behand
lungszeiten (mehrere Wochen) und v.a. die nicht gelöste
Kontaminierungsgefahr während der Behandlung, wenn man auf die
wohl unwirtschaftliche Sterilisation der Hackschnitzel ver
zichten will.
Das Biobleaching arbeitet ebenfalls mit in-vivo Systemen. Der
gekochte Zellstoff (Softwood/Hardwood) wird vor der Bleiche
mit Pilz beimpft und für Tage bis Wochen behandelt. Nur nach
dieser langen Behandlungszeit zeigt sich eine signifikante
Kappazahlerniedrigung und Weißesteigerung, was den Prozeß un
wirtschaftlich für eine Implementierung in den gängigen
Bleichsequenzen macht.
Eine weitere meist mit immobilisierten Pilzsystemen durchge
führte Applikation ist die Behandlung von Zellstoffabrika
tionsabwässern, insbesondere Bleichereiabwässern zu deren Ent
färbung und Reduzierung des AOX (Reduzierung von chlorierten
Verbindungen im Abwasser, die Chlor- oder Chlordioxid-Bleich
stufen verursachen).
Darüber hinaus ist bekannt, Hemicellulasen u. a. Xylanasen,
Mannanasen als "Bleichbooster" einzusetzen.
Diese Enzyme sollen hauptsächlich gegen das nach dem Kochpro
zeß das Restlignin zum Teil überdeckende reprecipitierte Xylan
wirken und durch dessen Abbau die Zugänglichkeit des Lignins
für die in den nachfolgenden Bleichsequenzen angewendeten
Bleichchemikalien (v.a. Chlordioxyd) erhöhen. Die im Labor
nachgewiesenen Einsparungen von Bleichchemikalien wurden in
großem Maßstab nur bedingt bestätigt, so daß man diesen Enzym
typ allenfalls als Bleichadditiv einstufen kann.
Als Cofaktor neben den lignolytischen Enzymen nimmt man Che
latsubstanzen (Siderophoren, wie Ammoniumoxalat) und Biotensi
de an.
In der Anmeldung PCT/EP87/00635 wird ein System zur Entfernung
von Lignin aus lignincellulosehaltigem Material unter gleich
zeitiger Bleiche beschrieben, welches mit lignolytischen Enzy
men aus Weißfäulepilzen unter Zusatz von Reduktions- und Oxi
dationsmitteln und phenolischen Verbindungen als Mediatoren
arbeitet.
In der DE 40 08 893C2 werden zusätzlich zu Red/Ox-System "Mimic
Substanzen", die das aktive Zentrum (prosthetische Gruppe) von
lignolytischen Enzymen simulieren, zugesetzt. So konnte eine
erhebliche Performanceverbesserung erzielt werden.
In der Anmeldung PCT/EP92/01086 wird als zusätzliche Verbesse
rung eine Redoxkaskade mit Hilfe von im Oxidationspotential
"abgestimmten" phenolischen oder nichtphenolischen Aromaten
eingesetzt.
Bei allen drei Verfahren ist die Limitierung für einen groß
technischen Einsatz die Anwendbarkeit bei geringen Stoffdich
ten (bis maximal 4%) und bei den beiden letzten Anmeldungen
die Gefahr des "Ausleachens" von Metallen beim Einsatz der
Chelatverbindungen, die v.a. bei nachgeschalteten Peroxid
bleichstufen zur Zerstörung des Peroxids führen können.
Aus WO/12619, WO 94/12620 und WO 94/12621 sind Verfahren be
kannt, bei welchen die Aktivität von Peroxidase mittels soge
nannter Enhancer-Substanzen gefördert werden.
Die Enhancer-Substanzen werden in WO 94/12619 anhand ihrer
Halbwertslebensdauer charakterisiert.
Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen durch die Formel
A=N-N=B charakterisiert, wobei A und B jeweils definierte cy
clische Reste sind.
Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen organische Chemika
lien, die mindestens zwei aromatische Ringe enthalten, von de
nen zumindest einer mit jeweils definierten Resten substitu
iert ist.
Alle drei Anmeldungen betreffen "dye transfer inhibition" und
den Einsatz der jeweiligen Enhancer-Substanzen zusammen mit
Peroxidasen als Detergent-Additiv oder Detergent-Zusammenset
zung im Waschmittelbereich. Zwar wird in der Beschreibung der
Anmeldung auf eine Verwendbarkeit zum Behandeln von Lignin
verwiesen, aber eigene Versuche mit den in den Anmeldungen
konkret offenbarten Substanzen zeigten, daß sie als Mediatoren
zur Steigerung der Bleichwirkung der Peroxidasen beim Behan
deln von ligninhaltigen Materialien keine Wirkung zeigten!
WO 94/29510 beschreibt ein Verfahren zur enzymatischen De
lignifizierung, bei dem Enzyme zusammen mit Mediatoren einge
setzt werden. Als Mediatoren werden allgemein Verbindungen mit
der Struktur NO-, NOH- oder HRNOH offenbart.
Von den in WO 94/29510 offenbarten Mediatoren liefert
1-Hydroxy-1H-benzotriazole (HBT) die besten Ergebnisse in der
Delignifizierung. HBT hat jedoch verschiedene Nachteile:
Es ist nur zu hohen Preisen und nicht in hinreichenden Mengen verfügbar.
Es ist nur zu hohen Preisen und nicht in hinreichenden Mengen verfügbar.
Es reagiert unter Delignifizierungsbedingungen zu
1H-Benzotriazol. Diese Verbindung ist relativ schlecht abbau
bar und kann in größeren Mengen eine beträchtliche Umweltbela
stung darstellen.
Es führt in gewissem Umfang zu einer Schädigung von Enzymen.
Seine Delignifizierungsgeschwindigkeit ist nicht allzu hoch.
Die vorliegende Erfindung betrifft ein Mehrkomponentensystem
zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen
Materialien oder ähnlichen Stoffen enthaltend
- a. ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und
- b. mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und
- c. mindestens einen Mediator, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe der Oxime der allgemei nen Formel I oder II
sowie deren Salze, Ether, oder Ester, wobei
X, gleich oder verschieden ist und O, S, oder NR¹ bedeuten wobei
R¹ Wasserstoff-, Hydroxy-, Formyl-, Carbamoyl-, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C₁- C₅-alkyl-, C₁-C₁₂-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₁₀-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphonooxyrest, Ester oder Salz des Phosphonooxyrests bedeutet,
wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl- Amino- und Phenylreste unsubsti tuiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R² substituiert sein können und die Aryl-C₁-C₅-alkyl-, C₁-C₁₂-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₁₀-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R² ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei
R² gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Carboxy rest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono- Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, C₁-C₅-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxyrest bedeutet und
die Reste R³ und R⁴ gleich oder verschieden sind und Halogen-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests bedeuten, oder die für R¹ genannten Bedeutungen haben, oder zu einem Ring [-CR⁷R⁸]n mit n gleich 2, 3 oder 4 verknüpft sind und R⁵ und R⁶ die für R¹ genannten Bedeutungen haben und
R⁷ und R⁸ gleich oder verschieden sind und Halogen-, Car boxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests bedeuten, oder die für R¹ genannten Bedeutungen haben.
X, gleich oder verschieden ist und O, S, oder NR¹ bedeuten wobei
R¹ Wasserstoff-, Hydroxy-, Formyl-, Carbamoyl-, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C₁- C₅-alkyl-, C₁-C₁₂-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₁₀-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphonooxyrest, Ester oder Salz des Phosphonooxyrests bedeutet,
wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl- Amino- und Phenylreste unsubsti tuiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R² substituiert sein können und die Aryl-C₁-C₅-alkyl-, C₁-C₁₂-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₁₀-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R² ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei
R² gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Carboxy rest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono- Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, C₁-C₅-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxyrest bedeutet und
die Reste R³ und R⁴ gleich oder verschieden sind und Halogen-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests bedeuten, oder die für R¹ genannten Bedeutungen haben, oder zu einem Ring [-CR⁷R⁸]n mit n gleich 2, 3 oder 4 verknüpft sind und R⁵ und R⁶ die für R¹ genannten Bedeutungen haben und
R⁷ und R⁸ gleich oder verschieden sind und Halogen-, Car boxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests bedeuten, oder die für R¹ genannten Bedeutungen haben.
Als Mediatoren im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem be
sonders bevorzugt sind Verbindungen mit der allgemeinen Formel
I bei denen X Q oder S bedeutet und die übrigen Reste die
vorstehend genannten Bedeutungen haben. Ein Beispiel für eine
solche Verbindung ist 2-Hydroxyiminomalonsäuredimethylester.
Als Mediatoren weiterhin besonders bevorzugt sind Isonitroso
derivate von cyclischen Ureiden der allgemeinen Formel II.
Beispiele für solche Verbindungen sind 1-Methylviolursäure,
1,3-Dimethylviolursäure, Thioviolursäure, Alloxan-4,5-dioxim.
Als Mediator insbesondere bevorzugt ist Alloxan-5-oxim Hydrat
(Viblursäure) und/oder dessen Ester, Ether oder Salze.
Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem enthält Mediatoren,
die kostengünstiger als HBT sind.
Darüber hinaus wird bei Einsatz der erfindungsgemäßen Mediato
ren eine Steigerung der Delignifizierungsgeschwindigkeit
erzielt.
Vorzugsweise umfaßt das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem
mindestens einen Oxidationskatalysator.
Als Oxidationskatalysatoren werden im erfindungsgemäßen Mehr
komponentensystem bevorzugt Enzyme eingesetzt. Im Sinne der Er
findung umfaßt der Begriff Enzym auch enzymatisch aktive Pro
teine oder Peptide oder prosthetische Gruppen von Enzymen.
Als Enzym können im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem
Oxidoreduktasen der Klassen 1.1.1 bis 1.97 gemäß Internationa
ler Enzym-Nomenklature, Committee of the International Union
of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature,
Academic Press, Inc., 1992, S. 24-154) eingesetzt werden.
Vorzugsweise werden Enzyme der im folgenden genannten Klassen
eingesetzt:
Enzyme der Klasse 1.1, die alle Dehydrogenasen, die auf primä re, sekundäre Alkohole und Semiacetale wirken, umfassen und die als Akzeptoren NAD⁺ oder NADP⁺ (Subklasse 1.1.1), Cyto chrome (1.1.2), Sauerstoff (O₂) (1.1.3), Disulfide (1.1.4), Chinone (1.1.5) oder die andere Akzeptoren haben (1.1.99).
Enzyme der Klasse 1.1, die alle Dehydrogenasen, die auf primä re, sekundäre Alkohole und Semiacetale wirken, umfassen und die als Akzeptoren NAD⁺ oder NADP⁺ (Subklasse 1.1.1), Cyto chrome (1.1.2), Sauerstoff (O₂) (1.1.3), Disulfide (1.1.4), Chinone (1.1.5) oder die andere Akzeptoren haben (1.1.99).
Aus dieser Klasse sind besonders bevorzugt die Enzyme der
Klasse 1.1.5 mit Chinonen als Akzeptoren und die Enzyme der
Klasse 1.1.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
Insbesondere bevorzugt in dieser Klasse ist Cellobiose:
quinone-1-oxidoreduktase (1.1.5.1).
quinone-1-oxidoreduktase (1.1.5.1).
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.2. Diese Enzym
klasse (1.1.5.1) umfaßt solche Enzyme, die Aldehyde zu den
korrespondierenden Säuren oder Oxo-Gruppen oxidieren. Die Ak
zeptoren können NAD⁺, NADP⁺ (1.2.1), Cytochrome (1.2.2), Sau
erstoff (1.2.3), Sulfide (1.2.4), Eisen-Schwefel-Proteine
(1.2.5) oder andere Akzeptoren (1.2.99) sein.
Besonders bevorzugt sind hier die Enzyme der Gruppe (1.2.3)
mit Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.3. In dieser
Klasse sind Enzyme zusammengefaßt, die auf CH-CH-Gruppen des
Donors wirken.
Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD⁺, NADP⁺ (1.3.1), Cyto
chrome (1.3.2), Sauerstoff (1.3.3), Chinone oder verwandte
Verbindungen (1.3.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.3.7) oder an
dere Akzeptoren (1.3.99).
Besonders bevorzugt ist die Bilirubinoxidase (1.3.3.5).
Hier sind ebenfalls die Enzyme der Klasse (1.3.3) mit Sauer
stoff als Akzeptor und (1.3.5) mit Chinone etc. als Akzeptor
besonders bevorzugt.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.4, die auf
CH-NH₂-Gruppen des Donors wirken.
Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD⁺, NADP⁺ (1.4.1), Cyto
chrome (1.4.2), Sauerstoff (1.4.3), Disulfide (1.4.4), Eisen-
Schwefel-Proteine (1.4.7) oder andere Akzeptoren (1.4.99).
Besonders bevorzugt sind auch hier Enzyme der Klasse 1.4.3 mit
Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.5, die auf CH-NH-
Gruppen des Donors wirken. Die entsprechenden Akzeptoren sind
NAD⁺, NADP⁺ (1.5.1), Sauerstoff (1.5.3), Disulfide (1.5.4),
Chinone (1.5.5) oder andere Akzeptoren (1.5.99).
Auch hier sind besonders bevorzugt Enzyme mit Sauerstoff (O₂)
(1.5.3) und mit Chinonen (1.5.5) als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.6, die auf NADH
oder NADPH wirken.
Die Akzeptoren sind hier NADP⁺ (1.6.1), Hämproteine (1.6.2),
Disulfide (1.6.4), Chinone (1.6.5), NO₂-Gruppen (1.6.6), und
ein Flavin (1.6.8) oder einige andere Akzeptoren (1.6.99).
Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.6.5 mit
Chinonen als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.7, die auf andere
NO₂-Verbindungen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Cyto
chrome (1.7.2), Sauerstoff (O₂) (1.7.3), Eisen-Schwefel-Pro
teine (1.7.7) oder andere (1.7.99) haben.
Hier sind besonders bevorzugt die Klasse 1.7.3 mit Sauerstoff
als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.8, die auf Schwe
felgruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren NAD⁺, NADP⁺
(1.8.1), Cytochrome (1.8.2), Sauerstoff (O₂) (1.8.3), Disulfi
de (1.8.4), Chinone (1.8.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.8.7)
oder andere (1.8.99) haben.
Besonders bevorzugt ist die Klasse 1.8.3 mit Sauerstoff (O₂)
und (1.8.5) mit Chinonen als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.9, die auf Häm
gruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Sauerstoff
(O₂) (1.9.3), NO₂-Verbindungen (1.9.6) und andere (1.9.99)
haben.
Besonders bevorzugt ist hier die Gruppe 1.9.3 mit Sauerstoff
(O₂) als Akzeptor (Cytochromoxidasen).
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.12, die auf Was
serstoff als Donor wirken.
Die Akzeptoren sind NAD⁺ oder NADP⁺ (1.12.1) oder andere
(1.12.99).
Desweiteren bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.13 und 1.14
(Oxigenasen).
Weiterhin sind bevorzugte Enzyme die der Klasse 1.15, die auf
Superoxid-Radikale als Akzeptoren wirken.
Besonders bevorzugt ist hier die Superoxid-Dismutase
(1.15.1.1).
Weiterhin sind bevorzugt Enzyme der Klasse 1.16.
Als Akzeptoren wirken NAD⁺ oder NADP⁺ (1.16.1) oder Sauerstoff
(O₂) (1.16.3).
Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.16.3.1
(Ferroxidase, z. B. Ceruloplasmin).
Weiterhin bevorzugte Enzyme sind diejenigen, die der Gruppe
1.17 (Wirkung auf CH₂-Gruppen, die zu -CHOH- oxidiert werden),
1.18 (Wirkung auf reduziertes Ferredoxin als Donor), 1.19
(Wirkung auf reduziertes Flavodoxin als Donor) und 1.97 (andere
Oxidoreduktasen) angehören.
Weiterhin besonders bevorzugt sind die Enzyme der Gruppe
1.11., die auf ein Peroxid als Akzeptor wirken. Diese einzige
Subklasse (1.11.1) enthält die Peroxidasen.
Besonders bevorzugt sind hier die Cytochrom-C-Peroxidasen
(1.11.1.5), Catalase (1.11.1.6), die Peroxydase (1.11.1.6),
die Iodid-Peroxidase (1. 11. 1.8), die Glutathione-Peroxidase
(1.11.1.9), die Chlorid-Peroxidase (1.11.1.10), die L-Ascor
bat-Peroxidase (1.11.1.11), die Phospholipid-Hydroperoxid-
Glutathione-Peroxidase (1.11.1.12), die Mangan-Peroxidase
(1.12.1.13), die Diarylpropan-Peroxidase (Ligninase, Lignin-
Peroxidase) (1.11.1.14).
Ganz besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.10, die auf
Biphenole und verwandten Verbindungen wirken. Sie katalysieren
die Oxidation von Biphenolen und Ascorbaten. Als Akzeptoren
fungieren NAD⁺, NADP⁺ (1.10.1), Cytochrome (1.10.2), Sauer
stoff (1.10.3) oder andere (1.10.99).
Von diesen wiederum sind Enzyme der Klasse 1.10.3 mit Sauer
stoff (O₂) als Akzeptor besonders bevorzugt.
Von den Enzymen dieser Klasse sind die Enzyme Catechol Oxidase
(Tyrosinase) (1.10.3.1), L-Ascorbate Oxidase (1.10.3.3), o-A-
minophenol Oxidase (1.10.3.4) und Laccase (Benzoldiol: Oxigen
Oxidoreduktase) (1.10.3.2) bevorzugt, wobei die Laccasen (Ben
zoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) insbesondere bevor
zugt sind.
Die genannten Enzyme sind käuflich erhältlich oder lassen sich
nach Standardverfahren gewinnen. Als Organismen zur Produktion
der Enzyme kommen beispielsweise Pflanzen, tierische Zellen,
Bakterien und Pilze in Betracht. Grundsätzlich können sowohl
natürlich vorkommende als auch gentechnisch veränderte Orga
nismen Enzymproduzenten sein. Ebenso sind Teile von einzelli
gen oder mehrzelligen Organismen als Enzymproduzenten denkbar,
vor allem Zellkulturen.
Für die insbesondere bevorzugten Enzyme, wie die aus der Grup
pe 1.11.1 vor allem aber 1.10.3 und insbesondere zur Produkti
on von Laccasen werden beispielsweise Weißfäulepilze wie Pleu
rotus, Phlebia und Trametes verwendet.
Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem umfaßt mindestens
ein Oxidationsmittel. Als Oxidationsmittel können beispiels
weise Luft, Sauerstoff, Ozon, H₂O₂, organische Peroxide, Per
säuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäu
re, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzosäure, Perchlorsäu
re, Perborate, Peracetate, Persulfate, Peroxide oder Sauer
stoffspezies und deren Radikale wie OH·, OOH·, Singulettsauer
stoff, Superoxid (O₂·-), Ozonid, Dioxygenyl-Kation (O₂⁺), Di
oxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.
Vorzugsweise werden solche Oxidationsmittel eingesetzt, die
entweder durch die entsprechenden Oxidoreduktasen generiert
werden können z. B. Dioxirane aus Laccasen plus Carbonylen oder
die chemisch den Mediator regenerieren können oder diesen di
rekt umsetzen können.
Die Erfindung betrifft auch die Verwendung von Substanzen,
welche erfindungsgemäß als Mediatoren geeignet sind zum Verän
dern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materia
lien oder ähnlichen Stoffen.
Die Wirksamkeit des Mehrkomponentensystems beim Verändern, Ab
bau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder
ähnlichen Stoffen ist häufig nochmals gesteigert, wenn neben
den genannten Bestandteilen noch Mg2+ Ionen vorhanden sind.
Die Mg2+ Ionen können beispielsweise als Salz, wie z. B. MgSO₄,
eingesetzt werden. Die Konzentration liegt im Bereich von
0,1-2 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugsweise bei 0,2-
0,6 mg/g.
In manchen Fällen läßt sich eine weitere Steigerung der Wirk
samkeit des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems dadurch
erreichen, daß das Mehrkomponentensystem neben den Mg2+ Ionen
auch Komplexbildner wie z. B. Ethylendiamintetraessigsäure (EDTA),
Diethylentriaminpentaessigsäure (DTPA), Hydroxyethylen
diamintriessigsäure (HEDTA), Diethylentriaminpentamethylen
phosphonsäure (DTMPA), Nitrilotriessigsäure (NTA), Polyphos
phorsäure (PPA) etc. enthält. Die Konzentration liegt im
Bereich von 0,2-5 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugsweise
bei 1-3 mg.
Der Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems in
einem Verfahren zum Behandeln von Lignin erfolgt beispielswei
se dadurch, daß man die jeweils ausgewählten Komponenten a)
bis c) gemäß Anspruch 1 gleichzeitig oder in beliebiger Rei
henfolge mit einer wäßrigen Suspension des ligninhaltigen Ma
terials mischt.
Vorzugsweise wird ein Verfahren unter Einsatz des erfindungs
gemäßen Mehrkomponentensystems in Gegenwart von Sauerstoff
oder Luft bei Normaldruck bis 10 bar und in einem pH-Bereich
von 2 bis 11, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugs
weise 40-95°C, und einer Stoffdichte von 0,5 bis 40%
durchgeführt.
Ein für den Einsatz von Enzymen bei der Zellstoffbleiche unge
wöhnlicher und überraschender Befund ist, daß beim Einsatz des
erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems eine Steigerung der
Stoffdichte eine erhebliche Steigerung der Kappaerniedrigung
ermöglicht.
Aus ökonomischen Gründen bevorzugt wird ein erfindungsgemäßes
Verfahren bei Stoffdichten von 8 bis 35%, besonders bevorzugt
9 bis 15% durchgeführt.
Überraschenderweise zeigte sich ferner, daß eine saure Wäsche
(pH 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) oder Q-Stufe (pH-Wert 2 bis
6, vorzugsweise 4 bis 5) vor der Enzym-Mediatorstufe bei man
chen Zellstoffen zu einer erheblichen Kappazahlerniedrigung im
Vergleich zur Behandlung ohne diese spezielle Vorbehandlung
führt. In der Q-Stufe werden als Chelatbildner die zu diesem
Zwecke üblichen Substanzen (wie z. B. EDTA, DTPA) eingesetzt.
Sie werden vorzugsweise in Konzentrationen von 0,1%/t bis
1%/t besonders bevorzugt 0,1%/t bis 0,5%/t eingesetzt.
Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 bis
10.000 IU Enzym pro g ligninhaltiges Material eingesetzt. Be
sonders bevorzugt werden 0,1 bis 100 insbesondere bevorzugt
werden 1 bis 40 IU Enzym pro g ligninhaltiges Material einge
setzt (1 U entspricht dem Umsatz von 1 µmol 2,2′-Azino-bis-
(3-ethyl-benzothiazolin-6-sulfonsäure-diammoniumsalz)
(ABTS) /min/ml Enzym).
Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 mg bis
100 mg Oxidationsmittel pro g ligninhaltigem Material einge
setzt. Besonders bevorzugt werden 0,01 bis 50 mg Oxidations
mittel pro g ligninhaltigem Material eingesetzt.
Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,5 bis 80
mg Mediator pro g ligninhaltigem Material eingesetzt. Beson
ders bevorzugt werden 0,5 bis 40 mg Mediator pro g ligninhal
tigem Material eingesetzt.
Gleichzeitig können Reduktionsmittel zugegeben werden, die zu
sammen mit den vorhandenen Oxidationsmitteln zur Einstellung
eines bestimmten Redoxpotentials dienen.
Als Reduktionsmittel können Natrium-Bisulfit, Natrium-
Dithionit, Ascorbinsäure, Thioverbindungen, Mercaptoverbindun
gen oder Glutathion etc. eingesetzt werden.
Die Reaktion läuft beispielsweise bei Laccase unter Luft- oder
Sauerstoffzufuhr oder Sauerstoff- bzw. Luftüberdruck ab, bei
den Peroxidasen (z. B. Ligninperoxidasen, Manganperoxidasen)
mit Wasserstoffperoxid ab. Dabei können beispielsweise der
Sauerstoff auch durch Wasserstoffperoxid + Katalase und Was
serstoffperoxid durch Glucose + Glucoseoxidase oder andere Sy
steme in situ generiert werden.
Außerdem können dem System Radikalbildner oder Radikalfänger
(Abfangen von beispielsweise OH oder OOH Radikalen) zuge
setzt werden. Diese können das Zusammenspiel innerhalb der
Red/Ox- und Radikalmediatoren verbessern.
Der Reaktionslösung können auch weitere Metallsalze zugegeben
werden.
Diese sind im Zusammenwirken mit Chelatbildnern als Radikal
bildner oder Red/Ox-Zentren wichtig. Die Salze bilden in der
Reaktionslösung Kationen. Solche Ionen sind u. a. Fe2+, Fe3+,
Mn2+, Mn3+, Mn4+, Cu2+, Ca2+, Ti3+, Cer4+, Al3+.
Die in der Lösung vorhandenen Chelate können darüber hinaus
als Mimicsubstanzen für die Enzyme, beispielsweise für die
Laccasen (Kupferkomplexe) oder für die Lignin- oder Manganper
oxidasen (Hämkomplexe) dienen. Unter Mimicsubstanzen sind sol
che Stoffe zu verstehen, die die prosthetischen Gruppen von
(hier) Oxidoreduktasen simulieren und z. B. Oxidationsreaktio
nen katalysieren können.
Weiterhin kann dem Reaktionsgemisch NaOCl zugesetzt werden.
Diese Verbindung kann im Zusammenspiel mit Wasserstoffperoxid
Singulettsauerstoff bilden.
Schließlich ist es auch möglich, unter Einsatz von Detergen
tien zu arbeiten. Als solche kommen nicht-ionische, anioni
sche, kationische und amphotere Tenside in Betracht. Die De
tergentien können die Penetration der Enzyme und Mediatoren in
die Faser verbessern.
Ebenso kann es für die Reaktion förderlich sein, Polysacchari
de und/oder Proteine zuzusetzen. Hier sind insbesondere als
Polysaccharide Glucane, Mannane, Dextrane, Lävane, Pektine,
Alginate oder Pflanzengummis und/oder eigene von den Pilzen
gebildete oder in der Mischkultur mit Hefen produzierte Poly
saccharide und als Proteine Gelantine und Albumin zu nennen.
Diese Stoffe dienen hauptsächlich als Schutzkolloide für die
Enzyme.
Weitere Proteine, die zugesetzt werden können, sind Proteasen
wie Pepsin, Bromelin, Papain usw. Diese können u. a. dazu
dienen, durch den Abbau des im Holz vorhandenen Extensins C,
eines hydroxyprolinreichen Proteins, einen besseren Zugang zum
Lignin zu erreichen.
Als weitere Schutzkolloide kommen Aminosäuren, Einfachzucker,
Oligomerzucker, PEG-Typen der verschiedensten Molekulargewich
te, Polyethylenoxide, Polyethylenimine und Polydimethylsiloxa
ne in Frage.
Das erfindungsgemäße Verfahren kann nicht nur bei der Deligni
fizierung (Bleiche) von Sulfat-, Sulfit-, Organosol-, o.a.
Zellstoffen und von Holzstoffen eingesetzt werden, sondern
auch bei der Herstellung von Zellstoffen oder Holzstoffen (Re
finerstoff/Holzschliff) allgemein beispielsweise aus Holz-
oder Einjahrespflanzen. Dazu sollte eine Defibrillierung durch
die üblichen Kochverfahren und/oder mechanischen Verfahren
oder Druck (d. h. eine sehr schonende Behandlung bis zu Kappa
zahlen im Bereich von < 50 Kappa bzw. < 10% Ligningehalt) ge
währleistet sein.
Bei der Bleiche von Zellstoffen wie auch bei der Herstellung
von Zellstoffen kann die Behandlung mehrfach wiederholt wer
den, entweder nach Wäsche und Extraktion des behandelten Stof
fes mit NaOH oder ohne diese Zwischenschritte. Dies führt zu
noch wesentlich weiter reduzierten Kappawerten und zu erhebli
chen Weißesteigerungen. Ebenso kann vor der Enzym/Mediatorbe
handlung eine O₂-Stufe eingesetzt werden oder auch wie bereits
erwähnt eine saure Wäsche oder Q-Stufe (Chelatstufe) ausge
führt werden.
Im folgenden wird die Erfindung anhand von Beispielen näher
erläutert:
5 g atro Zellstoff (Softwood O₂ delignifiziert), Stoffdichte
30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
- A) 20 ml Leitungswasser werden mit 65 mg Violursäure Monohy drat unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H₂SO₄-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
- B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 35 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammengegeben und auf 33 ml
aufgefüllt.
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne
ter gemixt.
Danach wird der Stoffin eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions
bombe gegeben und unter 1-10 bar Sauerstoffüberdruck für 10
bis 40 Minuten inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen
und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell
stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
In Abhängigkeit der Inkubationsdauer werden folgende Deligni
fizierungsraten erreicht:
5 g atro Zellstoff (Softwood O₂ delignifiziert), Stoffdichte
30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
- A) 20 ml Leitungswasser werden mit 130 mg Violursäure Monohy drat unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H₂SO₄-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
- B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 35 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammengegeben und auf 33 ml
aufgefüllt.
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne
ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions
bombe gegeben und unter 1-10 bar Sauerstoffüberdruck für 1-
4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen
und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell
stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
In Abhängigkeit der Inkubationsdauer werden folgende Deligni
fizierungsraten erreicht:
Von der eingesetzten Enzymaktivität wurden nach einer Reak
tionsdauer von 4 Stunden 89% wiedergefunden.
5 g atro Zellstoff (Softwood O₂ delignifiziert), Stoffdichte
0% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
- A) 20 ml Leitungswasser werden mit 25 mg 1-Hydroxy-1-H-Benzotriazol unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H₂SO₄-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
- B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 35 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammengegeben und auf 33 ml
aufgefüllt.
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne
ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions
bombe gegeben und unter 1-10 bar Sauerstoffüberdruck für 10
bis 40 Minuten inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen
und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell
stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
In Abhängigkeit der Inkubationsdauer werden folgende Deligni
fizierungsraten erreicht:
5 g atro Zellstoff (Softwood O₂ delignifiziert), Stoffdichte
30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
- A) 20 ml Leitungswasser werden mit 50 mg 1-Hydroxy-1-H-Benzotriazol unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H₂SO₄-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
- B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 35 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammengegeben und auf 33 ml
aufgefüllt.
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne
ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions
bombe gegeben und unter 1-10 bar Sauerstoffüberdruck für 1-4
Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen
und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell
stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
In Abhängigkeit der Inkubationsdauer werden folgende Deligni
fizierungsraten erreicht:
Von der eingesetzten Enzymaktivität wurden nach einer Reak
tionsdauer von 4 Stunden 15% wiedergefunden.
Claims (11)
1. Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen
von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen
enthaltend
- a. ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und
- b. mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und
- c. mindestens einen Mediator, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe der Oxime der allgemei nen Formel I oder II
sowie deren Salze, Ether, oder Ester, wobei
X, gleich oder verschieden ist und O, S, oder NR¹ bedeuten wobei
R¹ Wasserstoff-, Hydroxy-, Formyl-, Carbamoyl-, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C₁- C₅-alkyl-, C₁-C₁₂-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₁₀-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphonooxyrest, Ester oder Salz des Phosphonooxyrests bedeutet,
wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl- Amino- und Phenylreste unsubsti tuiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R² substituiert sein können und die Aryl-C₁-C₅-alkyl-, C₁-C₁₂-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₁₀-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R² ein- oder mehrfach substituiert sein können wobei
R² gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Carboxy rest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono- Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, C₁-C₅-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxyrest bedeutet und
die Reste R³-R⁴ gleich oder verschieden sind und Halogen-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests bedeuten, oder die für R¹ genannten Bedeutungen haben, oder zu einem Ring [-CR⁷R⁸]n mit n gleich 2, 3 oder 4 verknüpft sind und
R⁵ und R⁶ die für R¹ genannten Bedeutungen haben und
R⁷ und R⁸ gleich oder verschieden sind und Halogen-, Carboxy rest, Ester oder Salz des Carboxyrests bedeuten, oder die für R¹ genannten Bedeutungen haben.
X, gleich oder verschieden ist und O, S, oder NR¹ bedeuten wobei
R¹ Wasserstoff-, Hydroxy-, Formyl-, Carbamoyl-, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C₁- C₅-alkyl-, C₁-C₁₂-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₁₀-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphonooxyrest, Ester oder Salz des Phosphonooxyrests bedeutet,
wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl- Amino- und Phenylreste unsubsti tuiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R² substituiert sein können und die Aryl-C₁-C₅-alkyl-, C₁-C₁₂-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₁₀-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R² ein- oder mehrfach substituiert sein können wobei
R² gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Carboxy rest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono- Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, C₁-C₅-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxyrest bedeutet und
die Reste R³-R⁴ gleich oder verschieden sind und Halogen-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests bedeuten, oder die für R¹ genannten Bedeutungen haben, oder zu einem Ring [-CR⁷R⁸]n mit n gleich 2, 3 oder 4 verknüpft sind und
R⁵ und R⁶ die für R¹ genannten Bedeutungen haben und
R⁷ und R⁸ gleich oder verschieden sind und Halogen-, Carboxy rest, Ester oder Salz des Carboxyrests bedeuten, oder die für R¹ genannten Bedeutungen haben.
2. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 1, dadurch gekenn
zeichnet, daß es mindestens einen Oxidationskatalysator
umfaßt.
3. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 1 oder 2, dadurch ge
kennzeichnet, daß als Oxidationskatalysator Enzym eingesetzt
wird.
4. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 3,
dadurch gekennzeichnet, daß als Enzym Laccase eingesetzt wird.
5. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 4,
dadurch gekennzeichnet, daß als Oxidationsmittel Luft, Sauer
stoff, Ozon, H₂O₂, organische Peroxide, Persäuren wie die
Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpeter
säure, Metachlorperoxibenzosäure, Perchlorsäure, Perborate,
Peracetate, Persulfate, Peroxide oder Sauerstoffspezies und
deren Radikale wie OH·, OOH·, Singulettsauerstoff, Superoxid
(O₂·-), Ozonid, Dioxygenyl-Kation (O₂⁺), Dioxirane, Dioxetane
oder Fremy Radikale eingesetzt werden.
6. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 5, da
durch gekennzeichnet, daß als Mediator Verbindungen der allge
meinen Formel I, bei denen X O oder S bedeutet und die übrigen
Reste die vorstehend genannten Bedeutungen haben, eingesetzt
werden.
7. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6,
dadurch gekennzeichnet, daß als Mediator Isonitrosoderivate
von cyclischen Ureiden der allgemeinen Formel II eingesetzt
werden.
8. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 7,
dadurch gekennzeichnet, daß als Mediator Alloxan-5-oxim Hydrat
(Violursäure) oder dessen Ester, Ether oder Salze eingesetzt
werden.
9. Verfahren zum Behandeln von Lignin, dadurch gekennzeichnet,
daß man die jeweils ausgewählten Komponenten a) bis c) gemäß
Anspruch 1 gleichzeitig oder in beliebiger Reihenfolge mit ei
ner wäßrigen Suspension des ligninhaltigen Materials mischt.
10. Verwendung von Mediatoren gemäß Anspruch 1 zum Verändern,
Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien
oder ähnlichen Stoffen.
Priority Applications (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE19612194A DE19612194A1 (de) | 1996-03-27 | 1996-03-27 | Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung |
| AU21603/97A AU2160397A (en) | 1996-03-27 | 1997-03-26 | A multicomponent system for changing, degrading or bleaching lignin, lignin-containing materials or similar substances and processes for its use |
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| DE19612194A DE19612194A1 (de) | 1996-03-27 | 1996-03-27 | Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung |
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Cited By (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1999001607A3 (de) * | 1997-06-20 | 1999-06-24 | Call Krimhild | Enzymatisches oxidationssystem mit neuen enzymwirkungsverstärkenden verbindungen |
| WO2005064077A1 (fr) * | 2003-12-25 | 2005-07-14 | Xiuquan Mei | Procede de reduction en pate par bio-oxydation en cycle ferme a zero rejet |
| WO2005064076A1 (fr) * | 2003-12-25 | 2005-07-14 | Xiuquan Mei | Procede de reduction en pate par oxydation en cycle ferme sans rejet |
| DE19820947B4 (de) * | 1997-05-12 | 2005-12-01 | Call, Krimhild | Enzymatisches Bleichsystem mit neuen enzymwirkungsverstärkenden Verbindungen zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder Verändern oder Abbau von Kohle sowie Verfahren unter Verwendung des Bleichsystems |
| CN100404753C (zh) * | 2002-10-18 | 2008-07-23 | 梅秀泉 | 氧化法全棉秆造新闻纸浆及其制备方法 |
| CN100404754C (zh) * | 2002-10-18 | 2008-07-23 | 梅秀泉 | 生物/氧化法造芦苇浆的制备方法 |
| WO2012001145A1 (en) * | 2010-07-01 | 2012-01-05 | Novozymes A/S | Bleaching of pulp |
| US12168011B2 (en) | 2022-02-21 | 2024-12-17 | Verona Pharma Plc | Formulation production process |
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Families Citing this family (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE19723890A1 (de) | 1997-06-06 | 1998-12-10 | Consortium Elektrochem Ind | Verfahren zur Herstellung von aromatischen und heteroaromatischen Aldehyden und Ketonen |
| JP2002512318A (ja) | 1998-04-16 | 2002-04-23 | パルプ アンド ペーパー リサーチ インスチチュート オブ カナダ | パルプ及び染料酸化のためのオキシダーゼ法 |
| ES2189683B1 (es) * | 2001-12-17 | 2005-02-01 | Consejo Superior De Investigaciones Cientificas | Nuevo procedimiento para el blanqueo enzimatico libre de cloro de pastas de alta calidad obtenidas de plantas herbaceas o arbustivas. |
| GB2391011A (en) * | 2002-07-19 | 2004-01-28 | Crosmill Ltd | Bleaching cellulose suspensions |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3728461A (en) * | 1970-08-31 | 1973-04-17 | Gates Rubber Co | Use of violuric acid as a fungicide or bactericide |
| DE3216639A1 (de) * | 1981-05-07 | 1982-11-25 | CIBA-GEIGY AG, 4002 Basel | Verfahren zum delignifizieren von lignocellulosematerial |
| KR960703428A (ko) * | 1993-06-16 | 1996-08-17 | 한스-페터 카알 | 다성분 표백계(Multicomponent Bleaching System) |
| EP0717143A1 (de) * | 1994-12-16 | 1996-06-19 | Lignozym GmbH | Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung |
-
1996
- 1996-03-27 DE DE19612194A patent/DE19612194A1/de not_active Withdrawn
-
1997
- 1997-03-26 AU AU21603/97A patent/AU2160397A/en not_active Abandoned
- 1997-03-26 WO PCT/EP1997/001545 patent/WO1997036039A1/de not_active Ceased
Cited By (12)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE19820947B4 (de) * | 1997-05-12 | 2005-12-01 | Call, Krimhild | Enzymatisches Bleichsystem mit neuen enzymwirkungsverstärkenden Verbindungen zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder Verändern oder Abbau von Kohle sowie Verfahren unter Verwendung des Bleichsystems |
| WO1999001607A3 (de) * | 1997-06-20 | 1999-06-24 | Call Krimhild | Enzymatisches oxidationssystem mit neuen enzymwirkungsverstärkenden verbindungen |
| CN100404753C (zh) * | 2002-10-18 | 2008-07-23 | 梅秀泉 | 氧化法全棉秆造新闻纸浆及其制备方法 |
| CN100404754C (zh) * | 2002-10-18 | 2008-07-23 | 梅秀泉 | 生物/氧化法造芦苇浆的制备方法 |
| WO2005064077A1 (fr) * | 2003-12-25 | 2005-07-14 | Xiuquan Mei | Procede de reduction en pate par bio-oxydation en cycle ferme a zero rejet |
| WO2005064076A1 (fr) * | 2003-12-25 | 2005-07-14 | Xiuquan Mei | Procede de reduction en pate par oxydation en cycle ferme sans rejet |
| CN100420789C (zh) * | 2003-12-25 | 2008-09-24 | 梅秀泉 | 全封闭零排放氧化法清洁制浆方法 |
| CN100420788C (zh) * | 2003-12-25 | 2008-09-24 | 梅秀泉 | 全封闭零排放生物/氧化法清洁造纸浆方法和由此获得的纸浆 |
| WO2012001145A1 (en) * | 2010-07-01 | 2012-01-05 | Novozymes A/S | Bleaching of pulp |
| US12168011B2 (en) | 2022-02-21 | 2024-12-17 | Verona Pharma Plc | Formulation production process |
| US12409180B2 (en) | 2022-02-21 | 2025-09-09 | Verona Pharma Plc | Formulation production process |
| US12251384B1 (en) | 2023-06-26 | 2025-03-18 | Verona Pharma Plc | Particulate composition |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
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| AU2160397A (en) | 1997-10-17 |
| WO1997036039A1 (de) | 1997-10-02 |
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| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| 8139 | Disposal/non-payment of the annual fee |