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DE3781610T2 - Diagnostikum fuer lyme-krankheit. - Google Patents

Diagnostikum fuer lyme-krankheit.

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Publication number
DE3781610T2
DE3781610T2 DE8787305574T DE3781610T DE3781610T2 DE 3781610 T2 DE3781610 T2 DE 3781610T2 DE 8787305574 T DE8787305574 T DE 8787305574T DE 3781610 T DE3781610 T DE 3781610T DE 3781610 T2 DE3781610 T2 DE 3781610T2
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DE
Germany
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urine
antigen
burgdorferi
antibodies
antibody
Prior art date
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DE8787305574T
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Charles E Shelburne
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Lonza Walkersville Inc
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BioWhittaker Inc
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Publication of DE3781610T2 publication Critical patent/DE3781610T2/de
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    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/569Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor for microorganisms, e.g. protozoa, bacteria, viruses
    • G01N33/56911Bacteria
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N2800/00Detection or diagnosis of diseases
    • G01N2800/52Predicting or monitoring the response to treatment, e.g. for selection of therapy based on assay results in personalised medicine; Prognosis
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y02TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
    • Y02ATECHNOLOGIES FOR ADAPTATION TO CLIMATE CHANGE
    • Y02A50/00TECHNOLOGIES FOR ADAPTATION TO CLIMATE CHANGE in human health protection, e.g. against extreme weather
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  • Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)

Description

    TECHNISCHES GEBIET
  • Die Erfindung betrifft die Diagnose van Lyme-Borreliose durch den Nachweis von mit dieser Krankheit assoziierten Organismen.
  • STAND DER TECHNIK
  • Lyme-Barreliose ist eine van Zecken übertragene, systemische Krankheit, über die in den Vereinigten Staaten van Amerika erstmals zu Anfang der Siebziger Jahre dieses Jahrhunderts berichtet wurde und die gekennzeichnet ist durch eine deutliche Hautläsian, Erythema chronicum migrans (ECM), die häufig von Kopfschmerzen, Steifheit, Fieber, Gelenkschmerzen, Unwohlsein und Müdigkeit begleitet ist. Wenn die Krankheit nicht behandelt wird, können in ihrer Folge neurologische, kardiologische und arthritische Komplikationen auftreten.
  • Man nimmt an, daß das für Lyme-Borreliose etiologisch verantwortliche Agens ein Spirochäten-Bakterium ist, das erstmals 1982 von Zecken (Ixodes dammini) isoliert wurde. Inzwischen wird die Spirachäte als Borrelia burgdorferi bezeichnet. Es wurden verschiedene Unterarten und Stämme dieses Organismus identifiziert, doch ist die Beziehung zwischen ihnen noch nicht eindeutig bestimmt worden.
  • Zwar ist der Hauptvektar für die Krankheit anscheinend die vorgenannte Zecke, doch hat Bosler berichtet, daß B. burgdorferi durch Dunkelfeldmikroskopie nachgewiesen und im Urin des Nagetiers Peromyscus leucopus kultiviert worden ist. Bosler hat angedeutet, daß Urin ein Träger für die zeckenfreie Übertragung der Krankheit sein könnte (S. 12, Second International Symposium on Lyme Disease and Related Disorders, Compendium of Abstracts, Hygieneinstitut der Universität Wien, 1985, nachstehend als "Symposium 1985" bezeichnet). Auf S. 13 des Symposiums 1985 hat Burges angedeutet, daß in einer Versuchsanordnung ein Kontakt zwischen Hunden zu einer Infektion führen kann.
  • In der Wissenschaft wird weiter daran gearbeitet, verschiedene von der Krankheit gewonnene Isolate mit dem Ziel zu untersuchen, verschiedene Stämme von B. burgdorferi zu identifizieren und eine Beziehung ihrer Unterschiede mit den verschiedenen in der ganzen Welt festgestellten klinischen Manifestationen der Krankheit festzustellen.
  • Zu diesen Arbeiten gehört häufig die Charakterisierung der verschiedenen Hauptproteinbestandteile von B. burgdorferi durch Verwendung von monoklonalen Antikörpern; siehe z.B. Barbour et al., J. Inf. Dis. 153: 478 - 484 (1985); Barbour (Symposium 1985, S. 24); und Wilske (Symposium 1985, S. 25).
  • Die Diagnose der Lyme-Borreliose beruht gewöhnlich auf den Ergebnissen von serologischen und/oder klinischen Untersuchungen. Die serologischen Untersuchungen umfassen allgemein Test auf die Anwesenheit von Antikörpern gegen B. burgdorferi in den Seren von Patienten, bei denen diese Krankheit vermutet wird; siehe z.B. Wilkinson, S. 117-122, Lyme Disease, First International Symposium, The Yale J. Biol. Med., 1984 (nachstehend als "Symposium 1984" bezeichnet).
  • Die klinische Beurteilung von Lyme-Borreliose ist derzeit die üblichere Art des Diagnostizierens der Krankheit und wird meistens durch Entdecken einer Vorgeschichte von ECM und anderer mit der Krankheit assoziierter Symptome durchgeführt. Fehldiagnosen der Krankheit sind im Hinblick auf die große Ähnlichkeit von Lyme-Borreliose mit anderen Krankheiten und auf Grund anderer Faktoren, z.B. der späten, subklinischen oder variablen Äußerung von Symptomen, ein Problem.
  • Es besteht ein Bedarf an einem zuverlässigen, schnellen, billigen und nicht-invasiven Verfahren für die Diagnose von Lyme-Borreliose. Bei der Diagnose und der behandlung von Lyme- Borreliose kann es häufig vorkommen, daß selbst ein zuverlässiger Test mit einem nur geringen Anteil von falschen positiven Befunden an sich schon sehr wertvoll wäre, insbesondere zusammen mit anderen Tests, die zum Ausscheiden der falschen positiven Befunde verwendet werden könnten, oder mit klinischen Entdeckungen zum Identifizieren der echten positiven Befunde.
  • In der Forschung wurde versucht, das Vorhandensein der Krankheit mit der Identifikation von B. burgdorferi in verschiedenen Körpergeweben oder -flüssigkeiten zu korrelieren, z.B. durch histologische und/oder Kulturbewertung von Proben. Derartige Bewertungen können beispielsweise mikroskopisch durchgeführt werden oder durch Gewinnung, z.B. Isolieren und Kultivieren, des Organismus aus Geweben oder Flüssigkeiten.
  • B. burgdorferi wurde aus dem Blut, der Haut und der Zerebrospinalflüssigkeit von an Lyme-Borreliose leidenden Patienten isoliert und gezüchtet; siehe z.B. Steere et al., New England J.Med. 308:733-740 (1983), und Steere et al., Symposium 1984, S. 107-110. Das Isolieren und Kultivieren von B. burgdorferi ist jedoch eine schwierige, zeitraubende und problematische Aufgabe; siehe z.B. A.G. Barbour, Symposium 1984, S. 71-75. Daß es sich bei den gewonnenen Organismen um B. burgdorferi handelt, wurde von Steere et al. (1983) durch deren Reaktivität mit einem monoklonalen Antikörper verifiziert, der gegen das ursprüngliche Isolat des für Lyme-Borreliose verantwortlichen Organismus erzeugt worden war.
  • Gemäß beiden Veröffentlichungen von Steere et al. ist es bei den Forschungsarbeiten nicht gelungen, B. burgdorferi-Spirochäten aus aus Lymphknoten abgesaugten Flüssigkeiten oder aus dem Urin von an Lyme-Borreliose leidenden Patienten zu isolieren.
  • ZUSAMMENFASSUNG DER ERFINDUNG
  • Die Erfindung sieht ein Verfahren zum Nachweisen eines Antigens eines mit Lyme-Borreliose assoziierten Organismus in einer Person vor, mit dem nicht nur die An- oder Abwesenheit eines solchen Antigens, sondern auch die Art oder der Stamm des das Antigen erzeugenden Organismus festgestellt werden kann. Die Anmelder haben überraschenderweise gefunden, daß der Urin von infizierten Personen Antigene derartiger Organismen enthält und daß diese Antigene im Verlauf der Lyme-Borreliose so früh entdeckt werden können, daß die Krankheit wirksam behandelt werden kann, d.h. ehe es zu den vorgenannten Komplikationen kommt.
  • Die Erfindung sieht ein Verfahren zum Nachweisen der Anwesenheit eines Antigens van Borrelia burgdorferi assoziiert mit Lyme-Borreliose vor, das die folgenden Schritte umfaßt:
  • a) das Kombinieren einer Probe menschlichen Urins oder einer Fraktion desselben mit Antikörpern, die für mindestens ein Antigen von Borrelia burgdorferi spezifisch sind, wobei sich jedes der im Urin enthaltenen Antigene an die Antikörper unter Bildung eines Antigen-Antikörper-Komplexes anlagert; und
  • b) das Nachweisen der Anwesenheit des Komplexes.
  • Gewöhnlich wird die Anwesenheit des Komplexes mit der Anwesenheit des Komplexes im von anderen Personen stammenden Urin, die vom genannten Organismus frei sind, oder mit anderen Standards oder Kontrollen verglichen.
  • Das erfindungsgemäße Verfahren sieht ein zuverlässiges, schnelles, kostengünstiges und nicht-invasives Verfahren zum Nachweisen derartiger Antigene auf eine Weise vor, die die genaue Anpassung und Überwachung eines wirksamen Therapiesystems ermöglichen kann.
  • AUSFÜHRLICHE BESCHREIBUNG
  • Die Anwesenheit oder die Menge mindestens eines Antigens eines mit Lyme-Borreliose assoziierten Organismus wird im Urin nachgewiesen. Gewöhnlich kann erforderlichenfalls die Anwesenheit oder die Menge des nachgewiesenen Antigens mit der Anwesenheit oder der Menge des Antigens in einer Urinprobe einer von Lyme-Borreliose freien Person verglichen werden. Das Antigen kann von anderen Substanzen frei sein, und es kann ein Fragment eines größeren Moleküls oder Antigens sein oder kann mit anderen Antigenen oder Strukturen assoziiert sein einschließlich intakter lebensfähiger Zellen.
  • Vorzugsweise ist das Antigen ein solches, das von der Lipopolysaccharid-Komponente ("LPS") der Zellenwand des Organismus vorgesehen wird, wie z.B. von Beck et al. in J.Inf.Dis. 152:108- 117 (1985), beschrieben, oder das von einer der Hauptproteinklassen der Zellmembran des Organismus vorgesehen wird, z.B. zelluläre Proteine von B. burgdorferi mit scheinbaren Molekulargewichten von 31 000 ("31k") oder 34 000 ("34k") auch unter den Bezeichnungen "OspA" bzw. "OspB" bekannt, wird durch Polyacrylamidgelelektrophorese bestimmt und von Barbour et al. in J.Inf. Dis. 153:478-484 (1985), und den dort angegebenen Veröffentlichungen beschrieben. Auf beide Vorveröffentlichungen von Beck et al. und Barbour (1985) wird hier ausdrücklich Bezug genommen.
  • Das Antigen kann für einen Stamm, eine Unterart oder Art der mit Lyme-Borreliose assoziierten Organismen spezifisch sein oder kann für gewünschte Gruppen van Stämmen, Unterarten oder Arten spezifisch sein. Notwendig ist nur, daß das nachgewiesene Antigen van einem Organismus stammt, der mit Lyme-Borreliose assoziiert ist, d.h., daß die Anwesenheit des Antigens diagnostische Relevanz über die Anwesenheit, das Stadium oder den Verlauf der Lyme-Borreliose liefert. Derzeit wird angenommen, daß derartige Organismen jene sind, die als B. burgdorferi klassifiziert werden und daß diese Art tatsächlich Lyme-Borreliose verursacht.
  • In einer bevorzugten Ausführungsfarm der Erfindung wird ein Antigen nachgewiesen, das allen oder den meisten Mitgliedern der Art B. burgdorferi gemeinsam ist. In diesem Fall kann der Nachweis eines einzigen Antigens als umfassender Test auf die Anwesenheit dieser Art dienen. In einer anderen bevorzugten Ausführungsform werden ein oder mehrere Antigene z.B. durch eine Gruppe von Antikörpern derart nachgewiesen, daß eine Unterscheidung zwischen Mitgliedern der Art B. burgdorferi möglich ist, und insgesamt die Anwesenheit aller Mitglieder dieser Art nachgewiesen werden kann.
  • Man kann zwar jeden Rezeptor verwenden, der für die interessierende antigene Stelle spezifisch ist, doch ist in den meisten Fällen der Rezeptor ein polyklonaler oder monoklonaler Antikörper, und es kann zwar jedes beliebige Immunoglobulin verwendet werden, doch wird meistens IgG verwendet. Ähnlich kann man sowohl vollständige Antikörper als auch Fragmente derselben verwenden. Man kann einzelne monoklonale Antikörper oder Gemische von Antikörpern verwenden, einschließlich Gemischen von monoklonalen Antikörpern oder Gemischen von polyklonalen Antikörpern. Die Anzahl und die Art der verwendeten Antikörper sind von der antigenen Stelle und von der Anzahl der verschiedenen Antigene abhängig, die nachgewiesen werden sollen. Die Antikörperzusammensetzung ist typischerweise frei von nicht-spezifischen Antikörpern, d.h. von Antikörpern, die für andere als die gewünschten Antigene spezifisch sind.
  • Zum Nachweisen der Antigene kann man Antikörper gegen die intakte Zelle, Zellmembran oder Antigene erzeugen, die von Interesse sind, und dann Antikörper gegen eine Anzahl von verschiedenen Zellen oder zellulären Antigenen sieben. Insbesondere kann man zum Sieben der Antikörper diese mit Antigenen von verschiedenen Zellen vereinigen, die sich von den interessierenden Zellen unterscheiden, insbesondere wenn die Antigene an einen Träger gebunden sind, wodurch eine leichte Trennung zwischen Antikörpern, die sich nicht binden, und Antikörpern, die sich binden, ermöglicht ist. Zum weiteren Reinigen kann man die Antikörper dann mit den an einen Träger gebundenen Antigenen, die von Interesse sind, vereinigen und die Antikörper dann mit Hilfe verschiedener Lösungen freisetzen, z.B. Natriumisocyanat oder Essigsäure bei einer Konzentration, die ausreichend ist, den Antigen-Antikörper-Komplex aufzuspalten, und die Gewinnung des Antikörpers zu ermöglichen.
  • Antikörper gegen Antigene von B. burgdorferi, einschließlich monoklonaler Antikörper, können nach bekannten Verfahren erzeugt werden, wie in den hier angegebenen Beispielen sowie z.B. von Barbour et al., Infect.Immun. 41:795-804 (1983); auf welche Offenbarung hier ausdrücklich Bezug genommen wird, beschrieben.
  • Die spezielle Methode, nach der die Anwesenheit von B. burgdorferi-Antigenen nachgewiesen wird, ist in dieser Erfindung nicht signifikant, sofern sie den gewünschten Grad an Empfindlichkeit und Zuverlässigkeit hat. Es gibt eine Reihe von verschiedenen Tests mit verschiedenen Anwendungsvorschriften und Markierungsstoffen. Die allgemein verfügbaren Tests zum Nachweisen spezifischer Determinantenstellen sind meistens kompetitive Proteinbindungstests oder Immunoassays, in welchen Antikörper oder Fragmente hievon verwendet werden. Beispiele der verschiedenen Tests sind in den US-Patenten 3 654 090, 3 817 837, 4 233 402, 4 275 149 und 4 584 268 beschrieben.
  • Angesichts der Vielzahl von Anwendungsvorschriften werden die spezifischen Anwendungsvorschriften hier nicht beschrieben. Gemeinsam ist den Tests die Bildung einer Reagenslösung, die einen markierten Antikörper oder ein markiertes Antigen enthält. Außer der markierten Komponente enthält die Reagenslösung weitere Additive, wie Puffer, z.B. Phosphat, Tris, Barbital oder dgl., normalerweise in Konzentrationen im Bereich von etwa 0,01 bis 10 mM, welche Konzentration zum Aufrechterhalten des pH- Wertes im Bereich von etwa 6 bis 9, üblicher 7 bis 8, während des Tests ausreichend ist. Andere Additive sind Konservierungsmittel, z.B. Natriumazid, inertes Protein, z.B. Serumalbumin, Natriumchlorid, Detergentien oder dgl., die zum Konservieren der markierten Komponente, zur Erhöhung der Bildung des Antigen- Antikörper-Komplexes, der Verhinderung nicht-spezifischer Bindung oder unmarkierter Komponente usw. beitragen.
  • Eine geeignete Methode zum Nachweisen van Antigenen gemäß dem erfindungsgemäßen Verfahren umfaßt die Elektrophorese der Urinprobe z.B. auf einem SDS-Polyacrylamidgel nach bekannten Verfahren, z.B. dem Verfahren van Laemmli, Nature, 227:680-685 (1970). Die abgetrennten Fraktionen können unter Anwendung bekannter Verfahren, wie jenes von Towbin et al., Proc.Nat.Acad. Sci. 76, 4350-4354 (1979), Transblotting auf Nitrozellulose unterzogen werden. Die Nitrozelluloseblots werden dann mit einem ausgewählten monoklonalen Antikörper getestet. Die Antigen-Antikörper-Komplexe werden unter Verwendung von mit alkalischer Phosphatase konjugierten Antimaus-Antikörpern nachgewiesen, die mit einem Nitroblau-tetrazolium/5-Brom-4-chlorindolylphosphat- Substrat reagieren. Die die Anwesenheit des B. burgdorferi-Antigens im Blot anzeigende Farbveränderung wird leicht erkannt und durch Immunoreaktivität und Molekulargewicht bestätigt. Auf die Veröffentlichungen von Laemmli und Towbin et al. wird hier ausdrücklich Bezug genommen.
  • In einem bevorzugten Verfahren zum Nachweisen der Anwesenheit van Antigenen im Urin wird ein enzymgekoppelter Immunosorbens-Test (ELISA) verwendet, wie z.B. im US-Patent 4 016 043 beschrieben ist, auf das hier ausdrücklich Bezug genommen wird. ELISA ist ein Test, der gewöhnlich zum Nachweis sowohl von zellulären Antigenen als auch von löslichen Antigenen verwendet wird. Durch die Einverleibung monoklonaler Antikörper in einen derartigen Test wird die Spezifität des Verfahrens erhöht. Die Urinproben werden mit 5 bis 10 % SDS-Tris-Puffer verdünnt und in Mikrotiterplatten mit einer Vielzahl von Vertiefungen und Nitrozellulosemembranen gegeben ("Millititer", Millipore Corp.) und Pufferlösung wird zugesetzt. Zum Löslichmachen- der Bestandteile des Urins und um ein Verstopfen z.B. von Nitrozellulosemembranen zu verhindern, wird der Urin vor dem Verdünnen und Plattieren vorzugsweise 5 bis 10 Minuten gekocht. Die Platten werden z.B. mit 2 % Rinderserumalbumin in Puffer behandelt, um nicht-spezifische Bindung des Antikörpers an die Wände zu verhindern, und ein monoklonaler oder polyklonaler Antikörper wird als verdünnte Pufferlösung, z.B. 2 % Rinderserumalbumin in 0,1 M Tris, pH 8,0, zugesetzt und inkubiert. Dann werden die Wände mit Puffer gewaschen und ein an ein Enzym, wie alkalische Phosphatase, konjugierter Anti-Mausantikörper zugesetzt und Vertiefungen werden wieder inkubiert, z.B. bei Raumtemperatur, wie 20ºC. Überschüssiger Antikörper wird durch Waschen mit Puffer entfernt und die Platten werden mit einer Kombination von Enzymsubstrat und Farbindikator bis zum Feststellen einer Farbveränderung entwickelt. Für die Verwendung mit alkalischer Phosphatase stehen verschiedene Substrate zur Verfügung, z.B. solche, die Farbbildung oder Erzeugung von Fluoreszenzlicht bewirken. Andere in diesem Test verwendbare Enzyme sind z.B. Peroxidase und β-Galactosidase.
  • In manchen Fällen kann zum Feststellen des Vorhandenseins van B. burgdorferi-Antigenen der Urin des Patienten untersucht werden. In der ersten Diagnose, wenn vermutet wird, daß ein Patient an Lyme-Borreliose leidet, kann man einfach den Urin auf die Anwesenheit derartiger Antigene untersuchen. Diese Untersuchung kann mit anderen Untersuchungen kombiniert werden, um die statistische Sicherheit einer Diagnose von Lyme-Borreliose zu erhöhen.
  • Der Nachweis von Antigen-Antikörper-Komplex in einer Probe von einer Person, bei der Lyme-Borreliase vermutet wird, wird typischerweise mit der Anwesenheit oder der Menge des Komplexes verglichen, die in einer ähnlichen Probe von einer Person, die die Krankheit nicht hat, nachweisbar ist oder wäre, d.h. mit einem Hintergrundwert des Komplexes verglichen. Für derartige Vergleiche geeignete Verfahren sind dem Fachmann bekannt und schließen Paralleluntersuchungen von Proben von nicht erkrankten Personen und/oder geeignete Verwendung anderer Standards, Kontrollen und dgl. ein.
  • Urinproben, bei denen das erfindungsgemäße Verfahren zu positiven Befunden geführt hat, können erforderlichenfalls in der vorstehend beschriebenen Weise mit klinischen oder serologischen Befunden korreliert werden oder biochemisch und/oder immunologisch weiter untersucht werden, um die Möglichkeit falscher positiver Befunde auszuschließen. Zu den weiteren biologischen und/oder immunologischen Untersuchungen gehören z.B. Elektrophorese und Transblotting der erhaltenen Gele, wie hier beschrieben.
  • Je nach der Spezifität des nachgewiesenen Antigens für bestimmte Stämme von B. burgdorferi kann man die Untersuchungsergebnisse dazu verwenden, ein auf den Einzelfall zugeschnittenes Therapiesystem festzulegen, in dem Antibiotika verwendet werden. Nach einer Behandlung von Lyme-Borreliose kann durch erneute Urinanalyse die Anwesenheit von Rest-B.burgdorferi-Infektion festgestellt werden.
  • Der Urin kann für die Untersuchung auf jede bekannte Weise, die den Nachweis von B. burgdorferi-Antigenen nicht beeinträchtigt, erhalten und zubereitet werden. Vorzugsweise gewinnt man den Urin nach einem üblichen "Reinauffang"-Verfahren. Man kann den Urin auch nach jeder beliebigen Methode behandeln, die die Durchführung des erfindungsgemäßen Verfahrens nicht beeinträchtigt, z.B. durch Fraktionieren, Extrahieren, Verdünnen, Konzentrieren, Zentrifugieren, Filtrieren, Dialysieren, Puffern und dgl.
  • Die markierten Antikörper werden gewöhnlich als gefriergetrocknetes Pulver zusammen mit herkömmlichen Stabilisatoren und anderen Additiven einschließlich Puffern, neutralen Salzen, Füllstoffen, inerten Proteinen, Detergentien, z.B. einem nicht- ionischen Detergens, und anderen Additiven, die mit der Natur des Markierungsstoffes assoziiert sind, z.B. Substraten für das Enzym, geliefert. Diese Additive sind in unterschiedlichen Mengen vorhanden, wobei die Antikörper in einer Menge von etwa 0,005 bis 5 Gew.-%, Konservierungsstoffe in einer Menge von etwa 0,001 bis 1 Gew.-%, neutrales Salz in einer Menge von etwa 0 bis 15 Gew.-%, Protein in einer Menge van etwa 0 bis 10 Gew.% vorhanden sind und der Rest aus Füllstoff besteht. Der markierte Antikörper wird gewöhnlich zusammen mit verschiedenen Exzipienten verwendet, die als Streckmittel dienen und die Handhabung und Stabilisierung des markierten Antikörpers unterstützen können.
  • Die markierten Antikörper werden gewöhnlich in einem Materialsatz zusammen mit Kontrollen für das Erzeugen einer Standardkurve geliefert. In den Kontrollen ist das Antigen gewöhnlich mit geringeren Mengen von Additiven, wie inertem Protein, nicht- ionischen Detergentien, wie Triton X-100, Puffer, Konservierungsmitteln oder dgl., formuliert. Ferner sind darin Füllstoffe, wie Mannit, enthalten. Die in geringerer Menge vorhandenen Additive machen etwa 0,001 bis 2 Gew.-% aus. Das Antigen ist in unterschiedlichen Mengen vorhanden, damit bei Lösen in einem vorgeschriebenen Volumen die gewünschte Konzentration erzielt wird.
  • BEISPIELE
  • Die folgenden Beispiele sollen diese Erfindung erläutern, jedoch nicht beschränken.
  • Beispiel 1 : Erzeugung von monoklonalen Antikörpern gegen B. burgdorferi
  • Fünf weibliche Balb/C-Mäuse (Charles River, Andover, MD) wurden zweimal mit 10&sup7; Stamm B-31 B. burgdorferi (ATCC-Hinterlegungs-Nr. 35210, Rockville, MD) intraperitoneal in einem Zeitabstand von 14 Tagen immunisiert. Sechzehn Tage später wurden sie einmal intravenös immunisiert und drei Tage später durch Halsdislokation getötet. Die Milz wurde entfernt, und die Milzleukozyten wurden mit dem NS-1 Mausmyelom in einem Verhältnis von Leukozyten zu Myelomzellen von 4:1 gemischt. Das Zellengemisch wurde zentrifugiert, und nach dem Absaugen der überstehenden Flüssigkeit wurde 35 % Polyäthylenglykol ("PEG", Aldrich Chemicals, Milwaukee, WI) zugesetzt. Danach wurden die Zellen 5 min bei 800 x g zentrifugiert und dann weitere 3 min stehengelassen, bevor das PEG abgesaugt wurde. Danach wurde das restliche PEG aus den Zellen herausgewaschen und die Zellen wurden über Nacht in HEPES-gepuffertem Dulbecco's Modified Eagle's Medium (Irvine Scientific, Santa Anna, CA) mit 10 % Kalbfötusserum kultiviert. Am nächsten Tag wurden die Zellen im gleichen Medium, das mit Hypoxanthin, Thymin und Aminopterin ergänzt war ("HAT"-Medium, Sigma Chemical, St. Louis, MO), in Mikrotiterplattenvertiefungen mit 7,5 x 10&sup5; Zellen/ml plattiert. Wenn in einzelnen Vertiefungen Wachstum erkennbar war, wurden die Zellen expandiert und der Überstand unter Verwendung eines enzymgekoppelten Immunoassays auf Antikörper getestet.
  • Wie oben beschrieben hergestellte monoklonale Antikörper wurden untersucht, um ihre Reaktivität mit verschiedenen B. burgdorferi-Stämmen einschließlich neun von Menschen, zwei von Tieren und eines von einer Zecke isolierter Stämme zu bestimmen.
  • Die getesteten Stämme wurden nach dem Verfahren von Laemmli, U.K. Nature 227:680-685 (1970), Elektrophorese in SDS-Polyacrylamidgelen unterworfen. Es wurden Duplikatgele verwendet, eines für Anfärben mit Coomassie-Blau zum Nachweis von Gesamtproteinen und eines für Transblotting auf Nitrozellulose nach dem Verfahren von Towbin et al., Proc.Nat.Acad.Sci. 76:4350-4354 (1979).
  • Die Nitrozelluloseblots wurden mit einem der zu bewertenden monoklonalen Antikörper sondiert. Die Antigen-Antikörper-Komplexe auf Nitrozellulose wurden unter Verwendung von mit alkalischer Phosphatase konjugierten Antimaus-Antikörpern nachgewiesen, die mit einem Nitroblau-tetrazolium (NBT)/5-Brom-4-chlorindolylphosphat-Substrat reagierten.
  • Drei monoklonale Antikörper, von denen gefunden wurde, daß sie mit jedem der neun untersuchten B. burgdorferi-Stämme Antigen-Antikörper-Komplexe bildeten, wurden im Hinblick auf die Tatsache ausgewählt, daß festgestellt wurde, daß sich ein monoklonaler Antikörper an das 31k (OspA)-Protein, einer an das 34k (OspB)-Protein und einer an die Lipopolysaccharidbande jedes der neun Stämme gebunden hatte. Die Identität der Lipopolysaccharidbande des Elektrophoresegels wurde durch Ex-traktion von LPS nach dem Verfahren von Beck et al., J.Inf.Dis. 152:108-117 (1985), bestätigt. Bei American Type Culture Collection, Rockville, MD, wurde eine Hybridomzellinie hinterlegt, die einen monoklonalen Antikörper erzeugt, der das 34k-Protein bindet, und erhielt die ATCC-Hinterlegungs-Nr. HB9126.
  • Beispiel 2 : Nachweis von B. burgdorferi in mit dem Organismus versetztem Urin - Empfindlichkeit des monoklonalen Antikörpertests
  • Gefrorene B. Burgdorferi-Zellen (0,1 ml) in physiologischer Kochsalzlösung (10¹&sup0;/ml) wurden in einer durch Reinauffangen eines Mittelstroms gewonnenen menschlichen Urinprobe (1,0 ml) resuspendiert. Zum Lösen der Organismen und Solubilisierung ihrer Bestandteile wurden 100 ul 5 % Natriumdodecylsulfat ("SDS") in Tris-Puffer (pH 8,3) zugesetzt. Dann wurde mit zusätzlichem Urin oder mit 20 % Methanol in Tris-Puffer, pH 8,3, die Bakterienkonzentration auf 10&sup8;/ml eingestellt. Aufeinanderfolgende 10- Fachverdünnungen der Bakterienlysate in Urin oder Tris-Methanol von 10&sup7; auf 10³ Organismen/ml wurden hergestellt und 100 ul-Proben wurden in dreifache Vertiefungen von "Millititer"-Platten (Millipore Corp., Bedford, MA) mit 96 Vertiefungen gegeben. Die Proben wurden durch Vakuum durchgezogen und die restlichen Stellen mit 2 % Rinderserumalbumin ("BSA") in Tris-Puffer blockiert. Dann wurden die Vertiefungen dreimal mit phosphatgepufferten Kochsalzlösungen Tween 20 (0,5 %) (PBS-Tween 20) (3 x 250 ul) gewaschen und in jede Vertiefung wurden 100 ul verdünnter monoklonaler Antikörper gegeben. Nach einstündigem Inkubieren wurden die Antikörper entfernt und das nicht-gebundene Material durch drei weitere Wäschen mit PBS-Tween 20 entfernt. In jede Vertiefung wurden 100 ul mit Peroxidase markiertes Antimaus-IgG gegeben, eine weitere Stunde inkubiert und nicht-gebundenes Material durch drei zusätzliche Wäschen mit PBS-Tween 20 entfernt. In jede Vertiefung wurde Enzymsubstratlösung (100 ul) gegeben, 5 min später gefolgt von 50 ul 2,5 M H&sub2;SO&sub4;) und dann für jede Vertiefung die optische Dichte bei 490 nm bestimmt.
  • Aus den in der Tabelle 1 angegebenen Ergebnissen geht deutlich hervor, daß B. burgdorferi-Antigene im Urin durch monoklonale Antikörper gegen die zellulären 31k- und 34k-Proteine nachweisbar sind und daß sie mit zusätzlichem Urin oder Puffer verdünnt werden können, was anzeigt, daß die Bindung des Antikörpers nicht von nicht-spezifischer Natur ist. Unter den dabei angewandten speziellen Bedingungen war die Empfindlichkeit in mit Puffer verdünnten Proben etwas besser als bei den mit Tris-Methanol verdünnten Proben, was anzeigt, daß vielleicht in ersterem Fall das Antigen effektiver an die Nitrozellulosemembran gebunden wird. TABELLE 1 O.D. bei 490 nm 31k-Protein 34k-Protein log Bakterien/ml Urin Tris-MeoH
  • Beispiel 3 : Versetzter menschlicher Urin
  • Urinproben von 10 normalen Spendern und Urin von einem Nierentransplantationspatienten bzw. von einem SLE-Patienten mit akuter Nierenentzündung am Höhepunkt wurden vor und nach Versetzen mit 10&sup7; Organismen unter Verwendung des ELISA-Tests und eines wie in Beispiel 1 erzeugten monoklonalen Antikörpers gegen das 31k-Protein getestet. Die Proben wurden 1:10 in 250 mM Tris, pH 8,4, 20 % Methanol, verdünnt und in Vertiefungen einer "Millititer"-Platte gegeben. Die Vertiefungen wurden einmal mit PBS-Tween 20 gewaschen und dann mit 400 ul pro Vertiefung 2 % Rinderserumalbumin in 0,1 M Tris, pH 8,0, behandelt, um nicht- spezifische Bindung des Antikörpers an die Vertiefungen zu verhindern, Die Vertiefungen wurden zweimal mit PBS-Tween 20 gewaschen und 50 ul monoklonaler Antikörper (in PBS-Tween 20 1:2000 verdünnt) wurden zugesetzt und 30 min bei Raumtemperatur inkubieren gelassen. Dann wurden die Vertiefungen dreimal mit PBS- Tween 20 gewaschen. In jede Vertiefung wurden 50 ul an alkalische Phosphatase konjugierter zweiter Antimaus-Antikörper (von Kirkegaard and Peery Laboratories, Gaithersburg, MD, erhältlich) gegeben (verdünnt 1:1000) und weitere 30 min inkubieren gelassen. Durch Waschen mit PBS-Tween 20 wie oben wurde der überschüssige zweite Antikörper entfernt und die Platten wurden mit einem Substrat für alkalische Phosphatase/Indikator (Kirkegaard and Perry Laboratories, Gaithersburg, MD) entwickelt, bis eine Farbveränderung festgestellt wurde. Bei einem positiven Befund entwickelte sich nach etwa 20 min eine dunkle Purpurfarbe.
  • Die Ergebnisse in Tabelle 2 zeigen, daß in jeder der versetzten Proben B. burgdorferi festgestellt werden konnte und daß es im Test durch die 12 Proben von menschlichem Urin, einschließlich der zwei Proben von Patienten mit geschwächter Nierenfunktion, keine Beeinträchtigung gab. TABELLE 2 O.D. bei 490 nm Probe versetzt nativ Normal Transplantationspatient SLE-Patient
  • Beispiel 4 : Nachweis von B. burgdorferi im Urin von Personen mit unbekanntem Gesundheitszustand
  • Acht Urinproben von Personen mit unbekanntem Gesundheitszustand wurden wie in Beispiel 3 untersucht.
  • Bei fünf der getesteten Urinproben wurden Antigene von B. burgdorferi festgestellt. An jede der fünf Proben wurde ein Bestätigungstest unter Anwendung der Western-Blotting-Technik durchgeführt, d.h. durch Elektrophorese der Proben, gefolgt von Transblotting gemäß dem oben beschriebenen Verfahren.
  • Das Sondieren der Blots mit dem monoklonalen Antikörper zeigte, daß nur in zwei der fünf Proben Antigene von B. burgdorferi vorhanden waren. Die positiven ELISA-Testergebnisse für die drei anderen Proben waren wahrscheinlich auf physikalische Einwirkung zurückzuführen, die durch ein Verlegen der Poren der Nitrozellulosemembran verursacht war.
  • Inzwischen ist erkannt worden, daß eine derartige Störung oft vermieden werden kann, z.B. indem die Urinprobe vor dem ELISA-Test 10 min bei 100ºC gekocht wird, um die Komponenten des Urins gründlicher zu solubilisieren.
  • Es wurde bestätigt, daß die beiden Proben, in denen positive Ergebnisse auf B. burgdorferi-Antigene festgestellt wurden, von Patienten mit der klinisch diagnostizierter Lyme-Borreliose stammten. Einer der Patienten hatte keinen serologischen Antikörpertiter gegen B. burgdorferi, zeigte aber die mit der Krankheit assoziierte ECM-Hautläsion. Bei dem anderen Patienten war diese Läsion nicht vorhanden, doch ergab die serologische Untersuchung einen hohen Antikörpertiter. Die sechs Patienten, die die anderen Proben lieferten, litten tatsächlich nicht an Lyme-Borreliose.

Claims (6)

1. Verfahren zum Nachweisen der Anwesenheit van Borrelia burgdorferi assoziiert mit Lyme-Borreliose, dadurch gekennzeichnet, daß das Verfahren folgende Schritte umfaßt:
(a) das Kombinieren einer Probe menschlichen Urins oder einer Fraktion hievon mit Antikörpern, die für mindestens ein Antigen von Borrelia burgdorferi spezifisch sind, wobei sich jedes der im Urin enthaltenen Antigene unter Bildung eines Antigen-Antikörper-Komplexes an die Antikörper bindet; und
(b) das Nachweisen der Anwesenheit dieses Komplexes.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das Antigen ausgewählt wird aus der Gruppe bestehend aus den zellulären 31k- und 34k-Proteinen und dem Lipopolysaccharid von B. burgdorferi.
3. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß der Antikörpern ein monoklonaler Antikörper ist.
4. Verfahren nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, daß der monoklonale Antikörper van einer Hybridomzellinie mit der ATCC- Zuordnungs-Nr. HB9126 produziert wird.
5. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das Verfahren Elektrophorese des Urins, gefolgt von immunologischer Sondierung eines Transblots des erhaltenen Gels einschließt.
6. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das Verfahren ein enzymgekoppelter Immunosorbens-Test ist.
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Families Citing this family (26)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DK590288D0 (da) 1988-10-24 1988-10-24 Symbicom Ab Kemiske forbindelser
US5777095A (en) * 1988-10-24 1998-07-07 Symbicom Aktiebolag Osp A and B Sequence of Borrelia burgdonferi strains ACA1 and IP90
US6143872A (en) * 1988-10-24 2000-11-07 Symbicom Aktiebolag Borrelia burdorferi Osp A and B proteins and immunogenic peptides
US5030561A (en) * 1988-12-27 1991-07-09 Becton, Dickinson And Company Chlamydia assay using amidine modified supports or particles
DE4015911A1 (de) * 1989-09-19 1991-03-28 Max Planck Gesellschaft Impfstoff gegen die lyme-krankheit
DE3942728C1 (en) * 1989-12-22 1991-05-23 Mikrogen Molekularbiologische Entwicklungs-Gmbh, 8000 Muenchen, De New immunologically active proteins derived from Borelia burgdorferiensity polyethylene vessel and a high density polyethylene sealing cap - useful as vaccine and for quick accurate diagnosis of Borelia infections
ATE140461T1 (de) 1989-12-22 1996-08-15 Mikrogen Molekularbiol Entw Immunologisch aktive proteine von borrelia burgdorferi, zusammenhängende testkits und impfstoff
US5217872A (en) * 1990-02-27 1993-06-08 The United States Of America As Represented By The Department Of Health And Human Services Method for detection of borrelia burgdorferi antigens
US5470712A (en) * 1990-03-05 1995-11-28 Us Health Antigenic proteins of Borrelia burgdorferi
AU7692691A (en) * 1990-03-07 1991-10-10 F. Hoffmann-La Roche Ag Method for diagnosis of lyme disease
US5155022A (en) * 1991-02-08 1992-10-13 Becton, Dickinson And Company Assay for lyme disease
CA2060216A1 (en) * 1991-03-11 1992-09-12 Ali Naqui Assay for lyme disease
US5283175A (en) * 1991-04-15 1994-02-01 The Research Foundation Of State University Of New York Genus-specific oligomers of Borrelia and methods of using same
AU2247192A (en) * 1991-06-13 1993-01-12 Pacific Biotech, Inc. Assay for the detection of specific ligands
US6221363B1 (en) 1991-07-11 2001-04-24 Baxter Aktiengesellschaft Vaccine for the prevention of lyme disease
WO1993003184A1 (en) * 1991-08-09 1993-02-18 Mccann Associates, Inc. Method for detecting lyme disease and composition
US5620862A (en) * 1993-11-24 1997-04-15 University Of Connecticut Methods for diagnosing early Lyme disease
JP2001517921A (ja) * 1995-06-07 2001-10-09 ユニヴァーシティー オブ コネティカット 早期診断検査
US5985595A (en) * 1995-06-07 1999-11-16 The University Of Connecticut Early detection of Borrelia infection
US6013460A (en) * 1997-09-12 2000-01-11 Immunetics, Incorporated Modified western blot membrane and method for detecting lyme disease and other tick-borne diseases
RU2395814C1 (ru) * 2009-03-24 2010-07-27 Елена Николаевна Кологривова Способ диагностики иксодового клещевого боррелиоза
JP2013511530A (ja) * 2009-11-17 2013-04-04 アバクシス, インコーポレイテッド ライム病抗体の検出のためのペプチドおよび方法
US8758772B2 (en) 2011-11-04 2014-06-24 Abaxis, Inc. Peptides and methods for the detection of lyme disease antibodies
US9500648B1 (en) 2013-03-12 2016-11-22 Robert M. Tate, Jr. Rapid Lyme antigen test for detection of Lyme disease
US20150241426A1 (en) * 2014-02-26 2015-08-27 Rarecyte, Inc. Method for detecting infection by detecting infectious agent antigens
US20220244251A1 (en) * 2019-05-29 2022-08-04 Board Of Regents Of The Nevada System Of Higher Education On Behalf Of The University Of Nevada Reno Targets and Methods of Diagnosing and Monitoring Lyme Disease

Family Cites Families (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3654090A (en) * 1968-09-24 1972-04-04 Organon Method for the determination of antigens and antibodies
US3817837A (en) * 1971-05-14 1974-06-18 Syva Corp Enzyme amplification assay
US4016043A (en) * 1975-09-04 1977-04-05 Akzona Incorporated Enzymatic immunological method for the determination of antigens and antibodies
US4275149A (en) * 1978-11-24 1981-06-23 Syva Company Macromolecular environment control in specific receptor assays
US4233402A (en) * 1978-04-05 1980-11-11 Syva Company Reagents and method employing channeling
US4584268A (en) * 1981-10-13 1986-04-22 Ceriani Roberto Luis Method and compositions for carcinoma diagnosis

Also Published As

Publication number Publication date
US4888276A (en) 1989-12-19
EP0252641A1 (de) 1988-01-13
EP0252641B1 (de) 1992-09-09
ATE80468T1 (de) 1992-09-15
DE3781610D1 (de) 1992-10-15
CA1305408C (en) 1992-07-21

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