DE212009000119U1

DE212009000119U1 - Spender und Vorbehandlungsmittel für viskose Flüssigkeiten

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Publication number: DE212009000119U1
Application number: DE212009000119U
Authority: DE
Original assignee: Unilever NV
Current assignee: Unilever NV
Priority date: 2008-09-12
Filing date: 2009-08-25
Publication date: 2011-12-30
Anticipated expiration: 2019-08-26
Also published as: ES1076140Y; WO2010028941A1; AR106966A2; BRMU8903145U2; TR201102058U; CN202181298U; BRMU8903145Y1; AR073570A1; ES1076140U; CL2011000518U1

Abstract

Verpacktes Wäschewaschprodukt, umfassend ein fließfähiges Waschmittel, das in einer am Boden abgebenden Verpackung enthalten ist, wobei (i) das fließfähige Waschmittel eine Viskosität von wenigstens 100 Pa·s, vorzugsweise wenigstens 500 Pa·s, wenn es in Ruhe ist oder bis zu einer Scherbeanspruchung von 10 Pa., hat und wenigstens ein Tensid und wenigstens ein Hydrotrop umfasst, und (ii) die am Boden abgebende Verpackung einen komprimierbaren Behälter, in welchem das fließfähige Waschmittel gespeichert ist, und eine Dosiervorrichtung, die eine Gewebebehandlungsvorrichtung eingearbeitet hat, umfasst, wobei die Dosiervorrichtung und die Gewebevorbehandlungsvorrichtung am Boden des komprimierbaren Behälters lokalisiert sind, dadurch gekennzeichnet, dass der Gewebebehandlungsbehälter von einer Dosierungsschließvorrichtung, die eine tragende Basis der Verpackung bereitstellt, eingeschlossen ist, und wobei die Verpackung eine gebogene Oberseite hat.

Description

Die vorliegende Erfindung betrifft ein viskoses Waschprodukt und eine Verpackung dafür.
Eine Aufgabe besteht in der Bereitstellung einer verbesserten Vorbehandlungsvorrichtung für die genaue Vorbehandlung von Wäscheflecken.
Dementsprechend stellt die vorliegende Erfindung in einem Aspekt ein verpacktes Wäschewaschprodukt bereit, das ein fließfähiges Waschmittel umfasst, das in einer am Boden abgebenden Verpackung enthalten ist, wobei

(i) das fließfähige Waschmittel eine Viskosität von wenigstens 100 Pa·s, vorzugsweise wenigstens 500 Pa·s hat, wenn es in Ruhe ist oder bis zu einer Scherspannung von 10 Pa, und das wenigstens ein Tensid und wenigstens ein Hydrotrop umfasst, und
(ii) die am Boden abgebende Verpackung einen komprimierbaren Behälter, in welchem das fließfähige Waschmittel aufgenommen ist, und eine Spendervorrichtung, die eine Gewebevorbehandlungsvorrichtung eingebaut hat, umfasst, wobei die Spendervorrichtung und die Gewebevorbehandlungsvorrichtung am Boden des komprimierbaren Behälters lokalisiert sind.

Der Vorteil der obigen Anordnung besteht darin, dass sie eine größere Kontrolle beim Auftragen einer Zusammensetzung mit hoher Viskosität auf angeschmutzte Bereiche bietet. Eine Vorbehandlung mit Fluiden hoher Viskosität aus in der Hand gehaltenen Produkten ist bezüglich der Genauigkeit bei der Auftragung auf den verschmutzten Bereich vorteilhaft. Allerdings kann dies ergonomisch schwierig sein und viele Verwender wenden eine Schlagkraft auf die Vorrichtung an (Schlagen der Basis oder Klopfen der Seite), was eine genaue Dosierung stört und oft in einer Überdosierung, einem Verschütten usw. resultiert.
Diese Anordnung bedeutet, als Folge der Positionierung des Spender/Vorbehandlungs-Teils an der Basis des Behälters, dass der Verwender die Packung nicht umdrehen muss, um zu dosieren/vorzubehandeln oder warten muss, bis die viskose Flüssigkeit auf der Basis zum oberen Teil fließt (wo normalerweise Spender/Vorbehandlungs-Vorrichtungen angebracht sind). Bei der vorliegenden Erfindung hält die Schwerkraft die Vorbehandlungsvorrichtung mit dem Mittel geladen. Während die Neigung von Produkten mit hoher Viskosität, an Ort und Stelle zu bleiben, während einer Vorbehandlung vorteilhaft ist, kann sie oft noch durch den Waschprozess bestehen bleiben und ihre eigene Markierung auf dem Gewebe zurücklassen, nachdem der Waschprozess begonnen hat. Dies ist speziell bei kurzen Waschgängen oder bei ”umweltfreundlichen” Waschgängen mit wenig Wasser oft der Fall. Das Vorliegen eines Hydrotrops erleichtert eine Solubilisierung des auf den Fleck aufgebrachten Mittels und dadurch eine schnellere Freisetzung während des Waschens.
Vorzugsweise ist der Gewebebehandlungsbehälter durch eine Dosierungsverschlussvorrichtung verschlossen, welche eine tragende Basis der Verpackung bereitstellt.
Der Vorteil dieser Anordnung besteht darin, dass die Spendervorrichtung keine komplizierten und teuren Dichtungen/Ventile benötigt, da der Dosierverschluss die Vorbehandlungsvorrichtung einschließt und die Basis bereitstellt: Dies bietet den Vorteil, dass Tropfen des Mittels, die nach Verwendung aus der Vorbehandlungsvorrichtung fallen, in der tragenden Basis gesammelt werden, die dann direkt in die Waschmaschine/den Aufnahmebehälter gegeben werden können, was Abfall minimiert.
Die Spendervorrichtung kann einen Kanal oder eine Leitung umfassen, die eine Fluidverbindung zwischen dem Reservoir und dem Vorbehandlungsmittel bereitstellt.
Das Vorbehandlungsmittel kann eine Vorrichtung umfassen, welche eine mechanische Reinigung erlaubt, zum Beispiel einen Körper mit vielen Projektionen bzw. Vorsprüngen.
Die Projektionen können flexibel sein, so dass sie sich während einer Reinigung bewegen, was einen leichten Reinigungsvorgang bereitstellt. Alternativ können einige oder alle der Projektionen halbstarr oder starr sein, um so einen stärkeren mechanischen Reinigungsvorgang bereitzustellen. Die Projektionen können dünn sein, zum Beispiel Borsten sein, um eine bürstenartige Vorrichtung bereitzustellen, oder können dicker sein, um so fingerartige Projektionen bereitzustellen.
Die Verpackung kann eine gebogene Oberseite haben, um Verwender davon abzuhalten, die Flasche mit der Oberseite nach unten zu lagern. Auf diese Weise wird die Verpackung sehr wahrscheinlich in einer Vorbehandlungsmittel-Ladeposition gelagert, das heißt, mit dem fließfähigen Waschmittel durch die Schwerkraft akkumuliert in der Basis der Verpackung.
In einer Ausführungsform umfasst das Vorbehandlungsmittel einen im Allgemeinen halbkugelförmigen Körper mit vielen Projektionen, die sich radial daraus erstrecken.
Die Zusammensetzung kann 0,1 bis 10 Gew.-% Hydrotrop, vorzugsweise 0,1 bis 5%, bevorzugter 0,1 bis 2%, und am bevorzugtesten 0,1 bis 1% Hydrotrop umfassen.
Mögliche Hydrotrope umfassen Toluol, Harnstoff, Cumensulfonat, Xylolsulfonat und Gemische davon. Salze umfassen Natrium, Kalium, Ammonium, Monoethanolamin, Triethanolamin und Gemische davon. Eine Kombination ist Xylolsulfonat und Harnstoff.
Das Mittel ist vorzugsweise ein durch Scherung dünner werdendes Mittel des Geltyps. Die Viskosität unter Scherbeanspruchung kann weniger als 300 Pa·s., vorzugsweise weniger als 100 Pa·s, und bevorzugter weniger als 5 Pa·s, sogar noch bevorzugter höchstens 1 Pa·s sein und ist am bevorzugtesten höchstens 0,5 Pa·s.
Durch Scherung dünner werdende Mittel können einen Polymergummi, zum Beispiel Xanthangummi oder einen anderen Gummi, der zur Bildung stabiler kontinuierlicher Gummi-Netzwerke, welche Partikel suspendieren können, fähig ist, umfassen.
Andere externe Strukturierungsmittel, zum Beispiel hydriertes Rhizinusöl, mikrokristalline Cellulose, können verwendet werden.
Ein anderes Verfahren, das nützlich ist, um eine nicht-gelierte Formulierung so zu verändern, dass eine innere Struktur darin gebildet wird, wobei die Struktur die gewünschten Eigenschaften des so gebildeten Waschmittels des Geltyps ergibt, kann verwendet werden. Das Mittel kann eine Seife oder eine Fettsäure in Kombination mit Natriumsulfat umfassen und es kann ein Tensid oder es können mehrere Tenside verwendet werden, um eine gelierte Struktur durch die Bildung von lamellaren Phasen zu bilden.
Das Mittel kann lamellare Phasen-Dispersionen aus einem mizellaren Tensidsystem und zusätzlich ein Strukturierungsmittel zur Entwicklung der lamellaren Phase umfassen, wobei das Strukturierungsmittel ein Fettalkohol sein kann.
Das Mittel der Erfindung enthält ein oder mehrere Tenside und/oder gegebenenfalls andere Ingredienzien, so dass das Mittel als Wäschereinigungs- und/oder -pflegezusammensetzung bzw. -mittel voll funktionsfähig ist. Ein Mittel der Erfindung kann in fester oder flüssiger Form bereitgestellt werden. Wenn es in fester Form bereitgestellt wird, kann das Mittel in einem Lösungsmittel, einschließlich Wasser, vor Verwendung rehydratisiert und/oder gelöst werden. Das Mittel kann in einer konzentrierten Form zur Verdünnung bereitgestellt werden oder kann ein gebrauchsfertiges (verwendbares) Mittel sein.
Die vorliegende Erfindung ist zur Verwendung bei industriellen oder Haushalts-Gewebewaschmitteln bzw. Textil-Waschmitteln geeignet. Die vorliegende Erfindung kann auch auf industrielle oder Haushalts-Gewebepflegezusammensetzungen auf Nicht-Detergens-Basis angewendet werden.
Andere in Betracht gezogene Ingredienzien, einschließlich Hydrotrope, Konservierungsmittel, Füllstoffe, Bilder, Komplexbildner, Polymere, Stabilisatoren, Parfums per se, andere herkömmliche Detergens-Ingredienzien oder Kombinationen aus einem oder mehreren davon, werden unten diskutiert.
Tenside:
Gewebewaschmittel bzw. Textilwaschmittel gemäß der vorliegenden Erfindung umfassen ein Gewebewasch-Detergens-Material, ausgewählt aus anionischen Nicht-Seifen-Tensiden, nicht-ionischen Tensiden, Seife, amphoteren Tensiden, zwitterionischen Tensiden und Gemischen davon.
Detergens-Zusammensetzungen, die zur Verwendung in Haushalts- oder industriellen automatischen Gewebewaschmaschinen geeignet sind, enthalten im Allgemeinen anionisches Nicht-Seife-Tensid oder nicht-ionisches Tensid oder Kombinationen der zwei in einem geeigneten Verhältnis, wie es dem Fachmann bekannt sein wird, gegebenenfalls zusammen mit Salzen.
Die Tenside können in dem Mittel in einer Konzentration von 0,1 bis 60 Gew.-% vorliegen.
Geeignete anionische Tenside umfassen Alkylbenzolsulfonat, primäre und sekundäre Alkylsulfate, insbesondere primäre C₈-C₁₅-Alkylsulfate; Alkylethersulfate; Olefinsulfonate; Alkylxylolsulfonate, Dialkylsulfursuccinate; Ethercarboxylate; Isothionate; Sarcosinate; Fettsäureestersulfonate und Gemische davon. Die Natriumsalze sind allgemein bevorzugt. Wenn darin eingeschlossen, enthält das Mittel üblicherweise von etwa 1% bis etwa 50%, vorzugsweise 10 Gew.-% bis 40 Gew.-%, bezogen auf das Gewebebehandlungsmittel, eines anionischen Tensids, zum Beispiel lineares Alkylbenzolsulfonat, alpha-Olefinsulfonat, Alkylsulfat (Fettalkoholsulfat), Alkoholethoxysulfat, sekundäres Alkalisulfonat, alpha-Sulfofettsäuremethylester, Alkyl- oder Alkenylbernsteinsäure oder Seife. Bevorzugte Tenside sind Alkylethersulfate und Mischungen von nicht-ionischen alkoxylierten Alkyltensiden entweder mit Alkylsulfonaten oder Alkylethersulfaten.
Bevorzugte Alkylethersulfate sind C₈-C₁₅ Alkyl und haben 2 bis 10 Mol Ethoxylierung. Bevorzugte Alkylsulfate sind Alkylbenzolsulfonate, insbesondere lineare Alkylbenzolsulfonate, die eine Alkylkettenlänge von C18 bis C15 haben. Das Gegenion für anionische Tenside ist typischerweise Natrium, obgleich andere Gegenionen, zum Beispiel TEA oder Ammonium verwendet werden können. Geeignete anionische Tensidmaterialien sind auf dem Markt erhältlich, wie zum Beispiel die ”Genapol”^TM-Reihe von Clariant.
Nicht-ionische Tenside umfassen primäre und sekundäre Alkoholethoxylate, speziell aliphatischen C₈-C₇-Alkohol, ethoxyliert mit durchschnittlich 1 bis 7 Mol Ethylenoxid pro Mol Alkohol, und spezieller die primären und sekundären aliphatischen C₁₀-C₁₅-Alkohole, ethoxyliert mit durchschnittlich 1 bis 10 Mol Ethylenoxid pro Mol Alkohol. Nicht-ethoxylierte nicht-ionisch Tenside umfassen Alkylpolyglycoside, Glycerinmonoether und Polyhydroxyamide (Glucamid). Es können Gemische aus nicht-ionischem Tensid eingesetzt werden. Wenn es enthalten ist, enthält das Mittel üblicherweise etwa 0,2% bis etwa 40%, vorzugsweise 1 bis 7 Gew.-%, bevorzugter 5 bis 15 Gew.-%, eines nicht-ionischen Tensids, zum Beispiel Alkoholethoxylat, Nonylphenolethoxylat, Alkylpolyglycosid, Alkyldimethylaminoxid, ethoxyliertes Fettsäure-monoethanolamid, Fettsäure-monoethanolamid, Polyhydroxyalkylfettsäureamid oder N-Acyl-N-alkylderivate von Glucosamin (”Glucamide”).
Nicht-ionische Tenside, die verwendet werden können, umfassen die primären und sekundären Alkoholethoxylate, spezielle die aliphatischen C₈-C₇-Alkohole, ethoxyliert mit durchschnittlich 1 bis 35 Mol Ethylenoxid pro Mol Alkohol, und spezieller die primären und sekundären aliphatischen C₁₀-C₁₅-Alkohole, ethoxyliert mit durchschnittlich 1 bis 10 Mol Ethylenoxid pro Mol Alkohol.
Enzyme
Das eine Enzym oder die mehreren Enzyme können beliebige geeignete sein. Es ist einzusehen, dass Enzymvarianten (hergestellt zum Beispiel durch Rekombinationstechniken) in der Bedeutung des Ausdrucks ”Enzym” eingeschlossen sind. Beispiel für solche Enzymvarianten sind zum Beispiel in EP 251,446 (Genencor), WO 91/00345 (Novo Nordisk), EP 525,610 (Solvay) und WO 94/02618 (Gist-Brocades NV) offenbart.
Die Typen von Enzymen, die geeigneterweise in Körner der Erfindung eingearbeitet werden können, umfassen Oxidoreduktasen, Transferasen, Hydrolasen, Lyasen, Isomerasen und Ligasen, das heißt (EC 1.-.-.-), (EC 2.-.-.-), (EC 3.-.-.-), (EC 4.-.-.-), (EC 5.-.-.-), (EC 6.-.-.-), wobei eine solche Enzymklassifikation Recommendations (1992) of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology, Academic Press, Inc., 1992 entspricht.
Speziell in Betracht gezogene Enzyme umfassen Proteasen, alpha-Amylasen, Cellulasen, Ligasen, Peroxidasen/Oxidasen, Pectatlyasen und Mannanasen oder Gemische davon. Äußerst bevorzugte Enzyme sind Proteasen.
Geeignete Proteasen umfassen solche tierischer, pflanzlicher oder mikrobieller Herkunft. Mikrobielle Herkunft ist bevorzugt. Chemisch modifizierte oder Protein-manipulierte Mutanten sind eingeschlossen. Die Protease kann eine Serinprotease oder eine Metalloprotease, vorzugsweise eine alkalische mikrobielle Protease oder eine trypsinartige Protease sein. Beispiele für alkalische Proteasen sind Subtilisine, speziell die, die von Bacillus stammen, z. B. Subtilisin Novo, Subtilisin Carlsberg, Subtilisin 309, Subtilisin 147 und Subtilisin 168 (beschrieben in WO 89/06279 ). Beispiele für trypsinartige Proteasen sind Trypsin (z. B. mit Schweine- oder Rinderherkunft) und die Fusariumprotease, beschrieben in WO89/06270 und WO 94/25583 .
Beispiele für verwendbare Proteasen sind die Varianten, die in WO 92/19729 , WO 98/20115 , WO 98/20116 und WO 98/34946 beschrieben sind, speziell die Varianten mit Substitutionen in einer oder mehreren der folgenden Positionen: 27, 36, 57, 76, 87, 97, 101, 104, 120, 123, 167, 170, 194, 206, 218, 222, 224, 235 und 274. Bevorzugte im Handel verfügbare Protease-Enzyme umfassen Alcalase^TM, Savinase, Primase^TM, Duralase^TM, Dyrazym^TM, Esperase^TM, Everlase^TM, Polarzyme^TM und Kannase^TM, (Novozymes A/S), Maxatase^TM, Maxacal^TM, Maxapem^TM, Properase^TM, Purafect^TM, Purafect OxP^TM, FN2^TM und FN3^TM (Genencor International Inc.).
Geeignete Lipasen umfassen solche bakterieller oder fungaler Herkunft. Chemisch modifizierte oder Protein-manipulierte Mutanten sind eingeschlossen. Beispiele für verwendbare Lipasen umfassen Lipasen von Humicola (Synonym Thermomyces), z. B. von H. lanuginosa (T. lanuginosus), wie in EP 258 068 und EP 305 216 beschrieben, oder von H. insolens, wie in WO 96/13580 beschrieben, eine Pseudomonas-Lipase, z. B. von P. alcaligenes oder P. pseudoalcaligenes ( EP 218 272 ), P. cepacia ( EP 331 376 ), P. stutzeri ( GB 1,372,034 ), P. fluorescens, Pseudomonas sp. Stamm SD 705 ( WO 95/06720 und WO 96/27002 ), P. wisconsinensis ( WO 96/12012 ), eine Bacillus-Lipase, z. B. von B. subtilis (Dartois et al. (1993), Biochemica et Biophysica Acta, 1131, 253–360), B. stearothermophilus ( JP 64/744992 ) oder B. pumilus ( WO 91/16422 ).
Weitere Beispiele sind Lipase-Varianten, zum Beispiel die, die in WO 92/05249 , WO 94/01541 , EP 407 225 , EP 260 105 , WO 95/35381 , WO 96/00292 , WO 95/30744 , WO 94/25578 , WO 95/14783 , WO 95/22615 , WO 97/04079 und WO 97/07202 beschrieben sind.
Bevorzugte, im Handel verfügbare Lipase-Enzyme umfassen Lipolase^TM und Lipolase Ultra^TM, Lipex^TM (Novozymes A/S).
Das Verfahren der Erfindung kann in Gegenwart von Cutinase, klassifiziert in EC 3.1.1.74, durchgeführt werden. Die gemäß der Erfindung verwendete Cutinase kann beliebiger Herkunft sein. Vorzugsweise sind Cutinasen mikrobieller Herkunft, insbesondere bakterieller, fungaler oder Hefe-Herkunft.
Cutinasen sind Enzyme, die fähig sind, Cutin abzubauen. In einer bevorzugten Ausführungsform stammt die Cutinase von einem Stamm von Aspergillus, insbesondere Aspergillus oryzae, einem Stamm von Alternaria, insbesondere Alternaria brassiciola, einem Stamm von Fusarium, insbesondere Fusarium solani, Fusarium solani pisi, Fusarium roseum culmorum oder Fusarium roseum sambucium, einem Stamm von Helminthosporum, insbesondere Helminthosporum sativum, einem Stamm von Humicola, insbesondere Humicola insolens, einem Stamm von Pseudomonas, insbesondere Pseudomonas mendocina oder Pseudomonas putida, einem Stamm von Rhizoctonia, insbesondere Rhizoctonia solani, einem Stamm von Streptomyces, insbesondere Streptomyces scabies, oder einem Stamm von Ulocladium, insbesondere Ulocladium consortiale. In einer äußerst bevorzugten Ausführungsform stammt die Cutinase von einem Stamm von Humicola insolens, insbesondere dem Stamm Humicola insolens DSM 1800. Humicola insolens-Cutinase wird in WO 96/13580 beschrieben, die hier durch Bezugnahme aufgenommen wird. Die Cutinase kann eine Variante sein, zum Beispiel eine der Varianten, die in WO 00/34450 und WO 01/92502 offenbart sind, welche hier durch Bezug aufgenommen werden. Bevorzugte Cutinase-Varianten umfassen Varianten, die in Beispiel 2 von WO 01/92502 aufgelistet sind, welche hier spezifisch durch Bezug aufgenommen wird. Bevorzugte, im Handel erhältliche Cutinasen umfassen NOVOZYM^TM 51032 (verfügbar von Novozymes A/S, Dänemark).
Das Verfahren der Erfindung kann in Gegenwart von Phospholipase, die als EC 3.1.1.4 und/oder EC 3.1.1.32 klassifiziert ist, durchgeführt werden. Der Ausdruck Phospholipase, der hierin verwendet wird, ist ein Enzym, das Aktivität gegenüber Phospholipiden hat. Phospholipide, zum Beispiel Lecithin oder Phosphatidylcholin, bestehen aus Glycerin, das mit zwei Fettsäuren in einer äußeren (sn – 1) und der mittleren (sn – 2)-Position verestert ist und mit Phosphorsäure in der dritten Position verestert ist; die Phosphorsäure wiederum kann an einen Aminoalkohol verestert sein. Phospholipasen sind Enzyme, die an der Hydrolyse von Phospholipiden beteiligt sind. Es können mehrere Typen von Phospholipase-Aktivität unterschieden werden, einschließlich Phospholipasen A₁ und A₂, die eine Fettacylgruppe (in der sn – 1 bzw. sn – 2-Position) hydrolysieren, um Lysophospholipid zu bilden, und Lysophospholipase (oder Phospholipase B), welche die restliche Fettacylgruppe in Lysophospholipid hydrolysieren kann. Phospholipase C und Phospholipase D (Phosphodiesterasen) setzen Diacylglycerin oder Phosphatidinsäure frei.
Der Ausdruck Phospholipase umfasse Enzyme mit Phospholipase-Aktivität, z. B. Phospholipase A (A₁ oder A₂), Phospholipase B-Aktivität, Phospholipase C-Aktivität oder Phospholipase D-Aktivität. Der Ausdruck ”Phospholipase A”, der hier in Verbindung mit einem Enzym der Erfindung verwendet wird, soll ein Enzym mit Phospholipase A₁- und/oder Phospholipase A₂-Aktivität abdecken. Die Phospholipase-Aktivität kann durch Enzyme bereitgestellt werden, die auch andere Aktivitäten haben, zum Beispiel eine Lipase mit Phospholipase-Aktivität. Die Phospholipase-Aktivität kann zum Beispiel aus einer Lipase mit Phospholipase-Nebenaktivität stammen. In anderen Ausführungsformen der Erfindung wird die Phospholipase-Enzymaktivität durch ein Enzym bereitgestellt, das im Wesentlichen nur Phospholipase-Aktivität hat und bei dem die Phospholipase-Enzymaktivität keine Nebenaktivität ist.
Die Phospholipase kann beliebiger Herkunft, zum Beispiel tierischer Herkunft (z. B. von einem Säuger), z. B. aus Pankreas (z. B. Rinder- oder Schweinepankreas) oder Schlangengift oder Bienengift, sein. Vorzugsweise kann die Phospholipase mikrobieller Herkunft sein, z. B. aus Fadenpilzen, Hefen oder Bakterien, z. B. die Gattung oder Spezies Aspergillus, z. B. A. niger; Dictyostelium, z. B. D. discoideum; Mucor, z. B. M. javanicus, M. mucedo, M. subtilissimus; Neurospora, z. B. N. crassa; Rhizomucor, z. B. R. pusillus; Rhizopus, z. B. R. arrhizus, R. japonicus, R. stolonifer; Sclerothinia, z. B. S. libertiana; Trichophyton, z. B. T. rubrum; Whetzelinia, z. B. W. sclerotiorum; Bacillus, z. B. B. megaterium, B. subtilis; Citrobacter, z. B. C. freundii; Enterobacer, z. B. E. aerogenes, E. cloacae; Edwardsiella, E. tarda; Erwinia, z. B. E. herbicola; Escherichia, z. B. E. coli; Klebsiella, z. B. K. pneumoniae; Proteus, z. B. P. vulgaris; Providencia, z. B. P. stuartii; Salmonella, z. B. S. typhimurium; Serratia, z. B. S. liquefasciens, S. marcescens; Shigella, z. B. S. flexneri; Strotomyces, z. B. S. violeceoruber; Yersinia, z. B. Y. enterocolitica. So kann die Phospholipase fungal sein, z. B. aus der Klasse Pyrenomycetes, zum Beispiel die Gattung Fusarium, zum Beispiel ein Stamm von F. culmorum. F. heterosporum, F. solani oder ein Stamm von F. oxysporum. Die Phospholipase kann auch aus einem Fadenpilz in der Gattung Aspergillus stammen, z. B. ein Stamm von Aspergillus awamori, Aspergillus foetidus, Aspergillus japonicus, Aspergillus niger oder Aspergillus oryzae.
Bevorzugte Phospholipasen stammen von einem Stamm von Humicola, speziell Humicola lanuginosa. Die Phospholipase kann eine Variante sein, zum Beispiel eine der Varianten, die in WO 00/32758 offenbart sind, die hier durch Bezugnahme aufgenommen wird. Bevorzugte Phospholipase-Varianten umfassen Varianten, die in Beispiel 5 von WO 00/32758 aufgelistet sind, welche hier spezifisch durch Bezugnahme aufgenommen wird. In einer anderen bevorzugten Ausführungsform ist die Phospholipase eine, die in WO 04/111216 beschrieben ist, speziell die Varianten, die in der Tabelle in Beispiel 1 aufgelistet sind.
In einer anderen bevorzugten Ausführungsform stammt die Phospholipase von einem Stamm von Fusarium, speziell Fusarium oxysporum. Die Phospholipase kann die, die in WO 98/026057 beschrieben ist, die von Fusarium oxysporum DSM 2672 stammt, oder Varianten davon sein. In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist die Phospholipase eine Phospholipase A₁ (EC. 3.1.1.32). In einer anderen bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist die Phospholipase eine Phospholipase A₂ (EC.3.1.1.4.).
Beispiele für handelsübliche Phospholipasen umfassen LECITASE^TM und LECITASE^TM ULTRA, YIELSMAX oder LIPOPAN F (erhältlich von Novozymes A/S, Dänemark).
Geeignete Amylasen (alpha und/oder beta) umfassen solche bakterieller oder fungaler Herkunft. Chemisch modifizierte oder Protein-manipulierte Mutanten sind eingeschlossen. Amylasen umfassen z. B. alpha-Amylasen, die von Bacillus erhalten werden, z. B. einen speziellen Stamm von B. licheniformis, detaillierter beschrieben in GB 1,296,839 , oder von den Bacillus sp.-Stämmen, offenbart in WO 95/026397 oder WO 00/060060 , erhalten werden.
Beispiele für verwendbare Amylasen sind die Varianten, die in WO 94/02597 , WO 94/18314 , WO 96/23873 , WO 97/43424 , WO 01/066712 , WO 02/010355 , WO 02/031124 und PCT/DK2005/000469 beschrieben sind (wobei diese Referenzen alle durch Bezugnahme aufgenommen werden).
Im Handel erhältliche Amylasen sind Duramyl^TM, Termamyl^TM, Termamyl Ultra^TM, Natalase^TM, Stainzyme^TM, Fungamyl^TM und BAN^TM (Novozymes A/S), Rapidase^TM und Purastar^TM (von Genencor International Inc.).
Geeignete Cellulasen umfassen solche bakterieller oder fungaler Herkunft. Chemisch modifizierte oder Protein-manipulierte Mutanten sind eingeschlossen. Geeignete Cellulasen umfassen Cellulasen aus den Gattungen Bacillus, Pseudomonas, Humicola, Fusarium, Thielavia, Acremonium, z. B. die fungalen Cellulasen, produziert von Humicola insolens, Thielavia terrestris, Myceliophthora thermophila und Fusarium oxysporum, offenbart in US 4,435,307 , US 5,648,263 , US 5,691,178 , US 5,776,757 , WO 89/09259 , WO 96/029397 und WO 98/012307 .
Speziell geeignete Cellulasen sind die alkalischen oder neutralen Cellulasen, die Farbpflegeeigenschaften haben. Beispiele für solche Cellulasen sind Cellulasen, die in EP 0 495 257 , EP 0 531 372 , WO 96/11262 , WO 96/29397 , WO 98/08940 beschrieben sind. Andere Beispiele sind Cellulose-Varianten, zum Beispiel die, die in WO 94/07998 , EP 0 531 315 , US 5,457,046 , US 5,686,593 , US 5,763,254 , WO 95/24471 , WO 98/12307 und PCT/DK98/00299 beschrieben sind. Im Handel verfügbare Cellulasen umfassen Celluzyme^TM, Carezyme^TM, Endolase^TM, Renozyme^TM (Novozymes A/S), Clazinase^TM und Puradax HA^TM (Genencor International Inc.) und KAC-500(B)^TM (Kao Corporation).
Geeignete Peroxidasen/Oxidasen umfassen solche mit Pflanzen-, bakterieller oder fungaler Herkunft. Chemisch modifizierte oder Protein-manipulierte Mutanten sind eingeschlossen. Beispiele für verwendbare Peroxidasen umfassen Peroxidasen aus Coprinus, z. B. aus C. cinereus, und Varianten davon, wie die, die in WO 93/24618 , WO 95/10602 und WO 98/15257 beschrieben sind. Im Handel verfügbare Peroxidasen umfassen Guardzyme^TM und Novozym^TM 51004 (Novozymes A/S).
Beispiele für Pectatlysen umfassen Pectatlyasen, die aus verschiedenen bakteriellen Gattungen kloniert wurden, zum Beispiel aus Erwinia, Pseudomonas, Klebsiella und Xanthomonas sowie aus Bacillus subtilis (Nasser et al. (1003) FEBS Letts. 335: 319–326) und Bacillus sp. YA-14 (Kim et al. (1994) Biosci. Biotech. Biochem. 58: 947–949). Eine Reinigung von Pectatlyasen mit maximaler Aktivität im pH-Bereich von 8–10, produziert durch Bacillus pumilus (Dave und Vaughn (1971) J. Bacteriol. 108: 166–174), B. polymyxa (Nagel und Vaughn (1961) Arch. Biochem. Biophys. 93: 344–352), B. stearothermophilus (Karbassi und Vaughn (1908) Can. J. Microbiol. 26: 377–384), Bacillus sp. (Hasegawa und Nagel (1966) J. Food Sci. 31: 838–845) und Bacillus sp. RK9 (Kelly und Fogarty (1978) Can. J. Microbiol. 24: 1164–1172), wurde ebenfalls beschrieben. Eine beliebige der obigen sowie von divalenten Kationen unabhängige und/oder thermostabile Pectatlyasen können bei der Durchführung der Erfindung eingesetzt werden. In bevorzugten Ausführungsformen umfasst die Pectatlyase die Aminosäuresequenz einer Pectatlyase, die in Heffron et al., (1995) Mol. Plant-Microbe Interact. 8: 331–334 und Henrissat et al., (1995) Plant Physiol. 107: 963–976 offenbart ist. Spezifisch in Betracht gezogene Pectatlyasen sind in WO 99/27083 und WO 99/27084 offenbart. Andere spezifisch in Betracht gezogene Pectatlyasen, die von Bacillus licheniformis stammen, sind im US-Patent Nr. 6,284,524 offenbart (wobei dieses Dokument hier durch Bezugnahme aufgenommen wird). Spezifisch in Betracht gezogene Pectatlyase-Varianten sind in WO 02/006442 offenbart, speziell die Varianten, die in den Beispielen in WO 02/006442 offenbart sind (dieses Dokument wird hier durch Bezugnahme aufgenommen).
Beispiele für im Handel verfügbare alkalische Pectatlyasen umfassen BIOPREP^TM und SCOURZYME^TM L von Novozymes A/S, Dänemark.
Beispiele für Mannanasen (EC 3.2.1.78) umfassen Mannasen bakterieller und fungaler Herkunft. In einer spezifischen Ausführungsform stammt die Mannase aus einem Stamm des Fadenpilzes der Gattung Aspergillus, vorzugsweise Aspergillus niger oder Aspergillus aculeatus ( WO 94/25576 ). WO 93/24622 offenbart eine Mannanase, die aus Trichoderma reseei isoliert wird. Mannanasen wurden auch aus verschiedenen Bakterien, einschließlich Bacillus-Organismen, isoliert. Talbot et al., Appl. Environ. Microbiol., Bd. 56, Nr. 11, S. 3505–3510 (1990) beispielsweise beschreibt eine beta-Mannanase, die von Bacillus stearothermophilus stammt. Mendoza et al., World J. Microbiol. Biotech., Bd. 10, Nr. 5, S. 551–555 (1994) beschreibt eine beta-Mannanase, die von Bacillus subtilis stammt. JP-A-03047076 offenbart eine beta-Mannanase, die aus Bacillus sp. stammt. JP-A-63056289 beschreibt die Herstellung einer alkalischen, thermostabilen beta-Mannanase. JP-A-63036775 bezieht sich auf den Bacillus-Mikroorganismus FERM P-8856, der beta-Mannanase und beta-Mannosidase produziert. JP-A-08051975 offenbart alkalische beta-Mannanasen aus alkalophilem Bacillus sp. AM-001. Eine gereinigte Mannanase aus Bacillus amyloliquefaciens ist in WO 97/11164 offenbart. WO 91/18974 beschriebt eine Hemicellulase, zum Beispiel eine Glucanase, Xylanase oder aktive Mannanase. In Betracht gezogen werden die Familie 5 und 26 der alkalischen Mannanasen, die aus Bacillus agaradhaerens, Bacillus licheniformis, Bacillus halodurans, Bacillus clausii, Bacillus sp. und Humicola insolens, offenbart in WO 99/64619 , stammen. Speziell in Betracht gezogen werden die Bacillus sp.-Mannanasen, die in den Beispielen in WO 99/64619 beschrieben sind, wobei dieses Dokument hier durch Bezugnahme aufgenommen wird.
Beispiele für im Handel verfügbare Mannanasen umfassen Mannaway^TM, erhältlich von Novozymes A/S Dänemark.
Ein beliebiges in dem Mittel vorliegendes Enzym kann unter Verwendung herkömmlicher Stabilisierungsmittel stabilisiert werden, z. B. mit einem Polyol wie Propylenglycol oder Glycerin, einem Zucker oder Zuckeralkohol, Milchsäure, Borsäure oder einem Borsäurederivat, zum Beispiel einem aromatischen Boratester, oder einem Phenylboronsäurederivat, zum Beispiel 4-Formylphenylboronsäure, und das Mittel kann formuliert werden, wie es z. B. in WO 92/19709 und WO 92/19708 beschrieben ist.
Hydrotrope:
Der Ausdruck ”Hydrotrop” bedeutet allgemein eine Verbindung mit der Fähigkeit, die Löslichkeiten, vorzugsweise Löslichkeiten in Wasser, von bestimmten schwach löslichen organischen Verbindungen zu erhöhen. Beispiele für Hydrotrope umfassen Natriumxylolsulfonat, SCM.
Lösungsmittel:
Die Zusammensetzung kann ein Lösungsmittel, zum Beispiel Wasser oder ein organisches Lösungsmittel, wie zum Beispiel Isopropylalkohol oder Glycolether, umfassen. Lösungsmittel können in flüssigen oder Gel-Zusammensetzungen bzw. Mitteln vorliegen.
Metall-Chelatierungsmittel:
Die Zusammensetzung bzw. das Mittel kann ein Metall-chelatisierendes Mittel, zum Beispiel Carbonate, Bicarbonate und Sesquicarbonate, enthalten. Das Metallchelatisierende Mittel kann ein Bleichstabilisator sein (d. h. ein Schwermetall-Sequestrierungsmittel). Geeignete Bleichstabilisatoren umfassen Ethylendiamintetraacetat (EDTA), Diethylentriaminpentaacetat (DTPA), Ethylendiamindisuccinat (EDDS) und die Polyphosphonate, zum Beispiel die Dequests (Marke), Ethylendiamintetramethylenphosphonat (EDTMP) und Diethylentriaminpentamethylenphosphat (DETPMP). Im Allgemeinen werden Metall-chelatisierende Mittel in dem Teil (a) des Mittels nicht vorliegen, da eine mikrobielle Funktion verschlechtert werden kann, wenn Metallionen nicht verfügbar sind.
Builder oder Komplexierungsmittel:
Builder-Materialien können ausgewählt werden aus 1) Calcium-maskierenden Materialien, 2) präzipitierenden Materialien, 3) Calcium-Ionenaustauschmaterialien und 4) Gemischen davon.
Beispiele für Calcium-maskierende Builder-Materialien umfassen Alkalimetallpolyphosphate, zum Beispiel Natrium-tripolyphosphat, und organische Sequestrierungsmittel bzw. Maskierungsmittel, zum Beispiel Ethylendiamintetraessigsäure.
Beispiele für präzipitierende Builder-Materialien umfassen Natrium-orthophosphat und Natriumcarbonat.
Beispiele für Calcium-Ionenaustauscher-Builder-Materialien umfassen die verschiedenen Typen wasserlöslicher kristalliner oder amorpher Aluminosilikate, von denen Zeolithe die am besten bekannten Repräsentanten sind, z. B. Zeolith A, Zeolith B (auch bekannt als Zeolith P), Zeolith C, Zeolith X, Zeolith Y und auch der Zeolith P-Typ, wie in EP-A-0,384,070 beschrieben. Das Mittel kann auch 0–65% eines Builders oder eines komplexierenden Mittels, zum Beispiel Ethylendiamintetraessigsäure, Diethylentriaminpentaessigsäure, Alkyl- oder Alkenylbernsteinsäure, Nitrilotriessigsäure oder die anderen unten genannten Builder, enthalten. Viele Builder sind Bleich-Stabilisierungsmittel, und zwar infolge ihrer Fähigkeit, Metallionen zu komplexieren.
Wenn ein Builder vorliegt, können die Mittel geeigneterweise weniger als 7 Gew.-%, vorzugsweise weniger als 10 Gew.-%, und am bevorzugtesten weniger als 10 Gew.-% Builder enthalten.
Das Mittel kann als Builder ein kristallines Aluminosilikat, vorzugsweise ein Alkalimetallaluminosilikat, bevorzugter ein Natriumaluminosilikat, enthalten. Dies liegt typischerweise in einer Konzentration von weniger als 15 Gew.-% vor.
Aluminosilikate sind Materialien, die die allgemeine Formel: 0,8–1,5 M₂O, Al₂O₃, 0,8–6 SiO₂ haben, worin M ein einwertiges Kation, vorzugsweise Natrium ist. Diese Materialien enthalten etwas gebundenes Wasser und es wird verlangt, dass sie eine Calcium-Ionenaustauschkapazität von wenigstens 50 mg CaO/g haben. Die bevorzugten Natriumaluminosilikate enthalten 1,5–3,5 SiO₂-Einheiten in der obigen Formel. Sie können in einfacher Weise durch Reaktion zwischen Natriumsilikat und Natriumaluminat hergestellt werden, wie es umfangreich in der Literatur beschrieben ist. Das Verhältnis von Tensiden zu Aluminosilikat (wenn vorhanden) ist vorzugsweise größer als 5:2, bevorzugter größer 3:1.
Alternativ oder zusätzlich zu den Aluminosilikat-Buildern können Phosphatbuilder verwendet werden. Auf diesem Gebiet umfasst der Ausdruck ”Phosphat” Diphosphat-, Triphosphat-, und Phosphonat-Spezies. Andere Formen eines Builders umfassen Silikate, zum Beispiel lösliche Silikate, Metasilikate, Schichtsilikate (z. B. SKS-6 von Hoechst).
Für kostengünstige Formulierungen können Carbonat (einschließlich Bicarbonat und Sesquicarbonat) und/oder Citrat als Builder verwendet werden.
Polymere:
Das Mittel kann ein oder mehr Polymere umfassen. Beispiele sind Carboxymethylcellulose, Poly(vinylpyrrolidon), Poly(ethylenglycol), Poly(vinylalkohol), Poly(vinylpyridin-N-oxid), Poly(vinylimidazol), Polycarboxylate, zum Beispiel Polyacrylate, Malein/Acrylsäure-Copolymere und Laurylmethacrylat/Acrylsäure-Copolymere.
Moderne Waschmittel verwenden typischerweise Polymere als sogenannte ”Inhibitoren des Farbstofftransfers”. Diese verhindern eine Wanderung von Farbstoffen, speziell während langer Einweichzeiten bzw. Einwirkzeiten. Beliebige geeignete Inhibierungsmittel des Farbstofftransfers können gemäß der vorliegenden Erfindung verwendet werden. Im Allgemeinen umfassen solche Inhibierungsmittel des Farbstofftransfers Polyvinylpyrrolidon-Polymere, Polyamin-N-oxid-Polymere, Copolymere von N-Vinylpyrrolidon und N-Vinylimidazol, Manganphthalocyanin, Peroxidasen und Gemische davon.
Stickstoff-enthaltende, Farbstoff-bindende DTI-Polymere sind bevorzugt. Von diesen sind Polymere und Copolymere von cyclischen Aminen, zum Beispiel Vinylpyrrolidon und/oder Vinylimidazol, bevorzugt. Polyamin-N-oxid-Polymere, die zur Verwendung hierin geeignet sind, enthalten Einheiten, die die folgende Strukturformel haben: R-A_x-P, worin P eine polymerisierbare Einheit ist, an welcher eine N-O-Gruppe gebunden sein kann, oder die N-O-Gruppe kann Teil der polymerisierbaren Einheit sein; A eine der folgenden Strukturen ist: -NC(O)-, -C(O)O-, -S-, -O-, -N=; x 0 oder 1 ist und R eine aliphatische, ethoxylierte aliphatische, aromatische, heterocyclische oder alicyclische Gruppe oder eine Kombination davon ist, an welche der Stickstoff der N-O-Gruppe gebunden sein kann, oder die N-O-Gruppe ist Teil dieser Gruppen oder die N-O-Gruppe kann an beide Einheiten gebunden sein. Bevorzugte Polyamin-N-oxide sind solche, in denen R eine heterocyclische Gruppe ist, zum Beispiel Pyridin, Pyrrol, Imidazol, Pyrrolidin, Piperidin und Derivate davon. Die N-O-Gruppe kann durch die folgenden allgemeinen Strukturen dargestellt werden: N(O)(R')_0-3 oder =N(O)(R')_0-1, worin jedes R' unabhängig eine aliphatische, aromatische, heterocyclische oder alicyclische Gruppe oder eine Kombination davon darstellt, und der Stickstoff der N-O-Gruppe kann an eine der vorstehenden Gruppen gebunden sein oder einen Teil dieser bilden. Die Aminoxid-Einheit der Polyamin-N-Oxide hat einen pKa < 10, vorzugsweise pKa < 7, bevorzugter pKa < 6.
Es kann eine Polymerhauptkette verwendet werden, vorausgesetzt, das gebildete Aminoxidpolymer ist wasserlöslich und hat Farbstofftransfer-inhibierende Eigenschaften. Beispiele für geeignete polymere Hauptketten sind Poylvinyle, Polyalkylene, Polyester, Polyether, Polyamide, Polyimide, Polyacrylate und Gemische davon. Diese Polymere umfassen Random- oder Blockcopolymere, worin ein Monomertyp ein Amin-N-oxid ist und der andere Monomertyp ein N-Oxid ist. Die Amin-N-oxid-Polymere haben typischerweise ein Verhältnis von Amin zu dem Amin-N-oxid von 10:1 bis 1:1.000.000. Allerdings kann die Anzahl von Aminoxid-Gruppen, die in dem Polyaminoxid-Polymer vorliegen, durch geeignete Copolymerisation oder durch einen geeigneten Grad der N-Oxidation verändert werden. Die Polyaminoxide können in fast jedem beliebigen Polymerisationsgrad erhalten werden. Typischerweise liegt das durchschnittliche Molekulargewicht im Bereich von 500 bis 1.000.000, bevorzugter von 1.000 bis 500.000, am bevorzugtesten von 5.000 bis 100,000. Diese bevorzugte Klasse von Materialien wird hierin als ”PVNO” bezeichnet. Ein bevorzugtes Polyamin-N-oxid ist Poly(4-vinylpyridin-N-oxid), das ein durchschnittliches Molekulargewicht von etwa 50.000 und ein Amin-zu-Amin-N-oxid-Verhältnis von etwa 1:4 hat.
Copolymere von N-Vinylpyrrolidon und N-Vinylimidazol-Polmeren (als eine Klasse ”PVPVI” genannt) sind ebenfalls bevorzugt. Vorzugsweise hat das PVPVI einen Bereich des durchschnittlichen Molekulargewichts von 5.000 bis 1.000.000, bevorzugter von 5.000 bis 70.000, und am bevorzugtesten von 10.000 bis 7.000, wie es durch Lichtstreuung bestimmt wird, wie es bei Barth et al., Chemical Analysis, Bd. 113, "Modern Methods of Polymer Characterization" beschrieben ist. Die bevorzugten PVPVI-Copolymere haben typischerweise ein Molverhältnis von N-Vinylimidazol zu N-Vinylpyrrolidon von 1:1 bis 0,2:1, bevorzugter von 0,8:1 bis 0.3:1, am bevorzugtesten von 0,6:1 bis 0,4:1. Diese Copolymere können entweder linear oder verzweigt sein. Geeignete PVPVI-Polymere umfassen Sokalan^(TM) HP56, im Handel erhältlich von BASF, Ludwigshafen, Deutschland.
Als Inhibierungsmittel des Farbstofftransfers sind auch Polyvinylpyrrolidon-Polymere (”PVP”), die ein durchschnittliches Molekulargewicht von etwa 5.000 bis etwa 400.000, vorzugsweise von etwa 5.000 bis etwa 700.000 und bevorzugter von etwa 5.000 bis etwa 50.000 haben, ebenfalls bevorzugt. PVPs werden zum Beispiel in EP-A-262,897 und EP-A-256,696 offenbart. Geeignete PVP-Polymere umfassen Sokalan^(TM) HP50, im Handel erhältlich von BASF. Mittel, die PVP enthalten, können auch Polyethylenglycol (”PEG”), das ein durchschnittliches Molekulargewicht von etwa 500 bis etwa 100.000, vorzugsweise von etwa 1.000 bis etwa 10.000 hat, enthalten. Vorzugsweise ist das Verhältnis von PEG zu PVP auf ppm-Basis, das in Waschlösungen abgegeben wird, von etwa 2:1 bis etwa 50:1, und bevorzugter von etwa 3:1 bis etwa 10:1.
Als Inhibierungsmittel des Farbstofftransfers sind auch solche geeignet, die aus der Klasse von modifiziertem Polyethylenimin-Polymeren sind, wie sie zum Beispiel in WO-A-0005334 offenbart sind. Diese modifizierten Polyethylenimin-Polymere sind wasserlösliche oder -dispergierbare modifizierte Polyamine. Modifizierte Polyamine werden außerdem in US-A-4,548,744 ; US-A-4,597,898 ; Us-A-4,877,896 ; US-A-4,891,160 ; US-A-4,976,879 ; US-A-5,415,807 ; GB-A-1,537,288 ; GB-A-1,498,57 ; DE-A-28 29022 und JP-A-06313271 offenbart.
Vorzugsweise umfasst das Mittel gemäß der vorliegenden Erfindung ein Inhibierungsmittel des Farbstofftransfers, das aus Polyvinylpyrridin-N-oxid (PVNO), Polyvinylpyrrolidon (PVP), Polyvinylimidazol, N-Vinylpyrrolidon- und N-Vinylimidazol-Copolymeren (PVPVI), Copolymeren davon und Gemischen davon ausgewählt ist.
Die Menge an Inhibierungsmittel des Farbstofftransfers in dem Mittel gemäß der Erfindung wird von 0,01 bis 10%, vorzugsweise von 0,02 bis 5%, bevorzugter von 0,03 bis 2 Gew.-% des Mittels betragen.
Andere Waschmittelingredienzien:
Das Mittel kann auch andere herkömmliche Waschmittelingredienzien, z. B. Gewebekonditionierungsmittel, einschließlich Ton, Schaumverstärker, Schaumunterdrückungsmittel (Antischaummittel), Antikorrosionsmittel, Schmutzsuspendierungsmittel, Mittel gegen Wiederabscheidung von Schmutz, weitere Farbstoffe, antimikrobielle Mittel, optische Aufheller, Mittel gegen Beschlagen oder Parfüms, enthalten.
Verschiedene nicht limitierende Ausführungsformen der Erfindung werden im Folgenden genauer anhand der folgenden Figur beschrieben, wobei:
1 ein verpacktes Wäschewaschprodukt gemäß einer Ausführungsform der Erfindung zeigt.
Was die Zeichnung angeht, so wird ein verpacktes Wäschewaschprodukt 1 gezeigt. Das Produkt 1 umfasst ein fließfähiges Waschmittel 3, das in einer Verpackung 5 enthalten ist, wobei das Waschmittel mit hoher Viskosität 3 dem Beispiel A oder B, das unten detailliert beschrieben ist, entspricht.
Die Verpackung umfasst einen komprimierbaren Behälter, in diesem Beispiel eine Kunststoffflasche 7, die das fließfähige Waschgel 3 hoher Viskosität enthält, und eine Spendervorrichtung 9, die eine Gewebevorbehandlungsvorrichtung 11 eingebaut hat. Die Spendervorrichtung 9 befindet sich an der Basis 13 des Behälters 7 und wird von einer Dosierungs-Verschluss-Vorrichtung 13 eingeschlossen. Der Verschluss 13 umfasst die tragende Basis 13 der Verpackung 5.
Die Flasche 7 und die Spendervorrichtung 9 (einschließlich Vorbehandlungsmittel 11) sind durch Schraubverbindung miteinander verbunden. Der Verschluss 13 ist ebenfalls durch eine Schraubverbindung mit der Flasche verbunden (Schraubverbindungen nicht gezeigt). In einer getrennten Ausführungsform wird der Verschluss 13 unter Verwendung einer Schnappverbindung mit der Flasche 7 verbunden, wobei diese Schnappverbindung kein Drehen der Flasche/des Verschlusses auf/zu erfordert.
Die Flasche 7 ist aus einem flexiblen Kunststoffmaterial hergestellt, das Polyethylenterephthalat umfasst.
Die Oberseite 21 der Flasche ist flach gezeigt, sie kann aber in anderen Ausführungsformen gekrümmt sein, wie es die gestrichelte Linie 22 anzeigt, um eine Lagerung mit der Oberseite nach unten zu verhindern.
Der Verschluss 13 umfasst eine vergrößerte (bezüglich wenigstens der Halsregion der Flasche) flache, im Allgemeinen planare Bodenoberfläche 15. Indem eine vergrößerte flache Oberseite 15 bereitgestellt wird, erlaubt die Oberfläche, dass der Verschluss 13 als tragende Basis mit der Flasche 7 in umgekehrter Position fungiert, um dadurch das Gel 3 hoher Viskosität (unter Schwerkraft) während der Lagerung an der Spendervorrichtung 9 zu sammeln.
Außerdem umfasst der Verschluss 13 einen Reservoirteil 17, in dem das Vorbehandlungsmittel 11 eingeschlossen ist, 26. Der Verschluss ist nach außen in Richtung der Oberfläche 15 geklebt, um eine stabile Basis bereitzustellen. Der Bereich der Oberfläche 15 ist größer als der der Oberseite 21 der Vorrichtung.
Die Spendervorrichtung 9 umfasst eine Öffnung, durch welche eine Abgabe erfolgen kann. Die Öffnung umfasst ein Ventil 21 in Fluidverbindung über Leitung 23. Das Ventil 21 umfasst eine Membran, die sich durch eine Öffnung 25 im abgebenden Teil bzw. Spenderteil 9 erstreckt.
In einer Ausführungsform hat die Membran einen gebogenen Teil (nicht gezeigt), der in Richtung des Behälters 7 gerichtet ist. Der gebogene Teil der Membran ist mit sich schneidenden Schlitzen ausgerüstet, um eine Vielzahl von im Allgemeinen dreieckigen Blättern zu definieren. Wenn Inhalte des Behälters zur Abgabe unter Druck gesetzt werden, biegen sich die dreieckigen Blätter zum offenen Ende der Öffnung 25, wobei sie Produkt durch die Öffnung 25 gehen lassen. Wenn der abgebende Druck bzw. Spenderdruck entspannt wird, springen die dreieckigen Blätter zurück zu ihrer ursprünglichen Position und wirken unter Blockierung einer Produktpassage durch die Öffnung 25. Die Blätter des Ventils sind ausreichend elastisch, so dass sie sich nicht offen biegen, es sei denn, der angewendete Druck übersteigt den hydraulischen statischen Kopfdruck, der durch eine Füllung von Würzmitteln erzeugt wird. Bei Verwendung wird das Fluid unter Druck gesetzt, um vorbeizufließen und wird teilweise im Vorbehandlungsmittel 11 gesammelt, bereit zur Reinigung.
Etwas des Fluids, das im Vorbehandlungsmittelteil 11 zurückbleibt, kann während einer Lagerung aus dem Vorbehandlungsmittel 11 tropfen und wird in dem Reservoirteil 17 zur Verwendung bei der nächsten Wäsche gesammelt. Dies reduziert Abfall des Produkts.
Beispielhafte Waschmittelformulierung A

Die folgenden Gel-Waschmittel wurden hergestellt, wobei Mittel A erfindungsgemäß ist.

Komponente	Gew.-%
Propylenglycol	8,0
Natriumcitrat	3,9
Borax	3,0
NaOH (50%)	1,1
Monoethanolamin	1,0
LAS-Säure	4,4
Kokosnussfettsäure	1,5
Nichtionisches Tensid	11,1
Ölsäure	2,3
1-Dodecanol	5,0
Protease-Enzym	0,3
Lipase-Enzym	0,5
Parfüm	0,2
Wasser Rest auf	100

wobei:
Borax: Natriumtetraborat (10 aq)
nichtionisches Tensid: ethoxylierter Alkohol mit durchschnittlich 9 Ethylenoxidgruppen.

Es wurde festgestellt, dass das Gel-Waschmittel, für das Mittel A ein Beispiel ist, scherverdünnend und stabil ist. Darüber hinaus konnten typische Waschmittelpartikel mit einer Dichte zwischen 0,8 und 0,9 g/cm³ und mit einem Durchmesser von bis zu 5000 μm stabil in diesem Mittel für mehr als 2 Wochen suspendiert werden, ohne eine beobachtbare Nettobewegung der Partikel.

Probe Viskosität/Pa·s Eta 0 kritische Spannung Tan-Delta

20 s^–1 100 s^–1 Pa·s Pa bei 1 Hz

A 2,11 0,61 3,00 E + 05 15 0,04
Zum Erhalt der Werte, die in der obigen Tabelle gezeigt sind, wurden alle rheologischen Messungen unter Verwendung eines Carrimed CSL 100-Rheometers mit einer Konus- und Plattengeometrie, die speziell aufgeraut war, um ein Rutschen zu verhindern, durchgeführt.
Die Viskosität wurde bei variierenden Scherraten von sehr langsamer Scherung bis zu einem Scherplan von über 100 s^–1 gemessen. Es sind zwei Situationen gezeigt: Die Viskosität, die bei relativ niedriger Scherung (20 s^–1) gemessen wurde, und die, die bei viel höherer Scherung (100 s^–1) gemessen wurde. Es ist ersichtlich, dass die Viskosität von Mittel A mit hoher Scherung viel niedriger ist als die, die bei niedriger Scherung beobachtet wird, wohingegen Mittel B für hohe und niedrige Scherung fast die gleiche Viskosität zeigt. Mit anderen Worten, Mittel A wird bei Scherung dünner, wohingegen Mittel B es nicht wird.
Zusätzlich wird die kritische Spannung gezeigt. Dieser Parameter stellt die Spannung dar, bei der das Material das obere Newtonsche Plateau verlässt und unter erhöhter Scherung dünner wird. ”Eta 0”-Werte sind ebenfalls gezeigt, wobei sich diese auf die Viskosität beziehen, die für 0 Scherung aus Kriechstrommessungen errechnet wird.
Schließlich sind ”Tan-Delta”-Werte angegeben, die sich auf das Verlustverhältnis über Speichermoduli (G''/G') beziehen und die Dominanz von viskosen über elastische Eigenschaften wiedergeben, so dass Materialien, die sehr niedrige ”Tan-Delta”-Werte ergeben (Tendenz gegen Null, zum Beispiel Mittel A in der obigen Tabelle) viel elastischer sein werden, als die, die höhere ”Tan-Delta”-Werte ergeben (Tendenz zu 90).
Beispielhafte Waschmittelformulierung B

Die folgenden Gel-Waschmittel wurden hergestellt, wobei Mittel C erfindungsgemäß ist und Mittel D ein Vergleichsmittel gemäß dem Stand der Technik ist:

Komponente	Gew.-%
Propylenglycol	4,75
Natriumcitrat	2,8
Borax	2,3
NaOH (50%)	0,43
Monoethanolamin	0,23
LAS-Säure	6,0
Kokosnussfettsäure	0,77
Natrium-Alkohol-EO-Sulfat	10,5
Nichtionisches Tensid	6,6
1-Decanol	6,0
Protease-Enzym	0,45
Lipase-Enzym	0,25
Parfüm	0,2
Wasser Rest zu	100

wobei:
Borax: Natriumtetraborat (10 aq)
nichtionisches Tensid: ethoxylierter Alkohol mit durchschnittlich 9 Ethylenoxidgruppen

Natrium-Alkohol-EO-Sulfat: ethoxyliertes Alkoholsulfat mit durchschnittlich 3 Ethylenoxidgruppen.
Mittel B ist eine stabile, transparente, gießfähige, bei Scherung dünner werdende Flüssigkeit, die fähig ist, typische Waschmittelpartikel mit einer Dichte von zwischen 0,8 und 0,9 g/cm³ und einem Durchmesser von bis zu 5000 μm für mehr als 2 Wochen ohne beobachtbare Nettobewegung der Partikel stabil zu suspendieren.
Kritische rheologische Parameter für die zwei Mittel sind unten angegeben.

Probe Viskosität/Pa·s Eta 0 kritische Spannung Tan-Delta

20 s^–1 100 s^–1 Pa·s Pa bei 1 Hz

B 1,33 0,48 9,85 E + 05 10 0,07
Zur Erläuterung der rheologischen Werte, die in dieser Tabelle angegeben sind, wird auf die Beschreibung bezüglich der ähnlichen Tabelle, die im obigen Beispiel A angegeben ist, Bezug genommen.
Es ist selbstverständlich, dass die Erfindung nicht auf die Details der obigen Ausführungsformen, die lediglich als Beispiele beschrieben sind, beschränkt werden soll.
ZITATE ENTHALTEN IN DER BESCHREIBUNG
Diese Liste der vom Anmelder aufgeführten Dokumente wurde automatisiert erzeugt und ist ausschließlich zur besseren Information des Lesers aufgenommen. Die Liste ist nicht Bestandteil der deutschen Patent- bzw. Gebrauchsmusteranmeldung. Das DPMA übernimmt keinerlei Haftung für etwaige Fehler oder Auslassungen.
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Claims

Verpacktes Wäschewaschprodukt, umfassend ein fließfähiges Waschmittel, das in einer am Boden abgebenden Verpackung enthalten ist, wobei (i) das fließfähige Waschmittel eine Viskosität von wenigstens 100 Pa·s, vorzugsweise wenigstens 500 Pa·s, wenn es in Ruhe ist oder bis zu einer Scherbeanspruchung von 10 Pa., hat und wenigstens ein Tensid und wenigstens ein Hydrotrop umfasst, und (ii) die am Boden abgebende Verpackung einen komprimierbaren Behälter, in welchem das fließfähige Waschmittel gespeichert ist, und eine Dosiervorrichtung, die eine Gewebebehandlungsvorrichtung eingearbeitet hat, umfasst, wobei die Dosiervorrichtung und die Gewebevorbehandlungsvorrichtung am Boden des komprimierbaren Behälters lokalisiert sind, dadurch gekennzeichnet, dass der Gewebebehandlungsbehälter von einer Dosierungsschließvorrichtung, die eine tragende Basis der Verpackung bereitstellt, eingeschlossen ist, und wobei die Verpackung eine gebogene Oberseite hat.
Verpacktes Wäschewaschprodukt gemäß Anspruch 1, wobei das Hydrotrop mit 0,1 bis 10 Gew.-% der gesamten Zusammensetzung vorliegt.
Verpacktes Wäschewaschprodukt gemäß einem vorangehenden Anspruch, wobei die Dosiervorrichtung einen Kanal oder eine Leitung umfasst, die eine Fluidverbindung zwischen dem Reservoir und dem Vorbehandlungsmittel bereitstellt.
Verpacktes Wäschewaschprodukt gemäß einem vorangehenden Anspruch, wobei das Vorbehandlungsmittel eine Vorrichtung umfasst, die eine mechanische Reinigung erlaubt, zum Beispiel einen Körper mit vielen Projektionen bzw. Vorsprüngen.
Verpacktes Wäschewaschprodukt gemäß Anspruch 5, wobei die Projektionen flexibel sind, so dass sie sich während einer Reinigung bewegen, was einen leichten Reinigungsvorgang bereitstellt.
Verpacktes Wäschewaschprodukt gemäß Anspruch 5 oder 6, wobei einige oder alle der Projektionen halbstarr oder starr sind, um so einen stärkeren mechanischen Reinigungsvorgang bereitzustellen.
Verpacktes Wäschewaschprodukt gemäß einem der vorangehenden Ansprüche, wobei das Vorbehandlungsmittel einen im Allgemeinen halbkugelförmigen Körper mit vielen Projektionen, die sich radial daraus erstrecken, umfasst.
Verpacktes Wäschewaschprodukt gemäß einem vorangehenden Anspruch, wobei das Mittel ein durch Scherung dünner werdendes Mittel des Gel-Typs ist, das unter Scherbeanspruchung eine Viskosität von weniger als 300 Pa·s hat.