JPH1112300A - イオン交換多孔性膜による卵白蛋白質の分離方法 - Google Patents
イオン交換多孔性膜による卵白蛋白質の分離方法Info
- Publication number
- JPH1112300A JPH1112300A JP16300597A JP16300597A JPH1112300A JP H1112300 A JPH1112300 A JP H1112300A JP 16300597 A JP16300597 A JP 16300597A JP 16300597 A JP16300597 A JP 16300597A JP H1112300 A JPH1112300 A JP H1112300A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- egg white
- group
- membrane
- protein
- porous membrane
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Landscapes
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】
【課題】 分離精製度が高くかつ分離精製速度の速い卵
白蛋白質の分離方法を提供することである。 【解決手段】 ジエチルアミノ基と２−ヒドロキシエチ
ルアミノ基の官能基をもつアニオン交換多孔性膜によっ
て分離する卵白蛋白質の分離方法
白蛋白質の分離方法を提供することである。 【解決手段】 ジエチルアミノ基と２−ヒドロキシエチ
ルアミノ基の官能基をもつアニオン交換多孔性膜によっ
て分離する卵白蛋白質の分離方法
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、イオン交換多孔性
膜による卵白蛋白質の分離方法に関する。
膜による卵白蛋白質の分離方法に関する。
【０００２】
【従来の技術】従来は卵白からある特定の蛋白質を分離
する方法として、卵白をイオン交換樹脂と接触させるこ
とにより目的とする蛋白質を吸着させた後、洗浄によっ
て卵白を除き、次いで樹脂を高イオン強度の溶離緩衝液
と接触させて吸着した蛋白質をイオン交換樹脂から溶出
させるシステムが採用されている。しかしながら、この
ようなイオン交換樹脂を用いた分離システムではビーズ
状の吸着剤を使用するので、蛋白質の吸着速度はビーズ
内部での蛋白質の拡散速度によるため、分離精製速度が
遅いという問題があった。そこで分離精製度が高く、か
つその速度の速い分離操作が要求されている。
する方法として、卵白をイオン交換樹脂と接触させるこ
とにより目的とする蛋白質を吸着させた後、洗浄によっ
て卵白を除き、次いで樹脂を高イオン強度の溶離緩衝液
と接触させて吸着した蛋白質をイオン交換樹脂から溶出
させるシステムが採用されている。しかしながら、この
ようなイオン交換樹脂を用いた分離システムではビーズ
状の吸着剤を使用するので、蛋白質の吸着速度はビーズ
内部での蛋白質の拡散速度によるため、分離精製速度が
遅いという問題があった。そこで分離精製度が高く、か
つその速度の速い分離操作が要求されている。
【０００３】
【発明が解決しようとする課題】したがって、本発明の
目的は、分離精製度が高くかつ分離精製速度の速い卵白
蛋白質の分離方法を提供することを目的とする。
目的は、分離精製度が高くかつ分離精製速度の速い卵白
蛋白質の分離方法を提供することを目的とする。
【０００４】
【課題を解決するための手段】本発明者は、前期の目的
を達しようと種々検討し本発明に到達した。すなわち、
本発明は、（１）ジエチルアミノ基と２−ヒドロキシエ
チルアミノ基の官能基をもつアニオン交換多孔性膜によ
って分離することを特徴とする卵白蛋白質の分離方法、
（２）アニオン交換多孔性膜におけるグラフト鎖の平均
吸着積層数が２乃至５であり、その孔の孔径が０．１μ
ｍ乃至３μｍである（１）記載の卵白蛋白質の分離方法
を提供するものである。
を達しようと種々検討し本発明に到達した。すなわち、
本発明は、（１）ジエチルアミノ基と２−ヒドロキシエ
チルアミノ基の官能基をもつアニオン交換多孔性膜によ
って分離することを特徴とする卵白蛋白質の分離方法、
（２）アニオン交換多孔性膜におけるグラフト鎖の平均
吸着積層数が２乃至５であり、その孔の孔径が０．１μ
ｍ乃至３μｍである（１）記載の卵白蛋白質の分離方法
を提供するものである。
【０００５】
【発明の実施の形態】以下本発明を説明する。なお、本
発明において「％」はすべて「重量％」である。本発明
で使用するアニオン交換多孔性膜はアニオン交換基をつ
けた多孔性膜をいう。ここでアニオン交換基とは正の電
荷をもつ官能基として蛋白質溶質中で負の電荷をもたせ
た蛋白質を吸着させる官能基であるが、具体的には本発
明におけるジエチルアミノ（ＤＥＡ）基と２−ヒドロキ
シエチルアミノ（ＥＡ）基の他にジエチルアミノエチル
（ＤＥＡＥ）基、ジエチル−（２−ヒドロキシプロピ
ル）アミノエチル（ＱＡＥ）基等があげられる。また多
孔性膜とは膜全体の体積の約５０％以上が孔であって、
その孔が三次元的につながって開いている精密濾過膜を
いう。膜の形状は中空糸状、平膜状等にしたものがあげ
られる。本発明におけるジエチルアミノ（以下「ＤＥ
Ａ」という）基は分子式
発明において「％」はすべて「重量％」である。本発明
で使用するアニオン交換多孔性膜はアニオン交換基をつ
けた多孔性膜をいう。ここでアニオン交換基とは正の電
荷をもつ官能基として蛋白質溶質中で負の電荷をもたせ
た蛋白質を吸着させる官能基であるが、具体的には本発
明におけるジエチルアミノ（ＤＥＡ）基と２−ヒドロキ
シエチルアミノ（ＥＡ）基の他にジエチルアミノエチル
（ＤＥＡＥ）基、ジエチル−（２−ヒドロキシプロピ
ル）アミノエチル（ＱＡＥ）基等があげられる。また多
孔性膜とは膜全体の体積の約５０％以上が孔であって、
その孔が三次元的につながって開いている精密濾過膜を
いう。膜の形状は中空糸状、平膜状等にしたものがあげ
られる。本発明におけるジエチルアミノ（以下「ＤＥ
Ａ」という）基は分子式
【０００６】
【化１】−Ｎ（Ｃ2 Ｈ5 ）2
【０００７】で表せ、２−ヒドロキシエチルアミノ（以
下「ＥＡ」という）基は分子式
下「ＥＡ」という）基は分子式
【０００８】
【化２】−ＮＨＣ2 Ｈ4 ＯＨ
【０００９】で表せられる官能基である。このＤＥＡ基
とＥＡ基を導入した多孔性膜を以下ＤＥＡ−ＥＡ膜とい
う。またグラフト鎖とは放射線等によるグラフト重合法
により基材に重合した枝ポリマーをいう。基材の材質と
しては、具体的にはポリエステル類、ポリオレフィン類
等及びこれの共重合があげられる。多孔性基材の形状
は、平膜状、チューブ状、中空糸状、のいずれでもよ
い。また、枝ポリマーの材質としては、炭化水素系及び
含ハロゲン炭化水素系モノマーがあげられる。また、本
発明における吸着積層数は吸着量を単層吸着量で割るこ
とにより得られる。ここで、単層吸着量は多孔性膜の重
量あたりの孔の表面積を蛋白質の占有面積で割り振るこ
とにより求めることができる。
とＥＡ基を導入した多孔性膜を以下ＤＥＡ−ＥＡ膜とい
う。またグラフト鎖とは放射線等によるグラフト重合法
により基材に重合した枝ポリマーをいう。基材の材質と
しては、具体的にはポリエステル類、ポリオレフィン類
等及びこれの共重合があげられる。多孔性基材の形状
は、平膜状、チューブ状、中空糸状、のいずれでもよ
い。また、枝ポリマーの材質としては、炭化水素系及び
含ハロゲン炭化水素系モノマーがあげられる。また、本
発明における吸着積層数は吸着量を単層吸着量で割るこ
とにより得られる。ここで、単層吸着量は多孔性膜の重
量あたりの孔の表面積を蛋白質の占有面積で割り振るこ
とにより求めることができる。
【００１０】次に、本発明の卵白蛋白質の分離方法を説
明する。まず、多孔性中空糸膜のＤＥＡ−ＥＡ膜を用意
する。基材としてポリエチレン製の中空糸状精密濾過膜
（平均孔径０．２〜０．５μｍ、空孔率７０％）を用い
る場合について説明する。エポキシ基をもつモノマー、
グリシジルメタクリレート（以下「ＧＭＡ」という。）
を液相中でグラフト重合し、グラフト率を１５０〜２０
０％に調節する。ここでグラフト率（％）は１００×
［（グラフト鎖の重量）／（基材の重量）］で示される
値である。このＧＭＡグラフト重合膜をジエチルアミン
水溶液に投入し、所定時間反応を行い、グラフト鎖中の
エポキシ基をＤＥＡ基に変換し、７５％導入した（転化
率）。ここで転化率（％）は１００×［（導入された官
能基のモル数）／反応前のエポキシ基のモル数）］で示
される値である。次いでＤＥＡ基導入後のＧＭＡグラフ
ト重合膜をエタノールアミン中に投入し、所定時間反応
を行い、グラフト鎖中に残存していたエポキシ基をＥＡ
基に変換する。このＥＡ基の水酸基により蛋白質の非選
択的吸着を防ぐことができる。
明する。まず、多孔性中空糸膜のＤＥＡ−ＥＡ膜を用意
する。基材としてポリエチレン製の中空糸状精密濾過膜
（平均孔径０．２〜０．５μｍ、空孔率７０％）を用い
る場合について説明する。エポキシ基をもつモノマー、
グリシジルメタクリレート（以下「ＧＭＡ」という。）
を液相中でグラフト重合し、グラフト率を１５０〜２０
０％に調節する。ここでグラフト率（％）は１００×
［（グラフト鎖の重量）／（基材の重量）］で示される
値である。このＧＭＡグラフト重合膜をジエチルアミン
水溶液に投入し、所定時間反応を行い、グラフト鎖中の
エポキシ基をＤＥＡ基に変換し、７５％導入した（転化
率）。ここで転化率（％）は１００×［（導入された官
能基のモル数）／反応前のエポキシ基のモル数）］で示
される値である。次いでＤＥＡ基導入後のＧＭＡグラフ
ト重合膜をエタノールアミン中に投入し、所定時間反応
を行い、グラフト鎖中に残存していたエポキシ基をＥＡ
基に変換する。このＥＡ基の水酸基により蛋白質の非選
択的吸着を防ぐことができる。
【００１１】次に卵白液をあらかじめ脱気攪拌し、又は
ホモジナイザー等で物理的な剪断をした後ストレーナー
を通過させること等により卵白を水様性にし、粘性を均
質にした後、所望のｐＨとなるよう塩酸、クエン酸等の
酸や水酸化ナトリウム等のアルカリでｐＨ調整をする。
例えばクエン酸を添加してｐＨを４．３に調整した場合
について説明すると、この調整済卵白を上記ＤＥＡ−Ｅ
Ａ膜の中空糸膜モジュールに一定流量で透過させ、等電
点４．３以下の卵白蛋白質をＤＥＡ−ＥＡ膜に吸着させ
る。オボムコイドは等電点４．１であるので、オボムコ
イドのみＤＥＡ−ＥＡ膜に吸着させることができる。通
過液中のオボムコイド濃度が供給液中の濃度と等しくな
ったことを確認した後、ＤＥＡ−ＥＡ膜の中空糸膜モジ
ュールにバッファーを透過させ、膜細孔内の洗浄を行
う。次に溶出液を透過させ、膜に吸着していたオボムコ
イドを溶出させた。溶出液として、例えば塩濃度の高い
０．５モル塩化ナトリウムを含むバッファーを用いる。
ここでオボムコイド吸着量は破過溶出曲線（図１参照）
の積分値により求めることができるので、単層吸着量に
対する比を求めることにより吸着積層数が得られる。
ホモジナイザー等で物理的な剪断をした後ストレーナー
を通過させること等により卵白を水様性にし、粘性を均
質にした後、所望のｐＨとなるよう塩酸、クエン酸等の
酸や水酸化ナトリウム等のアルカリでｐＨ調整をする。
例えばクエン酸を添加してｐＨを４．３に調整した場合
について説明すると、この調整済卵白を上記ＤＥＡ−Ｅ
Ａ膜の中空糸膜モジュールに一定流量で透過させ、等電
点４．３以下の卵白蛋白質をＤＥＡ−ＥＡ膜に吸着させ
る。オボムコイドは等電点４．１であるので、オボムコ
イドのみＤＥＡ−ＥＡ膜に吸着させることができる。通
過液中のオボムコイド濃度が供給液中の濃度と等しくな
ったことを確認した後、ＤＥＡ−ＥＡ膜の中空糸膜モジ
ュールにバッファーを透過させ、膜細孔内の洗浄を行
う。次に溶出液を透過させ、膜に吸着していたオボムコ
イドを溶出させた。溶出液として、例えば塩濃度の高い
０．５モル塩化ナトリウムを含むバッファーを用いる。
ここでオボムコイド吸着量は破過溶出曲線（図１参照）
の積分値により求めることができるので、単層吸着量に
対する比を求めることにより吸着積層数が得られる。
【００１２】また、ここで溶出率は１００×［（溶出し
た特定の蛋白質の量）／（吸着した特定の蛋白質の量−
洗浄によって流失した特定の蛋白質の量）］によって求
められる。卵白蛋白質の１０倍以上の孔径０．１μｍ乃
至３μｍのＤＥＡ−ＥＡ膜を中空糸状とした基材に用い
れば、輸注ポンプで一定流量で調整済卵白を透過させる
ことができ、その処理速度がビーズ充填カラムに比べて
優れており、同時に吸着積層数が２乃至５とすれば、吸
着容量を多くすることができ、その分膜への特定の蛋白
質の吸着速度を向上することができる。また、吸着積層
数が２乃至５でありその孔の孔径が０．１μｍ乃至３μ
ｍとすると、ビーズ充填カラムに比べて分離能が高く溶
出体積を少なくすることができる。本発明によれば、卵
白のｐＨを特定の値に調整し、上記操作をすることによ
り卵白（等電点の比較的近い多成分の蛋白質からなる）
から分離精製度が高く、かつ分離速度を速く特定の蛋白
質の分離ができる。
た特定の蛋白質の量）／（吸着した特定の蛋白質の量−
洗浄によって流失した特定の蛋白質の量）］によって求
められる。卵白蛋白質の１０倍以上の孔径０．１μｍ乃
至３μｍのＤＥＡ−ＥＡ膜を中空糸状とした基材に用い
れば、輸注ポンプで一定流量で調整済卵白を透過させる
ことができ、その処理速度がビーズ充填カラムに比べて
優れており、同時に吸着積層数が２乃至５とすれば、吸
着容量を多くすることができ、その分膜への特定の蛋白
質の吸着速度を向上することができる。また、吸着積層
数が２乃至５でありその孔の孔径が０．１μｍ乃至３μ
ｍとすると、ビーズ充填カラムに比べて分離能が高く溶
出体積を少なくすることができる。本発明によれば、卵
白のｐＨを特定の値に調整し、上記操作をすることによ
り卵白（等電点の比較的近い多成分の蛋白質からなる）
から分離精製度が高く、かつ分離速度を速く特定の蛋白
質の分離ができる。
【００１３】
【実施例】ポリエチレン製多孔性中空糸膜（平均孔径
０．３μｍ、空孔率６５％）にＧＭＡを放射線グラフト
重合したＧＭＡ膜（グラフト率１３５％）のＧＭＡグラ
フト鎖中のエポキシ基の一部をＤＥＡ基に変換した。そ
して乾燥したＧＭＡ膜をメタノールに浸漬した後、純水
に浸漬してなじませた。その後、５０％ＤＥＡ水溶液に
３０℃恒温槽中で７０分間反応させ、ＤＥＡ基を導入し
た。次いで、１００％ＥＡ溶液に３０℃恒温槽中で２４
時間で残りのエポキシ基をＥＡ基に変換した。このとき
ＤＥＡ基及びＥＡ基の転化率は各々６５％、３５％とな
った。このＤＥＡ−ＥＡ膜にあらかじめ６０分間脱気攪
拌し、均質に水様化した卵白を１０ｍモル塩酸にてｐＨ
を８前後に調整した後、圧力０．２ｋｇ／ｃｍ2 にてこ
のｐＨ調整済卵白を膜の内面から外面に一定流速で透過
させた。水洗後０．５モル塩化ナトリウムのバッファー
を用いることにより、分子量約７６０００、等電点６．
０５であるオボトランスフェエリンを分離することがで
きた。吸着積層数は３．１であり、オボトランスフェリ
ン吸着処理速度は４０ｃｍ3 ／ｓであり、バッファーの
溶出液も透過させた卵白の約０．１倍の使用量で溶出率
１００％でオボトランスフェリンを回収することができ
た。
０．３μｍ、空孔率６５％）にＧＭＡを放射線グラフト
重合したＧＭＡ膜（グラフト率１３５％）のＧＭＡグラ
フト鎖中のエポキシ基の一部をＤＥＡ基に変換した。そ
して乾燥したＧＭＡ膜をメタノールに浸漬した後、純水
に浸漬してなじませた。その後、５０％ＤＥＡ水溶液に
３０℃恒温槽中で７０分間反応させ、ＤＥＡ基を導入し
た。次いで、１００％ＥＡ溶液に３０℃恒温槽中で２４
時間で残りのエポキシ基をＥＡ基に変換した。このとき
ＤＥＡ基及びＥＡ基の転化率は各々６５％、３５％とな
った。このＤＥＡ−ＥＡ膜にあらかじめ６０分間脱気攪
拌し、均質に水様化した卵白を１０ｍモル塩酸にてｐＨ
を８前後に調整した後、圧力０．２ｋｇ／ｃｍ2 にてこ
のｐＨ調整済卵白を膜の内面から外面に一定流速で透過
させた。水洗後０．５モル塩化ナトリウムのバッファー
を用いることにより、分子量約７６０００、等電点６．
０５であるオボトランスフェエリンを分離することがで
きた。吸着積層数は３．１であり、オボトランスフェリ
ン吸着処理速度は４０ｃｍ3 ／ｓであり、バッファーの
溶出液も透過させた卵白の約０．１倍の使用量で溶出率
１００％でオボトランスフェリンを回収することができ
た。
【００１４】
【試験例】以下、本発明を試験例に基づき説明する。実
施例と同様に作成したＤＥＡ−ＥＡ膜を使用して、本発
明であるオボムコイドの分離精製を実施する。まず、次
に示す溶液を膜の内面から外面に一定流量（操作圧力
０．３ｋｇ／ｃｍ2 ）で透過させる。 （１）平衡操作：トリス−塩酸バッファー（約ｐＨ４．
３） （２）吸着操作：実施例と同様に処理された均質に水様
化した卵白 （３）洗浄操作：バッファー （４）溶出操作：０．５モル塩化ナトリウムバッファー 次いで、流出溶液中の蛋白質濃度をＵＶ分光計（２３０
ｎｍ）で測定し、図１で示すようにオボムコイドの破過
溶出曲線を作成した。横軸は膜単位体積あたりの積算流
量（ＤＥＶ）を表し、縦軸はオボムコイドの相対濃度
（卵白液中の濃度（Ｃｏ）に対する流出液（Ｃ）中の濃
度の比）を表す。図１の破過曲線はシャープであり破過
点までの時間がイオン交換樹脂ビーズ法に比べて長く、
破過した後はすぐに流出濃度が供給液濃度に等しくなり
吸着が終了している。イオン交換樹脂ビーズ法は、はじ
めからオボムコイドが破過し、さらに流出液濃度が供給
液濃度に達するまで長い時間がかかるのに対し、本発明
の分離方法によれば（破過点までの吸着容量）／（平衡
吸着容量）が０．５で破過曲線がシャープであるので、
多孔質のＤＥＡ−ＥＡ膜の吸着速度が速いといえる。次
に溶出曲線もシャープであり、テーリングが少なく溶出
しているので溶出処理速度も速くできることがわかる。
また、膜１ｇ当たりの吸着量は６７．２（ｍｇ／ｇ）と
なり、溶出率は１００％，単層吸着量は１４．０（ｍｇ
／ｇ）となり吸着積層数は４．８層となり、分離精製度
が高くかつ分離精製速度が速いことがわかる。
施例と同様に作成したＤＥＡ−ＥＡ膜を使用して、本発
明であるオボムコイドの分離精製を実施する。まず、次
に示す溶液を膜の内面から外面に一定流量（操作圧力
０．３ｋｇ／ｃｍ2 ）で透過させる。 （１）平衡操作：トリス−塩酸バッファー（約ｐＨ４．
３） （２）吸着操作：実施例と同様に処理された均質に水様
化した卵白 （３）洗浄操作：バッファー （４）溶出操作：０．５モル塩化ナトリウムバッファー 次いで、流出溶液中の蛋白質濃度をＵＶ分光計（２３０
ｎｍ）で測定し、図１で示すようにオボムコイドの破過
溶出曲線を作成した。横軸は膜単位体積あたりの積算流
量（ＤＥＶ）を表し、縦軸はオボムコイドの相対濃度
（卵白液中の濃度（Ｃｏ）に対する流出液（Ｃ）中の濃
度の比）を表す。図１の破過曲線はシャープであり破過
点までの時間がイオン交換樹脂ビーズ法に比べて長く、
破過した後はすぐに流出濃度が供給液濃度に等しくなり
吸着が終了している。イオン交換樹脂ビーズ法は、はじ
めからオボムコイドが破過し、さらに流出液濃度が供給
液濃度に達するまで長い時間がかかるのに対し、本発明
の分離方法によれば（破過点までの吸着容量）／（平衡
吸着容量）が０．５で破過曲線がシャープであるので、
多孔質のＤＥＡ−ＥＡ膜の吸着速度が速いといえる。次
に溶出曲線もシャープであり、テーリングが少なく溶出
しているので溶出処理速度も速くできることがわかる。
また、膜１ｇ当たりの吸着量は６７．２（ｍｇ／ｇ）と
なり、溶出率は１００％，単層吸着量は１４．０（ｍｇ
／ｇ）となり吸着積層数は４．８層となり、分離精製度
が高くかつ分離精製速度が速いことがわかる。
【００１５】
【発明の効果】以上述べたように、本発明によれば、従
来のイオン交換樹脂ビーズ法に比べて卵白（多成分の蛋
白質を含有する）から分離精製度を高く、また分離精製
速度を速く特定の蛋白質を分離することができる。
来のイオン交換樹脂ビーズ法に比べて卵白（多成分の蛋
白質を含有する）から分離精製度を高く、また分離精製
速度を速く特定の蛋白質を分離することができる。
【図１】本発明の試験例における透過液量と透過液中の
オボムコイド濃度との関係（オボムコイドに対する破過
溶出曲線）を示す。
オボムコイド濃度との関係（オボムコイドに対する破過
溶出曲線）を示す。
１．破過点 ２．破過曲線 ３．溶出曲線 Ｃ：透過液の蛋白質（オボムコイド）濃度〔ｇ／立方ｃ
ｍ〕 Ｃｏ：供給液（卵白）の蛋白質（オボムコイド）濃度
〔ｇ／立方ｃｍ〕 ＤＥＶ：無次元化した透過液量〔ー〕
ｍ〕 Ｃｏ：供給液（卵白）の蛋白質（オボムコイド）濃度
〔ｇ／立方ｃｍ〕 ＤＥＶ：無次元化した透過液量〔ー〕
Claims (2)
- 【請求項１】 ジエチルアミノ基と２−ヒドロキシエチ
ルアミノ基の官能基をもつアニオン交換多孔性膜によっ
て分離することを特徴とする卵白蛋白質の分離方法。 - 【請求項２】 アニオン交換多孔性膜におけるグラフト
鎖の平均吸着積層数が２乃至５であり、その孔の孔径が
０．１μｍで乃至３μｍである請求項１記載の卵白蛋白
質の分離方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP16300597A JPH1112300A (ja) | 1997-06-19 | 1997-06-19 | イオン交換多孔性膜による卵白蛋白質の分離方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP16300597A JPH1112300A (ja) | 1997-06-19 | 1997-06-19 | イオン交換多孔性膜による卵白蛋白質の分離方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH1112300A true JPH1112300A (ja) | 1999-01-19 |
Family
ID=15765394
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP16300597A Pending JPH1112300A (ja) | 1997-06-19 | 1997-06-19 | イオン交換多孔性膜による卵白蛋白質の分離方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH1112300A (ja) |
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2009054226A1 (ja) * | 2007-10-26 | 2009-04-30 | Asahi Kasei Chemicals Corporation | たんぱく質の精製方法 |
| JP2010024412A (ja) * | 2008-07-24 | 2010-02-04 | Asahi Kasei Chemicals Corp | イオン交換膜、タンパク質精製モジュール、及びタンパク質の分離方法 |
| JP2010193720A (ja) * | 2009-02-23 | 2010-09-09 | Asahi Kasei Chemicals Corp | アニオン交換基が固定された多孔膜を用いたウイルスの分離方法 |
| JP2010241761A (ja) * | 2009-04-09 | 2010-10-28 | Asahi Kasei Chemicals Corp | アニオン交換基が固定された多孔膜を用いた抗体モノマーの精製方法 |
| US9441011B2 (en) | 2009-07-03 | 2016-09-13 | Asahi Kasei Chemicals Corporation | Method for purification of antibody using porous membrane having amino group and alkyl group both bound to graft chain immobilized on porous substrate |
-
1997
- 1997-06-19 JP JP16300597A patent/JPH1112300A/ja active Pending
Cited By (12)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2009054226A1 (ja) * | 2007-10-26 | 2009-04-30 | Asahi Kasei Chemicals Corporation | たんぱく質の精製方法 |
| AU2008315124B2 (en) * | 2007-10-26 | 2012-06-21 | Asahi Kasei Chemicals Corporation | Method for purifying protein |
| KR101163307B1 (ko) * | 2007-10-26 | 2012-07-05 | 아사히 가세이 케미칼즈 가부시키가이샤 | 단백질의 정제 방법 |
| JP2013163686A (ja) * | 2007-10-26 | 2013-08-22 | Asahi Kasei Chemicals Corp | たんぱく質の精製方法 |
| JP2013173789A (ja) * | 2007-10-26 | 2013-09-05 | Asahi Kasei Chemicals Corp | たんぱく質の精製方法 |
| TWI412394B (zh) * | 2007-10-26 | 2013-10-21 | Asahi Kasei Chemicals Corp | Purification of proteins |
| US8653246B2 (en) | 2007-10-26 | 2014-02-18 | Asahi Kasei Chemicals Corporation | Method for purifying protein |
| JP5778389B2 (ja) * | 2007-10-26 | 2015-09-16 | 旭化成ケミカルズ株式会社 | たんぱく質の精製方法 |
| JP2010024412A (ja) * | 2008-07-24 | 2010-02-04 | Asahi Kasei Chemicals Corp | イオン交換膜、タンパク質精製モジュール、及びタンパク質の分離方法 |
| JP2010193720A (ja) * | 2009-02-23 | 2010-09-09 | Asahi Kasei Chemicals Corp | アニオン交換基が固定された多孔膜を用いたウイルスの分離方法 |
| JP2010241761A (ja) * | 2009-04-09 | 2010-10-28 | Asahi Kasei Chemicals Corp | アニオン交換基が固定された多孔膜を用いた抗体モノマーの精製方法 |
| US9441011B2 (en) | 2009-07-03 | 2016-09-13 | Asahi Kasei Chemicals Corporation | Method for purification of antibody using porous membrane having amino group and alkyl group both bound to graft chain immobilized on porous substrate |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US6783937B1 (en) | Negatively charged membrane | |
| EP0346773B1 (en) | Selectively ion-adsorptive, porous membrane | |
| CN113195519B (zh) | 亲和膜及其制备方法 | |
| EP1163044B1 (en) | Negatively charged membrane | |
| Matoba et al. | Highly efficient enzyme recovery using a porous membrane with immobilized tentacle polymer chains | |
| US8092682B2 (en) | Matrix for separation of polyethers and method of separation | |
| Kim et al. | Ring-opening reaction of poly-GMA chain grafted onto a porous membrane | |
| JP2002529714A (ja) | クロマトグラフィー分離法および選択吸着体 | |
| JPH0520439B2 (ja) | ||
| Shinano et al. | Ion exchange of lysozyme during permeation across a microporous sulfopropyl-group-containing hollow fiber | |
| Bueno et al. | Experimental kinetic aspects of hollow fiber membrane-based pseudobioaffinity filtration: process for IgG separation from human plasma | |
| JPH1112300A (ja) | イオン交換多孔性膜による卵白蛋白質の分離方法 | |
| JP2796995B2 (ja) | アニオン選択吸着性多孔膜とその製造方法 | |
| Hagiwara et al. | High-performance purification of gelsolin from plasma using anion-exchange porous hollow-fiber membrane | |
| Kiyohara et al. | Amino acid addition to epoxy-group-containing polymer chain grafted onto a porous membrane | |
| JPH11266862A (ja) | リゾチームの分離方法 | |
| JPH1176840A (ja) | 混床式イオン交換樹脂塔の混合樹脂の分離方法および混床式ショ糖精製装置の再生方法 | |
| JP2000083659A (ja) | リゾチームの分離方法 | |
| JP2000301145A (ja) | 純水製造装置 | |
| JPH07116484A (ja) | エンドトキシン吸着能を有するポリエ−テルサルホン及びスルホン化ポリエ−テルサルホン微孔膜 | |
| Nasef | In separation and purification | |
| JPH04256441A (ja) | β２−ミクログロブリン用吸着剤 | |
| JPH04256438A (ja) | 発熱物質吸着剤 | |
| Tishchenko et al. | Neosepta microporous ion-exchange membranes in dialysis desalination of immunoglobulin fraction of mouse ascitic fluids | |
| JPH02194039A (ja) | アニオン選択吸着性多孔膜とその製造方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20040517 |
|
| A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20080520 |
|
| A02 | Decision of refusal |
Effective date: 20080930 Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02 |