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JP2019533470A - 化合物の生産のための組成物および方法 - Google Patents

化合物の生産のための組成物および方法 Download PDF

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Abstract

本開示は、目的の化合物の生産に有用なタンパク質、核酸、ベクター、および宿主分子、ならびにその使用方法を提供する。

Description

本発明は、化合物の生産のための組成物および方法に関する。
ポリケチド天然生成物は、他の特注の酵素と組み合わせて、ポリケチドシンターゼ（ＰＫＳ：ｐｏｌｙｋｅｔｉｄｅ ｓｙｎｔｈａｓｅｓ）、例えばＩ型ポリケチドシンターゼによって生合成によって生産される。ポリケチドシンターゼ（ＰＫＳ）は、その触媒機能がポリケチドを生産するためのモジュールに組織化されている、大きなマルチドメインタンパク質のファミリーである。ポリケチドシンターゼクラスターの基本的な機能ユニットは、例えばマロニル−ＣｏＡに由来する２炭素からなる伸長ユニットをコードするモジュールである。ポリケチドシンターゼ内に一般に存在するモジュールには、ｉ）ローディングモジュール、ｉｉ）伸長モジュール、およびｉｉｉ）放出モジュールが含まれる。モジュール内で、ポリケチド鎖の伸長および延長に必要な最小ドメインアーキテクチャーには、ケトシンターゼ（ＫＳ：ｋｅｔｏｓｙｎｔｈａｓｅ）ドメイン、アシルトランスフェラーゼ（ＡＴ：ａｃｙｌ−ｔｒａｎｓｆｅｒａｓｅ）ドメイン、およびＡＣＰ（ａｃｙｌ−ｃａｒｒｉｅｒ ｐｒｏｔｅｉｎ）（アシル担体タンパク質）ドメインが含まれ、各モジュールの特異的な化学は、ＡＴドメインによって、ならびに、β−ケトンプロセシングドメイン、すなわち、ケトレダクターゼ（ＫＲ：ｋｅｔｏｒｅｄｕｃｔａｓｅ）ドメイン、デヒドラターゼ（ＤＨ：ｄｅｈｙｄｒａｔａｓｅ）ドメイン、およびエノイルレダクターゼ（ＥＲ：ｅｎｏｙｌｒｅｄｕｃｔａｓｅ）ドメインの存在によってコードされる。ポリケチドシンターゼの生合成は、２つの鍵となるメカニズム、すなわち、ポリケチドシンターゼ伸長モジュールでのポリケチド鎖の延長、およびモジュール間でのポリケチド中間体の転位によって進む。生産的な鎖の延長は、モジュール内およびモジュール間の両方の、多くの触媒性ドメインの協調した機能に依存する。
コンビナトリアル生合成は、ポリケチドシンターゼ（ＰＫＳ）遺伝子クラスターを遺伝子操作して新規な薬剤候補を生産するために採用されている、一般的な戦略である（非特許文献１）。これまで、これらの戦略は、モジュール内でのＰＫＳドメインの欠失および／もしくはドメインスワッピングの遺伝子操作に依拠するものであるか、または、モジュール全体を別のクラスターからスワッピングしてキメラクラスターを生産することによるものであった。
ワイスマンおよびリードレイ（Ｗｅｉｓｓｍａｎ ａｎｄ Ｌｅａｄｌａｙ）、Ｎａｔｕｒｅ Ｒｅｖｉｅｗｓ Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ、２００５
このアプローチの課題は、ホールセールドメインを介するポリケチドメガシンターゼのタンパク質遺伝子操作、および／またはモジュールの置き換え、挿入、もしくは欠失が、ＰＫＳの「アセンブリライン」アーキテクチャーを混乱させ得、こうして、合成されるポリケチドの量が大幅に低減することである。
本開示は、ポリケチドシンターゼ遺伝子間でのモジュールスワッピングによる化合物の生産の著しい損失を伴わない、ポリケチドのコンビナトリアル生合成において使用するための組成物および方法を提供する。バイオインフォマティクスのアプローチを、モジュールインターフェースの互換性、つまりは、異種モジュールがＰＫＳ遺伝子内にスワッピングされ得る可能性を予測するために使用することができる。結果として得られた互換性の情報を使用して、アセンブリラインのポリケチド生合成において機能する可能性が増大したポリケチドシンターゼを遺伝子操作することができる。
したがって、一態様では、本開示は、参照ポリケチドと比較して酵素活性が改変された１つまたは複数の異種モジュールを含む、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼであって、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼが、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で発現された場合にポリケチドを生産することができ、１つまたは複数の異種モジュールが、ポリケチド生合成の間にポリケチドの転位を実質的に阻害しない、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼを提供する。
別の態様では、本開示は、参照ポリケチドと比較して酵素活性が改変された１つまたは複数の異種モジュールを含む、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼであって、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼが、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で発現された場合にポリケチドを生産することができ、１つまたは複数の異種モジュールが、それに隣接するモジュールの連結配列と互換性がある連結配列を含む、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼを提供する。
別の態様では、本開示は、参照ポリケチドと比較して酵素活性が改変された１つまたは複数の異種モジュールを含む、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼであって、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼが、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で発現された場合にポリケチドを生産することができ、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのポリケチド発現レベルが、参照ポリケチドシンターゼのポリケチド発現レベルの少なくとも１％（例えば、少なくとも１％、少なくとも２％、少なくとも３％、少なくとも４％、少なくとも５％、少なくとも６％、少なくとも７％、少なくとも８％、少なくとも９％、少なくとも１０％、少なくとも２０％、少なくとも３０％、少なくとも４０％、少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも９０％、少なくとも１００％、少なくとも１１０％、少なくとも１２０％、少なくとも１３０％、少なくとも１４０％、少なくとも１５０％）である、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼを提供する。
一部の実施形態では、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのポリケチド発現レベルは、少なくとも１〜１０％（例えば、少なくとも１〜１０％、少なくとも１１〜２０％、少なくとも２１〜３０％、少なくとも３１〜４０％、少なくとも４１〜５０％、少なくとも５１〜６０％、少なくとも６１〜７０％、少なくとも７１〜８０％、少なくとも８１〜９０％、少なくとも９１〜１００％、少なくとも１０１〜１１０％、少なくとも１１１１〜１２０％、少なくとも１２１〜１３０％、少なくとも１３１〜１４０％、少なくとも１４１〜１５０％）である。一部の実施形態では、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼは、ネイティブ連結配列を有する１つまたは複数の異種モジュールを含む。
一部の実施形態では、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼは、１つ、２つ、３つ、またはそれより多い異種モジュールを含み得る。遺伝子操作されたポリケチドシンターゼが複数の異種モジュールを含有する一部の実施形態では、異種モジュールは、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼに隣接していてよい。ポリケチドシンターゼが複数の異種モジュールを含有する一部の実施形態では、モジュールのいずれも、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ内で、１つまたは複数のネイティブモジュールによって分離されていてよい。
上記の態様のいずれかの一部の実施形態では、１つまたは複数の異種モジュールの少なくとも１つは、ポリケチドの可変領域内のβ−カルボニルユニットを修飾する延長モジュールである。
上記の態様のいずれかの一部の実施形態では、１つまたは複数の異種モジュールの少なくとも１つは、配列番号１〜１７４のいずれか１つに対して少なくとも９０％の同一性を有する部分を含む。
上記の態様のいずれかの一部の実施形態では、１つまたは複数の異種モジュールの少なくとも１つは、配列番号１〜１７４のいずれか１つの配列を有する部分を含む。
配列番号１
ＱＰＬＡＩＶＧＭＡＣＲＬＰＧＧＶＳＳＰＥＤＬＷＲＬＶＥＳＧＴＤＡＩＳＧＦＰＶＤＲＧＷＤＶＤＧＬＹＤＰＤＰＤＶＰＧＫＳＹＴＶＥＧＧＦＬＤＡＶＴＧＦＤＡＰＦＦＧＩＳＰＲＥＡＬＡＭＤＰＱＱＲＬＶＬＥＡＳＷＥＡＦＥＲＡＧＩＥＰＧＳＶＲＧＳＤＴＧＶＦＭＧＡＦＰＧＧＹＧＴＧＡＤＬＧＧＦＧＭＴＧＧＡＡＳＶＬＳＧＲＶＳＹＦＦＧＬＥＧＰＡＭＴＶＤＴＶＣＳＳＳＬＶＡＬＨＱＡＧＹＡＬＲＨＧＥＣＳＬＡＬＶＧＧＶＴＶＭＳＴＰＱＴＦＶＥＦＳＲＱＲＧＬＡＡＤＧＲＣＫＡＦＳＤＤＡＤＧＴＧＷＳＥＧＶＧＶＬＬＶＥＲＬＳＤＡＱＡＲＧＨＮＩＬＡＶＶＲＧＳＡＶＮＱＤＧＡＳＮＧＬＴＡＰＮＧＰＳＱＱＲＶＩＲＱＡＬＡＮＡＧＬＴＧＡＤＶＤＶＶＥＡＨＧＴＧＴＴＬＧＤＰＩＥＡＱＡＶＩＡＴＹＧＱＤＲＤＱＰＶＬＬＧＳＬＫＳＮＬＧＨＴＱＡＡＡＧＶＳＧＶＩＫＭＶＭＡＬＱＮＧＶＶＰＲＴＬＨＶＥＥＰＳＲＨＶＤＷＴＡＧＡＶＥＬＶＴＥＮＱＰＷＰＥＬＧＲＡＲＲＡＡＶＳＳＦＧＬＳＧＴＮＡＨＶＩＬＥＳＡＰＤＱＰＰＡＰＳＴＤＳＰＶＳＡＶＴＡＧＶＶＰＬＰＩＳＡＫＴＬＰＡＬＡＤＬＥＤＲＬＲＴＹＬＴＴＴＰＤＴＤＬＰＡＶＡＳＴＬＡＴＴＲＳＬＦＥＨＲＡＶＬＬＧＥＤＴＶＴＧＴＡＩＰＤＰＲＶＶＦＶＦＰＧＱＧＷＱＷＱＧＭＧＳＡＬＬＴＳＳＴＶＦＡＥＲＭＡＥＣＡＡＡＬＳＥＦＶＤＷＤＬＬＴＶＬＤＤＰＳＶＶＤＲＶＤＶＶＱＰＡＣＷＡＶＭＩＳＬＡＡＶＷＱＡＡＧＩＨＰＤＩＶＬＧＨＳＱＧＥＩＡＡＡＣＬＡＧＡＩＳＬＰＤＡＡＲＩＶＡＱＲＳＱＬＩＡＨＱＬＧＨＧＡＭＡＳＩＳＬＰＡＤＤＩＰＴＴＤＱＶＷＩＡＡＨＮＧＴＳＴＶＩＡＧＤＰＱＡＶＥＡＶＬＡＴＣＥＴＲＧＡＲＶＲＫＩＮＶＤＹＡＳＨＴＰＨＶＥＱＩＲＴＥＬＬＤＩＴＴＧＩＥＡＨＴＰＡＶＰＷＬＳＴＴＤＮＴＷＩＤＱＰＬＤＰＴＹＷＹＲＮＬＲＥＰＶＲＦＧＰＡＩＤＬＬＱＴＱＤＮＮＬＦＩＥＩＳＡＳＰＶＬＬＱＴＭＤＮＡＡＴＶＡＴＬＲＲＤＥＤＴＴＨＲＬＬＴＡＦＡＥＡＨＶＨＧＡＴＩＮＷＰＴＶＬＤＴＴＴＴＰＶＤＬＰＴＹＰＦＱＲＱＲＹＷＡＴＳＮＧＨＰＡＤＬＴＰＥＡＬＬＫＶＶＲＤＳＡＡＭＶＬＧＨＡＳＡＤＴＶＰＴＡＴＡＦＱＥＬＧＬＤＳＬＴＡＶＥＬＲＮＳＬＴＫＡＴＧＬＲＬＰＡＴＭＡＦＤＹＰＴＰＤＡＬＡＡＲＬ
配列番号２
ＥＰＬＡＩＶＧＭＡＣＲＬＰＧＧＶＳＳＰＥＤＬＷＲＬＶＥＳＧＴＤＡＩＴＤＦＰＴＤＲＧＷＤＴＤＴＬＦＤＰＤＰＤＴＰＧＫＴＹＴＶＨＧＧＦＬＤＤＶＡＧＦＤＡＰＦＦＧＩＳＰＲＥＡＶＡＭＤＰＱＱＲＬＶＬＥＳＳＷＥＡＦＥＲＡＧＩＱＰＤＳＩＲＧＳＤＴＧＶＦＭＧＡＹＰＤＧＹＧＩＧＡＤＬＡＧＦＧＶＴＡＧＡＧＳＶＬＳＧＲＶＳＹＦＦＧＬＥＧＰＡＭＴＶＤＴＡＣＳＳＳＬＶＡＬＨＱＡＡＹＡＬＲＱＧＥＣＳＬＡＬＶＧＧＶＴＶＭＰＳＰＲＴＦＩＥＦＳＲＱＲＧＬＡＡＤＧＲＳＫＡＦＡＤＡＡＤＧＴＧＦＳＥＧＶＧＶＬＬＶＥＲＬＳＤＡＱＡＫＧＨＮＩＬＡＬＶＲＳＳＡＶＮＱＤＧＡＳＮＧＬＴＡＰＮＧＰＳＱＱＲＶＩＱＳＡＬＡＧＡＧＬＴＳＡＤＶＤＶＶＥＡＨＧＴＧＴＴＬＧＤＰＩＥＡＱＡＶＬＡＴＹＧＱＤＲＤＲＰＶＬＬＧＳＬＫＳＮＬＧＨＴＱＡＡＡＧＶＳＧＶＩＫＭＶＭＡＬＱＨＮＴＶＰＡＴＬＨＶＤＡＰＳＲＨＶＤＷＴＡＧＡＶＲＬＡＴＥＮＱＰＷＰＥＴＮＲＰＲＲＡＧＶＳＳＦＧＶＳＧＴＮＡＨＶＩＬＥＱＡＰＡＡＳＰＶＥＰＶＤＴＴＤＶＶＶＰＬＶＶＳＡＲＳＳＧＳＬＳＤＱＡＤＲＬＡＡＬＶＧＳＰＤＡＰＡＬＴＳＬＡＤＡＬＬＴＲＲＴＶＦＳＱＲＡＶＶＶＡＧＳＨＥＱＡＡＡＧＬＲＡＬＡＡＧＤＳＨＰＡＬＶＴＧＡＡＧＰＡＲＶＶＬＶＦＰＧＱＧＳＱＷＡＧＭＧＡＥＬＬＤＡＳＰＶＦＡＡＲＩＡＥＣＡＥＡＬＲＰＷＶＤＷＳＬＤＥＶＬＲＧＤＡＳＡＤＶＬＧＲＶＤＶＶＱＰＡＳＦＡＶＭＶＧＬＡＡＶＷＥＳＡＧＶＲＰＤＡＶＬＧＨＳＱＧＥＩＡＡＡＹＶＡＧＡＬＳＬＴＤＡＡＫＩＶＡＶＲＳＲＬＩＡＡＲＬＧＲＧＧＭＡＳＶＡＬＡＰＥＥＡＡＫＬＧＲＴＥＬＡＡＶＮＳＰＡＳＶＶＩＡＧＤＡＥＡＬＤＥＴＬＡＭＬＥＧＥＧＶＲＶＲＲＶＡＶＤＹＡＳＨＴＰＨＶＥＥＬＥＱＳＭＡＥＡＬＡＤＶＲＳＲＱＰＲＶＲＦＬＳＴＶＴＧＤＷＶＴＥＡＧＡＬＤＧＧＹＷＹＲＮＬＲＱＰＶＲＦＧＰＡＶＡＳＬＡＥＡＧＹＴＶＦＶＥＡＳＡＨＰＶＬＶＱＰＶＡＥＴＬＤＲＴＤＡＶＶＴＧＴＬＲＲＱＤＧＧＬＰＲＬＬＴＳＭＡＥＬＦＶＧＧＶＰＶＮＷＰＶＬＬＰＡＧＡＶＲＧＷＶＤＬＰＴＹＡＦＤＨＱＲＹＷＬＥＮＲＥＬＴＰＥＡＬＬＫＬＶＣＧＲＡＡＡＶＬＧＨＶＤＡＤＡＶＰＶＡＡＡＦＲＤＬＧＶＤＳＬＴＡＶＥＬＲＮＳＬＡＫＡＴＧＬＲＬＰＡＴＬＶＦＤＹＰＴＰＴＶＬＡＧＲＬ
配列番号３
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配列番号４
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配列番号５
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配列番号６
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配列番号８
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配列番号９
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配列番号１０
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配列番号１１
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配列番号１２
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配列番号１３
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配列番号１４
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配列番号１５
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配列番号１７
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配列番号１８
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配列番号１９
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配列番号２０
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配列番号２１
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配列番号２２
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配列番号２３
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配列番号２４
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配列番号２５
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配列番号２６
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配列番号２７
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配列番号２８
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配列番号２９
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配列番号３０
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配列番号３１
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配列番号３２
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配列番号３３
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配列番号３４
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配列番号３９
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配列番号４０
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配列番号４１
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配列番号４２
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配列番号４３
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配列番号４４
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配列番号４５
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配列番号４６
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配列番号４７
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配列番号４８
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配列番号４９
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配列番号５０
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配列番号５２
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配列番号５３
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配列番号６０
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配列番号６１
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配列番号６２
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配列番号６３
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配列番号６８
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配列番号６９
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配列番号７０
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配列番号７１
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配列番号７２
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配列番号７４
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配列番号７５
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配列番号７６
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配列番号７７
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配列番号８０
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配列番号８１
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配列番号８２
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配列番号８３
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配列番号８４
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配列番号８５
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配列番号８６
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配列番号８７
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配列番号８８
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配列番号８９
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配列番号９０
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配列番号９１
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配列番号９６
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配列番号９７
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配列番号１０３
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配列番号１０４
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配列番号１１２
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配列番号１１３
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配列番号１２７
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配列番号１２８
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配列番号１２９
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配列番号１３４
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配列番号１３５
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配列番号１４３
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配列番号１５０
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配列番号１５１
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配列番号１５８
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配列番号１５９
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配列番号１７１
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配列番号１７２
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配列番号１７３
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配列番号１７４
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別の態様では、本開示は、キメラポリケチドシンターゼの少なくとも１つのモジュールが、配列番号１７５〜１７６の配列を有するポリケチドシンターゼと比較して修飾されている、キメラポリケチドシンターゼを提供する。
配列番号１７５
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配列番号１７６
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一部の実施形態では、本開示は、少なくとも１つのモジュールが、配列番号１〜１７４のいずれか１つに対して少なくとも９０％の同一性を有する部分を含む、キメラポリケチドシンターゼを提供する。
別の態様では、本開示は、上記のポリケチドシンターゼのいずれか１つをコードする核酸を提供する。
上記の態様のいずれかの一部の実施形態では、上記のポリケチドシンターゼのいずれか１つをコードする核酸は、ＬＡＬをさらにコードし、ここで、ＬＡＬをコードする配列は、ポリケチドシンターゼをコードする配列に機能可能に連結されている。
一部の実施形態では、ＬＡＬは、異種ＬＡＬであり得る。
一部の実施形態では、ＬＡＬは、配列番号１７７に対して少なくとも８０％（例えば、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する部分を含み得る。一部の実施形態では、ＬＡＬは、配列番号１７７の配列を有する部分を含み得る。一部の実施形態では、本開示は、ＬＡＬが配列番号１７７の配列を有する、核酸を提供する。一部の実施形態では、ＬＡＬは、オープンリーディングフレーム内のＴＴＡ阻害性コドンを欠く。
配列番号１７７：
ＭＰＡＶＥＳＹＥＬＤＡＲＤＤＥＬＲＲＬＥＥＡＶＧＱＡＧＮＧＲＧＶＶＶＴＩＴＧＰＩＡＣＧＫＴＥＬＬＤＡＡＡＡＫＳＤＡＩＴＬＲＡＶＣＳＥＥＥＲＡＬＰＹＡＬＩＧＱＬＩＤＮＰＡＶＡＳＱＬＰＤＰＶＳＭＡＬＰＧＥＨＬＳＰＥＡＥＮＲＬＲＧＤＬＴＲＴＬＬＡＬＡＡＥＲＰＶＬＩＧＩＤＤＭＨＨＡＤＴＡＳＬＮＣＬＬＨＬＡＲＲＶＧＰＡＲＩＡＭＶＬＴＥＬＲＲＬＴＰＡＨＳＱＦＨＡＥＬＬＳＬＧＨＨＲＥＩＡＬＲＰＬＧＰＫＨＩＡＥＬＡＲＡＧＬＧＰＤＶＤＥＤＶＬＴＧＬＹＲＡＴＧＧＮＬＮＬＧＨＧＬＩＫＤＶＲＥＡＷＡＴＧＧＴＧＩＮＡＧＲＡＹＲＬＡＹＬＧＳＬＹＲＣＧＰＶＰＬＲＶＡＲＶＡＡＶＬＧＱＳＡＮＴＴＬＶＲＷＩＳＧＬＮＡＤＡＶＧＥＡＴＥＩＬＴＥＧＧＬＬＨＤＬＲＦＰＨＰＡＡＲＳＶＶＬＮＤＬＳＡＲＥＲＲＲＬＨＲＳＡＬＥＶＬＤＤＶＰＶＥＶＶＡＨＨＱＡＧＡＧＦＩＨＧＰＫＡＡＥＩＦＡＫＡＧＱＥＬＨＶＲＧＥＬＤＡＡＳＤＹＬＱＬＡＨＨＡＳＤＤＡＶＴＲＡＡＬＲＶＥＡＶＡＩＥＲＲＲＮＰＬＡＳＳＲＨＬＤＥＬＴＶＡＡＲＡＧＬＬＳＬＥＨＡＡＬＭＩＲＷＬＡＬＧＧＲＳＧＥＡＡＥＶＬＡＡＱＲＰＲＡＶＴＤＱＤＲＡＨＬＲＡＡＥＶＳＬＡＬＶＳＰＧＡＳＧＶＳＰＧＡＳＧＰＤＲＲＰＲＰＬＰＰＤＥＬＡＮＬＰＫＡＡＲＬＣＡＩＡＤＮＡＶＩＳＡＬＨＧＲＰＥＬＡＳＡＥＡＥＮＶＬＫＱＡＤＳＡＡＤＧＡＴＡＬＳＡＬＴＡＬＬＹＡＥＮＴＤＴＡＱＬＷＡＤＫＬＶＳＥＴＧＡＳＮＥＥＥＧＡＧＹＡＧＰＲＡＥＴＡＬＲＲＧＤＬＡＡＡＶＥＡＧＳＡＩＬＤＨＲＲＧＳＬＬＧＩＴＡＡＬＰＬＳＳＡＶＡＡＡＩＲＬＧＥＴＥＲＡＥＫＷＬＡＥＰＬＰＥＡＩＲＤＳＬＦＧＬＨＬＬＳＡＲＧＱＹＣＬＡＴＧＲＨＥＳＡＹＴＡＦＲＴＣＧＥＲＭＲＮＷＧＶＤＶＰＧＬＳＬＷＲＶＤＡＡＥＡＬＬＨＧＲＤＲＤＥＧＲＲＬＩＤＥＱＬＴＨＡＭＧＰＲＳＲＡＬＴＬＲＶＱＡＡＹＳＰＱＡＱＲＶＤＬＬＥＥＡＡＤＬＬＬＳＣＮＤＱＹＥＲＡＲＶＬＡＤＬＳＥＡＦＳＡＬＲＨＨＳＲＡＲＧＬＬＲＱＡＲＨＬＡＡＱＣＧＡＴＰＬＬＲＲＬＧＡＫＰＧＧＰＧＷＬＥＥＳＧＬＰＱＲＩＫＳＬＴＤＡＥＲＲＶＡＳＬＡＡＧＧＱＴＮＲＶＩＡＤＱＬＦＶＴＡＳＴＶＥＱＨＬＴＮＶＦＲＫＬＧＶＫＧＲＱＨＬＰＡＥＬＡＮＡＥ
前述の核酸のいずれかの一部の実施形態では、核酸はＬＡＬ結合部位を含み、ここで、ＬＡＬ結合部位をコードする配列は、ポリケチドシンターゼをコードする配列に機能可能に連結されている。
一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、配列番号１７８の配列（ＣＴＡＧＧＧＧＧＴＴＧＣ）に対して少なくとも８０％（例えば、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する部分を含む。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、配列番号１７８の配列（ＣＴＡＧＧＧＧＧＴＴＧＣ）を有する部分を含む。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、配列番号１７８の配列（ＣＴＡＧＧＧＧＧＴＴＧＣ）を有する。上記の態様の一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、配列番号１７９の配列（ＧＧＧＧＧＴ）を有する。
前述の核酸のいずれかの一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位へのＬＡＬの結合は、ポリケチドシンターゼの発現を促進する。
前述の核酸のいずれかの一部の実施形態では、上記のポリケチドシンターゼのいずれか１つをコードする核酸は、非リボソームペプチドシンターゼをさらにコードする。
前述の核酸のいずれかの一部の実施形態では、上記のポリケチドシンターゼのいずれか１つをコードする核酸は、Ｐ４５０酵素をさらにコードする。
前述の核酸のいずれかの一部の実施形態では、上記のポリケチドのいずれか１つおよび第１のＰ４５０酵素をコードする核酸は、第２のＰ４５０酵素をさらにコードする。
別の態様では、本開示は、前述の核酸のいずれかを含む発現ベクターを提供する。一部の実施形態では、発現ベクターは、人工染色体、例えば、細菌人工染色体であり得る。
別の態様では、本開示は、上記の発現ベクターのいずれかを含む宿主細胞を提供する。
別の態様では、本開示は、宿主細胞に対して異種である前述のポリケチドシンターゼのいずれかを含む宿主細胞を提供する。
前述の宿主細胞のいずれかの一部の実施形態では、宿主細胞は、ＬＡＬおよび／またはＬＡＬ結合部位を天然に欠く。
前述の宿主細胞のいずれかの一部の実施形態では、宿主細胞は、ＬＡＬ結合部位に結合することができ、ポリケチドシンターゼの発現を調節することができるＬＡＬを含む。一部の実施形態では、ＬＡＬおよび／またはＬＡＬ結合部位は、細胞に対して異種であり得る。一部の実施形態では、宿主細胞は、配列番号１７７の配列に対して少なくとも８０％（例えば、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する部分を有するＬＡＬを含む。
前述の宿主細胞のいずれかの一部の実施形態では、宿主細胞は、細菌、例えばアクチノバクテリウム、例えば、ストレプトマイセス・アムボファシエンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｍｂｏｆａｃｉｅｎｓ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、またはストレプトマイセス・マラエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｍａｌａｙｅｎｓｉｓ）からなる群から選択されるアクチノバクテリウムである。宿主細胞がアクチノバクテリウムである一部の実施形態では、アクチノバクテリウムは、Ｓ１３９１、Ｓ１４９６、またはＳ２４４１である。
前述の宿主細胞のいずれかの一部の実施形態では、宿主細胞は、ポリケチドシンターゼの発現を増強させるように修飾されている。例えば、宿主細胞は、（ｉ）化合物生産タンパク質を発現する内在性遺伝子クラスターの欠失、（ｉｉ）化合物生産タンパク質を発現する異種遺伝子クラスターの挿入、（ｉｉｉ）抗生物質での刺激への宿主細胞の曝露、および／または（ｉｖ）同種プロモーターと比較して化合物の発現を少なくとも２倍増大させる異種プロモーターの導入によって、化合物生産タンパク質の発現を増強させるように修飾されている。
別の態様では、本開示は、前述の宿主細胞のいずれかを適切な条件下で培養する工程によってポリケチドを生産する方法を提供する。
別の態様では、本開示は、前述のポリケチドシンターゼのいずれかを発現するように遺伝子操作された宿主細胞を、ポリケチドシンターゼがポリケチドを生産するのに適した条件下で培養する工程によってポリケチドを生産する方法を提供する。
別の態様では、本開示は、（ａ）化合物を生産することが可能な親ポリケチドシンターゼ配列を提供する工程、（ｂ）第２のポリケチドシンターゼの少なくとも１つのモジュールと親ポリケチドシンターゼの少なくとも２つのモジュールとの互換性を判定する工程、（ｃ）修飾されたポリケチドシンターゼをコードする核酸を生産する工程であって、修飾されたポリケチドシンターゼが、親ポリケチドシンターゼの少なくとも２つのモジュールと互換性があると判定されている第２のポリケチドシンターゼの少なくとも１つのモジュールを含む、工程を含む、化合物を生産する方法を提供する。
別の態様では、本開示は、（ａ）親ポリケチドシンターゼをコードする親核酸を提供する工程、（ｂ）親核酸を修飾して、化合物を生産することが可能な修飾されたポリケチドシンターゼをコードする修飾された核酸を生成させる工程であって、修飾によって、少なくとも１つの異種モジュールを含む修飾されたポリケチドシンターゼが生産される、工程を含む、化合物を生産する方法を提供する。
別の態様では、本開示は、（ａ）化合物を生産することが可能な親ポリヌクレオチド配列を提供する工程、（ｂ）親ポリヌクレオチド配列内の１つまたは複数のモジュールの置き換えに適した１つまたは複数の異種モジュールを同定する工程、（ｃ）工程（ｂ）で同定された少なくとも１つの異種モジュールを含む修飾されたポリケチドシンターゼをコードする核酸を生産する工程を含む、化合物を生産する方法を提供する。
別の態様では、本開示は、複数個の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼを生産する方法であって、複数個のポリヌクレオチドの各々が、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼに対応し、複数個のポリヌクレオチドの各々が、参照ポリケチドと比較して酵素活性が改変された１つまたは複数の異種モジュールを含む、方法を提供する。本方法は、（ａ）ポリケチドシンターゼをコードする親ポリヌクレオチド配列を提供する工程、（ｂ）親ポリヌクレオチド配列における置き換えのための１つまたは複数のモジュールを同定する工程、（ｃ）工程（ｂ）で同定されたモジュールの各々の置き換えに適した２つ以上の異種モジュールを同定する工程、（ｄ）複数個のポリヌクレオチドを生成する工程であって、複数個のポリヌクレオチドの各々が、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼに対応し、複数個のポリヌクレオチドの各々が、工程（ｂ）で同定された置き換えようとする１つまたは複数のモジュールの各々の代わりに、工程（ｃ）で同定された２つ以上の異種モジュールから選択される異種モジュールを含む、工程を含む。
定義
「ポリケチドシンターゼ」は、ポリケチドを生産することが可能なマルチドメイン酵素のファミリーに属する酵素を指す。ポリケチドシンターゼは、細菌、真菌、植物、または動物で天然に発現され得る。
本明細書において使用する場合、用語「遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ」は、その設計および／または生産が人の手を加えることを伴う、非天然のポリケチドシンターゼを記載するために使用される。例えば、一部の実施形態では、「遺伝子操作された」ポリケチドシンターゼは、ポリケチドシンターゼをコードする非天然ポリヌクレオチドの生産によって調製される。
「含有するように遺伝子操作された」および／または「発現するように遺伝子操作された」細胞は、細胞内で天然に生じないタンパク質を含有するおよび／または発現するように修飾されている細胞を指す。細胞は、例えば、核酸を含むベクターの導入によってタンパク質をコードする核酸を導入することによって、タンパク質を含有するように遺伝子操作され得る。
用語「低分子を生産する遺伝子クラスター」または「化合物を生産する遺伝子クラスター」は、本明細書において使用する場合、１つまたは複数の化合物生産タンパク質をコードする遺伝子のクラスターを指す。
用語「異種」は、本明細書において使用する場合、天然に存在しない２つ以上のタンパク質、核酸、化合物、および／または細胞の間の関係を指す。例えば、配列番号１７７の配列を有するＬＡＬは、Ｓ１８ Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株において天然に生じ、したがって、その株に対して同種であり、したがって、Ｓ１２ Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株に対して異種である。
本明細書において区別せずに使用される用語「同種の」または「ネイティブ」は、天然に存在する２つ以上のタンパク質、核酸、化合物、および／または細胞の間の関係を指す。例えば、配列番号１７７の配列を有するＬＡＬは、Ｓ１８ Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株において天然に生じ、したがって、その株に対して同種である。
用語「組換えの」は、本明細書において使用する場合、合成方法を使用して生産されるタンパク質を指す。
本明細書において使用する場合、用語「参照ポリケチドシンターゼ」は、修飾されている１つまたは複数のモジュールの配列に対しては除いて、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼの配列に対して少なくとも８０％の同一性（例えば、少なくとも８０％の同一性、少なくとも８５％の同一性、少なくとも９０％の同一性、少なくとも９５％の同一性、少なくとも９９％の同一性、または１００％の同一性）を有する配列を有するポリケチドシンターゼを指す。
本明細書において使用する場合、用語「互換性」は、２つの隣接するモジュールが、ポリケチドの転位が実質的に阻害されないコンピテントなモジュール−モジュールジャンクションを形成する可能性の尺度を指す。異種モジュールは、１）発明を実施するための形態において記載されているモジュールレベル系統発生分類によって判定すると、モジュールが、参照ＰＫＳの１つまたは複数の隣接するモジュールと同一のモジュールクレードに存在する、２）モジュールが、発明を実施するための形態において記載されているモジュール間共変動分析アルゴリズムにおいて０．９０以上のスコアを割り当てられている、または３）発明を実施するための形態において概説される進化トレース法によって判定すると、モジュールが、参照ＰＫＳの１つまたは複数の隣接するモジュールと同一の機能クレードまたはサブクレードに属する、という基準の少なくとも１つを満たせば、互換性があると見なされ得る。
本明細書において使用する場合、用語「連結配列」は、モジュール間ジャンクションの直接上流または下流にある配列を指す。例えば、単一モジュールスワッピングでは、上流の同種モジュールのＡＣＰ、挿入される異種モジュールのＡＣＰおよびＫＳ−ＡＴジドメイン、ならびに下流の同種モジュールのＫＳは全て、連結配列であると見なされ得る。
本明細書において使用する場合、用語「モジュール」は、複数のドメインを含むポリケチドシンターゼの一領域を指す。ポリケチドシンターゼ内に存在するモジュールには、ｉ）ローディングモジュール、ｉｉ）伸長モジュール、ならびにｉｉｉ）最終ポリケチドが直鎖状であるかまたは環状であるかに応じて放出モジュールおよび／または環化モジュールが含まれ得る。所与のモジュールに含まれ得るドメインには、限定されないが、アシルトランスフェラーゼ（ＡＴ）、アシル担体タンパク質（ＡＣＰ）、ケトシンターゼ（ＫＳ）、ケトレダクターゼ（ＫＲ）、デヒドラターゼ（ＤＨ）、エノイルレダクターゼ（ＥＲ）、メチルトランスフェラーゼ（ＭＴ：ｍｅｔｈｙｌｔｒａｎｓｆｅｒａｓｅ）、スルフヒドロラーゼ（ＳＨ：ｓｕｌｆｈｙｄｒｏｌａｓｅ）、およびチオエステラーゼ（ＴＥ：ｔｈｉｏｅｓｔｅｒａｓｅ）が含まれる。
本明細書において使用する場合、用語「アクセプターモジュール」は、モジュールスワッピングによる遺伝子操作に供されるＰＫＳクラスター内の同種モジュールを指す。結果として得られた遺伝子操作されたＰＫＳクラスター内に、アクセプターモジュールは不在である。
本明細書において使用する場合、用語「ドナーモジュール」は、遺伝子操作されたＰＫＳクラスター内に導入される異種モジュールを指す。
本明細書において使用する場合、用語「モジュールスワッピング」は、１つまたは複数の異種ドナーモジュールを１つまたは複数の同種アクセプターモジュールのために交換することを指す。
本明細書において使用する場合、用語「ポリケチドの転位を実質的に阻害しない」は、異種ＰＫＳモジュールが、生合成アセンブリラインにおいて機能する能力を指す。例えば、異種ローディングモジュールは、このローディングモジュールがスターターユニットをそのＡＣＰドメイン上にローディングし、スターターユニットを隣接する（ｎ＋１）伸長モジュールのＫＳドメインに渡すことができれば、ポリケチドの転位を実質的に阻害しない。異種伸長モジュールは、この伸長モジュールがスターターユニットまたはポリケチド鎖を前の（ｎ−１）モジュールから受け取り、伸長ユニットの付加を触媒し、延長したポリケチド鎖を隣接する（ｎ＋１）モジュールに渡すことができれば、ポリケチドの転位を実質的に阻害しない。一部の実施形態では、異種モジュールは、異種モジュールを含む遺伝子操作されたＰＫＳが、感受性が高い検出方法、例えばＬＣ−ＴＯＦ質量分析によって検出可能なレベルで化合物を生産すれば、ポリケチドの転位を実質的に阻害しない。
伸長ユニット、例えばマロニル−ＣｏＡは、別のアシルトランスフェラーゼドメインによって触媒される現モジュールのアシル担体タンパク質ドメイン上にローディングされる。ポリケチド鎖は次いで、モジュールｎのアシル担体タンパク質ドメインからｎ＋１モジュールのケトシンターゼドメインに渡された後、次の伸長モジュールによって延長される。アシル担体タンパク質が結合した伸長ユニットは、ケトシンターゼドメインに結合したポリケチド鎖と反応してＣＯ２を排出して、アシル担体タンパク質に結合した伸長したポリケチド鎖を生産する。付加された伸長ユニットの各々は、次いで、β−ケトプロセシングドメイン、すなわち、ケトレダクターゼ（これは、延長基のカルボニルをヒドロキシに還元する）、デヒドラターゼ（これは、Ｈ２Ｏを排出してアルケンを生産する）、およびエノイルレダクターゼ（これは、アルケンを還元して飽和炭化水素を生産する）によって修飾され得る。
ＰＫＳ生合成を進めるメカニズムを解説する略図。図１Ａは、モジュール内でのポリケチド鎖の延長およびβ−カルボニルプロセシングを描写する。 ＰＫＳ生合成を進めるメカニズムを解説する略図。図１Ｂは、モジュール間の翻訳を示す。 モジュール−モジュールジャンクションでの機能的なタンパク質−タンパク質相互作用を予測するための、補足的なバイオインフォマティクスアプローチを描写する図。 完全なＦＫファミリーのモジュールの複数の配列アラインメントから得られる系統樹。 モジュール−モジュールジャンクションの互換性をランク付けするアルゴリズムを生成するために、モジュール間残基の共変動をどう使用するかを描写する図。図２Ｃは、所与の異種モジュールの互換性を判定するために使用される上流および下流のモジュール−モジュールジャンクションを解説する図表である。 モジュール−モジュールジャンクションの互換性をランク付けするアルゴリズムを生成するために、モジュール間残基の共変動をどう使用するかを描写する図。図２Ｄは、所与のモジュールのＡＣＰドメインおよび第２のモジュールのＫＳ−ＡＴジドメインのアラインメントを描写する相関マップである。 モジュール−モジュールジャンクションの互換性をランク付けするアルゴリズムを生成するために、モジュール間残基の共変動をどう使用するかを描写する図。図２Ｅは、一連の異種モジュールについてのドメイン間残基共変動分析から得られた互換性のスコアを描写する。スコアは、１．００のスコアが与えられている、問題となっているポリケチドシンターゼの同種モジュールに対して、正規化される。 モジュール−モジュールジャンクションの互換性を予測するために進化トレース分析をどう使用するかを描写する図。図２Ｆは、ＦＫファミリーのＫＳドメインおよびＡＣＰドメインの複数の配列アラインメントによって生成された系統樹であり、これにおいて、基特異的な残基が繋ぎ合わされて、機能クレードまたはサブクレードにされている。モジュール間の距離を使用して、モジュール−モジュールジャンクションの互換性を予測することができる。 モジュール−モジュールジャンクションの互換性を予測するために進化トレース分析をどう使用するかを描写する図。図２Ｇは、ＦＫファミリーについてのＫＳドメインとＡＣＰドメインとの間の進化トレース分析によって予測される互換性の関係を描写する略図である。 ドナーモジュールが、化合物１を生産するＰＫＳ遺伝子クラスターのモジュール３またはモジュール４のいずれかの代わりに置き換わる、単一モジュールスワッピングを描写する略図。 Ｓ１７ Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株の異種モジュール３を、化合物１を生産するＰＫＳにおける同種モジュール３の代わりに含む、遺伝子操作されたＰＫＳの画像。遺伝子操作されたＰＫＳのモジュール３は、この時点でＥＲドメインを含み、したがって、遺伝子操作されたＰＫＳによって生産された化合物である化合物２は、化合物１と比較して還元されている。 化合物１を生産するＰＫＳにおけるモジュール３またはモジュール４のいずれかの、互換性がある異種モジュールでの単一モジュールスワッピングによって生産される化合物、例えば、化合物２、化合物３、化合物４、および化合物５を描写する画像。 ジモジュールユニットのコンビナトリアルスワッピングを描写する略図。 Ｇｉｂｓｏｎアセンブリの第１ラウンドによる、外来性ドナーモジュールからのジモジュールユニットの合成を描写する略図。ジモジュール生成物は、ＤＮＡゲル電気泳動によって分析して示される。 シャトルベクターにおけるジモジュールの捕獲、増幅、および濃縮を描写する略図。Ｇｉｂｓｏｎアセンブリの第１ラウンドから得られるジモジュールユニットは、Ｇｉｂｓｏｎアセンブリの第２ラウンドによってシャトルベクター内に捕獲される。これによって、ジモジュールアセンブリを増幅し、濃縮し、目的のＰＫＳ内にライゲーションすることが可能になる。 コンビナトリアル合成によるジモジュールライブラリーの構築を描写する略図。 化合物１を生産するＰＫＳのモジュール３およびモジュール４内にスワッピングされた典型的なジモジュールライブラリーによって生成し得る、考えられる、結果として得られる化合物を描写する画像。 大きなコンビナトリアルジモジュールライブラリーを十分に網羅するために必要なオーバーサンプリングを描写する図。図４Ｆは、２２５のメンバーからなるジモジュールコンビナトリアルライブラリーの９０％以上の網羅を達成するために必要なオーバーサンプリングのグラフである。ＬＣ−ＴＯＦ質量分析によって判定したところ、６５０のサンプリングされたクローンのうち１８％が、遺伝子操作されたＰＫＳクラスターから得られたポリケチド化合物を生産していたことが分かった。 コンビナトリアルジモジュールライブラリーを調製し、得られたライブラリーを、ＮａｎｏＰｏｒｅシーケンシングを使用して特徴付ける方法を描写する略図。 ＮａｎｏＰｏｒｅシーケンシングによってコンビナトリアルジモジュールライブラリーの配列をデコンボリューションするための、核となるインフォマティクスワークフローを描写する略図。 コンビナトリアル合成によるトリモジュールライブラリーの構築を描写する図。図５Ａは、化合物７を生産するＰＫＳクラスターのモジュール４、５、および６をトリモジュールスワッピングして、理論的なライブラリーサイズが２１９７の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼを生産することを描写する略図。 コンビナトリアル合成によるトリモジュールライブラリーの構築を描写する図。図５ｂは、ＤＮＡゲル電気泳動によって分析される、Ｇｉｂｓｏｎアセンブリによる高効率のトリモジュールアセンブリの画像である。 単一モジュールアクセプターをジモジュールドナーに交換することによる、環の拡大をもたらすモジュールスワッピングを解説する略図。遺伝子操作されたＰＫＳによって生産される、結果として得られた拡大した環状化合物である化合物８もまた描写されている。 ＬＣ−ＴＯＦ質量分析によって分析される、拡大した環状化合物である化合物８の生産を示すスペクトログラム。 ラパマイシンおよび新規なＰＫＳクラスターであるＸ２３を含む、５つのＰＫＳローディングモジュールの酵素ドメインを描写する略図。各ローディングモジュールに伴うスターターユニットも示されている。 Ｘ２３ ＰＫＳクラスターにおける単一モジュールスワッピングの結果得られた遺伝子操作されたＰＫＳクラスターによって生産される化合物を描写する図。生成物には、異種ローディングモジュールを含有する遺伝子操作されたＰＫＳによって生産される化合物１１および１２が含まれる。
本発明は、１つまたは複数の異種モジュールを含む遺伝子操作されたポリケチドシンターゼによるポリケチド化合物の生産のための組成物および方法を記載する。本発明はまた、ポリケチド生合成の間の転位を実質的に阻害しない、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼを生産するための、異種モジュール−モジュールジャンクションの連結配列の互換性を予測するための方法を記載する。
化合物
本発明の方法で生産され得る化合物には、限定されないが、エリスロマイシンなどのポリケチドおよびポリケチドマクロライド系抗生物質；ラパマイシンおよびＦＫ５０６などのハイブリッドポリケチド／非リボソームペプチド；ゲンタマイシン、カナマイシン、ネオマイシン、トブラマイシンなどのアミノグリコシド系抗生物質を含む炭水化物；ベンゾフラノイド；ベンゾピラノイド；フラボノイド；バンコマイシンを含むグリコペプチド；ダプトマイシンを含むリポペプチド；タンニン；リグナン；多環芳香族天然生成物、テルペノイド、ステロイド、ステロール、リネゾリドを含むオキサゾリジノン；ポリミキシン、非リボソームペプチド、カルバペネム、セファロスポリン、およびペニシリンを含むβ−ラクタム系抗生物質を含む、アミノ酸、ペプチド、およびペプチド系抗生物質；プリン、プテリジン、ポリピロール、テトラサイクリン、キノロン、およびフルオロキノロン；ならびにスルホンアミドが含まれる。
タンパク質
ポリケチドシンターゼ
ポリケチドシンターゼ（ＰＫＳ）は、ポリケチドを生産するマルチドメイン酵素のファミリーである。Ｉ型ポリケチドシンターゼは、モジュールに組織化されたいくつかのドメインを含む、大きなモジュラータンパク質である。ポリケチドシンターゼ内に一般に存在するモジュールには、ｉ）ローディングモジュール、ｉｉ）伸長モジュール、およびｉｉｉ）最終ポリケチドが直鎖状であるかまたは環状であるかに応じて放出モジュールおよび／または環化モジュールが含まれる。モジュール内で一般に見られるドメインは、アシルトランスフェラーゼ（ＡＴ）、アシル担体タンパク質（ＡＣＰ）、ケトシンターゼ（ＫＳ）、ケトレダクターゼ（ＫＲ）、デヒドラターゼ（ＤＨ）、エノイルレダクターゼ（ＥＲ）、メチルトランスフェラーゼ（ＭＴ）、スルフヒドロラーゼ（ＳＨ）、およびチオエステラーゼ（ＴＥ）である。
ポリケチド鎖およびスターター基は、チオエステル連結を介してケトシンターゼドメイン（ポリケチド鎖）およびアシルトランスフェラーゼドメイン（ローディング基およびマロニル伸長ユニット）内の活性部位システインのチオール基に一般に結合している。アシル担体タンパク質（ＡＣＰ）への結合は、ＡＣＰのセリンヒドロキシルに結合しているホスホパンテテイニル基のチオールが介在して、成長しているポリケチド鎖へのチオエステル連結を形成する。成長しているポリケチド鎖は、１つのチオール基から別のチオール基へトランスアシル化によって引き渡され、加水分解または環化による合成の後に放出される。
ポリケチドの合成は、ローディングモジュールにおけるアシルトランスフェラーゼによって触媒される、ＰＫＳのアシル担体タンパク質ドメイン上にローディングされているスターターユニットによって開始される。伸長ユニット、例えばマロニル−ＣｏＡは、別のアシルトランスフェラーゼドメインによって触媒される現モジュールのアシル担体タンパク質ドメイン上にローディングされる。ポリケチド鎖は次いで、モジュールｎのアシル担体タンパク質ドメインからｎ＋１モジュールのケトシンターゼドメインに渡された後、次の伸長モジュールによって延長される。アシル担体タンパク質が結合した伸長ユニットは、ケトシンターゼドメインに結合したポリケチド鎖と反応してＣＯ２を排出して、アシル担体タンパク質に結合した伸長したポリケチド鎖を生産する。付加された伸長ユニットの各々は、次いで、β−ケトプロセッシングドメイン、すなわち、ケトレダクターゼ（これは、延長基のカルボニルをヒドロキシに還元する）、デヒドラターゼ（これは、Ｈ２Ｏを排出してアルケンを生産する）、およびエノイルレダクターゼ（これは、アルケンを還元して飽和炭化水素を生産する）によって修飾され得る。ポリケチドの合成が完了したら、放出モジュール内のチオエステラーゼドメインは、完成したポリケチド鎖を、最後の伸長モジュールのアシル担体タンパク質から加水分解する。ＰＫＳから放出された化合物は、次いで、他のタンパク質、例えば、非リボソームペプチドシンターゼによってさらに修飾され得る。一部のケースでは、生合成クラスターは、ポリケチドメガシンターゼおよび非リボソームペプチドシンターゼ（ＮＲＰＳ：ｎｏｎ−ｒｉｂｏｓｏｍａｌ ｐｅｐｔｉｄｅ ｓｙｎｔｈａｓｅ）を内在させている。このハイブリッドアーキテクチャーは、ハイブリッドＰＫＳ／ＮＲＰＳと呼ばれる。
ポリケチドシンターゼの伸長モジュール
ＰＫＳ生合成は、２つの鍵となるメカニズム、すなわち、モジュール内でのポリケチド鎖の延長、およびモジュール間でのポリケチド鎖の転位によって進む（図１Ａおよび１Ｂ）。ポリケチドシンターゼクラスターの基本的な機能ユニットは、マロニル−ＣｏＡに由来する２炭素からなる伸長ユニットをコードする伸長モジュールである。伸長モジュール内で、ポリケチド鎖の延長に必要な最小ドメインアーキテクチャーには、ケトシンターゼ（ＫＳ）ドメイン、アシルトランスフェラーゼ（ＡＴ）ドメイン、およびＡＣＰ（アシル担体タンパク質）ドメインが含まれ、各モジュールの特異的な化学は、ＡＴドメインによって、ならびにベータ−カルボニルプロセシングドメイン、すなわち、ケトレダクターゼ（ＫＲ）ドメイン、デヒドラターゼ（ＤＨ）ドメイン、およびエノイルレダクターゼ（ＥＲ）ドメインの存在によってコードされる。生産的な鎖の延長は、多くのドメインの協調した機能に依存する。
β−ケトンプロセシングドメイン
β−ケトンプロセシングドメインは、ポリケチドの合成の間に付加された延長基の修飾をもたらす、ＰＫＳ内のドメインである。各β−ケトンプロセシングドメインは、延長基の酸化状態を変化させ得る。β−ケトンプロセシングドメインには、ケトレダクターゼ（これは、延長基のカルボニルをヒドロキシに還元する）、デヒドラターゼ（これは、Ｈ２Ｏを排出してアルケンを生産する）、およびエノイルレダクターゼ（これは、アルケンを還元して飽和炭化水素を生産する）が含まれる。
遺伝子操作されたポリケチドシンターゼを生産するためのモジュールスワッピング
本開示は、関連するＰＫＳクラスター間のスワッピングモジュールによって生産される、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼに関する方法および組成物を提供する。ポリケチドの転位は、モジュール間ジャンクションでのタンパク質−タンパク質相互作用によって制御される。一部の実施形態では、モジュールスワッピングは、どのモジュールがアセンブリラインポリケチド生合成において機能する可能性が最も高いかを判定するためのバイオインフォマティクス予測によってガイドされる。複数のバイオインフォマティクス方法が、モジュール間ジャンクションでのポリケチドの転位を仲介するタンパク質−タンパク質相互作用を予測するためのＰＫＳ配列アラインメントにおける構造的情報を判定するために使用される。本開示は、１つまたは複数の異種ドナーモジュールを１つまたは複数のアクセプターモジュールとスワッピングしてハイブリッドＰＫＳクラスターを生成するという、ＤＮＡアセンブリ戦略を含む。
一部の実施形態では、モジュールスワッピングは、単一モジュール、ジモジュール、またはトリモジュール、またはマルチモジュールの捕獲によって達成される。一部の実施形態では、モジュールスワッピングは、ローディングモジュールの交換によって行うことができる。一部の実施形態では、モジュールスワッピングは、１つまたは複数の伸長モジュールの交換によって行うことができる。一部の実施形態では、モジュールスワッピングは、１つまたは複数の放出モジュールまたは環化モジュールの交換によって行うことができる。一部の実施形態では、２つ以上の異種ドナーモジュールが単一のアクセプターモジュールの代わりに置き換わることができ、これによって、環が拡大した化合物が生産され得る。一部の実施形態では、単一の異種ドナーモジュールが２つ以上のアクセプターモジュールの代わりに置き換わることができ、これによって、縮小した環状化合物が生じ得る。一部の実施形態では、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼは、新規な化合物を生産することが可能である。
遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのコンビナトリアルライブラリー
一部の実施形態では、単一モジュールユニット、ジモジュールユニット、またはトリモジュールユニット、またはマルチモジュールユニットのプールされた捕獲および移動によって、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのコンビナトリアルライブラリーの生産が可能になる。ジモジュールユニットは、例えば、その各々が異種モジュールのプールから独立して選択され得る２つの異種モジュールからなる。トリモジュールユニットは、例えば、その各々が異種モジュールのプールから独立して選択され得る３つの異種モジュールからなる。ポリケチドシンターゼの１つまたは複数のモジュールを、単一モジュールユニット、ジモジュールユニット、トリモジュールユニット、またはマルチモジュールユニットで置き換えることができ、ここで、単一モジュールユニット、ジモジュールユニット、トリモジュールユニット、またはマルチモジュールユニットは、コンビナトリアル合成によって生産された単一モジュールユニット、ジモジュールユニット、トリモジュールユニット、またはマルチモジュールユニットのプールから選択される。遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのコンビナトリアルライブラリー（例えば、ジモジュールおよびトリモジュールコンビナトリアルライブラリー）を生産するための典型的な方法は、実施例２および４において提供される。
単一分子長鎖読み取りシーケンシングによる遺伝子操作されたＰＫＳライブラリーの特徴付け
本発明の一部の実施形態では、単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術（例えば、ＮａｎｏｐｏｒｅシーケンシングまたはＳＭＲＴシーケンシング）を使用して、本明細書において記載される方法のいずれかによって生産される遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのライブラリーを特徴付けることができる。特に、単一分子長鎖読み取りシーケンシング（例えば、ＮａｎｏｐｏｒｅシーケンシングまたはＳＭＲＴシーケンシング）を使用して、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのコンビナトリアルライブラリー（例えば、単一モジュールユニット、ジモジュールユニット、またはトリモジュールユニット、またはマルチモジュールユニットのプールされた捕獲および移動によって生産される遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのコンビナトリアルライブラリー）を特徴付ける（例えば、デコンボリューションする）ことができる。単一分子長鎖読み取りシーケンシングによって、コンビナトリアルライブラリーに組み込まれている１つまたは複数のモジュールの同定が可能になる。これによってさらに、得られた複数個の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼの化学を予測することが可能になる。予測された酵素化学は、したがって、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼによって生産された化合物に結び付けることができる。得られた化合物は、当業者に知られている化学的分析方法（例えば、質量分析または高速液体クロマトグラフィー）によって同定することができる。さらに、予測される酵素化学は、得られた化合物の機能（例えば、標的タンパク質への結合、または細胞に基づく表現型などの表現型の誘発）に結び付けることができる。したがって、遺伝子によってコードされた分子の長鎖読み取りシーケンシングは、遺伝子型−表現型の連結を可能にし得る。
単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術は、単一分子のバイオポリマー（例えば、ＤＮＡまたはＲＮＡなどのポリヌクレオチド）のシーケンシングを可能にする、および２キロベースを超える（例えば、５キロベースを超える、１０キロベースを超える、２０キロベースを超える、５０キロベースを超える、または１００キロベースを超える）長さの読み取りを可能にする、あらゆるシーケンシング技術を含むと見なされ得る。単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術によって、ＤＮＡまたはＲＮＡの複数の単一分子を並行してシーケンシングすることが可能になり得る。単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術には、シーケンシング対象のＤＮＡまたはＲＮＡの各分子の個々の区画化に依拠するシーケンシング技術が含まれ得る。
Ｎａｎｏｐｏｒｅシーケンシングは、本明細書において記載される方法のいずれかによって調製される遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのライブラリーを特徴付けるために使用することができる典型的な単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術である。Ｎａｎｏｐｏｒｅシーケンシングによって、単一分子のバイオポリマー（例えば、ＤＮＡまたはＲＮＡなどのポリヌクレオチド）の長鎖読み取りシーケンシングが可能になる。Ｎａｎｏｐｏｒｅシーケンシングは、耐電性ポリマー膜内にセットされたタンパク質ナノポアに依拠する。イオン電流が、この膜に電圧をかけることによってナノポアを通過する。分析物（例えば、ＤＮＡまたはＲＮＡなどのバイオポリマー）がポアまたはその開口部の近くを通過すれば、この事象は、特徴的な電流崩壊を生じさせる。ナノポアの表面全体にわたる電流密度の程度は、ナノポアを占めるＤＮＡまたはＲＮＡの組成（例えば、具体的な塩基）に依存する。したがって、電流の測定は、問題となっている分子の配列の同定を可能にする。遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのコンビナトリアルライブラリーを特徴付けるためにＮａｎｏｐｏｒｅシーケンシングを使用するための典型的な方法は、実施例３において提供される。
単一分子リアルタイム（ＳＭＲＴ：ｓｉｎｇｌｅ ｍｏｌｅｃｕｌｅ ｒｅａｌ−ｔｉｍｅ）シーケンシング（ＰａｃＢｉｏ）は、本明細書において記載される方法のいずれかによって調製される遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのライブラリーを特徴付けるために使用することができる、典型的な単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術である。ＳＭＲＴは、並行化された単一分子ＤＮＡシーケンシング方法である。ＳＭＲＴは、ゼロモードウェーブガイド（ＺＭＷ：ｚｅｒｏ−ｍｏｄｅ ｗａｖｅｇｕｉｄｅ）を利用する。単一ＤＮＡポリメラーゼ酵素は、ＺＭＷの底に、鋳型である単一分子のＤＮＡと共に固定される。ＺＭＷは、ＤＮＡポリメラーゼによって組み込まれる単一ヌクレオチドのＤＮＡのみを観察するために十分小さい、明るく照らされた観察容積を生じさせる構造である。４つのＤＮＡ塩基の各々に、４つの異なる蛍光色素の１つを付着させる。ヌクレオチドがＤＮＡポリメラーゼによって組み込まれると、蛍光タグは切り落とされ、蛍光がもはや観察され得ない場所であるＺＭＷ観察区域の外側に拡散する。検出器は、ヌクレオチドの組み込みの蛍光シグナルを検出し、ベースコールが、色素の対応する蛍光に従って作成される。
機能的なモジュール間ジャンクションを予測するための計算的アプローチ
本開示は、モジュール−モジュールジャンクションでの機能的なタンパク質−タンパク質相互作用を予測するための補足的なバイオインフォマティクスアプローチを提供する（図２Ａ）。一部の実施形態では、これらのバイオインフォマティクスアプローチは、モジュールスワッピングによるキメラＰＫＳタンパク質の設計のための、予測のための根拠として役立つ。
モジュールレベルの系統発生
ポリケチドモジュールとモジュール間リンカーとの間の配列の分散は、ジュール−モジュール互換性における重要性を示唆する。一部の実施形態では、ジュールレベルの系統発生学的マップを、ＰＫＳモジュールの複数配列アラインメントによって構築することができる。例えば、モジュールレベルの系統発生学的マップを、完全なＦＫファミリーモジュールの複数の配列アラインメントによって作成した（図２Ｂ）。これによって、８つの延長モジュールクレード、１つのローディングモジュールクレード、および１つのオフローディングモジュールクレードを含む１０のモジュールクレードの同定が可能になった。一部の実施形態では、異種モジュールは、隣接するモジュールと同一のモジュールクレード内に存在すれば、互換性がある。
モジュール間残基の共変動
モジュール間ジャンクション全体にわたるモジュール間残基の共変動を計算して、モジュール間互換性をランク付けするためのアルゴリズムを得た（図２Ｃ〜２Ｅ）。Ｉ型ポリケチドシンターゼタンパク質配列を、ケトシンターゼ（ＫＳ）ドメインおよびアシル担体タンパク質（ＡＣＰ）ドメインに対して照準を合わせたＨｉｄｄｅｎ Ｍａｒｋｏｖ Ｍｏｄｅｌｓを使用して、Ｇｅｎｂａｎｋおよび内部データベースから抽出した。モジュールのＡＣＰから開始し、それに続くモジュールのＫＳおよびアシルトランスフェラーゼ（ＡＴ）を通って伸長している、短めのペプチド配列を抽出して、マルチプルアラインメントを得た。ＰＤＢエントリー２ＪＵ１（ＡＣＰで）または２ＨＧ４（ＫＳおよびＡＴ、ならびに随伴するリンカーで）のアミノ酸に対してアラインしない位置を除去して、マルチプルアラインメントを圧縮した。進化的連関を、次いで、パッケージＦｒｅｅＣｏｎｔａｃｔを使用して計算した。これらの連関は、マルチプルアラインメントにおける第１のアミノ酸位置（Ｉ）およびマルチプルアラインメントにおける第２のアミノ酸位置（常にＩより大きいＪ）ならびにＪ位でのアミノ酸、という２つの指標を有するスコアマトリクスの形態をとる。ＩがＡＣＰ内にありＪがＫＳ−ＡＴジドメイン内にある、特定のカットオフより大きいスコアを有するＩ、Ｊ対が保存される。
潜在的な単一モジュール置換についてのスコアを生成するために、以下のアラインメントを、元のマルチプルアラインメントから回収する：上流ドメインについてのＡＣＰ、挿入されたモジュールについてのＡＣＰおよびＫＳ−ＡＴジドメイン、ならびに下流モジュールについてのＫＳ。これらを、元のマルチプルアラインメントと互換性がある２つの行を合成するために使用する：１つ目は、上流モジュールのＡＣＰおよび挿入されたモジュールのＫＳ−ＡＴを有し、２つ目は、挿入されたモジュールのＡＣＰおよび下流モジュールのＫＳ−ＡＴを有する。保存された連関マトリクスにおけるＩ、Ｊ対の各々について、合成されたアラインメントにおけるＩ位およびＪ位でのアミノ酸が回収される（ａａＩ、ａａＪ）。アラインメント内のこのアミノ酸対についての相互情報量に連関スコアをかけて、生スコアを得る。生スコアは、保存された連関マトリクスにおける各Ｉ、Ｊ対について、および２つの合成されたアラインメントの各々について、計算される。異種ドナードメインについての生スコアの合計を、同種のネイティブドメインについての生スコアの合計で割って、正規化されたパーセンテージスコアを得る。同一の化学を用いる候補スワッピングを、このスコアによってランク付けする。複数のモジュールスワッピングのケースでは、プロセスは拡大され、例えば、Ｎ個のドナードメインがスワッピングで入れられる場合、１つの合成アラインメントが、先行するモジュールのＡＣＰドメインおよび第１のドナーモジュールのＫＳ−ＡＴジドメインについて得られ、別の合成アラインメントが、第１のドナーモジュールのＡＣＰドメインおよび第２のドナーモジュールのＫＳ−ＡＴジドメインについて得られ、以下同様で、最終的に、最終ドナードメインのＡＣＰおよびブレークポイントの下流にあるレシピエントシンターゼの第１のモジュールで終わる。スコアは、同じ様式で計算および正規化され、すなわち、スワッピングされたモジュールについてのスコアは、ネイティブモジュールについて計算されたスコアに対して正規化される。一部の実施形態では、異種モジュールは、このモジュールが、本明細書において記載されるモジュール間共変動分析アルゴリズムにおいて０．９０以上のスコアを割り当てられていれば、互換性がある。
機能クレードまたはサブクレード内でモジュールを同定するための進化トレース分析
モジュールの互換性のさらなる試験として、進化トレース分析を使用して、同一の機能クレードまたはサブクレードに属するモジュールを同定することができる（図２Ｆ〜２Ｇ）。例えば、均一の枝長を有する系統樹を、ＦＫファミリーのＫＳおよびＡＣＰのマルチプル配列アラインメントに基づいて構築した。系統樹の、終点ではない全てのノードについて、垂直なカットオフを適用し、それによって、終点ノードを、カットオフでの共有された親ノードに基づいて群に分けた。全ての群にわたり全体的に保存された残基、および群内に局所的に保存されているが所与の群にとっては特異的な残基を、機能的な残基として同定した。全体的に保存された残基は、ＦＫファミリーの全メンバーで必ず見られる可能性が高いというルールを示唆する。群特異的な残基は、ＦＫクラス内での遺伝子操作のための予測力を提供し得るガイドラインを示唆する。各系統樹で、群基特異的な残基の数が全体的に保存された残基の数を上回る場所である、最も早いカットオフを、さらなる分析のために選択した。群特異的な残基を機能クレードに繋ぎ合わせ、クレードの無根系統樹を構築した。系統樹における終点ノード間の距離を使用して、進化距離スコア（ＥＤＳ：ｅｖｏｌｕｔｉｏｎａｒｙ ｄｉｓｔａｎｃｅ ｓｃｏｒｅ）を得た。同種アクセプターモジュールと提案される異種ドナーモジュールとの間のＫＳおよびＡＣＰ ＥＤＳを計算し、遺伝子操作の互換性を予測するために使用した。ＫＳおよびＡＣＰのクレード分類を次いで使用して、所与のＫＳ−ＡＣＰ対またはＡＣＰ−ＫＳ対がＦＫファミリーポリケチドにおいて観察される頻度によって重み付けした近隣のＫＳおよびＡＣＰのネットワークマップを得た。ネットワークマップ上への提案されるモジュールスワッピングの重ね合わせを使用して、上流のＡＣＰおよび下流のＫＳとの遺伝子操作の互換性を予測した。一部の実施形態では、異種モジュールは、そのモジュールが、参照ＰＫＳにおける１つまたは複数の隣接するモジュールと同一の機能的な進化クレードまたはサブクレードに属するならば、互換性がある。
ポリケチドシンターゼの発現の調節
ＬｕｘＲファミリーの転写活性化因子の大きなＡＴＰ結合調節因子（ＬＡＬ：Ｌａｒｇｅ ＡＴＰ−ｂｉｎｄｉｎｇ ｒｅｇｕｌａｔｏｒｓ ｏｆ ｔｈｅ ＬｕｘＲ）は、ＦＫ５０６またはラパマイシンなどのポリケチドの既知の転写調節因子である。ＬＡＬファミリーは、一部のタイプの天然生成物遺伝子クラスター、例えば、ピクロマイシン生産ではＰｉｋＤ、ラパマイシン生産ではＲａｐＨの発現の誘発において、活性な役割を有することが分かっている。複合体内の１つまたは複数のＬＡＬの、低分子を生産する遺伝子クラスター（例えば、ポリケチドシンターゼ遺伝子クラスター）内の遺伝子のプロモーターにおける特異的部位への結合は、その遺伝子クラスターの発現を強化し、ひいては、化合物（例えば、ポリケチド）の生産を促進する。一部の実施形態では、ＬＡＬは、遺伝子操作されたＰＫＳクラスターの発現を調節するために使用することができる。
ＬＡＬ
ＬＡＬは、３つのドメイン、すなわち、ヌクレオチド結合ドメイン、誘導因子結合ドメイン、およびＤＮＡ結合ドメインを含む。ＬＡＬを含む調節タンパク質の構造的クラスの決定的な特徴は、ＡＡＡ＋ＡＴＰａｓｅドメインの存在である。ヌクレオチドの加水分解は、タンパク質における大きな立体構造の変化、および／または多量体化と結び付き、ヌクレオチドの結合および加水分解は、ＬＡＬの活性（例えば、ＬＡＬの活性時間）を制御する「分子タイマー」に相当する。ＬＡＬは、誘導因子結合部位への低分子リガンドの結合によって活性化される。ほとんどのケースでは、ＬＡＬのアロステリック誘導因子は未知である。関連するタンパク質ＭａｌＴのケースでは、アロステリック誘導因子はマルトトリオースである。ＬＡＬタンパク質の考えられる誘導因子には、化合物（例えば、ポリケチド）の生合成を引き起こす環境において見られる低分子が含まれる。ＬＡＬの調節は、化合物生産タンパク質（例えば、ポリケチドシンターゼ）の生産を制御し、外部環境刺激の存在下での化合物（例えば、ポリケチド）生産の活性化をもたらす。したがって、株内に存在する一方で、（ｉ）ＬＡＬが活性化されていない、（ｉｉ）株がコンセンサスと異なるＬＡＬ結合部位を有している、（ｉｉｉ）株がＬＡＬ調節因子を欠いている、または（ｉｖ）ＬＡＬ調節因子が実験室条件下であまり発現しない可能性があるもしくは発現しない、という理由から化合物を生産しない、低分子を生産する遺伝子クラスター（例えば、ＰＫＳ遺伝子クラスター）が存在する。既知のＰＫＳ ＬＡＬのＬＡＬのＤＮＡ結合領域が高度に保存されているため、既知のＬＡＬは、それらが天然に調節するもの以外のＰＫＳ遺伝子クラスターを活性化するために、区別せずに使用することができる。一部の実施形態では、ＬＡＬは融合タンパク質である。
一部の実施形態では、ＬＡＬは、非ＬＡＬ ＤＮＡ結合ドメインを含むように修飾され得、これによって、ＬＡＬヌクレオチド結合ドメインおよび非ＬＡＬ ＤＮＡ結合ドメインを含む融合タンパク質を形成する。ある特定の実施形態では、非ＬＡＬ ＤＮＡ結合ドメインは、プロモーターのタンパク質結合部位へのＤＮＡ結合ドメインの結合が目的の遺伝子（例えば、本明細書において記載される、化合物生産タンパク質をコードする遺伝子）の発現を促進するように位置しているタンパク質結合部位を含むプロモーターに結合し得る。非ＬＡＬ ＤＮＡ結合ドメインには、当技術分野において知られているあらゆるＤＮＡ結合ドメインが含まれ得る。一部の場合では、非ＬＡＬ ＤＮＡ結合ドメインは、転写因子ＤＮＡ結合ドメインである。非ＬＡＬ ＤＮＡ結合ドメインの例には、限定されないが、塩基性ヘリックス−ループ−ヘリックス（ｂＨＬＨ）ドメイン、ロイシンジッパードメイン（例えば、塩基性ロイシンジッパードメイン）、ＧＣＣボックスドメイン、ヘリックス−ターン−ヘリックスドメイン、ホメオドメイン、ｓｒｆ様ドメイン、ペアードボックスドメイン、ウィングドヘリックスドメイン、ジンクフィンガードメイン、ＨＭＧ−ボックスドメイン、Ｗｏｒ３ドメイン、ＯＢ−フォールドドメイン、免疫グロブリンドメイン、Ｂ３ドメイン、ＴＡＬエフェクタードメイン、Ｃａｓ９ ＤＮＡ結合ドメイン、ＧＡＬ４ ＤＮＡ結合ドメイン、および当技術分野において知られているあらゆる他のＤＮＡ結合ドメインが含まれる。一部の場合では、プロモーターは、融合タンパク質がプロモーターに結合することができ、目的の遺伝子の発現を誘発または阻害することができるように、目的の遺伝子の上流に位置している。ある特定の場合では、プロモーターは、目的の遺伝子を含有する核酸（例えば、染色体、プラスミド、フォスミド、または当技術分野において知られているあらゆる他の核酸構築物）に導入された異種プロモーターである。他の場合では、プロモーターは、目的の遺伝子の上流に位置する既存のプロモーターである。プロモーター内のタンパク質結合部位は、例えば、非ＬＡＬタンパク質結合部位であり得る。ある特定の実施形態では、タンパク質結合部位は非ＬＡＬ ＤＮＡ結合ドメインに結合し、これによって、同族のＤＮＡ結合ドメイン／タンパク質結合部位対を形成する。
一部の実施形態では、ＬＡＬは、配列番号１８０〜２１２のいずれか１つに対して少なくとも７０％（例えば、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する核酸によってコードされるか、または、配列番号１８０〜２１２のいずれか１つに対して少なくとも７０％（例えば、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する配列を有する。
配列番号１８０
ＡＴＧＣＣＴＧＣＣＧＴＧＧＡＧＴＧＣＴＡＴＧＡＡＣＴＧＧＡＣＧＣＣＣＧＣＧＡＴＧＡＣＧＡＧＣＴＣＡＧＡＡＡＡＣＴＧＧＡＧＧＡＧＧＴＴＧＴＧＡＣＣＧＧＧＣＧＧＧＣＣＡＡＣＧＧＣＣＧＧＧＧＴＧＴＧＧＴＧＧＴＣＡＣＣＡＴＣＡＣＣＧＧＡＣＣＧＡＴＣＧＣＣＴＧＣＧＧＣＡＡＧＡＣＣＧＡＡＣＴＧＣＴＣＧＡＣＧＣＡＧＣＣＧＣＣＧＣＧＡＡＧＧＣＣＧＡＣＧＣＣＡＴＣＡＣＧＴＴＡＣＧＡＧＣＧＧＴＣＴＧＣＴＣＣＧＣＧＧＡＧＧＡＡＣＡＧＧＣＡＣＴＣＣＣＧＴＡＣＧＣＣＣＴＧＡＴＣＧＧＧＣＡＧＣＴＣＡＴＣＧＡＣＡＡＣＣＣＧＧＣＧＣＴＣＧＣＣＴＣＣＣＡＣＧＣＧＣＴＧＧＡＧＣＣＧＧＣＣＴＧＣＣＣＧＡＣＣＣＴＣＣＣＧＧＧＣＧＡＧＣＡＣＣＴＧＴＣＧＣＣＧＧＡＧＧＣＣＧＡＧＡＡＣＣＧＧＣＴＧＣＧＣＡＧＣＧＡＣＣＴＣＡＣＣＣＧＴＡＣＣＣＴＧＣＴＧＧＣＧＣＴＣＧＣＣＧＣＣＧＡＡＣＧＧＣＣＧＧＴＧＣＴＧＡＴＣＧＧＣＡＴＣＧＡＣＧＡＧＴＣＡＣＡＣＧＣＧＡＡＣＧＣＴＴＴＧＴＧＴＣＴＧＣＴＣＣＡＣＣＴＧＧＣＣＣＧＡＡＧＧＧＴＣＧＧＣＴＣＧＧＣＣＣＧＧＡＴＣＧＣＣＡＴＧＧＴＣＣＴＣＡＣＣＧＡＧＴＴＧＣＧＣＣＧＧＣＴＣＡＣＣＣＣＧＧＣＣＣＡＣＴＣＡＣＡＧＴＴＣＣＡＧＧＣＣＧＡＧＣＴＧＣＴＣＡＧＣＣＴＧＧＧＧＣＡＣＣＡＣＣＧＣＧＡＧＡＴＣＧＣＧＣＴＧＣＧＣＣＣＧＣＴＣＡＧＣＣＣＧＡＡＧＣＡＣＡＣＣＧＣＣＧＡＧＣＴＧＧＴＣＣＧＣＧＣＣＧＧＴＣＴＣＧＧＴＣＣＣＧＡＣＧＴＣＧＡＣＧＡＧＧＡＣＧＴＧＣＴＣＡＣＧＧＧＧＴＴＧＴＡＣＣＧＧＧＣＧＡＣＣＧＧＣＧＧＣＡＡＣＣＴＧＡＡＣＣＴＣＡＣＣＣＧＣＧＧＡＣＴＧＡＴＣＡＡＣＧＡＴＧＴＧＣＧＧＧＡＧＧＣＣＴＧＧＧＡＧＡＣＧＧＧＡＧＧＧＡＣＧＧＧＣＡＴＣＡＧＣＧＣＧＧＧＣＣＧＣＧＣＧＴＡＣＣＧＧＣＴＧＧＣＡＴＡＣＣＴＣＧＧＴＴＣＣＣＴＣＴＡＣＣＧＣＴＧＣＧＧＣＣＣＧＧＴＣＣＣＧＴＴＧＣＧＧＧＴＣＧＣＡＣＧＧＧＴＧＧＣＣＧＣＣＧＴＧＣＴＧＧＧＣＣＡＧＡＧＣＧＣＣＡＡＣＡＣＣＡＣＣＣＴＧＧＴＧＣＧＣＴＧＧＡＴＣＡＧＣＧＧＧＣＴＣＡＡＣＧＣＧＧＡＣＧＣＧＧＴＧＧＧＣＧＡＧＧＣＡＡＣＣＧＡＧＡＴＣＣＴＣＡＣＣＧＡＡＧＧＣＧＧＣＣＴＧＣＴＧＣＡＣＧＡＣＣＴＧＣＧＧＴＴＣＣＣＧＣＡＣＣＣＧＧＣＧＧＣＣＣＧＴＴＣＧＧＴＧＧＴＡＣＴＣＡＡＣＧＡＣＡＴＧＴＣＣＧＣＣＣＡＧＧＡＡＣＧＡＣＧＣＣＧＣＣＴＧＣＡＣＣＧＧＴＣＣＧＣＴＣＴＧＧＡＡＧＴＧＣＴＧＧＡＣＧＡＣＧＴＧＣＣＣＧＴＧＧＡＡＧＴＧＧＴＣＧＣＧＣＡＣＣＡＣＣＡＧＧＴＣＧＧＣＧＣＣＧＧＴＣＴＣＣＴＧＣＡＣＧＧＣＣＣＧＡＡＧＧＣＣＧＣＣＧＡＧＡＴＡＴＴＣＧＣＣＡＡＧＧＣＣＧＧＣＣＡＧＧＡＧＣＴＧＣＡＴＧＴＧＣＧＣＧＧＣＧＡＧＴＴＧＧＡＣＡＣＣＧＣＧＴＣＣＧＡＣＴＡＴＣＴＧＣＡＡＣＴＧＧＣＣＣＡＣＣＡＧＧＣＣＴＣＣＧＡＣＧＡＣＧＣＣＧＴＣＡＣＣＧＧＧＡＴＧＣＧＧＧＣＣＧＡＧＧＣＣＧＴＧＧＣＧＡＴＣＧＡＧＣＧＣＣＧＣＣＧＣＡＡＣＣＣＧＣＴＧＧＣＣＴＣＧＡＧＣＣＧＧＣＡＣＣＴＣＧＡＣＧＡＧＣＴＧＡＣＣＧＴＣＧＴＣＧＣＣＣＧＴＧＣＣＧＧＧＣＴＧＣＴＣＴＴＣＣＣＣＧＡＧＣＡＣＡＣＧＧＣＧＣＴＧＡＴＧＡＴＣＣＧＣＴＧＧＣＴＧＧＧＣＧＴＣＧＧＣＧＧＧＣＧＧＴＣＣＧＧＣＧＡＧＧＣＡＧＣＣＧＧＧＣＴＧＣＴＧＧＣＣＴＣＧＣＡＧＣＧＣＣＣＣＣＧＴＧＣＧＧＴＣＡＣＣＧＡＣＣＡＧＧＡＣＡＧＧＧＣＣＣＡＴＡＴＧＣＧＧＧＣＣＧＣＣＧＡＧＧＴＡＴＣＧＣＴＣＧＣＧＣＴＧＧＴＣＡＧＣＣＣＣＧＧＣＡＣＧＴＣＣＧＧＣＣＣＧＧＡＣＣＧＧＣＧＧＣＣＧＣＧＴＣＣＧＣＴＣＡＣＧＣＣＧＧＡＴＧＡＧＣＴＣＧＣＧＡＡＣＣＴＧＣＣＧＡＡＧＧＣＧＧＣＣＣＧＧＣＴＣＴＧＣＧＣＧＡＴＣＧＣＣＧＡＣＡＡＴＧＣＣＧＴＣＡＴＧＴＣＧＧＣＣＣＴＧＣＧＣＧＧＴＣＧＴＣＣＣＧＡＧＣＴＣＧＣＣＧＣＧＧＣＣＧＡＧＧＣＧＧＡＧＡＡＣＧＴＣＣＴＧＣＡＧＣＡＣＧＣＣＧＡＣＴＣＧＧＣＧＧＣＧＧＣＣＧＧＣＡＣＣＡＣＣＧＣＣＣＴＣＧＣＣＧＣＧＣＴＧＡＣＣＧＣＣＴＴＧＣＴＧＴＡＣＧＣＧＧＡＧＡＡＣＡＣＣＧＡＣＡＣＣＧＣＴＣＡＧＣＴＣＴＧＧＧＣＣＧＡＣＡＡＧＣＴＧＧＴＣＴＣＣＧＡＧＡＣＣＧＧＧＧＣＧＴＣＧＡＡＣＧＡＧＧＡＧＧＡＧＧＣＧＧＧＣＴＡＣＧＣＧＧＧＧＣＣＧＣＧＣＧＣＣＧＡＡＧＣＣＧＣＧＴＴＧＣＧＴＣＧＣＧＧＣＧＡＣＣＴＧＧＣＣＧＣＧＧＣＧＧＴＣＧＡＧＧＣＡＧＧＣＡＧＣＡＣＣＧＴＴＣＴＧＧＡＣＣＡＣＣＧＧＣＧＧＣＴＣＴＣＧＡＣＧＣＴＣＧＧＣＡＴＣＡＣＣＧＣＣＧＣＧＣＴＡＣＣＧＣＴＧＡＧＣＡＧＣＧＣＧＧＴＧＧＣＣＧＣＣＧＣＣＡＴＣＣＧＧＣＴＧＧＧＣＧＡＧＡＣＣＧＡＧＣＧＧＧＣＧＧＡＧＡＡＧＴＧＧＣＴＣＧＣＣＣＡＧＣＣＧＣＴＧＣＣＧＣＡＧＧＣＣＡＴＣＣＡＧＧＡＣＧＧＣＣＴＧＴＴＣＧＧＣＣＴＧＣＡＣＣＴＧＣＴＣＴＣＧＧＣＧＣＧＣＧＧＣＣＡＧＴＡＣＡＧＣＣＴＣＧＣＣＡＣＧＧＧＣＣＡＧＣＡＣＧＡＧＴＣＧＧＣＧＴＡＣＡＣＧＧＣＧＴＴＴＣＧＣＡＣＣＴＧＣＧＧＧＧＡＡＣＧＴＡＴＧＣＧＧＡＡＣＴＧＧＧＧＣＧＴＴＧＡＣＧＴＧＣＣＧＧＧＴＣＴＧＴＣＣＣＴＧＴＧＧＣＧＣＧＴＣＧＡＣＧＣＣＧＣＣＧＡＧＧＣＧＣＴＧＣＴＧＣＡＣＧＧＣＣＧＣＧＡＣＣＧＧＧＡＣＧＡＧＧＧＣＣＧＡＣＧＧＣＴＣＧＴＣＧＡＣＧＡＧＣＡＡＣＴＣＡＣＣＣＧＴＧＣＧＡＴＧＧＧＡＣＣＣＣＧＴＴＣＣＣＧＣＧＣＣＴＴＧＡＣＧＣＴＧＣＧＧＧＴＧＣＡＧＧＣＧＧＣＧＴＡＣＡＧＣＣＣＧＣＣＧＧＣＧＡＡＧＣＧＧＧＴＣＧＡＣＣＴＧＣＴＣＧＡＴＧＡＡＧＣＧＧＣＣＧＡＣＣＴＧＣＴＧＣＴＣＴＣＣＴＧＣＡＡＣＧＡＣＣＡＧＴＡＣＧＡＧＣＧＧＧＣＡＣＧＧＧＴＧＣＴＣＧＣＣＧＡＣＣＴＧＡＧＣＧＡＧＡＣＧＴＴＣＡＧＣＧＣＧＣＴＣＣＧＧＣＡＣＣＡＣＡＧＣＣＧＧＧＣＧＣＧＧＧＧＡＣＴＧＣＴＴＣＧＧＣＡＧＧＣＣＣＧＧＣＡＣＣＴＧＧＣＣＧＣＣＣＡＧＣＧＣＧＧＣＧＣＧＡＴＡＣＣＧＣＴＧＣＴＧＣＧＣＣＧＡＣＴＣＧＧＧＧＣＣＡＡＧＣＣＣＧＧＡＧＧＣＣＣＣＧＧＣＴＧＧＣＴＧＧＡＧＧＡＡＴＣＣＧＧＣＣＴＧＣＣＧＣＡＧＣＧＧＡＴＣＡＡＧＴＣＧＣＴＧＡＣＣＧＡＣＧＣＧＧＡＧＣＧＧＣＧＧＧＴＧＧＣＧＴＣＧＣＴＧＧＣＣＧＣＣＧＧＣＧＧＡＣＡＧＡＣＣＡＡＣＣＧＣＧＴＧＡＴＣＧＣＣＧＡＣＣＡＧＣＴＣＴＴＣＧＴＣＡＣＧＧＣＣＡＧＣＡＣＧＧＴＧＧＡＧＣＡＧＣＡＣＣＴＣＡＣＧＧＡＣＧＴＣＴＣＣＡＣＴＧＧＧＴＣＡＡＧＧＣＣＧＣＣＡＧＣＡＣＣＴＧＣＣＧＣＣＧＡＡＣＴＣＧＴＣＴＡＧ
配列番号１８１
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配列番号１８２
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配列番号１８３
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配列番号１８４
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配列番号１８５
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配列番号１９０
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配列番号１９１
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配列番号２０１
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配列番号２０２
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配列番号２０３
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配列番号２０４
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配列番号２０５
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配列番号２０６
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配列番号２０７
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配列番号２１０
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配列番号２１１
ＭＹＳＧＴＣＲＥＧＹＥＬＶＡＲＥＤＥＬＧＩＬＱＲＳＬＥＱＡＳＳＧＱＧＶＶＶＴＶＴＧＰＩＡＣＧＫＴＥＬＬＤＡＡＡＡＫＡＥＡＩＩＬＲＡＶＣＡＰＥＥＲＡＭＰＹＡＭＩＧＱＬＩＤＤＰＡＬＡＨＲＡＰＧＬＡＤＲＩＡＱＧＧＱＬＳＬＲＡＥＮＲＬＲＲＤＬＴＲＡＬＬＡＬＡＶＨＲＰＶＬＩＧＶＤＤＶＨＨＡＤＴＡＳＬＮＣＬＬＨＬＡＲＲＶＲＰＡＲＩＳＭＩＦＴＥＬＲＳＬＴＰＴＱＳＲＦＫＡＥＬＬＳＬＰＹＨＨＥＩＡＬＲＰＦＧＰＥＱＳＡＥＬＡＲＡＡＦＧＰＧＬＡＥＤＶＬＡＧＬＹＫＴＴＲＧＮＬＳＬＳＲＧＬＩＳＤＶＲＥＡＬＡＮＧＥＳＡＦＥＡＧＲＡＦＲＬＡＹＬＳＳＬＹＲＣＧＰＶＡＬＲＶＡＲＶＡＡＶＬＧＰＳＡＴＴＴＬＶＲＲＬＳＧＬＳＡＥＴＩＤＲＡＴＫＩＬＴＥＧＧＬＬＬＤＱＱＦＰＨＰＡＡＲＳＶＶＬＤＤＭＳＡＱＥＲＲＧＬＨＴＬＡＬＥＬＬＤＥＡＰＶＥＶＬＡＨＨＱＶＧＡＧＬＩＨＧＰＫＡＡＥＭＦＡＫＡＧＫＡＬＶＶＲＮＥＬＧＤＡＡＥＹＬＱＬＡＨＲＡＳＤＤＶＳＴＲＡＡＬＲＶＥＡＶＡＩＥＲＲＲＮＰＬＡＳＳＲＨＭＤＥＬＳＡＡＧＲＡＧＬＬＳＰＫＨＡＡＬＡＶＦＷＬＡＤＧＧＲＳＧＥＡＡＱＶＬＡＳＥＲＰＬＡＴＴＤＱＮＲＡＨＬＲＦＶＥＶＴＬＡＬＦＳＰＧＡＦＧＳＤＲＲＰＰＰＬＴＰＤＥＬＡＳＬＰＫＡＡＷＱＣＡＶＡＤＮＡＡＭＴＡＬＨＧＨＰＥＬＡＴＡＱＡＥＴＶＬＲＱＡＤＳＡＡＤＡＩＰＡＡＬＩＡＬＬＹＡＥＮＴＥＳＡＨＩＷＡＤＫＬＧＳＭＮＡＧＶＳＮＥＡＥＡＧＹＡＧＰＣＡＥＩＡＬＲＲＧＤＬＡＴＡＦＥＡＧＳＴＶＬＤＤＲＳＬＰＳＬＧＩＴＡＡＬＬＬＳＳＫＴＡＡＡＶＲＬＧＥＬＥＲＡＥＫＬＬＡＥＰＬＰＮＧＶＱＤＳＬＦＧＬＨＬＬＳＡＹＧＱＹＳＬＡＭＧＲＹＥＳＡＨＲＡＦＲＴＣＧＥＲＭＲＳＷＤＶＤＶＰＧＬＡＬＷＲＶＤＡＡＥＡＬＬＳＬＤＲＮＥＧＱＲＬＩＤＥＱＬＴＲＰＭＧＰＲＳＲＡＬＴＬＲＩＫＡＡＹＬＰＲＴＫＲＩＰＬＬＨＥＡＡＥＬＬＬＰＣＰＤＰＹＥＱＡＲＶＬＡＤＬＧＤＴＬＳＡＬＲＲＹＳＲＡＲＧＶＬＲＱＡＲＨＬＡＴＱＣＧＡＶＰＬＬＲＲＬＧＧＥＰＧＲＩＤＤＡＧＬＰＱＲＳＴＳＬＴＤＡＥＲＲＶＡＡＬＡＡＡＧＱＴＮＲＥＩＡＥＱＬＦＶＴＡＳＴＶＥＱＨＬＴＳＶＦＲＫＬＧＶＫＧＲＫＱＬＰＴＡＬＡＤＶＥＱＴ
配列番号２１２
ＭＲＡＩＮＡＳＤＴＧＰＥＬＶＡＲＥＤＥＬＧＲＶＲＳＡＬＮＲＡＮＧＧＱＧＶＬＩＳＩＴＧＰＩＡＣＧＫＴＥＬＬＥＡＡＡＳＥＶＤＡＩＴＬＲＡＶＣＡＡＥＥＲＡＩＰＹＡＬＩＧＱＬＩＤＮＰＡＬＧＩＰＶＰＤＰＡＧＬＴＡＱＧＧＲＬＳＳＳＡＥＮＲＬＲＲＤＬＴＲＡＬＬＴＬＡＴＤＲＬＶＬＩＣＶＤＤＶＱＨＡＤＮＡＳＬＳＣＬＬＹＬＡＲＲＬＶＰＡＲＩＡＬＶＦＴＥＬＲＶＬＴＳＳＱＬＲＦＮＡＥＬＬＳＬＲＮＨＣＥＩＡＬＲＰＬＧＰＧＨＡＡＥＬＡＲＡＴＬＧＰＧＬＳＤＥＴＬＴＥＬＹＲＶＴＧＧＮＬＳＬＳＲＧＬＩＤＤＶＲＤＡＷＡＲＧＥＴＧＶＱＶＧＲＡＦＲＬＡＹＬＧＳＬＨＲＣＧＰＬＡＬＲＶＡＲＶＡＡＶＬＧＰＳＡＴＳＶＬＶＲＲＩＳＧＬＳＡＥＡＭＡＱＡＴＤＩＬＡＤＧＧＬＬＲＤＱＲＦＴＨＰＡＡＲＳＶＶＬＤＤＭＳＡＥＥＲＲＳＶＨＳＬＡＬＥＬＬＤＥＡＰＡＥＭＬＡＨＨＲＶＧＡＧＬＶＨＧＰＫＡＡＥＴＦＴＧＡＧＲＡＬＡＶＲＧＭＬＧＥＡＡＤＹＬＱＬＡＹＲＡＳＧＤＡＡＴＫＡＡＩＲＶＥＳＶＡＶＥＲＲＲＮＰＬＶＶＳＲＨＷＤＥＬＳＶＡＡＲＡＧＬＬＳＣＥＨＶＳＲＴＡＲＷＬＴＶＧＧＲＰＧＥＡＡＲＶＬＡＳＱＨＲＲＶＶＴＤＱＤＲＡＨＬＲＶＡＥＦＳＬＡＬＬＹＰＧＴＳＧＳＤＲＲＰＨＰＬＴＳＤＥＬＡＡＬＰＴＡＴＲＨＣＡＩＡＤＮＡＶＭＡＡＬＲＧＨＰＥＬＡＴＡＥＡＥＡＶＬＱＱＡＤＡＡＤＧＡＡＬＴＡＬＭＡＬＬＹＡＥＳＩＥＶＡＥＶＷＡＤＫＬＡＡＥＡＧＡＳＮＧＱＤＡＥＹＡＧＩＲＡＥＩＡＬＲＲＧＤＬＴＡＡＶＥＴＡＧＭＶＬＤＧＲＰＬＰＳＬＤＩＴＡＴＬＬＬＡＧＲＡＳＶＡＶＲＬＧＥＬＤＨＡＥＥＬＦＡＡＰＰＥＤＡＦＱＤＳＬＦＧＬＨＬＬＳＡＨＧＱＹＳＬＡＴＧＲＰＥＳＡＹＲＡＦＲＡＣＧＥＲＭＲＤＷＧＦＤＡＰＧＶＡＬＷＲＶＧＡＡＥＡＬＬＧＬＤＲＮＥＧＲＲＬＩＤＥＱＬＳＲＴＭＡＰＲＳＨＡＬＴＬＲＩＫＡＡＹＭＰＥＰＫＲＶＤＬＬＹＥＡＡＥＬＬＬＳＣＲＤＱＹＥＲＡＲＶＬＡＤＬＧＥＡＬＳＡＬＧＮＹＲＱＡＲＧＶＬＲＱＡＲＨＬＡＭＲＴＧＡＤＰＬＬＲＲＬＧＩＲＰＧＲＱＤＤＰＤＰＱＰＲＳＲＳＬＴＮＡＥＲＲＡＡＳＬＡＡＴＧＬＴＮＲＥＩＡＤＲＬＦＶＴＡＳＴＶＥＱＨＬＴＮＶＦＲＫＬＧＶＫＧＲＫＱＬＰＡＥＬＤＤＭＥ
ＬＡＬ結合部位
一部の実施形態では、遺伝子クラスター（例えば、ＰＫＳ遺伝子クラスター）は、１つまたは複数のＬＡＬ結合部位を含む１つまたは複数のプロモーターを含む。ＬＡＬ結合部位は、ポリヌクレオチドコンセンサスＬＡＬ結合部位配列（例えば、本明細書において記載される）を含み得る。一部の場合では、ＬＡＬ結合部位は、コアＡＧＧＧＧＧ（配列番号２１３）モチーフを含む。ある特定の場合では、ＬＡＬ結合部位は、配列番号２１３に対して少なくとも８０％（例えば、８０％、８５％、９０％、９５％、９７％、９８％、９９％、または１００％）の相同性を有する配列を含む。ＬＡＬ結合部位は、コンセンサスまたは最適化されたＬＡＬ結合部位の配列にマッチするように修復されている突然変異部位を含み得る。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、合成ＬＡＬ結合部位である。一部の実施形態では、合成ＬＡＬ結合部位は、（ａ）少なくとも８つのヌクレオチドを含む複数個の合成核酸を提供する工程、（ｂ）少なくとも８つのヌクレオチドを含む複数個のヌクレオチドの１つまたは複数を、１つまたは複数のＬＡＬと接触させる工程、（ｃ）工程（ａ）の核酸と工程（ｂ）のＬＡＬとの間の結合親和性を判定する工程であって、合成核酸とＬＡＬとの間の親和性がＸよりも大きければ、合成核酸を合成ＬＡＬ結合部位であると同定する、工程によって同定され得る。同定された合成ＬＡＬ結合部位は、次いで、化合物生産クラスター（例えば、ＰＫＳクラスター）の宿主細胞内に導入され得る。
一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位と異種ＬＡＬとの対、または、異種ＬＡＬ結合部位と、天然の対と比較して発現が増大したＬＡＬとの対は、（ａ）１つまたは複数のＬＡＬ結合部位を提供する工程、（ｂ）ＬＡＬ結合部位の１つまたは複数と、１つまたは複数のＬＡＬとを接触させる工程、（ｃ）ＬＡＬ結合部位とＬＡＬとの間の結合親和性を判定する工程であって、ＬＡＬ結合部位とＬＡＬとの間の親和性が、ＬＡＬ結合部位と、その同種ＬＡＬおよび／またはその同種ＬＡＬ結合部位にあるＬＡＬとの間の親和性よりも大きければ、発現が増大した対が同定される、工程によって同定され得る。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位とＬＡＬとの間の結合親和性は、ＬＡＬおよびＬＡＬ結合部位の両方を含む細胞によるタンパク質または化合物の発現を判定することによって判定される。
構成的に活性なＬＡＬ
一部の実施形態では、組換えＬＡＬは、構成的に活性なＬＡＬである。例えば、ＬＡＬのアミノ酸配列は、改変されたＬＡＬがその同族結合部位に係合し、化合物生産タンパク質（例えば、ポリケチドシンターゼ）の転写を活性化するために、誘導因子化合物の存在を要しないように、修飾されている。宿主細胞への構成的に活性なＬＡＬの導入は、化合物生産タンパク質（例えば、ポリケチドシンターゼ）の発現を増大させ、ひいては、対応する化合物（例えば、ポリケチド）の生産を増大させる可能性が高い。
一方向性ＬＡＬの遺伝子操作
ＦＫ遺伝子クラスターは、ＬＡＬ結合部位であると推定される保存された（単一または複数の、互いに反転されたおよび／または直接的に反復している）ＧＧＧＧＧＴ（配列番号１７９）モチーフを内在させている複数の二方向性プロモーター−オペレーターによって駆動されるマルチシストロン性アーキテクチャーで整理される。二方向性のＬＡＬプロモーターは、対立するプロモーターの１つを戦略的に欠失させるがタンデムＬＡＬ結合部位は維持することによって、一方向性のＬＡＬプロモーター（ＵｎｉＬＡＬ）に変換され得る（ＭａｌＴについて実証されたように、ネイティブプロモーターにおけるＬＡＬの結合が協調的であるケースにおいて）。機能的に、これは、アンチセンス鎖上に存在する保存されたＧＧＧＧＧＴ（配列番号１７９）モチーフの全ての３’配列（−３５プロモーター配列および−１０プロモーター配列を含有する可能性が高い）を除去するが、センス鎖上の全配列は無傷のまま残すことによって達成される。この欠失の結果、転写は、一方向のみで活性化される。このフィード−フォワードサーキットアーキテクチャーの利点は、ストレプトマイセス属の栄養成長条件および発酵成長条件の複雑なライフサイクルの間のＬＡＬの発現を調和させるおよび／または最大化することである。
宿主細胞
一部の実施形態では、宿主細胞は、アクチノバクテリウムなどの細菌である。例えば、一部の実施形態では、宿主細胞は、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）株である。一部の実施形態では、宿主細胞は、ストレプトマイセス・アヌラトス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｎｕｌａｔｕｓ）、ストレプトマイセス・アンチバイオティカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｎｔｉｂｉｏｔｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・コエリカラー（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｏｅｌｉｃｏｌｏｒ）、ストレプトマイセス・ペウセティウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｐｅｕｃｅｔｉｕｓ）、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）種ＡＴＣＣ ７００９７４、ストレプトマイセス・カヌス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃａｎｕｓ）、ストレプトマイセス・ノドサス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｎｏｄｏｓｕｓ）、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）（複数種）、ストレプトアロテイクス・ヒンダスタヌス（Ｓｔｒｅｐｔｏａｌｌｏｔｅｉｃｕｓ ｈｉｎｄｕｓｔａｎｕｓ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・アベルミティリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｖｅｒｍｉｔｉｌｉｓ）、ストレプトマイセス・ビリドクロモゲネス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｖｉｒｉｄｏｃｈｒｏｍｏｇｅｎｅｓ）、ストレプトマイセス・ベルティシラス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｖｅｒｔｉｃｉｌｌｕｓ）、ストレプトマイセス・チャルトルエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｈａｒｔｒｕｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）（複数種）、サッカロトリックス・ムタビリス（Ｓａｃｃｈａｒｏｔｈｒｉｘ ｍｕｔａｂｉｌｉｓ）、ストレプトマイセス・ハルステディイ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈａｌｓｔｅｄｉｉ）、ストレプトマイセス・クラブリゲルス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｌａｖｕｌｉｇｅｒｕｓ）、ストレプトマイセス・ベネズエラエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｖｅｎｅｚｕｅｌａｅ）、ストレプトマイセス・ロゼオクロモゲネス（Ｓｔｒｔｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｒｏｓｅｏｃｈｒｏｍｏｇｅｎｅｓ）、アミコラトプシス・オリエンタリス（Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ ｏｒｉｅｎｔａｌｉｓ）、ストレプトマイセス・クラブリゲルス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｌａｖｕｌｉｇｅｒｕｓ）、ストレプトマイセス・リシリエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｒｉｓｈｉｒｉｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・ラベンデュラエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｌａｖｅｎｄｕｌａｅ）、ストレプトマイセス・ロゼオスポルス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｒｏｓｅｏｓｐｏｒｕｓ）、ノノムラエア（Ｎｏｎｏｍｕｒａｅａ）種、ストレプトマイセス・ペウセティウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｐｅｕｃｅｔｉｕｓ）、サッカロポリスポラ・エリスラエア（Ｓａｃｃｈａｒｏｐｏｌｙｓｐｏｒａ ｅｒｙｔｈｒａｅａ）、ストレプトマイセス・フィリピネンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｆｉｌｉｐｉｎｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ミクロモノスポラ・プルプレア（Ｍｉｃｒｏｍｏｎｏｓｐｏｒａ ｐｕｒｐｕｒｅａ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・ナルボネンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｎａｒｂｏｎｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・カナマイセティカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｋａｎａｍｙｃｅｔｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・コリヌス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｏｌｌｉｎｕｓ）、ストレプトマイセス・ラサリエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｌａｓａｌｉｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・リンカネンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｌｉｎｃｏｌｎｅｎｓｉｓ）、ダクトスポランギウム・アウランティアカム（Ｄａｃｔｏｓｐｏｒａｎｇｉｕｍ ａｕｒａｎｔｉａｃｕｍ）、ストレプトマイセス・トキシトリシニ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｔｏｘｉｔｒｉｃｉｎｉ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・プリカタス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｐｌｉｃａｔｕｓ）、ストレプトマイセス・ラベンデュラエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｌａｖｅｎｄｕｌａｅ）、ストレプトマイセス・ガーナエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｇｈａｎａｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・シンナモネンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｉｎｎａｍｏｎｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・アウレオファシエンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｕｒｅｏｆａｃｉｅｎｓ）、ストレプトマイセス・ナタレンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｎａｔａｌｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・チャタノオゲンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｈａｔｔａｎｏｏｇｅｎｓｉｓ） Ｌ１０、ストレプトマイセス・ライディカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｌｙｄｉｃｕｓ） Ａ０２、ストレプトマイセス・フラディアエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｆｒａｄｉａｅ）、ストレプトマイセス・アムボファシエンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｍｂｏｆａｃｉｅｎｓ）、ストレプトマイセス・テンダエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｔｅｎｄａｅ）、ストレプトマイセス・ノウルセイ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｎｏｕｒｓｅｉ）、ストレプトマイセス・アベルミティリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｖｅｒｍｉｔｉｌｉｓ）、ストレプトマイセス・リモーサス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｒｉｍｏｓｕｓ）、ストレプトマイセス・ウェッドモレンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｗｅｄｍｏｒｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・カカオイ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃａｃａｏｉ）、ストレプトマイセス・プリスチナエスピラリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｐｒｉｓｔｉｎａｅｓｐｉｒａｌｉｓ）、ストレプトマイセス・プリスチナエスピラリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｐｒｉｓｔｉｎａｅｓｐｉｒａｌｉｓ）、アクチノプラネス（Ａｃｔｉｎｏｐｌａｎｅｓ）種ＡＴＣＣ ３３０７６、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ルシェバリエリア・アエロコロニゲネス（Ｌｅｃｈｅｖａｌｉｅｒｉａ ａｅｒｏｃｏｌｏｎｅｇｅｎｅｓ）、アミコラトプシス・メディテラネイ（Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ ｍｅｄｉｔｅｒｒａｎｅｉ）、アミコラトプシス・ルリダ（Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ ｌｕｒｉｄａ）、ストレプトマイセス・アルブス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｌｂｕｓ）、ストレプトマイセス・グリセオルス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｇｒｉｓｅｏｌｕｓ）、ストレプトマイセス・スペクタビリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｓｐｅｃｔａｂｉｌｉｓ）、サッカロポリスポラ・スピノサ（Ｓａｃｃｈａｒｏｐｏｌｙｓｐｏｒａ ｓｐｉｎｏｓａ）、ストレプトマイセス・アムボファシエンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｍｂｏｆａｃｉｅｎｓ）、ストレプトマイセス・スタウロスポレウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｓｔａｕｒｏｓｐｏｒｅｕｓ）、ストレプトマイセス・グリゼウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｇｒｉｓｅｕｓ）、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）（複数種）、ストレプトマイセス・アクロモゲネス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｃｒｏｍｏｇｅｎｅｓ）、ストレプトマイセス・ツクバエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｔｓｕｋｕｂａｅｎｓｉｓ）、アクチノプラネス・テイコマイセチクス（Ａｃｔｉｎｏｐｌａｎｅｓ ｔｅｉｃｈｏｍｙｃｅｔｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・グロセッセンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｇｌａｕｃｅｓｃｅｎｓ）、ストレプトマイセス・リモーサス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｒｉｍｏｓｕｓ）、ストレプトマイセス・キャトルヤ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃａｔｔｌｅｙａ）、ストレプトマイセス・アズレウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｚｕｒｅｕｓ）、ストレプトアロテイカス・ヒンダスタヌス（Ｓｔｒｅｐｔｏａｌｌｏｔｅｉｃｕｓ ｈｉｎｄｕｓｔａｎｕｓ）、ストレプトマイセス・チャートレウシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｈａｒｔｒｅｕｓｉｓ）、ストレプトマイセス・フラディアエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｆｒａｄｉａｅ）、ストレプトマイセス・コエリカラー（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｏｅｌｉｃｏｌｏｒ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）種１１８６１、ストレプトマイセス・バージニアエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｖｉｒｇｉｎｉａｅ）、アミコラトプシス・ジャポニカム（Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ ｊａｐｏｎｉｃｕｍ）、アミコラトプシス・バルヒマイシニ（Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ ｂａｌｈｉｍｙｃｉｎｉ）、ストレプトマイセス・アルブス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｌｂｕｓ） Ｊ１０７４、ストレプトマイセス・コエリカラー（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｏｅｌｉｃｏｌｏｒ） Ｍ１１４６、ストレプトマイセス・リビダンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｌｉｖｉｄａｎｓ）、ストレプトマイセス・インカーネイト（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｉｎｃａｒｎａｔｅｓ）、ストレプトマイセス・バイオラセオルバー（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｖｉｏｌａｃｅｏｒｕｂｅｒ）、またはストレプトマイセス・グリセオフュスカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｇｒｉｓｅｏｆｕｓｃｕｓ）である。一部の実施形態では、宿主細胞は、エシェリキア・コリ（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｉ）などのエシェリキア（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ）株である。一部の実施形態では、宿主細胞は、バチルス・サブティリス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）などのバチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）株である。一部の実施形態では、宿主細胞は、シュードモナス・プチダ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｐｕｔｉｔｄａ）などのシュードモナス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）株である。一部の実施形態では、宿主細胞は、ミクソコッカス・キサンタス（Ｍｙｘｏｃｏｃｃｕｓ ｘａｎｔｈｕｓ）などのミクソコッカス（Ｍｙｘｏｃｏｃｃｕｓ）株である。
（実施例）
実施例１．遺伝子操作されたＰＫＳを生産するための単一モジュールスワッピング
モジュール間残基共変動分析および進化トレース分析を使用して、化合物１を生産するＰＫＳのモジュール３を成功裏に置き換えるであろう１０の異種ドナーモジュールを予測した（図３Ａ）。４〜６ｋｂの範囲の長さの、１０の予測されたドナーモジュールのうち７つを、ＧＣに富むロングＰＣＲ法を使用して、その全体を選択的に増幅した。並行して、化合物１を生産するＰＫＳを内在させている細菌人工染色体（ＢＡＣ）を、制限部位ＡｆｌＩＩおよびＳｐｅＩをモジュール３のフランキングモジュール間配列に導入することによって、異種ドナーモジュールのためのモジュールスワッピングアクセプターに変換した。修飾されたアクセプターＢＡＣを、ＡｆｌＩＩおよびＳｐｅＩで消化することによって直鎖状にし、７つのドナーモジュールをゲル精製し、Ｇｉｂｓｏｎクローニングによってサブクローニングした。得られた構築物を、目的の領域のＳａｎｇｅｒシーケンシング、クラスターの完全性を確認するためのＰＣＲに基づく分析、およびＢＡＣ全体をシーケンシングするためのＩｌｌｕｍｉｎａ ＮＧＳに供した。モジュール増幅プロトコールのＰＣＲ介在性の誤差率を、５０００ｂｐ当たりおよそ１ｂｐ、またはモジュール当たりおよそ１突然変異であると判定した。
単一モジュールをスワッピングして、化合物１を生産するＰＫＳのモジュール３をＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株Ｓ３１７のモジュール３で置き換えることによって、遺伝子操作されたＰＫＳを生産した。ドナーＳ３１７のモジュール３をＰＣＲ増幅し、化合物１を生産するＰＫＳの３位にＧｉｂｓｏｎクローニングした（図３Ｂ）。得られたクローンをＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ発現宿主にコンジュゲートし、発酵させた。化合物の生産を、両化合物がそれに結合すると予想されるタンパク質である精製されたネイティブＦＫＢＰ１２を、ネイティブＰＫＳの生成物である化合物１または遺伝子操作されたＰＫＳクラスターによって生産される化合物である化合物２のいずれかと共注入することによって、ＬＣ−ＴＯＦ質量分析によって分析した。比較ＬＣ−ＴＯＦ分析は、化合物２が６１１．３８という予想質量を有していたことを示し、これは、その位置での、モジュール３アルケンの、完全に還元されたモジュールへの変換に対応する。化合物２を大規模に再発酵させ、均質になるまで精製し、そして構造をＮＭＲ分光法によって確認した。
化合物１を生産するＰＫＳ内のモジュール４を置き換えるために、モジュール間共変動に基づくモジュールスワッピング予測アルゴリズムを使用して、４つの化学をコードする１６のモジュールのリストを得た。モジュール４内への、Ｇｉｂｓｏｎに基づくサブクローニングは、モジュール３ほどには効率的ではなかった。ｓｓＤＮＡ中間体を伴うＧｉｂｓｏｎクローニングは、非常にＧＣに富んだ領域では困難であり、４ｂｐのオーバーハングを有する制限部位へのドナーモジュールの直接的なライゲーションは、局所的なＧＣ含有量に対して感受性ではない可能性がある。したがって、ＡｆｌＩＩ部位およびＳｐｅＩ部位を、モジュール間フランキング領域内の新規な位置で導入して、直接的なライゲーションアクセプターＢＡＣを得た。この直接的なライゲーションアクセプターＢＡＣを、ＡｆｌＩＩおよびＳｐｅＩでの消化によって直鎖状にし、１２のドナーモジュールをゲル精製し、ＡｆｌＩＩおよびＸｂａＩで消化し、そしてライゲーションによってサブクローニングした。
化合物１を生産するＰＫＳにおけるモジュール３またはモジュール４のいずれかの単一モジュールスワッピングは、新規な化合物２〜５を生成した（図３Ｃ）。したがって、単一モジュールスワッピングを使用して、モジュールによってコードされる様々な化学を導入し、新規な化合物を生成した。ＬＣ−ＴＯＦ質量分析は、モジュール３およびモジュール４でのモジュールスワッピングによって、得られたハイブリッドクラスターが様々な化合物の発現をもたらしたことを示した。
実施例２．コンビナトリアルジモジュールスワッピングによるライブラリーの構築
ジモジュールライブラリーのプールされた移動を使用して、化合物１を生産するＰＫＳにおけるモジュール３および４を同時に置き換え、複数個の遺伝子操作されたＰＫＳクラスターを得た（図４Ａ）。全部で３１のモジュールを、モジュール３の位置に移動させるために増幅し、２５のモジュールを、モジュール４の位置に移動させるために増幅した。Ｇｉｂｓｏｎジモジュールアセンブリクローニングを最適化するために、ホスホチオレートで修飾されたＤＮＡオリゴを、ドナーモジュールのＰＣＲ増幅のために合成した。ホスホチオレートでキャップされたモジュールは、Ｇｉｂｓｏｎクローニングプロトコールのエキソヌクレアーゼ工程を抑制することによって機能を終え、これによって、ＧＣに富んだＤＮＡのＧｉｂｓｏｎ捕獲が劇的に増大した（図４Ｂ）。中間体プラスミドに基づくジモジュール捕獲プロトコールを開発して、ジモジュールユニットをアセンブルし、捕獲し、増幅し、そして富ませた（図４Ｃ）。プールされたモジュール３およびモジュール４のアンプリコンを、３パートからなるＧｉｂｓｏｎアセンブリ反応のために、ｐＢＲ３２２に基づく直鎖状骨格アンプリコンと混合した。ジモジュールアセンブリを含有するシャトルベクターを、分取０．４％アガロースゲル上で分画することによって、空のベクターから分解することができた。ジモジュールを捕獲した後、アセンブルされたジモジュール断片を、ＡｆｌＩＩおよびＸｂａＩで消化することによってシャトルベクターから放出させ、ネイティブモジュール３およびモジュール４を欠く、化合物１を生産するＰＫＳを含有する発現ベクターへの直接的なライゲーションによってサブクローニングした。
単一モジュールスワッピングおよびジモジュールスワッピングをコードする複製ＢＡＣを、最適化されたＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓプロデューサー株Ｓ２４４１にコンジュゲートし、固相抽出した試料を、予想されるタンパク質結合パートナーである精製されたＦＫＢＰ１２タンパク質と共にＬＣ−ＴＯＦ質量分析に供した。さらなる分析によって、ジモジュールライブラリーの生成が、新規な化合物を高収量で発現するＰＫＳクラスターを遺伝子操作し得ることが確認された（図４Ｄ）。代表例として、化合物６が、化合物１を生産するＰＫＳのモジュール３にあるｍＤＥＫ化学およびモジュール４にあるＫ化学をコードするモジュールのジモジュールスワッピングによって生成された。化合物６の予想質量はＬＣ−ＴＯＦ分析によって観察され、ジモジュールアセンブリプロトコールによって、遺伝子操作された誘導体化合物１が得られたことが確認された。
化合物１を生産するＰＫＳの遺伝子操作された誘導体の、６５０のメンバーからなるコンビナトリアルライブラリーを、ジモジュールスワッピングによって生産した。全部で３１のモジュールを、化合物１を生産するＰＫＳのモジュール３の位置を移動するために増幅させ、２５のモジュールを、モジュール４の位置を移動するために増幅させた（図４Ｅ）。クラスターをＢＡＣにクローニングし、クローニングされたＢＡＣをその後、複数の異種ドナーに由来する多様なソースのＰＣＲモジュールに対する鋳型として使用した。
モジュール３の位置にある１５の異なるドナーモジュールおよびモジュール４の位置にある１５の異なるドナーモジュールに対応するライブラリーのサブセットは、２２５の新規なＰＫＳクラスターの潜在的なコンビナトリアルライブラリーを生産し、新規な化合物（１５×１５のジモジュールライブラリー）をもたらした。ジモジュールライブラリーをプールとしてアセンブルしたため、希薄化分析を行って、ライブラリーの多様性の＞９０％を効果的にサンプリングするためにいくつのクローンをコンジュゲートし、発酵させ、抽出する必要があるかを判定した。希薄化分析は、６５０のクローンが、ジモジュールライブラリーの＞９０％の統計的サンプリングに対応することを示した（図４Ｆ）。６５０のクローンをＬＣ−ＴＯＦ質量分析に供し、実行した。６５０のサンプリングされたクローンのうち１１５が、新規な質量を有する化合物を発現した。
実施例３．単一分子の長鎖読み取りシーケンシングによるコンビナトリアルジモジュールライブラリーの特徴付け
実施例２の方法に従って生産された、モジュール３の位置にある１５の異なるドナーモジュールおよびモジュール４の位置にある１５の異なるドナーモジュールに対応するライブラリー（１５×１５のジモジュールライブラリー）を、Ｎａｎｏｐｏｒｅシーケンシングによって特徴付けした（図４Ｇ）。１５×１５のジモジュールライブラリーに存在するジモジュールを、ＣＲＩＳＰＲ／Ｃａｓ９（ＮＥＢ）を使用してＰＫＳクラスターから切除した。得られた切除されたジモジュールは各々、およそ７〜１２キロベースの長さを有していた。ジモジュールを、９６ウェルカラム精製によって精製し、ウェル特異的なアダプターをジモジュールにライゲーションした。得られたジモジュールを正規化し、プールし、そして、オリゴヌクレオチドのＮａｎｏｐｏｒｅシーケンシングのための標準的なライゲーション調製プロトコールに従ってシーケンシングのために調製した。９つの９６ウェルプレート（全部で８６４のジモジュールクローン）をＮａｎｏｐｏｒｅによってシーケンシングし、得られたシーケンシングデータを、図４Ｈで示すインフォマティクスワークフローに従って分析し、クローンの７３．１％がコールされた。得られたシーケンシングデータをドナーモジュールのインプットの表に対して比較することによって、得られたコンビナトリアルライブラリーを、得られたジモジュールの同定によって解析すること（ｄｅｃｏｎｖｏｌｕｔｉｏｎ）が可能になる。１５×１５のジモジュールライブラリーのＮａｎｏｐｏｒｅシーケンシングの結果を表１に示す。
実施例４．コンビナトリアルトリモジュールスワッピングによるライブラリーの構築
コンビナトリアルモジュールスワッピングのプロトコールを、化合物７を生産するＰＫＳにおけるトリモジュールアセンブリを得るように修正した（図５Ａ）。モジュールスワッピングの数が増大すると、ＰＫＳライブラリーのサイズ、ひいては多様性が増大する。例えば、モジュールにコードされた１３の異なる化学のコレクションを考える場合、サイズおよび多様性の増大は、単一モジュールスワッピングの最大ライブラリーサイズが１３となるようにスワッピングされているモジュールの数に基づき、その場合、ジモジュールスワッピングでは、最大ライブラリーサイズは１３２＝１６９であり、トリモジュールスワッピングでは、最大ライブラリーは１３３＝２１９７である。
トリモジュールアセンブリは、ジモジュールプロトコールの技術的利点と、さらなる「校正（ｐｒｏｏｆ−ｒｅａｄｉｎｇ）」Ｇｉｂｓｏｎクローニング工程とを活用して、捕獲されたトリモジュールアセンブリを、化合物７を生産するＰＫＳ内に挿入する（図５Ｂ）。前述したように、ホスホロチオアート化学を使用して、Ｇｉｂｓｏｎクローニングの第１ラウンドのｓｓＤＮＡ中間体をシャトルベクター内に拘束した。トリモジュールアセンブリを内在させているシャトルベクタークローンを、分取ゲル分画および単離によって濃縮した。最後に、Ｇｉｂｓｏｎが介在する「誤差訂正」を使用して、発現ベクターにおけるスカーレスクローニングのために制限部位をトリミングした。まず、フランキングＰｍｅＩ制限部位を、モジュール３とモジュール４との間、ならびにモジュール６とモジュール７との間のリンカー領域内に導入した。ＧＣ含有量および二次構造（ＤＮＡのフォールディングによって予測される、＜８ｋｃａｌ／ｍｌ）が低減した部位を、最適なＧｉｂｓｏｎ相同性アームのために選択した。Ｇｉｂｓｏｎ Ａｓｓｅｍｂｌｙ Ｕｌｔｒａ Ｋｉｔ（ＳＧＩ−ＤＮＡ）を使用して、トリモジュールアセンブリを、化合物７を生産するＰＫＳ内にクローニングし、モジュール４、５、および６の置き換え、ならびに消化後に保持されているさらなる外来ＰｍｅＩ配列の同時の除去を可能にする。これにより、トリモジュールスワッピングされたＰＫＳクラスターによって生産される化合物を工業規模で生産するための（１週間当たり＞２００）、＞９５％の正確なアセンブリが得られた。
実施例５．単一モジュールアクセプターをジモジュールドナーでスワッピングすることによる環の拡大
ｍＤＥＫ化学およびＫ化学をコードする異種ジモジュールドナーアセンブリを、上記の方法によって、化合物１を生産するＰＫＳの単一モジュールアクセプターであるモジュール３内にスワッピングした（図６Ａ）。遺伝子操作されたＰＫＳによって生産される化合物である化合物８が高収量で観察され、ＬＣ−ＴＯＦ分析によって判定したところ、６５５．４１の質量を有していた（図６Ｂ）。これは、化合物８がさらなる２つの炭素からなる伸長ユニットを含有する、環が拡大した化合物生成物に対応する。こうして、ジモジュールアセンブリを挿入して単一モジュールを置き換えることによるモジュールスワッピングを介するＰＫＳ生合成のリプログラミングは、機能的ＰＫＳ発現をもたらし得る。
実施例６．ＰＫＳローディングモジュールのモジュールスワッピング
ラパマイシンは、混合型ポリケチドシンターゼ（ＰＫＳ）／非リボソームペプチドシンターゼ（ＮＲＰＳ）系によって合成される天然の生成物である。ラパマイシンは、ＦＫ５０６結合タンパク質（ＦＫＢＰ：ＦＫ５０６−ｂｉｎｄｉｎｇ ｐｒｏｔｅｉｎｓ）への結合に関与する、関連する天然の生成物であるＦＫ５０６と共通の構造モチーフを有する。ラパマイシンの生合成の間、ローディングモジュールは、カルボン酸リガーゼ（ＣＬ：ｃａｒｂｏｘｙｌｉｎｃ ａｃｉｄ ｌｉｇａｓｅ）様ドメインとして機能するＣａｉＣドメインを介して、４，５−ジヒドロキシシクロヘキサ−１，５−ジエンカルボン酸スターターユニットを結合し、ローディングする（図７Ａ）。ローディングモジュールは、触媒として活性であってもなくてもよい、ケトレダクターゼ様ドメインおよびエノイルレダクターゼドメインを含む、従来の延長ＰＫＳモジュールと類似のドメイン構造を有し得る。スターターユニットの最終的な化学は、ローディングモジュール内のドメインの存在および配列に依存し、したがって、得られた「スターターユニット」は、ローディングモジュールをスワッピングすることによって遺伝子操作することができる。
Ｘ２３ ＰＫＳクラスターは、化合物９および化合物１０を生産する（図７Ｂ）。Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株Ｓ３０３のラパマイシンローディングモジュールを、単一モジュールスワッピングについて先に記載した方法によって、Ｘ２３クラスター内にスワッピングした。遺伝子操作されたＰＫＳは化合物１１および１２を生産し、ここで、スターターユニットはラパマイシンのスターターユニットで置き換えられている。Ｘ２３のモジュール２およびモジュール７のさらなる単一延長モジュールスワッピングは、それぞれ化合物１３および１４を生産した。
他の実施形態
本開示をその詳細な説明と共に記載してきたが、先の記載は、本開示を説明するためのものであり、添付の特許請求の範囲によって定義される本開示の範囲を限定するものではないことを理解されたい。他の態様、利点、および改変は、以下の特許請求の範囲の範囲内である。
当業者であれば、本明細書において記載される発明に従って、具体的な実施形態の多くの同等物を認識しているか、または通常の実験のみを使用して確認することができる。本発明の範囲は、上記の詳細な説明に限定されるものではなく、むしろ、添付の特許請求の範囲で説明されるものである。
特許請求の範囲において、「ａ」、「ａｎ」、および「ｔｈｅ」などの冠詞は、逆の事実が示されない限りまたは文脈から明らかでない限り、１つまたは２つ以上を意味し得る。グループの１つまたは複数のメンバー間の「または」を含む請求項または記載は、逆の事実が示されない限りまたは文脈から明らかでない限り、グループメンバーの１つ、２つ以上、または全てが、所与の生成物もしくはプロセスにおいて存在する、所与の生成物もしくはプロセスにおいて採用される、または所与の生成物もしくはプロセスに関連するならば、十分であると見なされる。本発明は、グループの厳密に１つのメンバーが所与の生成物もしくはプロセスにおいて存在する、所与の生成物もしくはプロセスにおいて採用される、または所与の生成物もしくはプロセスに関連する、実施形態を含む。本発明は、グループメンバーの２つ以上または全てが所与の生成物もしくはプロセスにおいて存在する、所与の生成物もしくはプロセスにおいて採用される、または所与の生成物もしくはプロセスに関連する、実施形態を含む。
また用語「備える」は、非限定であることが意図され、さらなる要素または工程を含むことを許容するが必須ではないことにも留意されたい。用語「備える」が本明細書において用いられる場合、用語「からなる」も包含され、開示される。
領域が示される場合、終点が含まれる。さらに、別段の指示がない限り、または文脈および当業者の知識から明らかでない限り、範囲として表される値は、文脈から別段のことが明らかに示されない限りその範囲の下限の単位の１０分の１までの、異なる本発明の実施形態における言及された範囲内の任意の具体的な値または部分範囲であることを理解されたい。
さらに、先行技術の範囲内にある本発明の任意の特定の実施形態は、請求項の任意の１つまたは複数からも明確に除外され得ることを理解されたい。このような実施形態は当業者に既知であると見なされるため、これらの実施形態は、除外されることが本明細書において明確に説明されていなくても、除外され得る。本発明の組成物の任意の特定の実施形態（例えば、任意のポリヌクレオチドまたはそれによってコードされるタンパク質、任意の生産方法、任意の使用方法）は、先行技術の存在に関連していてもいなくても、いかなる理由によっても、任意の１つまたは複数の請求項から除外され得る。
本発明は、化合物の生産のための組成物および方法に関する。
ポリケチド天然生成物は、他の特注の酵素と組み合わせて、ポリケチドシンターゼ（ＰＫＳ：ｐｏｌｙｋｅｔｉｄｅ ｓｙｎｔｈａｓｅｓ）、例えばＩ型ポリケチドシンターゼによって生合成によって生産される。ポリケチドシンターゼ（ＰＫＳ）は、その触媒機能がポリケチドを生産するためのモジュールに組織化されている、大きなマルチドメインタンパク質のファミリーである。ポリケチドシンターゼクラスターの基本的な機能ユニットは、例えばマロニル−ＣｏＡに由来する２炭素からなる伸長ユニットをコードするモジュールである。ポリケチドシンターゼ内に一般に存在するモジュールには、ｉ）ローディングモジュール、ｉｉ）伸長モジュール、およびｉｉｉ）放出モジュールが含まれる。モジュール内で、ポリケチド鎖の伸長および延長に必要な最小ドメインアーキテクチャーには、ケトシンターゼ（ＫＳ：ｋｅｔｏｓｙｎｔｈａｓｅ）ドメイン、アシルトランスフェラーゼ（ＡＴ：ａｃｙｌ−ｔｒａｎｓｆｅｒａｓｅ）ドメイン、およびＡＣＰ（ａｃｙｌ−ｃａｒｒｉｅｒ ｐｒｏｔｅｉｎ）（アシル担体タンパク質）ドメインが含まれ、各モジュールの特異的な化学は、ＡＴドメインによって、ならびに、β−ケトンプロセシングドメイン、すなわち、ケトレダクターゼ（ＫＲ：ｋｅｔｏｒｅｄｕｃｔａｓｅ）ドメイン、デヒドラターゼ（ＤＨ：ｄｅｈｙｄｒａｔａｓｅ）ドメイン、およびエノイルレダクターゼ（ＥＲ：ｅｎｏｙｌｒｅｄｕｃｔａｓｅ）ドメインの存在によってコードされる。ポリケチドシンターゼの生合成は、２つの鍵となるメカニズム、すなわち、ポリケチドシンターゼ伸長モジュールでのポリケチド鎖の延長、およびモジュール間でのポリケチド中間体の転位によって進む。生産的な鎖の延長は、モジュール内およびモジュール間の両方の、多くの触媒性ドメインの協調した機能に依存する。
コンビナトリアル生合成は、ポリケチドシンターゼ（ＰＫＳ）遺伝子クラスターを遺伝子操作して新規な薬剤候補を生産するために採用されている、一般的な戦略である（非特許文献１）。これまで、これらの戦略は、モジュール内でのＰＫＳドメインの欠失および／もしくはドメインスワッピングの遺伝子操作に依拠するものであるか、または、モジュール全体を別のクラスターからスワッピングしてキメラクラスターを生産することによるものであった。
ワイスマンおよびリードレイ（Ｗｅｉｓｓｍａｎ ａｎｄ Ｌｅａｄｌａｙ）、Ｎａｔｕｒｅ Ｒｅｖｉｅｗｓ Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ、２００５
このアプローチの課題は、ホールセールドメインを介するポリケチドメガシンターゼのタンパク質遺伝子操作、および／またはモジュールの置き換え、挿入、もしくは欠失が、ＰＫＳの「アセンブリライン」アーキテクチャーを混乱させ得、こうして、合成されるポリケチドの量が大幅に低減することである。
本開示は、ポリケチドシンターゼ遺伝子間でのモジュールスワッピングによる化合物の生産の著しい損失を伴わない、ポリケチドのコンビナトリアル生合成において使用するための組成物および方法を提供する。バイオインフォマティクスのアプローチを、モジュールインターフェースの互換性、つまりは、異種モジュールがＰＫＳ遺伝子内にスワッピングされ得る可能性を予測するために使用することができる。結果として得られた互換性の情報を使用して、アセンブリラインのポリケチド生合成において機能する可能性が増大したポリケチドシンターゼを遺伝子操作することができる。
したがって、一態様では、本開示は、参照ポリケチドと比較して酵素活性が改変された１つまたは複数の異種モジュールを含む、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼであって、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼが、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で発現された場合にポリケチドを生産することができ、１つまたは複数の異種モジュールが、ポリケチド生合成の間にポリケチドの転位を実質的に阻害しない、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼを提供する。
別の態様では、本開示は、参照ポリケチドと比較して酵素活性が改変された１つまたは複数の異種モジュールを含む、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼであって、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼが、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で発現された場合にポリケチドを生産することができ、１つまたは複数の異種モジュールが、それに隣接するモジュールの連結配列と互換性がある連結配列を含む、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼを提供する。
別の態様では、本開示は、参照ポリケチドと比較して酵素活性が改変された１つまたは複数の異種モジュールを含む、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼであって、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼが、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で発現された場合にポリケチドを生産することができ、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのポリケチド発現レベルが、参照ポリケチドシンターゼのポリケチド発現レベルの少なくとも１％（例えば、少なくとも１％、少なくとも２％、少なくとも３％、少なくとも４％、少なくとも５％、少なくとも６％、少なくとも７％、少なくとも８％、少なくとも９％、少なくとも１０％、少なくとも２０％、少なくとも３０％、少なくとも４０％、少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも９０％、少なくとも１００％、少なくとも１１０％、少なくとも１２０％、少なくとも１３０％、少なくとも１４０％、少なくとも１５０％）である、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼを提供する。
一部の実施形態では、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのポリケチド発現レベルは、少なくとも１〜１０％（例えば、少なくとも１〜１０％、少なくとも１１〜２０％、少なくとも２１〜３０％、少なくとも３１〜４０％、少なくとも４１〜５０％、少なくとも５１〜６０％、少なくとも６１〜７０％、少なくとも７１〜８０％、少なくとも８１〜９０％、少なくとも９１〜１００％、少なくとも１０１〜１１０％、少なくとも１１１１〜１２０％、少なくとも１２１〜１３０％、少なくとも１３１〜１４０％、少なくとも１４１〜１５０％）である。一部の実施形態では、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼは、ネイティブ連結配列を有する１つまたは複数の異種モジュールを含む。
一部の実施形態では、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼは、１つ、２つ、３つ、またはそれより多い異種モジュールを含み得る。遺伝子操作されたポリケチドシンターゼが複数の異種モジュールを含有する一部の実施形態では、異種モジュールは、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼに隣接していてよい。ポリケチドシンターゼが複数の異種モジュールを含有する一部の実施形態では、モジュールのいずれも、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ内で、１つまたは複数のネイティブモジュールによって分離されていてよい。
上記の態様のいずれかの一部の実施形態では、１つまたは複数の異種モジュールの少なくとも１つは、ポリケチドの可変領域内のβ−カルボニルユニットを修飾する延長モジュールである。
上記の態様のいずれかの一部の実施形態では、１つまたは複数の異種モジュールの少なくとも１つは、配列番号１〜１６５のいずれか１つに対して少なくとも９０％の同一性を有する部分を含む。
上記の態様のいずれかの一部の実施形態では、１つまたは複数の異種モジュールの少なくとも１つは、配列番号１〜１６５のいずれか１つの配列を有する部分を含む。
配列番号１
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配列番号２
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配列番号３
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配列番号４
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配列番号８
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配列番号９
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配列番号１０
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配列番号１１
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配列番号１２
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配列番号１３
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配列番号１４
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配列番号１６
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配列番号１７
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配列番号１８
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配列番号１９
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配列番号２０
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配列番号２２
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配列番号２３
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配列番号２４
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配列番号２５
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配列番号２６
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配列番号２９
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配列番号３０
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配列番号３１
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配列番号３２
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配列番号３３
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配列番号３４
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配列番号３７
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配列番号３８
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配列番号３９
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配列番号４０
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配列番号４１
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配列番号４２
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配列番号４３
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配列番号４４
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配列番号４５
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配列番号４６
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配列番号４７
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配列番号４８
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配列番号４９
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配列番号５０
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配列番号５１
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配列番号５２
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配列番号５３
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配列番号５４
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配列番号５９
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配列番号６０
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配列番号６１
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配列番号６８
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配列番号６９
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配列番号７０
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配列番号７１
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配列番号７２
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配列番号７３
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配列番号７４
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配列番号７５
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配列番号７６
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配列番号７７
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配列番号８０
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配列番号８１
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配列番号８２
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配列番号８３
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配列番号８４
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配列番号８５
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配列番号８６
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配列番号８７
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配列番号８８
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配列番号８９
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配列番号９０
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配列番号９１
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配列番号９６
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配列番号９７
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配列番号１０３
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配列番号１０４
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配列番号１１２
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配列番号１１３
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配列番号１２７
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配列番号１２８
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配列番号１２９
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配列番号１３４
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配列番号１３５
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配列番号１４３
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配列番号１５０
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配列番号１５１
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配列番号１５８
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配列番号１５９
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配列番号１６２
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配列番号１６３
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配列番号１６４
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配列番号１６５
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別の態様では、本開示は、キメラポリケチドシンターゼの少なくとも１つのモジュールが、配列番号１６６〜１６７の配列を有するポリケチドシンターゼと比較して修飾されている、キメラポリケチドシンターゼを提供する。
配列番号１６６
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配列番号１６７
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一部の実施形態では、本開示は、少なくとも１つのモジュールが、配列番号１〜１６５のいずれか１つに対して少なくとも９０％の同一性を有する部分を含む、キメラポリケチドシンターゼを提供する。
別の態様では、本開示は、上記のポリケチドシンターゼのいずれか１つをコードする核酸を提供する。
上記の態様のいずれかの一部の実施形態では、上記のポリケチドシンターゼのいずれか１つをコードする核酸は、ＬＡＬをさらにコードし、ここで、ＬＡＬをコードする配列は、ポリケチドシンターゼをコードする配列に機能可能に連結されている。
一部の実施形態では、ＬＡＬは、異種ＬＡＬであり得る。
一部の実施形態では、ＬＡＬは、配列番号１６８に対して少なくとも８０％（例えば、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する部分を含み得る。一部の実施形態では、ＬＡＬは、配列番号１６８の配列を有する部分を含み得る。一部の実施形態では、本開示は、ＬＡＬが配列番号１６８の配列を有する、核酸を提供する。一部の実施形態では、ＬＡＬは、オープンリーディングフレーム内のＴＴＡ阻害性コドンを欠く。
配列番号１６８：
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前述の核酸のいずれかの一部の実施形態では、核酸はＬＡＬ結合部位を含み、ここで、ＬＡＬ結合部位をコードする配列は、ポリケチドシンターゼをコードする配列に機能可能に連結されている。
一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、配列番号１６９の配列（ＣＴＡＧＧＧＧＧＴＴＧＣ）に対して少なくとも８０％（例えば、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する部分を含む。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、配列番号１６９の配列（ＣＴＡＧＧＧＧＧＴＴＧＣ）を有する部分を含む。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、配列番号１６９の配列（ＣＴＡＧＧＧＧＧＴＴＧＣ）を有する。上記の態様の一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、配列番号１７０の配列（ＧＧＧＧＧＴ）を有する。
前述の核酸のいずれかの一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位へのＬＡＬの結合は、ポリケチドシンターゼの発現を促進する。
前述の核酸のいずれかの一部の実施形態では、上記のポリケチドシンターゼのいずれか１つをコードする核酸は、非リボソームペプチドシンターゼをさらにコードする。
前述の核酸のいずれかの一部の実施形態では、上記のポリケチドシンターゼのいずれか１つをコードする核酸は、Ｐ４５０酵素をさらにコードする。
前述の核酸のいずれかの一部の実施形態では、上記のポリケチドのいずれか１つおよび第１のＰ４５０酵素をコードする核酸は、第２のＰ４５０酵素をさらにコードする。
別の態様では、本開示は、前述の核酸のいずれかを含む発現ベクターを提供する。一部の実施形態では、発現ベクターは、人工染色体、例えば、細菌人工染色体であり得る。
別の態様では、本開示は、上記の発現ベクターのいずれかを含む宿主細胞を提供する。
別の態様では、本開示は、宿主細胞に対して異種である前述のポリケチドシンターゼのいずれかを含む宿主細胞を提供する。
前述の宿主細胞のいずれかの一部の実施形態では、宿主細胞は、ＬＡＬおよび／またはＬＡＬ結合部位を天然に欠く。
前述の宿主細胞のいずれかの一部の実施形態では、宿主細胞は、ＬＡＬ結合部位に結合することができ、ポリケチドシンターゼの発現を調節することができるＬＡＬを含む。一部の実施形態では、ＬＡＬおよび／またはＬＡＬ結合部位は、細胞に対して異種であり得る。一部の実施形態では、宿主細胞は、配列番号１６８の配列に対して少なくとも８０％（例えば、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する部分を有するＬＡＬを含む。
前述の宿主細胞のいずれかの一部の実施形態では、宿主細胞は、細菌、例えばアクチノバクテリウム、例えば、ストレプトマイセス・アムボファシエンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｍｂｏｆａｃｉｅｎｓ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、またはストレプトマイセス・マラエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｍａｌａｙｅｎｓｉｓ）からなる群から選択されるアクチノバクテリウムである。宿主細胞がアクチノバクテリウムである一部の実施形態では、アクチノバクテリウムは、Ｓ１３９１、Ｓ１４９６、またはＳ２４４１である。
前述の宿主細胞のいずれかの一部の実施形態では、宿主細胞は、ポリケチドシンターゼの発現を増強させるように修飾されている。例えば、宿主細胞は、（ｉ）化合物生産タンパク質を発現する内在性遺伝子クラスターの欠失、（ｉｉ）化合物生産タンパク質を発現する異種遺伝子クラスターの挿入、（ｉｉｉ）抗生物質での刺激への宿主細胞の曝露、および／または（ｉｖ）同種プロモーターと比較して化合物の発現を少なくとも２倍増大させる異種プロモーターの導入によって、化合物生産タンパク質の発現を増強させるように修飾されている。
別の態様では、本開示は、前述の宿主細胞のいずれかを適切な条件下で培養する工程によってポリケチドを生産する方法を提供する。
別の態様では、本開示は、前述のポリケチドシンターゼのいずれかを発現するように遺伝子操作された宿主細胞を、ポリケチドシンターゼがポリケチドを生産するのに適した条件下で培養する工程によってポリケチドを生産する方法を提供する。
別の態様では、本開示は、（ａ）化合物を生産することが可能な親ポリケチドシンターゼ配列を提供する工程、（ｂ）第２のポリケチドシンターゼの少なくとも１つのモジュールと親ポリケチドシンターゼの少なくとも２つのモジュールとの互換性を判定する工程、（ｃ）修飾されたポリケチドシンターゼをコードする核酸を生産する工程であって、修飾されたポリケチドシンターゼが、親ポリケチドシンターゼの少なくとも２つのモジュールと互換性があると判定されている第２のポリケチドシンターゼの少なくとも１つのモジュールを含む、工程を含む、化合物を生産する方法を提供する。
別の態様では、本開示は、（ａ）親ポリケチドシンターゼをコードする親核酸を提供する工程、（ｂ）親核酸を修飾して、化合物を生産することが可能な修飾されたポリケチドシンターゼをコードする修飾された核酸を生成させる工程であって、修飾によって、少なくとも１つの異種モジュールを含む修飾されたポリケチドシンターゼが生産される、工程を含む、化合物を生産する方法を提供する。
別の態様では、本開示は、（ａ）化合物を生産することが可能な親ポリヌクレオチド配列を提供する工程、（ｂ）親ポリヌクレオチド配列内の１つまたは複数のモジュールの置き換えに適した１つまたは複数の異種モジュールを同定する工程、（ｃ）工程（ｂ）で同定された少なくとも１つの異種モジュールを含む修飾されたポリケチドシンターゼをコードする核酸を生産する工程を含む、化合物を生産する方法を提供する。
別の態様では、本開示は、複数個の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼを生産する方法であって、複数個のポリヌクレオチドの各々が、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼに対応し、複数個のポリヌクレオチドの各々が、参照ポリケチドと比較して酵素活性が改変された１つまたは複数の異種モジュールを含む、方法を提供する。本方法は、（ａ）ポリケチドシンターゼをコードする親ポリヌクレオチド配列を提供する工程、（ｂ）親ポリヌクレオチド配列における置き換えのための１つまたは複数のモジュールを同定する工程、（ｃ）工程（ｂ）で同定されたモジュールの各々の置き換えに適した２つ以上の異種モジュールを同定する工程、（ｄ）複数個のポリヌクレオチドを生成する工程であって、複数個のポリヌクレオチドの各々が、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼに対応し、複数個のポリヌクレオチドの各々が、工程（ｂ）で同定された置き換えようとする１つまたは複数のモジュールの各々の代わりに、工程（ｃ）で同定された２つ以上の異種モジュールから選択される異種モジュールを含む、工程を含む。
定義
「ポリケチドシンターゼ」は、ポリケチドを生産することが可能なマルチドメイン酵素のファミリーに属する酵素を指す。ポリケチドシンターゼは、細菌、真菌、植物、または動物で天然に発現され得る。
本明細書において使用する場合、用語「遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ」は、その設計および／または生産が人の手を加えることを伴う、非天然のポリケチドシンターゼを記載するために使用される。例えば、一部の実施形態では、「遺伝子操作された」ポリケチドシンターゼは、ポリケチドシンターゼをコードする非天然ポリヌクレオチドの生産によって調製される。
「含有するように遺伝子操作された」および／または「発現するように遺伝子操作された」細胞は、細胞内で天然に生じないタンパク質を含有するおよび／または発現するように修飾されている細胞を指す。細胞は、例えば、核酸を含むベクターの導入によってタンパク質をコードする核酸を導入することによって、タンパク質を含有するように遺伝子操作され得る。
用語「低分子を生産する遺伝子クラスター」または「化合物を生産する遺伝子クラスター」は、本明細書において使用する場合、１つまたは複数の化合物生産タンパク質をコードする遺伝子のクラスターを指す。
用語「異種」は、本明細書において使用する場合、天然に存在しない２つ以上のタンパク質、核酸、化合物、および／または細胞の間の関係を指す。例えば、配列番号１６８の配列を有するＬＡＬは、Ｓ１８ Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株において天然に生じ、したがって、その株に対して同種であり、したがって、Ｓ１２ Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株に対して異種である。
本明細書において区別せずに使用される用語「同種の」または「ネイティブ」は、天然に存在する２つ以上のタンパク質、核酸、化合物、および／または細胞の間の関係を指す。例えば、配列番号１６８の配列を有するＬＡＬは、Ｓ１８ Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株において天然に生じ、したがって、その株に対して同種である。
用語「組換えの」は、本明細書において使用する場合、合成方法を使用して生産されるタンパク質を指す。
本明細書において使用する場合、用語「参照ポリケチドシンターゼ」は、修飾されている１つまたは複数のモジュールの配列に対しては除いて、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼの配列に対して少なくとも８０％の同一性（例えば、少なくとも８０％の同一性、少なくとも８５％の同一性、少なくとも９０％の同一性、少なくとも９５％の同一性、少なくとも９９％の同一性、または１００％の同一性）を有する配列を有するポリケチドシンターゼを指す。
本明細書において使用する場合、用語「互換性」は、２つの隣接するモジュールが、ポリケチドの転位が実質的に阻害されないコンピテントなモジュール−モジュールジャンクションを形成する可能性の尺度を指す。異種モジュールは、１）発明を実施するための形態において記載されているモジュールレベル系統発生分類によって判定すると、モジュールが、参照ＰＫＳの１つまたは複数の隣接するモジュールと同一のモジュールクレードに存在する、２）モジュールが、発明を実施するための形態において記載されているモジュール間共変動分析アルゴリズムにおいて０．９０以上のスコアを割り当てられている、または３）発明を実施するための形態において概説される進化トレース法によって判定すると、モジュールが、参照ＰＫＳの１つまたは複数の隣接するモジュールと同一の機能クレードまたはサブクレードに属する、という基準の少なくとも１つを満たせば、互換性があると見なされ得る。
本明細書において使用する場合、用語「連結配列」は、モジュール間ジャンクションの直接上流または下流にある配列を指す。例えば、単一モジュールスワッピングでは、上流の同種モジュールのＡＣＰ、挿入される異種モジュールのＡＣＰおよびＫＳ−ＡＴジドメイン、ならびに下流の同種モジュールのＫＳは全て、連結配列であると見なされ得る。
本明細書において使用する場合、用語「モジュール」は、複数のドメインを含むポリケチドシンターゼの一領域を指す。ポリケチドシンターゼ内に存在するモジュールには、ｉ）ローディングモジュール、ｉｉ）伸長モジュール、ならびにｉｉｉ）最終ポリケチドが直鎖状であるかまたは環状であるかに応じて放出モジュールおよび／または環化モジュールが含まれ得る。所与のモジュールに含まれ得るドメインには、限定されないが、アシルトランスフェラーゼ（ＡＴ）、アシル担体タンパク質（ＡＣＰ）、ケトシンターゼ（ＫＳ）、ケトレダクターゼ（ＫＲ）、デヒドラターゼ（ＤＨ）、エノイルレダクターゼ（ＥＲ）、メチルトランスフェラーゼ（ＭＴ：ｍｅｔｈｙｌｔｒａｎｓｆｅｒａｓｅ）、スルフヒドロラーゼ（ＳＨ：ｓｕｌｆｈｙｄｒｏｌａｓｅ）、およびチオエステラーゼ（ＴＥ：ｔｈｉｏｅｓｔｅｒａｓｅ）が含まれる。
本明細書において使用する場合、用語「アクセプターモジュール」は、モジュールスワッピングによる遺伝子操作に供されるＰＫＳクラスター内の同種モジュールを指す。結果として得られた遺伝子操作されたＰＫＳクラスター内に、アクセプターモジュールは不在である。
本明細書において使用する場合、用語「ドナーモジュール」は、遺伝子操作されたＰＫＳクラスター内に導入される異種モジュールを指す。
本明細書において使用する場合、用語「モジュールスワッピング」は、１つまたは複数の異種ドナーモジュールを１つまたは複数の同種アクセプターモジュールのために交換することを指す。
本明細書において使用する場合、用語「ポリケチドの転位を実質的に阻害しない」は、異種ＰＫＳモジュールが、生合成アセンブリラインにおいて機能する能力を指す。例えば、異種ローディングモジュールは、このローディングモジュールがスターターユニットをそのＡＣＰドメイン上にローディングし、スターターユニットを隣接する（ｎ＋１）伸長モジュールのＫＳドメインに渡すことができれば、ポリケチドの転位を実質的に阻害しない。異種伸長モジュールは、この伸長モジュールがスターターユニットまたはポリケチド鎖を前の（ｎ−１）モジュールから受け取り、伸長ユニットの付加を触媒し、延長したポリケチド鎖を隣接する（ｎ＋１）モジュールに渡すことができれば、ポリケチドの転位を実質的に阻害しない。一部の実施形態では、異種モジュールは、異種モジュールを含む遺伝子操作されたＰＫＳが、感受性が高い検出方法、例えばＬＣ−ＴＯＦ質量分析によって検出可能なレベルで化合物を生産すれば、ポリケチドの転位を実質的に阻害しない。
伸長ユニット、例えばマロニル−ＣｏＡは、別のアシルトランスフェラーゼドメインによって触媒される現モジュールのアシル担体タンパク質ドメイン上にローディングされる。ポリケチド鎖は次いで、モジュールｎのアシル担体タンパク質ドメインからｎ＋１モジュールのケトシンターゼドメインに渡された後、次の伸長モジュールによって延長される。アシル担体タンパク質が結合した伸長ユニットは、ケトシンターゼドメインに結合したポリケチド鎖と反応してＣＯ２を排出して、アシル担体タンパク質に結合した伸長したポリケチド鎖を生産する。付加された伸長ユニットの各々は、次いで、β−ケトプロセシングドメイン、すなわち、ケトレダクターゼ（これは、延長基のカルボニルをヒドロキシに還元する）、デヒドラターゼ（これは、Ｈ２Ｏを排出してアルケンを生産する）、およびエノイルレダクターゼ（これは、アルケンを還元して飽和炭化水素を生産する）によって修飾され得る。
ＰＫＳ生合成を進めるメカニズムを解説する略図。図１Ａは、モジュール内でのポリケチド鎖の延長およびβ−カルボニルプロセシングを描写する。 ＰＫＳ生合成を進めるメカニズムを解説する略図。図１Ｂは、モジュール間の翻訳を示す。 モジュール−モジュールジャンクションでの機能的なタンパク質−タンパク質相互作用を予測するための、補足的なバイオインフォマティクスアプローチを描写する図。 完全なＦＫファミリーのモジュールの複数の配列アラインメントから得られる系統樹。 モジュール−モジュールジャンクションの互換性をランク付けするアルゴリズムを生成するために、モジュール間残基の共変動をどう使用するかを描写する図。図２Ｃは、所与の異種モジュールの互換性を判定するために使用される上流および下流のモジュール−モジュールジャンクションを解説する図表である。 モジュール−モジュールジャンクションの互換性をランク付けするアルゴリズムを生成するために、モジュール間残基の共変動をどう使用するかを描写する図。図２Ｄは、所与のモジュールのＡＣＰドメインおよび第２のモジュールのＫＳ−ＡＴジドメインのアラインメントを描写する相関マップである。 モジュール−モジュールジャンクションの互換性をランク付けするアルゴリズムを生成するために、モジュール間残基の共変動をどう使用するかを描写する図。図２Ｅは、一連の異種モジュールについてのドメイン間残基共変動分析から得られた互換性のスコアを描写する。スコアは、１．００のスコアが与えられている、問題となっているポリケチドシンターゼの同種モジュールに対して、正規化される。 モジュール−モジュールジャンクションの互換性を予測するために進化トレース分析をどう使用するかを描写する図。図２Ｆは、ＦＫファミリーのＫＳドメインおよびＡＣＰドメインの複数の配列アラインメントによって生成された系統樹であり、これにおいて、基特異的な残基が繋ぎ合わされて、機能クレードまたはサブクレードにされている。モジュール間の距離を使用して、モジュール−モジュールジャンクションの互換性を予測することができる。 モジュール−モジュールジャンクションの互換性を予測するために進化トレース分析をどう使用するかを描写する図。図２Ｇは、ＦＫファミリーについてのＫＳドメインとＡＣＰドメインとの間の進化トレース分析によって予測される互換性の関係を描写する略図である。 ドナーモジュールが、化合物１を生産するＰＫＳ遺伝子クラスターのモジュール３またはモジュール４のいずれかの代わりに置き換わる、単一モジュールスワッピングを描写する略図。 Ｓ１７ Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株の異種モジュール３を、化合物１を生産するＰＫＳにおける同種モジュール３の代わりに含む、遺伝子操作されたＰＫＳの画像。遺伝子操作されたＰＫＳのモジュール３は、この時点でＥＲドメインを含み、したがって、遺伝子操作されたＰＫＳによって生産された化合物である化合物２は、化合物１と比較して還元されている。 化合物１を生産するＰＫＳにおけるモジュール３またはモジュール４のいずれかの、互換性がある異種モジュールでの単一モジュールスワッピングによって生産される化合物、例えば、化合物２、化合物３、化合物４、および化合物５を描写する画像。 ジモジュールユニットのコンビナトリアルスワッピングを描写する略図。 Ｇｉｂｓｏｎアセンブリの第１ラウンドによる、外来性ドナーモジュールからのジモジュールユニットの合成を描写する略図。ジモジュール生成物は、ＤＮＡゲル電気泳動によって分析して示される。 シャトルベクターにおけるジモジュールの捕獲、増幅、および濃縮を描写する略図。Ｇｉｂｓｏｎアセンブリの第１ラウンドから得られるジモジュールユニットは、Ｇｉｂｓｏｎアセンブリの第２ラウンドによってシャトルベクター内に捕獲される。これによって、ジモジュールアセンブリを増幅し、濃縮し、目的のＰＫＳ内にライゲーションすることが可能になる。 コンビナトリアル合成によるジモジュールライブラリーの構築を描写する略図。 化合物１を生産するＰＫＳのモジュール３およびモジュール４内にスワッピングされた典型的なジモジュールライブラリーによって生成し得る、考えられる、結果として得られる化合物を描写する画像。 大きなコンビナトリアルジモジュールライブラリーを十分に網羅するために必要なオーバーサンプリングを描写する図。図４Ｆは、２２５のメンバーからなるジモジュールコンビナトリアルライブラリーの９０％以上の網羅を達成するために必要なオーバーサンプリングのグラフである。ＬＣ−ＴＯＦ質量分析によって判定したところ、６５０のサンプリングされたクローンのうち１８％が、遺伝子操作されたＰＫＳクラスターから得られたポリケチド化合物を生産していたことが分かった。 コンビナトリアルジモジュールライブラリーを調製し、得られたライブラリーを、ＮａｎｏＰｏｒｅシーケンシングを使用して特徴付ける方法を描写する略図。 ＮａｎｏＰｏｒｅシーケンシングによってコンビナトリアルジモジュールライブラリーの配列をデコンボリューションするための、核となるインフォマティクスワークフローを描写する略図。 コンビナトリアル合成によるトリモジュールライブラリーの構築を描写する図。図５Ａは、化合物７を生産するＰＫＳクラスターのモジュール４、５、および６をトリモジュールスワッピングして、理論的なライブラリーサイズが２１９７の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼを生産することを描写する略図。 コンビナトリアル合成によるトリモジュールライブラリーの構築を描写する図。図５ｂは、ＤＮＡゲル電気泳動によって分析される、Ｇｉｂｓｏｎアセンブリによる高効率のトリモジュールアセンブリの画像である。 単一モジュールアクセプターをジモジュールドナーに交換することによる、環の拡大をもたらすモジュールスワッピングを解説する略図。遺伝子操作されたＰＫＳによって生産される、結果として得られた拡大した環状化合物である化合物８もまた描写されている。 ＬＣ−ＴＯＦ質量分析によって分析される、拡大した環状化合物である化合物８の生産を示すスペクトログラム。 ラパマイシンおよび新規なＰＫＳクラスターであるＸ２３を含む、５つのＰＫＳローディングモジュールの酵素ドメインを描写する略図。各ローディングモジュールに伴うスターターユニットも示されている。 Ｘ２３ ＰＫＳクラスターにおける単一モジュールスワッピングの結果得られた遺伝子操作されたＰＫＳクラスターによって生産される化合物を描写する図。生成物には、異種ローディングモジュールを含有する遺伝子操作されたＰＫＳによって生産される化合物１１および１２が含まれる。
本発明は、１つまたは複数の異種モジュールを含む遺伝子操作されたポリケチドシンターゼによるポリケチド化合物の生産のための組成物および方法を記載する。本発明はまた、ポリケチド生合成の間の転位を実質的に阻害しない、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼを生産するための、異種モジュール−モジュールジャンクションの連結配列の互換性を予測するための方法を記載する。
化合物
本発明の方法で生産され得る化合物には、限定されないが、エリスロマイシンなどのポリケチドおよびポリケチドマクロライド系抗生物質；ラパマイシンおよびＦＫ５０６などのハイブリッドポリケチド／非リボソームペプチド；ゲンタマイシン、カナマイシン、ネオマイシン、トブラマイシンなどのアミノグリコシド系抗生物質を含む炭水化物；ベンゾフラノイド；ベンゾピラノイド；フラボノイド；バンコマイシンを含むグリコペプチド；ダプトマイシンを含むリポペプチド；タンニン；リグナン；多環芳香族天然生成物、テルペノイド、ステロイド、ステロール、リネゾリドを含むオキサゾリジノン；ポリミキシン、非リボソームペプチド、カルバペネム、セファロスポリン、およびペニシリンを含むβ−ラクタム系抗生物質を含む、アミノ酸、ペプチド、およびペプチド系抗生物質；プリン、プテリジン、ポリピロール、テトラサイクリン、キノロン、およびフルオロキノロン；ならびにスルホンアミドが含まれる。
タンパク質
ポリケチドシンターゼ
ポリケチドシンターゼ（ＰＫＳ）は、ポリケチドを生産するマルチドメイン酵素のファミリーである。Ｉ型ポリケチドシンターゼは、モジュールに組織化されたいくつかのドメインを含む、大きなモジュラータンパク質である。ポリケチドシンターゼ内に一般に存在するモジュールには、ｉ）ローディングモジュール、ｉｉ）伸長モジュール、およびｉｉｉ）最終ポリケチドが直鎖状であるかまたは環状であるかに応じて放出モジュールおよび／または環化モジュールが含まれる。モジュール内で一般に見られるドメインは、アシルトランスフェラーゼ（ＡＴ）、アシル担体タンパク質（ＡＣＰ）、ケトシンターゼ（ＫＳ）、ケトレダクターゼ（ＫＲ）、デヒドラターゼ（ＤＨ）、エノイルレダクターゼ（ＥＲ）、メチルトランスフェラーゼ（ＭＴ）、スルフヒドロラーゼ（ＳＨ）、およびチオエステラーゼ（ＴＥ）である。
ポリケチド鎖およびスターター基は、チオエステル連結を介してケトシンターゼドメイン（ポリケチド鎖）およびアシルトランスフェラーゼドメイン（ローディング基およびマロニル伸長ユニット）内の活性部位システインのチオール基に一般に結合している。アシル担体タンパク質（ＡＣＰ）への結合は、ＡＣＰのセリンヒドロキシルに結合しているホスホパンテテイニル基のチオールが介在して、成長しているポリケチド鎖へのチオエステル連結を形成する。成長しているポリケチド鎖は、１つのチオール基から別のチオール基へトランスアシル化によって引き渡され、加水分解または環化による合成の後に放出される。
ポリケチドの合成は、ローディングモジュールにおけるアシルトランスフェラーゼによって触媒される、ＰＫＳのアシル担体タンパク質ドメイン上にローディングされているスターターユニットによって開始される。伸長ユニット、例えばマロニル−ＣｏＡは、別のアシルトランスフェラーゼドメインによって触媒される現モジュールのアシル担体タンパク質ドメイン上にローディングされる。ポリケチド鎖は次いで、モジュールｎのアシル担体タンパク質ドメインからｎ＋１モジュールのケトシンターゼドメインに渡された後、次の伸長モジュールによって延長される。アシル担体タンパク質が結合した伸長ユニットは、ケトシンターゼドメインに結合したポリケチド鎖と反応してＣＯ２を排出して、アシル担体タンパク質に結合した伸長したポリケチド鎖を生産する。付加された伸長ユニットの各々は、次いで、β−ケトプロセッシングドメイン、すなわち、ケトレダクターゼ（これは、延長基のカルボニルをヒドロキシに還元する）、デヒドラターゼ（これは、Ｈ２Ｏを排出してアルケンを生産する）、およびエノイルレダクターゼ（これは、アルケンを還元して飽和炭化水素を生産する）によって修飾され得る。ポリケチドの合成が完了したら、放出モジュール内のチオエステラーゼドメインは、完成したポリケチド鎖を、最後の伸長モジュールのアシル担体タンパク質から加水分解する。ＰＫＳから放出された化合物は、次いで、他のタンパク質、例えば、非リボソームペプチドシンターゼによってさらに修飾され得る。一部のケースでは、生合成クラスターは、ポリケチドメガシンターゼおよび非リボソームペプチドシンターゼ（ＮＲＰＳ：ｎｏｎ−ｒｉｂｏｓｏｍａｌ ｐｅｐｔｉｄｅ ｓｙｎｔｈａｓｅ）を内在させている。このハイブリッドアーキテクチャーは、ハイブリッドＰＫＳ／ＮＲＰＳと呼ばれる。
ポリケチドシンターゼの伸長モジュール
ＰＫＳ生合成は、２つの鍵となるメカニズム、すなわち、モジュール内でのポリケチド鎖の延長、およびモジュール間でのポリケチド鎖の転位によって進む（図１Ａおよび１Ｂ）。ポリケチドシンターゼクラスターの基本的な機能ユニットは、マロニル−ＣｏＡに由来する２炭素からなる伸長ユニットをコードする伸長モジュールである。伸長モジュール内で、ポリケチド鎖の延長に必要な最小ドメインアーキテクチャーには、ケトシンターゼ（ＫＳ）ドメイン、アシルトランスフェラーゼ（ＡＴ）ドメイン、およびＡＣＰ（アシル担体タンパク質）ドメインが含まれ、各モジュールの特異的な化学は、ＡＴドメインによって、ならびにベータ−カルボニルプロセシングドメイン、すなわち、ケトレダクターゼ（ＫＲ）ドメイン、デヒドラターゼ（ＤＨ）ドメイン、およびエノイルレダクターゼ（ＥＲ）ドメインの存在によってコードされる。生産的な鎖の延長は、多くのドメインの協調した機能に依存する。
β−ケトンプロセシングドメイン
β−ケトンプロセシングドメインは、ポリケチドの合成の間に付加された延長基の修飾をもたらす、ＰＫＳ内のドメインである。各β−ケトンプロセシングドメインは、延長基の酸化状態を変化させ得る。β−ケトンプロセシングドメインには、ケトレダクターゼ（これは、延長基のカルボニルをヒドロキシに還元する）、デヒドラターゼ（これは、Ｈ２Ｏを排出してアルケンを生産する）、およびエノイルレダクターゼ（これは、アルケンを還元して飽和炭化水素を生産する）が含まれる。
遺伝子操作されたポリケチドシンターゼを生産するためのモジュールスワッピング
本開示は、関連するＰＫＳクラスター間のスワッピングモジュールによって生産される、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼに関する方法および組成物を提供する。ポリケチドの転位は、モジュール間ジャンクションでのタンパク質−タンパク質相互作用によって制御される。一部の実施形態では、モジュールスワッピングは、どのモジュールがアセンブリラインポリケチド生合成において機能する可能性が最も高いかを判定するためのバイオインフォマティクス予測によってガイドされる。複数のバイオインフォマティクス方法が、モジュール間ジャンクションでのポリケチドの転位を仲介するタンパク質−タンパク質相互作用を予測するためのＰＫＳ配列アラインメントにおける構造的情報を判定するために使用される。本開示は、１つまたは複数の異種ドナーモジュールを１つまたは複数のアクセプターモジュールとスワッピングしてハイブリッドＰＫＳクラスターを生成するという、ＤＮＡアセンブリ戦略を含む。
一部の実施形態では、モジュールスワッピングは、単一モジュール、ジモジュール、またはトリモジュール、またはマルチモジュールの捕獲によって達成される。一部の実施形態では、モジュールスワッピングは、ローディングモジュールの交換によって行うことができる。一部の実施形態では、モジュールスワッピングは、１つまたは複数の伸長モジュールの交換によって行うことができる。一部の実施形態では、モジュールスワッピングは、１つまたは複数の放出モジュールまたは環化モジュールの交換によって行うことができる。一部の実施形態では、２つ以上の異種ドナーモジュールが単一のアクセプターモジュールの代わりに置き換わることができ、これによって、環が拡大した化合物が生産され得る。一部の実施形態では、単一の異種ドナーモジュールが２つ以上のアクセプターモジュールの代わりに置き換わることができ、これによって、縮小した環状化合物が生じ得る。一部の実施形態では、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼは、新規な化合物を生産することが可能である。
遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのコンビナトリアルライブラリー
一部の実施形態では、単一モジュールユニット、ジモジュールユニット、またはトリモジュールユニット、またはマルチモジュールユニットのプールされた捕獲および移動によって、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのコンビナトリアルライブラリーの生産が可能になる。ジモジュールユニットは、例えば、その各々が異種モジュールのプールから独立して選択され得る２つの異種モジュールからなる。トリモジュールユニットは、例えば、その各々が異種モジュールのプールから独立して選択され得る３つの異種モジュールからなる。ポリケチドシンターゼの１つまたは複数のモジュールを、単一モジュールユニット、ジモジュールユニット、トリモジュールユニット、またはマルチモジュールユニットで置き換えることができ、ここで、単一モジュールユニット、ジモジュールユニット、トリモジュールユニット、またはマルチモジュールユニットは、コンビナトリアル合成によって生産された単一モジュールユニット、ジモジュールユニット、トリモジュールユニット、またはマルチモジュールユニットのプールから選択される。遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのコンビナトリアルライブラリー（例えば、ジモジュールおよびトリモジュールコンビナトリアルライブラリー）を生産するための典型的な方法は、実施例２および４において提供される。
単一分子長鎖読み取りシーケンシングによる遺伝子操作されたＰＫＳライブラリーの特徴付け
本発明の一部の実施形態では、単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術（例えば、ＮａｎｏｐｏｒｅシーケンシングまたはＳＭＲＴシーケンシング）を使用して、本明細書において記載される方法のいずれかによって生産される遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのライブラリーを特徴付けることができる。特に、単一分子長鎖読み取りシーケンシング（例えば、ＮａｎｏｐｏｒｅシーケンシングまたはＳＭＲＴシーケンシング）を使用して、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのコンビナトリアルライブラリー（例えば、単一モジュールユニット、ジモジュールユニット、またはトリモジュールユニット、またはマルチモジュールユニットのプールされた捕獲および移動によって生産される遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのコンビナトリアルライブラリー）を特徴付ける（例えば、デコンボリューションする）ことができる。単一分子長鎖読み取りシーケンシングによって、コンビナトリアルライブラリーに組み込まれている１つまたは複数のモジュールの同定が可能になる。これによってさらに、得られた複数個の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼの化学を予測することが可能になる。予測された酵素化学は、したがって、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼによって生産された化合物に結び付けることができる。得られた化合物は、当業者に知られている化学的分析方法（例えば、質量分析または高速液体クロマトグラフィー）によって同定することができる。さらに、予測される酵素化学は、得られた化合物の機能（例えば、標的タンパク質への結合、または細胞に基づく表現型などの表現型の誘発）に結び付けることができる。したがって、遺伝子によってコードされた分子の長鎖読み取りシーケンシングは、遺伝子型−表現型の連結を可能にし得る。
単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術は、単一分子のバイオポリマー（例えば、ＤＮＡまたはＲＮＡなどのポリヌクレオチド）のシーケンシングを可能にする、および２キロベースを超える（例えば、５キロベースを超える、１０キロベースを超える、２０キロベースを超える、５０キロベースを超える、または１００キロベースを超える）長さの読み取りを可能にする、あらゆるシーケンシング技術を含むと見なされ得る。単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術によって、ＤＮＡまたはＲＮＡの複数の単一分子を並行してシーケンシングすることが可能になり得る。単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術には、シーケンシング対象のＤＮＡまたはＲＮＡの各分子の個々の区画化に依拠するシーケンシング技術が含まれ得る。
Ｎａｎｏｐｏｒｅシーケンシングは、本明細書において記載される方法のいずれかによって調製される遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのライブラリーを特徴付けるために使用することができる典型的な単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術である。Ｎａｎｏｐｏｒｅシーケンシングによって、単一分子のバイオポリマー（例えば、ＤＮＡまたはＲＮＡなどのポリヌクレオチド）の長鎖読み取りシーケンシングが可能になる。Ｎａｎｏｐｏｒｅシーケンシングは、耐電性ポリマー膜内にセットされたタンパク質ナノポアに依拠する。イオン電流が、この膜に電圧をかけることによってナノポアを通過する。分析物（例えば、ＤＮＡまたはＲＮＡなどのバイオポリマー）がポアまたはその開口部の近くを通過すれば、この事象は、特徴的な電流崩壊を生じさせる。ナノポアの表面全体にわたる電流密度の程度は、ナノポアを占めるＤＮＡまたはＲＮＡの組成（例えば、具体的な塩基）に依存する。したがって、電流の測定は、問題となっている分子の配列の同定を可能にする。遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのコンビナトリアルライブラリーを特徴付けるためにＮａｎｏｐｏｒｅシーケンシングを使用するための典型的な方法は、実施例３において提供される。
単一分子リアルタイム（ＳＭＲＴ：ｓｉｎｇｌｅ ｍｏｌｅｃｕｌｅ ｒｅａｌ−ｔｉｍｅ）シーケンシング（ＰａｃＢｉｏ）は、本明細書において記載される方法のいずれかによって調製される遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのライブラリーを特徴付けるために使用することができる、典型的な単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術である。ＳＭＲＴは、並行化された単一分子ＤＮＡシーケンシング方法である。ＳＭＲＴは、ゼロモードウェーブガイド（ＺＭＷ：ｚｅｒｏ−ｍｏｄｅ ｗａｖｅｇｕｉｄｅ）を利用する。単一ＤＮＡポリメラーゼ酵素は、ＺＭＷの底に、鋳型である単一分子のＤＮＡと共に固定される。ＺＭＷは、ＤＮＡポリメラーゼによって組み込まれる単一ヌクレオチドのＤＮＡのみを観察するために十分小さい、明るく照らされた観察容積を生じさせる構造である。４つのＤＮＡ塩基の各々に、４つの異なる蛍光色素の１つを付着させる。ヌクレオチドがＤＮＡポリメラーゼによって組み込まれると、蛍光タグは切り落とされ、蛍光がもはや観察され得ない場所であるＺＭＷ観察区域の外側に拡散する。検出器は、ヌクレオチドの組み込みの蛍光シグナルを検出し、ベースコールが、色素の対応する蛍光に従って作成される。
機能的なモジュール間ジャンクションを予測するための計算的アプローチ
本開示は、モジュール−モジュールジャンクションでの機能的なタンパク質−タンパク質相互作用を予測するための補足的なバイオインフォマティクスアプローチを提供する（図２Ａ）。一部の実施形態では、これらのバイオインフォマティクスアプローチは、モジュールスワッピングによるキメラＰＫＳタンパク質の設計のための、予測のための根拠として役立つ。
モジュールレベルの系統発生
ポリケチドモジュールとモジュール間リンカーとの間の配列の分散は、ジュール−モジュール互換性における重要性を示唆する。一部の実施形態では、ジュールレベルの系統発生学的マップを、ＰＫＳモジュールの複数配列アラインメントによって構築することができる。例えば、モジュールレベルの系統発生学的マップを、完全なＦＫファミリーモジュールの複数の配列アラインメントによって作成した（図２Ｂ）。これによって、８つの延長モジュールクレード、１つのローディングモジュールクレード、および１つのオフローディングモジュールクレードを含む１０のモジュールクレードの同定が可能になった。一部の実施形態では、異種モジュールは、隣接するモジュールと同一のモジュールクレード内に存在すれば、互換性がある。
モジュール間残基の共変動
モジュール間ジャンクション全体にわたるモジュール間残基の共変動を計算して、モジュール間互換性をランク付けするためのアルゴリズムを得た（図２Ｃ〜２Ｅ）。Ｉ型ポリケチドシンターゼタンパク質配列を、ケトシンターゼ（ＫＳ）ドメインおよびアシル担体タンパク質（ＡＣＰ）ドメインに対して照準を合わせたＨｉｄｄｅｎ Ｍａｒｋｏｖ Ｍｏｄｅｌｓを使用して、Ｇｅｎｂａｎｋおよび内部データベースから抽出した。モジュールのＡＣＰから開始し、それに続くモジュールのＫＳおよびアシルトランスフェラーゼ（ＡＴ）を通って伸長している、短めのペプチド配列を抽出して、マルチプルアラインメントを得た。ＰＤＢエントリー２ＪＵ１（ＡＣＰで）または２ＨＧ４（ＫＳおよびＡＴ、ならびに随伴するリンカーで）のアミノ酸に対してアラインしない位置を除去して、マルチプルアラインメントを圧縮した。進化的連関を、次いで、パッケージＦｒｅｅＣｏｎｔａｃｔを使用して計算した。これらの連関は、マルチプルアラインメントにおける第１のアミノ酸位置（Ｉ）およびマルチプルアラインメントにおける第２のアミノ酸位置（常にＩより大きいＪ）ならびにＪ位でのアミノ酸、という２つの指標を有するスコアマトリクスの形態をとる。ＩがＡＣＰ内にありＪがＫＳ−ＡＴジドメイン内にある、特定のカットオフより大きいスコアを有するＩ、Ｊ対が保存される。
潜在的な単一モジュール置換についてのスコアを生成するために、以下のアラインメントを、元のマルチプルアラインメントから回収する：上流ドメインについてのＡＣＰ、挿入されたモジュールについてのＡＣＰおよびＫＳ−ＡＴジドメイン、ならびに下流モジュールについてのＫＳ。これらを、元のマルチプルアラインメントと互換性がある２つの行を合成するために使用する：１つ目は、上流モジュールのＡＣＰおよび挿入されたモジュールのＫＳ−ＡＴを有し、２つ目は、挿入されたモジュールのＡＣＰおよび下流モジュールのＫＳ−ＡＴを有する。保存された連関マトリクスにおけるＩ、Ｊ対の各々について、合成されたアラインメントにおけるＩ位およびＪ位でのアミノ酸が回収される（ａａＩ、ａａＪ）。アラインメント内のこのアミノ酸対についての相互情報量に連関スコアをかけて、生スコアを得る。生スコアは、保存された連関マトリクスにおける各Ｉ、Ｊ対について、および２つの合成されたアラインメントの各々について、計算される。異種ドナードメインについての生スコアの合計を、同種のネイティブドメインについての生スコアの合計で割って、正規化されたパーセンテージスコアを得る。同一の化学を用いる候補スワッピングを、このスコアによってランク付けする。複数のモジュールスワッピングのケースでは、プロセスは拡大され、例えば、Ｎ個のドナードメインがスワッピングで入れられる場合、１つの合成アラインメントが、先行するモジュールのＡＣＰドメインおよび第１のドナーモジュールのＫＳ−ＡＴジドメインについて得られ、別の合成アラインメントが、第１のドナーモジュールのＡＣＰドメインおよび第２のドナーモジュールのＫＳ−ＡＴジドメインについて得られ、以下同様で、最終的に、最終ドナードメインのＡＣＰおよびブレークポイントの下流にあるレシピエントシンターゼの第１のモジュールで終わる。スコアは、同じ様式で計算および正規化され、すなわち、スワッピングされたモジュールについてのスコアは、ネイティブモジュールについて計算されたスコアに対して正規化される。一部の実施形態では、異種モジュールは、このモジュールが、本明細書において記載されるモジュール間共変動分析アルゴリズムにおいて０．９０以上のスコアを割り当てられていれば、互換性がある。
機能クレードまたはサブクレード内でモジュールを同定するための進化トレース分析
モジュールの互換性のさらなる試験として、進化トレース分析を使用して、同一の機能クレードまたはサブクレードに属するモジュールを同定することができる（図２Ｆ〜２Ｇ）。例えば、均一の枝長を有する系統樹を、ＦＫファミリーのＫＳおよびＡＣＰのマルチプル配列アラインメントに基づいて構築した。系統樹の、終点ではない全てのノードについて、垂直なカットオフを適用し、それによって、終点ノードを、カットオフでの共有された親ノードに基づいて群に分けた。全ての群にわたり全体的に保存された残基、および群内に局所的に保存されているが所与の群にとっては特異的な残基を、機能的な残基として同定した。全体的に保存された残基は、ＦＫファミリーの全メンバーで必ず見られる可能性が高いというルールを示唆する。群特異的な残基は、ＦＫクラス内での遺伝子操作のための予測力を提供し得るガイドラインを示唆する。各系統樹で、群基特異的な残基の数が全体的に保存された残基の数を上回る場所である、最も早いカットオフを、さらなる分析のために選択した。群特異的な残基を機能クレードに繋ぎ合わせ、クレードの無根系統樹を構築した。系統樹における終点ノード間の距離を使用して、進化距離スコア（ＥＤＳ：ｅｖｏｌｕｔｉｏｎａｒｙ ｄｉｓｔａｎｃｅ ｓｃｏｒｅ）を得た。同種アクセプターモジュールと提案される異種ドナーモジュールとの間のＫＳおよびＡＣＰ ＥＤＳを計算し、遺伝子操作の互換性を予測するために使用した。ＫＳおよびＡＣＰのクレード分類を次いで使用して、所与のＫＳ−ＡＣＰ対またはＡＣＰ−ＫＳ対がＦＫファミリーポリケチドにおいて観察される頻度によって重み付けした近隣のＫＳおよびＡＣＰのネットワークマップを得た。ネットワークマップ上への提案されるモジュールスワッピングの重ね合わせを使用して、上流のＡＣＰおよび下流のＫＳとの遺伝子操作の互換性を予測した。一部の実施形態では、異種モジュールは、そのモジュールが、参照ＰＫＳにおける１つまたは複数の隣接するモジュールと同一の機能的な進化クレードまたはサブクレードに属するならば、互換性がある。
ポリケチドシンターゼの発現の調節
ＬｕｘＲファミリーの転写活性化因子の大きなＡＴＰ結合調節因子（ＬＡＬ：Ｌａｒｇｅ ＡＴＰ−ｂｉｎｄｉｎｇ ｒｅｇｕｌａｔｏｒｓ ｏｆ ｔｈｅ ＬｕｘＲ）は、ＦＫ５０６またはラパマイシンなどのポリケチドの既知の転写調節因子である。ＬＡＬファミリーは、一部のタイプの天然生成物遺伝子クラスター、例えば、ピクロマイシン生産ではＰｉｋＤ、ラパマイシン生産ではＲａｐＨの発現の誘発において、活性な役割を有することが分かっている。複合体内の１つまたは複数のＬＡＬの、低分子を生産する遺伝子クラスター（例えば、ポリケチドシンターゼ遺伝子クラスター）内の遺伝子のプロモーターにおける特異的部位への結合は、その遺伝子クラスターの発現を強化し、ひいては、化合物（例えば、ポリケチド）の生産を促進する。一部の実施形態では、ＬＡＬは、遺伝子操作されたＰＫＳクラスターの発現を調節するために使用することができる。
ＬＡＬ
ＬＡＬは、３つのドメイン、すなわち、ヌクレオチド結合ドメイン、誘導因子結合ドメイン、およびＤＮＡ結合ドメインを含む。ＬＡＬを含む調節タンパク質の構造的クラスの決定的な特徴は、ＡＡＡ＋ＡＴＰａｓｅドメインの存在である。ヌクレオチドの加水分解は、タンパク質における大きな立体構造の変化、および／または多量体化と結び付き、ヌクレオチドの結合および加水分解は、ＬＡＬの活性（例えば、ＬＡＬの活性時間）を制御する「分子タイマー」に相当する。ＬＡＬは、誘導因子結合部位への低分子リガンドの結合によって活性化される。ほとんどのケースでは、ＬＡＬのアロステリック誘導因子は未知である。関連するタンパク質ＭａｌＴのケースでは、アロステリック誘導因子はマルトトリオースである。ＬＡＬタンパク質の考えられる誘導因子には、化合物（例えば、ポリケチド）の生合成を引き起こす環境において見られる低分子が含まれる。ＬＡＬの調節は、化合物生産タンパク質（例えば、ポリケチドシンターゼ）の生産を制御し、外部環境刺激の存在下での化合物（例えば、ポリケチド）生産の活性化をもたらす。したがって、株内に存在する一方で、（ｉ）ＬＡＬが活性化されていない、（ｉｉ）株がコンセンサスと異なるＬＡＬ結合部位を有している、（ｉｉｉ）株がＬＡＬ調節因子を欠いている、または（ｉｖ）ＬＡＬ調節因子が実験室条件下であまり発現しない可能性があるもしくは発現しない、という理由から化合物を生産しない、低分子を生産する遺伝子クラスター（例えば、ＰＫＳ遺伝子クラスター）が存在する。既知のＰＫＳ ＬＡＬのＬＡＬのＤＮＡ結合領域が高度に保存されているため、既知のＬＡＬは、それらが天然に調節するもの以外のＰＫＳ遺伝子クラスターを活性化するために、区別せずに使用することができる。一部の実施形態では、ＬＡＬは融合タンパク質である。
一部の実施形態では、ＬＡＬは、非ＬＡＬ ＤＮＡ結合ドメインを含むように修飾され得、これによって、ＬＡＬヌクレオチド結合ドメインおよび非ＬＡＬ ＤＮＡ結合ドメインを含む融合タンパク質を形成する。ある特定の実施形態では、非ＬＡＬ ＤＮＡ結合ドメインは、プロモーターのタンパク質結合部位へのＤＮＡ結合ドメインの結合が目的の遺伝子（例えば、本明細書において記載される、化合物生産タンパク質をコードする遺伝子）の発現を促進するように位置しているタンパク質結合部位を含むプロモーターに結合し得る。非ＬＡＬ ＤＮＡ結合ドメインには、当技術分野において知られているあらゆるＤＮＡ結合ドメインが含まれ得る。一部の場合では、非ＬＡＬ ＤＮＡ結合ドメインは、転写因子ＤＮＡ結合ドメインである。非ＬＡＬ ＤＮＡ結合ドメインの例には、限定されないが、塩基性ヘリックス−ループ−ヘリックス（ｂＨＬＨ）ドメイン、ロイシンジッパードメイン（例えば、塩基性ロイシンジッパードメイン）、ＧＣＣボックスドメイン、ヘリックス−ターン−ヘリックスドメイン、ホメオドメイン、ｓｒｆ様ドメイン、ペアードボックスドメイン、ウィングドヘリックスドメイン、ジンクフィンガードメイン、ＨＭＧ−ボックスドメイン、Ｗｏｒ３ドメイン、ＯＢ−フォールドドメイン、免疫グロブリンドメイン、Ｂ３ドメイン、ＴＡＬエフェクタードメイン、Ｃａｓ９ ＤＮＡ結合ドメイン、ＧＡＬ４ ＤＮＡ結合ドメイン、および当技術分野において知られているあらゆる他のＤＮＡ結合ドメインが含まれる。一部の場合では、プロモーターは、融合タンパク質がプロモーターに結合することができ、目的の遺伝子の発現を誘発または阻害することができるように、目的の遺伝子の上流に位置している。ある特定の場合では、プロモーターは、目的の遺伝子を含有する核酸（例えば、染色体、プラスミド、フォスミド、または当技術分野において知られているあらゆる他の核酸構築物）に導入された異種プロモーターである。他の場合では、プロモーターは、目的の遺伝子の上流に位置する既存のプロモーターである。プロモーター内のタンパク質結合部位は、例えば、非ＬＡＬタンパク質結合部位であり得る。ある特定の実施形態では、タンパク質結合部位は非ＬＡＬ ＤＮＡ結合ドメインに結合し、これによって、同族のＤＮＡ結合ドメイン／タンパク質結合部位対を形成する。
一部の実施形態では、ＬＡＬは、配列番号１７１〜２０３のいずれか１つに対して少なくとも７０％（例えば、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する核酸によってコードされるか、または、配列番号１７１〜２０３のいずれか１つに対して少なくとも７０％（例えば、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する配列を有する。
配列番号１７１
ＡＴＧＣＣＴＧＣＣＧＴＧＧＡＧＴＧＣＴＡＴＧＡＡＣＴＧＧＡＣＧＣＣＣＧＣＧＡＴＧＡＣＧＡＧＣＴＣＡＧＡＡＡＡＣＴＧＧＡＧＧＡＧＧＴＴＧＴＧＡＣＣＧＧＧＣＧＧＧＣＣＡＡＣＧＧＣＣＧＧＧＧＴＧＴＧＧＴＧＧＴＣＡＣＣＡＴＣＡＣＣＧＧＡＣＣＧＡＴＣＧＣＣＴＧＣＧＧＣＡＡＧＡＣＣＧＡＡＣＴＧＣＴＣＧＡＣＧＣＡＧＣＣＧＣＣＧＣＧＡＡＧＧＣＣＧＡＣＧＣＣＡＴＣＡＣＧＴＴＡＣＧＡＧＣＧＧＴＣＴＧＣＴＣＣＧＣＧＧＡＧＧＡＡＣＡＧＧＣＡＣＴＣＣＣＧＴＡＣＧＣＣＣＴＧＡＴＣＧＧＧＣＡＧＣＴＣＡＴＣＧＡＣＡＡＣＣＣＧＧＣＧＣＴＣＧＣＣＴＣＣＣＡＣＧＣＧＣＴＧＧＡＧＣＣＧＧＣＣＴＧＣＣＣＧＡＣＣＣＴＣＣＣＧＧＧＣＧＡＧＣＡＣＣＴＧＴＣＧＣＣＧＧＡＧＧＣＣＧＡＧＡＡＣＣＧＧＣＴＧＣＧＣＡＧＣＧＡＣＣＴＣＡＣＣＣＧＴＡＣＣＣＴＧＣＴＧＧＣＧＣＴＣＧＣＣＧＣＣＧＡＡＣＧＧＣＣＧＧＴＧＣＴＧＡＴＣＧＧＣＡＴＣＧＡＣＧＡＧＴＣＡＣＡＣＧＣＧＡＡＣＧＣＴＴＴＧＴＧＴＣＴＧＣＴＣＣＡＣＣＴＧＧＣＣＣＧＡＡＧＧＧＴＣＧＧＣＴＣＧＧＣＣＣＧＧＡＴＣＧＣＣＡＴＧＧＴＣＣＴＣＡＣＣＧＡＧＴＴＧＣＧＣＣＧＧＣＴＣＡＣＣＣＣＧＧＣＣＣＡＣＴＣＡＣＡＧＴＴＣＣＡＧＧＣＣＧＡＧＣＴＧＣＴＣＡＧＣＣＴＧＧＧＧＣＡＣＣＡＣＣＧＣＧＡＧＡＴＣＧＣＧＣＴＧＣＧＣＣＣＧＣＴＣＡＧＣＣＣＧＡＡＧＣＡＣＡＣＣＧＣＣＧＡＧＣＴＧＧＴＣＣＧＣＧＣＣＧＧＴＣＴＣＧＧＴＣＣＣＧＡＣＧＴＣＧＡＣＧＡＧＧＡＣＧＴＧＣＴＣＡＣＧＧＧＧＴＴＧＴＡＣＣＧＧＧＣＧＡＣＣＧＧＣＧＧＣＡＡＣＣＴＧＡＡＣＣＴＣＡＣＣＣＧＣＧＧＡＣＴＧＡＴＣＡＡＣＧＡＴＧＴＧＣＧＧＧＡＧＧＣＣＴＧＧＧＡＧＡＣＧＧＧＡＧＧＧＡＣＧＧＧＣＡＴＣＡＧＣＧＣＧＧＧＣＣＧＣＧＣＧＴＡＣＣＧＧＣＴＧＧＣＡＴＡＣＣＴＣＧＧＴＴＣＣＣＴＣＴＡＣＣＧＣＴＧＣＧＧＣＣＣＧＧＴＣＣＣＧＴＴＧＣＧＧＧＴＣＧＣＡＣＧＧＧＴＧＧＣＣＧＣＣＧＴＧＣＴＧＧＧＣＣＡＧＡＧＣＧＣＣＡＡＣＡＣＣＡＣＣＣＴＧＧＴＧＣＧＣＴＧＧＡＴＣＡＧＣＧＧＧＣＴＣＡＡＣＧＣＧＧＡＣＧＣＧＧＴＧＧＧＣＧＡＧＧＣＡＡＣＣＧＡＧＡＴＣＣＴＣＡＣＣＧＡＡＧＧＣＧＧＣＣＴＧＣＴＧＣＡＣＧＡＣＣＴＧＣＧＧＴＴＣＣＣＧＣＡＣＣＣＧＧＣＧＧＣＣＣＧＴＴＣＧＧＴＧＧＴＡＣＴＣＡＡＣＧＡＣＡＴＧＴＣＣＧＣＣＣＡＧＧＡＡＣＧＡＣＧＣＣＧＣＣＴＧＣＡＣＣＧＧＴＣＣＧＣＴＣＴＧＧＡＡＧＴＧＣＴＧＧＡＣＧＡＣＧＴＧＣＣＣＧＴＧＧＡＡＧＴＧＧＴＣＧＣＧＣＡＣＣＡＣＣＡＧＧＴＣＧＧＣＧＣＣＧＧＴＣＴＣＣＴＧＣＡＣＧＧＣＣＣＧＡＡＧＧＣＣＧＣＣＧＡＧＡＴＡＴＴＣＧＣＣＡＡＧＧＣＣＧＧＣＣＡＧＧＡＧＣＴＧＣＡＴＧＴＧＣＧＣＧＧＣＧＡＧＴＴＧＧＡＣＡＣＣＧＣＧＴＣＣＧＡＣＴＡＴＣＴＧＣＡＡＣＴＧＧＣＣＣＡＣＣＡＧＧＣＣＴＣＣＧＡＣＧＡＣＧＣＣＧＴＣＡＣＣＧＧＧＡＴＧＣＧＧＧＣＣＧＡＧＧＣＣＧＴＧＧＣＧＡＴＣＧＡＧＣＧＣＣＧＣＣＧＣＡＡＣＣＣＧＣＴＧＧＣＣＴＣＧＡＧＣＣＧＧＣＡＣＣＴＣＧＡＣＧＡＧＣＴＧＡＣＣＧＴＣＧＴＣＧＣＣＣＧＴＧＣＣＧＧＧＣＴＧＣＴＣＴＴＣＣＣＣＧＡＧＣＡＣＡＣＧＧＣＧＣＴＧＡＴＧＡＴＣＣＧＣＴＧＧＣＴＧＧＧＣＧＴＣＧＧＣＧＧＧＣＧＧＴＣＣＧＧＣＧＡＧＧＣＡＧＣＣＧＧＧＣＴＧＣＴＧＧＣＣＴＣＧＣＡＧＣＧＣＣＣＣＣＧＴＧＣＧＧＴＣＡＣＣＧＡＣＣＡＧＧＡＣＡＧＧＧＣＣＣＡＴＡＴＧＣＧＧＧＣＣＧＣＣＧＡＧＧＴＡＴＣＧＣＴＣＧＣＧＣＴＧＧＴＣＡＧＣＣＣＣＧＧＣＡＣＧＴＣＣＧＧＣＣＣＧＧＡＣＣＧＧＣＧＧＣＣＧＣＧＴＣＣＧＣＴＣＡＣＧＣＣＧＧＡＴＧＡＧＣＴＣＧＣＧＡＡＣＣＴＧＣＣＧＡＡＧＧＣＧＧＣＣＣＧＧＣＴＣＴＧＣＧＣＧＡＴＣＧＣＣＧＡＣＡＡＴＧＣＣＧＴＣＡＴＧＴＣＧＧＣＣＣＴＧＣＧＣＧＧＴＣＧＴＣＣＣＧＡＧＣＴＣＧＣＣＧＣＧＧＣＣＧＡＧＧＣＧＧＡＧＡＡＣＧＴＣＣＴＧＣＡＧＣＡＣＧＣＣＧＡＣＴＣＧＧＣＧＧＣＧＧＣＣＧＧＣＡＣＣＡＣＣＧＣＣＣＴＣＧＣＣＧＣＧＣＴＧＡＣＣＧＣＣＴＴＧＣＴＧＴＡＣＧＣＧＧＡＧＡＡＣＡＣＣＧＡＣＡＣＣＧＣＴＣＡＧＣＴＣＴＧＧＧＣＣＧＡＣＡＡＧＣＴＧＧＴＣＴＣＣＧＡＧＡＣＣＧＧＧＧＣＧＴＣＧＡＡＣＧＡＧＧＡＧＧＡＧＧＣＧＧＧＣＴＡＣＧＣＧＧＧＧＣＣＧＣＧＣＧＣＣＧＡＡＧＣＣＧＣＧＴＴＧＣＧＴＣＧＣＧＧＣＧＡＣＣＴＧＧＣＣＧＣＧＧＣＧＧＴＣＧＡＧＧＣＡＧＧＣＡＧＣＡＣＣＧＴＴＣＴＧＧＡＣＣＡＣＣＧＧＣＧＧＣＴＣＴＣＧＡＣＧＣＴＣＧＧＣＡＴＣＡＣＣＧＣＣＧＣＧＣＴＡＣＣＧＣＴＧＡＧＣＡＧＣＧＣＧＧＴＧＧＣＣＧＣＣＧＣＣＡＴＣＣＧＧＣＴＧＧＧＣＧＡＧＡＣＣＧＡＧＣＧＧＧＣＧＧＡＧＡＡＧＴＧＧＣＴＣＧＣＣＣＡＧＣＣＧＣＴＧＣＣＧＣＡＧＧＣＣＡＴＣＣＡＧＧＡＣＧＧＣＣＴＧＴＴＣＧＧＣＣＴＧＣＡＣＣＴＧＣＴＣＴＣＧＧＣＧＣＧＣＧＧＣＣＡＧＴＡＣＡＧＣＣＴＣＧＣＣＡＣＧＧＧＣＣＡＧＣＡＣＧＡＧＴＣＧＧＣＧＴＡＣＡＣＧＧＣＧＴＴＴＣＧＣＡＣＣＴＧＣＧＧＧＧＡＡＣＧＴＡＴＧＣＧＧＡＡＣＴＧＧＧＧＣＧＴＴＧＡＣＧＴＧＣＣＧＧＧＴＣＴＧＴＣＣＣＴＧＴＧＧＣＧＣＧＴＣＧＡＣＧＣＣＧＣＣＧＡＧＧＣＧＣＴＧＣＴＧＣＡＣＧＧＣＣＧＣＧＡＣＣＧＧＧＡＣＧＡＧＧＧＣＣＧＡＣＧＧＣＴＣＧＴＣＧＡＣＧＡＧＣＡＡＣＴＣＡＣＣＣＧＴＧＣＧＡＴＧＧＧＡＣＣＣＣＧＴＴＣＣＣＧＣＧＣＣＴＴＧＡＣＧＣＴＧＣＧＧＧＴＧＣＡＧＧＣＧＧＣＧＴＡＣＡＧＣＣＣＧＣＣＧＧＣＧＡＡＧＣＧＧＧＴＣＧＡＣＣＴＧＣＴＣＧＡＴＧＡＡＧＣＧＧＣＣＧＡＣＣＴＧＣＴＧＣＴＣＴＣＣＴＧＣＡＡＣＧＡＣＣＡＧＴＡＣＧＡＧＣＧＧＧＣＡＣＧＧＧＴＧＣＴＣＧＣＣＧＡＣＣＴＧＡＧＣＧＡＧＡＣＧＴＴＣＡＧＣＧＣＧＣＴＣＣＧＧＣＡＣＣＡＣＡＧＣＣＧＧＧＣＧＣＧＧＧＧＡＣＴＧＣＴＴＣＧＧＣＡＧＧＣＣＣＧＧＣＡＣＣＴＧＧＣＣＧＣＣＣＡＧＣＧＣＧＧＣＧＣＧＡＴＡＣＣＧＣＴＧＣＴＧＣＧＣＣＧＡＣＴＣＧＧＧＧＣＣＡＡＧＣＣＣＧＧＡＧＧＣＣＣＣＧＧＣＴＧＧＣＴＧＧＡＧＧＡＡＴＣＣＧＧＣＣＴＧＣＣＧＣＡＧＣＧＧＡＴＣＡＡＧＴＣＧＣＴＧＡＣＣＧＡＣＧＣＧＧＡＧＣＧＧＣＧＧＧＴＧＧＣＧＴＣＧＣＴＧＧＣＣＧＣＣＧＧＣＧＧＡＣＡＧＡＣＣＡＡＣＣＧＣＧＴＧＡＴＣＧＣＣＧＡＣＣＡＧＣＴＣＴＴＣＧＴＣＡＣＧＧＣＣＡＧＣＡＣＧＧＴＧＧＡＧＣＡＧＣＡＣＣＴＣＡＣＧＧＡＣＧＴＣＴＣＣＡＣＴＧＧＧＴＣＡＡＧＧＣＣＧＣＣＡＧＣＡＣＣＴＧＣＣＧＣＣＧＡＡＣＴＣＧＴＣＴＡＧ
配列番号１７２
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配列番号１７３
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配列番号１７４
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配列番号１７５
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配列番号１７６
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配列番号１９２
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配列番号１９３
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配列番号１９４
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配列番号１９５
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配列番号２０１
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配列番号２０２
ＭＹＳＧＴＣＲＥＧＹＥＬＶＡＲＥＤＥＬＧＩＬＱＲＳＬＥＱＡＳＳＧＱＧＶＶＶＴＶＴＧＰＩＡＣＧＫＴＥＬＬＤＡＡＡＡＫＡＥＡＩＩＬＲＡＶＣＡＰＥＥＲＡＭＰＹＡＭＩＧＱＬＩＤＤＰＡＬＡＨＲＡＰＧＬＡＤＲＩＡＱＧＧＱＬＳＬＲＡＥＮＲＬＲＲＤＬＴＲＡＬＬＡＬＡＶＨＲＰＶＬＩＧＶＤＤＶＨＨＡＤＴＡＳＬＮＣＬＬＨＬＡＲＲＶＲＰＡＲＩＳＭＩＦＴＥＬＲＳＬＴＰＴＱＳＲＦＫＡＥＬＬＳＬＰＹＨＨＥＩＡＬＲＰＦＧＰＥＱＳＡＥＬＡＲＡＡＦＧＰＧＬＡＥＤＶＬＡＧＬＹＫＴＴＲＧＮＬＳＬＳＲＧＬＩＳＤＶＲＥＡＬＡＮＧＥＳＡＦＥＡＧＲＡＦＲＬＡＹＬＳＳＬＹＲＣＧＰＶＡＬＲＶＡＲＶＡＡＶＬＧＰＳＡＴＴＴＬＶＲＲＬＳＧＬＳＡＥＴＩＤＲＡＴＫＩＬＴＥＧＧＬＬＬＤＱＱＦＰＨＰＡＡＲＳＶＶＬＤＤＭＳＡＱＥＲＲＧＬＨＴＬＡＬＥＬＬＤＥＡＰＶＥＶＬＡＨＨＱＶＧＡＧＬＩＨＧＰＫＡＡＥＭＦＡＫＡＧＫＡＬＶＶＲＮＥＬＧＤＡＡＥＹＬＱＬＡＨＲＡＳＤＤＶＳＴＲＡＡＬＲＶＥＡＶＡＩＥＲＲＲＮＰＬＡＳＳＲＨＭＤＥＬＳＡＡＧＲＡＧＬＬＳＰＫＨＡＡＬＡＶＦＷＬＡＤＧＧＲＳＧＥＡＡＱＶＬＡＳＥＲＰＬＡＴＴＤＱＮＲＡＨＬＲＦＶＥＶＴＬＡＬＦＳＰＧＡＦＧＳＤＲＲＰＰＰＬＴＰＤＥＬＡＳＬＰＫＡＡＷＱＣＡＶＡＤＮＡＡＭＴＡＬＨＧＨＰＥＬＡＴＡＱＡＥＴＶＬＲＱＡＤＳＡＡＤＡＩＰＡＡＬＩＡＬＬＹＡＥＮＴＥＳＡＨＩＷＡＤＫＬＧＳＭＮＡＧＶＳＮＥＡＥＡＧＹＡＧＰＣＡＥＩＡＬＲＲＧＤＬＡＴＡＦＥＡＧＳＴＶＬＤＤＲＳＬＰＳＬＧＩＴＡＡＬＬＬＳＳＫＴＡＡＡＶＲＬＧＥＬＥＲＡＥＫＬＬＡＥＰＬＰＮＧＶＱＤＳＬＦＧＬＨＬＬＳＡＹＧＱＹＳＬＡＭＧＲＹＥＳＡＨＲＡＦＲＴＣＧＥＲＭＲＳＷＤＶＤＶＰＧＬＡＬＷＲＶＤＡＡＥＡＬＬＳＬＤＲＮＥＧＱＲＬＩＤＥＱＬＴＲＰＭＧＰＲＳＲＡＬＴＬＲＩＫＡＡＹＬＰＲＴＫＲＩＰＬＬＨＥＡＡＥＬＬＬＰＣＰＤＰＹＥＱＡＲＶＬＡＤＬＧＤＴＬＳＡＬＲＲＹＳＲＡＲＧＶＬＲＱＡＲＨＬＡＴＱＣＧＡＶＰＬＬＲＲＬＧＧＥＰＧＲＩＤＤＡＧＬＰＱＲＳＴＳＬＴＤＡＥＲＲＶＡＡＬＡＡＡＧＱＴＮＲＥＩＡＥＱＬＦＶＴＡＳＴＶＥＱＨＬＴＳＶＦＲＫＬＧＶＫＧＲＫＱＬＰＴＡＬＡＤＶＥＱＴ
配列番号２０３
ＭＲＡＩＮＡＳＤＴＧＰＥＬＶＡＲＥＤＥＬＧＲＶＲＳＡＬＮＲＡＮＧＧＱＧＶＬＩＳＩＴＧＰＩＡＣＧＫＴＥＬＬＥＡＡＡＳＥＶＤＡＩＴＬＲＡＶＣＡＡＥＥＲＡＩＰＹＡＬＩＧＱＬＩＤＮＰＡＬＧＩＰＶＰＤＰＡＧＬＴＡＱＧＧＲＬＳＳＳＡＥＮＲＬＲＲＤＬＴＲＡＬＬＴＬＡＴＤＲＬＶＬＩＣＶＤＤＶＱＨＡＤＮＡＳＬＳＣＬＬＹＬＡＲＲＬＶＰＡＲＩＡＬＶＦＴＥＬＲＶＬＴＳＳＱＬＲＦＮＡＥＬＬＳＬＲＮＨＣＥＩＡＬＲＰＬＧＰＧＨＡＡＥＬＡＲＡＴＬＧＰＧＬＳＤＥＴＬＴＥＬＹＲＶＴＧＧＮＬＳＬＳＲＧＬＩＤＤＶＲＤＡＷＡＲＧＥＴＧＶＱＶＧＲＡＦＲＬＡＹＬＧＳＬＨＲＣＧＰＬＡＬＲＶＡＲＶＡＡＶＬＧＰＳＡＴＳＶＬＶＲＲＩＳＧＬＳＡＥＡＭＡＱＡＴＤＩＬＡＤＧＧＬＬＲＤＱＲＦＴＨＰＡＡＲＳＶＶＬＤＤＭＳＡＥＥＲＲＳＶＨＳＬＡＬＥＬＬＤＥＡＰＡＥＭＬＡＨＨＲＶＧＡＧＬＶＨＧＰＫＡＡＥＴＦＴＧＡＧＲＡＬＡＶＲＧＭＬＧＥＡＡＤＹＬＱＬＡＹＲＡＳＧＤＡＡＴＫＡＡＩＲＶＥＳＶＡＶＥＲＲＲＮＰＬＶＶＳＲＨＷＤＥＬＳＶＡＡＲＡＧＬＬＳＣＥＨＶＳＲＴＡＲＷＬＴＶＧＧＲＰＧＥＡＡＲＶＬＡＳＱＨＲＲＶＶＴＤＱＤＲＡＨＬＲＶＡＥＦＳＬＡＬＬＹＰＧＴＳＧＳＤＲＲＰＨＰＬＴＳＤＥＬＡＡＬＰＴＡＴＲＨＣＡＩＡＤＮＡＶＭＡＡＬＲＧＨＰＥＬＡＴＡＥＡＥＡＶＬＱＱＡＤＡＡＤＧＡＡＬＴＡＬＭＡＬＬＹＡＥＳＩＥＶＡＥＶＷＡＤＫＬＡＡＥＡＧＡＳＮＧＱＤＡＥＹＡＧＩＲＡＥＩＡＬＲＲＧＤＬＴＡＡＶＥＴＡＧＭＶＬＤＧＲＰＬＰＳＬＤＩＴＡＴＬＬＬＡＧＲＡＳＶＡＶＲＬＧＥＬＤＨＡＥＥＬＦＡＡＰＰＥＤＡＦＱＤＳＬＦＧＬＨＬＬＳＡＨＧＱＹＳＬＡＴＧＲＰＥＳＡＹＲＡＦＲＡＣＧＥＲＭＲＤＷＧＦＤＡＰＧＶＡＬＷＲＶＧＡＡＥＡＬＬＧＬＤＲＮＥＧＲＲＬＩＤＥＱＬＳＲＴＭＡＰＲＳＨＡＬＴＬＲＩＫＡＡＹＭＰＥＰＫＲＶＤＬＬＹＥＡＡＥＬＬＬＳＣＲＤＱＹＥＲＡＲＶＬＡＤＬＧＥＡＬＳＡＬＧＮＹＲＱＡＲＧＶＬＲＱＡＲＨＬＡＭＲＴＧＡＤＰＬＬＲＲＬＧＩＲＰＧＲＱＤＤＰＤＰＱＰＲＳＲＳＬＴＮＡＥＲＲＡＡＳＬＡＡＴＧＬＴＮＲＥＩＡＤＲＬＦＶＴＡＳＴＶＥＱＨＬＴＮＶＦＲＫＬＧＶＫＧＲＫＱＬＰＡＥＬＤＤＭＥ
ＬＡＬ結合部位
一部の実施形態では、遺伝子クラスター（例えば、ＰＫＳ遺伝子クラスター）は、１つまたは複数のＬＡＬ結合部位を含む１つまたは複数のプロモーターを含む。ＬＡＬ結合部位は、ポリヌクレオチドコンセンサスＬＡＬ結合部位配列（例えば、本明細書において記載される）を含み得る。一部の場合では、ＬＡＬ結合部位は、コアＡＧＧＧＧＧ（配列番号２０４）モチーフを含む。ある特定の場合では、ＬＡＬ結合部位は、配列番号２０４に対して少なくとも８０％（例えば、８０％、８５％、９０％、９５％、９７％、９８％、９９％、または１００％）の相同性を有する配列を含む。ＬＡＬ結合部位は、コンセンサスまたは最適化されたＬＡＬ結合部位の配列にマッチするように修復されている突然変異部位を含み得る。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、合成ＬＡＬ結合部位である。一部の実施形態では、合成ＬＡＬ結合部位は、（ａ）少なくとも８つのヌクレオチドを含む複数個の合成核酸を提供する工程、（ｂ）少なくとも８つのヌクレオチドを含む複数個のヌクレオチドの１つまたは複数を、１つまたは複数のＬＡＬと接触させる工程、（ｃ）工程（ａ）の核酸と工程（ｂ）のＬＡＬとの間の結合親和性を判定する工程であって、合成核酸とＬＡＬとの間の親和性がＸよりも大きければ、合成核酸を合成ＬＡＬ結合部位であると同定する、工程によって同定され得る。同定された合成ＬＡＬ結合部位は、次いで、化合物生産クラスター（例えば、ＰＫＳクラスター）の宿主細胞内に導入され得る。
一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位と異種ＬＡＬとの対、または、異種ＬＡＬ結合部位と、天然の対と比較して発現が増大したＬＡＬとの対は、（ａ）１つまたは複数のＬＡＬ結合部位を提供する工程、（ｂ）ＬＡＬ結合部位の１つまたは複数と、１つまたは複数のＬＡＬとを接触させる工程、（ｃ）ＬＡＬ結合部位とＬＡＬとの間の結合親和性を判定する工程であって、ＬＡＬ結合部位とＬＡＬとの間の親和性が、ＬＡＬ結合部位と、その同種ＬＡＬおよび／またはその同種ＬＡＬ結合部位にあるＬＡＬとの間の親和性よりも大きければ、発現が増大した対が同定される、工程によって同定され得る。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位とＬＡＬとの間の結合親和性は、ＬＡＬおよびＬＡＬ結合部位の両方を含む細胞によるタンパク質または化合物の発現を判定することによって判定される。
構成的に活性なＬＡＬ
一部の実施形態では、組換えＬＡＬは、構成的に活性なＬＡＬである。例えば、ＬＡＬのアミノ酸配列は、改変されたＬＡＬがその同族結合部位に係合し、化合物生産タンパク質（例えば、ポリケチドシンターゼ）の転写を活性化するために、誘導因子化合物の存在を要しないように、修飾されている。宿主細胞への構成的に活性なＬＡＬの導入は、化合物生産タンパク質（例えば、ポリケチドシンターゼ）の発現を増大させ、ひいては、対応する化合物（例えば、ポリケチド）の生産を増大させる可能性が高い。
一方向性ＬＡＬの遺伝子操作
ＦＫ遺伝子クラスターは、ＬＡＬ結合部位であると推定される保存された（単一または複数の、互いに反転されたおよび／または直接的に反復している）ＧＧＧＧＧＴ（配列番号１７０）モチーフを内在させている複数の二方向性プロモーター−オペレーターによって駆動されるマルチシストロン性アーキテクチャーで整理される。二方向性のＬＡＬプロモーターは、対立するプロモーターの１つを戦略的に欠失させるがタンデムＬＡＬ結合部位は維持することによって、一方向性のＬＡＬプロモーター（ＵｎｉＬＡＬ）に変換され得る（ＭａｌＴについて実証されたように、ネイティブプロモーターにおけるＬＡＬの結合が協調的であるケースにおいて）。機能的に、これは、アンチセンス鎖上に存在する保存されたＧＧＧＧＧＴ（配列番号１７０）モチーフの全ての３’配列（−３５プロモーター配列および−１０プロモーター配列を含有する可能性が高い）を除去するが、センス鎖上の全配列は無傷のまま残すことによって達成される。この欠失の結果、転写は、一方向のみで活性化される。このフィード−フォワードサーキットアーキテクチャーの利点は、ストレプトマイセス属の栄養成長条件および発酵成長条件の複雑なライフサイクルの間のＬＡＬの発現を調和させるおよび／または最大化することである。
宿主細胞
一部の実施形態では、宿主細胞は、アクチノバクテリウムなどの細菌である。例えば、一部の実施形態では、宿主細胞は、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）株である。一部の実施形態では、宿主細胞は、ストレプトマイセス・アヌラトス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｎｕｌａｔｕｓ）、ストレプトマイセス・アンチバイオティカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｎｔｉｂｉｏｔｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・コエリカラー（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｏｅｌｉｃｏｌｏｒ）、ストレプトマイセス・ペウセティウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｐｅｕｃｅｔｉｕｓ）、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）種ＡＴＣＣ ７００９７４、ストレプトマイセス・カヌス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃａｎｕｓ）、ストレプトマイセス・ノドサス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｎｏｄｏｓｕｓ）、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）（複数種）、ストレプトアロテイクス・ヒンダスタヌス（Ｓｔｒｅｐｔｏａｌｌｏｔｅｉｃｕｓ ｈｉｎｄｕｓｔａｎｕｓ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・アベルミティリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｖｅｒｍｉｔｉｌｉｓ）、ストレプトマイセス・ビリドクロモゲネス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｖｉｒｉｄｏｃｈｒｏｍｏｇｅｎｅｓ）、ストレプトマイセス・ベルティシラス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｖｅｒｔｉｃｉｌｌｕｓ）、ストレプトマイセス・チャルトルエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｈａｒｔｒｕｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）（複数種）、サッカロトリックス・ムタビリス（Ｓａｃｃｈａｒｏｔｈｒｉｘ ｍｕｔａｂｉｌｉｓ）、ストレプトマイセス・ハルステディイ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈａｌｓｔｅｄｉｉ）、ストレプトマイセス・クラブリゲルス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｌａｖｕｌｉｇｅｒｕｓ）、ストレプトマイセス・ベネズエラエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｖｅｎｅｚｕｅｌａｅ）、ストレプトマイセス・ロゼオクロモゲネス（Ｓｔｒｔｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｒｏｓｅｏｃｈｒｏｍｏｇｅｎｅｓ）、アミコラトプシス・オリエンタリス（Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ ｏｒｉｅｎｔａｌｉｓ）、ストレプトマイセス・クラブリゲルス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｌａｖｕｌｉｇｅｒｕｓ）、ストレプトマイセス・リシリエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｒｉｓｈｉｒｉｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・ラベンデュラエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｌａｖｅｎｄｕｌａｅ）、ストレプトマイセス・ロゼオスポルス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｒｏｓｅｏｓｐｏｒｕｓ）、ノノムラエア（Ｎｏｎｏｍｕｒａｅａ）種、ストレプトマイセス・ペウセティウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｐｅｕｃｅｔｉｕｓ）、サッカロポリスポラ・エリスラエア（Ｓａｃｃｈａｒｏｐｏｌｙｓｐｏｒａ ｅｒｙｔｈｒａｅａ）、ストレプトマイセス・フィリピネンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｆｉｌｉｐｉｎｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ミクロモノスポラ・プルプレア（Ｍｉｃｒｏｍｏｎｏｓｐｏｒａ ｐｕｒｐｕｒｅａ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・ナルボネンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｎａｒｂｏｎｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・カナマイセティカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｋａｎａｍｙｃｅｔｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・コリヌス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｏｌｌｉｎｕｓ）、ストレプトマイセス・ラサリエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｌａｓａｌｉｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・リンカネンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｌｉｎｃｏｌｎｅｎｓｉｓ）、ダクトスポランギウム・アウランティアカム（Ｄａｃｔｏｓｐｏｒａｎｇｉｕｍ ａｕｒａｎｔｉａｃｕｍ）、ストレプトマイセス・トキシトリシニ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｔｏｘｉｔｒｉｃｉｎｉ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・プリカタス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｐｌｉｃａｔｕｓ）、ストレプトマイセス・ラベンデュラエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｌａｖｅｎｄｕｌａｅ）、ストレプトマイセス・ガーナエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｇｈａｎａｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・シンナモネンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｉｎｎａｍｏｎｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・アウレオファシエンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｕｒｅｏｆａｃｉｅｎｓ）、ストレプトマイセス・ナタレンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｎａｔａｌｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・チャタノオゲンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｈａｔｔａｎｏｏｇｅｎｓｉｓ） Ｌ１０、ストレプトマイセス・ライディカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｌｙｄｉｃｕｓ） Ａ０２、ストレプトマイセス・フラディアエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｆｒａｄｉａｅ）、ストレプトマイセス・アムボファシエンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｍｂｏｆａｃｉｅｎｓ）、ストレプトマイセス・テンダエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｔｅｎｄａｅ）、ストレプトマイセス・ノウルセイ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｎｏｕｒｓｅｉ）、ストレプトマイセス・アベルミティリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｖｅｒｍｉｔｉｌｉｓ）、ストレプトマイセス・リモーサス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｒｉｍｏｓｕｓ）、ストレプトマイセス・ウェッドモレンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｗｅｄｍｏｒｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・カカオイ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃａｃａｏｉ）、ストレプトマイセス・プリスチナエスピラリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｐｒｉｓｔｉｎａｅｓｐｉｒａｌｉｓ）、ストレプトマイセス・プリスチナエスピラリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｐｒｉｓｔｉｎａｅｓｐｉｒａｌｉｓ）、アクチノプラネス（Ａｃｔｉｎｏｐｌａｎｅｓ）種ＡＴＣＣ ３３０７６、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ルシェバリエリア・アエロコロニゲネス（Ｌｅｃｈｅｖａｌｉｅｒｉａ ａｅｒｏｃｏｌｏｎｅｇｅｎｅｓ）、アミコラトプシス・メディテラネイ（Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ ｍｅｄｉｔｅｒｒａｎｅｉ）、アミコラトプシス・ルリダ（Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ ｌｕｒｉｄａ）、ストレプトマイセス・アルブス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｌｂｕｓ）、ストレプトマイセス・グリセオルス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｇｒｉｓｅｏｌｕｓ）、ストレプトマイセス・スペクタビリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｓｐｅｃｔａｂｉｌｉｓ）、サッカロポリスポラ・スピノサ（Ｓａｃｃｈａｒｏｐｏｌｙｓｐｏｒａ ｓｐｉｎｏｓａ）、ストレプトマイセス・アムボファシエンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｍｂｏｆａｃｉｅｎｓ）、ストレプトマイセス・スタウロスポレウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｓｔａｕｒｏｓｐｏｒｅｕｓ）、ストレプトマイセス・グリゼウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｇｒｉｓｅｕｓ）、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）（複数種）、ストレプトマイセス・アクロモゲネス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｃｒｏｍｏｇｅｎｅｓ）、ストレプトマイセス・ツクバエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｔｓｕｋｕｂａｅｎｓｉｓ）、アクチノプラネス・テイコマイセチクス（Ａｃｔｉｎｏｐｌａｎｅｓ ｔｅｉｃｈｏｍｙｃｅｔｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・グロセッセンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｇｌａｕｃｅｓｃｅｎｓ）、ストレプトマイセス・リモーサス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｒｉｍｏｓｕｓ）、ストレプトマイセス・キャトルヤ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃａｔｔｌｅｙａ）、ストレプトマイセス・アズレウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｚｕｒｅｕｓ）、ストレプトアロテイカス・ヒンダスタヌス（Ｓｔｒｅｐｔｏａｌｌｏｔｅｉｃｕｓ ｈｉｎｄｕｓｔａｎｕｓ）、ストレプトマイセス・チャートレウシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｈａｒｔｒｅｕｓｉｓ）、ストレプトマイセス・フラディアエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｆｒａｄｉａｅ）、ストレプトマイセス・コエリカラー（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｏｅｌｉｃｏｌｏｒ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）種１１８６１、ストレプトマイセス・バージニアエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｖｉｒｇｉｎｉａｅ）、アミコラトプシス・ジャポニカム（Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ ｊａｐｏｎｉｃｕｍ）、アミコラトプシス・バルヒマイシニ（Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ ｂａｌｈｉｍｙｃｉｎｉ）、ストレプトマイセス・アルブス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｌｂｕｓ） Ｊ１０７４、ストレプトマイセス・コエリカラー（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｃｏｅｌｉｃｏｌｏｒ） Ｍ１１４６、ストレプトマイセス・リビダンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｌｉｖｉｄａｎｓ）、ストレプトマイセス・インカーネイト（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｉｎｃａｒｎａｔｅｓ）、ストレプトマイセス・バイオラセオルバー（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｖｉｏｌａｃｅｏｒｕｂｅｒ）、またはストレプトマイセス・グリセオフュスカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｇｒｉｓｅｏｆｕｓｃｕｓ）である。一部の実施形態では、宿主細胞は、エシェリキア・コリ（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｉ）などのエシェリキア（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ）株である。一部の実施形態では、宿主細胞は、バチルス・サブティリス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）などのバチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）株である。一部の実施形態では、宿主細胞は、シュードモナス・プチダ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｐｕｔｉｔｄａ）などのシュードモナス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）株である。一部の実施形態では、宿主細胞は、ミクソコッカス・キサンタス（Ｍｙｘｏｃｏｃｃｕｓ ｘａｎｔｈｕｓ）などのミクソコッカス（Ｍｙｘｏｃｏｃｃｕｓ）株である。
（実施例）
実施例１．遺伝子操作されたＰＫＳを生産するための単一モジュールスワッピング
モジュール間残基共変動分析および進化トレース分析を使用して、化合物１を生産するＰＫＳのモジュール３を成功裏に置き換えるであろう１０の異種ドナーモジュールを予測した（図３Ａ）。４〜６ｋｂの範囲の長さの、１０の予測されたドナーモジュールのうち７つを、ＧＣに富むロングＰＣＲ法を使用して、その全体を選択的に増幅した。並行して、化合物１を生産するＰＫＳを内在させている細菌人工染色体（ＢＡＣ）を、制限部位ＡｆｌＩＩおよびＳｐｅＩをモジュール３のフランキングモジュール間配列に導入することによって、異種ドナーモジュールのためのモジュールスワッピングアクセプターに変換した。修飾されたアクセプターＢＡＣを、ＡｆｌＩＩおよびＳｐｅＩで消化することによって直鎖状にし、７つのドナーモジュールをゲル精製し、Ｇｉｂｓｏｎクローニングによってサブクローニングした。得られた構築物を、目的の領域のＳａｎｇｅｒシーケンシング、クラスターの完全性を確認するためのＰＣＲに基づく分析、およびＢＡＣ全体をシーケンシングするためのＩｌｌｕｍｉｎａ ＮＧＳに供した。モジュール増幅プロトコールのＰＣＲ介在性の誤差率を、５０００ｂｐ当たりおよそ１ｂｐ、またはモジュール当たりおよそ１突然変異であると判定した。
単一モジュールをスワッピングして、化合物１を生産するＰＫＳのモジュール３をＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株Ｓ３１７のモジュール３で置き換えることによって、遺伝子操作されたＰＫＳを生産した。ドナーＳ３１７のモジュール３をＰＣＲ増幅し、化合物１を生産するＰＫＳの３位にＧｉｂｓｏｎクローニングした（図３Ｂ）。得られたクローンをＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ発現宿主にコンジュゲートし、発酵させた。化合物の生産を、両化合物がそれに結合すると予想されるタンパク質である精製されたネイティブＦＫＢＰ１２を、ネイティブＰＫＳの生成物である化合物１または遺伝子操作されたＰＫＳクラスターによって生産される化合物である化合物２のいずれかと共注入することによって、ＬＣ−ＴＯＦ質量分析によって分析した。比較ＬＣ−ＴＯＦ分析は、化合物２が６１１．３８という予想質量を有していたことを示し、これは、その位置での、モジュール３アルケンの、完全に還元されたモジュールへの変換に対応する。化合物２を大規模に再発酵させ、均質になるまで精製し、そして構造をＮＭＲ分光法によって確認した。
化合物１を生産するＰＫＳ内のモジュール４を置き換えるために、モジュール間共変動に基づくモジュールスワッピング予測アルゴリズムを使用して、４つの化学をコードする１６のモジュールのリストを得た。モジュール４内への、Ｇｉｂｓｏｎに基づくサブクローニングは、モジュール３ほどには効率的ではなかった。ｓｓＤＮＡ中間体を伴うＧｉｂｓｏｎクローニングは、非常にＧＣに富んだ領域では困難であり、４ｂｐのオーバーハングを有する制限部位へのドナーモジュールの直接的なライゲーションは、局所的なＧＣ含有量に対して感受性ではない可能性がある。したがって、ＡｆｌＩＩ部位およびＳｐｅＩ部位を、モジュール間フランキング領域内の新規な位置で導入して、直接的なライゲーションアクセプターＢＡＣを得た。この直接的なライゲーションアクセプターＢＡＣを、ＡｆｌＩＩおよびＳｐｅＩでの消化によって直鎖状にし、１２のドナーモジュールをゲル精製し、ＡｆｌＩＩおよびＸｂａＩで消化し、そしてライゲーションによってサブクローニングした。
化合物１を生産するＰＫＳにおけるモジュール３またはモジュール４のいずれかの単一モジュールスワッピングは、新規な化合物２〜５を生成した（図３Ｃ）。したがって、単一モジュールスワッピングを使用して、モジュールによってコードされる様々な化学を導入し、新規な化合物を生成した。ＬＣ−ＴＯＦ質量分析は、モジュール３およびモジュール４でのモジュールスワッピングによって、得られたハイブリッドクラスターが様々な化合物の発現をもたらしたことを示した。
実施例２．コンビナトリアルジモジュールスワッピングによるライブラリーの構築
ジモジュールライブラリーのプールされた移動を使用して、化合物１を生産するＰＫＳにおけるモジュール３および４を同時に置き換え、複数個の遺伝子操作されたＰＫＳクラスターを得た（図４Ａ）。全部で３１のモジュールを、モジュール３の位置に移動させるために増幅し、２５のモジュールを、モジュール４の位置に移動させるために増幅した。Ｇｉｂｓｏｎジモジュールアセンブリクローニングを最適化するために、ホスホチオレートで修飾されたＤＮＡオリゴを、ドナーモジュールのＰＣＲ増幅のために合成した。ホスホチオレートでキャップされたモジュールは、Ｇｉｂｓｏｎクローニングプロトコールのエキソヌクレアーゼ工程を抑制することによって機能を終え、これによって、ＧＣに富んだＤＮＡのＧｉｂｓｏｎ捕獲が劇的に増大した（図４Ｂ）。中間体プラスミドに基づくジモジュール捕獲プロトコールを開発して、ジモジュールユニットをアセンブルし、捕獲し、増幅し、そして富ませた（図４Ｃ）。プールされたモジュール３およびモジュール４のアンプリコンを、３パートからなるＧｉｂｓｏｎアセンブリ反応のために、ｐＢＲ３２２に基づく直鎖状骨格アンプリコンと混合した。ジモジュールアセンブリを含有するシャトルベクターを、分取０．４％アガロースゲル上で分画することによって、空のベクターから分解することができた。ジモジュールを捕獲した後、アセンブルされたジモジュール断片を、ＡｆｌＩＩおよびＸｂａＩで消化することによってシャトルベクターから放出させ、ネイティブモジュール３およびモジュール４を欠く、化合物１を生産するＰＫＳを含有する発現ベクターへの直接的なライゲーションによってサブクローニングした。
単一モジュールスワッピングおよびジモジュールスワッピングをコードする複製ＢＡＣを、最適化されたＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓプロデューサー株Ｓ２４４１にコンジュゲートし、固相抽出した試料を、予想されるタンパク質結合パートナーである精製されたＦＫＢＰ１２タンパク質と共にＬＣ−ＴＯＦ質量分析に供した。さらなる分析によって、ジモジュールライブラリーの生成が、新規な化合物を高収量で発現するＰＫＳクラスターを遺伝子操作し得ることが確認された（図４Ｄ）。代表例として、化合物６が、化合物１を生産するＰＫＳのモジュール３にあるｍＤＥＫ化学およびモジュール４にあるＫ化学をコードするモジュールのジモジュールスワッピングによって生成された。化合物６の予想質量はＬＣ−ＴＯＦ分析によって観察され、ジモジュールアセンブリプロトコールによって、遺伝子操作された誘導体化合物１が得られたことが確認された。
化合物１を生産するＰＫＳの遺伝子操作された誘導体の、６５０のメンバーからなるコンビナトリアルライブラリーを、ジモジュールスワッピングによって生産した。全部で３１のモジュールを、化合物１を生産するＰＫＳのモジュール３の位置を移動するために増幅させ、２５のモジュールを、モジュール４の位置を移動するために増幅させた（図４Ｅ）。クラスターをＢＡＣにクローニングし、クローニングされたＢＡＣをその後、複数の異種ドナーに由来する多様なソースのＰＣＲモジュールに対する鋳型として使用した。
モジュール３の位置にある１５の異なるドナーモジュールおよびモジュール４の位置にある１５の異なるドナーモジュールに対応するライブラリーのサブセットは、２２５の新規なＰＫＳクラスターの潜在的なコンビナトリアルライブラリーを生産し、新規な化合物（１５×１５のジモジュールライブラリー）をもたらした。ジモジュールライブラリーをプールとしてアセンブルしたため、希薄化分析を行って、ライブラリーの多様性の＞９０％を効果的にサンプリングするためにいくつのクローンをコンジュゲートし、発酵させ、抽出する必要があるかを判定した。希薄化分析は、６５０のクローンが、ジモジュールライブラリーの＞９０％の統計的サンプリングに対応することを示した（図４Ｆ）。６５０のクローンをＬＣ−ＴＯＦ質量分析に供し、実行した。６５０のサンプリングされたクローンのうち１１５が、新規な質量を有する化合物を発現した。
実施例３．単一分子の長鎖読み取りシーケンシングによるコンビナトリアルジモジュールライブラリーの特徴付け
実施例２の方法に従って生産された、モジュール３の位置にある１５の異なるドナーモジュールおよびモジュール４の位置にある１５の異なるドナーモジュールに対応するライブラリー（１５×１５のジモジュールライブラリー）を、Ｎａｎｏｐｏｒｅシーケンシングによって特徴付けした（図４Ｇ）。１５×１５のジモジュールライブラリーに存在するジモジュールを、ＣＲＩＳＰＲ／Ｃａｓ９（ＮＥＢ）を使用してＰＫＳクラスターから切除した。得られた切除されたジモジュールは各々、およそ７〜１２キロベースの長さを有していた。ジモジュールを、９６ウェルカラム精製によって精製し、ウェル特異的なアダプターをジモジュールにライゲーションした。得られたジモジュールを正規化し、プールし、そして、オリゴヌクレオチドのＮａｎｏｐｏｒｅシーケンシングのための標準的なライゲーション調製プロトコールに従ってシーケンシングのために調製した。９つの９６ウェルプレート（全部で８６４のジモジュールクローン）をＮａｎｏｐｏｒｅによってシーケンシングし、得られたシーケンシングデータを、図４Ｈで示すインフォマティクスワークフローに従って分析し、クローンの７３．１％がコールされた。得られたシーケンシングデータをドナーモジュールのインプットの表に対して比較することによって、得られたコンビナトリアルライブラリーを、得られたジモジュールの同定によって解析すること（ｄｅｃｏｎｖｏｌｕｔｉｏｎ）が可能になる。１５×１５のジモジュールライブラリーのＮａｎｏｐｏｒｅシーケンシングの結果を表１に示す。
実施例４．コンビナトリアルトリモジュールスワッピングによるライブラリーの構築
コンビナトリアルモジュールスワッピングのプロトコールを、化合物７を生産するＰＫＳにおけるトリモジュールアセンブリを得るように修正した（図５Ａ）。モジュールスワッピングの数が増大すると、ＰＫＳライブラリーのサイズ、ひいては多様性が増大する。例えば、モジュールにコードされた１３の異なる化学のコレクションを考える場合、サイズおよび多様性の増大は、単一モジュールスワッピングの最大ライブラリーサイズが１３となるようにスワッピングされているモジュールの数に基づき、その場合、ジモジュールスワッピングでは、最大ライブラリーサイズは１３２＝１６９であり、トリモジュールスワッピングでは、最大ライブラリーは１３３＝２１９７である。
トリモジュールアセンブリは、ジモジュールプロトコールの技術的利点と、さらなる「校正（ｐｒｏｏｆ−ｒｅａｄｉｎｇ）」Ｇｉｂｓｏｎクローニング工程とを活用して、捕獲されたトリモジュールアセンブリを、化合物７を生産するＰＫＳ内に挿入する（図５Ｂ）。前述したように、ホスホロチオアート化学を使用して、Ｇｉｂｓｏｎクローニングの第１ラウンドのｓｓＤＮＡ中間体をシャトルベクター内に拘束した。トリモジュールアセンブリを内在させているシャトルベクタークローンを、分取ゲル分画および単離によって濃縮した。最後に、Ｇｉｂｓｏｎが介在する「誤差訂正」を使用して、発現ベクターにおけるスカーレスクローニングのために制限部位をトリミングした。まず、フランキングＰｍｅＩ制限部位を、モジュール３とモジュール４との間、ならびにモジュール６とモジュール７との間のリンカー領域内に導入した。ＧＣ含有量および二次構造（ＤＮＡのフォールディングによって予測される、＜８ｋｃａｌ／ｍｌ）が低減した部位を、最適なＧｉｂｓｏｎ相同性アームのために選択した。Ｇｉｂｓｏｎ Ａｓｓｅｍｂｌｙ Ｕｌｔｒａ Ｋｉｔ（ＳＧＩ−ＤＮＡ）を使用して、トリモジュールアセンブリを、化合物７を生産するＰＫＳ内にクローニングし、モジュール４、５、および６の置き換え、ならびに消化後に保持されているさらなる外来ＰｍｅＩ配列の同時の除去を可能にする。これにより、トリモジュールスワッピングされたＰＫＳクラスターによって生産される化合物を工業規模で生産するための（１週間当たり＞２００）、＞９５％の正確なアセンブリが得られた。
実施例５．単一モジュールアクセプターをジモジュールドナーでスワッピングすることによる環の拡大
ｍＤＥＫ化学およびＫ化学をコードする異種ジモジュールドナーアセンブリを、上記の方法によって、化合物１を生産するＰＫＳの単一モジュールアクセプターであるモジュール３内にスワッピングした（図６Ａ）。遺伝子操作されたＰＫＳによって生産される化合物である化合物８が高収量で観察され、ＬＣ−ＴＯＦ分析によって判定したところ、６５５．４１の質量を有していた（図６Ｂ）。これは、化合物８がさらなる２つの炭素からなる伸長ユニットを含有する、環が拡大した化合物生成物に対応する。こうして、ジモジュールアセンブリを挿入して単一モジュールを置き換えることによるモジュールスワッピングを介するＰＫＳ生合成のリプログラミングは、機能的ＰＫＳ発現をもたらし得る。
実施例６．ＰＫＳローディングモジュールのモジュールスワッピング
ラパマイシンは、混合型ポリケチドシンターゼ（ＰＫＳ）／非リボソームペプチドシンターゼ（ＮＲＰＳ）系によって合成される天然の生成物である。ラパマイシンは、ＦＫ５０６結合タンパク質（ＦＫＢＰ：ＦＫ５０６−ｂｉｎｄｉｎｇ ｐｒｏｔｅｉｎｓ）への結合に関与する、関連する天然の生成物であるＦＫ５０６と共通の構造モチーフを有する。ラパマイシンの生合成の間、ローディングモジュールは、カルボン酸リガーゼ（ＣＬ：ｃａｒｂｏｘｙｌｉｎｃ ａｃｉｄ ｌｉｇａｓｅ）様ドメインとして機能するＣａｉＣドメインを介して、４，５−ジヒドロキシシクロヘキサ−１，５−ジエンカルボン酸スターターユニットを結合し、ローディングする（図７Ａ）。ローディングモジュールは、触媒として活性であってもなくてもよい、ケトレダクターゼ様ドメインおよびエノイルレダクターゼドメインを含む、従来の延長ＰＫＳモジュールと類似のドメイン構造を有し得る。スターターユニットの最終的な化学は、ローディングモジュール内のドメインの存在および配列に依存し、したがって、得られた「スターターユニット」は、ローディングモジュールをスワッピングすることによって遺伝子操作することができる。
Ｘ２３ ＰＫＳクラスターは、化合物９および化合物１０を生産する（図７Ｂ）。Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株Ｓ３０３のラパマイシンローディングモジュールを、単一モジュールスワッピングについて先に記載した方法によって、Ｘ２３クラスター内にスワッピングした。遺伝子操作されたＰＫＳは化合物１１および１２を生産し、ここで、スターターユニットはラパマイシンのスターターユニットで置き換えられている。Ｘ２３のモジュール２およびモジュール７のさらなる単一延長モジュールスワッピングは、それぞれ化合物１３および１４を生産した。
他の実施形態
本開示をその詳細な説明と共に記載してきたが、先の記載は、本開示を説明するためのものであり、添付の特許請求の範囲によって定義される本開示の範囲を限定するものではないことを理解されたい。他の態様、利点、および改変は、以下の特許請求の範囲の範囲内である。
当業者であれば、本明細書において記載される発明に従って、具体的な実施形態の多くの同等物を認識しているか、または通常の実験のみを使用して確認することができる。本発明の範囲は、上記の詳細な説明に限定されるものではなく、むしろ、添付の特許請求の範囲で説明されるものである。
特許請求の範囲において、「ａ」、「ａｎ」、および「ｔｈｅ」などの冠詞は、逆の事実が示されない限りまたは文脈から明らかでない限り、１つまたは２つ以上を意味し得る。グループの１つまたは複数のメンバー間の「または」を含む請求項または記載は、逆の事実が示されない限りまたは文脈から明らかでない限り、グループメンバーの１つ、２つ以上、または全てが、所与の生成物もしくはプロセスにおいて存在する、所与の生成物もしくはプロセスにおいて採用される、または所与の生成物もしくはプロセスに関連するならば、十分であると見なされる。本発明は、グループの厳密に１つのメンバーが所与の生成物もしくはプロセスにおいて存在する、所与の生成物もしくはプロセスにおいて採用される、または所与の生成物もしくはプロセスに関連する、実施形態を含む。本発明は、グループメンバーの２つ以上または全てが所与の生成物もしくはプロセスにおいて存在する、所与の生成物もしくはプロセスにおいて採用される、または所与の生成物もしくはプロセスに関連する、実施形態を含む。
また用語「備える」は、非限定であることが意図され、さらなる要素または工程を含むことを許容するが必須ではないことにも留意されたい。用語「備える」が本明細書において用いられる場合、用語「からなる」も包含され、開示される。
領域が示される場合、終点が含まれる。さらに、別段の指示がない限り、または文脈および当業者の知識から明らかでない限り、範囲として表される値は、文脈から別段のことが明らかに示されない限りその範囲の下限の単位の１０分の１までの、異なる本発明の実施形態における言及された範囲内の任意の具体的な値または部分範囲であることを理解されたい。
さらに、先行技術の範囲内にある本発明の任意の特定の実施形態は、請求項の任意の１つまたは複数からも明確に除外され得ることを理解されたい。このような実施形態は当業者に既知であると見なされるため、これらの実施形態は、除外されることが本明細書において明確に説明されていなくても、除外され得る。本発明の組成物の任意の特定の実施形態（例えば、任意のポリヌクレオチドまたはそれによってコードされるタンパク質、任意の生産方法、任意の使用方法）は、先行技術の存在に関連していてもいなくても、いかなる理由によっても、任意の１つまたは複数の請求項から除外され得る。

Claims (51)

  1. 参照ポリケチドと比較して酵素活性が改変された１つまたは複数の異種モジュールを備える、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼであって、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼが、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で発現された場合にポリケチドを生産することができ、１つまたは複数の異種モジュールが、ポリケチド生合成の間にポリケチドの転位を実質的に阻害しない、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
  2. 参照ポリケチドと比較して酵素活性が改変された１つまたは複数の異種モジュールを備える、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼであって、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼが、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で発現された場合にポリケチドを生産することができ、１つまたは複数の異種モジュールが、それに隣接するモジュールの連結配列と互換性がある連結配列を備える、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
  3. 参照ポリケチドと比較して酵素活性が改変された１つまたは複数の異種モジュールを備える、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼであって、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼが、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で発現された場合にポリケチドを生産することができ、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのポリケチド発現レベルが、参照ポリケチドシンターゼのポリケチド発現レベルの少なくとも１％である、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
  4. １つまたは複数の異種モジュールが、ネイティブ連結配列を備える、請求項１から３のいずれか１項に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
  5. ２つ以上の異種モジュールを備える、請求項１乃至４のいずれか１項に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
  6. ２つ以上の異種モジュールが隣接している、請求項５に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
  7. ３つ以上の異種モジュールを備える、請求項１乃至６のいずれか１項に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
  8. ３つ以上の異種モジュールが隣接している、請求項７に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
  9. 異種モジュールが、ポリケチドの可変領域内のβ−カルボニルユニットを修飾する延長モジュールである、請求項１乃至８のいずれか１項に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
  10. １つまたは複数の異種モジュールの少なくとも１つが、配列番号１〜１７４のいずれか１つに対して少なくとも９０％の同一性を有する部分を備える、請求項１乃至９のいずれか１項に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
  11. １つまたは複数の異種モジュールの少なくとも１つが、配列番号１〜１７４のいずれか１つの配列を有する部分を備える、請求項１乃至１０のいずれか１項に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
  12. キメラポリケチドシンターゼの少なくとも１つのモジュールが、配列番号１７５〜１７６の配列を有するポリケチドシンターゼと比較して修飾されている、キメラポリケチドシンターゼ。
  13. 少なくとも１つのモジュールが、配列番号１〜１７４のいずれか１つに対して少なくとも９０％の同一性を有する部分を備える、請求項１２に記載のキメラポリケチドシンターゼ。
  14. 請求項１乃至１３のいずれか１項に記載のポリケチドシンターゼをコードする核酸。
  15. 核酸がＬＡＬをさらにコードし、ＬＡＬをコードする配列が、ポリケチドシンターゼをコードする配列に機能可能に連結されている、請求項１５に記載の核酸。
  16. ＬＡＬが異種ＬＡＬである、請求項１５に記載の核酸。
  17. ＬＡＬが、配列番号１７７に対して少なくとも８０％の同一性を有する部分を備える、請求項１５または１６に記載の核酸。
  18. ＬＡＬが、配列番号１７７の配列を有する部分を備える、請求項１７に記載の核酸。
  19. ＬＡＬが配列番号１７７の配列を有する、請求項１８に記載の核酸。
  20. ＬＡＬをコードする核酸が、オープンリーディングフレーム内でＴＴＡ阻害コドンを欠いている、請求項１４乃至１９のいずれか１項に記載の核酸。
  21. 核酸がＬＡＬ結合部位をさらに備え、ＬＡＬ結合部位をコードする配列が、ポリケチドシンターゼをコードする配列に機能可能に連結されている、請求項１４乃至２０のいずれか１項に記載の核酸。
  22. ＬＡＬ結合部位が、配列番号１７８の配列に対して少なくとも８０％の配列同一性を有する部分を備える、請求項２１に記載の核酸。
  23. ＬＡＬ結合部位が、配列番号１７８の配列を有する部分を備える、請求項２２に記載の核酸。
  24. ＬＡＬ結合部位が配列番号１７８の配列を有する、請求項２３に記載の核酸。
  25. ＬＡＬ結合部位が配列ＧＧＧＧＧＴ（配列番号１７９）を有する、請求項２１に記載の核酸。
  26. ＬＡＬ結合部位へのＬＡＬの結合が、ポリケチドシンターゼの発現を促進する、請求項２１乃至２５のいずれか１項に記載の核酸。
  27. 非リボソームペプチドシンターゼをさらにコードする、請求項１４乃至２６のいずれか１項に記載の核酸。
  28. 第１のＰ４５０酵素をさらにコードする、請求項１４乃至２７のいずれか１項に記載の核酸。
  29. 第２のＰ４５０酵素をさらにコードする、請求項２８に記載の核酸。
  30. 請求項１４乃至２９のいずれか１項に記載の核酸を備える発現ベクター。
  31. 人工染色体である、請求項３０に記載の発現ベクター。
  32. 人工染色体が細菌人工染色体である、請求項３１に記載の発現ベクター。
  33. 請求項３０乃至３２のいずれか１項に記載の発現ベクターを備える宿主細胞。
  34. ポリケチドが宿主細胞に対して異種である、請求項１乃至１３のいずれか１項に記載のポリケチドシンターゼを備える宿主細胞。
  35. ＬＡＬを天然に欠く、請求項３３または３４に記載の宿主細胞。
  36. ＬＡＬ結合部位を天然に欠く、請求項３３乃至３５のいずれか１項に記載の宿主細胞。
  37. ＬＡＬ結合部位に結合することができるとともにポリケチドシンターゼの発現を調節することができるＬＡＬを備える、請求項３３乃至３６のいずれか１項に記載の宿主細胞。
  38. ＬＡＬが異種である、請求項３７に記載の宿主細胞。
  39. ＬＡＬが、配列番号１７７の配列に対して少なくとも８０％の同一性を有する部分を備える、請求項３７または３８に記載の宿主細胞。
  40. 宿主細胞が細菌である、請求項３３乃至３９のいずれか１項に記載の宿主細胞。
  41. 細菌がアクチノバクテリウムである、請求項４０に記載の宿主細胞。
  42. アクチノバクテリウムが、ストレプトマイセス・アムボファシエンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｍｂｏｆａｃｉｅｎｓ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、またはストレプトマイセス・マラエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｍａｌａｙｅｎｓｉｓ）である、請求項４１に記載の宿主細胞。
  43. アクチノバクテリウムが、Ｓ１３９１、Ｓ１４９６、またはＳ２４４１である、請求項４２に記載の宿主細胞。
  44. ポリケチドシンターゼの発現を増強させるように修飾されている、請求項３３乃至４３のいずれか１項に記載の宿主細胞。
  45. （ｉ）化合物生産タンパク質を発現する内在性遺伝子クラスターの欠失、（ｉｉ）化合物生産タンパク質を発現する異種遺伝子クラスターの挿入、（ｉｉｉ）抗生物質での刺激への宿主細胞の曝露、および／または（ｉｖ）同種プロモーターと比較して化合物の発現を少なくとも２倍増大させる異種プロモーターの導入によって、化合物生産タンパク質の発現を増強させるように修飾されている、請求項４４に記載の宿主細胞。
  46. 請求項３３乃至４５のいずれか１項に記載の宿主細胞を適切な条件下で培養する工程を備える、ポリケチドを生産する方法。
  47. 請求項１乃至１３のいずれか１項に記載のポリケチドシンターゼを発現するように遺伝子操作された宿主細胞を、ポリケチドシンターゼがポリケチドを生産するのに適した条件下で培養する工程を備える、ポリケチドを生産する方法。
  48. ａ）化合物を生産することが可能な親ポリケチドシンターゼ配列を提供する工程、
    （ｂ）第２のポリケチドシンターゼの少なくとも１つのモジュールと親ポリケチドシンターゼの少なくとも２つのモジュールとの互換性を判定する工程、
    （ｃ）修飾されたポリケチドシンターゼをコードする核酸を生産する工程であって、修飾されたポリケチドシンターゼが、親ポリケチドシンターゼの少なくとも２つのモジュールと互換性があると判定されている第２のポリケチドシンターゼの少なくとも１つのモジュールを備える、工程
    を備える、化合物を生産する方法。
  49. （ａ）親ポリケチドシンターゼをコードする親核酸を提供する工程、
    （ｂ）親核酸を修飾して、化合物を生産することが可能な修飾されたポリケチドシンターゼをコードする修飾された核酸を生成させる工程であって、修飾によって、少なくとも１つの異種モジュールを備える修飾されたポリケチドシンターゼが生産される、工程
    を備える、化合物を生産する方法。
  50. （ａ）化合物を生産することが可能な親ポリヌクレオチド配列を提供する工程、
    （ｂ）親ポリヌクレオチド配列内の１つまたは複数のモジュールの置き換えに適した１つまたは複数の異種モジュールを同定する工程、
    （ｃ）工程（ｂ）で同定された少なくとも１つの異種モジュールを備える修飾されたポリケチドシンターゼをコードする核酸を生産する工程
    を備える、化合物を生産する方法。
  51. 複数個のポリヌクレオチドを生産する方法であって、複数個のポリヌクレオチドの各々が、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼに対応し、複数個のポリヌクレオチドの各々が、参照ポリケチドと比較して酵素活性が改変された１つまたは複数の異種モジュールを備え、前記方法が、
    （ａ）ポリケチドシンターゼをコードする親ポリヌクレオチド配列を提供する工程、
    （ｂ）親ポリヌクレオチド配列における置き換えのための１つまたは複数のモジュールを同定する工程、
    （ｃ）工程（ｂ）で同定されたモジュールの各々の置き換えに適した２つ以上の異種モジュールを同定する工程、
    （ｄ）複数個のポリヌクレオチドを生成する工程であって、複数個のポリヌクレオチドの各々が、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼに対応し、複数個のポリヌクレオチドの各々が、工程（ｂ）で同定された置き換えようとする１つまたは複数のモジュールの各々の代わりに、工程（ｃ）で同定された２つ以上の異種モジュールから選択される異種モジュールを備える、工程
    を備える方法。
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