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DE2600060A1 - Verfahren zur gewinnung von protein aus pflanzenmaterial - Google Patents

Verfahren zur gewinnung von protein aus pflanzenmaterial

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Publication number
DE2600060A1
DE2600060A1 DE19762600060 DE2600060A DE2600060A1 DE 2600060 A1 DE2600060 A1 DE 2600060A1 DE 19762600060 DE19762600060 DE 19762600060 DE 2600060 A DE2600060 A DE 2600060A DE 2600060 A1 DE2600060 A1 DE 2600060A1
Authority
DE
Germany
Prior art keywords
protein
acid
phytase
protease
acidic
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Pending
Application number
DE19762600060
Other languages
English (en)
Inventor
Ronald Carl Malzahn
Alpha Leslie Morehouse
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Grain Processing Corp
Original Assignee
Grain Processing Corp
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Grain Processing Corp filed Critical Grain Processing Corp
Publication of DE2600060A1 publication Critical patent/DE2600060A1/de
Pending legal-status Critical Current

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    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
    • A23L2/00—Non-alcoholic beverages; Dry compositions or concentrates therefor; Preparation or treatment thereof
    • A23L2/52—Adding ingredients
    • A23L2/66—Proteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
    • A23J1/14—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from leguminous or other vegetable seeds; from press-cake or oil-bearing seeds
    • A23J1/148—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from leguminous or other vegetable seeds; from press-cake or oil-bearing seeds by treatment involving enzymes or microorganisms
    • A—HUMAN NECESSITIES
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    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
    • A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
    • A23J3/346—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of vegetable proteins

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  • Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Description

Patentanwälte Dipl.-Ing. H.Wf iOkwawn, Dtpl.-Phits. Dr. K. Fincke
Dipl.-Ing. F. A.Weickmann, Dipl.-Chem. B. Huber
8 MÜNCHEN 86, DEN
POSTI=ACH S60 820
MÖHLSTRASSE 22, RUFNUMMER 98 3921/22
Case 538,127 HtM/Sm
Grain Processing Corporation Muscatine, Iowa, USA
Verfahren zur Gewinnung von Protein aus Pflanzenmaterial
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Abtrennung von Protein aus Pflanzenmaterialien und insbesondere ein Verfahren zur Gewinnung von Protein aus einem pflanzlichen proteinhaltigen Material bzw. einer pflanzlichen Proteinquelle.
Die wirksame Abtrennung von Proteinen aus pflanzlichen Materialien, wie Sojabohnen, Baumwo11samen, Erdnüssen, Sesamsamen und anderen Materialien dieser Art ist wegen des hohen Nährstoffwertes der Proteine erwünscht. Es stellen sich gewisse Nachteile ein, wenn man stark alkalische oder stark saure Bedingungen beim Extrahieren von Proteinen anwendet, die in Nahrungsmitteln verwendet werden sollen. So besteht bei der Anwendung stark alkalischer Extraktionsbedingungen die Neigung zum Auftreten einer unerwünschten Verfärbung. Bei stark sauren Extraktionsbedingungen ergibt sich das Problem der übermäßigen Salzbildung nach der Neutralisation der Säure. Andererseits ist der Wirkungsgrad der Proteinextrak-
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tion bei Anwendung schwach-saurer Extraktionsbedingungen sehr schlecht, da der isoelektrische pH-Wert der meisten ölsamen-Proteine im Bereich von 3 bis 6 liegt.
Die Hauptaufgabe der Erfindung besteht somit darin, ein Verfahren anzugeben, mit dem in wirksamer Weise Protein aus pflanzlichen Quellen abgetrennt bzw. gewonnen werden kann.
Eine weitere Aufgabe der Erfindung besteht darin, ein Verfahren anzugeben, mit dem man aus pflanzlichen Quellen Proteine extrahieren kann, die eine gute Löslichkeit und Klarheit besitzen, wenn sie in Nahrungsmittelprodukten mit einem pH-Wert im Bereich von 3 bis 5 verwendet werden, beispielsweise in Getränken, wie natürlichen Fruchtsäften und Gemüsesäften, künstlichen Getränken mit Fruchtaroma und sog. "alkoholfreien Getränken" (soft-drinks) mit saurem Charakter.
Eine weitere Aufgabe der Erfindung besteht darin, ein Verfahren anzugeben, um aus Pflanzenmaterialien Proteine zu gewinnen, die bei der Verwendung in sauren Nahrungsmittelzubereitungen keine unerwünschte adstringierende Wirkung, keine Belagbildung und keinen unerwünschten Nachgeschmack aufweisen.
Die Aufgaben werden erfindungsgemäß durch ein Verfahren zur Gewinnung von Protein aus einem pflanzlichen proteinhaltigen Material gelöst, das dadurch gekennzeichnet ist, daß man ein pflanzliches proteinhaltiges Material mit Wasser wäscht, das bei einem pH-Wert gehalten wird, welcher der minimalen Proteinlöslichkeit entspricht, das gewaschene pflanzliche proteinhaltige Material in Gegenwart von saurer Phytase in Wasser mit einem pH-Wert von 2 bis 6 digeriert und einen das lösliche Protein enthaltenden flüssigen Extrakt von dem unlöslichen Auslaugrückstand abtrennt.
Erfindungsgemäß wird somit ein teilchenförmiges pflanzliches proteinhaltiges Material, wie Sojabohnenflocken oder Sojaboh-
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nenmehl, einem isoelektrischen Waschvorgang unterzogen, indem man das Material beispielsweise in Wasser suspendiert, das eine solche Säuremenge enthält, daß der pH-Wert bei etwa dem isoelektrischen pH-Wert des besonderen eingesetzten pflanzlichen proteinhaltigen Materials liegt. Der hierin verwendete Ausdruck "isoelektrischer Waschvorgang" steht für die Anwendung eines Waschvorgangs unter Verwendung von Wasser, das einen pH-Wert besitzt, der der minimalen Proteinlöslichkeit des zu behandelnden rohen proteinhaltigen Materials entspricht. Durch diesen Waschvorgang werden unerwünschte Farbkörper, Kohlenhydrate und nur eine sehr geringe Menge des Proteins aus dem Pflanzenmaterial extrahiert.
Nach dem isoelektrischen Waschvorgang wird das pflanzliche proteinhaltige Material erneut in frischem Wasser suspendiert, wonach der pH-Wert des Wassers auf einen Wert zwischen 2 und 6 und vorzugsweise auf einen pH-Wert zwischen 3 und 5 eingestellt wird, wozu man irgendeine geeignete Säure oder Base anwendet. Beispielsweise kann man zur Einstellung des pH-Wertes Chlorwasserstoff säure, Schwefelsäure, Zitronensäure, Essigsäure, Milchsäure, Natriumhydroxid, Kaliumhydroxid, Calciumhydroxid und dgl. anwenden. Natürlich kann keine weitere Einstellung des pH-Wertes erforderlich sein, wenn der pH-Wert des erneut suspendierten proteinhaltigen Materials bereits in dem gewünschten Bereich liegt, üblicherweise verwendet man bei dieser Stufe eine solche Wassermenge, daß sich ein Feststoffgehalt von zwischen etwa 5 und etwa 15 % ergibt, obwohl man gewünschtenfalls auch größere oder geringere Wassermengen einsetzen kann. Man versetzt die Aufschlämmung mit einer gewissen Menge saurer Phytase und digeriert die Mischung mit oder ohne Rühren bei einer Temperatur im Bereich von etwa 30 bis 700C, vorzugsweise bei einer Temperatur im Bereich von 45 bis 55°C, während einer Zeitdauer, die dazu ausreicht, die Hauptmenge der in dem rohen Protein vorhandenen Phytinsäure zu hydrolysieren. Die verwendete Menge der sauren Phytase liegt im allgemeinen in einem Bereich von 1100 bis 11000 Einheiten pro kg des Proteinmaterials (500 bis 5000 Einheiten per pound). Die Hydrolyse der Phytinsäure wird von ei-
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ner Freisetzung von freiem Phosphor als Orthophosphat gefolgt und wird als im wesentlichen vollständig abgeschlossen betrachtet, wenn der Gehalt an freiem Phosphor, den man nach der Methode von Fiske-Subbarow bestimmt (CH. Fiske und Y. Subbarow, The Colorimetric Determination of Phosphorus, J. Biol. Chem., 66 (1925) 375), ein Maximum erreicht. Die Digerierzeit hängt von der Temperatur, dem pH-Wert und der Menge der verwendeten Phytase sowie von dem besonderen extrahierten Proteinmaterial ab. Im allgemeinen sind Digerierzeiten zwischen etwa 4 und 24 Stunden zufriedenstellend.
Nachdem das Digerieren des proteinhaltigen Materials und der sauren Phytase vollständig abgelaufen ist, wird der flüssige Anteil der Auslaugmischung, der das gelöste Protein enthält, von dem unlöslichen Rückstand abgetrennt. Dies kann durch Zentrifugieren oder Filtrieren oder einer Kombination dieser Maßnahmen erreicht werden. Um die Gewinnung des löslichen Materials zu maximieren, sollten der unlösliche Rückstand mit frischem Wasser gewaschen und das Waschwasser dem flüssigen Extrakt zugeschlagen werden. Der pH-Wert des flüssigen Extrakts sollte zu diesem Zeitpunkt auf den für das Endprodukt gewünschten Wert eingestellt werden. Zur Einstellung des pH-Wertes kann man Säuren, wie Chlorwasserstoffsäure, Schwefelsäure, Phosphorsäure und Zitronensäure und Basen, wie Natriumhydroxid, Calciumhydroxid, Kaliumhydroxid und Natriumcarbonat, einsetzen. Anschließend kann man den flüssigen Extrakt unter vermindertem Druck einengen und trocknen, beispielsweise durch Zerstäubungstrocknen oder Gefriertrocknen, so daß man ein trockenes festes Protein erhält.
Wenn die Mischung aus den Enzymen und dem rohen Protein während einer ausreichenden Zeitdauer digeriert worden ist, kann man die gesamte Digeriermischung gewünschtenfalls auf erhöhte Temperatur erhitzen und diese Temperatur eine gewisse Zeit lang beibehalten, um das in der Digeriermischung noch vorhandene restliche Enzym zu inaktivieren. Für diese Enzyminaktivierung sind -
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Temperaturen von 80 bis 1000C, die während 10 bis 30 Minuten aufrechterhalten werden, im allgemeinen zufriedenstellend. Diese Bedingungen sind nicht kritisch und man kann für die Enzyminaktivierung auch andere Kombinationen der Temperatur und der Zeit anwenden. Das Erhitzen zur Inaktivierung der noch vorhandenen Enzyme kann entweder vor der Trennung der Feststoffe von der Flüssigkeit oder danach erfolgen.
Das erfindungsgemäße Verfahren ist für die Abtrennung von Proteinen aus einer großen Vielzahl von pflanzlichen Quellen anwendbar, beispielsweise auf Sojabohnen, Erdnüsse, Baumwollsamen, Sesamsamen, Sonnenblumenkerne, Rapssamen und dgl. Im allgemeinen verwendet man vorzugsweise entfettete Flocken oder entfettetes Mehl, obwohl man gewünschtenfalls auch die den vollen ölgehalt aufweisenden ölsamenmehle anwenden kann.
Gewünschtenfalls kann man gemäß einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens das pflanzliche proteinhaltige Material mit einem proteolytischen Enzym behandeln. Die Behandlung mit dem Proteaseenzym kann nach der Behandlung mit der sauren Phytase oder gleichzeitig damit erfolgen, indem man die Protease zusammen mit der Phytase zusetzt und beide Enzyme gleichzeitig einwirken läßt. Die Proteasen, die sich als für diese bevorzugte Ausfuhrungsform der Erfindung als am besten erwiesen haben sind die sauren Pilzproteasen, die eine prot.eolytische Aktivität im pH-Bereich von 2 bis 5 besitzen. Solche sauren Pilzproteasen und ihre Herstellung sind gut bekannt und sind ebenfalls im Handel erhältlich. Beispielsweise sind zwei geeignete kommerzielle Proteasen die Miles Acid Fungal Protease und die Wallerstein Acid Fungal Protease. Bevorzugte Pilzproteasen sind die von Aspergillus niger abgeleiteten. Die angewandte Proteasemenge kann mit dem proteinhaltigen Material, der Aktivität des Enzyms und den Anwendungsbedingungen variieren. Üblicherweise verwendet man die Protease in einer Menge, die während der Digerierzeit einen teilweisen proteolytischen Abbau des Pflanzenproteins bewirkt. Da keine
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zufriedenstellende chemische oder physikalische Methode zur Bestimmung des Proteolysegrades zur Verfügung steht, wird die für die Proteasebehandlung erwünschte Menge üblicherweise durch eine Bewertung des Geschmacks und des Geruchs des Hydrolysate bestimmt. Wenn der Proteolysegrad sehr gering ist, behält der Proteinextrakt ein gewisses Ausmaß des unerwünschten adstringierenden Verhaltens und der Belagbildung der unbehandelten Probe bei. Wenn die Proteolyse in einem zu starkem Umfang erfolgt, wird das Hydrolysat zunehmend bitter und nimmt den charakteristischen Geschmack und den charakteristischen Geruch von hydrolysiertem Protein an.
Obwohl der Bereich der Proteolyse, innerhalb dem sich annehmbare Geschmackseigenschaften ergeben, stark variieren kann, hat es sich gezeigt, daß Produkte, die zwischen 40 und 85 % in Trichloressigsäure lösliches Protein (N χ 6,25) enthalten, jenen Produkten überlegen sind, die weniger als 40 % oder mehr als 85 % in Trichloressigsäure lösliches Protein enthalten.
Die Bestimmung der Löslichkeit des Proteins in wäßriger Trichloressigsäure stellt eine Methode dar, die dazu verwendet werden kann, den Grad des proteolytischen Abbaus in den erfindungsgemäß bereiteten Produkten zu bestimmen. Diese Methode beruht auf der Tatsache, daß nicht-hydrolysiertes, intaktes Protein in 10 bis 15 %iger wäßriger Trichloressigsäure sehr unlöslich ist, während die Löslichkeit während der Proteolyse auf 100 % nach und nach zunimmt. Die im folgenden angegebene Verfahrensweise beruht auf der von Hoch und Vallie (Analytical Chemistry, 25 (1953)) entwickelten Methode zur Bestimmung von Protein.
Man vermischt 5 ml eines proteinhaltigen Extrakts, der etwa 0,200 g der Probe enthält in einem kleinen Zentrifugenröhrchen mit 10 ml Trichloressigsäure. Man erwärmt das Röhrchen während 2 Minuten auf 8 00C und läßt es dann während 6 Stunden bei Raumtemperatur abkühlen, wonach man zentrifugiert. Die
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klare überstehende Flüssigkeit wird auf den Stickstoffgehalt hin analysiert, worauf man den gesamten in Trxchloressigsäure löslichen Stickstoff mit dem Gesamtstickstoff der ursprünglichen 5 ml Probe vergleicht, um den in Trxchloressigsäure löslichen Prozentsatz zu errechnen.
Die erfindungsgemäß verwendete saure Phytase wird hinsichtlich ihrer Aktivität in Einheiten gemessen, von denen eine der Enzymmenge entspricht, die in einer Stunde bei einem pH-Wert von 2 und bei 370C 1 mg Phosphor in Form des Orthophosphats aus Natriumphytat freisetzt. Der Phosphor wird hierbei unter Verwendung der Methode nach Fiske-Subbarow kolorimetrisch bestimmt. Die Herstellung der für die Erfindung geeigneten sauren Phytase ist bekannt und ist beispielsweise in der US-PS 3 297 548 beschrieben, auf die hierin Bezug genommen sei. Eine für die Zwecke der vorliegenden Erfindung besonders geeignete saure Phytase ist die von Aspergillus niger NRRL 3135 gebildete saure Phytase.
Die folgenden Beispiele dienen der weiteren Erläuterung der Erfindung und der damit erzielten Vorteile.
Beispiel 1
Man rührt 400 g weiße Sojabohnenflocken, die einen Trockenmaterialgehalt von 94 % und einen Proteingehalt von 54,5 % aufweisen, in 6 1 Leitungswasser ein, wobei man den pH-Wert des Leitungswassers kontinuierlich mit Chlorwasserstoffsäure auf 4,5 einstellt. Nach einem halbstündigen Rühren bei einem pH-Wert von 4,5 zentrifugiert man die Flocken ab und wäscht den Rückstand einmal mit Wasser. Die auch als "isoelektrische Waschflüssigkeit" bezeichnete überstehende Flüssigkeit wird auf den Feststoffgehalt und den Proteingehalt analysiert und verworfen. Die Ergebnisse der Analyse der isoelektrischen Waschflüssigkeit, bezogen auf 100 g der ursprünglich eingesetzten Sojabohnenflocken, sind in der folgenden Tabelle I zusammengestellt:
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Tabelle I
Material Gesamtfest- Gesamtpro- Protein
stoffgehalt teingehalt ausbeute
weiße Sojabohnenflocken 94 54,5 100 isoelektrische Waschflüssigkeit 28,4 5,7 10,5
Der bei dem isoelektrischen Waschvorgang anfallende Rückstand mit einem Feststoffgehalt von 262 g wird dann in vier gleiche Teile aufgeteilt, die jeweils 100 g der ursprünglich eingesetzten Sojabohnenflocken entsprechen. Dann suspendiert man die vier aliquoten Anteile in 1 1 Wasser mit einem pH-Wert von 2,8. Zu einem aliquoten Anteil gibt man 0,1 g aus Aspergillus niger NRRL 3135 bereitete saure Phytase mit einer Aktivität von 6000 Einheiten/g. Den zweiten aliquoten Anteil versetzt man mit 0,1 g saurer Pilzprotease (Wallerstein Company Acid Fungal Protease). Den dritten aliquoten Anteil versetzt man sowohl mit der sauren Phytase als auch der Protease in ähnlichen Mengen. Dann rührt man die vier aliqoten Anteile während 10 Stunden bei 500C. Anschließend erhitzt man jede Suspension während 10 Minuten auf 95°C, um die noch vorhandenen Enzyme zu inaktivieren, zentrifugiert und wäscht den unlöslichen Rückstand einmal mit Wasser. Die Analyse des sauren Extrakts und des sauren Rückstandes einer jeden Probe sind in der folgenden Tabelle II zusammengestellt:
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- 9 - Gesamtpro
teingehalt
(g)		 260006
Tabelle II
Material Gesamtfest
stoffgehalt
(g)		 40,5 Protein
ausbeute
(%)
Saurer Rückstand 17,4
Nr. 1 Kontrolle 57,0 74
Nr. 2 0,1 g Phytase 32,0 38,6 32
Nr. 3 0,1 g Wallerstein
saure Pxlzprotease 56,1 71
Nr. 4 0,1 g Phytase + 16,2
0,1 g Wallerstein
Protease 30,8 8,54 30
Saurer Extrakt 31,5
Nr. 1 Kontrolle 11,5 16
Nr. 2 Phytase 36,8 13,3 58
Nr. 3 Wallerstein 32,4
saure Pxlzprotease 13,7 24
Nr. 4 Phytase und Protease 36,4 59
Die obigen Ergebnisse zeigen, daß die beide mit Phytase behandelten Proben mehr als dreimal so viel Protein in dem sauren Extrakt enthalten als die Kontrollprobe.
Jede der vier sauren Aufschlämmungen wird periodisch während der 10-stündigen Digerierzeit auf den Gehalt an freiem Phosphor analysiert. Die in der folgenden Tabelle III angegebenen Ergebnisse zeigen, daß die mit Phytase behandelten Proben eine schnelle Zunahme des freien Phosphorgehaltes zeigen, während derjenige der anderen Proben konstant blieb.
Tabelle III
Wirkung der Enzyme auf den Gehalt an freiem Phosphor in der
Digeriermischung
Behandlung mit 0 Stunden 3 Stunden 6 Stunden 20 10 Stunden
^g Phosphor/ml) 480
1 Kontrolle 20 30 60
2 Phytase 20 420 510 4QfI
3 Protease 20 80 60
4 Phytase + Protease 20 460 540
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Beispiel 2
Man dispergiert 400 g weiße Sojabohnenflocken in 6 1 Leitungswasser (25°C) unter gleichzeitiger Zugabe von 5 η-Chlorwasserstoff säure, um den pH-Wert bei 4,5 zu halten. Man rührt die Aufschlämmung während 2 0 Minuten, zentrifugiert und wäscht die Flocken durch erneutes Suspendieren in Wasser bei einem pH-Wert von 4,5 und erneutes Zentrifugieren.
Die gewaschenen Flocken werden in 4 1 Wasser suspendiert, dessen pH-Wert man mit Chlorwasserstoffsäure auf 3,0 einstellt. Dann gibt man 0,2g Phytase (6000 Einheiten / g) und 0,4 g saure Pilzprotease (Miles Acid Fungal Protease) zu und rührt die Aufschlämmung während 20 Stunden bei 500C. Nach dem Digerieren beträgt der pH-Wert 3,6. Man erhitzt die gesamte Aufschlämmung während 20 Minuten auf 95°C, kühlt ab und stellt den pH-Wert mit Natriumhydroxid auf 3,9 ein. Dann zentrifugiert man die Aufschlämmung und wäscht den Rückstand einmal mit Wasser. Die vereinigten Extrakte engt man im Vakuum auf 2 1 ein und trocknet in einem Gefriertrockner. Das Produkt fällt in Form eines weißen Pulvers an, das einen Proteingehalt von 83 % aufweist und sich vollständig im Wasser mit einem Feststoffgehalt von bis zu 10 % unter Bildung einer klaren, schwach strohfarbenen Lösung löst. Der Geschmack ist schwach-sauer mit einem wesentlich besseren Gaumengefühl als man es bei ähnlichen Proben aus Sojaprotein feststellt, die nicht mit der Kombination aus Phytase und saurer Protease behandelt worden sind.
Beispiel 3
Dieses Beispiel verdeutlicht die Anwendung von saurer Phytase und saurer Pilzprotease zur Erzielung einer gesteigerten Ausbeute an säurelöslichem Protein aus ganzen Sojabohnen mit dem vollen Fettgehalt.
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Man gibt 200 g ganze Sojabohnen (Proteingehalt = 38 %) langsam zu 1000 ml Wasser, das 12 ml 5n-Chlorwasserstoffsäure enthält und bei einer Temperatur von 95 bis 1000C gehalten wird. Man beläßt die Suspension während 10 Minuten bei 95 0C7 wonach man sie während 5 Minuten in einer Mischeinrichtung (Waring Blender) vermahlt. Die Aufschlämmung zeigt einen pH-Wert von 4,5, der dem isoelektrischen Punkt des Sojaproteins entspricht. Dann wird die Aufschlämmung zentrifugiert, wonach man die Feststoffe einmal wäscht und erneut in 1200 ml Wasser suspendiert. Dann gibt man Chlorwasserstoffsäure zu, um den pH-Wert auf 3,2 einzustellen und teilt die Aufschlämmung in zwei gleiche Teile auf. Der unbehandelte Teil A dient als Kontrolle, während der Teil B mit 0,2 g der in Beispiel 1 beschriebenen Phytasezubereitung und mit 0,2 g saurer Pilzprotease (Miles Acid Fungal Protease) behandelt wird.
Nach dem Digerieren während 5 Stunden bei 5O0C filtriert man eine aliquote Menge einer jeden Probe ab und bestimmt den Feststoffgehalt und den Proteingehalt des Filtrats. Die in der folgenden Tabelle IV angegebenen Ergebnisse verdeutlichen die Tatsache, daß die mit Phytase und Protease behandelte Probe etwa viermal so viel Protein enthält wie die unbehandelte Probe.
Tabelle IV
Saurer Extrakt
Gesamtfeststoffgehalt Gesamtproteingehalt
A - Kontrolle 6,5 2,6
B - 0,2 g Phytase +
0,2 g Protease 16,2 11,3
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Beispiel 4
Man dispergiert 24 0 0 g LCP-Baumwollsamenmehl (d. h. nach dem Liquid Cyclone Process ein erhaltenes Baumwollsamenmehl, d. h. eines bekannten Verfahrens, das in den Southern Regional Research Laboratories, USDA entwickelt worden ist und dazu dient, die Gossypol-Pigmentdrüsen aus dem Baumwollsamenmehl zu entfernen) in 24 1 warmem Leitungswasser (35 bis 400C), wobei man gleichzeitig 5n-Chlorwasserstoffsäure zusetzt, um den pH-Wert bei 4,0 zu halten. Man rührt die Mischung während 30 Minuten und zentrifugiert. Das Mehl wird erneut in 12 1 Leitungswasser suspendiert und mit Chlorwasserstoffsäure versetzt, um einen pH-Wert von 3,5 zu erreichen. Dann gibt man 1 g Phytase (6000 Einheiten/g) und 1,0 g saurer Pilzprotease (Miles Acid Fungal Protease) zu und rührt die Mischung während 10 Stunden bei 500C. Der End-pH-Wert beträgt 3,8.
Die Digeriermischung wird auf einem Büchner-Trichter filtriert und einmal gewaschen, wonach man das Filtrat während 10 Minuten auf 950C erhitzt. Dann dampft man den Extrakt im Vakuum auf etwa 1/4 des Volumens ein und trocknet ihn durch Gefriertrocknen zu einem weißen Pulver mit einem Proteingehalt von 85 %. Das Produkt ist in Wasser vollständig löslich und zeigt in verschiedenen angesäuerten Getränken ein mildes, annehmbares Aroma ohne den nachteiligen "Belagbildungseffekt".
Beispiel 5
Man dispergiert 200 g LCP-Baumwollsamenmehl in 5 1 Leitungswasser mit einer Temperatur von 300C unter Zugabe von Chlorwasserstoff säure, um den pH-Wert auf 4,0 zu halten, der etwa dem isoelektrischen Punkt von Baumwollsamenprotein entspricht. Nach dem Rühren während 15 Minuten zentrifugiert man das Mehl ab und suspendiert es erneut in Wasser. Man setzt Chlorwasserstoff säure zu, um den pH-Wert auf 3,2 zu bringen, wonach man die Aufschlämmung in drei Portionen teilt. Die drei Proben
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werden in einem Wasserbad mit einer Temperatur von 5O0C gerührt und (1) als Kontrolle ohne Zusatz, (2) nach Zugabe von 0,1 g saurer Pilzprotease (Miles Acid Fungal Protease) und (3) nach Zugabe von 0,1 g saurer Pilzprotease (Miles Acid Fungal Protease) + 0,05 g Phytase (6000 Einheiten/g) behandelt. Nach einer Digerierzeit von 8 Stunden wird die gesamte Aufschlämmung während 10 Minuten auf 900C erhitzt, abgekühlt und zentrifugiert. Die sauren Extrakte werden im Vakuum eingeengt, auf den Feststoffgehalt und den Proteingehalt analysiert und dann gefriergetrocknet. Die erhaltenen Ergebnisse sind in der folgenden Tabelle V zusammengestellt:
Tabelle V Gesamtpro
teingehalt
• (g)		 Proteinaus
beute
(%)
Behandlung der Probe Gesamtfest
stoffgehalt
(g)		 16,5
23,4		 26
37
(1) Kontrolle
(2) saure Pilzprotease
(Miles Acid Fungal
Protease)		 19,3
27,5
(3) saure Pilzprotease
(Miles Acid Fungal
Protease) +
Phytase 41,8 38,0 60 .
Die Ergebnisse dieser Untersuchung zeigen, daß man durch saure Extraktion ohne Zugabe von Protease oder Phytase eine Proteinausbeute von 26 %, bei der Extraktion in Gegenwart von lediglich saurer Pilzprotease eine Proteinausbeute von 37 % erreicht, während man mit der Kombination aus Phytase und Protease eine Proteinausbeute von 6 0 % erzielt.
Beispiel 6
Man vermahlt Sesamsamen und extrahiert das öl durch wiederholtes Waschen mit warmem Hexan. Dann suspendiert man 40 0 g des entfetteten Sesammehls in 4 1 Leitungswasser (400C), das man mit 5n-Chlorwasserstoffsäure versetzt, um einen pH-Wert von
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4,8 zu erreichen. Man rührt die Mischung während 20 Minuten, zentrifugiert sie und wäscht die Feststoffe einmal. Nach der Probennahme aus der überstehenden Flüssigkeit wird diese verworfen. Die gewaschenen Feststoffe werden erneut in 2 1 Wasser suspendiert und mit Chlorwasserstoffsäure auf einen pH-Wert von 3,2 angesäuert. Dann wird die Aufschlämmung in vier gleiche Teile aufgeteilt, die jeweils 100 g des ursprünglichen Mehles entsprechen. Die Proben werden mit der in Beispiel 1 beschriebenen Phytasezubereitung und der sauren Pilzprotease (Miles Acid Fungal Protease)nach der im folgenden angegebenen Verfahrensweise während 12 Stunden bei 500C behandelt. Nach 12 Stunden ergibt sich die Konzentration an freiem Phosphor in jeder der vier Proben wie folgt:
Tabelle VI
1 . Kontrolle 50 μg Phosphor/ml
2. Phytase 1300 μg Phosphor/ml
3. Saure Pilzprotease 60 μg Phosphor/ml
4. Phytase + saure Pilzprotease 1200 μg Phosphor/ml
Nach 12 Stunden werden die Proben während 15 Minuten auf 9 0 bis 950C erhitzt, wonach sie abgekühlt und zentrifugiert werden, worauf man die Feststoffe einmal wäscht. Die sauren Extrakte mit dem höchsten Proteingehalt werden eingedampft und in einem Gefriertrockner getrocknet.
Die in der folgenden Tabelle VII angegebenen Ergebnisse dieser Untersuchung zeigen, daß die Phytase die Proteinausbeute in einem sauren Sesammehlextrakt um den Faktor 4 steigert. Das gefriergetrocknete Produkt, das nach der Behandlung des Sesammehls mit Phytase oder Phytase + Protease anfällt, liegt in Form eines schwach-gefärbten Pulvers mit einem Proteingehalt von 83 % vor.
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Tabelle VII
Material
Sesammehl (90 % Trockensubstanz, 56,1 % Protein)
Isoelektrische Waschflüssigkeit (pH-Wert =4,8)
Saurer Rückstand
1. Kontrolle
2. 0,05 g Phytase
3. 0,05 g saure Pilzprotease (Miles Acid Fungal Protease)
4. 0,05 g Phytase + 0,05 g saure Pilzprotease (Miles Acid Fungal
Protease) 37,6 18,1 32,3
Saurer Extrakt
, Gesamtfest
stoffgehalt
(g)		 Gesaratpro
teingehalt
(g)		 Protein
ausbeute
(%)
90 56,1 100
22,5 6,8 12,1
47,8 31,2 55,7
39,3 18,5 33,0
53,9 35,0 62,5
1. Kontrolle Beispiel 7 Gewicht 8 ,9 6,75 12,0
2. Phytase 32 33 ,8 30,0 53,5
3. Saure Pilzprotease 30 11 ,7 9,2 16,4
4. Phytase + Protease 28 ,4 25,4 45,5
Gefriergetrockneter Extrakt Proteingehalt" (%)
2 83,3
4 83,5
Das zur Behandlung von Rapssamen angewandte Verfahren unterscheidet sich von den vorhergehenden Beispielen, da es erforderlich ist, die toxischen Bestandteile aus den Rapssamen zu entfernen. Die Entgiftung erfolgt dadurch, daß man die vollständigen Rapssamen während 2 Minuten in siedendes Wasser eintaucht, wonach man sie in verdünnter Säure einweicht, um dieses toxische Material zu extrahieren. Dann werden die Rapssamen getrocknet, vermählen und mit Hexan extrahiert. In diesem Fall
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dient das Einweichen in der Säure vor dem Entfetten dem gleichen Zweck wie der isoelektrische Waschvorgang, dem die anderen Materialien nach dem Entfetten unterworfen werden.
Dann suspendiert man drei 50 g-Proben des entfetteten Rapssamenmehls in Wasser mit einem pH-Wert von 2,8 und digeriert mit Enzymen in gleicher Weise wie in Beispiel 6 beschrieben. Nach dem Digerieren werden die Extrakte in der oben beschriebenen Weise abgetrennt und gewonnen.
Die in der folgenden Tabelle VIII angegebenen Ergebnisse lassen erkennen, daß durch die Zugabe der Phytase die Proteinausbeute um einen Faktor von 2 erhöht wird.
Tabelle VIII
Material
Gesamtfest- Gesamtpro- Proteinstoffgehalt teingehalt ausbeute
Vollständiger Rapssamen
(Vorbehandelt: 2 Minuten in siedendem Wasser, 24 Stunden Einweichen in Säure, Trocknen, Mahlen, Extrahieren mit Hexan) Entfettetes Mehl
(Trockenfeststoff gehalt = 96 %, Proteingehalt = 40 %) Saurer Extraktionsrückstand (pH-Wert = 2,8)
1. Kontrolle
2. 0,025 g Phytase
3. Phytase + 0,025 g saure Pilzprotease Saurer Extrakt
1. Kontrolle
2. Phytase
3. Phytase + Saure Pilzprotease
Gefriergetrockneter Extrakt Proteingehalt (%)
1 2 3
50,5 62,1 61,3
48
100
36,7 15,2 76
29,3 8,8 44
30,9 9,8 49
8,9 5,0 25
16,2 11,8 60
14,7 10,1 51
Färbung Aroma
gefärbt sehr bitter gefärbt bitter gefärbt ziemlich mild
Ü09828/Ü729
Beispiel 8
Dieses Beispiel verdeutlicht die Beziehung des Proteolysegrads der erfindungsgemäßen Produkte zu dem Geschmack.
Man dispergiert drei 100 g-Proben von Baumwollsamenmehl in Wasser mit einem pH-Wert von 5, mischt während 15 Minuten und zentrifugiert. Die überstehende Flüssigkeit wird verworfen, während der Rückstand erneut in einem Liter frischem Wasser suspendiert und mit Chlorwasserstoffsäure auf einen pH-Wert von 3,8 eingestellt wird. Jede Probe wird mit 0,04 % Phytase (1800 0 Einheiten/g) und 0, 0,2 bzw. 0,5 % saurer Pilzprotease (Milezyme Acid Fungal Protease) behandelt. Nach dem Digerieren während 15 Stunden bei 15°C erhitzt man die Proben während 10 Minuten auf 9 00C, zentrifugiert und trocknet die Extrakte durch Gefriertrocknen. Eine vierte Probe wird durch alkalische Extraktion von Baumwollsamenmehl und isoelektrische Ausfällung des Proteins bei einem pH-Wert von 5 bereitet. Die Löslichkeit der Proben in Trichloressigsäure und die entsprechenden Geschmackseigenschaften sind in der folgenden Tabelle IX zusammengestellt:
Tabelle IX
Probenbehandlung Löslichkeit in Tri- Geschmack einer 2 %igen
_, . _ , chloressigsäure wäßrigen Lösung Phytase .Protease ,o? ^ ^
A 0,04 0 55 mild
B 0,04 0,02 % . 75 mild
C 0,04 0,50 % 100 bitter, Geschmack nach
hydrolysiertem Protein
D Isoelektrische Ausfällung 1 stark adstringierend
Erfindungsgemäß wird somit eine praktische Methode zur Steigerung des Wirkungsgrades der Proteinextraktion unter sauren Bedingungen für überwiegend ölsamenproteine geschaffen, was die Möglichkeit der größeren Ausnützung von Pflanzenproteinen
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für menschliche Nahrungsmittelprodukte verbessert. Die mit Hilfe des erfindungsgemäßen Verfahrens erhaltenen Proteinprodukte sind den herkömmlichen Produkten hinsichtlich der Löslichkeit, der Klarheit und des Geschmacks unter schwachsauren Bedingungen, d. h. einem ph-Wert von 3 bis 5 überlegen und sind daher für die Verbesserung des Proteingehalts von sauren Getränken und Nahrungsmitteln geeignet.
Die Verwendung einer sauren Phytase zur Erleichterung der Extraktion von Pflanzenprotein ist insofern von Vorteil, als hierdurch die zum Löslichmachen des Proteins erforderliche Säuremenge vermindert wird, was bedeutet, daß eine geringere Salzmenge beim Neutralisieren des Extrakts gebildet wird. Beispielsweise kann man Sojabohnenprotein ohne weiteres bei der Behandlung mit Phytase bei einem pH-Wert von 3,5 extrahieren, während man ohne die Anwendung von Phytase zur Erzielung einer vergleichbaren Proteinextraktion auf einen pH-Wert von 2 ansäuern muß.
Ein weiterer Vorteil des erfindungsgemäßen Verfahrens ist darin zu sehen, daß die bei der Verwendung von Phytase und Protease angewandten sauren Bedingungen die Möglichkeit einer Mikroben-Verunreinigung vermindern, die ein erhebliches Problem bei Extraktionsverfahren darstellt, die im neutralen oder schwach-alkalischen Bereich arbeiten. Durch das Extrahieren unter sauren Bedingungen wird auch das Problem der unerwünschten Farbbildung unter alkalischen Bedingungen vermindert.
Ein weiterer Vorteil des erfindungsgemäßen Verfahrens besteht darin, daß es eine praktische Methode zur Entfernung von Phytinsäure aus für Nahrungsmittelprodukte zu verwendenden Pflanzenproteinen darstellt. Die Phytinsäure bildet mit Protein einen Komplex und vermindert die Löslichkeit des Proteins. Wahrscheinlich durch die Einwirkung der Phytase wird die Phytinsäure zu Inosit und Orthophosphat abgebaut,
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wodurch der Phytinsäure-Protein-Komplex zerstört wird, was wiederum die Extraktion des Proteins ermöglicht. Es finden sich gewisse Anhaltspunkte in der Literatur, die darauf hinweisen, daß gewisse Proteine in wirksamer Weise für Nahrungsmittel verwendet werden können, nachdem der Phytinsäure-Protein-Komplex zerstört ist. Es ist ferner bekannt, daß die Phytinsäure für gewisse Diäten unerwünscht ist, da sie Calcium, Zink, Eisen und andere essentielle Mineralien bindet und hierdurch Mangelerscheinungen verursacht. Erfindungsgemäß wird somit eine einfache Methode zur Entfernung von Phytinsäure aus pflanzlichen proteinhaltigen Produkten geschaffen, so daß die durch Phytinsäure verursachten Diätprobleme vermindert werden.
60 982 8/07 2 9

Claims (5)

  1. Patentansprüche
    Γν\ Verfahren zur Gewinnung von Protein aus einem pflanz- ■ liehen proteinhaltigen Material, dadurch gekennzeichnet, ' daß man ein pflanzliches proteinhaltiges Material mit Wasser wäscht, das bei einem pH-Wert gehalten wird, welcher der minimalen Proteinlöslichkeit entspricht, das gewaschene proteinhaltige Material in Gegenwart von saurer Phytase in Wasser mit einem pH-Wert von 2 bis 6 digeriert und einen das lösliche Protein enthaltenden flüssigen Extrakt von dem unlöslichen Auslaugrückstand abtrennt.
  2. 2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man das gewaschene pflanzliche proteinhaltige Material mit einer sauren Pilzprotease digeriert.
  3. 3. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man den Digeriervorgang bei einem pH-Wert von etwa 3 bis 5 durchführt.
  4. 4. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man vor der Abtrennung des das lösliche Protein enthaltenden flüssigen Extrakts von dem unlöslichen Auslaugrückstand die Gesamtdigeriermischung auf eine Temperatur erhitzt, die dazu ausreicht, die in ihr enthaltenen Enzyme zu inaktivieren.
  5. 5. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man nach der Abtrennung des das lösliche Protein enthaltenden flüssigen Extrakts von dem unlöslichen Auslaugrückstand den flüssigen Extrakt auf eine Temperatur erhitzt, die dazu ausreicht, die darin vorhandenen Enzyme zu inaktivieren.
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ZA (1) ZA758014B (de)

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE3026193A1 (de) * 1979-07-11 1981-01-29 Novo Industri As Verfahren zur herstellung von sojaproteinhydrolysat aus fetthaltigem sojabohnenmaterial
DE3029896A1 (de) * 1979-08-10 1981-02-26 Nisshin Oil Mills Ltd Verfahren zur herstellung eines mayonnaiseaehnlichen produktes sowie des dazu erforderlichen proteins

Families Citing this family (60)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4375431A (en) * 1981-12-28 1983-03-01 A. E. Staley Manufacturing Company Aluminum treated proteins
AU569702B2 (en) 1982-07-15 1988-02-18 Commonwealth Scientific And Industrial Research Organisation Protein from sunflower seed
US4563357A (en) * 1983-07-25 1986-01-07 Grain Processing Corporation Modification of soy isolate
US5780292A (en) * 1987-04-29 1998-07-14 Alko Group Ltd. Production of phytate degrading enzymes in trichoderma
NL8702735A (nl) * 1987-11-17 1989-06-16 Dorr Oliver Inc Werkwijze voor het weken van granen met een nieuw enzympreparaat.
DK0655890T3 (da) * 1992-07-31 2005-06-06 Ab Enzymes Gmbh Rekombinante celler, DNA-konstruktioner, vektorer og fremgangsmåder til ekspression af phytatnedbrydende enzymer i önskede forhold
JP2696057B2 (ja) * 1993-05-11 1998-01-14 ニチモウ株式会社 穀類を原料とした生成物の製造方法
AU726520B2 (en) * 1994-04-22 2000-11-09 Novozymes A/S A method for improving the solubility of vegetable proteins
WO1995028850A1 (en) * 1994-04-22 1995-11-02 Novo Nordisk A/S A method for improving the solubility of vegetable proteins
AU7068896A (en) * 1995-11-09 1997-05-15 Corunum Corporation Protein composition derived from sesame seed and use thereof
US6451572B1 (en) 1998-06-25 2002-09-17 Cornell Research Foundation, Inc. Overexpression of phytase genes in yeast systems
EP1165806B1 (de) * 1999-03-31 2005-08-03 Cornell Research Foundation, Inc. Phospahatasen mit verbesserter phytase-aktivität
US6841370B1 (en) 1999-11-18 2005-01-11 Cornell Research Foundation, Inc. Site-directed mutagenesis of Escherichia coli phytase
WO2001045524A1 (fr) * 1999-12-22 2001-06-28 Fuji Oil Company, Limited Procede de production de substance alimentaire similaire au tofu
US6960462B2 (en) 2000-02-08 2005-11-01 Dsm Ip Assets B.V Use of acid-stable subtilisin proteases in animal feed
US6855548B2 (en) * 2000-02-08 2005-02-15 F. Hoffman-La Roche Ag Use of acid-stable proteases in animal feed
DE60123415T2 (de) * 2000-05-15 2007-08-09 University Of Saskatchewan, Saskatoon Fraktionierung und behandlung von ölsaatmehl
RU2203555C2 (ru) * 2000-06-29 2003-05-10 Проутин Текнолоджис Интернэшнл, Инк. Способ получения ультрачистого растительного белкового материала (варианты)
WO2002067690A1 (en) * 2001-02-28 2002-09-06 Fuji Oil Company,Limited Soybean protein, process for producing the same and acidic protein foods with the use of the same
ES2597503T3 (es) 2001-10-31 2017-01-19 Huvepharma Eood Alimento para animales que contiene fitasa y método
CA2363451C (en) * 2001-11-20 2005-05-10 Mcn Bioproducts Inc. Oilseed processing
EP1537787B1 (de) * 2002-08-28 2011-12-14 Fuji Oil Company, Ltd. Saure sojaproteingel-nahrungsmittel und verfahren zu ihrer herstellung
ATE492631T1 (de) * 2002-09-13 2011-01-15 Cornell Res Foundation Inc Verwendung von mutationen zur verbesserung von aspergillus-phytasen
EP1594963B1 (de) * 2003-02-07 2007-07-25 Novozymes A/S Proteasen
DE602004030595D1 (de) 2003-10-10 2011-01-27 Novozymes As Proteasevarianten
EP1738654A4 (de) * 2004-02-26 2009-07-22 Fuji Oil Co Ltd Sojaproteinhaltige(s) lösung und gel
WO2005082161A1 (ja) * 2004-02-26 2005-09-09 Fuji Oil Company, Limited 大豆たん白含有ジャム
MXPA06014649A (es) * 2004-06-21 2007-03-12 Novozymes As Proteasas.
BRPI0606249A2 (pt) * 2005-01-14 2009-06-09 Solae Llc fórmula nutricional e método de alimentação de crianças humanas
US7118776B2 (en) * 2005-03-10 2006-10-10 Solae, Llc Phytase-treated acid stable soy protein products
US20070014910A1 (en) * 2005-07-18 2007-01-18 Altemueller Andreas G Acidic, protein-containing drinks with improved sensory and functional characteristics
CN101336076A (zh) * 2005-12-06 2008-12-31 不二制油株式会社 大豆肽混合物的制备方法
US7919297B2 (en) 2006-02-21 2011-04-05 Cornell Research Foundation, Inc. Mutants of Aspergillus niger PhyA phytase and Aspergillus fumigatus phytase
JP2008022826A (ja) * 2006-07-25 2008-02-07 Fuji Oil Co Ltd 大豆蛋白加水分解物の製造法
WO2008017066A2 (en) * 2006-08-03 2008-02-07 Cornell Research Foundation, Inc. Phytases with improved thermal stability
CN104450754B (zh) 2006-09-21 2021-10-01 巴斯夫酶有限责任公司 肌醇六磷酸酶、编码它们的核酸及制备和使用它们的方法
US8192734B2 (en) 2007-07-09 2012-06-05 Cornell University Compositions and methods for bone strengthening
US8821955B2 (en) 2008-05-16 2014-09-02 Siebte Pmi Verwaltungs Gmbh Protein concentrates and isolates, and processes for the production thereof
US8623445B2 (en) * 2008-05-16 2014-01-07 Bio-Extraction Inc. Protein concentrates and isolates, and processes for the production thereof
CN101497911A (zh) * 2008-12-29 2009-08-05 山东万得福实业集团有限公司 一种提高大豆分离蛋白得率的方法
JP2012515535A (ja) * 2009-01-26 2012-07-12 バーコン ニュートラサイエンス （エムビー） コーポレイション 大豆タンパク質ミセル塊からの可溶性大豆タンパク質製品（「Ｓ２００Ｃａ」）の製造
EP2403886A2 (de) 2009-03-06 2012-01-11 Biopolymer Technologies, Ltd. Proteinhaltige schaumstoffe, ihre herstellung und verwendung
BRPI1009413B1 (pt) 2009-03-06 2020-12-08 Biopolymer Technologies, Ltd composições adesiva e polipeptídica, artigo, adesivo e métodos de ligar um primeiro artigo a um segundo artigo e de produzir um material compósito
US9155323B2 (en) * 2009-05-15 2015-10-13 Siebte Pmi Verwaltungs Gmbh Aqueous process for preparing protein isolate and hydrolyzed protein from an oilseed
HUE030948T2 (en) 2009-05-21 2017-06-28 Basf Enzymes Llc Phytases, nucleic acids and processes encoding them for their production and use
CA2801536C (en) 2009-11-11 2018-10-23 Bioexx Specialty Proteins Ltd. Protein concentrates and isolates, and processes for the production thereof from macroalgae and/or microalgae
AU2010317479B2 (en) 2009-11-11 2014-10-23 Siebte Pmi Verwaltungs Gmbh Protein concentrates and isolates, and processes for the production thereof from toasted oilseed meal
RU2562226C2 (ru) * 2010-01-04 2015-09-10 Баркон Ньютрасайнс (Мб) Корп. Стабилизация цитрусовых напитков, содержащих соевый белок
RU2617360C2 (ru) 2010-06-07 2017-04-24 Эвертри Белоксодержащие адгезивы, их получение и применение
HUE032642T2 (en) 2011-09-09 2017-10-30 Evertree Protein-based adhesives, their production and use
US20130065012A1 (en) 2011-09-09 2013-03-14 Anthony A. Parker Protein-containing adhesives, and manufacture and use thereof
AU2012338741B2 (en) 2011-11-17 2015-12-03 Novonesis Animal Biosolutions Ag Use of acid stable proteases in animal feed, preferably to increase performance of cocci-vaccinated broiler chickens
WO2014020447A2 (en) 2012-07-30 2014-02-06 Biopolymer Tecnologies, Ltd. Protein adhesives containing an anhydride, carboxylic acid, and/or carboxylate salt compound and their use
BR112017016718A2 (pt) 2015-02-10 2018-06-19 Dsm Ip Assets Bv um método para melhorar a digestibilidade de ração e o desempenho de crescimento
CA2935745C (en) 2015-03-27 2017-05-09 Dorothy Susan Arntfield Canola based tofu product and method
US10645950B2 (en) * 2017-05-01 2020-05-12 Usarium Inc. Methods of manufacturing products from material comprising oilcake, compositions produced from materials comprising processed oilcake, and systems for processing oilcake
CN113057249A (zh) * 2021-04-30 2021-07-02 南京财经大学 一种无毒菜籽分离蛋白及其制备方法
US11839225B2 (en) 2021-07-14 2023-12-12 Usarium Inc. Method for manufacturing alternative meat from liquid spent brewers' yeast
CN115430322B (zh) * 2022-08-31 2023-06-20 黑龙江东方学院 一种米糠蛋白提取设备
WO2024126712A1 (en) * 2022-12-14 2024-06-20 Dsm Ip Assets B.V. Process for preparing hydrolyzed vegetable proteins

Family Cites Families (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US2881076A (en) * 1958-09-22 1959-04-07 Griffith Laboratories Proteinaceous soy composition and method of preparing
US3365440A (en) * 1965-04-21 1968-01-23 Central Soya Co Process of non-evaporative countercurrent concentration of solids in the processing of protein and carbohydrate-containing materials from soybeans
FR1495053A (fr) * 1965-09-17 1967-09-15 Nestle Sa Procédé de préparation d'hydrolysats de protéines et hydrolysats obtenus par ce procédé
US3733207A (en) * 1971-07-14 1973-05-15 Nestle Sa Preparation of a soy protein fraction
US3761353A (en) * 1972-01-13 1973-09-25 Rohm & Haas Enzymatic protein solubilization

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE3026193A1 (de) * 1979-07-11 1981-01-29 Novo Industri As Verfahren zur herstellung von sojaproteinhydrolysat aus fetthaltigem sojabohnenmaterial
DE3029896A1 (de) * 1979-08-10 1981-02-26 Nisshin Oil Mills Ltd Verfahren zur herstellung eines mayonnaiseaehnlichen produktes sowie des dazu erforderlichen proteins

Also Published As

Publication number Publication date
NO754410L (de) 1976-07-05
IT1052098B (it) 1981-06-20
FR2296373A1 (fr) 1976-07-30
AT352510B (de) 1979-09-25
BE837267A (fr) 1976-04-16
FR2296373B1 (de) 1979-09-07
IL48731A (en) 1978-09-29
SE7514773L (sv) 1976-07-05
US3966971A (en) 1976-06-29
JPS51125300A (en) 1976-11-01
IL48731A0 (en) 1976-02-29
IN140979B (de) 1977-01-08
ES444011A1 (es) 1977-04-16
ATA1676A (de) 1979-02-15
NL7515245A (nl) 1976-07-06
ZA758014B (en) 1976-12-29
GB1507880A (en) 1978-04-19
AU8786675A (en) 1977-06-30

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