RU2007124552A - Глюкоамилаза trichoderma reesei и ее гомологи - Google Patents
Глюкоамилаза trichoderma reesei и ее гомологи Download PDFInfo
- Publication number
- RU2007124552A RU2007124552A RU2007124552/13A RU2007124552A RU2007124552A RU 2007124552 A RU2007124552 A RU 2007124552A RU 2007124552/13 A RU2007124552/13 A RU 2007124552/13A RU 2007124552 A RU2007124552 A RU 2007124552A RU 2007124552 A RU2007124552 A RU 2007124552A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- seq
- enzyme
- amino acid
- sequence
- glucoamylase
- Prior art date
Links
- 102100022624 Glucoamylase Human genes 0.000 title claims abstract 25
- 108010073178 Glucan 1,4-alpha-Glucosidase Proteins 0.000 title claims abstract 21
- 241000499912 Trichoderma reesei Species 0.000 title claims 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract 45
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract 45
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract 20
- 108091028043 Nucleic acid sequence Proteins 0.000 claims abstract 17
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract 12
- 241000223259 Trichoderma Species 0.000 claims abstract 8
- 239000012634 fragment Substances 0.000 claims abstract 5
- 108050008938 Glucoamylases Proteins 0.000 claims abstract 4
- 239000013598 vector Substances 0.000 claims abstract 3
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims 44
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 claims 20
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 claims 13
- 241000233866 Fungi Species 0.000 claims 9
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 claims 9
- 239000008107 starch Substances 0.000 claims 9
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 claims 9
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 claims 6
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 claims 6
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 claims 6
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims 6
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims 6
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 claims 3
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 claims 3
- 239000008103 glucose Substances 0.000 claims 3
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims 3
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical group CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims 2
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims 2
- 108010076504 Protein Sorting Signals Proteins 0.000 claims 2
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 claims 2
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 claims 2
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims 2
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims 2
- FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 4-amino-1-[(2r)-6-amino-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]hexanoyl]piperidine-4-carboxylic acid Chemical compound C([C@H](C(=O)N[C@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](CCCCN)C(=O)N1CCC(N)(CC1)C(O)=O)NC(=O)[C@H](N)CC=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 0.000 claims 1
- 108010084185 Cellulases Proteins 0.000 claims 1
- 102000005575 Cellulases Human genes 0.000 claims 1
- 108020004414 DNA Proteins 0.000 claims 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims 1
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims 1
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 claims 1
- 239000003599 detergent Substances 0.000 claims 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims 1
- 150000007523 nucleic acids Chemical group 0.000 claims 1
- 108091033319 polynucleotide Proteins 0.000 claims 1
- 102000040430 polynucleotide Human genes 0.000 claims 1
- 239000002157 polynucleotide Substances 0.000 claims 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2405—Glucanases
- C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
- C12N9/2411—Amylases
- C12N9/2428—Glucan 1,4-alpha-glucosidase (3.2.1.3), i.e. glucoamylase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2405—Glucanases
- C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
- C12N9/2411—Amylases
- C12N9/2414—Alpha-amylase (3.2.1.1.)
- C12N9/2417—Alpha-amylase (3.2.1.1.) from microbiological source
- C12N9/242—Fungal source
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/14—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a carbohydrase (EC 3.2.x), e.g. by alpha-amylase, e.g. by cellulase, hemicellulase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
- C12P7/02—Preparation of oxygen-containing organic compounds containing a hydroxy group
- C12P7/04—Preparation of oxygen-containing organic compounds containing a hydroxy group acyclic
- C12P7/06—Ethanol, i.e. non-beverage
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02E—REDUCTION OF GREENHOUSE GAS [GHG] EMISSIONS, RELATED TO ENERGY GENERATION, TRANSMISSION OR DISTRIBUTION
- Y02E50/00—Technologies for the production of fuel of non-fossil origin
- Y02E50/10—Biofuels, e.g. bio-diesel
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Microbiology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Mycology (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Claims (52)
1. Выделенная последовательность ДНК, кодирующая фермент, обладающий активностью глюкоамилазы, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, которая, по меньшей мере, на 80% идентична глюкоамилазе SEQ ID NO: 4.
2. Выделенная последовательность ДНК по п.1, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, которая, по меньшей мере, на 85% идентична глюкоамилазе SEQ ID NO: 4.
3. Выделенная последовательность ДНК по п.2, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, которая, по меньшей мере, на 90% идентична глюкоамилазе SEQ ID NO: 4.
4. Выделенная последовательность ДНК по п.3, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, которая, по меньшей мере, на 95% идентична глюкоамилазе SEQ ID NO: 4.
5. Выделенная последовательность ДНК по п.4, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, которая, по меньшей мере, на 99% идентична глюкоамилазе SEQ ID NO: 4.
6. Выделенная последовательность ДНК по п.1, характеризующаяся SEQ ID NO: 1.
7. Выделенная последовательность ДНК по п.1, характеризующаяся SEQ ID NO: 2.
8. Выделенная последовательность ДНК по п.1, где фермент получен из мицелиального гриба.
9. Выделенная последовательность ДНК по п.8, где мицелиальный гриб является штаммом Trichoderma или Hypocrea.
10. Выделенная последовательность ДНК по п.9, где мицелиальный гриб является штаммом Trichoderma reesei.
11. Выделенная последовательность ДНК, кодирующая фермент, обладающий активностью глюкоамилазы, где фермент обладает, по меньшей мере, 95% идентичности последовательности с любой из последовательностей, представленных в SEQ ID NO: 17, 18, 19, 20, 21, 22, 43, 44, 45, 46 или 47.
12. Выделенная последовательность ДНК по п.11, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, которая обладает, по меньшей мере, 95% идентичности последовательности с глюкоамилазой SEQ ID NO: 20.
13. Выделенная последовательность ДНК по п.12, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, которая обладает, по меньшей мере, 99% идентичности последовательности с глюкоамилазой SEQ ID NO: 20.
14. Выделенная последовательность ДНК, кодирующая фермент, обладающий активностью глюкоамилазы, где фермент обладает, по меньшей мере, 90% идентичности последовательности с любой из следующих последовательностей
a) положения аминокислотных остатков от 1 до 453 SEQ ID NO: 17,
b) положения аминокислотных остатков от 1 до 452 SEQ ID NO: 18,
c) положения аминокислотных остатков от 1 до 454 SEQ ID NO: 19,
d) положения аминокислотных остатков от 1 до 452 SEQ ID NO: 20,
e) положения аминокислотных остатков от 1 до 453 SEQ ID NO: 21,
f) положения аминокислотных остатков от 1 до 453 SEQ ID NO: 22,
g) положения аминокислотных остатков от 1 до 452 SEQ ID NO: 43,
h) положения аминокислотных остатков от 1 до 452 SEQ ID NO: 44,
i) положения аминокислотных остатков от 1 до 453 SEQ ID NO: 45,
j) положения аминокислотных остатков от 1 до 452 SEQ ID NO: 46, и
k) положения аминокислотных остатков от 1 до 452 SEQ ID NO: 47.
15. Вектор, содержащий ДНК по п.1, 11 или 14.
16. Клетка-хозяин, трансформированная вектором по п.15.
17. Клетка-хозяин по п.16, где клетка-хозяин получена из штамма мицелиального гриба.
18. Клетка-хозяин по п.17, где штаммом мицелиального гриба является Trichoderma.
19. Клетка-хозяин по п.18, где Trichoderma является T. reesei.
20. Культуральная среда от брожения клетки-хозяина мицелиального гриба, трансформированной последовательностью нуклеиновой кислоты, кодирующей полипептид, обладающий активностью глюкоамилазы и, по меньшей мере, 80% идентичности последовательности SEQ ID NO: 4.
21. Культуральная среда по п.20, где клеткой-хозяином мицелиального гриба является клетка Trichoderma.
22. Выделенный фермент, обладающий активностью глюкоамилазы и, по меньшей мере, 80% идентичности последовательности SEQ ID NO: 4.
23. Выделенный фермент по п.22, где аминокислотная последовательность выбрана из группы любой из SEQ ID NO: 17, 18, 19, 20, 21, 22, 43, 44, 45, 46 и 47.
24. Выделенный фермент по п.22, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, по меньшей мере, на 85% идентичной SEQ ID NO: 4.
25. Выделенный фермент по п.24, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, по меньшей мере, на 90% идентичной SEQ ID NO: 4.
26. Выделенный фермент по п.25, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, по меньшей мере, на 95% идентичной SEQ ID NO: 4.
27. Выделенный фермент по п.26, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, по меньшей мере, на 97% идентичной SEQ ID NO: 4.
28. Выделенный фермент по п.22, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, по меньшей мере, на 95% идентичной SEQ ID NO: 20.
29. Выделенная аминокислотная последовательность, характеризующаяся как биологически функциональный фрагмент последовательности, обладающей, по меньшей мере, 90% идентичности с SEQ ID NO: 4.
30. Выделенная аминокислотная последовательность по п.29, содержащая положения аминокислотных остатков от 1 до 453 SEQ ID NO: 4.
31. Выделенная аминокислотная последовательность по п.29, содержащая положения аминокислотных остатков от 34 до 486 SEQ ID NO: 4.
32. Способ рекомбинантного получения глюкоамилазы, включающий стадию экспрессии полинуклеотида, кодирующего полипептид, обладающий активностью глюкоамилазы в клетке-хозяине мицелиального гриба, где полипептид содержит аминокислотную последовательность по п.22 или 29.
33. Способ по п.32, где полипептид содержит сигнальный пептид.
34. Способ по п.33, где сигнальный пептид содержит аминокислотную последовательность, которая, по меньшей мере, на 95% идентична последовательности, представленной в положениях от 1 до 20 SEQ ID NO: 3.
35. Способ по п.32, где клеткой-хозяином мицелиального гриба является клетка Trichoderma.
36. Способ по п.35, где хозяином Trichoderma является T. reesei.
37. Способ по п.32, дополнительно включающий выделение полученной глюкоамилазы.
38. Ферментная композиция, содержащая глюкоамилазу, обладающую аминокислотной последовательностью по п.22 или 29.
39. Ферментная композиция по п.38, где глюкоамилаза обладает аминокислотной последовательностью, которая, по меньшей мере, на 90% идентична SEQ ID NO: 4.
40. Ферментная композиция по п.38, где композицию применяют в приложении к хлебопекарному производству.
41. Ферментная композиция по п.38, где композиция является композицией корма для животных.
42. Ферментная композиция по п.38, где композицию применяют в способе гидролиза гранулярного крахмала.
43. Ферментная композиция по п.38, где композиция является детергентной композицией.
44. Ферментная композиция по п.38, дополнительно содержащая один или несколько дополнительных ферментов.
45. Ферментная композиция по п.44, где один или несколько дополнительных ферментов выбраны из группы альфа-амилаз, глюкоамилаз, ферментов, гидролизующих гранулярный крахмал, протеаз, целлюлаз, пуллуланаз и их сочетаний.
46. Ферментная композиция по п.45, где дополнительным ферментом является альфа-амилаза.
47. Ферментная композиция по п.45, где дополнительным ферментом является фермент, гидролизующий гранулярный крахмал.
48. Ферментная композиция по п.45, где дополнительным ферментом является протеаза.
49. Способ гидролиза крахмала, включающий обработку крахмалсодержащего субстрата ферментом, обладающим, по меньшей мере, 80% идентичности последовательности с последовательностью SEQ ID NO: 4 или ее биологически активным фрагментом.
50. Способ получения продукта брожения из субстрата, содержащего гранулярный крахмал, включающий
a) контактирование субстрата, содержащего гранулярный крахмал, с глюкоамилазой, обладающей, по меньшей мере, 80% идентичности последовательности с SEQ ID NO: 4 или ее биологически функциональным фрагментом при температуре ниже температуры желатинизации, при pH приблизительно от 4 до 7,0 в течение периода времени, для получения композиции, содержащей глюкозу,
b) контактирование глюкозы со сбраживающим организмом в подходящих условиях брожения для получения продукта брожения.
51. Способ по п.50, где продуктом брожения является этанол.
52. Способ осахаривания разжиженного крахмала, включающий обработку разжиженного крахмала полипептидом, обладающим активностью глюкоамилазы, где полипептид обладает, по меньшей мере, 80% идентичности последовательности с последовательностью SEQ ID NO: 4 или ее биологически функциональным фрагментом и получение композиции, которая содержит, по меньшей мере, 80% глюкозы.
Applications Claiming Priority (9)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PCT/US2004/040040 WO2005118800A1 (en) | 2004-05-27 | 2004-11-30 | Heterologous expression of an aspergillus kawachi acid-stable alpha amylase and applications in granular starch hydrolysis |
| USPCT/US2004/040040 | 2004-11-30 | ||
| PCT/US2004/041276 WO2005117953A1 (en) | 2004-05-27 | 2004-12-09 | Heterologous expression of an aspergillus kawachi acid-stable alpha amylase |
| USPCT/US2004/041276 | 2004-12-09 | ||
| US64792505P | 2005-01-28 | 2005-01-28 | |
| US60/647,925 | 2005-01-28 | ||
| USPCT/US2005/018214 | 2005-05-24 | ||
| PCT/US2005/018212 WO2005118795A2 (en) | 2004-05-27 | 2005-05-24 | Aspergillus kawachi acid-stable alpha amylase and applications in granular starch hydrolysis |
| USPCT/US2005/018212 | 2005-05-24 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2007124552A true RU2007124552A (ru) | 2009-01-10 |
| RU2394101C2 RU2394101C2 (ru) | 2010-07-10 |
Family
ID=36147080
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2007124552/13A RU2394101C2 (ru) | 2004-11-30 | 2005-10-07 | Глюкоамилаза trichoderma reesei и ее гомологи |
Country Status (10)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (2) | EP1824970B1 (ru) |
| CN (2) | CN101068922B (ru) |
| AT (1) | ATE519842T1 (ru) |
| AU (1) | AU2005310284B2 (ru) |
| CA (1) | CA2589725C (ru) |
| DK (1) | DK1824970T3 (ru) |
| ES (1) | ES2370768T3 (ru) |
| PL (1) | PL1824970T3 (ru) |
| RU (1) | RU2394101C2 (ru) |
| WO (2) | WO2006060062A2 (ru) |
Families Citing this family (36)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP2159279A3 (en) | 2001-05-15 | 2010-05-12 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variant with altered properties |
| EP1941049A4 (en) | 2005-09-20 | 2011-12-21 | Novozymes North America Inc | PROCESS FOR PRODUCING A FERMENTATION PRODUCT |
| CA2665595A1 (en) | 2006-10-10 | 2008-04-17 | Danisco Us, Inc., Genencor Division | Glucoamylase variants with altered properties |
| HUE033455T2 (en) * | 2006-12-21 | 2017-12-28 | Basf Enzymes Llc | Amylases and glucoamylases, nucleic acids encoding them, and methods for their preparation and use |
| BRPI0808749A2 (pt) * | 2007-03-14 | 2014-08-12 | Danisco Us Inc Genencor Div | A-amilase de trichoderma reesei aumenta a sacarificação de amido de milho |
| CA2699201C (en) | 2007-09-12 | 2017-04-18 | Danisco Us Inc. | Trichoderma promoter |
| US8592194B2 (en) * | 2007-10-09 | 2013-11-26 | Danisco Us Inc. | Glucoamylase variants with altered properties |
| EP2195422A1 (en) * | 2007-10-09 | 2010-06-16 | Danisco US Inc. | Glucoamylase variants |
| WO2009052101A1 (en) | 2007-10-18 | 2009-04-23 | Danisco Us, Inc. | Enzyme blends for fermentation |
| PL2222842T3 (pl) | 2007-11-20 | 2015-03-31 | Danisco Us Inc | Warianty glukoamylazy o zmienionych właściwościach |
| EP2268806B1 (en) | 2008-02-11 | 2013-04-10 | Danisco US Inc. | Enzyme with microbial lysis activity from Trichoderma reesei |
| US7906303B2 (en) | 2008-03-11 | 2011-03-15 | Danisco Us Inc. | Use of Rhizopus amylases in granular starch hydrolysis |
| US9040278B2 (en) | 2008-06-06 | 2015-05-26 | Danisco Us Inc. | Production of glucose from starch using alpha-amylases from Bacillus subtilis |
| US9090887B2 (en) | 2008-06-06 | 2015-07-28 | Danisco Us Inc. | Variant alpha-amylases from Bacillus subtilis and methods of use, thereof |
| JP5599113B2 (ja) | 2008-06-06 | 2014-10-01 | ダニスコ・ユーエス・インク | 糖化酵素組成物及びその糖化方法 |
| BRPI0913402B1 (pt) | 2008-06-06 | 2019-07-02 | Danisco Us Inc. | Alfa amilases (amys) variantes de geobacillus stearothermophilus com propriedades melhoradas |
| WO2011022465A1 (en) | 2009-08-19 | 2011-02-24 | Danisco Us Inc. | Combinatorial variants of glucoamylase with improved specific activity and/or thermostability |
| CA2770607C (en) | 2009-08-19 | 2019-02-26 | Danisco A/S | Variants of glucoamylase |
| WO2011039324A1 (en) | 2009-09-30 | 2011-04-07 | Novozymes A/S | Steamed bread preparation methods and steamed bread improving compositions |
| CN103038340A (zh) * | 2010-04-12 | 2013-04-10 | 斯泰伦博什大学 | 生物燃料生产 |
| EP2579727B1 (en) | 2010-06-11 | 2018-08-08 | Novozymes A/S | Enzymatic flour correction |
| EP2397491A1 (en) | 2010-06-21 | 2011-12-21 | Technische Universität Wien | LeaA from Trichoderma reesei |
| BR112013001179A2 (pt) * | 2010-08-06 | 2016-05-31 | Danisco Us Inc | sacrificação e fermentação em ph neutro. |
| WO2013001078A1 (en) | 2011-06-30 | 2013-01-03 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants |
| MX2015002099A (es) | 2012-08-22 | 2015-05-11 | Dupont Nutrition Biosci Aps | Variantes que tienen actividad glucoamilasa. |
| RU2019134734A (ru) | 2014-02-07 | 2019-11-18 | Новозимс А/С | Композиции для получения глюкозных сиропов |
| CN106591261A (zh) * | 2015-10-14 | 2017-04-26 | 中国科学院天津工业生物技术研究所 | 一种α淀粉酶及高产α淀粉酶的诱变菌株 |
| WO2017112631A1 (en) * | 2015-12-21 | 2017-06-29 | Danisco Us Inc. | Improved granular starch conversion enzymes and methods |
| CA3006992A1 (en) | 2015-12-22 | 2017-06-29 | Novozymes A/S | Processes for improving fermentation product yield using phospholipase c |
| EP3526336A1 (en) | 2016-10-17 | 2019-08-21 | Novozymes A/S | Methods of reducing foam during ethanol fermentation |
| US11634673B2 (en) | 2017-09-29 | 2023-04-25 | Dupont Nutrition Biosciences Aps | Production of brewer's wort having increase fermentable sugars for fermentation |
| US20210269833A1 (en) | 2018-07-11 | 2021-09-02 | Novozymes A/S | Processes for producing fermentation products |
| JP7730339B2 (ja) | 2020-04-17 | 2025-08-27 | ダニスコ・ユーエス・インク | グルコアミラーゼ及びその使用方法 |
| CN114032177B (zh) * | 2021-03-04 | 2024-03-08 | 上海万力华生物科技有限公司 | 一种矩孢木霉及其土壤修复菌剂 |
| WO2023225510A1 (en) * | 2022-05-17 | 2023-11-23 | Dupont Nutrition Biosciences Aps | Feed additive comprising enzyme combinations |
| WO2025059363A1 (en) | 2023-09-15 | 2025-03-20 | International Flavors & Fragrances Inc. | Biodegradable microcapsules made from enzymes |
Family Cites Families (19)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5534046A (en) | 1978-09-01 | 1980-03-10 | Cpc International Inc | Novel glucoamyrase having excellent heat resistance and production |
| US4794175A (en) | 1983-12-20 | 1988-12-27 | Cetus Corporation | Glucoamylase CDNA |
| US4618579A (en) | 1984-09-28 | 1986-10-21 | Genencor, Inc. | Raw starch saccharification |
| JPH0630586B2 (ja) | 1984-12-15 | 1994-04-27 | サントリー株式会社 | グルコアミラ−ゼ遺伝子 |
| US5024941A (en) | 1985-12-18 | 1991-06-18 | Biotechnica International, Inc. | Expression and secretion vector for yeast containing a glucoamylase signal sequence |
| DE3854256T2 (de) | 1987-06-06 | 1996-02-01 | Omnigene Inc | Expressionsvektor für hefe. |
| ES2182818T5 (es) | 1990-12-10 | 2015-07-06 | Danisco Us Inc. | Sacarificación mejorada de celulosa por clonación y amplificación del gen de beta-glucosidasa de Trichoderma reesei |
| US5665585A (en) * | 1992-09-03 | 1997-09-09 | Alko-Yhiot Oy | Recombinant production of glucoamylase P in trichoderma |
| US6255084B1 (en) | 1997-11-26 | 2001-07-03 | Novozymes A/S | Thermostable glucoamylase |
| US6268328B1 (en) | 1998-12-18 | 2001-07-31 | Genencor International, Inc. | Variant EGIII-like cellulase compositions |
| US6309872B1 (en) * | 2000-11-01 | 2001-10-30 | Novozymes Biotech, Inc | Polypeptides having glucoamylase activity and nucleic acids encoding same |
| CA2474082A1 (en) * | 2002-02-14 | 2003-08-21 | Novozymes A/S | Process for producing starch hydrolysate |
| WO2004080923A2 (en) * | 2003-03-10 | 2004-09-23 | Novozymes A/S | Alcohol product processes |
| WO2005003311A2 (en) * | 2003-06-25 | 2005-01-13 | Novozymes A/S | Enzymes for starch processing |
| ES2517245T3 (es) * | 2003-06-25 | 2014-11-03 | Novozymes A/S | Enzimas para el tratamiento de almidón |
| US7262041B2 (en) | 2003-11-21 | 2007-08-28 | Genencor International, Inc. | Expression of granular starch hydrolyzing enzyme in Trichoderma |
| WO2005069840A2 (en) * | 2004-01-16 | 2005-08-04 | Novozymes North America, Inc | Processes for producing a fermentation product |
| MXPA06013599A (es) * | 2004-05-27 | 2007-03-15 | Genencor Int | Expresion heterologa de una alfa amilasa estable en condiciones acidas de aspergillus kawachi y aplicaciones en la hidrolisis del almidon granular. |
| WO2005117756A2 (en) * | 2004-05-27 | 2005-12-15 | Genencor International, Inc. | Acid-stable alpha amylases having granular starch hydrolyzing activity and enzyme compositions |
-
2005
- 2005-10-07 AT AT05816997T patent/ATE519842T1/de active
- 2005-10-07 AU AU2005310284A patent/AU2005310284B2/en not_active Ceased
- 2005-10-07 ES ES05816997T patent/ES2370768T3/es not_active Expired - Lifetime
- 2005-10-07 EP EP05816997A patent/EP1824970B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2005-10-07 PL PL05816997T patent/PL1824970T3/pl unknown
- 2005-10-07 WO PCT/US2005/036307 patent/WO2006060062A2/en not_active Ceased
- 2005-10-07 CA CA2589725A patent/CA2589725C/en not_active Expired - Lifetime
- 2005-10-07 CN CN200580040938.5A patent/CN101068922B/zh not_active Expired - Lifetime
- 2005-10-07 DK DK05816997.0T patent/DK1824970T3/da active
- 2005-10-07 RU RU2007124552/13A patent/RU2394101C2/ru not_active IP Right Cessation
- 2005-11-08 CN CN2005800406599A patent/CN101084308B/zh not_active Expired - Fee Related
- 2005-11-08 EP EP05851463A patent/EP1817412A2/en not_active Withdrawn
- 2005-11-08 WO PCT/US2005/040581 patent/WO2006060126A2/en not_active Ceased
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CA2589725A1 (en) | 2006-06-08 |
| ES2370768T3 (es) | 2011-12-22 |
| EP1817412A2 (en) | 2007-08-15 |
| AU2005310284A1 (en) | 2006-06-08 |
| CN101068922A (zh) | 2007-11-07 |
| WO2006060062A3 (en) | 2006-09-14 |
| DK1824970T3 (da) | 2011-10-31 |
| CN101084308A (zh) | 2007-12-05 |
| CN101068922B (zh) | 2015-06-03 |
| WO2006060126A2 (en) | 2006-06-08 |
| EP1824970A2 (en) | 2007-08-29 |
| WO2006060126A3 (en) | 2006-08-10 |
| CN101084308B (zh) | 2013-06-19 |
| WO2006060062A2 (en) | 2006-06-08 |
| AU2005310284B2 (en) | 2011-05-19 |
| EP1824970B1 (en) | 2011-08-10 |
| ATE519842T1 (de) | 2011-08-15 |
| PL1824970T3 (pl) | 2012-01-31 |
| RU2394101C2 (ru) | 2010-07-10 |
| CA2589725C (en) | 2014-11-25 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2007124552A (ru) | Глюкоамилаза trichoderma reesei и ее гомологи | |
| US11332728B2 (en) | Yeast strains for the expression and secretion of heterologous proteins at high temperatures | |
| Kumar et al. | Microbial glucoamylases: characteristics and applications | |
| Ichishima | Development of enzyme technology for Aspergillus oryzae, A. sojae, and A. luchuensis, the national microorganisms of Japan | |
| JP2005512536A5 (ru) | ||
| JP2005512534A5 (ru) | ||
| JP2005512535A5 (ru) | ||
| JP2005512537A5 (ru) | ||
| WO2003012071A3 (en) | Nucleic acids of aspergillus fumigatus encoding industrial enzymes and methods of use | |
| KR20110119386A (ko) | 바실러스 벨렌첸시스 ａ-68 유래 섬유소 분해효소 유전자 및 이를 도입하여 형질전환된 에셰리키아 콜리 ａ-68 균주 및 이를 이용한 섬유소 분해효소의 생산 방법 | |
| WO2020073866A1 (zh) | 葡萄糖淀粉酶TlGA15及其基因和应用 | |
| Liu et al. | Characterization of a novel thermostable α-l-arabinofuranosidase for improved synergistic effect with xylanase on lignocellulosic biomass hydrolysis without prior pretreatment | |
| Yamashita | Starch-processing enzymes produced by recombinant yeasts and fungi | |
| CN112342208B (zh) | 一种普鲁兰酶突变体 | |
| CN111757931B (zh) | 变体g6p g7p葡糖淀粉酶组合物及方法 | |
| WO2014044640A1 (en) | Modified fungal cell | |
| US20250197830A1 (en) | N-terminus engineering of intracellular polypeptides expressed in recombinant eukaryotic host cells | |
| CN113774045B (zh) | 分泌表达量提高的葡萄糖淀粉酶突变体m3及其基因和应用 | |
| CN116949016A (zh) | 葡萄糖淀粉酶ga51及其突变体和应用 | |
| CN113755473B (zh) | 分泌表达量提高的葡萄糖淀粉酶突变体m5及其基因和应用 | |
| CN110177879A (zh) | 重组酵母宿主细胞的亚硫酸盐耐受性 | |
| CN117651709A (zh) | 具有溶菌酶活性的修饰多肽 | |
| CN119685236B (zh) | 一种缺失bglS基因的底盘菌株及其应用 | |
| Ayadi et al. | Excretory overexpression of Paenibacillus pabuli US132 cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) in Escherichia coli: gene cloning and optimization of the culture conditions using experimental design | |
| Wong et al. | Chromosomal integration of both an α-amylase and a glucoamylase gene in Saccharomyces cerevisiae for starch conversion |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20161008 |