SU1650700A1 - Method for l-glutamine producing - Google Patents
Method for l-glutamine producing Download PDFInfo
- Publication number
- SU1650700A1 SU1650700A1 SU884481368A SU4481368A SU1650700A1 SU 1650700 A1 SU1650700 A1 SU 1650700A1 SU 884481368 A SU884481368 A SU 884481368A SU 4481368 A SU4481368 A SU 4481368A SU 1650700 A1 SU1650700 A1 SU 1650700A1
- Authority
- SU
- USSR - Soviet Union
- Prior art keywords
- glutamine
- immobilized
- aminoacylase
- acetyl
- yield
- Prior art date
Links
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 title claims abstract description 15
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 10
- 229930182816 L-glutamine Natural products 0.000 claims abstract description 14
- ULGJWNIHLSLQPZ-UHFFFAOYSA-N 7-[(6,8-dichloro-1,2,3,4-tetrahydroacridin-9-yl)amino]-n-[2-(1h-indol-3-yl)ethyl]heptanamide Chemical compound C1CCCC2=NC3=CC(Cl)=CC(Cl)=C3C(NCCCCCCC(=O)NCCC=3C4=CC=CC=C4NC=3)=C21 ULGJWNIHLSLQPZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 10
- 108010003977 aminoacylase I Proteins 0.000 claims abstract description 10
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 5
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 5
- 239000000499 gel Substances 0.000 claims abstract description 4
- 229920002401 polyacrylamide Polymers 0.000 claims abstract description 4
- 239000000741 silica gel Substances 0.000 claims abstract description 4
- 210000003734 kidney Anatomy 0.000 claims abstract description 3
- 235000015277 pork Nutrition 0.000 claims abstract description 3
- AZQWKYJCGOJGHM-UHFFFAOYSA-N 1,4-benzoquinone Chemical compound O=C1C=CC(=O)C=C1 AZQWKYJCGOJGHM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 claims 1
- 230000006378 damage Effects 0.000 abstract description 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 abstract description 3
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 abstract description 2
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 abstract description 2
- 125000003047 N-acetyl group Chemical group 0.000 abstract 1
- 241000187747 Streptomyces Species 0.000 abstract 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 2
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 2
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 241000970901 Streptomyces olivoreticuli Species 0.000 description 1
- 125000000218 acetic acid group Chemical group C(C)(=O)* 0.000 description 1
- CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N acetone Substances CC(C)=O CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 238000000904 thermoluminescence Methods 0.000 description 1
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
Изобретение относитс к биотехнологии и касаетс способа получени L-глута- мина ферментативным гидролизом его а -N-ацетилпроизводного Цель изобретени - повышение выхода целевого продукта за счет предотвращени деструкции L-глу тамина в процессе гидролиза. Раствор a-(N- ацетил)-L-глутамина концентрацией 0,05-0,4 моль пропускают через колонку с иммобилизованной аминоацилазой Процесс ведут в проточном режиме при 37°С, рН 6,9-7,1 и продолжительности контакта 0,1-0,5 ч Используют аминоацилазу из свиных почек или из Streptoverticillium ollvoreticull, иммобилизованную на силох- роме n-бензохиноном или включением в по- лиакриламидный гель Выход L-глутамина 85-45%. 2 з п ф-лы, 2 табл.The invention relates to biotechnology and relates to a method for producing L-glutamine by enzymatic hydrolysis of its a-N-acetyl derivative. The purpose of the invention is to increase the yield of the target product by preventing the destruction of L-glutamine in the process of hydrolysis. A solution of a- (N-acetyl) -L-glutamine with a concentration of 0.05-0.4 mol is passed through a column with an immobilized aminoacylase. The process is carried out in flow-through mode at 37 ° C, pH 6.9-7.1 and the duration of contact 0.1–0.5 h. An aminoacylase from pork kidneys or from Streptoverticillium ollvoreticull, immobilized on silochrome with n-benzoquinone or incorporated into polyacrylamide gel, is used. The yield of L-glutamine is 85-45%. 2 of p f-ly, 2 tables.
Description
Изобретение относитс к биотехнологии и касаетс способа получени L-глутамина ферментативным гидролизом его а -N-ацетилпроизводного.This invention relates to biotechnology and relates to a method for producing L-glutamine by enzymatic hydrolysis of its a-N-acetyl derivative.
Цель изобретени - повышение выхода целевого продукта за счет предотвращени деструкции L-глутамина в процессе гидролиза .The purpose of the invention is to increase the yield of the target product by preventing the destruction of L-glutamine in the process of hydrolysis.
Способ получени L-глутамина осуществл ют следующим образом.The method for producing L-glutamine is carried out as follows.
Раствор о. -(М-ацетил)-глутамина концентрацией 0,05-0,4 моль пропускают через колонку с иммобилизованной аминоацилазой . Процесс ведут в проточном режиме при 37°С, рН 6,9-7,1 и продолжительности контакта а -(М-ацетил} -глутамина с ферментом 0,1-0,5 ч. Выход L-глутамина 85-95%.Solution about. - (M-acetyl) -glutamine concentration of 0.05-0.4 mol is passed through a column with immobilized aminoacylase. The process is carried out in flow mode at 37 ° C, pH 6.9-7.1 and the duration of the contact a - (M-acetyl} -glutamine with the enzyme 0.1-0.5 hours. The output of L-glutamine is 85-95%.
Увеличение продолжительности контакта (более 0,5 ч) приводит к снижению выхода L-глутамина за счет его деструкции. Уменьшение продолжительности контакта (менееThe increase in the duration of contact (more than 0.5 h) leads to a decrease in the yield of L-glutamine due to its destruction. Reduced contact duration (less than
0,1 ч) также приводит к снижению выхода целевого продукта (из-за неполноты гидролиза ).0.1 h) also leads to a decrease in the yield of the target product (due to incomplete hydrolysis).
Вли ние продолжительности контакта а. -{М-ацетил)-глутамина с ферментом и концентрации его в исходном растворе на выход L-глутамина приведены в табл.1The effect of contact duration a. - {M-acetyl) -glutamine with the enzyme and its concentration in the original solution on the output of L-glutamine are given in table 1
Как следует из табл.1, увеличение концентрации а -(Ы-ацетил)-глутамина в исходном растворе (более 0,4 моль) нецелесообразно в св зи с выпадением осадка L-глутамина в колонке с иммобилизованным ферментом и св занными с этим потер ми целевого продукта.As follows from Table 1, an increase in the concentration of a- (L-acetyl) -glutamine in the initial solution (more than 0.4 mol) is impractical due to the precipitation of L-glutamine in the column with the immobilized enzyme and the associated losses target product.
Дл осуществлени способа пригодна люба аминоацилаза. Высокий выход L- глутамина получают при использовании аминоацилазы из свиных почек или из Streptoverticillium olivoreticuli. иммобилизованной на силохроме n-бензохиноном или включением в полиакриламидный гель.Any amino acylase is suitable for carrying out the process. A high yield of L-glutamine is obtained when using aminoacylase from pork kidneys or from Streptoverticillium olivoreticuli. immobilized on silochrome n-benzoquinone or inclusion in polyacrylamide gel.
слcl
сwith
о сл о VJo r about vj
о оoh oh
Результаты вли ни вида иммобилизованной аминоацилазы на выход L-глутами- на приведены в табл 2The results of the effect of the type of immobilized aminoacylase on the yield of L-glutamine are given in Table 2.
Пример В реактор емкостью 100 л загружаю1 «-{М ацетил)-1--глутамин, 80 л дистиллированной воды и добавлением водного аммиака довод т рН раствора до 6,9-7,1 Дистиллированной водой объем раствора довод т до 100 лExample Into a reactor with a capacity of 100 l, load 1 "- {M acetyl) -1 - glutamine, 80 l of distilled water and the pH of the solution was adjusted to 6.9-7.1 with distilled water and the solution was adjusted to 100 l.
В термостатируемую колонку емкостью 2,5 л загружают I кг (2,5 л) влажного препарата (содержание сухого вещества 45%) иммобилизованной аминоацилазыIn a thermostatic column with a capacity of 2.5 l load I kg (2.5 l) of the wet preparation (dry matter content 45%) of the immobilized aminoacylase
С помощью дозирующего насоса через термостатированную при 37°С колонку пропускают приготовленный раствор а -{N-аце- нич)-1... Кочичестьо L-глутамина в эгюате определ ет дюрмольным ттровани- ем элюата. Элюаг упаривают s вакуум-выпарном аппарате добавл ют п тикратный объем этиловою спирта. Образовавшийс осадок L-,л у.амина отфильфоаывают и су- шагWith the help of a metering pump, the prepared solution is passed through a column which is thermostated at 37 ° C, a - (N-acetone) -1 ... Kochicesto L-glutamine in augate is determined by thermoluminescence of the eluate. The elug is evaporated. A vacuum volume of the evaporator is added with a five-fold volume of ethanol. The precipitated L-, l.u.amina is filtered off and one step
Claims (2)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SU884481368A SU1650700A1 (en) | 1988-09-12 | 1988-09-12 | Method for l-glutamine producing |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SU884481368A SU1650700A1 (en) | 1988-09-12 | 1988-09-12 | Method for l-glutamine producing |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| SU1650700A1 true SU1650700A1 (en) | 1991-05-23 |
Family
ID=21398700
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| SU884481368A SU1650700A1 (en) | 1988-09-12 | 1988-09-12 | Method for l-glutamine producing |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| SU (1) | SU1650700A1 (en) |
-
1988
- 1988-09-12 SU SU884481368A patent/SU1650700A1/en active
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| Maschler I., Llchtenstein N Synthesis of L-dlutamlni v.i.a its a- N - acetyl derivative BBA. 1962,57, p. 252-255. * |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CN1052508C (en) | Method for preparing novel aminotransferases | |
| EP0527553B1 (en) | Process for producing r(-)-mandelic acid and derivative thereof | |
| US4389488A (en) | Process for the enzymatic preparation of L-2-amino-4-methylphosphinobutyric acid | |
| US5047585A (en) | Process for racemizing an optically active N-benzylidene amino-acid amide | |
| CA1148884A (en) | Optically pure heterocyclic aminoacid compounds, a process for their production and their use for the synthesis of medicaments | |
| US4880737A (en) | Process for the preparation of L-alpha-amino acid and d-alpha-amino acid amide | |
| SU1650700A1 (en) | Method for l-glutamine producing | |
| JPS60188355A (en) | Manufacture of d-2-amino-2,3-dimethylbutylamide, d-2-amino-2,3-dimethylbutylamide and/or l-2-amino-2,3-dimethylbutyric acid | |
| JP3006615B2 (en) | Method for producing D-β-hydroxy amino acid | |
| US3953291A (en) | Process for preparing 6-aminopenicillanic acid | |
| Chibata et al. | Continuous enzyme reactions by immobilized microbial cells | |
| EP0187525B1 (en) | Process for producing l-serine | |
| SU619508A1 (en) | Method of obtaining polynucleotides possessing polyribonucleotidephosphorylase activity | |
| US5723321A (en) | Process for preparing D-lysine | |
| US3898127A (en) | Process for preparing urocanic acid | |
| JPS6224076B2 (en) | ||
| JPH012594A (en) | Method for producing D-serine | |
| US5449786A (en) | Method for the chemical racemization of 5-monosubstituted hydantoins by contact with anionic ion exchanger | |
| JPS62244381A (en) | Novel aminopeptidase | |
| JPS60184392A (en) | Method for producing D-α-amino acid | |
| JPH0347839B2 (en) | ||
| SU1659402A1 (en) | Method for obtaining optically active fluoro-amino acids | |
| Nakanaga et al. | Genetic polymorphism of human glutamate oxaloacetate transaminase (GOT1) detected using isoelectric focusing and a sensitive and positive staining method | |
| JP2690779B2 (en) | L-ascorbic acid derivative and method for producing the same | |
| JPS62208297A (en) | Production of l-aspartyl-l-phenylalanine and l-aspartyl-l-phenylalanine diketopiperazine |