JPH0630710A

JPH0630710A - 口当たりのよい、無臭の変性天然蛋白質及びその製造方法

Info

Publication number: JPH0630710A
Application number: JP5124248A
Authority: JP
Inventors: Jerome Francis Trumbetas; ジェローム・フランシス・トランベタス; Roger W Franzen; ロジャー・ウィリアム・フランゼン; Jimbay Peter Loh; ジンベイ・ピーター・ロー
Original assignee: Kraft General Foods Inc
Current assignee: Mondelez International Inc
Priority date: 1992-05-27
Filing date: 1993-05-26
Publication date: 1994-02-08
Also published as: NZ247692A; CN1080127A; CA2094570A1; EP0572139A2; AU657617B2; US5409716A; EP0572139A3; AU3827093A; KR930022981A

Abstract

(57)【要約】【目的】本発明は、乾燥状態で長期間、実質的に口当た
りよく、実質的に無臭であり続ける、変性天然蛋白質及
びその製造方法を提供することを目的とする。【構成】蛋白質を約２６．７℃〜約６０℃（約８０゜Ｆ
〜約１４０゜Ｆ）の温度においてリパーゼと接触させ、
リパーゼによって生ずる加水分解生成物を除去すること
により、口当たりのよい、無臭の変性天然蛋白質を得る
ことができる。かかる方法により製造される、口当たり
のよい、無臭の変性天然蛋白質には、例えば乳、チーズ
ホエー、ラクトアルブミン、β−ラクトグロブリン、血
清アルブミン、免疫グロブリン、及び大豆蛋白質が含ま
れる。

Description

【発明の詳細な説明】

【０００１】

【発明の利用分野】本発明は天然蛋白質から悪臭と不快
な味とを除去する方法及びこの方法によって製造される
口当たりのよい、無臭の製品に関する。

【０００２】

【従来の技術】天然に生成する蛋白質の供給源には乳と
大豆があり、これらの両方が実際に豊富に存在し、容易
に加工してヒトが消費するために有用な蛋白質を得るこ
とができる。

【０００３】しかし、特に食品におけるこれらの天然蛋
白質の使用の重要な欠点の一つは、悪臭と不快な味であ
り、これらの器官感覚受容性（ｏｒｇａｎｏｌｅｐｔｉ
ｃ）の問題が、妥当なレベルでのこれらの蛋白質の使用
に影響を与える。これらの器官感覚受容性の問題のため
に、これまで食品産業界ではこれらの蛋白質のごく限ら
れた使用のみが可能であった。周知のように、乳蛋白
質はカゼインとホエー蛋白質とから成る。ホエーは乳か
ら脂肪とカゼインとを除去した後に残留する乳漿であ
り、ホエー蛋白質はラクトアルブミン、ラクトグロブリ
ン、その他の蛋白質を含む。成分蛋白質は公知の方法に
よってホエー蛋白質から分離される。大豆蛋白質は大豆
から大豆油を除去した後に生ずる残渣から得られる。該
蛋白質は豆の風味を特徴とし、これがその使用を限定す
る。これらの天然蛋白質の器官感覚受容的性質を改良す
るために、変性、イオン交換処理、塩添加剤の使用及び
高剪断処理を含めた、多くの試みがなされているが、こ
れらが目標に達しないことが判明している。

【０００４】ホエー蛋白質に対して、例えば英国特許明
細書第２，０２０，６６７号に述べられているような、
変性と遠心分離又は限外濾過；米国特許第３，８９６，
２４１号に述べられているような、ホエー溶液を濃縮す
るための限外濾過；及び米国特許第４，２３５，９３７
号に述べられているような、ホエー蛋白質の変性温度未
満の温度において金属グルコン酸塩の存在下で混和剪断
力にホエー蛋白質をさらすことが行われている。米国特
許第４，２７８，４９０号には、大豆、血液、ホエー及
び脂肪種子を含む、種々の供給源からイオン交換処理及
び噴霧乾燥法によって誘導された蛋白質添加剤を用い
る、食品製造方法が開示されている。添加剤に用いられ
る溶解性ホエーラクトアルブミンはごく低レベルであ
る。米国特許第４，７３４，２８７号には、非変性ホエ
ー蛋白質又はその濃縮物を高酸性ｐＨの水性媒質中、凝
集防止剤の存在下で高剪断処理にさらすことによって製
造される、約０．１〜約２．０ミクロンの乾燥平均粒度
を有するスイートホエー蛋白質粒子の非凝集粒子から成
る、蛋白質の水分散性コロイドが記載されている。この
製品は、水和時に、通常脂肪／水エマルジョンに起因す
る、好ましい器官感覚感受的性質を有すると実証されて
いる。

【０００５】米国特許第４，９１８，００８号は薬剤製
品に有用である生成物を製造するための、ラクトアルブ
ミンを含めた蛋白質の加水分解方法に関する。該方法
は、出発物質がかなりの量の脂肪を含む場合にのみ任意
にリパーゼの存在下で、特定蛋白質をプロテアーゼによ
って処理することを含む。

【０００６】ホエー蛋白質の成分蛋白質を含む、乳又は
チーズのホエー蛋白質は、簡単な溶剤抽出によって除去
されることができない大量の脂肪を含むことが公知であ
り、このことは脂肪が何らかの形で蛋白質に結合してい
ることを示唆する。ホエー蛋白質の不快な味と悪臭は、
例えば脂肪分子の不飽和脂肪酸鎖中のエチレン結合の酸
化による脂肪分子の劣化に起因すると考えられる。大豆
繊維を含む蛋白質も好ましくない不快な味の原因である
同様な汚染物質を含む。

【０００７】

【発明が解決しようとする課題】上記先行技術方法は妥
当な器官感覚受容的性質のホエー蛋白質製品を生ずるこ
とができるが、これらの製品は貯蔵時に比較的短時間に
不快な味と悪臭を生じさせる。数日間の問題で、これら
の製品はこのような好ましくない性質を生じさせること
ができ、これらの好ましくない性質が、例えばヒト蛋白
質の補充としての商業的用途又はヒトによる消費を意図
した食品への他の用途等の商業的用途にこれらを用いる
ことを不適当にする。

【０００８】これに反して、本発明の方法は少なくとも
３か月間、６か月間まで、さらには１年間以上もの長い
乾燥貯蔵期間にわたって口当たりよく、無臭であり続け
る口当たりのよい、無臭の天然蛋白質を生ずる。

【０００９】

【課題を解決する手段】出発物質の天然蛋白質は、通常
の抽出方法では容易に除去できない脂肪量を含む天然蛋
白質である。すなわち、脂肪分子は蛋白質に結合し、こ
の蛋白質は脂肪の存在のために、食品産業における使用
が器官感覚受容的に許容されない。脂肪の劣化が悪臭と
不快な味の原因となるためである。このカテゴリーにお
ける多様な天然生成蛋白質を本発明の方法によって処理
して、器官感覚受容的に許容される蛋白質製品を製造す
ることができる。前記蛋白質には乳及びチーズホエー蛋
白質、ならびに例えばラクトアルブミン、β−ラクトグ
ロブリン、血清アルブミン及び種々の免疫グロブリン等
のホエーの個々の成分及び大豆蛋白質を含む大豆繊維が
含まれる。これらの蛋白質は、好ましくは本発明の方法
に用いる前に変性させる。蛋白質の変性は周知の方法で
あり、この開示のために詳しく述べる必要はない。一般
に、蛋白質を熱にさらして、蛋白質分子のコイル構造を
壊す（ｕｎｃｏｉｌ）熱変性が用いられる。

【００１０】本発明の方法は変性した天然蛋白質を水性
媒質中でリパーゼと接触させ、このように処理した蛋白
質を分離し、分離した蛋白質から遊離脂肪酸を除去する
ことによって達成される。加水分解した遊離脂肪酸の除
去は、有機溶剤、好ましくは例えばエタノールのような
食用に許容される有機溶剤を用いる溶媒抽出によって、
又は溶媒として熱水及び／又は水蒸気を用いる徹底的抽
出によって行われる。さらに、好ましくはｐＨを７以上
に調節することによってこの脂肪酸をセッケンに形成す
ることができ、次に水洗いによってセッケンを除去す
る。他の抽出方法は当業者に明らかであろう。当然明ら
かなように、選択される溶剤は蛋白質の溶剤であっては
ならず、蛋白質に対して不活性であるべきである。この
方法は通常、約２６．７℃〜約６０℃（約８０゜Ｆ〜約
１４０゜Ｆ）、好ましくは約４８．９℃〜約６０℃（約
１２０゜Ｆ〜約１４０゜Ｆ）の高温において有利に実施
される。実際には、リパーゼ酵素の変性温度までの温度
が使用可能であり、これは当然、用いるリパーゼ酵素に
よって変化する。加熱時間はかなり変化しうるが、大抵
は、約１〜約３時間の加熱が長期間の乾燥貯蔵安定性を
有する製品を製造するために充分である。

【００１１】本発明に用いるリパーゼ酵素は広範囲な、
このような酵素のいずれでもよく、それ自体は重要では
ない。リパーゼはこの工程の成果に不利な影響を与えう
る他の酵素を含むべきではない。従って、用いるリパー
ゼは、周知のように蛋白質を加水分解する酵素であるプ
ロテアーゼを実質的に含むべきではない。もちろん、用
いるリパーゼ中に、酵素の供給源に依存すると考えられ
る汚染物質の痕跡量が存在していてもよく、重大な不利
益をもたらすことはない。本発明の方法におけるリパー
ゼの使用量は通常、蛋白質重量の約０．０５〜約０．１
５％の範囲内である。天然蛋白質を用いる酵素反応で
は、反応混合物の細菌汚染を防止するために注意する必
要がしばしばある。酵素反応混合物の細菌汚染は周知の
代表的な方法を用いて避けることができる。このような
方法の一つは、基質として細菌を含まない天然蛋白質を
用いることである。或いは、蛋白質を含む反応混合物を
酵素の添加前に加熱によって殺菌処理することができ
る。可能な場合には、抗菌剤を反応混合物に加えること
ができる。他の予防手段は当業者に公知である。

【００１２】リパーゼを加えての加熱が終了した後に、
蛋白質を水性加水分解媒質から分離し、次に、加水分解
された脂肪部分、例えば、前述したようにリパーゼによ
って加水分解された脂肪酸を除去する。不快な味と悪臭
との原因である部分の効果的な除去を保証するために、
脂肪酸の除去方法は必要な限り頻繁に繰り返すことがで
きる。

【００１３】本発明の新規方法による生成物は、口当た
りのよい、無臭の天然変性蛋白質であり、蛋白質供給源
として食品中に如何なるレベルにおいても使用可能であ
る。本発明の方法によって製造される蛋白質製品の混合
物も当然、食品に使用可能である。さらに、本発明の新
規製品は、例えば飲み物、チーズ及びマヨネーズ等の種
々の食品の不透明剤として使用可能である。これは白化
剤であるので、現在食品に一般に用いられている二酸化
チタンの代わりに使用可能である。

【００１４】本発明を下記実施例によってさらに説明す
る。下記実施例では、本発明を業界で変性ラクトアルブ
ミンとしても知られている変性ホエー蛋白質を用いて説
明する。変性大豆蛋白質を実質的に同様の方法で処理し
て乾燥貯蔵安定性製品を製造することも可能であること
を理解すべきである。例えばトウモロコシ、カラスム
ギ、小麦等のような、他の蛋白質含有繊維も同様な結果
を生ずる。

【００１５】

【実施例】

（実施例１）水２０００ｍｌ中の変性乳ホエー蛋白質７
００ｇの混合物にリパーゼ０．６ｇを加え、混合物を撹
拌しながら、４３．３℃（１１０゜Ｆ）において１時間
加熱し、その後に冷却した。蛋白質は沈殿し、冷却され
た混合物から分離した。該ケーキをエチルアルコール１
００ｍｌによって３回洗浄してから、風乾させた。この
生成物は口当たりのよい、無臭の器官感覚受容的性質を
示した。

【００１６】ラクトアルブミンケーキから脂肪酸を除去
するための代替方法は、ケーキの水性懸濁液のｐＨをｐ
Ｈ＝７に調節し、次にケーキを水で洗浄して、形成され
たセッケンを除去することを含む。

【００１７】他の代替方法は、分離されたラクトアルブ
ミンケーキを熱水によって洗浄して、脂肪酸を除去する
ことを含む。

【００１８】この実施例で用いたリパーゼはジェネンコ
ア社（Ｇｅｎｅｎｃｏｒｅ，Ｉｎｃ．，Ｅｘｐｅｒｉｍ
ｅｎｔａｌＣｏｄｅ＃０３１３８５１１４／４１
Ｃｏｄｅ＃１１３９）から得た。ホエー蛋白質はニュー
ジーランドミルクプロダクツ社（ＮｅｗＺｅａｌａｎ
ｄＭｉｌｋＰｒｏｄｕｃｔｓ，Ａｌａｔａｌ８２
５）から得た。

【００１９】（実施例２）表１に示すように、水及び／
又はＮａＯＨ１７０ｍｌに、変性ホエー蛋白質（Ａｌａ
ｔａｌ８２５、ＮｅｗＺｅａｌａｎｄＭｉｌｋ
Ｐｒｏｄｕｃｔｓ）の５個の３０ｇサンプルを加えた。
サンプル１と２にはＮａＯＨを加えず、サンプル３、
４、５にはＮａＯＨを加え、固体対液体比が一定となる
ように調節した。サンプル１は対照（酵素加えず）とし
て用いた。残りの各サンプルには、リパーゼ（Ｇｅｎｅ
ｎｃｏｒｅ，３ＴＢＵリパーゼ）０．０２４ｇを加え、
サンプルを約４８．９℃（１２０゜Ｆ）において２．５
時間撹拌した（各サンプルの実際の温度は表１に記載す
る）。

【００２０】次に、サンプルを冷蔵庫温度に冷却し、
４．４℃（４０゜Ｆ）において一晩貯蔵した。各サンプ
ルのｐＨを記録した。温度［約４８．９℃（１２０゜
Ｆ）］を再確認し、水及び／又はＮａＯＨを加えて、固
体対液体比を一定とし、ｐＨを約７にした。次にサンプ
ルを４０００ｒｐｍにおいて４５分間遠心させた。

【００２１】次に、各サンプルからの上澄み液２０ｍｌ
に対して脂肪酸メチルエステル（ＦＡＭＥ）気液クロマ
トグラフィー分析を実施した。結果を表２に記載する。
この表から、初期ｐＨが高ければ高いほど、多くの遊離
脂肪酸が除去されることがわかる。

【００２２】各サンプルからのケーキをドライアイスに
よって冷凍し、一晩凍結乾燥させた。各サンプル２ｇを
密封バイアルに入れて１５．６℃（６０゜Ｆ）において
１５日間貯蔵した。

【００２３】器官感覚受容的には、サンプル１（対照）
が唯一の不快なサンプルであった。

【表１】ＦＡＭＥ分析のために、上澄み液サンプル２０ｍｌを１
ＮＨＣｌ０．６７ｍｌによって処理した。溶解性蛋
白質が溶液から沈殿した。脂肪酸をジエチルエーテルに
よって抽出し、分析した。

【００２４】

【表２】溶媒ＩＳ脂肪酸ｍｇサンプルｐＨピークピーク（修正済み）１４．３６２８．９８４５．４１５０．７５２４．３９６．２６６０．７７４８．８２３５．８０２３．９３３３．０２１１７．３４４６．４２３５．３７２５．８２１３２．５８５６．７９１９．９２１９．９７２５４．６８上記実施例によって製造され、処理された変性ホエー蛋
白質のサンプルを乾燥貯蔵安定性に関して試験した時
に、これらのサンプルは少なくとも３か月間、知覚しう
る、悪臭又は不快な味を示さなかった。幾つかのサンプ
ルは少なくとも１２か月間安定であった。

【００２５】脂肪酸酸化の副生成物であり、ホエー蛋白
質の不快な味と臭いとの原因であると推定されるヘキサ
ナールの測定を利用して、安定性を評価した。これらの
測定はパーキンエルマー（Ｐｅｒｋｉｎ−Ｅｌｍｅｒ
ＨＳ−６）ヘッドスペーサーアナライザーを用いて実施
した。内部標準（通常は、４−ヘプタノン５ｐｐｍ）を
含む、特殊なミール（ｍｅａｌ）中にサンプルを量り入
れ、密封し、アナライザーヘッド中で所定温度に加熱す
る。特定の時間間隔（通常は１５分間）後に、アナライ
ザーカローセル（ｃａｒｏｕｓｅｌ）アセンブリーを
インジェクトモールドに押し入れ、アナライザーにヘッ
ドスペースの再現可能な量を等分させ、カラムガスクロ
マトグラフに注入させる。リパーゼ処理サンプルは非処
理対照よりも実質的に低い不快レベルを示した。

【００２６】（実施例３）変性ホエー蛋白質の２０％水
性混合物を０．２％リパーゼの存在下で撹拌しながら４
時間、４６．１℃（１１５゜Ｆ）に加熱した。この混合
物を凍結乾燥させてから、熱エタノールによって徹底的
に抽出した。この抽出物からメチルエステルを製造し、
脂肪酸組成を分析した。

【００２７】生ずるフィルターケーキを水中に分散させ
（２０％混合物）、０．０２％ブロメリン（プロテアー
ゼ）の存在下で４時間、１１５゜Ｆ（４６．１℃）に加
熱した。この混合物を凍結乾燥させてから、熱エタノー
ルによって徹底的に抽出した。前記サンプルと同様に、
メチルエステルを製造し、両サンプルの脂肪酸プロフィ
ルを表３に示すように比較する。

【００２８】脂肪酸を類別して（表４）、リパーゼ処理
エタノール洗浄とプロテアーゼ処理フィルターケーキ洗
浄との脂肪酸比較を示す。蛋白質への脂肪酸のランダム
錯化（ｒａｎｄｏｍｃｏｍｐｌｅｘｉｎｇ）が生ずる
場合には、各サンプルの脂肪酸プロフィルは同じにな
る。明らかなように、リパーゼ処理洗浄は中鎖、長鎖飽
和及び三不飽和脂肪酸の増加を実証するが、一及び二不
飽和脂肪酸の低下を示す。

【００２９】下記表では、記載脂肪酸の不飽和は当然エ
チレン系不飽和である。簡潔のために、脂肪酸は炭素数
とエチレン結合の数によって表す。

【００３０】

【表３】脂肪酸％（炭素数：二重結合）ＥｔＯＨリパーゼ処理４：００．２６６：００．５８：００．６１１．１３１０：０１．５８２．４１１２：０２．３９３．４５１４：０９．６８１０．９９１４：１１．２４０．２８１５：０２．２３１６：０２８．６４３１．３２１６：１２．５０２．９５１７：００．１９１７：００．８９１７：１０．４２０．４０１８：０１１．６２１３．７４１８：１２７．７５２４．４９１８：１２．０７１．４８１８：２２．９４２．５９１８：２０．４７１．１１１８：３１．２１１．３３２０：００．０８０．１２？０．９２？３．９６１００．００１００．００

【表４】酵素処理ＥｔＯＨＥｔＯＨ洗浄洗浄デルタ不良％（ａ）中鎖５．４２６．９９１．５７２８．９４（ｂ）長鎖４１．４３４７．４０５．９７１４．４２（ｃ）一３３．９８２９．５９ −４．３９ −１２．９１（ｄ）二２．９４２．５９ −０．３５ −１１．９８（ｅ）三１．２１１．３３０．１２１０．０９（ａ）中鎖はＣ４、Ｃ６、Ｃ８、Ｃ１０、Ｃ１２を含
む。

【００３１】（ｂ）長鎖はＣ１４：０、Ｃ１６：０、Ｃ
１８：０、Ｃ１９：０、Ｃ２０：０、Ｃ２２：０であ
る。

【００３２】（ｃ）一はＣ１４：１、Ｃ１６：１、Ｃ１
８：１、Ｃ２０：１である。

【００３３】（ｄ）二はＣ１６：２、Ｃ１８：２、Ｃ２
０：２である。

【００３４】（ｅ）三はＣ１８：３である。

───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.⁵ 識別記号庁内整理番号ＦＩ技術表示箇所 // Ａ２３Ｌ 1/015 8214−4Ｂ (72)発明者ロジャー・ウィリアム・フランゼンアメリカ合衆国ニューヨーク州10570，プレザントヴィル，ベアー・リッジ・ロード 490 (72)発明者ジンベイ・ピーター・ローアメリカ合衆国ニューヨーク州10566，ピークスキル，ボタンウッド・アベニュー 221

Claims

【特許請求の範囲】

【請求項１】乾燥状態で少なくとも３か月間実質的に口
当たりよく、実質的に無臭であり続ける、乳もしくはチ
ーズホエー、ラクトアルブミン、β−ラクトグロブリ
ン、血清アルブミン、免疫グロブリン、又は大豆蛋白質
である、口当たりのよい、無臭の変性天然蛋白質。
【請求項２】請求項１記載の口当たりのよい、無臭の変
性乳又はチーズホエー。
【請求項３】請求項１記載の口当たりのよい、無臭の変
性大豆蛋白質。
【請求項４】乾燥状態で少なくとも６か月間実質的に口
当たりよく、実質的に無臭であり続ける、乳もしくはチ
ーズホエー、ラクトアルブミン、β−ラクトグロブリ
ン、血清アルブミン、免疫グロブリン、又は大豆蛋白質
である、口当たりのよい、無臭の変性天然蛋白質。
【請求項５】請求項４記載の口当たりのよい、無臭の変
性乳又はチーズホエー。
【請求項６】請求項４記載の口当たりのよい、無臭の変
性大豆蛋白質。
【請求項７】乾燥状態で少なくとも１２か月間実質的に
口当たりよく、実質的に無臭であり続ける、乳もしくは
チーズホエー、ラクトアルブミン、β−ラクトグロブリ
ン、血清アルブミン、免疫グロブリン、又は大豆蛋白質
である、口当たりのよい、無臭の変性天然蛋白質。
【請求項８】請求項７記載の口当たりのよい、無臭の変
性乳又はチーズホエー。
【請求項９】請求項７記載の口当たりのよい、無臭の変
性大豆蛋白質。
【請求項１０】乾燥状態で少なくとも３か月間実質的に
口当たりよく、実質的に無臭であり続ける、乳もしくは
チーズホエー、ラクトアルブミン、β−ラクトグロブリ
ン、血清アルブミン、免疫グロブリン、又は大豆蛋白質
である、口当たりのよい、無臭の変性天然蛋白質の製造
方法であって、蛋白質を約２６．７℃〜約６０℃（約８
０゜Ｆ〜約１４０゜Ｆ）の温度においてリパーゼと接触
させ、リパーゼによって生ずる加水分解生成物を除去し
て、口当たりのよい、無臭の変性天然蛋白質を得ること
を含む方法。
【請求項１１】蛋白質の重量を基準にして約０．０５〜
約０．１５％のリパーゼを用いる請求項１０記載の方
法。
【請求項１２】温度が約４８．９℃〜約６０℃（約１２
０゜Ｆ〜約１４０゜Ｆ）である請求項１０記載の方法。
【請求項１３】前記接触期間が約１〜約３時間である請
求項１０記載の方法。
【請求項１４】蛋白質がホエー蛋白質である請求項１０
記載の方法。
【請求項１５】蛋白質が大豆蛋白質である請求項１０記
載の方法。
【請求項１６】口当たりのよい、無臭の、変性ホエー蛋
白質、ラクトアルブミン及び大豆蛋白質の少なくとも１
種を含み、乾燥状態で少なくとも３か月間実質的に口当
たりよく、実質的に無臭であり続ける食品。