[go: up one dir, main page]

RU2023128330A - CELLULAR VAMP CLEAVATION ASSAY - Google Patents

CELLULAR VAMP CLEAVATION ASSAY Download PDF

Info

Publication number
RU2023128330A
RU2023128330A RU2023128330A RU2023128330A RU2023128330A RU 2023128330 A RU2023128330 A RU 2023128330A RU 2023128330 A RU2023128330 A RU 2023128330A RU 2023128330 A RU2023128330 A RU 2023128330A RU 2023128330 A RU2023128330 A RU 2023128330A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
vamp
antibody
terminal
paragraphs
amino acid
Prior art date
Application number
RU2023128330A
Other languages
Russian (ru)
Inventor
Бриони ГРЭЙ
Верити КАДД
Мэттью Биэрд
Original Assignee
Ипсен Биофарм Лимитед
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Ипсен Биофарм Лимитед filed Critical Ипсен Биофарм Лимитед
Publication of RU2023128330A publication Critical patent/RU2023128330A/en

Links

Claims (29)

1. Антигенный полипептид, содержащий эпитоп VAMP, где указанный антигенный полипептид состоит из 10-19 аминокислотных остатков, где указанный эпитоп VAMP содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 90% идентична последовательности VAMP, содержащей по меньшей мере 8 аминокислотных остатков, которые находятся непосредственно с C-конца от участка расщепления ботулиническим нейротоксином серотипа X (BoNT/X) в указанном VAMP.1. An antigenic polypeptide containing a VAMP epitope, wherein said antigenic polypeptide consists of 10-19 amino acid residues, wherein said VAMP epitope contains an amino acid sequence that is at least 90% identical to a VAMP sequence containing at least 8 amino acid residues that are immediately C-terminal to the botulinum neurotoxin serotype X (BoNT/X) cleavage site in the indicated VAMP. 2. Антигенный полипептид по п.1, где указанный эпитоп VAMP содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 90% идентична последовательности VAMP, содержащей по меньшей мере 11, 12, 13, 14, 15, 16 или 17 аминокислотных остатков, которые находятся непосредственно с C-конца от участка расщепления BoNT/X в указанном VAMP.2. The antigenic polypeptide of claim 1, wherein said VAMP epitope contains an amino acid sequence that is at least 90% identical to a VAMP sequence containing at least 11, 12, 13, 14, 15, 16 or 17 amino acid residues that are immediately C-terminal to the BoNT/X cleavage site in the indicated VAMP. 3. Антигенный полипептид по п.1 или 2, где указанный полипептид состоит из 10-17 аминокислотных остатков, предпочтительно, 10-16 аминокислотных остатков, более предпочтительно, 10-15 аминокислотных остатков.3. An antigenic polypeptide according to claim 1 or 2, wherein said polypeptide consists of 10-17 amino acid residues, preferably 10-16 amino acid residues, more preferably 10-15 amino acid residues. 4. Антигенный полипептид по любому из пп. 1-3, где указанный VAMP выбран из VAMP1, VAMP2, VAMP3, VAMP4, VAMP5 и/или YKT6.4. Antigenic polypeptide according to any one of paragraphs. 1-3, wherein said VAMP is selected from VAMP1, VAMP2, VAMP3, VAMP4, VAMP5 and/or YKT6. 5. Антигенный полипептид по любому из пп. 1-4, где указанный эпитоп VAMP содержит или состоит из аминокислотной последовательности, по меньшей мере на 90% идентичной последовательности VAMP, выбранной из: SEQ ID NO: 53-61, SEQ ID NO: 62-65, SEQ ID NO: 66-74 или SEQ ID NO: 75-78.5. Antigenic polypeptide according to any one of paragraphs. 1-4, wherein said VAMP epitope contains or consists of an amino acid sequence at least 90% identical to a VAMP sequence selected from: SEQ ID NO: 53-61, SEQ ID NO: 62-65, SEQ ID NO: 66- 74 or SEQ ID NO: 75-78. 6. Антигенный полипептид по любому из пп. 1-5, где указанный эпитоп VAMP представляет собой эпитоп VAMP1, VAMP2 и/или VAMP3, содержащий или состоящий из ADALQAGASQF (SEQ ID NO: 53).6. Antigenic polypeptide according to any one of paragraphs. 1-5, wherein said VAMP epitope is a VAMP1, VAMP2 and/or VAMP3 epitope containing or consisting of ADALQAGASQF (SEQ ID NO: 53). 7. Антигенный полипептид по любому из пп. 1-5, где указанный эпитоп VAMP представляет собой эпитоп для VAMP4, VAMP5 и/или YKT6, содержащий или состоящий из SESLSDNATAF (SEQ ID NO: 62), SDQLLDMSSTF (SEQ ID NO: 66) или SEVLGTQSKAF (SEQ ID NO: 75).7. Antigenic polypeptide according to any one of paragraphs. 1-5, wherein said VAMP epitope is an epitope for VAMP4, VAMP5 and/or YKT6 containing or consisting of SESLSDNATAF (SEQ ID NO: 62), SDQLLDMSSTF (SEQ ID NO: 66) or SEVLGTQSKAF (SEQ ID NO: 75) . 8. Полипептид, содержащий антигенный полипептид по любому из пп. 1-7, где полипептид не содержит область из более 17, более 16 или более 15 последовательных аминокислот, имеющих 100% идентичности последовательности с аминокислотной последовательностью природного VAMP.8. A polypeptide containing an antigenic polypeptide according to any one of paragraphs. 1-7, wherein the polypeptide does not contain a region of more than 17, more than 16, or more than 15 consecutive amino acids having 100% sequence identity with the amino acid sequence of natural VAMP. 9. Антигенный белок, содержащий полипептид по любому из пп. 1-7 или полипептид по п.8, ковалентно связанный с носителем.9. Antigenic protein containing a polypeptide according to any one of paragraphs. 1-7 or a polypeptide according to claim 8, covalently linked to a carrier. 10. Применение антигенного полипептида по любому из пп. 1-7 или полипептида по п.8, или антигенного белка по п.9 для получения антител к C-концевому продукту расщепления VAMP.10. Use of an antigenic polypeptide according to any one of paragraphs. 1-7 or a polypeptide according to claim 8, or an antigenic protein according to claim 9 to obtain antibodies to the C-terminal cleavage product of VAMP. 11. Антитело, которое связывается с антигенным полипептидом по любому из пп. 1-7 или c полипептидом по п.8, или с антигенным белком по п.9.11. An antibody that binds to an antigenic polypeptide according to any one of paragraphs. 1-7 or with a polypeptide according to claim 8, or with an antigenic protein according to claim 9. 12. Антитело по п.11, где указанное антитело представляет собой поликлональное антитело.12. The antibody of claim 11, wherein said antibody is a polyclonal antibody. 13. Антитело по п.11, где указанное антитело представляет собой моноклональное антитело.13. The antibody of claim 11, wherein said antibody is a monoclonal antibody. 14. Антитело по любому из пп. 11-13, где KD между указанным антителом и указанным эпитопом ниже, чем 10-7 M.14. Antibody according to any one of paragraphs. 11-13, where K D between the specified antibody and the specified epitope is lower than 10 -7 M. 15. Применение антитела по любому из пп. 11-14 в клеточном анализе с усилением сигнала для расщепления VAMP посредством расщепляющего VAMP нейротоксина клостридий.15. Use of an antibody according to any one of paragraphs. 11-14 in a cell-based assay with signal amplification for VAMP cleavage via the VAMP-cleaving clostridia neurotoxin. 16. Способ определения расщепления VAMP посредством нейротоксина клостридий, содержащего легкую цепь ботулинического нейротоксина серотипа X (BoNT/X), в клетке, включающий:16. A method for determining the cleavage of VAMP by a clostridial neurotoxin containing the light chain of botulinum neurotoxin serotype X (BoNT/X) in a cell, comprising: a. приведение клетки в контакт с нейротоксином клостридий в условиях, подходящих для активности нейротоксина клостридий;a. bringing the cell into contact with the clostridial neurotoxin under conditions suitable for the activity of the clostridial neurotoxin; b. приведение цитоплазматического содержимого указанной клетки в контакт с первым антителом для детекции к C-концевому продукту расщепления VAMP после расщепления VAMP легкой цепью BoNT/X в условиях, подходящих для связывания первого антитела для детекции с C-концевым продуктом расщепления VAMP, где указанное первое антитело для детекции представляет собой антитело по любому из пп. 11-14; иb. bringing the cytoplasmic contents of said cell into contact with a first detection antibody to the C-terminal VAMP cleavage product following cleavage of the VAMP by the BoNT/X light chain under conditions suitable for binding the first detection antibody to the C-terminal VAMP cleavage product, wherein said first antibody to detection is an antibody according to any one of paragraphs. 11-14; And c. детекцию пригодными способами связывания указанного первого антитела для детекции с C-концевым продуктом расщепления VAMP.c. detection by suitable methods of binding said first detection antibody to the C-terminal cleavage product of VAMP. 17. Способ по п.16, дополнительно включающий d) количественную оценку пригодными способами количества C-концевого продукта расщепления VAMP, связанного с указанным первым антителом для детекции.17. The method of claim 16, further comprising d) quantifying, by suitable methods, the amount of C-terminal VAMP cleavage product associated with said first detection antibody. 18. Способ определения иммунной устойчивости к нейротоксину клостридий, содержащему легкую цепь ботулинического нейротоксина серотипа X (BoNT/X), у пациента, включающий:18. A method for determining immune resistance to a clostridial neurotoxin containing the light chain of botulinum neurotoxin serotype X (BoNT/X) in a patient, comprising: a. добавление нейротоксина клостридий, содержащего легкую цепь BoNT/X, к тестируемому образцу, полученному от пациента;a. adding a clostridial neurotoxin containing BoNT/X light chain to a test sample obtained from the patient; b. приведение клетки в контакт с тестируемым образцом со стадии a) в условиях, подходящих для активности нейротоксина клостридий;b. bringing the cell into contact with the test sample from step a) under conditions suitable for the activity of the clostridial neurotoxin; c. приведение цитоплазматического содержимого указанной клетки в контакт с первым антителом для детекции к C-концевому продукту расщепления VAMP после расщепления VAMP легкой цепью BoNT/X в условиях, подходящих для связывания первого антитела для детекции с C-концевым продуктом расщепления VAMP, где указанное первое антитело для детекции представляет собой антитело по любому из пп. 11-14;c. bringing the cytoplasmic contents of said cell into contact with a first detection antibody to the C-terminal VAMP cleavage product following cleavage of the VAMP by the BoNT/X light chain under conditions suitable for binding the first detection antibody to the C-terminal VAMP cleavage product, wherein said first antibody to detection is an antibody according to any one of paragraphs. 11-14; d. детекцию пригодными способами связывания указанного первого антитела для детекции с C-концевым продуктом расщепления VAMP;d. detecting, by suitable means, binding said first detection antibody to the C-terminal cleavage product of VAMP; e. количественную оценку количества C-концевого продукта расщепления VAMP, связанного с первым антителом для детекции;e. quantifying the amount of C-terminal VAMP cleavage product bound to the first detection antibody; f. повторение стадий a) - e) с отрицательным контрольным образцом вместо тестируемого образца; иf. repeating steps a) to e) with the negative control sample instead of the test sample; And g. сравнение количества C-концевого продукта расщепления VAMP, связанного с указанным первым антителом для детекции, на стадиях (e) и (f), где детекция более низкого количества C-концевого продукта расщепления VAMP, связанного с указанным первым антителом для детекции, на стадии (e) по сравнению с количеством C-концевого продукта расщепления VAMP, связанного с указанным первым антителом для детекции, на стадии (f) является показателем присутствия нейтрализующих антител против нейротоксина клостридий, содержащего легкую цепь BoNT/X.g. comparing the amount of C-terminal VAMP cleavage product bound to said first detection antibody in steps (e) and (f), wherein detecting a lower amount of C-terminal VAMP cleavage product bound to said first detection antibody in step ( e) compared to the amount of C-terminal VAMP cleavage product bound to said first detection antibody in step (f) is indicative of the presence of neutralizing antibodies against the clostridial neurotoxin containing BoNT/X light chain. 19. Набор, содержащий клетку, чувствительную к интоксикации нейротоксином клостридий, содержащим легкую цепь ботулинического нейротоксина серотипа X (BoNT/X); и первое антитело для детекции против расщепленного VAMP, где указанное первое антитело для детекции представляет собой антитело по любому из пп. 11-14.19. A kit containing a cell sensitive to intoxication with a clostridial neurotoxin containing the light chain of botulinum neurotoxin serotype X (BoNT/X); and a first detection antibody against cleaved VAMP, wherein said first detection antibody is an antibody according to any one of claims. 11-14.
RU2023128330A 2016-10-18 2017-10-18 CELLULAR VAMP CLEAVATION ASSAY RU2023128330A (en)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP16194390.7 2016-10-18

Related Parent Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2019113794A Division RU2807994C2 (en) 2016-10-18 2017-10-18 Cellular vamp cleavage assay

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2023128330A true RU2023128330A (en) 2024-02-02

Family

ID=

Similar Documents

Publication Publication Date Title
JP2022130378A5 (en)
JP2024123229A5 (en)
Tozzoli et al. Infections and autoimmune thyroid diseases: parallel detection of antibodies against pathogens with proteomic technology
RU2491293C2 (en) Immunologic analyses of botulinum toxin serotype a activity
JP2015143689A5 (en) Immune-based botulinum toxin serum type A activity assay
CN102007414B (en) Method and kit for detection of anti-avibacterium paragallinarum antibody
RU2015120601A (en) ERYTHROFERRON AND ERFE-POLYPEPTIDES AND METHODS OF REGULATION OF IRON METABOLISM
AU2006212602A1 (en) Surface-located streptococcus pneumoniae polypeptides
EP2545382B1 (en) Compositions and methods for screening for lyme disease
EP2425251B1 (en) Means and methods for the determination of the amount of neurotoxin polypeptide and of its catalytic and proteolytic activities
Rezende et al. In silico identification of Corynebacterium pseudotuberculosis antigenic targets and application in immunodiagnosis
Rosen et al. A new peptide substrate for enhanced botulinum neurotoxin type B detection by endopeptidase–liquid chromatography–tandem mass spectrometry/multiple reaction monitoring assay
Tsuruoka et al. Evaluation of IgG ELISA using N-lauroyl-sarcosine–soluble proteins of Bartonella henselae for highly specific serodiagnosis of cat scratch disease
Ronholm et al. Monoclonal antibodies recognizing the surface autolysin IspC of Listeria monocytogenes serotype 4b: epitope localization, kinetic characterization, and cross-reaction studies
RU2023128330A (en) CELLULAR VAMP CLEAVATION ASSAY
Duffy et al. Indirect enzyme-linked immunosorbent assay for detection of immunoglobulin G reactive with a recombinant protein expressed from the gene encoding the 116-kilodalton protein of Mycoplasma pneumoniae
RU2019113794A (en) ANALYSIS OF CELLULAR VAMP SPLITTING
CN102597769B (en) System for Assaying Raw and Partially Processed Neurotoxin A Polypeptide
US8591899B2 (en) Diagnosis of Bacillus anthracis infection based on detection of bacterial secreted biomarkers
WO2024050512A2 (en) Use of immunogenic t cell epitopes for lyme disease vaccination and diagnosis
Barkha et al. Immunochemical characterization of antigens of Brucella canis and their use in seroprevalence study of canine brucellosis
Biswal et al. A species-independent indirect-ELISA for detection of antibodies to the non-structural protein 2B of foot-and-mouth disease virus
Pizzano et al. Antigenicity of the 139− 149 αs1-casein region in different species revealed by ELISA and immunoblotting using antipeptide antibodies
Laiqing et al. Development of a porcine reproductive and respiratory syndrome virus colloidal gold detection strip
WO2026024794A1 (en) Diagnostic test for brucellosis