[go: up one dir, main page]

RU2011147216A - FUSED PROTEIN OR PEPTID WITH AN INCREASED IN VIVO HALF-TIME SUPPORTED BY IN VIVO SLOW-RELEASE AND IN VIVO HALF-TIME METHOD WITH ITS APPLICATION - Google Patents

FUSED PROTEIN OR PEPTID WITH AN INCREASED IN VIVO HALF-TIME SUPPORTED BY IN VIVO SLOW-RELEASE AND IN VIVO HALF-TIME METHOD WITH ITS APPLICATION Download PDF

Info

Publication number
RU2011147216A
RU2011147216A RU2011147216/10A RU2011147216A RU2011147216A RU 2011147216 A RU2011147216 A RU 2011147216A RU 2011147216/10 A RU2011147216/10 A RU 2011147216/10A RU 2011147216 A RU2011147216 A RU 2011147216A RU 2011147216 A RU2011147216 A RU 2011147216A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
peptide
alpha
fusion protein
factor
physiologically active
Prior art date
Application number
RU2011147216/10A
Other languages
Russian (ru)
Other versions
RU2503688C2 (en
Inventor
Хуе-Син ЧУНГ
Сонг Бум Ю
Санг Ми ЛИ
Original Assignee
Алтеоген, Инк
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Алтеоген, Инк filed Critical Алтеоген, Инк
Publication of RU2011147216A publication Critical patent/RU2011147216A/en
Application granted granted Critical
Publication of RU2503688C2 publication Critical patent/RU2503688C2/en

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/81—Protease inhibitors
    • C07K14/8107—Endopeptidase (E.C. 3.4.21-99) inhibitors
    • C07K14/811—Serine protease (E.C. 3.4.21) inhibitors
    • C07K14/8121—Serpins
    • C07K14/8125—Alpha-1-antitrypsin
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/31—Fusion polypeptide fusions, other than Fc, for prolonged plasma life, e.g. albumin

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Medicinal Preparation (AREA)

Abstract

1. Слитый белок или пептид, содержащий физиологически активный белок или пептид, слитый с альфа-1-антитрипсином, в результате чего физиологически активные белок или пептид имеет увеличенное время полужизни in vivo путем поддержания устойчивой циркуляции в крови.2. Слитый белок или пептид по п.1, в котором физиологически активный белок или пептид сливают непосредственно или через линкер, состоящий из аминокислот, с альфа-1-антитрипсином.3. Слитый белок или пептид по п.1, в котором физиологически активные белок выбирают из группы, состоящей из гормонов и их рецепторов, модификаторов биологических ответов и их рецепторов, цитокинов и их рецепторов, ферментов, антител и фрагментов антител.4. Слитый белок или пептид по п.3, в котором физиологически активный белок выбирают из группы, состоящей из гормона роста человека (hGH), инсулина, фолликулостимулирующего гормона (FSH), хорионического гонадотропина человека, паратиреоидного гормона (РТН), эритропоэтина (ЕРО), тромбопоэтина (ТРО), гранулоцитарного колониестимулирующего фактора (G-CSF), гранулоцитарно-макрофагального колониестимулирующего фактора (GM-CSF), интерферона-альфа, интерферона-бета, интерферона-гамма, интерлейкинов, макрофаг активирующего фактора, фактора некроза опухолей, тканевого активатора плазминогена, фактора коагуляции VII, VIIa, VIII и IX, костного морфогенетического белка человека 2 (hBMP2), фактора роста кератиноцитов (KGF), фактора роста тромбоцитов (PDGF), глюкоцереброзидазы, α-галактозидазы А, α-L-идуронидазы, идуронат-2-сульфатазы, лактазы, аденозиндеаминазы, бутирилхолинэстеразы, хитиназы, глутаматдекарбоксилазы, имиглюцеразы, липазы, уриказы, ацетилгидролазы фактора а1. A fusion protein or peptide containing a physiologically active protein or peptide fused with alpha-1-antitrypsin, whereby the physiologically active protein or peptide has an increased in vivo half-life by maintaining stable blood circulation. The fusion protein or peptide of claim 1, wherein the physiologically active protein or peptide is fused directly or via an amino acid linker with alpha-1 antitrypsin. A fusion protein or peptide according to claim 1, wherein the physiologically active protein is selected from the group consisting of hormones and their receptors, biological response modifiers and their receptors, cytokines and their receptors, enzymes, antibodies and antibody fragments. The fusion protein or peptide of claim 3, wherein the physiologically active protein is selected from the group consisting of human growth hormone (hGH), insulin, follicle stimulating hormone (FSH), human chorionic gonadotropin, parathyroid hormone (PTH), erythropoietin (EPO), thrombopoietin (TPO), granulocyte colony-stimulating factor (G-CSF), granulocyte-macrophage colony-stimulating factor (GM-CSF), interferon-alpha, interferon-beta, interferon-gamma, interleukins, macrophage activating factor, tumor necrosis factor, plasminogen , coagulation factor VII, VIIa, VIII and IX, human bone morphogenetic protein 2 (hBMP2), keratinocyte growth factor (KGF), platelet growth factor (PDGF), glucocerebrosidase, α-galactosidase A, α-L-iduronidase, iduronate-2 -sulfatase, lactase, adenosine deaminase, butyrylcholinesterase, chitinase, glutamate decarboxylase, imiglucerase, lipase, uricase, factor a acetylhydrolase

Claims (21)

1. Слитый белок или пептид, содержащий физиологически активный белок или пептид, слитый с альфа-1-антитрипсином, в результате чего физиологически активные белок или пептид имеет увеличенное время полужизни in vivo путем поддержания устойчивой циркуляции в крови.1. A fusion protein or peptide containing a physiologically active protein or peptide fused to alpha-1-antitrypsin, resulting in a physiologically active protein or peptide having an increased in vivo half-life by maintaining a stable circulation in the blood. 2. Слитый белок или пептид по п.1, в котором физиологически активный белок или пептид сливают непосредственно или через линкер, состоящий из аминокислот, с альфа-1-антитрипсином.2. The fusion protein or peptide according to claim 1, wherein the physiologically active protein or peptide is fused directly or via an amino acid linker to alpha-1-antitrypsin. 3. Слитый белок или пептид по п.1, в котором физиологически активные белок выбирают из группы, состоящей из гормонов и их рецепторов, модификаторов биологических ответов и их рецепторов, цитокинов и их рецепторов, ферментов, антител и фрагментов антител.3. The fusion protein or peptide according to claim 1, wherein the physiologically active protein is selected from the group consisting of hormones and their receptors, biological response modifiers and their receptors, cytokines and their receptors, enzymes, antibodies and antibody fragments. 4. Слитый белок или пептид по п.3, в котором физиологически активный белок выбирают из группы, состоящей из гормона роста человека (hGH), инсулина, фолликулостимулирующего гормона (FSH), хорионического гонадотропина человека, паратиреоидного гормона (РТН), эритропоэтина (ЕРО), тромбопоэтина (ТРО), гранулоцитарного колониестимулирующего фактора (G-CSF), гранулоцитарно-макрофагального колониестимулирующего фактора (GM-CSF), интерферона-альфа, интерферона-бета, интерферона-гамма, интерлейкинов, макрофаг активирующего фактора, фактора некроза опухолей, тканевого активатора плазминогена, фактора коагуляции VII, VIIa, VIII и IX, костного морфогенетического белка человека 2 (hBMP2), фактора роста кератиноцитов (KGF), фактора роста тромбоцитов (PDGF), глюкоцереброзидазы, α-галактозидазы А, α-L-идуронидазы, идуронат-2-сульфатазы, лактазы, аденозиндеаминазы, бутирилхолинэстеразы, хитиназы, глутаматдекарбоксилазы, имиглюцеразы, липазы, уриказы, ацетилгидролазы фактора активации тромбоцитов, нейтральной эндопептидазы, урокиназы, стрептокиназы, миелопероксидазы, супероксиддисмутазы, ботулотоксина, коллагеназы, гиалуронидазы, L-аспарагиназы, моноклональных антител, поликлональных антител, scFv, Fab, Fab', F(ab')2 и Fd и их комбинации.4. The fusion protein or peptide according to claim 3, wherein the physiologically active protein is selected from the group consisting of human growth hormone (hGH), insulin, follicle-stimulating hormone (FSH), human chorionic gonadotropin, parathyroid hormone (PTH), erythropoietin (EPO ), thrombopoietin (TPO), granulocyte colony stimulating factor (G-CSF), granulocyte-macrophage colony stimulating factor (GM-CSF), interferon-alpha, interferon-beta, interferon-gamma, interleukins, macrophage activating factor, tumor necrosis factor tissue plasminogen activator, coagulation factor VII, VIIa, VIII and IX, human bone morphogenetic protein 2 (hBMP2), keratinocyte growth factor (KGF), platelet growth factor (PDGF), glucocerebrosidase, α-galactosidase A, α-L-iduronidase, iduronate-2-sulfatase, lactase, adenosine deaminase, butyrylcholinesterase, chitinase, glutamate decarboxylase, imiglucerase, lipase, uricase, acetylhydrolase, platelet activating factor, neutral endopeptidase, urokinase, streptokinase oxidase, myelopenase, myelopenase, myelopenase zy, hyaluronidase, L-asparaginase, monoclonal antibodies, polyclonal antibodies, scFv, Fab, Fab ', F (ab') 2 and Fd, and combinations thereof. 5. Слитый белок или пептид по п.1, в котором физиологически активный пептид выбирают из группы, состоящей из глюкагон-подобного пептида-1 (GLP-1) и его аналогов, эксендина и его аналогов, соматостатина и его аналогов, агониста и антагониста гормона, высвобождающего лютеинизирующий гормон (LHRH), адренокортикотропного гормона, гормона, высвобождающего гормон роста, окситоцина, тимозина альфа-1, кортикотропин-рилизинг фактора, кальцитонина, бивалирудина, аналогов вазопрессина, фрагментов физиологически активных белков и их комбинации.5. The fusion protein or peptide according to claim 1, wherein the physiologically active peptide is selected from the group consisting of glucagon-like peptide-1 (GLP-1) and its analogues, exendin and its analogues, somatostatin and its analogues, agonist and antagonist luteinizing hormone releasing hormone (LHRH), adrenocorticotropic hormone, growth hormone releasing hormone, oxytocin, thymosin alpha-1, corticotropin releasing factor, calcitonin, bivalirudin, vasopressin analogs, fragments of physiologically active proteins and combinations thereof. 6. Слитый белок или пептид по п.1, представляющий собой слитый белок гормон роста человека/альфа-1-антитрипсин [T109wt: α1AT/hGH] и имеющий аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 1.6. The fusion protein or peptide according to claim 1, which is a human growth hormone / alpha-1-antitrypsin [T109wt: α1AT / hGH] fusion protein and having the amino acid sequence of SEQ ID NO: 1. 7. Слитый белок или пептид, включающий физиологически активный белок или пептид, слитый с вариантом альфа-1-антитрипсина, имеющий, по меньшей мере, один мутированный аминокислотный остаток, в результате чего физиологически активные белок или пептид имеет увеличенное время полужизни in vivo путем поддержания устойчивой циркуляции в крови.7. A fusion protein or peptide comprising a physiologically active protein or peptide fused to an alpha-1-antitrypsin variant having at least one mutated amino acid residue, resulting in a physiologically active protein or peptide having an increased in vivo half-life by maintaining steady circulation in the blood. 8. Слитый белок или пептид по п.7, в котором физиологически активный белок или пептид слит непосредственно или через линкер, состоящий из аминокислот, с вариантом альфа-1-антитрипсина, имеющим, по меньшей мере, один мутированный аминокислотный остаток.8. The fusion protein or peptide according to claim 7, in which the physiologically active protein or peptide is fused directly or via a linker consisting of amino acids, with an alpha-1-antitrypsin variant having at least one mutated amino acid residue. 9. Слитый белок или пептид по п.7, в котором физиологически активные белок выбирают из группы, состоящий из гормонов и их рецепторов, модификаторов биологических ответов и их рецепторов, цитокинов и их рецепторы, ферментов, антител и фрагментов антител.9. The fusion protein or peptide of claim 7, wherein the physiologically active protein is selected from the group consisting of hormones and their receptors, biological response modifiers and their receptors, cytokines and their receptors, enzymes, antibodies and antibody fragments. 10. Слитый белок или пептид по п.9, в котором физиологически активные белок выбирают из группы, состоящей из гормона роста человека (hGH), инсулина, фолликулостимулирующего гормона (FSH), хорионического гонадотропина человека, паратиреоидного гормона (РТН), эритропоэтина (ЕРО), тромбопоэтина (ТРО), гранулоцитарного колониестимулирующего фактора (G-CSF), гранулоцитарно-макрофагального колониестимулирующего фактора (GM-CSF), интерферона-альфа, интерферона-бета, интерферона-гамма, интерлейкинов, макрофаг активирующего фактора, фактора некроза опухолей, тканевого активатора плазминогена, фактора коагуляции VII, VIIa, VIII и IX, костного морфогенетического белка человека 2 (hBMP2), фактора роста кератиноцитов (KGF), фактора роста тромбоцитов (PDGF), глюкоцереброзидазы, α-галактозидазы А, α-L-идуронидазы, идуронат-2-сульфатазы, лактазы, аденозиндеаминазы, бутирилхолинэстеразы, хитиназы, глутаматдекарбоксилазы, имиглюцеразы, липазы, уриказы, ацетилгидролазы фактора активации тромбоцитов, нейтральной эндопептидазы, урокиназы, стрептокиназы, миелопероксидазы, супероксиддисмутазы, ботулотоксина, коллагеназы, гиалуронидазы, L-аспарагиназы, моноклональных антител, поликлональных антител, scFv, Fab, Fab', F(ab')2 и Fd и их комбинаций.10. The fusion protein or peptide according to claim 9, in which the physiologically active protein is selected from the group consisting of human growth hormone (hGH), insulin, follicle-stimulating hormone (FSH), human chorionic gonadotropin, parathyroid hormone (PTH), erythropoietin (EPO ), thrombopoietin (TPO), granulocyte colony stimulating factor (G-CSF), granulocyte macrophage colony stimulating factor (GM-CSF), interferon-alpha, interferon-beta, interferon-gamma, interleukins, macrophage activating factor, tumor necrosis factor , tissue plasminogen activator, coagulation factor VII, VIIa, VIII and IX, human bone morphogenetic protein 2 (hBMP2), keratinocyte growth factor (KGF), platelet growth factor (PDGF), glucocerebrosidase, α-galactosidase A, α-L-iduronidase , iduronate-2-sulfatase, lactase, adenosine deaminase, butyrylcholinesterase, chitinase, glutamate decarboxylase, imiglucerase, lipase, uricase, acetylhydrolase, platelet activating factor, neutral endopeptidase, urokinase, streptokin oxidase, myelotoxinase, myelotoxinase zy, hyaluronidase, L-asparaginase, monoclonal antibodies, polyclonal antibodies, scFv, Fab, Fab ', F (ab') 2 and Fd, and combinations thereof. 11. Слитый белок или пептид по п.7, в котором физиологически активные пептид выбирают из группы, состоящей из глюкагон-подобного пептида-1 (GLP-1) и его аналогов, эксендина и его аналогов, соматостатина и его аналогов, агониста и антагониста рилизинг-фактора лютеинизирующего гормона (LHRH), адренокортикотропного гормона, гормона, высвобождающего гормон роста, окситоцина, тимозина альфа-1, кортикотропин-рилизинг фактора, кальцитонина, бивалирудина, аналогов вазопрессина, фрагментов физиологически активных пептидов и их комбинаций.11. The fusion protein or peptide according to claim 7, wherein the physiologically active peptide is selected from the group consisting of glucagon-like peptide-1 (GLP-1) and its analogs, exendin and its analogues, somatostatin and its analogues, agonist and antagonist luteinizing hormone releasing factor (LHRH), adrenocorticotropic hormone, growth hormone releasing hormone, oxytocin, thymosin alpha-1, corticotropin releasing factor, calcitonin, bivalirudin, vasopressin analogues, fragments of physiologically active peptides and their combinations. 12. Слитый белок или пептид по п.7, в котором вариант альфа-1-антитрипсина имеет аспарагиновый остаток вместо пролина в положении 357 в Р2.12. The fusion protein or peptide according to claim 7, in which the alpha-1-antitrypsin variant has an asparagine residue instead of proline at position 357 in P2. 13. Слитый белок или пептид по п.7, в котором вариант альфа-1-антитрипсина имеет аспарагиновый остаток вместо пролина в положении 357 в Р2, и один или несколько дополнительно мутированных аминокислотных остатков в других положениях.13. The fusion protein or peptide according to claim 7, in which the alpha-1-antitrypsin variant has an asparagine residue instead of proline at position 357 in P2, and one or more additionally mutated amino acid residues at other positions. 14. Слитый белок или пептид по п.13, в котором вариант альфа-1-антитрипсина имеет треонининовый остаток вместо серина в положении 359, или сериновый остаток вместо цистеина в положении 232, в качестве одного или нескольких дополнительно мутированных аминокислотных остатков в других положениях.14. The fusion protein or peptide of claim 13, wherein the alpha-1-antitrypsin variant has a threonine residue instead of serine at position 359, or a serine residue instead of cysteine at position 232, as one or more additionally mutated amino acid residues at other positions. 15. Слитый белок или пептид по п.13, в котором вариант альфа-1-антитрипсина имеет аспарагиновый остаток вместо пролина в положении 357 в Р2, треониновый остаток вместо серина в положении 359, и сериновый остаток вместо цистеина в положении 232 в качестве одной или нескольких мутированных аминокислот.15. The fusion protein or peptide of claim 13, wherein the alpha-1-antitrypsin variant has an asparagine residue instead of proline at position 357 in P2, a threonine residue instead of serine at position 359, and a serine residue instead of cysteine at position 232 as one or several mutated amino acids. 16. Слитый белок или пептид по п.7, который выбирают из группы, состоящей из слитого белка гормон роста человека/моновариант альфа-1-антитрипсина [Т109: α1AT(P357N)/hGH](SEQ ID NO: 2), слитого белка гормон роста человека/дивариант альфа-1-антитрипсина [Т109Т: α1AT(P357N, S359T)/hGH](SEQ ID NO: 3), слитого белка интерферон-альфа человека/моновариант альфа-1-антитрипсина [Т502: α1AT(P357N)/IFN-α](SEQ ID NO: 4), слитого белка гранулоцитарный колониестимулирующий фактор/дивариант альфа-1-антитрипсина [T602S: α1AT(P357N, C232S)/G-CSF] (SEQ ID NO:5), слитого белка гранулоцитарный колониестимулирующий фактор/тривариант альфа-1-антитрипсина [T602ST: α1AT(P357N, C232S, S359T)/G-CSF] (SEQ ID NO:6) и слитого белка эксендин-4/моновариант альфа-1-антитрипсина [Т304: эксендин-4/α1AT(P357N)] (SEQ ID NO: 7).16. The fusion protein or peptide according to claim 7, which is selected from the group consisting of fusion protein human growth hormone / monovariant alpha-1-antitrypsin [T109: α1AT (P357N) / hGH] (SEQ ID NO: 2), fusion protein human growth hormone / alpha-1-antitrypsin divariant [T109T: α1AT (P357N, S359T) / hGH] (SEQ ID NO: 3), human interferon-alpha fusion protein / monovariant alpha-1-antitrypsin [T502: α1AT (P357N) / IFN-α] (SEQ ID NO: 4), fusion protein granulocyte colony stimulating factor / alpha-1-antitrypsin divariant [T602S: α1AT (P357N, C232S) / G-CSF] (SEQ ID NO: 5), fusion protein granulocyte colony stimulating factor / trivari alpha-1-antitrypsin ant [T602ST: α1AT (P357N, C232S, S359T) / G-CSF] (SEQ ID NO: 6) and exendin-4 fusion protein / alpha-1-antitrypsin monovariant [T304: exendin-4 / α1AT (P357N)] (SEQ ID NO: 7). 17. Способ увеличения времени полужизни in vivo белка или пептида включающий конъюгацию физиологически активного белка или пептида с альфа-1-антитрипсином или вариантом альфа-1-антитрипсина, который имеет, по меньшей мере, один мутированный аминокислотный остаток, в результате чего конъюгат характеризуется устойчивостью при циркуляции in vivo.17. A method of increasing the in vivo half-life of a protein or peptide comprising conjugating a physiologically active protein or peptide with alpha-1-antitrypsin or an alpha-1-antitrypsin variant that has at least one mutated amino acid residue, whereby the conjugate is stable when circulating in vivo. 18. Способ по п.17, в котором вариант альфа-1-антитрипсина имеет аспарагиновый остаток вместо пролина в положении 357 в Р2.18. The method according to 17, in which the alpha-1-antitrypsin variant has an asparagine residue instead of proline at position 357 in P2. 19. Способ по п.17, в котором вариант альфа-1-антитрипсина имеет аспарагиновый остаток вместо пролина в положении 357 в Р2, и один или несколько дополнительно мутированных аминокислотных остатков в других положениях.19. The method according to 17, in which the alpha-1-antitrypsin variant has an asparagine residue instead of proline at position 357 in P2, and one or more additionally mutated amino acid residues at other positions. 20. Способ по п.19, в котором вариант альфа-1-антитрипсина имеет треониновый остаток вместо серина в положении 359, или сериновый остаток вместо цистеина в положении 232 в качестве одного или нескольких дополнительно мутированных аминокислот аминокислотных остатков в других положениях.20. The method according to claim 19, in which the alpha-1-antitrypsin variant has a threonine residue instead of serine at position 359, or a serine residue instead of cysteine at position 232 as one or more additionally mutated amino acids of amino acid residues at other positions. 21. Способ по п.19, в котором вариант альфа-1-антитрипсина имеет аспарагиновый остаток вместо пролина в положении 357 в Р2, треониновый остаток вместо серина в положении 359, и сериновый остаток вместо цистеина в положении 232. 21. The method according to claim 19, in which the alpha-1-antitrypsin variant has an asparagine residue instead of proline at position 357 in P2, a threonine residue instead of serine at position 359, and a serine residue instead of cysteine at position 232.
RU2011147216/10A 2009-04-22 2010-04-22 Fused protein or peptide with increased half lifetime in vivo, which is maintained due to slow release in vivo, and method for increasing half lifetime in vivo using it RU2503688C2 (en)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
KR10-2009-0035190 2009-04-22
KR20090035190 2009-04-22
PCT/KR2010/002520 WO2010123290A2 (en) 2009-04-22 2010-04-22 In vivo half life increased fusion protein or peptide maintained by sustained in vivo release, and method for increasing in vivo half-life using same

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2011147216A true RU2011147216A (en) 2013-05-27
RU2503688C2 RU2503688C2 (en) 2014-01-10

Family

ID=43011621

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2011147216/10A RU2503688C2 (en) 2009-04-22 2010-04-22 Fused protein or peptide with increased half lifetime in vivo, which is maintained due to slow release in vivo, and method for increasing half lifetime in vivo using it

Country Status (11)

Country Link
US (1) US9012606B2 (en)
EP (1) EP2423233B1 (en)
JP (1) JP5727459B2 (en)
KR (1) KR101183262B1 (en)
CN (1) CN102439044B (en)
AU (1) AU2010239861B2 (en)
BR (1) BRPI1006443B1 (en)
CA (1) CA2758445C (en)
MX (1) MX2011011130A (en)
RU (1) RU2503688C2 (en)
WO (1) WO2010123290A2 (en)

Families Citing this family (44)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2012178102A2 (en) 2011-06-24 2012-12-27 The Regents Of The Unversity Of Colorado, A Body Corporate Compositions, methods and uses for alpha-1 antitrypsin fusion molecules
PT2726092T (en) 2011-06-28 2019-10-08 Lp Inhibrx SERPINE FUSION POLYPEPTIDES AND METHODS FOR THEIR USE
US10400029B2 (en) 2011-06-28 2019-09-03 Inhibrx, Lp Serpin fusion polypeptides and methods of use thereof
KR101402702B1 (en) * 2011-09-15 2014-06-05 (주)알테오젠 New alpha-1 antitrypsin variant, method for producing the same and use thereof
US10478508B2 (en) 2012-01-10 2019-11-19 The Regents Of The University Of Colorado, A Body Corporate Compositions, methods and uses for alpha-1 antitrypsin fusion molecules
KR102434075B1 (en) 2012-05-17 2022-08-19 익스텐드 바이오사이언시즈, 인크. Carriers for improved drug delivery
KR101504824B1 (en) * 2013-05-31 2015-03-23 씨제이헬스케어 주식회사 Hyperglycosylated long-acting human growth hormone and method for preparing the same
KR101460266B1 (en) * 2012-06-05 2014-11-11 씨제이헬스케어 주식회사 A novel method for purifying long-acting human growth hormone
JP6231559B2 (en) * 2012-06-05 2017-11-15 シージェイ ヘルスケア コーポレイションＣｊ Ｈｅａｌｔｈｃａｒｅ Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ Method for producing and purifying highly glycosylated sustained human growth hormone protein
UA116217C2 (en) 2012-10-09 2018-02-26 Санофі Exendin-4 derivatives as dual glp1/glucagon agonists
KR101516054B1 (en) * 2012-11-21 2015-05-06 씨제이헬스케어 주식회사 A novel method for preparing long-acting human growth hormone monomers
CA2894765A1 (en) 2012-12-21 2014-06-26 Sanofi Exendin-4 derivatives as dual glp1/gip or trigonal glp1/gip/glucagon agonists
WO2015086728A1 (en) 2013-12-13 2015-06-18 Sanofi Exendin-4 peptide analogues as dual glp-1/gip receptor agonists
GB201322091D0 (en) * 2013-12-13 2014-01-29 Cambridge Entpr Ltd Modified serpins for the treatment of bleeding disorders
EP3080154B1 (en) 2013-12-13 2018-02-07 Sanofi Dual glp-1/gip receptor agonists
WO2015086730A1 (en) 2013-12-13 2015-06-18 Sanofi Non-acylated exendin-4 peptide analogues
WO2015086733A1 (en) 2013-12-13 2015-06-18 Sanofi Dual glp-1/glucagon receptor agonists
TW201625668A (en) 2014-04-07 2016-07-16 賽諾菲公司 Exendin-4 derivatives as peptidic dual GLP-1/glucagon receptor agonists
TW201625669A (en) 2014-04-07 2016-07-16 賽諾菲公司 Peptidic dual GLP-1/glucagon receptor agonists derived from Exendin-4
TW201625670A (en) 2014-04-07 2016-07-16 賽諾菲公司 Dual GLP-1/glucagon receptor agonists derived from EXENDIN-4
US9932381B2 (en) 2014-06-18 2018-04-03 Sanofi Exendin-4 derivatives as selective glucagon receptor agonists
US9585934B2 (en) 2014-10-22 2017-03-07 Extend Biosciences, Inc. Therapeutic vitamin D conjugates
WO2016065052A1 (en) 2014-10-22 2016-04-28 Extend Biosciences, Inc. Insulin vitamin d conjugates
US9789197B2 (en) 2014-10-22 2017-10-17 Extend Biosciences, Inc. RNAi vitamin D conjugates
CN107108754A (en) * 2014-12-22 2017-08-29 诺和诺德股份有限公司 α‑1‑antitrypsin (A1AT) fusion protein and use thereof
CN104645317B (en) * 2015-01-28 2020-04-17 中国科学院天津工业生物技术研究所 Application of polypeptide compound as polypeptide or protein drug carrier, method and fusion protein compound thereof
US10993993B2 (en) * 2015-05-28 2021-05-04 Immunoforge Co., Ltd. Pharmaceutical composition for treating muscle atrophy or sarcopenia including glucagon-like peptide (GLP-1) or GLP-1 receptor agonist
AR105319A1 (en) 2015-06-05 2017-09-27 Sanofi Sa PROPHARMS THAT INCLUDE A DUAL AGONIST GLU-1 / GLUCAGON CONJUGATE HIALURONIC ACID CONNECTOR
KR20170004814A (en) 2015-07-02 2017-01-11 주식회사 녹십자 Formulation for treating hunter syndrome
WO2017003270A1 (en) * 2015-07-02 2017-01-05 주식회사 녹십자 Hunter syndrome therapeutic agent and treatment method
AR105284A1 (en) 2015-07-10 2017-09-20 Sanofi Sa DERIVATIVES OF EXENDINA-4 AS SPECIFIC DUAL PEPTIDE AGONISTS OF GLP-1 / GLUCAGÓN RECEPTORS
AU2016319540B2 (en) * 2015-09-08 2021-08-26 Jcr Pharmaceuticals Co., Ltd. Novel human serum albumin mutant
WO2018071528A1 (en) * 2016-10-11 2018-04-19 University Of Georgia Research Foundation, Inc. Proteins and method for treating obesity and associated comorbidities
EP3606951A4 (en) * 2017-04-02 2021-03-17 B.G. Negev Technologies and Applications Ltd., at Ben-Gurion University MUTANT ALPHA-1-ANTITRYPSIN COMPOSITIONS AND THEIR USE
KR101964376B1 (en) 2017-09-29 2019-04-01 주식회사 나이벡 Pharmaceutical composition and Biomaterial Containing Fusion Peptide Comprising Parathyroid hormone(PTH) bonded Bone-selective Peptide
KR102167827B1 (en) * 2017-12-20 2020-10-20 주식회사 알테오젠 Novel Growth Hormone Receptor Antagonists and Fusion Proteins Thereof
CN107916257B (en) * 2018-01-09 2020-07-28 华南理工大学 T1 lipase mutant and application
US20190351031A1 (en) 2018-05-16 2019-11-21 Halozyme, Inc. Methods of selecting subjects for combination cancer therapy with a polymer-conjugated soluble ph20
CN112839964A (en) * 2018-06-07 2021-05-25 普泰公司 Pharmaceutical compositions comprising fusion proteins and uses thereof
KR102263105B1 (en) * 2018-09-05 2021-06-09 주식회사 엘지화학 Fusion polypeptide comprising o-glycosylated polypeptide region
AU2019369403B2 (en) 2018-10-29 2025-04-17 Spin Therapeutics, Llc Compositions and methods for alpha-1-antitrypsin disorders
CN114573715A (en) * 2022-03-14 2022-06-03 江苏雅酶医药科技有限公司 Recombinant long-acting human hyaluronidase as well as production method and application thereof
CN117186237A (en) * 2022-05-29 2023-12-08 中国医学科学院药物研究所 An insulin hybrid peptide containing chymotrypsin inhibitory peptide and its application
AU2023353057A1 (en) 2022-09-30 2025-05-01 Extend Biosciences, Inc. Long-acting parathyroid hormone

Family Cites Families (16)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
FR2601033B1 (en) * 1986-07-02 1990-01-19 Transgene Sa VARIANTS OF GLYCOSYLATED HUMAN ALPHA-ANTITRYSPIN AND PROCESS FOR THE PREPARATION
US5116964A (en) 1989-02-23 1992-05-26 Genentech, Inc. Hybrid immunoglobulins
US5605690A (en) 1989-09-05 1997-02-25 Immunex Corporation Methods of lowering active TNF-α levels in mammals using tumor necrosis factor receptor
US7217689B1 (en) 1989-10-13 2007-05-15 Amgen Inc. Glycosylation analogs of erythropoietin
FR2686899B1 (en) 1992-01-31 1995-09-01 Rhone Poulenc Rorer Sa NOVEL BIOLOGICALLY ACTIVE POLYPEPTIDES, THEIR PREPARATION AND PHARMACEUTICAL COMPOSITIONS CONTAINING THEM.
FR2686901A1 (en) 1992-01-31 1993-08-06 Rhone Poulenc Rorer Sa NOVEL ANTITHROMBOTIC POLYPEPTIDES, THEIR PREPARATION AND PHARMACEUTICAL COMPOSITIONS CONTAINING THEM.
KR100239336B1 (en) 1992-09-29 2000-01-15 구본준 Liquid crystal display element
AU670168B2 (en) 1992-12-02 1996-07-04 Alkermes Controlled Therapeutics, Inc. Controlled release growth hormone containing microspheres
KR100236771B1 (en) 1997-04-01 2000-02-01 성재갑 Sustained Release Microparticle Formulation of Drugs Using Hyaluronic Acid
US7247704B2 (en) * 2000-12-18 2007-07-24 Arriva Pharmaceuticals, Inc. Multifunctional protease inhibitors and their use in treatment of disease
US20080095774A1 (en) * 2001-02-16 2008-04-24 Wyeth Agents and Methods for Specifically Blocking CD28-Mediated Signaling
US7176278B2 (en) 2001-08-30 2007-02-13 Biorexis Technology, Inc. Modified transferrin fusion proteins
AU2004263900A1 (en) * 2003-08-08 2005-02-17 Arriva Pharmaceuticals, Inc. Methods of protein production in yeast
EP1682582B1 (en) * 2003-11-13 2011-08-31 Hanmi Holdings Co., Ltd Method for the mass production of immunoglobulin constant region
BRPI0511755A (en) 2004-06-01 2008-01-02 Domantis Ltd drug compositions, fusions and conjugates and methods of production, treatment and use
WO2007012188A1 (en) 2005-07-27 2007-02-01 Qinghua Wang GLP/1/EXENDM 4 IgG Fc FUSION CONSTRUCTS FOR TREATMENT OF DIABETES

Also Published As

Publication number Publication date
KR20100116558A (en) 2010-11-01
JP2012524062A (en) 2012-10-11
BRPI1006443B1 (en) 2021-05-25
EP2423233B1 (en) 2015-03-11
CN102439044A (en) 2012-05-02
CA2758445C (en) 2016-02-16
EP2423233A4 (en) 2012-09-26
US20120094356A1 (en) 2012-04-19
WO2010123290A2 (en) 2010-10-28
AU2010239861A1 (en) 2011-10-27
CA2758445A1 (en) 2010-10-28
CN102439044B (en) 2014-08-13
EP2423233A2 (en) 2012-02-29
JP5727459B2 (en) 2015-06-03
MX2011011130A (en) 2011-11-18
BRPI1006443A2 (en) 2016-09-27
US9012606B2 (en) 2015-04-21
AU2010239861B2 (en) 2013-07-11
WO2010123290A3 (en) 2011-03-03
KR101183262B1 (en) 2012-09-14
RU2503688C2 (en) 2014-01-10

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2011147216A (en) FUSED PROTEIN OR PEPTID WITH AN INCREASED IN VIVO HALF-TIME SUPPORTED BY IN VIVO SLOW-RELEASE AND IN VIVO HALF-TIME METHOD WITH ITS APPLICATION
Gifre et al. Trends in recombinant protein use in animal production
US11147857B2 (en) IgG4 Fc fragment comprising modified hinge region
Kamionka Engineering of therapeutic proteins production in Escherichia coli
KR102645064B1 (en) Long-acting conjugate of a physiologically active material and use thereof
JP7123216B2 (en) A novel human serum albumin variant
US11168109B2 (en) Process for preparation of physiologically active polypeptide complex
JP2020501611A (en) Brain target persistent protein conjugate
JP2016521690A5 (en)
IE914347A1 (en) Fusion polypeptides
Calo et al. Enhancing the longevity and in vivo potency of therapeutic proteins: the power of CTP
Slathia et al. Recombinant production of therapeutic proteins
Parvez Singh Slathia et al. Recombinant Production of Therapeutic
Parvez Singh Slathia et al. Recombinant Production of Therapeutic Proteins
US20080064630A1 (en) Osteogenic Growth Peptide Fusion Proteins
Nishi et al. Qualitative improvement of therapeutic glycoproteins by glycotechnology
Ceaglio et al. Engineering of Therapeutic Proteins through Hyperglycosylation