DE2742129A1

DE2742129A1 - Proteinprodukt, verfahren zu seiner herstellung und dieses enthaltende nahrungsmittel

Info

Publication number: DE2742129A1
Application number: DE19772742129
Authority: DE
Inventors: Larry Donald Barker; Edward Donald Murray; Chester Donald Myers
Original assignee: GEN FOODS Ltd; General Foods Ltd
Current assignee: GEN FOODS Ltd; Mondelez UK Ltd
Priority date: 1976-09-30
Filing date: 1977-09-19
Publication date: 1978-04-06
Also published as: AU2851377A; FR2397158A1; GB1532610A; JPS5344654A; FR2397158B1; JPS5631095B2; YU40310B; US4169090A; ES462813A1; AU510365B2; NL7710647A; CA1028552A; YU228977A

Description

Henkel, Kern, Feuer fr Hänzel Patentanwälte

Möhlstraße 37 General Foods Limited D-8000 München 80

Toronto, Ontario, Kanada Tel.:089/982085-87

Telex: 0529802 hnkld Telegramme: ellipsoid

1 a SEP. 1977

Proteinprodukt, Verfahren zu seiner Herstellung und dieses

enthaltende Nahrungsmittel

Mit zunehmender Weltverknappnung an Nahrungsmitteln, Futtermitteln, Düngemitteln plus Energie bei steigender Weltbevölkerung ist das Auffinden neuer, verbesserter und reichhaltigerer Nahrungsmittelquellen ein Hauptziel der Menschheit, über die Notwendigkeit des Vorhandenseins von Protein in der menschlichen Nahrung braucht selbstverständlich kein Wort mehr verloren zu werden. Versuche zur Erhöhung des Proteingehalts von Nahrungsmitteln und ferner (in einigen Fällen) zum Verfügbarmachen des in den verschiedensten bisher noch unerschlossenen Nahrungsmittelquellen enthaltenen Proteins sind in den letzten Jahren immer intensiver betrieben worden. Die Ergebnisse dieser Versuche bestehen in merklichen Fortschritten auf Gebieten, z.B. der Züchtung und Verwertung neuer und verbesserter Spielarten und Sorten von Feldfrüchten, der Gewinnung von Einzellerproteinen aus Kohlenwasserstoffen, der Herstellung von Fleischanalogen aus Pflanzenproteinlieferanten und

Dr.F/rm

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dergleichen. Es ist offensichtlich geworden, daß Pflanzen reichliche Proteinlieferanten darstellen. Die Abhängigkeit von Proteinen aus Fleisch, Geflügel und Fisch ist infolge abnehmender Weideflächen, Futtermittelverknappung und leergefischter Fischgründe begrenzt.

Es ist folglich wünschenswert, eine neue Technologie zur Behandlung und Gewinnung von Proteinen zu entwickeln und diese der Fachwelt zur Verfügung zu stellen. Die Erfindung betrifft eine derartige neue Behandlungstechnologie, insbesondere betrifft die Erfindung die Darstellung von Proteinisolaten im Rahmen eines relativ eleganten und - soweit ersichtlich - bisher noch nicht beschriebenen Verfahrens. Derartige Proteinisolate können als solche zum Einsatz gelangen oder zur Erhöhung des Gesamtproteingehalts des jeweiligen Nahrungsmittels einer fertigen Nahrungsmittelzubereitung zugesetzt werden. In der Regel kommen den Proteinen in Nahrungsmitteln zwei Hauptaufgaben zu. Zum ersten dienen nahezu sämtliche Proteine einer Erhöhung der Gesamtnährqualität des Produkts, dem sie zugesetzt sind. Zum zweiten kommt bestimmten Proteinen eine funktionelle Kapazität zu, d.h. sie beteiligen sich an der Gesamtmolekülarchitektur des Produkts unter Herbeiführung ganz bestimmter mikrostruktureller Wirkungen. Die Gesamtkosten eines speziellen Proteins beziehen sich in der Regel auf ihren kombinierten Nährwert- und Funktionsbeitrag zu dem fertigen Produkt, d.h. Spitzenpreise werden für Proteine hohen Nährwerts und hoher Funktionalität bezahlt.

Hochbehandelte Industrieproteine werden in der Regel als "Isolate" bezeichnet. In dieser Form besitzen sie Proteingehalte von mindestens 90# (Kjeldahl-Stickstoff χ 6,25),

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bezogen auf Trockengewicht. Der Ausdruck "Isolat" ist in der Regel für Pflanzenproteine reserviert. Im breitesten Sinne der Definition können jedoch auch Tierproteine, z.B. Eieralbumin, Natriumkaseinat und Gelatine, als "Isolate" bezeichnet werden. Diese hochfunktionellen Tierproteinprodukte erzielen einen weit höheren Preis als Pflanzenproteinisolate, da letztere bisher noch nicht so hoch entwickelt wurden, daß sie zu ersteren vergleichbare Nähr- und Funktionseigenschaften aufweisen. Bei den (bisher noch) unwirksamen Verfahren zum Umwandeln von Pflanzenproteinen in Proteine tierischer Form und bei den Forderungen einer immer weiter steigenden Bevölkerung nach tierischen Proteinen muß der Fachvielt eine Technologie zur Verringerung des Forderungsdrucks nach tierischen Proteinen zur Verfügung gestellt werden.

Obwohl in der Literatur auf zahlreiche Pflanzenproteine aus stärkehaltigen Cerealien (Weizen, Mais, Hafer, Roggen, Gerste, Tritikale und dergleichen), stärkehaltigen Leguminosen (Ackererbsen, Kichererbsen, Fababohnen, weißen Bohnen, Saubohnen und dergleichen) und ölsamen (Sonnenblumenkernen, Rapssamen, Sojabohnen, Erdnüssen und dergleichen) hingewiesen wird, stammt das hauptsächlich im Handel erhältliche Pflanzenproteinisolat aus Sojabohnen. Ein Verfahren zur Herstellung von Sojaproteinisolat ist aus der US-PS 2 785 155 bekannt. Bei diesem Verfahren werden die Proteine in Sojamehl durch Behandlung mit Alkalien, d.h. bei hohem pH-Wert, löslich gemacht. Dann wird das unlösliche Material abzentrifugiert, worauf die überstehende Flüssigkeit mit den durch Alkalien löslich gemachten Proteinen mit Chlorwasserstoffsäure versetzt wird. Hierbei kommt es zu einer isoelektrischen Fällung der Proteine unter Bildung eines hocheiweißhaltigen Produkts, d.h. eines Proteinisolats. Die isoelek-

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trische Fällung von Sojaproteinen hat sich in den vergangenen zwanzig Jahren als wirtschaftliches und großtechnisch durchführbares Verfahren zur Gewinnung von Proteinisolaten erwiesen.

Obwohl immer noch mit einer isoelektrischen Fällung befaßt, soll gemäß der US-PS 2 881 076 ein verbessertes Sojaisolat in hoher Ausbeute gewonnen werden können. Aus der CA-PS 915 105 ist ein verbessertes Verfahren zum Extrahieren eiweißhaltiger bzw. eiweißartiger Materialien unter Verwendung von Enzymen neben einer alkalischen pH-Wertsänderung zum Löslichmachen maximaler Proteinmengen bekannt. Nachdem dies einmal erreicht ist, erfolgt eine isoelektrische Fällung der Proteine. Ein weiteres verbessertes Verfahren zur Erreichung einer hohen Proteinlösung wird gemäß den Lehren der CA-PS 917 995 bei schwach erhöhter Temperatur und unter Ändern des pH-Werts durchgeführt. Nachdem eine Lösung des Proteins erreicht ist, wird dieses isoelektrisch gefällt, wobei man ein weißes, mildes, homogenes Produkt erhält. Aus der CA-PS 935 024 ist ein käseartiger Sojaproteinquark aus isoelektrisch gefälltem Protein bekannt. Ein Erwärmen vor der Fällung liefert eine Art flockigen bzw. lockeren Quark. Gemäß den Lehren der CA-PS 936 408 bedient man sich einer kombinierten Wärme- und Enzymbehandlung zur Herstellung einer Spezialproteinzubereitung für saure Getränke- und Backzubereitungen. Auch hier werden die speziell behandelten Proteine isoelektrisch gefällt.

Unter Verwendung anderer Ausgangsmaterialien als Sojabohnen und abweichend von der Sojabohnentechnologie ist aus der CA-PS 920 869 ein Verfahren zur Gewinnung von Hülsenfruchtproteinen durch isoelektrische Fällung bekannt. Der Geruch des Endprodukts wird durch Erwärmen vor dem alkali-

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sehen Inlösungbringen und der sauren Fällung verbessert. Aus der US-PS 3 758 452 ist ein Verfahren zur Gewinnung eines entgifteten Rapssamenproteins bekannt. Bei diesem Verfahren wird ein Preßkuchen mit Natriumchlorid in Lösung gebracht, d.h. bei diesem Verfahren bedient man sich anstelle des in der Industrie üblicheren alkalischen Inlösungbringens eines Inlösungbringens mittels eines Salzes. Nach Entfernung von teilchenförmigen! Material wird das mit Hilfe des Salzes löslich gemachte Protein durch Zugabe einer Säure isoelektrisch gefällt. Bei einem weiteren Beispiel dieser Art Technologie wird gemäß Flink und Christiansen "The Production of a Protein Isolate from Vicia faba", Lebensmittelwissenschaft und -Technologie, Band 6, Seiten 102 bis 106 (1973) wird ein Fababohnen-(Vicia faba) Proteinisolat hergestellt, indem man das Protein bei einem pH-Wert von 8 bis 10 in Lösung bringt und danach isoelektrisch ausfällt.

Bei sämtlichen der geschilderten Verfahren zur Herstellung von Pflanzenproteinisolaten erfolgt eine isoelektrische Fällung löslich gemachter Proteine. In den meisten Fällen werden die Proteine durch alkalische Extraktion in Lösung gebracht. Gegebenenfalls wird diese alkalische Behandlung durch erhöhte Temperatur, Enzymaktivität und/oder Zugabe von Salz verbessert. Unabhängig vom Schema des Inlösungbringens wird zur isoelektrischen Fällung des gewünschten Produkts immer eine Säure verwendet. Ferner sei darauf hingewiesen, daß man zur Gewährleistung einer akzeptablen Menge an löslich gemachtem Protein (und folglich zur Gewährleistung einer wirksamen Durchführung des Verfahrens) normalerweise eine Behandlung bei alkalischem pH-Wert einschalten bzw. einfügen muß.

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Eine chemische Bearbeitung von Nahrungsmitteln und die bei solchen Verfahren erhaltenen Modifikationen sind für Verbraucher, Hersteller und Händler von großer Bedeutung. Oftmals scheint ein neues Verfahren einen merklichen Schritt vorwärts darzustellen, wenn man sich jedoch die Wirkungen dieses Verfahrens auf die Nahrungsmittel- und Körperchemie vergegenwärtigt, wird es besser verständlich, daß gegenüber dem Gebrauch derartiger Produkte eine gewisse Reserviertheit am Platze ist. Dies scheint bei durch alkalisches Inlösungbringen und Säurefällung zubereiteten Proteinisolaten der Fall zu sein. 1969 berichten deGroot und Slump in dem Artikel "Effects of Severe Alkali Treatment of Proteins on Amino Acid Composition and Nutritive Value" in "Journal of Nutrition", Band 98, Seiten 45 bis 56, daß alkalibehandelte Sojabohnenproteinisolate das Aminosäurederivat Lysinoalanin (LAL) enthalten. Letzteres Derivat wird im Darm heranwachsender Tiere schlecht absorbiert. In cfer Tat gibt es eine negative Beziehung zwischen dem LAL-Gehalt in der Nahrung und den Werten der Nettoproteinausnutzung (NPU). Woodard und Short bestätigen 1973 in dem Artikel "Toxicity of Alkali-Treated Soy Protein in Rats" in "Journal of Nutrition», Band 103, Seiten 569 bis 574, daß in alkalibehandeltem Sojaprotein LAL enthalten ist. Ferner zeigen diese Autoren, daß zwischen dem LAL-Gehalt und nephrotoxischen Reaktionen bei Ratten eine deutliche Beziehung besteht. Die übliche Abnahme im Proteinausnutzungsverhältnis (PER) von Sojaisolaten im Vergleich zu Sojamehl und -konzentrat ist vermutlich bzw. wahrscheinlich auf die Bildung von LAL bei der Alkali/Säure-Behandlung und folglich auf eine Verminderung der essentiellen Aminosäure Lysin zurückzuführen, über ein noch weiter verbreitetes Auftreten von LAL berichten Sternberg und Mitarbeiter 1975

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in dem Artikel "Lysinoalanine: Presence in Foods and Food Ingredients" in "Science" 190, Seiten 992 bis 994. Diese Autoren haben in bestimmten Proben Natriumkaseinat, getrockneten Eiweißfeststoffen und den verschiedensten behandelten Nahrungsmitteln hohe Gehalte an LAL nachgewiesen. Darüber hinaus haben sie LAL auch in unter nicht-alkalischen Bedingungen erhitzten Nahrungsmitteln gefunden. Weitere Bedenken bezüglich LAL in Nahrungsmittelsystemen werden von Gross in "The Chemistry and Biology of Amino Acids in Foods Proteins" in "AgrochemistryAbstract Nr. 32", First Chemical Congress of the North American Continent, Mexico City (1975) geäußert. Gross zeigte, daß LAL auch

eine Reabsorption eines wachsenden Fötus in den Uteri von Ratten und Kaninchen verursachen kann.

Verfahren zur Zubereitung von Proteinisolaten ohne Alkali- und Hitzebehandlung sollten eigentlich zu einar Erniedrigung des Gehalts von Nahrungsmitteln an dem fraglichen Aminosäurederivat beitragen.

Die Erfindung betrifft nun ein neues Verfahren zur Zubereitung von Proteinisolaten aus den verschiedensten Quellen« Das Verfahren gemäß der Erfindung verzichtet auf eine übermäßige Alkali-, Säure- oder Hitzebehandlung, es nutzt vielmehr das bekannte Prinzip des Einsalzens maximaler Proteinmengen mit Salzen einer für Nahrungsmittelzwecke ausreichenden Reinheit bei nahezu neutralen pH-Werten aus. Das Verfahren gemäß der Erfindung beruht nicht nur auf der Einsalzung der Proteine, sondern zielt insbesondere auch auf die Fällung der durch Salz löslich gemachten Proteine ab. Es hat sich nämlich gezeigt, daß man bei einer Erniedrigung der Ionenstärke eines durch Salz löslich gemachten

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- ar _ /)Λ

Proteinsystems eine massive Fällung des betreffenden Proteins erreicht, wobei gleichzeitig der Hauptteil des Salzes in der wäßrigen Phase verbleibt.

Diese Umkehrung des Einsalzens, die dann zu einer Fällung des Proteins führt, kann bei verschiedenen Temperaturen und/oder pH-Werten erfolgen. Jede spezielle Kombination von Temperatur und pH-Wert diktiert die für eine optimale Einsalzung, d.h. für ein optimales Inlösungbringen, erforderlichen Salzgehalte und auch die für eine optimale Fällung erforderliche Erniedrigung des Salzgehalts. Die Form des Niederschlags kann bei unterschiedlichen Kombinationen von pH-Werten und Temperatur sehr verschieden sein. Die Erscheinung, auf die im vorliegenden Falle Bezug genommen wird, umfaßt einen speziellen Abschnitt aus dem Spektrum verschiedener Niederschlagsformen und beschränkt folglich die pH-Wert/Temperatur-Kombination und konsequenterweise den erfindungsgemäß einsetzbaren Salzgehalt.

Das betreffende Phänomen kann mit dem in der wäßrigen Lösung eines amphiphilen Netzmittels auftretenden Erscheinungsbild verglichen werden. In einer solchen wäßrigen Lösung führt eine gegenüber einem speziellen Wert, der für das betreffende amphiphile Netzmittel charakteristisch ist, überschüssige Amphiphilenkonzentration dazu, daß die Amphiphilen miteinander in Wechselwirkung treten und zu als Mizellen bekannten, thermodynamisch stabilen Aggregaten zusammentreten. Die unterscheidenden Merkmale dieser Mizellen sind: (1) daß die elektrostatischen Abstoßungskräfte an den polaren Endpunkten der Amphiphilen das Wachstum und folglich die Größe der Mizellen begrenzen, (2) daß die hydrophoben Eigenschaften der nicht-polaren Endstellen der

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Amphiphllen das Wachstumcer Mizellen begünstigen und (3) daß die Mizellenoberfläche eine Form annimmt, bei der die Energie der Wechselwirkung der Mizellenoberfläche mit der Mizellenumgebung auf ein Mindestmaß gesenkt wird. Grob gesagt, vermindert die angenommene Form die Oberfläche der jeweiligen Mizelle für eine spezielle Anzahl einzelner darin enthaltener Amphiphile.

Die Umkehrung des Einsalzens wird dann derart manipuliert, daß die Proteine in gleicher Weise, wie erwartungsgemäß Amphiphile ansprechen würden, auf ihre Umgebung zum Ansprechen gebracht werden. Dies beruht auf einer Ausnutzung der hydrophoben Eigenschaften der proteine, wobei sie zur Bildung von Aggregaten angeregt werden. Diese Aggregate sollen dann so weit wachsen, daß eine Suspendierung derselben in ihrer wäßrigen Umgebung ausgeschlossen wird. Folglich kommt es also zu einer Fällung. Erfindungsgemäß hat es sich nun gezeigt, daß bei ungenügender Ausnutzung der hydrophoben Eigenschaften des Proteins der bei der Umkehrung der Solvation des Proteins gebildete Niederschlag nicht in der gewünschten einzigartigen Form anfällt. Der Niederschlag ist in einem solchen Falle amorph ohne gleichmäßige Form oder Teilchengröße. Die physikalischen Eigenschaften dieses unspezifischen Niederschlags stimmen nicht mit der für die nach dem Verfahren gemäß der Erfindung hergestellten Proteinisolate gegebenen Beschreibung überein. In derartigen unspezifischen Niederschlägen kann es noch zu hydrophoben Wechselwirkungen kommen, so daß also diese unspezifischen Niederschläge nicht unter die Erfindung fallen sollen. Das im vorliegenden Falle beschriebene Phänomen kann als "Aushydrophobisieren" (im Gegensatz zu der besser bekannten Erscheinung "Aussalzen") bezeichnet werden. Es umfaßt Ie-

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diglich die eine Fällung des Proteins in der geschilderten einzigartigen Form herbeiführenden Bedingungen.

Die im Rahmen des Verfahrens gemäß der Erfindung verwendeten Proteine können aus den verschiedensten Quellen stammen, da sämtliche biologischen Systeme, seien sie tierischer, pflanzlicher oder mikrobiologischer Art, Proteine für die verschiedensten Stoffwechsel- und Aufbaufunktionen synthetisieren. Nachdem die Moleküldetails dieser Proteine verfügbar geworden sind, ist es interessant und wird zunehmend deutlich, daß zahlreiche Proteine unabhängig von ihrer Herkunft aus kugelförmigen Proteinen bestehen. Hierbei ist die Polypeptidkette dicht zu einer kompakten sphärischen oder kugelförmigen Gestalt gefaltet. Darüber hinaus hat die moderne Molekularbiologie gezeigt, daß für die polaren Aminosäurereste in den kugelförmigen Proteinen eine allgemeine Tendenz zur Konzentration auf der Strukturoberfläche zu beobachten ist. Die nicht-polaren (hydrophoben) Aminosäuren sind dagegen im Molekülinneren verborgen. Auf diese Weise können diese Aminosäurereste dazu beitragen, daß im Inneren der Zellstruktur keine wäßrige Umgebung vorherrscht. Eine Analyse kugelförmiger Proteine (Bigelow 1967) "On the Average Hydrophobieity of Proteins and the Relation Between it and Protein Structure" in "Journal of Theoretical Biology", Band 16, Seiten I87 bis 211, hat gezeigt, daß zahlreiche derartige Proteine keine ausreichende Zahl polarer Reste besitzen, um den hydrophoben Kern zu bedecken oder zu maskieren. Folglich nehmen die Oberflächen dieser Proteinmoleküle einen ambivalenten Charakter an, d.h. sie besitzen das Potential sowohl für polare (geladene oder ladungsfähige) und nicht-polare (hydrophobe) Oberflächeneigenschaften. In der Proteinchemie manifestiert sich die Anwesenheit dieser Eigenschaften auf verschiedene Weise, und zwar je nach

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der Umgebung, in der sich ein spezielles Protein befindet. Proteine mit hohen Hydrophobiewerten (beispielsweise über 950 bis 1000 Kalorien/Rest, ermittelt nach der Bigelow-Methode) besitzen erwartungsgemäß ambivalente oder amphiphile Eigenschaften. Es sind diese Proteine, die Protein/Protein-Assoziationsreaktionen zur Bildung hochmolekularer Striikturen eingehen können. Darüber hinaus hängt das zum Ausdruckkommen polarer Effekte zu einem großen Ausmaß auch von der Anwesenheit ionisierbarer oder möglicherweise ionisierbarer Gruppen ab. Vergleichswerte bezüglich des Hydrophobieverhaltens und der Ladungspotentiale einiger üblicher Proteine werden von Bigelow angegeben. Vermutlich müssen sich die Ladungseffekte auf ein Mindestmaß senken lassen, wenn man die Hydrophobiewirkung verstärkt oder manipuliert.

Die erste Stufe im Rahmen des erfindungsgemäßen Verfahrens besteht in einem Inlösungbringen maximaler Mengen der gewünschten kugelförmigen Proteine. Zu diesem Zweck muß das Ausgangsmaterial physikalisch aufgebrochen und zu einer sehr kleinen Teilchengröße zerkleinert oder vermählen werden. Letzteres, damit der zum Inlösungbringen dienenden Lösung eine möglichst große Oberfläche dargeboten wird. In der Praxis erfordert diese Stufe in der Regel ein Aufbrechen der Zellen und vielleicht eine physikalische Entfernung bestimmter nicht-eiweißartiger bzw.-haltiger Materialien durch mäßige Manipulation bei Umgebungstemperatur (z.B. Sieben, Zerkleinern, Mahlen, Klassifizieren mit Luft und dergleichen). Die Proteinfraktion, die in der Regel als trockenes Mehl oder Konzentrat vorliegt bzw. anfällt, wird dann mit einer lediglich Wasser und ein geeignetes Salz einer für Nahrungsmittel ausreichenden Reinheit (z.B. Natriumchlorid, Kaliumchlorid, Calciumchlorid und dergleichen) enthaltenden Lösung

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eine zum Einsalzen der gewünschten Proteine ausreichende Zeit lang gemischt. Nachdem das Protein/Salz/Wasser-System eine geeignete Zeitlang (in der Regel 10 bis 60 min) bei mäßiger Temperatur (in der Regel 15° bis 35⁰C) bewegt worden ist, wird das unlösliche teilchenförmige Material (in der Regel Zelltrümmer und vielleicht Stärkekörnchen) von den löslich gemachten Proteinen durch Absetzenlassen, Abfiltrieren, Sieben, Dekantieren oder Zentrifugieren entfernt. In der Praxis wird das Zentrifugieren bevorzugt. Obwohl die Salzkonzentration im Bereich einer Ionenstärke (ii) von 0,2 bis 0,8 liegt, wird die tatsächlich benutzte Salzmenge experimentell ermittelt, indem die zur Gewährleistung maximaler Gehalte an löslich gemachtem, d.h. eingesalzenem Protein erforderliche Mindestsalzkonzentration bestimmt wird. In der Praxis variiert diese mit dem jeweiligen Protein, dem Salzgehalt des Ausgangsmaterials, der Teilchengröße des Materials, dem jeweils verwendeten Salz sowie der Extraktionstemperatur und -dauer. Der neben den Proteinen zahlreiche in Lösung gegangene Verbindungen enthaltende Extrakt wird als einen hohen Salzgehalt aufweisender Proteinextrakt bezeichnet. Er ist das Ergebnis des bekannten Einsalzphänomens. In idealer Weise sollte dieser Extrakt eine Proteinkonzentration von mindestens 15 bis 20 mg/ml (1,5 bis 2,0 Gew.-%) und bis zu 75 bis 100 mg^ml (7,5 bis 10 Gew.-%) aufweisen. Der pH-Wert des Extrakts beträgt vorzugsweise etwa 6,00 -0,50. Hierbei handelt es sich oftmals um den natürlichen pH-Wert des Protein/Salz/Wasser-Systems. Wenn jedoch der pH-Wert während des Inlösungbringens des Proteins infolge Reaktion des Ausgangsmaterials mit dem Extraktionssalz oder Wasser auf einen Wert außerhalb des angegebenen Bereichs steigt oder fällt, wird er wieder auf einen Wert innerhalb des angegebenen Bereichs zurückgebracht, indem eine Säure oder Base einer für Nahrungsmittelzwecke ausreichenden Reinheit

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zugesetzt wird. Der Extrakt darf nicht bei einem pH-Wert außerhalb des angegebenen Bereichs stehen gelassen werden. Lokale Säure- oder Basekonzentrationen sollten durch rasches Bewegen des Extrakts vermieden werden.

Die zweite Stufe bei der Herstellung des neuen Proteinisolats besteht in einer einfachen Erniedrigung der Ionenstärke des Mediums, dem die in Lösung gegangenen Proteine ausgesetzt sind. Dies erreicht man nach den verschiedensten Verfahren, z.B. einer Membrantrenntechnik (z.B. Dialyse) oder durch bloßes Verdünnen des einen hohen Salzgehalt aufweisenden Proteinextrakts in Wasser. In der Praxis bedient man sich letzterer Maßnahme. Das Ergebnis dieser Erniedrigung der Ionenstärke ist neu, da die beim Einsalzen gebildeten Proteinstrukturaggregate infolge Erniedrigung des Einsalzeffekts eine Reihe von Dissoziationsreaktionen durchschreiten müssen, um sich auf die neue und einen niedrigen Salzgehalt aufweisende Umgebung einzustellen. Dies führt zu einer raschen Abnahme des Molekulargewichts der während des Einsalzens gebildeten sehr lose verbundenen Proteinaggregate und zum Entstehen eines Übergewichts an relativ niedrigmolekularen Arten. Diese Anhäufung amphiphiler kugelförmiger Proteine kann mit der Bildung einer kritischen Mizellenkonzentration (CMC), wie sie in einem Netzmittelsystem auftritt, verglichen werden. Wenn diese kritische Proteinkonzentration (CPC) erreicht ist, verlangt das Protein nach einer thermodynamisch stabilen Anordnung, in der polare Einheiten auf der Proteinoberfläche dem Wasser ausgesetzt sind und hydrophobe Einheiten sich zusammendrängen, um dem Wasser auszuweichen. Diese stabile Anordnung manifestiert sich selbst in Form kleiner mikroskopischer Kügelchen mit zahlreichen assoziierten kugelförmigen Proteinmolekülen. Diese Kügelchen variieren in ihrer Größe,

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sie können jedoch mit üblichen Lichtmikroskopen ohne weiteres sichtbar gemacht werden. Diese Kugelchen werden als "Proteinmizellen" bezeichnet. Zur Bezeichnung dieser neuen Proteinform wird hier und im folgenden des öfteren der Ausdruck "Mizellen" verwendet. Später wird noch ein Fließbild oder Schema der gesamten Proteinmizellenherstellung angegeben. Obwohl bereits Mizellen anderer Arten bekannt sind und im Zusammenhang mit anderen Technologien bereits beschrieben wurden, lassen sich die nach dem Verfahren gemäß der Erfindung herstellbaren neuen Proteinmizellen von den bekannten Mizellen ohne weiteres unterscheiden. So gibt es bereits Lipidmizellen, diese besitzen jedoch nur ein begrenztes Wachstum bzw. ein begrenztes Assoziationsvermögen durch Wechselwirkung, was auf die elektrostatischen Abstoßungskräfte, die in hohem Maße der hydrophoben Anziehungsenergie dieser Arten entsprechen, zurückzuführen ist. Auf natürlichem Wege werden auch durch Milchkaseine Proteinmizellen gebildet. Diese Strukturen hängen jedoch in starkem Maße von speziellen Ionenkräften ab. Obwohl die Theorie, auf der das Verfahren gemäß der Erfindung basiert, noch nicht vollständig geklärt ist, dürfte durch das Verfahren gemäß der Erfindung in die jeweilige Proteinquelle ein Funktionalität eingeführt werden, mit deren Hilfe die kugelförmigen Proteine, die daraus in Form von Mizellen gewonnen werden, zu einer Wechselwirkung veranlaßt werden und die eine Ausnutzung der betreffenden interessierenden Proteine auf üblichen und nicht- üblichen Anwendungsgebieten ermöglicht.

Das folgende allgemeine Schema soll die erfindungsgemäße Herstellung von Proteinisolaten nach der Mizellentechnik näher veranschaulichen. Einzelheiten der verschiedenen

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- Λ%

Stufen finden sich in den später folgenden Beispielen.

Eiweißartiges oder -haltiges Ausgangsmaterial

Salz

Mischen (für eine bestimmte Zeit bei

Rohextraktions-

+ Wasser

unlösliche Trum mer

Klärung

einen hohen Salzgehalt aufweisender Proteinextrakt

Proteinmizellen

Erniedrigung der

Ionenstärke

Gewinnung der Mizellen

Neues Proteiniso- lat (Proteinmizel lenmasse)

Die starken Protein/Protein-Wechselwirkungen während der Mizellenbildung schließen offensichtlich weitestgehend nichteiweißartiges bzw. -haltiges Material aus. So bilden sich einen hohen Eiweißgehalt aufweisende Isolate, weswegen in

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\6 Λ$

den später folgenden Beispielen niedrige, jedoch realistische Kjeldahl-Umrechnungsfaktoren benutzt werden müssen. Die assoziierten Proteinmizellen werden durch Absetzenlassen und/oder Zentrifugieren rückgewonnen. Hierbei erhält man ein sehr viskoses, gelatinöses, leimartiges Material, das als Proteinmizellenmasse bezeichnet wird. Diese Proteinmizellenmasse kann in feuchter Form (etwa 70% Feuchtigkeit) zum Einsatz gelangen oder nach üblichen Maßnahmen getrocknet werden. In letzterem Falle ist die Sprühtrocknung bei Mindesttemperaturen das Verfahren der Wahl.

Die erhaltenen Proteinisolate bzw. die erhaltene Proteinmizellenmasse kann zur Proteinverstärkung für behandelte Nahrungsmittel, zum Emulgieren von Ölen, als Zusatz zu Backwaren zur "Körperbildung", als Schäumungsmittel bei Produkten, in denen Luft eingeschlossen ist, und dergleichen verwendet werden. Neben ihrer Verwendbarkeit auf diesen Anwendungsgebieten enthalten die nach der Mizellentechnik hergestellten neuen Proteinisolate verschiedene neue Funktionalitätsarten, die bisher noch nicht als einigen erfindungsgemäß verwendeten Proteinquellen eigen erkannt wurden. So können beispielsweise die neuen Proteinisolate durch Einpressen des nassen Isolats (d.h. der nassen Proteinmizellenmasse) in heißes Leitungswasser durch Mehrlochdüsen zu Proteinfasern, die in Fleischanalogen zum Einsatz gelangen können, überführt werden. Ferner wirkt das Isolat in nasser oder trockener Form ähnlich Eieralbumin als Bindemittel zwischen den einzelnen Bestandteilen eines Nahrungsmittels. Diese Art Spezialisolat besitzt eine hohe Dispersionsfähigkeit in sauren Getränkesystemen und kann bei der Herstellung von auf Weizen basierenden Produkten (Brot, Brötchen und Teigwaren) das Weizengluten teilweise oder vollständig ersetzen.

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Ein weiteres Anwendungsgebiet der neuen Proteinisolate, d.h. der gefällten Proteinmizellenmasse, besteht in seiner bzw. ihrer Verwendung als geeignetes Ausgangsmaterial bei der 1972 von Tombs (CA-PS 917 495) beschriebenen Mesophasentechnik. Wenn der feuchten Proteinmizellenmasse eine große Salzmenge (mindestens 0,2 u) zugegeben wird, gehen die Proteine in der Proteinmizellenmasse in Lösung, wobei eine durchsichtige Mesophase gebildet wird. Diese besitzt die Eigenschaften von einen hohen Salzgehalt aufweisenden Mesophasen entsprechend der CA-PS 917 495.

Die folgenden Beispiele sollen die Erfindung näher veranschaulichen.

Beispiel 1

In einer Stiftmühle werden Fababohnen (Vicia faba L. var. minora) auf eine geringe Teilchengröße vermählen und danach mit Luft klassifiziert, wobei man ein Konzentrat mit 5396 Protein (N χ 5,85) erhält. Die Proteine aus dieser stärkehaltigen Hülsenfrucht werden danach bei einer Temperatur von 37°C mit einer wäßrigen Natriumchloridlösung extrahiert. Das trockene Konzentrat wird in einer Menge von 10 Gew.-% mit einer O^m-Natriumchloridlösung (Ionenstärke: 0>3 Ji) gemischt (1 Teil Konzentrat auf 10 Teile Salzlösung). Danach wird das Gemisch 30 min gerührt, wobei keine pH-Einstellung zur Gewährleistung eines pH-Werts des Extrakts auf 5,90 - 0,20 erforderlich ist. Hierauf wird das System unter Verwendung einer kontinuierlichen Entschlammungseinheit zur Entfernung von Zellbruchstücken und Stärkekörnchen zentrifugiert. Der hierbei erhaltene, einen hohen Salzgehalt aufweisende Proteinextrakt, d.h. die überstehende Flüssigkeit, enthält mehr als 80% des Gesamtsamenproteins,

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das ursprünglich in dem mit Luft klassifizierten Konzentrat enthalten war, und besitzt eine Proteinkonzentration von etwa 45 mg/ml. Dieser noch eine Temperatur von 37⁰C aufweisende Extrakt wird danach im Verhältnis 1 : 3 (1 Teil überstehende Flüssigkeit, 3 Teile Wasser) in kaltes Leitungswasser eingegossen. Während des Verdünnungsvorgangs bildet sich augenblicklich in dem Verdünnungssystem ein weißer Nebel. Infolge der rasch erniedrigten Ionenstärke folgt auf die Dissoziation der ein hohes Molekulargewicht aufweisenden und beim Einsalzen gebildeten Aggregate eine Reassoziation bzw. Wiedervereinigung zu Proteinmizellen, wenn die kritische Proteinkonzentration der mizellenbildenden Einheit erreicht ist. Eine mikroskopische Untersuchung dieses Nebels zeigt die Anwesenheit zahlreicher kleiner Kügelchen, die einen proteinspezifischen Flecken begrenzen (Ponceau 2R). Nun wird das Verdünnungssystem ohne Bewegen etwa 30 min lang stehen gelassen. Hierbei fallen die Proteinmizellen aus. Nach dem Abdekantieren der überstehenden Flüssigkeit verbleibt am Boden des Gefäßes ein viskoser gelatinöser Niederschlag. Dieses Material besitzt nach dem Sprühtrocknen bei einer Auslaßtemperatur von 100⁰C einen sehr hohen Proteingehalt (vgl. die folgende Tabelle I). Offensichtlich liefern die Protein/Protein-Wechselwirkungen während der Mizellenbildung ein proteinreiches Isolat, d.h. eine Proteinmizellenmasse, mit kaum Verunreinigungen. Die Molekularbiologie der Proteinmizellenbildung ist etwas komplex und derzeit noch nicht vollständig geklärt.

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Tabelle I - Zusammensetzung des neuen nach dem Mizellenverfahren hergestellten Fababohnenisolats. Die Werte beziehen sich auf das Trockengewicht. Zur Ermittlung der verschiedenen Werte bedient man sich der offiziellen AOAC-Methoden.

Konzentrat Isolat

Protein (Kjeldahl N χ	5,85)	52,9%	95,	57%
Rohfaser		1,0	*
Lipid		2,1	*
Asche		8,6	2,	31
Phosphorgehalt		0,69%	0,	37%

sonstige Bestandteile und

Versuchsfehler 34,71% 1,25%

* nicht nachgewiesen

Der im vorliegenden Falle verwendete niedrige Kjeldahl-Umrechnungsfaktor ist für diese spezielle Pflanzenquelle geeignet. Der Standardumrechnungsfaktor (6,25) würde sich im vorliegenden Falle nicht eignen. Die Aminosäureanalysen (entsprechend D.H. Spackman in "Methods in Enzymology", Band 11, 1967) von Fababohnenproteinkonzentrat (des Ausgangsmaterials) und der sprühgetrockneten Proteinmizellenmasse (d.h. des gebildeten Isolats) zeigen, daß im Rahmen des gesamten Proteinmizellenmassenverfahrens keine merkliche Abnahme des Lysins feststellbar ist. Ferner kann in den Aminogrammen des Ausgangsmaterials und Fertigprodukts (vgl. Tabelle II) kein LAL-Peak festgestellt werden. Das Fehlen jeglichen Alkalis während der Proteinbehandlung und das geringe Erhitzen und die kurze Behandlungsdauer während des Sprühtrocknens liefern ein von LAL freies Proteinisolat. Es ist ferner bemerkenswert, daß der Gesamtphosphor-

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gehalt des Isolats etwa 46% unter dem Phosphorgehalt des Konzentrats liegt, was darauf hindeutet, daß Phosphor nicht so stark an das neue Isolat gebunden wird wie an das übliche Sojaisolat, bei dessen Herstellung der Phosphor mit dem isoelektrischen Protein mitgefällt wird.

Tabelle II - Gehalte an bestimmten Aminosäuren im Fababohnen-

	konzentrat und	in nach dem Mizellenverfahren	Isolat
	hergestelltem	Isolat, angegeben in Mole pro	35
	10 g Protein.		6
		Konzentrat	4
Lysin		37	4
Cystin		6	19
Methionin		4	*
Tryptophan		4
Histidin		18
Lysinoalanin		#

* nicht nachgewiesen
Beispiel 2

Ein Fababohnenmehl, das durch Vermählen von ganzen Fababohnen in einer Stiftmühle hergestellt worden war und einen Proteingehalt von 29,196 (N χ 5,85) aufweist, wird im Rahmen eines Verfahrens gemäß Beispiel 1 eingesetzt, wobei mit einem 25 gew.-%igen System (d.h. Mehl in 0,3m-Natriumchloridlösung) gearbeitet wird. Hierbei erhält man einen einen hohen Salzgehalt aufweisenden Proteinextrakt von 47,0 mg/ml, der beim Verdünnen ein entsprechendes neues Isolat liefert, wie es im Beispiel 1 erhalten wurde.

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Beispiel 3

Ein weiteres Beispiel der Ausnutzung von stärkehaltigen Leguminosen bei der Herstellung von Proteinisolaten nach dem Mizellenverfahren besteht in der Verwendung von getrockneten Ackerbohnen. Diese werden gesäubert und vermählen und mit Luft klassifiziert, wobei man ein Ausgangsproteinkonzentrat von 52,6% Proteingehalt (N χ 5,85) erhält; das Konzentrat wird in einer Menge von 10 Gew.-?S in eine O,4m-Natriumchloridlösung eingetragen und 30 min lang bei einer Temperatur von 25°C gerührt. Nach dem Zentrifugieren erhält man einen einen hohen Salzgehalt aufweisenden Proteinextrakt. Dieser wird im Verhältnis 1 : 5 durch Eintragen in kaltes Wasser verdünnt. Die hierbei gebildeten Proteinmizellen werden gesammelt und bei einer Auslaßtemperatur von 100⁰C sprühgetrocknet, wobei man ein Isolat erhält (vgl. die folgende Tabelle III). Aminosäureanalysen (vgl. Tabelle IV) zeigen, daß während der Isolatbildung keine Lysinverminderung stattfindet. Ferner zeigen die Analysen, daß weder das Ausgangskonzentrat noch das endgültige Isolat LAL enthalten. Wie bei den anderen neuen Isolaten, ist auch hier im Vergleich zum Ausgangsmaterial der Phosphorgehalt erniedrigt.

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Tabelle III - Zusammensetzung eines nach dem Mizellenverfahren hergestellten neuen Ackerbohnenisolats. Die Werte beziehen sich auf Trockengewicht. Die Werte werden nach offiziellen AOAC-Methoden bestimmt.

Konzentrat Isolat

Protein (Kjeldahl N χ 5,85) 52,6% 95,5%

Rohfaser 1,95 *

Lipid 2,45 *

Asche 4,99 2,47

Phosphor 0,81 0,29

sonstige Bestandteile und Versuchsfehler 37,20 1,74

* nicht nachgewiesen

Tabelle IV - Gehalte an bestimmten Aminosäuren in dem Ackerbohnenkonzentrat und in dem nach dem Mizellenverfahren hergestellten Isolat, angegeben in Mole pro 105 g Protein

Konzentrat Isolat

Lysin Cystin Methionin Tryptophan Histidin Lysinoalanin

* nicht nachgewiesen.

47	48
5	VJl
5	4
3	3
20	21
*	*

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Beispiel 4

Durch Vermählen von weißen Bohnen auf geringe Teilchengröße wird ein Mehl mit 23,3% Protein (N χ 6,25) hergestellt. Dieses Mehl wirdAn einer Menge von 10 Gew.-% in eine 0,4m-Natriumchloridlösung eingetragen und darin 30 min lang bei einer Temperatur von 37°C gerührt. Nach dem Zentrifugieren erhält man einen einen hohen Salzgehalt aufweisenden Proteinextrakt mit 26,3 mg Protein pro ml Extrakt. Beim Verdünnen (durch Eingießen in kaltes Leitungswasser) im Verhältnis 1 : 3 bilden sich Proteinmizellen, die unter Bildung des neuen Isolats zusammenballen.

Beispiel 5

Ein aus Hühnerbohnen (chick peas) hergestelltes Mehl wird mit 0,5m-Natriumchlorid extrahiert, wobei man einen einen hohen Salzgehalt aufweisenden Proteinextrakt mit einem Proteingehalt von 21,5 mg/ml erhält. Beim Verdünnen des Extrakts (durch Eingießen in kaltes Leitungswasser) im Verhältnis 1 : 4 bilden sich Proteinmizellen, die sich unter Bildung des neuen Proteinisolats zusammenballen.

Beispiel 6

Ein Fababohnenproteinkonzentrat wird in einer Menge von 10 Gew.-% bei einer Temperatur von 25°C mit einer O,4m-Kaliumchloridlösung extrahiert. Der hierbei erhaltene, einen hohen Salzgehalt aufweisende Proteinextrakt besitzt einen End-pH-Wert von 5,80 und einen Gehalt an in Lösung gegangenem Protein von 49,66 mg/ml. Der Extrakt wird durch Eingießen in kaltes Leitungswasser im Verhältnis 1 : 5 ver-

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dünnt, wobei sich Proteinmizellen bilden. Diese werden mit 3000 χ g zentrifugiert, wobei das neue Proteinisolat erhalten wird.

Beispiel 7

Beispiel 5 wird mit Fababohnenproteinkonzentrat wiederholt, wobei jedoch anstelle des Kaliumchlorids 0,5m-Natriumdihydrogenphosphat verwendet wird. Es werden entsprechende Ergebnisse erhalten.

Beispiel 8

Handelsübliches Rapssamenmehl (etwa 35% Protein) wird in einer Menge von 10?6 in eine Lösung von 0,5m-Natriumchlorid eingetragen. Danach wird das System 30 min lang ohne pH-Werteinstellung bei einer Temperatur von 37⁰C gemischt. Nach Entfernen des teilchenförmigen Materials durch 10-minütiges Zentrifugieren bei 5000 χ g wird die eiweißhaltige überstehende Flüssigkeit eines pH-Werts von 5,8 und einer Proteinkonzentration von 16,6 mg/ml (1,66 Gew.-%) mit kaltem Leitungswasser (etwa 8°C) im Verhältnis von etwa 1 : 10 (1 Teil überstehende Flüssigkeit und 10 Teile Wasser) verdünnt. Bei dieser Verdünnung wird die Ionenstärke der Proteinumgebung erniedrigt, wobei sich Mizellen bilden. Diese werden absetzen gelassen, wobei eine Proteinmizellenmasse, d.h. das neue, einen hohen Proteingehalt aufweisende Isolat, erhalten wird.

Beispiel 9

Handelsübliches Sonnenblumenmehl (etwa k2% Protein) wird in einer Endkonzentration von 10 Gew.-% in eine Lösung von

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O,4m-NaCl (Ionenstärke: 0,4 u) eingetragen. Danach wird das System ohne pH-Werteinstellung 30 min lang bei einer Temperatur von 37°C gemischt. Nach Entfernen des teilchenförmigen Materials durch 10-minütiges Zentrifugieren mit 5000 χ g wird der erhaltene, einen hohen Salzgehalt aufweisende Proteinextrakt eines pH-Werts von 6,1 und einer Proteinkonzentration von 19,2 mg/ml (1,9296) mit kaltem Leitungswasser (etwa 8°C) im Verhältnis von etwa 1 : 10 verdünnt. Die gebildeten Mizellen werden ges_ammelt, wobei man das neue Proteinisolat mit 96,296 Protein (N χ 5,85) erhält.

Beispiel 10

Handelsüblicher Sojabohnengrus (45 bis 4996 Protein) werden in einer Endkonzentration von 15 Gew.-96 in eine 0,4m-Natriumchloridlösung eingetragen. Danach wird das System 30 min lang ohne pH-Werteinsteilung bei einer Temperatur von 25°C gemischt. Nach dem Entfernen des teilchenförmigen Materials durch 10-minütiges Zentrifugieren bei 5000 χ g wird die erhaltene eiweißhaltige überstehende Flüssigkeit eines pH-Werts von 6,0 und einer Proteinkonzentration von 19,0 mg/ml (1,996) zur Verminderung der Ionenstärke des Systems mit kaltem Leitungswasser (etwa 8°C) verdünnt. Hierbei bilden sich durch Proteinwechselwirkung Mizellen. Die Mizellenbildung läßt sich mikroskopisch verfolgen. Nach dem Absetzenlassen der Mizellen erhält man ein viskoses, gelatinöses Isolat, das, bezogen auf Trockengewicht, 90,096 Protein enthält (N χ 5,85).

Beispiel 11

Einen hohen Proteingehalt aufweisender Hafer wird zu einem Mehl eines Proteingehalts von 17,896 (N χ 5,83) vermählen.

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Ein insgesamt 20 Gew.-% Mehl enthaltendes System in 0,5m-Calciumchloridlösung wird 30 min lang bei einer Temperatur von 37°C gerührt. Die Reaktionsteilnehmer in diesem System sind dafür verantwortlich, daß der pH-Wert des Extraktionssystems auf einen Wert außerhalb des Mizellen bildenden Bereichs sinkt. Folglich werden geringe Mengen Natriumhydroxid zugesetzt, um den pH-Wert auf 6,3 zu halten. Nach dem Abzentrifugieren des teilchenförmigen Materials wird der gebildete, einen hohen Salzgehalt aufweisende Proteinextrakt mit 25,4 mg/ml Protein gegen kaltes Wasser dialysiert, wobei die Ionenstärke erniedrigt wird und die Proteinmizellenbildung in Gang kommt. Die gebildeten Proteinmizellen werden als Proteinmizellenmasse gesammelt, wobei man ein neues Proteinisolat mit, bezogen auf Trockengewicht, 90,3# Protein (N χ 5,83) erhält.

Beispiel 12

Ein Gerstenmehl (gemahlene Körner und anschließende Luftklassifizierung) mit 26,35% Protein (N χ 6,25) werden in einer Menge von 20 Gew.-% 30 min lang bei einer Temperatur von 35°C in einer O,5m-Calciumchloridlösung extrahiert. Der pH-Wert des Extraktionssystems wird durch Zugabe von Natriumhydroxid, das rasch in das System eingemischt wird, auf 6,2 gehalten. Nach Entfernung der Zellbruchstücke und Stärkekörnchen wird der einen hohen Salzgehalt aufweisende Eroteinextrakt gegen kaltes Wasser dialysiert. Die hierbei eintretende Erniedrigung der Ionenstärke führt zur Proteinmizellenbildung. Diese werden durch Zentrifugieren gesammelt, wobei man das neue Proteinisolat erhält.

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Beispiel 13

In entsprechender Weise wie das Gersten- bzw. Hafermehl wird zur Herstellung eines Reisproteinisolats Reismehl behandelt. Es werden entsprechende Ergebnisse erhalten.

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Claims

Patentansprüche

1. Verfahren zur Herstellung eines Proteinprodukts als Isolat und in Form von Proteinmizellen aus eiweißartigen bzw. eiweißhaltigen Materialien, dadurch gekennzeichnet, daß man

a) die betreffenden Proteine extrahiert, indem man einen Proteinlieferanten der Behandlung mit einer wäßrigen Salzlösung einer für Lebens- oder Nahrungsmittel erforderlichen Reinheit bei einer Temperatur von etwa 15° bis 35°C, einer Salzkonzentration in einer Ionenstärke von mindestens 0,2 und einem pH-Wert von etwa 5,5 bis 6,5 unterwirft und

b) die durch die Salzbehandlung löslich gemachten Proteine als Proteinmizellen rückgewinnt, indem man die Ionenstärke auf unter 0,1 erniedrigt und die ausgefallenen Mizellen sammelt.

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⁰L

2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man die Proteinmizellen abtrennt und die abgetrennten Proteinmizellen zur Gewinnung eines Proteinisolats trocknet.

3. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man die Proteinmizellen in texturierte Proteinfasern überführt, indem man die Mizellen in ein heißes Wasserbad extrudiert und die (dabei gebildeten) Fasern aus dem Wasser abtrennt.

4. Verfahren zur Herstellung eines Proteinprodukts als Isolat und in Form von Proteinmizellen aus eiweißartigen bzw. eiweißhaltigen Materialien und damit einen losen Verband (associating), bildenden Proteinen, dadurch gekennzeichnet, daß man

a) die betreffenden Proteine extrahiert, indem man einen Proteinlieferanten der Behandlung mit einer wäßrigen Salzlösung einer für Lebens- und Nahrungsmittel erforderlichen Reinheit bei einer Temperatur von etwa 15° bis 35°C, einer Salzkonzentration in einer Ionenstärke von mindestens 0,2 und einem pH-Wert von etwa 5,5 bis 6,5 unterwirft und

5. Proteinprodukt, hergestellt nach Anspruch 1.

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6. Nahrungsmittel mit einem entsprechend Anspruch 5 hergestellten Proteinprodukt in Form eines hitzefixierten Proteinisolats.

7. Nahrungsmittel mit einem gemäß Anspruch 5 hergestellten Proteinprodukt als Bindemittel.

8. Nahrungsmittel mit einem gemäß Anspruch 5 hergestellten Proteinprodukt in Form texturierter Proteinfasern.

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