RU2017144551A - Микроорганизм, продуцирующий O-ацетилгомосерин, и способ получения O-ацетилгомосерина с использованием этого микроорганизма - Google Patents
Микроорганизм, продуцирующий O-ацетилгомосерин, и способ получения O-ацетилгомосерина с использованием этого микроорганизма Download PDFInfo
- Publication number
- RU2017144551A RU2017144551A RU2017144551A RU2017144551A RU2017144551A RU 2017144551 A RU2017144551 A RU 2017144551A RU 2017144551 A RU2017144551 A RU 2017144551A RU 2017144551 A RU2017144551 A RU 2017144551A RU 2017144551 A RU2017144551 A RU 2017144551A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- amino acid
- seq
- microorganism
- replaced
- phenylalanine
- Prior art date
Links
- 244000005700 microbiome Species 0.000 title claims 19
- FCXZBWSIAGGPCB-YFKPBYRVSA-N O-acetyl-L-homoserine Chemical compound CC(=O)OCC[C@H]([NH3+])C([O-])=O FCXZBWSIAGGPCB-YFKPBYRVSA-N 0.000 title claims 11
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims 28
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 14
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N phenylalanine group Chemical group N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(=O)O COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims 14
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 12
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 claims 12
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 claims 12
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 10
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 10
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 claims 10
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims 10
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims 10
- 239000004474 valine Substances 0.000 claims 10
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical group CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 8
- 229960004452 methionine Drugs 0.000 claims 8
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 6
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 claims 6
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 6
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 6
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 6
- HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N L-histidine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims 6
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 6
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 claims 6
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 claims 6
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 claims 6
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 claims 6
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 6
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims 6
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 6
- 235000014304 histidine Nutrition 0.000 claims 6
- 125000001909 leucine group Chemical group [H]N(*)C(C(*)=O)C([H])([H])C(C([H])([H])[H])C([H])([H])[H] 0.000 claims 6
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 claims 6
- MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N (2S)-2-Amino-3-hydroxypropansäure Chemical compound OC[C@H](N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 4
- 241000588722 Escherichia Species 0.000 claims 4
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims 4
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 claims 4
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 4
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 4
- 108091033319 polynucleotide Proteins 0.000 claims 4
- 102000040430 polynucleotide Human genes 0.000 claims 4
- 239000002157 polynucleotide Substances 0.000 claims 4
- 235000004400 serine Nutrition 0.000 claims 4
- 125000002987 valine group Chemical group [H]N([H])C([H])(C(*)=O)C([H])(C([H])([H])[H])C([H])([H])[H] 0.000 claims 4
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 claims 3
- 238000000034 method Methods 0.000 claims 3
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims 2
- FFEARJCKVFRZRR-UHFFFAOYSA-N L-Methionine Natural products CSCCC(N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 229930195722 L-methionine Natural products 0.000 claims 2
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 claims 2
- LSDPWZHWYPCBBB-UHFFFAOYSA-N Methanethiol Chemical compound SC LSDPWZHWYPCBBB-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 claims 2
- 235000008521 threonine Nutrition 0.000 claims 2
- 150000003680 valines Chemical class 0.000 claims 2
- FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 4-amino-1-[(2r)-6-amino-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]hexanoyl]piperidine-4-carboxylic acid Chemical compound C([C@H](C(=O)N[C@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](CCCCN)C(=O)N1CCC(N)(CC1)C(O)=O)NC(=O)[C@H](N)CC=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 0.000 claims 1
- 108020004652 Aspartate-Semialdehyde Dehydrogenase Proteins 0.000 claims 1
- YPWSLBHSMIKTPR-UHFFFAOYSA-N Cystathionine Natural products OC(=O)C(N)CCSSCC(N)C(O)=O YPWSLBHSMIKTPR-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- ILRYLPWNYFXEMH-UHFFFAOYSA-N D-cystathionine Natural products OC(=O)C(N)CCSCC(N)C(O)=O ILRYLPWNYFXEMH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 claims 1
- 101710083973 Homocysteine synthase Proteins 0.000 claims 1
- ILRYLPWNYFXEMH-WHFBIAKZSA-N L-cystathionine Chemical compound [O-]C(=O)[C@@H]([NH3+])CCSC[C@H]([NH3+])C([O-])=O ILRYLPWNYFXEMH-WHFBIAKZSA-N 0.000 claims 1
- 102000000818 NADP Transhydrogenases Human genes 0.000 claims 1
- 108010001609 NADP Transhydrogenases Proteins 0.000 claims 1
- 108091081024 Start codon Proteins 0.000 claims 1
- 102100033451 Thyroid hormone receptor beta Human genes 0.000 claims 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims 1
- 108010034653 homoserine O-acetyltransferase Proteins 0.000 claims 1
- 108010071598 homoserine kinase Proteins 0.000 claims 1
- 150000007523 nucleic acids Chemical group 0.000 claims 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
- C07K14/24—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Enterobacteriaceae (F), e.g. Citrobacter, Serratia, Proteus, Providencia, Morganella, Yersinia
- C07K14/245—Escherichia (G)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
- C12N15/70—Vectors or expression systems specially adapted for E. coli
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
- C12P13/06—Alanine; Leucine; Isoleucine; Serine; Homoserine
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
- C12P13/12—Methionine; Cysteine; Cystine
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y102/00—Oxidoreductases acting on the aldehyde or oxo group of donors (1.2)
- C12Y102/01—Oxidoreductases acting on the aldehyde or oxo group of donors (1.2) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.2.1)
- C12Y102/01011—Aspartate-semialdehyde dehydrogenase (1.2.1.11)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y106/00—Oxidoreductases acting on NADH or NADPH (1.6)
- C12Y106/01—Oxidoreductases acting on NADH or NADPH (1.6) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.6.1)
- C12Y106/01001—NAD(P)+ transhydrogenase (B-specific) (1.6.1.1)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y203/00—Acyltransferases (2.3)
- C12Y203/01—Acyltransferases (2.3) transferring groups other than amino-acyl groups (2.3.1)
- C12Y203/01031—Homoserine O-acetyltransferase (2.3.1.31)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y207/00—Transferases transferring phosphorus-containing groups (2.7)
- C12Y207/01—Phosphotransferases with an alcohol group as acceptor (2.7.1)
- C12Y207/01039—Homoserine kinase (2.7.1.39)
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Plant Pathology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Claims (23)
1. Полипептид, обладающий активностью по высвобождению О-ацетилгомосерина, где по меньшей мере одна аминокислота, выбранная из группы, состоящей из валина в положении 1, фенилаланина в положении 30, лейцина в положении 95 и фенилаланина в положении 165 аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1, заменена на другую аминокислоту.
2. Полипептид по п. 1, где валин в положении 1 аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1 заменен на метионин; фенилаланин в положении 30 аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1 заменен на любую аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из аланина, триптофана, лейцина, валина, глицина, серина, аспарагина, аспарагиновой кислоты и гистидина; лейцин в положении 95 аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1 заменен на любую аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из валина, фенилаланина, аланина, глицина, треонина, аспарагина, аспарагиновой кислоты и гистидина; или фенилаланин в положении 165 аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1 заменен на любую аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из аланина, триптофана, лейцина, валина, глицина, серина, аспарагина, аспарагиновой кислоты и гистидина.
3. Полипептид по п. 1, где валин в положении 1 аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1 заменен на метионин; и фенилаланин в положении 30, лейцин в положении 95 или фенилаланин в положении 165 аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1 заменен на другую аминокислоту.
4. Полипептид по п. 1, выбранный из группы, состоящей из аминокислотных последовательностей SEQ ID NO: 2, 133, 134, 137, 138, 141 и 142.
5. Полинуклеотид, кодирующий полипептид, обладающий активностью по высвобождению О-ацетилгомосерина, по п. 1.
6. Полинуклеотид по п. 5, где стартовый кодон полинуклеотида дополнительно заменен на ATG.
7. Полинуклеотид по п. 5, выбранный из группы, состоящей из последовательностей нуклеиновых кислот SEQ ID NO: 4, 135, 136, 139, 140, 143 и 144.
8. Микроорганизм рода Escherichia, продуцирующий О-ацетилгомосерин, в котором содержится или сверхэкспрессируется полипептид, состоящий из аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1, или его модифицированный полипептид.
9. Микроорганизм по п. 8, где в модифицированном полипептиде по меньшей мере одна аминокислота, выбранная из группы, состоящей из валина в положении 1, фенилаланина в положении 30, лейцина в положении 95 и фенилаланина в положении 165 аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1, заменена на другую аминокислоту.
10. Микроорганизм по п. 8, где в модифицированном полипептиде валин в положении 1 аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1 заменен на метионин; фенилаланин в положении 30 аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1 заменен на любую аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из аланина, триптофана, лейцина, валина, глицина, серина, аспарагина, аспарагиновой кислоты и гистидина; лейцин в положении 95 аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1 заменен на любую аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из валина, фенилаланина, аланина, глицина, треонина, аспарагина, аспарагиновой кислоты и гистидина; или фенилаланин в положении 165 аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1 заменен на любую аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из аланина, триптофана, лейцина, валина, глицина, серина, аспарагина, аспарагиновой кислоты и гистидина.
11. Микроорганизм по п. 8, где в модифицированном полипептиде валин в положении 1 аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1 заменен на метионин; и фенилаланин в положении 30, лейцин в положении 95 или фенилаланин в положении 165 аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1 заменен на другую аминокислоту.
12. Микроорганизм по п. 8, где микроорганизм рода Escherichia представляет собой Escherichia coli.
13. Микроорганизм по п. 8, где дополнительно активность цистатионин-синтазы инактивирована.
14. Микроорганизм по п. 8, где дополнительно активность гомосерин-киназы инактивирована.
15. Микроорганизм по п. 8, где дополнительно активность гомосерин-ацетилтрансферазы повышена по сравнению с таковой у немодифицированного микроорганизма.
16. Микроорганизм по п. 8, где дополнительно активности аспартат-полуальдегид-дегидрогеназы, трансгидрогеназы пиридиновых нуклеотидов или их комбинации повышены по сравнению с таковыми у немодифицированного микроорганизма.
17. Способ получения О-ацетилгомосерина, включающий:
культивирование микроорганизма рода Escherichia, продуцирующего О-ацетилгомосерин, по любому из пп. 8-16 в среде; и
выделение О-ацетилгомосерина из культивированного микроорганизма или из культуральной среды.
18. Способ получения L-метионина, включающий:
культивирование микроорганизма рода Escherichia, продуцирующего О-ацетилгомосерин, по любому из пп. 8-16 в среде; и
превращение О-ацетилгомосерина в L-метионин путем обработки культивированного микроорганизма, или культуральной среды, или О-ацетилгомосерина, выделенного из культивированного микроорганизма или из культуральной среды, метилмеркаптаном и метионин-превращающим ферментом.
19. Способ по п. 18, где метионин-превращающий фермент представляет собой О-ацетилгомосерин-сульфгидрилазу.
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| KR20150079358 | 2015-06-04 | ||
| KR10-2015-0079358 | 2015-06-04 | ||
| PCT/KR2016/005951 WO2016195439A1 (ko) | 2015-06-04 | 2016-06-03 | O-아세틸-호모세린을 생산하는 미생물 및 이를 이용하여 o-아세틸-호모세린을 생산하는 방법 |
Publications (3)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2017144551A true RU2017144551A (ru) | 2019-07-09 |
| RU2017144551A3 RU2017144551A3 (ru) | 2019-07-17 |
| RU2706535C2 RU2706535C2 (ru) | 2019-11-19 |
Family
ID=57440936
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2017144551A RU2706535C2 (ru) | 2015-06-04 | 2016-06-03 | Микроорганизм, продуцирующий O-ацетилгомосерин, и способ получения O-ацетилгомосерина с использованием этого микроорганизма |
Country Status (14)
| Country | Link |
|---|---|
| US (2) | US10400256B2 (ru) |
| EP (1) | EP3305808B1 (ru) |
| JP (1) | JP6543734B2 (ru) |
| KR (1) | KR101859276B1 (ru) |
| CN (1) | CN108026147B (ru) |
| AU (1) | AU2016271665B2 (ru) |
| BR (1) | BR112017026005A2 (ru) |
| ES (1) | ES2906229T3 (ru) |
| HU (1) | HUE057284T2 (ru) |
| MY (1) | MY174840A (ru) |
| PL (1) | PL3305808T3 (ru) |
| RU (1) | RU2706535C2 (ru) |
| SG (1) | SG11201709899QA (ru) |
| WO (1) | WO2016195439A1 (ru) |
Families Citing this family (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| KR101996769B1 (ko) * | 2018-12-21 | 2019-10-01 | 씨제이제일제당 (주) | 변이형 호모세린 디하이드로게나제 및 이를 이용한 호모세린 또는 호모세린 유래 l-아미노산의 생산 방법 |
| KR102182497B1 (ko) * | 2019-12-20 | 2020-11-24 | 씨제이제일제당 주식회사 | 내막 단백질의 변이체 및 이를 이용한 목적 산물 생산 방법 |
| CN115728496B (zh) * | 2022-11-11 | 2025-07-29 | 东南大学 | 碳点复合物作为探针和共反应物的免疫传感器及其应用 |
| CN119082224B (zh) * | 2024-09-26 | 2025-12-12 | 杭州精构生物科技有限责任公司 | 一种生产o-乙酰高丝氨酸的大肠埃希氏菌工程菌株的发酵方法 |
Family Cites Families (11)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2175351C2 (ru) | 1998-12-30 | 2001-10-27 | Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт "Аджиномото-Генетика" (ЗАО "АГРИ") | Фрагмент днк из escherichia coli, определяющий повышенную продукцию l-аминокислот (варианты), и способ получения l-аминокислот |
| DE10305774A1 (de) | 2003-02-06 | 2004-08-26 | Consortium für elektrochemische Industrie GmbH | Verfahren zur fermentativen Herstellung von L-Methionin |
| KR100905381B1 (ko) * | 2006-07-28 | 2009-06-30 | 씨제이제일제당 (주) | Ｌ-메치오닌 전구체 생산 균주 및 상기 ｌ-메치오닌전구체로부터의 ｌ-메치오닌 및 유기산의 생산방법 |
| BRPI0811838A2 (pt) * | 2007-05-22 | 2014-10-07 | Basf Plant Science Gmbh | Método para a produção de uma célula de planta transgênica ou uma parte da mesma, célula de planta transgênica, uma planta ou uma parte da mesma, semente, molécula de ácido nucleico isolada, construto de ácido nucleico, vetor, célula hospedeira, processo para a produção de um polipeptídeo, polipeptídeo, anticorpo, tecido de planta, material de propagação, material colhido ou uma planta, processo para a identificação de um composto, método para produção de uma composição agrícola, composição, método para produção de uma planta transgênica, e, uso de uma molécula de ácido nucleico de codificação de srp |
| CN102177246B (zh) * | 2008-09-08 | 2015-02-11 | 味之素株式会社 | 生产l-氨基酸的微生物和l-氨基酸的生产方法 |
| JP5521347B2 (ja) * | 2009-02-16 | 2014-06-11 | 味の素株式会社 | Ｌ−アミノ酸生産菌及びｌ−アミノ酸の製造法 |
| US8283152B2 (en) * | 2009-08-28 | 2012-10-09 | Cj Cheiljedang Corporation | Microorganism producing O-acetyl-homoserine and the method of producing O-acetyl-homoserine using the microorganism |
| AR083468A1 (es) * | 2010-10-25 | 2013-02-27 | Metabolic Explorer Sa | Aumento de la disponibilidad de nadph para la produccion de metionina |
| NO2657250T3 (ru) | 2010-12-21 | 2018-02-03 | ||
| KR101250651B1 (ko) | 2010-12-21 | 2013-04-03 | 씨제이제일제당 (주) | 신규 ｏ-아세틸호모세린 설피드릴라제 또는 변이체 및 이를 이용한 메치오닌 전환 방법 |
| MX2015012487A (es) * | 2013-03-15 | 2016-04-20 | Cargill Inc | Control de fases de producción por inducción del crecimiento. |
-
2016
- 2016-06-03 BR BR112017026005-0A patent/BR112017026005A2/pt unknown
- 2016-06-03 US US15/579,188 patent/US10400256B2/en active Active
- 2016-06-03 RU RU2017144551A patent/RU2706535C2/ru active
- 2016-06-03 ES ES16803792T patent/ES2906229T3/es active Active
- 2016-06-03 PL PL16803792T patent/PL3305808T3/pl unknown
- 2016-06-03 WO PCT/KR2016/005951 patent/WO2016195439A1/ko not_active Ceased
- 2016-06-03 CN CN201680043236.0A patent/CN108026147B/zh active Active
- 2016-06-03 HU HUE16803792A patent/HUE057284T2/hu unknown
- 2016-06-03 EP EP16803792.7A patent/EP3305808B1/en active Active
- 2016-06-03 KR KR1020160069827A patent/KR101859276B1/ko active Active
- 2016-06-03 JP JP2017562280A patent/JP6543734B2/ja active Active
- 2016-06-03 AU AU2016271665A patent/AU2016271665B2/en active Active
- 2016-06-03 MY MYPI2017704565A patent/MY174840A/en unknown
- 2016-06-03 SG SG11201709899QA patent/SG11201709899QA/en unknown
-
2019
- 2019-07-17 US US16/514,777 patent/US10597686B2/en active Active
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| RU2017144551A3 (ru) | 2019-07-17 |
| US20190338322A1 (en) | 2019-11-07 |
| AU2016271665A1 (en) | 2018-01-04 |
| EP3305808A4 (en) | 2018-12-05 |
| CN108026147A (zh) | 2018-05-11 |
| US20180135086A1 (en) | 2018-05-17 |
| JP2018517411A (ja) | 2018-07-05 |
| EP3305808A1 (en) | 2018-04-11 |
| AU2016271665B2 (en) | 2019-05-09 |
| WO2016195439A1 (ko) | 2016-12-08 |
| JP6543734B2 (ja) | 2019-07-10 |
| CN108026147B (zh) | 2021-10-01 |
| KR20160144017A (ko) | 2016-12-15 |
| EP3305808B1 (en) | 2022-01-12 |
| MY174840A (en) | 2020-05-18 |
| ES2906229T3 (es) | 2022-04-13 |
| SG11201709899QA (en) | 2017-12-28 |
| KR101859276B1 (ko) | 2018-05-18 |
| BR112017026005A2 (pt) | 2018-08-14 |
| US10400256B2 (en) | 2019-09-03 |
| US10597686B2 (en) | 2020-03-24 |
| PL3305808T3 (pl) | 2022-04-04 |
| HUE057284T2 (hu) | 2022-04-28 |
| RU2706535C2 (ru) | 2019-11-19 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2014132203A (ru) | НОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗЫ ИЗ Bacillus | |
| RU2016149077A (ru) | Микроорганизм для продуцирования О-ацетилгомосерина и способ получения О-ацетилгомосерина с использованием этого микроорганизма | |
| RU2017144551A (ru) | Микроорганизм, продуцирующий O-ацетилгомосерин, и способ получения O-ацетилгомосерина с использованием этого микроорганизма | |
| RU2017128034A (ru) | Новый промотор и пути его применения | |
| HRP20170813T1 (hr) | Mutant d-psikoza-3-epimeraze s povećanom toplinskom stabilnošću i kontinuirana proizvodnja d-psikoze uz upotrebu iste | |
| EA201991442A1 (ru) | ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЕ НУКЛЕАЗЫ Cas9 | |
| WO2008006680A3 (de) | Verfahren zur herstellung von l-aminosäuren mittels mutanten des glta-gens kodierend für citratsynthase | |
| EA201300060A1 (ru) | Полипептид, обладающий или содействующий активности деградации углеводного материала, и его применение | |
| JP2006141405A5 (ru) | ||
| RU2017128752A (ru) | Новая лизиндекарбоксилаза и способ получения кадаверина с ее использованием | |
| ES2903177T3 (es) | Transaminasas | |
| RU2016147962A (ru) | Микроорганизм, обладающий улучшенной способностью к продуцированию l-лизина, и способ производства l-лизина с использованием данного микроорганизма | |
| RU2016130093A (ru) | Трансформант для экспрессии цис-пренилтрансферазы и рецептора Nogo-B | |
| RU2015119400A (ru) | Средства и методы ферментативного получения l-метионина из о-фосфо-l-гомосерина и метантиола | |
| RU2018132844A (ru) | Способ ферментативного получения l-аминокислот | |
| RU2016106171A (ru) | Вариант l-аспартат оксидазы и способ получения хинолината или никотиновой кислоты с его применением | |
| EA201300057A1 (ru) | Полипептид, обладающий углеводдеградирующей активностью, и его применения | |
| RU2018117175A (ru) | Рекомбинантный микроорганизм для получения L-треонина и способ получения L-треонина с использованием указанного микроорганизма | |
| JP2015530121A5 (ru) | ||
| RU2018144165A (ru) | Способ ферментативного получения l-лизина | |
| RU2016145258A (ru) | Микроорганизм, обладающий улучшенным уровнем внутриклеточной энергии, и способ продуцирования l-аминокислоты с его помощью | |
| WO2016036635A8 (en) | Chromobacterium subtsugae genes | |
| RU2016116154A (ru) | Микроорганизмы для получения о-сукцинилгомосерина и способ получения о-сукцинилгомосерина с использованием указанных микроорганизмов | |
| BR112016000541B1 (pt) | Método para produção de metacrilil-coa e conversão de metacrilil-coa em ácido metacrílico ou éster metacrilato | |
| BR112019001067B1 (pt) | Microorganismo que tem atividade de aciltransferase e usos do mesmo |