MX2008002311A - Metodo para remover productos derivados de bisulfito de composiciones de enzima. - Google Patents
Metodo para remover productos derivados de bisulfito de composiciones de enzima.Info
- Publication number
- MX2008002311A MX2008002311A MX2008002311A MX2008002311A MX2008002311A MX 2008002311 A MX2008002311 A MX 2008002311A MX 2008002311 A MX2008002311 A MX 2008002311A MX 2008002311 A MX2008002311 A MX 2008002311A MX 2008002311 A MX2008002311 A MX 2008002311A
- Authority
- MX
- Mexico
- Prior art keywords
- aldehyde
- composition
- bisulfite
- clause
- enzyme
- Prior art date
Links
- 239000000203 mixture Substances 0.000 title claims abstract description 70
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 title claims abstract description 64
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 title claims abstract description 64
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 48
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 title 1
- LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-M Bisulfite Chemical compound OS([O-])=O LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims abstract description 43
- 239000000463 material Substances 0.000 claims abstract description 28
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 claims abstract description 16
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 62
- 150000001299 aldehydes Chemical group 0.000 claims description 30
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 12
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 claims description 12
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims description 11
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 7
- 108010001682 Dextranase Proteins 0.000 claims description 4
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 claims description 4
- 239000011324 bead Substances 0.000 claims description 4
- 108010089934 carbohydrase Proteins 0.000 claims description 4
- 229940055729 papain Drugs 0.000 claims description 4
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 claims description 4
- 108010004032 Bromelains Proteins 0.000 claims description 3
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 claims description 3
- 108090000270 Ficain Proteins 0.000 claims description 3
- 108010073178 Glucan 1,4-alpha-Glucosidase Proteins 0.000 claims description 3
- 102100022624 Glucoamylase Human genes 0.000 claims description 3
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 claims description 3
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 claims description 3
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 claims description 3
- 108010014251 Muramidase Proteins 0.000 claims description 3
- 102000016943 Muramidase Human genes 0.000 claims description 3
- 108010062010 N-Acetylmuramoyl-L-alanine Amidase Proteins 0.000 claims description 3
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 claims description 3
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 claims description 3
- LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-N Sulfurous acid Chemical compound OS(O)=O LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 150000001323 aldoses Chemical group 0.000 claims description 3
- 235000019835 bromelain Nutrition 0.000 claims description 3
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 claims description 3
- POTUGHMKJGOKRI-UHFFFAOYSA-N ficin Chemical compound FI=CI=N POTUGHMKJGOKRI-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 235000019836 ficin Nutrition 0.000 claims description 3
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 claims description 3
- 229960000274 lysozyme Drugs 0.000 claims description 3
- 239000004325 lysozyme Substances 0.000 claims description 3
- 235000010335 lysozyme Nutrition 0.000 claims description 3
- 108010015133 Galactose oxidase Proteins 0.000 claims description 2
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 claims description 2
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 claims description 2
- 108010063045 Lactoferrin Proteins 0.000 claims description 2
- 102000010445 Lactoferrin Human genes 0.000 claims description 2
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 claims description 2
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 claims description 2
- 108010022999 Serine Proteases Proteins 0.000 claims description 2
- 102000012479 Serine Proteases Human genes 0.000 claims description 2
- 238000009792 diffusion process Methods 0.000 claims description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims description 2
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 claims description 2
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 claims description 2
- CSSYQJWUGATIHM-IKGCZBKSSA-N l-phenylalanyl-l-lysyl-l-cysteinyl-l-arginyl-l-arginyl-l-tryptophyl-l-glutaminyl-l-tryptophyl-l-arginyl-l-methionyl-l-lysyl-l-lysyl-l-leucylglycyl-l-alanyl-l-prolyl-l-seryl-l-isoleucyl-l-threonyl-l-cysteinyl-l-valyl-l-arginyl-l-arginyl-l-alanyl-l-phenylal Chemical compound C([C@H](N)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](C)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC=1C=CC=CC=1)C(O)=O)C1=CC=CC=C1 CSSYQJWUGATIHM-IKGCZBKSSA-N 0.000 claims description 2
- 229940078795 lactoferrin Drugs 0.000 claims description 2
- 235000021242 lactoferrin Nutrition 0.000 claims description 2
- 239000008101 lactose Substances 0.000 claims description 2
- 229940040461 lipase Drugs 0.000 claims description 2
- 230000002366 lipolytic effect Effects 0.000 claims description 2
- 239000002245 particle Substances 0.000 claims description 2
- 229940072417 peroxidase Drugs 0.000 claims description 2
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 claims description 2
- 108010038851 tannase Proteins 0.000 claims description 2
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 claims 1
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 claims 1
- 239000003205 fragrance Substances 0.000 claims 1
- 125000002485 formyl group Chemical group [H]C(*)=O 0.000 abstract 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 5
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 description 5
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 3
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 3
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 3
- CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N Ascorbic acid Chemical compound OC[C@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N 0.000 description 2
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 2
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 2
- DWAQJAXMDSEUJJ-UHFFFAOYSA-M Sodium bisulfite Chemical compound [Na+].OS([O-])=O DWAQJAXMDSEUJJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 230000002411 adverse Effects 0.000 description 2
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 description 2
- 108010019077 beta-Amylase Proteins 0.000 description 2
- 108010000165 exo-1,3-alpha-glucanase Proteins 0.000 description 2
- 238000000053 physical method Methods 0.000 description 2
- 235000010267 sodium hydrogen sulphite Nutrition 0.000 description 2
- AEQDJSLRWYMAQI-UHFFFAOYSA-N 2,3,9,10-tetramethoxy-6,8,13,13a-tetrahydro-5H-isoquinolino[2,1-b]isoquinoline Chemical compound C1CN2CC(C(=C(OC)C=C3)OC)=C3CC2C2=C1C=C(OC)C(OC)=C2 AEQDJSLRWYMAQI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 244000099147 Ananas comosus Species 0.000 description 1
- 235000007119 Ananas comosus Nutrition 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 240000006432 Carica papaya Species 0.000 description 1
- 235000009467 Carica papaya Nutrition 0.000 description 1
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- 102100031416 Gastric triacylglycerol lipase Human genes 0.000 description 1
- 101000941284 Homo sapiens Gastric triacylglycerol lipase Proteins 0.000 description 1
- 102000019280 Pancreatic lipases Human genes 0.000 description 1
- 108050006759 Pancreatic lipases Proteins 0.000 description 1
- 108010059820 Polygalacturonase Proteins 0.000 description 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000001931 aliphatic group Chemical group 0.000 description 1
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 description 1
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 description 1
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 description 1
- 125000003118 aryl group Chemical group 0.000 description 1
- 235000010323 ascorbic acid Nutrition 0.000 description 1
- 229960005070 ascorbic acid Drugs 0.000 description 1
- 239000011668 ascorbic acid Substances 0.000 description 1
- -1 bisulfite aldehyde Chemical class 0.000 description 1
- 150000001728 carbonyl compounds Chemical class 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 description 1
- 239000002738 chelating agent Substances 0.000 description 1
- 230000000536 complexating effect Effects 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- TVQLLNFANZSCGY-UHFFFAOYSA-N disodium;dioxido(oxo)tin Chemical compound [Na+].[Na+].[O-][Sn]([O-])=O TVQLLNFANZSCGY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 230000007613 environmental effect Effects 0.000 description 1
- 108010093305 exopolygalacturonase Proteins 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 235000013569 fruit product Nutrition 0.000 description 1
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 1
- MNQZXJOMYWMBOU-UHFFFAOYSA-N glyceraldehyde Chemical compound OCC(O)C=O MNQZXJOMYWMBOU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 1
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 210000004400 mucous membrane Anatomy 0.000 description 1
- 239000007800 oxidant agent Substances 0.000 description 1
- 229940116369 pancreatic lipase Drugs 0.000 description 1
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 1
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 1
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 1
- 230000009919 sequestration Effects 0.000 description 1
- 239000000176 sodium gluconate Substances 0.000 description 1
- 229940005574 sodium gluconate Drugs 0.000 description 1
- 235000012207 sodium gluconate Nutrition 0.000 description 1
- 229940079864 sodium stannate Drugs 0.000 description 1
- 241000894007 species Species 0.000 description 1
- 229940124597 therapeutic agent Drugs 0.000 description 1
- 239000000606 toothpaste Substances 0.000 description 1
- 231100000331 toxic Toxicity 0.000 description 1
- 230000002588 toxic effect Effects 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P1/00—Drugs for disorders of the alimentary tract or the digestive system
- A61P1/02—Stomatological preparations, e.g. drugs for caries, aphtae, periodontitis
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Public Health (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Seasonings (AREA)
Abstract
Se proporcionan metodos para remover el material de bisulfito de una composicion que contiene material de bisulfito y una enzima. El metodo incluye el poner en contacto la composicion con un compuesto que contiene por lo menos un grupo funcional de aldehido para formar un complejo de aldehido- bisulfito, por lo que el complejo de aldehido-bisulfito puede ser separado de la composicion.
Description
MÉTODO PARA REMOVER PRODUCTOS DERIVADOS DE BISULFITO DE COMPOSICIONES DE ENZIMA
ANTECEDENTES DE LA INVENCIÓN
Varios tipos de enzimas pueden ser incluidos en las formulaciones orales para actuar como agentes terapéuticos. Por ejemplo, las enzimas pueden ser incluidas para hidrolizar los polisacaridos orales para inhibir el crecimiento de bacterias. Más específicamente, por ejemplo, se reportó que las enzimas tal como la mutanasa, dextranasa, papaina, y 1,3-glucanasa pueden ser empleadas en formulaciones orales para remover los depósitos de placa.
Generalmente, las enzimas por naturaleza son vulnerables a los cambios de ambiente tal como pH, temperatura y concentración de ion, y por tanto es usualmente necesario el tomar medidas para proteger las enzimas para mantener la eficacia para el cuidado oral intentada de las enzimas. Para mejorar el desempeño de las enzimas, los agentes estabilizadores de enzima, tal como los agentes quelatantes y los agentes antioxidantes, se han sugerido. Los ejemplos de tales agentes estabilizadores de enzima son EDTA, gluconato de sodio, bisulfito de sodio, galatos de metal, estanato de sodio y ácido ascórbico.
Entre los agentes estabilizadores de enzima, sin embargo, los materiales de bisulfito, por ejemplo, los compuestos que contienen ion de bisulfito están mostrados como siendo tóxicos para algunos individuos, y/o frecuentemente alteran las propiedades organolépticas de una formulación para el cuidado oral. Por tanto, puede ser deseable el remover o reducir los materiales de bisulfito en las composiciones de enzima antes de que las composiciones sean procesadas adicionalmente y entregadas a los consumidores. Aún cuando los materiales de bisulfito pueden ser removidos a través de técnicas convencionales tal como la extracción de base y la naturalización mediante un agente oxidante, éstas técnicas frecuentemente afectan adversamente la actividad catalítica de las enzimas en las composiciones orales. Por tanto, es deseable el introducir un método alterno para remover los materiales de bisulfito el cual no afecte negativamente la actividad de las enzimas en una composición que va ser tratada. A la fecha, no hay un método conveniente para remover los materiales de bisulfito de las composiciones de enzima, cuyo método puede ser llevado a cabo bajo condiciones no oxidantes y neutrales.
BREVE SÍNTESIS DE LA INVENCIÓN
De acuerdo con la presente invención, se proporciona un método para remover los materiales de bisulfito de una composición que comprende materiales de bisulfito y una o más enzimas. El método comprende el poner en contacto la composición con un compuesto que contiene por lo menos un grupo funcional de aldehido para formar un complejo de aldehido-bisulfito; por lo que el complejo de aldehido-bisulfito puede ser operado de la composición.
En una incorporación, el método comprende poner en contacto la composición con un compuesto que contiene por lo menos un grupo funcional de aldehido tal como azúcar aldosa para formar un complejo de aldehido-bisulfito y separar el complejo de aldehido-bisulfito de la composición en donde la enzima es seleccionada del grupo que consiste de papaina, bromelaina, una proteasa serina, quimotripsina, ficina, glucosa oxidasa, galactosa oxidasa, lactosa peroxidasa, lactoferrina, lisozima, enzimas lipolíticas, alcalasa, una carbohidrasa, una glucoamilasa, una dextranasa, una mutasa, una tanasa y una lipasa.
En otra incorporación, se proporciona un método para remover los materiales de bisulfito de una composición que contiene materiales de bisulfito y una enzima, en donde el método comprende el poner en contacto la composición con una matriz que tiene por lo menos un grupo funcional de aldehido para formar un complejo de bisulfito-aldehido y separar la matriz del bisulfito unido de la composición.
En aún otra incorporación, se proporciona una composición de enzimas esencialmente desprovista de materiales de sulfito. La composición de enzima es obtenida por un método de contacto de la composición con un compuesto que contiene por lo menos un grupo funcional de aldehido para formar un complejo de bisulfito-aldehido y entonces separar el complejo de bisulfito-aldehido de la composición.
DESCRIPCIÓN DETALLADA DE LA INVENCIÓN
La presente invención se refiere a un método para remover un material de bisulfito de una composición que contiene una o más enzimas. Más particularmente, la invención se refiere a un método para remover el ion de bisulfito mediante el contacto de la composición de enzima con un compuesto que contiene por lo menos un grupo funcional de aldehido para formar un complejo de aldehido-bisulfito y separar el complejo de bisulfito de la composición. También, la presente invención se refiere a una composición de enzima libre de bisulfito la cual es preparada mediante el contacto de la composición de enzima con un compuesto que contiene por lo menos un grupo funcional de aldehido para formar un complejo de bisulfito aldehido y separar el complejo de bisulfito de la composición.
La presente invención proporciona un método para remover materiales de bisulfito de una composición de enzima mediante el empleo de un compuesto que tiene por lo menos un grupo funcional de aldehido que forma un complejo con el material de bisulfito y separar el complejo de aldehido-bisulfito de la composición. Preferiblemente, el proceso se lleva a cabo bajo condiciones esencialmente neutrales no oxidantes, obteniendo por tanto una composición esencialmente libre de bisulfito que contiene enzimas que no son sustancialmente degradación.
El término "degradación" usado a uí denota la disminución de la actividad de enzima en relación a una composición de enzima de la cual el material de bisulfito no se ha extraído. De acuerdo con la presente invención, preferiblemente más de 50% de la actividad de enzima, más de 80% o más de 90% es retenida después del paso de poner en contacto al bisulfito con el aldehido, y después el paso de separar el complejo de bisulfito-aldehido o después de ambos pasos.
El término "materiales de bisulfito" significa compuestos que contienen ion de bisulfito químicamente unido o como un componente de un complejo químico, tal como bisulfito de sodio u otras sales de bisulfito.
Para remover el bisulfito de una composición de enzima, la presente invención emplea un compuesto qµe contiene por lo menos un grupo funcional de aldehido. Un "aldehido" es definido como una especie de compuesto carbonilo que tiene la estructura R-CHO, en donde el grupo R puede ser ya sea un grupo aromático o alifático. Para obtener una composición esencialmente libre de bisulfito conteniendo enzimas no degradadas esencialmente, puede ser deseable el seleccionar un aldehido que es capaz de formar un complejo con el material de bisulfito bajo una condición no oxidante neutral. Un aldehido de la presente invención puede ser un aldehido monofuncional teniendo un peso molecular bajo, por ejemplo de menos de alrededor de 1,000 daltons. El aldehido puede ser una azúcar aldosa.
Una composición esencialmente libre de bisulfito es obtenida mediante el separar el complejo de aldehido-bisulfito de la composición. Tal separación puede ser lograda por cualguier técnica de separación conocida en el arte tal como el método químico o físico, o una combinación de métodos químico y físico. Los ejemplos de las técnicas de separación adaptables para la presente invención incluyen pero no se limitan a la filtración, difusión diferencial, separación de columna y separación de perla, y separación por localización o secuestro.
Adicionalmente, la separación puede ser lograda mediante el someter la composición a un objeto o artículo al cual el aldehido está unido, formando el complejo, y removiendo el objeto o artículo con el que esta unido el ahora complejo de aldehido-bisulfito. Alternativamente, a fin de obtener una composición con enzimas esencialmente no degradadas, puede ser deseable el mantener una condición no oxidante esencialmente neutral a través de los pasos de material de bisulfito y composición de enzima y después separando el complejo de aldehido-bisulfito. Por ejemplo, el pH de la solución de enzima puede ser mantenido dentro de un rango de alrededor de 5 a alrededor de 8 y la resistencia iónica es mantenida.
Un método para remover el bisulfito de acuerdo con la presente invención puede ser aplicable a una composición conteniendo cualquier tipo de enzima. Ventajosamente, la presente invención puede ser utilizada para tratar una composición de enzima la cual es eventualmente para el propósito de hacer contacto con la piel o membrana mucosa de un humano o animal. Por ejemplo, la composición de enzima puede ser una cualquiera que pueda ser incorporada en un producto para el cuidado oral o para el cuidado personal. Los ejemplos de tales enzimas incluyen, pero no se limitan a carbohidrasas tal como glucoamilasa, enzimas extraídas de productos de frutos naturales tales como proteasas, carbohidrasas, tal como alfa-amilasa, beta-amilasa y tanasa, y lipasas tal como lipasa de planta, lipasa gástrica y lipasa pancreática. Preferiblemente, una enzima en una composición para ser tratada por la presente invención puede ser derivada de una fuente botánica. Las enzimas útiles en la práctica de la presente invención pueden ser seleccionadas del grupo que consiste de alfa y beta-amilasa, dextranasa, mutanasa, las enzimas que ocurren naturalmente tal como papaina (de papaya) , y bromelaina (de pina) , las proteasas serina tal como quimotripsina, ficina, alcalasa, lisozima, pectinasa y glucanasa.
De acuerdo con una incorporación de la presente invención, se proporciona un método que emplea una matriz que contiene por lo menos un grupo funcional de aldehido para hacer la remoción de un complejo de bisulfito-aldehido conveniente. El método usando una matriz conteniendo por lo menos un grupo funcional de aldehido puede ser operado bajo las mismas condiciones que aquellas para el método de remover el bisulfito sin usar una matriz. Una matriz con el grupo funcional de aldehido puede ser uno convencional, por ejemplo seleccionado del grupo que consiste de perlas porosas y no porosas, películas, motas y partículas. En otra incorporación, la matriz conteniendo por lo menos un grupo funcional de aldehido puede ser dispersada sobre un soporte para ayudar a separar el complejo de bisulfito-aldehido. Cualquier tipo de soporte conocido en el arte puede ser usado para la invención. Los ejemplos de los soportes incluyen pero no se limitan a columna, recipiente, filtro, esponja y gel.
En aún otra incorporación, se proporciona una composición de enzima esencialmente desprovista de material de bisulfito la cual es preparada por un método para remover el material de bisulfito de acuerdo con la presente invención en donde la composición de enzima es producida mediante el poner en contacto la composición con un compuesto que contiene por lo menos un grupo funcional de aldehido para formar un complejo de aldehido-bisulfito y separar el complejo de aldehido-bisulfito de la composición. Dado que una composición de enzima de la presente invención es preparada bajo una condición neutral no oxidante, la actividad de las enzimas en la composición no es degradada esencialmente. Preferiblemente, alrededor de 90% de la actividad de la enzima permanece sin degradar. La composición de enzima producida por el método de la presente invención está esencialmente libre de material de bisulfito y por tanto puede ser usada ventajosamente en los productos para el cuidado personal o para el cuidado oral, tales dentífricos, productos para el cuidado de la piel y productos para el cuidado del cabello y de las uñas.
Aún cuando la invención se ha descrito con referencia a ejemplos específicos, será evidente para un experto en el arte el que pueden hacerse varias modificaciones a la misma las cuales caen dentro de su alcance.
Claims (20)
1. Un método para remover un material de bisulfito de una composición que comprende material de sulfito y una enzima, el método comprende el poner en contacto la composición con un compuesto que contiene por lo menos un grupo funcional de aldehido para formar un complejo de aldehido-bisulfito, en donde el complejo de aldehido-bisulfito puede ser separado de la composición.
2. El método tal y como se reivindica en la cláusula 1, caracterizado porque el método además comprende separar el complejo de aldehido-bisulfito de la composición.
3. El método tal y como se reivindica en la cláusula 2, caracterizado porque el compuesto contiene por lo menos un grupo funcional de aldehido es un aldehido monofuncional teniendo un peso molecular bajo.
4. El método tal y como se reivindica en la cláusula 3, caracterizado porque el aldehido monofuncional es un sabor o material de fragancia.
5. El método tal y como se reivindica en la cláusula 3, caracterizado porque el aldehido monofuncional es azúcar aldosa.
6. El método tal y como se reivindica en la cláusula 2, caracterizado porque la separación es seleccionada del grupo que consiste de filtrado, difusión diferencial, separación de columna y separación de perla.
7. El método tal y como se reivindica en la cláusula 1, caracterizado porque el compuesto conteniendo por lo menos un grupo funcional de aldehido es combinado con la composición a un rango de pH de alrededor de 5 a alrededor de 8.
8. El método tal y como se reivindica en la cláusula 2, caracterizado porgue una o más enzimas no están esencialmente degradadas después del paso de formar el complejo de aldehido-bisulfito.
9. El método tal y como se reivindica en la cláusula 2, caracterizado porque la enzima no es esencialmente degradada después del paso de separar el complejo de aldehido-bisulfito.
10. El método tal y como se reivindica en la cláusula 1, caracterizado porgue la enzima es de una fuente botánica.
11. El método tal y como se reivindica en la cláusula 1, caracterizado porque la enzima es seleccionada del grupo que consiste de papaina, bromelaina, una proteasa serina, quimotripsina, ficina, glucosa oxidasa, galactosa oxidasa, lactosa peroxidasa, lactoferrina, lisozima, enzimas lipolíticas, alcalasa, una carbohidrasa, una glucoamilasa, una dextranasa, una mutasa, una tanasa y una lipasa.
12. El método tal y como se reivindica en la cláusula 2, caracterizado porgue más de 90% de la actividad de enzima no está degradada después del paso de separación.
13. Un método para remover el bisulfito de la composición que contiene bisulfito y una enzima, el método comprende el poner en contacto la composición con una matriz teniendo por lo menos un grupo funcional de aldehido para formar un complejo de aldehido-bisulfito, por lo que el bisulfito unido a la matriz puede ser separado de la composición.
14. El método tal y como se reivindica en la cláusula 13, caracterizado porque el método comprende además separar el bisulfito unido a la matriz de la composición.
15. El método tal y como se reivindica en la cláusula 13, caracterizado porque la matriz es seleccionada de cuentas porosas y no porosas, películas, motas y partículas.
16. El método tal y como se reivindica en la cláusula 13, caracterizado porque la matriz es dispersada sobre un soporte.
17. El método tal y como se reivindica en la cláusula 16, caracterizado porque el soporte es seleccionado del grupo que consiste de una columna, un recipiente, un filtro, una esponja y un gel.
18. El método tal y como se reivindica en la cláusula 13, caracterizado porque el aldehido es azúcar aldosa.
19. Una composición de enzima esencialmente desprovista de material de bisulfito, la composición de enzima obtenida mediante: (a) poner en contacto la composición con un compuesto que contiene por lo menos un grupo funcional de aldehido para formar un complejo de aldehido-bisulfito; y (b) separar el complejo de aldehido-bisulfito de la composición.
20. La composición de enzima tal y como se reivindica en la cláusula 19, caracterizada porque alrededor del 90& de una actividad de la enzima permanece sin degradarse. R E S U M E N Se proporcionan métodos para remover el material de bisulfito de una composición qµe contiene material de bisulfito y una enzima. El método incluye el poner en contacto la composición con un compuesto qµe contiene por lo menos un grupo funcional de aldehido para formar un complejo de aldehido-bisulfito, por lo que el complejo de aldehido-bisulfito puede ser separado de la composición.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US11/205,568 US7332315B2 (en) | 2005-08-17 | 2005-08-17 | Method to remove bisulfite by-products from enzyme compositions |
| PCT/US2006/031926 WO2007022231A1 (en) | 2005-08-17 | 2006-08-16 | Method to remove bisufite by-products from enzyme compositions |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| MX2008002311A true MX2008002311A (es) | 2008-03-14 |
Family
ID=37663261
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| MX2008002311A MX2008002311A (es) | 2005-08-17 | 2006-08-16 | Metodo para remover productos derivados de bisulfito de composiciones de enzima. |
Country Status (17)
| Country | Link |
|---|---|
| US (2) | US7332315B2 (es) |
| EP (1) | EP1915441B1 (es) |
| JP (1) | JP5100651B2 (es) |
| CN (2) | CN101243180A (es) |
| AR (1) | AR054922A1 (es) |
| AU (1) | AU2006279595B2 (es) |
| BR (1) | BRPI0615207A2 (es) |
| CA (1) | CA2619030C (es) |
| DK (1) | DK1915441T3 (es) |
| ES (1) | ES2432377T3 (es) |
| MX (1) | MX2008002311A (es) |
| MY (1) | MY142510A (es) |
| PL (1) | PL1915441T3 (es) |
| RU (1) | RU2383617C2 (es) |
| TW (1) | TWI395818B (es) |
| WO (1) | WO2007022231A1 (es) |
| ZA (2) | ZA200801638B (es) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US7332315B2 (en) * | 2005-08-17 | 2008-02-19 | Colgate-Palmolive Company | Method to remove bisulfite by-products from enzyme compositions |
| JP5732192B2 (ja) * | 2009-10-14 | 2015-06-10 | 日本ゼトック株式会社 | 口腔用組成物 |
| JP6565076B2 (ja) * | 2015-02-26 | 2019-08-28 | 三菱日立パワーシステムズ株式会社 | 塩分測定方法 |
Family Cites Families (23)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3634081A (en) | 1970-03-13 | 1972-01-11 | Itek Corp | Method for removing excess aldehydes |
| US3909408A (en) | 1971-02-27 | 1975-09-30 | Asahi Chemical Ind | Process for treating aldehydes |
| US4196175A (en) | 1977-01-03 | 1980-04-01 | Chevron Research Company | Process for removing a bisulfite salt from an aqueous solution by chemisorption |
| US4264760A (en) | 1979-09-13 | 1981-04-28 | Meyer Carl B | Method of abating aldehyde odor in resins and products produced therefrom |
| JPS5667539A (en) * | 1979-11-01 | 1981-06-06 | Chevron Res | Method of removing bisulfite |
| US4370239A (en) | 1980-12-15 | 1983-01-25 | Chevron Research Company | Bisulfite sponge process |
| US4374926A (en) * | 1981-05-13 | 1983-02-22 | Smith Laboratories, Inc. | Method for the production of improved chymopapain |
| GB8311314D0 (en) * | 1983-04-26 | 1983-06-02 | Unilever Plc | Aqueous enzyme-containing compositions |
| US5071664A (en) | 1989-10-20 | 1991-12-10 | Brown Sand T | Method of removing sulfites from standard wine |
| US5157205A (en) * | 1991-09-23 | 1992-10-20 | Occidental Chemical Corporation | Process for removing aldehydes and/or vinyl esters from gaseous or liquid process streams |
| US5488141A (en) | 1994-06-10 | 1996-01-30 | Rohm And Haas Company | Removal of carbonyl impurities from αβ unsaturated carboxylic acid esters |
| JP2000508323A (ja) * | 1996-04-16 | 2000-07-04 | ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ | 歯垢の除去のための組成物 |
| GB9823208D0 (en) * | 1998-10-24 | 1998-12-16 | Albright & Wilson | organophosphines |
| US6051687A (en) | 1999-02-22 | 2000-04-18 | Nutra-Flo Company | Purification of liquid protein hydrolysate and the resultant products |
| KR100716394B1 (ko) * | 1999-06-02 | 2007-05-11 | 교와 메덱스 가부시키가이샤 | 안정화 변성 리포단백질 및 그 제조방법 |
| JP3783762B2 (ja) * | 1999-12-24 | 2006-06-07 | ライオン株式会社 | ステイン除去用口腔用組成物 |
| US6541560B1 (en) | 2000-03-15 | 2003-04-01 | Graphic Packaging Corporation | Control of volatile carbonyl compound in compositions used in printing, printing methods and resulting printed structure |
| JP2002051770A (ja) * | 2000-08-10 | 2002-02-19 | Kansai Koso Kk | タンパク分解酵素安定化剤及び液状化粧料組成物 |
| US20030232884A1 (en) | 2002-04-17 | 2003-12-18 | Critical Therapeutics, Inc. | New pharmaceutical formulation |
| AU2003231395A1 (en) * | 2002-04-23 | 2003-11-10 | Ezaki Glico Co., Ltd. | Foods having effect of eliminating bad breath |
| US7332315B2 (en) * | 2005-08-17 | 2008-02-19 | Colgate-Palmolive Company | Method to remove bisulfite by-products from enzyme compositions |
| CN102217588B (zh) * | 2010-04-15 | 2014-07-16 | 上海于泽生物科技有限公司 | 一种组织标本保存液及聚六亚甲基胍水溶性衍生物的应用 |
| CN102517651B (zh) * | 2011-11-28 | 2013-10-09 | 苏州大学 | 天然彩色家蚕丝的颜色固定方法 |
-
2005
- 2005-08-17 US US11/205,568 patent/US7332315B2/en not_active Expired - Lifetime
-
2006
- 2006-08-16 TW TW095130001A patent/TWI395818B/zh not_active IP Right Cessation
- 2006-08-16 CN CNA2006800299638A patent/CN101243180A/zh active Pending
- 2006-08-16 AU AU2006279595A patent/AU2006279595B2/en not_active Ceased
- 2006-08-16 BR BRPI0615207A patent/BRPI0615207A2/pt not_active Application Discontinuation
- 2006-08-16 MX MX2008002311A patent/MX2008002311A/es active IP Right Grant
- 2006-08-16 CA CA2619030A patent/CA2619030C/en not_active Expired - Fee Related
- 2006-08-16 ES ES06801583T patent/ES2432377T3/es active Active
- 2006-08-16 MY MYPI20080274A patent/MY142510A/en unknown
- 2006-08-16 DK DK06801583.3T patent/DK1915441T3/da active
- 2006-08-16 JP JP2008527085A patent/JP5100651B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 2006-08-16 AR ARP060103577A patent/AR054922A1/es unknown
- 2006-08-16 CN CN201310641691.9A patent/CN103756978A/zh active Pending
- 2006-08-16 RU RU2008110071/13A patent/RU2383617C2/ru not_active IP Right Cessation
- 2006-08-16 EP EP06801583.3A patent/EP1915441B1/en not_active Not-in-force
- 2006-08-16 WO PCT/US2006/031926 patent/WO2007022231A1/en not_active Ceased
- 2006-08-16 PL PL06801583T patent/PL1915441T3/pl unknown
-
2007
- 2007-12-20 US US11/961,661 patent/US7943354B2/en not_active Expired - Fee Related
-
2008
- 2008-02-19 ZA ZA200801638A patent/ZA200801638B/xx unknown
- 2008-10-20 ZA ZA200808972A patent/ZA200808972B/en unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| ZA200801638B (en) | 2009-05-27 |
| AU2006279595B2 (en) | 2011-03-24 |
| PL1915441T3 (pl) | 2014-01-31 |
| US20080138748A1 (en) | 2008-06-12 |
| CN103756978A (zh) | 2014-04-30 |
| RU2383617C2 (ru) | 2010-03-10 |
| JP5100651B2 (ja) | 2012-12-19 |
| CA2619030A1 (en) | 2007-02-22 |
| ZA200808972B (en) | 2009-08-26 |
| CN101243180A (zh) | 2008-08-13 |
| US20070042484A1 (en) | 2007-02-22 |
| US7943354B2 (en) | 2011-05-17 |
| ES2432377T3 (es) | 2013-12-03 |
| TW200801188A (en) | 2008-01-01 |
| DK1915441T3 (da) | 2013-10-21 |
| AU2006279595A1 (en) | 2007-02-22 |
| MY142510A (en) | 2010-11-30 |
| US7332315B2 (en) | 2008-02-19 |
| RU2008110071A (ru) | 2009-09-27 |
| WO2007022231A1 (en) | 2007-02-22 |
| TWI395818B (zh) | 2013-05-11 |
| EP1915441A1 (en) | 2008-04-30 |
| JP2009504187A (ja) | 2009-02-05 |
| CA2619030C (en) | 2013-10-22 |
| EP1915441B1 (en) | 2013-09-18 |
| BRPI0615207A2 (pt) | 2016-11-29 |
| AR054922A1 (es) | 2007-07-25 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Baggiolini | The enzymes of the granules of polymorphonuclear leukocytes and their functions | |
| Gradišar et al. | Keratinase of Doratomyces microsporus | |
| Kessler et al. | In vitro inhibition of Pseudomonas aeruginosa elastase by metal-chelating peptide derivatives | |
| RU2126273C1 (ru) | Способ разложения перекиси водорода (варианты), способ дезинфекции контактных линз (варианты), способ дезинфекции контактной линзы, состав таблетки для разложения перекиси водорода, композиция (варианты) | |
| ATE207367T1 (de) | Eine methode zur enzymatischen behandlung von biofilmen | |
| Benito et al. | Purification and characterization of an extracellular protease from Penicillium chrysogenum Pg222 active against meat proteins | |
| KR101418067B1 (ko) | 효소처리를 통한 저알레르기성 로얄젤리 제조방법 | |
| ATE541583T1 (de) | Enzym-enthaltendes präparat, verfahren zur herstellung und verwendung | |
| US7943354B2 (en) | Method to remove bisulfite by-products from enzyme compositions | |
| DE60013428T2 (de) | Alpha-glikolisierte aminosäure freisetzendes enzym | |
| Rosati | Enzyme treatment of glycogen particles in rat liver and muscle | |
| HK1197424A (en) | Method to remove bisufite by-products from enzyme compositions | |
| JP2539216B2 (ja) | キサンタンガムの水溶液の濾過性を改良するためのキサンタンガムの酵素処理方法 | |
| DE2509482A1 (de) | Verfahren zur herstellung des kallikrein-trypsin-inhibitors aus rinderlunge | |
| JPH11225686A (ja) | カゼイン加水分解物及びその製造方法 | |
| KR100329962B1 (ko) | 피부표면의 케라틴층을 분해하는 단백질 분해효소와 이를 생산하는 미생물 및 그 배양액을 함유하는 화장품 조성물 | |
| JP4101485B2 (ja) | 肉類の食感及び風味改良剤 | |
| EP1087011A3 (en) | Methods for preventing degradation of protein c | |
| WO1997004107A1 (en) | Process for the modification of toxic and/or off-flavoured compounds | |
| Blondelet et al. | The hydrophobic character of the membrane-bound phosphodiesterase from Dictyostelium discoideum | |
| JP4354787B2 (ja) | メラニン分解酵素 | |
| Tsujita et al. | Evidence for the presence of membrane-bound forms of acid protease in Aspergillus oryzae | |
| JP4440612B2 (ja) | 微生物 | |
| KR0165890B1 (ko) | 균사체 추출액의 제조방법 | |
| US20030194477A1 (en) | Colloidal stabilization of beer |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| FG | Grant or registration |