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DE69937403T2 - Bindungsassay unter verwendung optischer resonanz kolloidaler teilchen - Google Patents

Bindungsassay unter verwendung optischer resonanz kolloidaler teilchen Download PDF

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DE69937403T2
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Description

  • Hintergrund der Erfindung
  • Die vorliegende Anmeldung basiert auf der provisorischen Anmeldung Nr. 60/096,159 mit dem Titel „Einding Assays By Means Of Optical Resonance Of Colloidal Particles", eingereicht am 11. August 1998, und beansprucht die Priorität jener Anmeldung; die vorliegende Anmeldung ist auch eine „continuation in Part" der ebenfalls anhängigen Anmeldung 08/789,211 mit dem Titel „Homogeneous Einding Assay", eingereicht am 23. Januar 1996 und veröffentlicht als WO 98/33070 .
  • Gebiet der Erfindung
  • Die vorliegende Anmeldung betrifft das Gebiet der Messung der Ligandenbindung und betrifft insbesondere Hochgeschwindigkeitsinstrumente zur automatischen Abtastung einer großen Anzahl von potenziell therapeutischen Verbindungen durch Messung ihrer jeweiligen Bindungsaffinität für verschiedene biologische Rezeptoren.
  • Beschreibung des Stands der Technik
  • Gentechnikverfahren waren erfolgreich bei der Identifizierung der Gensequenz von krankheitsbezogenen Zelloberflächenrezeptoren und beim künstlichen Wiedergeben dieser Rezeptoren in substantiellen Mengen und in purifizierter Form. Solche Rezeptoren können auch aus Zellzubereitungen isoliert werden. Kombinatorische chemische Techniken sorgen für einen schnelle Synthese von Verbindungen mit niedrigem Molekulargewicht, die potenzielle Bindungspartner für isolierte oder identifizierte Rezeptoren sind. Wenn sie einmal erzeugt sind, müssen diese enormen Bibliotheken von Verbindungen auf ihre relative Bindungsaffinität mit dem Zielrezeptor untersucht werden. Hochgeschwindigkeitsmaschinen sind für die Art des zu erzielenden Testens oder Untersuchens auf zeitnahe Weise wesentlich geworden.
  • Der traditionelle Ansatz zur Untersuchung war es, jede Verbindung beispielsweise mit einem radioaktiven Rest, einem fluoreszenten Etikett oder einem lumineszenten Etikett zu kennzeichnen und dann die Bindung der gekennzeichneten Verbindung mit dem interessierenden Rezeptor zu bestimmen. Zu diesem Zweck wird der Rezeptor im Allgemeinen immobilisiert und man lässt die gekennzeichnete Verbindung den Rezeptor berühren. Nach einer gewissen Zeitspanne wird die nicht gebundene Verbindung weg gewaschen und die immobilisierten Rezeptoren werden auf das Vorhandensein des gebundenen Etiketts hin analysiert.
  • Es gibt mindestens zwei Probleme mit diesem Ansatz. Zuerst neigt das Waschen dazu, schwache Bindungen, die für die Messung von Verbindungen mit einer gewissen, jedoch nicht idealen Aktivität wichtig sein können, zu brechen. Zweitens stellt die Aufgabe der Kennzeichnung einer vollständigen Bibliothek von vielleicht von Hunderten von Tausenden von Verbindungen eine praktische Grenze für die Anzahl der Verbindungen dar, die untersucht werden können. Jede Verbindung stellt ein für die Kennzeichnung zu lösendes, einzigartiges Problem dar und nicht alle können mit demselben Etikett gekennzeichnet werden. Schließlich kann das Vorhandensein des Etiketts die Affinität zwischen der Verbindung und dem Rezeptor ändern.
  • Daher wäre es sehr wünschenswert, ein Instrument sowie ein Verfahren zu besitzen, das die Kennzeichnung (Etikettierung) eliminiert und dennoch die quantitative Analyse der Bindungsaffinität zwischen einer Verbindung und einem Rezeptor erlaubt. Dies würde eine fundamentale Einschränkung für die Hochgeschwindigkeitsuntersuchung von sehr großen Bibliotheken von Verbindungen entfernen.
  • Die WO 98/37417 offenbart ein Verfahren und eine Vorrichtung zur Untersuchung eines Zielobjekts mit einer Vielzahl von Plasmon resonanten Partikeln (PREs), die im Zielobjekt verteilt sind. Bei dem Verfahren gemäß der WO 98/37417 wird ein das Zielobjekt enthaltende Feld beleuchtet und eine oder mehrere spektrale Emissionscharakteristiken der lichtstreuenden Partikel in dem Feld werden gemessen. Aus diesen Daten wird ein Bild der Positionen und der spektralen charakteristischen Werte im Feld aufgebaut, wodurch erlaubt wird, dass PREs mit einer ausgewählten spektralen Signatur von anderen lichtstreuenden Gebilden unterschieden werden, um Informationen über das Feld bereitzustellen.
  • Die vorliegende Erfindung erreicht dieses Ziel dadurch, dass ein Verfahren bereitgestellt wird, welches eine Änderung in den optischen Eigenschaften des festen Trägers misst, mit dem sich der Rezeptor verbunden hat, wenn der Rezeptor von einer nicht gekennzeichneten (nicht etikettierten) bindenden Verbindung belegt ist. Der feste Träger ist eine spezifische Art von Kolloidpartikel mit weniger als 100 nm Durchmesser. Kolloidale Silberpartikel mit einem Durchmesser von weniger als ungefähr 70 nm sind eine Ausführungsform gemäß der vorliegenden Erfindung.
  • Diese geringe Größe bedeutet, dass die Bindungskinetik der Reaktion ähnlich der Kinetik in der gelösten Phase ist. Das Instrument mischt automatisch die Verbindung und die kolloidale Suspension der Rezeptoren, inkubiert die Mischung und liest dann das Ergebnis mit einer Rate von Tausenden von Tests pro Stunde aus.
  • In der gleichzeitig anhängigen Anmeldung, auf die oben Bezug genommen wurde, haben die vorliegenden Erfinder entdeckt, dass optische Resonanz verwendet werden könnte, um die Quervernetzung der Partikel zu messen. Die gegenwärtige Erfindung ist nicht von der Quervernetzung der Partikel abhängig. Wie im Folgenden dargelegt wird, misst die vorliegende Erfindung direkt die Bindung eines nicht gekennzeichneten Liganden mit einem Partikel.
  • Darstellung der Erfindung
  • Die Erfindung verwendet eine spezielle Art eines optisch empfindlichen Sub-Mikron-Partikels, dessen Oberfläche mit einer Monoschicht eines spezifischen molekularen Rezeptors vorbeschichtet ist, der die Liganden in der gelösten Phase binden kann (in dieser Erfindung bezieht sich „Rezeptor" auf ein auf dem Partikel immobilisiertes Molekül, das in der Lage ist, andere Moleküle anzubinden, die sich in freier Lösung befinden. Des Weitern werden in dieser Erfindung die Moleküle in freier Lösung „Liganden" genannt). Das Partikel selbst ist ein Wandler, der die Bindung der Liganden mit dem Rezeptor direkt erfasst und ein optisches Signal erzeugt, das für diese Bindung bezeichnend ist. Das Partikel selbst ist der Bindungssensor, wodurch es nicht nötig ist, den Liganden zu kennzeichnen (zu etikettieren).
  • Die Signalwandlereigenschaften des in der Erfindung verwendeten Partikels hängen davon ab, dass eine optische Lichtstreuungs- und Absorptionsresonanz an einer spezifischen Resonanzwellenlänge λR vorhanden ist. Solch eine Resonanz ist in kleinen Partikeln vorhanden, die einen komplexen Brechungsindex besitzen, bei dem ein realer Teil n(λ) des Index sich 0 annähert, während ein imaginärer Teil k(λ) sich gleichzeitig an der spezifischen Wellenlänge λR dem Wert √2 annähert. (In dieser Erfindung ist ein kleines Partikel eines, das kleiner als ungefähr ein Zehntel der Wellenlänge des einfallenden Lichts ist.) Es ist aus den detaillierten Theorien der Lichtstreuung bekannt, dass bei Erfüllung der oben genannten Resonanzbedingung sowohl die Lichtstreuung als auch die Absorption wesentlich größer sind als von der Rayleigh-Theorie der einfachen Lichtstreuung vorhergesagt, bei der angenommen wird, dass n und k konstant sind und keine Funktion der λ sind (Bohrens und Huffman). Die vorliegende Erfindung demonstriert das zusätzliche überraschende Ergebnis, das die Intensität der Lichtstreuung und Absorption kleiner Partikel an der Resonanzwellenlänge sich ändert, wenn die Liganden sich mit Rezeptoren verbinden, die auf solchen resonanten Partikeln immoblisiert sind. Je näher die beiden Bedingungen für n und k erfüllt sind, desto stärker ist die Resonanz und desto empfindlicher sind die Rezeptor beschichteten Partikel für die Ligandenbindung.
  • Normalerweise sind die Ausdrücke für die Lichtstreuung und die Absorption von kleinen Partikeln mit konstanten Brechungsindizes einfache Funktionen der Wellenlänge. Allgemein gesagt sind sowohl die Lichtstreuung als auch die Absorption am höchsten für kurze Wellenlängen (z. B. für ultraviolettes Licht) und am geringsten für lange Wellenlängen (z. B. rotes oder infrarotes Licht). Diese Wellenlängenabhängigkeit ist monoton, was bedeutet, dass ein stetiger Verlauf von intensiver Absorption und Streuung bei kurzen Wellenlängen zur weniger intensiven Absorption und Streuung bei langen Wellenlängen vorhanden ist. Ausnahmen zu diesem Verhalten treten für Partikel mit einem komplexen Brechungsindex auf, welcher eine starke Wellenlängenabhängigkeit besitzt.
  • Wenn der Brechungsindex des Partikels auf solche Weise mit der Wellenlänge variiert, dass die beiden Bedingungen: 1) n(λ) nähert sich 0 an und 2) k(λ) nähert sich √2 an, gleichzeitig an einer spezifischen Wellenlänge λR erfüllt sind, dann nimmt die Lichtstreuung und die Absorption in einem engen Wellenlängenband um λR dramatisch zu. Diese Abweichung wird Resonanz genannt. Die Resonanz ist empfindlich und kann durch die Ablagerung von chemischen Mitteln auf der Oberfläche des Partikels gestört werden. Wenn das Partikel mit einer Rezeptorschicht beschichtet wird, wird die Resonanz verändert; jedoch ist es ein überraschender und wichtiger Aspekt der vorliegenden Erfindung, dass wenn sich dann Liganden mit der Rezeptorschicht verbinden, eine weitere Störung der Resonanz auftritt, die leicht optisch gemessen werden kann.
  • Das zu dieser Erfindung gehörige optische Signal wird entweder durch Absorptions- oder Lichtstreuungsfotometrie gemessen. Die optische Resonanz erhöht den Pegel der Lichtstreuung und der Absorption um mindestens einen Faktor von 10 über den normalen Pegel der Lichtstreuung an der Resonanzwellenlänge λR. Dies ermöglicht die optische Messung von Partikeln, die eine Größe bis hinab zur Größenordnung von 100 Ångstroms (10 nm) besitzen und zwar bei niedrigen Konzentrationen. Solche kleinen Partikel diffundieren vorteilhafterweise praktisch so schnell wie Makromoleküle in Lösung. Eine solche schnelle Partikelbewegung gekoppelt mit einem Abstand zwischen den Partikeln, der in der Größenordnung von Mikrometern (μm) liegt, bedeutet, dass die Bindungsreaktion zwischen Ligand und Rezeptoroberfläche mit fast maximalen Raten auftritt. Solche Partikel-basierten Reaktionen sollten im Gegensatz zu Bindungsreaktionen gesehen werden, die auf flachen Oberflächen auftreten, wie z. B. wenn Rezeptoren auf der Oberfläche von Mikrovertiefungen immoblisiert werden. Dort muss der Ligand über Abstände von ungefähr 1 mm (1000 μm) oder mehr diffundieren, um den Rezeptor zu erreichen. Diese letzteren Reaktionen sind langsam und verhindern den erwünschten hohen Durchsatz eines automatisierten Systems zur Untersuchung von Bindungsreaktionen.
  • Die Bindungsreaktionen und die Signalwandlung in der vorliegenden Erfindung treten in einem einzigen schnellen Schritt auf. Dies ermöglicht es, Bindungsassays auf einfache Weise zu automatisieren und mit solchen Systemdurchsatzraten durchzuführen, das große Sammlungen von Liganden und Rezeptoren in relativ kurzen Zeiträumen von Maschinen, die durchgehend laufen und Fluid-Handhabungsmechanismen mit geringer Komplexität nutzen, auf eine Bindungsaffinität ausgewertet werden können.
  • Kurze Beschreibung der Zeichnungen
  • 1 stellt eine schematische Ansicht der Lichtstreuungs- und Lichtabsorptionsmessung dar.
  • 2 zeigt ein schematisches Diagramm der Lichtquellenstabilisierung, die in der vorliegenden Erfindung verwendet wird.
  • 3 veranschaulicht die Verwendung von optischer Bildgebung, um gestreutes Hintergrundlicht zu minimieren.
  • 4 ist parametrischer Graph von k gegen n für Silber, der den Effekt der Resonanz auf das Lichtabsorptionsmaß zeigt.
  • 5 ist ein Graph, der den Effekt des Partikeldurchmessers auf die optische Resonanz zeigt.
  • 6 ist ein Graph, der den Effekt der Beschichtung der resonanten Partikel mit Protein auf die optische Resonanz zeigt.
  • 7 ist ein Graph, der den Effekt der Bindung des nicht etikettierten Liganden mit den resonanten Partikeln auf die optische Resonanz zeigt.
  • Detaillierte Beschreibung der bevorzugten Ausführungsformen
  • Die folgende Beschreibung wird bereitgestellt, um jeden Fachmann in die Lage zu versetzen, die Erfindung herzustellen und zu verwenden, und stellt die besten Wege dar, die vom Erfinder in Betracht gezogen wurden, um seine Erfindung durchzuführen. Verschiedene Abwandlungen werden jedoch dem Fachmann leicht offensichtlich bleiben, da die allgemeinen Prinzipien der vorliegenden Erfindung hier spezifisch definiert wurden, um ein Verfahren zur Messung der Bindung von nicht etikettierten Liganden mit optisch resonanten Kolloidpartikeln bereitzustellen.
  • Mit Bezug auf 1 ist ein Behälter 10 für die flüssigen Elemente der Reaktionsmischung vorhanden und umfasst ein Fenster 12 für den Eintritt von Licht von einer Lichtquelle 14 und einen zweiten Satz von Fenstern 16, 18, durch welche transmittieres bzw. gestreutes Licht zu einem Detektor oder einem Satz von Detektoren 22, 24 durchtreten kann. In einem Beispiel ist der Behälter eine Mulde in einer Mehrfachmulden-Titerwanne und in einem alternativen Beispiel ist der Behälter eine Küvette, wie sie in optischen Spektrofotometern eingesetzt wird. Ein Beispiel der Vorrichtung verwendet eine Integrationskugel (Ulbrichtkugel) 26, um das gestreute Licht zu integrieren, von dem durch einen Öffnung in der Kugel 26 eine Probe genommen wird. Andere Öffnung erlauben die Beleuchtung des Probenbehälters 10 und die Messung des transmittierten Lichts durch den Transmissionsdetektor 22.
  • Die Messung der Lichttransmission kann durchgeführt werden, indem ein Probensignal mit einem Bezugssignal verglichen wird. Das Probensignal wird erhalten, indem das durch die Probe an oder in der Nähe des Resonanzwellenlänge λR transmittierte Licht gemessen wird. Das Bezugssignal wird auf eine von zwei Weisen abgeleitet. Entweder es kommt von Licht, das an Wellenlängen ausreichend außerhalb des resonanten Bands bei λR durch die Probe transmittiert wurde, oder es kommt von Licht, das durch eine andere Mulde transmittiert wurde, die Partikel mit derselben Konzentration wie die Reaktionsmischung enthält, wobei jedoch der Ligand fehlt (z. B. eine Kontrollmischung). Am häufigsten wird irgendeine Art von optischen Chopper oder alternativ ein optischer Strahlenteiler verwendet, um die Proben- und Bezugsstrahlen aus einer einzigen Lichtquelle abzuleiten. Diese Ansätze sind wichtig, wenn die Reaktionsmischung farbige Komponenten enthält, die es schwierig machen könnten, das relativ kleine Resonanzsignal ohne einen solchen Doppelstrahlansatz zu messen. Wie in 2 gezeigt ist, wird die für diese Messungen verwendete Lichtquelle 14 am besten stabilisiert. Eine besonders nützliche Lichtquelle wird von einer lichtemittierenden Diode (LED) 14' bereitgestellt, die direkt von einem Lichtquellenstromversorgungsmodul 42 elektrisch moduliert werden kann und zwar als Reaktion auf ein Rückkopplungssignal von einem Detektor 44, der Licht bei λR überwacht, welches nicht durch die Reaktionsmulde durchgetreten ist.
  • 3 zeigt eine nützliche optische Anordnung, um unerwünschte Hintergrundsignale zu vermeiden. Eine Linse 32 bildet das flüssige Innere 52 der Reaktionskammer 10 auf die Oberfläche eines optischen Detektors 22 ab. Auf diese Weise sind die Wände 54 des Behälters 10, welche dazu neigen, Licht zu streuen und unerwünschten Hintergrund zu erzeugen, außer Fokus und das von den Wänden kommende Hintergrundlicht kann mit Feldblenden und/oder einer Apertur 34 verringert werden.
  • In diesem Beispiel wurden die resonanten Partikel aus Silberkolloiden zubereitet, wie sie von British Biocell International, Cardiff, U. K., erworben werden können. Kleine Silberpartikel weisen eine optische Resonanz im violetten Bereich des Spektrums auf. 4A zeigt einen Graph von n(λ) und k(λ), der darstellt, dass bei λR = 390 nm (4B) n(λ) sich 0 annähert und k(λ) sich √2 annähert, wenn sich die Partikel im Vakuum befinden. Wenn die Partikel in Wasser getaucht sind, wird die Resonanz gestört und zu einer längeren Wellenlänge in der Nähe von 400 nm verschoben. Ein solches Resonanzverhalten wird bei makroskopischem Silbermaterial nicht beobachtet, es wird lediglich bei kleinen Silberpartikeln beobachtet, wo die Partikelumgrenzungen von Abständen getrennt sind, die klein sind im Vergleich mit der Wellenlänge des einfallenden Lichts.
  • Die Resonanzwellenlänge ist auch eine Funktion des Partikeldurchmessers. 5 zeigt eine Reihe von Lichttransmissionsspektren von Suspensionen von Silberpartikeln verschiedener Durchmesser, die in der Nähe der Resonanzwellenlänge genommen wurden. Es ist ersichtlich, dass für Partikel mit einem Durchmesser von 20,1 nm die Absorption der Probe über ein enges Band in der Nähe von 400 nm dramatisch zunimmt. Die Resonanz wird zu längeren Wellenlängen verschoben, wenn der Partikeldurchmesser zunimmt, und die Resonanz wird zu einer weniger scharf ausgeprägten Spitze und wird über ein breiteres Wellenlängenband verteilt. Mit Partikeln mit einem Durchmesser von 76,8 nm hat sich beispielsweise die Resonanzwellenlänge zu ungefähr 460 nm nach außen bewegt und die Resonanz ist ungefähr ein Drittel schwächer als für 20,1 nm-Partikel.
  • Die Silberpartikel wurden dann mit dem bindenden Protein Streptavidin (MW 65.000) beschichtet. Die Beschichtung wurde durch passive Adsorption bei Raumtemperatur durchgeführt. Zum Zwecke der Proteinbeschichtung wurde zuerst eine wässrige Lösung der kolloidalen Silberpartikel mit Tris/HCl-Puffer, pH 9,0 auf ein optisches Absorptionsvermögen bei der Resonanzwellenlängenspitze von 1,1 Einheiten optischer Dichte verdünnt, wodurch eine abschließende Pufferkonzentration von 200 mM Tris/HCl erzielt wurde. Streptavidin wurde bis zu einer Konzentration von 0,1 μg/ml hinzugefügt und 20 Minuten lang bei Raumtemperatur bebrütet. Spektrofotometrische Messungen wurden vor dem Hinzufügen des Proteins und 20 Minuten nach dem Hinzufügen des Proteins genommen. Zu Zwecken des Ablesens der Absorption wurden beide Proben im Verhältnis 1:10 mit 200 nM Tris/HCl-Puffer, pH 9,0 verdünnt. 6 zeigt die Partikelabsorptionsresonanz vor 62 und nach 64 Proteinbeschichtung. Das Streptavidin stört die Resonanz, indem es die Absorptionsspitze sehr geringfügig zu einer längeren Wellenlänge verschiebt und das Absorptionsmaximum verringert.
  • Wenn die Streptavidin-beschichteten Partikel später mit einer Lösung aus Biotin in Kontakt gebracht wurden, wurde beobachtet, dass die Resonanzspitze mit der Zeit abnimmt. 7 ist ein Absorptionsspektrum 68, das aufgenommen wurde 5 Minuten nachdem die Streptavidin-beschichteten Partikel mit einer Teilprobe (Aliquot) einer Lösung in Kontakt gebracht wurden, die 10 ng/ml Biotin enthält (MW 100). Die Bindungsreaktion war im Wesentlichen innerhalb von 5 Minuten vollendet. Der Zeitverlauf der Biotinbindung kann direkt in der Reaktionsmischung gemessen werden. Dies wird mit einem Absorptionsspektrum 66 der Partikel vor dem Hinzufügen von Biotin verglichen (diese Probe wurde mit einer Teilprobe (Aliquot) aus Puffer vorverdünnt, die dem später hinzugefügten Biotin äquivalent war, um Lösungseffekte zu korrigieren).
  • Die Abnahme der resonanten Absorptionsspitze nach 5 Minuten der Bindung ist eine Funktion der Biotinkonzentration, wie in der folgenden Tabelle gezeigt ist.
    Biotinkonzentration Abnahme des Absorptionsgrads
    1 ng/ml Abnahme von 0,002 Absorptionseinheiten
    3 ng/ml Abnahme von 0,010 Absorptionseinheiten
    10 ng/ml Abnahme von 0,015 Absorptionseinheiten
  • Diese Streptavidin-beschichteten Partikel wurden auf ihre spezifische Wirksamkeit (Spezifizität) getestet, indem sie mit anderen kleinen Molekülen in Kontakt gebracht wurden, die sich nicht an Streptavidin binden. In allen Fällen betrug die Änderung des Absorptionsgrads weniger als 0,001 Absorptionseinheiten bis zu Konzentrationen von μg/ml.
  • In einem zweiten Test wurde in Lösungsphase befindliches Hapten-Rhodamin mit einem Murin-Anti-Rhodamin-Antikörper verwendet, der auf den Silberpartikeln immobilisiert wurde. Die Beobachtungen einer ähnlichen Abnahme des optischen Absorptionsgrads über einen ähnlichen Zeitraum wurden wiederholt und zeigten an, dass die Unterschiede im Molekulargewicht und der Größe zwischen Streptavidin und Mäuseimmunoglobulin den Ausgang des Experiments nicht wesentlich beeinflussen.
  • Andere Verfahren zur Immoblisierung von Biomolekülen auf der Oberfläche des Silbers oder anderer resonanter Kolloidpartikel sind möglich. Große Zahlen von bifunktionellen oder polyfunktionellen organischen Molekülen mit reaktiven Gruppen zum Anbringen von Biomolekülen an festen Oberflächen sind dem Fachmann wohl bekannt. Diese reaktiven Gruppen umfassen unter anderem Aldehyde, Isocyanate, Isothiocyanate und Succinimidylester. Neben der einfachen Absorption können auch selbstordnende Monoschichten verwendet werden, um funktionelle Gruppen an einer Metalloberfläche bereitzustellen, die bei der Immobilisierung von Rezeptoren nützlich sind. Rezepetoren, die aus Zellen isoliert werden, können ebenfalls mit Fragmenten von Zellmembranen immobilisiert werden, in welchen die Rezeptoren eingebettet sind.
  • Ein auf den hier beschriebenen Prinzipien basierendes tatsächliches Experiment würde irgendeine Art eines Probenhandhabenden Fluid- und Datenverarbeitungssystems (Computer) sowie die oben beschriebenen Spektrofotometer umfassen. Z. B. könnte bei der Untersuchung einer chemischen Bibliothek, bei der nach einem neuen therapeutischen Medikament gesucht wird, eine Teilprobe (Aliquot) jeder zu untersuchenden Probe in eine Mulde einer mehrmuldigen Titerplatte platziert werden. Ein automatisches Indexsystem würde die Platte bewegen, um jede Mulde in den Analysestrahl eines wie oben gebildeten Spektrofotometers vorzurücken. Während die Mulde in die Analyseposition vorrückt, gibt ein automatisches Pipettierungssystem eine Teilprobe (Aliquot) von Kolloidpartikeln in die Mulde ab. Die Partikel besitzen auf ihren Oberflächen den Rezeptor, mit dem der Medikamentenkandidat in Wechselwirkung treten soll. Das Pipettierungssystem oder irgendeine andere automatische Vorrichtung stellt sicher, dass die Partikel und die Testverbindung eingehend gemischt werden. Das Spektrofotometer misst dann jede Veränderung an der Resonanzspitze als Indikator einer Bindung. Bevorzugt finden diese Messungen in einem Zeitraum von wenigen Minuten statt, so dass ein Zeitverlauf für die Bindung bestimmt werden kann. Der Computer empfängt diese Daten und berechnet die Ergebnisse für jeden Verbindungskandidat. Die Vorrichtung bewegt sich dann weiter zur nächsten Mulde. Wenn die Bindung über einen Zeitraum von 5 Minuten gemessen wird, können 12 Probenverbindungen pro Stunde analysiert werden. Wenn der Testzeitraum kürzer ist, kann eine große Anzahl untersucht werden. Ein Instrument kann mit Dutzenden von Platten vorgeladen werden, so dass die Analyse Tag und Nacht ohne menschliches Eingreifen voranschreiten kann. Die Instrumente sind klein und ziemlich kostengünstig, so dass eine Vielzahl von Instrumenten parallel arbeiten kann, um Tausende von Verbindungskandidaten in einem Zeitraum von 24 Stunden zu untersuchen. Natürlich sind viele Variationen der Tests möglich. Indem ein bekannter Ligand für den Rezeptor eingeschlossen wird, kann man die Konkurrenz oder die Inhibition durch die Testverbindung untersuchen.

Claims (2)

  1. Verfahren zur Bestimmung der Bindung eines Liganden, umfassend die folgenden Schritte: Bereitstellen von Kolloidpartikeln mit einem komplexen Brechungsindex und Aufzeigen der optischen Resonanz an einer Resonanzwellenlänge, wobei die Partikel mit einem Rezeptor für den Liganden beschichtet sind, wobei die Resonanzwellenlänge eine Wellenlänge ist, bei der der reelle Teil n(λ) des Brechungsindex sich Null nähert, während der imaginäre Teil k(λ) des Brechungsindex gleichzeitig nähert, und wobei der Durchmesser der Partikel weniger als ungefähr 1/10 der Resonanzwellenlänge beträgt; Berühren der einzelnen Kolloidpartikel mit einer Probenlösung; und Messen der Lichtstreuung und/oder der Lichtabsorption an der Resonanzwellenlänge, wobei eine Abnahme der Lichtstreuung und/oder der Lichtabsorption an der Resonanzwellenlänge für die Bindung der Liganden mit dem einzelnen Kolloidpartikeln bezeichnend ist.
  2. Verfahren nach Anspruch 1, umfassen die folgenden Schritte: Bereitstellen von kolloidalen Silberpartikeln, die mit einem Rezeptor für den Liganden beschichtet sind, wobei die Silberpartikel einen Durchmesser von weniger als ungefähr 70 nm besitzen; Berühren der Kolloidpartikel mit einer Probenlösung; und Messen der Lichtstreuung und/oder der Lichtabsorption an einer Resonanzwellenlänge zwischen 350 und 500 nm, wobei eine Abnahme der Lichtstreuung und/oder der Lichtabsorption an der Resonanzwellenlänge für die Bindung des Liganden des Kolloidpartikeln bezeichnend ist.
DE69937403T 1998-08-11 1999-08-11 Bindungsassay unter verwendung optischer resonanz kolloidaler teilchen Expired - Lifetime DE69937403T2 (de)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US9615998P 1998-08-11 1998-08-11
US96159P 1998-08-11
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Publication Number Publication Date
DE69937403D1 DE69937403D1 (de) 2007-12-06
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Application Number Title Priority Date Filing Date
DE69937403T Expired - Lifetime DE69937403T2 (de) 1998-08-11 1999-08-11 Bindungsassay unter verwendung optischer resonanz kolloidaler teilchen

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EP (1) EP1105735B1 (de)
JP (1) JP2002522789A (de)
AT (1) ATE376671T1 (de)
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CA (1) CA2340261A1 (de)
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WO (1) WO2000010010A2 (de)

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* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP4787938B2 (ja) * 2003-03-28 2011-10-05 ザ・プロウボウスト・フェロウズ・ファウンデーション・スカラーズ・アンド・ザ・アザー・メンバーズ・オブ・ボード・オブ・ザ・カレッジ・オブ・ザ・ホリー・アンド・アンデバイデッド・トリニティ・オブ・クイーン 銀ナノ粒子を用いた検体検出用センサ
ITMI20041801A1 (it) * 2004-09-21 2004-12-21 Solvay Solexis Spa Uso di lattici submicrometrici di perfluoropolimeri nella determinazione di interazione molecolari mediante laser light scattering (lls)
SE530896C2 (sv) 2005-04-01 2008-10-14 Diaspect Medical Ab Anordning för att fastställa en hemoglobinkoncentration i blod
JP4970217B2 (ja) * 2007-11-07 2012-07-04 株式会社東芝 物質の測定方法
GB201502194D0 (en) 2015-02-10 2015-03-25 Univ St Andrews Scattered light integrating collector
CN108680533A (zh) * 2018-04-12 2018-10-19 长治医学院 利用共振瑞利散射光谱法测定表皮生长因子受体浓度方法
GB202001397D0 (en) 2020-01-31 2020-03-18 Odx Innovations Ltd Apparatus, system and method for measuring properties of a sample

Family Cites Families (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6242264B1 (en) * 1996-09-04 2001-06-05 The Penn State Research Foundation Self-assembled metal colloid monolayers having size and density gradients
US5939021A (en) * 1997-01-23 1999-08-17 Hansen; W. Peter Homogeneous binding assay
WO1998037417A1 (en) * 1997-02-20 1998-08-27 The Regents Of The University Of California Plasmon resonant particles, methods and apparatus
WO1999001766A1 (en) * 1997-07-04 1999-01-14 Universiteit Utrecht A metal particle, its preparation and use, and a material or device comprising the metal particle

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