RU2006125964A - Способ получения l-аминокислот с использованием бактерии семейства enterobacteriaceae - Google Patents
Способ получения l-аминокислот с использованием бактерии семейства enterobacteriaceae Download PDFInfo
- Publication number
- RU2006125964A RU2006125964A RU2006125964/13A RU2006125964A RU2006125964A RU 2006125964 A RU2006125964 A RU 2006125964A RU 2006125964/13 A RU2006125964/13 A RU 2006125964/13A RU 2006125964 A RU2006125964 A RU 2006125964A RU 2006125964 A RU2006125964 A RU 2006125964A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- residue
- bacterium
- alcohol dehydrogenase
- seq
- amino acid
- Prior art date
Links
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 title claims 38
- 150000008575 L-amino acids Chemical class 0.000 title claims 18
- 241000588921 Enterobacteriaceae Species 0.000 title claims 6
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title 1
- 108010021809 Alcohol dehydrogenase Proteins 0.000 claims 31
- 102000007698 Alcohol dehydrogenase Human genes 0.000 claims 31
- 238000000034 method Methods 0.000 claims 30
- FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 4-amino-1-[(2r)-6-amino-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]hexanoyl]piperidine-4-carboxylic acid Chemical compound C([C@H](C(=O)N[C@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](CCCCN)C(=O)N1CCC(N)(CC1)C(O)=O)NC(=O)[C@H](N)CC=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 0.000 claims 27
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 18
- 125000000291 glutamic acid group Chemical group N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)* 0.000 claims 14
- 150000001413 amino acids Chemical group 0.000 claims 13
- 230000035772 mutation Effects 0.000 claims 13
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims 11
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N phenylalanine group Chemical group N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(=O)O COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims 10
- 230000001965 increasing effect Effects 0.000 claims 9
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 claims 7
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 claims 7
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 claims 7
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims 7
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 6
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 claims 6
- HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N L-histidine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims 6
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 claims 6
- 125000003295 alanine group Chemical group N[C@@H](C)C(=O)* 0.000 claims 6
- 125000000741 isoleucyl group Chemical group [H]N([H])C(C(C([H])([H])[H])C([H])([H])C([H])([H])[H])C(=O)O* 0.000 claims 6
- 125000001360 methionine group Chemical group N[C@@H](CCSC)C(=O)* 0.000 claims 6
- KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N L-lysine Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims 4
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 claims 4
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 claims 4
- 229960002898 threonine Drugs 0.000 claims 4
- 125000002987 valine group Chemical group [H]N([H])C([H])(C(*)=O)C([H])(C([H])([H])[H])C([H])([H])[H] 0.000 claims 4
- MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N (2S)-2-Amino-3-hydroxypropansäure Chemical compound OC[C@H](N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 3
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 241000588914 Enterobacter Species 0.000 claims 3
- 241000588698 Erwinia Species 0.000 claims 3
- 241000588722 Escherichia Species 0.000 claims 3
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 claims 3
- 241000588748 Klebsiella Species 0.000 claims 3
- ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-N L-arginine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCCN=C(N)N ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 3
- 229930064664 L-arginine Natural products 0.000 claims 3
- 235000014852 L-arginine Nutrition 0.000 claims 3
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 3
- 241000588771 Morganella <proteobacterium> Species 0.000 claims 3
- 241000520272 Pantoea Species 0.000 claims 3
- 241000588768 Providencia Species 0.000 claims 3
- 241000607142 Salmonella Species 0.000 claims 3
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 241000607720 Serratia Species 0.000 claims 3
- 241000607768 Shigella Species 0.000 claims 3
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 claims 3
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 claims 3
- 229960002989 glutamic acid Drugs 0.000 claims 3
- 229960002449 glycine Drugs 0.000 claims 3
- 229960002885 histidine Drugs 0.000 claims 3
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 claims 3
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims 3
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims 3
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims 3
- 229960001153 serine Drugs 0.000 claims 3
- 229960004799 tryptophan Drugs 0.000 claims 3
- 229960004295 valine Drugs 0.000 claims 3
- 239000004474 valine Substances 0.000 claims 3
- 102000004625 Aspartate Aminotransferases Human genes 0.000 claims 2
- 108010003415 Aspartate Aminotransferases Proteins 0.000 claims 2
- 235000019766 L-Lysine Nutrition 0.000 claims 2
- 125000001176 L-lysyl group Chemical group [H]N([H])[C@]([H])(C(=O)[*])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C(N([H])[H])([H])[H] 0.000 claims 2
- 125000003580 L-valyl group Chemical group [H]N([H])[C@]([H])(C(=O)[*])C(C([H])([H])[H])(C([H])([H])[H])[H] 0.000 claims 2
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 claims 2
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 claims 2
- 239000012531 culture fluid Substances 0.000 claims 2
- 230000002708 enhancing effect Effects 0.000 claims 2
- 125000003588 lysine group Chemical group [H]N([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 claims 2
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 claims 2
- 229960005190 phenylalanine Drugs 0.000 claims 2
- 101150117659 rhtA gene Proteins 0.000 claims 2
- 101150014006 thrA gene Proteins 0.000 claims 2
- 101150072448 thrB gene Proteins 0.000 claims 2
- 101150000850 thrC gene Proteins 0.000 claims 2
- QDGAVODICPCDMU-UHFFFAOYSA-N 2-amino-3-[3-[bis(2-chloroethyl)amino]phenyl]propanoic acid Chemical compound OC(=O)C(N)CC1=CC=CC(N(CCCl)CCCl)=C1 QDGAVODICPCDMU-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 108020004652 Aspartate-Semialdehyde Dehydrogenase Proteins 0.000 claims 1
- 108010063377 Aspartokinase Homoserine Dehydrogenase Proteins 0.000 claims 1
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 claims 1
- 240000006024 Lactobacillus plantarum Species 0.000 claims 1
- 235000013965 Lactobacillus plantarum Nutrition 0.000 claims 1
- 241000588696 Pantoea ananatis Species 0.000 claims 1
- 241000588701 Pectobacterium carotovorum Species 0.000 claims 1
- 241000293869 Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium Species 0.000 claims 1
- 241000607762 Shigella flexneri Species 0.000 claims 1
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 102000006843 Threonine synthase Human genes 0.000 claims 1
- 108010022394 Threonine synthase Proteins 0.000 claims 1
- 102100033451 Thyroid hormone receptor beta Human genes 0.000 claims 1
- 241000607479 Yersinia pestis Species 0.000 claims 1
- 101150107204 asd gene Proteins 0.000 claims 1
- 101150005925 aspC gene Proteins 0.000 claims 1
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N aspartic acid group Chemical group N[C@@H](CC(=O)O)C(=O)O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 1
- 239000012634 fragment Substances 0.000 claims 1
- 108010071598 homoserine kinase Proteins 0.000 claims 1
- 230000005764 inhibitory process Effects 0.000 claims 1
- 229940072205 lactobacillus plantarum Drugs 0.000 claims 1
- WPLOVIFNBMNBPD-ATHMIXSHSA-N subtilin Chemical compound CC1SCC(NC2=O)C(=O)NC(CC(N)=O)C(=O)NC(C(=O)NC(CCCCN)C(=O)NC(C(C)CC)C(=O)NC(=C)C(=O)NC(CCCCN)C(O)=O)CSC(C)C2NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C1NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(NC(=O)C1NC(=O)C(=C/C)/NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(C)NC(=O)CNC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C2NC(=O)CNC(=O)C3CCCN3C(=O)C(NC(=O)C3NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(=C)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(NC(=O)C(CCCCN)NC(=O)C(N)CC=4C5=CC=CC=C5NC=4)CSC3)C(C)SC2)C(C)C)C(C)SC1)CC1=CC=CC=C1 WPLOVIFNBMNBPD-ATHMIXSHSA-N 0.000 claims 1
- 108091005703 transmembrane proteins Proteins 0.000 claims 1
- 102000035160 transmembrane proteins Human genes 0.000 claims 1
Landscapes
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Claims (48)
1. Мутантная алкогольдегидрогеназа, устойчивая к аэробной инактивации, выбранная из группы, состоящей из
А) белка, включающего аминокислотную последовательность SEQ ID NO:2, исключая белок, содержащий мутацию в позиции 568 в SEQ ID NO:2, и содержащего, по крайней мере, одну дополнительную мутацию, улучшающую рост бактерии в жидкой среде, содержащей этанол в качестве единственного источника углерода, отличающийся тем, что указанная дополнительная мутация находится в позиции, отличной от позиции 267 в SEQ ID NO:2; и
Б) варианта белка А, обладающего активностью алкогольдегидрогеназы.
2. Мутантная алкогольдегидрогеназа по п.1 отличающаяся тем, что указанная дополнительная мутация выбрана из группы, состоящей из
A) замены остатка глутаминовой кислоты в позиции 560 в SEQ ID NO:2 на остаток другой аминокислоты;
Б) замены остатка фенилаланина в позиции 566 в SEQ ID NO:2 на остаток другой аминокислоты;
B) замены остатка глутаминовой кислоты, остатка метионина, остатка изолейцина и остатка аланина в позиции 22, 236, 554 и 786, соответственно, в SEQ ID NO:2 на остатки другой аминокислоты; и
Г) комбинации этих замен.
3. Мутантная алкогольдегидрогеназа по п.1 отличающаяся тем, что указанная дополнительная мутация выбрана из группы, состоящей из
A) замены остатка глутаминовой кислоты в позиции 560 в SEQ ID NO:2 на остаток L-лизина;
Б) замены остатка фенилаланина в позиции 566 в SEQ ID NO:2 на остаток L-валина;
B) замены остатка глутаминовой кислоты, остатка метионина, остатка изолейцина и остатка аланина в позициях 22, 236, 554 и 786 в SEQ ID NO:2 на остаток глицина, валина, серина и валина, соответственно; и
Г) комбинации этих замен.
4. Фрагмент ДНК, кодирующий мутантную алкогольдегидрогеназу по любому из пп.1-3.
5. Бактерия-продуцент L-аминокислоты семейства Enterobacteriaceae, содержащая мутантную алкогольдегидрогеназу по любому из пп.1-3.
6. Бактерия-продуцент L-аминокислоты семейства Enterobacteriaceae, отличающаяся тем, что указанная бактерия модифицирована таким образом, что активность мутантной алкогольдегидрогеназы по любому из пп.1-3 в этой бактерии увеличена.
7. Бактерия по п.6, отличающаяся тем, что активность мутантной алкогольдегидрогеназы увеличена путем усиления экспрессии гена, кодирующего указанную мутантную алкогольдегидрогеназу.
8. Бактерия по п.6, отличающаяся тем, что активность указанной мутантной алкогольдегидрогеназы увеличена путем модификации последовательности, контролирующей экспрессию гена, кодирующего указанную алкогольдегидрогеназу, или путем увеличения количества копий гена, кодирующего указанную алкогольдегидрогеназу.
9. Бактерия по п.5 или 6, отличающаяся тем, что указанная бактерия выбрана из группы, состоящей из Escherichia, Enterobacter, Erwinia, Klebsiella, Pantoea, Providencia, Salmonella, Serratia, Shigella, and Morganella.
10. Бактерия по п.5 или 6, отличающаяся тем, что указанная бактерия является продуцентом L-треонина.
11. Бактерия по п.10, отличающаяся тем, что указанная бактерия дополнительно модифицирована таким образом, что у этой бактерии усилена экспрессия гена, выбранного из группы, состоящей из
мутантного гена thrA, который кодирует аспартокиназа-гомосериндегидрогеназу I, устойчивую к ингибированию треонином по типу обратной связи;
гена thrB, который кодирует гомосеринкиназу;
гена thrC, который кодирует треонинсинтазу;
гена rhtA, который кодирует предпологаемый трансмембранный белок;
гена asd, который кодирует аспартат-β-семиальдегиддегидрогеназу;
гена aspC, который кодирует аспартатаминотрансферазу (аспартаттрансаминазу); и
комбинации этих генов.
12. Бактерия по п.11 отличающаяся тем, что указанная бактерия модифицирована таким образом, что экспрессия указанного мутантного гена thrA, указанного гена thrB, указанного гена thrC и указанного гена rhtA у этой бактерии усилена.
13. Бактерия по п.5 или 6, отличающаяся тем, что указанная бактерия является продуцентом L-лизина.
14. Бактерия по п.5 или 6, отличающаяся тем, что указанная бактерия является продуцентом L-гистидина.
15. Бактерия по п.5 или 6, отличающаяся тем, что указанная бактерия является продуцентом L-фенилаланина.
16. Бактерия по п.5 или 6, отличающаяся тем, что указанная бактерия является продуцентом L-аргинина.
17. Бактерия по п.5 или 6, отличающаяся тем, что указанная бактерия является продуцентом L-триптофана.
18. Бактерия по п.5 или 6, отличающаяся тем, что указанная бактерия является продуцентом L-глутаминовой кислоты.
19. Способ получения L-аминокислоты, включающий
А) выращивание бактерии семейства Enterobacteriaceae-продуцента L-аминокислоты, обладающей повышенной способностью усваивать этанол, в питательной среде, и
Б) выделение L-аминокислоты из культуральной жидкости.
20. Способ по п.19, отличающийся тем, что способность бактерии семейства Enterobacteriaceae усваивать этанол усилена путем введения мутации, придающей алкогольдегидрогеназе устойчивость к аэробной инактивации.
21. Способ по п.20, отличающийся тем, что указанная мутантная алкогольдегидрогеназа содержит мутацию в позиции 568 в SEQ ID NO:2 и, по крайней мере, одну дополнительную мутацию, улучшающую рост бактерии в жидкой среде, содержащей этанол в качестве единственного источника углерода.
22. Способ по п.21, отличающийся тем, что указанная дополнительная мутация выбрана из группы, состоящей из
А) замены остатка глутаминовой кислоты в позиции 560 в SEQ ID NO:2 на остаток другой аминокислоты;
Б) замены остатка фенилаланина в позиции 566 в SEQ ID NO:2 на остаток другой аминокислоты;
В) замены остатка глутаминовой кислоты, остатка метионина, остатка изолейцина и остатка аланина в позициях 22, 236, 554 и 786, соответственно, в SEQ ID NO:2 на остаток другой аминокислоты.
23. Способ по п.21, отличающийся тем, что указанная дополнительная мутация выбрана из группы, состоящей из
A) замены остатка глутаминовой кислоты в позиции 560 в SEQ ID NO:2 на остаток L-лизина;
Б) замены остатка фенилаланина в позиции 566 в SEQ ID NO:2 на остаток L-валина;
B) замены остатка глутаминовой кислоты, остатка метионина, остатка изолейцина и остатка аланина в позициях 22, 236, 554 и 786 в SEQ ID NO:2 на остатки глицина, валина, серина и валина, соответственно.
24. Способ по п.19, отличающийся тем, что указанная бактерия модифицирована таким образом, что активность мутантной алкогольдегидрогеназы в этой бактерии увеличена.
25. Способ по п.24, отличающийся тем, что указанная активность увеличена путем усиления экспрессии гена, кодирующего указанную мутантную алкогольдегидрогеназу.
26. Способ по п.24, отличающийся тем, что указанная активность увеличена путем модификации последовательности, контролирующей экспрессию гена, кодирующего указанную алкогольдегидрогеназу, или путем увеличения количества копий гена, кодирующего указанную алкогольдегидрогеназу.
27. Способ по п.19, отличающийся тем, что указанная бактерия выбрана из группы, состоящей из Escherichia, Enterobacter, Erwinia, Klebsiella, Pantoea, Providencia, Salmonella, Serratia, Shigella, and Morganella.
28. Способ по п.20, отличающийся тем, что аминокислотная последовательность указанной мутантной алкогольдегидрогеназы, по крайней мере, на 90% идентична последовательности SEQ ID NO:2.
29. Способ по п.20, отличающийся тем, что аминокислотная последовательность указанной мутантной алкогольдегидрогеназы, по крайней мере, на 95% идентична последовательности SEQ ID NO:2.
30. Способ по п.20, отличающийся тем, что аминокислотная последовательность указанной мутантной алкогольдегидрогеназы, по крайней мере, на 98% идентична последовательности SEQ ID NO:2.
31. Способ по п.19, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-треонин.
32. Способ по п.19, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-лизин.
33. Способ по п.19, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-гистидин.
34. Способ по п.19, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-фенилаланин.
35. Способ по п.19, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-аргинин.
36. Способ по п.19, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-триптофан.
37. Способ по п.19, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-глутаминовая кислота.
38. Способ получения L-аминокислоты, включающий
А) выращивание бактерии-продуцента L-аминокислоты семейства Enterobacteriaceae, содержащей алкогольдегидрогеназу, в питательной среде, содержащей этанол; и
Б) выделение L-аминокислоты из культуральной жидкости, отличающийся тем, что указанная алкогольдегидрогеназа экспрессируется под контролем промотора, функционирующего в условиях аэробного культивирования.
39. Способ по п.38, отличающийся тем, что указанный промотор, функционирующий в условиях аэробного культивирования, выбран из группы, состоящей из промоторов Ptac, lac, trp, trc, PR, и PL.
40. Способ по п.38, отличающийся тем, что указанная алкогольдегидрогеназа является мутантной алкогольдегидрогеназой, устойчивой к аэробной инактивации.
41. Способ по п.38, отличающийся тем, что указанная алкогольдегидрогеназа получена из штамма бактерии, выбранной из группы, состоящей из Escherichia coli, Erwinia carotovora, Salmonella typhimurium, Shigella flexneri, Yersinia pestis, Pantoea ananatis, Lactobacillus plantarum, Lactococcus lactis.
42. Способ по п.38, отличающийся тем, что указанная алкогольдегидрогеназа включает аминокислотную последовательность SEQ ID NO:2, исключая алкогольдегидрогеназу, в которой остаток глутаминовой кислоты в позиции 568 заменен на остаток другой аминокислоты, иной, чем остаток аспарагиновой кислоты.
43. Способ по п.38, отличающийся тем, что указанная алкогольдегидрогеназа включает аминокислотную последовательность SEQ ID NO:2, исключая алькогольдегидрогеназу, в которой остаток глутаминовой кислоты в позиции 568 заменен на остаток лизина.
44. Способ по п.42, отличающийся тем, что указанная алкогольдегидрогеназа содержит, по крайней мере, одну дополнительную мутацию, улучшающую рост указанной бактерии в жидкой среде, содержащей этанол в качестве единственного источника углерода.
45. Способ по п.44, отличающийся тем, что указанная дополнительная мутация выбрана из группы, состоящей из
A) замены остатка глутаминовой кислоты в позиции 560 в SEQ ID NO:2 на остаток другой аминокислоты;
Б) замены остатка фенилаланина в позиции 566 в SEQ ID NO:2 на остаток другой аминокислоты;
B) замены остатка глутаминовой кислоты, остатка метионина, остатка изолейцина и остатка аланина в позициях 22, 236, 554 и 786, соответственно, в SEQ ID NO:2 на остатки другой аминокислоты; и
Г) комбинации этих замен.
46. Способ по п.44, отличающийся тем, что указанная дополнительная мутация выбрана из группы, состоящей из:
А) замены остатка глутаминовой кислоты в позиции 560 в SEQ ID NO:2 на остаток лизина;
Б) замены остатка фенилаланина в позиции 566 в SEQ ID NO:2 на остаток валина;
В) замены остатка глутаминовой кислоты, остатка метионина, остатка изолейцина и остатка аланина в позициях 22, 236, 554 и 786 в SEQ ID NO:2 на остатки глицина, валина, серина и валина, соответственно; и
Г) комбинации этих замен.
47. Способ по п.38, отличающийся тем, что указанная бактерия-продуцент L-аминокислоты выбрана из группы, состоящей из Escherichia, Enterobacter, Erwinia, Klebsiella, Pantoea, Providencia, Salmonella, Serratia, Shigella, and Morganella.
48. Способ по п.38, отличающийся тем, что указанная L-аминокислота выбрана из группы, состоящей из L-треонина, L-лизина, L-гистидина, L-фенилаланина, L-аргинина, L-триптофана и L-глутаминовой кислоты.
Priority Applications (9)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2006125964/13A RU2006125964A (ru) | 2006-07-19 | 2006-07-19 | Способ получения l-аминокислот с использованием бактерии семейства enterobacteriaceae |
| BRPI0715584A BRPI0715584B8 (pt) | 2006-07-19 | 2007-07-12 | método para produzir um l-aminoácido |
| CN200780027157.1A CN101490251B (zh) | 2006-07-19 | 2007-07-12 | 使用肠杆菌科细菌产生l-氨基酸的方法 |
| PCT/JP2007/064304 WO2008010565A2 (en) | 2006-07-19 | 2007-07-12 | A method for producing an l-amino acid using a bacterium of the enterobacteriaceae family |
| CN2012105573975A CN103215319A (zh) | 2006-07-19 | 2007-07-12 | 使用肠杆菌科细菌产生l-氨基酸的方法 |
| EP07768453.8A EP2046949B1 (en) | 2006-07-19 | 2007-07-12 | A method for producing an l-amino acid using a bacterium of the enterobacteriaceae family |
| JP2009503341A JP5407858B2 (ja) | 2006-07-19 | 2007-07-12 | 腸内細菌科の細菌を用いたｌ−アミノ酸の製造方法 |
| US12/354,042 US20090203090A1 (en) | 2006-07-19 | 2009-01-15 | Method for producing an l-amino acid using a bacterium of the enterobacteriaceae family |
| US14/668,080 US20150203881A1 (en) | 2006-07-19 | 2015-03-25 | Method for Producing an L-Amino Acid Using a Bacterium of the Enterobacteriaceae Family |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2006125964/13A RU2006125964A (ru) | 2006-07-19 | 2006-07-19 | Способ получения l-аминокислот с использованием бактерии семейства enterobacteriaceae |
Related Child Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2007127466/13A Substitution RU2364628C2 (ru) | 2007-07-18 | 2007-07-18 | Способ получения l-аминокислот с использованием бактерии семейства enterobacteriaceae |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2006125964A true RU2006125964A (ru) | 2008-01-27 |
Family
ID=39109503
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2006125964/13A RU2006125964A (ru) | 2006-07-19 | 2006-07-19 | Способ получения l-аминокислот с использованием бактерии семейства enterobacteriaceae |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2006125964A (ru) |
-
2006
- 2006-07-19 RU RU2006125964/13A patent/RU2006125964A/ru not_active Application Discontinuation
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CN102227504B (zh) | 产生l-氨基酸的方法 | |
| CN103146593B (zh) | 生产l-氨基酸的微生物和生产l-氨基酸的方法 | |
| US8367371B2 (en) | Method for production of L-amino acid | |
| CN1330763C (zh) | 使用属于埃希氏菌属的细菌生产l－苏氨酸的方法 | |
| RU2004137719A (ru) | Способ получения l-аминокислот с использованием бактерий семейства enterobacteriaceae | |
| CN101273054A (zh) | 产生l-氨基酸的细菌和用于产生l-氨基酸的方法 | |
| CN1914328A (zh) | 属于埃希氏菌属的产l－苏氨酸细菌以及生产l－苏氨酸的方法 | |
| CN104302765B (zh) | 反馈抗性α-异丙基苹果酸合酶 | |
| JP2015525576A (ja) | 腸内細菌科の改善された菌株の使用下でのｌ−アミノ酸の発酵による製造方法 | |
| RU2008142988A (ru) | Способ производства l-аминокислот | |
| JPWO2008126784A1 (ja) | グルタチオンおよびγ−グルタミルシステインの製造法 | |
| RU2006130318A (ru) | Способ получения l-аминокислот с использованием штаммов семейства enterobacteriaceae | |
| CN101365797A (zh) | 用于改良生产天冬氨酸衍生的氨基酸及化学品的改变的乙醛酸支路 | |
| KR101059380B1 (ko) | Ｌ-트레오닌의 생산 방법 | |
| RU2007127466A (ru) | Способ получения l-аминокислот с использованием бактерии семейства enterobacteriaceae | |
| RU2006125964A (ru) | Способ получения l-аминокислот с использованием бактерии семейства enterobacteriaceae | |
| JP2007513601A (ja) | エシェリヒア属に属するｌ−スレオニン生産菌及びｌ−スレオニンの製造法 | |
| RU2133772C1 (ru) | Модифицированная фосфоенолпируваткарбоксилаза, фрагмент днк, штамм escherichia coli, рекомбинантная днк, способ получения аминокислоты (варианты), способ селекции клеток escherichia coli, способ получения модифицированной фосфоенолпируваткарбоксилазы, способ получения фрагмента днк и способ получения микроорганизма | |
| JP2010183841A (ja) | Ｌ−アミノ酸の製造法 | |
| RU2006100893A (ru) | Способ получения l-аминокислот с использованием бактерий семейства enterobacteriaceae | |
| RU2005101111A (ru) | Способ получения l-аминокислот с использованием бактерий семейства enterobacteriaceae | |
| JP2022550349A (ja) | 細菌の発酵による２－メチル酪酸の製造方法 | |
| RU2006117420A (ru) | Бактерия семейства enterobacteriaceae-продуцент l-аминокислоты и способ получения l-аминокислоты | |
| RU2006109061A (ru) | Способ получения l-аминокислот с использованием бактерий семейства enterobacteriaceae | |
| RU2005138193A (ru) | Способ получения l-аминокислот с использованием бактерий семейства enterobacteriaceae |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| FA95 | Acknowledgement of application withdrawn due to the later filing of the same application (junior application) |
Effective date: 20080117 |