JPH09268166A - 超臨界水を用いた蛋白質からのアミノ酸又はペプチドの製造方法及びこの蛋白質分解物を含有する食品、飼料、微生物培地並びに医薬 - Google Patents
超臨界水を用いた蛋白質からのアミノ酸又はペプチドの製造方法及びこの蛋白質分解物を含有する食品、飼料、微生物培地並びに医薬Info
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- JPH09268166A JPH09268166A JP8106475A JP10647596A JPH09268166A JP H09268166 A JPH09268166 A JP H09268166A JP 8106475 A JP8106475 A JP 8106475A JP 10647596 A JP10647596 A JP 10647596A JP H09268166 A JPH09268166 A JP H09268166A
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Abstract
(57)【要約】
【課題】 超臨界水の特殊な物性に着目し、これを利用
して蛋白質からアミノ酸やペプチドを製造すること及び
この製造方法で得られた蛋白質分解物を含有する食品、
飼料、微生物培地並びに医薬を提供すること。 【解決手段】 蛋白質を分解してアミノ酸又はペプチド
を製造する方法において、分解を超臨界状態又は亜臨界
状態の水で行うことを特徴とする蛋白質からのアミノ酸
又はペプチドの製造方法、及びこの製造方法で得られる
アミノ酸又はペプチドから成る蛋白質分解物を含有する
食品、飼料、微生物培地並びに医薬
して蛋白質からアミノ酸やペプチドを製造すること及び
この製造方法で得られた蛋白質分解物を含有する食品、
飼料、微生物培地並びに医薬を提供すること。 【解決手段】 蛋白質を分解してアミノ酸又はペプチド
を製造する方法において、分解を超臨界状態又は亜臨界
状態の水で行うことを特徴とする蛋白質からのアミノ酸
又はペプチドの製造方法、及びこの製造方法で得られる
アミノ酸又はペプチドから成る蛋白質分解物を含有する
食品、飼料、微生物培地並びに医薬
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、蛋白質からのアミ
ノ酸又はペプチドの製造方法に関するものであって、特
に、蛋白質の分解を超臨界状態又は亜臨界状態の水で行
うことにより、従来のような酸や酵素等の除去処理が不
必要である蛋白質からのアミノ酸又はペプチドの製造方
法及びこの蛋白質分解物を含有する食品、飼料、微生物
培地並びに医薬に関する。
ノ酸又はペプチドの製造方法に関するものであって、特
に、蛋白質の分解を超臨界状態又は亜臨界状態の水で行
うことにより、従来のような酸や酵素等の除去処理が不
必要である蛋白質からのアミノ酸又はペプチドの製造方
法及びこの蛋白質分解物を含有する食品、飼料、微生物
培地並びに医薬に関する。
【０００２】
【従来技術】蛋白質からアミノ酸を製造する方法として
は、蛋白質を酸触媒又は酵素を利用することにより加水
分解する方法が知られている。
は、蛋白質を酸触媒又は酵素を利用することにより加水
分解する方法が知られている。
【０００３】また、酸触媒等を使用しない方法として
は、蛋白質を、温度５０〜３５０℃及び圧力２５０〜５
０００ｋｇ／ｃｍ2下に５〜６０分間保持することを特
徴とする蛋白質低分子化物の製造法が、最近、報告され
ている（特公平８ー１７６８２号公報）。
は、蛋白質を、温度５０〜３５０℃及び圧力２５０〜５
０００ｋｇ／ｃｍ2下に５〜６０分間保持することを特
徴とする蛋白質低分子化物の製造法が、最近、報告され
ている（特公平８ー１７６８２号公報）。
【０００４】ところで、物質には固体、液体、気体の３
つの状態があることはよく知られているところである
が、液体は、ある特定の圧力と温度を越えると、気体で
あるのか、液体であるのか区別することが難しい状態に
なり、種々の物質を溶解する点では液体的な挙動を、圧
縮膨張の点では圧力によりその密度を任意に変えること
ができる等気体的な挙動を示す。
つの状態があることはよく知られているところである
が、液体は、ある特定の圧力と温度を越えると、気体で
あるのか、液体であるのか区別することが難しい状態に
なり、種々の物質を溶解する点では液体的な挙動を、圧
縮膨張の点では圧力によりその密度を任意に変えること
ができる等気体的な挙動を示す。
【０００５】超臨界水とは、水の臨界条件、すなわち、
臨界温度３７４℃及び臨界圧力２２１気圧を越えた状態
の水を意味する。この状態下では、これ以上いくら圧力
を加えても液化することは不可能となる。物性上では、
この状態の水、超臨界水は、気体や液体と呼べず、両者
の中間の性質を有している。当然、気液の境はなくな
り、超臨界水として単一相で存在する。
臨界温度３７４℃及び臨界圧力２２１気圧を越えた状態
の水を意味する。この状態下では、これ以上いくら圧力
を加えても液化することは不可能となる。物性上では、
この状態の水、超臨界水は、気体や液体と呼べず、両者
の中間の性質を有している。当然、気液の境はなくな
り、超臨界水として単一相で存在する。
【０００６】超臨界水は、温度、圧力に依存して密度、
粘度、誘電率、イオン積、及び拡散係数等の値が連続的
に変化する。反応溶媒として重要な指標である溶解度は
密度の増大とともに大きくなることが知られているが、
溶解性に係わるもう１つの重要な要素は誘電率である。
誘電率は密度の増大とともに大きくなり、温度の上昇に
つれて減少する。温度が充分に高ければ誘電率は非常に
小さくなり、水はイオン間の静電気力を覆うことが殆ど
できなくなる。この条件下では、溶解しているイオン種
の多くはイオン対として存在することとなる。したがっ
て、超臨界水はこの場合、極性物質というよりも非極性
物質として振舞うのである。
粘度、誘電率、イオン積、及び拡散係数等の値が連続的
に変化する。反応溶媒として重要な指標である溶解度は
密度の増大とともに大きくなることが知られているが、
溶解性に係わるもう１つの重要な要素は誘電率である。
誘電率は密度の増大とともに大きくなり、温度の上昇に
つれて減少する。温度が充分に高ければ誘電率は非常に
小さくなり、水はイオン間の静電気力を覆うことが殆ど
できなくなる。この条件下では、溶解しているイオン種
の多くはイオン対として存在することとなる。したがっ
て、超臨界水はこの場合、極性物質というよりも非極性
物質として振舞うのである。
【０００７】このような状態にある流体は、液体や気体
の通常の性質と異なることから、超臨界流体と称され、
従来、超臨界液体クロマトグラフィ−等に利用されてき
た。また、超臨界水によるフロン、ＰＣＢの加水分解な
ども研究されている。最近では、超臨界水によるバイオ
マスの分解反応についても研究され、超臨界水中でのリ
グニン系試料の低分子化、セルロ−スからのグルコ−ス
の生成等が報告されている（特開平５−３１０００）。
この報告は、超臨界水が高分子化合物の分解に用いられ
ることは示唆していると言えるかもしれないが、超臨界
水を用いる反応は、高温、高圧というフロンやＰＣＢ等
も分解されるという厳しい反応条件下に実施されるた
め、これを蛋白質の分解に利用した場合、反応が進みす
ぎてアミノ酸も分解されてしまう恐れが極めて大きい。
の通常の性質と異なることから、超臨界流体と称され、
従来、超臨界液体クロマトグラフィ−等に利用されてき
た。また、超臨界水によるフロン、ＰＣＢの加水分解な
ども研究されている。最近では、超臨界水によるバイオ
マスの分解反応についても研究され、超臨界水中でのリ
グニン系試料の低分子化、セルロ−スからのグルコ−ス
の生成等が報告されている（特開平５−３１０００）。
この報告は、超臨界水が高分子化合物の分解に用いられ
ることは示唆していると言えるかもしれないが、超臨界
水を用いる反応は、高温、高圧というフロンやＰＣＢ等
も分解されるという厳しい反応条件下に実施されるた
め、これを蛋白質の分解に利用した場合、反応が進みす
ぎてアミノ酸も分解されてしまう恐れが極めて大きい。
【０００８】したがって、蛋白質を超臨界水により加水
分解することによりアミノ酸等を製造した報告はない。
分解することによりアミノ酸等を製造した報告はない。
【０００９】
【発明が解決しようとする課題】従来のアミノ酸等の製
造方法では、酸を用いる場合、中和するためのアルカリ
処理が必要であったり、好ましくない有機塩等の化合物
が副生したりする。また、蛋白質分解酵素を用いる方法
の場合は、酸分解に比べて食品として利用するにあたっ
ての衛生上の問題はないが、分解率を上げるために蛋白
質分解酵素を多量に必要とするという課題があった。
造方法では、酸を用いる場合、中和するためのアルカリ
処理が必要であったり、好ましくない有機塩等の化合物
が副生したりする。また、蛋白質分解酵素を用いる方法
の場合は、酸分解に比べて食品として利用するにあたっ
ての衛生上の問題はないが、分解率を上げるために蛋白
質分解酵素を多量に必要とするという課題があった。
【００１０】本発明は、このような問題点の解決を図っ
たところの新規なアミノ酸やペプチドの製造方法及びこ
の蛋白質分解物を含有する食品、飼料、微生物培地並び
に医薬を提供するものである。
たところの新規なアミノ酸やペプチドの製造方法及びこ
の蛋白質分解物を含有する食品、飼料、微生物培地並び
に医薬を提供するものである。
【００１１】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、超臨界水
の特殊な物性に着目し、これを蛋白質からのアミノ酸や
ペプチドの製造に利用できないかと検討を続けてきた結
果、その反応条件の厳しさにも拘わらず、特定の反応条
件を採用すれば、アミノ酸やペプチドの製造が可能であ
ることを見出し、本発明に至った。
の特殊な物性に着目し、これを蛋白質からのアミノ酸や
ペプチドの製造に利用できないかと検討を続けてきた結
果、その反応条件の厳しさにも拘わらず、特定の反応条
件を採用すれば、アミノ酸やペプチドの製造が可能であ
ることを見出し、本発明に至った。
【００１２】すなわち、本発明は、蛋白質からのアミノ
酸又はペプチドの製造方法において、蛋白質の分解を超
臨界状態又は亜臨界状態の水で行うことを特徴とする蛋
白質の分解によるアミノ酸又はペプチドの製造方法及び
この蛋白質分解物を含有する食品、飼料、微生物培地並
びに医薬である。
酸又はペプチドの製造方法において、蛋白質の分解を超
臨界状態又は亜臨界状態の水で行うことを特徴とする蛋
白質の分解によるアミノ酸又はペプチドの製造方法及び
この蛋白質分解物を含有する食品、飼料、微生物培地並
びに医薬である。
【００１３】本発明の特徴の一つは、反応時間等により
得られる生成物が異なることである。
得られる生成物が異なることである。
【００１４】すなわち、アミノ酸を目的とする場合、超
臨界状態又は亜臨界状態の水による蛋白質の分解は、３
００℃〜４００℃、好ましくは３５０℃〜４００℃の温
度、２２１気圧〜１０００気圧、好ましくは２５０気圧
〜３５０気圧の圧力下に行われるが、反応時間は極めて
短く、１秒〜４０秒、好ましくは５秒〜３０秒である。
臨界状態又は亜臨界状態の水による蛋白質の分解は、３
００℃〜４００℃、好ましくは３５０℃〜４００℃の温
度、２２１気圧〜１０００気圧、好ましくは２５０気圧
〜３５０気圧の圧力下に行われるが、反応時間は極めて
短く、１秒〜４０秒、好ましくは５秒〜３０秒である。
【００１５】これに対して、ペプチドを目的とする場
合、超臨界状態又は亜臨界状態の水による蛋白質の分解
は、３５０℃〜４００℃、好ましくは３７４℃〜４００
℃の温度、２２１気圧〜１０００気圧、好ましくは２５
０気圧〜３５０気圧の圧力下に行われるが、反応時間が
比較的長く、４〜３０分である。
合、超臨界状態又は亜臨界状態の水による蛋白質の分解
は、３５０℃〜４００℃、好ましくは３７４℃〜４００
℃の温度、２２１気圧〜１０００気圧、好ましくは２５
０気圧〜３５０気圧の圧力下に行われるが、反応時間が
比較的長く、４〜３０分である。
【００１６】ところで、以下の実施例によると、実施例
１では、４００℃、３００気圧、１分間以上の反応で生
成アミノ酸が消滅していることが確認されているが、実
施例２では、それ以上の激しい条件（４００℃、３９
２.４気圧、５分以上）であるが、アミノ酸は生成され
ていないにもかかわらず、意外にも、ペプチドが生成し
ている。しかも、ペプチドであるLeu-Glyのピークはむ
しろ５分から２０分と反応時間が長くなるほど大きくな
っている。これは、超臨界条件下で安定なペプチドへの
再結合が起こったものと推察される。
１では、４００℃、３００気圧、１分間以上の反応で生
成アミノ酸が消滅していることが確認されているが、実
施例２では、それ以上の激しい条件（４００℃、３９
２.４気圧、５分以上）であるが、アミノ酸は生成され
ていないにもかかわらず、意外にも、ペプチドが生成し
ている。しかも、ペプチドであるLeu-Glyのピークはむ
しろ５分から２０分と反応時間が長くなるほど大きくな
っている。これは、超臨界条件下で安定なペプチドへの
再結合が起こったものと推察される。
【００１７】超臨界水を用いる反応は、高温、高圧とい
うフロンやＰＣＢ等も分解されるという厳しい反応条件
下に実施されるため、これを蛋白質の加水分解に利用し
た場合、反応が進みすぎて生成したアミノ酸も分解さ
れ、アミノ酸等は到底取得することが出来ないであろう
とするのが技術常識であった。
うフロンやＰＣＢ等も分解されるという厳しい反応条件
下に実施されるため、これを蛋白質の加水分解に利用し
た場合、反応が進みすぎて生成したアミノ酸も分解さ
れ、アミノ酸等は到底取得することが出来ないであろう
とするのが技術常識であった。
【００１８】このことは、蛋白質を高温、高圧下、例え
ば、３５０℃を超える処理を行うと、炭化されるとされ
ていることからも窺い知れるところである（特公平８ー
１７６８２号公報）。
ば、３５０℃を超える処理を行うと、炭化されるとされ
ていることからも窺い知れるところである（特公平８ー
１７６８２号公報）。
【００１９】したがって、本発明において、上記のよう
な反応条件を選択することにより、アミノ酸やペプチド
等を得ることが出来たということは全く予想外のことで
あって、このような点からみて、本発明は全く新しい技
術を開発したものといえよう。
な反応条件を選択することにより、アミノ酸やペプチド
等を得ることが出来たということは全く予想外のことで
あって、このような点からみて、本発明は全く新しい技
術を開発したものといえよう。
【００２０】また、本発明においては、最初はアミノ酸
が生成するが、その後、一定時間経過した後、今度は、
ペプチドが生成するということが起こるが、これは、い
ったん生成したアミノ酸が活性化され、再結合して超臨
界条件下でも安定なペプチドを形成するためと推察され
るが、このようなペプチドの生成は、一旦、アミノ酸の
生成が確認できない時期があるだけに、全く予想外の生
成反応であることが分かる。
が生成するが、その後、一定時間経過した後、今度は、
ペプチドが生成するということが起こるが、これは、い
ったん生成したアミノ酸が活性化され、再結合して超臨
界条件下でも安定なペプチドを形成するためと推察され
るが、このようなペプチドの生成は、一旦、アミノ酸の
生成が確認できない時期があるだけに、全く予想外の生
成反応であることが分かる。
【００２１】上記の本願発明の反応条件下では、水の密
度は０.１〜０.８ｇ／ｃｍ3となる。
度は０.１〜０.８ｇ／ｃｍ3となる。
【００２２】蛋白質としては、蛋白質を含有するもので
あるならばその種類を問わない。例えば、蛋白質を含有
する天然資源、食用資源、廃棄物、生ゴミ等いずれでも
良い。
あるならばその種類を問わない。例えば、蛋白質を含有
する天然資源、食用資源、廃棄物、生ゴミ等いずれでも
良い。
【００２３】加水分解反応に用いる超臨界水は、通常の
水、蒸留水、超純水等である。また、反応温度、圧力は
水の状態図から算出される超臨界の周辺の範囲、すなわ
ち亜臨界であればいずれも有効である。
水、蒸留水、超純水等である。また、反応温度、圧力は
水の状態図から算出される超臨界の周辺の範囲、すなわ
ち亜臨界であればいずれも有効である。
【００２４】超臨界水の使用量は、蛋白質を分解するの
に必要な量、すなわち、化学量論的量であれば十分であ
るが、通常は、溶媒を兼ねて、蛋白質１重量部に対し水
３〜１００重量部、好ましくは１０〜５０重量部使用さ
れる。
に必要な量、すなわち、化学量論的量であれば十分であ
るが、通常は、溶媒を兼ねて、蛋白質１重量部に対し水
３〜１００重量部、好ましくは１０〜５０重量部使用さ
れる。
【００２５】その他、水の超臨界状態への移行を妨げな
い範囲での各種有機溶媒（メチルアルコ−ル、エチルア
ルコ−ル、アセトン等）の添加も有効である。
い範囲での各種有機溶媒（メチルアルコ−ル、エチルア
ルコ−ル、アセトン等）の添加も有効である。
【００２６】また、反応に用いる容器は、ステンレス製
の他、当該反応温度と圧力に耐えられるものはいずれで
も可能である。また、加熱に用いる炉は、溶融塩を含む
ものの他、電気的に直接加熱するものも可能である。
の他、当該反応温度と圧力に耐えられるものはいずれで
も可能である。また、加熱に用いる炉は、溶融塩を含む
ものの他、電気的に直接加熱するものも可能である。
【００２７】反応方式は、連続式でもバッチ式でも条件
を満たせばいずれも可能である。
を満たせばいずれも可能である。
【００２８】従来の酵素等による蛋白質の分解では、ペ
プチド結合の内一定の結合しか切れないため、生成物に
偏りや限界があったが、本発明方法では、蛋白質のペプ
チド結合全てが加水分解されるため、蛋白質を構成する
全てのアミノ酸を得ることが出来る。
プチド結合の内一定の結合しか切れないため、生成物に
偏りや限界があったが、本発明方法では、蛋白質のペプ
チド結合全てが加水分解されるため、蛋白質を構成する
全てのアミノ酸を得ることが出来る。
【００２９】例えば、トウモロコシ由来の蛋白質である
ツェインを用いた場合、構成アミノ酸でないリジン以外
のアミノ酸については、その量の多少はあるにせよ、全
てを遊離回収することができる。
ツェインを用いた場合、構成アミノ酸でないリジン以外
のアミノ酸については、その量の多少はあるにせよ、全
てを遊離回収することができる。
【００３０】したがって、本発明の蛋白質の分解により
得られた生成物は、必須アミノ酸等数多くのアミノ酸や
その再結合物と認められるペプチドを含有しており、栄
養学上極めて有用であるので、食品、飼料、微生物培
地、医薬等への適用が期待できる。
得られた生成物は、必須アミノ酸等数多くのアミノ酸や
その再結合物と認められるペプチドを含有しており、栄
養学上極めて有用であるので、食品、飼料、微生物培
地、医薬等への適用が期待できる。
【００３１】
【発明の実施の形態】本発明の蛋白質の分解は、上記の
ような反応条件下で実施されるが、得られる反応生成物
を食品、飼料、微生物培地、医薬等へ適用する場合、通
常の配合手段を採用することにより行われる。
ような反応条件下で実施されるが、得られる反応生成物
を食品、飼料、微生物培地、医薬等へ適用する場合、通
常の配合手段を採用することにより行われる。
【００３２】以下、本発明の詳細を実施例で説明する。
【００３３】
【実施例１】 蛋白質ツェインの加水分解によるアミノ
酸の製造 ツェイン100mgを体積10.46cm3のステンレス（ステンレ
ス316）容器に入れ、蒸留水5mlを加え、アルゴンガスで
置換した後、容器を密封し、180℃〜500℃に加熱した溶
融塩中に導入し、ほぼ瞬間的に超（亜）臨界温度以上に
上昇させた。温度は反応管中に差し込んだハステロイ被
覆の熱電対により測定した。圧力300気圧の条件下、20
0、250、300、350、400℃の各温度で、30秒間反応させ
た。また、400℃では１〜３分間の反応も行った。この
反応液１０μｌを用い、日立製L8500型アミノ酸分析計
によりアミノ酸を解析した。それらの結果を表１に示
す。この結果、350℃でのアミノ酸の生成が最も多いこ
とが明らかになった。
酸の製造 ツェイン100mgを体積10.46cm3のステンレス（ステンレ
ス316）容器に入れ、蒸留水5mlを加え、アルゴンガスで
置換した後、容器を密封し、180℃〜500℃に加熱した溶
融塩中に導入し、ほぼ瞬間的に超（亜）臨界温度以上に
上昇させた。温度は反応管中に差し込んだハステロイ被
覆の熱電対により測定した。圧力300気圧の条件下、20
0、250、300、350、400℃の各温度で、30秒間反応させ
た。また、400℃では１〜３分間の反応も行った。この
反応液１０μｌを用い、日立製L8500型アミノ酸分析計
によりアミノ酸を解析した。それらの結果を表１に示
す。この結果、350℃でのアミノ酸の生成が最も多いこ
とが明らかになった。
【００３４】
【表１】
【実施例２】 蛋白質ツェインの分解によるペプチドの
製造 ツェイン200mgを体積10.46cm3のステンレス（ステンレ
ス316）容器に入れ、蒸留水5mlを加え、容器を密封し、
400℃に加熱した溶融塩中に導入し、ほぼ瞬間的に臨界
温度以上に上昇させた。温度は反応管中に差し込んだハ
ステロイ被覆の熱電対により測定した。その結果、温度
は400℃、圧力は392.4気圧、密度0.4777g/cm3で超臨界
の条件を達成していることが明らかになった。5分後、
反応管を氷水中に投入し、反応を終了させた。同様な操
作を10分、20分行った。得られた透明な加水分解物から
実施例１と同じ分離手段により、ペプチドを含有する反
応液を得た。この反応液５μｌを用い、高速液体クロマ
トグラフィ−により分析した。分析条件を下記に示す。
また、その結果得られたクロマトグラムを図１〜３に示
す。ツェイン分解物の分画物の一部をアミノ酸配列分析
したところ、Ｌeu-Ａla-Ａla （図１の３.９６２のピー
クのもの）や Ｌeu-Ｇly （図１の１２.７１３のピーク
のもの）等のペプチドが生成していた。 ＨＰＬＣ測定条件 カラム：ウオ−タ−ズ社製 μＢondashpre ５μ C8-30
0A（3.9×150mm） 溶出液：0.1％トリフルオロ酢酸を含む1〜63％（20分）
アセトニトリルの直線濃度勾配 流速 ：1ml/min 検出 ：210nmの吸収
製造 ツェイン200mgを体積10.46cm3のステンレス（ステンレ
ス316）容器に入れ、蒸留水5mlを加え、容器を密封し、
400℃に加熱した溶融塩中に導入し、ほぼ瞬間的に臨界
温度以上に上昇させた。温度は反応管中に差し込んだハ
ステロイ被覆の熱電対により測定した。その結果、温度
は400℃、圧力は392.4気圧、密度0.4777g/cm3で超臨界
の条件を達成していることが明らかになった。5分後、
反応管を氷水中に投入し、反応を終了させた。同様な操
作を10分、20分行った。得られた透明な加水分解物から
実施例１と同じ分離手段により、ペプチドを含有する反
応液を得た。この反応液５μｌを用い、高速液体クロマ
トグラフィ−により分析した。分析条件を下記に示す。
また、その結果得られたクロマトグラムを図１〜３に示
す。ツェイン分解物の分画物の一部をアミノ酸配列分析
したところ、Ｌeu-Ａla-Ａla （図１の３.９６２のピー
クのもの）や Ｌeu-Ｇly （図１の１２.７１３のピーク
のもの）等のペプチドが生成していた。 ＨＰＬＣ測定条件 カラム：ウオ−タ−ズ社製 μＢondashpre ５μ C8-30
0A（3.9×150mm） 溶出液：0.1％トリフルオロ酢酸を含む1〜63％（20分）
アセトニトリルの直線濃度勾配 流速 ：1ml/min 検出 ：210nmの吸収
【発明の効果】 従来の酵素等による蛋白質の分解では、ペプチド結
合の内一定の結合しか切れないため、生成物に偏りや限
界があったが、本発明方法では蛋白質を構成する全ての
アミノ酸を得ることが出来る。そのため、本発明の蛋白
質の分解により得られた生成物は、必須アミノ酸等数多
くのアミノ酸やその再結合物と認められるペプチドを含
有するので栄養学上極めて有用であり、食品、飼料、微
生物培地、医薬等への適用が可能となる。
合の内一定の結合しか切れないため、生成物に偏りや限
界があったが、本発明方法では蛋白質を構成する全ての
アミノ酸を得ることが出来る。そのため、本発明の蛋白
質の分解により得られた生成物は、必須アミノ酸等数多
くのアミノ酸やその再結合物と認められるペプチドを含
有するので栄養学上極めて有用であり、食品、飼料、微
生物培地、医薬等への適用が可能となる。
【００３５】 従来の酵素等による蛋白質の分解で
は、最終的には反応に用いた酵素や緩衝液成分等を反応
生成物から完全に除去する必要があるが、本発明ではこ
のような反応生成物の精製が不要である。
は、最終的には反応に用いた酵素や緩衝液成分等を反応
生成物から完全に除去する必要があるが、本発明ではこ
のような反応生成物の精製が不要である。
【００３６】 従来の酵素等による蛋白質の分解で
は、有害な酸や高価な酵素等を使用する必要があった
が、本発明の水は化学的に安定、無毒、安価であり、従
来の他の触媒より有利である。
は、有害な酸や高価な酵素等を使用する必要があった
が、本発明の水は化学的に安定、無毒、安価であり、従
来の他の触媒より有利である。
【００３７】 本発明では、蛋白質なら全ての種類の
ものが分解できるので、生物系天然資源、有機産業廃棄
物、生ゴミ等から有用物質を得ることができる。
ものが分解できるので、生物系天然資源、有機産業廃棄
物、生ゴミ等から有用物質を得ることができる。
【００３８】
【図１】実施例２の反応時間５分のペプチド生成物の高
速液体クロマトグラフィーにより分析したクロマトグラ
ムである。
速液体クロマトグラフィーにより分析したクロマトグラ
ムである。
【図２】実施例２の反応時間１０分のペプチド生成物の
高速液体クロマトグラフィーにより分析したクロマトグ
ラムである。
高速液体クロマトグラフィーにより分析したクロマトグ
ラムである。
【図３】実施例２の反応時間２０分のペプチド生成物の
高速液体クロマトグラフィーにより分析したクロマトグ
ラムである。
高速液体クロマトグラフィーにより分析したクロマトグ
ラムである。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 Ｃ０７Ｃ 227/28 9450−4Ｈ Ｃ０７Ｃ 229/00 229/00 Ｃ０７Ｋ 1/12 Ｃ０７Ｋ 1/12 14/415 14/415 14/425 14/425 Ａ６１Ｋ 37/02 (72)発明者 畑田 清隆 宮城県仙台市宮城野区苦竹４丁目２番１号 工業技術院東北工業技術研究所内 (72)発明者 生島 豊 宮城県仙台市宮城野区苦竹４丁目２番１号 工業技術院東北工業技術研究所内 (72)発明者 斉藤 功夫 宮城県仙台市宮城野区苦竹４丁目２番１号 工業技術院東北工業技術研究所内 (72)発明者 三吉 新介 千葉県船橋市日の出２−20−２ 昭和産業 株式会社総合研究所内
Claims (9)
- 【請求項１】 蛋白質を加水分解してアミノ酸を製造す
る方法において、加水分解を超臨界状態又は亜臨界状態
の水で行うことを特徴とする蛋白質からのアミノ酸の製
造方法 - 【請求項２】 加水分解を３００℃〜４００℃の温度、
２２１気圧〜１０００気圧の圧力下、１〜４０秒の反応
時間で行う請求項１記載の蛋白質からのアミノ酸の製造
方法 - 【請求項３】 蛋白質が食用蛋白質である請求項１又は
請求項２記載の蛋白質からのアミノ酸の製造方法 - 【請求項４】 蛋白質がトウモロコシ由来の蛋白質であ
る請求項１乃至請求項３のいずれか１つに記載の蛋白質
からのアミノ酸の製造方法 - 【請求項５】 蛋白質を分解してペプチドを製造する方
法において、分解を超臨界状態又は亜臨界状態の水で行
うことを特徴とする蛋白質からのペプチドの製造方法 - 【請求項６】 分解を３５０℃〜４００℃の温度、２２
１気圧〜１０００気圧の圧力下、４〜３０分の反応時間
で行う請求項５記載の蛋白質からのペプチドの製造方法 - 【請求項７】 蛋白質が食用蛋白質である請求項５又は
請求項６記載の蛋白質からのペプチドの製造方法 - 【請求項８】 蛋白質がトウモロコシ由来の蛋白質であ
る請求項５乃至請求項７のいずれか１つに記載の蛋白質
からのペプチドの製造方法 - 【請求項９】 蛋白質を水の超臨界状態又は亜臨界状態
で分解して得たアミノ酸又はペプチドから成る蛋白質分
解物を含有する食品、飼料、微生物培地並びに医薬
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|---|---|---|---|
| JP10647596A JP3968385B2 (ja) | 1996-04-04 | 1996-04-04 | 超臨界水を用いた蛋白質からのアミノ酸又はペプチドの製造方法及びこの蛋白質分解物を含有する食品、飼料、微生物培地並びに医薬 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP10647596A JP3968385B2 (ja) | 1996-04-04 | 1996-04-04 | 超臨界水を用いた蛋白質からのアミノ酸又はペプチドの製造方法及びこの蛋白質分解物を含有する食品、飼料、微生物培地並びに医薬 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH09268166A true JPH09268166A (ja) | 1997-10-14 |
| JP3968385B2 JP3968385B2 (ja) | 2007-08-29 |
Family
ID=14434543
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP10647596A Expired - Lifetime JP3968385B2 (ja) | 1996-04-04 | 1996-04-04 | 超臨界水を用いた蛋白質からのアミノ酸又はペプチドの製造方法及びこの蛋白質分解物を含有する食品、飼料、微生物培地並びに医薬 |
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|---|---|
| JP (1) | JP3968385B2 (ja) |
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
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| JP2009225690A (ja) * | 2008-03-19 | 2009-10-08 | Hokkaido | ホタテ乾貝柱の香味を有する調味料の製造方法 |
| JP2010172202A (ja) * | 2009-01-27 | 2010-08-12 | Nippon Meat Packers Inc | 飼料の製造方法 |
| CN111018729A (zh) * | 2019-12-03 | 2020-04-17 | 杭州三得农业科技有限公司 | 一种利用声障原理拆解蛋白质转化为氨基酸工艺 |
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| EP4201223A4 (en) * | 2020-10-13 | 2024-09-25 | Zensho Holdings Co., Ltd. | PROCESS FOR PRODUCING SOLUBLE MATERIAL |
-
1996
- 1996-04-04 JP JP10647596A patent/JP3968385B2/ja not_active Expired - Lifetime
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| US12514275B2 (en) | 2020-10-13 | 2026-01-06 | Zensho Holdings Co., Ltd. | Production method for soluble material |
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| Publication number | Publication date |
|---|---|
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