MX2009001968A - Metodo para la supresion de aromas a pescado en productos alimenticios mediante proteinas. - Google Patents
Metodo para la supresion de aromas a pescado en productos alimenticios mediante proteinas.Info
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Abstract
Se divulga un método para suprimir los productos de aldehído de la autooxidación de lípido. El método incluye proporcionar una fuente de aminoácidos que son capaces de enlazar los productos de aldehído para de esta manera suprimirlos. El método encuentra uso particular en la industria de alimentos en donde la supresión de los productos de autooxidación es útil en mantener la atracción del alimento a los consumidores y la vida en anaquel del producto alimenticio, especialmente cuando se incorporan ácidos grasos poliinsaturados de cadena larga en el producto alimenticio.
Description
MÉTODO PARA LA SUPRESIÓN DE AROMAS A PESCADO EN PRODUCTOS ALIMENTICIOS MEDIANTE PROTEÍNAS
CAMPO TÉCNICO Esta invención se relaciona generalmente a la incorporación de ácidos grasos y aceites oxidantemente inestables en alimentos; y, más particularmente, a un método para suprimir los aromas y sabores desagradables producidos por aceites y ácidos grasos oxidantemente inestables, tales como ácidos grasos omega-3 poliinsaturados , en alimentos. ANTECEDENTES DE LA INVENCIÓN Los ácidos grasos poliinsaturados de cadena larga se han mostrado que son benéficos para la salud humana. En particular, los ácidos grasos omega-3 poliinsaturados de cadena larga se han mostrado que son benéficos. Los tres ácidos grasos poliinsaturados de cadena larga de interés primario son ácido linolénico (18:3w-3), ácido eicosapentaenoico (EPA) (20:5w-3) y ácido docosahexaenoico (DHA) (22:6w-3). Los beneficios para la salud asociados con el consumo aumentado de estos ácidos grasos omega-3 incluyen una disminución de colesterol de suero, reducción de la presión sanguínea, reducción en el riesgo de enfermedad del corazón y una reducción del riesgo de ataque apopléjico. Estos ácidos grasos omega-3 también son esenciales para el desarrollo neuronal normal y su reducción ha sido asociada con enfermedades neurodegenerativas tal como enfermedad de
Alzheiraer. En el ojo humano y la retina la relación de DHA: EPA es 5:1 y su presencia es esencial para el desarrollo de la vista normal. El ácido graso DHA también se cree que es esencial para el desarrollo cognitivo óptimo en infantes. El alimento fortificado con DHA es frecuentemente llamado "alimento para el cerebro" en países Asiáticos. Estudios preliminares sugieren que los ácidos grasos omega-3 poliinsaturados de cadena larga pueden desempeñar una función en mediar los ataques inflamatorios crónicos y su uso por individuos con asma leve se ha documentado que reduce la severidad de la respuesta de histamina en asmáticos. Hay varias fuentes principales de estos ácidos grasos omega-3 poliinsaturados de cadena larga benéficos. Ciertas plantas proporcionan una abundante fuente de ácido graso linolénico. Animales marinos, tales como peces y crustáceos y plantas marinas, tales como microalgas, son las fuentes principales de DHA y EPA. En particular, peces grasos tal como macarela y el salmón contienen altos niveles de DHA EPA. Las microalgas marinas contienen predominantemente DHA. Las microalgas marinas tienen una ventaja como una fuente de DHA en que grandes volúmenes pueden ser rápidamente producidos utilizando métodos modernos y no hay necesidad para el extensivo número de acres asociado con las granjas de peces o la dificultad de la pesca. Los ácidos grasos omega-3 son generalmente encontrados en la forma de triglicéridos , es
decir uno o más de los ácidos grasos conectados a la cadena principal de glicerol es un ácido graso omega-3, y no en la forma de ácidos grasos libres. Ambas formas tienen los beneficios para la salud y los problemas de inestabilidad oxidante. Por lo tanto en esta especificación y en las reivindicaciones asociadas no será hecha distinción entre estas dos formas de ácidos grasos omega-3. El término ácido graso omega-3 se refiere a tanto la forma de ácido graso libre como a la forma de triglicérido a menos de que sea específicamente notado de otra manera. En esta especificación y en las reivindicaciones asociadas no será hecha distinción entre varias fuentes de ácidos grasos omega-3 a menos de que sea específicamente notado. Los efectos de la salud benéficos de los ácidos grasos omega-3, especialmente EPA y DHA, requieren cantidades relativamente grandes de los ácidos grasos omega-3 que los hace imprácticos para obtener la cantidad diaria recomendada al consumir pescado. Así, ambos EPA y DHA han sido empaquetados conjuntamente en forma de cápsula. Los consumidores no disfrutan consumir las cápsulas debido a que son grandes y duras para tragar y las cápsulas pueden rápidamente desarrollar un aroma y sabor a pescado desagradable. Intentos previos para adicionar DHA y/o EPA directamente a los productos alimenticios han sido sin éxito debido a que los ácidos grasos omega-3 inestables rápidamente
dan lugar a un sabor y aroma a pescado en el producto alimenticio y hacerlo no apetecible. Se cree que DHA y EPA son particularmente inestables en la presencia de agua y calor, esto además complica su uso en productos alimenticios. A diferencia de otros ácidos grasos estos ácidos grasos omega-3 no se pueden estabilizar en alimentos meramente al adicionar los antioxidantes típicos a los alimentos. De manera similar otros aceites y ácidos grasos también son oxidantemente inestables en alimentos y pueden dar lugar a olores y sabores desagradables. Ejemplo de estos aceites y ácidos grados inestables incluyen: aceite de soya, aceite de semilla de lino, aceite marino, aceite de microalgas marinas, ácido linoleico, ácido linolénico, ácido docosahexaenoico y ácido eicosapentaenoico . Es deseable proporcionar un método simple para permitir la incorporación de los ácidos grasos omega-3 en alimentos que no involucre etapas de procesamiento complicadas o el uso de ingredientes únicos y que promueva la vida en anaquel del producto alimenticio. La vida en anaquel se define como la duración de tiempo del producto alimenticio que puede ser almacenado sin el desarrollo de aromas y sabores a pescado. BREVE DESCRIPCIÓN DE LA INVENCIÓN En términos generales, esta invención proporciona un método para suprimir los productos de aldehido de la
autooxidación de lipido que comprende las etapas de: proporcionar una fuente de aminoácidos; exponer un producto alimenticio que contiene lipidos propensos a la autooxidación a la fuente de aminoácidos tal que los productos de aldehido liberados por la autooxidación se suprimen por la fuente de aminoácidos y se prolonga una vida en anaquel del producto alimenticio. La fuente de aminoácidos puede comprender proteínas, proteínas parcialmente hidrolizadas o aminoácidos. Estas y otras características y ventajas de esta invención llegarán a ser más evidentes para aquellos expertos en la técnica a partir de la descripción detallada de una modalidad preferida. Los dibujos que acompañan la descripción detallada son descritos enseguida. BREVE DESCRIPCIÓN DE LOS DIBUJOS La Figura 1 muestra la capacidad de supresión de una serie de aislados de proteína de suero parcialmente hidrolizados sobre aldehidos de prueba graficada como la capacidad de supresión contra el grado de hidrólisis; y La Figura 2 muestra el efecto de la actividad de agua de un aislado de proteína de suero parcialmente hidrolizado sobre su habilidad para suprimir los aldehidos de prueba. DESCRIPCIÓN DETALLADA DE UNA MODALIDAD PREFERIDA Como es discutido los animales marinos y las plantas marinas son las fuentes principales de EPA y DHA. El
uso de aceites de pescado o aceites marinos como una fuente de EPA y DHA son bien conocidos. Recientemente, un número de fabricantes han desarrollado procesos altamente eficientes para cultivar microalgas marinas. Estas microalgas son una fuente para EPA y DHA en altos rendimientos y en un diseño sostenible. Una fuente de microalgas derivadas de EPA y DHA es Martek Biosciences Corporation, Columbia, MD, EUA. Una segunda fuente es Nutrinova Nutrition Specialties y Food Ingredients, DE. El EPA y DHA extraídos de estas fuentes están en la forma de triglicéridos . Los ácidos grasos omega-3 se pueden proporcionar como un polvo de flujo de libre o se pueden suministrar en la forma de aceites para la presente invención. Típicamente los ácidos grasos omega-3 son encapsulados , un polvo de flujo de libre o una mezcla de aceite. Un ácido graso omega-3 que contiene la preparación de aceite es diseñado como HM por Martek Biosciences Corp. que tiene aproximadamente 30 a 35% de DHA. También Martek suministra un polvo que contiene ácidos grasos omega-3 diseñados como polvo KS35 de Martek DHAMR. En la presente especificación y las reivindicaciones ya sea la fuente de Martek se puede utilizar como las fuentes de otras y a menos de que sea específicamente notado no se hace distinción entre las dos formas. La mayoría de los intentos en el pasado para incorporar ácidos grasos omega-3 en alimentos se han
concentrado en desarrollar métodos que previenen que ocurra la oxidación del ácido graso omega-3. Como es notado, estos métodos han cumplido con éxito limitado. Otros esfuerzos han enfocado el uso de empaquetamiento respirable que permite a los productos de oxidación dejar el producto alimenticio para de esta manera disminuir su detección por los consumidores. Otros esfuerzos se han dirigido hacia tratar de terminar que los productos oxidación son y luego identificar que causa los olores y sabores indeseables. La autooxidación de lipidos en alimentos resulta en la formación de una variedad de aldehidos que incluyen aldehidos saturados, aldehidos a,ß-monoinsaturados, aldehidos poliinsaturados y aldehidos hidroxilados . Varios aldehidos monoiisaturados y poliinsaturados se han identificado como potencialmente que son los agentes causativos del olor y sabor a pescado en aceites marinos. Estos incluyen cis-4 -heptenal ; 2,4-octadienal; y trans-2, cis-6-nonadienal . Otros aldehidos que se muestran para surgir durante la autooxidación de otros ácidos grasos poliinsaturados de cadena larga incluyen cis-4-heptenal y octanal. La presente invención se dirige hacia un método para atrapar los productos de autooxidación y para de esta manera remover el a¾omo y sabor de pescado rancio en productos alimenticios. Este procedimiento es diferente de aquellos que se han utilizado por otros en el pasado. Se hizo
hipótesis que la adición de proteínas, fragmentos de proteína, proteínas parcialmente hidrolizadas o aminoácidos de alguna manera para productos alimenticios podrían ser capaces de atrapar estos aldehidos liberados de los productos alimenticios y evitar el desarrollo de aromas o sabores rancios o de pescado en alimentos que tienen ácidos grasos omega-3 y otros ácidos grasos oxidantemente inestables y aceites incorporados en los mismos. En una primera prueba una serie de cereales con diferentes niveles de proteína se probaron para su habilidad de suprimir o remover una serie de aldehidos, tres de los cuales se han identificado positivamente como es generado por la autooxidación de DHA y EPA, salpicada en el cereal en una cantidad conocida. Los aldehidos de la quinta prueba seleccionados fueron: cis-4-heptenal , octanal, trans-2-octenal, 2 , -octadienal y trans-2-cis-6-nonadienal . Los cereales seleccionados fueron vainilla de Special K®, Proteína Plus de Special K®, Antioxidante de Smart Start®, Corazón Saludable de Smart Start® y Corn Flakes®. Los productos de cereal se molieron utilizando un molino de café y un gramo de- cada producto de cereal molido se pesó en un frasquito en el espacio de arriba de 20 mililitros. Los aldehidos de la quinta prueba y un heptanoato de etilo estándar interno fueron cada uno disuelto en heptano. Luego cada frasquito que contenía cereal molido se salpicó con ya
sea 5 o 30 microgramos de cada aldehido de prueba y el control interno. Cada frasquito se tapó y se almacenó a temperatura ambiente durante tres dias. Al final de la incubación, los aldehidos en el espacio de arriba restantes se analizaron mediante la Cromatografía de Gases-Ionización de Flama (GC-FID) en el espacio de arriba. Los resultados se muestran en la Tabla 1 enseguida . TABLA 1
cis-4-heptenal; A2 : octanal; A3 : trans-2-octenal ; 2 , 4-octadienal ; A5 : trans-2 , cis-6-nonadienal Varias observaciones se pueden hacer concernientes a los datos. Primero, el cereal de proteína más bajo de Corn Flakes® también tuvo los niveles en el espacio de arriba residuales más altos de todos los aldehidos probados en ambos niveles salpicados. Segundo, dentro de un tipo de cereal, es
decir Special K® o Smart Start®, entre más alto es el nivel de proteina más bajo son los niveles en el espacio de arriba residuales de todos los aldehidos probados en ambos niveles salpicados. Finalmente, pueden haber otros efectos del tipo de cereal puesto que los niveles en el espacio de arriba residuales de todos los aldehidos probados, excepto para el salpicado de 30 microgramos de 2 , 4-octadienal , fueron más bajos en la vainilla de Special K® que en el Corazón Saludable de Smart Start® a pesar de su nivel más alto de proteina en el Corazón Saludable de Smart Start®. Los datos sugieren que las proteínas pueden ser útiles en atrapar o suprimir los aldehidos producidos por los ácidos grasos omega-3 y otros lípidos en los alimentos. Por lo tanto las pruebas adicionales se condujeron para determinar la efectividad de la proteína en suprimir estos aldehidos de prueba . En la siguiente serie de experimentos la habilidad de varias proteínas para suprimir los aldehidos de prueba se examinó. En cada caso un gramo del material de prueba se adicionó a un frasquito en el espacio de arriba de 20 mililitros. Entonces cada frasquito se salpicó con 10 microgramos de cada uno de los aldehidos de prueba. Después de 1 hora a temperatura ambiente el índice de supresión del aldehido (AQI) se determinó utilizando GC-FID en el espacio de arriba como antes. El AQI de una muestra particular se
calcula al normalizar el AQI de almidón de maíz como 1 como un control, es decir, AQI = Capacidad de suprimir el Aldehido (AQC) de muestra / AQC de almidón de maíz. La AQC se calcula utilizando la fórmula enseguida en donde: AIS es el área pico del estándar interno; WIS es el peso del estándar interno salpicado en microgramos; AA es el área pico del compuesto de aldehido salpicado; y WA es el peso del compuesto de aldehido salpicado en microgramos. En estos experimentos de almidón de maíz, los cuales no suprimen cualquiera de los aldehidos de prueba, se utilizó como un estándar interno de control y su AQI se estableció a 1. Entre más grande es la AQI mayor es el efecto de supresión. En la tabla aislar la proteina de suero es abreviado (WPI) . Los resultados se presentan en la Tabla 2 enseguida .
AQC = AJSJLWA AA * WIS
TABLA 2
Indice de Supresión de Aldehido (AQI a 1 hora) Almidón de Maíz Gluteno Dextrosa Dextrlna WPI Proteina de SoYa Maltodextrina c4-Heptenal 2 2 5 7 Octanal 1 1 3 5 t2-Octenal 4 1 18 28 2,4-Octadienal 5 1 22 20 t2,c6-Nonadienal 5 1 22 50 10 microgramos de cada compuesto aldehidico se adicionó a 1 gramo de ingrediente alimenticio Muestras se conservaron a temperatura ambiente durante 1 hora antes del análisis
Los resultados muestran que aislar la proteina de suero (WPI) y la proteina de soya fueron muy efectivos en suprimir los aldehidos comparados con el almidón de maíz, gluteno o gluten, dextrosa, dextrina y maltodextrina . En la siguiente serie de experimentos la dependencia de la dosis del efecto de aislar la proteina de suero y la proteina de soya se terminó. Cada proteina se mezcló con dextrosa en una serie de relaciones y el AQI de cada combinado se determinó después de 16 horas a temperatura ambiente. Nuevamente cada frasquito en el espacio de arriba de 20 mililitros incluyó 1 gramo de la dextrosa/proteína combinado y se salpicó con 10 microgramos de cada uno de los aldehidos de prueba. El aldehido en el espacio de arriba se determinó como antes utilizando GC-FID. Los resultados se presentan en las Tablas 3 y 4 enseguida. TABLA 3
Indice de Supresión de Aldehido a 16 horas (AQI) Por ciento de Suero Proteina en Dextrosa 0 1 3 6 10 20 30 50 70 i 90 ;c4-Heptenal ! 1.0 0.8 1 .1 1 .1 1 .2 1 .6 1 .9 2.9 4.6 ; 6.0 iOctanal 1 .0 1.0 1 .1 1 .2 1 .3 1.7 1 .9 2.7 4.5 ! 6.0 t2-Octenal ' 1 .0 1 .0 1 .2 1.2 1 .5 2.3 2.9 7.3 18.8 28.6 2,4-Octadienal ! 1 .0 0.9 1 .1 1 .2 1 .3 1 .8 2.2 3.9 8.7 13.3 t2-c4-Nonadienal : LO 1 .1 1 .3 1 .4 1 .7 2.9 3.9 10.4 25.1 36.6
10 microgramos de cada compuesto aldehídico se adicionó a 1 gramo de ingrediente alimenticio Muestras se conservaron a temperatura ambiente durante 16 horas antes del análisis
TABLA 4
índice de Supresión de Aldehido a 16 horas (AQI) Por ciento de soya Proteína en Dextrosa 0 1 3 6 10 20 30 50 70 90 100 c4-Heptenal Í.O 1.5 2.9 1.9 2.6 2.3 2.8 3.6 5.o ; 4.6 5.3 Óctanal Í.O 1 .4 2.1 1.5 1 .9 1.9 2.3 2.9 4.1 ". 3.9 4.4 t2-Octenal 1.0 1.4 2.4 2.2 37 7.1 12.6 20.8 33.0 36.2 33.1 2,4-Octadienal 1 .0 1 .0 1.4 1.3 1 .9 2.9 3.9 5.2 7.2 7.5 8.6 t2-c4-Nonadienal . 1 .0 1.4 2.4 2.7 4.9 11 .5 19.1 33.0 ' 45.2 46.4 58.2
. 10 microgramos de cada compuesto aldehídico se adicionó a 1 gramo de ingrediente alimenticio i Muestras se conservaron a temperatura ambiente durante 16 horas antes del análisis
Los resultados muestran una clara relación entre el nivel de ya sea WPI o proteina de soya y la habilidad para suprimir los aldehidos de prueba. Además, uno puede ver diferencias en la supresión de un aldehido de prueba dado dependiendo de la fuente de proteina. Puede ser que una combinación de proteínas es mejor en la supresión de todos los aldehidos . En la siguiente serie de experimentos el efecto de hidrólisis de WPI o proteína de soya sobre la habilidad de supresión se determinó. El grado de hidrólisis de una muestra se determinó utilizando la siguiente fórmula: Grado de Hidrólisis = (nitrógeno de amino en la muestra/nitrógeno total en la muestra)* 100. El diseño experimental fue como en los experimentos previos, si embargo, las muestras se incubaron a temperatura ambiente durante 4 horas. Los resultados se muestran en la Tabla 5 enseguida.
Los resultados indican que la supresión aumentada se puede lograr al utilizar proteínas parcialmente hidrolizadas comparadas con las proteínas nativas mismas . TABLA 5
,,Octanal t2-Octenal 2,4-Octadienal t2-c6-Nonadienal '"?'" 1 1 1 1 HLA-109 WPI 7.5 6.6 15.7 6 16.6 HLA-Í 98 WPI 1.9 1.6 2.4 1.4 2.6 BiP O 5.1 3.0 4.6 2.9 4.5 ; i?Zate 1 35.3 35.0 33.3 20.3 46.9 BioZate 3 25.1 27.Q 38.0 25.2 512 Thermax 56.5 65.0 126.6 74.2 120.2
:Barflex 19.6 22.3 43.2 23.5 38.2 15.6 16.1 31.3 10.4 43.6 SPI 1.8 1.2 1.5 1.0 1.2
Basado en los resultados en la Tabla 5 la siguiente serie de experimentos se diseñaron para determinar el efecto del grado de hidrólisis de WPI sobre su habilidad para suprimir los aldehidos de prueba. El protocolo de prueba fue como es descrito en la Tabla 5 utilizando varios WPI que fueron parcialmente hidrolizados a diferentes grados. La figura claramente muestra que conforme el grado de hidrólisis incrementa también la habilidad de supresión incrementa; sin embargo, también se conoce que conforme el grado de hidrólisis incrementa así el sabor amargo de WPI es parcialmente hidrolizado. Por lo tanto, puede haber un límite organoléptico al grado de hidrólisis que es útil. Los resultados se presentan en la
figura 1. En otra serie de pruebas el efecto de actividad de agua de la muestra de WPI parcialmente hidrolizado sobre su habilidad para suprimir los aldehidos de prueba se determinó. Para este experimento el WPI tuvo un grado hidrólisis de 26 como es calculado en lo anterior y la actividad de agua varió de 0.07 a 0.466. Los resultados se muestran en la figura 2. Los resultados demuestran que conforme la actividad de agua incrementó también la capacidad de supresión. Esto particularmente se pronuncia para los aldehidos de prueba 2, 4-octadienal y trans-2-cis-6-nonadienal que se creen que causan el aroma a pecado asociado con la oxidación de DHA y EPA. En otra serie de experimentos la habilidad de varios aminoácidos para suprimir los aldehidos de prueba se terminó. El proceso fue como es descrito en lo anterior en la Tabla 5. Los resultados se presentan enseguida en la Tabla 6. Una lectura enseguida del limite de detección (bdl) significa que nada de los aldehidos fueron detectables, es decir la supresión fue esencialmente completa. Uno puede ver que hay vastas diferencias entre los diversos aminoácidos en su habilidad para suprimir. Algunos no son mejores que el almidón de maíz y otros son excelentes supresores . TABLA 6
Índice de Supresión de Aldehido a 4 horas Aminoácido ID c4-Heptenal Octanal t2-Octenal 2,4-Octadienal t2-c6-Nonadienal
Almidón de Maíz 1 1 1 1 1 L-Lisina 1816.1 713.3 bdl* bdl bdl L-Cisteina 443.3 523.8 bdl bdl bdl beta-Alanina 104.64 143.5 bdl bdl bdl L-Arginina 186.8 63.8 34.6 bdl bdl : HCL de éster etílico de L-Cisteina 124.1 221 .4 bdl bdl 1 7.6 gama-Amino-Ácido butírico 137.2 128.5 4.7 1 1 .7 231 .6 Imidazol 0.8 0.5 42.9 bdl bdl ;L-Prolina 3.4 2.1 641.8 47.2 bdl L-Triptofano 31 .0 22.0 131.8 15.8 bdl L-Leucina 4.9 3.0 22.6 1.8 32.4 L-Metionina 1 1.24 6.1 8.3 3.3 12.3 L-Treonina 1 1 .3 12.6 3.2 1 .2 3.4 L-Valina 4.7 3.2 15.9 2.3 27.3 Glicina 4.0 3.4 15.9 2.8 26.6 t-Alanina 3.0 3.1 6.8 1.6 8.8 L-Serlna 6.2 5.6 4.7 1 .3 5.5 'L-Ácido glutámico 2.7 2.1 6.5 2.5 7.7 L-Ácido aspártico 2.2 1.9 3.1 1.6 3.0 L-Tirosina 0.5 0.6 2.2 1 .9 3.2 L-Fenilalanina 1.1 0.9 1.3 0.9 1.3 i*bdl = bajo limite de detección
Los aminoácidos L-Lisina, L-cisteína, L-alanina, L-Arginina, HC1 de éster etílico de L-cisteína y ácido ?-amino butírico son los de mucho más efecto en la supresión de los compuestos aldehídicos de prueba. Las AQIs de estos aminoácidos son sustancialmente más altas que la proteína y proteínas parcialmente hidrolizadas . Entre estos los aminoácidos mucho más efecto, hay una estructura común funcional, es decir el grupo amino no está en una porción del aminoácido. En otras palabras, los aminoácidos mucho más efectivos en la supresión de los compuestos aldehídicos de prueba son aquellos con el grupo amino en la posición ß o además de la cadena de carbono del grupo de ácido carboxílico de la misma molécula o tiene un grupo sulfhidrilo similar a
cisteína . En todos los experimentos descritos en lo anterior los efectos de supresión también se probaron al olfatear los productos en el extremo de las incubaciones. Estos con supresión significante fueron menos olorosos y en algunos no hay olor detectable. Los resultados demuestran que la supresión se puede realizar en alimentos preparados al adicionar proteina, proteina parcialmente hidrolizada o aminoácidos a los alimentos. La presente invención se puede utilizar para suprimir los olores y sabores rancios o de pescado encontrados en alimentos que contienen ácidos grasos poliinsaturados de cadena larga tales como ácido linoleico, ácido linolénico, ácido docosahexaenoico, ácido eicosapentaenoico y los aceites discutidos en lo anterior. La supresión puede ocurrir en el espacio de arriba interespacial en el alimento y en el espacio de arriba de los paquetes alimenticios. El efecto de supresión se puede demostrar en productos alimenticios deba, intermedia y alta humedad. El efecto de supresión ocurre a temperatura ambiente. Se plantea como hipótesis que la reacción entre el aldehido y los aminoácidos, estando en un péptido o no, ocurre por la via de una adición de tipo Michael o a través de una reacción de base Schiff. La invención se puede utilizar en una larga variedad de manera. La fuente de
aminoácidos puede ser una proteina, proteina parcialmente hidrolizada, proteina modificada o aminoácidos seleccionados. En un método, la fuente de aminoácidos se puede utilizar para encapsular los aceites y ácidos grasos oxidantemente inestables. Como es discutido en lo anterior los aceites/ácidos grasos inestables típicos incluyen aceite de soya, aceite semilla de lino, aceite marino, aceite de microalgas marinas, ácido linoleico, ácido linolénico, ácido docosahexaenoico y ácido eicosapentaenoico . La encapsulación podría ser realizada mediante combinado simple del aceite o fuente de DHA con la fuente de aminoácidos en agua después de secar en un secador de rocío o un secador de lecho fluidizado. Alternativamente, la fuente de aminoácidos y la fuente de DHA pueden ser simplemente combinadas conjuntamente. El uso de una fuente de DHA en polvo contribuya a la muy fácil combinación con la fuente de aminoácidos. La fuente de aminoácidos podría ser, por ejemplo, albúmina, proteína de suero, aislado de proteína de suero, proteína de soya, proteína parcialmente hidrolizadas, aminoácidos u otras proteínas o proteínas parcialmente hidrolizadas. El nivel de la fuente de aminoácidos puede ser variado dependiendo de que sea necesario mantener la supresión durante el período deseado de tiempo de almacenamiento. El aceite encapsulado luego se puede adicionar a productos alimenticios con la expectación de que
el alimento permanecerá estable, es decir sin aromas o sabores rancios o de pescado, con respecto a los ácidos grasos oxidantemente inestables sobre un periodo de almacenamiento significante. En otro método, la fuente de aminoácidos podría ser proporcionada en un saquito y el saquito podría ser colocado, por ejemplo, en un paquete del alimento tal como una caja de cereal lista para comer. En otro uso la fuente de aminoácidos podría ser incorporado sobre o dentro de un forro de bolsa o material de empaquetamiento. Se cree que todos estos métodos trabajarán para prolongar la vida en anaquel de productos alimenticios que contienen aceites o ácidos grasos oxidantemente inestables . Las enseñanzas de los experimentos en lo anterior se aplicaron a un primer ejemplo de alimento al utilizar los discernimientos para probar la habilidad de una serie de combinaciones de proteína que incluyen cantidades variantes de proteína parcialmente hidrolizada y no hidrolizada de una variedad de fuentes para prevenir el desarrollo de aroma del pescado en barras de cereal formadas en frío que incluyen el DHA de ácido graso omega-3. Tanto el aceite como las Fuentes en polvo de DHA se probaron en el protocolo. La fórmula para la barra de cereal formada en frío con sabor a chocolate se da en la Tabla 7 enseguida. Las fuentes de proteína fueron como sigue: Barflex es una proteína de suero parcialmente
hidrolizada, Provon 190 es una proteína de suero no hidrolizada, Solae 313 es una proteina de soya parcialmente hidrolizada, Solae 661 es una proteína de roya no hidrolizada. La fuente de DHA fue ya sea polvo KS35 de Martek o el H de aceite. Una serie de veinte condiciones se crearon como es notado en la Tabla 8 enseguida. Todas las barras incluyeron 100 miligramos de DHA por porción, este requiere de 1 a 4% en peso de la fuente de DHA y ajustes en la cantidad de los otros componentes se hicieron para acomodar este. Después de una formación las barras formadas en frío se empacaron y se almacenaron a 85°C de 50% de humedad relativa. Las muestras de cada condición se evaluaron para el desarrollo de aroma o sabor a pescado por especialistas organolépticos entrenados en el tiempo 0 y sobre una base semanalmente seguido sobre un período de la semana 12. A cada muestra se le dio una clasificación de 1 a 5, con 5 que es el nivel más alto de aroma o sabor a pescado. Las barras se formaron como sigue la combinación de aceite y la combinación seca se combinaron. La mezcla luego se encontró conjuntamente utilizando el jarabe aglutinante y formado en frío en la masa que se cortó en barras. Todas las etapas se realizaron a temperaturas de 46.1°C (115°F) o menos. La formación en frío se puede realizar como se conoce en la técnica por extrusión, enrollamiento por compresión u otros métodos de formación enfrío. La- formación enfrío se refiere a un proceso en donde
el calor externo no se adiciona al sistema de formación. Las barras formadas en frió luego se envolvieron en un recubrimiento de compuesto y empacadas. Los resultados de los análisis se dan en la Tabla 9 enseguida. Cada resultado es el promedio de por lo menos 4 evaluaciones en cada punto de tiempo . TABLA 7 Componente % en peso basado en el peso de la barra final Combinación de Aceite Fuente de DHA 1 - 4 Aceite vegetal 2 - 6 Grasa 2 - 8 Combinación Seca Cacao ligero 5 - 3 Combinación de proteina 18 Chocolate 2 - 10 Agentes de volumen 2 - 12 Jarabe Aglutinante Azúcar 2 - 10 Jarabe de maíz de alto 15 - 25 contenido de fructosa Jarabe de maiz 2 - 10 Glicerina 1 - 5 Sabores y fortificantes 1 - 5
Recubrimiento de compue 20 30
TABLE 8
Número % de % de % de % de KS35 HM experimental Barflex Provon Solae Solae 190 313 661 1 80 20 +++ 2 20 +++ 3 50 50 +++ 4 80 20 +++ 5 50 50 +++
6 80 20 +++
7 80 20 +++
8 20 80 +++
9 20 8?' +++
10 50 50 +++ 11 50 50 +++ 12 80 20 +++
13 20 80 +++
14 50 50 +++ 15 50 50 +++ 16 20 80 +++ 17 20 80 +++ 18 20 80 +++
19 20 80 ++ + 20 65 35 ++ + TABLE 9
Los resultados fueron muy dramáticos con el Barflex, la proteina de suero parcialmente hidrolizada, que es muy superior al Solae 313, la proteina de suero parcialmente hidrolizada, en virtualmente todos los casos. Casi todas las condiciones que incluyeron la proteina de suero parcialmente hidrolizada, aun en el nivel más bajo de
20% de la proteína total, quedaron en una clasificación de 1 o menos para el período de prueba completo. Las muestras con Barflex y Provon 190 son números 1, 5, 8, 15 y 16. Las muestras con Barflex y Solae 661 con números 3, 7, 12, 17 y 19. A manera de contraste, muchas de las muestras de proteína de soya parcialmente hidrolizada lograron clasificaciones de 3 a 5 que ocurrieron al comienzo y fueron mantenidas. Las muestras con Solae 313 y Provon 190 son números 6, 11, 13, 14 y 18. Las muestras con Solae 313 y Solae 661 son números 2, 4, 9, 10 y 20. Los resultados claramente mostraron el beneficio de inclusión de la proteína de suero parcialmente hidrolizada en mantener la estabilidad de las muestras de alimento actuales que incluyeron DHA y mostraron que este efecto se puede lograr con tan poco como 3.6% de proteína de suero parcialmente hidrolizada en el producto alimenticio final . En otro ejemplo de producto alimenticio el HM de la fuente de DHA, se combinó con la proteína de suero parcialmente hidrolizada a una relación en peso de 25% de HM con 75% de proteína de suero parcialmente hidrolizada. La proteína de suero parcialmente hidrolizada estuvo en una solución de agua a una relación de 1 parte de proteína de suero parcialmente hidrolizada a 20 partes de agua. El HM y la solución de proteína de suero parcialmente hidrolizada se homogenizaron con untamente y luego se secaron por rocío para
formar un polvo. Este polvo luego se incorporó en una variedad de tipos alimenticios. En un ejemplo alimenticio final el DHA seco por rocío y el polvo de proteína descrito en lo anterior se utilizó en una formulación para preparar un producto de barra rellena con fruta horneada. Las etapas de procesamiento básico fueron como sigue: formación de la pasta; formación del material de relleno basado en fruta; co-extrusión del material de relleno y la capa de pasta a una temperatura baja de menos de aproximadamente 54.4°C (130°F) con recortes a longitud, la pasta alrededor del relleno basado en fruta; y hornear las barras a aproximadamente 198.8°C (390°F) durante 8 minutos; enfriar las barras y empaquetar las mismas. Las barras se hornearon para tener una actividad de agua final de 0.7 o menor. El relleno basado en fruta es un relleno basado en fruta típico como es conocido en la industria. El relleno típicamente comprende: jarabe de maíz de alto contenido de fructosa, jarabe de maíz, concentrado de puré de fruta, glicerina, azúcar, almidón de maíz modificado, citrato de sodio, ácido cítrico, alginato de sodio, sabores naturales y artificiales, fosfato de dicalcio, celulosa modificada, colorantes y ácido málico. Cualquier material de relleno conocido se puede utilizar en la invención. La estabilidad de los ácidos grasos omega-3 no se altera por la 'composición de relleno en esta invención. Generalmente la barra terminada
comprende de 55 a 65% en peso de la pasta con el resto que es relleno. Los productos de barra de relleno con fruta incluyen suficiente fuente de DHA para producir 40 miligramos de DHA por porción. Las formulas para las barras con o sin el polvo de proteina DHA se dan en la tabla 10 enseguida. El control, muestra 1, fue la adición de DHA a la pasta sin la fuente de aminoácidos. La muestra 2 incluyó DHA y el polvo de proteina de suero parcialmente hidrolizada descrito en lo anterior. Los productos se almacenaron a bajas condiciones severas. En una primera condición las barras se almacenaron a 29.4°C (85°F) de 50% de humedad relativa y se probaron semanalmente para el desarrollo de aroma o sabor a pescado. Bajo esta condición las barras de control con DHA en la ausencia de proteina comenzó a fallar a 6 semanas y todas fallaron por 9 semanas. Todas desarrollaron aromas y sabores a pescado. A manera de contraste, ninguna de las muestras hechas con el polvo de proteina de DHA desarrolló un aroma o sabor a pescado bajo esta condición por durante 12 semanas. En otra prueba las muestras se almacenaron a 21.1°C (70°F) de 50% de humedad relativa y se probaron periódicamente para el desarrollo de aroma o sabor a pescado. Las muestras de control fallaron dentro de 9 semanas mientras que las muestras hechas con DHA y proteina fueron estables por al menos 6 meses. TABLA 10
Componente Muestra 1 % en peso Muestra 2 % en peso
Relleno de Fruta 35 - 45 35 - 45 Capa de Pasta aceite de girasol 6 6 oleico medio DHA seco por roció 0.0 1.2 y polvo de proteina Polvo de DHA 1.5 0.0 jarabe de maíz de 5 - 15 5 - 15 alto contenido de fructuosa Azúcar 5 - 20 5 - 20 Combinación de 0 - 3 0 - 3 Vitaminas y minerales Saborizante 0 - 3 0 - 3 Mezcla de componentes en lo anterior en alto durante 6 minutos en un mezclador Hobart Polvo de leche 0 - 2 0 - 2 Agua 5 - 10 5 - 10
Harina 20 - 35 20 - 35 Sal 0 - 1 0 - 1 Acondicionador de 0 - 1 0 - 1 capa Bicarbonato de 0.3 - 0.7 0.3 - 0.7 sodio Mezcla en alto durante 3 minutos Harina de avena 10 - 20 10 - 20 Mezcla en alto durante 1.5 minutos
Los descubrimientos de la presente invención tienen amplia aplicación a una variedad de productos alimenticios. Los resultados demuestran que la combinación de una fuente de aminoácidos con fuentes de DHA o EPA estabiliza el DHA y EPA y previene el desarrollo de aromas y sabores a pescado durante tiempos de almacenamiento prolongados. La fuente de aminoácidos de preferencia comprende por lo menos una proteina de suero parcialmente hidrolizada o aminoácidos libres. La estabilización se puede lograr ya sea al combinar inicialmente la fuente de aminoácidos con la fuente de DHA o EPA o al incluir una fuente de aminoácidos en un producto alimenticio que contiene una fuente de DHA o EPA. Esta
invención es aplicable a una amplia gama de productos alimenticios incluyendo cereales listos para comer, hojuelas de papas, hojuelas de nachos, hojuelas de maíz, galletitas, galletas, pasteles de tostadora, barras rellenas con fruta, barra de granóla, barras de cereal, rizos de queso horneados, rizos de queso fritos y otros productos alimenticios. Es preferible que si la fuente de aminoácidos se combina inicialmente con la fuente de DHA o EPA que la relación en peso sea 1 parte de DHA y/o EPA a 0.1 a 50 partes de la fuente de aminoácidos, de preferencia proteina de suero parcialmente hidrolizada u otras proteínas parcialmente hidrolizadas . En un producto alimenticio de preferencia una porción de 100 gramos incluye de 10 a 2000 miligramos de DHA y/o EPA y 100 miligramos a 40 gramos de una fuente de aminoácidos. Como es descrito en lo anterior, de preferencia la fuente de aminoácidos comprende proteína de suero parcialmente hidrolizada u otras proteínas parcialmente hidrolizadas. Se cree que relaciones similares de proteína al lípido propenso a la autooxidación son aplicables a lípidos diferentes a DHA y EPA. La invención anterior se ha descrito de acuerdo con los estándares legales relevantes, así la descripción es de naturaleza ejemplar antes que limitativa. Variaciones y modificaciones a la modalidad divulgada pueden llegar a ser evidentes para aquellos expertos en la técnica y entran
dentro del alcance de la invención. Por consiguiente, el alcance de la protección legal dada a esta invención solamente se puede determinar al estudiar las siguientes reivindicaciones .
Claims (1)
- REIVINDICACIONES 1. Un método para suprimir productos de aldehido de la autooxidación de lipido, caracterizado porque comprende las etapas de: proporcionar una fuente de aminoácidos; exponer un producto alimenticio que contiene lipidos propensos a la autooxidación a la fuente de aminoácidos tal que los productos de aldehido liberados por la autooxidación se suprimen por la fuente de aminoácidos y la vida en anaquel del producto alimenticio se prolonga comparado con la vida en anaquel en la ausencia de la fuente de aminoácidos. .2. El método de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque la fuente de aminoácidos comprende por lo menos uno de una proteina parcialmente hidrolizada, una proteina de suero parcialmente hidrolizada, por lo menos un aminoácido, o mezclas de los mismos. 3. El método de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque la etapa de exposición del producto alimenticio a la fuente de aminoácidos comprende empaquetar el producto alimenticio en un material de empaquetamiento que se ha aplicado al mismo o incorporado en el mismo la fuente de aminoácidos. 4. El método de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque la etapa de exposición del producto alimenticio a la fuente de aminoácidos comprende empaquetar el producto alimenticio en un material de empaquetamiento e incluir un saquito que contiene la fuente de aminoácidos en el material de empaquetamiento. 5. El método de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque la etapa de exposición del producto alimenticio a la fuente de aminoácidos comprende adicionar la fuente de aminoácidos directamente al producto alimenticio. 6. El método de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque el producto alimenticio contiene ácido docosahexaenoico, ácido eicosapentaenoico o una mezcla de los mismos como los lipidos propensos a la autooxidación . 7. El método de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque la relación de la fuente de aminoácidos al lipido propenso a la autooxidación es de 1 parte de lipido a 0.1 a 50 partes de la fuente de aminoácidos . 8. Un método para suprimir los productos de aldehido de la autooxidación de lipidos propensos a la autooxidación, caracterizado porque comprende las etapas de: proporcionar una fuente de aminoácidos; exponer un lipido propenso a la autooxidación a la fuente de aminoácidos tal que los productos de aldehido liberados por la autooxidación se suprimen por la fuente de aminoácidos y la vida en anaquel del lipido se prolonga comparada con la vida en anaquel en la ausencia de la fuente de aminoácidos. 9. El método de conformidad con la reivindicación 8, caracterizado porque la fuente de aminoácidos comprende 5 por lo menos uno de una proteina parcialmente hidrolizada, una proteina de suero parcialmente hidrolizada, por lo menos un aminoácido o mezclas de los mismos. 10. El método de conformidad con la reivindicación 8, caracterizado porque la etapa de exposición del lipido a 10 la fuente de aminoácidos comprende empaquetar el lipido en un material de empaquetamiento que se ha aplicado al mismo o incorporado en el mismo la fuente de aminoácidos. 11. El método de conformidad con la reivindicación 8, caracterizado porque la etapa de exposición del lipido a 15 la fuente de aminoácidos comprende empaquetar el lipido en un material de empaquetamiento e incluir un saquito que contiene la fuente de aminoácidos en el material de empaquetamiento. 12. El método de conformidad con la reivindicación 8, caracterizado porque el lipido contiene ácido 20 docosahexaenoico, ácido eicosapentaenoico o una mezcla de los mismos como los lipidos propensos a la autooxidación . 13. El método de conformidad con la reivindicación 8, caracterizado porque la relación en peso del lipido propenso a la autooxidación a la fuente de aminoácidos es 1 25 parte de lipido a 0.1 a 50 partes de la fuente de aminoácidos . 14. El método de conformidad con la reivindicación 8, caracterizado porque la etapa de exposición del lipido a la fuente de aminoácidos comprende combinar la fuente de 5 aminoácidos con el lipido. 15. El método de conformidad con la reivindicación 14, caracterizado porque la relación en peso del lipido propenso a la autooxidación a la fuente de aminoácidos es 1 parte de lipido a 0.1 a 50 partes de la fuente de 10 aminoácidos . 16. El método de conformidad con la reivindicación 14, caracterizado porque la fuente de aminoácidos y el lipido se combinan y se secan para formar un material en polvo. 17. Un producto alimenticio que comprende ácidos 15 grasos omega-3 estabilizados, caracterizado porque comprende: una fuente de aminoácidos; por lo menos uno de un ácido graso omega-3 que comprende ácido docosahexaenoico, ácido eicosapentaenoico o una mezcla de los mismos; y 20 el producto alimenticio que es más estable en almacenamiento con relación al producto alimenticio en la ausencia de la fuente de aminoácidos. 18. El producto alimenticio de conformidad con la reivindicación 17, caracterizado porque la fuente de 25 aminoácidos comprende por lo menos uno de una proteina parcialmente hidrolizada, una proteina de suero parcialmente hidrolizada, un aminoácido o una mezcla de los mismos. 19. El producto alimenticio de conformidad con la reivindicación 17, caracterizado porque la relación en peso de la fuente de aminoácidos al por lo menos un ácido graso omega-3 es 1 parte del ácido graso omega-3 a 0.1 a 50 partes de la fuente de aminoácidos . 20. El producto alimenticio de conformidad con la reivindicación 17, caracterizado porque el producto alimenticio comprende de 0.1 a 40 gramos de la fuente de aminoácidos y de 10 a 2000 miligramos del por lo menos un ácido graso omega-3 en 100 gramos del producto alimenticio. 21. El producto alimenticio de conformidad con la reivindicación 17, caracterizado porque la fuente de aminoácidos y el por lo menos un ácido graso omega-3 se pre-combinan en una relación en peso de 1 parte de ácido graso omega-3 a 0.1 a 50 partes de la fuente de aminoácidos antes de que se adicione al producto alimenticio. 22. El producto alimenticio de conformidad con la reivindicación 17, caracterizado porque el producto alimenticio comprende por lo menos uno de un cereal listo para comer, unas hojuelas de papas, una galletita, una galleta, un barra de granóla, una barra de cereal, una harina de avena lista para comer, un articulo horneado, un pastel de tostadora, un rizo de queso horneado o un rizo de queso frito . 23. El producto alimenticio de conformidad con la reivindicación 17, caracterizado porque el producto alimenticio es estable bajo condiciones de almacenamiento de 29.4°C (85°F) , 50% de humedad relativa durante por lo menos 12 semanas.
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