JP2001061445A - 蛋白酵素分解物 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】 【課題】 アミノ酸化率の高い蛋白酵素分解物は血圧降
下作用、抗酸化作用、脂質代謝促進作用、免疫力増強作
用、血中コレステロール低下作用、アルコール吸収阻害
作用、鉄及びカルシウム吸収促進作用等の生理機能が見
出されており、又、アレルゲン性が低下することが知ら
れており、これらの機能特性が食品分野、化粧品分野、
医薬品分野などで素材として注目されており、安価で塩
を含まない蛋白酵素分解物を提供することを目的として
いる。 【解決手段】 蛋白酵素分解物の製造においてアミノ酸
スコアが良好な鶏卵蛋白質にアルカリ条件下で蛋白分解
酵素を作用させた後に麹を作用させ加水分解して、味に
厚みを持つアミノ酸化率６５％以上の蛋白酵素分解物を
得る。

Description

【発明の詳細な説明】

【０００１】

【発明の属する技術分野】本発明は、アルカリ条件下で
鶏卵蛋白質に蛋白分解酵素を処理した後に麹を作用させ
ることにより得られる蛋白酵素分解物及び該蛋白酵素分
解物を含有する食品、栄養剤に関するものである。

【０００２】

【従来の技術】従来、蛋白酵素分解物は蛋白分解酵素も
しくは塩酸分解等による加水分解で得られ、原料蛋白質
の供給源としては植物由来、動物由来の蛋白質が用いら
れる。植物由来の蛋白質としては、大豆、小麦、トウモ
ロコシ等があり、動物由来の蛋白質としては、魚肉、畜
肉、牛乳、鶏卵等がある。

【０００３】蛋白質を分解する方法は塩酸分解等で加水
分解した後、中和する方法や、蛋白質分解酵素によっ
て、ペプチドまで分解する方法。さらに、高温域で分解
する方法などがある。

【０００４】しかしながら通常、蛋白分解酵素による蛋
白質の分解では、蛋白分解物において独特の苦みを生
じ、風味的にも嫌みが感じられ、その使用はかぎられた
ものとなっており、蛋白質を塩酸で加水分解した場合、
加水分解中に変異原物質が副生されることが確認され、
その安全性が問題となりつつある。

【０００５】また、原料となる蛋白質はその種類により
栄養価が異なり例えば、母乳の必須アミノ酸を基準にし
た構成必須アミノ酸の百分比（アミノ酸スコア）は、牛
肉（７６）、米（５０）、小麦（３６）、とうもろこし
（４０）、魚（６９）、大麦（４３）となっており、ア
ミノ酸バランスにおいてこれら原料の蛋白質が決して理
想的な蛋白質とは言えないものである。また、従来の鶏
卵蛋白酵素分解物のアミノ酸化率は、最も高いもので５
０〜５５％であり、高度に分解されたものは存在しなか
った。

【０００６】

【発明が解決しようとする課題】このような背景におい
て、本発明は苦みのない、なおかつ味に厚味を持った蛋
白酵素分解物を提供することを目的とするものである。

【０００７】

【課題を解決するための手段】本発明者らは、上記課題
の解決に鋭意工夫を重ねた結果、鶏卵蛋白質をアルカリ
条件下で蛋白分解酵素処理した後に、麹を作用させるこ
とにより、卵本来の風味が消去され、味の厚みが増大さ
れ、しかもアミノ酸化率の高い、鶏卵蛋白酵素分解物が
得られるということを見出し本発明を完成した。

【０００８】すなわち、本発明は鶏卵蛋白質蛋にアルカ
リ条件下で蛋白分解酵素を処理した後に麹を作用させる
ことを特徴とする蛋白酵素分解物、または該蛋白酵素分
解物のアミノ酸化率が６５％以上である蛋白酵素分解物
である。以下本発明を詳述する。

【０００９】

【発明の実施の形態】本発明において使用される鶏卵蛋
白質としては、通常以下に述べる蛋白質が用いられる。
すなわち、鶏卵液または鶏卵粉末を原料として有機溶剤
抽出法もしくは超臨界抽出法にて脂質部分を取り除いた
鶏卵蛋白質であり、液体、粉体の形態は問わない。ま
た、卵黄蛋白、卵白蛋白の割合は任意の割合で使用可能
であり、特に限定されるものではない。

【００１０】本発明の蛋白分解酵素とは、蛋白を加水分
解するプロテアーゼ、ペプチダーゼの酵素であり、通常
Ｒｈｉｚｏｐｕｓ属、Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ属、Ｍｕ
ｃｏｒ属、Ｂａｃｉｌｌｕｓ属、Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａ
ｓ属、Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ属、Ｅｓｃｈｅｒｉ
ｃｈｉａ属等の微生物由来、レンニン、パンクレアチン
等の動物由来、パパイン、ブロメライン、フィシン等の
植物に由来する酵素が用いられ、好ましくはＲｈｉｚｏ
ｐｕｓ属、Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ属、Ｂａｃｉｌｌｕ
ｓ属由来の酵素が望ましく、その精製品や粗製品が単独
もしくは２種以上を併用して利用できるものであり、複
数の組み合わせによる使用でも何ら問題はない。

【００１１】また本発明に使用する麹としては特に限定
するものではないが麹菌の液体培養液（液体麹）、小麦
ふすま等を培地とした固体培地に蛋白分解酵素を生産す
る麹菌を接種して得られる固体麹等があげられる。

【００１２】蛋白分解酵素は至適ｐＨによってアルカリ
性、中性、酸性に大きく分けられ、さらに基質を分解す
る部位によりエンド型とエキソ型に分けられるが、本発
明ではこれら蛋白分解酵素をアルカリ条件下で使用する
ことが好ましい。これら蛋白分解酵素の使用量は、用い
る蛋白分解酵素の種類や組み合わせによって適宜決めら
れるものであり、特に限定されるものではないが、通常
基質である蛋白質１ｇ当たりに対する蛋白分解酵素の活
性単位で表され、通常１０〜５０，０００単位、好まし
くは１，００〜３０，０００単位、さらに好ましくは
１，０００〜１０，０００単位の範囲から任意に選ばれ
るものである。

【００１３】尚、上記活性単位の測定法として一例をあ
げれば、カゼインに蛋白分解酵素が作用するときにペプ
チド結合の切断に伴って増加する酸可溶性分解物（ＴＣ
Ａ可溶性分解物）の量を測定する方法があり、蛋白分解
酵素がカゼインに３０℃で作用するとき、反応初期の１
分間に１マイクログラム（μｇ）のチロシンに相当する
非蛋白性のフォリン試液呈色物質の増加をもたらす酵素
量を１単位とするものである。

【００１４】測定法の詳細は、カゼイン溶液（注１）５
ｍｌを正確に量り、試験管に入れ、３０±０．５℃で１
０分間加温した後、試料溶液（注２）１ｍｌを正確に量
って加え、直ちに振り混ぜ、３０±０．５℃で正確に１
０分間放置し、トリクロル酢酸溶液５ｍｌを加えてよく
振り混ぜ、再び３０±０．５℃で３０分間放置した後、
濾紙で濾過する。その濾液２ｍｌを正確に量り、炭酸ナ
トリウム溶液５ｍｌ及び薄めたフォリン試液１ｍｌを加
えてよく振り混ぜ、３０±０．５℃で３０分間放置した
後、この液について波長６６０ｎｍにおける吸光度ＡＴ
を測定する。別に試料溶液１ｍｌにトリクロル酢酸溶液
５ｍｌを加え、次に、カゼイン溶液５ｍｌを加えて振り
混ぜ、３０±０．５℃で３０分間放置し、以下同様の操
作にて吸光度ＡＢ測定する。

【００１５】 Ｆ：吸光度差が１．０００に相当するチロシン量を検量
線より求めた値（μｇ） Ｗ：試料溶液１ｍｌ中の試料の量（ｇ）

【００１６】（注１） １）酸性プロテアーゼの場合：カゼイン１．２０ｇ（無
水物換算）を量り、０．０５Ｎ乳酸１００ｍｌを加えて
加温溶解し、０．５Ｎ水酸化ナトリウムを加えてｐＨ
３．０に調整し、Ｍｃｌｌｖａｉｎｅ緩衝液４０ｍｌ及
び水を加えて２００ｍｌとする。 ２）中性及びアルカリ性プロテアーゼの場合：カゼイン
１．２０ｇ（無水物換算）を量り、０．０５Ｎリン酸二
ナトリウム溶液１６０ｍｌを加えて加温溶解し、０．５
Ｎ塩酸を加えてｐＨ７．０に調整し、水を加えて２００
ｍｌとする。

【００１７】（注２） １）酸性プロテアーゼの場合：試料１．０００ｇを正確
に量り、水を加えて溶かし１００ｍｌとする。必要なら
ば遠心分離する。次いで蛋白分解力が２５〜４０単位／
ｍｌの範囲に入るように水を用いて希釈し、試料溶液と
する。 ２）中性及びアルカリ性プロテアーゼの場合：試料１．
０００ｇを正確に量り、酢酸カルシウム・塩化ナトリウ
ム混液を加えて溶かし、１００ｍｌとする。必要ならば
遠心分離する。次いで蛋白分解力が中性プロテアーゼの
場合は３０〜４０単位／ｍｌ、アルカリ性プロテアーゼ
の場合は１５〜２０単位／ｍｌの範囲に入るように酢酸
カルシウム・塩化ナトリウム混液を用いて希釈して試料
溶液とする。

【００１８】＜試薬・試液の調製＞ １）トリクロル酢酸溶液 酸性プロテアーゼの場合：トリクロル酢酸７１．７ｇに
水を加えて溶かし、１０００ｍｌとする。 中性及びアルカリ性プロテアーゼの場合：トリクロル酢
酸１８ｇ及び酢酸ナトリウム（無水）１８ｇに６Ｎ酢酸
５５ｍｌ及び水を加えて溶かし１０００ｍｌとする。 ２）炭酸ナトリウム（０．５５Ｍ） 炭酸ナトリウム（無水）５８．３ｇに水を加えて溶か
し、１０００ｍｌとする。 ３）フォリン試液 市販品のフェノール試薬１０ｍｌに水を加えて３０ｍｌ
とする。 ４）Ｍｃｌｌｖａｉｎｅ緩衝液 ０．２Ｍリン酸ナトリウム溶液に０．１Ｍクエン酸溶液
を加えてｐＨ３．０に調整する。 ０．２Ｍリン酸ナトリウム溶液：リン酸ナトリウム（１
２水塩）７１．６ｇを水に溶かし、１０００ｍｌとす
る。 ０．１Ｍクエン酸溶液：クエン酸２１．０ｇに水を加え
て溶かし、１０００ｍｌとする。 ５）酢酸カルシウム・塩化ナトリウム混液 酢酸カルシウム０．３５ｇ及び塩化ナトリウム０．５８
ｇを量り、水を加えて溶かした後、１Ｎ塩酸又は１Ｎ水
酸化ナトリウム溶液を加えてｐＨ６．０に調整し、水を
加えて１０００ｍｌとする。

【００１９】＜チロシン検量線の作成＞市販のチロシン
標準品を１０５℃で３時間乾燥し、その０．５００ｇを
正確に量り、０．２Ｎ塩酸を加えて溶かし、正確に５０
０ｍｌとする。この液１ｍｌ、２ｍｌ、３ｍｌ及び４ｍ
ｌを正確に量り、それぞれに０．２Ｎ塩酸を加えて正確
に１００ｍｌとする。それぞれの液２ｍｌ中にはチロシ
ンが２０μｇ、４０μｇ、６０μｇ及び８０μｇ含まれ
る。それぞれの液２ｍｌを正確に量り、炭酸ナトリウム
溶液５ｍｌ及び薄めたフォリン試液１ｍｌを加え、３０
±０．５℃で３０分間放置した後、この液につき６６０
ｎｍにおける吸光度Ａ１、Ａ２、Ａ３及びＡ４を測定す
る。別に０．２Ｎ塩酸２ｍｌを用いて同様に操作して吸
光度Ａ０を測定する。これより縦軸に吸光度差（Ａ１−
Ａ０、Ａ２−Ａ０、Ａ３−Ａ０及びＡ４−Ａ０）を、横
軸にそれぞれの液２ｍｌ中のチロシン量（μｇ）をとり
検量線とする。

【００２０】以上の操作より、吸光度差１．０００に対
するチロシン量（Ｆμｇ）を求めるものである。

【００２１】本発明においては、まず鶏卵蛋白質の混合
液を調整することから始まる。蛋白質の純度にもよる
が、通常、粗蛋白値として１〜３０％、好ましくは１〜
２０％、さらに好ましくは１〜１０％に調整後、ｐＨを
９〜１３の範囲に調整する。

【００２２】鶏卵蛋白質をアルカリ条件にすることによ
り、後の加水分解が加速的に向上し、アミノ酸化率６５
％以上の蛋白酵素分解物が容易に得られるものである。

【００２３】次に、ｐＨ調整した鶏卵蛋白質の混合液
に、蛋白分解酵素を作用させ、さらに麹を作用させるこ
とにより、加水分解するものである。蛋白分解酵素の添
加量としては前述の、基質蛋白質１ｇ当たりに対する蛋
白分解酵素の活性単位で表され、通常１０〜５０，００
０単位、好ましくは１，００〜３０，０００単位、さら
に好ましくは１，０００〜１０，０００単位の範囲から
任意に選ばれるものである。

【００２４】その他加水分解の条件として、以下に限定
されるものではないが、一例をあげると、一次反応で蛋
白分解酵素を働かせる温度は蛋白分解酵素が働く温度域
で有れば如何なる温度帯でも加水分解可能であるが、本
発明の蛋白酵素分解物を得るためには、通常−５〜６０
℃の範囲で良く、好ましくは０〜４０℃、さらに好まし
くは１０〜３０℃が良い。−５℃以下では完全に凍結し
てしまい蛋白質の効果的な分解が出来なくなるためであ
り、６０℃以上では蛋白分解酵素の酵素活性が低下して
しまい効率的な分解が出来なくなるためである。次に、
加水分解の時間は、１時間〜１０日、さらに好ましくは
１日〜５日であれば十分である。

【００２５】また、二次反応として麹を働かせる温度
は、麹が働く温度域で有れば如何なる温度帯でも、加水
分解可能であるが、本発明の蛋白分解物を得るために
は、通常−５〜６０℃の範囲で良く好ましくは、０〜４
０℃さらに好ましくは、０〜３０℃が良い。次に、加水
分解の時間は、アミノ酸化率６５％を得るに足る時間だ
け分解すれば良く、基質の蛋白質の量、蛋白質分解酵素
の量、加水分解の温度によって適宜決定されるが、通
常、加水分解の温度が−５〜１０℃であれば１時間〜１
２０日、１０〜２０℃であれば１時間〜９０日、２０〜
３０℃であれば１時間〜７０日で十分である。

【００２６】アルカリ条件下蛋白分解酵素を作用させた
後、麹を加える時期については特に限定されるものでな
いが、好ましくは反応後のｐＨが９以下、さらに好まし
くは８以下となった時点で加えることが望ましい。

【００２７】本発明は、アルカリ条件下で、鶏卵蛋白混
合液に蛋白分解酵素を作用させた後に、麹を作用させ、
加水分解することを特徴としており、鶏卵蛋白以外の蛋
白原料では、アミノ酸化率６５％以上のものは得られな
い。

【００２８】ここで、アミノ酸化率については、既知の
種々の方法により測定可能であり、Ｎａ_２ＳＯ_３−ＴＮ
ＢＳ法やＨＰＬＣ法等により測定するものであり、一例
としてＮａ_２ＳＯ_３−ＴＮＢＳ法によるアミノ酸化率の
測定は、通常下記の方法により行われる。

【００２９】＜方法＞Ｎａ_２ＳＯ_３−ＴＮＢＳ法は蛋白
質のＴＮＰ化に基づいたアミノ基の定量方法で、ＴＮＢ
Ｓ（２，４，６−トリニトロベンゼンスルホン酸ナトリ
ウム塩−２Ｈ_２Ｏ）がアミノ基を持つ化合物と混合し、
適度のアルカリ性にすると反応が始まり、橙色を呈する
ときの吸光度（４２０ｎｍ）を測定するものである。ア
ミノ酸化率としては、ＴＮＢＳ法にて測定した値を用い
下式にて算出するものである。

【００３０】ＴＮＢＳ測定用試料（ホウ酸ｂｕｆｆｅｒ
で希釈した試料）０．５ｍｌに呈色用緩衝液２．０ｍ
ｌ、０．０１Ｍ亜硫酸溶液０．５ｍｌ、ＴＮＢＳ溶液
０．５ｍｌを加えて、３７℃×６０分反応させた後、吸
光度 ４２０ｎｍで測定する。

【００３１】＜試薬＞ＴＮＢＳ溶液：２，４，６−トリ
ニトロベンゼンスルホン酸ナトリウム塩−２Ｈ_２Ｏ、１
００ｍｇをとり、１００ｍｌ の蒸留水に溶解する
（０．００２８４Ｍ）。尚、この試薬を０．５ｍｌを用
いた場合、１．４２μｍｏｌｅのＴＮＢＳが含まれてい
るので、０．５μｍｏｌｅ程度までのアミノ酸の定量に
は支障はない。 呈色用緩衝液：０．１５Ｍホウ酸ナトリウム緩衝液（ホ
ウ砂３．８１ｇを１００ｍｌの温水に溶かす）あるいは
４Ｍ−ホウ酸カリウム緩衝液（ホウ酸２４．７ｇに水酸
化カリウムを入れ、溶解しながらｐＨ９．２に調整を行
う、後に蒸留水で１００ｍｌとする）を使用する。

【００３２】また、本発明で用いるアミノ酸化率の測定
方法として以下の計算式でも算出可能である。尚、遊離
のアミノ酸の測定は公知の測定方法であるフォルモール
滴定により測定され、総アミノ酸量についてはケルダー
ル法により測定するものである。 このようにして製造した蛋白酵素分解物は、そのままで
使用することも可能であるが、適宣、活性炭やイオン交
換樹脂による処理によって、着色物質や焦げ臭などの原
因となる香気成分を除去して使用することもできる。ま
た、得られた蛋白酵素分解物は、素材として単品使用さ
れる他、天然エキスまたはその代替物、基本だし素材や
風味調味料等に配合使用することができる。

【００３３】さらに、以上の工程で得られる蛋白酵素分
解物は加水分解工程中に塩が加えられていないので、脱
塩工程は必要なく、産業上、塩が存在していないことは
有益である。

【００３４】かくして得られる本発明の蛋白酵素分解物
は、アミノ酸単体・ジペプチド、トリペプチドで構成さ
れ、構成ペプチドを例示すれば、Ａｓｐ−Ｇｌｕ、Ｇｌ
ｕ−Ｓｅｒ、Ｓｅｒ−Ｇｌｙ、Ｖａｌ−Ｌｅｕ等のジペ
プチド、Ａｓｐ−Ｇｌｕ−Ｓｅｒ、Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ｓ
ｅｒ等のトリペプチド等があげられる。本発明の蛋白酵
素分解物は、食品分野、化粧品分野、医薬品分野などの
素材として利用可能であるとともに、必要に応じて、味
や栄養価、保存性等を向上させる目的で核酸系調味料、
化学調味料、旨味調味料、味噌、醤油、塩、食塩、油脂
等の素材と混合し使用することができる。以下実施例を
あげて本発明を具体的に説明するが、本発明はこれによ
って限定されるものではない。

【００３５】

【実施例】実施例１ 脱脂卵黄粉末（蛋白質含有量８２％）０．８２７ｋｇに
水１０．７２とエタノール２．６８ｋｇを加えて混合液
を調製し、さらに苛性ソーダを加え、ｐＨ１１に調整
後、加水分解するために蛋白分解酵素として細菌アルカ
リプロテアーゼ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ
起源：活性単位２２０，０００単位／ｇ）を対蛋白質１
ｇ当たり６，０００単位を混合し、１２℃、１週間処理
した後に麹を０．３４ｋｇ加え、これを１２℃、８週間
かけて分解した。その後８５℃で３０分間加熱して酵素
を失活させ、蛋白酵素分解物を得た。得られた蛋白酵素
分解物をＮｏ．２濾紙（ＡＤＯＶＡＮＴＥＣ ＴＯＹＯ
製）を用いて濾過して、濾液９．７ｋｇを得た。このも
ののアミノ酸化率を測定したところ、総アミノ態チッソ
量（Ｔ．Ｎ）１．２９、遊離アミノ態チッソ量（Ｆ．
Ｎ）０．９２４、アミノ酸化率７１．６％、その食塩含
有量（モール法）は０％であった。

【００３６】比較例１ 一方、小麦グルテン（蛋白質含有量７６．６％）０．８
８５ｋｇに水１０．７２とエタノール２．６８ｋｇを加
えて混合液を調製し、さらに苛性ソーダを加え、ｐＨ１
１に調整後、加水分解するために蛋白分解酵素として細
菌アルカリプロテアーゼ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔ
ｉｌｉｓ起源：活性単位２２０，０００単位／ｇ）を対
蛋白質１ｇ当たり６，０００単位を混合し、１２℃、１
週間処理した後に麹を０．３４ｋｇ加え、これを１２
℃、８週間かけて分解した。その後８５℃で３０分間加
熱して酵素を失活させ、低分子ペプチド液を得た。得ら
れた低分子ペプチド液をＮｏ．２濾紙（ＡＤＯＶＡＮＴ
ＥＣ ＴＯＹＯ製）を用いて濾過して、濾液９．９ｋｇ
を得た。このもののアミノ化率を測定したところ、総ア
ミノ態チッソ量（Ｔ．Ｎ）１．３１、遊離アミノ態チッ
ソ量（Ｆ．Ｎ）０．６５、アミノ酸化率４９．０％、そ
の食塩含有量（モール法）は０％であった。

【００３７】実施例１と比較例１で得られた蛋白酵素分
解物を市販めんつゆに添加し、官能評価した。配合比
は、市販めんつゆ１００ｍｌに本発明の蛋白酵素分解物
０．５ｇを添加した。

【００３８】対照として、無添加めんつゆを用意し、三
点比較法で味覚パネル３０名による官能評価を実施し
た。結果を表１に示す。

【００３９】

【表１】

【００４０】実施例１と比較例１の結果より、アルカリ
条件下で鶏卵蛋白質に、蛋白分解酵素を作用させた後
に、麹を作用させ加水分解することにより、味に厚味を
持ったアミノ酸化率６５％以上の優れた品質の蛋白酵素
分解物が得られたことは明らかである。

【００４１】実施例２ おから（蛋白質含有量４．０％）３．３ｋｇと脱脂全卵
粉末（蛋白質含量８４．３％）０．６５ｋｇに水１０．
７２Ｋｇを加えて混合液を調製し、さらに苛性ソーダを
加え、ｐＨ１２に調整後、ブタノール２．６８Ｋｇを加
え、加水分解するために蛋白分解酵素として細菌アルカ
リプロテアーゼ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ
起源：活性単位２２０，０００単位／ｇ）を対蛋白質１
ｇ当たり８，０００単位を混合し、１５℃、５日間処理
した後に麹を０．５ｋｇ加え、これを１５℃、１０週間
かけて分解した。その後８５℃で３０分間加熱して酵素
を失活させ、蛋白分解液を得た。得られた蛋白分解液を
Ｎｏ．２濾紙（ＡＤＯＶＡＮＴＥＣ ＴＯＹＯ製）を用
いて濾過して、濾液６．４ｋｇを得、このもののアミノ
酸化率を測定したところ、総アミノ態チッソ量（Ｔ．
Ｎ）０．９２、遊離アミノ態チッソ量（Ｆ．Ｎ）０．６
８６、アミノ酸化率７４．６％、その食塩含有量（モー
ル法）は０％であった。

【００４２】比較例２ おから（蛋白質含有量４．０％）３．３ｋｇと小麦グル
テン（蛋白質含量８５．２％）０．６５ｋｇに水１１．
４Ｋｇを加えて混合液を調製し、さらに苛性ソーダを加
え、ｐＨ１２に調整後、加水分解するために蛋白分解酵
素として細菌中性プロテアーゼ（Ａｓｐｅｒｕｇｉｌｌ
ｕｓ ｏｒｙｚａｅ起源：活性単位３００００００単位
／ｇ）を対蛋白質１ｇ当たり８０００単位を混合し、１
５℃、５日間処理した後に麹を０．５ｋｇ加え、これを
１５℃、１０週間かけて分解した。その後８５℃で３０
分間加熱して酵素を失活させ、蛋白分解液を得た。得ら
れた蛋白分解液をＮｏ．２濾紙（ＡＤＯＶＡＮＴＥＣ
ＴＯＹＯ製）を用いて濾過して、このもののアミノ酸化
率を測定したところ、総アミノ態チッソ量（Ｔ．Ｎ）
０．９５、遊離アミノ態チッソ量（Ｆ．Ｎ）０．５３
６、アミノ酸化率５６．４％、その食塩含有量（モール
法）は０％であった。

【００４３】実施例２と比較例２の結果より、アルカリ
条件下で鶏卵蛋白質に蛋白分解酵素を作用させた後に、
麹を作用させることによりアミノ酸化率６５％以上の優
れた品質の蛋白酵素分解物が得られたことは明らかであ
る。

【００４４】実施例３ 脱脂卵黄粉末（蛋白質含有量８３．３％）０．３６５ｋ
ｇと脱脂大豆（蛋白質含量８２．０％）０．４４ｋｇに
水１０．７２ｋｇとエタノーノル２．５０ｋｇを加えて
混合液を調製し、さらに苛性ソーダを加え、ｐＨ１０に
調整後、加水分解するために蛋白分解酵素として細菌ア
ルカリプロテアーゼ（Ｂａｃｉｌｌｕｓｓｕｂｔｉｌｉ
ｓ起源：活性単位２２０，０００単位／ｇ）を対蛋白質
１ｇ当たり６，０００単位を混合し、１２℃、１０日間
処理した後に麹を０．２ｋｇ加え、１２℃で１１週間か
けて分解した。その後８５℃で３０分間加熱して酵素を
失活させ、蛋白分解液を得た。得られた蛋白分解液をＮ
ｏ．２濾紙（ＡＤＯＶＡＮＴＥＣ ＴＯＹＯ製）を用い
て濾過して、このもののアミノ酸化率を測定したとこ
ろ、総アミノ態チッソ量（Ｔ．Ｎ）１．２８、遊離アミ
ノ態チッソ量（Ｆ．Ｎ）０．９１４、アミノ酸化率７
１．４％、その食塩含有量（モール法）は０％であっ
た。

【００４５】比較例３ 一方、小麦グルテン（蛋白質含有量７６．６％）０．５
３８ｋｇと脱脂大豆（蛋白質含量８２．０％）０．３２
５ｋｇに水１０．７２ｋｇとエタノーノル２．５０ｋｇ
を加えて混合液を調整し、さらに苛性ソーダを加え、ｐ
Ｈ１０に調整後、加水分解するために蛋白分解酵素とし
て細菌アルカリプロテアーゼ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕ
ｂｔｉｌｉｓ起源：活性単位２２０，０００単位／ｇ）
を対蛋白質１ｇ当たり６，０００単位を混合し、１２
℃、１０日間処理した後に麹を０．２ｋｇ加え、１２℃
で１１週間かけて分解した。その後８５℃で３０分間加
熱して酵素を失活させ、蛋白分解液を得た。得られた蛋
白分解液をＮｏ．２濾紙（ＡＤＯＶＡＮＴＥＣ ＴＯＹ
Ｏ製）を用いて濾過して、このもののアミノ酸化率を測
定したところ、総アミノ態チッソ量（Ｔ．Ｎ）１．３
０、遊離アミノ態チッソ量（Ｆ．Ｎ）０．６５６、アミ
ノ酸化率５０．５％、その食塩含有量（モール法）は０
％であった。

【００４６】実施例３と比較例３の結果より、アルカリ
条件下で蛋白分解酵素を作用させた後に、麹を作用させ
ることにより、アミノ酸化率６５％以上の優れた品質の
蛋白酵素分解物が得られたことは明らかである。

【００４７】実施例３と比較例３で得られた蛋白酵素分
解物を市販めんつゆに添加し、官能評価を実施した。配
合比は、市販めんつゆ１００ｍｌに本発明の蛋白酵素分
解物０．５ｇを添加した。

【００４８】対照として、無添加めんつゆを用意し、三
点比較法で味覚パネル３０名による官能評価を実施し
た。結果を表２に示す。

【００４９】

【表２】

【００５０】実施例３と比較例３の結果より、アルカリ
条件下で鶏卵蛋白質に、蛋白分解酵素を作用させた後
に、麹を作用させることにより、味に厚味を持ったアミ
ノ酸化率６５％以上の優れた品質の蛋白酵素分解物が得
られたことは明らかである。

【００５１】本発明の実施態様をあげれば、以下のとお
りである。 （１）鶏卵蛋白質にアルカリ条件下で蛋白分解酵素を作
用させた後に、麹を作用させることにより、味に厚味を
持ったアミノ酸化率６５％以上の蛋白酵素分解物に関す
るものである。 （２）前記（１）の蛋白酵素分解物を含む食品、飼料、
肥料、栄養剤、化粧品、医薬品。

【００５２】（３）鶏卵蛋白質が、鶏卵液または鶏卵粉
末を原料として有機溶剤抽出法もしくは超臨界抽出法に
て脂質部分を取り除いた鶏卵蛋白質であり、液体、粉体
の形態は問わず、卵黄蛋白質、卵白蛋白質の割合につい
て特に限定なしに、任意の割合で使用する前記（１）〜
（２）いずれか記載の蛋白酵素分解物。 （４）アルカリが、水酸化ナトリウム、水酸化カリウム
などのアルカリ金属の水酸化物であり、これらの精製品
や粗製品を使用する前記（１）〜（２）いずれか記載の
蛋白酵素分解物。

【００５３】（５）蛋白分解酵素が、プロテアーゼ、ペ
プチダーゼで、Ｒｈｉｚｏｐｕｓ属、Ａｓｐｅｒｇｉｌ
ｌｕｓ属、Ｍｕｃｏｒ属、Ｂａｃｉｌｌｕｓ属、Ｐｓｅ
ｕｄｏｍｏｎａｓ属、Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ属、
Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ属等の微生物由来、レンニン、
パンクレアチン等の動物由来、パパイン、ブロメライ
ン、フィシン等の植物に由来する酵素であり、好ましく
はＲｈｉｚｏｐｕｓ属、Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ属、Ｂ
ａｃｉｌｌｕｓ属由来の酵素で、その精製品や粗製品を
単独もしくは２種以上併用して利用する前記（１）〜
（２）いずれか記載の蛋白酵素分解物。 （６）粗蛋白質の含量が１〜３０％、好ましくは１〜２
０％、さらに好ましくは１〜１０％の混液に調整する前
記（１）〜（２）いずれか記載の蛋白酵素分解物。

【００５４】（７）蛋白分解酵素の添加量が、通常基質
である蛋白質１ｇ当たりに対する蛋白分解酵素の活性単
位で表され、通常１０〜５０，０００単位、好ましくは
１，００〜３０，０００単位、さらに好ましくは１，０
００〜１０，０００単位の範囲から任意に選ばれるもの
である前記（１）〜（２）いずれか記載の蛋白酵素分解
物。 （８）加水分解の温度が、通常−５〜５０℃の範囲で良
く、好ましくは０〜４０℃、さらに好ましくは０〜３０
℃である前記（１）〜（２）いずれか記載の蛋白酵素分
解物。 （９）加水分解時間が、加水分解の温度が−５〜１０℃
であれば１時間〜１００日、１０〜２０℃であれば１時
間〜７０日、２０〜３０℃であれば１時間〜３０日で十
分である前記（１）〜（２）いずれか記載の蛋白酵素分
解物。

【００５５】

【発明の効果】本発明の蛋白酵素分解物は、味に厚味を
持ち、アミノ酸スコアが良好であり、食品、飼料、肥
料、栄養剤、化粧品、医薬品等あらゆる分野に、アミノ
酸源として広く利用可能な蛋白酵素分解物を提供するも
のである。

───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 久保田 啓一 三重県四日市市赤堀新町９番５号 太陽化 学株式会社内 Ｆターム(参考） 4B018 LB09 MD22 MD72 MD80 MD90

Claims (4)

【特許請求の範囲】
1. 【請求項１】 鶏卵蛋白質をアルカリ条件下で、蛋白分
   解酵素を用い処理した後に麹を作用させることを特徴と
   する蛋白酵素分解物。
2. 【請求項２】 アミノ酸化率が６５％以上である請求項
   １記載の蛋白酵素分解物。
3. 【請求項３】 請求項１または２記載の蛋白酵素分解物
   を含有する食品。
4. 【請求項４】 請求項１または２記載の蛋白酵素分解物
   を含有する栄養剤。