[go: up one dir, main page]

SU867284A3 - Анионообменный материал дл разделени биологических макромолекул и способ его получени - Google Patents

Анионообменный материал дл разделени биологических макромолекул и способ его получени Download PDF

Info

Publication number
SU867284A3
SU867284A3 SU762384451A SU2384451A SU867284A3 SU 867284 A3 SU867284 A3 SU 867284A3 SU 762384451 A SU762384451 A SU 762384451A SU 2384451 A SU2384451 A SU 2384451A SU 867284 A3 SU867284 A3 SU 867284A3
Authority
SU
USSR - Soviet Union
Prior art keywords
water
solution
anion
polysaccharide
exchange material
Prior art date
Application number
SU762384451A
Other languages
English (en)
Inventor
Тэйо Жан-Луи
Тарди Мишель
Original Assignee
Энститю Мерье (Фирма)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Энститю Мерье (Фирма) filed Critical Энститю Мерье (Фирма)
Application granted granted Critical
Publication of SU867284A3 publication Critical patent/SU867284A3/ru

Links

Classifications

    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
    • B01J20/30—Processes for preparing, regenerating, or reactivating
    • B01J20/32—Impregnating or coating ; Solid sorbent compositions obtained from processes involving impregnating or coating
    • B01J20/3202—Impregnating or coating ; Solid sorbent compositions obtained from processes involving impregnating or coating characterised by the carrier, support or substrate used for impregnation or coating
    • B01J20/3204—Inorganic carriers, supports or substrates
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K35/00—Medicinal preparations containing materials or reaction products thereof with undetermined constitution
    • A61K35/12—Materials from mammals; Compositions comprising non-specified tissues or cells; Compositions comprising non-embryonic stem cells; Genetically modified cells
    • A61K35/30—Nerves; Brain; Eyes; Corneal cells; Cerebrospinal fluid; Neuronal stem cells; Neuronal precursor cells; Glial cells; Oligodendrocytes; Schwann cells; Astroglia; Astrocytes; Choroid plexus; Spinal cord tissue
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
    • B01J20/02—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof comprising inorganic material
    • B01J20/06—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof comprising inorganic material comprising oxides or hydroxides of metals not provided for in group B01J20/04
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
    • B01J20/28—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof characterised by their form or physical properties
    • B01J20/28014—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof characterised by their form or physical properties characterised by their form
    • B01J20/28016—Particle form
    • B01J20/28019—Spherical, ellipsoidal or cylindrical
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
    • B01J20/28—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof characterised by their form or physical properties
    • B01J20/28054—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof characterised by their form or physical properties characterised by their surface properties or porosity
    • B01J20/28057—Surface area, e.g. B.E.T specific surface area
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
    • B01J20/281—Sorbents specially adapted for preparative, analytical or investigative chromatography
    • B01J20/286—Phases chemically bonded to a substrate, e.g. to silica or to polymers
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
    • B01J20/30—Processes for preparing, regenerating, or reactivating
    • B01J20/3092—Packing of a container, e.g. packing a cartridge or column
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
    • B01J20/30—Processes for preparing, regenerating, or reactivating
    • B01J20/32—Impregnating or coating ; Solid sorbent compositions obtained from processes involving impregnating or coating
    • B01J20/3231—Impregnating or coating ; Solid sorbent compositions obtained from processes involving impregnating or coating characterised by the coating or impregnating layer
    • B01J20/3242—Layers with a functional group, e.g. an affinity material, a ligand, a reactant or a complexing group
    • B01J20/3268—Macromolecular compounds
    • B01J20/3272—Polymers obtained by reactions otherwise than involving only carbon to carbon unsaturated bonds
    • B01J20/3274—Proteins, nucleic acids, polysaccharides, antibodies or antigens
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
    • B01J20/30—Processes for preparing, regenerating, or reactivating
    • B01J20/32—Impregnating or coating ; Solid sorbent compositions obtained from processes involving impregnating or coating
    • B01J20/3231—Impregnating or coating ; Solid sorbent compositions obtained from processes involving impregnating or coating characterised by the coating or impregnating layer
    • B01J20/3242—Layers with a functional group, e.g. an affinity material, a ligand, a reactant or a complexing group
    • B01J20/3268—Macromolecular compounds
    • B01J20/328—Polymers on the carrier being further modified
    • B01J20/3282—Crosslinked polymers
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
    • B01J20/30—Processes for preparing, regenerating, or reactivating
    • B01J20/34—Regenerating or reactivating
    • B01J20/3425—Regenerating or reactivating of sorbents or filter aids comprising organic materials
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
    • B01J20/30—Processes for preparing, regenerating, or reactivating
    • B01J20/34—Regenerating or reactivating
    • B01J20/345—Regenerating or reactivating using a particular desorbing compound or mixture
    • B01J20/3475—Regenerating or reactivating using a particular desorbing compound or mixture in the liquid phase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
    • C07K1/18—Ion-exchange chromatography
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/76—Albumins
    • C07K14/765—Serum albumin, e.g. HSA
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/06—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies from serum
    • C07K16/065—Purification, fragmentation
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08B—POLYSACCHARIDES; DERIVATIVES THEREOF
    • C08B37/00—Preparation of polysaccharides not provided for in groups C08B1/00 - C08B35/00; Derivatives thereof
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
    • C12N11/02—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
    • C12N11/10—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a carbohydrate
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
    • C12N11/14—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an inorganic carrier
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J2220/00—Aspects relating to sorbent materials
    • B01J2220/50—Aspects relating to the use of sorbent or filter aid materials
    • B01J2220/54—Sorbents specially adapted for analytical or investigative chromatography
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J2220/00—Aspects relating to sorbent materials
    • B01J2220/50—Aspects relating to the use of sorbent or filter aid materials
    • B01J2220/58—Use in a single column
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
    • Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
    • Y10S530/829—Blood
    • Y10S530/83—Plasma; serum

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Inorganic Chemistry (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Developmental Biology & Embryology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Ophthalmology & Optometry (AREA)
  • Neurosurgery (AREA)
  • Materials Engineering (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Neurology (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Solid-Sorbent Or Filter-Aiding Compositions (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Description

кремни  анионного типа с удельной поверхностью 5-80 и средним диаметром пор 50-1000 ммк.
Кроме TOio, анионообменный материал в качестве полисахаридных полимеров содержит соединени  с молекул рным весом Ю дальтон, имеющих общую формулу
R.
- (CHj) - N;
R
Ra
TJ j
где
остаток декстрана, крахмала , целлюлозы- или агароэы;
целое число от 1 до 70,
n предпочтительно от 2 до 5;
и HT одинаковые или различные радика/,ьт - СИ, CH.
- , -{сигЬ ОНили
-СИ -СНОИ -СНзОтличительным признаком способа получени  анионообменного материала  вл етс  пропитка макропористого водонерастворимого неорганического кисла 1-. водным ргхстворомпо-. исахарида при рН 3-12 и последующа  суц1ка материалов при 4 О-120° С до посто нного веса.
Пористыми неорганическими носител ми могут  вл тьс  окиси алюмини , магни , титана или их сиЕ1тетические или природные производные, такие как стекла, силикаты, каолин и т.д.
Аминирован.ный полисахаридный полимер наноситс  на пористый неорганический носитель путем импрегнировани , причем механизм адгезии позвол ет успешно наносить покрыти , на такие пористые нос15тели, как окись алюмини  с неотрицательной поверхностью. Выбранные интервалы структурных характеристик пористого неорганичес-кого носител   вл ютс  оптимальными, так как в случае больших поверхностей или малых диаметров пор внутренн   поверхность носител  становитс  недоступной дл  аминированного полисахаридного полимера, а возможно, также , и дл  подлежащих разделению макромолекул . В зависимости от выбранного варианта.изобретени  пористыйнеорганический носитель представл ет собой двуокись кремни  или окись алюмини  и предпочтительно представл ет собой пористую двуокись кремни  анионного типа. Можно использовать также пористые двуокиси кремни , площадь noaepkHOCTH которых составл ет соответственно 50, 25 и 10 MVr.
Аминированный полисахаридный полимер , который используют дл  импрегни-. ровани , должен относитьс  к отчетливо анионному типу и иметь хорошие гидрофильные свойства.
Предпочтительным  вл етс  использование диэтиламинодекстрана (ДЕАЕ) (соединение с молекул рным весом 500000) и четвертичного диэтиламино-,
декстрана (ОАЕ), а также соединени , известного под названием крахмал ДЕЛЕ (диэтиламинокрахмал).
Технологи  способа получени  анионообменного материала состоит в следующем.
Пористую неорганическую окись в виде.сухого порошка ввод т в хроматографическую колонку и провод т промывание и гомогенизацию дл  удалени  пузырьков воздуха, пропуска  дл  это цели кислый раствор, например 0,1 н. сол ную кислоту. После этого пропускают через колонку буферный раствор с величиной рН 3-12 до достижени  равновесного состо ни .
Затем через колонку на -холоду или при нагревании пропускают аминированный полисахаридный полимер, растворенный в приведенном выше буферном растворе или в воде, величина рН которой установлена на том же уровне. После этого избытрк аминированного полисахаридного полимера удал ют путем промывкиуказанным выше буферным раствором, а затем раствором соли, например раствором тринатриевой соли лимонной кислоты; отсутствие в конечном элюате аминированного полисахаридного полимера может быть.установлено путем электрофореза на ацетилцеллюлозе и окрашивании пластин ки пунцовым красным или осаждением в присутствии полиакриловой кислоты.
Затем пропитанный материал в печи при температуре, наход щейсВ в интервале между 50 и 120°С, предпочтительно при температуре , до достижени  посто нного веса, гомогенизируют и просеивают дл  удалени  возможных агломератов. Материал, полученный предлагаемым способом, используют в колонке после предварительного пропитывани  при помощибуферного раствора или раствора 0,5 М по цитрату, рН 4 или 0,05 М по цитрату, рН 6,8; дл  обратимого поглощени  биологических макромолекул , например белков, в количестве 40-200 мг белка на 1 г сорбента.
Предлагаемый способ позвол ет получать материал, покрытие которого, состо щее из аминированного полисахаридного полимера, фиксируетс  практически необратимым образом.
Так, этот материал можно промывать 0,1 н. сол ной кислотой г раствором гидрата окиси натри  или аммиака с.концентрацией 0,1 н. без ухудшени  способности к обмену анионов. Если возникает необходимость в регенрации пористой неорганической окиси, то производ т обработку материала в значительно более жестких услови х, например при помощи дым щей азотной кислоты.
пример 1. 10 г сферозила ХОСОО5 помещают в колонку.лл  хроматрграфировани , насыпа , непосредственно , сухой и гомогенный порошок , что облегчает заполнение ко лонки. После этого в колонку при помощи перистальтического насоса ввод т 100 мл О , 1 н. сол ной кислоты со скоростью подачи 500 мл/ч дл  того, чтобы промыть, пропитать ко- лонку и вытеснить все пузырьки воздуха (предпочтительно ведут элюирование -в восход щем потоке) . Затем в колонку ввод т буферный раствор с величиной рН 3-12 до достижени  равн весного состо ни , что контролируетс  измерением величины рН и удельным сопротивлением буферного раствора на выходе из колонки. После этого со скоростью 100 мл/ч ввод т примерно 20 мл 1%-ного раствора декстрана (ДЕАЕ) в вышеуказанном буферном раст воре или в воде,, величину рН которой устанавливают на требуемом уровне. После этого избыток не фиксированног декстрана злюируют тем же буфернвш раствором, а затем 0,05 М раствором цитрата с величиной.рН 4 и 0,05 My раствором цитрата с величиной рН 8, которые пропускают со скоростью 1000 мл/ч. Отсутствие декстрана ДЕАЕ в конечном элюате определ ют методом электрофореза,на ацетилцеллюлозе и по окрашиванию пластинки пунцовым красным или методом осаждени  в присутствии полиакриловой кислоты. Пропитанный таким образом сорбент сушат в печи при 40-120С, предпочтительно при , в течение необходимого периода времени (например 15 ч) до дос тижени  посто нного веса. Образовавшийс  в результате сушки порошок гомогенизируют и просеивают, если это необходимо, дл  того,чтобы удалить возможные агломераты, а затем используют дл  изготовлени  колонки. После заполнени  колонки и предварительного промывани  буферными растворами 0,1 н. по НСВ или 0,05 М раствором цитрата с величиной рН 4, или 0,05 М раствором цитрата с величиной рН 6,8 или 0,1 н. раствором гидрата окиси колонку привод т в состо ние равновеси  при помощи того же типа буферного раствора, который примен етс  при хроматографии этого типа. Емкость колонки в от ношении фиксации белков составл ет величину пор дка 40-200 мг/г, в зави симости от условий хроматографировани . В этом примере декстран ДЕАЕ може быть заменен другим аминированным полимерным полисахаридом, таким как крахмал ДЕАЕ. Предложенный анионообменный матер ал примен ют либо дл  избирательной фиксации биологических макромолекул, которые желательно выделить или очис тить, либо дл  избирательного задерживани  примесей или других белков, присутствие которых  вл етс  нежелательным . Избирательна  фиксаци  белков легко может быть достигнута путем регулировани  величины рН и пол рности в соответствии с хорошо известными ме- . тодами, примен емыми в области использовани  ионного обмена. В том случае, когда материал фиксирует макромолекулы , которые желательно очистить или выделить, данные макромолекулы после этого элюируют раствором с подход щей величиной рН и пол рностью. В том случае, если материал задерживает примеси, биологические макромолекулы собирают непосредственно в растворе. После этого производ т злюирование раствором с подход щими величинами рН и пол рности дл  удаленв  примесей и производ т регенерацию материала дл  последующего его использовани . Нижеследующие примеры подтверждают эффективность применени  материала дл  очистки гамма-глобулинов из сыворотки людей или животных; удалени  гемоглобулина при процессе очистки альбумина из плацентарной крови и концентрации других белков; концентрировани  разбавленного раствора белков в спиртовой среде и удалени  спирта; концентрировани  и очистки альбумина в растворе каприлата натри ; концентрировани  и очистки ганглиозидов из водных экстрактов мозга . животных. П р- и М ер 2 . Провод т пр мую очистку гамма-глобулинов из сыворотки или плазмы людей и животных, использу  50 г сорбента, приготовленного в соответствии с примером 1 по следующей схеме: сначала привод т колонки в состо ние равновеси  с буферным раствором с величинойрН. 6,8, например между 6,3 и 8 (буферный фосфатный раствор 0,01-0,02 М) или буферный раствор трис-НСЕ, 0,05 или раствор хлористого натри  с концентрацией 1-3г/л со скоростью 200 мл-см /ч. Затем ввод т 50 мл плазмы или сыворотки , предварительно диализованных против буферного раствора, примен емого при хроматографировании, и профильтрованных (средн   скорость подачи 50-100 мл «см V) . После этого промы ают колонки буферным растврром, примен емым при хроматографиррвании . Далее собирают фракцию выходного пика, состо щего из чистых гамма-глобулинов , чистоту которых провер ют иммуноэлектрофорезом, с выходом, наход щимс  в интервале между 50 и 100%, в зависимости от примен емых буферных растворов. Выход  вл етс  более высо ,ким при величинах рН ниже, чем 6,6 или при более высоких ионных силах, но при. этом воэникйет опасность, чт продукт будет недостаточно чистым. Такое получение гамма-глобулинов освобождает их от пирогенных вещест и от антигена, ассоциирующегос  с гепатитом в (А НВ), которые могут присутствовать в сыром исходном мат риале . Затем элюируют другие белки, удер живаемые в колонке, каким-либо буферным раствором с величиной рН 4 ил буферным раствором, примен емым при хроматографировании, с добавкой 1060 г/л хлористого натри , или же цитратным буферным раствором 0,05 М с рН 4-8, Продолжительность цикла составл ет примерно 2 ч и при применении простой автоматики, в один и тот же день можно провести дес ток циклов, т.ё. Выход при обработке будет близок к 10 л сыворотки или плазмы На 1 кг пористой неорганической окиси в день. Пример 3, Провод т удаление гемоглобина при очистке альбумина из плацентарной крови и концентрировани других белков. Исходный раствор готов т путем фракционировани  плацентарной крови спиртом через стадию осаждени  массы глобулинов при рН 6,8 в среде 20-25%-ного этанола. В этих услови х альбумин, некоторые альфа-1, альфа-2 глобулины и гемоглобин остаютс  в верхнем слое раствора. Их собирают путем центрифугировани  на холоду, разбавл ют равным объемом дистиллиро ванной воды дл  того, чтобы снизить концентрацию спирта, величину рН устанавливают на уровне между 6 и 7 и жидкость осветл ют путем фильтровани  через мембраны из сложных эфиров целлюлозы. Схема цикла очистки на 50 г сорб .е.нта. Привод т колонки в равновесное состо ние при помощи буферного фосфа ного раствора 0,01 М или трис-НС2 0,05 М с величиной рН 6-7 (предпочтительно 6,5) при скорости подачи 200 мл-см ч. Ввод т при средней скорости пода чи- 00-млlcмVч 1000 мл описанного выше и подлежащего очистке раствора Промывают колонки буферным раств ром, примен емым при хроматографии при той же скорости подачи. Очищенный гемоглобин удал ют из колонки при незначительной степени разбавлени , в то врем - как другие бёлки такие как альбумин, остаютс  фиксированными на колонке, Элюируют белки, фиксированные на колонке, в услови х идентичных прив денным в примере 2, причем пик содержит концентрированные белки, пра тически лишенные гемоглобина. Продолжительность этого цикла составл ет 4 ч, после которого мож-, но сразу же начать новый. Пример 4, Провод т концен трирование раствора протеинов, разбавленных в спиртовой среде, и удаление спирта из 2% раствора альбумина, содержащего 10% этилового спирта, по следующей схеме (при использовании 1 кг сорбента). Сначала привод т колонки в состо ние равновеси  при помощи 0,01 М фосфатного буферного раствора с рН 7 скорость подачи 200 млcмVч, Затем ввод т спиртовый раствор альбумина, величина рН которого установлена на уровне 7 путем пpибaв Ieни  сол ной кислоты или гидрата окиси натри , в зависимости от начальной величины рН, ПРИ средней скорости подачи 100 . Таким способом на колонке фиксируют 200 г альбумина (либо 10 л раствора за цикл); если альбумин плохо фиксируетс  на колонке,следует разбавить исходный раствор дистиллированной водой дл  того/ чтобы снизить ионную силу среды. Затем колонку промывают дистиллированной водой со скоростью подачи 200 мл«см 7ч и провер ют полноту (удалени  спирта. Далее элюируют альбумин одним из следующих буферных растворов: 0,1,. М раствором хлористого натри  или 0,05 М раствором цитрата с рН 6,8, ,при этом, как правило, конечна  концентраци  альбумина составл ет 1020% , удаление спирта  вл етс  полным, выход при таком методе .равн етс  примерно 100%. Этот способ применим дл  всех белков, нзоэлектрическа  точка которых ниже,чем 6,5. В случае тех белков, изоэлектрическа  точка которых превышает эту величину, метод применим при условии, что величина рН буферного раствора, используемого при хроматографировании, будет повышена . Все примеси, присутствующие в этих белковых растворах, также могут быть удалены при условии, что они  вл ютс  электрически нейтральными (глюциды и полисахариды) или имеют положительный зар д того же типа что и сорбент , В случае примесей, имеющих отрицательный зар д, может произойти на сорбенте конкуренци  с отрицательно зар женными белками, которые желательно фиксировать, В этом случае, если степень сродства примеси к сорбенту  вл етс  меньшей, чем степень сродства белка, и если раствор может быть разбавлен в достаточной мере водой дл  достижени  ионной силы, совместимой с фиксацией белков, на сорбенте можно произвести удаление таже катионов, Пример 5. Провод т рирование и очистку альбумина врас воре каприлата натри  из раствора, содержащего 15 г/л альбумина и 3 г/ каприлата. Схема цикла дл  1 кг сорбента сл дующа  . Колонки привод т в равновесное состо ние с фосфатным буферным раст вором 0,01 М, рН б - скорость лодачи 200 . Ввод т растворы альбумина и капр лата, величина рН которых установле на на уровне 6 (в случае чрезмерно высокой ионной силы провод т разбав ление водой) со средней скоростью подачи 100 млсм ч. Пропускают таким образом через колон1 у примерно 8 л раствора, непрерывно контролиру  фиксацию альбумина и выход каприлата натри . Затем промывают колонку буферным раствором, используемым при хромато графии до тех пор, пока не прекрати с , выход каких-либо веществ из коло ки. Далее элюируют альбумин в соответ ствии с методом, изложенным в предшествующих примерах. При этом получают раствор, содержащий от 10 до 20% альбумина, который после того, как его концентраци  будет доведена до 20%-ной, содержит меньше чем 2,5 г/л каприлата натри . Обща  продолжительность цикла составл ет примерно 4 ч. Из этого примера видно, что метод может быть распространен на очистку и концентрирование различных биологических молекул, имеющих биологические зар ды при определенных величинах рН, например нуклеиновых кислот, белков, анионных полисахаридов. Пример 6. Провод т концентрирование и очистку Iанглиозидов из водных экстрактов мозга животных. Ганглиозиды представл ют собой гликолипиды и в насто щее врем  био химики изучают ту весьма важную роль которую они играют в физиологии и в патологии на уровне клеточных .перего родок в качестве рецепторов и аффекторов . Они содержат большее или мень шее количество сиалиновой кислотй и поэтому при величинах рН выше, чеМ йримерно 3, зар жены отрицательно. Из 1 кг бычьего мозга получают водный экстракт в количестве около 7л. Эти водные экстракты пропускают непосредственно через колонку, заполненную 50 г сорбента, приготовленного по способу, описанному в примере 1,.предвавительно приведенно му в равновесное состо ние при помощи буферного раствора трис-НСЕ 0,05 м, рН 6,8. Скорость подачи составл ет 200 млcмVч. Все ганглиозиды в этих услови х фиксируютс . колонке. Затем провод т предварительную промывку следующими растворами в указанной последовательности: трис-Нсе 0,05 М, рН 6,8; 0,1-М раствором гидрата окиси натри  и водой. После этого провод т основную прогмывку хлороформом, метанолом и водой в соответствующих объемных отношени х (30:60:25), что позвол ет удалитьмногочисленные примеси-. Далее элюируют ганглиозиды в концентрированной и очищенной ферме при той же скорости подачи, при помощи смеси: хлороформ-метанол - 0,1 н. сол на  кислота в соответствующих объемных соотношени х (30:60:25). После элюировани  собранный пик нейтрализуют путем прибавлени  0,1 н. расггвора гидрата окиси натри , выпаривают и раствор ют в какой-либо хроматограф 1ческой системе дл  анализа . Выходсоставл ет 100%. В данном разделении анионообменный материал, без какого-либе вреда дл  себ , может использоватьс  при многократном переходе от органического растворител  к- водному раствору и наоборот, что исключает необходимость стерилизации хроматографической колонки после каждого цикла. Предлагаемый материал можно примен ть также при очистке антител или антигенов. - В этом случае провод т пропитку пористого неорганического носител  согласно изобретению иммобилизированным антигеном или антителом и используют модифицированный таким образом материал дл  очистки и концентрировани  соответствующих антител и антигенов. Так можно иммобилизировать альбумин , альфа-, бета- и гамма-глобулины лйдей или животных. Все бактериальные антигены и  довитые антигены при величине рН 6,8 обладают отрицательными электрическими зар дами. имеет место дл  большинства белков,полисахаридов и известных кулеиновых кислот,таких как гриппозный рирус,вирусы бешенства, чумы,оспы, аденовирус и т.д. Также можно иммобилизировать различные энзимы, что ведет к образованию следующих материалов.с энзиматической активностью: пепсина, трипсина ., хинотрипсина, плазмина, о(.-аминогадипазы и т.д. Наконец, предлагаемые материалы могут быть также использованы дл  иммобилизации йолекуд низкого молекул рного веса,таких- как молекулы некоторых аминокислот, или некоторых лигандов, содержащих аминогруппы спиртов или тиоспиртов, или диэпоксил ных соединений. Так, например, возможно иммобилиэировать лизин,и полученный материал может быть использован дл  очистки
или дл  удалени  плазминогена или плазмина, белка крови, обладающего высокой степенью сродства по отношению к лизину.
Точно также можно иммобилизировать различные стероиды и использовать также материалы, уже модифицированные дл  очистки их белком переноса. Наконец , возможно иммобилизировать различные клеточные рецепторы, например ганглиозиды, предварительно дезацетелированные дл  деблокировани  наиболее реакционно способных аминогрупп и дл  того, чтобы использовать эти материалы дл  удалени , нейтрализации , или очистки их лигандов.
Таким образом, предлагаеглый анионообменный материал может.найти само широкое применение в хроматографическом разделении различных биологических макромолекул.

Claims (2)

  1. Формула изобретени 
    1. Анионообменный материал дл  разделени  биологических макромоле- 25 кул, содержащий минеральный носитель и водора.створимое полимерное вещество , отличающийс  тем, что, с целью улучшени  физико-механических свойств и повышени  обменной jQ способности материала, в качестве носител  он содержит макропористый водoнepa .cтвopи Jый окисел, а в качестве водорастворимого полимерного вещества - полисахаридные полимеры при еле- s дующем соотношении компонентов, вес %:
    Полисахаридные
    полимеры2,0-20,00
    Неорганический
    окисел{Остальное
    ;;2,-Анионоо6менныйг материал по П.1, отличающийс  тем, что в качестве макропористого водонерастворимого окисла он содержит двуокись кремни  анионного типа с удельной поверхностью 5-80 и средним диаметром пор 50-1000 ммк.
    3. Анионообменный материал по пп. 1и2, отличающийс  тем, что в качестве полисахаридных полимеров он содержит соединени  с молекул рным весом 10 - 10 дальтон , имекждих общуЮформулу
    . R - (CH,.)r-N «а
    R остаток декстрана, крахгде мала, циллюлозы или агорзы; .
    целое число от 1 до. 10;
    п
    R/
    и R одинаковые и различные радикалы - СН-з,, CHjCH, - CH,j,OH, -{СН-)20Н или CHa-cHOH-cHj.
    4. Способ получени  анионообг елного материала по п.1 заключающийс  в том, что макропористый водонераствориглай неорганический окисел пропитывают 1-10%-ным водным раствором полисахарида при рН 3-12 и затем сушат при 40-120-с до посто нного веса.
    Источники информации, Q прин тые во внимание при экспертизе
    1,Авторское свидетельство СССР № 467883, кл. С 01 В 33/14,1972.
  2. 2.Патент Великобритании 1043616, кл. С1А, 1964.
SU762384451A 1975-07-29 1976-07-29 Анионообменный материал дл разделени биологических макромолекул и способ его получени SU867284A3 (ru)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
LU73094A LU73094A1 (ru) 1975-07-29 1975-07-29

Publications (1)

Publication Number Publication Date
SU867284A3 true SU867284A3 (ru) 1981-09-23

Family

ID=19728010

Family Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
SU762384451A SU867284A3 (ru) 1975-07-29 1976-07-29 Анионообменный материал дл разделени биологических макромолекул и способ его получени
SU792712252A SU1268105A3 (ru) 1975-07-29 1979-01-15 Композиционный материал дл анионообменника и способ его получени

Family Applications After (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
SU792712252A SU1268105A3 (ru) 1975-07-29 1979-01-15 Композиционный материал дл анионообменника и способ его получени

Country Status (23)

Country Link
US (1) US4673734A (ru)
JP (1) JPS608865B2 (ru)
AR (1) AR220302A1 (ru)
AU (1) AU509089B2 (ru)
BE (1) BE844657A (ru)
BR (1) BR7604920A (ru)
CA (1) CA1088007A (ru)
CH (1) CH617863A5 (ru)
DE (1) DE2633246C2 (ru)
DK (1) DK148617C (ru)
ES (1) ES450832A1 (ru)
FR (1) FR2319399A1 (ru)
GB (1) GB1544867A (ru)
IE (1) IE44507B1 (ru)
IT (1) IT1064693B (ru)
LU (1) LU73094A1 (ru)
NL (1) NL176144C (ru)
NO (1) NO148250C (ru)
NZ (1) NZ181607A (ru)
RO (1) RO71506A (ru)
SE (1) SE431403B (ru)
SU (2) SU867284A3 (ru)
YU (1) YU39773B (ru)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2606609C2 (ru) * 2010-10-27 2017-01-10 Филип Моррис Продактс С.А. Способ (варианты) захвата представляющих интерес частиц из смеси

Families Citing this family (69)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2709094C2 (de) * 1977-03-02 1984-11-22 Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim Adsorbens für die affinitätsspezifische Trennung von Nukleinsäuren, Verfahren zu seiner Herstellung und seine Verwendung
FR2403556A1 (fr) * 1977-09-19 1979-04-13 Merieux Inst Nouveau materiau poreux pour chromatographie, sa preparation et son application
FR2403098A1 (fr) * 1977-09-19 1979-04-13 Merieux Inst Nouveau materiau capable de fixer de facon reversible des macromolecules biologiques, sa preparation et son application
FR2422699A1 (fr) * 1978-04-12 1979-11-09 Merieux Inst Procede de preparation d'un materiau solide poreux revetu de cellulose ou de cellulose modifiee
FR2451194A1 (fr) * 1979-03-16 1980-10-10 Merieux Inst Nouveau medicament a base de ganglioside notamment pour le traitement du cholera, et compositions pharmaceutiques le contenant
US4347320A (en) * 1980-11-24 1982-08-31 Miles Laboratories, Inc. Immobilization of microorganisms in gelled carrageenan
JPS57115179A (en) * 1981-01-09 1982-07-17 Tanabe Seiyaku Co Ltd Immobilized enzymatic active substance and its preparation
WO1982002818A1 (en) * 1981-02-26 1982-09-02 Gani Mohamed Mutwahar A process and apparatus for the recovery of immunoglobulins
CA1206457A (en) * 1981-10-07 1986-06-24 Alan Rosevear Synthesis of compounds
FR2543448A1 (fr) * 1983-04-01 1984-10-05 Rhone Poulenc Spec Chim Procede de fractionnement du plasma
US4927539A (en) * 1983-05-02 1990-05-22 The Dow Chemical Company High performance anion-exchange chromatographic packing composition consisting of low porosity synthetic resin gel particle substrate coated with liquid water-soluble aminated resin
IT1197667B (it) * 1983-06-24 1988-12-06 Enea Fasi stazionarie per cromatografia e procedimento di preparazione delle stesse
FR2548670B1 (fr) * 1983-07-07 1985-10-25 Merieux Inst Procede de preparation des principales proteines du sang hemolyse sous forme non denaturee
SE470261B (sv) * 1984-05-17 1993-12-20 Jerker Porath Adsorbent för separation och immobilisering av proteiner, sätt att framställa ett adsorbent, samt dess användning för biopolymer fraktionering
US4863729A (en) * 1984-06-20 1989-09-05 Linus Pauling Institute Of Science And Medicine Method for preparing a macromolecular monoclonal antibody composition
US4732887A (en) * 1984-10-12 1988-03-22 Asahi Kasei Kogyo Kabushiki Kaisha Composite porous material, process for production and separation of metallic element
GB8526096D0 (en) * 1985-10-22 1985-11-27 Robinson E Microcarrier
ZA873043B (en) * 1986-05-07 1988-04-27 Uop Inc Regenerable support matrix for immobilizing biologically active materials
JPH0738943B2 (ja) * 1986-05-27 1995-05-01 ダイセル化学工業株式会社 複合構造物
JPS6331538A (ja) * 1986-07-25 1988-02-10 Kensetsusho Doboku Kenkyu Shocho 固定化用担体
GB2194900B (en) * 1986-09-12 1991-01-02 Dow Chemical Co High performance anion-exchange chromatographic packing composition
SE8604684L (sv) * 1986-11-03 1988-05-04 Excorim Kommanditbolag Sett att belegga fasta partiklar med en hydrofil gel samt genom settet belagda partiklar
FR2616628B1 (fr) * 1987-06-19 1989-09-29 Entremont Sa Procede pour extraire des proteines du lactoserum par adsorption et elution
AU613387B2 (en) * 1987-08-13 1991-08-01 Carl-Zeiss-Stiftung Trading As Schott Glaswerke An inorganic carrier element comprising an amine-containing surface layer for the immobilization of microorganisms or cells, a process for the preparation thereof
IT1223408B (it) * 1987-12-09 1990-09-19 Crinos Industria Farmaco Procedimento per la preparazione di monosialoganglioside
US5866322A (en) * 1988-01-29 1999-02-02 Abbott Laboratories Method for performing Rubella assay
US5459080A (en) * 1988-01-29 1995-10-17 Abbott Laboratories Ion-capture assays using a specific binding member conjugated to carboxymethylamylose
US5459078A (en) * 1988-01-29 1995-10-17 Abbott Laboratories Methods and reagents for performing ion-capture digoxin assays
US5015373A (en) * 1988-02-03 1991-05-14 Regents Of The University Of Minnesota High stability porous zirconium oxide spherules
US5205929A (en) * 1988-02-03 1993-04-27 Regents Of The University Of Minnesota High stability porous zirconium oxide spherules
US5141634A (en) * 1988-02-03 1992-08-25 Regents Of The University Of Minnesota High stability porous zirconium oxide spherules
DE3813123A1 (de) * 1988-04-15 1989-10-26 Krieg Benno Chromatographie von polyfunktionellen substanzen
GB8822180D0 (en) * 1988-09-21 1988-10-26 Glaverbel Separation of product of biological process from fluid medium
ATE175681T1 (de) * 1988-10-17 1999-01-15 Hemasure Inc Verfahren zur kovalenten oberflächen-modifikation hydrophober polymere und erzeugnisse daraus
US5277818A (en) * 1988-10-31 1994-01-11 The Green Cross Corporation Albumin preparation and process for preparing the same
US5240601A (en) * 1988-11-09 1993-08-31 Chembiomed, Ltd. Affinity supports for hemoperfusion
US5149425A (en) * 1988-11-09 1992-09-22 Chembiomed, Ltd. Affinity supports for hemoperfusion
US4913935A (en) * 1988-12-28 1990-04-03 Aluminum Company Of America Polymer coated alumina
US5200069A (en) * 1988-12-28 1993-04-06 Lin Gwochung Separations material
US5207914A (en) * 1988-12-28 1993-05-04 Alcoa Company Of America High performance chromatography
SE466534B (sv) * 1988-12-30 1992-03-02 Exploaterings Ab Tbf Adsorptionsmedel foer metalljoner, proteiner och andra oorganiska och organiska substanser
US5283123A (en) * 1989-05-03 1994-02-01 Carter Deborah H Adsorption material and method
SE8902315D0 (sv) * 1989-06-27 1989-06-27 Pharmacia Ab Anjonbytare
US5228989A (en) * 1989-07-06 1993-07-20 Perseptive Biosystems, Inc. Perfusive chromatography
US5182016A (en) * 1990-03-22 1993-01-26 Regents Of The University Of Minnesota Polymer-coated carbon-clad inorganic oxide particles
US5254262A (en) * 1990-03-22 1993-10-19 Regents Of The University Of Minnesota Carbon-clad zirconium oxide particles
US5271833A (en) * 1990-03-22 1993-12-21 Regents Of The University Of Minnesota Polymer-coated carbon-clad inorganic oxide particles
US5108597A (en) * 1990-03-22 1992-04-28 Regents Of The University Of Minnesota Carbon-clad zirconium oxide particles
US5268097A (en) * 1992-06-19 1993-12-07 Sepracor Inc. Passivated and stabilized porous mineral oxide supports and method for the preparation and use of same
US5470463A (en) * 1992-06-19 1995-11-28 Sepracor Inc. Passivated porous supports and methods for the preparation and use of same
US5445732A (en) * 1992-06-19 1995-08-29 Sepracor Inc. Passivated porous polymer supports and methods for the preparation and use of same
US5906734A (en) * 1992-06-19 1999-05-25 Biosepra Inc. Passivated porous polymer supports and methods for the preparation and use of same
US5906747A (en) * 1995-11-13 1999-05-25 Biosepra Inc. Separation of molecules from dilute solutions using composite chromatography media having high dynamic sorptive capacity at high flow rates
WO1997023241A1 (en) * 1995-12-21 1997-07-03 Quest International B.V. Particle compositions
DE19605003A1 (de) * 1996-01-30 1997-08-07 Abion Ohg Im Durchfluß beladbares Trägermaterial für Festphasenassays
SE9700769D0 (sv) * 1997-03-04 1997-03-04 Pharmacia Biotech Ab Matriser för separation och separation som utnyttjar matriserna
US6613234B2 (en) 1998-04-06 2003-09-02 Ciphergen Biosystems, Inc. Large pore volume composite mineral oxide beads, their preparation and their applications for adsorption and chromatography
JP4646379B2 (ja) * 1999-12-02 2011-03-09 株式会社カネカ ペプチドグリカンの吸着材、吸着除去方法および吸着除去装置
DE10205442A1 (de) * 2002-02-08 2003-08-21 Basf Ag Hydrophiles Compositmaterial
DE102004028267A1 (de) * 2004-06-10 2005-12-29 Süd-Chemie AG Sorptionsmittel für Nukleinsäuren, enthaltend säureaktiviertes Schichtsilicat
EP1841526A2 (de) * 2005-01-21 2007-10-10 Süd-Chemie Ag Verfahren zur herstellung von kationisierten adsorbentien, danach erhältliche sorptionsmittel sowie deren bevorzugte verwendung
US20090236284A1 (en) * 2008-03-20 2009-09-24 Baxter International Inc. Removal of substances in dialysis solutions and dialysis components by ion exchange adsorption
US20090239819A1 (en) * 2008-03-20 2009-09-24 Run Wang Peritoneal dialysis solution test method
US20090239238A1 (en) * 2008-03-20 2009-09-24 Baxter International Inc. Methods for measuring pro-inflammatory substance levels in dialysis solutions and dialysis components
EP2570182A1 (en) * 2011-09-15 2013-03-20 InstrAction GmbH Sorbent comprising on its surface a cationic or protonizable aliphatic residue for the purification of organic molecules
BR112015005937A2 (pt) 2012-09-17 2017-07-04 Grace W R & Co meios e dispositivos cromatográficos
CN107847907A (zh) 2014-05-02 2018-03-27 格雷斯公司 官能化载体材料以及制备和使用官能化载体材料的方法
BR112017026193B1 (pt) 2015-06-05 2021-09-14 W.R. Grace & Co-Conn Adsorventes, método de produção dos adsorventes e uso dos adsorventes
CN109867850B (zh) * 2019-03-15 2021-05-07 成都新柯力化工科技有限公司 一种淀粉基可降解包装膜用塑料母料及制备方法

Family Cites Families (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB1025960A (en) * 1963-07-10 1966-04-14 British Titan Products Coated titanium dioxide pigments
DE1916107B2 (de) * 1968-03-30 1974-02-28 Institutul De Biochimie Al Academiei Rsr, Bukarest Verfahren zur Herstellung von basische Ionenaustauschern auf Agarosebasis
JPS586536B2 (ja) * 1973-01-20 1983-02-04 旭化成株式会社 セルロ−スインイオンコウカンタイ ノ セイゾウホウ
US3983299A (en) * 1974-03-04 1976-09-28 Purdue Research Foundation Bonded carbohydrate stationary phases for chromatography
US4029583A (en) * 1975-02-28 1977-06-14 Purdue Research Foundation Chromatographic supports and methods and apparatus for preparing the same
US4335017A (en) * 1975-12-15 1982-06-15 United Kingdom Atomic Energy Authority Composite materials comprising deformable xerogel within the pores of particulate rigid supports useful in chromatography
US4164496A (en) * 1978-08-23 1979-08-14 American National Red Cross Preparation of albumin using PEG and EDTA

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2606609C2 (ru) * 2010-10-27 2017-01-10 Филип Моррис Продактс С.А. Способ (варианты) захвата представляющих интерес частиц из смеси

Also Published As

Publication number Publication date
BR7604920A (pt) 1977-08-09
AR220302A1 (es) 1980-10-31
IT1064693B (it) 1985-02-25
JPS608865B2 (ja) 1985-03-06
YU183476A (en) 1983-04-30
NL7608388A (nl) 1977-02-01
FR2319399B1 (ru) 1980-10-03
CH617863A5 (ru) 1980-06-30
SE431403B (sv) 1984-02-06
LU73094A1 (ru) 1977-03-24
AU509089B2 (en) 1980-04-17
SE7608510L (sv) 1977-01-30
DK340276A (da) 1977-01-30
NL176144B (nl) 1984-10-01
AU1632676A (en) 1978-02-02
FR2319399A1 (fr) 1977-02-25
US4673734A (en) 1987-06-16
DK148617C (da) 1986-01-20
JPS5256087A (en) 1977-05-09
NO148250C (no) 1983-09-07
BE844657A (fr) 1977-01-31
CA1088007A (fr) 1980-10-21
DK148617B (da) 1985-08-19
DE2633246A1 (de) 1977-02-17
NO762631L (ru) 1977-02-01
NO148250B (no) 1983-05-30
ES450832A1 (es) 1977-08-16
IE44507L (en) 1977-01-29
NZ181607A (en) 1978-12-18
YU39773B (en) 1985-04-30
DE2633246C2 (de) 1985-09-05
SU1268105A3 (ru) 1986-10-30
IE44507B1 (en) 1981-12-30
GB1544867A (en) 1979-04-25
RO71506A (ro) 1981-06-30
NL176144C (nl) 1985-03-01

Similar Documents

Publication Publication Date Title
SU867284A3 (ru) Анионообменный материал дл разделени биологических макромолекул и способ его получени
US5234991A (en) Porous mineral support coated with an aminated polysaccharide polymer
US4675384A (en) Fractionation/purification of plasma by ion exchange chromatography
AU2011256727B2 (en) Apparatus and process of purification of proteins
US4584075A (en) Process and apparatus for electrically desorbing components selectively sorbed on an electrolytically conducting barrier
EP0337144B1 (de) Trennmaterialien
US4359389A (en) Method for the purification of interferon
JP3438735B2 (ja) 上清ｉｖ、特にｉｖ−４またはコーンフラクションｖまたはそれと類似の上清または画分からヒトアルブミンを単離する方法
US4661224A (en) Process and apparatus for electrically desorbing components selectively sorbed on an electrolytically conducting barrier
Bueno et al. Experimental kinetic aspects of hollow fiber membrane-based pseudobioaffinity filtration: process for IgG separation from human plasma
EP2012118A1 (en) SEPARATING AGENT FOR IgG PURIFICATION, AND METHOD FOR PURIFYING AN IgG MONOMER USING IT
US6235892B1 (en) Process for the purification of nucleic acids
US3925152A (en) Virus separation
SU1600633A3 (ru) Способ очистки белкового токсина бактерий ВоRDетеLLа реRтUSSIS
CN1175105C (zh) 借助于膜色谱进行的维生素k依赖性蛋白的纯化
CN115925890A (zh) 一种抗新冠病毒中和抗体纯化方法
RU2081122C1 (ru) Способ выделения и очистки инсулина или его биотехнологических предшественников
JPH09504532A (ja) クロマトグラフィー法による第８因子を含むウィルス不活性化分画の製造方法
TW202400774A (zh) 用於純化小胞外囊泡之方法及組合物
JP2903251B2 (ja) アフィニティークロマトグラフィー用担体およびアンチトロンビン▲ｉｉｉ▼の精製方法
JPH0154991B2 (ru)
JP7344232B2 (ja) バイオセパレーションのための複合材料
JPH03108661A (ja) 核酸関連物質の分離方法
JPH0459797A (ja) 抗体の精製法
CN121537502A (zh) 一种长链烷烃弱阳离子层析填料在纯化胶原蛋白中的应用