[go: up one dir, main page]

RU2014121884A - Хроматография перегрузки и элюирования - Google Patents

Хроматография перегрузки и элюирования Download PDF

Info

Publication number
RU2014121884A
RU2014121884A RU2014121884/10A RU2014121884A RU2014121884A RU 2014121884 A RU2014121884 A RU 2014121884A RU 2014121884/10 A RU2014121884/10 A RU 2014121884/10A RU 2014121884 A RU2014121884 A RU 2014121884A RU 2014121884 A RU2014121884 A RU 2014121884A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
polypeptide
antibody
specified
buffer
conductivity
Prior art date
Application number
RU2014121884/10A
Other languages
English (en)
Inventor
Дипа НАДАРАДЖАХ
Амит Мехта
Original Assignee
Дженентек, Инк.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=48192803&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=RU2014121884(A) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Application filed by Дженентек, Инк. filed Critical Дженентек, Инк.
Publication of RU2014121884A publication Critical patent/RU2014121884A/ru

Links

Classifications

    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
    • B01D15/10—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by constructional or operational features
    • B01D15/14—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by constructional or operational features relating to the introduction of the feed to the apparatus
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
    • B01D15/42—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the development mode, e.g. by displacement or by elution
    • B01D15/424—Elution mode
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
    • C07K1/20—Partition-, reverse-phase or hydrophobic interaction chromatography
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
    • C07K1/22—Affinity chromatography or related techniques based upon selective absorption processes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
    • B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
    • B01D15/32—Bonded phase chromatography
    • B01D15/325—Reversed phase
    • B01D15/327—Reversed phase with hydrophobic interaction
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
    • B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
    • B01D15/36—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism involving ionic interaction, e.g. ion-exchange, ion-pair, ion-suppression or ion-exclusion
    • B01D15/361—Ion-exchange
    • B01D15/363—Anion-exchange
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
    • B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
    • B01D15/38—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism involving specific interaction not covered by one or more of groups B01D15/265 and B01D15/30 - B01D15/36, e.g. affinity, ligand exchange or chiral chromatography
    • B01D15/3804—Affinity chromatography
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
    • B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
    • B01D15/38—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism involving specific interaction not covered by one or more of groups B01D15/265 and B01D15/30 - B01D15/36, e.g. affinity, ligand exchange or chiral chromatography
    • B01D15/3847—Multimodal interactions
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
    • C07K1/165—Extraction; Separation; Purification by chromatography mixed-mode chromatography
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
    • C07K1/18—Ion-exchange chromatography

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Medicinal Preparation (AREA)
  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)

Abstract

1. Способ очистки полипептида из композиции, содержащей полипептид и одну или более примесей, включающийa) загрузку композиции на хроматографический материал в количестве, превышающем динамическую связывающую способность указанного хроматографического материала для указанного полипептида,b) элюирование указанного полипептида с указанного хроматографического материала в условиях, где одна или более примесей остаются связанными с указанным хроматографическим материалом, иc) объединение фракций, содержащих указанный полипептид, в выходящем потоке хроматографии со стадий а) и b).2. Способ по п. 1, где указанный полипептид представляет собой антитело или иммуноадгезин.3. Способ по п. 2, где указанный полипептид представляет собой иммуноадгезин.4. Способ по п. 2, где указанный полипептид представляет собой антитело.5. Способ по п. 4, где указанное антитело представляет собой моноклональное антитело.6. Способ по п. 5, где указанное моноклональное антитело представляет собой химерное антитело, гуманизированное антитело или антитело человека.7. Способ по п. 5, где указанное моноклональное антитело представляет собой моноклональное IgG-антитело.8. Способ по п. 4, где указанное антитело представляет собой антигенсвязывающий фрагмент.9. Способ по п. 8, где указанный антигенсвязывающий фрагмент представляет собой Fab-фрагмент, Fab′-фрагмент, F(ab′)-фрагмент, scFv, ди-scFv, би-scFv, тандемный (ди, три)-scFv, Fv, sdAb, трифункциональное антитело, BiTE, диантитело или триантитело.10. Способ по п. 1, где указанный полипептид представляет собой фермент, гормон, слитый белок, Fc-содержащий белок, иммуноконъюгат, цитокин или интерлейкин.11. Способ по любому из пп. 1

Claims (44)

1. Способ очистки полипептида из композиции, содержащей полипептид и одну или более примесей, включающий
a) загрузку композиции на хроматографический материал в количестве, превышающем динамическую связывающую способность указанного хроматографического материала для указанного полипептида,
b) элюирование указанного полипептида с указанного хроматографического материала в условиях, где одна или более примесей остаются связанными с указанным хроматографическим материалом, и
c) объединение фракций, содержащих указанный полипептид, в выходящем потоке хроматографии со стадий а) и b).
2. Способ по п. 1, где указанный полипептид представляет собой антитело или иммуноадгезин.
3. Способ по п. 2, где указанный полипептид представляет собой иммуноадгезин.
4. Способ по п. 2, где указанный полипептид представляет собой антитело.
5. Способ по п. 4, где указанное антитело представляет собой моноклональное антитело.
6. Способ по п. 5, где указанное моноклональное антитело представляет собой химерное антитело, гуманизированное антитело или антитело человека.
7. Способ по п. 5, где указанное моноклональное антитело представляет собой моноклональное IgG-антитело.
8. Способ по п. 4, где указанное антитело представляет собой антигенсвязывающий фрагмент.
9. Способ по п. 8, где указанный антигенсвязывающий фрагмент представляет собой Fab-фрагмент, Fab′-фрагмент, F(ab′)2-фрагмент, scFv, ди-scFv, би-scFv, тандемный (ди, три)-scFv, Fv, sdAb, трифункциональное антитело, BiTE, диантитело или триантитело.
10. Способ по п. 1, где указанный полипептид представляет собой фермент, гормон, слитый белок, Fc-содержащий белок, иммуноконъюгат, цитокин или интерлейкин.
11. Способ по любому из пп. 1-10, где по меньшей мере одна указанная примесь представляет собой любое одно или более из белка яичника китайского хомячка (CHOP), белка клетки-хозяина (НСР), вымываемого белка А, карбоксипептидазы В, нуклеиновых кислот, ДНК, вариантов продукта, агрегированного белка, компонента клеточной культуральной среды, гентамицина, полипептидного фрагмента, эндотоксина и примеси вируса.
12. Способ по любому из пп. 1-10, где указанный хроматографический материал представляет собой материал смешанной формы, анионообменный материал, материал гидрофобного взаимодействия или аффинный материал.
13. Способ по любому из пп. 1-10, где плотность загрузки составляет приблизительно от 50 г/л до приблизительно 2000 г/л.
14. Способ по п. 13, где плотность загрузки составляет приблизительно от 200 г/л до приблизительно 1000 г/л.
15. Способ по любому из пп. 1-10, где указанную композицию загружают на хроматографический материал на уровне приблизительной динамической связывающей способности хроматографических материалов в отношении одной или более примесей.
16. Способ по любому из пп. 1-10, где указанную композицию загружают на хроматографический материал на уровне, в 20 раз превышающем динамическую связывающую способность указанного хроматографического материала в отношении указанного полипептида.
17. Способ по любому из пп. 1-10, где коэффициент распределения хроматографического материала в отношении полипептида превышает 30.
18. Способ по п. 17, где коэффициент распределения хроматографического материала в отношении полипептида превышает 100.
19. Способ по любому из пп. 1-10, где указанный способ дополнительно включает применение загрузочного буфера и буфера для элюирования.
20. Способ по п. 19, где указанный буфер для элюирования имеет проводимость, меньшую, чем проводимость загрузочного буфера.
21. Способ по п. 20, где указанный загрузочный буфер имеет проводимость приблизительно от 4,0 мСм до приблизительно 7,0 мСм.
22. Способ по п. 20, где указанный буфер для элюирования имеет проводимость приблизительно от 0,0 мСм до приблизительно 7,0 мСм.
23. Способ по п. 19, где указанный буфер для элюирования имеет проводимость, превышающую проводимость загрузочного буфера.
24. Способ по п. 23, где указанный загрузочный буфер имеет проводимость приблизительно от 4,0 мСм до приблизительно 10,0 мСм.
25. Способ по п. 23, где указанный загрузочный буфер имеет проводимость приблизительно от 4,0 мСм до приблизительно 7,0 мСм.
26. Способ по п. 23, где указанный буфер для элюирования имеет проводимость приблизительно от 5,5 мСм до приблизительно 17,0 мСм.
27. Способ по п. 19, где проводимость указанного буфера для элюирования снижается в градиенте приблизительно от 5,5 мСм до приблизительно 1,0 мСм приблизительно в 10 объемах колонки (CV).
28. Способ по п. 19, где проводимость указанного буфера для элюирования снижается в градиенте приблизительно от 5,5 мСм до приблизительно 1,0 мСм приблизительно в 15 CV.
29. Способ по п. 19, где проводимость указанного буфера для элюирования снижается в градиенте приблизительно от 10,0 мСм до приблизительно 1,0 мСм приблизительно в 5 CV.
30. Способ по п. 19, где проводимость указанного буфера для элюирования снижается в градиенте приблизительно от 10,9 мСм до приблизительно 1,0 мСм приблизительно в 10 CV.
31. Способ по п. 19, где указанный буфер для элюирования имеет рН, меньше чем рН указанного загрузочного буфера.
32. Способ по п. 31, где указанный загрузочный буфер имеет рН приблизительно от 4 до приблизительно 9.
33. Способ по п. 31, где указанный буфер для элюирования имеет рН приблизительно от 4 до приблизительно 9.
34. Способ по п. 19, где указанный буфер для элюирования имеет рН, превышающий рН указанного загрузочного буфера.
35. Способ по п. 34, где указанный загрузочный буфер имеет рН приблизительно от 4 до приблизительно 9.
36. Способ по п. 34, где указанный буфер для элюирования имеет рН приблизительно от 4 до приблизительно 9.
37. Способ по любому из пп. 1-10, где указанная композиция представляет собой элюент аффинной хроматографии, катионообменной хроматографии, анионообменной хроматографии, хроматографии смешанного режима или хроматографии гидрофобного взаимодействия.
38. Способ по п. 37, где указанная аффинная хроматография представляет собой хроматографию с белком А.
39. Способ по любому из пп. 1-10, где указанный полипептид дополнительно очищают.
40. Способ по п. 39, где указанный полипептид дополнительно очищают посредством фильтрации вируса.
41. Способ по п. 39, где указанный полипептид дополнительно очищают с помощью одной или более из аффинной хроматографии, катионообменной хроматографии, анионообменной хроматографии, хроматографии смешанного режима и хроматографии гидрофобного взаимодействия.
42. Способ по любому из пп. 1-10, где указанный полипептид дополнительно концентрируют.
43. Способ по п. 42, где указанный полипептид концентрируют с помощью ультрафильтрации, диафильтрации или комбинации ультрафильтрации и диафильтрации.
44. Способ по п. 39, дополнительно включающий комбинирование указанного полипептида с фармацевтически приемлемым носителем.
RU2014121884/10A 2011-11-02 2012-11-02 Хроматография перегрузки и элюирования RU2014121884A (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US201161554898P 2011-11-02 2011-11-02
US61/554,898 2011-11-02
PCT/US2012/063242 WO2013067301A1 (en) 2011-11-02 2012-11-02 Overload and elute chromatography

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2014121884A true RU2014121884A (ru) 2015-12-10

Family

ID=48192803

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2014121884/10A RU2014121884A (ru) 2011-11-02 2012-11-02 Хроматография перегрузки и элюирования

Country Status (25)

Country Link
US (3) US20140301977A1 (ru)
EP (3) EP2773438B2 (ru)
JP (4) JP6356607B2 (ru)
KR (1) KR20140091721A (ru)
CN (2) CN104023804B (ru)
AU (1) AU2012323995B2 (ru)
BR (1) BR112014010406A2 (ru)
CA (1) CA2854330A1 (ru)
DK (2) DK3257564T4 (ru)
ES (2) ES2717536T5 (ru)
FI (1) FI3257564T4 (ru)
HR (1) HRP20190485T4 (ru)
HU (2) HUE043755T2 (ru)
IL (1) IL232146A0 (ru)
LT (1) LT3257564T (ru)
MX (1) MX2014005330A (ru)
PL (2) PL3257564T5 (ru)
PT (1) PT3257564T (ru)
RS (1) RS58472B2 (ru)
RU (1) RU2014121884A (ru)
SG (1) SG11201402019TA (ru)
SI (2) SI3257564T2 (ru)
TR (1) TR201903707T4 (ru)
WO (1) WO2013067301A1 (ru)
ZA (1) ZA201402932B (ru)

Families Citing this family (44)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
KR101627597B1 (ko) 2010-07-30 2016-06-08 이엠디 밀리포어 코포레이션 부직포 층
WO2012149197A2 (en) 2011-04-27 2012-11-01 Abbott Laboratories Methods for controlling the galactosylation profile of recombinantly-expressed proteins
CN104023804B (zh) 2011-11-02 2017-05-24 弗·哈夫曼-拉罗切有限公司 超载和洗脱层析
US9067990B2 (en) 2013-03-14 2015-06-30 Abbvie, Inc. Protein purification using displacement chromatography
WO2013158273A1 (en) 2012-04-20 2013-10-24 Abbvie Inc. Methods to modulate c-terminal lysine variant distribution
US9150645B2 (en) 2012-04-20 2015-10-06 Abbvie, Inc. Cell culture methods to reduce acidic species
US9249182B2 (en) * 2012-05-24 2016-02-02 Abbvie, Inc. Purification of antibodies using hydrophobic interaction chromatography
US9512214B2 (en) 2012-09-02 2016-12-06 Abbvie, Inc. Methods to control protein heterogeneity
US20150275195A1 (en) * 2012-10-24 2015-10-01 Genzyme Corporation Elution of biomolecules from multi-modal resins using mes and mops as mobile phase modifiers
EP2830651A4 (en) 2013-03-12 2015-09-02 Abbvie Inc HUMAN ANTIBODIES THAT BIND TNF-ALPHA AND PREPARATION METHODS
US10023608B1 (en) 2013-03-13 2018-07-17 Amgen Inc. Protein purification methods to remove impurities
US9017687B1 (en) 2013-10-18 2015-04-28 Abbvie, Inc. Low acidic species compositions and methods for producing and using the same using displacement chromatography
WO2014151878A2 (en) 2013-03-14 2014-09-25 Abbvie Inc. Methods for modulating protein glycosylation profiles of recombinant protein therapeutics using monosaccharides and oligosacharides
WO2015051293A2 (en) 2013-10-04 2015-04-09 Abbvie, Inc. Use of metal ions for modulation of protein glycosylation profiles of recombinant proteins
US9085618B2 (en) 2013-10-18 2015-07-21 Abbvie, Inc. Low acidic species compositions and methods for producing and using the same
US9181337B2 (en) 2013-10-18 2015-11-10 Abbvie, Inc. Modulated lysine variant species compositions and methods for producing and using the same
WO2015073884A2 (en) 2013-11-15 2015-05-21 Abbvie, Inc. Glycoengineered binding protein compositions
WO2015088677A1 (en) 2013-12-12 2015-06-18 Emd Millipore Corporation Protein separations using an acrylamide containing filter
US11219690B2 (en) * 2013-12-13 2022-01-11 Novo Nordisk Healthcare Ag Method for thioether conjugation of proteins
KR20150083689A (ko) * 2014-01-10 2015-07-20 삼성전자주식회사 항 c-Met 항체 정제 방법
EP3674310A1 (en) 2014-03-10 2020-07-01 Richter Gedeon Nyrt. Immunoglobulin purification using pre-cleaning steps
WO2015146487A1 (ja) * 2014-03-24 2015-10-01 日東紡績株式会社 新規カチオン性グラフト重合体を用いた標的物分離濃縮方法
EP3149022A4 (en) * 2014-05-28 2018-01-10 Agency for Science, Technology and Research Virus reduction method
TW201617360A (zh) * 2014-06-25 2016-05-16 桂格 史考特 布蘭克 用於純化蛋白質之方法及試劑
CN104208719B (zh) * 2014-09-24 2017-05-03 北京天广实生物技术股份有限公司 一种抗体偶联药物的阳离子交换层析纯化方法
SG11201703399QA (en) 2014-12-08 2017-05-30 Emd Millipore Corp Mixed bed ion exchange adsorber
SG11201707186YA (en) * 2015-03-06 2017-10-30 Genentech Inc Ultrapurified dsba and dsbc and methods of making and using the same
CN106290591B (zh) * 2015-05-14 2019-07-26 上海医药工业研究院 一种庆大霉素C1a的检测方法
GB2539420B (en) * 2015-06-16 2021-01-13 Cytiva Sweden Ab Determination of chromatography conditions
CN116063375A (zh) 2015-08-21 2023-05-05 豪夫迈·罗氏有限公司 在亲和层析中减少宿主细胞蛋白的方法
CN107849122B (zh) * 2015-08-21 2022-01-25 豪夫迈·罗氏有限公司 用低电导率洗涤缓冲液进行亲和层析纯化
WO2018035025A1 (en) * 2016-08-15 2018-02-22 Genentech, Inc. Chromatography method for quantifying a non-ionic surfactant in a composition comprising the non-ionic surfactant and a polypeptide
GB201702856D0 (en) * 2017-02-22 2017-04-05 Ge Healthcare Bio Sciences Ab Method in continuous chromatography
CN111527202B (zh) * 2017-11-08 2024-03-29 蓝天免疫疗法有限责任公司 So3色谱在病毒纯化方法中的应用
CN112384615A (zh) * 2018-07-04 2021-02-19 普罗拜奥根股份公司 用于纯化包膜病毒的方法
EP3899526B1 (en) * 2018-12-21 2024-05-01 Solventum Intellectual Properties Company Method for testing a chromatography device used for ion exchange
US20220135619A1 (en) 2019-02-24 2022-05-05 Bristol-Myers Squibb Company Methods of isolating a protein
TWI870412B (zh) * 2019-06-05 2025-01-21 美商建南德克公司 過載層析管柱之再生方法
CN111351876A (zh) * 2020-04-01 2020-06-30 上海中科新生命生物科技有限公司 一种抗体药中宿主细胞蛋白半绝对定量检测方法
US11379651B1 (en) * 2020-07-06 2022-07-05 Turtl Surf & Immerse Limited Methods and systems for interactive content creation
JP7808097B2 (ja) * 2020-09-22 2026-01-28 ブリストル－マイヤーズ スクイブ カンパニー 治療タンパク質を生産するための方法
JP7620456B2 (ja) * 2021-03-15 2025-01-23 株式会社カネカ κ鎖を含む抗体の製造方法
AU2022357575A1 (en) * 2021-09-28 2024-04-11 Kashiv Biosciences, Llc An improved process for purification of protein
CN118434753A (zh) * 2021-10-27 2024-08-02 等离子技术有限责任公司 用于分离蛋白质的组合物和方法

Family Cites Families (56)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
FR2413974A1 (fr) 1978-01-06 1979-08-03 David Bernard Sechoir pour feuilles imprimees par serigraphie
US4816567A (en) 1983-04-08 1989-03-28 Genentech, Inc. Recombinant immunoglobin preparations
US4676980A (en) 1985-09-23 1987-06-30 The United States Of America As Represented By The Secretary Of The Department Of Health And Human Services Target specific cross-linked heteroantibodies
US5567610A (en) 1986-09-04 1996-10-22 Bioinvent International Ab Method of producing human monoclonal antibodies and kit therefor
IL85035A0 (en) 1987-01-08 1988-06-30 Int Genetic Eng Polynucleotide molecule,a chimeric antibody with specificity for human b cell surface antigen,a process for the preparation and methods utilizing the same
GB8823869D0 (en) 1988-10-12 1988-11-16 Medical Res Council Production of antibodies
US5175384A (en) 1988-12-05 1992-12-29 Genpharm International Transgenic mice depleted in mature t-cells and methods for making transgenic mice
EP0402226A1 (en) 1989-06-06 1990-12-12 Institut National De La Recherche Agronomique Transformation vectors for yeast yarrowia
DE3920358A1 (de) 1989-06-22 1991-01-17 Behringwerke Ag Bispezifische und oligospezifische, mono- und oligovalente antikoerperkonstrukte, ihre herstellung und verwendung
ES2096590T3 (es) 1989-06-29 1997-03-16 Medarex Inc Reactivos biespecificos para la terapia del sida.
US5208020A (en) 1989-10-25 1993-05-04 Immunogen Inc. Cytotoxic agents comprising maytansinoids and their therapeutic use
US5229275A (en) 1990-04-26 1993-07-20 Akzo N.V. In-vitro method for producing antigen-specific human monoclonal antibodies
ATE204902T1 (de) 1990-06-29 2001-09-15 Large Scale Biology Corp Melaninproduktion durch transformierte mikroorganismen
US5571894A (en) 1991-02-05 1996-11-05 Ciba-Geigy Corporation Recombinant antibodies specific for a growth factor receptor
CA2102511A1 (en) 1991-05-14 1992-11-15 Paul J. Higgins Heteroconjugate antibodies for treatment of hiv infection
JP4124480B2 (ja) 1991-06-14 2008-07-23 ジェネンテック・インコーポレーテッド 免疫グロブリン変異体
IE922437A1 (en) 1991-07-25 1993-01-27 Idec Pharma Corp Recombinant antibodies for human therapy
ES2136092T3 (es) 1991-09-23 1999-11-16 Medical Res Council Procedimientos para la produccion de anticuerpos humanizados.
FI941572L (fi) 1991-10-07 1994-05-27 Oncologix Inc Anti-erbB-2-monoklonaalisten vasta-aineiden yhdistelmä ja käyttömenetelmä
WO1993008829A1 (en) 1991-11-04 1993-05-13 The Regents Of The University Of California Compositions that mediate killing of hiv-infected cells
WO1993011161A1 (en) 1991-11-25 1993-06-10 Enzon, Inc. Multivalent antigen-binding proteins
ATE503496T1 (de) 1992-02-06 2011-04-15 Novartis Vaccines & Diagnostic Biosynthetisches bindeprotein für tumormarker
CA2128862C (en) 1992-02-11 2008-05-20 Jonathan G. Seidman Homogenotization of gene-targeting events
US5573905A (en) 1992-03-30 1996-11-12 The Scripps Research Institute Encoded combinatorial chemical libraries
JPH08500017A (ja) 1992-08-17 1996-01-09 ジェネンテク，インコーポレイテッド 二特異的免疫アドヘジン
ATE139900T1 (de) 1992-11-13 1996-07-15 Idec Pharma Corp Therapeutische verwendung von chimerischen und markierten antikörper gegen menschlichen b lymphozyt beschränkter differenzierung antigen für die behandlung von b-zell-lymphoma
CA2106612C (en) * 1993-09-21 2001-02-06 Diana Pliura Displacement chromatography process
US5534615A (en) 1994-04-25 1996-07-09 Genentech, Inc. Cardiac hypertrophy factor and uses therefor
US5731168A (en) 1995-03-01 1998-03-24 Genentech, Inc. Method for making heteromultimeric polypeptides
US5641870A (en) 1995-04-20 1997-06-24 Genentech, Inc. Low pH hydrophobic interaction chromatography for antibody purification
US5712374A (en) 1995-06-07 1998-01-27 American Cyanamid Company Method for the preparation of substantiallly monomeric calicheamicin derivative/carrier conjugates
CN1268741C (zh) * 1996-09-13 2006-08-09 超卡里奥迪克治疗学股份有限公司 半乳糖苷酶a缺乏症的治疗
DK1900751T3 (da) * 1996-11-27 2010-04-19 Genentech Inc Affinitetsoprensning af et polypeptid på Protein A-matrix
ES2292682T3 (es) * 1998-05-06 2008-03-16 Genentech, Inc. Purificacion de anticuerpos mediante cromatografia de intercambio ionico.
IL127127A0 (en) 1998-11-18 1999-09-22 Peptor Ltd Small functional units of antibody heavy chain variable regions
US8372954B2 (en) 2000-12-22 2013-02-12 National Research Council Of Canada Phage display libraries of human VH fragments
TR200301208T2 (tr) * 2001-02-01 2005-05-23 Biogen, Inc. Nublastin polimer eşlenikleri ve bunları kullanma yöntemleri.
JP2005289809A (ja) 2001-10-24 2005-10-20 Vlaams Interuniversitair Inst Voor Biotechnologie Vzw (Vib Vzw) 突然変異重鎖抗体
US20070261962A1 (en) * 2002-04-02 2007-11-15 Ryszard Gajek Separation Systems with Charge Mosaic Membrane
AU2003301399B2 (en) * 2002-10-18 2006-07-06 Asahi Kasei Medical Co., Ltd. Microporous hydrophilic membrane
AU2004220325B2 (en) 2003-06-30 2011-05-12 Domantis Limited Polypeptides
JP2008510466A (ja) 2004-08-19 2008-04-10 ジェネンテック・インコーポレーテッド エフェクター機能が変更しているポリペプチド変異体
NZ553500A (en) 2004-09-23 2009-11-27 Genentech Inc Genentech Inc Cysteine engineered antibodies and conjugates withCysteine engineered antibodies and conjugates with a free cysteine amino acid in the heavy chain a free cysteine amino acid in the heavy chain
AU2006223180B2 (en) 2005-03-11 2011-11-24 Wyeth Llc A method of weak partitioning chromatography
WO2006116064A2 (en) * 2005-04-22 2006-11-02 Waters Investments Limited Apparatus and methods for mass-spectrometric directed purification of biopolymers
KR20090058532A (ko) * 2006-08-28 2009-06-09 아레스 트레이딩 에스.에이. Ｆｃ­융합 단백질을 정제하는 방법
CN101535335B (zh) * 2006-08-28 2013-10-02 阿雷斯贸易股份有限公司 含Fc-蛋白的纯化方法
BRPI0812288A2 (pt) 2007-06-01 2014-11-25 Hoffmann La Roche Purificação de imunoglobulina.
DE102009005479A1 (de) * 2009-01-21 2010-07-22 Sartorius Stedim Biotech Gmbh Vorrichtung und Verfahren für die Stofftrennung
JP5614936B2 (ja) * 2009-02-19 2014-10-29 旭化成ケミカルズ株式会社 アニオン交換基が固定された多孔膜を用いた核酸の精製方法
ES2817802T3 (es) * 2009-08-07 2021-04-08 Emd Millipore Corp Métodos para purificar una proteína objetivo de una o más impurezas en una muestra
WO2011035282A1 (en) * 2009-09-21 2011-03-24 Ge Healthcare Bio-Sciences Ab Dual capture separation
CN102094034A (zh) * 2009-12-09 2011-06-15 泰州新生源生物医药有限公司 一种重组人Fc融合长效干扰素的纯化工艺
WO2012030512A1 (en) * 2010-09-03 2012-03-08 Percivia Llc. Flow-through protein purification process
JP2014503495A (ja) 2010-11-15 2014-02-13 バイオジェン アイデック インコーポレイテッド 過負荷結合および溶出クロマトグラフィによる選択生成物アイソフォームの富化および濃縮
CN104023804B (zh) 2011-11-02 2017-05-24 弗·哈夫曼-拉罗切有限公司 超载和洗脱层析

Also Published As

Publication number Publication date
DK3257564T4 (da) 2024-09-02
PL3257564T5 (pl) 2024-10-07
SI3257564T1 (sl) 2019-04-30
CN104023804B (zh) 2017-05-24
DK3257564T3 (en) 2019-04-15
CN107163101A (zh) 2017-09-15
EP2773438A4 (en) 2015-06-03
CA2854330A1 (en) 2013-05-10
PL2773438T3 (pl) 2017-11-30
PL2773438T5 (pl) 2022-01-17
SI2773438T2 (sl) 2022-05-31
LT3257564T (lt) 2019-04-10
ES2637423T3 (es) 2017-10-13
FI3257564T4 (fi) 2024-08-30
MX2014005330A (es) 2014-09-08
EP3257564B2 (en) 2024-05-29
EP2773438A1 (en) 2014-09-10
ZA201402932B (en) 2016-08-31
RS58472B1 (sr) 2019-04-30
EP3527274A1 (en) 2019-08-21
JP2020059718A (ja) 2020-04-16
SI3257564T2 (sl) 2024-10-30
EP3257564A1 (en) 2017-12-20
EP3257564B1 (en) 2019-01-23
US20140301977A1 (en) 2014-10-09
JP6356607B2 (ja) 2018-07-11
JP7203928B2 (ja) 2023-01-13
HUE043755T2 (hu) 2019-09-30
PT3257564T (pt) 2019-03-22
DK2773438T3 (en) 2017-08-21
PL3257564T3 (pl) 2019-06-28
IL232146A0 (en) 2014-05-28
JP2018184405A (ja) 2018-11-22
SI2773438T1 (sl) 2017-10-30
NZ624317A (en) 2016-06-24
US20190023768A1 (en) 2019-01-24
CN107163101B (zh) 2021-08-17
SG11201402019TA (en) 2014-09-26
BR112014010406A2 (pt) 2017-04-25
HUE035685T2 (en) 2018-05-28
KR20140091721A (ko) 2014-07-22
HRP20190485T4 (hr) 2024-09-27
ES2717536T3 (es) 2019-06-21
CN104023804A (zh) 2014-09-03
HRP20190485T1 (hr) 2019-04-19
ES2717536T5 (en) 2025-02-04
JP6979442B2 (ja) 2021-12-15
AU2012323995A1 (en) 2013-05-16
DK2773438T4 (da) 2022-01-03
HK1201489A1 (zh) 2015-09-04
TR201903707T4 (tr) 2019-04-22
RS58472B2 (sr) 2024-10-31
JP2022033774A (ja) 2022-03-02
EP2773438B1 (en) 2017-06-14
JP2014532718A (ja) 2014-12-08
US20210206836A1 (en) 2021-07-08
EP3527274B1 (en) 2025-12-24
ES2637423T5 (es) 2022-03-17
WO2013067301A1 (en) 2013-05-10
EP2773438B2 (en) 2021-10-20
AU2012323995B2 (en) 2016-06-09

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2014121884A (ru) Хроматография перегрузки и элюирования
RU2014121886A (ru) Устройство для обработки курительного изделия и картридж для него
JP2014532718A5 (ru)
AU2017221794B2 (en) Methods of Purifying Antibodies
KR101498772B1 (ko) 항체 생성의 최적화 방법
US9890205B2 (en) Chromatographic purification of immunoglobulin G preparations with particles having multimodal functionalities
JP5567691B2 (ja) Ｆｃ含有タンパク質を精製するためのクロマトグラフィー法
CA3031469C (en) PROCESSES FOR PURIFYING PROTEINS CONTAINING FC FRAGMENTS
JP2016530533A5 (ru)
RU2016112549A (ru) Способ для повторного использования хроматографии
US20220119500A1 (en) Affinity chromatography purification with low conductivity wash buffer
JP2024059888A (ja) 単量体モノクローナル抗体を精製する方法
JP6457479B2 (ja) 漏出したアフィニティ精製リガンドの除去
US20240115701A1 (en) Methods and compositions comprising an anti-ctla4 monoclonal antibody with reduced host cell proteins and increased polysorbate-80 stability
KR20210045413A (ko) 다량체 단백질의 양 및 순도를 측정하기 위한 방법 및 크로마토그래피 시스템
CN114729003A (zh) 提高离子交换色谱过程中抗体产率的方法
KR20220103967A (ko) 항체 크로마토그래피 동안의 용리액 수집
KR20210148262A (ko) 재조합 폴리펩티드의 정제를 위한 공정
WO2025038763A1 (en) Ceramic hydroxyapatite chromatography flow through method
WO2025219869A1 (en) Methods of purifying immunoglobulins comprising n-terminal glutamine
CN117126227A (zh) 表面活性剂在疏水层析纯化蛋白中提高回收率的应用
HK1174044B (en) Chromatographic method for purifying fc-containing proteins

Legal Events

Date Code Title Description
FA92 Acknowledgement of application withdrawn (lack of supplementary materials submitted)

Effective date: 20170322