RU2011142793A - Полученная из микроорганизма протеаза усовершенствованного типа, обеспечивающая свертывание молока - Google Patents
Полученная из микроорганизма протеаза усовершенствованного типа, обеспечивающая свертывание молока Download PDFInfo
- Publication number
- RU2011142793A RU2011142793A RU2011142793/10A RU2011142793A RU2011142793A RU 2011142793 A RU2011142793 A RU 2011142793A RU 2011142793/10 A RU2011142793/10 A RU 2011142793/10A RU 2011142793 A RU2011142793 A RU 2011142793A RU 2011142793 A RU2011142793 A RU 2011142793A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- glutamine
- improved type
- amino acid
- replaced
- improved
- Prior art date
Links
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 title claims 3
- 239000008267 milk Substances 0.000 title claims 3
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 title claims 3
- 244000005700 microbiome Species 0.000 title 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims abstract 24
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims abstract 24
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims abstract 24
- 150000001413 amino acids Chemical group 0.000 claims abstract 18
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 18
- 125000000404 glutamine group Chemical group N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)* 0.000 claims abstract 16
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 claims abstract 12
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 claims abstract 12
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 claims abstract 10
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 6
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 claims abstract 6
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 claims abstract 6
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 6
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 claims abstract 6
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 claims abstract 6
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical group C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 claims abstract 4
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical group CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 claims abstract 4
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical group CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims abstract 4
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Chemical group CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 4
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 4
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 claims abstract 4
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims abstract 4
- 125000000291 glutamic acid group Chemical group N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)* 0.000 claims abstract 4
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 claims abstract 4
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Chemical group CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 4
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims abstract 4
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract 4
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract 4
- 239000004474 valine Substances 0.000 claims abstract 4
- 206010053567 Coagulopathies Diseases 0.000 claims abstract 3
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 claims abstract 2
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims abstract 2
- 230000035772 mutation Effects 0.000 claims abstract 2
- 125000002987 valine group Chemical group [H]N([H])C([H])(C(*)=O)C([H])(C([H])([H])[H])C([H])([H])[H] 0.000 claims abstract 2
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 4
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 claims 4
- 125000000341 threoninyl group Chemical group [H]OC([H])(C([H])([H])[H])C([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 claims 4
- 239000013604 expression vector Substances 0.000 claims 2
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 claims 2
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 claims 1
- 235000014680 Saccharomyces cerevisiae Nutrition 0.000 claims 1
- 230000035602 clotting Effects 0.000 claims 1
- 230000015271 coagulation Effects 0.000 claims 1
- 238000005345 coagulation Methods 0.000 claims 1
- 238000012258 culturing Methods 0.000 claims 1
- 238000000034 method Methods 0.000 claims 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
- C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
- C12N9/58—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from fungi
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Mycology (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Abstract
1. Протеаза усовершенствованного типа, которая содержит аминокислотную последовательность, которая, по меньшей мере, на 75% идентична SEQ ID NO: 3, где указанная протеаза усовершенствованного типа обладает, по меньшей мере, одной мутацией, выбранной из группы, состоящей из:(А) замены глутамина, соответствующего глутамину в положении 265 в SEQ ID NO: 3, на кислую аминокислоту; и(В) замены глутамина в положении 266 в SEQ ID NO:3, на кислую аминокислоту, игде указанная протеаза усовершенствованного типа обладает молокосвертывающей активностью.2. Протеаза усовершенствованного типа по п.1, выбранная из группы, состоящей из:(А) белка, содержащего аминокислотную последовательность SEQ ID NO:3 или 43, за исключением того, что глутамин в положении 265 и/или глутамин в положении 266 заменен(ы) на кислую аминокислоту;(B) белка, содержащего аминокислотную последовательность SEQ ID NO:3 или 43, за исключением того, что глутамин в положении 265 и/или глутамин в положении 266 заменен(ы) на кислую аминокислоту, и не более 10 аминокислот в положениях, отличных от 265 и 266, заменены, делетированы, вставлены или добавлены, и где указанная протеаза усовершенствованного типа обладает молокосвертывающей активностью.3. Протеаза усовершенствованного типа по п.1 или 2, в которой указанная кислая аминокислота является глутаминовой кислотой или аспарагиновой кислотой.4. Протеаза усовершенствованного типа по п.1 или 2, где глутаминовая кислота в положении 19 заменена на валин, аланин, изолейцин или лейцин.5. Протеаза усовершенствованного типа по п.3, где глутаминовая кислота в положении 19 заменена на валин, аланин, изолейцин или лейцин.6. Протеаза усовершенствованного типа по п.1 или 2, где �
Claims (14)
1. Протеаза усовершенствованного типа, которая содержит аминокислотную последовательность, которая, по меньшей мере, на 75% идентична SEQ ID NO: 3, где указанная протеаза усовершенствованного типа обладает, по меньшей мере, одной мутацией, выбранной из группы, состоящей из:
(А) замены глутамина, соответствующего глутамину в положении 265 в SEQ ID NO: 3, на кислую аминокислоту; и
(В) замены глутамина в положении 266 в SEQ ID NO:3, на кислую аминокислоту, и
где указанная протеаза усовершенствованного типа обладает молокосвертывающей активностью.
2. Протеаза усовершенствованного типа по п.1, выбранная из группы, состоящей из:
(А) белка, содержащего аминокислотную последовательность SEQ ID NO:3 или 43, за исключением того, что глутамин в положении 265 и/или глутамин в положении 266 заменен(ы) на кислую аминокислоту;
(B) белка, содержащего аминокислотную последовательность SEQ ID NO:3 или 43, за исключением того, что глутамин в положении 265 и/или глутамин в положении 266 заменен(ы) на кислую аминокислоту, и не более 10 аминокислот в положениях, отличных от 265 и 266, заменены, делетированы, вставлены или добавлены, и где указанная протеаза усовершенствованного типа обладает молокосвертывающей активностью.
3. Протеаза усовершенствованного типа по п.1 или 2, в которой указанная кислая аминокислота является глутаминовой кислотой или аспарагиновой кислотой.
4. Протеаза усовершенствованного типа по п.1 или 2, где глутаминовая кислота в положении 19 заменена на валин, аланин, изолейцин или лейцин.
5. Протеаза усовершенствованного типа по п.3, где глутаминовая кислота в положении 19 заменена на валин, аланин, изолейцин или лейцин.
6. Протеаза усовершенствованного типа по п.1 или 2, где треонин в положении 81 заменен на глутамин или аспарагиновую кислоту.
7. Протеаза усовершенствованного типа по п.3, где треонин в положении 81 заменен на глутамин или аспарагиновую кислоту.
8. Протеаза усовершенствованного типа по п.4, где треонин в положении 81 заменен на глутамин или аспарагиновую кислоту.
9. Протеаза усовершенствованного типа по п.5, где треонин в положении 81 заменен на глутамин или аспарагиновую кислоту.
10. ДНК, кодирующая протеазу усовершенствованного типа по любому из пп.1-9.
11. Экспрессионный вектор, содержащий ДНК по п.10.
12. Трансформированная клетка, в которую введен экспрессионный вектор по п.11.
13. Трансформированная клетка по п.12, где указанная трансформированная клетка представляет собой Saccharomyces cerevisiae.
14. Способ получения протеазы усовершенствованного типа, обладающей молокосвертывающей активностью, включающий стадии культивирования трансформированной клетки по п.12 или 13 в культуральной среде и выделения протеазы усовершенствованного типа из культуральной среды.
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2009-071592 | 2009-03-24 | ||
| JP2009071592 | 2009-03-24 | ||
| PCT/JP2010/055485 WO2010110464A1 (en) | 2009-03-24 | 2010-03-19 | Improved type milk-clotting protease derived from a microorganism |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2011142793A true RU2011142793A (ru) | 2013-04-27 |
| RU2495931C2 RU2495931C2 (ru) | 2013-10-20 |
Family
ID=42246125
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2011142793/10A RU2495931C2 (ru) | 2009-03-24 | 2010-03-19 | Полученная из микроорганизма протеаза усовершенствованного типа, обеспечивающая свертывание молока |
Country Status (14)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US8609389B2 (ru) |
| EP (1) | EP2411512B1 (ru) |
| JP (1) | JP5643766B2 (ru) |
| CN (1) | CN102361975A (ru) |
| AR (1) | AR075932A1 (ru) |
| AU (1) | AU2010229341B9 (ru) |
| BR (1) | BRPI1013484B1 (ru) |
| CA (1) | CA2756752C (ru) |
| DK (1) | DK2411512T3 (ru) |
| ES (1) | ES2445710T3 (ru) |
| MX (1) | MX2011009586A (ru) |
| NZ (1) | NZ595078A (ru) |
| RU (1) | RU2495931C2 (ru) |
| WO (1) | WO2010110464A1 (ru) |
Families Citing this family (11)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DK2654567T3 (en) | 2010-12-22 | 2018-06-25 | Novozymes North America Inc | Process for making fermentation products from starch-containing materials |
| EP3929288A1 (en) * | 2012-05-25 | 2021-12-29 | Chr. Hansen A/S | Variants of chymosin with improved milk-clotting properties |
| US11939552B2 (en) | 2013-06-24 | 2024-03-26 | Novozymes A/S | Process of recovering oil |
| US10035973B2 (en) | 2013-06-24 | 2018-07-31 | Novozymes A/S | Process of extracting oil from thin stillage |
| EP3110948B1 (en) * | 2014-02-26 | 2025-04-09 | Chr. Hansen A/S | Variants of chymosin with improved milk-clotting properties |
| US9482599B1 (en) * | 2014-06-20 | 2016-11-01 | Lyle Johnson | Water testing method and apparatus |
| DK3310914T3 (da) * | 2015-06-22 | 2022-06-20 | Chr Hansen As | Chymosinvarianter med forbedrede egenskaber |
| CA2995755A1 (en) | 2015-08-31 | 2017-03-09 | Chr. Hansen A/S | Variants of chymosin with improved properties |
| BR112018073261B1 (pt) | 2016-05-19 | 2023-04-25 | Chr. Hansen A/S | Variante de polipeptídeo quimosina isolada, seu método de produção e seu uso, método para produção de um alimento ou produto alimentício |
| WO2017198829A1 (en) | 2016-05-19 | 2017-11-23 | Chr. Hansen A/S | Variants of chymosin with improved milk-clotting properties |
| CN115558655B (zh) * | 2021-07-02 | 2025-08-01 | 中国农业大学 | 一种具有凝乳活性的米黑根毛霉天冬氨酸蛋白酶及其制备方法与应用 |
Family Cites Families (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS58175487A (ja) | 1982-04-08 | 1983-10-14 | Meito Sangyo Kk | 改質微生物レンネツト及びその製法 |
| JPS61145731A (ja) | 1984-12-19 | 1986-07-03 | Fujitsu Ltd | 光デイスク装置 |
| JPH0218834A (ja) | 1988-07-05 | 1990-01-23 | Nec Kansai Ltd | 蛍光膜形成方法 |
| JP3012377B2 (ja) | 1991-10-11 | 2000-02-21 | 名糖産業株式会社 | 低耐熱性プロテアーゼとその関連物及びその生産法 |
| RU2290439C2 (ru) | 1998-08-06 | 2006-12-27 | Дьюк Юниверсити | Рекомбинантный белок уриказы млекопитающего для конъюгирования с пэг, молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая его, вектор для его экспрессии, способ его получения и применение |
| EP2316276A3 (en) | 2001-02-23 | 2011-08-03 | DSM IP Assets B.V. | Genes encoding proteolytic enzymes from aspargilli |
| RU2296160C2 (ru) | 2001-02-23 | 2007-03-27 | ДСМ Ай Пи ЭССЕТС Б.В. | Новые гены, кодирующие новые протеолитические ферменты |
| WO2005075654A1 (en) | 2004-01-30 | 2005-08-18 | Mixis France S.A. | Generation of recombinant genes in saccharomyces cerevisiae |
-
2010
- 2010-03-19 ES ES10711273.2T patent/ES2445710T3/es active Active
- 2010-03-19 AU AU2010229341A patent/AU2010229341B9/en active Active
- 2010-03-19 US US13/257,066 patent/US8609389B2/en active Active
- 2010-03-19 CA CA2756752A patent/CA2756752C/en active Active
- 2010-03-19 WO PCT/JP2010/055485 patent/WO2010110464A1/en not_active Ceased
- 2010-03-19 EP EP10711273.2A patent/EP2411512B1/en active Active
- 2010-03-19 RU RU2011142793/10A patent/RU2495931C2/ru active
- 2010-03-19 NZ NZ595078A patent/NZ595078A/en unknown
- 2010-03-19 BR BRPI1013484A patent/BRPI1013484B1/pt active IP Right Grant
- 2010-03-19 MX MX2011009586A patent/MX2011009586A/es active IP Right Grant
- 2010-03-19 JP JP2011539189A patent/JP5643766B2/ja active Active
- 2010-03-19 CN CN2010800134222A patent/CN102361975A/zh active Pending
- 2010-03-19 DK DK10711273.2T patent/DK2411512T3/da active
- 2010-03-23 AR ARP100100936A patent/AR075932A1/es active IP Right Grant
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| BRPI1013484B1 (pt) | 2019-08-27 |
| CA2756752C (en) | 2014-03-18 |
| AU2010229341B9 (en) | 2013-06-27 |
| MX2011009586A (es) | 2012-01-12 |
| EP2411512A1 (en) | 2012-02-01 |
| ES2445710T3 (es) | 2014-03-04 |
| AU2010229341B2 (en) | 2012-09-27 |
| JP2012521188A (ja) | 2012-09-13 |
| JP5643766B2 (ja) | 2014-12-17 |
| AU2010229341A1 (en) | 2011-09-29 |
| US8609389B2 (en) | 2013-12-17 |
| DK2411512T3 (da) | 2014-01-27 |
| RU2495931C2 (ru) | 2013-10-20 |
| CA2756752A1 (en) | 2010-09-30 |
| NZ595078A (en) | 2012-07-27 |
| AR075932A1 (es) | 2011-05-04 |
| EP2411512B1 (en) | 2013-11-20 |
| US20120040436A1 (en) | 2012-02-16 |
| CN102361975A (zh) | 2012-02-22 |
| BRPI1013484A8 (pt) | 2018-06-05 |
| WO2010110464A1 (en) | 2010-09-30 |
| BRPI1013484A2 (pt) | 2015-08-25 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2011142793A (ru) | Полученная из микроорганизма протеаза усовершенствованного типа, обеспечивающая свертывание молока | |
| RU2010108308A (ru) | Способ получения гетерогенных белков | |
| RU2007141683A (ru) | Вариантная форма урат-оксидазы и ее использование | |
| RU2018122288A (ru) | Композиции и способы с участием нуклеиновых кислот, нацеленных на нуклеиновые кислоты | |
| SG169359A1 (en) | A method for purifying cardiomyocytes or programmed cardiomyocytes derived from stem cells or fetuses | |
| EA201690600A1 (ru) | Метаболически оптимизированная клеточная культура | |
| EA201001881A1 (ru) | Пролинспецифичная протеаза из penicillium chrysogenum | |
| MY159074A (en) | Polypeptide having d-lactate dehydrogenase activity, polynucleotide encoding the polypeptide, and process for production of d-lactic acid | |
| RU2009148322A (ru) | Новые гены ацилтрансферазы лизофосфатидной кислоты | |
| RU2008139428A (ru) | Способ получения рекомбинантного тромбина и фибриногена человека | |
| JP2014083054A5 (ru) | ||
| NZ596823A (en) | Swine influenza hemagglutinin variants | |
| EA201001436A1 (ru) | Клетка, сбраживающая пентозный сахар | |
| MX2012009847A (es) | Celulasas de familia 5 modificada y usos de las mismas. | |
| JP2016513457A5 (ru) | ||
| WO2013163654A3 (en) | Nucleic acids, cells, and methods for producing secreted proteins | |
| RU2014144881A (ru) | Способ экспрессии полипептидов с применением модифицированных нуклеиновых кислот | |
| RU2016147962A (ru) | Микроорганизм, обладающий улучшенной способностью к продуцированию l-лизина, и способ производства l-лизина с использованием данного микроорганизма | |
| IN2014DN00094A (ru) | ||
| CN107384897B (zh) | 一种碱性蛋白酶及其基因和应用 | |
| JP2016510990A5 (ru) | ||
| RU2013104989A (ru) | Элемент днк, обладающий активностью, направленной на усиление экспрессии чужеродного гена | |
| IN2015DN01042A (ru) | ||
| WO2022031733A2 (en) | Keratinolytic polypeptides and methods of use | |
| PL1706493T3 (pl) | Sposób wytwarzania L-treoniny lub L-lizyny obejmujący rekombinowane enterobacteriaceae o ulepszonej aktywności enolazy |