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DE69830312T2 - Methode zur spezifischen integration von genen in säugetierzellen durch homologe rekombination, und vektoren zu deren durchführung - Google Patents

Methode zur spezifischen integration von genen in säugetierzellen durch homologe rekombination, und vektoren zu deren durchführung Download PDF

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DE69830312T2
DE69830312T2 DE69830312T DE69830312T DE69830312T2 DE 69830312 T2 DE69830312 T2 DE 69830312T2 DE 69830312 T DE69830312 T DE 69830312T DE 69830312 T DE69830312 T DE 69830312T DE 69830312 T2 DE69830312 T2 DE 69830312T2
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dna
plasmid
marker
cells
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DE69830312T
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DE69830312D1 (de
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E. Mitchell REFF
Spence Richard BARNETT
Retta Karen McLACHLAN
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Biogen Inc
Original Assignee
Biogen Idec Inc
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Description

  • Gebiet der Erfindung
  • Die vorliegende Erfindung bezieht sich auf ein Verfahren zum Abzielen der Integration einer gewünschten exogenen DNA auf eine spezifische Stelle innerhalb des Genoms einer Säugetierzelle. Genauer gesagt beschreibt die Erfindung ein neuartiges Verfahren zum Identifizieren einer transcriptionsaktiven Zielstelle („Hot Spot") im Säugetiergenom und zum Einfügen einer gewünschten DNA an dieser Stelle durch homologe Rekombination. Die Erfindung stellt gegebenenfalls auch die Fähigkeit zur Genamplifikation der gewünschten DNA an dieser Stelle durch Kointegration eines amplifizierbaren auswählbaren Markers, z.B. DHFR, in Kombination mit der exogenen DNA bereit. Die Erfindung beschreibt außerdem die Konstruktion neuartiger Vektoren, die zum Erzielen des Obigen geeignet sind, und stellt weiters durch solche Verfahren produzierte Säugetierzelllinien bereit, die eine gewünschte, an einem Ziel-Hot-Spot integrierte, exogene DNA enthalten.
  • Hintergrund
  • Die Technologie zum Exprimieren rekombinanter Proteine sowohl in Prokaryontenals auch in Eukaryontenorganismen ist gut etabliert. Säugetierzellen bieten gegenüber Bakterien oder Hefe erhebliche Vorteile hinsichtlich der Proteinproduktion, welche von deren Fähigkeit zum korrekten Zusammensetzen, Glykosylieren und posttranslationellen Modifizieren rekombinant exprimierter Proteine herrühren. Nach einer Transfektion in die Wirtszellen können rekombinante Expressionskonstrukte als extrachromosomale Elemente bewahrt oder in das Wirtszellgenom integriert werden. Die Erzeugung stabil transfizierter Säugetierzelllinien bedingt üblicherweise letzteres; ein DNA-Konstrukt, welches ein Gen, das von Interesse ist, zusammen mit einem Arzneimittelresistenzgen (einem dominanten auswählbaren Marken) codiert, wird in die Wirtszelle eingebracht, und das nachfolgende Wachstum in Gegenwart des Arzneimittels ermöglicht die Auswahl von Zellen, welche die exogene DNA erfolgreich integriert haben. In vielen Fällen ist das Gen, das von Interesse ist, mit einem arzneimittelresistenten auswählbaren Marker gekoppelt, welcher in späterer Folge einer Genamplifikation unterzogen werden kann. Das Gen, welches Dihydrofolatreduktase (DHFR) codiert, wird am häufigsten für diesen Zweck verwendet. Das Wachstum von Zellen in Gegenwart von Methotrexat, einem kompetitiven Inhibitor von DHFR, führt zu einer gesteigerten DHFR-Produktion durch Amplifikation des DHFR-Gens. Da flankierende DNA-Bereiche ebenfalls amplifiziert werden, kann die resultierende Koamplifikation eines DHFR-gekoppelten Gens in der transfizierten Zelllinie zu einer gesteigerten Proteinproduktion führen und dadurch zu einer hochgradigen Expression des Gens, das von Interesse ist, führen.
  • Obgleich sich dieser Ansatz als erfolgreich erwies, kommt es bei dem System auf und der zufälligen Natur des Integrationsvorgangs zu einer Reihe von Problemen. Diese Probleme existieren, da die Expressionsstärken von den Auswirkungen der lokalen genetischen Umgebung am Genlocus stark beeinflusst werden, ein Phänomen, das in der Literatur gut dokumentiert ist und im Allgemeinen als „Positionseffekte" bezeichnet wird (siehe z.B. Al-Shawi et al, Mol. Cell. Biol., 10:1192-1198 (1990); Yoshimura et al, Mol. Cell. Biol., 7:1296-1299 (1987)). Da sich die große Mehrheit der Säugetier-DNA in einem transcriptionell inaktiven Zustand befindet, bieten Verfahren zur zufälligen Integration keine Kontrolle über das transcriptionelle Schicksal der integrierten DNA. Folglich können abhängig von der Integrationsstelle bei der Expressionsstärke von integrierten Genen weite Variationen auftreten. Die Integration von exogener DNA in inaktive oder transcriptionell „stumme" Bereiche des Genoms führt beispielsweise zu einer geringen oder zu keiner Expression. Im Gegensatz dazu kann die Integration in eine transcriptionsaktive Stelle zu einer starken Expression führen.
  • Wenn das Ziel der Arbeit im Erhalten einer hohen Genexpressionsstärke besteht, was typischerweise das bei Gentechnikverfahren gewünschte Ergebnis ist, so ist es daher im Allgemeinen notwendig, große Zahlen von Transfektanten zu screenen, um einen derart hoch produzierenden Klon zu finden.
  • Außerdem kann eine zufällige Integration von exogener DNA in das Genom in manchen Fällen wichtige zelluläre Gene zerstören, was zu einem geänderten Phänotyp führt. Diese Faktoren können die Erzeugung hoch exprimierender, stabiler Säugetierzelllinien zu einem komplizierten und mühseligen Vorgang machen.
  • „DNA-Vektoren, die translational geschädigte, dominante auswählbare Marker enthalten, können bei der Expression von Säugetiergenen verwendet werden, wie beispielsweise im U.S.-Patent Nr. 5,648,267 beschrieben."
  • Diese Vektoren enthalten als dominanten auswählbaren Marker ein translational geschädigtes Neomycin-Phosphotransferase (Neo)-Gen, das künstlich so konstruiert wurde, um ein Intron zu enthalten, in welches ein DHFR-Gen zusammen mit einem Gen oder Genen, das bzw. die von Interesse ist bzw. sind, eingebracht wird. Es zeigte sich, dass die Verwendung dieser Vektoren als Expressionskonstrukte die Gesamtzahl der produzierten arzneimittelresistenten Kolonien erheblich senkte, wodurch der Screening-Vorgang in Bezug auf herkömmliche Säugetier-Expressionsvektoren erleichtert wurde. Weiters besteht ein erheblicher Prozentanteil der unter Verwendung dieses Systems erhaltenen Klone in hoch exprimierenden Klonen. Diese Ergebnisse können offensichtlich den am auswählbaren Neo-Marker durchgeführten Modifikationen zugeschrieben werden. Aufgrund der translationalen Schädigung des Neo-Gens produzieren transfizierte Zellen nicht genügend Neo-Protein, um eine Arzneimittelselektion zu überstehen, wodurch die Gesamtzahl der arzneimittel resistenten Kolonien gesenkt wird. Außerdem enthält ein höherer Prozentanteil der überlebenden Klone den Expressionsvektor integriert an Stellen im Genom, wo die basalen Transcriptionsstärken hoch sind, was zu einer Überproduktion von Neo führt, wodurch ermöglicht wird, dass die Zellen die Schädigung des Neo-Gens überwinden. Gleichzeitig sind die Gene von Interesse, die mit Neo gekoppelt sind, Gegenstand ähnlicher erhöhter Transcriptionsstärken. Derselbe Vorteil ergibt sich auch infolge des innerhalb von Neo geschaffenen, künstlichen Introns; das Überleben hängt von der Synthese eines funktionellen Neo-Gens ab, welches wiederum von einem korrekten und effizienten Spleißen der Neo-Introne abhängt. Überdies werden diese Kriterien mit größerer Wahrscheinlichkeit erfüllt, wenn sich die Vektor-DNA in einem Bereich integriert hat, der bereits höchst transcriptionsaktiv ist.
  • Nach der Integration des Vektors in einen transcriptionsaktiven Bereich wird die Genamplifikation durch Selektion hinsichtlich des DHFR-Gens durchgeführt. Bei Verwendung dieses Systems war es möglich, Klone zu erhalten, die unter Verwendung niedriger Spiegel von Methotrexat (50 nM) ausgewählt wurden, welches wenige (<10) Kopien des Vektors enthielt, die hohe Proteinspiegel (>55pg/Zelle/Tag) absondern. Dies kann zudem in einem relativ kurzen Zeitraum erzielt werden. Der Erfolg einer Amplifikation ist jedoch variabel. Manche transcriptionsaktiven Stellen können nicht amplifiziert werden, und daher sind Frequenz und Ausmaß einer Amplifikation von einer bestimmten Stelle nicht vorhersehbar.
  • Insgesamt stellt die Verwendung dieser translational geschädigten Vektoren eine erhebliche Verbesserung gegenüber anderen Verfahren zur zufälligen Integration dar. Wie besprochen, bleibt das Problem einer fehlenden Kontrolle über die Integrationsstelle jedoch ein wichtiges Anliegen.
  • Ein Ansatz zur Überwindung der Probleme einer zufälligen Integration besteht im Gene-Targeting, wobei die exogene DNA zu einem spezifischen Locus innerhalb des Wirtsgenoms geleitet wird. Die exogene DNA wird durch eine homologe Rekombination eingebracht, welche zwischen DNA-Sequenzen im Expressionsvektor und der entsprechenden homologen Sequenz im Genom auftritt. Während diese Art der Rekombination bei Hefe und anderen Pilzorganismen mit großer Häufigkeit natürlich auftritt, ist sie bei höheren Eukaryontenorganismen jedoch ein äußerst seltenes Ereignis. Es wird berichtet, dass die Häufigkeit einer homologen Rekombination verglichen mit einer nicht homologen Rekombination (zufälligen Integration) bei Säugetierzellen von 1/100 bis 115000 reicht (siehe z.B, Capecchi, Science, 24:1288-1292 (1989); Morrow und Kucherlapati, Curr. Op. Biotech., 4:77-582 (1993)).
  • Einer der frühesten Berichte, die eine homologe Rekombination in Säugetierzellen beschreiben, umfasste ein in Maus-Fibroblasten geschaffenes künstliches System (Thomas et al, Cell, 44:419-428 (1986)). Eine Zelllinie, die eine mutierte, nicht funktionelle Version des im Wirtsgenom integrierten Neo-Gens enthielt, wurde geschaffen, und anschließend wurde mit einer zweiten, nicht funktionellen Kopie von Neo, die eine andere Mutation enthielt, auf sie abgezielt. Eine Rekonstruktion eines funktionellen Neo-Gens konnte nur durch Gene-Targeting erfolgen. Homologe Rekombinanten wurden durch Selektion hinsichtlich G418-resistenter Zellen identifiziert und durch eine Analyse der aus den resistenten Klonen isolierten, genomischen DNA bestätigt.
  • Jüngst wurde über die Anwendung einer homologen Rekombination zum Austauschen der schweren und leichten Immunglobulin-Gene an endogenen Loci in Antikörperabsondernden Zellen berichtet. (LT.S.-Patent Nr. 5,202,238, Fell et al, (1993).) Dieser besondere Ansatz ist jedoch nichtumfassend anwendbar, da er sich auf die Produktion von Immunglobulinen in Zellen beschränkt, z.B. B-Zellen und Myelomzellen, die Immunglobuline endogen exprimieren. Die Expression ist auch auf Einzelkopie-Genstärken beschränkt, da eine Koamplifikation nach der homologen Rekombination nicht inkludiert ist. Das Verfahren wird weiters durch die Tatsache erschwert, dass zur Produktion eines funktionellen Immunglobulins zwei separate Integrationsvorgänge erforderlich sind: einer für das Leichtketten-Gen, gefolgt von einem für das Schwerketten-Gen.
  • Über ein zusätzliches Beispiel für ein derartiges System wurde bei NS/0-Zellen berichtet, wo rekombinante Immunglobuline durch eine homologe Rekombination in den Immunglobulin-Gamma-2A-Locus exprimiert werden (Hollis et al, internationale Patentanmeldung # PCT/IB95 (00014).) Die aus dieser Stelle erhaltenen Expressionsstärken waren extrem hoch – in der Größenordnung von 20pg/Zelle/Tag aus einem Einzelkopie-Integranten. Wie beim obenstehenden Beispiel beschränkt sich die Expression jedoch auf diese Stärke, da in diesem System kein amplifizierbares Gen kointegriert ist. Andere Forscher berichteten ebenfalls über eine abweichende Glykosylierung rekombinanter Proteine, die in NS/0-Zellen exprimiert wurden (siehe z.B. Flesher et al, Biotech. and Bioeng., 48:399-407 (1995)), wodurch die Anwendbarkeit dieses Ansatzes eingeschränkt wurde.
  • Das cre-loxP-Rekombinationssystem vom Bakteriophagen P1 wurde kürzlich adaptiert und als Mittel zum Gene-Targeting in Eukaryontenzellen verwendet. Insbesondere würde die sequenzspezifische Integration exogener DNA in das Eierstock (CHO)-Zellgenom des chinesischen Hamsters unter Verwendung von Cre-Rekombinase und einer Reihe Loxhaltiger Vektoren beschrieben. (Fukushige und Sauer, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 80:7905-7909 (1992).) Dieses System ist attraktiv, da es für eine reproduzierbare Expression am selben chromosomalen Ort sorgt. Es wurde jedoch keine Anstrengung unternommen, einen Chromosomenort zu identifizieren, aus dem eine Genexpression optimal ist, und wie beim obenstehenden Beispiel beschränkt sich die Expression auf Einzelkopie-Grade in diesem System. Es wird auch durch die Tatsache erschwert, dass für die Expression eines funktionellen Rekombinase-Enzyms in der Säugetierzelle gesorgt werden muss.
  • Ebenso wurde berichtet, dass die Anwendung einer homologen Rekombination zwischen einer eingebrachten DNA-Sequenz und deren endogenem chromosomalem Locus ein nützliches Mittel für die genetische Manipulation in Säugetierzellen sowie in Hefezellen liefert. (Siehe z.B. Bradley et al, Meth. Enzymol., 223:855-879 (1993); Capecchi, Science, 244:1288-1292 (1989); Rothstein et al, Meth. Enzymol., 194:281-301 (1991)). Bisher waren die meisten Studien zum Säugetiergen-Targeting auf die Genunterbrechung („Knockout") oder die sequenzspezifische Mutagenese von ausgewählten Zielgenloci in embryonalen Maus-Stamm (ES)-Zellen gerichtet. Die Schaffung dieser „Knockout"-Mausmodelle ermöglichte es den Wissenschaftlern, spezifische Fragen zu Struktur und Funktion zu untersuchen und die biologische Bedeutung einer großen Zahl von Mausgenen zu untersuchen. Dieses Forschungsgebiet hat auch wichtige Implikationen hinsichtlich möglicher Anwendungen in der Gentherapie.
  • Vor kurzem berichtete Celltech (Kent, Großbritannien) auch über Vektoren, die angeblich auf transcriptionsaktive Stellen in NSO-Zellen, die keine Genamplifikation erfordern, abgezielt sind (Peakman et al, Hum. Antibod. Hybridomas, 5:65-74 (1994)). Es wurde jedoch nicht berichtet, dass die Pegel der Immunglobulin-Ausscheidung in diesen nicht amplifizierten Zellen 20pg/Zelle/Tag überschreiten, während in amplifizierten CHO-Zellen so hohe Pegel wie 100pg/Zelle/Tag erreicht werden können (Id.).
  • Es wäre höchst wünschenswert, ein Gene-Targeting-System zu entwickeln, welches in reproduzierbarer Weise für die Integration exogener DNA an einer als transcriptionsaktiv bekannten, vorbestimmten Stelle im Genom sorgt. Es wäre ebenfalls wünschenswert, wenn ein solches Gene-Targeting-System weiters die Koamplifikation der eingebrachten DNA nach der Integration ermöglichen würde. Das Design eines solchen Systems würde die reproduzierbare und hochgradige Expression jedes geklonten Gens, das von Interesse ist, in einer Säugetierzelle ermöglichen und wäre zweifellos für viele Forscher von beträchtlichem Interesse.
  • In dieser Anmeldung stellen wir ein neuartiges Säugetier-Expressionssystem bereit, das auf einer homologen Rekombination basiert, welche zwischen zwei künstlichen Substraten auftritt, die in zwei verschiedenen Vektoren enthalten sind. Bei diesem System wird insbesondere eine Kombination von zwei neuartigen Säugetier-Expressionsvektoren, die als „Markierungs"-Vektor und „Targeting"-Vektor bezeichnet werden, verwendet.
  • Der Markierungsvektor ermöglicht im Wesentlichen die Identifikation und Markierung einer Stelle im Säugetiergenom, die transcriptionsaktiv ist, d.h., einer Stelle, an der die Genexpressionsstärken hoch sind. Diese Stelle kann als ein „Hot Spot" im Genom betrachtet werden. Nach der Integration des Markierungsvektors ermöglicht das gegen ständliche Expressionssystem die Integration einer anderen DNA an dieser Stelle, d.h., des Targeting-Vektors, und zwar mittels einer homologen Rekombination, die zwischen DNA-Sequenzen auftritt, welche beiden Vektoren gemeinsam sind. Dieses System bietet beträchtliche Vorteile im Vergleich zu anderen homologen Rekombinationssystemen.
  • Im Gegensatz zu den meisten anderen homologen Systemen, die bei Säugetierzellen zur Anwendung kommen, weist dieses System keinen Hintergrund auf. Daher überleben Zellen, die nur eine zufallige Integration des Vektors durchgemacht haben, die Selektion nicht. Somit wird jedes Gen, das von Interesse ist und in das Targeting-Plasmid kloniert wurde, in hohen Stärken aus dem markierten Hot Spot exprimiert. Demgemäß beseitigt das gegenständliche Verfahren einer Genexpression im Wesentlichen oder vollständig die obenstehend im Detail besprochenen Probleme, die Systemen einer zufälligen Integration anhaften. Überdies sorgt dieses System für eine reproduzierbare und hochgradige Expression von jedwedem rekombinantem Protein an derselben transcriptionsaktiven Stelle im Säugetiergenom. Außerdem kann an dieser bestimmten transcriptionsaktiven Stelle eine Genamplifikation bewirkt werden, indem als Teil des Markierungsvektors ein amplifizierbarer dominanter auswählbarer Marker (z.B. DHFR) inkludiert wird.
  • Aufgaben der Erfindung
  • Eine Aufgabe der Erfindung besteht somit in der Bereitstellung eines verbesserten Verfahrens zum Abzielen einer gewünschten DNA auf eine spezifische Stelle in einer Säugetierzelle.
  • Eine noch spezifischere Aufgabe der Erfindung besteht in der Bereitstellung eines neuartigen Verfahrens zum Abzielen einer gewünschten DNA auf eine spezifische Stelle in einer Säugetierzelle durch homologe Rekombination.
  • Eine weitere spezifische Aufgabe der Erfindung besteht in der Bereitstellung neuartiger Vektoren für das Erzielen einer sequenzspezifischen Integration einer gewünschten DNA in einer Säugetierzelle.
  • Wiederum eine weitere Aufgabe der Erfindung besteht in der Bereitstellung neuartiger Säugetierzelllinien, welche eine gewünschte DNA enthalten, die an einer vorbestimmten Stelle, die für eine hohe Expression sorgt, integriert ist.
  • Eine noch spezifischere Aufgabe der Erfindung besteht in der Bereitstellung eines neuartigen Verfahrens zum Erzielen einer sequenzspezifischen Integration einer gewünschten DNA in einer Eierstock (CHO)-Zelle des chinesischen Hamsters.
  • Eine weitere, noch spezifischere Aufgabe der Erfindung besteht in der Bereitstellung eines neuartigen Verfahrens zum Integrieren von Immunglobulin-Genen oder irgendwelchen anderen Genen in Säugetierzellen an vorbestimmten Chromosomenstellen, die für eine hohe Expression sorgen.
  • Eine weitere spezifische Aufgabe der Erfindung besteht in der Bereitstellung neuartiger Vektoren und Vektorkombinationen, die zum Integrieren von Immunglobulin-Genen in Säugetierzellen an vorbestimmten Stellen, die für eine hohe Expression sorgen, geeignet sind.
  • Eine weitere Aufgabe der Erfindung besteht in der Bereitstellung von Säugetierzelllinien, welche Immunglobulin-Gene enthalten, die an vorbestimmten Stellen, die für eine hohe Expression sorgen, integriert sind.
  • Eine sogar noch spezifischere Aufgabe der Erfindung besteht in der Bereitstellung eines neuartigen Verfahrens zum Integrieren von Immunglobulin-Genen in CHO-Zellen, die für eine hohe Expression sorgen, sowie von neuartigen Vektoren und Vektorkombinationen, welche für eine solche Integration von Immunglobulin-Genen in CHO-Zellen sorgen.
  • Außerdem besteht eine spezifische Aufgabe der Erfindung in der Bereitstellung neuartiger CHO-Zelllinien, welche Immunglobulin-Gene enthalten, die an vorbestimmten Stellen, die für eine hohe Expression sorgen, integriert sind und durch eine Methotrexat-Selektion amplifiziert wurden, um sogar noch größere Mengen von funktionellen Immunglobulinen auszuscheiden.
  • Kurze Beschreibung der Figuren
  • 1 stellt die Abbildung eines erfindungsgemäßen, als Desmond bezeichneten, markierenden Plasmids dar. Das Plasmid wird in Kreisform (1a) sowie als linearisierte Version, die für eine Transfektion verwendet wird (1b), gezeigt.
  • 2(a) zeigt die Abbildung eines als „Molly" bezeichneten Targeting-Plasmids. Hier wird gezeigt, wie Molly die anti-CD20-Immunglobulin-Gene codiert, deren Expression in Beispiel 1 beschrieben wird.
  • 2(b) zeigt eine linearisierte Version von Molly nach einem Aufschluss mit den Restriktionsenzymen Kpn1 und Pac1. Diese linearisierte Form wurde zur Transfektion verwendet.
  • 3 stellt die potentielle Ausrichtung zwischen im CHO-Genom integrierten Desmond-Sequenzen und ankommenden Molly-Targeting-Sequenzen dar. Eine mögliche Anordnung von Molly, das nach einer homologen Rekombination in Desmond integriert ist, wird ebenfalls dargelegt.
  • 4 zeigte eine Southern-Analyse von Einzelkopie-Desmond-Klonen. Die Proben sind wie folgt:
    • Bahn 1: λHindIII-DNA-Größenmarker
    • Bahn 2: Desmond-Klon 10F3
    • Bahn 3: Desmond-Klon 10C12
    • Bahn 4: Desmond-Klon 15C9
    • Bahn 5: Desmond-Klon 14B5
    • Bahn 6: Desmond-Klon 9B2
  • 5 zeigt eine Northern-Analyse von Einzelkopie-Desmond-Klonen. Die Proben sind wie folgt: Feld A: Northern-untersucht mit CAD- und DHFR-Sonden, so wie in der Figur angegeben. Feld B: zweites Northern, mit CAD- und HisD-Sonden untersucht, so wie angegeben. Die in die Felder A und B geladenen RNA-Proben sind wie folgt:
    Bahn 1: Klon 9B2, Bahn 2; Klon 10C12, Bahn 3; Klon 14B5, Bahn 4; Klon 15C9, Bahn 5; Kontroll-RNA aus CHO, transfiziert mit einem HisD- und DHFR-haltigen Plasmid, Bahn 6; nicht transfiziertes CHO.
  • 6 zeigt eine Southern-Analyse von Klonen, die sich aus der homologen Integration von Molly in Desmond ergeben. Die Proben sind wie folgt:
    Bahn 1: λHindIII-DNA-Größenmarker, Bahn 2: 20F4, Bahn 3; 5F9, Bahn 4; 21C7, Bahn 5; 24G2, Bahn 6; 25E1, Bahn 7; 28C9, Bahn 8; 29F9, Bahn 9; 39G11, Bahn 10; 42F9, Bahn 11; 50G10, Bahn 12; Molly-Plasmid-DNA, mit Bg1II(oberes Band) linearisiert und mit BgIII und KpnI (unteres Band) abgeschnitten, Bahn 13; nicht transfiziertes Desmond.
  • Die 7A bis 7G enthalten die Sequenzauflistung für Desmond.
  • Die 8A bis 8I enthalten die Sequenzauflistung für Molly-haltiges anti-CD20.
  • 9 enthält die Abbildung des Targeting Plasmids, „Mandy", das hier gezeigt wird, wie es anti-CD23-Gene codiert, deren Expression in Beispiel 5 geoffenbart ist.
  • Die 10A bis 10N enthalten die Sequenzauflistung von „Mandy"; das die in Beispiel 5 geoffenbarten anti-CD23-Gene enthält.
  • Detaillierte Beschreibung der Erfindung
  • Die Erfindung stellt ein neuartiges Verfahren zum Integrieren einer gewünschten exogenen DNA an einer Zielstelle innerhalb des Genoms einer Säugetierzelle durch homologe Rekombination bereit. Die Erfindung stellt ebenso neuartige Vektoren zum Erzielen der sequenzspezifischen Integration einer DNA an einer Zielstelle im Genom einer Säugetierzelle bereit.
  • Genauer gesagt sorgt das gegenständliche Klonierungsverfahren für eine sequenzspezifische Integration einer gewünschten DNA in einer Säugetierzelle durch Transfektion einer solchen Zelle mit einem „Markerplasmid", das eine einzigartige Sequenz enthält, welche dem Säugetierzellgenom fremd ist und ein Substrat für eine homologe Rekombination bereitstellt, gefolgt von einer Transfektion mit einem „Zielplasmid", das eine Sequenz enthält, welche für eine homologe Rekombination mit der im Markerplasmid enthaltenen, einzigartigen Sequenz sorgt, und weiters eine gewünschte DNA umfasst, welche in die Säugetierzelle zu integrieren ist. Die integrierte DNA codiert typischerweise ein Protein, das von Interesse ist, wie z.B. ein Immunglobulin oder ein anderes abgesondertes Säugetierglykoprotein.
  • Bei dem als Beispiel gezeigten, homologen Rekombinationssystem wird das Neomycin-Phosphotransferase-Gen als dominanter auswählbarer Marker verwendet. Dieser bestimmte Marker wurde basierend auf den folgenden, zuvor veröffentlichten Beobachtungen verwendet;
    • (i) die nachgewiesene Fähigkeit, auf eine mutierte Version des Neo-Gens abzuzielen und ihre Funktion wiederherzustellen (zuvor angeführt), und
    • (ii) unsere Entwicklung translational geschädigter Expressionsvektoren, in denen das Neo-Gen als zwei Exone mit einem Gen, das von Interesse und im dazwischenliegenden Intron eingefügt ist, künstlich geschaffen wurde; Neo-Exone werden korrekt gespleißt und in vivo translatiert, wobei ein funktionelles Protein produziert und dadurch auf die resultierende Ziellpopulation eine G418-Resistenz übertragen wird. Bei dieser Anwendung wird das Neo-Gen in drei Exone aufgespalten. Das dritte Exon von Neo ist am „Marker"-Plasmid vorhanden und wird nach einer Integration des Markerplasmids in die Säugetierzellen in das Wirtszellgenom integriert. Die Exone 1 und 2 sind am Targeting-Plasmid vorhanden und werden durch ein dazwischenliegendes Intron getrennt, in welches zumindest ein Gen, das von Interesse ist, kloniert wird. Eine homologe Rekombination des Targeting-Vektors mit dem integrierten Markierungsvektor führt zu einem korrekten Spleißen aller drei Exone des Neo-Gens und dadurch zu einer Expression eines funktionellen Neo-Proteins (wie durch eine Selektion hinsichtlich G418-resistenter Kolonien bestimmt). Vor dem Entwickeln des aktuellen Expressionssystems untersuchten wir im Experiment die Funktionalität eines solchen dreifach gespleißten Neo-Konstrukts in Säugetierzellen. Die Ergebnisse dieses Kontrollversuchs zeigten, dass alle drei Neo-Exone richtig gespleißt waren, und wiesen daher auf die Durchführbarkeit der gegenständlichen Erfindung hin.
  • Obgleich die vorliegende Erfindung unter Verwendung des Neo-Gens und noch genauer eines dreifach gespaltenen Neo-Gens beispielhaft dargestellt ist, sollte die allgemeine Methodik allerdings auch bei anderen dominanten auswählbaren Markern wirksam sein.
  • Wie detaillierter untenstehend besprochen, bietet die vorliegende Erfindung zahlreiche Vorteile gegenüber herkömmlichen Genexpressionsverfahren, einschließlich sowohl einer zufälligen Integration als auch von Gene-Targeting-Verfahren. Im Speziellen stellt die gegenständliche Erfindung ein Verfahren bereit, welches in reproduzierbarer Weise eine sequenzspezifische Integration einer gewünschten DNA in einer transcriptionsaktiven Domäne einer Säugetierzelle ermöglicht. Da das gegenständliche Verfahren überdies einen künstlichen „Homologie"-Bereich einführt, der als einzigartiges Substrat für eine homologe Rekombination und das Einfügen einer gewünschten DNA wirkt, erfordert es die Wirksam keit der gegenständlichen Erfindung nicht, dass die Zelle eine spezifische DNA endogen enthält oder exprimiert. Somit ist das Verfahren auf alle Säugetierzellen unspezifisch anwendbar und kann zur Expression jeder Art von rekombinantem Protein verwendet werden.
  • Die Verwendung eines dreifach gespleißten auswählbaren Markers, z.B. des als Beispiel dargestellten, dreifach gespleißten Neo-Konstrukts, gewährleistet, dass alle G418-resistenten Kolonien, die produziert wurden, aus einem homologen Rekombinationsvorgang entstehen (zufällige Integranten produzieren kein funktionelles Neo-Gen und überleben die G418-Selektion folglich nicht). Die gegenständliche Erfindung macht das Screenen nach dem gewünschten homologen Vorgang somit einfach. Weiters scheint die Häufigkeit von zusätzlichen zufälligen Integrationen in einer Zelle, die einen homologen Rekombinationsvorgang durchgemacht hat, gering zu sein.
  • Auf Basis des Vorangegangenen ist es offensichtlich, dass ein bedeutender Vorteil der Erfindung dann besteht, dass sie die Anzahl jener Kolonien erheblich verringert, die gescreent werden müssen, um hoch produzierende Klone, d.h. Zelllinien, die eine gewünschte DNA enthalten und das entsprechende Protein in hohen Pegeln absondern, zu identifizieren. Im Durchschnitt können Klone, die eine integrierte gewünschte DNA enthalten, durch Screenen von etwa 5 bis 20 Kolonien identifiziert werden (im Vergleich zu mehreren tausend, die bei Anwendung von Standardtechniken einer zufälligen Integration gescreent werden müssen, oder mehreren hundert, die bei Verwendung der zuvor beschriebenen intronischen Insertionsvektoren gescreent werden müssen). Da die Integrationsstelle vorgewählt wurde und eine transcriptionsaktive Domäne umfasst, sollte außerdem jedwede, an dieser Stelle exprimierte, exogene DNA vergleichbare, d.h. hohe Pegel des Proteins, das von Interesse ist, produzieren.
  • Überdies ist die gegenständliche Erfindung weiters vorteilhaft, da sie ermöglicht, dass bei Integration des Markierungsvektors ein amplifizierbares Gen eingefügt wird. Wird durch homologe Rekombination ein gewünschtes Gen auf diese Stelle abgezielt, so ermöglicht die gegenständliche Erfindung somit eine weitere Verstärkung der Expression des Gens durch eine Genamplifikation. Diesbezüglich wurde in der Literatur berichtet, dass verschiedene Genomstellen verschiedene Fähigkeiten zur Genamplifikation haben (Meinkoth et al, Mol. Cell Biol., 7:1415-1424 (1987)). Daher ist diese Technik weiters vorteilhaft, da sie die Platzierung eines gewünschten Gens, das von Interesse ist, an einer spezifischen Stelle, die sowohl transcriptionsaktiv als auch leicht zu amplifizieren ist, ermöglicht. Dies sollte daher den Zeitraum, der für die Isolierung solch hoher Produzenten nötig ist, erheblich verringern.
  • Im Speziellen ermöglicht die vorliegende Erfindung die Isolierung solcher Klone im Durchschnitt nach nur etwa 3-6 Monaten, während herkömmliche Verfahren zur Konstruktion hoch exprimierender Säugetierzelllinien 6 bis 9 Monate benötigen können. Dies liegt an der Tatsache, dass herkömmlich isolierte Klone typischerweise zumindest drei Runden einer Amplifikation von arzneimittelresistentem Gen unterzogen werden müssen, um zufriedenstellende Genexpressionsstärken zu erreichen.
  • Da die homolog produzierten Klone aus einer vorgewählten Stelle, die eine hohe Expressionsstelle ist, generiert werden, sollten weniger Amplifikationsrunden erforderlich sein, bevor ein zufriedenstellender Produktionsgrad erreicht wird.
  • Ferner ermöglicht die gegenständliche Erfindung die reproduzierbare Selektion hoch produzierender Klone, wobei der Vektor in einer geringen Kopiezahl, typischerweise einer Einzelkopie, integriert wird. Dies ist vorteilhaft, da es die Stabilität der Klone erhöht und andere mögliche nachteilige Nebenwirkungen, die mit einer hohen Kopiezahl zusammenhängen, verhindert. Wie obenstehend beschrieben, wird beim gegenständlichen homologen Rekombinationssystem die Kombination eines „Markerplasmids" und eines „Targeting-Plasmids", die untenstehend detaillierter beschrieben sind, verwendet.
  • Das „Markerplasmid", das zum Markieren und Identifizieren eines transcriptionellen Hot Spots verwendet wird, umfasst zumindest die folgenden Sequenzen:
    • (i) ein DNA-Bereich, der für das Genom der Säugetierzelle heterolog oder einzigartig ist und als Homologiequelle fungiert, ermöglicht eine homologe Rekombination (mit einer in einem zweiten Zielplasmid enthaltenen DNA). Genauer gesagt umfasst der einzigartige DNA-Bereich (i) im Allgemeinen eine Bakterien-, Virus-, Hefe-, synthetische oder andere DNA, welche im Säugetierzellgenom normalerweise nicht vorhanden ist und weiters keine erhebliche Homologie oder Sequenzidentität zur im Genom der Säugetierzelle enthaltenen DNA umfasst. Diese Sequenz sollte sich im Wesentlichen ausreichend von Säugetier-DNA unterscheiden, so dass sie sich nicht maßgeblich durch eine homologe Rekombination mit dem Wirtszellgenom rekombiniert. Die Größe einer solchen Einzelkopie-DNA beträgt im Allgemeinen zumindest etwa 2 bis 10 Kilobasen oder mehr, noch bevorzugter zumindest etwa 10kb, da mehrere andere Forscher bei einer Zunahme der Größe des Homologiebereichs eine erhöhte Häufigkeit der zielgerichteten Rekombination bemerkt haben (Capecchi, Science, 244:1288=1292 (1989)). Die Obergrenze für die Größe der Einzelkopie-DNA, die als Stelle für eine homologe Rekombination mit einer Sequenz im zweiten Zielvektor fungiert, wird größtenteils durch mögliche Stabilitätsbeschränkungen (wenn die DNA zu groß ist, könnte deren Integration in ein Chromosom nicht leicht sein) und die Schwierigkeiten beim Arbeiten mit sehr großen DNAs diktiert.
    • (ii) eine DNA, welche ein Fragment einer auswählbaren Marker-DNA enthält, typischerweise ein Exon eines dominanten auswählbaren Markergens. Das einzige wesentliche Merkmal dieser DNA besteht darin, dass sie kein funktionelles auswählbares Markerprotein codiert, es sei denn, dieses wird in Verbindung mit einer im Zielplasmid enthaltenen Sequenz exprimiert. Typischerweise umfasst das Zielplasmid die restlichen Exone des dominanten auswählbaren Markergens (jene, die nicht im „Targeting"-Plasmid enthalten sind). Ein funktioneller auswählbarer Marker sollte im Wesentlichen nur dann produziert werden, wenn eine homologe Rekombination stattfindet (was zur Kopplung und Expression dieser Marker-DNA (i)-Sequenz zusammen mit jenem Abschnitt (jenen Abschnitten) des auswählbaren Marker-DNA-Fragments führt, welcher (welche) im Zielplasmid enthalten ist (sind)). Wie angemerkt veranschaulicht die vorliegende Erfindung die Verwendung des Neomycin-Phosphotransferase-Gens als dominanten auswählbaren Marker, der in die beiden Vektoren „aufgespalten" wird. Andere auswählbare Marker sollten jedoch ebenfalls geeignet sein, z.B. das Salmonella-Histidinol-Dehydrogenase-Gen, Hygromycin-Phosphotransferase-Gen, Herpes-Simplex-Virus-Thymidinkinase-Gen, Adenosindesaminase-Gen, Glutaminsynthetase-Gen und Hypoxanthinguanin-Phosphoribosyltransferase-Gen.
    • (ii) eine DNA, die ein funktionelles auswählbares Markerprotein codiert, welcher auswählbare Macker sich von der auswählbaren Marker-DNA (ii) unterscheidet. Dieser auswählbare Marker sorgt für die erfolgreiche Selektion von Säugetierzellen, bei denen das Markerplasmid erfolgreich in die zelluläre DNA integriert ist. Noch bevorzugter ist es wünschenswert, dass das Markerplasmid zwei derartige dominante auswählbare Marker-DNAs umfasst, die sich an gegenüberliegenden Enden des Vektors befinden. Dies ist vorteilhaft, da es ermöglicht, dass Integranten unter Verwendung verschiedener Selektionsmittel ausgewählt werden, und weiters ermöglicht, dass Zellen, die den gesamten Vektor enthalten, ausgewählt werden. Zusätzlich kann ein Marker ein amplifizierbarer Marker zur Ermöglichung einer Genamplifikation sein, so wie zuvor besprochen. Jeder der unter (ii) aufgelisteten dominanten auswählbaren Marker kann verwendet werden, genauso wie andere, die im Stand der Technik allgemein bekannt sind.
  • Überdies kann das Markerplasmid gegebenenfalls weiters eine seltene Endonuclease-Restriktions-Schnittstelle umfassen. Dies ist möglicherweise wünschenswert, da es eine Furchungsteilung ermöglichen kann. Falls vorhanden, sollte sich eine solche seltene Restriktions-Schnittstelle in der Nähe der Mitte des einzigartigen Bereichs befinden, welcher als Substrat für eine homologe Rekombination fungiert. Vorzugsweise umfasst eine solche Sequenz zumindest etwa 12 Nucleotide. Es wurde berichtet, dass das Einführen eines Doppelstrangbruchs mittels ähnlicher Methodik die Häufigkeit einer homologen Rekombination erhöht. (Choulika et al, Mol. Cell. Biol., 15:1968-1973 (1995)). Das Vorhandensein einer solchen Sequenz ist jedoch nicht wesentlich.
  • Das „Targeting Plasmid" umfasst zumindest die folgenden Sequenzen:
    • (1) denselben einzigartigen DNA-Bereich, welcher im Markerplasmid vorhanden ist, oder einen, der eine ausreichende Homologie oder Sequenzidentität zu diesem aufweist, so dass die DNA in der Lage ist, sich durch eine homologe Rekombination mit dem einzigartigen Bereich (i) im Markerplasmid zu vereinigen. Geeignete Arten von DNAs sind obenstehend in der Beschreibung des einzigartigen DNA-Bereichs (1) im Markerplasmid beschrieben.
    • (2) die restlichen Exone des dominanten auswählbaren Markers, von dem ein Exon als (ii) im obenstehend aufgelisteten Markerplasmid enthalten ist. Die wesentlichen Merkmale dieses DNA-Fragments bestehen darin, dass es nur dann ein funktionelles (auswählbares) Markerprotein ergibt, wenn sich das Zielplasmid durch eine homologe Rekombination integriert (wobei eine solche Rekombination zur Kopplung dieser DNA mit dem anderen Fragment der im Markerplasmid enthaltenen, auswählbaren Marker-DNA führt), und weiters darin, dass es das Einfügen einer gewünschten exogenen DNA ermöglicht. Typischerweise umfasst diese DNA die restlichen Exone der auswählbaren Marker-DNA, welche durch ein Intron getrennt sind. Diese DNA kann beispielsweise die ersten beiden Exone des Neo-Gens umfassen, und das Markerplasmid kann das dritte Exon (hinteres Drittel von Neo) umfassen.
    • (3) Das Zielplasmid umfasst auch eine gewünschte DNA, z.B, eine, die ein gewünschtes Polypeptid codiert, welche vorzugsweise im auswählbaren Marker-DNA-Fragment, das im Plasmid enthalten ist, eingefügt ist. Typischerweise wird die DNA in ein Intron eingefügt, das zwischen den Exonen der auswählbaren Marker-DATA eingeschlossen ist. Dies gewährleistet, dass die gewünschte DNA ebenfalls integriert wird, wenn eine homologe Rekombination des Zielplasmids und des Markerplasmids stattfindet. Dieses Intron kann natürlich vorkommen oder in das dominante auswählbare Marker-DNA-Fragment eingebaut werden.
  • Diese DNA codiert jedes gewünschte Protein, vorzugsweise eines, das pharmazeutische oder andere wünschenswerte Eigenschaften aufweist. Am typischsten codiert die DNA ein Säugetierprotein und, in den aktuellen Beispielen, die dargelegt sind, ein Immunglobulin oder Immunadhesin. Die Erfindung beschränkt sich jedoch keineswegs auf die Produktion von Immunglobulinen.
  • Wie zuvor besprochen, eignet sich das gegenständliche Klonierungsverfahren für jegliche Säugetierzelle, da es hinsichtlich der Wirksamkeit nicht das Vorhandensein irgendeiner speziellen Säugetiersequenz oder von speziellen Säugetiersequenzen erfordert. Solche Säugetierzellen umfassen im Allgemeinen jene, die typischerweise für eine Proteinexpression verwendet werden, z.B. CHO-Zellen, Myelomzellen, COS-Zellen, BHK-Zellen, Sp2/0-Zellen, NIH 3T3- und HeLa-Zellen. In den nachfolgenden Beispielen wurden CHO-Zellen verwendet. Deren Vorteile umfassen die Verfügbarkeit eines geeigneten Wachstums mediums, ihre Fähigkeit, in einer Kultur effizient und bis zu einer hohen Dichte zu wachsen, und ihre Fähigkeit zur Expression von Säugetierproteinen, wie z.B. Immunglobulinen, in biologisch aktiver Form.
  • Weiters wurden CHO-Zellen größtenteils aufgrund der vorherigen Verwendung solcher Zellen durch die Erfinder für die Expression von Immunglobulinen ausgewählt (wobei die zuvor beschriebenen Vektoren, die einen translational geschädigten dominanten auswählbaren Marker enthalten, verwendet wurden). Somit verfugt das vorliegende Labor über eine beträchtliche Erfahrung mit der Verwendung solcher Zellen für eine Expression. Basierend auf den nachfolgenden Beispielen kann jedoch vernünftigerweise erwartet werden, dass bei anderen Säugetierzellen ähnliche Ergebnisse erhalten werden.
  • Im Allgemeinen wird eine Transformation oder Transfektion von Säugetierzellen nach der gegenständlichen Erfindung gemäß herkömmlichen Verfahren durchgeführt. Zum Zwecke eines besseren Verständnisses der Erfindung werden in den nachstehenden Beispielen die Konstruktion beispielhafter Vektoren und deren Verwendung bei der Produktion von Integranten beschrieben.
  • BEISPIEL 1
  • Design und Herstellung von Marker- und Targeting-Plasmid-DNA-Vektoren Das hier als „Desmond" bezeichnete Markerplasmid wurde aus den folgenden DNA-Elementen zusammengesetzt:
    • (a) murines Dihydrofolatreduktase-Gen (DHFR), das in einer Transcriptionskassette, umfassend den Maus-Beta-Globin-Promotor 5" zur DHFR-Startstelle und ein Rinder-Wachstumshormon-Polyadenylierungssignal 3" zum Stopcodan, eingebaut ist. Die transcriptionelle DHFR-Kassette wurde aus TCAE6, einem zuvor in diesem Labor geschaffenen Expressionsvektor, isoliert (Newman et al, 1992, Biotechnology, 10:1455-1460).
    • (b) E. coli-β-Galactosidase-Gen – handelsüblich, als pSV-b-Galactosidase-Kontrollvektor, Katalog # E1081, von Promega bezogen.
    • (c) Baculovirus-DNA, handelsüblich, als pBAKPAK8, Kat. # 6145-1, bei Clontech erworben.
    • (d) Kassette, umfassend Promotor- und Enhancer-Elemente vom Cytomegalovirus und SV40-Virus. Die Kassette wurde unter Verwendung eines Derivats des Expressionsvektors TCAE8 durch PCR erzeugt (Reff et al, Blood, 83:435-445 (1904)). Die Enhancer-Kassette wurde in die Baculovirus-Sequenz eingefügt, welche zuerst durch Einfügung einer multiplen Klonierungsstelle modifiziert wurde.
    • (e) E. coli-GUS (Glucuronidase)-Gen, handelsüblich, als pB101, Kat. # 6017-1, bei Clontech erworben.
    • (f) Leuchtkäfer-Luciferase-Gen, handelsüblich, als pGEM-Luc (Katalog # E1541) von Promega bezogen.
    • (g) S. Typhimurium-Histidinol-Dehydrogenase-Gen (HisD). Dieses Gen war ursprünglich ein Geschenk von (Donahue et al, Gene, 18:47-59 (1982)) und wurde danach in einer Transcriptionskassette, umfassend den Maus-Beta-Globin-Hauptpromotor 5' zum Gen und das SV40-Polyadenylierungssignal 3' zum Gen, eingebaut.
    • Die in (a)-(g) beschriebenen DNA-Elemente wurden zu einem von pBR abgeleiteten Plasmid-Grundgerüst kombiniert, um eine aneinandergrenzende 7,7kb-DNA-Strecke zu produzieren, welche in den angefügten Figuren als „Homologie" bezeichnet wird. Homologie in diesem Sinn bezieht sich auf DNA-Sequenzen, die nicht Teil des Säugetiergenoms sind und zum Fördern einer homologen Rekombination zwischen transfizierten Plasmiden, welche dieselben Homologie-DNA-Sequenzen teilen, verwendet werden.
    • (h) Neomycin-Phosphotransferase-Gen von TN5 (Davis und Smith, Ann. Rev. Micro., 32:469-518 (1978)). Das komplette Neo-Gen wurde in pBluescript SK- (Strategene-Katalog # 212205) subkloniert, um eine genetische Manipulation zu ermöglichen. Danach wurde ein synthetischer Linker an einer einzigartigen Pstl-Stelle eingefügt, welche gegenüber den Codonen für Aminosäure 51 und 52 von Neo vorkommt. Dieser Linker codierte die DNA-Elemente, die nötig waren, um eine künstliche Donor-Spleißstelle, eine dazwischenliegende Intron- und eine Acceptor-Spleißstelle innerhalb des Neo-Gens zu schaffen, wodurch zwei getrennte Exone, die zur Zeit als Neo-Exon 1 und 2 bezeichnet werden, gebildet wurden. Das Neo-Exon 1 codiert die ersten 51 Aminosäuren von Neo, während das Exon 2 die restlichen 203 Aminosäuren plus dem Stopcodon des Proteins codiert. Eine Not1-Klonierungsstelle wurde ebenfalls innerhalb des Introns geschaffen.
  • Das Neo-Exon 2 wurde weiter unterteilt, um die Neo-Exone 2 und 3 zu produzieren. Dies wurde folgendermaßen erzielt: Ein Satz von PCR-Primern wurde für die Amplikation eines DNA-Bereichs, der das Neo-Exon 1, das Intron und die ersten 111 2/3-Aminosäuren von Exon 2 codiert, entworfen. Der 3'-PCR-Primer führte zur Einführung einer neuen 5'-Spleißstelle unmittelbar nach dem zweiten Nucleotid des Codons für Aminosäure 111 im Exon 2 und generierte daher ein neues kleineres Exon 2. Das DATA-Fragment, welches nunmehr das ursprüngliche Exon 1, das Intron und das neue Exon 2 codierte, wurde daraufhin in einem auf pBR basierenden Vektor subkloniert und vermehrt. Der Rest des ursprünglichen Exons 2 wurde als Matrize für eine weitere Runde einer PCR-Amplifikation, die „Exon 3" hervorbrachte, verwendet. Der 5'-Primer für diese Amplifikationsrunde führte an der 5'-Seite des neu geschaffenen Exons 3, d.h, vor dem letzten Nucleotid des Codons für Aminosäure 111, eine neue Acceptor-Spleißstelle ein. Die resultierenden 3 Exone von Neo codieren die folgenden Informationen: Exon 1 – die ersten 51 Aminosäuren von Neo; Exon 2 – die nächsten 111 2/3-Aminosäuren, und Exon 3 – die letzten 9I 1/3-Aminosäuren plus den translationalen Stopcodon des Neo-Gens.
  • Das Neo-Exon 3 wurde zusammen mit den obenstehend erwähnten DNA-Elementen im markierenden Plasmid „Desmond" eingebaut. Die Neo-Exone 1 und 2 wurden im Targeting-Plasmid „Molly" eingebaut. Die im Intron zwischen den Exonen 1 und 2 geschaffene Not1-Klonierungsstelle wurde in den nachfolgenden Klonierungsschritten dazu verwendet, um Gene, die von Interesse sind, in das Targeting Plasmid einzufügen.
  • Ein zweites Targeting-Plasmid „Mandy" wurde ebenfalls erzeugt. Dieses Plasmid ist mit „Molly" beinahe identisch (einige Restriktions-Schnittstellen am Vektor wurden verändert), abgesehen davon, dass die ursprünglichen, in „Molly" enthaltenen HisD- und DHFR-Gene inaktiviert wurden. Diese Veränderungen wurden eingeführt, da die Desmond-Zelllinie nicht länger in Gegenwart von Histidinol kultiviert wurde, weshalb es unnötig schien, eine zweite Kopie des HisD-Gens einzubringen. Außerdem wurde das DHFR-Gen inaktiviert, um sicherzustellen, dass nur ein einziges DHFR-Gen, nämlich jenes, das an der Desmond-markierten Stelle vorhanden ist, in allen resultierenden Zelllinien amplifizierbar sei. „Mandy" wurde durch die folgenden Modifikationen von „Molly" abgeleitet:
    • (i) Ein synthetischer Linker wurde in der Mitte des DHFR-codierenden Bereichs eingefügt. Dieser Linker bildete ein Stopcodon und verschob den Rest des DHFR-codierenden Bereichs aus dem Raster und machte daher das Gen unfunktionell.
    • (ii) Ein Teil des HisD-Gens wurde deletiert und durch ein PCR-generiertes HisD-Fragment ersetzt, dem der Promotor und das Startcodon des Gens fehlten.
  • 1 stellt die Anordnung dieser DNA-Elemente im Markerplasmid „Desmond" dar. 2 stellt die Anordnung dieser Elemente im ersten Targeting Plasmid „Molly" dar. 3 veranschaulicht die mögliche Anordnung der verschiedenen DNA-Elemente im CHO-Genom nach dem Abzielen und Integrieren von Molly-DNA in Desmond-markierten CHO-Zellen. 9 stellt das Targeting-Plasmid „Mandy" dar.
  • Die Konstruktion der Markierungs- und Targeting-Plasmide aus den obenstehend aufgelisteten DNA-Elementen wurde gemäß herkömmlichen Klonierungstechniken durchgeführt (siehe z.B. Molecular Cloning, A Laboratory Manual, J. Sambrook et al, 1987, Cold Spring Harbor Laboratory Press, und Current Protocols in Molecular Biology, F.M. Ausubel et al., Hgb., 1987, John Wiley und Söhne). Alle Plasmide wurden in E. coli XLI blue (Strategene, Kat. # 200236) vermehrt und erhalten. Unter Anwendung des Promega Wizard Maxiprep-DNA-Reinigungssystems® wurden gemäß den Richtilinien des Herstellers in großem Umfang Plasmidpräparate hergestellt.
  • BEISPIEL 2
  • Konstruktion einer markierten CHO-Zelllinie
  • 1. Zellkultur- und Transfektionsverfahren zur Produktion einer markierten CHO-Zelllinie
  • Markerplasmid-DNA wurde über Nacht bei 37°C durch Aufschluss mit Bst1107I linearisiert. Der linearisierte Vektor wurde ethanolgefällt und in sterilem TE zu einer Konzentration von 1 mg/ml resuspendiert. Der linearisierte Vektor wurde durch Elektroporation folgendermaßen in DHFR-Eierstockzellen (CHO-Zellen), DG44-Zellen des chinesischen Hamsters (Urlaub et al, Som. Cell and Mol. Gen., 12:555-566 (1986)) eingebracht.
  • Exponentiell wachsende Zellen wurden durch Zentrifugation geerntet, einmal in eiskalter SBS (Sucrose-gepufferter Lösung, 272 mM Sucrose, 7 mM Natriumphosphat, pH 7,4, 1 mM Magnesiumchlorid) gewaschen und danach in SBS zu einer Konzentration von 107 Zellen/ml resuspendiert. Nach einer 15-minütigen Inkubation auf Eis wurden 0,4 ml der Zellsuspension in einer Einweg-Elektroporationsküvette mit 40 μg linearisierter DNA vermischt. Die Zellen wurden unter Verwendung eines BTX-Elektrozellmanipulators (San Diego, CA), der auf 230 Volt, eine Kapazität von 400 Mikrofaraday, einen Widerstand von 13 Ohm eingestellt war, geschockt. Die geschockten Zellen wurden danach mit 20 ml vorgewärmten CHO-Wachstumsmedien (CHO-S-SFMII, Gibco/BRL, Katalog # 31033-012) vermischt und auf 96-Well-Gewebekulturplatten plattiert. Achtundvierzig Stunden nach der Elektroporation wurden Selektionsmedien auf die Platten aufgetragen (im Falle einer Transfektion mit Desmond handelt es sich bei den Selektionsmedien um CHO-S-SFMII ohne Hypoxanthin oder Thymidin, ergänzt mit 2 mM Histidinol (Sigma-Katalog # H6647)). Die Platten wurden bis zu 30 Tage lang oder bis manche der Mulden ein Zeltwachstum aufwiesen in den Selektionsmedien belassen. Diese Zellen wurden danach aus den 96-Well-Platten entnommen und schließlich auf 120 ml-Spinnkolben expandiert, wo sie ständig in Selektionsmedien gehalten wurden.
  • BEISPIEL 3
  • Charakterisierung von markierten CHO-Zelllinien
  • (a) Southern-Analyse
  • Aus allen stabil wachsenden Desmond-markierten CHO-Zellen wurde genomische DNA isoliert. Unter Verwendung des Invitrogen Easy®-DNA-Kits wurde gemäß den Richtlinien des Herstellers DNA isoliert. Danach wurde genomische DNA über Nacht bei 37°C mit HindIII aufgeschlossen und unter Verwendung einer PCR-generierten, Digoxygenin-markierten Sonde, die für das DHFR-Gen spezifisch war, einer Southern-Analyse unterzogen. Unter Verwendung eines DIG-Easy-Hybs von Boehringer Mannheim (Katalog # 1603 558) und eines DIG-Wash-and-Block-Buffer-Sets (Katalog # 1585 762) wurden gemäß den Richtlinien des Herstellers Hybridisierungen und Waschungen durchgeführt. Es wurde angenommen, dass DNA-Proben, die ein mit der DHFR-Sonde hybridisierendes Einzelband enthielten, Desmond-Klone seien, die aus einer Einzelzelle entstanden, in welcher eine Einzelkopie des Plasmids integriert war. Diese Klone wurden für eine weitere Analyse aufbewahrt. Aus einer Gesamtzahl von 45 isolierten HisD-resistenten Zelllinien waren nur 5 Einzelkopie-Integranten. 4 zeigt einen Southern-Blot, der alle 5 dieser Einzelkopie-Desmond-Klone enthält. Die Namen der Klone sind in der Zeichenerklärung der Figur dargelegt.
  • (b) Northern-Analyse
  • Unter Verwendung eines TRIzol-Reagens (Gibco/BRL Kat. # 15596-026) wurde gemäß den Richtlinien des Herstellers die gesamte RNA aus allen Einzelkopie-Desmond-Klonen isoliert. 10-20 μg RNA aus jedem Klon wurden auf doppelten Formaldehydgels analysiert. Die resultierenden Blots wurden mit PCR-generierten, Digoxygenin-markierten DNA-Sonden auf die (i) DHFR-Botschaft, (ii) HisD-Botschaft und (iii) CAD-Botschaft untersucht. CAD ist ein trifunktionelles Protein, das bei der Uridin-Biosynthese eine Rolle spielt (Wahl et al, J. Biol. Chem., 254, 17:8679-8689 (1979)), und wird in allen Zellarten gleichermaßen exprimiert. Hier wird es als interne Kontrolle verwendet, um die mengenmäßige Bestimmung der RNA-Ladung zu unterstützen. Unter Verwendung der obenstehend erwähnten Boehringer-Mannheim-Reagentien wurden Hybridisierungen und Waschungen durchgeführt. Die Ergebnisse der Northern-Analyse werden in 5 gezeigt. Jener Einzelkopie-Desmond-Klon, der die höchsten Grade sowohl der HisD- als auch der DHFR-Botschaft aufwies, ist Klon 15C9, der in Bahn 4 in beiden Feldern der Figur gezeigt wird. Dieser Klon wurde als „markierte Zelllinie" bezeichnet und in zukünftigen Targeting-Versuchen bei CHO verwendet, wovon in den nachfolgenden Abschnitten Beispiele dargelegt sind.
  • BEISPIEL 4
  • Expression des anti-CD20-Antikörpers in Desmond-markierten CHO-Zellen C2B8, ein Chimären-Antikörper, der das B-Zelloberflächenantigen CD20 erkennt, wurde zuvor in unserem Labor kloniert und exprimiert. (Reff et al, Blood, 83:434-45 (1994)). Ein 4,1 kb-DNA-Fragment, umfassend die C2B8-Leicht- und Schwerketten-Gene, wurde zusammen mit den notwendigen Regulationselementen (Eukaryontenpromotor und Polyadenylierungssignalen) in das künstliche Intron eingefügt, welches zwischen den Exonen 1 und 2 des Neo-Gens, das in einem von pBR abgeleiteten Klonierungsvektor enthalten war, geschaffen wurde. Dieses neu generierte 5kb-DNA-Fragment (umfassend Neo-Exon 1, C2B8 und Neo-Exon 2) wurde herausgeschnitten und zum Aufbau des Targeting-Plasmids Molly verwendet. Die anderen, bei der Konstruktion von Molly verwendeten DNA-Elemente sind mit jenen identisch, die zur Konstruktion des zuvor identifizierten, markierenden Plasmids Desmond verwendet wurden. Eine vollständige Abbildung von Molly wird in 2 gezeigt.
  • Der Targeting-Vektor Molly wurde vor der Transfektion durch Aufschluss mit Kpn 1 und Pac1 linearisiert, ethanolgefällt und in sterilem TE zu einer Konzentration von 1,5 mg/ml resuspendiert. Das linearisierte Plasmid wurde im Wesentlichen wie beschrieben in exponentiell wachsende Desmond-markierte Zellen eingebracht, abgesehen davon, dass bei jeder Elektroporation 80 μg DNA verwendet wurden. Achtundvierzig Stunden nach der Elektroporation wurden 96-Well-Platten mit einem Selektionsmedium – CHO-SSFMII, ergänzt mit 400 μg/ml Geneticin (G418, Gibco/BRL-Katalog # 10131-019) – ergänzt. Die Platten wurden bis zu 30 Tage lang oder bis in manchen der Mulden ein Zellwachstum auftrat im Selektionsmedium belassen. Es wurde angenommen, dass ein solches Wachstum das Ergebnis einer klonalen Expansion einer einzelnen G418-resistenten Zelle war. Die Überstände aus allen G418-resistenten Mulden wurden mittels Standard-ELISA-Techniken hinsichtlich einer CZB8-Produktion analysiert, und alle produktiven Klone wurden schließlich auf 120 ml-Spinnkolben expandiert und weiter analysiert.
  • Kennzeichnung von Antikörper-absondernden zielgerichteten Zellen
  • Bei diesem Versuch wurden insgesamt 50 Elektroporationen mit einem Molly-Targeting-Plasmid durchgeführt, wobei jeder auf separate 96-Well-Platten plattiert wurde. Insgesamt wurden 10 lebensfähige anti-CD20-Antikörper-absondernde Klone erhalten und auf 120 ml-Spinnkolben expandiert. Aus allen Klonen wurde genomische DNA isoliert, und anschließend wurden Southern-Analysen durchgeführt, um zu bestimmen, ob die Klone einzelne homologe Rekombinationsvorgänge darstellten oder ob in denselben Zellen zusätzliche zufällige Integrationen stattgefunden hatten. Die Verfahren einer DNA-Isolierung und Southern-Hybridisierung waren so wie im vorhergehenden Abschnitt beschrieben. Genomische DNA wurde mit EcoRI aufgeschlossen und mit einer PCR-generierten, Digoxygenin-markierten Sonde auf ein Segment des konstanten CD20-Schwerkettenbereichs untersucht. Die Ergebnisse dieser Southem-Analyse sind in 6 dargestellt. Wie in der Figur ersichtlich, weisen 8 der 10 Klone ein mit der CD20-Sonde hybridisierendes Einzelband auf, was darauf hinweist, dass in diesen Zellen ein einzelner homologer Rekombinationsvorgang stattgefunden hat. Zwei der zehn, die Klone 24G2 und 28C9, zeigen das Vorhandensein eines zusätzlichen Bands (zusätzlicher Bänder), was auf eine zusätzliche zufällige Integration an anderer Stelle im Genom hinweist.
  • Wir untersuchten die Expressionsstärken des anti-CD20-Antikörpers in allen zehn Klonen, und die Daten hierfür werden in der unterstehenden Tabelle 1 gezeigt.
  • Tabelle 1: Expressionsstärke von anti-CD20-absondernden homologen Integranten
    Figure 00200001
  • Die Expressionsstärken sind in Picogramm pro Zelle pro Tag (pg/c/d) des von den einzelnen Klonen Abgesonderten angegeben und stellten die mittleren Stärken dar, die aus drei getrennten ELISAs an aus 120 ml-Spinnkolben entnommenen Proben erhalten wurden.
  • Wie aus den Daten ersichtlich, besteht bei der Antikörperabsonderung zwischen den höchsten und den niedrigsten Klonen eine Abweichung um das ungefähr Zehnfache. Dies war einigermaßen unerwartet, da wir aufgrund der Tatsache, dass alle anti-CD20-Gene in derselben Desmond-markierten Stelle integriert sind, von allen Klonen ähnliche Expressionsstärken erwarteten. Dennoch war dieser beobachtete Expressionsbereich extrem klein im Vergleich zu jenem, der bei Anwendung irgendeines traditionellen Verfahrens der zufälligen Integration oder mit unserem translational geschädigten Vektorsystem beobachtet wurde.
  • Klon 20F4, der am höchsten produzierende Einzelkopie-Integrant, wurde für eine weitere Studie ausgewählt. Tabelle 2 (untenstehend) zeigt ELISA- und Zellkulturdaten aus siebentägigen Abläufen zur Produktion dieses Klons.
  • Tabelle 2: Daten zum 7-tägigen Produktionsablauf hinsichtlich 20F4
    Figure 00210001
  • Klon 20F4 wurde am Tag 0 in einer Menge von 2×105ml in einen 120 ml-Spinnkolben geimpft. An den nachfolgenden sechs Tagen wurden Zellzählungen durchgeführt, die Verdoppelungszeiten berechnet, und 1 ml-Proben des Überstands wurden aus dem Kolben entnommen und mittels ELISA hinsichtlich abgesondertem anti-CD20 analysiert.
  • Dieser Klon sondert im Durchschnitt 3-5 pg Antikörper/Zelle/Tag ab, basierend auf diesen ELISA-Daten. Dies ist derselbe Pegel, der auch von anderen hoch exprimierenden Einzelkopieklonen erlangt wird, welche unter Verwendung der zuvor entwickelten, trans-lational geschädigten, zufälligen Integrationsvektoren zuvor in unserem Labor erhalten wurden. Dieses Ergebnis weist auf Folgendes hin:
    • (1) dass jene Stelle im CHO-Genom, die durch den Desmond-markierenden Vektor markiert ist, höchst transcriptionsaktiv ist und daher eine ausgezeichnete Stelle darstellt, aus der rekombinante Proteine exprimiert werden können, und
    • (2) dass das Abzielen durch homologe Rekombination unter Verwendung der gegenständlichen Vektoren bewerkstelligt werden kann und in einer Häufigkeit stattfindet, die hoch genug ist, um dieses System zu einer brauchbaren und wünschenswerten Alternative zu den zufälligen Integrationsverfahren zu machen.
  • Um die Wirksamkeit dieses Systems weiter darzulegen, zeigten wir auch, dass diese Stelle amplifizierbar ist, was zu sogar noch höheren Stärken der Genexpression und Proteinabsonderung führt. Eine Amplifikation wurde erzielt, indem, ausgehend von einer Dichte von 2,5 × 104 Zellen/ml, serielle Verdünnungen von 20F4-Zellen in 96-Well-Gewebekulturschalen plattiert und diese Zellen in Medien (CH-SSFMII), die mit 5, 10, 15 oder 20 nM Methotrexat ergänzt waren, kultiviert wurden. Antikörper-absondernde Klone wurden unter Anwendung standardmäßiger ELISA-Techniken gescreent, und die am höchsten produzierenden Klone wurden expandiert und weiter analysiert. Eine Zusammenfassung dieses Amplifikationsversuchs ist in der untenstehenden Tabelle 3 dargelegt.
  • Tabelle 3: Zusammenfassung der 20F4-Amplifikation
    Figure 00220001
  • Eine Methotrexat-Amplifikation von 20F4 wurde wie im Text beschrieben vorbereitet, wobei die in obiger Tabelle angegebenen Methotrexat-Konzentrationen verwendet wurden. Überstände von allen überlebenden 96-Well-Kolonien wurden mittels ELISA analysiert, und der Bereich des durch diese Klone exprimierten anti-CD20 ist in Spalte 3 angegeben. Auf Basis dieser Ergebnisse wurden die am höchsten produzierenden Klone auf 120 ml-Spinner expandiert und mehrere ELISAs an den Spinnerüberständen durchgeführt, um die in Spalte 5 angezeigten pg/Zelle/Tag-Expressionsstärken zu bestimmen.
  • Die Daten zeigen hier deutlich, dass diese Stelle in Gegenwart von Methotrexat amplifiziert werden kann. Es stellte sich heraus, dass Klone aus den 10 und 15 nM-Amplifikationen in einer Größenordnung von 15-20 pg/Zelle/Tag produzierten.
  • Ein als 20F4-15A5 bezeichneter 15 nM-Klon wurde als die am stärksten exprimierende Zelllinie ausgewählt. Dieser Klon entstand aus einer 96-Weil-Platte, in welcher nur 22 Mulden wuchsen, und daher wurde angenommen, dass er aus einer Einzelzelle hervorging. Ein als 20F4-15A5 bezeichneter 15 nM-Klon wurde als die am stärksten exprimierende Zelllinie ausgewählt. Dieser klon entstand aus einer 96-Well-Platte, in welcher nur 22 Mulden wuchsen, und daher wurde angenommen, dass er aus einer Einzelzelle hervorging. Dieser Klon wurde danach einer weiteren Methotrexat-Amplifikatiansrunde unterzogen. Wie obenstehend beschrieben, wurden serielle. Verdünnungen der Kultur in 96-Well-Schalen plattiert und in einem CHO-SS-FMII-Medium, das mit 200, 300 oder 400 nM Methotrexat ergänzt war, kultiviert. Überlebende Klone wurden durch ELISA gescreent, und mehrere hoch produzierende Klone wurden auf Spinnkulturen expandiert und weiter analysiert. Eine Zusammenfassung dieses zweiten Amplifikationsversuchs ist in Tabelle 4 dargelegt.
  • Tabelle 4: Zusammenfassung einer 20F4-15A5-Amplifikation
    Figure 00230001
  • Methotrexat-Amplifikationen von 20F4-15A5 wurden wie im Text beschrieben vorbereitet und analysiert. Die am höchsten produzierenden Mulden, deren Zahlen in Spalte 4 angegeben sind, wurden auf 120 ml-Spinnkolben expandiert. Die Expressionsstärken der von diesen Mulden abgeleiteten Zelllinien sind in Spalte 5 in pg/c/d angegeben.
  • Der am höchsten produzierende Klon kam aus der 250 nM-Methotrexat-Amplifikation. Der 250 nM-Klon, 20F4-15A5-250A6, entstand aus einer 96-Well-Platte, in welcher nur Mulden wuchsen, und daher wird angenommen, dass er aus einer Einzelzelle hervorging. Zusammengenommen weisen die Daten in den Tabellen 3 und 4 stark darauf hin, dass zwei Methotrexat-Amplifikationsrunden ausreichen, um Expressionsstärken von 60 pg/Zelle/Tag zu erreichen, was sich der maximalen Absanderungsleistung von Immunglobulin in Säugetierzellen annähert (Reff, M.E., Curr, Opin. Biotech., 4:573-576 (1993)). Die Fähigkeit, diese Absanderungsleistung mit nur zwei Amplifikationsschritten zu erreichen, verstärkt die Nützlichkeit dieses homologen Rekombinationssystems weiter. Verfahren einer zufälligen Integration benötigen zur Erreichung dieser Expressionsstärke typischerweise mehr als zwei Amplifikationsschritte und sind hinsichtlich einer leichten Amplifikation im Allgemeinen weniger verlässlich. Somit bietet das homologe System ein effizienteres und zeitsparenderes Verfahren zur Erzielung einer hochgradigen Genexpression in Säugetierzellen.
  • BEISPIEL 5
  • Expression eines anti-Mensch-CD23-Antikörpers in Desmond-markierten CHO-Zellen CD23 ist ein IgE-Rezeptor von geringer Affinität, welcher eine Bindung von IgE an B und T-Lymphozyten vermittelt (Sutton, B.J. und Gould, H.J., Nature, 366:421-428 (1993)). Der monoklonale anti-Mensch-CD23-Antikörper 5E8 ist ein monoklonaler Gamma-I-Antikörper des Menschen, der vor kurzem in unserem Labor kloniert und exprimiert wurde. Dieser Antikörper ist in der gemeinsam übertragenen Anmeldung Nr. 08/803,085, angemeldet am 20. Februar 1997, geoffenbart.
  • Die Schwer- und Leichtketten-Gene von 5E8 wurden in den Säugetier-Expressionsvektor N5KG1, ein Derivat des Vektors NEOSPLA, kloniert (Barnett et al, in Antibody Expression and Engeneering, H.Y. Yang und T. Imanaka, Hgb., S. 27-40 (1995)), und danach wurden an den Genen zwei Modifikationen durchgeführt. Wir beobachteten jüngst eine Absonderung von Immunglobulin-Leichtketten, die im Vergleich zu jener schwerer Ketten in anderen Expressionskonstrukten im Labor etwas stärker war (Reff et al, 1997, unveröffentlichte Beobachtungen). Im Versuch, diesen Mangel auszugleichen, änderten wir das 5E8-Schwerketten-Gen durch Hinzufügung eines stärkeren Promotor/Enhancer-Elements unmittelbar stromaufwärts von der Startstelle. In den darauffolgenden Schritten wurde ein 2,9kb-DNA-Fragment, umfassend die 5E8-modifizierten Leicht- und Schwerketten-Gene, aus dem N5KGI-Vektor isoliert und in den Targeting-Vektor Mandy eingefügt. Die Herstellung des 5E8-haltigen Molly und die Elektroporation in Desmond-15C9-CHO-Zellen waren im Wesentlichen so, wie im vorhergehenden Abschnitt beschrieben.
  • Eine Modifikation am zuvor beschriebenen Protokoll bestand in der Art des verwendeten Nährmediums. Desmond-markierte CHO-Zellen wurden in einem proteinfreien CD-CHO-Medium (Gibco-BRL, Katalog # AS21206), das mit 3 mg/l rekombinantem Insulin (3 mg/ml-Ansatz, Gibco-BRL, Katalog # AS22057) und 8 mM L-Glutamin (200 mM-Ansatz, Gibco-BRL, Katalog # 25030-081) ergänzt war, kultiviert. Anschließend wurden in obigem Medium, das mit 400 μg/ml Geneticin ergänzt war, transfizierte Zellen ausgewählt. Bei diesem Versuch wurden 20 Elektroporationen durchgeführt und in 96-Well-Gewebekulturschalen plattiert. Die Zellen wuchsen und sonderten anti-CD23 in insgesamt 68 Mulden ab, von denen angenommen wurde, dass alle von einer einzigen G418-Zelle abstammende Klone waren. Zwölf dieser Mulden wurden für eine weitere Analyse auf 120 ml-Spinnkolben expandiert. Wir glauben, dass die erhöhte Anzahl von Klonen, die in diesem Versuch isoliert wurden (68 im Vergleich zu 10 bei anti-CD20, wie in Beispiel 4 beschrieben), an einer höheren Klonierungsleistung und Überlebensrate von Zellen liegt, die anstatt in einem CHO-SS-FMII-Medium in einem CD-CHO-Medium gezüchtet wurden. Die Expressionsstärken bei diesen in einer Spinnkultur analysierten Klonen reichten von 0,5-3 pg/c/d, was mit den bei den anti-CD20-Klonen beobachteten Stärken genau übereinstimmt. Der am höchsten produzierende anti-CD23-Klon, der als 4H12 bezeichnet wird, wurde zur Erhöhung seiner Expressionsstärken einer Methotrexat-Amplifikation unterzogen. Diese Amplifikation wurde in einer Weise vorbereitet, die jener ähnlich ist, welche hinsichtlich des anti-CD20-Klons in Beispiel 4 beschrieben wurde. Serielle Verdünnungen von exponentiell wachsenden 4H12-Zellen wurden in 96-Well-Gewebekulturschalen plattiert und in einem CD-CHO-Medium, das mit 3 mg/l Insulin, 8 mM Glutamin und 30, 35 oder 40 nM Methotrexat ergänzt war, gezüchtet. Eine Zusammenfassung dieses Amplifikationsversuchs ist in Tabelle 5 dargelegt.
  • Tabelle 5: Zusammenfassung einer ZH12-Amplifikation
    Figure 00250001
  • Der am höchsten exprimierende Klon, welcher erhalten wurde, war ein 30 nM-Klon, der aus einer Platte isoliert wurde, auf der 22 Mulden gewachsen waren. Dieser als 4H12-30G5 bezeichnete Klon sonderte in reproduzierbarer Weise 18-22 pg Antikörper pro Zelle pro Tag ab. Dies ist derselbe Expressionsbereich, der auch bei der ersten Amplifikation des anti-CD20-Klons 20F4 beobachtet wurde (Klon 20F4-15A5, welcher 15-18 pg/c/d produzierte, wie in Beispiel 4 beschrieben). Diese Daten dienen zur weiteren Untermauerung der Beobachtung, dass eine Amplifikation an dieser markierten Stelle in CHO reproduzierbar und effizient ist. Eine zweite Amplifkation dieser 30 nM-Zelllinie ist derzeit im Gange. Es wird erwartet, dass beim anti-CD23-Antikörper in nur zwei Amplifikationsschritten die Sättigungsgrade einer Expression zu erzielen sind, wie es bei anti-CD20 der Fall war.
  • BEISPIEL 6
  • Expression von Immunadhesin in Desmond-markierten CHO-Zellen
  • CTLA-4, ein Mitglied der Ig-Überfamilie, ist an der Oberfläche von T-Lymphozyten zu finden und soll bei der antigenspezifischen T-Zellaktivierung eine Rolle spielen (Dariavach et al, Eur. J. Immunol., 18:1901-1905 (1988); und Linsley et al, J. Exp. Med., 174:561-569 (1991)). Um die genaue Rolle des CTLA-4-Moleküls im Aktivierungspfad weiter zu untersuchen, wurde ein lösliches Fusionsprotein erzeugt, welches die extrazelluläre Domäne von CTLA-4 umfasste, die mit einer gekürzten Form des menschlichen konstanten IgG1-Bereichs gekoppelt war (Linsley et al(Id.). Vor kurzem exprimierten wir dieses CTLA-4-Ig-Fusionsprotein im Säugetierexpressionsvektor BLECH1, einem Derivat des Plasmids NEOSPLA (Barnett et al, in Antibody Expression and Engineering, H.Y. Yang und T. Imanaka, Hgb., S. 27-40 (1995)). Ein CTLA-4 Ig codierendes 800 bp-Fragment wurde aus diesem Vektor isoliert und zwischen der SacII- und der Bg1II-Stelle in Molly eingefügt.
  • Die Herstellung von CTLA-4Ig-Molly und die Elektroporation in Desmond-Klon-15C9-CHO-Zellen wurden so durchgeführt, wie im vorhergehenden Beispiel in Bezug auf anti-CD20 beschrieben. Zwanzig Elektroporationen wurden durchgeführt und wie zuvor beschrieben in 96-Well-Kulturschalen plattiert. Achtzehn CTLA-4-exprimierende Mulden wurden aus den 96-Well-Platten isoliert und zur 120 ml-Spinnstufe weitergetragen. Um zu bestimmen, wie viele der homologen Gene zusätzliche zufällige Integranten enthielten, wurden danach an genomischer DNA, die aus jedem dieser Klone isoliert wurde, Southern-Analysen durchgeführt. Die genomische DNA wurde mit BgIII aufgeschlossen und mit einer PCR-generierten, Digoxygenin-markierten Sonde auf den menschlichen konstanten IgG1-Bereich untersucht. Die Ergebnisse dieser Analyse zeigten, dass 85% der CTLA-4-Klone ausschließlich homologe Integranten sind; die restlichen 15% enthielten einen zusätzlichen zufälligen Integranten. Dieses Ergebnis bekräftigt die Erkenntnisse aus der Expression des obenstehend besprochenen anti-CD20, wo 80% der Klone einzelne homologe Integranten waren. Daher können wir den Schuss ziehen, dass dieses Expressionssystem bei zumindest 80% aller produzierten Klone in reproduzierbarer Weise einzelne zielgerichtete homologe Integranten hervorbringt.
  • Die Expressionsstärken reichten bei den homologen CTIA4-Ig-Klonen von 8-12 pg/Zelle/Tag. Dies ist etwas höher als der Bereich, der für die obenstehend besprochenen anti-CD20-Antikörper- und anti-CD23-Antikörperklone angegeben wurde. Wir hatten zuvor jedoch die Beobachtung gemacht, dass eine Expression dieses Moleküls unter Verwendung des intronischen Insertionsvektorsystems ebenfalls zu Expressionsstärken führte, die erheblich höher waren als jene, die bei Immunglobulinen zu erhalten sind. Wir sind derzeit nicht in der Lage, eine Erklärung für diese Beobachtung zu liefern.
  • BEISPiEL 7
  • Das Abzielen von anti-CD20 auf eine alternative Desmond-markierte CHO-Zelllinie
  • Wie in einem vorhergehenden Abschnitt beschrieben, erhielten wir 5 Desmondmarkierte Einzelkopie-CHO-Zelllinien (siehe 4 und 5). Um zu zeigen, dass der Erfolg unserer Abzielungsstrategie nicht an irgendeiner einzigartigen Eigenschaft des Desmond-Klons 15C liegt und nicht nur auf diesen Klon beschränkt ist, brachten wir anti=CD20-Molly in den Desmond-Klon 9B2 ein (Bahn 6 in 4, Bahn 1 in 5). Die Herstellung der Molly-DNA und die Elektroparation in Desmond 9B2 waren genauso wie im vorhergehenden Beispiel in Bezug auf anti-CD20 beschrieben. Wir erhielten aus diesem Versuch einen homologen Integranten. Dieser Klon wurde auf einen 120 ml-Spinnkolben expandiert, wo er im Durchschnitt 1,2 pg anti-CD20/Ze1le/Tag produzierte. Dies ist eine erheblich niedrigere Expression als jene, die wir bei Molly, das auf Desmond 15C9 abgezielt hatte, beobachteten. Dies war jedoch das erwartete Ergebnis, basierend auf unserer Northern- Analyse der Desmond-Klone. Wie in 5 ersichtlich, sind die mRNA-Pegel aus Klon 9B2 erheblich niedriger als jene aus 15C9, was zeigt, dass die Stelle in diesem Klon nicht so transcriptionsaktiv wie jene in 15C9 ist. Daher beweist dieser Versuch nicht nur die Reproduzierbarkeit des Systems – vermutlich kann mit Molly auf jede markierte Desmond-Stelle abgezielt werden -, sondern bestätigt auch die Northern-Daten, die besagen, dass die Stelle in Desmond 15C9 die am stärksten transcriptionsaktive ist.

Claims (41)

  1. In vitro-Verfahren zum Einfügen einer gewünschten DNA an einer Zielstelle im Genom einer Säugetierzelle, welches die folgenden Schritte umfasst: (i) das Transfizieren oder Transformieren einer Säugetierzelle mit einem ersten Plasmid („Markerplasmid"), das die folgenden Sequenzen enthält: (a) einen DNA-Bereich, der zum Säugetierzellgenom heterolog ist und bei Integration in das Säugetierzellgenom eine einzigartige Stelle für eine homologe Rekombination bereitstellt; (b) ein DNA-Fragment, das einen Teil eines ersten auswählbaren Markerproteins codiert; und (c) zumindest eine andere auswählbare Marker-DNA, die eine Selektion von Säugetierzellen erlaubt, in welche das Markerplasmid erfolgreich integriert wurde; (ii) das Auswählen einer Zelle, welche das Markerplasmid in ihrem Genom integriert enthält; (iii) das Transfizieren oder Transformieren der ausgewählten Zelle mit einem zweiten Plasmid („Zielplasmid"), das die folgenden Sequenzen enthält: (a) einen DNA-Bereich, der zum einzigartigen Bereich im Markerplasmid identisch oder genügend homolog ist, so dass dieser DNA-Bereich durch homologe Rekombination mit der DNA rekombinieren kann; (b) ein DNA-Fragment, das einen Teil desselben, im Markerplasmid enthaltenen auswählbaren Markers codiert, wobei das durch die DNA codierte, aktive auswählbare Markerprotein nur dann produziert wird, wenn das Fragment in Verbindung mit dem Fragment der im Markerplasmid enthaltenen, auswählbaren Marker-DNA exprimiert wird; (c) die gewünschte DNA; und (iv) das Auswählen von Zellen, die das Zielplasmid an der Zielstelle integriert enthalten, durch Screenen hinsichtlich der Expression des ersten auswählbaren Markerproteins.
  2. Verfahren gemäß Anspruch 1, wobei die erste auswählbare Marker-DNA in zumindest drei Exone aufgespalten wird.
  3. Verfahren gemäß Anspruch i oder Anspruch 2, wobei der erste auswählbare Marker ein dominanter auswählbarer Marker ist, der ausgewählt ist aus der Gruppe, bestehend aus Neomycin-Phosphotransferase, Histidinol-Dehydrogenase, Dihydrofolatreduktase, Hygromycin-Phosphotransferase, Herpes-Simplex-Virus-Thymidinkinase, Adenosindesaminase, Glutaminsynthetase und Hypoxanthinguanin-Phosphoribosyltransferase.
  4. Verfahren gemäß einem der Ansprüche 1, 2 oder 3, wobei das DNA-Fragment, das einen Teil eines im Markerplasmid enthaltenen, ersten auswählbaren Markers codiert, ein Exon eines dominanten auswählbaren Markers ist.
  5. Verfahren gemäß Anspruch 4, wobei das Zielplasmid die restlichen Exone des dominanten auswählbaren Markers enthält.
  6. Verfahren gemäß Anspruch 5, wobei das Markerplasmid das dritte Exon des Neomycin-Phosphotransferase-Gens enthält und das Zielplasmid die ersten beiden Exone des Neomycin-Phosphotransferase-Gens enthält.
  7. Verfahren gemäß Anspruch 5, wobei zumindest eine DNA, die ein gewünschtes Protein codiert, zwischen den Exonen des im Zielplasmid enthaltenen, ersten auswählbaren Markers eingefügt ist.
  8. Verfahren gemäß Anspruch 7, wobei das gewünschte Protein ein Säugetierprotein ist.
  9. Verfahren gemäß Anspruch 8, wobei das gewünschte Protein ein Immunglobulin ist.
  10. Verfahren gemäß einem der Ansprüche 7 bis 9, wobei weiters eine einen dominanten auswählbaren Marker codierende DNA zwischen den Exonen des im Zielplasmid enthaltenen, ersten auswählbaren Markers eingefügt ist, um für eine Koamplifikation der das gewünschte Protein codierenden DNA zu sorgen.
  11. Verfahren gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, welches weiters das Bestimmen der RNA-Pegel des im Markerplasmid enthaltenen, auswählbaren Markers (c) vor der Integration des Zielvektors umfasst,
  12. Verfahren gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei der andere im Markerplasmid enthaltene, auswählbare Marker ein dominanter auswählbarer Marker ist, der ausgewählt ist aus der Gruppe, bestehend aus Histidinol-Dehydrogenase, Herpes-Simplex-Thymidinkinase, Hygromycin-Phosphotransferase, Adenosindesaminase und Glutaminsynthetase.
  13. Verfahren gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei der einzigartige DNA-Bereich, der für eine homologe Rekombination sorgt, eine Bakterien-DNA, eine Insekten-DNA, eine Virus-DNA oder eine synthetische DNA ist.
  14. Verfahren gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei der einzigartige DNA-Bereich, der für eine homologe Rekombination sorgt, keine funktionellen Gene enthält.
  15. Verfahren gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei der einzigartige DNA-Bereich, der für eine homologe Rekombination sorgt, zumindest 300 Nucleotide umfasst.
  16. Verfahren gemäß Anspruch 15, wobei die Größe des einzigartigen DNA-Bereichs von etwa 300 Nucleotiden bis 20 Kilobasen reicht.
  17. Verfahren gemäß Anspruch 16, wobei die Größe des einzigartigen DNA-Bereichs vorzugsweise von 2 bis 10 Kilobasen reicht.
  18. Verfahren gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei das Markerplasmid weiters eine seltene Restriktions-Endonuclease-Sequenz enthält, die im Homologiebereich eingefügt ist.
  19. Verfahren gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei die Säugetierzelle ausgewählt ist aus der Gruppe, bestehend aus Eierstock (CHO)-Zellen des chinesischen Hamsters, Myelomzellen, Nierenzellen des Hamsterjungen, COS-Zellen, NSO-Zellen, HeLa-Zellen und NIH 3T3-Zellen.
  20. Verfahren gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei die Zelle eine CHO-Zelle ist.
  21. Vektorsystem zum Einfügen einer gewünschten DNA an einer Zielstelle im Genom einer Säugetierzelle, welches zumindest das Folgende umfasst: (i) ein erstes Plasmid („Markerplasmid"), das zumindest die folgenden Sequenzen enthält: (a) einen DNA-Bereich, der zum Säugetierzellgenom heterolog ist und bei Integration in das Säugetierzellgenom eine einzigartige Stelle für eine homologe Rekombination bereitstellt; (b) ein DNA-Fragment, das einen Teil eines ersten auswählbaren Markerproteins codiert; und (c) zumindest eine andere auswählbare Marker-DNA, die eine Selektion von Säugetierzellen erlaubt, in welche das Markerplasmid erfolgreich integriert wurde; und (ii) ein zweites Plasmid („Zielplasmid"), das zumindest die folgenden Sequenzen enthält: (a) einen DNA-Bereich, der zum einzigartigen Bereich im Markerplasmid identisch oder genügend homolog ist, so dass dieser DNA-Bereich durch homologe Rekombination mit der DNA rekombinieren kann; (b) ein DNA-Fragment, das einen Teil desselben, im Markerplasmid enthaltenen auswählbaren Markers codiert, wobei das durch die DNA codierte, aktive auswählbare Markerprotein nur dann produziert wird, wenn das Fragment in Verbindung mit dem Fragment der im Markerplasmid enthaltenen, auswählbaren Marker-DNA exprimiert wird; (c) die gewünschte DNA.
  22. Vektorsystem gemäß Anspruch 21, wobei die erste auswählbare Marker-DNA in zumindest drei Exone aufgespalten wird.
  23. Vektorsystem gemäß Anspruch 21 oder Anspruch 22, wobei der erste auswählbare Marken ein dominanter auswählbarer Marken ist, der ausgewählt ist aus der Gruppe, bestehend aus Neomycin-Phosphotransferase, Histidinol-Dehydrogenase, Dihydrofolatreduktase, Hygromycin-Phosphotransferase, Herpes-Simplex-Virus-Thymidinkinase, Adenosindesaminase, Glutaminsynthetase und Hypoxanthinguanin-Phosphoribosyltransferase.
  24. Vektorsystem gemäß einem der Ansprüche 21, 22 oder 23, wobei das DNA-Fragment, das einen Teil eines ersten auswählbaren Markers im Markerplasmid codiert, ein Exon eines dominanten auswählbaren Markers ist.
  25. Vektorsystem gemäß Anspruch 24, wobei das Zielplasmid die restlichen Exone des dominanten auswählbaren Markers enthält.
  26. Vektorsystem gemäß Anspruch 25, wobei das Markerplasmid das dritte Exon des Neomycin-Phosphotransferase-Gens enthält und das Zielplasmid die ersten beiden Exone des Neomycin-Phosphotransferase-Gens enthält.
  27. Vektorsystem gemäß Anspruch 26, wobei zumindest eine DNA, die ein gewünschtes Protein codiert, zwischen den Exonen des im Zielplasmid enthaltenen, ersten auswählbaren Markers eingefügt ist.
  28. Vektorsystem gemäß Anspruch 27, Wobei das gewünschte Protein ein Säugetierprotein ist.
  29. Vektorsystem gemäß Anspruch 28, wobei das Protein ein Immunglobulin ist.
  30. Vektorsystem gemäß einem der Ansprüche 27 bis 29, wobei weiters eine einen dominanten auswählbaren Marker codierende DNA zwischen den Exonen des im Zielplasmid enthaltenen, ersten auswählbaren Markers eingefügt ist, um für eine Koamplifikation der das gewünschte Protein codierenden DNA zu sorgen.
  31. Vektorsystem gemäß einem der Ansprüche 21 bis 30, wobei der andere im Markerplasmid enthaltene, auswählbare Marker ein dominanter auswählbarer Marker ist, der ausgewählt ist aus der Gruppe, bestehend aus Histidinol-Dehydrogenase, Herpes-Simplex-Thymidinkinase, Hygromycin-Phosphotransferase, Adenosindesaminase und Glutaminsynthetase.
  32. Vektorsystem gemäß einem der Ansprüche 21 bis 31, wobei der einzigartige DNA-Bereich, der für eine homologe Rekombination sorgt, eine Bakterien-DNA, eine Insekten-DNA, eine Virus-DNA oder eine synthetische DNA ist.
  33. Vektorsystem gemäß einem der Ansprüche 21 bis 32, wobei der einzigartige DNA-Bereieh, der für eine homologe Rekombination sorgt, keine funktionellen Gene enthält.
  34. Vektorsystem gemäß einem der Ansprüche 21 bis 33, wobei der im Markerplasmidvektorsystem enthaltene, einzigartige DNA-Bereich (a), der für eine homologe Rekombination sorgt, zumindest 300 Nucleotide umfasst.
  35. Vektorsystem gemäß Anspruch 34, wobei die Größe des einzigartigen DNA-Bereichs von etwa 300 Nucleotiden bis 20 Kilobasen reicht.
  36. Vektorsystem gemäß Anspruch 35, wobei die Größe des einzigartigen DNA-Bereichs vorzugsweise von 2 bis 10 Kilobasen reicht.
  37. Vektorsystem gemäß einem der Ansprüche 21 bis 35, wobei das Markerplasmid weiters eine seltene Restriktions-Endonuclease-Sequenz enthält, die im Homologiebereich eingefügt ist.
  38. Vektorsystem gemäß einem der Ansprüche 21 bis 37, welches für das Einfügen einer gewünschten DNA an einer zielgerichteten Stelle im Genom einer Säugetierzelle sorgt, welche ausgewählt ist aus der Gruppe, bestehend aus Eierstock (CHO)-Zellen des chinesischen Hamsters, Myelomzellen, Nierenzellen des Hamsterjungen, COS-Zellen, NSO-Zellen, HeLa-Zellen und NIH 3T3-Zellen.
  39. Vektorsystem gemäß einem der Ansprüche 21 bis 38, wobei die Säugetierzelle eine CHO-Zelle ist.
  40. Verwendung eines Vektorsystems gemäß einem der Ansprüche 21 bis 39 bei einem in vitro-Verfahren zum Einfügen einer gewünschten DNA an einer Zielstelle im Genom einer Säugetierzelle, welches Verfahren die folgenden Schritte umfasst: (i) das Transfizieren oder Transformieren einer Säugetierzelle mit dem ersten Plasmid (Markerplasmid); (ii) das Auswählen einer Zelle, welche das Markerplasmid in ihrem Genom integriert enthält; (iii) das Transfizieren oder Transformieren der ausgewählten Zelle mit dem zweiten Plasmid (Zielplasmid); und (iv) das Auswählen von Zellen, die das Zielplasmid an der Zielstelle integriert enthalten, durch Screenen hinsichtlich der Expression des ersten auswählbaren Markerproteins.
  41. Verwendung gemäß Anspruch 40, wobei das Verfahren weiters den Schritt des Bestimmens der RNA-Pegel des zumindest einen, im Markerplasmid enthaltenen, anderen auswählbaren Markers vor der Integration des Zielplasmids umfasst.
DE69830312T 1997-03-14 1998-03-09 Methode zur spezifischen integration von genen in säugetierzellen durch homologe rekombination, und vektoren zu deren durchführung Revoked DE69830312T2 (de)

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US08/819,866 US5830698A (en) 1997-03-14 1997-03-14 Method for integrating genes at specific sites in mammalian cells via homologous recombination and vectors for accomplishing the same
US819866 1997-03-14
US23715 1998-02-13
US09/023,715 US5998144A (en) 1997-03-14 1998-02-13 Method for integrating genes at specific sites in mammalian cells via homologous recombination and vectors for accomplishing the same
PCT/US1998/003935 WO1998041645A1 (en) 1997-03-14 1998-03-09 Method for integrating genes at specific sites in mammalian cells via homologous recombination and vectors for accomplishing the same

Publications (2)

Publication Number Publication Date
DE69830312D1 DE69830312D1 (de) 2005-06-30
DE69830312T2 true DE69830312T2 (de) 2006-02-02

Family

ID=26697516

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
DE69830312T Revoked DE69830312T2 (de) 1997-03-14 1998-03-09 Methode zur spezifischen integration von genen in säugetierzellen durch homologe rekombination, und vektoren zu deren durchführung

Country Status (21)

Country Link
US (3) US6413777B1 (de)
EP (1) EP0981637B1 (de)
JP (1) JP4128227B2 (de)
CN (1) CN1175111C (de)
AT (1) ATE296356T1 (de)
AU (1) AU737155B2 (de)
BR (1) BR9808584A (de)
CA (1) CA2283740C (de)
CZ (1) CZ293355B6 (de)
DE (1) DE69830312T2 (de)
ES (1) ES2242997T3 (de)
ID (1) ID24565A (de)
IL (1) IL131746A0 (de)
IN (1) IN189732B (de)
NO (1) NO994397L (de)
PL (1) PL191251B1 (de)
PT (1) PT981637E (de)
RO (1) RO120148B1 (de)
RU (1) RU2004107694A (de)
TW (1) TWI232239B (de)
WO (1) WO1998041645A1 (de)

Families Citing this family (109)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5830698A (en) * 1997-03-14 1998-11-03 Idec Pharmaceuticals Corporation Method for integrating genes at specific sites in mammalian cells via homologous recombination and vectors for accomplishing the same
EP0981637B1 (de) * 1997-03-14 2005-05-25 Biogen Idec Inc. Methode zur spezifischen integration von genen in säugetierzellen durch homologe rekombination, und vektoren zu deren durchführung
CA2313380C (en) 1997-12-08 2008-12-30 California Institute Of Technology Method for creating polynucleotide and polypeptide sequences
WO2000039304A2 (en) 1998-12-31 2000-07-06 Chiron Corporation Polynucleotides encoding antigenic hiv type c polypeptides, polypeptides and uses thereof
EP1141313A2 (de) 1998-12-31 2001-10-10 Chiron Corporation Verbesserte exprimierung von hiv polypeptiden und herstellung von virusähnliche partikeln
GB9912965D0 (en) * 1999-06-03 1999-08-04 Oxford Biomedica Ltd In vivo selection method
WO2001032901A1 (en) * 1999-11-01 2001-05-10 Chiron Corporation Expression vectors, transfection systems, and method of use thereof
CN1322138C (zh) * 2000-06-23 2007-06-20 诺维信公司 用于基因的稳定的染色体多拷贝整合的方法
US7211659B2 (en) 2001-07-05 2007-05-01 Chiron Corporation Polynucleotides encoding antigenic HIV type C polypeptides, polypeptides and uses thereof
US20030170614A1 (en) 2001-08-31 2003-09-11 Megede Jan Zur Polynucleotides encoding antigenic HIV type B polypeptides, polypeptides and uses thereof
EP2022799A2 (de) 2001-11-16 2009-02-11 Biogen Idec Inc. Polycistronische Expression von Antikörpern
US7164056B2 (en) * 2002-05-03 2007-01-16 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Gene targeting using replicating DNA molecules
CA2872136C (en) 2002-07-18 2017-06-20 Merus B.V. Recombinant production of mixtures of antibodies
USRE47770E1 (en) 2002-07-18 2019-12-17 Merus N.V. Recombinant production of mixtures of antibodies
US20040170614A1 (en) * 2002-10-30 2004-09-02 Gail Bishop Somatic cell gene targeting vectors and methods of use thereof
DK1583830T3 (da) * 2003-01-07 2007-01-15 Symphogen As Fremgangsmåde til fremstilling af rekombinante polyklonale proteiner
DE10303937A1 (de) * 2003-01-31 2004-08-12 Icon Genetics Ag Pflanzentransformation mit Assemblierung einer gewünschten Sequenz in Vivo
CA2513311C (en) * 2003-01-31 2012-11-27 Icon Genetics Ag Plant transformation with in vivo assembly of a trait
EA010055B1 (ru) 2003-03-19 2008-06-30 Байоджен Айдек Ма Инк. ВЫДЕЛЕННАЯ НУКЛЕИНОВАЯ КИСЛОТА, КОДИРУЮЩАЯ ПОЛИПЕПТИД Sp35, ПОЛИПЕПТИД Sp35 И СПОСОБЫ ПРИМЕНЕНИЯ НУКЛЕИНОВОЙ КИСЛОТЫ И ПОЛИПЕПТИДА
TWI353991B (en) 2003-05-06 2011-12-11 Syntonix Pharmaceuticals Inc Immunoglobulin chimeric monomer-dimer hybrids
JP5416338B2 (ja) * 2003-05-09 2014-02-12 デューク ユニバーシティ Cd20特異的抗体およびその使用方法
AU2004242614B2 (en) 2003-05-30 2011-09-22 Merus N.V. Fab library for the preparation of anti vegf and anti rabies virus fabs
US20100069614A1 (en) 2008-06-27 2010-03-18 Merus B.V. Antibody producing non-human mammals
CA2530388A1 (en) * 2003-06-27 2005-01-06 Biogen Idec Ma Inc. Modified binding molecules comprising connecting peptides
WO2005024015A1 (en) 2003-09-04 2005-03-17 Medarex, Inc. Expression vector
US8030833B2 (en) * 2003-09-19 2011-10-04 The Board Of Trustees Of The University Of Illinois Electron emission device incorporating free standing monocrystalline nanowires
US7344753B2 (en) * 2003-09-19 2008-03-18 The Board Of Trustees Of The University Of Illinois Nanostructures including a metal
US7935862B2 (en) * 2003-12-02 2011-05-03 Syngenta Participations Ag Targeted integration and stacking of DNA through homologous recombination
ES2646560T3 (es) 2004-01-20 2017-12-14 Merus N.V. Mezclas de proteínas de unión
WO2006002437A2 (en) 2004-06-24 2006-01-05 Biogen Idec Ma Inc. Treatment of conditions involving demyelination
DK2053408T3 (da) 2004-07-20 2012-06-04 Symphogen As Fremgangsmåde til strukturel karakterisering af et rekombinant polyklonalt protein eller en polyklonal cellelinje
CN101014245A (zh) 2004-08-03 2007-08-08 比奥根艾迪克Ma公司 神经元功能中的taj
FR2879204B1 (fr) 2004-12-15 2007-02-16 Lab Francais Du Fractionnement Anticorps cytotoxique dirige contre les proliferations hematopoietiques lymphoides de type b.
ES2408704T3 (es) 2005-01-05 2013-06-21 Biogen Idec Ma Inc. Moléculas de unión a Cripto
CN100381573C (zh) * 2005-04-14 2008-04-16 北京天广实生物技术有限公司 快速构建目标基因高表达的哺乳动物细胞株的体系和方法
ES2434470T3 (es) 2005-07-08 2013-12-16 Biogen Idec Ma Inc. Anticuerpos SP35 y usos de éstos
WO2007035213A2 (en) * 2005-08-09 2007-03-29 Revivicor, Inc. Transgenic ungulates expressing ctla4-ig and uses thereof
US20090246189A1 (en) 2005-11-04 2009-10-01 Biogen Idec Ma Inc. And Mclean Hospital Methods for Promoting Neurite Outgrowth and Survival of Dopaminergic Neurons
JP5312039B2 (ja) 2005-12-02 2013-10-09 バイオジェン・アイデック・エムエイ・インコーポレイテッド 脱髄の関与する状態の処置
US20070136826A1 (en) * 2005-12-02 2007-06-14 Biogen Idec Inc. Anti-mouse CD20 antibodies and uses thereof
PT1981902E (pt) 2006-01-27 2015-11-02 Biogen Ma Inc Antagonistas dos recetores nogo
EP3239174A1 (de) 2007-01-05 2017-11-01 University of Zurich Anti-beta-amyloid-antikörper und verwendung davon
SI2740744T1 (en) 2007-01-09 2018-06-29 Biogen Ma Inc. Sp35 antibodies and their use
US8128926B2 (en) 2007-01-09 2012-03-06 Biogen Idec Ma Inc. Sp35 antibodies and uses thereof
MX2009008178A (es) 2007-02-02 2009-10-26 Biogen Idec Inc Uso de semaforina 6a para promover la mielinizacion y la diferenciacion de oligodendrocitos.
JP5674469B2 (ja) * 2007-10-11 2015-02-25 バイオジェン・アイデック・エムエイ・インコーポレイテッド LINGO−1アンタゴニストおよびTrkBアゴニストの投与を介して圧力誘導性の視神経障害を処置し、神経変性を防ぎ、ニューロン細胞の生存を促進する方法
WO2009061500A1 (en) * 2007-11-08 2009-05-14 Biogen Idec Ma Inc. Use of lingo-4 antagonists in the treatment of conditions involving demyelination
EP2245155A4 (de) * 2007-12-10 2011-05-25 Aliva Biopharmaceuticals Inc Verfahren zum sequentiellen austausch eines zielbereichs mittels homologer rekombination
EP2982695B1 (de) 2008-07-09 2019-04-03 Biogen MA Inc. Zusammensetzungen mit antikörpern gegen lingo oder fragmenten davon
PL2346994T3 (pl) 2008-09-30 2022-04-19 Ablexis, Llc Myszy knock-in do wytwarzania chimerycznych przeciwciał
JP5810413B2 (ja) 2008-12-19 2015-11-11 バイオジェン インターナショナル ニューロサイエンス ゲーエムベーハー ヒト抗アルファシヌクレイン自己抗体
WO2010078526A1 (en) 2008-12-31 2010-07-08 Biogen Idec Ma Inc. Anti-lymphotoxin antibodies
CN102428103B (zh) 2009-03-24 2015-04-08 泰华生物制药美国公司 抗light的人源化抗体及其使用
US20120270264A1 (en) 2009-10-01 2012-10-25 Toto Ltd. Dna construct, and process for production of recombinant cho cell using same
PL2553100T3 (pl) 2010-03-31 2018-03-30 Ablexis, Llc Inżynieria genetyczna zwierząt nie będących ludźmi w celu wytworzenia przeciwciał chimerycznych
WO2011136739A1 (en) * 2010-04-30 2011-11-03 Temasek Life Sciences Laboratory Limited Fragment switch: a reverse genetic approach
TW201217527A (en) 2010-07-09 2012-05-01 Biogen Idec Hemophilia Inc Processable single chain molecules and polypeptides made using same
AU2011315181B2 (en) 2010-10-11 2016-07-28 Biogen International Neuroscience Gmbh Human anti-tau antibodies
JP6092782B2 (ja) 2010-11-16 2017-03-08 エクセリミューン, インコーポレイテッド 組換えタンパク質の製造方法
JP5209693B2 (ja) * 2010-12-10 2013-06-12 ロンザ・バイオロジクス・ピーエルシー Cho細胞において組換えタンパク質を発現する方法
JP6067575B2 (ja) 2010-12-17 2017-01-25 ニューリミューン ホールディング エイジー ヒト抗sod1抗体
HUE041391T2 (hu) 2011-06-23 2019-05-28 Biogen Int Neuroscience Gmbh Anti-alfa-szinukleinkötõ molekulák
WO2013012733A1 (en) 2011-07-15 2013-01-24 Biogen Idec Ma Inc. Heterodimeric fc regions, binding molecules comprising same, and methods relating thereto
US10745468B2 (en) 2011-12-22 2020-08-18 Kota Biotherapeutics, Llc Compositions and methods for modified B cells expressing reassigned biological agents
US8962315B2 (en) 2011-12-22 2015-02-24 Elwha Llc Compositions and methods including recombinant B lymphocyte cell line including at least one endogenous gene expressing at least one endogenous membrane immunoglobulin reactive to a first antigen and including at least one exogenously incorporated nucleic acid expressing at least one exogenous secreted immunoglobulin reactive to a second antigen
US10233424B2 (en) 2011-12-22 2019-03-19 Elwha Llc Compositions and methods including cytotoxic B lymphocyte cell line expressing exogenous membrane immunoglobulin different from secreted immunoglobulin
US9175072B2 (en) 2011-12-22 2015-11-03 Elwha Llc Compositions and methods including recombinant B lymphocyte cell line including an exogenously incorporated nucleic acid expressing an exogenous membrane immunoglobulin reactive to a first antigen and including an endogenous gene expressing an endogenous secreted immunoglobulin reactive to a second antigen
CN114163530B (zh) 2012-04-20 2025-04-29 美勒斯公司 用于产生免疫球蛋白样分子的方法和手段
AU2013251558B2 (en) 2012-04-25 2019-01-03 Regeneron Pharmaceuticals, Inc. Nuclease-mediated targeting with large targeting vectors
EP2847338B1 (de) 2012-05-07 2018-09-19 Sangamo Therapeutics, Inc. Verfahren und zusammensetzungen zur nukleasevermittelten gezielten integration von transgenen
AU2013262934B2 (en) 2012-05-14 2018-02-01 Biogen Ma Inc. LINGO-2 antagonists for treatment of conditions involving motor neurons
CA2875247A1 (en) 2012-06-08 2013-12-12 Biogen Idec Ma Inc. Chimeric clotting factors
KR20210063443A (ko) 2012-10-09 2021-06-01 바이오젠 엠에이 인코포레이티드 탈수초성 질환의 치료를 위한 복합 요법 및 용도
HRP20201422T1 (hr) 2012-12-21 2021-02-19 Biogen Ma Inc. Ljudska anti-tau antitijela
WO2014102399A1 (en) 2012-12-31 2014-07-03 Neurimmune Holding Ag Recombinant human antibodies for therapy and prevention of polyomavirus-related diseases
RS64664B1 (sr) 2013-02-15 2023-11-30 Bioverativ Therapeutics Inc Gen optimizovanog faktora viii
US10588949B2 (en) 2013-03-15 2020-03-17 Bioverativ Therapeutics Inc. Factor IX polypeptide formulations
US11008561B2 (en) 2014-06-30 2021-05-18 Bioverativ Therapeutics Inc. Optimized factor IX gene
MX391037B (es) 2014-07-29 2025-03-21 Neurimmune Holding Ag Anticuerpos anti-huntingtina (htt) derivados de humano y usos de los mismos.
BR112017006598A2 (en) 2014-09-30 2018-04-17 Neurimmune Holding Ag human derived antidipeptide repeat antibody (dprs)
MA40835A (fr) 2014-10-23 2017-08-29 Biogen Ma Inc Anticorps anti-gpiib/iiia et leurs utilisations
MA40861A (fr) 2014-10-31 2017-09-05 Biogen Ma Inc Anticorps anti-glycoprotéines iib/iiia
WO2016112270A1 (en) 2015-01-08 2016-07-14 Biogen Ma Inc. Lingo-1 antagonists and uses for treatment of demyelinating disorders
CN106191040B (zh) * 2015-04-30 2021-09-14 杭州菁因康生物科技有限公司 基因打靶方法
BR112018002150A2 (pt) 2015-08-03 2018-09-18 Bioverativ Therapeutics Inc proteínas de fusão do fator ix e métodos de fabricação e uso das mesmas
HRP20221089T1 (hr) 2016-02-01 2022-11-25 Bioverativ Therapeutics Inc. Optimizirani geni faktora viii
CN109563482A (zh) 2016-06-10 2019-04-02 埃尔瓦有限公司 含表达异于分泌免疫球蛋白和细胞溶解功能的膜免疫球蛋白的b淋巴细胞系的组合物和方法
JP2018035137A (ja) 2016-07-13 2018-03-08 マブイミューン ダイアグノスティックス エイジーMabimmune Diagnostics Ag 新規な抗線維芽細胞活性化タンパク質(fap)結合薬剤およびその使用
WO2018013714A1 (en) 2016-07-13 2018-01-18 Biogen Ma Inc. Dosage regimens of lingo-1 antagonists and uses for treatment of demyelinating disorders
US12257288B2 (en) 2016-12-02 2025-03-25 Bioverativ Therapeutics Inc. Methods of inducing immune tolerance to clotting factors
IL308416B2 (en) 2016-12-02 2025-08-01 Bioverativ Therapeutics Inc Methods of treating hemophilic arthropathy using chimeric clotting factors
CR20190389A (es) 2017-01-31 2019-11-26 Bioverativ Therapeutics Inc Proteínas de fusión del factor ix y procedimientos de preparación y utilización de las mismas
TWI904068B (zh) 2017-08-09 2025-11-11 美商生物化學醫療公司 核酸分子及其用途
TWI853807B (zh) 2018-03-28 2024-09-01 美商必治妥美雅史谷比公司 介白素-2/介白素-2受體阿法融合蛋白及其使用方法
JP2021521896A (ja) 2018-04-27 2021-08-30 バイオジェン・エムエイ・インコーポレイテッドBiogen MA Inc. ヒト由来の抗(ポリga)ジペプチドリピート(dpr)抗体
BR112020022164A2 (pt) 2018-05-18 2021-02-02 Bioverativ Therapeutics Inc. métodos de tratamento de hemofilia a
WO2019236417A1 (en) 2018-06-04 2019-12-12 Biogen Ma Inc. Anti-vla-4 antibodies having reduced effector function
CN110607326B (zh) * 2018-06-15 2022-11-29 江苏省农业科学院 非强启动式的外源基因表达法及其在具有毒性的目标蛋白表达中的应用
CA3108799A1 (en) 2018-08-09 2020-02-13 Bioverativ Therapeutics Inc. Nucleic acid molecules and uses thereof for non-viral gene therapy
US20220049275A1 (en) * 2018-10-01 2022-02-17 Lonza, Ltd. Ssi cells with predictable and stable transgene expression and methods of formation
WO2020084034A1 (en) 2018-10-26 2020-04-30 F. Hoffmann-La Roche Ag Multispecific antibody screening method using recombinase mediated cassette exchange
CN113795513B (zh) 2019-02-13 2025-02-18 布里格姆妇女医院 抗外周淋巴结地址素抗体及其用途
WO2021067389A1 (en) 2019-09-30 2021-04-08 Bioverativ Therapeutics Inc. Lentiviral vector formulations
JP2023516028A (ja) 2020-02-28 2023-04-17 ザ ブリガム アンド ウィメンズ ホスピタル インコーポレイテッド 多重特異性抗体を介したトランスフォーミング増殖因子ベータスーパーファミリーシグナル伝達の選択的調節
EP4171657A1 (de) 2020-06-24 2023-05-03 Bioverativ Therapeutics Inc. Verfahren zur entfernung des freien faktors viii aus zubereitungen von lentiviralen vektoren, die zur expression des proteins modifiziert sind
EP4392443A1 (de) 2021-08-23 2024-07-03 Bioverativ Therapeutics Inc. Optimierte faktor-viii-gene
AU2022334714A1 (en) 2021-08-23 2024-04-04 Bioverativ Therapeutics Inc. Closed-end dna production with inverted terminal repeat sequences
JP2024537797A (ja) 2021-09-30 2024-10-16 バイオベラティブ セラピューティクス インコーポレイテッド 低下した免疫原性を有する第viii因子ポリペプチドをコードする核酸
AR134366A1 (es) 2023-11-15 2026-01-07 Neurimmune Ag Anticuerpo antitranstiretina, composiciones que comprenden dicho anticuerpo y métodos para tratar o prevenir la amiloidosis mediada por transtiretina

Family Cites Families (10)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5202238A (en) 1987-10-27 1993-04-13 Oncogen Production of chimeric antibodies by homologous recombination
FR2646438B1 (fr) 1989-03-20 2007-11-02 Pasteur Institut Procede de remplacement specifique d'une copie d'un gene present dans le genome receveur par l'integration d'un gene different de celui ou se fait l'integration
US5464764A (en) * 1989-08-22 1995-11-07 University Of Utah Research Foundation Positive-negative selection methods and vectors
SG122763A1 (en) 1989-11-06 2006-06-29 Cell Genesys Inc Production of proteins using homologous recombination
PT101031B (pt) 1991-11-05 2002-07-31 Transkaryotic Therapies Inc Processo para o fornecimento de proteinas por terapia genetica
WO1993024642A1 (en) * 1992-06-04 1993-12-09 Exemplar Corporation Insertion of heterologous dna outside of known chromosomal genes
MX9305183A (es) * 1992-08-27 1994-05-31 Us Agriculture Intron portatil, molecula de adn genomico viral, virus vivo y vacuna que los contiene y metodo para su obtencion.
US5648267A (en) * 1992-11-13 1997-07-15 Idec Pharmaceuticals Corporation Impaired dominant selectable marker sequence and intronic insertion strategies for enhancement of expression of gene product and expression vector systems comprising same
US5830698A (en) * 1997-03-14 1998-11-03 Idec Pharmaceuticals Corporation Method for integrating genes at specific sites in mammalian cells via homologous recombination and vectors for accomplishing the same
EP0981637B1 (de) * 1997-03-14 2005-05-25 Biogen Idec Inc. Methode zur spezifischen integration von genen in säugetierzellen durch homologe rekombination, und vektoren zu deren durchführung

Also Published As

Publication number Publication date
NO994397L (no) 1999-11-09
EP0981637A1 (de) 2000-03-01
BR9808584A (pt) 2000-05-23
CZ316299A3 (cs) 2000-02-16
US7235360B2 (en) 2007-06-26
RO120148B1 (ro) 2005-09-30
AU737155B2 (en) 2001-08-09
DE69830312D1 (de) 2005-06-30
JP4128227B2 (ja) 2008-07-30
US20040166528A1 (en) 2004-08-26
PL335695A1 (en) 2000-05-08
CA2283740C (en) 2006-06-27
CN1255166A (zh) 2000-05-31
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US6841383B2 (en) 2005-01-11
PL191251B1 (pl) 2006-04-28
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PT981637E (pt) 2005-09-30
ID24565A (id) 2000-07-27
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US20020192820A1 (en) 2002-12-19

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