RU2018135565A - Модифицированный фиброин - Google Patents
Модифицированный фиброин Download PDFInfo
- Publication number
- RU2018135565A RU2018135565A RU2018135565A RU2018135565A RU2018135565A RU 2018135565 A RU2018135565 A RU 2018135565A RU 2018135565 A RU2018135565 A RU 2018135565A RU 2018135565 A RU2018135565 A RU 2018135565A RU 2018135565 A RU2018135565 A RU 2018135565A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- amino acid
- acid sequence
- sequence
- residue
- motif
- Prior art date
Links
- 108010022355 Fibroins Proteins 0.000 title claims 34
- 150000001413 amino acids Chemical group 0.000 claims 46
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 claims 30
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 claims 11
- 235000014680 Saccharomyces cerevisiae Nutrition 0.000 claims 11
- 241000238631 Hexapoda Species 0.000 claims 7
- 125000003630 glycyl group Chemical group [H]N([H])C([H])([H])C(*)=O 0.000 claims 7
- 241000233866 Fungi Species 0.000 claims 6
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 claims 6
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 claims 6
- 238000002108 rapid electrokinetic patterning Methods 0.000 claims 5
- 241000235648 Pichia Species 0.000 claims 4
- 241000235013 Yarrowia Species 0.000 claims 4
- 125000003295 alanine group Chemical group N[C@@H](C)C(=O)* 0.000 claims 4
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 claims 4
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 claims 4
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Natural products NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 claims 3
- 241000235649 Kluyveromyces Species 0.000 claims 3
- 230000037430 deletion Effects 0.000 claims 3
- 238000012217 deletion Methods 0.000 claims 3
- 239000013604 expression vector Substances 0.000 claims 3
- 108010000241 Arthropod Proteins Proteins 0.000 claims 2
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 claims 2
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 claims 2
- 241000222120 Candida <Saccharomycetales> Species 0.000 claims 2
- 241000206602 Eukaryota Species 0.000 claims 2
- 241000228143 Penicillium Species 0.000 claims 2
- 241000235070 Saccharomyces Species 0.000 claims 2
- 241000235346 Schizosaccharomyces Species 0.000 claims 2
- 241000311088 Schwanniomyces Species 0.000 claims 2
- 210000004899 c-terminal region Anatomy 0.000 claims 2
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 241000239290 Araneae Species 0.000 claims 1
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 claims 1
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 claims 1
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 claims 1
- 241000555281 Brevibacillus Species 0.000 claims 1
- 241000186146 Brevibacterium Species 0.000 claims 1
- 241000222122 Candida albicans Species 0.000 claims 1
- 241000254173 Coleoptera Species 0.000 claims 1
- 241000186216 Corynebacterium Species 0.000 claims 1
- 241000588722 Escherichia Species 0.000 claims 1
- 241000235058 Komagataella pastoris Species 0.000 claims 1
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 claims 1
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims 1
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 1
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims 1
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 claims 1
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 1
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 claims 1
- 241001467578 Microbacterium Species 0.000 claims 1
- 241000235395 Mucor Species 0.000 claims 1
- 241000907547 Mucor fragilis Species 0.000 claims 1
- 108091028043 Nucleic acid sequence Proteins 0.000 claims 1
- 241000320412 Ogataea angusta Species 0.000 claims 1
- 241000228150 Penicillium chrysogenum Species 0.000 claims 1
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 claims 1
- 241000235347 Schizosaccharomyces pombe Species 0.000 claims 1
- 241000235005 Schwanniomyces occidentalis var. occidentalis Species 0.000 claims 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 241000607720 Serratia Species 0.000 claims 1
- 241000256251 Spodoptera frugiperda Species 0.000 claims 1
- 241001634922 Tausonia pullulans Species 0.000 claims 1
- 241000255993 Trichoplusia ni Species 0.000 claims 1
- 241000223230 Trichosporon Species 0.000 claims 1
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 229940095731 candida albicans Drugs 0.000 claims 1
- 230000000295 complement effect Effects 0.000 claims 1
- 239000000835 fiber Substances 0.000 claims 1
- 239000006260 foam Substances 0.000 claims 1
- 125000000291 glutamic acid group Chemical group N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)* 0.000 claims 1
- 239000000017 hydrogel Substances 0.000 claims 1
- 230000037431 insertion Effects 0.000 claims 1
- 238000003780 insertion Methods 0.000 claims 1
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 claims 1
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 claims 1
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 239000013600 plasmid vector Substances 0.000 claims 1
- 230000001105 regulatory effect Effects 0.000 claims 1
- 239000011347 resin Substances 0.000 claims 1
- 229920005989 resin Polymers 0.000 claims 1
- 239000004474 valine Substances 0.000 claims 1
- 239000013603 viral vector Substances 0.000 claims 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/43504—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
- C12N15/70—Vectors or expression systems specially adapted for E. coli
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/43504—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates
- C07K14/43513—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates from arachnidae
- C07K14/43518—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates from arachnidae from spiders
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/43504—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates
- C07K14/43563—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates from insects
- C07K14/43586—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates from insects from silkworms
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N5/00—Undifferentiated human, animal or plant cells, e.g. cell lines; Tissues; Cultivation or maintenance thereof; Culture media therefor
- C12N5/10—Cells modified by introduction of foreign genetic material
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D01—NATURAL OR MAN-MADE THREADS OR FIBRES; SPINNING
- D01F—CHEMICAL FEATURES IN THE MANUFACTURE OF ARTIFICIAL FILAMENTS, THREADS, FIBRES, BRISTLES OR RIBBONS; APPARATUS SPECIALLY ADAPTED FOR THE MANUFACTURE OF CARBON FILAMENTS
- D01F4/00—Monocomponent artificial filaments or the like of proteins; Manufacture thereof
- D01F4/02—Monocomponent artificial filaments or the like of proteins; Manufacture thereof from fibroin
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2319/00—Fusion polypeptide
- C07K2319/20—Fusion polypeptide containing a tag with affinity for a non-protein ligand
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Insects & Arthropods (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Textile Engineering (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Plant Pathology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Cell Biology (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Artificial Filaments (AREA)
Claims (44)
1. Модифицированный фиброин, включающий:
последовательность домена, представленную формулой 1: [мотив (A)n-REP]m,
где последовательность домена имеет аминокислотную последовательность с пониженным содержанием глициновых остатков, эквивалентную аминокислотной последовательности, в которой по меньшей мере один или множество глициновых остатков в REP заменены другим аминокислотным остатком по сравнению с природным фиброином,
где мотив (А)n представляет собой аминокислотную последовательность, состоящую из 4-20 аминокислотных остатков, а число аланиновых остатков составляет 83% или более от общего числа аминокислотных остатков в мотиве (A)n, REP представляет собой аминокислотную последовательность, состоящую из 10-200 аминокислотных остатков, m равно целому числу от 8 до 300, множество мотивов (А)n может представлять собой одну и ту же аминокислотную последовательность или различные аминокислотные последовательности, а множество REP может представлять собой одну и ту же аминокислотную последовательность или различные аминокислотные последовательности.
2. Модифицированный фиброин по п. 1, где последовательность домена имеет аминокислотную последовательность, эквивалентную аминокислотной последовательности, в которой по меньшей мере в одной последовательности мотива, выбранной из GGX и GPGXX (где X представляет собой аминокислотный остаток, не являющийся глицином) в REP, один глициновый остаток в одной или во множестве последовательностей мотива был заменен другим аминокислотным остатком по сравнению с природным фиброином.
3. Модифицированный фиброин по п. 2, где отношение последовательностей мотива, в которых глициновый остаток заменен другим аминокислотным остатком, составляет 10% или более от всей последовательности мотива.
4. Модифицированный фиброин, включающий:
последовательность домена, представленную формулой 1:
[мотив (A)n-REP]m,
где z/w составляет 50,9% или более в случае, когда общее число аминокислотных остатков в аминокислотной последовательности, состоящей из XGX (где X представляет собой аминокислотный остаток, не являющийся глицином), содержащегося во всех REP в последовательности, за исключением последовательности мотива (А)n, расположенного, в основном, с С-концевой стороны по отношению к С-концу последовательности домена, определено как z, а общее число аминокислотных остатков в последовательности, за исключением последовательности мотива (А)n, расположенного, в основном, с С-концевой стороны по отношению к С-концу последовательности домена, определено как w,
где мотив (А)n представляет собой аминокислотную последовательность, состоящую из 4-20 аминокислотных остатков, а число аланиновых остатков составляет 83% или более от общего числа аминокислотных остатков в мотиве (A)n, REP представляет собой аминокислотную последовательность, состоящую из 10-200 аминокислотных остатков, m равно целому числу от 8 до 300, множество мотивов (А)n может представлять собой одну и ту же аминокислотную последовательность или различные аминокислотные последовательности, а множество REP может представлять собой одну и ту же аминокислотную последовательность или различные аминокислотные последовательности.
5. Модифицированный фиброин по любому из пп. 1-4, где фиброин, помимо аминокислотной последовательности с заменой одного или множества глициновых остатков в REP другим аминокислотным остатком, имеет аминокислотную последовательность с заменой, делецией, инсерцией и/или добавлением одного или множества аминокислотных остатков по сравнению с природным фиброином.
6. Модифицированный фиброин по п. 5, где природным фиброином является фиброин, происходящий от насекомых или пауков.
7. Модифицированный фиброин по п. 5, где природным фиброином является мажорный белок паука, имеющий бутылочнообразную форму (MaSp), или минорный белок паука, имеющий бутылочнообразную форму (MiSp).
8. Модифицированный фиброин по любому из пп. 5-7, где последовательность домена имеет аминокислотную последовательность, эквивалентную аминокислотной последовательности, в которой по меньшей мере в одной последовательности мотива, выбранной из GGX и GPGXX (где X представляет собой аминокислотный остаток, не являющийся глицином) в REP, один глициновый остаток в одной или во множестве последовательностей мотивов был заменен другим аминокислотным остатком по сравнению с природным фиброином, и где отношение последовательностей мотива, в которых глициновый остаток заменен другим аминокислотным остатком, составляет 10% или более от всей последовательности мотива.
9. Модифицированный фиброин по п. 8, где другим аминокислотным остатком является аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из глутаминового (Q) остатка, валинового (V) остатка, лейцинового (L) остатка, изолейцинового (I) остатка, метионинового (М) остатка, пролинового (Р) остатка, фенилаланинового (F) остатка, триптофанового (W) остатка, аспарагинового (N) остатка, серинового (S) остатка, лизинового (K) остатка и остатка глутаминовой кислоты (Е).
10. Модифицированный фиброин по п. 8, где другим аминокислотным остатком является глутаминовый (Q) остаток.
11. Модифицированный фиброин по любому из пп. 1-10, где последовательность домена также имеет аминокислотную последовательность с пониженным содержанием мотива (А)n, эквивалентную аминокислотной последовательности, в которой по меньшей мере один или множество мотивов (А)n были делетированы по сравнению с природным фиброином.
12. Модифицированный фиброин по п. 11, где последовательность домена имеет аминокислотную последовательность, эквивалентную аминокислотной последовательности, в которой по меньшей мере один мотив (А)n на 1-3 мотива (А)n, расположенных с N-концевой стороны до С-концевой стороны, был делетирован по сравнению с природным фиброином.
13. Модифицированный фиброин по п. 11, где последовательность домена имеет аминокислотную последовательность, эквивалентную аминокислотной последовательности, в которой по меньшей мере два последовательно расположенных мотива (А)n с делециями и один мотив (А)n с делецией повторяются в указанном порядке от N-концевой стороны до С-концевой стороны по сравнению с природным фиброином.
14. Модифицированный фиброин по любому из пп. 11-13, где максимальная величина х/у составляет 20% или более, в случае, если ряд аминокислотных остатков в REP, состоящем из двух смежных звеньев [мотив (A)n-REP], расположен последовательно от N-концевой стороны до С-концевой стороны, а число аминокислотных остатков в REP, имеющем наименьшее число аминокислотных остатков, было определено как 1; общее число аминокислотных остатков в двух смежных звеньях [мотив (A)n-REP], где отношение числа аминокислотных остатков в другом REP составляет 1,8-11,3, было определено как х, а общее число аминокислотных остатков последовательности домена было определено как у.
15. Модифицированный фиброин, включающий аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO: 3, SEQ ID NO: 4 или SEQ ID NO: 10, или аминокислотную последовательность, которая на 90% или более идентична аминокислотной последовательности, представленной в SEQ ID NO: 3, SEQ ID NO: 4 или SEQ ID NO: 10.
16. Модифицированный фиброин по любому из пп. 1-15, также включающий последовательность метки у N-конца или у С-конца или у обоих концов.
17. Модифицированный фиброин по п. 16, где последовательность метки включает аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO: 5.
18. Модифицированный фиброин, включающий аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO: 8, SEQ ID NO: 9 или SEQ ID NO: 11, или аминокислотную последовательность, которая на 90% или более идентична аминокислотной последовательности, представленной в SEQ ID NO: 8, SEQ ID NO: 9 или SEQ ID NO: 11.
19. Нуклеиновая кислота, кодирующая модифицированный фиброин по любому из пп. 1-18.
20. Нуклеиновая кислота, которая гибридизуется с комплементарной цепью нуклеиновой кислоты по п. 19 в жестких условиях и кодирует модифицированный фиброин, включающий последовательность домена, представленную формулой 1: [мотив (A)n-REP]m,
где мотив (А)n представляет собой аминокислотную последовательность, состоящую из 4-20 аминокислотных остатков, а число аланиновых остатков составляет 83% или более от общего числа аминокислотных остатков в мотиве (A)n, REP представляет собой аминокислотную последовательность, состоящую из 10-200 аминокислотных остатков, m равно целому числу от 8 до 300, множество мотивов (А)n может представлять собой одну и ту же аминокислотную последовательность или различные аминокислотные последовательности, а множество REP может представлять собой одну и ту же аминокислотную последовательность или различные аминокислотные последовательности.
21. Нуклеиновая кислота, имеющая последовательность, которая на 90% или более идентична нуклеиновой кислоте по п. 19, и кодирующая модифицированный фиброин, включающий последовательность домена, представленную формулой 1: [мотив (A)n-REP]m,
где мотив (А)n представляет собой аминокислотную последовательность, состоящую из 4-20 аминокислотных остатков, а число аланиновых остатков составляет 83% или более от общего числа аминокислотных остатков в мотиве (A)n, REP представляет собой аминокислотную последовательность, состоящую из 10-200 аминокислотных остатков, m равно целому числу от 8 до 300, множество мотивов (А)n может представлять собой одну и ту же аминокислотную последовательность или различные аминокислотные последовательности, а множество REP может представлять собой одну и ту же аминокислотную последовательность или различные аминокислотные последовательности.
22. Экспрессионный вектор, включающий последовательность нуклеиновой кислоты по любому из пп. 19-21 и одну или множество регуляторных последовательностей, функционально присоединенных к этой последовательности.
23. Экспрессионный вектор по п. 22, который представляет собой плазмидный вектор или вирусный вектор.
24. Хозяин, трансформированный экспрессионным вектором по п. 22 или 23.
25. Хозяин по п. 24, который является прокариотом.
26. Хозяин по п. 25, где прокариотом является микроорганизм, принадлежащий к роду, выбранному из группы, состоящей из Escherichia, Brevibacillus, Serratia, Bacillus, Microbacterium, Brevibacterium, Corynebacterium и Pseudomonas.
27. Хозяин по п. 24, который является эукариотом.
28. Хозяин по п. 27, где эукариотом являются клетки дрожжей, нитчатых грибов или насекомых.
29. Хозяин по п. 28, где дрожжами являются дрожжи, принадлежащие к роду, выбранному из группы, состоящей из Saccharomyces, Schizosaccharomyces, Kluyveromyces, Trichosporon, Schwanniomyces, Pichia, Candida, Yarrowia и Hansenula.
30. Хозяин по п. 29, где дрожжами, принадлежащими к роду Saccharomyces, являются Saccharomyces cerevisiae, дрожжами, принадлежащими к роду Schizosaccharomyces, являются Schizosaccharomyces pombe, дрожжами, принадлежащими к роду Kluyveromyces, являются Kluyveromyces lactis, дрожжами, принадлежащими к роду Trichosporon, являются Trichosporon pullulans, дрожжами, принадлежащими к роду Schwanniomyces, являются Schwanniomyces alluvius, дрожжами, принадлежащими к роду Pichia, являются Pichia pastoris, дрожжами, принадлежащими к роду Candida, являются Candida albicans, дрожжами, принадлежащими к роду Yarrowia, являются Yarrowia lipolytica, а дрожжами, принадлежащими к роду Hansenula, являются Hansenula polymorpha.
31. Хозяин по п. 28, где нитчатыми грибами являются нитчатые грибы, принадлежащие к роду, выбранному из группы, состоящей из Aspergillus, Penicillium и Мuсоr.
32. Хозяин по п. 31, где нитчатыми грибами, принадлежащими к роду Aspergillus, являются Aspergillus oryzae; нитчатыми грибами, принадлежащими к роду Penicillium, являются Penicillium chrysogenum, а нитчатыми грибами, принадлежащими к роду Мuсоr, являются Мuсоr fragilis.
33. Хозяин по п. 28, где клетками насекомых являются клетки насекомых отряда Жесткокрылых.
34. Хозяин по п. 28, где клетками насекомых являются клетки насекомых, происходящих от Spodoptera frugiperda, или клетки насекомых, происходящих от Trichoplusia ni.
35. Продукт, включающий модифицированный фиброин по любому из пп. 1-18 и выбранный из группы, состоящей из волокна, пряжи, нитей, пленки, пены, сферы, нанофибрилл, гидрогеля, смолы и их эквивалентов.
Applications Claiming Priority (5)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2016-091201 | 2016-04-28 | ||
| JP2016091201 | 2016-04-28 | ||
| JP2016-220741 | 2016-11-11 | ||
| JP2016220741 | 2016-11-11 | ||
| PCT/JP2017/016917 WO2017188430A1 (ja) | 2016-04-28 | 2017-04-28 | 改変フィブロイン |
Publications (3)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2018135565A true RU2018135565A (ru) | 2020-05-28 |
| RU2018135565A3 RU2018135565A3 (ru) | 2021-01-14 |
| RU2769982C2 RU2769982C2 (ru) | 2022-04-12 |
Family
ID=60159676
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2018135565A RU2769982C2 (ru) | 2016-04-28 | 2017-04-28 | Модифицированный фиброин |
Country Status (9)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US20190135881A1 (ru) |
| EP (1) | EP3450451A4 (ru) |
| JP (1) | JP6736801B2 (ru) |
| KR (1) | KR102242785B1 (ru) |
| CN (1) | CN109311954A (ru) |
| AU (1) | AU2017257938A1 (ru) |
| BR (1) | BR112018067895A2 (ru) |
| RU (1) | RU2769982C2 (ru) |
| WO (1) | WO2017188430A1 (ru) |
Families Citing this family (23)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2018159137A (ja) | 2015-08-20 | 2018-10-11 | 国立研究開発法人理化学研究所 | クモ糸様構造を有するポリペプチド繊維の製造方法 |
| AU2017257942A1 (en) * | 2016-04-28 | 2018-08-23 | Kojima Industries Corporation | Modified fibroin |
| JP2020097796A (ja) * | 2017-03-10 | 2020-06-25 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 人造フィブロイン繊維 |
| JP6337252B1 (ja) * | 2017-03-10 | 2018-06-06 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 高収縮人造フィブロイン繊維及びその製造方法、並びに人造フィブロイン繊維の収縮方法 |
| US11692015B2 (en) * | 2017-07-26 | 2023-07-04 | Spiber Inc. | Modified fibroin |
| JP7174983B2 (ja) * | 2018-01-31 | 2022-11-18 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 紡糸原液、フィブロイン繊維及びその製造方法 |
| CN111655913A (zh) * | 2018-01-31 | 2020-09-11 | 丝芭博株式会社 | 蛋白质纤维的制造方法 |
| JP2021080573A (ja) * | 2018-01-31 | 2021-05-27 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | タンパク質フィラメントの開繊トウ及びその製造方法 |
| WO2019182040A1 (ja) * | 2018-03-22 | 2019-09-26 | 株式会社島精機製作所 | タンパク質繊維のクリンプ方法、タンパク質繊維の製造方法、タンパク質繊維、紡績糸、及びテキスタイル製品 |
| JP2021167277A (ja) * | 2018-04-03 | 2021-10-21 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 人造フィブロイン繊維 |
| CN112218979A (zh) * | 2018-04-03 | 2021-01-12 | 丝芭博株式会社 | 复合纤维及其制造方法 |
| JPWO2019194249A1 (ja) * | 2018-04-03 | 2021-04-15 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | ドープ液、改変フィブロイン繊維及びその製造方法 |
| EP3556914A1 (de) | 2018-04-20 | 2019-10-23 | Lenzing Aktiengesellschaft | Regenerierte cellulosische formkörper und verfahren zur herstellung regenerierter cellulosischer formkörper |
| JP2020121958A (ja) * | 2019-01-31 | 2020-08-13 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | タンパク質成形体の製造方法 |
| JP2020120642A (ja) * | 2019-01-31 | 2020-08-13 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 改変フィブロイン繊維の製造方法及びタンパク質溶液 |
| JP2020120643A (ja) * | 2019-01-31 | 2020-08-13 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 改変フィブロイン繊維の製造方法及びタンパク質溶液 |
| JP7634275B2 (ja) * | 2019-06-28 | 2025-02-21 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 人工毛皮、及びその製造方法 |
| JP7503287B2 (ja) * | 2019-09-30 | 2024-06-20 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 難燃性組成物 |
| JP7721131B2 (ja) * | 2020-01-31 | 2025-08-12 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 食肉代用組成物 |
| EP4162804A4 (en) * | 2020-06-09 | 2024-07-10 | Spiber Inc. | MEAT-TYPE FOOD COMPOSITION |
| CN117881691A (zh) * | 2021-08-02 | 2024-04-12 | 丝芭博株式会社 | 多孔质体及其制造方法 |
| WO2023080164A1 (ja) | 2021-11-02 | 2023-05-11 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | エステル化タンパク質及びその製造方法 |
| CN120641432A (zh) | 2023-02-08 | 2025-09-12 | 丝芭博株式会社 | 一种嵌段共聚物或者含有该嵌段共聚物的水分散液、粘合剂、涂覆液、涂料或成型体的制造方法 |
Family Cites Families (12)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| ATE189699T1 (de) * | 1990-04-20 | 2000-02-15 | Univ Wyoming | Für spinnenseideprotein kodierende dns, dns enthaltender vektor, transformierte zelle und produkte davon |
| US5994099A (en) * | 1997-12-31 | 1999-11-30 | The University Of Wyoming | Extremely elastic spider silk protein and DNA coding therefor |
| US6608242B1 (en) * | 2000-05-25 | 2003-08-19 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Production of silk-like proteins in plants |
| AU2002306944A1 (en) * | 2001-08-29 | 2003-03-18 | University Of Wyoming | Spider silk protein encoding nucleic acids, polypeptides, antibodies and method of use thereof |
| AU2002365127B2 (en) * | 2001-10-02 | 2008-09-18 | Trustees Of Tufts College | Self-assembling polymers, and materials fabricated therefrom |
| AU2003201513A1 (en) * | 2002-01-11 | 2003-07-24 | Nexia Biotechnologies, Inc. | Methods of producing silk polypeptides and products thereof |
| AU2006286753B2 (en) | 2005-08-29 | 2011-08-18 | Amsilk Gmbh | Modified spider silk proteins |
| WO2011113446A1 (en) * | 2010-03-17 | 2011-09-22 | Amsilk Gmbh | Method for production of polypeptide containing fibres |
| JP5771833B2 (ja) | 2010-09-10 | 2015-09-02 | 岡本株式会社 | 核酸、核酸によりコードされるタンパク質、核酸が導入された組換え生物、及び組換え生物により作られるタンパク質 |
| CN103261231A (zh) | 2010-09-28 | 2013-08-21 | 圣母大学 | 嵌合蜘蛛丝及其用途 |
| JP6556122B2 (ja) | 2013-09-17 | 2019-08-07 | ボルト スレッズ インコーポレイテッド | 改良シルク繊維を合成するための方法および組成物 |
| AU2017257942A1 (en) * | 2016-04-28 | 2018-08-23 | Kojima Industries Corporation | Modified fibroin |
-
2017
- 2017-04-28 JP JP2018514733A patent/JP6736801B2/ja active Active
- 2017-04-28 RU RU2018135565A patent/RU2769982C2/ru active
- 2017-04-28 AU AU2017257938A patent/AU2017257938A1/en not_active Abandoned
- 2017-04-28 CN CN201780025795.3A patent/CN109311954A/zh active Pending
- 2017-04-28 WO PCT/JP2017/016917 patent/WO2017188430A1/ja not_active Ceased
- 2017-04-28 EP EP17789711.3A patent/EP3450451A4/en active Pending
- 2017-04-28 US US16/096,824 patent/US20190135881A1/en not_active Abandoned
- 2017-04-28 KR KR1020187033499A patent/KR102242785B1/ko active Active
- 2017-04-28 BR BR112018067895A patent/BR112018067895A2/pt not_active Application Discontinuation
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| KR102242785B1 (ko) | 2021-04-20 |
| BR112018067895A2 (pt) | 2019-09-03 |
| JP6736801B2 (ja) | 2020-08-05 |
| RU2769982C2 (ru) | 2022-04-12 |
| KR20180137529A (ko) | 2018-12-27 |
| AU2017257938A1 (en) | 2018-08-23 |
| WO2017188430A1 (ja) | 2017-11-02 |
| CN109311954A (zh) | 2019-02-05 |
| JPWO2017188430A1 (ja) | 2018-08-30 |
| CA3012817A1 (en) | 2017-11-02 |
| RU2018135565A3 (ru) | 2021-01-14 |
| EP3450451A1 (en) | 2019-03-06 |
| US20190135881A1 (en) | 2019-05-09 |
| EP3450451A4 (en) | 2019-12-04 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2018135565A (ru) | Модифицированный фиброин | |
| RU2018135566A (ru) | Модифицированный фиброин | |
| RU2019101640A (ru) | Модифицированный фиброин | |
| Cytryńska et al. | Purification and characterization of eight peptides from Galleria mellonella immune hemolymph | |
| JP6959482B2 (ja) | 成形体及びその製造方法、並びに成形体のタフネスを向上させる方法 | |
| JP6077569B2 (ja) | 親水性組換えタンパク質の抽出方法 | |
| WO2024119724A9 (zh) | 胶原蛋白肽及其制备方法和用途 | |
| EP4272765A3 (en) | Adeno-associated virus (aav) clade f vector and uses therefor | |
| JPWO2018043698A1 (ja) | モールド成形体及びモールド成形体の製造方法 | |
| RU2011144134A (ru) | Композиции и способы, включающие варианты альфа-амилазы с измененными свойствами | |
| JPWO2019194146A1 (ja) | 成形体及びその製造方法 | |
| US20150344542A1 (en) | Partial purification method for hydrophilic recombinant protein | |
| RU2011154363A (ru) | Комбинации клад rrgb пневмококков | |
| EP4616705A3 (en) | Peronospora resistance in spinacia oleracea | |
| WO2019151341A1 (ja) | 繊維強化樹脂成形体および繊維強化樹脂成形体の製造方法 | |
| Henschen | AND INTER-SPECIES COMPARISONS | |
| RU2009115688A (ru) | Иммуногенные гибридные полипептиды против ожирения и композиция вакцин против ожирения, содержащая эти полипептиды | |
| TH1801006583A (th) | ไฟโบรอินที่ดัดแปลง | |
| EP2389387A2 (en) | Natural biodegradable adhesive from the silk | |
| PE20010238A1 (es) | GEN DERIVADO DE LAWSONIA Y POLIPEPTIDOS SodC, PEPTIDOS Y PROTEINAS RELACIONADOS Y SUS USOS | |
| MX2020007336A (es) | Metodos y composiciones para modular la disfuncion de celulas endoteliales. | |
| WO2018163758A1 (ja) | モールド成形体及びモールド成形体の製造方法 | |
| SG170092A1 (en) | Peptides of regulatory or accessory proteins of hiv, compositions and the utilization thereof | |
| AR123324A1 (es) | Polipéptido modificado de meso-diaminopimelato deshidrogenasa y procedimiento de producción de l-treonina usando el mismo | |
| WO2020067549A1 (ja) | 植毛品及び植毛用パイル |