DE19651099A1

DE19651099A1 - Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung

Info

Publication number: DE19651099A1
Application number: DE19651099A
Authority: DE
Inventors: Johannes Dr Freudenreich; Juergen Dr Stohrer; Manfred Dr Amann; Robert Mueller
Original assignee: Consortium fuer Elektrochemische Industrie GmbH
Current assignee: Consortium fuer Elektrochemische Industrie GmbH
Priority date: 1996-12-09
Filing date: 1996-12-09
Publication date: 1998-06-10
Also published as: JP2000505844A; CN1240008A; ES2150797T3; EP0943032B1; RU2154704C1; BR9714387A; AU5560398A; AU719140B2; ATE196331T1; EP0943032A1; CA2271937A1; WO1998026127A1; PT943032E; DE59702358D1

Description

Die vorliegende Erfindung betrifft ein Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung.

Als heute hauptsächlich zur Zellstoffherstellung verwendete Verfahren sind das Sulfat- und das Sulfitverfahren zu nennen. Mit beiden Verfahren wird unter Kochung und unter Druck Zell stoff erzeugt. Das Sulfat-Verfahren arbeitet unter Zusatz von NaOH und Na₂S, während im Sulfit-Verfahren Ca(HSO₃)₂ + SO₂ zur Anwendung kommt.

Alle Verfahren haben als Hauptziel die Entfernung des Lignins aus dem verwendeten Pflanzenmaterial, Holz oder Einjahrespflanzen.

Das Lignin, das mit der Cellulose und der Hemicellulose den Hauptbestandteil des Pflanzenmaterials (Stengel oder Stamm) ausmacht, muß entfernt werden, da es sonst nicht möglich ist, nicht vergilbende und mechanisch hochbelastbare Papiere herzustellen.

Die Holzstofferzeugungsverfahren arbeiten mit Steinschleifern (Holzschliff) oder mit Refinern (TMP) die das Holz nach ent sprechender Vorbehandlung (chemisch, thermisch oder chemisch thermisch) durch Mahlen defibrillieren.

Diese Holzstoffe besitzen noch einen Großteil des Lignins. Sie werden v. a. für die Herstellung von Zeitungen, Illustrierten, etc. verwendet.

Seit einigen Jahren werden die Möglichkeiten des Einsatzes von Enzymen für den Ligninabbau erforscht. Der Wirkmechanismus derartiger lignolytischer Systeme ist erst vor wenigen Jahren aufgeklärt worden, als es gelang, durch geeignete Anzuchtbe dingungen und Induktorzusätze bei dem Weißfäulepilz Phanero chaete chrysosporium zu ausreichenden Enzymmengen zu kommen. Hierbei wurden die bis dahin unbekannten Ligninperoxidasen und Manganperoxidasen entdeckt. Da Phanerochaete chrysosporium ein sehr effektiver Ligninabbauer ist, versuchte man dessen Enzyme zu isolieren und in gereinigter Form für den Ligninabbau zu verwenden. Dies gelang jedoch nicht, da sich herausstellte, daß die Enzyme vor allem zu einer Repolymerisation des Lignins und nicht zu dessen Abbau führen.

Ähnliches gilt auch für andere lignolytische Enzymspezies wie Laccasen, die das Lignin mit Hilfe von Sauerstoff anstelle von Wasserstoffperoxid oxidativ abbauen. Es konnte festge stellt werden, daß es in allen Fällen zu ähnlichen Prozessen kommt. Es werden nämlich Radikale gebildet, die wieder selbst miteinander reagieren und somit zur Polymerisation führen.

So gibt es heute nur Verfahren, die mit in-vivo Systemen ar beiten (Pilzsysteme). Hauptschwerpunkte von Optimierungsversu chen sind das sogenannte Biopulping und das Biobleaching.

Unter Biopulping versteht man die Behandlung von Holzhack schnitzeln mit lebenden Pilzsystemen.

Es gibt 2 Arten von Applikationsformen:

1. Vorbehandlung von Hackschnitzeln vor dem Refinern oder Mah len zum Einsparen von Energie bei der Herstellung von Holz stoffen (z. B. TMP oder Holzschliff).
Ein weiterer Vorteil ist die meist vorhandene Verbesserung der mechanischen Eigenschaften des Stoffes, ein Nachteil die schlechtere Endweiße.
2. Vorbehandlung von Hackschnitzeln (Softwood/Hardwood) vor der Zellstoffkochung (Kraftprozeß, Sulfitprozeß).

Hier ist das Ziel, die Reduzierung von Kochchemikalien, die Verbesserung der Kochkapazität und "extended cooking".

Als Vorteile werden auch eine verbesserte Kappareduzierung nach dem Kochen im Vergleich zu einem Kochen ohne Vorbehand lung erreicht.

Nachteile dieser Verfahren sind eindeutig die langen Behand lungszeiten (mehrere Wochen) und v.a. die nicht gelöste Kontaminierungsgefahr während der Behandlung, wenn man auf die wohl unwirtschaftliche Sterilisation der Hackschnitzel ver zichten will.

Das Biobleaching arbeitet ebenfalls mit in-vivo Systemen. Der gekochte Zellstoff (Softwood/Hardwood) wird vor der Bleiche mit dem Pilz beimpft und für Tage bis Wochen behandelt. Nur nach dieser langen Behandlungszeit zeigt sich eine signifikan te Kappazahlerniedrigung und Weißesteigerung, was den Prozeß unwirtschaftlich für eine Implementierung in den gängigen Bleichsequenzen macht.

Eine weitere meist mit immobilisierten Pilzsystemen durchge führte Applikation ist die Behandlung von Zellstoffabrikati onsabwässern, insbesondere Bleichereiabwässern zu deren Ent färbung und Reduzierung des AOX (Reduzierung von chlorierten Verbindungen im Abwasser, die Chlor- oder Chlordioxid-Bleich stufen verursachen).

Darüber hinaus ist bekannt, Hemicellulasen u. a. Xylanasen, Mannanasen als "Bleichbooster" einzusetzen.

Diese Enzyme sollen hauptsächlich gegen das nach dem Kochpro zeß das Restlignin zum Teil überdeckende reprecipitierte Xylan wirken und durch dessen Abbau die Zugänglichkeit des Lignins für die in den nachfolgenden Bleichsequenzen angewendeten Bleichchemikalien (v.a. Chlordioxid) erhöhen. Die im Labor nachgewiesenen Einsparungen von Bleichchemikalien wurden in großem Maßstab nur bedingt bestätigt, so daß man diesen Enzym typ allenfalls als Bleichadditiv einstufen kann.

Als Cofaktor neben den lignolytischen Enzymen nimmt man Che latsubstanzen (Siderophoren, wie Ammoniumoxalat) und Biotensi de an.

In der Anmeldung PCT/EP87/00635 wird ein System zur Entfernung von Lignin aus lignincellulosehaltigem Material unter gleich zeitiger Bleiche beschrieben, welches mit lignolytischen Enzy men aus Weißfäulepilzen unter Zusatz von Reduktions- und Oxi dationsmitteln und phenolischen Verbindungen als Mediatoren arbeitet.

In der DE 40 08 893 C2 werden zusätzlich zu Red/Ox-System "Mimic Substanzen", die das aktive Zentrum (prosthetische Gruppe) von lignolytischen Enzymen simulieren, zugesetzt. So konnte eine erhebliche Performanceverbesserung erzielt werden.

In der Anmeldung PCT/EP92/01086 wird als zusätzliche Verbesse rung eine Redoxkaskade mit Hilfe von im Oxidationspotential "abgestimmten", phenolischen oder nichtphenolischen Aromaten eingesetzt.

Bei allen drei Verfahren ist die Limitierung für einen groß technischen Einsatz die Anwendbarkeit bei geringen Stoffdich ten (bis maximal 4%) und bei den beiden letzten Anmeldungen die Gefahr des "Ausleachens" von Metallen beim Einsatz der Chelatverbindungen, die v.a. bei nachgeschalteten Peroxid bleichstufen zur Zerstörung des Peroxids führen können.

Aus WO 94/12619, WO 94/12620 und WO 94/12621 sind Verfahren be kannt, bei welchen die Aktivität von Peroxidase mittels soge nannter Enhancer-Substanzen gefördert werden.

Die Enhancer-Substanzen werden in WO 94/12619 anhand ihrer Halbwertslebensdauer charakterisiert.

Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen durch die Formel A=N-N=B charakterisiert, wobei A und B jeweils definierte cy clische Reste sind.

Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen organische Chemika lien, die mindestens zwei aromatische Ringe enthalten, von de nen zumindest einer mit jeweils definierten Resten substitu iert ist.

Alle drei Anmeldungen betreffen "dye transfer inhibition" und den Einsatz der jeweiligen Enhancer-Substanzen zusammen mit Peroxidasen als Detergent-Additiv oder Detergent-Zusammenset zung im Waschmittelbereich. Zwar wird in der Beschreibung der Anmeldung auf eine Verwendbarkeit zum Behandeln von Lignin verwiesen, aber eigene Versuche mit den in den Anmeldungen konkret offenbarten Substanzen zeigten, daß sie als Mediatoren zur Steigerung der Bleichwirkung der Peroxidasen beim Behan deln von ligninhaltigen Materialien keine Wirkung zeigten!

WO 94/29510 beschreibt ein Verfahren zur enzymatischen De lignifizierung, bei dem Enzyme zusammen mit Mediatoren einge setzt werden. Als Mediatoren werden allgemein Verbindungen mit der Struktur NO-, NOH- oder HRNOH offenbart.

Von den in WO 94/29510 aufgeführten Mediatoren liefert 1-Hydroxy-1H-benzotriazole (HBT) die besten Ergebnisse in der Delignifizierung. HBT hat jedoch verschiedene Nachteile:
Es ist nur zu hohen Preisen und nicht in hinreichenden Mengen verfügbar.

Es reagiert unter Delignifizierungsbedingungen zu 1H-Benzotriazol. Diese Verbindung ist relativ schlecht abbau bar und kann in größeren Mengen eine beträchtliche Umweltbela stung darstellen. Es führt in gewissem Umfang zu einer Schädi gung von Enzymen. Seine Delignifizierungsgeschwindigkeit ist nicht allzu hoch.

Es ist daher wünschenswert, Systeme zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen zur Verfügung zu stellen, die die genannten Nachteile nicht oder in geringerem Maße aufweisen.

Die vorliegende Erfindung betrifft daher ein Mehrkomponenten system zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, lignin haltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen enthaltend

a. ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und
b. mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und
c. mindestens einen Mediator,

dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe Hydroxypyridine, Amino pyridine, Hydroxychinoline, Aminochinoline, Hydroxyi sochinoline, Aminoisochinoline, mit zu den Hydroxy- oder Ami nogruppen ortho- oder para-ständigen Nitroso- oder Mercapto substituenten, Tautomere der genannten Verbindungen sowie de ren Salze, Ether und Ester.

Überraschend wurde gefunden, daß das erfindungsgemäße Mehrkom ponentensystem mit den genannten Mediatoren nicht die Nachtei le der aus dem Stand der Technik bekannten Mehrkomponentensy steme aufweisen.

Bevorzugt sind als Mediatoren im erfindungsgemäßen Mehrkompo nentensystem Verbindungen der allgemeinen Formel (I) , (II) oder (III)

sowie Tautomere, Salze, Ether oder Ester der genannten Verbin dungen vorhanden, wobei in den Formeln I, II oder III zwei zueinander ortho- oder para- ständige Reste R¹ Hydroxy- und Nitrosorest oder Hydroxy- und Mercaptorest oder Nitrosorest und Aminorest bedeuten
und die übrigen Reste R¹ gleich oder verschieden sind und aus gewählt sind aus der Gruppe Wasserstoff-, Halogen-, Hydroxy-, Mercapto-, Formyl-, Cyano-, Carbamoyl-, Carboxyrest, Ester und Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester und Salz des Sulfo norests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C₁-C₅-alkyl-, C₁-C₁₂-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₁₀-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphono-oxyrest, Ester und Salz des Phosphonooxyrests und wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino-, Mercapto- und Phenylre ste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R² substituiert sein können und
die Aryl-C₁-C₅-alkyl-, C₁-C₁₂-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₁₀-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkylreste gesättigt oder un gesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit ei nem Rest R² ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei
R² gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Cyano-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, C₁-C₅-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxyrest oder C₁-C₅-Alkylcarbonylrest bedeutet und
je zwei Reste R¹ oder zwei Reste R² oder R¹ und R² paarweise über eine Brücke [-CR³R⁴-]_m mit m gleich 1,2, 3 oder 4 ver knüpft sein können und
R³ und R⁴ gleich oder verschieden sind und Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Phenyl-, C₁-C₅-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxyrest oder C₁-C₅-Alkylcarbonylrest bedeuten und eine oder mehrere nicht benachbarte Gruppen [-CR³R⁴-] durch Sauerstoff, Schwefel oder einen ggf. mit C₁-C₅-Alkyl- substi tuierten Iminorest und zwei benachbarte Gruppen [-CR³R⁴-] durch eine Gruppe [-CR³-R⁴-] ersetzt sein können.

Als Mediatoren im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem be sonders bevorzugt sind Verbindungen der allgemeinen Formel (I) oder (II) sowie deren Tautomere, Salze, Ether oder Ester, wo bei in den Formeln (I) und (II) besonders bevorzugt zwei zu einander ortho- ständige Reste R¹ Hydroxy- und Nitrosorest oder Hydroxy- und Mercaptorest oder Nitrosorest- und Aminorest bedeuten und
die übrigen Reste R¹ gleich oder verschieden sind und ausge wählt sind aus der Gruppe Wasserstoff-, Hydroxy-, Mercapto-, Formyl-, Carbamoyl-, Carboxyrest, Ester und Salz des Carboxy rests, Sulfonorest, Ester und Salz des Sulfonorests, Sulfa moyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C₁-C₅-alkyl-, C₁-C₅-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₅-Carbonyl-, Carbonyl- C₁-C₆-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphono-oxyrest, Ester und Salz des Phosphonooxyrests wobei
Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino-, Mercapto- und Phenylreste un substituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R² substi tuiert sein können und
die Aryl-C₁-C₅-alkyl-, C₁-C₅-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₅-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkyl-Reste gesättigt oder un gesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit ei nem Rest R² ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei R² die bereits genannten Bedeutungen hat und
je zwei Reste R¹ paarweise über eine Brücke -[CR³R⁴-]_m mit m gleich 2, 3 oder 4 verknüpft sein können und
R³ und R⁴ die bereits genannten Bedeutungen haben und
eine oder mehrere nicht benachbarte Gruppen [-CR³R⁴-] durch Sauerstoff oder einen ggf. mit C₁-C₅-Alkyl- substituierten Iminorest ersetzt sein können.

Beispiele für Verbindungen, die im erfindungsgemäßen Mehrkom ponentensystem als Mediatoren (Komponente c) eingesetzt werden können, sind

2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin,
2,3-Dihydroxy-4-nitrosopyridin,
2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure,
2,4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-mercaptopyridin,
2-Hydroxy-3-mercaptopyridin, 2,6-Diamino-3-nitrosopyridin,
2,6-Diamino-3-nitroso-pyridin-4-carbonsäure,
2-Hydroxy-3-nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-nitrosopyridin,
2-Mercapto-3-nitrosopyridin, 3-Mercapto-2-nitrosopyridin,
2-Amino-3-nitrosopyridin, 3-Amino-2-nitrosopyridin,
2,4-Dihydroxy-3-nitrosochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin,
2,3-Dihydroxy-4-nitrosochinolin,
3-Hydroxy-4-nitrosoisochinolin,
4-Hydroxy-3-nitrosoisochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosoisochinolin
sowie Tautomere dieser Verbindungen.
Als Mediatoren sind bevorzugt 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin,
2,6-Diamino-3-nitrosopyridin,
2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure,
2,4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 2-Hydroxy-3-mercaptopyridin,
2-Mercapto-3-pyridinol, 2,4-Dihydroxy-3-nitrosochinolin,
8-Hydroxy-5-nitrosochinolin, 2,3-Dihydroxy-4-nitrosochinolin
sowie Tautomere dieser Verbindungen.

Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem enthält Mediatoren, die kostengünstiger als die aus dem Stand der Technik bekann ten Mediatoren, insbesondere kostengünstiger als HBT sind.

Darüber hinaus wird bei Einsatz der erfindungsgemäßen Mediato ren eine Steigerung der Delignifizierungsgeschwindigkeit erzielt.

Vorzugsweise umfaßt das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem mindestens einen Oxidationskatalysator.

Als Oxidationskatalysatoren werden im erfindungsgemäßen Mehr komponentensystem bevorzugt Enzyme eingesetzt. Im Sinne der Erfindung umfaßt der Begriff Enzym auch enzymatisch aktive Proteine oder Peptide oder prosthetische Gruppen von Enzymen.

Als Enzym können im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem Oxidoreduktasen der Klassen 1.1.1 bis 1.97 gemäß Internationa ler Enzym-Nomenklature, Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, S. 24-154) eingesetzt werden.

Vorzugsweise werden Enzyme der im folgenden genannten Klassen eingesetzt:
Enzyme der Klasse 1.1, die alle Dehydrogenasen, die auf primä re, sekundäre Alkohole und Semiacetale wirken, umfassen und die als Akzeptoren NAD⁺ oder NADP⁺ (Subklasse 1.1.1), Cyto chrome (1.1.2), Sauerstoff (O₂) (1.1.3), Disulfide (1.1.4), Chinone (1.1.5) oder die andere Akzeptoren haben (1.1.99).

Aus dieser Klasse sind besonders bevorzugt die Enzyme der Klasse 1.1.5 mit Chinonen als Akzeptoren und die Enzyme der Klasse 1.1.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.

Insbesondere bevorzugt in dieser Klasse ist Cellobiose:
quinone-1-oxidoreduktase (1.1.5.1).

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.2. Diese Enzym klasse (1.1.5.1) umfaßt solche Enzyme, die Aldehyde zu den korrespondierenden Säuren oder Oxo-Gruppen oxidieren. Die Ak zeptoren können NAD⁺, NADP⁺ (1.2.1), Cytochrome (1.2.2), Sau erstoff (1.2.3), Sulfide (1.2.4), Eisen-Schwefel-Proteine (1.2.5) oder andere Akzeptoren (1.2.99) sein.

Besonders bevorzugt sind hier die Enzyme der Gruppe (1.2.3) mit Sauerstoff als Akzeptor.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.3.

In dieser Klasse sind Enzyme zusammengefaßt, die auf CH-CH- Gruppen des Donors wirken.

Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD⁺, NADP⁺ (1.3.1), Cyto chrome (1.3.2), Sauerstoff (1.3.3), Chinone oder verwandte Verbindungen (1.3.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.3.7) oder an dere Akzeptoren (1.3.99).

Besonders bevorzugt ist die Bilirubinoxidase (1.3.3.5).

Hier sind ebenfalls die Enzyme der Klasse (1.3.3) mit Sauer stoff als Akzeptor und (1.3.5) mit Chinonen etc. als Akzeptor besonders bevorzugt.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.4, die auf CH-NH₂-Gruppen des Donors wirken.

Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD⁺, NADP⁺ (1.4.1), Cyto chrome (1.4.2), Sauerstoff (1.4.3), Disulfide (1.4.4), Eisen- Schwefel-Proteine (1.4.7) oder andere Akzeptoren (1.4.99).

Besonders bevorzugt sind auch hier Enzyme der Klasse 1.4.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.5, die auf CH-NH- Gruppen des Donors wirken. Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD⁺, NADP⁺ (1.5.1), Sauerstoff (1.5.3), Disulfide (1.5.4), Chinone (1.5.5) oder andere Akzeptoren (1.5.99).

Auch hier sind besonders bevorzugt Enzyme mit Sauerstoff (O₂) (1.5.3) und mit Chinonen (1.5.5) als Akzeptoren.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.6, die auf NADH oder NADPH wirken.

Die Akzeptoren sind hier NADP⁺ (1.6.1), Hämproteine (1.6.2), Disulfide (1.6.4), Chinone (1.6.5), NO₂-Gruppen (1.6.6), und ein Flavin (1.6.8) oder einige andere Akzeptoren (1.6.99).

Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.6.5 mit Chinonen als Akzeptoren.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.7, die auf andere NO₂-Verbindungen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Cyto chrome (1.7.2), Sauerstoff (O₂) (1.7.3), Eisen-Schwefel-Pro teine (1.7.7) oder andere (1.7.99) haben.

Hier sind besonders bevorzugt die Klasse 1.7.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.8, die auf Schwe felgruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren NAD⁺, NADP ⁺ (1.8.1), Cytochrome (1.8.2), Sauerstoff (O₂) (1.8.3), Disulfi de (1.8.4), Chinone (1.8.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.8.7) oder andere (1.8.99) haben.

Besonders bevorzugt ist die Klasse 1.8.3 mit Sauerstoff (O₂) und (1.8.5) mit Chinonen als Akzeptoren.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.9, die auf Häm gruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Sauerstoff (O₂) (1.9.3), NO₂-Verbindungen (1.9.6) und andere (1.9.99) haben.

Besonders bevorzugt ist hier die Gruppe 1.9.3 mit Sauerstoff (O₂) als Akzeptor (Cytochromoxidasen).

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.12, die auf Was serstoff als Donor wirken.

Die Akzeptoren sind NAD⁺ oder NADP⁺ (1.12.1) oder andere (1.12.99).

Desweiteren bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.13 und 1.14 (Oxigenasen).

Weiterhin sind bevorzugte Enzyme die der Klasse 1.15 , die auf Superoxid-Radikale als Akzeptoren wirken.

Besonders bevorzugt ist hier die Superoxid-Dismutase (1.15.1.1).

Weiterhin sind bevorzugt Enzyme der Klasse 1.16.

Als Akzeptoren wirken NAD⁺ oder NADP⁺ (1.16.1) oder Sauerstoff (O₂) (1.16.3).

Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.16.3.1 (Ferroxidase, z. B. Ceruloplasmin).

Weiterhin bevorzugte Enzyme sind diejenigen, die der Gruppe 1.17 (Wirkung auf CH₂-Gruppen, die zu -CHOH- oxidiert werden), 1.18 (Wirkung auf reduziertes Ferredoxin als Donor), 1.19 (Wirkung auf reduziertes Flavodoxin als Donor) und 1.97 (andere Oxidoreduktasen) angehören.

Weiterhin besonders bevorzugt sind die Enzyme der Gruppe 1.11. die auf ein Peroxid als Akzeptor wirken. Diese einzige Sub klasse (1.11.1) enthält die Peroxidasen.

Besonders bevorzugt sind hier die Cytochrom-C-Peroxidasen (1.11.1.5) , Catalase (1.11.1.6), die Peroxydase (1.11.1.6), die Todid-Peroxidase (1.11.1.8), die Glutathione-Peroxidase (1.11.1.9), die Chlorid-Peroxidase (1.11.1.10), die L-Ascor bat-Peroxidase (1.11.1.11), die Phospholipid-Hydroperoxid- Glutathione-Peroxidase (1.11.1.12), die Mangan-Peroxidase (1.12.1.13), die Diarylpropan-Peroxidase (Ligninase, Lignin Peroxidase) (1.11.1.14).

Ganz besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.10, die auf Biphenole und verwandten Verbindungen wirken. Sie katalysieren die Oxidation von Biphenolen und Ascorbaten. Als Akzeptoren fungieren NAD⁺, NADP⁺ (1.10.1), Cytochrome (1.10.2), Sauer stoff (1.10.3) oder andere (1.10.99).

Von diesen wiederum sind Enzyme der Klasse 1.10.3 mit Sauer stoff (O₂) als Akzeptor besonders bevorzugt.

Von den Enzymen dieser Klasse sind die Enzyme Catechol Oxidase (Tyrosinase) (1.10.3.1), L-Ascorbate Oxidase (1.10.3.3), o-A- minophenol Oxidase (1.10.3.4) und Laccase (Benzoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) bevorzugt, wobei die Laccasen (Ben zoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) insbesondere bevor zugt sind.

Die genannten Enzyme sind käuflich erhältlich oder lassen sich nach Standardverfahren gewinnen. Als Organismen zur Produktion der Enzyme kommen beispielsweise Pflanzen, tierische Zellen, Bakterien und Pilze in Betracht. Grundsätzlich können sowohl natürlich vorkommende als auch gentechnisch veränderte Orga nismen Enzymproduzenten sein. Ebenso sind Teile von einzelli gen oder mehrzelligen Organismen als Enzymproduzenten denkbar, vor allem Zellkulturen.

Für die insbesondere bevorzugten Enzyme, wie die aus der Grup pe 1.11.1 vor allem aber 1.10.3 und insbesondere zur Produkti on von Laccasen werden beispielsweise Weißfäulepilze wie Pleu rotus, Phlebia und Trametes verwendet.

Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem umfaßt mindestens ein Oxidationsmittel. Als Oxidationsmittel können beispiels weise Luft, Sauerstoff, Ozon, H₂O₂, organische Peroxide, Per säuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäu re, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzosäure, Perchlorsäu re, Perborate, Peracetate, Persulfate, Peroxide oder Sauer stoffspezies und deren Radikale wie OH, OOH, Singulettsauer stoff, Superoxid (O₂⁻), Ozonid, Dioxygenyl-Kation (O₂⁺), Di oxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.

Vorzugsweise werden solche Oxidationsmittel eingesetzt, die entweder durch die entsprechenden Oxidoreduktasen generiert werden können z. B. Dioxirane aus Laccasen plus Carbonylen oder die chemisch den Mediator regenerieren können oder diesen di rekt umsetzen können.

Die Erfindung betrifft auch die Verwendung von Substanzen, welche erfindungsgemäß als Mediatoren geeignet sind zum Verän dern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materia lien oder ähnlichen Stoffen.

Die Wirksamkeit des Mehrkomponentensystems beim Verändern, Ab bau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen ist häufig nochmals gesteigert, wenn neben den genannten Bestandteilen noch Mg²⁺ Ionen vorhanden sind. Die Mg²⁺ Ionen können beispielsweise als Salz, wie z. B. MgSO₄, eingesetzt werden. Die Konzentration liegt im Bereich von 0,1-2 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugsweise bei 0,2-0,6 mg/g.

In manchen Fällen läßt sich eine weitere Steigerung der Wirk samkeit des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems dadurch erreichen, daß das Mehrkomponentensystem neben den Mg²⁺ Ionen auch Komplexbildner wie z. B. Ethylendiamintetraessigsäure (ED- TA), Diethylentriaminpentaessigsäure (DTPA), Hydroxyethylen diamintriessigsäure (HEDTA), Diethylentriaminpentamethylen phosphonsäure (DTMPA), Nitrilotriessigsäure (NTA), Polyphos phorsäure (PPA) etc. enthält. Die Konzentration liegt im Be reich von 0,2-5 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugsweise bei 1-3 mg.

Der Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems in einem Verfahren zu Behandeln von Lignin erfolgt beispielsweise dadurch, daß man die jeweils ausgewählten Komponenten a) bis c) gemäß Anspruch 1 gleichzeitig oder in beliebiger Reihenfol ge mit einer wäßrigen Suspension des ligninhaltigen Materials mischt.

Vorzugsweise wird ein Verfahren unter Einsatz des erfindungs gemäßen Mehrkomponentensystems in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis 10 bar und in einem PH-Bereich von 2 bis 11, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugs weise 40-95°C, und einer Stoffdichte von 0,5 bis 40% durchgeführt.

Ein für den Einsatz von Enzymen bei der Zellstoffbleiche unge wöhnlicher und überraschender Befund ist, daß beim Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems eine Steigerung der Stoffdichte eine erhebliche Steigerung der Kappaerniedrigung ermöglicht.

Aus ökonomischen Gründen bevorzugt wird ein erfindungsgemäßes Verfahren bei Stoffdichten von 8 bis 35%, besonders bevorzugt 9 bis 15% durchgeführt.

Überraschenderweise zeigte sich ferner, daß eine saure Wäsche (PH 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) oder Q-Stufe (pH-Wert 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) vor der Enzym-Mediatorstufe bei man chen Zellstoffen zu einer erheblichen Kappazahlerniedrigung im Vergleich zur Behandlung ohne diese spezielle Vorbehandlung führt. In der Q-Stufe werden als Chelatbildner die zu diesem Zwecke üblichen Substanzen (wie z. B. EDTA, DTPA) eingesetzt. Sie werden vorzugsweise in Konzentrationen von 0,1%/to bis 1%/to besonders bevorzugt 0,1%/to bis 0,5%/to eingesetzt.

Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 bis 100 000 TU Enzym pro g ligninhaltiges Material eingesetzt. Be sonders bevorzugt werden 0,1 bis 100 insbesondere bevorzugt werden 1 bis 40 IU Enzym pro g ligninhaltiges Material einge setzt (1 U entspricht dem Umsatz von 1 mol 2,2'-Azino-bis(3-ethyl-benzothiazolin-6-sulfonsäure-diammonium salz) (ABTS)/min/ml Enzym.

Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 mg bis 100 mg Oxidationsmittel pro g ligninhaltigem Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,01 bis 50 mg Oxidati onsmittel pro g ligninhaltigem Material eingesetzt.

Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,5 bis 80 mg Mediator pro g ligninhaltigem Material eingesetzt. Beson ders bevorzugt werden 0,5 bis 40 mg Mediator pro g ligninhal tigem Material eingesetzt.

Gleichzeitig können Reduktionsmittel zugegeben werden, die zu sammen mit den vorhandenen Oxidationsmitteln zur Einstellung eines bestimmten Redoxpotentials dienen.

Als Reduktionsmittel können Natrium-Bisulfit, Natrium-Dithio nit, Ascorbinsäure, Thioverbindungen, Mercaptoverbindungen oder Glutathion etc. eingesetzt werden.

Die Reaktion läuft beispielsweise bei Laccase unter Luft- oder Sauerstoffzufuhr oder Sauerstoff- bzw. Luftüberdruck ab, bei den Peroxidasen (z. B. Ligninperoxidasen, Manganperoxidasen) mit Wasserstoffperoxid. Dabei können beispielsweise der Sauer stoff auch durch Wasserstoffperoxid + Katalase und Wasser stoffperoxid durch Glucose + GOD oder andere Systeme in situ generiert werden.

Außerdem können dem System Radikalbildner oder Radikalfänger (Abfangen von beispielsweise OH oder OOH Radikalen) zugesetzt werden. Diese können das Zusammenspiel innerhalb der Red/Ox- und Radikalmediatoren verbessern.

Der Reaktionslösung können auch weitere Metallsalze zugegeben werden.

Diese sind im Zusammenwirken mit Chelatbildnern als Radikal bildner oder Red/Ox-Zentren wichtig. Die Salze bilden in der Reaktionslösung Kationen. Solche Ionen sind u. a. Fe²⁺, Fe³⁺, Mn²⁺, Mn³⁺, Mn⁴⁺, Cu²⁺, Ca²⁺, Ti³⁺, Cer⁴⁺, Al³⁺.

Die in der Lösung vorhandenen Chelate können darüber hinaus als Mimicsubstanzen für die Enzyme, beispielsweise für die Laccasen (Kupferkomplexe) oder für die Lignin- oder Manganper oxidasen (Hämkomplexe) dienen. Unter Mimicsubstanzen sind sol che Stoffe zu verstehen, die die prosthetischen Gruppen von (hier) Oxidoreduktasen simulieren und z. B. Oxidationsreaktio nen katalysieren können.

Weiterhin kann dem Reaktionsgemisch NaOCl zugesetzt werden. Diese Verbindung kann im Zusammenspiel mit Wasserstoffperoxid Singulettsauerstoff bilden.

Schließlich ist es auch möglich, unter Einsatz von Detergenti en zu arbeiten. Als solche kommen nicht-ionische, anionische, kationische und amphotere Tenside in Betracht. Die Detergenti en können die Penetration der Enzyme und Mediatoren in die Fa ser verbessern.

Ebenso kann es für die Reaktion förderlich sein, Polysacchari de und/oder Proteine zuzusetzen. Hier sind insbesondere als Polysaccharide Glucane, Mannane, Dextrane, Lävane, Pektine, Alginate oder Pflanzengummis und/oder eigene von den Pilzen gebildete oder in der Mischkultur mit Hefen produzierte Poly saccharide und als Proteine Gelatine und Albumin zu nennen.

Diese Stoffe dienen hauptsächlich als Schutzkolloide für die Enzyme.

Weitere Proteine, die zugesetzt werden können, sind Proteasen wie Pepsin, Bromelin, Papain usw. . Diese können u. a. dazu die nen, durch den Abbau des im Holz vorhandenen Extensins C, hydroxyprolinreiches Protein, einen besseren Zugang zum Lignin zu erreichen.

Als weitere Schutzkolloide kommen Aminosäuren, Einfachzucker, Oligomerzucker, PEG-Typen der verschiedensten Molekulargewich te, Polyethylenoxide, Polyethylenimine und Polydimethylsiloxa ne in Frage.

Das erfindungsgemäße Verfahren kann nicht nur bei der Deligni fizierung (Bleiche) von Sulfat-, Sulfit-, Organosol-, o.a. Zellstoffen und von Holzstoffen eingesetzt werden, sondern auch bei der Herstellung von Zellstoffen allgemein, sei es aus Holz- oder Einjahrespflanzen, wenn eine Defibrillierung durch die üblichen Kochverfahren (verbunden eventuell mit mechani schen Verfahren oder Druck) d. h. eine sehr schonende Kochung bis zu Kappazahlen, die im Bereich von ca. 50-120 Kappa liegen können, gewährleistet ist.

Bei der Bleiche von Zellstoffen wie auch bei der Herstellung von Zellstoffen kann die Behandlung mehrfach wiederholt wer den, entweder nach Wäsche und Extraktion des behandelten Stof fes mit NaOH oder ohne diese Zwischenschritte. Dies führt zu noch wesentlich weiter reduzierbaren Kappawerten und zu erheb lichen Weißesteigerungen. Ebenso kann vor der Enzym/Mediator behandlung eine O₂-Stufe eingesetzt werden oder auch wie be reits erwähnt eine saure Wäsche oder Q-Stufe (Chelatstufe) ausgeführt werden.

Im folgenden wird die Erfindung anhand von Beispielen näher erläutert:

Beispiel 1 Enzymatische Bleiche mit 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin und Soft wood Sulfatzellstoff

5 g atro Zellstoff (Softwood O₂ delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:

A) 20 ml Leitungswasser werden mit 65,3 mg 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin unter Rühren versetzt, der PH-Wert mit 0,5 mol/l H₂SO₄-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms PH 4,5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.

Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.

Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne ter gemixt.

Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions bombe gegeben und unter 1-10 bar Sauerstoffüberdruck für 1-4 Stunden inkubiert.

Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell stoff extrahiert.

Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl. Tabelle 1.

Beispiel 2 Enzymatische Bleiche mit 2,4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin und Softwood Sulfatzellstoff

A) 20 ml Leitungswasser werden mit 61,2 mg 2,4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin unter Rühren versetzt, der PH-Wert mit 0,5 mol/l H₂SO₄-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms PH 415 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.

Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.

Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne ter gemixt.

Beispiel 3 Enzymatische Bleiche mit 3-Hydroxy-2-mercaptopyridin und Soft wood Sulfatzellstoff

A) 20 ml Leitungswasser werden mit 47,7 mg 3-Hydroxy-2-mercaptopyridin unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H₂SO₄-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms PH 4,5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.

Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.

Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne ter gemixt.

Beispiel 4 Enzymatische Bleiche mit 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure und Softwood Sulfatzellstoff

A) 20 ml Leitungswasser werden mit 69,1 mg 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure unter Rühren ver setzt, der PH-Wert mit 0,5 mol/l H₂SO₄-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.

Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.

Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne ter gemixt.

Beispiel 5 Enzymatische Bleiche mit 2,6-Diamino-3-nitrosopyridin und Softwood Sulfatzellstoff

A) 20 ml Leitungswasser werden mit 51,8 mg 2,6-Diamino-3-nitrosopyridin unter Rühren versetzt, der PH-Wert mit 0,5 mol/l H₂SO₄-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.

Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.

Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne ter gemixt.

Beispiel 6 Enzymatische Bleiche mit 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin und Softwood Sulfatzellstoff

A) 20 ml Leitungswasser werden mit 52,6 mg 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin unter Rühren versetzt, der PH-Wert mit 0,5 mol/l H₂SO₄-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms PH 4,5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.

Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.

Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne ter gemixt.

Beispiel 7 Enzymatische Bleiche mit 2,4-Dihydroxy-3-nitrosochinolin und Softwood Sulfatzellstoff

A) 20 ml Leitungswasser werden mit 71,3 mg 2,4-Dihydroxy-3-nitrosochinolin unter Rühren versetzt, der PH-Wert mit 0,5 mol/l H₂SO₄-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms PH 4,5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.

Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.

Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne ter gemixt.

Enzymdosage jeweils 15 U/g Zell stoff, Inkubationszeit jeweils 2 h.

Claims

1. Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen enthaltend

dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe Hydroxypyridine, Amino pyridine, Hydroxychinoline, Aminochinoline, Hydroxyi sochinoline, Aminoisochinoline, mit zu den Hydroxy- oder Ami nogruppen ortho- oder para-ständigen Nitroso- oder Mercapto substituenten, Tautomere der genannten Verbindungen sowie de ren Salze, Ether und Ester.

2. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 1, dadurch gekenn zeichnet, daß als Mediator (Komponente c) mindestens eine Ver bindung ausgewählt aus der Gruppe der Verbindungen der allge meinen Formel (I), (II) oder (III)
sowie deren Tautomere, Salze, Ether oder Ester vorhanden ist, wobei in den Formeln (I), (II) oder (III) zwei zueinander or tho- oder para- ständige Reste R¹ Hydroxy- und Nitrosorest oder Hydroxy- und Mercaptorest oder Nitrosorest und Aminorest bedeuten
und die übrigen Reste R¹ gleich oder verschieden sind und aus gewählt sind aus der Gruppe Wasserstoff-, Halogen-, Hydroxy-, Mercapto-, Formyl-, Cyano-, Carbamoyl-, Carboxyrest, Ester und Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester und Salz des Sulfo norests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C₁-C₅-alkyl-, C₁-C₁₂-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₁₀-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphono-oxyrest, Ester und Salz des Phosphonooxyrests und wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino-, Mercapto- und Phenylre ste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R² substituiert sein können und
die Aryl-C₁-C₅-alkyl-, C₁-C₁₂-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₁₀-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkylreste gesättigt oder un gesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit ei nem Rest R² ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei R² gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Cyano-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, C₁-C₅-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxyrest oder C₁-C₅-Alkylcarbonylrest bedeutet und
je zwei Reste R¹ oder zwei Reste R² oder R¹ und R² paarweise über eine Brücke [-CR³R⁴-]_m mit m gleich 1, 2, 3 oder 4 ver knüpft sein können und
R³ und R⁴ gleich oder verschieden sind und Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Phenyl-, C₁-C₅-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxyrest oder C₁-C₅-Alkylcarbonylrest bedeuten und eine oder mehrere nicht benachbarte Gruppen [-CR³R⁴-] durch Sauerstoff, Schwefel oder einen ggf. mit C₁-C₅-Alkyl- substi tuierten Iminorest und zwei benachbarte Gruppen [-CR³R⁴-] durch eine Gruppe [-CR³-R⁴-] ersetzt sein können.

3. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß als Mediator mindestens eine Ver bindung, ausgewählt aus der Gruppe
2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin,
2,3-Dihydroxy-4-nitrosopyridin,
2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure,
2,4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-mercaptopyridin,
2-Hydroxy-3-mercaptopyridin, 2,6-Diamino-3-nitrosopyridin,
2,6-Diamino-3-nitroso-pyridin-4-carbonsäure,
2-Hydroxy-3-nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-nitrosopyridin,
2-Mercapto-3-nitrosopyridin, 3-Mercapto-2-nitrosopyridin,
2-Amino-3-nitrosopyridin, 3-Amino-2-nitrosopyridin,
2,4-Dihydroxy-3-nitrosochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin,
2,3-Dihydroxy-4-nitrosochinolin,
3-Hydroxy-4-nitrosoisochinolin,
4-Hydroxy-3-nitrosoisochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosoisochinolin
und Tautomere der genannten Verbindungen eingesetzt wird.

4. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, daß als Mediator mindestens eine Ver bindung, ausgewählt aus der Gruppe
2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin,
2,3-Dihydroxy-4-nitrosopyridin,
2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure,
2,4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-mercaptopyridin,
2-Hydroxy-3-mercaptopyridin, 2,6-Diamino-3-nitrosopyridin,
2,6-Diamino-3-nitroso-pyridin-4-carbonsäure,
2-Hydroxy-3-nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-nitrosopyridin,
2-Mercapto-3-nitrosopyridin, 3-Mercapto-2-nitrosopyridin,
2-Amino-3-nitrosopyridin, 3-Amino-2-nitrosopyridin,
2,4-Dihydroxy-3-nitrosochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin,
2,3-Dihydroxy-4-nitrosochinolin,
3-Hydroxy-4-nitrosoisochinolin, 4-Hydroxy-3-nitrosoisochinolin
und 8-Hydroxy-5-nitrosoisochinolin
und Tautomere dieser Ver bindungen eingesetzt wird.

5. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, daß es mindestens einen Oxidationska talysator umfaßt.

6. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 5, dadurch gekenn zeichnet, daß als Oxidationskatalysator Enzym eingesetzt wird.

7. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, daß als Enzym Laccase eingesetzt wird.

8. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, daß als Oxidationsmittel Luft, Sauer stoff, Ozon, H₂O₂, organische Peroxide, Persäuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzosäure, Perchlorsäure, Perborate, Peracetate, Persulfate, Peroxide oder Sauer stoffspezies und deren Radikale wie OH˙, OOH˙, Singulettsauer stoff, Superoxid (O₂˙⁻), Ozonid, Dioxygenyl-Kation (O₂⁺), Di oxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.

9. Verfahren zum Behandeln von Lignin, dadurch gekennzeichnet, daß die jeweiligen Komponenten a) bis c) wie in Anspruch 1 ge nannt gleichzeitig oder in beliebiger Reihenfolge mit einer wäßrigen Suspension des ligninhaltigen Materials gemischt werden.

10. Verwendung von Mediatoren wie in Anspruch 1 als Komponente c genannt zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen.