DE10036752C2

DE10036752C2 - Wasch- und Reinigungsmittel mit einem neuen amylolytischen Enzym aus Bacillus sp. A 7-7(DSM 12368)

Info

Publication number: DE10036752C2
Application number: DE2000136752
Authority: DE
Inventors: Beatrix Kottwitz; Karl-Heinz Maurer; Roland Breves
Original assignee: Henkel AG and Co KGaA
Current assignee: Henkel AG and Co KGaA
Priority date: 2000-07-28
Filing date: 2000-07-28
Publication date: 2003-02-20
Anticipated expiration: 2020-07-29
Also published as: ZA200300721B; DE10036752A1

Description

Die vorliegende Erfindung betrifft Wasch- und Reinigungsmittel mit einem neu gefundenen amylolytischen Enzym aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368), beziehungsweise mit einem hinreichend ähnlichen amylolytischen Protein oder Derivat, Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen unter Beteiligung solch eines amylolytischen Proteins oder eines entsprechenden Mittels, sowie die Verwendung solch eines amylolytischen Proteins oder eines entsprechenden Mittels zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen.

α-Amylasen (E. C. 3. 2. 1. 1) besitzen eine stärkespaltende, das heißt amylolytische Aktivität und können als Endoamylasen bezeichnet werden. Denn sie hydrolysieren interne, das heißt im Polymerinneren gelegene α-1,4-glycosidische Bindungen von Stärke und stärkeähnlichen Polymeren wie beispielsweise Amylose, Amylopektin oder Glycogen. Sie gehören zu den wichtigsten industriell genutzten Enzymen überhaupt. Denn zum einen werden die von Mikroorganismen gebildeten α-Amylasen zumeist in das umgebende Medium abgegeben, so daß sie durch Fermentation und Aufreinigung aus dem Kulturmedium mit vergleichsweise geringem Aufwand industriell gewonnen werden können. Zum anderen werden Amylasen für ein breites Anwendungsspektrum benötigt. Von herausragender Bedeutung ist darunter ihr Einsatz als aktiver Bestandteil von Wasch- und Reinigungsmitteln.

Enzyme wie Proteasen, Lipasen oder Cellulasen werden seit geraumer Zeit in Wasch- und Reinigungsmitteln verwendet. Sie runden insbesondere aufgrund ihrer spezifischen Hydrolyseaktivitäten das Leistungsspektrum moderner Wasch- und Reinigungsmittel ab. Proteasen und Lipasen hydrolysieren proteinhaltige Anschmutzungen, beziehungsweise Fette und Öle. Cellulasen hydrolysieren kohlenhydrathaltige Anschmutzungen, werden zusätzlich aber auch wegen ihres Antiredepositionseffekts, wegen ihrer glättenden und wegen ihrer farbauffrischenden Wirkung an Textilien verwendet. Als vierte etablierte enzymatische Komponente dienen Amylasen in Wasch- und Reinigungsmitteln als stärkespaltende Aktivität.

Eine in Wasch- und Reinigungsmitteln häufig eingesetzte α-Amylase ist die aus Bacillus licheniformis. Das entsprechende Produkt der Fa. Novozymes A/S, Bagsværd, Dänemark, beispielsweise, trägt den Handelsnamen Termamyl®; von der Fa. Genencor Int., Rochester, New York, USA, heißt es Purastar®. Das aus B. subtilis, beziehungsweise B. amyloliquefaciens gewonnene und in dem US-Patent US 1 227 374 offenbarte Homolog wird von Novozymes A/S unter dem Namen BAN® vertrieben.

Auf diesem Amylase-Molekül, beziehungsweise dessen nahen Verwandten, bauen zahlreiche Erfindungen auf, die sich die Aufgabe gestellt hatten, mithilfe überwiegend molekularbiologischer Modifikationen deren enzymatischen Eigenschaften auf spezifische Anwendungen hin zu optimieren. Solche Optimierungen können beispielsweise die Substratspezifitäten, die Stabilität des Enzyms unter verschiedenen Reaktionsbedingungen oder die enzymatische Aktivität selbst betreffen. Als beispielhaft für derartige Optimierungen hinsichtlich spezifischer Anwendungen seien folgende Schutzrechte genannt: EP 0410498 B1 für das Schlichten von Textilien und WO 96/02633 A1 zur Stärkeverflüssigung.

α-Amylasen werden vor allem aber auch hinsichtlich ihrer Verwendung in Wasch- und Reinigungsmitteln weiterentwickelt. Als Beispiele dafür seien nur folgende Anmeldungen genannt: Die Amylasen der Anmeldung WO 99/02702 A1 sind bei höheren Temperaturen stabiler als das Ausgangsmolekül. Die Enzyme der Anmeldung WO 99/23211 A1 sind bei hohen pH-Werten, in Gegenwart von Calcium-Ionen und bei höheren Temperaturen stabil. Die α-Amylasen der Anmeldung WO 97/43424 A1 zeigen ein geändertes Calciumionen-Bindungsverhalten und damit geänderte enzymatische Eigenschaften. Das Mutagenese-Verfahren der Anmeldung WO 99/20768 A1 führt zu α-Amylase-Varianten, die in Gegenwart von Reinigungsmittelbestandteilen besonders stabil sind. Praktisch immer wirkt sich bei derartigen Modifikationen eine Änderung einzelner enzymatischer Eigenschaften auch auf andere Eigenschaften und auf die Waschleistung des betreffenden Enzyms aus. Ein Beispiel für ein auf solche Weise erhaltenes, inzwischen kommerziell vermarktetes Optimierungsprodukt ist Duramyl® (WO 94/02597 A1) mit verringerter Oxidationsempfindlichkeit (Fa. Novozymes A/S, Bagsværd, Dänemark; SÖFW-Journal 123, (1997), S. 723-731).

Da diese Optimierungen jedoch nur an wenigen Basis-Enzymen erfolgt sind und deshalb aus enzymatischen Gründen in den erzielbaren Ergebnissen beschränkt sein können, findet parallel dazu eine intensive Suche nach vergleichbaren Enzymen aus anderen natürlichen Quellen statt. Beispielsweise für den Einsatz bei alkalischen pH-Werten sind α-Amylasen aus Bacillus spec. (WO 95/26397 A1) und einer anderen Bacillus-Spezies (WO 97/00324 A1) gefunden worden. Wegen ihrer geringen Empfindlichkeit gegenüber Detergenzien eignen sich andere α-Amylasen aus verschiedenen Bacillus-Spezies (EP 0670367 A1).

Enzyme aus neu erschlossenen Organismen eignen sich aufgrund ihrer Herkunft möglicherweise besser als die wenigen etablierten Enzyme, um auf spezifische Anwendungen hin weiterentwickelt zu werden. Ein Beispiel dafür ist die Amylase aus Thermoalcalibacter (WO 98/13481 A1), deren natürliche Aktivität weitgehend unempfindlich gegenüber Calcium-Ionen ist, so daß sie von vornherein gute Voraussetzungen für die Verwendung in Waschmitteln mitbringt.

Optimierungen für das jeweilige Anwendungsgebiet können beispielsweise über molekularbiologische Methoden (etwa gemäß US-Patent 5171673) oder über chemische Modifikationen vorgenommen werden (DE 40 13 142 A1). In der Patentanmeldung WO 99/43793 A1 wird eine neuerliche Weiterentwicklung der bekannten Novamyl®-α- Amylase beschrieben. Dort werden Sequenzähnlichkeiten zwischen Novamyl® und bekannten Cyclodextringlucanotransferasen (CGTasen) ausgenutzt, um mithilfe molekularbiologischer Techniken eine Schar verwandter Fusionsproteine zu konstruieren.

In der Anmeldung WO 99/57250 A1 wird eine weitere Methode offenbart, wie Waschmittelenzyme, beispielsweise Lipasen, Cellulasen, Proteasen, Amylasen oder auch CGTasen, in ihrer Waschleistung gesteigert werden können. Das dort beschriebene Prinzip besteht darin, daß die betreffenden Enzyme über einen nicht-Aminosäure-Linker an Cellulose-Bindungsdomänen (CBD) bakteriellen Ursprungs kovalent gebunden werden. Diese sorgen dafür, daß das Enzym verstärkt auf der Oberfläche des Textils wirksam wird. Mit der Schrift WO 99/57252 A1 werden in dieses Konzept andere mögliche Linker miteinbezogen, und mit der Schrift WO 99/57254 A1 andere Enzyme, wie beispielsweise Glykosyl-Transferasen oder Acyl-Transferasen, die entweder unter Bildung eines chimären Proteins oder über die in WO 99/57252 A1 erwähnten Linker an die CBD gebunden werden.

In der Anmeldung WO 00/60060 A2 werden zwei aus Bacillus sp. DSM 12648 und DSM 12649 erhältliche, auf Aminosäure-Ebene identische und auf DNA-Ebene in drei Positionen unterschiedliche α-Amylasen offenbart. Sie tragen die Bezeichnungen AA349, beziehungsweise AA560 und weisen zu der α-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 Homologie werte von jeweils 85% Identität auf DNA-Ebene und 94% Identitität auf Aminosäure- Ebene auf. In dieser Anmeldung wird auch deren Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln beschrieben.

Jede für Wasch- und Reinigungsmittel verwendete Amylase besitzt ein individuelles Leistungsprofil, was sich darin zeigt, daß manche Anschmutzungen besser von dem einen und andere besser von dem anderen Enzym beseitigt werden. Dies belegt zusätzlich die Notwendigkeit dafür, den Stand der Technik um weitere amylolytische Enzyme zu bereichern, die ebenfalls individuelle Wirkungsspektren aufweisen. Diese Notwendigkeit ergibt sich auch aus den sich ändernden Gewohnheiten und Ansprüchen der Verbraucher, nach denen, beispielsweise, ein zunehmender Bedarf nach Waschmitteln für die Reinigung bei niedrigen und mittleren Temperaturen besteht.

Darüberhinaus können neue Enzyme, wie sie aus bislang für diesen Zweck noch nicht erschlossenen Organismen erhalten werden können, im Sinne eines "Protein Engineering" als Ausgangspunkt für weitere gentechnische Modifizierungen dienen. Deren Ziel ist die Herbeiführung von Eigenschaften, die die bisher bekannten Enzyme oder die von diesen abgeleiteten Waschmittelenzyme nicht aufweisen oder nicht aufweisen können.

Andererseits erscheinen aber gerade solche natürlichen Enzyme als besonders geeignete Kandidaten für derartige Optimierungen, die von vornherein im Zusammenspiel mit üblichen Wasch- oder Reinigungsmittelbestandteilen eine gewisse Wasch-, beziehungsweise Reinigungsleistung aufweisen.

Es stellte sich somit die Aufgabe, Wasch- und Reinigungsmittel mit einem neuen, aus einer natürlichen Quelle erhältlichen amylolytischen Enzym zur Verfügung zu stellen und - damit verbunden - ein neues für die Verwendung in Wasch- oder Reinigungsmitteln geeignetes amylolytisches Enzym aus einem Wildtyp-Organismus zur Verfügung zu stellen.

Diese Aufgabe sollte dann als erfüllt angesehen werden, wenn ein aus einem Wildtyp- Stamm erhältliches, amylolytisches Enzym im Zusammenspiel mit den für solche Mittel üblichen Inhaltsstoffen Wasch-, beziehungsweise Reinigungsleistungen zeigt, die denen von etablierten, und für den Gebrauch in solchen Mitteln optimierten Enzymen überlegen oder gleichwertig sind.

Diese Aufgabe wird erfindungsgemäß mit Wasch- und Reinigungsmitteln gelöst, die dadurch gekennzeichnet sind, daß sie neben anderen üblichen Inhaltsstoffen das neu gefundene amylolytische Enzym aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) oder hinreichend ähnliche Proteine mit amylolytischer Aktivität enthalten.

Ein Gegenstand der vorliegenden Erfindung sind Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch gekennzeichnet, daß sie zusätzlich ein amylolytisches Protein mit einer Aminosäuresequenz enthalten, die zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz oder zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz in den Positionen 32 bis 515 mindestens zu 96% identisch ist, vorzugsweise mindestens zu 98% identisch ist und besonders bevorzugt zu 100% identisch ist. Diesem Erfindungsgegenstand werden auch Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen zugerechnet, die ein amylolytisches Protein enthalten, das sich von einer Nukleinsäure ableitet, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Nukleotidsequenz mindestens zu 87,5% identisch ist, bevorzugt mindestens zu 90% identisch ist und besonders bevorzugt zu 100% identisch ist, insbesondere über den Teilbereich, der den Aminosäuren 32 bis 515 gemäß der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz entspricht.

Diesem ersten Erfindungsgegenstand werden auch Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen hinzugerechnet, die zusätzlich ein entsprechend homologes amylolytisches Proteinfragment oder ein durch Deletionsmutation erhaltenes Protein enthalten. Ihm werden ebenfalls Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen hinzugerechnet, die zusätzlich ein amylolytisches, durch Insertionsmutation erhaltenes Protein oder ein amylolytisches chimäres Protein enthalten, welche wenigstens in einem eine amylolytische Aktivität verleihenden Teil aus einem Protein bestehen, das mit entsprechend homologen Proteinen oder Fragmenten identisch ist. Das gleiche gilt für amylolytisch aktive Derivate entsprechender Proteine.

Bevorzugte Ausführungsformen dieses Erfindungsgegenstandes sind Wasch- oder Reinigungsmittel mit entsprechenden amylolytischen Proteinen oder Derivaten, die natürlicherweise von Mikroorganismen erhältlich sind, bevorzugt von gram-positiven Bakterien, besonders bevorzugt von solchen der Gattung Bacillus und ganz besonders bevorzugt von solchen der Species Bacillus sp. A 7-7, insbesondere Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368).

Dem ersten Erfindungsgegenstand werden als bevorzugte Ausführungsformen jene Mittel zugerechnet, die das entsprechende amylolytische Protein oder Derivat in Mengenanteilen von 0,000001 Gewichts-Prozent bis 5 Gew.-%, insbesondere 0,00001 bis 3 Gew.-% enthalten und/oder die zusätzlich ein oder mehrere andere amylolytische Proteine, insbesondere α-Amylasen enthalten und/oder zusätzlich andere Enzyme, insbesondere eine oder mehrere Proteasen, Lipasen und/oder Cellulasen enthalten.

Dem ersten Erfindungsgegenstand werden als bevorzugte Ausführungsformen aus mehr als einer Phase bestehende Mittel zugerechnet und/oder solche, die fest sind und bei denen mindestens zwei verschiedene Pulver oder Granulate in insgesamt loser Form miteinander vermischt vorliegen, und/oder solche, bei denen mindestens zwei feste Phasen miteinander verbunden vorliegen, insbesondere nach einem gemeinsamen Kompaktierungsschritt, und/oder solche, bei denen wenigstens eine der Phasen ein Amylase-sensitives Material, insbesondere Stärke enthält oder von diesem zumindest teilweise umgeben oder beschichtet ist.

Dem ersten Erfindungsgegenstand werden als bevorzugte Ausführungsformen Mittel zugerechnet, die flüssig, gelförmig oder pastös sind und bei denen das enthaltene Protein und/oder wenigstens eines der enthaltenen Enzyme und/oder wenigstens eine der sonstigen enthaltenen Komponenten einzeln oder zusammen mit anderen Bestandteilen verkapselt vorliegt, bevorzugt in Mikrokapseln, besonders bevorzugt in solchen aus einem Amylase-sensitiven Material.

Ferner werden dem ersten Erfindungsgegenstand als bevorzugte Ausführungsformen solche Mittel zugerechnet, bei denen die amylolytische Aktivität durch einen der sonstigen Bestandteile des Mittels modifiziert, insbesondere stabilisiert und/oder in ihrem Beitrag zur Wasch-, beziehungsweise Reinigungsleistung des Mittels gesteigert wird.

Ein zweiter Gegenstand der vorliegenden Erfindung sind Verfahren zur Reinigung von Textilien oder von harten Oberflächen, dadurch gekennzeichnet, daß in wenigstens einem der Verfahrensschritte ein amylolytisches Protein oder Derivat gemäß dem ersten Erfindungsgegenstand aktiv oder ein Mittel gemäß dem ersten Erfindungsgegenstand eingesetzt wird, insbesondere in einer Menge von 0,01 mg bis 200 mg des amylolytischen Proteins oder Derivats pro Anwendung, vorzugsweise von 0,02 mg bis 100 mg des amylolytischen Proteins oder Derivats pro Anwendung.

Ein dritter Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist die Verwendung eines amylolytischen Proteins oder Derivats gemäß dem ersten Erfindungsgegenstand allein oder zusammen mit mindestens einem anderen reinigungsaktiven oder die Reinigungswirkung unterstützenden Wirkstoff oder eines Mittels gemäß dem ersten Erfindungsgegenstand zur Reinigung von Textilien oder von harten Oberflächen, insbesondere solche, bei denen pro Anwendung, vorzugsweise pro Anwendung in einer Geschirrspülmaschine oder einer Waschmaschine, 0,01 mg bis 200 mg des amylolytischen Proteins oder Derivats, bevorzugt 0,02 mg bis 100 mg des amylolytischen Proteins oder Derivats eingesetzt werden.

Ein vierter Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist die Verwendung eines amylolytischen Proteins oder Derivats gemäß dem ersten Erfindungsgegenstand allein oder zusammen mit mindestens einem anderen reinigungsaktiven oder die Reinigungswirkung unterstützenden Wirkstoff in einem aus mehr als einer Phase bestehenden Wasch- oder Reinigungsmittel zur Aktivierung der eigenen oder anderer Phasen.

Ein fünfter Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist die Verwendung eines amylolytischen Proteins oder Derivats gemäß dem ersten Erfindungsgegenstand allein oder zusammen mit mindestens einem anderen reinigungsaktiven oder die Reinigungswirkung unterstützenden Wirkstoff in einem Wasch- oder Reinigungsmittel mit verkapselten Inhaltsstoffen zur Freisetzung der Inhaltsstoffe aus den Kapseln.

Unter einem Protein ist im Sinne der vorliegenden Anmeldung ein aus den natürlichen Aminosäuren zusammengesetztes weitgehend linear aufgebautes Polymer zu verstehen.

Unter einem Enzym ist im Sinne der vorliegenden Anmeldung ein Protein zu verstehen, das eine bestimmte biochemische Funktion ausübt. Unter amylolytischen Proteinen oder Enzymen mit amylolytischer Funktion sind solche zu verstehen, die α-1,4-glykosidische Bindungen von Polysacchariden hydrolysieren, insbesondere solche, die im Inneren der Polysaccharide liegen, und deshalb auch als α-1,4-Amylasen bezeichnet werden können.

Zahlreiche Proteine werden als sogenannte Präproteine, also zusammen mit einem Signalpeptid gebildet. Darunter ist dann der N-terminale Teil des Proteins zu verstehen, dessen Funktion zumeist darin besteht, die Ausschleusung des gebildeten Proteins aus der produzierenden Zelle in das Periplasma oder das umgebende Medium und/oder dessen korrekte Faltung zu gewährleisten. Anschließend wird das Signalpeptid unter natürlichen Bedigungen durch eine Signalpeptidase vom übrigen Protein abgespalten, so daß dieses seine eigentliche katalytische Aktivität ohne den zunächst vorhandenen N- Terminus ausübt.

Unter Nukleinsäuren sind im Sinne der vorliegenden Anmeldung die natürlicherweise aus Nukleotiden aufgebauten als Informationsträger dienenden Moleküle zu verstehen, die für die lineare Aminosäureabfolge in Proteinen oder Enzymen codieren. Sie können als Einzelstrang, als ein zu diesem Einzelstrang komplementärer Einzelstrang oder als Doppelstrang vorliegen. Als der natürlicherweise dauerhaftere Informationsträger gilt die Nukleinsäure DNA. Demgegenüber dient die RNA der Umsetzung der Information in ein tatsächliches Protein in natürlicher Umgebung, wie beispielsweise in einer exprimierenden Zelle.

Die einem Protein entsprechende Informationseinheit wird auch im Sinne der vorliegenden Anmeldung als Gen bezeichnet.

Änderungen der Nukleotidsequenz, wie sie beispielsweise durch an sich bekannte molekularbiologische Methoden herbeigeführt werden können, werden als Mutationen bezeichnet. Je nach Art der Änderung kennt man beispielsweise Deletions- oder Insertionsmutationen. Die zugehörigen Organismen werden als Mutanten bezeichnet. Die von mutierten Nukleinsäuren abgeleiteten Proteine werden als Varianten bezeichnet.

Durch Vergleich mit bekannten Enzymen läßt sich aus der Aminosäure- oder Nukleotid- Sequenz die enzymatische Aktivität eines betrachteten Enzyms folgern. Diese kann durch andere Bereiche des Proteins, die nicht an der eigentlichen Reaktion beteiligt sind, qualitativ oder quantitativ modifiziert werden. Dies könnte beispielsweise die Enzymstabilität, die Aktivität, die Reaktionsbedingungen oder die Substratspezifität betreffen. Unter dem Begriff des erfindungswesentlichen amylolytischen Proteins ist deshalb nicht allein eines mit der reinen, die Hydrolyse von α(1-4)-glycosidischen Bindungen durchführenden Funktion zu verstehen, die auf die wenigen Aminosäurereste eines vermutlichen katalytisch aktiven Zentrums zurückzuführen sind. Er umfaßt darüberhinaus alle Funktionen, wie sie sich durch das Einwirken des gesamten übrigen Proteins oder eines Teils oder mehrerer Teile des übrigen Proteins auf die eigentlich katalytisch aktiven Bereiche ergeben, als auch allein solche modifizierenden Funktionen. Denn einerseits ist nicht genau bekannt, welche Aminosäurereste des erfindungsgemäßen Proteins tatsächlich die Hydrolyse katalysieren, und andererseits können nie irgendwelche Einzelfunktionen definitiv von der Beteiligung an der Katalyse ausgenommen werden. Die zweite Voraussetzung dafür, daß es sich um ein erfindungswesentliches Protein handelt, ist allerdings, daß sich durch das chemische Verhalten der eigentlich aktiven Reste allein oder zusätzlich durch das Einwirken der modifizierenden Teile eine Hydrolyse von α(1-4)-glycosidischen Bindungen von Stärke oder stärkeähnlichen Polymeren ergibt.

Im Rahmen der vorliegenden Erfindung ist der Begriff amylolytische Aktivität also weit auszulegen: sowohl die allein auf die Aminosäuren des katalytisch aktiven Zentrums zurückzuführende, einer α-Amylase entsprechende Aktivität, als auch jede von anderen Teilbereichen des Proteins ausgeübte Hilfsfunktion zur Hydrolyse von α-1,4- glycosidischen Bindungen sollen erfindungsgemäß als amylolytische Funktion aufgefaßt werden, sofern es sich bei der beeinflußten Reaktion selbst um eine Amylase-Aktivität handelt. Zu den Hilfsfunktionen oder Teilaktivitäten gehören beispielsweise die Bindung eines Substrats, eines Zwischen- oder Endprodukts, die Aktivierung oder die Inhibierung oder Vermittlung eines regulierenden Einflusses auf die hydrolytische Aktivität. Dabei kann es sich beispielsweise auch um die Ausbildung eines Strukturelements handeln, das fern vom aktiven Zentrum liegt, oder um ein Signalpeptid, dessen Funktion die Ausschleusung des gebildeten Proteins aus der Zelle und/oder dessen korrekte Faltung betrifft und ohne das in vivo in der Regel kein funktionsfähiges Enzym gebildet wird.

Homologe Bereiche von verschiedenen Proteinen sind solche mit gleichen Funktionen, die sich durch Übereinstimmungen in der primären Aminosäuresequenz erkennen lassen. Sie geht bis zu völligen Identitäten in kleinsten Bereichen, sogenannten Boxen, die nur wenige Aminosäuren umfassen und meist für die Gesamtaktivität essentielle Funktionen ausüben. Unter den Funktionen der homologen Bereiche sind kleinste Teilfunktionen der vom gesamten Protein ausgeübten Funktion zu verstehen, wie beispielsweise die Ausbildung einzelner Wasserstoffbrückenbindungen zur Komplexierung eines Substrats oder Übergangskomplexes.

Das Maß für die Homologie ist gemäß der vorliegenden Erfindung ein Prozentsatz an Identität, wie er beispielsweise nach der von D. J. Lipman und W. R. Pearson in Science 227 (1985), S. 1435-1441 angegebenen Methode bestimmt werden kann. Die Homologie kann auf das gesamte Protein bezogen sein oder auf den jeweils zuzuordnenden Bereich mit entsprechender Funktion. Homologieangaben können sich auf die Aminosäuresequenz beziehen oder auf die Nukleotidsequenz. Bei letzterer sind die Sequenzen beider komplementärer Stränge der doppelsträngigen DNA in jeweils allen drei möglichen Leserastern zu berücksichtigen. Ferner ist zu berücksichtigen, daß verschiedene Codon-Triplets für dieselben Aminosäuren codieren können, so daß eine bestimmte Aminosäure-Abfolge von mehreren unterschiedlichen und möglicherweise nur geringe Identität aufweisenden Nukleotidsequenzen abgeleitet werden kann. Außerdem weisen verschiedene Organismen Unterschiede im Gebrauch dieser Codons auf. Aus diesen Gründen müssen sowohl Aminosäuresequenzen als auch Nukleotidsequenzen in die Betrachtung des Schutzbereichs einbezogen werden.

Das erfindungswesentliche Enzym einer besonders bevorzugten Ausführungsform kann durch Isolierung aus dem Kulturüberstand von Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) gewonnen werden, also dem Organismus, von dem es natürlicherweise gebildet wird. Dieser ist gemäß dem Budapester Vertrag über die internationale Anerkennung der Hinterlegung von Mikroorganismen vom 28. April 1977 bei der Deutschen Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH in Braunschweig (DSMZ) hinterlegt worden. Er trägt dort die Registrierungsnummer DSM 12368 (DSM 98-587). Die maßgeblichen Angaben über die Merkmale dieses biologischen Materials, wie sie von der DSMZ bei der Hinterlegung bestimmt worden sind, werden in folgender Tabelle 1 zusammengestellt.

Tabelle 1

Mikrobiologische Eigenschaften des Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) (Bestimmt von der DSMZ am 9.10.1998)

Wie über diese Charakterisierung hinaus nun überraschenderweise festgestellt werden konnte, weist das von diesem Stamm produzierte amylolytische Enzym Eigenschaften auf, die es für den Einsatz in Wasch- und/oder Reinigungsmitteln prädestinieren. Dies ist in Anbetracht der mikrobiologischen Eigenschaften des Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) überraschend. Jedoch stellt dieses Enzym aufgrund der mikrobiologisch günstigen Eigenschaften dieses Mikroorganismus und der enzymatischen Eigenschaften der von ihm gebildeten Amylase eine besonders bevorzugte Ausführungsform der vorliegenden Erfindung dar. Es läßt sich folgendermaßen biochemisch charakterisieren:
Das erfindungswesentliche amylolytische Enzym des Stammes Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) weist als reifes Protein in der denaturierenden SDS- Polyacrylgelelektrophorese ein apparentes Molekulargewicht von 58 kD auf, während sich aus der 515 Aminosäuren umfassenden Proteinsequenz (SEQ ID NO. 2) ein Molekulargewicht von circa 59 kD ableiten läßt, beziehungsweise nach Abspaltung des 31 Aminosäuren umfassenden Signalpeptids eines von 55,5 kD. Gemäß isoelektrischer Fokussierung liegt der isoelektrische Punkt des reifen Proteins bei 6,0. Es weist stärkespaltende Aktivität auf. Es ist bei Inkubation für 10 min bei pH 10 bis 50°C stabil. Bei 60°C werden noch 50% Restaktivität gefunden. Das Enzym ist bei Inkubation über 10 min bei 40°C weitgehend stabil zwischen pH-Werten von 5 und 12, die beste Stabilität wird bei pH 9 beobachtet. In Gegenwart von 0,1% SDS, nach 15minütiger Inkubation bei pH 10 und 50°C weist das Enzym noch 98% Restaktivität auf. In Gegenwart von zusätzlich 10 HPE/ml an Proteaseaktivität und nach 15minütiger Inkubation bei pH 10 und 50°C weist das Enzym noch 74% Restaktivität auf.

Die Nukleotidsequenz dieses Enzyms wird im Sequenzprotokoll unter der Bezeichnung SEQ ID NO. 1 angegeben. Die Aminosäuresequenz dieses Enzyms wird im Sequenzprotokoll unter der Bezeichnung SEQ ID NO. 2 angegeben.

Vergleichbare amylolytische Proteine eignen sich ebenfalls für Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung und die entsprechenden Mittel werden insoweit beansprucht, wie die enthaltenen amylolytischen Proteine Protein- oder DNA-Sequenzen aufweisen, die innerhalb des Ähnlichkeitsbereichs zu den in in SEQ ID NO. 1 und/oder SEQ ID NO. 2 angegebenen Sequenzen liegen. Dieser Ähnlichkeitsbereich umfaßt alle Proteine, deren Aminosäuresequenz zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz mindestens zu 96%, zu 96,5%, zu 97%, zu 97,5%, zu 98%, zu 98,5%, zu 99%, zu 99,5% oder zu 100% identisch ist. Der Ähnlichkeitsbereich umfaßt auch alle Proteine, deren Nukleotidsequenz zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Nukleotidsequenz mindestens zu 87,5%, zu 90%, zu 92,5%, zu 95%, zu 96%, zu 97%, zu 98%, zu 99% oder zu 100% identisch ist. Dieses gilt insbesondere für jene Teilbereiche des Proteins, die die Aminosäuren 32 bis 515 betreffen.

Bei dem nächstähnlichen, bis zum 17.3.2000 bekannten Protein handelt es sich um die α-Amylase aus Bacillus alcalophilus, mit der Bezeichnung P 19571 in der "SWISS- PROT"-Datenbank (Genf, Schweiz). Dieses weist zum erfindungswesentlichen amylolytischen Enzym aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) eine Sequenz-Homologie von 93,4% Identität auf Proteinebene auf. Das erfindungsgemäße Protein ist über die homologen Bereiche eindeutig als α-Amylase charakterisiert.

Besonderes Interesse gilt der Teilsequenz, die den Aminosäuren 32 bis 515 aus der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Sequenz entspricht. Denn die ersten 31 Aminosäuren stellen, wie aus der Aminosäuresequenz geschlossen werden kann, ein Signalpeptid dar, welches bei Produktion in entsprechenden Mikroorganismen die Ausschleusung des Proteins aus dem Zellinneren in das die Zellen umgebende Medium einleitet. Dieses Signalpeptid wird in vivo nach der Ausschleusung abgespalten, so daß die eigentliche amylolytische Aktivität vom übrigen Teil des Proteins ausgeübt wird. Für die eigentliche amylolytische Funktion sind die Aminosäuren 1 bis 31 wahrscheinlich von untergeordneter Bedeutung, sollen aber nicht aus dem Schutzbereich der vorliegenden Erfindung ausgeschlossen werden.

Unter Fragmenten werden im Sinne der vorliegenden Erfindung alle Proteine oder Peptide verstanden, die kleiner sind als jene Proteine, die denen von SEQ ID NO. 1 oder SEQ ID NO. 2 entsprechen, zu ihnen in den entsprechenden Teilsequenzen aber hinreichend homolog sind. Sofern sie eine amylolytische oder eine die Hydrolyse einer α-1,4- glycosidischen Bindung unterstützende Funktion ausüben, werden sie als amylolytisch aktive Fragmente angesehen. Bei den Fragmenten kann es sich beispielsweise um einzelne Domänen handeln. Solche Fragmente können kostengünstiger herzustellen sein, bestimmte eventuell nachteilige Charakteristika des Ausgangsmoleküls nicht mehr besitzen oder ein günstigeres Aktivitätsprofil entfalten. Derartige Proteinfragmente können auch nicht-biosynthetisch, sondern beispielsweise chemisch hergestellt werden. Die chemische Synthese kann beispielsweise dann vorteilhaft sein, wenn im Anschluß an die Synthese chemische Modifikationen vorgenommen werden sollen.

Den Fragmenten sind ihrer prinzipiellen Gleichartigkeit wegen auch durch Deletionsmutation erhaltene Proteine zuzuordnen. Während Fragmente eher kleine Bruchstücke des gesamten Proteins umfassen, versteht man unter deletionsmutierten Proteinen solche Varianten der Ausgangsproteine, bei denen eher kurze Bereiche fehlen. Solche können biochemisch weitgehend mit den Ausgangsmolekülen übereinstimmen oder einzelne Funktionen gerade nicht mehr aufweisen. Dies erscheint beispielsweise bei der Deletion inhibierender Bereiche besonders sinnvoll. Im Ergebnis können mit den Deletionen sowohl eine Spezialisierung als auch eine Erweiterung des Anwendungsbereichs des Proteins einhergehen. Sofern dadurch eine im weitesten Sinne amylolytische Funktion aufrechterhalten, modifiziert, spezifiziert oder auch erst erreicht wird, handelt es sich bei den durch Deletionsmutation erhaltenen Proteinen wie bei den Fragmenten um erfindungswesentliche Proteine; einzige zusätzliche Voraussetzung dafür ist, daß sie im oben bereits angegeben Ähnlichkeitbereich zu den Sequenzen SEQ ID NO. 1 und SEQ ID NO. 2 liegen.

Als natürlicherweise gebildete Fragmente, beziehungsweise deletionsmutierte Proteine kann man auch die von Präproteinen durch Abspaltung der N-terminalen Aminosäuren erhältlichen Proteine und Signalpeptide ansehen. Auf jedes dieser Proteine erstreckt sich der Schutzbereich der vorliegenden Erfindung, sofern es innerhalb des beanspruchten Schutzbereichs liegt und es eine amylolytische Aktivität vermittelt.

Unter chimären oder "hybriden" Proteinen sind im Sinne der vorliegenden Anmeldung solche Proteine zu verstehen, die aus Elementen zusammengesetzt sind, die natürlicherweise von verschiedenen Polypeptidketten aus demselben Organismus oder aus verschiedenen Organismen stammen. Dieses Vorgehen wird auch Shuffling- Mutagenese genannt. Es handelt sich dann um erfindungswesentliche chimäre Proteine, wenn die durch die Fusion erhaltenen Proteine eine im weitesten Sinne amylolytische Aktivität aufweisen. Diese kann von einem Molekülteil ausgeübt oder modifiziert werden, das sich von einem erfindungswesentlichen Protein herleitet und innerhalb des beanspruchten Ähnlichkeitsbereichs liegt. Der Sinn einer solchen Fusion kann beispielsweise darin bestehen, mithilfe des heranfusionierten erfindungsgemäßen Proteinteils eine amylolytische oder wenigstens die Hydrolyse von α-1,4-glycosidischen Bindungen unterstützende Funktion herbeizuführen oder zu modifizieren. Es ist dabei im Sinne der vorliegenden Erfindung unwesentlich, ob solch ein chimäres Protein aus einer einzelnen Polypeptidkette oder mehreren Untereinheiten besteht, auf welche sich unterschiedliche Funktionen verteilen können. Zur Realisierung der letztgenannten Alternative ist es beispielsweise möglich, posttranslational oder erst nach einem Aufreinigungsschritt durch eine gezielte proteolytische Spaltung eine einzelne chimäre Polypeptidkette in mehrere zu zerlegen.

Bestimmte Bereiche eines Enzyms, sogenannte Consensus-Sequenzen oder Boxen, können über ihre hoch konservierte Homologie zu den Enzymen aus anderen Organismen erkannt werden. Solche Bereiche verleihen dem Enzym zumeist seine charakteristischen enzymatischen Funktionen. Sie können auch über verschiedene Domänen, also globuläre Bereiche des Proteinmoleküls verteilt liegen. Zum Gegenstand der Erfindung gehören daher auch Mittel mit solchen chimären Proteinen, die aufgrund ihrer Konstruktion über ihre gesamte Aminosäure- und oder Nukleotidsequenz hinweg eine gegebenenfalls geringere Identität aufweisen als für den erfindungswesentlichen Ähnlichkeitsbereich oben definiert, die ihm aber in mindestens einer der durch Fusion eingebrachten Bereiche zugerechnet werden können und in diesem Teil dieselben Funktionen wie in einer Amylase ausüben, die über ihre ganze Länge in den genannten Homologiebereich fällt.

Unter durch Insertionsmutation erhaltenen Proteinen sind im Sinne der vorliegenden Erfindung Varianten von den über ihre volle Sequenzlänge in die bezeichneten Schutzbereiche der Sequenzen SEQ ID NO. 1 oder SEQ ID NO. 2 fallenden Proteine zu verstehen, die durch Einfügen eines Nukleinsäure-, beziehungsweise Proteinfragments in die betreffenden Sequenzen erhalten worden sind. Sie sind ihrer prinzipiellen Gleichartigkeit wegen den chimären Proteinen zuzuordnen. Sie unterscheiden sich von jenen lediglich im Größenverhältnis des unveränderten oder mit den Sequenzen nach SEQ ID NO. 1 oder SEQ ID NO. 2 übereinstimmenden Proteinteile zur Größe des gesamten Proteins. In insertionsmutierten Proteinen ist der Anteil an Fremdprotein geringer als in chimären Proteinen.

Der Sinn von Insertionsmutagenese kann wie der der Hybridbildung darin bestehen, einzelne der Eigenschaften erfindungswesentlicher Proteine mit denen anderer Proteine zu kombinieren. Es handelt sich dann um erfindungswesentliche, durch Insertionsmutation erhaltene oder chimäre Proteine, wenn die über ihre Homologie auf die Sequenzen SEQ ID NO. 1 oder SEQ ID NO. 2 zurückzuführenden Bereiche entsprechende Homologiewerte aufweisen und das erhaltene Protein insgesamt eine im weitesten Sinne amylolytische Funktion besitzt.

Inversionsmutagenese, also eine partielle Sequenzumkehrung, kann als Sonderform sowohl der Deletion, als auch der Insertion angesehen werden; dadurch erhaltene Proteine sind somit in den Schutzbereich der vorliegenden Erfindung eingechlossen. Dasselbe gilt für eine von der ursprünglichen Aminosäureabfolge abweichende Neugruppierung verschiedener Molekülteile.

Unter amylolytisch aktiven Derivaten werden im Sinne der vorliegenden Patentanmeldung solche Proteine verstanden, die sich von Proteinen ableiten, die selbst eine amylolytische Aktivität besitzen oder die Hydrolyse von internen α-1,4-glycosidischen Bindungen unterstützen. Dies können beispielsweise solche Proteine sein, die nach ihrer Synthese modifiziert worden sind. Solche Derivatisierungen können beispielsweise biologisch erfolgen, etwa im Zusammenhang mit der Proteinbiosynthese über Prozessierung durch den Wirtsorganismus; hierfür eignen sich vor allem molekularbiologische Methoden. Sie können aber auch chemisch durchgeführt werden, etwa durch die chemische Umwandlung einer Seitenkette einer Aminosäure oder durch kovalente Bindung einer anderen Verbindung an das Protein. Bei solch einer Verbindung kann es sich beispielsweise auch um andere für die Verwendung in Wasch- oder Reinigungsmitteln geeignete Proteine handeln, die an erfindungsgemäße Proteine gebunden werden. Derartige Modifikationen können beispielsweise die Substratspezifität beeinflussen oder eine vorübergehende Blockierung der enzymatischen Aktivität herbeiführen, wenn es sich bei der angekoppelten Substanz um einen Inhibitor handelt. Dies kann beispielsweise für den Zeitraum der Lagerung sinnvoll sein.

Proteine, die zu dem erfindungsgemäßen Enzym entsprechende Ähnlichkeiten aufweisen und aus natürlichen Quellen stammen, kennzeichnen bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung, insbesondere wenn sie aus Mikroorganismen stammen. Denn diese lassen sich zumeist einfacher handhaben als vielzellige Organismen oder Zellkulturen, obgleich diese nicht grundsätzlich vom Erfindungsgegenstand ausgeschlossen sind.

Besonders bevorzugt sind gram-positive Bakterien, weil diese keine äußere Membran besitzen und sekretierte Proteine somit unmittelbar ins umgebende Medium abgeben.

Ganz besonders bevorzugt sind gram-positive Bakterien der Gattung Bacillus, weil diese als Produktionsorganismen mit einer besonders hohen Produktionsleistung in technischen Prozessen etabliert sind.

Unter den Bacillus-Species, wiederum, sind alkaliphile Bacilli bevorzugt, und darunter insbesondere der Stamm Bacillus sp. A 7-7 (DSM-12368). Denn aus diesem wurde die Ausführungsform des erfindungsgemäßen Enzyms, deren zugehörige Sequenzen im Sequenzprotokoll angegeben sind und dessen enzymatische Charakteristika oben beschrieben sind, ursprünglich erhalten.

Bevorzugt sind jeweils solche Stämme, die das gebildete amylolytische Protein in das sie umgebende Medium abgeben. Es ist möglich, daß natürlich vorkommende Produzenten zwar ein erfindungswesentliches amylolytisches Enzym herstellen können, dieses aber unter den zunächst ermittelten Bedingungen nur in geringem Maße exprimieren und/oder in das umgebende Medium abgeben. Sie unterfallen dennoch solange dem Schutzbereich der vorliegenden Erfindung, wie die Möglichkeit besteht, geeignete Umweltbedingungen oder niedermolekulare oder sonstige Faktoren experimentell zu ermitteln, unter deren Einwirken sie zu einer Produktion des erfindungsgemäßen Proteins angeregt werden können, die eine wirtschaftliche Nutzung sinnvoll erscheinen läßt.

Erfindungswesentliche Proteine können nach verschiedenen im Stand der Technik bekannten Methoden erhalten werden. Hierzu gehört beispielsweise die Gewinnung aus den Organismen, die sie natürlicherweise bilden. Diese können durch geeignete Vektoren, die das Gen für ein erfindungswesentliches Protein und die zu dessen Realisierung notwendigen genetischen Elemente bereitstellen, auch selbst zur verstärkten Bildung, das heißt zur Überexpression angeregt werden. Es handelt sich dann um homologe Proteinexpression. Heterologe Proteinexpression wird über Vektoren erreicht, die sich in Zellen anderer Spezies als den natürlichen Produzenten stabil etablieren und dort zur Expression der erfindungswesentlichen Proteine angeregt werden können. Ausgangspunkt für molekularbiologische Arbeiten sind die zugehörigen Gene, im vorliegenden Fall also die unter SEQ ID NO. 1 angegebene Nukleinsäuresequenz der α- Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368). Geeignete Methoden werden in Handbüchern wie beispielsweise dem von Fritsch, Sambrook und Maniatis "Molecular cloning: a laboratory manual", Cold Spring Harbour Laboratory Press, New York, 1989, vorgestellt.

Auf dem klonierten Gen bauen auch alle allgemein unter dem Begriff "Protein Engineering" zusammengefaßten gentechnischen und protein-biochemischen Methoden auf, wie beispielsweise die Herstellung der oben ausgeführten Protein-Varianten. Mit solchen können erfindungswesentliche Proteine in Hinblick auf die Verwendung in Wasch- oder Reinigungsmitteln weiter optimiert werden. Insbesondere sind damit eine Verbesserung der Oxidationsbeständigkeit, der Stabilität gegenüber Detergenzien, Proteasen, hohen Temperaturen, sauren oder stark alkalischen Bedingungen, Veränderung der Sensitivität gegenüber Calcium, Senkung der Immunogenität oder allergenen Wirkung oder sonstige Verbesserungen der Wasch- und/oder Reinigungsleistung gemeint, die durch Mutagenese oder sonstige chemische Modifikationen an entsprechenden Bereichen des Enzyms erzielt werden können. Solche Modifikationen sind für Waschmittelenzyme prinzipiell seit langem bekannt.

Solch eine Mutagenese kann in an sich bekannter Weise zielgerichtet oder über zufallsgemäße Methoden durchgeführt werden. Dies kann beispielsweise in Kombination mit einem anschließenden auf die Aktivität gerichteten Erkennungs- und/oder Auswahlverfahren (Screening und Selektion) erfolgen. Die erhaltenen Varianten unterliegen wie alle oben beschriebenen Varianten auch dem Schutzbereich der hier beschriebenen Erfindung, wenn sie für im weitesten Sinne amylolytische Proteine codieren und in dem oben definierten Ähnlichkeitsbereich liegen.

Je nach Gewinnung, Aufarbeitung oder Präparation eines Proteins kann ein solches mit diversen anderen Stoffen vergesellschaftet sein. Es kann auch, beispielsweise zur Erhöhung seiner Lagerstabilität, mit bestimmten anderen Stoffen gezielt versetzt worden sein. Unter dem Begriff des erfindungswesentlichen Proteins sind deshalb zusätzlich auch alle Präparationen des eigentlichen erfindungswesentlichen Proteins zu verstehen. Das ist auch unabhängig davon, ob es in einer bestimmten Präparation tatsächlich diese enzymatische Aktivität entfaltet oder nicht. Denn es kann gewünscht sein, daß es bei der Lagerung keine oder nur geringe Aktivität besitzt, und erst zum Zeitpunkt der Verwendung seine amylolytische Funktion entfaltet. Dies kann beispielsweise vom Faltungszustand des Proteins abhängig sein oder aus der reversiblen Bindung eines oder mehrer Begleitstoffe aus der Präparation oder sonstiger Bestandteile des erfindungsgemäßen Mittels an ein erfindungswesentliches Protein oder aus einem anderen Kontrollmechanismus resultieren.

Ein erfindungswesentliches Protein kann besonders während der Lagerung durch Stabilisatoren beispielsweise vor Denaturierung, Zerfall oder Inaktivierung, etwa durch physikalische Einflüsse, Oxidation oder proteolytische Spaltung geschützt werden. Bei Proteinen, die aus Mikroorganismen erhalten werden, ist eine Inhibierung der Proteolyse besonders kritisch, weil die meisten Mikroorganismen verschiedene Proteasen als Verdauungsenzyme in die umgebenden Medien sekretieren. Diese können die interessierenden Proteine während der nachfolgenden Aufreinigungstufen erheblich schädigen. Auch in Wasch- und Reinigungsmitteln können erfindungswesentliche Proteine mit Proteasen vergesellschaftet sein, und bedürfen deshalb eines besonderen Schutzes.

Eine Gruppe von Stabilisatoren sind reversible Proteaseinhibitoren, die bei Verdünnung des Mittels in der Waschflotte abdissozieren. Benzamidin-Hydrochlorid und Leupeptin sind für diesen Zweck etabliert. Häufig werden Borax, Borsäuren, Boronsäuren oder deren Salze oder Ester verwendet, darunter vor allem Derivate mit aromatischen Gruppen, etwa gemäß WO 95/12655 A1 ortho-substituierte, gemäß WO 92/19707 A1 meta-substituierte und gemäß dem US-Patent 5 972 873 para-substituierte Phenylboronsäuren, beziehungsweise deren Salze oder Ester. In den Schutzrechten WO 98/13460 A1 und EP 583 534 B1 werden Peptidaldehyde, das heißt Oligopeptide mit reduziertem C-Terminus, und zwar solche aus 2-50 Monomeren, zur reversiblen Inhibierung von Wasch- und Reinigungsmittelproteasen offenbart. Zu den peptidischen reversiblen Proteaseinhibitoren gehört unter anderem Ovomucoid (WO 93/00418 A1). Beispielsweise mit der Anmeldung WO 00/01826 A2 werden spezifische, reversible Peptid-Inhibitoren für die Protease Subtilisin zur Verwendung in Protease-haltigen Mitteln offenbart, und mit WO 00/01831 A2 entsprechende Fusionsproteine aus Protease und Inhibitor.

Weitere Enzymstabilisatoren sind Aminoalkohole wie Mono-, Di-, Triethanol- und -Propanolamin und deren Mischungen, aliphatische Carbonsäuren bis zu C₁₂, wie beispielsweise aus den Schutzrechten EP 0 378 261 B1 und WO 97/05227 A1 bekannt ist, wie Bernsteinsäure, andere Dicarbonsäuren oder Salze der genannten Säuren. Mit der Anmeldung DE 196 50 537 A1 werden für diesen Zweck endgruppenverschlossene Fettsäureamidalkoxylate offenbart. Bestimmte als Builder eingesetzte organische Säuren vermögen, wie in WO 97/18287 A1 offenbart, zusätzlich ein enthaltenes Enzym zu stabilisieren.

Niedere aliphatische Alkohole, vor allem aber Polyole, wie beispielsweise Glycerin, Ethylenglykol, Propylenglykol oder Sorbit sind weitere häufig eingesetzte Enzymstabilisatoren. Nach einer neueren Anmeldung (EP 0 965 268 A1) schützt auch Di- Glycerinphosphat gegen Denaturierung durch physikalische Einflüsse. Ebenso werden Calciumsalze verwendet, wie beispielsweise Calciumacetat oder das in der Patentschrift EP 0 028 865 B2 für diesen Zweck offenbarte Calcium-Formiat, und Magnesiumsalze, etwa gemäß dem europäischen Patent EP 0 378 262 B1.

Polyamid-Oligomere (WO 99/43780 A1) oder polymere Verbindungen wie Lignin (WO 97/00932 A1), wasserlösliche Vinyl-Copolymere (EP 828 762 B1) oder, wie in EP 702 712 B1 offenbart, Cellulose-Ether, außerdem Acryl-Polymere und/oder Polyamide stabilisieren die Enzym-Präparation unter anderem gegenüber physikalischen Einflüssen oder pH-Wert-Schwankungen. Andere polymere Stabilisatoren sind die in WO 97/05227 A1 neben anderen Bestandteilen offenbarten linearen C₈-C₁₈ Polyoxyalkylene. Alkylpolyglycoside könnten wie in den Anmeldungen WO 97/43377 A1 und WO 98/45396 A1 die enzymatischen Komponenten des erfindungsgemäßen Mittels stabilisieren und sogar in ihrer Leistung steigern. Vernetzte N-haltige Verbindungen, wie in WO 98/17764 A1 offenbart, erfüllen eine Doppelfunktion als Soil-release-Agentien und als Enzym- Stabilisatoren. Hydrophobes, nichtionisches Polymer wirkt in einer Mischung mit anderen Stabilisatoren gemäß der Anmeldung WO 97/32958 A1 stabilisierend auf eine Cellulase, so daß sich solche oder ähnliche Bestandteile auch für das erfindungswesentliche Enzym eignen könnten.

Reduktionsmittel und Antioxidantien erhöhen, wie unter anderem in EP 780 466 A1 offenbart, die Stabilität der Enzyme gegenüber oxidativem Zerfall. Schwefelhaltige Reduktionsmittel sind beispielsweise aus den Patentschriften EP 0 080 748 B1 und EP 0 080 223 B1 bekannt. Andere Beispiele sind Natrium-Sulfit (EP 533 239 B1) und reduzierende Zucker (EP 656 058 B1).

Vielfach werden auch Kombinatonen von Stabilisatoren verwendet, beispielsweise aus Polyolen, Borsäure und/oder Borax in der Anmeldung WO 96/31589 A1, die Kombination von Borsäure oder Borat, reduzierenden Salzen und Bernsteinsäure oder anderen Dicarbonsäuren in der Anmeldung EP 126 505 B1 oder die Kombination von Borsäure oder Borat mit Polyolen oder Polyaminoverbindungen und mit reduzierenden Salzen, wie in EP 080 223 B1 offenbart. Die Wirkung von Peptid-Aldehyd- Stabilisatoren wird gemäß WO 98/13462 A1 durch die Kombination mit Borsäure und/oder Borsäurederivaten und Polyolen gesteigert und gemäß WO 98/13459 A1 durch die zusätzliche Verwendung von Calcium-Ionen noch weiter verstärkt.

Mittel mit stabilisierten Enzymaktivitäten stellen bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung dar. Besonders bevorzugt sind solche mit Enzymen, die auf mehrere der dargestellten Weisen stabilisiert sind.

Erfindungsgemäße Mittel enthalten erfindungswesentliche Proteine oder Derivate vorzugsweise in Mengen von 0,000001 Gewichts-Prozent bis 5 Gew.-%, insbesondere 0,00001 bis 3 Gew.-%. Für ein beispielsweise in gängigen Haushaltsgeschirrspülmaschinen oder Haushaltswaschmaschinen verwendbares Mittel beträgt die Einsatzmenge vorzugsweise von 0,01 mg bis 200 mg des amylolytischen Proteins pro Anwendung, insbesondere 0,02 mg bis 100 mg. Das erfindungsgemäße Mittel wird entweder vom Hersteller oder vom Anwender so dosiert, daß sich in der Waschflotte, beispielsweise der maschinell verwendbaren Mittel oder der von Handgeschirrspülmitteln oder Reinigungsmitteln vorzugsweise 0,0005 bis 10 mg pro l, vorzugsweise 0,005 bis 8 mg pro l Waschflotte ergeben. Die Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA-Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2'- Bichinolyl-4,4'-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren (A. G. Gornall, C. S. Bardawill und M. M. David, J. Biol. Chem. 177 (1948), S. 751-766) bestimmt werden.

Erfindungsgemäße Mittel können zusätzlich zu dem erfindungswesentlichen Protein andere amylolytische Enzyme, insbesondere α-Amylasen enthalten. Darunter können sich auch die eingangs dargestellten, für die Verwendung in Wasch- und Reinigungsmitteln etablierten Enzyme befinden. Beispiele für kommerziell erhältliche Amylasen sind BAN®, Termamyl®, Purastar®, Amylase-LT®, Maxamyl®, Duramyl® und/oder Purafect®OxAm. Dies ist dann angebracht, wenn sich die verschiedenen Enzyme einander zu ergänzen vermögen. Solch eine Ergänzung kann beispielsweise in regulatorischer Hinsicht erfolgen, etwa durch gegenseitige Aktivierung oder durch Inaktivierung. Sie kann sich beispielsweise dadurch ergeben, daß mindestens ein nicht zu den bekannten α-Amylasen homologer Teil des erfindungswesentlichen Enzyms Einfluß auf die nicht erfindungswesentlichen amylolytischen Aktivitäten nimmt. Die gemeinsame Verwendung kann aber auch aufgrund abweichender Substratspezifitäten sinnvoll sein. Beides sind Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung.

Wie aus dem Stand der Technik bekannt, kann es vorteilhaft sein, amylolytische Enzyme in Wasch- und Reinigungsmitteln zusammen mit anderen reinigungsaktiven Enzymen zu verwenden. Dazu gehören beispielsweise Oxidoreductasen oder Peroxidasen, insbesondere als Komponenten von enzymatischen Bleichsystemen, aber auch Proteasen, Lipasen, Cutinasen, Pullulanasen, β-Glucanasen, Cellulasen, Hemicellulasen und Xylanasen, sowie deren Gemische. Beispiele für kommerziell erhältliche Enzyme zum Gebrauch in erfindungsgemäßen Mitteln sind Proteasen wie Subtilisin BPN', Properase®, BLAP®, Optimase®, Opticlean®, Maxatase®, Maxacal®, Maxapem®, Alcalase®, Esperase®, Savinase®, Durazym®, Everlase® und/oder Purafect®G oder Purafect®OxP und Lipasen wie Lipolase®, Lipomax®, Lumafast® und/oder Lipozym®.

Unter den verwendbaren Enzymen kommen in erster Linie die aus Mikroorganismen, wie Bakterien oder Pilzen, gewonnenen in Frage, beispielsweise aus Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Streptomyces griseus, Humicola lanuginosa, Humicola insolens, Pseudomonas pseudoalcaligenes oder Pseudomonas cepacia, insbesondere die von diesen Stämmen natürlicherweise gebildeten Enzymgemische, beziehungsweise Gemische mit denen anderer Stämme. Sie werden in bekannter Weise durch Fermentationsprozesse aus geeigneten Mikroorganismen gewonnen, die zum Beispiel in den deutschen Offenlegungsschriften DE 21 01 803 A und DE 21 21 397 A, den US- amerikanischen Patentschriften US 3 623 957 A und US 4 264 738 A, der europäischen Patentanmeldung EP 006 638 A2, sowie der internationalen Patentanmeldung WO 91/02792 A1 beschrieben sind.

Auch diese gegebenenfalls zusätzlich verwendeten Enzyme können, wie zum Beispiel in der europäischen Patentschrift EP 0 564 476 B1 oder in der internationalen Patentanmeldungen WO 94/23005 A1 beschrieben, an Trägerstoffen adsorbiert und/oder in Hüllsubstanzen eingebettet sein, um sie gegen vorzeitige Inaktivierung zu schützen. Sie sind in Waschmitteln vorzugsweise in Mengen bis zu 10 Gew.-%, insbesondere von 0,2 Gew.-% bis 2 Gew.-%, enthalten, wobei besonders bevorzugt gegen oxidativen Abbau stabilisierte Enzyme, wie zum Beispiel aus den internationalen Patentanmeldungen WO 94/18314 A1 oder WO 95/07350 A1 bekannt, eingesetzt werden.

Erfindungsgemäße Mittel können, beispielsweise um die enthaltenen Wirkstoffe zeitlich oder räumlich voneinander getrennt freizusetzen, aus mehreren Phasen bestehen. Dabei kann es sich um Phasen in verschiedenen Aggregatzuständen, insbesondere aber um zwei Phasen in denselben Aggregatzuständen handeln.

Erfindungsgemäße Mittel, die aus mehreren festen Komponenten zusammengesetzt sind, können auf einfache Weise dadurch hergestellt werden, daß verschiedene Pulver oder Granulate mit verschiedenen Inhaltsstoffen und/oder unterschiedlichem Freisetzungsverhalten in insgesamt loser Form miteinander vermischt werden. Die Herstellung erfindungsgemäßer fester Mittel aus einer oder mehreren Phasen kann auf bekannte Weise, zum Beispiel durch Sprühtrocknen oder Granulation erfolgen, wobei die Enzyme und eventuelle weitere thermisch empfindliche Inhaltsstoffe wie zum Beispiel Bleichmittel gegebenenfalls später separat zugesetzt werden. Zur Herstellung erfindungsgemäßer Mittel mit erhöhtem Schüttgewicht, insbesondere im Bereich von 650 g/l, bis 950 g/l, ist ein aus der europäischen Patentschrift EP 0 486 592 B1 bekanntes, einen Extrusionschritt aufweisendes Verfahren bevorzugt. Eine weitere bevorzugte Herstellung mit Hilfe eines Granulationsverfahrens ist in der europäischen Patentschrift EP 0 642 576 B1 beschrieben.

Proteine können für feste Mittel beispielsweise in getrockneter, granulierter, verkapselter oder verkapselter und zusätzlich getrockneter Form eingesetzt werden. Sie können separat, das heißt als eigene Phase, oder mit anderen Bestandteilen zusammen in derselben Phase, mit oder ohne Kompaktierung zugesetzt werden. Sollen mikroverkapselte Enzyme in fester Form verarbeitet werden, so kann das Wasser mit aus dem Stand der Technik bekannten Verfahren aus den sich aus der Aufarbeitung ergebenden wäßrigen Lösungen entfernt werden, wie Sprühtrocknung, Abzentrifugieren oder durch Umsolubilisieren. Die auf diese Weise erhaltenen Teilchen haben üblicherweise eine Teilchengröße zwischen 50 und 200 µm.

Die verkapselte Form bietet sich an, um die Enzyme vor anderen Bestandteilen, wie beispielsweise Bleichmitteln, zu schützen oder um eine kontrollierte Freisetzung (controlled release) zu ermöglichen. Je nach der Größe dieser Kapseln wird nach Milli-, Mikro- und Nanokapseln unterschieden, wobei Mikrokapseln für Enzyme besonders bevorzugt sind. Solche Kapseln werden beispielsweise mit den Patentanmeldungen WO 97/24177 A1 und DE 199 18 267 A1 offenbart. Eine weitere mögliche Verkapselungsmethode besteht darin, daß die für die Verwendung in Wasch- oder Reinigungsmitteln geeigneten Enzyme, ausgehend von einer Mischung der Enzymlösung mit einer Lösung oder Suspension von Stärke oder einem Stärkederivat, in Stärke, beziehungsweise dem Stärkederivat verkapselt werden. Ein solches Verkapselungsverfahren wird mit der deutschen Anmeldung DE 199 56 382 A1 mit dem Titel "Verfahren zur Herstellung von mikroverkapselten Enzymen" beschrieben.

Eine andere Möglichkeit, ein festes erfindungsgemäßes Mittel zur Verfügung zu stellen, ist das Verpressen oder Kompaktieren zu Tabletten. Solche Tabletten können ein- oder mehrphasig sein. Damit bietet auch diese Darreichungsform die Möglichkeit, ein festes erfindungsgemäßes Mittel mit zwei festen Phasen vorzulegen. Zur Herstellung von erfindungsgemäßen Mitteln in Tablettenform, die einphasig oder mehrphasig, einfarbig oder mehrfarbig sein können und/oder aus einer mehreren Schichten bestehen können, werden vorzugsweise alle Bestandteile - gegebenenfalls je einer Schicht - in einem Mischer miteinander vermischt und das Gemisch mittels herkömmlicher Tablettenpressen, beispielsweise Exzenterpressen oder Rundläuferpressen, mit Preßkräften im Bereich von etwa 50 bis 100 kN/cm², vorzugsweise bei 60 bis 70 kN/cm² verpreßt. Insbesondere bei mehrschichtigen Tabletten kann es von Vorteil sein, wenn mindestens eine Schicht vorverpreßt wird. Dies wird vorzugsweise bei Preßkräften zwischen 5 und 20 kN/cm², insbesondere bei 10 bis 15 kN/cm² durchgeführt. Vorzugsweise weist eine derart hergestellte Tablette ein Gewicht von 10 g bis 50 g, insbesondere von 15 g bis 40 g auf. Die Raumform der Tabletten ist beliebig und kann rund, oval oder eckig sein, wobei auch Zwischenformen möglich sind.

Flüssigen, gelförmigen oder pastösen erfindungsgemäßen Mitteln können die Enzyme, und auch ein erfindungswesentliches Protein ausgehend von einer nach dem Stand der Technik durchgeführten Proteingewinnung und Präparation in konzentrierter wäßriger oder nichtwäßriger Lösung beispielsweise in flüssiger Form, etwa als Lösung, Suspension oder Emulsion, aber auch in Gelform oder verkapselt oder als getrocknetes Pulver zugesetzt werden. Derartige erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel in Form von Lösungen in üblichen Lösungsmitteln werden in der Regel durch einfaches Mischen der Inhaltsstoffe hergestellt, die in Substanz oder als Lösung in einen automatischen Mischer gegeben werden können.

Eine Ausführungsform der vorliegenden Erfindung sind solche flüssigen, gelförmigen oder pastösen Mittel, denen ein erfindungswesentliches Protein und/oder eines der anderen enthaltenen Proteine und/oder einer der anderen enthaltenene Inhaltsstoffe in Form von Mikrokapseln zugesetzt worden ist. Besonders bevorzugt sind darunter solche mit Kapseln aus amylasesensitivem Material. Solch eine gemeinsame Verwendung von Amylase-sensitiven Materialien und dem erfindungswesentlichen amylolytischen Enzym in einem Wasch- oder Reinigungsmittel kann Synergieeffekte zeigen, etwa dergestalt daß das stärkespaltende Enzym die Spaltung der Mikrokapseln unterstützt und somit den Freisetzungsprozeß der verkapselten Inhaltsstoffe steuert, so daß deren Freisetzung nicht während der Lagerung und/oder nicht zu Beginn des Reinigungsvorgangs, sondern erst zu einem bestimmten Zeitpunkt erfolgt. Auf diesem Mechanismus können komplexe Wasch- und Reinigungsmittelsysteme mit verschiedensten Inhaltsstoffen und verschiedensten Kapseltypen beruhen, die besonders bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung darstellen.

Ein vergleichbarer Effekt ist dann gegeben, wenn sich die Inhaltsstoffe des Wasch- oder Reinigungsmittels auf mindestens zwei unterschiedliche Phasen verteilen, beispielsweise zwei oder mehr feste, miteinander verbundene Phasen eines tablettenförmigen Wasch- oder Reinigungsmittels, oder verschiedene Granulate innerhalb desselben pulverförmigen Mittels. Zwei- oder Mehrphasenreiniger sind für die Anwendung sowohl in maschinellen Geschirrspülern als auch in Waschmitteln Stand der Technik. Die Aktivität eines amylolytischen Enzyms in einer früher aktivierten Phase ist Voraussetzung für die Aktivierung einer späteren Phase, wenn diese von einer Amylase-sensitiven Hülle oder Beschichtung umgeben ist oder das Amylase-sensitive Material einen integralen Bestandteil der festen Phase darstellt, bei dessen teilweiser oder vollständiger Hydrolyse die betreffende Phase desintegriert. Der Einsatz des erfindungswesentlichen Enzyms für diesen Zweck stellt somit eine bevorzugte Ausführungsform der vorliegenden Erfindung dar.

Die Inhaltsstoffe von Wasch- und Reinigungsmitteln vermögen sich geeigneterweise gegenseitig in ihrer Leistung zu unterstützen. Die synergistische Verwendung von Amylase und Farbübertragungsinhibitoren zur Steigerung der Reinigungsleistung wird beispielsweise mit der Anmeldung WO 99/63035 A1 offenbart. Es ist auch bekannt, daß Polymere, die gleichzeitig als Cobuilder eingesetzt werden können, wie beispielsweise Alkyl-Poly-Glykoside, die Aktivität und die Stabilität von enthaltenen Enzymen stabilisieren und steigern können, so aus der Anmeldung WO 98/45396 A1. Ebenso ist es möglich, daß auch eine erfindungswesentliche amylolytische Aktivität durch einen der übrigen, oben aufgeführten Bestandteile modifiziert, insbesondere stabilisiert und/oder gesteigert wird. Entsprechend abgestimmte Rezepturen für erfindungsgemäße Mittel stellen somit besonders bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung dar.

Die Einsatzmöglichkeiten für ein erfindungswesentliches Protein sind so vielfältig, wie es Reinigungsmittelarten gibt. Dazu gehören beispielsweise Waschmittel für Textilien, Teppiche, oder Naturfasern, im kommerziellen Maßstab, in der Waschmaschine oder bei der Wäsche von Hand, Geschirrspülmittel für Geschirrspülmaschinen oder manuelle Geschirrspülmittel oder Reiniger für harte Oberflächen wie Metall, Glas, Porzellan, Keramik, Stein, Kunststoffe, Holz und Leder. Jegliche Reinigungsmittelart stellt eine Ausführungsform der vorliegenden Erfindung dar, sofern sie um ein erfindungswesentliches Protein bereichert ist.

Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung umfassen alle nach den Stand der Technik etablierten und/oder alle zweckmäßigen Darreichungsformen der erfindungsgemäßen Mittel. Dazu zählen beispielsweise feste, pulverförmige, flüssige, gelförmige oder pastöse Mittel, Extrudate, Granulate, Tabletten, oder Pouches, sowohl in Großgebinden, als auch portionsweise abgepackt.

Neben einem oder mehreren erfindungswesentlichen Proteinen enthalten erfindungsgemäße Mittel gegebenenfalls weitere übliche Inhaltsstoffe wie Tenside, zum Beispiel nichtionische, anionische und/oder amphotere Tenside, und/oder Bleichmittel, und/oder Builder, sowie gegebenenfalls weitere übliche Inhaltsstoffe.

Als nichtionische Tenside werden vorzugsweise alkoxylierte, vorteilhafterweise ethoxylierte, insbesondere primäre Alkohole mit vorzugsweise 8 bis 18 C-Atomen und durchschnittlich 1 bis 12 Mol Ethylenoxid (EO) pro Mol Alkohol eingesetzt, in denen der Alkoholrest linear oder bevorzugt in 2-Stellung methylverzweigt sein kann, beziehungsweise lineare und methylverzweigte Reste im Gemisch enthalten kann, so wie sie üblicherweise in Oxoalkoholresten vorliegen. Insbesondere sind jedoch Alkoholethoxylate mit linearen Resten aus Alkoholen nativen Ursprungs mit 12 bis 18 C- Atomen, zum Beispiel aus Kokos-, Palm-, Talgfett- oder Oleylalkohol, und durchschnittlich 2 bis 8 EO pro Mol Alkohol bevorzugt. Zu den bevorzugten ethoxylierten Alkoholen gehören beispielsweise C_12-14-Alkohole mit 3 EO oder 4 EO, C_9-11-Alkohol mit 7 EO, C_13-15- Alkohole mit 3 EO, 5 EO, 7 EO oder 8 EO, C_12-18-Alkohole mit 3 EO, 5 EO oder 7 EO und Mischungen aus diesen, wie Mischungen aus C_12-14-Alkohol mit 3 EO und C_12-18-Alkohol mit 5 EO. Die angegebenen Ethoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoholethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow range ethoxylates, NRE). Zusätzlich zu diesen nichtionischen Tensiden können auch Fettalkohole mit mehr als 12 EO eingesetzt werden. Beispiele hierfür sind Talgfettalkohol mit 14 EO, 25 EO, 30 EO oder 40 EO.

Eine weitere Klasse bevorzugt eingesetzter nichtionischer Tenside, die entweder als alleiniges nichtionisches Tensid oder in Kombination mit anderen nichtionischen Tensiden eingesetzt werden, sind alkoxylierte, vorzugsweise ethoxylierte oder ethoxylierte und propoxylierte Fettsäurealkylester, vorzugsweise mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen in der Alkylkette, insbesondere Fettsäuremethylester.

Eine weitere Klasse von nichtionischen Tensiden, die vorteilhafterweise eingesetzt werden kann, sind die Alkylpolyglycoside (APG). Einsetzbare Alkypolyglycoside genügen der allgemeinen Formel RO(G)_z, in der R für einen linearen oder verzweigten, insbesondere in 2-Stellung methylverzweigten, gesättigten oder ungesättigten, aliphatischen Rest mit 8 bis 22, vorzugsweise 12 bis 18 C-Atomen bedeutet und G das Symbol ist, das für eine Glykoseeinheit mit 5 oder 6 C-Atomen, vorzugsweise für Glucose, steht. Der Glycosylierungsgrad z liegt dabei zwischen 1,0 und 4,0, vorzugsweise zwischen 1,0 und 2,0 und insbesondere zwischen 1,1 und 1,4. Bevorzugt eingesetzt werden lineare Alkylpolyglucoside, also Alkylpolyglycoside, in denen der Polyglycosylrest ein Glucoserest und der Alkylrest ein n-Alkylrest ist.

Auch nichtionische Tenside vom Typ der Aminoxide, beispielsweise N-Kokosalkyl-N,N- dimethylaminoxid und N-Talgalkyl-N,N-dihydroxyethylaminoxid, und der Fettsäurealkanol amide können geeignet sein. Der Anteil dieser nichtionischen Tenside liegt vorzugsweise nicht über dem der ethoxylierten Fettalkohole, insbesondere bei nicht mehr als der Hälfte davon.

Weitere geeignete Tenside sind Polyhydroxyfettsäureamide der Formel (II),

in der RCO für einen aliphatischen Acylrest mit 6 bis 22 Kohlenstoffatomen, R¹ für Wasserstoff, einen Alkyl- oder Hydroxyalkylrest mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen und [Z] für einen linearen oder verzweigten Polyhydroxyalkylrest mit 3 bis 10 Kohlenstoffatomen und 3 bis 10 Hydroxylgruppen steht. Bei den Polyhydroxyfettsäureamiden handelt es sich um bekannte Stoffe, die üblicherweise durch reduktive Aminierung eines reduzierenden Zuckers mit Ammoniak, einem Alkylamin oder einem Alkanolamin und nachfolgende Acylierung mit einer Fettsäure, einem Fettsäurealkylester oder einem Fettsäurechlorid erhalten werden können.

Zur Gruppe der Polyhydroxyfettsäureamide gehören auch Verbindungen der Formel (III),

in der R für einen linearen oder verzweigten Alkyl- oder Alkenylrest mit 7 bis 12 Kohlenstoffatomen, R¹ für einen linearen, verzweigten oder cyclischen Alkylrest oder einen Arylrest mit 2 bis 8 Kohlenstoffatomen und R² für einen linearen, verzweigten oder cyclischen Alkylrest oder einen Arylrest oder einen Oxy-Alkylrest mit 1 bis 8 Kohlenstoffatomen steht, wobei C_1-4-Alkyl- oder Phenylreste bevorzugt sind und [Z] für einen linearen Polyhydroxyalkylrest steht, dessen Alkylkette mit mindestens zwei Hydrox ylgruppen substituiert ist, oder alkoxylierte, vorzugsweise ethoxylierte oder propoxylierte Derivate dieses Restes.

[Z] wird vorzugsweise durch reduktive Aminierung eines reduzierenden Zuckers erhalten, beispielsweise Glucose, Fructose, Maltose, Lactose, Galactose, Mannose oder Xylose. Die N-Alkoxy- oder N-Aryloxy-substituierten Verbindungen können beispielsweise durch Umsetzung mit Fettsäuremethylestern in Gegenwart eines Alkoxids als Katalysator in die gewünschten Polyhydroxyfettsäureamide überführt werden.

Als anionische Tenside werden beispielsweise solche vom Typ der Sulfonate und Sulfate eingesetzt. Als Tenside vom Sulfonat-Typ kommen dabei vorzugsweise C_9-13- Alkylbenzolsulfonate, Olefinsulfonate, das heißt Gemische aus Alken- und Hydroxyalkansulfonaten sowie Disulfonaten, wie man sie beispielsweise aus C_12-18-Mono olefinen mit end- oder innenständiger Doppelbindung durch Sulfonieren mit gasförmigem Schwefeltrioxid und anschließende alkalische oder saure Hydrolyse der Sulfonierungs produkte erhält, in Betracht. Geeignet sind auch Alkansulfonate, die aus C_12-18-Alkanen beispielsweise durch Sulfochlorierung oder Sulfoxidation mit anschließender Hydrolyse beziehungsweise Neutralisation gewonnen werden. Ebenso sind auch die Ester von α- Sulfofettsäuren (Estersulfonate), zum Beispiel die α-sulfonierten Methylester der hydrierten Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren geeignet.

Weitere geeignete Aniontenside sind sulfierte Fettsäureglycerinester. Unter Fettsäureglycerinestern sind die Mono-, Di- und Triester sowie deren Gemische zu verstehen, wie sie bei der Herstellung durch Veresterung von einem Monoglycerin mit 1 bis 3 Mol Fettsäure oder bei der Umesterung von Triglyceriden mit 0,3 bis 2 Mol Glycerin erhalten werden. Bevorzugte sulfierte Fettsäureglycerinester sind dabei die Sulfierpro dukte von gesättigten Fettsäuren mit 6 bis 22 Kohlenstoffatomen, beispielsweise der Capronsäure, Caprylsäure, Caprinsäure, Myristinsäure, Laurinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure oder Behensäure.

Als Alk(en)ylsulfate werden die Alkali- und insbesondere die Natriumsalze der Schwefelsäurehalbester der C₁₂-C₁₈-Fettalkohole, beispielsweise aus Kokosfettalkohol, Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder der C₁₀-C₂₀-Oxoalkohole und diejenigen Halbester sekundärer Alkohole dieser Kettenlängen bevorzugt. Weiterhin bevorzugt sind Alk(en)ylsulfate der genannten Kettenlänge, welche einen synthetischen, auf petrochemischer Basis hergestellten geradkettigen Alkylrest enthalten, die ein analoges Abbauverhalten besitzen wie die adäquaten Verbindungen auf der Basis von fettchemischen Rohstoffen. Aus waschtechnischem Interesse sind die C₁₂-C₁₆-Alkylsulfate und C₁₂-C₁₅-Alkylsulfate sowie C₁₄-C₁₅-Alkylsulfate bevorzugt. Auch 2,3-Alkylsulfate sind geeignete Aniontenside.

Auch die Schwefelsäuremonoester der mit 1 bis 6 Mol Ethylenoxid ethoxylierten geradkettigen oder verzweigten C_7-21-Alkohole, wie 2-Methyl-verzweigte C_9-11-Alkohole mit im Durchschnitt 3,5 Mol Ethylenoxid (EO) oder C_12-18-Fettalkohole mit 1 bis 4 EO, sind geeignet. Sie werden in Reinigungsmitteln aufgrund ihres hohen Schaumverhaltens nur in relativ geringen Mengen, beispielsweise in Mengen bis 5 Gew.-%, üblicherweise von 1 bis 5 Gew.-%, eingesetzt.

Weitere geeignete Aniontenside sind auch die Salze der Alkylsulfobernsteinsäure, die auch als Sulfosuccinate oder als Sulfobernsteinsäureester bezeichnet werden und die Monoester und/oder Diester der Sulfobernsteinsäure mit Alkoholen, vorzugsweise Fettalkoholen und insbesondere ethoxylierten Fettalkoholen darstellen. Bevorzugte Sulfosuccinate enthalten C_8-18-Fettalkoholreste oder Mischungen aus diesen. Insbesondere bevorzugte Sulfosuccinate enthalten einen Fettalkoholrest, der sich von ethoxylierten Fettalkoholen ableitet, die für sich betrachtet nichtionische Tenside dar stellen. Dabei sind wiederum Sulfosuccinate, deren Fettalkohol-Reste sich von ethoxylierten Fettalkoholen mit eingeengter Homologenverteilung ableiten, besonders bevorzugt. Ebenso ist es auch möglich, Alk(en)ylbernsteinsäure mit vorzugsweise 8 bis 18 Kohlenstoffatomen in der Alk(en)ylkette oder deren Salze einzusetzen.

Als weitere anionische Tenside kommen insbesondere Seifen in Betracht. Geeignet sind gesättigte Fettsäureseifen, wie die Salze der Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, hydrierte Erucasäure und Behensäure sowie insbesondere aus natürlichen Fettsäuren, zum Beispiel Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren, abgeleitete Seifengemische.

Die anionischen Tenside einschließlich der Seifen können in Form ihrer Natrium-, Kalium- oder Ammoniumsalze sowie als lösliche Salze organischer Basen, wie Mono-, Di- oder Triethanolamin, vorliegen. Vorzugsweise liegen die anionischen Tenside in Form ihrer Natrium- oder Kaliumsalze, insbesondere in Form der Natriumsalze vor.

Die Tenside können in den erfindungsgemäßen Reinigungs- oder Waschmitteln insgesamt in einer Menge von vorzugsweise 1 Gew.-% bis 50 Gew.-%, insbesondere von 5 Gew.-% bis 30 Gew.-%, bezogen auf das fertige Mittel, enthalten sein.

Erfindungsgemäße Mittel können Bleichmittel enthalten. Unter den als Bleichmittel dienenden, in Wasser H₂O₂ liefernden Verbindungen haben das Natriumpercarbonat, das Natriumperborattetrahydrat und das Natriumperboratmonohydrat besondere Bedeutung. Weitere brauchbare Bleichmittel sind beispielsweise Peroxopyrophosphate, Citratperhydrate sowie H₂O₂ liefernde persaure Salze oder Persäuren, wie Persulfate beziehungsweise Perschwefelsäure. Brauchbar ist auch das Harnstoffperoxohydrat Percarbamid, das durch die Formei H₂N-CO-NH₂.H₂O₂ beschrieben werden kann. Insbesondere beim Einsatz der Mittel für das Reinigen harter Oberflächen, zum Beispiel beim maschinellen Geschirrspülen, können sie gewünschtenfalls auch Bleichmittel aus der Gruppe der organischen Bleichmittel enthalten, obwohl deren Einsatz prinzipiell auch bei Mitteln für die Textilwäsche möglich ist. Typische organische Bleichmittel sind die Diacylperoxide, wie zum Beispiel Dibenzoylperoxid. Weitere typische organische Bleichmittel sind die Peroxysäuren, wobei als Beispiele besonders die Alkylperoxysäuren und die Arylperoxysäuren genannt werden. Bevorzugte Vertreter sind die Peroxybenzoesäure und ihre ringsubstituierten Derivate, wie Alkylperoxybenzoesäuren, aber auch Peroxy-α-Naphthoesäure und Magnesium-monoperphthalat, die aliphatischen oder substituiert aliphatischen Peroxysäuren, wie Peroxylaurinsäure, Peroxystearinsäure, ε-Phthalimidoperoxycapronsäure (Phthalimidoperoxyhexansäure, PAP), o-Carboxybenz amidoperoxycapronsäure, N-Nonenylamidoperadipinsäure und N-Nonenylamidoper succinate, und aliphatische und araliphatische Peroxydicarbonsäuren, wie 1,12- Diperoxycarbonsäure, 1,9-Diperoxyazelainsäure, Diperoxysebacinsäure, Diperoxybrassyl säure, die Diperoxyphthalsäuren, 2-Decyldiperoxybutan-1,4-disäure, N,N-Terephthaloyl di(6-aminopercapronsäure) können eingesetzt werden.

Der Gehalt der Mittel an Bleichmittel kann 1 bis 40 Gew.-% und insbesondere 10 bis 20 Gew.-%, betragen, wobei vorteilhafterweise Perboratmonohydrat oder Percarbonat eingesetzt wird. Eine synergistische Verwendung von Amylase mit Percarbonat oder von Amylase mit Percarbonsäure wird mit den Anmeldungen WO 99/63036 A1, beziehungsweise WO 99/63037 A1 offenbart.

Um beim Waschen bei Temperaturen von 60°C und darunter, und insbesondere bei der Wäschevorbehandlung eine verbesserte Bleichwirkung zu erreichen, können die Mittel auch Bleichaktivatoren enthalten. Als Bleichaktivatoren können Verbindungen, die unter Perhydrolysebedingungen aliphatische Peroxocarbonsäuren mit vorzugsweise 1 bis 10 C- Atomen, insbesondere 2 bis 4 C-Atomen, und/oder gegebenenfalls substituierte Perbenzoesäure ergeben, eingesetzt werden. Geeignet sind Substanzen, die O- und/oder N-Acylgruppen der genannten C-Atomzahl und/oder gegebenenfalls substituierte Benzoylgruppen tragen. Bevorzugt sind mehrfach acylierte Alkylendiamine, insbesondere Tetraacetylethylendiamin (TAED), acylierte Triazinderivate, insbesondere 1,5-Diacetyl- 2,4-dioxohexahydro-1,3,5-triazin (DADHT), acylierte Glycolurile, insbesondere 1,3,4,6- Tetraacetylglycoluril (TAGU), N-Acylimide, insbesondere N-Nonanoylsuccinimid (NOSI), acylierte Phenolsulfonate, insbesondere n-Nonanoyl- oder Isononanoyloxybenzolsulfonat (n- beziehungsweise iso-NOBS), acylierte Hydroxycarbonsäuren, wie Triethyl-O- acetylcitrat (TEOC), Carbonsäureanhydride, insbesondere Phthalsäureanhydrid, Isatosäureanhydrid und/oder Bernsteinsäureanhydrid, Carbonsäureamide, wie N- Methyldiacetamid, Glycolid, acylierte mehrwertige Alkohole, insbesondere Triacetin, Ethylenglycoldiacetat, Isopropenylacetat, 2,5-Diacetoxy-2,5-dihydrofuran und die aus den deutschen Patentanmeldungen DE 196 16 693 und DE 196 16 767 bekannten Enolester sowie acetyliertes Sorbitol und Mannitol beziehungsweise deren in der europäischen Patentanmeldung EP 0 525 239 beschriebene Mischungen (SORMAN), acylierte Zucker derivate, insbesondere Pentaacetylglucose (PAG), Pentaacetylfructose, Tetraacetylxylose und Octaacetyllactose sowie acetyliertes, gegebenenfalls N-alkyliertes Glucamin beziehungsweise Gluconolacton, Triazol beziehungsweise Triazolderivate und/oder teilchenförmige Caprolactame und/oder Caprolactamderivate, bevorzugt N-acylierte Lactame, beispielsweise N-Benzoylcaprolactam und N-Acetylcaprolactam, die aus den internationalen Patentanmeldungen WO 94/27970, WO 94/28102, WO 94/28103, WO 95/00626, WO 95/14759 und WO 95/17498 bekannt sind. Die aus der deutschen Pa tentanmeldung DE 196 16 769 bekannten hydrophil substituierten Acylacetale und die in der deutschen Patentanmeldung DE 196 16 770 sowie der internationalen Patentanmel dung WO 95/14075 beschriebenen Acyllactame werden ebenfalls bevorzugt eingesetzt. Auch die aus der deutschen Patentanmeldung DE 44 43 177 bekannten Kombinationen konventioneller Bleichaktivatoren können eingesetzt werden. Ebenso können Nitrilderivate wie Cyanopyridine, Nitrilquats, zum Beispiel N-Alkyammoniumacetonitrile, und/oder Cyanamidderivate eingesetzt werden. Bevorzugte Bleichaktivatoren sind Natrium-4- (octanoyloxy)-benzolsulfonat, n-Nonanoyl- oder Isononanoyloxybenzolsulfonat (n- beziehungsweise iso-NOBS), Undecenoyloxybenzolsulfonat (UDOBS), Natrium dodecanoyloxybenzolsulfonat (DOBS), Decanoyloxybenzoesäure (DOBA, OBC 10) und/oder Dodecanoyloxybenzolsulfonat (OBS 12), sowie N-Methylmorpholinum-acetonitril (MMA). Derartige Bleichaktivatoren können im üblichen Mengenbereich von 0,01 bis 20 Gew.-%, vorzugsweise in Mengen von 0,1 bis 15 Gew.-%, insbesondere 1 Gew.-% bis 10 Gew.-%, bezogen auf die gesamte Zusammensetzung, enthalten sein.

Zusätzlich zu den konventionellen Bleichaktivatoren oder an deren Stelle können auch sogenannte Bleichkatalysatoren enthalten sein. Bei diesen Stoffen handelt es sich um bleichverstärkende Übergangsmetallsalze beziehungsweise Übergangsmetallkomplexe wie beispielsweise Mn-, Fe-, Co-, Ru- oder Mo-Salenkomplexe oder -carbonylkomplexe. Auch Mn-, Fe-, Co-, Ru-, Mo-, Ti-, V- und Cu-Komplexe mit N-haltigen Tripod-Liganden sowie Co-, Fe-, Cu- und Ru-Aminkomplexe sind als Bleichkatalysatoren geeignet, wobei solche Verbindungen bevorzugt eingesetzt werden, die in der DE 197 09 284 A1 beschrieben sind. Gemäß WO 99/63038 vermögen auch Acetonitril-Derivate und gemäß WO 99/63041 bleichaktivierende Übergangsmetallkomplexverbindungen in Kombination mit Amylasen eine bleichaktivierende Wirkung zu entfalten.

Erfindungsgemäße Mittel enthalten in der Regel einen oder mehrere Builder, insbesondere Zeolithe, Silikate, Carbonate, organische Cobuilder und - wo keine ökologischen Gründe gegen ihren Einsatz sprechen - auch die Phosphate. Letztere sind insbesondere in Reinigungsmitteln für das maschinelle Geschirrspülen bevorzugt einzusetzende Gerüststoffe.

Zu nennen sind hier kristalline, schichtförmige Natriumsilicate der allgemeinen Formel NaMSi_xO_2x+1.yH₂O, wobei M Natrium oder Wasserstoff bedeutet, x eine Zahl von 1,6 bis 4, vorzugsweise 1,9 bis 4,0 und y eine Zahl von 0 bis 20 ist und bevorzugte Werte für x 2, 3 oder 4 sind. Derartige kristalline Schichtsilicate werden beispielsweise in der europäischen Patentanmeldung EP 0 164 514 beschrieben. Bevorzugte kristalline Schichtsilicate der angegebenen Formel sind solche, in denen M für Natrium steht und x die Werte 2 oder 3 annimmt. Insbesondere sind sowohl β- als auch δ-Natriumdisilicate Na₂Si₂O₅.yH₂O bevorzugt. Im Handel befinden sich derartige Verbindungen beispielsweise unter der Bezeichnung SKS® (Fa. Clariant). So handelt es sich bei SKS-6® vorwiegend um ein δ-Natriumdisilicat mit der Formel Na₂Si₂O₅.yH₂O, bei SKS-7® vorwiegend um das β-Natriumdisilicat. Durch Reaktion mit Säuren (zum Beispiel Citronensäure oder Kohlensäure) entsteht aus dem δ-Natriumdisilicat Kanemit NaHSi₂O₅.yH₂O, im Handel unter den Bezeichnungen SKS-9® beziehungsweise SKS-10® (Fa. Clariant). Von Vorteil kann es auch sein, chemische Modifikationen dieser Schichtsilicate einzusetzen. So kann beispielsweise die Alkalität der Schichtsilicate geeignet beeinflußt werden. Mit Phosphat beziehungsweise mit Carbonat dotierte Schichtsilicate weisen im Vergleich zu dem δ-Natriumdisilicat veränderte Kristallmorphologien auf, lösen sich schneller und zeigen im Vergleich zu δ- Natriumdisilicat ein erhöhtes Calciumbindevermögen. So sind Schichtsilicate der allgemeinen Summenformel xNa₂O.ySiO₂.zP₂O₅, in der das Verhältnis x zu y einer Zahl 0,35 bis 0,6, das Verhältnis x zu z einer Zahl von 1,75 bis 1200 und das Verhältnis y zu z einer Zahl von 4 bis 2800 entsprechen, in der Patentanmeldung DE 196 01 063 beschrieben. Die Löslichkeit der Schichtsilicate kann auch erhöht werden, indem besonders feinteilige Schichtsilicate eingesetzt werden. Auch Compounds aus den kristallinen Schichtsilicaten mit anderen Inhaltsstoffen können eingesetzt werden. Dabei sind insbesondere Compounds mit Cellulosederivaten, die Vorteile in der desintegrierenden Wirkung aufweisen und insbesondere in Waschmitteltabletten eingesetzt werden, sowie Compounds mit Polycarboxylaten, zum Beispiel Citronensäure, beziehungsweise polymeren Polycarboxylaten, zum Beispiel Copolymeren der Acrylsäure, zu nennen.

Einsetzbar sind auch amorphe Natriumsilikate mit einem Modul Na₂O : SiO₂ von 1 : 2 bis 1 : 3,3, vorzugsweise von 1 : 2 bis 1 : 2,8 und insbesondere von 1 : 2 bis 1 : 2,6, welche löseverzögert sind und Sekundärwascheigenschaften aufweisen. Die Löseverzögerung gegenüber herkömmlichen amorphen Natriumsilikaten kann dabei auf verschiedene Weise, beispielsweise durch Oberflächenbehandlung, Compoundierung, Kompaktierung/Verdichtung oder durch Übertrocknung hervorgerufen worden sein. Im Rahmen dieser Erfindung wird unter dem Begriff "amorph" auch "röntgenamorph" verstanden. Dies heißt, daß die Silikate bei Röntgenbeugungsexperimenten keine scharfen Röntgenreflexe liefern, wie sie für kristalline Substanzen typisch sind, sondern allenfalls ein oder mehrere Maxima der gestreuten Röntgenstrahlung, die eine Breite von mehreren Gradeinheiten des Beugungswinkels aufweisen. Es kann jedoch sehr wohl sogar zu besonders guten Buildereigenschaften führen, wenn die Silikatpartikel bei Elektronenbeugungsexperimenten verwaschene oder sogar scharfe Beugungsmaxima liefern. Dies ist so zu interpretieren, daß die Produkte mikrokristalline Bereiche der Größe 10 bis einige Hundert nm aufweisen, wobei Werte bis max. 50 nm und insbesondere bis max. 20 nm bevorzugt sind. Insbesondere bevorzugt sind verdichtete/kompaktierte amorphe Silikate, compoundierte amorphe Silikate und übertrocknete röntgenamorphe Silikate.

Ein gegebenenfalls einsetzbarer, feinkristalliner, synthetischer und gebundenes Wasser enthaltender Zeolith ist vorzugsweise Zeolith A und/oder P. Als Zeolith P wird Zeolith MAP® (Handelsprodukt der Firma Crosfield) besonders bevorzugt. Geeignet sind jedoch auch Zeolith X sowie Mischungen aus A, X und/oder P. Kommerziell erhältlich und im Rahmen der vorliegenden Erfindung bevorzugt einsetzbar ist beispielsweise auch ein Co- Kristallisat aus Zeolith X und Zeolith A (ca. 80 Gew.-% Zeolith X), das von der Firma CONDEA Augusta S. p. A. unter dem Markennamen VEGOBOND AX® vertrieben wird und durch die Formel

nNa₂O.(1-n)K₂O.Al₂O₃.(2-2,5)SiO₂.(3,5-5,5)H₂O

beschrieben werden kann. Geeignete Zeolithe weisen eine mittlere Teilchengröße von weniger als 10 µm (Volumenverteilung; Meßmethode: Coulter Counter) auf und enthalten vorzugsweise 18 bis 22 Gew.-%, insbesondere 20 bis 22 Gew.-% an gebundenem Wasser.

Selbstverständlich ist auch ein Einsatz der allgemein bekannten Phosphate als Buildersubstanzen möglich, sofern ein derartiger Einsatz nicht aus ökologischen Gründen vermieden werden sollte. Unter der Vielzahl der kommerziell erhältlichen Phosphate haben die Alkalimetallphosphate unter besonderer Bevorzugung von Pentanatrium- be ziehungsweise Pentakaliumtriphosphat (Natrium- beziehungsweise Kaliumtripolyphosphat) in der Wasch- und Reinigungsmittel-Industrie die größte Bedeutung.

Alkalimetallphosphate ist dabei die summarische Bezeichnung für die Alkalimetall- (insbesondere Natrium- und Kalium-) -Salze der verschiedenen Phosphorsäuren, bei denen man Metaphosphorsäuren (HPO₃)_n und Orthophosphorsäure H₃PO₄ neben höhermolekularen Vertretern unterscheiden kann. Die Phosphate vereinen dabei mehrere Vorteile in sich: Sie wirken als Alkaliträger, verhindern Kalkbeläge auf Maschinenteilen beziehungsweise Kalkinkrustationen in Geweben und tragen überdies zur Reinigungsleistung bei.

Natriumdihydrogenphosphat, NaH₂PO₄, existiert als Dihydrat (Dichte 1,91 gcm^-3 Schmelzpunkt 60°) und als Monohydrat (Dichte 2,04 gcm^-3). Beide Salze sind weiße, in Wasser sehr leicht lösliche Pulver, die beim Erhitzen das Kristallwasser verlieren und bei 200°C in das schwach saure Diphosphat (Dinatriumhydrogendiphosphat, Na₂H₂P₂O₇), bei höherer Temperatur in Natiumtrimetaphosphat (Na₃P₃O₉) und Maddrellsches Salz (siehe unten), übergehen. NaH₂PO₄ reagiert sauer; es entsteht, wenn Phosphorsäure mit Natronlauge auf einen pH-Wert von 4,5 eingestellt und die Maische versprüht wird. Kaliumdihydrogenphosphat (primäres oder einbasiges Kaliumphosphat, Kaliumbiphosphat, KDP), KH₂PO₄, ist ein weißes Salz der Dichte 2,33 gcm^-3, hat einen Schmelzpunkt 253° [Zersetzung unter Bildung von Kaliumpolyphosphat (KPO₃)_x] und ist leicht löslich in Wasser.

Dinatriumhydrogenphosphat (sekundäres Natriumphosphat), Na₂HPO₄, ist ein farbloses, sehr leicht wasserlösliches kristallines Salz. Es existiert wasserfrei und mit 2 Mol. (Dichte 2,066 gcm^-3, Wasserverlust bei 95°), 7 Mol. (Dichte 1,68 gcm^-3, Schmelzpunkt 48° unter Verlust von 5H₂O) und 12 Mol. Wasser (Dichte 1,52 gcm^-3, Schmelzpunkt 35° unter Verlust von 5H₂O), wird bei 100° wasserfrei und geht bei stärkerem Erhitzen in das Diphosphat Na₄P₂O₇ über. Dinatriumhydrogenphosphat wird durch Neutralisation von Phosphorsäure mit Sodalösung unter Verwendung von Phenolphthalein als Indikator hergestellt. Dikaliumhydrogenphosphat (sekundäres od. zweibasiges Kaliumphosphat), K₂HPO₄, ist ein amorphes, weißes Salz, das in Wasser leicht löslich ist.

Trinatriumphosphat, tertiäres Natriumphosphat, Na₃PO₄, sind farblose Kristalle, die als Dodecahydrat eine Dichte von 1,62 gcm^-3 und einen Schmelzpunkt von 73-76°C (Zersetzung), als Decahydrat (entsprechend 19-20% P₂O₅) einen Schmelzpunkt von 100°C und in wasserfreier Form (entsprechend 39-40% P₂O₅) eine Dichte von 2,536 gcm^-3 aufweisen. Trinatriumphosphat ist in Wasser unter alkalischer Reaktion leicht löslich und wird durch Eindampfen einer Lösung aus genau 1 Mol Dinatriumphosphat und 1 Mol NaOH hergestellt. Trikaliumphosphat (tertiäres oder dreibasiges Kaliumphosphat), K₃PO₄, ist ein weißes, zerfließliches, körniges Pulver der Dichte 2,56 gcm^-3, hat einen Schmelzpunkt von 1340° und ist in Wasser mit alkalischer Reaktion leicht löslich. Es entsteht zum Beispiel beim Erhitzen von Thomasschlacke mit Kohle und Kaliumsulfat. Trotz des höheren Preises werden in der Reinigungsmittel-Industrie die leichter löslichen, daher hochwirksamen, Kaliumphosphate gegenüber entsprechenden Natrium- Verbindungen vielfach bevorzugt.

Tetranatriumdiphosphat (Natriumpyrophosphat), Na₄P₂O₇, existiert in wasserfreier Form (Dichte 2,534 gcm^-3, Schmelzpunkt 988°C, auch 880°C angegeben) und als Decahydrat (Dichte 1,815-1,836 gcm^-3, Schmelzpunkt 94°C unter Wasserverlust). Beide Substanzen sind farblose, in Wasser mit alkalischer Reaktion lösliche Kristalle. Na₄P₂O₇ entsteht beim Erhitzen von Dinatriumphosphat auf < 200° oder indem man Phosphorsäure mit Soda im stöchiometrischem Verhältnis umsetzt und die Lösung durch Versprühen entwässert. Das Decahydrat komplexiert Schwermetall-Salze und Härtebildner und verringert daher die Härte des Wassers. Kaliumdiphosphat (Kaliumpyrophosphat), K₄P₂O₇, existiert in Form des Trihydrats und stellt ein farbloses, hygroskopisches Pulver mit der Dichte 2,33 gcm^-3 dar, das in Wasser löslich ist, wobei der pH-Wert der 1%igen Lösung bei 25°C 10,4 beträgt.

Durch Kondensation des NaH₂PO₄ beziehungsweise des KH₂PO₄ entstehen höhermolekulare Natrium- und Kaliumphosphate, bei denen man cyclische Vertreter, die Natrium- beziehungsweise Kaliummetaphosphate und kettenförmige Typen, die Natrium- be ziehungsweise Kaliumpolyphosphate, unterscheiden kann. Insbesondere für letztere sind eine Vielzahl von Bezeichnungen in Gebrauch: Schmelz- oder Glühphosphate, Grahamsches Salz, Kurrolsches und Maddrellsches Salz. Alle höheren Natrium- und Kaliumphosphate werden gemeinsam als kondensierte Phosphate bezeichnet.

Das technisch wichtige Pentanatriumtriphosphat, Na₅P₃O₁₀ (Natriumtripolyphosphat), ist ein wasserfrei oder mit 6 H₂O kristallisierendes, nicht hygroskopisches, weißes, wasserlösliches Salz der allgemeinen Formel NaO-[P(O)(ONa)-O]_n-Na mit n = 3. In 100 g Wasser lösen sich bei Zimmertemperatur etwa 17 g, bei 60° ca. 20 g, bei 100° rund 32 g des kristallwasserfreien Salzes; nach zweistündigem Erhitzen der Lösung auf 100° entstehen durch Hydrolyse etwa 8% Orthophosphat und 15% Diphosphat. Bei der Herstellung von Pentanatriumtriphosphat wird Phosphorsäure mit Sodalösung oder Natronlauge im stöchiometrischen Verhältnis zur Reaktion gebracht und die Lösung durch Versprühen entwässert. Ähnlich wie Grahamsches Salz und Natriumdiphosphat löst Pentanatriumtriphosphat viele unlösliche Metall-Verbindungen (auch Kalkseifen usw.). Pentakaliumtriphosphat, K₅P₃O₁₀ (Kaliumtripolyphosphat), kommt beispielsweise in Form einer 50 Gew.-%-igen Lösung (< 23% P₂O₅, 25% K₂O) in den Handel. Die Kaliumpolyphosphate finden in der Wasch- und Reinigungsmittel-Industrie breite Verwendung. Weiter existieren auch Natriumkaliumtripolyphosphate, welche ebenfalls im Rahmen der vorliegenden Erfindung einsetzbar sind. Diese entstehen beispielsweise, wenn man Natriumtrimetaphosphat mit KOH hydrolysiert:

(NaPO₃)₃ + 2KOH → Na₃K₂P₃O₁₀ + H₂O

Diese sind erfindungsgemäß genau wie Natriumtripolyphosphat, Kaliumtripolyphosphat oder Mischungen au 57573 00070 552 001000280000000200012000285915746200040 0002010036752 00004 57454s diesen beiden einsetzbar; auch Mischungen aus Natriumtripolyphosphat und Natriumkaliumtripolyphosphat oder Mischungen aus Kaliumtripolyphosphat und Natriumkaliumtripolyphosphat oder Gemische aus Natriumtripolyphosphat und Kaliumtripolyphosphat und Natriumkaliumtripolyphosphat sind erfindungsgemäß einsetzbar.

Als organische Cobuilder können in den erfindungsgemäßen Wasch- und Reinigungsmitteln insbesondere Polycarboxylate oder Polycarbonsäuren, polymere Polycarboxylate, Polyasparaginsäure, Polyacetale, gegebenenfalls oxidierte Dextrine, weitere organische Cobuilder (siehe unten) sowie Phosphonate eingesetzt werden. Diese Stoffklassen werden nachfolgend beschrieben.

Brauchbare organische Gerüstsubstanzen sind beispielsweise die in Form ihrer Natriumsalze einsetzbaren Polycarbonsäuren, wobei unter Polycarbonsäuren solche Carbonsäuren verstanden werden, die mehr als eine Säurefunktion tragen. Beispielsweise sind dies Citronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Äpfelsäure, Weinsäure, Maleinsäure, Fumarsäure, Zuckersäuren, Aminocarbonsäuren, Nitrilotriessigsäure (NTA), sofern ein derartiger Einsatz aus ökologischen Gründen nicht zu vermeiden ist, sowie Mischungen aus diesen. Bevorzugte Salze sind die Salze der Polycarbonsäuren wie Citronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Weinsäure, Zuckersäuren und Mischungen aus diesen.

Auch die Säuren an sich können eingesetzt werden. Sie besitzen neben ihrer Builderwirkung typischerweise auch die Eigenschaft einer Säuerungskomponente und dienen somit auch zur Einstellung eines niedrigeren und milderen pH-Wertes von Wasch- oder Reinigungsmitteln, sofern nicht der sich durch die Mischung der übrigen Komponenten ergebende pH-Wert gewünscht ist. Insbesondere sind hierbei system- unbd umweltverträgliche Säuren wie Citronensäure, Essigsäure, Weinsäure, Äpfelsäure, Milchsäure, Glykolsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Adipinsäure, Gluconsäure und beliebige Mischungen aus diesen zu nennen. Aber auch Mineralsäuren, insbesondere Schwefelsäure oder Basen, insbesondere Ammonium- oder Alkalihydroxide können als pH-Regulatoren dienen. Derartige Regulatoren sind in den erfindungemäßen Mitteln in Mengen von vorzugsweise nicht über 20 Gew.-%, insbesondere von 1,2 Gew.-% bis 17 Gew.-%, enthalten.

Als Builder sind weiter polymere Polycarboxylate geeignet, dies sind beispielsweise die Alkalimetallsalze der Polyacrylsäure oder der Polymethacrylsäure, beispielsweise solche mit einer relativen Molekülmasse von 500 bis 70000 g/mol.

Bei den für polymere Polycarboxylate angegebenen Molmassen handelt es sich im Sinne dieser Schrift um gewichtsmittlere Molmassen M_w der jeweiligen Säureform, die grundsätzlich mittels Gelpermeationschromatographie (GPC) bestimmt wurden, wobei ein UV-Detektor eingesetzt wurde. Die Messung erfolgte dabei gegen einen externen Polyacrylsäure-Standard, der aufgrund seiner strukturellen Verwandtschaft mit den untersuchten Polymeren realistische Molgewichtswerte liefert. Diese Angaben weichen deutlich von den Molgewichtsangaben ab, bei denen Polystyrolsulfonsäuren als Standard eingesetzt werden. Die gegen Polystyrolsulfonsäuren gemessenen Molmassen sind in der Regel deutlich höher als die in dieser Schrift angegebenen Molmassen.

Geeignete Polymere sind insbesondere Polyacrylate, die bevorzugt eine Molekülmasse von 2000 bis 20000 g/mol aufweisen. Aufgrund ihrer überlegenen Löslichkeit können aus dieser Gruppe wiederum die kurzkettigen Polyacrylate, die Molmassen von 2000 bis 10000 g/mol, und besonders bevorzugt von 3000 bis 5000 g/mol, aufweisen, bevorzugt sein.

Geeignet sind weiterhin copolymere Polycarboxylate, insbesondere solche der Acrylsäure mit Methacrylsäure und der Acrylsäure oder Methacrylsäure mit Maleinsäure. Als besonders geeignet haben sich Copolymere der Acrylsäure mit Maleinsäure erwiesen, die 50 bis 90 Gew.-% Acrylsäure und 50 bis 10 Gew.-% Maleinsäure enthalten. Ihre relative Molekülmasse, bezogen auf freie Säuren, beträgt im allgemeinen 2000 bis 70000 g/mol, vorzugsweise 20000 bis 50000 g/mol und insbesondere 30000 bis 40000 g/mol. Die (co-)polymeren Polycarboxylate können entweder als Pulver oder als wässerige Lösung eingesetzt werden. Der Gehalt der Mittel an (co-)polymeren Polycarboxylaten kann von 0,5 bis 20 Gew.-%, insbesondere 1 bis 10 Gew.-%, betragen.

Zur Verbesserung der Wasserlöslichkeit können die Polymere auch Allylsulfonsäuren, wie beispielsweise Allyloxybenzolsulfonsäure und Methallylsulfonsäure, als Monomer enthalten.

Insbesondere bevorzugt sind auch biologisch abbaubare Polymere aus mehr als zwei verschiedenen Monomereinheiten, beispielsweise solche, die als Monomere Salze der Acrylsäure und der Maleinsäure sowie Vinylalkohol beziehungsweise Vinylalkohol- Derivate oder die als Monomere Salze der Acrylsäure und der 2-Alkylallylsulfonsäure sowie Zucker-Derivate enthalten.

Weitere bevorzugte Copolymere sind solche, die als Monomere vorzugsweise Acrolein und Acrylsäure/Acrylsäuresalze beziehungsweise Acrolein und Vinylacetat aufweisen.

Ebenso sind als weitere bevorzugte Buildersubstanzen polymere Aminodicarbonsäuren, deren Salze oder deren Vorläufersubstanzen zu nennen. Besonders bevorzugt sind Polyasparaginsäuren beziehungsweise deren Salze und Derivate.

Weitere geeignete Buildersubstanzen sind Polyacetale, welche durch Umsetzung von Dialdehyden mit Polyolcarbonsäuren, welche 5 bis 7 C-Atome und mindestens 3 Hydroxylgruppen aufweisen, erhalten werden können. Bevorzugte Polyacetale werden aus Dialdehyden wie Glyoxal, Glutaraldehyd, Terephthalaldehyd sowie deren Gemischen und aus Polyolcarbonsäuren wie Gluconsäure und/oder Glucoheptonsäure erhalten.

Weitere geeignete organische Buildersubstanzen sind Dextrine, beispielsweise Oligomere beziehungsweise Polymere von Kohlenhydraten, die durch partielle Hydrolyse von Stärken erhalten werden können. Die Hydrolyse kann nach üblichen, beispielsweise säure- oder enzymkatalysierten Verfahren durchgeführt werden. Vorzugsweise handelt es sich um Hydrolyseprodukte mit mittleren Molmassen im Bereich von 400 bis 500000 g/mol. Dabei ist ein Polysaccharid mit einem Dextrose-Äquivalent (DE) im Bereich von 0,5 bis 40, insbesondere von 2 bis 30 bevorzugt, wobei DE ein gebräuchliches Maß für die reduzierende Wirkung eines Polysaccharids im Vergleich zu Dextrose ist, welche ein DE von 100 besitzt. Brauchbar sind sowohl Maltodextrine mit einem DE zwischen 3 und 20 und Trockenglucosesirupe mit einem DE zwischen 20 und 37 als auch sogenannte Gelbdextrine und Weißdextrine mit höheren Molmassen im Bereich von 2000 bis 30000 g/mol.

Bei den oxidierten Derivaten derartiger Dextrine handelt es sich um deren Umsetzungsprodukte mit Oxidationsmitteln, welche in der Lage sind, mindestens eine Alkoholfunktion des Saccharidrings zur Carbonsäurefunktion zu oxidieren. Besonders bevorzugte organische Builder für erfindungsgemäße Mittel sind oxidierte Stärken, beziehungsweise deren Derivate aus den Anmeldungen EP 472 042 A1, WO 97/25399 A1, und EP 755 944 A2.

Auch Oxydisuccinate und andere Derivate von Disuccinaten, vorzugsweise Ethylendiamindisuccinat, sind weitere geeignete Cobuilder. Dabei wird Ethylendiamin- N,N'-disuccinat (EDDS) bevorzugt in Form seiner Natrium- oder Magnesiumsalze verwendet. Weiterhin bevorzugt sind in diesem Zusammenhang auch Glycerindisuccinate und Glycerintrisuccinate. Geeignete Einsatzmengen liegen in zeolithhaltigen und/oder silicathaltigen Formulierungen zwischen 3 und 15 Gew.-%.

Weitere brauchbare organische Cobuilder sind beispielsweise acetylierte Hydroxycarbonsäuren beziehungsweise deren Salze, welche gegebenenfalls auch in Lactonform vorliegen können und welche mindestens 4 Kohlenstoffatome und mindestens eine Hydroxygruppe sowie maximal zwei Säuregruppen enthalten.

Eine weitere Substanzklasse mit Cobuildereigenschaften stellen die Phosphonate dar. Dabei handelt es sich insbesondere um Hydroxyalkan- beziehungsweise Aminoalkanphosphonate. Unter den Hydroxyalkanphosphonaten ist das 1-Hydroxyethan- 1,1-diphosphonat (HEDP) von besonderer Bedeutung als Cobuilder. Es wird vorzugsweise als Natriumsalz eingesetzt, wobei das Dinatriumsalz neutral und das Tetranatriumsalz alkalisch (pH 9) reagiert. Als Aminoalkanphosphonate kommen vorzugsweise Ethylendiamintetramethylenphosphonat (EDTMP), Diethylentriamin pentamethylenphosphonat (DTPMP) sowie deren höhere Homologe in Frage. Sie werden vorzugsweise in Form der neutral reagierenden Natriumsalze, zum Beispiel als Hexanatriumsalz der EDTMP beziehungsweise als Hepta- und Octa-Natriumsalz der DTPMP, eingesetzt. Als Builder wird dabei aus der Klasse der Phosphonate bevorzugt HEDP verwendet. Die Aminoalkanphosphonate besitzen zudem ein ausgeprägtes Schwermetallbindevermögen. Dementsprechend kann es, insbesondere wenn die Mittel auch Bleiche enthalten, bevorzugt sein, Aminoalkanphosphonate, insbesondere DTPMP, einzusetzen, oder Mischungen aus den genannten Phosphonaten zu verwenden.

Darüberhinaus können alle Verbindungen, die in der Lage sind, Komplexe mit Erdalkaliionen auszubilden, als Cobuilder eingesetzt werden.

Buildersubstanzen können in den erfindungsgemäßen Mitteln gegebenenfalls in Mengen bis zu 90 Gew.-% enthalten sein. Sie sind vorzugsweise in Mengen bis zu 75 Gew.-% enthalten. Erfindungsgemäße Waschmittel weisen Buildergehalte von insbesondere 5 Gew.-% bis 50 Gew.-% auf. In erfindungsgemäßen Mitteln für die Reinigung harter Oberflächen, insbesondere zur maschinellen Reinigung von Geschirr, beträgt der Gehalt an Buildersubstanzen insbesondere 5 Gew.-% bis 88 Gew.-%, wobei in derartigen Mitteln vorzugsweise keine wasserunlöslichen Buildermaterialien eingesetzt werden. In einer bevorzugten Ausführungsform erfindungsgemäßer Mittel zur insbesondere maschinellen Reinigung von Geschirr sind 20 Gew.-% bis 40 Gew.-% wasserlöslicher organischer Builder, insbesondere Alkalicitrat, 5 Gew.-% bis 15 Gew.-% Alkalicarbonat und 20 Gew.-% bis 40 Gew.-% Alkalidisilikat enthalten.

Lösungsmittel, die in den flüssigen bis gelförmigen Zusammensetzungen von Wasch- und Reinigungsmitteln eingesetzt werden können, stammen beispielsweise aus der Gruppe ein- oder mehrwertigen Alkohole, Alkanolamine oder Glycolether, sofern sie im angegebenen Konzentrationsbereich mit Wasser mischbar sind. Vorzugsweise werden die Lösungsmittel ausgewählt aus Ethanol, n- oder i-Propanol, Butanolen, Ethylenglykolmethylether, Ethylenglykolethylether, Ethylenglykolpropylether, Ethylenglykolmono-n-butylether, Diethylenglykol-methylether, Diethylenglykolethylether, Propylenglykolmethyl-, -ethyl- oder -propyl-ether, Dipropylenglykolmonomethyl-, oder -ethylether, Di-isopropylenglykolmonomethyl-, oder -ethylether, Methoxy-, Ethoxy- oder Butoxytriglykol, 1-Butoxyethoxy-2-propanol, 3-Methyl-3-methoxybutanol, Propylen-glykol- t-butylether sowie Mischungen dieser Lösungsmittel. Lösungsmittel können in den erfin dungsgemäßen flüssigen bis gelförmigen Wasch- und Reinigungsmitteln in Mengen zwischen 0,1 und 20 Gew.-%, bevorzugt aber unter 15 Gew.-% und insbesondere unterhalb von 10 Gew.-% eingesetzt werden.

Zur Einstellung der Viskosität können erfindungsgemäß Zusammensetzungen ein oder mehrere Verdicker beziehungsweise Verdickungssysteme zugesetzt werden. Diese hochmolekularen Stoffe, die auch Quell(ungs)mittel genannt werden, saugen meist die Flüssigkeiten auf und quellen dabei auf, um schließlich in zähflüssige echte oder kolloide Lösungen überzugehen.

Geeignete Verdicker sind anorganische oder polymere organische Verbindungen. Zu den anorganischen Verdickern zählen beispielsweise Polykieselsäuren, Tonmineralien wie Montmorillonite, Zeolithe, Kieselsäuern und Bentonite. Die organischen Verdicker stammen aus den Gruppen der natürlichen Polymere, der abgewandelten natürlichen Polymere und der vollsynthetischen Polymere. Solche aus der Natur stammenden Polymere sind beispielsweise Agar-Agar, Carrageen, Tragant, Gummi arabicum, Alginate, Pektine, Polyosen, Guar-Mehl, Johannisbrotbaumkernmehl, Stärke, Dextrine, Gelatine und Casein. Abgewandelte Naturstoffe, die als Verdicker verwendet werden, stammen vor allem aus der Gruppe der modifizierten Stärken und Cellulosen. Beispielhaft seien hier Carboxymethylcellulose und andere Celluloseether, Hydroxyethyl- und -propylcellulose sowie Kernmehlether genannt. Vollsynthetische Verdicker sind Polymere wie Polyacryl- und Polymethacryl-Verbindungen, Vinylpolymere, Polycarbonsäuren, Polyether, Polyimine, Polyamide und Polyurethane.

Die Verdicker können in einer Menge bis zu 5 Gew.-%, vorzugsweise von 0,05 bis 2 Gew.-%, und besonders bevorzugt von 0,1 bis 1,5 Gew.-%, bezogen auf die fertige Zusammensetzung, enthalten sein.

Das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel kann gegebenenfalls als weitere übliche Inhaltsstoffe Sequestrierungsmittel, Elektrolyte und weitere Hilfsstoffe, wie optische Aufheller, Vergrauungsinhibitoren, Silberkorrosionsinhibitoren, Farbüber tragungsinhibitoren, Schauminhibitoren, Abrasivstoffe, Farb- und/oder Duftstoffe, sowie mikrobielle Wirkstoffe und/oder UV-Absorbenzien enthalten.

Erfindungsgemäße Textilwaschmittel können als optische Aufheller Derivate der Diaminostilbendisulfonsäure beziehungsweise deren Alkalimetallsalze enthalten. Geeignet sind zum Beispiel Salze der 4,4'-Bis(2-anilino-4-morpholino-1,3,5-triazinyl-6- amino)stilben-2,2'-disulfonsäure oder gleichartig aufgebaute Verbindungen, die anstelle der Morpholino-Gruppe eine Diethanolaminogruppe, eine Methylaminogruppe, eine Anilinogruppe oder eine 2-Methoxyethylaminogruppe tragen. Weiterhin können Aufheller vom Typ der substituierten Diphenylstyryle anwesend sein, zum Beispiel die Alkalisalze des 4,4'-Bis(2-sulfostyryl)-diphenyls, 4,4'-Bis(4-chlor-3-sulfostyryl)-diphenyls, oder 4-(4- Chlorstyryl)-4'-(2-sulfostyryl)-diphenyls. Auch Gemische der vorgenannten optischen Aufheller können verwendet werden.

Vergrauungsinhibitoren haben die Aufgabe, den von der Textilfaser abgelösten Schmutz in der Flotte suspendiert zu halten. Hierzu sind wasserlösliche Kolloide meist organischer Natur geeignet, beispielsweise Stärke, Leim, Gelatine, Salze von Ethercarbonsäuren oder Ethersulfonsäuren der Stärke oder der Cellulose oder Salze von sauren Schwefelsäureestern der Cellulose oder der Stärke. Auch wasserlösliche, saure Gruppen enthaltende Polyamide sind für diesen Zweck geeignet. Weiterhin lassen sich andere als die obengenannten Stärkederivate verwenden, zum Beispiel Aldehydstärken. Es werden auch Celluloseether, wie Carboxymethylcellulose (Na-Salz), Methylcellulose, Hydroxyalkylcellulose und Mischether, wie Methylhydroxyethylcellulose, Methylhydroxy propylcellulose, Methylcarboxymethylcellulose und deren Gemische, beispielsweise in Mengen von 0,1 bis 5 Gew.-%, bezogen auf die Mittel, eingesetzt.

Um einen Silberkorrosionsschutz zu bewirken, können in erfindungsgemäßen Reinigungsmitteln für Geschirr Silberkorrosionsinhibitoren eingesetzt werden. Solche sind aus dem Stand der Technik bekannt, beispielsweise Benzotriazole, Eisen(III)-chlorid oder CoSO₄. Wie beispielsweise aus der europäischen Patentschrift EP 0 736 084 B1 bekannt ist, sind für die gemeinsame Verwendung mit Enzymen besonders geeignete Silberkorrosionsinhibitoren Mangan-, Titan-, Zirkonium-, Hafnium-, Vanadium-, Cobalt- oder Cersalze und/oder -komplexe, in denen die genannten Metalle in einer der Oxidationsstufen II, III, IV, V oder VI vorliegen. Beispiele für derartige Verbindungen sind MnSO₄, V₂O₅, V₂O₄, VO₂, TiOSO₄, K₂TiF₆, K₂ZrF₆, Co(NO₃)₂, Co(NO₃)₃, sowie deren Gemische.

"Soil-Release"-Wirkstoffe oder "Soil-Repellents" sind zumeist Polymere, die bei der Verwendung in einem Waschmittel der Wäschefaser schmutzabstoßende Eigenschaften verleihen und/oder das Schmutzablösevermögen der übrigen Waschmittelbestandteile unterstützen. Ein vergleichbarer Effekt kann auch bei deren Einsatz in Reinigungsmitteln für harte Oberflächen beobachtet werden.

Besonders wirksame und seit langer Zeit bekannte Soil-Release-Wirkstoffe sind Copolyester mit Dicarbonsäure-, Alkylenglykol- und Polyalkylenglykoleinheiten. Beispiele dafür sind Copolymere oder Mischpolymere aus Polyethylenterephthalat und Polyoxyethylenglykol (DT 16 17 141, beziehungsweise DT 22 00 911). In der deutschen Offenlegungsschrift DT 22 53 063 sind saure Mittel genannt, die unter anderem ein Copolymer aus einer dibasigen Carbonsäure und einem Alkylen- oder Cycloalkylenpolyglykol enthalten. Polymere aus Ethylenterephthalat und Polyethylenoxid terephthalat und deren Einsatz in Waschmitteln sind in den deutschen Schriften DE 28 57 292 und DE 33 24 258 und der Europäischen Patentschrift EP 0 253 567 beschrieben. Das europäische Patent EP 066 944 betrifft Mittel, die einen Copolyester aus Ethylenglykol, Polyethylenglykol, aromatischer Dicarbonsäure und sulfonierter aromatischer Dicarbonsäure in bestimmten Molverhältnissen enthalten. Aus dem europäischen Patent EP 0 185 427 sind Methyl- oder Ethylgruppen-endverschlossene Polyester mit Ethylen- und/oder Propylen-terephthalat- und Polyethylenoxid-terephthalat- Einheiten und Waschmitel, die derartiges Soil-release-Polymer enthalten, bekannt. Das europäische Patent EP 0 241 984 betrifft einen Polyester, der neben Oxyethylen-Gruppen und Terephthalsäureeinheiten auch substituierte Ethyleneinheiten sowie Glycerineinheiten enthält. Aus dem europäischen Patent EP 0 241 985 sind Polyester bekannt, die neben Oxyethylen-Gruppen und Terephthalsäureeinheiten 1,2-Propylen-, 1,2-Butylen- und/oder 3-Methoxy-1,2-propylengruppen sowie Glycerineinheiten enthalten und mit C₁- bis C₄- Alkylgruppen endgruppenverschlossen sind. Aus der europäischen Patentanmeldung EP 0 272 033 sind zumindest anteilig durch C_1-4-Alkyl- oder Acylreste endgruppenverschlossene Polyester mit Poly-propylenterephthalat- und Polyoxyethylenterephthalat-Einheiten bekannt. Das europäische Patent EP 0 274 907 beschreibt sulfoethyl-endgruppenverschlossene terephthalathaltige Soü-release- Polyester. Gemäß der europäischen Patentanmeldung EP 0 357 280 werden durch Sulfonierung ungesättigter Endgruppen Soil-Release-Polyester mit Terephthalat-, Alkylenglykol- und Poly-C_2-4-Glykol-Einheiten hergestellt. Die internationale Patentanmeldung WO 95/32232 betrifft saure, aromatische schmutzablösevermögende Polyester. Aus der internationalen Patentanmeldung WO 97/31085 sind nicht polymere soil-repellent-Wirkstoffe für Materialien aus Baumwolle mit mehreren funktionellen Einheiten bekannt: Eine erste Einheit, die beispielsweise kationisch sein kann, ist zur Adsorption auf die Baumwolloberfläche durch elektrostatische Wechselwirkung befähigt, und eine zweite Einheit, die hydrophob ausgebildet ist, ist verantwortlich für das Verbleiben des Wirkstoffs an der Wasser/Baumwolle-Grenzfläche.

Zu den für den Einsatz in erfindungsgemäßen Textilwaschmitteln in Frage kommenden Farbübertragungsinhibitoren gehören insbesondere Polyvinylpyrrolidone, Polyvinyl imidazole, polymere N-Oxide wie Poly-(vinylpyridin-N-oxid) und Copolymere von Vinyl pyrrolidon mit Vinylimidazol.

Beim Einsatz in maschinellen Reinigungsverfahren kann es von Vorteil sein, den Mitteln Schauminhibitoren zuzusetzen. Als Schauminhibitoren eignen sich beispielsweise Seifen natürlicher oder synthetischer Herkunft, die einen hohen Anteil an C₁₈-C₂₄-Fettsäuren aufweisen. Geeignete nichttensidartige Schauminhibitoren sind beispielsweise Organopolysiloxane und deren Gemische mit mikrofeiner, gegebenenfalls silanierter Kieselsäure sowie Paraffine, Wachse, Mikrokristallinwachse und deren Gemische mit silanierter Kieselsäure oder Bistearylethylendiamid. Mit Vorteilen werden auch Gemische aus verschiedenen Schauminhibitoren verwendet, zum Beispiel solche aus Silikonen, Pa raffinen oder Wachsen. Vorzugsweise sind die Schauminhibitoren, insbesondere Silikon- und/oder Paraffin-haltige Schauminhibitoren, an eine granulare, in Wasser lösliche, beziehungsweise dispergierbare Trägersubstanz gebunden. Insbesondere sind dabei Mischungen aus Paraffinen und Bistearylethylendiamiden bevorzugt.

Ein erfindungsgemäßes Reinigungsmittel für harte Oberflächen kann darüber hinaus abrasiv wirkende Bestandteile, insbesondere aus der Gruppe umfassend Quarzmehle, Holzmehle, Kunststoffmehle, Kreiden und Mikroglaskugeln sowie deren Gemische, enthalten. Abrasivstoffe sind in den erfindungsgemäßen Reinigungsmitteln vorzugsweise nicht über 20 Gew.-%, insbesondere von 5 Gew.-% bis 15 Gew.-%, enthalten.

Farb- und Duftstoffe werden Wasch- und Reinigungsmitteln zugesetzt, um den ästhetischen Eindruck der Produkte zu verbessern und dem Verbraucher neben der Wasch- und Reinigungsleistung ein visuell und sensorisch "typisches und unverwechselbares" Produkt zur Verfügung zu stellen. Als Parfümöle beziehungsweise Duftstoffe können einzelne Riechstoffverbindungen, zum Beispiel die synthetischen Produkte vom Typ der Ester, Ether, Aldehyde, Ketone, Alkohole und Kohlenwasserstoffe verwendet werden. Riechstoffverbindungen vom Typ der Ester sind zum Beispiel Benzylacetat, Phenoxyethylisobutyrat, p-tert.-Butylcyclohexylacetat, Linalylacetat, Dimethylbenzyl-carbinylacetat, Phenylethylacetat, Linalylbenzoat, Benzylformiat, Ethylmethylphenyl-glycinat, Allylcyclohexylpropionat, Styrallylpropionat und Benzylsalicylat. Zu den Ethern zählen beispielsweise Benzylethylether, zu den Aldehyden zum Beispiel die linearen Alkanale mit 8-18 C-Atomen, Citral, Citronellal, Citronellyloxyacetaldehyd, Cyclamenaldehyd, Hydroxycitronellal, Lilial und Bourgeonal, zu den Ketonen zum Beispiel die Jonone, α-Isomethylionon und Methyl-cedrylketon, zu den Alkoholen Anethol, Citronellol, Eugenol, Geraniol, Linalool, Phenylethylalkohol und Terpineol, zu den Kohlenwasserstoffen gehören hauptsächlich die Terpene wie Limonen und Pinen. Bevorzugt werden jedoch Mischungen verschiedener Riechstoffe verwendet, die gemeinsam eine ansprechende Duftnote erzeugen. Solche Parfümöle können auch natürliche Riechstoffgemische enthalten, wie sie aus pflanzlichen Quellen zugänglich sind, zum Beispiel Pine-, Citrus-, Jasmin-, Patchouly-, Rosen- oder Ylang-Ylang-Öl. Ebenfalls geeignet sind Muskateller, Salbeiöl, Kamillenöl, Nelkenöl, Melissenöl, Minzöl, Zimtblätteröl, Lindenblütenöl, Wacholderbeeröl, Vetiveröl, Olibanumöl, Galbanumöl und Labdanumöl sowie Orangenblütenöl, Neroliol, Orangenschalenöl und Sandelholzöl. Üblicherweise liegt der Gehalt von Wasch- und Reinigungsmitteln an Farbstoffen unter 0,01 Gew.-%, während Duftstoffe bis zu 2 Gew.-% der gesamten Formulierung ausmachen können.

Die Duftstoffe können direkt in die Wasch- und Reinigungsmittel eingearbeitet werden, es kann aber auch vorteilhaft sein, die Duftstoffe auf Träger aufzubringen, die die Haftung des Parfüms auf dem Reinigungsgut verstärken und durch eine langsamere Duftfreisetzung für langanhaltenden Duft, insbesondere von behandelten Textilien sorgen.

Als solche Trägermaterialien haben sich beispielsweise Cyclodextrine bewährt, wobei die Cyclodextrin-Parfüm-Komplexe zusätzlich noch mit weiteren Hilfsstoffen beschichtet werden können. Ein weiter bevorzugter Träger für Duftstoffe ist der beschriebene Zeolith X, der anstelle von oder in Mischung mit Tensiden auch Duftstoffe aufnehmen kann. Bevorzugt sind daher Wasch- und Reinigungsmittel, die den beschriebenen Zeolith X und Duftstoffe, die vorzugsweise zumindest teilweise an dem Zeolithen absorbiert sind, enthalten.

Bevorzugte Farbstoffe, deren Auswahl dem Fachmann keinerlei Schwierigkeit bereitet, besitzen eine hohe Lagerstabilität und Unempfindlichkeit gegenüber den übrigen Inhaltsstoffen der Mittel und gegen Licht sowie keine ausgeprägte Substantivität gegenüber Textilfasern, um diese nicht anzufärben.

Zur Bekämpfung von Mikroorganismen können Wasch- oder Reinigungsmittel antimikrobielle Wirkstoffe enthalten. Hierbei unterscheidet man je nach antimikrobiellem Spektrum und Wirkungsmechanismus zwischen Bakteriostatika und Bakteriziden, Fungistatika und Fungiziden usw. Wichtige Stoffe aus diesen Gruppen sind beispielsweise Benzalkoniumchloride, Alkylarylsulfonate, Halogenphenole und Phenolmercuriacetat. Die Begriffe antimikrobielle Wirkung und antimikrobieller Wirkstoff haben im Rahmen der erfindungsgemäßen Lehre die fachübliche Bedeutung, die beispielsweise von K. H. Wallhäußer in "Praxis der Sterilisation, Desinfektion - Konservierung: Keimidentifizierung - Betriebshygiene" (5. Aufl. - Stuttgart; New York: Thieme, 1995) wiedergegeben wird, wobei alle dort beschriebenen Substanzen mit antimikrobieller Wirkung eingesetzt werden können. Geeignete antimikrobielle Wirkstoffe sind vorzugsweise ausgewählt aus den Gruppen der Alkohole, Amine, Aldehyde, antimikrobiellen Säuren beziehungsweise deren Salze, Carbonsäureester, Säureamide, Phenole, Phenolderivate, Diphenyle, Diphenylalkane, Harnstoffderivate, Sauerstoff-, Stickstoff-acetale sowie -formale, Benzamidine, Isothiazoline, Phthalimidderivate, Pyri dinderivate, antimikrobiellen oberflächenaktiven Verbindungen, Guanidine, anti mikrobiellen amphoteren Verbindungen, Chinoline, 1,2-Dibrom-2,4-dicyanobutan, Iodo-2- propyl-butyl-carbamat, Iod, Iodophore, Peroxoverbindungen, Halogenverbindungen sowie beliebigen Gemischen der voranstehenden.

Der antimikrobielle Wirkstoff kann dabei ausgewählt sein aus Ethanol, n-Propanol, i- Propanol, 1,3-Butandiol, Phenoxyethanol, 1,2-Propylenglykol, Glycerin, Undecylensäure, Benzoesäure, Salicylsäure, Dihydracetsäure, o-Phenylphenol, N-Methylmorpholinacetonitril (MMA), 2-Benzyl-4-chlorphenol, 2,2'-Methylen-bis-(6-brom-4-chlorphenol), 4,4'- Dichlor-2'-hydroxydiphenylether (Dichlosan), 2,4,4'-Trichlor-2'-hydroxydiphenylether (Trichlosan), Chlorhexidin, N-(4-Chlorphenyl)-N-(3,4-dichlorphenyl)-harnstoff, N,N'-(1,10- decan-diyldi-1-pyridinyl-4-yliden)-bis-(1-octanamin)-dihydrochlorid, N,N'-Bis-(4-chlorphe nyl)-3,12-diimino-2,4,11,13-tetraaza-tetradecandiimidamid, Glucoprotaminen, antimikro biellen oberflächenaktiven quaternären Verbindungen, Guanidinen einschl. den Bi- und Polyguanidinen, wie beispielsweise 1,6-Bis-(2-ethylhexyl-biguanido-hexan)-dihydrochlorid, 1,6-Di-(N₁,N₁'-phenyldiguanido-N₅,N₅')-hexan-tetrahydochlorid, 1,6-Di-(N₁,N₁'-phenyl- N₁,N₁-methyldiguanido-N₅,N₅')-hexan-dihydrochlorid, 1,6-Di-(N₁,N₁'-o- chlorophenyldiguanido-N₅,N₅')-hexan-dihydrochlorid, 1,6-Di-(N₁,N₁'-2,6- dichlorophenyldiguanido-N₅,N₅')hexan-dihydrochlorid, 1,6-Di-[N₁,N₁'-beta-(p- methoxyphenyl) diguanido-N₅,N₅']-hexane-dihydrochlorid, 1,6-Di-(N₁,N₁'-alpha-methyl- .beta.-phenyldiguanido-N₅,N₅')-hexan-dihydrochlorid,1,6-Di-(N₁,N₁'-p- nitrophenyldiguanido-N₅,N₅')-hexan-dihydrochlorid, omega:omega-Di-(N₁,N₁'- phenyldiguanido-N₅,N₅')-di-n-propylether-dihydrochlorid, omega:omega-Di-(N₁,N₁'-p- chlorophenyldiguanido-N₅,N₅')-di-n-propylether-tetrahydrochlorid, 1,6-Di-(N₁,N₁'-2,4- dichlorophenyldiguanido-N₅,N₅')hexan-tetrahydrochlorid, 1,6-Di-(N₁,N₁'-p- methylphenyldiguanido-N₅,N₅')hexan-dihydrochlorid, 1,6-Di-(N₁,N₁'-2,4,5- trichlorophenyldiguanido-N₅,N₅')hexan-tetrahydrochlorid, 1,6-Di-[N₁,N₁'-alpha-(p- chlorophenyl)ethyldiguanido-N₅,N₅']hexan-dihydrochlorid, omega:omega-Di-(N₁,N₁'-p- chlorophenyldiguanido-N₅,N₅')m-xylene-dihydrochlorid, 1,12-Di-(N₁,N₁'-p chlorophenyldiguanido-N₅,N₅)dodecan-dihydrochlorid, 1,10-Di-(N₁,N₁'-phenyldiguanido- N₅,N₅')-decan-tetrahydrochlorid, 1,12-Di-(N₁,N₁'-phenyldiguanido-N₅,N₅')dodecan- tetrahydrochlorid, 1,6-Di-(N₁,N₁'-o-chlorophenyldiguanido-N₅,N₅')hexan-dihydrochlorid, 1,6-Di-(N₁,N₁'-o-chlorophenyldiguanido-N₅,N₅')hexan-tetrahydrochlorid, Ethylen-bis-(1- tolylbiguanid), Ethylen-bis-(p-tolylbiguanide), Ethylen-bis-(3,5-dimethylphenylbiguanid), Ethylen-bis-(p-tert-amylphenylbiguanid), Ethylen-bis-(nonylphenylbiguanid), Ethylen-bis- (phenylbiguanid), Ethylen-bis-(N-butylphenylbiguanid), Ethylen-bis(2,5- diethoxyphenylbiguanid), Ethylen-bis(2,4-dimethylphenylbiguanid), Ethylen-bis(o- diphenylbiguanid), Ethylen-bis(mixedamylnaphthylbiguanid), N-Butyl-ethylen-bis- (phenylbiguanid), Trimethylen bis(o-tolylbiguanid), N-Butyl-trimethyle-bis-(phenyl biguanide) und die entsprechenden Salze wie Acetate, Gluconate, Hydrochloride, Hydrobromide, Citrate, Bisulfite, Fluoride, Polymaleate, N-Cocosalkylsarcosinate, Phosphite, Hypophosphite, Perfluorooctanoate, Silicate, Sorbate, Salicylate, Maleate, Tartrate, Fumarate, Ethylendiamintetraacetate, Iminodiacetate, Cinnamate, Thiocyanate, Arginate, Pyromellitate, Tetracarboxybutyrate, Benzoate, Glutarate, Monofluorphosphate, Perfluorpropionate sowie beliebige Mischungen davon. Weiterhin eignen sich halogenierte Xylol- und Kresolderivate, wie p-Chlormetakresol oder p-Chlor-meta-xylol, sowie natürliche antimikrobielle Wirkstoffe pflanzlicher Herkunft (zum Beispiel aus Gewürzen oder Kräutern), tierischer sowie mikrobieller Herkunft. Vorzugsweise können antimikrobiell wirkende oberflächenaktive quaternäre Verbindungen, ein natürlicher antimikrobieller Wirkstoff pflanzlicher Herkunft und/oder ein natürlicher antimikrobieller Wirkstoff tierischer Herkunft, äußerst bevorzugt mindestens ein natürlicher antimikrobieller Wirkstoff pflanzlicher Herkunft aus der Gruppe, umfassend Coffein, Theobromin und Theophyllin sowie etherische Öle wie Eugenol, Thymol und Geraniol, und/oder mindestens ein natürlicher antimikrobieller Wirkstoff tierischer Herkunft aus der Gruppe, umfassend En zyme wie Eiweiß aus Milch, Lysozym und Lactoperoxidase, und/oder mindestens eine antimikrobiell wirkende oberflächenaktive quaternäre Verbindung mit einer Ammonium-, Sulfonium-, Phosphonium-, Iodonium- oder Arsoniumgruppe, Peroxoverbindungen und Chlorverbindungen eingesetzt werden. Auch Stoffe mikrobieller Herkunft, sogenannte Bakteriozine, können eingesetzt werden.

Die als antimikrobielle Wirkstoffe geeigneten quaternären Ammoniumverbindungen (QAV) weisen die allgemeine Formel (R¹)(R²)(R³)(R⁴) N⁺ X^- auf, in der R¹ bis R⁴ gleiche oder verschiedene C₁-C₂₂-Alkylreste, C₇-C₂₈-Aralkylreste oder heterozyklische Reste, wobei zwei oder im Falle einer aromatischen Einbindung wie im Pyridin sogar drei Reste gemeinsam mit dem Stickstoffatom den Heterozyklus, zum Beispiel eine Pyridinium- oder Imidazoliniumverbindung, bilden, darstellen und X^- Halogenidionen, Sulfationen, Hydroxidionen oder ähnliche Anionen sind. Für eine optimale antimikrobielle Wirkung weist vorzugsweise wenigstens einer der Reste eine Kettenlänge von 8 bis 18, insbesondere 12 bis 16, C-Atomen auf.

QAV sind durch Umsetzung tertiärer Amine mit Alkylierungsmitteln, wie zum Beispiel Methylchlorid, Benzylchlorid, Dimethylsulfat, Dodecylbromid, aber auch Ethylenoxid herstellbar. Die Alkylierung von tertiären Aminen mit einem langen Alkyl-Rest und zwei Methyl-Gruppen gelingt besonders leicht, auch die Quaternierung von tertiären Aminen mit zwei langen Resten und einer Methyl-Gruppe kann mit Hilfe von Methylchlorid unter milden Bedingungen durchgeführt werden. Amine, die über drei lange Alkyl-Reste oder Hydroxy-substituierte Alkyl-Reste verfügen, sind wenig reaktiv und werden bevorzugt mit Dimethylsulfat quaterniert.

Geeignete QAV sind beispielweise Benzalkoniumchlorid (N-Alkyl-N,N-dimethyl-benzyl ammoniumchlorid, CAS No. 8001-54-5), Benzalkon B (m,p-Dichlorbenzyl-dimethyl-C12- alkylammoniumchlorid, CAS No. 58390-78-6), Benzoxoniumchlorid (Benzyl-dodecyl-bis- (2-hydroxyethyl)-ammonium-chlorid), Cetrimoniumbromid (N-Hexadecyl-N,N-trimethyl ammoniumbromid, CAS No. 57-09-0), Benzetoniumchlorid (N,N-Dimethyl-N-[2-[2-[p- (1,1,3,3-tetramethylbutyl)-pheno-xy]ethoxy]ethyl]-benzylammoniumchlorid, CAS No. 121- 54-0), Dialkyldimethylammonium-chloride wie Di-n-decyl-dimethyl-ammoniumchlorid (CAS No. 7173-51-5-5), Didecyldi-methylammoniumbromid (CAS No. 2390-68-3), Dioctyl- dimethyl-ammoniumchloric, 1-Cetylpyridiniumchlorid (CAS No. 123-03-5) und Thiazoliniodid (CAS No. 15764-48-1) sowie deren Mischungen. Besonders bevorzugte QAV sind die Benzalkoniumchloride mit C₈-C₁₈-Alkylresten, insbesondere C₁₂-C₁₄-Aklyl benzyl-dimethyl-ammoniumchlorid.

Benzalkoniumhalogenide und/oder substituierte Benzalkoniumhalogenide sind beispielsweise kommerziell erhältlich als Barquat® ex Lonza, Marquat® ex Mason, Variquat® ex Witco/Sherex und Hyamine® ex Lonza, sowie Bardac® ex Lonza. Weitere kommerziell erhältliche antimikrobielle Wirkstoffe sind N-(3-Chlorallyl)-hexaminiumchlorid wie Dowicide® und Dowicil® ex Dow, Benzethoniumchlorid wie Hyamine® 1622 ex Rohm & Haas, Methylbenzethoniumchlorid wie Hyamine® 10X ex Rohm & Haas, Cetylpyridiniumchlorid wie Cepacolchlorid ex Merrett Labs.

Die antimikrobiellen Wirkstoffe werden in Mengen von 0,0001 Gew.-% bis 1 Gew.-%, bevorzugt von 0,001 Gew.-% bis 0,8 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,005 Gew.-% bis 0,3 Gew.-% und insbesondere von 0,01 bis 0,2 Gew.-% eingesetzt.

Die Mittel können UV-Absorbenzien (UV-Absorber) enthalten, die auf die behandelten Textilien aufziehen und die Lichtbeständigkeit der Fasern und/oder die Lichtbeständigkeit sonstiger Rezepturbestandteile verbessern. Unter UV-Absorber sind organische Substanzen (Lichtschutzfilter) zu verstehen, die in der Lage sind, ultraviolette Strahlen zu absorbieren und die aufgenommene Energie in Form längerwelliger Strahlung, zum Beispiel Wärme wieder abzugeben.

Verbindungen, die diese gewünschten Eigenschaften aufweisen, sind beispielsweise die durch strahlungslose Desaktivierung wirksamen Verbindungen und Derivate des Benzophenons mit Substituenten in 2- und/oder 4-Stellung. Weiterhin sind auch substituierte Benzotriazole, in 3-Stellung Phenylsubstituierte Acrylate (Zimtsäurederivate, gegebenenfalls mit Cyanogruppen in 2-Stellung), Salicylate, organische Ni-Komplexe sowie Naturstoffe wie Umbelliferon und die körpereigene Urocansäure geeignet. Besondere Bedeutung haben Biphenyl- und vor allem Stilbenderivate wie sie beispielsweise in der EP 0728749 A beschrieben werden und kommerziell als Tinosorb® FD oder Tinosorb® FR ex Ciba erhältlich sind. Als UV-B-Absorber sind zu nennen: 3- Benzylidencampher beziehungsweise 3-Benzylidennorcampher und dessen Derivate, zum Beispiel 3-(4-Methylbenzyliden)campher, wie in der EP 0693471 B1 beschrieben; 4- Aminobenzoesäurederivate, vorzugsweise 4-(Dimethylamino)benzoesäure-2- ethylhexylester, 4-(Dimethylamino)benzoesäure-2-octylester und 4- (Dimethylamino)benzoesäureamylester; Ester der Zimtsäure, vorzugsweise 4- Methoxyzimtsäure-2-ethylhexylester, 4-Methoxyzimtsäurepropylester, 4-Methoxyzimt säureisoamylester, 2-Cyano-3,3-phenylzimtsäure-2-ethylhexylester (Octocrylene); Ester der Salicylsäure, vorzugsweise Salicylsäure-2-ethylhexylester, Salicylsäure-4- isopropylbenzylester, Salicylsäurehomomenthylester; Derivate des Benzophenons, vorzugsweise 2-Hydroxy-4-methoxybenzophenon, 2-Hydroxy-4-methoxy-4'- methylbenzophenon, 2,2'-Dihydroxy-4-methoxybenzophenon; Ester der Benzalmalonsäure, vorzugsweise 4-Methoxybenzmalonsäuredi-2-ethylhexylester; Triazinderivate, wie zum Beispiel 2,4,6-Trianilino-(p-carbo-2'-ethyl-1'-hexyloxy)-1,3,5- triazin und Octyl Triazon, wie in der EP 0818450 A1 beschrieben oder Dioctyl Butamido Triazone (Uvasorb® HEB); Propan-1,3-dione, wie zum Beispiel 1-(4-tert.Butylphenyl)-3- (4'methoxyphenyl)propan-1,3-dion; Ketotricyclo(5.2.1.0)decan-Derivate, wie in der EP 0694521 B1 beschrieben. Weiterhin geeignet sind 2-Phenylbenzimidazol-5-sulfonsäure und deren Alkali-, Erdalkali-, Ammonium-, Alkylammonium-, Alkanolammonium- und Glucammoniumsalze; Sulfonsäurederivate von Benzophenonen, vorzugsweise 2- Hydroxy-4-methoxybenzophenon-5-sulfonsäure und ihre Salze; Sulfonsäurederivate des 3-Benzylidencamphers, wie zum Beispiel 4-(2-Oxo-3-bornylidenmethyl)benzol sulfonsäure und 2-Methyl-5-(2-oxo-3-bornyliden)sulfonsäure und deren Salze.

Als typische UV-A-Filter kommen insbesondere Derivate des Benzoylmethans in Frage, wie beispielsweise 1-(4'-tert.Butylphenyl)-3-(4'-methoxyphenyl)propan-1,3-dion, 4-tert.- Butyl-4'-methoxydibenzoylmethan (Parsol 1789), 1-Phenyl-3-(4'-isopropylphenyl)-propan- 1,3-dion sowie Enaminverbindungen, wie beschrieben in der DE 197 12 033 A1 (BASF). Die UV-A und UV-B-Filter können selbstverständlich auch in Mischungen eingesetzt werden. Neben den genannten löslichen Stoffen kommen für diesen Zweck auch unlösliche Lichtschutzpigmente, nämlich feindisperse, vorzugsweise nanoisierte Metal loxide beziehungsweise Salze in Frage. Beispiele für geeignete Metalloxide sind insbesondere Zinkoxid und Titandioxid und daneben Oxide des Eisens, Zirkoniums, Siliciums, Mangans, Aluminiums und Cers sowie deren Gemische. Als Salze können Silicate (Talk), Bariumsulfat oder Zinkstearat eingesetzt werden. Die Oxide und Salze werden in Form der Pigmente bereits für hautpflegende und hautschützende Emulsionen und dekorative Kosmetik verwendet. Die Partikel sollten dabei einen mittleren Durchmesser von weniger als 100 nm, vorzugsweise zwischen 5 und 50 nm und insbesondere zwischen 15 und 30 nm aufweisen. Sie können eine sphärische Form aufweisen, es können jedoch auch solche Partikel zum Einsatz kommen, die eine ellipsoide oder in sonstiger Weise von der sphärischen Gestalt abweichende Form besitzen. Die Pigmente können auch oberflächenbehandelt, das heißt hydrophilisiert oder hydrophobiert vorliegen. Typische Beispiele sind ummantelte Titandioxide, wie zum Beispiel Titandioxid T 805 (Degussa) oder Eusolex® T2000 (Merck; als hydrophobe Coatingmittel kommen dafür bevorzugt Silicone und besonders bevorzugt Trialkoxyoctylsilane oder Simethicone in Frage. Vorzugsweise wird mikronisiertes Zinkoxid verwendet. Weitere geeignete UV-Lichtschutzfilter sind der Übersicht von P. Finkel in SÖFW-Journal 122 (1996), S. 543 zu entnehmen.

Die UV-Absorbenzien werden üblicherweise in Mengen von 0,01 Gew.-% bis 5 Gew.-%, vorzugsweise von 0,03 Gew.-% bis 1 Gew.-%, eingesetzt.

Gerade maschinelle Reinigungsverfahren zeichnen sich durch mehrstufige Reinigungsprogramme aus, also daß verschiedene reinigungsaktive Komponenten zeitlich voneinander getrennt auf das Reinigungsgut aufgebracht werden. Solche Verfahren werden beispielsweise bei der Reinigung von gewerblichen Produktionsanlagen für Lebensmittel angewendet. Andererseits besitzen erfindungswesentliche Proteine aufgrund ihrer enzymatischen Aktivität selbst die Fähigkeit, kohlenhydrathaltige Anschmutzungen anzugreifen, und zwar auch in teilweiser oder völliger Abwesenheit von Detergenzien oder anderen für Wasch- oder Reinigungsmittel charakteristischen Inhaltsstoffen. Gemäß einer Ausführungsform der vorliegenden Erfindung kann somit auch ein maschinelles Verfahren zur Reinigung von Textilien oder von festen Stoffen gewählt werden, in welchem ein erfindungswesentliches Protein über einen gewissen Zeitraum hinweg ohne andere reinigungsaktive Komponenten auf die Anschmutzungen einwirkt.

Bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung stellen alle Reinigungsverfahren dar, darunter manuelle, insbesondere aber maschinelle Reinigungsverfahren, die dadurch gekennzeichnet sind, daß in wenigstens einem der erfindungsgemäßen Verfahrensschritte ein amylolytisches Protein oder Derivat aktiv wird. Das können sowohl Verfahren zur Reinigung von Textilien oder vergleichbaren Materialien, als auch solche zur Reinigung harter Oberflächen sein.

Wie in den Beispielen belegt, eignet sich die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368), wenn sie in erfindungswesentliche Wasch- oder Reinigungsmittel eingebunden ist, sowohl zur Steigerung der Waschleistung von maschinellen Waschmitteln für Textilien als auch zur Steigerung der Reinigungsleistung von maschinellen Geschirrspülmitteln.

Ebenso bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung stellen somit alle Reinigungsverfahren dar, darunter manuelle, insbesondere aber maschinelle Reinigungsverfahren, die dadurch gekennzeichnet sind, daß in wenigstens einem der Verfahrensschritte ein erfindungsgemäßes Mittel eingesetzt wird. Das können sowohl Verfahren zur Reinigung von Textilien oder vergleichbaren Materialien, als auch solche zur Reinigung harter Oberflächen sein.

Als für erfindungsgemäße Reinigungsverfahren besonders geeignete Mengen an Protein oder Fragment wurden von 0,01 mg bis 200 mg, vorzugsweise 0,02 mg bis 100 mg des amylolytischen Enzyms oder Fragments pro Anwendung ermittelt.

In einer möglichen Ausführungsform erfindungsgemäßer maschineller Verfahren zur Reinigung von Textilien oder festen Oberflächen haben sich für ein Protein aktive Konzentrationen von 0,0005 mg bis 10 mg pro l Waschflotte, vorzugsweise von 0,005 mg bis 8 mg pro l Waschflotte als besonders geeignet herausgestellt. Sie stellen somit Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung dar. In anderen geeigneten Ausführungsformen können sich davon deutlich abweichende Werte ergeben, wenn man berücksichtigt, daß für maschinelle Reinigungsverfahren Geräte in Gebrauch sind, die zwischen 5 und 70 l Waschflotte bei nahezu identischer Wasch-, beziehungsweise Spülmittelmenge umsetzen.

Auch die erfindungsgemäße Verwendung eines Proteins oder eines erfindungsgemäßen Mittels stellt eine Ausführungsform der vorliegenden Erfindung dar. Sie kann maschinell oder auf sonstige, insbesondere manuelle Weise erfolgen. Dies betrifft die Reinigung von allen erdenklichen Materialien, insbesondere von Textilien oder von harten Oberflächen. Dabei kann das Protein in eine Rezeptur aus anderen waschaktiven Substanzen eingebettet sein oder entsprechend seiner Natur auch weitgehend ohne solche Verbindungen erfolgen.

Eine entsprechende Ausführungsform stellt auch die erfindungsgemäße Verwendung allein eines Proteins zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen dar, insbesondere innerhalb eines mehrstufigen Reinigungsverfahrens.

Eine bevorzugte Ausführungsform stellen all jene Verwendungsmöglichkeiten dar, bei denen erfindungsgemäße Mittel zur Reinigung von Textilien oder von harten Oberflächen eingesetzt werden.

Eine bevorzugte Verwendung ist dadurch gekennzeichnet, daß pro Anwendung in einer Geschirrspülmaschine oder einer Waschmaschine, 0,01 mg bis 200 mg, vorzugsweise 0,02 mg bis 100 mg des amylolytischen Proteins oder Fragments eingesetzt werden.

Die erfindungsgemäße Verwendung Proteine oder Derivate zur teilweisen oder vollständigen Auflösung von Schutzschichten um Bestandteile fester Wasch- oder Reinigungsmittel oder die Desintegration fester Phasen mit enthaltenen oder umgebenden Amylase-sensitiven Materialien, stellt ebenfalls eine Ausführungsform der vorliegenden Erfindung dar. Dies gilt auch für die erfindungsgemäßen Ausführungsformen, bei denen in einer dieser Phasen amylolytische Proteine allein oder zusammen mit mindestens einem anderen reinigungsaktiven oder die Reinigungswirkung unterstützenden Wirkstoff enthalten sind. Insofern dient das amylolytische Protein der Aktivierung der eigenen oder anderer Phasen in einem aus mehr als einer Phase bestehenden Wasch- oder Reinigungsmittel. Besonders bevorzugt ist auch unter diesem Aspekt die Freisetzung der Inhaltsstoffe zur Herbeiführung eines reinigenden Effekts der Inhaltsstoffe auf harte Oberflächen oder ein textilartiges Material.

Die erfindungsgemäße Verwendung des Enzyms, um die teilweise oder vollständige Auflösung von kohlenhydrathaltigen Kapseln, insbesondere Nano-, Mikro- oder Millikapseln in flüssigen, gelförmigen oder pastösen Mitteln herbeizuführen, stellt eine Ausführungsform der vorliegenden Erfindung dar, deren Bedeutung für einen kontrollierten Freisetzungsprozeß der verkapselten Bestandteile des Mittels oben bereits erörtert worden ist. Es handelt sich dann um eine besonders bevorzugte Ausführungsform dieser Erfindung, wenn die Freisetzung der Inhaltsstoffe zur Herbeiführung eines reinigenden Effekts der Inhaltsstoffe auf eine harte Oberfläche oder ein textilartiges Material erfolgt.

Beispiele Beispiel 1

Baumwolltextilien wurden standardisiert mit den vier verschiedenen Anschmutzungen A (Mousse au chocolat), B (Haferflocken mit Kakao), C (Haferflocken mit Kakao und wenig Milch) und D (Kartoffelstärke) versehen und anhand des auf diese Weise präparierten Materials verschiedene Waschmittelrezepturen launderometrisch auf ihre Waschleistung hin untersucht. Dafür wurde jeweils ein Flottenverhältnis von 1 : 12 eingestellt und für 30 min bei einer Temperatur von 30°C gewaschen. Die Dosierung lag bei 5,88 g des jeweiligen Waschmittels pro l Waschflotte. Die Wasserhärte betrug 16° deutscher Härte.

Als Kontroll-Waschmittel diente für A, B und C eine Waschmittel-Basis-Rezeptur folgender Zusammensetzung (alle Angaben in Gewichts-Prozent): 4% lineares Alkylbenzolsulfonat (Natrium-Salz), 4% C₁₂-C₁₈-Fettalkoholsulfat (Natrium-Salz), 5,5% C₁₂-C₁₈-Fettalkohol mit 7 EO, 1% Natrium-Seife, 11% Natriumcarbonat, 2,5% amorphes Natriumdisilikat, 20% Natriumperborat-Tetrahydrat, 5,5% TAED, 25% Zeolith A, 4,5% Polycarboxylat, 0,5% Phosphonat, 2,5% Schauminhibitorgranulat, 5% Natriumsulfat, 1% Proteasegranulat, Rest: Wasser, optischer Aufheller, Parfüm, Salze. Sie wurde für die verschiedenen Versuchsreihen mit verschiedenen Amylasen versetzt, so daß sich jeweils eine Endkonzentration von 44 TAU an amylolytischer Aktivität pro l Waschflotte ergab.

Zur Bestimmung der amylolytischen Aktivität in TAU wird ein modifiziertes p- Nitrophenylmaltoheptaosid verwendet, dessen endständige Glucoseeinheit durch eine Benzylidengruppe blockiert ist; dieses wird durch Amylase zu freiem p-Nitrophenyl- Oligosaccharid gespalten, welches seinerseits mittels der Hilfesenzyme Glucoamylase und alpha-Glucosidase zu Glucose und p-Nitrophenol umgesetzt wird. Damit ist die Menge an freigesetztem p-Nitrophenol der Amylase-Aktivität proportional. Die Messung erfolgt beispielsweise mit dem Quick-Start®-Testkit der Fa. Abbott, Abott Park, Illinois, USA. Die Absorptionszunahme (405 nm) im Testansatz wird bei 37°C über 3 min gegen einen Blank-Wert mittels Photometer detektiert. Die Kalibrierung erfolgt über einen Enzymstandard von bekannter Aktivität (z. B. Maxamyl®/Purastar® 2900 der Firma Genencor mit 2900 TAU/g). Die Auswertung erfolgt mittels Auftragung der Absorptionsdifferenz dE (405 nm) pro min gegen die Enzymkonzentration des Standards.

Mit dem erfindungswesentlichen amylolytischen Enzym aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) wurden Termamyl®, Duramyl® und BAN® (Hersteller jeweils: Novo Nordisk A/S, Bagsværd, Dänemark) verglichen. Für die Anschmutzung D wurde dieselbe Basis- Rezeptur verwendet, allerdings ohne Protease, und wie A-C als Kontrolle verwendet, beziehungsweise mit Amylasen versetzt.

Im vorliegenden Beispiel wurde der Weißheitsgrad der Textilien im CIELAB-System mit dem Meßgerät Minolta CR 310 vor und nach dem Waschen im Vergleich zu einem Standard gemessen, der auf 100% normiert wurde. Die Differenzen aus den erhaltenen Werten werden für die jeweiligen Versuche in folgender Tabelle 2 zusammengestellt. Angegeben sind die Mittelwerte aus jeweils 5 Messungen. Sie erlauben einen unmittelbaren Rückschluß auf den Beitrag des enthaltenen Enzyms auf die Waschleistung des verwendeten Mittels.

Tabelle 2

Man erkennt, daß die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) an der Anschmutzung B eindeutig bessere Waschleistungen als jedes der drei Referenzenzyme erbringt. Bei den übrigen Anschmutzungstypen zeigt sie im Rahmen der Fehlergrenze leicht verbesserte Waschleistungen, die immer deutlich über den Vergleichswerten ohne amylolytisches Enzym liegen. Dieses Ergebnis überzeugt umso mehr, als in allen untersuchten Waschmittelrezepturen ein Bleichmittel enthalten ist, auf welches gerade Wildtyp-Enzyme im allgemeinen sehr empfindlich reagieren.

Beispiel 2

Baumwoll-Textilien wurden standardisiert mit den Anschmutzungen B (Haferflocken mit Kakao) und C (Haferflocken mit Kakao und wenig Milch) angeschmutzt. Die launderometrische Untersuchung erfolgte wie in Beispiel 1, unter Verwendung einer anderen Waschmittel-Basis-Rezeptur, nämlich jeweils in Gewichts-Prozent: 14% Na- Alkylbenzolsulfonat, 6% Na-Fettalkoholsulfonat, 6% 7-fach ethoxylierter C₁₂-C₁₈- Fettalkohol, 1% Seife, 25% Zeolith Na-A, 10% Na-Carbonat, 5% polymeres Polycarboxylat (Sokalan® CP5), 11% Trinatriumcitrat-dihydrat, 4% Citronensäure, 1% teilchenförmig konfektionierter Schauminhibitor, 1% Proteasegranulat, 5% Natriumsulfat, Rest: Wasser und Salze. Diese Basis-Rezeptur wurde für die verschiedenen Versuchsreihen mit verschiedenen Amylasen versetzt, so daß sich jeweils eine Endkonzentration von 33,5 TAU an amylolytischer Aktivität pro l Waschflotte ergab; wie sie nach der in Beispiel 1 dargestellten Methode bestimmt werden kann. Mit dem erfindungswesentlichen amylolytischen Enzym aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) wurden Termamyl®, Duramyl® und BAN® (Hersteller jeweils: Novo Nordisk A/S, Bagsværd, Dänemark) verglichen. Die Dosierung lag bei 4,45 g des jeweiligen Waschmittels pro l Waschflotte.

Nach dem Waschen wurde der Weißheitsgrad der gewaschenen Textilien wie in dem vorangegangenen Beispiel bestimmt. Die jeweils erhaltenen Differenzwerte werden in folgender Tabelle 3 zusammengestellt. Es handelt sich jeweils um die Mittelwerte aus 5 Messungen, welche wiederum einen unmittelbaren Rückschluß auf den Beitrag des jeweiligen Enzyms auf die Waschleistung des Mittels zulassen.

Tabelle 3

Man erkennt, daß die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) in dieser bleichmittelfreien Waschmittel-Rezeptur an den Anschmutzungen B und C bessere Waschleistungen als jedes der Referenzenzyme erbringt.

Beispiel 3

Baumwoll-Textilien wurden standardisiert mit zwei verschiedenen Typen kommerziell erhältlicher Arten Milchkakao (E und F) angeschmutzt. Damit erfolgte die launderometrische Untersuchung wie in Beispiel 1 beschrieben. Als Kontroll-Waschmittel diente die Waschmittel-Basis-Rezeptur des Beispiels 2, jedoch ohne Protease. Sie wurde für die verschiedenen Versuchsreihen wie in Beispiel 2 mit den verschiedenen Amylasen versetzt.

Nach dem Waschen wurde der Weißheitsgrad der gewaschenen Textilien im Vergleich zu dem von Bariumsulfat gemessen, der auf 100% normiert wurde. Die Messung erfolgte an einem Spektrometer Datacolor SF500-2 bei 460 nm (UV-Sperrfilter 3), 30 mm Blende, ohne Glanz, Lichtart D65, 10°, d/8°. Die erhaltenen Ergebnisse werden als % Remission, das heißt als Prozentangaben im Vergleich zu Bariumsulfat in folgender Tabelle 4 zusammengestellt. Es ist dort auch der jeweilige Anfangswert angegeben. Angegeben sind die Mittelwerte aus jeweils 5 Messungen. Sie erlauben einen unmittelbaren Rückschluß auf den Beitrag des enthaltenen amylolytischen Enzyms auf die Waschleistung des verwendeten Mittels.

Tabelle 4

Man erkennt, daß die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) in dieser Rezeptur in im Fall von E eine eindeutig bessere Waschleistung als alle getesteten Referenzenzyme erbringt und im Fall von F eine vergleichbare.

Beispiel 4

Für anwendungsorientierte Reinigungsversuche wurden Gefäße mit harten, glatten Oberflächen standardisiert mit folgenden Anschmutzungen versehen: A (DIN- Haferflocken), B (in Wasser gequollene Haferflocken) und C (Mix-Stärke), und bei 45°C mit dem Normalprogramm einer Haushaltsgeschirrspülmaschine Typ Miele® G 575 gespült. Pro Spülgang wurden 20 g Spülmittel verwendet; die Wasserhärte betrug 16° deutscher Härte.

Als Spülmittel diente folgende Basis-Rezeptur (alle Angaben jeweils in Gewichts-Prozent): 55% Natriumtripolyphosphat (berechnet als wasserfrei), 4% amorphes Natriumdisilikat (berechnet als wasserfrei), 22% Natriumcarbonat, 9% Natriumperborat, 2% TAED, 2% nichtionisches Tensid, 1,4% Proteasegranulat, Rest: Wässer, Farbstoffe, Parfüm. Diese Basis-Rezeptur wurde für die verschiedenen Versuche mit verschiedenen Amylasen versetzt, nämlich Termamyl®, Duramyl®, BAN® (Hersteller jeweils: Novo Nordisk A/S, Bagsværd, Dänemark) oder dem erfindungswesentlichen amylolytischen Enzym aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368), in wirksamen Mengen von jeweils, wie gemäß der in Beispiel 1 angegebenen Methode bestimmt, 150 TAU an amylolytischer Aktivität pro Reinigungsgang.

Nach dem Spülen wurde der Abtrag der Anschmutzung A nach Anfärbung mit Iod mittels der Iod-Stärke-Reaktion visuell auf einer Skala von 0 (= unverändert, d. h. sehr starke Anschmutzung) bis 10 (= keinerlei Anschmutzung erkennbar) benotet. Der Abtrag der Anschmutzungen B und C wurde gravimetrisch in Prozent ermittelt. Dafür wurde die Differenz aus dem Gewicht des verunreinigten und anschließend gespülten Gefäßes und dem Anfangsgewicht des Gefäßes in Relation zu der Gewichtsdifferenz des nicht gespülten Gefäßes zum Anfangsgewicht gesetzt. Diese Relation kann als Prozent Abtrag angesehen werden.

Die erhaltenen Ergebnisse werden in folgender Tabelle 5 zusammengestellt. Angegeben sind dort die Mittelwerte aus jeweils 9 Messungen für A und B, beziehungsweise 18 Messungen für C. Sie erlauben einen unmittelbaren Rückschluß auf den Beitrag des enthaltenen Enzyms auf die Reinigungsleistung des verwendeten Mittels.

Tabelle 5

Diese Ergebnisse zeigen, daß die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) hinsichtlich ihrer Reinigungsleistung in maschinellen Geschirrspülmitteln an allen drei Anschmutzungen bei 45°C Spültemperatur allen anderen getesteten Amylasen überlegen ist.

Beispiel 5

Gefäße mit harten, glatten Oberflächen wurden mit denselben Anschmutzungen wie im vorangegangenen Beispiel versehen und bei 55°C gespült. Die Reinigungsbedingungen und die Rezeptur des verwendeten Mittel entsprachen ebenfalls denen des vorangegangenen Beispiels.

Nach dem Spülen wurde der Abtrag der Anschmutzung A wie in Beispiel 4 visuell über die Iod-Stärke-Reaktion ermittelt und auf einer Skala von 0 bis 10 bewertet; und der Abtrag der Anschmutzungen B und C wurde ebenfalls wie in Beispiel 4 gravimetrisch in Prozent ermittelt. Die erhaltenen Ergebnisse werden in folgender Tabelle 6 zusammengestellt. Angegeben sind dort die Mittelwerte aus jeweils 9 Messungen für A, 10 für B, und 18 Messungen für C. Sie erlauben einen unmittelbaren Rückschluß auf den Beitrag des enthaltenen Enzyms auf die Reinigungsleistung des verwendeten Mittels.

Tabelle 6

Diese Ergebnisse zeigen, daß die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) hinsichtlich ihrer Reinigungsleistung in maschinellen Geschirrspülmitteln an allen drei Anschmutzungen auch bei 55°C Spültemperatur allen anderen getesteten Amylasen überlegen ist.

SEQUENZPROTOKOLL

Claims

1. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches Protein mit einer Aminosäuresequenz enthält, die zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz mindestens zu 96% identisch ist.

2. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches Protein mit einer Aminosäuresequenz enthält, die zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz mindestens zu 98% identisch ist.

3. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches Protein mit einer Aminosäuresequenz enthält, die zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz in den Positionen 32 bis 515 mindestens zu 98% identisch ist.

4. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches Protein mit einer Aminosäuresequenz enthält, die zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz in den Positionen 32 bis 515 mindestens zu 98% identisch ist.

5. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches Protein enthält, das sich von einer Nukleinsäure ableitet, deren Sequenz mit der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Nukleotidsequenz mindestens zu 87,5% identisch ist.

6. Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 5, dadurch gekennzeichnet, daß sich das amylolytische Protein von einer Nukleinsäure ableitet, deren Sequenz mit der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Nukleotidsequenz mindestens zu 90% identisch ist, insbesondere über den Teilbereich, der den Aminosäuren 32 bis 515 gemäß der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz entspricht.

7. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches Protein enthält, dessen Aminosäuresequenz mit der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz insgesamt und/oder in den Positionen 32 bis 515 identisch ist und/oder das sich von einer Nukleinsäure ableitet, deren Sequenz mit der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Nukleotidsequenz insgesamt identisch ist, oder über den Teilbereich identisch ist, der den Aminosäuren 32 bis 515 gemäß der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz entspricht.

8. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches Proteinfragment oder ein amylolytisches durch Deletionsmutation erhaltenes Proteins gemäß einem der Ansprüche 1 bis 7 enthält.

9. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches, durch Insertionsmutation erhaltenes Protein oder ein amylolytisches chimäres Protein enthält, welches wenigstens in einem eine amylolytische Aktivität verleihenden Teil aus einem Protein besteht, das mit einem Protein oder Fragment gemäß einem der Ansprüche 1 bis 8 identisch ist.

10. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisch aktives Derivat eines Proteins gemäß einem der Ansprüche 1 bis 9 enthält.

11. Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 10, dadurch gekennzeichnet, daß das amylolytische Protein oder Derivat natürlicherweise aus einem Mikroorganismus erhältlich ist

12. Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 11, dadurch gekennzeichnet, daß es sich bei dem Mikroorganismus um ein gram-positives Bakterium handelt.

13. Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 12, dadurch gekennzeichnet, daß es sich bei dem gram-positiven Bakterium um eines der Gattung Bacillus handelt.

14. Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 13, dadurch gekennzeichnet, daß es sich bei der Bacillus-Spezies um Bacillus sp. A 7-7, insbesondere um Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) handelt.

15. Mittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 14, dadurch gekennzeichnet, daß es 0,000001 Gewichts-Prozent bis 5 Gew.-%, insbesondere 0,00001 bis 3 Gew.-% des amylolytischen Proteins oder Derivats enthält.

16. Mittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 15, dadurch gekennzeichnet, daß es zusätzlich eine oder mehrere andere amylolytische Proteine, insbesondere α-Amylasen enthält.

17. Mittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 16, dadurch gekennzeichnet, daß es zusätzlich andere Enzyme, insbesondere eine oder mehrere Proteasen, Lipasen und/oder Cellulasen enthält.

18. Mittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 17, dadurch gekennzeichnet, daß es aus mehr als einer Phase besteht.

19. Mittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 18, dadurch gekennzeichnet, daß es fest ist und mindestens zwei verschiedene Pulver oder Granulate in insgesamt loser Form miteinander vermischt vorliegen.

20. Mittel gemäß Anspruch 18, dadurch gekennzeichnet, daß mindestens zwei feste Phasen miteinander verbunden vorliegen, insbesondere nach einem gemeinsamen Kompaktierungsschritt.

21. Festes Mittel gemäß einem der Ansprüche 18 bis 20, dadurch gekennzeichnet, daß wenigstens eine der Phasen ein Amylase-sensitives Material, insbesondere Stärke enthält oder von diesem zumindest teilweise umgeben oder beschichtet ist.

22. Mittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 17, dadurch gekennzeichnet, daß es flüssig, gelförmig oder pastös ist und das enthaltene Protein und/oder wenigstens eines der enthaltenen Enzyme und/oder wenigstens eine der sonstigen enthaltenen Komponenten einzeln oder zusammen mit anderen Bestandteilen verkapselt vorliegt, bevorzugt in Mikrokapseln, besonders bevorzugt in solchen aus einem Amylase- sensitiven Material.

23. Mittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 22, dadurch gekennzeichnet, daß die amylolytische Aktivität durch einen der sonstigen Bestandteile des Mittels modifiziert, insbesondere stabilisiert und/oder in ihrem Beitrag zur Wasch-, beziehungsweise Reinigungsleistung des Mittels gesteigert wird.

24. Verfahren zur Reinigung von Textilien oder von harten Oberflächen, dadurch gekennzeichnet, daß in wenigstens einem der Verfahrensschritte ein amylolytisches Protein oder Derivat gemäß einem der Ansprüche 1 bis 14 aktiv wird.

25. Verfahren zur Reinigung von Textilien oder von harten Oberflächen, dadurch gekennzeichnet, daß in wenigstens einem der Verfahrensschritte ein Mittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 23 eingesetzt wird.

26. Verfahren nach Anspruch 24 oder 25, dadurch gekennzeichnet, daß das amylolytische Protein oder Derivat in dem betreffenden Verfahrensschritt in einer Menge von 0,01 mg bis 200 mg pro Anwendung, vorzugsweise von 0,02 mg bis 100 mg pro Anwendung eingesetzt wird.

27. Verwendung eines amylolytischen Proteins oder Derivats gemäß einem der Ansprüche 1 bis 14 allein oder zusammen mit mindestens einem anderen reinigungsaktiven oder die Reinigungswirkung unterstützenden Wirkstoff zur Reinigung von Textilien oder von harten Oberflächen.

28. Verwendung eines Mittels gemäß einem der Ansprüche 1 bis 23 zur Reinigung von Textilien oder von harten Oberflächen.

29. Verwendung nach Anspruch 27 oder 28, dadurch gekennzeichnet, daß pro Anwendung, vorzugsweise pro Anwendung in einer Geschirrspülmaschine oder einer Waschmaschine, 0,01 mg bis 200 mg des amylolytischen Proteins oder Derivats, bevorzugt 0,02 mg bis 100 mg des amylolytischen Proteins oder Derivats eingesetzt werden.

30. Verwendung eines amylolytischen Proteins oder Derivats gemäß einem der Ansprüche 1 bis 14 allein oder zusammen mit mindestens einem anderen reinigungsaktiven oder die Reinigungswirkung unterstützenden Wirkstoff in einem aus mehr als einer Phase bestehenden Wasch- oder Reinigungsmittel zur Aktivierung der eigenen oder anderer Phasen.

31. Verwendung eines amylolytischen Proteins oder Derivats gemäß einem der Ansprüche 1 bis 14 allein oder zusammen mit mindestens einem anderen reinigungsaktiven oder die Reinigungswirkung unterstützenden Wirkstoff in einem Wasch- oder Reinigungsmittel mit verkapselten Inhaltsstoffen zur Freisetzung der Inhaltsstoffe aus den Kapseln.