[go: up one dir, main page]

RU2016103373A - Клетки нитчатых грибов с дефицитом о-маннозилтрансферазы и способы их применения - Google Patents

Клетки нитчатых грибов с дефицитом о-маннозилтрансферазы и способы их применения Download PDF

Info

Publication number
RU2016103373A
RU2016103373A RU2016103373A RU2016103373A RU2016103373A RU 2016103373 A RU2016103373 A RU 2016103373A RU 2016103373 A RU2016103373 A RU 2016103373A RU 2016103373 A RU2016103373 A RU 2016103373A RU 2016103373 A RU2016103373 A RU 2016103373A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
mutation
gene
pmt
cell
filamentous fungal
Prior art date
Application number
RU2016103373A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2016103373A3 (ru
Inventor
Яри НАТУНЕН
Юкка ХИЛЬТУНЕН
Анне ХУУСКОНЕН
Маркку САЛОХЕЙМО
Кристиан ОСТЕРМАЙЕР
Бенджамин Патрик СОММЕР
Рамон ВАЛЬ
Original Assignee
Новартис Аг
Глюкос Финланд Ой
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=48740957&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=RU2016103373(A) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Application filed by Новартис Аг, Глюкос Финланд Ой filed Critical Новартис Аг
Publication of RU2016103373A publication Critical patent/RU2016103373A/ru
Publication of RU2016103373A3 publication Critical patent/RU2016103373A3/ru

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/10Transferases (2.)
    • C12N9/1048Glycosyltransferases (2.4)
    • C12N9/1051Hexosyltransferases (2.4.1)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/37Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from fungi
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K16/00Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K16/00Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/18Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y204/00Glycosyltransferases (2.4)
    • C12Y204/01Hexosyltransferases (2.4.1)
    • C12Y204/01109Dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase (2.4.1.109)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K2317/00Immunoglobulins specific features
    • C07K2317/40Immunoglobulins specific features characterized by post-translational modification
    • C07K2317/41Glycosylation, sialylation, or fucosylation

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)

Claims (55)

1. Клетка нитчатых грибов с дефицитом PMT, содержащая:
a) первую мутацию, которая снижает или устраняет активность эндогенных протеаз по сравнению с родительской клеткой нитчатых грибов, которая не имеет указанной первой мутации, и
b) вторую мутацию в гене PMT, которая снижает активность эндогенной O-маннозилтрансферазы по сравнению с родительской клеткой нитчатых грибов, которая не имеет указанной второй мутации,
где указанная клетка нитчатых грибов выбрана из группы, состоящей из клетки Trichoderma, Neurospora, Myceliophthora и Chrysosporium.
2. Клетка нитчатых грибов с дефицитом PMT по п.1, где указанная вторая мутация, которая снижает активность эндогенной O-маннозилтрансферазы, представляет собой делецию или разрушение гена PMT, кодирующего активность эндогенной O-маннозилтрансферазы белков.
3. Клетка нитчатых грибов с дефицитом PMT по п.1 или 2, где указанная вторая мутация в гене представляет собой мутацию в любом из:
a) ген PMT1, содержащий полинуклеотид SEQ ID NO: 1,
b) функциональный ген, гомологичный гену PMT1, причем этот функциональный ген способен восстанавливать исходный уровень O-маннозилирования путем функциональной комплементации при введении в штамм T. reesei, имеющий разрушение указанного гена PMT1, или
с) полинуклеотид, кодирующий полипептид, обладающий по меньшей мере 50% идентичностью с SEQ ID NO: 2, причем указанный полипептид обладает активностью O-маннозилтрансферазы.
4. Клетка нитчатых грибов с дефицитом PMT по п.1, где указанная клетка имеет третью мутацию, которая снижает уровень или устраняет экспрессию гена ALG3 по сравнению с уровнем экспрессии в родительской клетке, которая не имеет такую третью мутацию.
5. Клетка нитчатых грибов с дефицитом PMT по п.4, дополнительно содержащая первый полинуклеотид, кодирующий каталитический домен N-ацетилглюкозаминилтрансферазы I, и второй полинуклеотид, кодирующий каталитический домен N-ацетилглюкозаминилтрансферазы II.
6. Клетка нитчатых грибов с дефицитом PMT по п.1, дополнительно содержащая один или несколько полинуклеотидов, кодирующих полипептид, выбранный из группы, состоящей из:
a) α1,2-маннозидазы,
b) каталитического домена N-ацетилглюкозаминилтрансферазы I,
c) α-маннозидазы II,
d) каталитического домена N-ацетилглюкозаминилтрансферазы II.
e) β1,4-галактозилтрансферазы; и
f) фукозилтрансферазы.
7. Клетка нитчатых грибов с дефицитом PMT по п. 1, где указанная клетка представляет собой клетку Trichoderma, содержащую мутацию, которая снижает или устраняет активность O-маннозилтрансферазы белков pmt1 Trichoderma.
8. Клетка нитчатых грибов с дефицитом PMT по п.1, где указанная клетка представляет собой клетку Trichoderma, например Trichoderma reesei, и указанная клетка содержит мутации, которые снижают или устраняют активность
a) трех эндогенных протеаз pep1, tsp1 и slp1,
b) трех эндогенных протеаз gap1, slp1 и pep1,
c) трех эндогенных протеаз, выбранных из группы, состоящей из pep1, pep2, pep3, pep4, pep5, pep8, pep11, pep12, tsp1, slp1, slp2, slp3, slp7, gap1 и gap2,
d) от трех до шести протеаз, выбранных из группы, состоящей из pep1, pep2, pep3, pep4, pep5, tsp1, slp1, slp2, slp3, gap1 и gap2, или
e) от семи до десяти протеаз, выбранных из группы, состоящей из pep1, pep2, pep3, pep4, pep5, pep7, pep8, tsp1, slp1, slp2, slp3, slp5, slp6, slp7, slp8, tpp1, gap1 и gap2.
9. Способ получения белка, имеющего сниженное O-маннозилирование, включающий:
a) предоставление клетки нитчатых грибов с дефицитом PMT, имеющей мутацию в гене PMT, которая снижает активность эндогенной O-маннозилтрансферазы по сравнению с родительским штаммом, который не имеет такой мутации, и дополнительно содержащей полинуклеотид, кодирующий белок с остатком серина или треонина,
b) культивирование указанной клетки нитчатых грибов с дефицитом PMT для продуцирования указанного белка со сниженным O-маннозилированием,
где указанная клетка нитчатых грибов выбрана из группы, состоящей из клетки Trichoderma, Neurospora, Myceliophthora и Chrysosporium.
10. Способ по п.9, где указанная мутация в гене PMT представляет собой мутацию в любом из:
a) ген PMT1, содержащий полинуклеотид SEQ ID NO: 1,
b) функциональный ген, гомологичный гену PMT1, причем этот ген способен восстанавливать исходный уровень O-маннозилирования путем функциональной комплементации при введении в штамм T. reesei, имеющий разрушение указанного гена PMT1, или
с) полинуклеотид, кодирующий полипептид, обладающий по меньшей мере 50% идентичностью с SEQ ID NO: 2, причем указанный полипептид обладает активностью O-маннозилтрансферазы.
11. Способ по п.9 или 10, где указанная клетка нитчатых грибов экспрессирует функциональный эндогенный белок-шаперон, такой как протеиндисульфидизомераза (PDI).
12. Способ по п.9, где указанная клетка нитчатых грибов с дефицитом PMT выбрана из клеток по любому из пп.1-8.
13. Способ по п.9, где указанный продуцируемый белок представляет собой гетерологичный белок млекопитающих, выбранный из группы, состоящей из
a) иммуноглобулина, такого как IgG,
b) легкой цепи или тяжелой цепи иммуноглобулина,
c) тяжелой цепи или легкой цепи антитела,
d) одноцепочечного антитела,
e) антитела животного семейства верблюжьих,
f) мономерного или мультимерного однодоменного антитела,
g) FAb-фрагмента, FAb2-фрагмента, и
h) их антигенсвязывающих фрагментов.
14. Способ получения антитела, имеющего сниженное O-маннозилирование, включающий:
a) предоставление клетки нитчатых грибов с дефицитом PMT, имеющей
i. мутацию, которая снижает активность эндогенной O-маннозилтрансферазы белков по сравнению с родительским штаммом, который не имеет такой мутации, и
ii. полинуклеотид, кодирующий легкую цепь антитела, и полинуклеотид, кодирующий тяжелую цепь антитела,
b) культивирование клетки для продуцирования указанного антитела, состоящего из тяжелой и легкой цепей, имеющих сниженное O-маннозилирование,
где указанная клетка нитчатых грибов выбрана из группы, состоящей из клетки Trichoderma, Neurospora, Myceliophthora и Chrysosporium.
15. Композиция белка или антитела, получаемая способом по п.9.
16. Композиция белка или антитела композиция по п.15, где указанный белок или антитело содержит в качестве основной гликоформы любую из
a) Manα3[Manα6(Manα3)Manα6]Manβ4GlcNAβ4GlcNAc (гликоформа Man5);
b) Manα6(Manα3)Manβ4GlcNAβ4GlcNAc (гликоформа Man3);
c) N-гликаны гибридного или комплексного типа, такие как гликоформы, выбранные из подгруппы, состоящий из GlcNAcMan3, G0 или гибридного гликана GlcNAcMan5, и галактозилированных производных, таких как GalGlcNAcMan3, G1, G2; и гликоформы GalGlcNAcMan5.
RU2016103373A 2013-07-04 2014-07-03 Клетки нитчатых грибов с дефицитом о-маннозилтрансферазы и способы их применения RU2016103373A (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP13175141.4 2013-07-04
EP13175141 2013-07-04
PCT/EP2014/064248 WO2015001049A1 (en) 2013-07-04 2014-07-03 O-mannosyltransferase deficient filamentous fungal cells and methods of use thereof

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2016103373A true RU2016103373A (ru) 2017-08-10
RU2016103373A3 RU2016103373A3 (ru) 2018-03-26

Family

ID=48740957

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2016103373A RU2016103373A (ru) 2013-07-04 2014-07-03 Клетки нитчатых грибов с дефицитом о-маннозилтрансферазы и способы их применения

Country Status (15)

Country Link
US (4) US20160376570A1 (ru)
EP (1) EP3016970B1 (ru)
KR (1) KR102111078B1 (ru)
CN (1) CN105492457A (ru)
BR (1) BR112015032695A2 (ru)
CA (1) CA2916594C (ru)
DK (1) DK3016970T3 (ru)
ES (1) ES2739280T3 (ru)
HR (1) HRP20191069T1 (ru)
MX (1) MX364532B (ru)
PL (1) PL3016970T3 (ru)
RU (1) RU2016103373A (ru)
SG (1) SG11201510814YA (ru)
SI (1) SI3016970T1 (ru)
WO (1) WO2015001049A1 (ru)

Families Citing this family (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP3172333B1 (en) 2014-07-21 2020-05-13 Glykos Finland Oy Production of glycoproteins with mammalian-like n-glycans in filamentous fungi
CA3113661A1 (en) * 2018-09-20 2020-03-26 Perfect Day, Inc. Methods and compositions for producing homokaryotic filamentous fungal cells
CA3121271A1 (en) * 2018-11-28 2020-06-04 Novozymes A/S Modified filamentous fungal host cells
CN110885810B (zh) * 2019-12-16 2021-03-23 华中农业大学 一种利用真核发酵制备得到的抑菌蛋白酶CmYC1及其应用
CN115976033B (zh) * 2022-12-14 2024-05-17 西南大学 瓜实蝇tssk1和tssk3基因及其应用
KR20250004526A (ko) * 2023-06-29 2025-01-08 씨제이제일제당 (주) 아스파르트산 프로테아제 변이체
CN119931997B (zh) * 2025-04-09 2025-07-25 安琪酵母股份有限公司 天冬氨酸蛋白酶突变体及其应用

Family Cites Families (54)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4816567A (en) 1983-04-08 1989-03-28 Genentech, Inc. Recombinant immunoglobin preparations
US4743546A (en) 1985-02-13 1988-05-10 Biotechnica International, Inc. Controlled gene excision
GB2276169A (en) 1990-07-05 1994-09-21 Celltech Ltd Antibodies specific for carcinoembryonic antigen
DE4244915C2 (de) 1992-08-14 1998-12-03 Widmar Prof Dr Tanner DNA-Moleküle codierend Proteine, die an der O-Glykosylierung von Proteinen beteiligt sind
WO1998011203A1 (en) 1996-09-13 1998-03-19 Novo Nordisk Biotech, Inc. Cells having dna insertion mutations which produce altered amounts of a polypeptide
DE19754622A1 (de) 1997-12-09 1999-06-10 Antje Von Dr Schaewen Pflanzliche GntI-Sequenzen und Verwendung derselben zur Gewinnung von Pflanzen mit verminderter oder fehlender N-Acetylglucosaminyltransferase I (GnTI)-Aktivität
GB9902000D0 (en) 1999-01-30 1999-03-17 Delta Biotechnology Ltd Process
GB0021421D0 (en) 2000-08-31 2000-10-18 Oxford Glycosciences Uk Ltd Compounds
RU2003120093A (ru) 2000-12-05 2005-01-27 Дзе Пенн Стейт Рисерч Фаундейшн (Us) Способы и композиции для высокоэффективного получения гетерологичных белков в дрожжах
EP1573017B1 (en) 2002-12-20 2008-07-09 Unilever Plc Preparation of antifreeze protein
CA2513213C (en) 2003-01-22 2013-07-30 Human Genome Sciences, Inc. Albumin fusion proteins
ZA200605449B (en) 2003-12-03 2007-11-28 Delta Biotechnology Ltd Interleukin-11 fusion proteins
ES2567634T3 (es) 2004-02-09 2016-04-25 Human Genome Sciences, Inc. Proteínas de fusión de albúmina
WO2006036817A2 (en) 2004-09-24 2006-04-06 Microbia, Inc. Fungal variants and uses thereof
DK1941025T3 (da) * 2005-10-17 2011-09-26 Novozymes As Brug af svampemutanter til ekspression af antistoffer
ES2534465T3 (es) 2005-11-15 2015-04-23 Glycofi, Inc. Producción de glucoproteínas con O-glucosilación reducida
KR20090031359A (ko) 2006-05-16 2009-03-25 교와 핫꼬 기린 가부시키가이샤 단백질의 고분비 생산 방법
US8680252B2 (en) 2006-12-10 2014-03-25 Dyadic International (Usa), Inc. Expression and high-throughput screening of complex expressed DNA libraries in filamentous fungi
GB0711424D0 (en) 2007-06-13 2007-07-25 Novozymes Delta Ltd Recombinant transferrin mutants
EP2594583A1 (en) 2007-08-08 2013-05-22 Novozymes Biopharma DK A/S Transferrin variants and conugates
WO2009105357A1 (en) * 2008-02-20 2009-08-27 Glycofi, Inc. Vectors and yeast strains for protein production
US20090253173A1 (en) * 2008-04-08 2009-10-08 Danisco Us Inc., Genencor Division Filamentous fungi with inactivated protease genes for altered protein production
CA2721459A1 (en) 2008-05-20 2009-11-26 Merck Sharp & Dohme Corp. Efficient production of heterologous proteins using mannosyl transferase inhibitors
JP2011530311A (ja) * 2008-08-12 2011-12-22 グライコフィ, インコーポレイテッド タンパク質製造のための改良されたベクターおよび酵母株:Ca2+ATPアーゼ過剰発現
WO2010034708A1 (en) 2008-09-23 2010-04-01 Unilever Plc A polynucleotide expression cassette
KR101722961B1 (ko) 2009-02-11 2017-04-04 알부메딕스 에이/에스 알부민 변이체 및 접합체
EP2427488A1 (en) 2009-05-07 2012-03-14 Novozymes Biopharma DK A/S Method of controlling o-linked glycosylation of antibodies
WO2010128143A1 (en) 2009-05-07 2010-11-11 Novozymes Biopharma Dk A/S Method of controlling o-linked glycosylation of antibodies
US8440456B2 (en) 2009-05-22 2013-05-14 Vib, Vzw Nucleic acids of Pichia pastoris and use thereof for recombinant production of proteins
EP2488657B1 (en) 2009-10-16 2016-07-06 Merck Sharp & Dohme Corp. Method for producing proteins in pichia pastoris that lack detectable cross binding activity to antibodies against host cell antigens
US8986974B2 (en) 2009-12-18 2015-03-24 Novozymes, Inc. Methods for producing polypeptidies in protease-deficient mutants of trichoderma
CN103003438B (zh) 2010-02-10 2016-01-20 拜康有限公司 减少蛋白质糖基化的方法和过程及其蛋白质
AU2011220878A1 (en) * 2010-02-24 2012-08-23 Merck Sharp & Dohme Corp. Method for increasing N-glycosylation site occupancy on therapeutic glycoproteins produced in Pichia pastoris
US9187552B2 (en) 2010-05-27 2015-11-17 Merck Sharp & Dohme Corp. Method for preparing antibodies having improved properties
US20120135461A1 (en) 2010-07-30 2012-05-31 William James Cook Production of glycoproteins with reduced o-glycosylation comprising the use of an alpha-1,2-mannosidase
KR20140018851A (ko) 2010-11-24 2014-02-13 노파르티스 인터내셔널 파마슈티칼 리미티드 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 활성을 갖는 융합 효소
JP5885191B2 (ja) 2011-01-04 2016-03-15 国立研究開発法人産業技術総合研究所 糖鎖改変酵母及びそれを用いた糖タンパク質の製造方法
AU2012220890A1 (en) 2011-02-25 2013-08-29 Merck Sharp & Dohme Corp. Yeast strain for the production of proteins with modified O-glycosylation
CN103582650A (zh) 2011-05-25 2014-02-12 默沙东公司 用于制备具有改善性质的含Fc多肽的方法
AR087433A1 (es) 2011-08-08 2014-03-26 Merck Sharp & Dohme Analogos de insulina n-glicosilados
WO2013062886A1 (en) * 2011-10-27 2013-05-02 Merck Sharp & Dohme Corp. Controlling o-glycosylation in lower eukaryotes
EP2773661A4 (en) 2011-10-31 2015-06-17 Merck Sharp & Dohme PROCESS FOR PREPARING ANTIBODIES WITH IMPROVED PROPERTIES
WO2013066765A1 (en) 2011-11-01 2013-05-10 Merck Sharp & Dohme Corp. Mutation of tup1 in glycoengineered yeast
US20140302028A1 (en) 2011-11-18 2014-10-09 Merck Sharp & Dohme Corp. Fc containing polypeptides having increased anti-inflammatory properties and increased fcrn binding
DK2852610T3 (en) 2012-05-23 2018-09-03 Glykos Finland Oy PRODUCTION OF FUCOSYLED GLYCOPROTEIN
AU2013335065B2 (en) 2012-10-22 2018-10-25 Merck Sharp & Dohme Llc CRZ1 mutant fungal cells
AU2013363266A1 (en) 2012-12-17 2015-05-07 Merck Sharp & Dohme Corp. pmt2, och1, pmt5 Mutant Cells
WO2014126787A1 (en) 2013-02-13 2014-08-21 Merck Sharp & Dohme Corp. Methods for increasing n-glycan occupancy and reducing production of hybrid n-glycans in pichia pastoris strains lacking alg3 expression
CA2903739A1 (en) 2013-03-06 2014-09-12 Glaxosmithkline Llc Host cells and methods of use
WO2014182684A2 (en) 2013-05-06 2014-11-13 Cell Machines, Inc. Methods and compositions related to large scale production of proteins
EP3004156A1 (en) 2013-06-07 2016-04-13 Novo Nordisk A/S Method for making mature insulin polypeptides
WO2015013116A1 (en) 2013-07-25 2015-01-29 Merck Sharp & Dohme Corp. Method for reducing the extent of o-mannosylation of glycoproteins
US20160215061A1 (en) 2013-10-08 2016-07-28 Merck Sharp & Dohme Corp. Fc CONTAINING POLYPEPTIDES HAVING INCREASED BINDING TO FcGammaRIIB
WO2015073307A2 (en) 2013-11-13 2015-05-21 Merck Sharp & Dohme Corp. Fc CONTAINING POLYPEPTIDES HAVING INCREASED BINDING TO HUMAN DC-SIGN

Also Published As

Publication number Publication date
CN105492457A (zh) 2016-04-13
US20220213451A1 (en) 2022-07-07
CA2916594A1 (en) 2015-01-08
US10724013B2 (en) 2020-07-28
MX364532B (es) 2019-04-29
EP3016970A1 (en) 2016-05-11
DK3016970T3 (da) 2019-06-24
RU2016103373A3 (ru) 2018-03-26
KR20160030127A (ko) 2016-03-16
SI3016970T1 (sl) 2019-08-30
KR102111078B1 (ko) 2020-05-18
SG11201510814YA (en) 2016-01-28
US20160376570A1 (en) 2016-12-29
WO2015001049A1 (en) 2015-01-08
HRP20191069T1 (hr) 2019-11-01
CA2916594C (en) 2020-03-10
US20200362319A1 (en) 2020-11-19
PL3016970T3 (pl) 2019-09-30
ES2739280T3 (es) 2020-01-30
EP3016970B1 (en) 2019-05-22
MX2016000128A (es) 2016-03-01
US20200040314A1 (en) 2020-02-06
BR112015032695A2 (pt) 2017-10-24

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2016103373A (ru) Клетки нитчатых грибов с дефицитом о-маннозилтрансферазы и способы их применения
SA522440330B1 (ar) طرق لتصنيع خلايا تعبر عن مستقبل مستضد خيمري
US7732168B2 (en) Fusion partner for production of monoclonal rabbit antibodies
Boesch et al. Highly parallel characterization of IgG Fc binding interactions
JP2015519055A5 (ru)
JP2016512034A5 (ru)
RU2014114172A (ru) Легковыделяемые биспецифические антитела с природным иммуноглобулиновым форматом
HRP20230490T1 (hr) Miševi koji izražavaju ograničeni repertoar lakog lanca imunoglobulina
JP2014110814A5 (ru)
JP2020501516A5 (ru)
RU2014153673A (ru) Гуманизированные не относящиеся к человеку животные с ограниченными локусами тяжелой цепи иммуноглобулина
CN105163758B (zh) 包含富集主要电荷同工型的抗体组合物的药物
JP2012514997A5 (ru)
RU2018137419A (ru) Связывающиеся с cd38 и pd-l1 молекулы
EA201792661A1 (ru) Способ получения антител против т-клеточного рецептора
RU2013152816A (ru) АНТИТЕЛО ПРОТИВ ПРОТЕИНТИРОЗИНФОСФАТАЗЫ σ РЕЦЕПТОРНОГО ТИПА ЧЕЛОВЕКА
Huynh et al. Functional production of human antibody by the filamentous fungus Aspergillus oryzae
WO2019235915A8 (en) Methods and means for attracting immune effector cells to tumor cells
RU2016141123A (ru) Антигенсвязывающие белки vl, проявляющие различные связывающие характеристики
Xu et al. Effects of Rho1, a small GTPase on the production of recombinant glycoproteins in Saccharomyces cerevisiae
Braster et al. Afucosylated IgG targets FcγRIV for enhanced tumor therapy in mice
MX2022003432A (es) Metodos y composiciones que comprenden un anticuerpo monoclonal antictla4 con proteinas de celulas hospederas reducidas y estabilidad del polisorbato-80 aumentada.
RU2018129169A (ru) Грызуны, имеющие сконструированный участок разнообразия тяжелой цепи
JP6778365B2 (ja) 抗膵ポリペプチドモノクローナル抗体
US10793619B2 (en) Preparation and selection of cells for producing bispecific antibodies

Legal Events

Date Code Title Description
FA92 Acknowledgement of application withdrawn (lack of supplementary materials submitted)

Effective date: 20190201