SU1699401A1 - Способ получени белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства - Google Patents
Способ получени белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства Download PDFInfo
- Publication number
- SU1699401A1 SU1699401A1 SU894697108A SU4697108A SU1699401A1 SU 1699401 A1 SU1699401 A1 SU 1699401A1 SU 894697108 A SU894697108 A SU 894697108A SU 4697108 A SU4697108 A SU 4697108A SU 1699401 A1 SU1699401 A1 SU 1699401A1
- Authority
- SU
- USSR - Soviet Union
- Prior art keywords
- units
- activity
- raw material
- hydrolysis
- stage
- Prior art date
Links
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims abstract description 9
- 239000002699 waste material Substances 0.000 title claims abstract description 9
- 239000010985 leather Substances 0.000 title claims abstract description 8
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 title claims abstract description 5
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 11
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 title 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims abstract description 26
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims abstract description 21
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims abstract description 18
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 17
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 17
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims abstract description 17
- 102000029816 Collagenase Human genes 0.000 claims abstract description 13
- 108060005980 Collagenase Proteins 0.000 claims abstract description 13
- 229960002424 collagenase Drugs 0.000 claims abstract description 13
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 12
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 12
- 108091005658 Basic proteases Proteins 0.000 claims abstract description 9
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 9
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 9
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims abstract description 8
- 108090000145 Bacillolysin Proteins 0.000 claims abstract description 5
- 108091005507 Neutral proteases Proteins 0.000 claims abstract description 5
- 102000035092 Neutral proteases Human genes 0.000 claims abstract description 5
- 241000186046 Actinomyces Species 0.000 claims abstract description 3
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 8
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 claims description 6
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 claims description 6
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims description 6
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 claims description 5
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 230000007423 decrease Effects 0.000 claims description 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 4
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 claims description 4
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims description 4
- 241000194108 Bacillus licheniformis Species 0.000 claims description 3
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 claims description 3
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims description 3
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims description 3
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Chemical compound CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 claims description 3
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 claims description 3
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 claims description 3
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 claims description 2
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 claims description 2
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims description 2
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 1
- HCATYZFAPWQENB-BMHFIEHUSA-N OC(=O)[C@@H]1CCCN1.CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O.OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1.CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O.OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 HCATYZFAPWQENB-BMHFIEHUSA-N 0.000 claims 1
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 claims 1
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 claims 1
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 150000003588 threonines Chemical class 0.000 claims 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 abstract description 5
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 abstract description 3
- 230000002906 microbiologic effect Effects 0.000 abstract description 2
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 abstract description 2
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 4
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 4
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 4
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 4
- 108010051873 alkaline protease Proteins 0.000 description 3
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 description 2
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 description 2
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 2
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 2
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 description 2
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 2
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 2
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 2
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 description 2
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 2
- 235000008521 threonine Nutrition 0.000 description 2
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 2
- MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N (2S)-2-Amino-3-hydroxypropansäure Chemical compound OC[C@H](N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101000693530 Staphylococcus aureus Staphylokinase Proteins 0.000 description 1
- 238000009825 accumulation Methods 0.000 description 1
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 description 1
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 1
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 description 1
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 1
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 description 1
- -1 histicin Chemical compound 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 1
- 235000004400 serine Nutrition 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 230000007704 transition Effects 0.000 description 1
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 1
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
Изобретение относитс к биотехнологии и касаетс способа получени белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства. Гидролизат может быть использован дл приготовлени питательных сред дл микробиологических производств и в составе рационов дл пушных зверей Цель изобретени - повышение глубины гидролиза Сырье (отходы мехового и кожевенного производства) подвергают термообработке при 75-85 С в щелочной среде, затем провод т ферментативный гидролиз в три стадии: на первой стадии - ферментным препаратом (ФП) из Bacillus licheniforrois, содержащим в единицах активности на 1 кг сырь щелочной протеазы 16,8-33,6 ед. и коллагеназы 84-168 ец,у на второй стадии ФП из Actinomyces fradiae, содержащим в тех же единицах щелочной протеазы 26-52 ед.коллагеназы 94- 188 ед и B-N-ацетилглюкозаминазы 60- 120 ед..на третьей стадии - ФП из Bacillus subtil is, содержащим в тех же единицах нейтральной протеазы 350- 700 едо Услови ферментативного гидролиза: t 35-40&deg;С, рН 7,5-10,5. 2 табл. (Л ОЭ СО со hЈ
Description
Изобретение относитс к биотехнологии и касаетс способа получени белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства. Гидролизат может быть использован дл приготовлени питательный сред дл микробиологических производств и в составе рационов дл пушных зверей.
Цепь изобретени - повышение глубины гипролиза.
Способ осуществл ют следующим образом .
, Сырье подвергают термообработке при 75-85°С в щелочной среде, затем провод т ферментативный гидролиз в три стадии, На первой стадии используют ферментный препарат, пылепенный из Bacillus lirhenifonnis, сопержагции на 1 кг сырь 16,8-33,6 ел актиш-тгти щелочной протеачы и 84-16Р ;, лк-шн
ности коллагеназы, на второй стадии - препарат, выделенный из Actinomyces fradiae, содержащий на 1 кг сырь 26-52 еде активности щелочной протеазы , 94-188 ед„ активности коллагеназы и 60-120 ед. активности B-N-ацетил- глюкозаминазы, на третьей стадии - препарат, выделенный из Bacillus subtilis, содержащий 350-700 ед0 ак- тивности нейтральной протеазы. Процес ферментативного гидролиза провод т при 35-40°С и рй 7;5-10,5. Продолжительность ферментативного гидролиза зависит от вида сырь с
I Дл проведени ферментативного гидролиза используют следующие ферментные препараты: препарат, выделенный из Во licheniformis, содержащий щелочную протеиназу - 5,6 ед/г, и коллагеназу - 28 ед/г, препарат, выделенный из АО fradiae, содержащий щелочную протеиназу - 13,0 ед/г, коллагеназу - 47 ед/г, B-N-ацетилглю- козоаминидазу - 30,0 ед/г, препарат, выделенный из В.subtil is содержащий нейтральную протеиназу - 700 ед/г.
Использование композиции ферментных; препаратов обеспечивает строго определенное соотношение ферментов в реакционной смеси и позвол ет отказатьс от добавлени в смесь мочевины и сульфата аммони , а также ферментов животного и растительного происхождени
Пример 1010кг мездры кара- .кул загружают в реактор емкостью 100 л, добавл ют воду (жидкостной коэффициент 1:3) и довод т температуру до 75°Сс Процесс термообработки сырь провод т при посто нном перемешивании в щелочной среде при рН 10,5 в течение 60 мин„ Снижают температуру до С и провод т ферментативный
гидролиз животного субстрата. Дл этого внос т 30 г ферментного препарата, выделенного из В lichen if ortnis, содержащего в дозах единиц активности ферментов на Т кг сырь ; щелочную про- теазу - 16,8, коллагеназу - 84. Через 15 мин добавл ют препарат, выделенный из A. fradiae в количестве 20 г, содержащий -ацетил глюкозоаминидазу- 60 ед,, щелочную протеазу 26 ед, коллагеназу 94 ед. на 1 кг сырь .
Процесс продолжают в течение 30 мин, после снижени рН до 7,0-7,5 внос т препарат из В subtil is в количестве
g 5.
0 5
Q
5
0
5
0
50 г, содержащего нейтральную проте-i азу - 350 1 кг сырь , ферментативный гидролиз продолжают еще 2 ч.
Останавливают ферментативный гидролиз добавлением 1 раствора сол ной кислоты до рН 3,5-4,0о Отстаивают 20 мин и провод т грубую фильтрацию. Жидкий гидролизат с содержанием сухих веществ 12% прозрачный, темно-коричневого цвета высушивают на распылительной сушилке. Выход белкового гидроли- зата составл ет 40% от массы сырь .
Пример 2 „ 10 кг краевой обре- зи от шубной овчины загружают в реак- |тор емкостью 100 л, добавл ют воду ((жидкостной коэффициент 1:5), довод т температуру до 80°С. Процесс термообработки сырь провод т в щелочной среде при рН 10,5 в течение 60 мин„ Снижают температуру до 37+2°С и провод т ферментативный гидролиз. Дл этого внос т 40 г ферментного препарата, выделенного из В. licheniformis, содержащего щелочной протеазы - 22,4ед. коллагеназы - 112 ед„ на 1 кг сырь , через три часа внос т 30 г препарата из A. fradiae,, содержащего 39,0 ед, щелочной протеиназы, 141 едс коллаге- назы и 90 ед. B-N-ацетилглюкозамини- дазы на 1 кг сырь .
Процесс продолжают в течение 1 ч, после чего внос т препарат, выделенный из В. subtilis в количестве 80 г, содержащий нейтральную протеазу - 560 ед, на 1 кг сырь . Ферментативный гидролиз продолжают еще 4ч. Затем процесс провод т, как в примере 1. Выход белкового продукта составл ет. 65% от массы сырь
Пример 30 10 кг меховых отходов от шубной овчины загружают в реактор емкостью 100 л, добавл ют воду (жидкостной коэффициент 1:7). Процесс термообработки провод т при посто нном перемешивании в щелочной среде при 85°С и рН 10,5 в течение 60 мин.
После снижени температуры до 37+2 С провод т ферментативный гидролиз отходов.
Сначала внос т 60 г ферментного препарата, выделенного из Bt licheni- formis, содержащего щелочной протеазы - 33,6 ед., коллагеназы - 168 ед0 на 1 кг сырь „ Через 4 ч добавл ют препарат из A. fradiae в количестве 40 г, содержащий щелочную протеазу - 52 ед.,коллагеназу - 188 ед,. и B-N- ацетилглюкозаминидазу - 120 ед,на 1 кг
сырь . Череч 2 ч добавл ют препарат из В. subtilis в количестве 100 г, содержащий нейтральную протеазу - 700 ед. на 1 кг сырь , и процесс продолжают еще 4 ч о
О глубине гидролиза субстрата - меховых отходов свидетельствует наличие в гидролизате 16 аминокислот: аспарагиновой кислоты, треонина, се- рина, глютаминовой кислоты, глицина, аланина, валина, метионина, лейцина, изолейцина, фенилаланина, пролина, ти розина, гистицина, аргинина, в т0ч. 6 незаменимых: лейцина, изолейцина, валина, Фенилаланина, треонина, метио нина„
Характеристика сухого белкового
ферментативного гидролизата
Цветсветло-бежевый
Влага, %6
Зола, %6-8
Аминный азот,мг% 240-280
Общий азот, % 12
Степень гидролиза,% 0,3-0,4
Углеводы, % 1,04
Жир, %6
Выход БФГ составл ет 69% от массы сырь .
Аминокислотный состав гидролизата представлен в табл. 1„ Он определен на аминокислотном анализаторе.
Вли ние температуры термообработки на степень гидролиза белка показано в табл„ 20
Из данных табл„ 2 следует, что повышение температуры до 85°С способствует подготовке сырь , т.е. частичному переходу коллагена кожевой ткани в растворимое состо ние и воздействию ферментов на белковый субстрат. В результате воздействи Аерментных препаратов происходит накопление аминно- го азота и повышаетс степень глубины гидролиза белкао Оптимальна темпера- тура термообработки 75-85°С„ Снижение температуры до 70°С и ниже не способствует подготовке сырь к фермента
0
г
5
0
0 5
5
THBHOMV воздействию и в результате не происходит полного и глубокого гидролиза животного сырь . Повышение температуры до 90°С более высокого -эффекта не дает.
Указанное выше соотношение активности ферментов вл етс оптимальным, так как позвол ет более полно гидро- лизовать отходы мехового и кожевенного производства,
Claims (1)
- Уменьшение активности того или иного сЬермента приводит к снижению амин- ного азота и неоднородности гидроли- зуемого субстрата Увеличение активности ферментов не вли ет на получаемый результат. Формула изобретениСпособ получени белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства, включающий термообработку сырь в щелочной среде и гидролиз сЬерментными препаратами, выделенными из Bacillus subtilis и Bacillus licheniformis, при температуре 35-40°С и рН 7,5-10,5, отличающийс тем, что, с целью повышени глубины гидролиза, термообработку сырь провод т при температуре 75-85 С, а Ферментативный гидролиз осуществл ют в три стадии: на первой стадии - ферментным препаратом, выделенным из Bacillus licheniformis и содержащим на 1 кг сырь 16,8- 33,6 ед.активности щелочной протеазы и 84-168 ед,активности коллагеназы, на второй стадии - ферментным препаратом , выделенным из Actinomyces fradiae и содержащим на 1 кг сырь 26-52 ед„ активности щелочной протеазы, 94- 188 ед„ активности коллагеназы и 60- 120 ед. активности B-N-ацетилглюкоз- аминазы, на третьей стадии - ферментным препаратом, выделенным из Bacillus subtilis и содержащим на 1 кг сырь 350-700 ед. активности нейтральной протеазы.716994018Таблица 1 Аминокислотый состав гидролизэтаАминокислотыАспарагиновТреонинСерииГлютаминоваГлицинАланииВалинМетионинЛейцинИзолейцинФенилаланинПролинТирозинГистидинАргинин124,90,22 Кожева ткань прогид- ролизована неполно, встречаютс кусочки мездры, жира и т.д.Содержание аминокислоты в гидролизате, % от массы сухого вещества0,8-1,0 Q,68-0,78 0,81-1,01 0,68-1,5 1,23-4,13 2,45-2,73 2,65-2,19 0,61-1,01 2,05-2,66 1,84-1,72 0,15-0,30СледыСледы 0,34-0,59СледыТаблица 2
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SU894697108A SU1699401A1 (ru) | 1989-04-13 | 1989-04-13 | Способ получени белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SU894697108A SU1699401A1 (ru) | 1989-04-13 | 1989-04-13 | Способ получени белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| SU1699401A1 true SU1699401A1 (ru) | 1991-12-23 |
Family
ID=21450300
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| SU894697108A SU1699401A1 (ru) | 1989-04-13 | 1989-04-13 | Способ получени белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| SU (1) | SU1699401A1 (ru) |
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1994024885A1 (fr) * | 1993-05-05 | 1994-11-10 | Nauchno-Proizvodstvennoe Predpriyatie 'biotekhinvest' | Compose rial biologiquement actif et procede d'alimentation de betail, de volaille et d'abeilles |
| GB2284137A (en) * | 1993-05-05 | 1995-05-31 | N Proizv Biotekhinvest | Biologically active coupound rial and method of feeding animal livestock,poultry and bees |
| DE4439732A1 (de) * | 1994-11-09 | 1996-05-15 | Akcionernoe Obscestvo Zakrytog | Biologisches Präparat und Verfahren zum Füttern von Säugetieren, Geflügel und Bienen |
| RU2249047C2 (ru) * | 2003-04-04 | 2005-03-27 | Московский государственный университет дизайна и технологии (МГУДТ) | Способ получения белкового гидролизата из твердых хромсодержащих отходов кожевенного производства |
| RU2328508C1 (ru) * | 2006-11-27 | 2008-07-10 | Московский государственный университет дизайна и технологии (МГУДТ) | Способ подготовки сырьевых отходов кожевенного производства к растворению |
| RU2409216C1 (ru) * | 2009-05-12 | 2011-01-20 | Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Воронежская государственная технологическая академия | Способ получения функционального коллагенового гидролизата |
| CN109750020A (zh) * | 2019-03-08 | 2019-05-14 | 武汉新华扬生物股份有限公司 | 一种碱性蛋白酶的生产方法 |
-
1989
- 1989-04-13 SU SU894697108A patent/SU1699401A1/ru active
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| Патент DE № 264312, кл. С 09 Н 1/00, 1982. Авторское свидетельство СССР № 1142919, кл. А 23 J 1/10, 1983. * |
Cited By (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1994024885A1 (fr) * | 1993-05-05 | 1994-11-10 | Nauchno-Proizvodstvennoe Predpriyatie 'biotekhinvest' | Compose rial biologiquement actif et procede d'alimentation de betail, de volaille et d'abeilles |
| GB2284137A (en) * | 1993-05-05 | 1995-05-31 | N Proizv Biotekhinvest | Biologically active coupound rial and method of feeding animal livestock,poultry and bees |
| LT3547B (en) | 1993-05-05 | 1995-11-27 | N Proizv Biotekhinvest | Biopreparation with biostimulating activity when incerted into various animals food, fodder for feeding various domestic animals, birds and bees |
| GB2284137B (en) * | 1993-05-05 | 1996-03-27 | N Proizv Biotekhinvest | Biopreparation rial and method for feeding various groups of animals, poultry and bees |
| DE4439732A1 (de) * | 1994-11-09 | 1996-05-15 | Akcionernoe Obscestvo Zakrytog | Biologisches Präparat und Verfahren zum Füttern von Säugetieren, Geflügel und Bienen |
| RU2249047C2 (ru) * | 2003-04-04 | 2005-03-27 | Московский государственный университет дизайна и технологии (МГУДТ) | Способ получения белкового гидролизата из твердых хромсодержащих отходов кожевенного производства |
| RU2328508C1 (ru) * | 2006-11-27 | 2008-07-10 | Московский государственный университет дизайна и технологии (МГУДТ) | Способ подготовки сырьевых отходов кожевенного производства к растворению |
| RU2409216C1 (ru) * | 2009-05-12 | 2011-01-20 | Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Воронежская государственная технологическая академия | Способ получения функционального коллагенового гидролизата |
| CN109750020A (zh) * | 2019-03-08 | 2019-05-14 | 武汉新华扬生物股份有限公司 | 一种碱性蛋白酶的生产方法 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US4220723A (en) | Enzymatic treatment of proteinaceous animal waste products | |
| CA1108542A (en) | Hydrolysis process | |
| EP0819702B1 (fr) | Composition nutritive résultant de la trempe du mais et son procédé d'obtention | |
| MX9602397A (es) | Tratamiento enzimatico del cacao. | |
| DE69922301T2 (de) | D-aminoacylasen aus Pilzen und Verfahren zur Herstellung von D-Aminosäuren | |
| US3963573A (en) | Process for producing N-acyl-L-methionine | |
| SU1699401A1 (ru) | Способ получени белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства | |
| US6495342B2 (en) | Nitrogenous composition resulting from the hydrolysis of maize gluten and a process for the preparation thereof | |
| FR2485036A1 (fr) | Perfectionnements relatifs a un agent proteolytique, procede d'hydrolyse de proteines et produits obtenus | |
| EP0852910B1 (fr) | Composition azotée résultant de l'hydrolyse du gluten de blé et son procédé de fabrication | |
| DE2417265A1 (de) | Traegergebundene enzyme | |
| WO1998017127A1 (en) | Method of using enzymes and yeast fermentation for production of a fermentation-type savory flavored product | |
| DE60130494D1 (de) | Verfahren zur herstellung von proteinhydrolysate aus sojamehl | |
| JP2799352B2 (ja) | コーングルテンミール加水分解物の製造方法 | |
| GB2083828A (en) | Process for preparing modified protein compositions | |
| US6036980A (en) | Process for the production of glutamic acid and the use of protein hydrolysates in this process | |
| JP2022102874A (ja) | エラスチンペプチド | |
| KR19980061479A (ko) | 미생물 배양용 효모 엑기스의 제조방법 | |
| FR2625651A1 (fr) | Procede d'elimination de l'amertume d'hydrolysats de proteines et produit obtenu | |
| RU1609153C (ru) | Способ получения пептона | |
| JP3483604B2 (ja) | アミノ酸の製造方法 | |
| US5693503A (en) | Process for preparation of amino acid | |
| JP4071876B2 (ja) | 新規なセリンプロテアーゼ及びその製造法 | |
| EP4527939A1 (en) | Process for the production of a protein hydrolysate | |
| McConnell et al. | The Proteolytic Enzymes of Microorganisms: V. Extracellular Peptidases Produced by Fungi Grown in Submerged Culture |