CN114854576A - 一种具有抗氧化活性的蛋白多肽的制备系统及方法 - Google Patents

Abstract

本发明提出了一种具有抗氧化活性的蛋白多肽的制备系统及方法，属于抗氧化多肽制备领域，秸秆浆罐中存储有具有秸秆液，秸秆液通过输送机传输至高温容器，将预处理后的蛋白浆质输入至高温容器，混合秸秆液，混合浆质在高温容器中进行蒸汽分解处理，高温容器连接混合容器，冷却介质罐中的冷却介质经由导管添加到混合容器中，用于在混合容器中冷却高温容器输出的混合浆质，并通过混合碱性物质，增加混合浆质的酸碱度，主酶水解罐用于进行不完全的酶水解，将混合容器输出的浆质转化为液化材料，液化材料一部分导入热交换器，热交换器将液化材料的温度降低并产生冷却介质，液化材料的另一部分通过流入次酶水解罐，次酶水解罐中进行完全的酶水解。

Description

一种具有抗氧化活性的蛋白多肽的制备系统及方法

技术领域

本发明涉及蛋白多肽的制备，尤其涉及一种具有抗氧化活性的蛋白多肽的制备系统及方法，属于抗氧化多肽制备领域。

背景技术

蛋白质的改性在食品加工中还没有被广泛应用，但是它的重要性却日益被公众认识。蛋白质改性对食品、医药和工业应用有很重要的作用，因为它可以改变生物聚合物的微观结构和理化性能从而使蛋白质的功能特性得以改变，以获得工业标准理想的功能特性，包括增强食品组织质地、风味、颜色、溶解性、起泡性、搅打性和易消化性等。通常根据不同的应用需求，食品蛋白质的改性从原理上来说主要是通过交联或水解来实现。蛋白质的交联是一个蛋白质中的多肽链之间交联形成共价键或者是蛋白质与蛋白质之间的交联。蛋白质的水解是在酸、碱或者蛋白酶的催化下，使蛋白质分子断裂，形成多肽或者氨基酸的反应。目前对食品蛋白质进行改性的方法主要有物理改性、酶法改性、化学改性或前三种改性的结合。

传统的物理改性方法如挤压、机械处理、加热等己经有广泛的研究。目前国内外将超声、超高压、辐照、及高静水压等技术应用在蛋白质的物理改性技术中，取得了一定的成果。例如，超高压对蛋白质一级结构没有影响，但是对其二级结构、三级结构产生一定程度的影响，从而导致蛋白质功能特性如凝胶特性的改变。酶法改性是一种利用酶的专一性不同对蛋白质进行酶解，释放生物活性肽的方法，被用来提高蛋白质的功能特性和营养特性。对于酶法改性，目前比较热点的是通过酶法水解从各种不同来源的蛋白质得到具有不同生理活性的多肽，如血管紧张素抑制肽、抗氧化肽、抗菌肽等。化学改性的方法包括酸、碱和盐改性，酞基化改性，磷酸化改性以及糖化改性等。

酶法改性蛋白质主要是利用酶的催化作用在合适酶活性条件下，对蛋白质进行水解的作用，从而断裂一些化学键，改变蛋白质的结构，最终改变蛋白质的功能特性。国内外研究酶解改性时用到酶制剂主要有菠萝蛋白酶和木瓜蛋白酶等植物来源的蛋白酶；胰蛋白酶和胃蛋白酶等动物来源的蛋白酶；嗜热菌蛋白酶和碱性蛋白酶等微生物来源的蛋白酶。酶的专一性决定了蛋白质特定肚键或者特有基团的水解，不同蛋白酶对蛋白质的酶切位点不同，如胰蛋白酶的酶切位点主要为赖氨酸残基和精氨酸残基；胃蛋白酶的酶切位点主要为连接有疏水性氨基酸的氨基酸包括苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸及色氨酸:嗜热菌蛋白酶的酶切位点主要为苯丙氨酸和亮氨酸；碱性蛋白酶的酶切位点主要为丙氨酸、亮氨酸,撷氨酸,酪氨酸及苯丙氨酸。酶解改性的程度可以用蛋白质的水解度(DH)来表示，即蛋白质分子水解而断裂的肽键占蛋白质分子中总肽键的比例，一般利用甲醛滴定法或三硝基苯磺酸(TNBS)法测定。

抗氧化剂的应用能使人体免受氧化应激的破坏，并防止食品成分由于捐献电子给ROS以及中和ROS的负面作用而变质。虽然许多人工合成的抗氧化剂能成功的清除ROS，但由于它们的毒副作用使得它们的使用往往受到限制。因此，有必要开发新的具有较高活性的抗氧化剂。蛋白质经过蛋白酶的水解使得蛋白质的结构被改变，疏水区的活性官能基团暴露，随着肽键的裂解，游离氨基酸增加，从而可以提供质子或电子源，保持较高的氧化还原电位，使其具有清除活性自由基的能力(如ROS)，还原力，清除过氧化亚硝酸盐能力和抑制脂质过氧化作用的发生，从而使酶解改性产物的抗氧化活性得以提高。

发明内容

为了解决上述技术问题，本发明提出了一种具有抗氧化活性的蛋白多肽的制备系统，包括：秸秆浆罐、高温容器、混合容器、冷却介质罐、主酶水解罐、次酶水解罐以及热交换器；

所述秸秆浆罐中存储有具有40重量％秸秆固体的秸秆液，所述秸秆液通过输送机传输至所述高温容器，

将预处理后的蛋白浆质输入至所述高温容器，混合所述秸秆液，混合浆质在所述高温容器中进行蒸汽分解处理，

所述高温容器连接所述混合容器，所述冷却介质罐中的冷却介质经由导管添加到所述混合容器中，用于在所述混合容器中冷却所述高温容器输出的混合浆质，并通过混合碱性物质，增加上述混合浆质的酸碱度，

所述主酶水解罐用于进行不完全的酶水解，将所述混合容器输出的浆质转化为具有低稠度的液化材料，所述液化材料一部分导入所述热交换器，所述热交换器将液化材料的温度降低至50℃-30℃并产生所述冷却介质，

所述液化材料的另一部分流入所述次酶水解罐，所述次酶水解罐用于进行完全的酶水解。

进一步地，还包括超滤系统，所述超滤系统连接所述次酶水解罐，用于截留相对分子质量大的多肽大分子及胶体，形成浓缩液。

进一步地，所述蒸汽分解处理过程中，混合浆质在高于100℃的温度和酸性环境中进行分解，高温容器内的气体以133m³/h的速率排出。

进一步地，所述超滤系统首先将多肽液用截留分子量为10KDa的膜组件进行超滤，得到滤过液与浓缩液；再将过滤液再用3KDa膜组件进行超滤，得到3-10KDa超滤液与过滤液。

本发明还提出了一种具有抗氧化活性的蛋白多肽的制备方法，采用前述的制备系统实现，包括：

将具有40重量％固体的秸秆液与预处理后的蛋白浆质混合，形成混合浆质，

将所述混合浆质在高于100℃的温度和酸性环境中进行蒸汽分解处理，

冷却所述蒸汽分解处理后的混合浆质，并通过混合碱性物质，增加所述混合浆质的酸碱度，

通过主酶水解反应进行不完全的酶水解，将不完全的酶水解过程中产生的液化材料一部分导入热交换器产生冷却介质，将所述液化材料的另一部分进行次酶水解反应，实现完全的酶水解。

进一步地，在0.1-1MPa的静压力差推动力下，首先将多肽液用截留分子量为10KDa的膜组件进行超滤，得到滤过液与浓缩液；再将过滤液再用3KDa膜组件进行超滤，得到3-10KDa超滤液与过滤液，截留相对分子质量大的多肽大分子及胶体。

进一步地，将所述超滤液分别进行抽滤、真空旋转蒸发，得到浓缩液置于培养皿中，用保鲜膜密封住，置于-18℃冰箱预冷冻24h，再进行真空冷冻干燥，得到蛋白多肽粉。

进一步地，所述蒸汽分解处理过程中，混合浆质在高于100℃的温度和酸性环境中进行分解，高温容器内的气体以133m³/h的速率排出。

进一步地，所述主酶水解反应为0.5至6.0小时，所述次酶水解反应以连续或间歇模式操作，次酶水解的时间为21至69小时，从而实现完全的酶水解。

进一步地，测定蛋白浆质总氮质量M1，测定酶解液中氨基态氮的质量M2，按下式计算水解度：

相比于现有技术，本发明具有如下有益技术效果：

1、本发明的具有抗氧化活性的蛋白多肽的制备系统，相比于现有的制备系统，具有主酶水解罐、次酶水解罐；主酶水解罐用于进行不完全的酶水解，次酶水解罐用于进行完全的酶水解，利用两次酶的催化作用在合适酶活性条件下，对蛋白质进行充分的水解作用，从而断裂一些化学键，改变蛋白质的结构，最终改变蛋白质的功能特性。

2、本发明的具有抗氧化活性的蛋白多肽的制备系统，相比于现有的制备系统，具有超滤系统，能够首先将多肽液用截留分子量为10KDa的膜组件进行超滤，再将滤过液用3KDa的膜组件进行超滤，最后得到3-10KDa超滤液与过滤液,截留相对分子质量大的多肽大分子及胶体。

3、本发明利用水解度与抗氧化性之间的相关性，酶的水解度与亚铁离子鳌合力的相关性，通过离子添加系统，添加亚铁离子促进了酶的水解度。

附图说明

为了更清楚地说明本发明实施例中的技术方案，下面将对实施例描述中所需要使用的附图作简单地介绍，显而易见地，下面描述中的附图仅仅是本发明的一些实施例，对于本领域普通技术人员来讲，在不付出创造性劳动性的前提下，还可以根据这些附图获得其他的附图。

图1为本发明的具有抗氧化活性的蛋白多肽的制备系统的整体结构示意图。

图2为本发明的两个不同浓度的蛋白多肽液进行光谱扫描图。

图3为本发明的蛋白多肽与葡萄糖在不同温度和比例下糖化反应后的最终PH值的变化示意图。

图4为本发明的具有抗氧化活性的蛋白多肽的制备方法的流程图。

具体实施方式

为使本申请实施例的目的、技术方案和优点更加清楚，下面将结合本申请实施例中的附图，对本申请实施例中的技术方案进行清楚、完整地描述，显然，所描述的实施例是本申请一部分实施例，而不是全部的实施例。基于本申请中的实施例，本领域普通技术人员在没有做出创造性劳动前提下所获得的所有其他实施例，都属于本申请保护的范围。

在本发明的具体实施例附图中，为了更好、更清楚的描述系统中的各元件的工作原理，表现所述装置中各部分的连接关系，只是明显区分了各元件之间的相对位置关系，并不能构成对元件或结构内的信号传输方向、连接顺序及各部分结构大小、尺寸、形状的限定。

在蛋白多肽的制备之前，首先对材料进行预处理，在本实施例中，采用鱼皮作为制备原料。

鱼皮解冻洗净，按1∶10(g/mL)的比例加入0.05mol/L的NaOH溶液，室温下搅拌浸泡30min后流水洗至中性，随后按1∶10(g/mL)的比例加入0.05mol/L的HCl溶液，室温搅拌浸泡10min后流水洗至中性，沥干，鱼皮打浆形成浆质。

如图1所示，为本发明的具有抗氧化活性的蛋白多肽的制备系统的整体结构示意图。

将预处理后的浆质输入高温容器，高温容器上端通过输送机连接有秸秆浆罐，将秸秆液输送至输送机，秸秆浆罐中的秸秆液处于约100℃的温度，为具有40重量％固体的固液混合物，并且具有4的PH，在该输送机的传输过程中，实现降低浆料的温度并且提高PH。

混合了秸秆液的浆质在高温容器中进行蒸汽分解处理。在该蒸汽分解处理过程中，浆质在高于100℃的温度和酸性环境中进行分解，为保证高温容器内气压平衡，从高温容器内排出的气体以133m³/h的速率排出。

秸秆可以是但不限于硬木、软木、甘蔗渣、能源甘蔗、玉米秸秆、玉米穗轴、玉米纤维、来自稻、小麦、黑麦的秸秆和其他作物或林业残余物。

高温容器连接混合容器，混合容器用于冷却预处理后的浆质，并通过混合碱性物质，增加浆质的PH值，例如氨气、石灰或其他基于土壤金属的氢氧化物等。

在混合容器中，冷却介质罐中的冷却介质经由导管被添加到混合容器的浆质中。冷却介质是从主酶水解罐排出的液化材料。使用泵将液化材料泵送至通过热交换器，热交换器可将液化材料的温度降低至约50℃至30℃并产生冷却介质。

主酶水解罐是锥形容器，在主酶水解罐中进行酶水解期间，将混合容器输出的浆质转化为具有相对低稠度的液体。

冷却并经PH控制的浆质在主酶水解罐中保持相对短的保持时间，约0.5至6.0小时。在主酶水解罐中，将经冷却且经PH调节的浆质中的秸秆从固体部分转化为糖并附带产物液化材料，主酶水解罐的反应所需的保持时间为约6小时，但在该主酶水解罐中，浆质的酶水解未完全完成，即，没有产生足够的酶水解的物质。

在主酶水解罐中的酶水解过程中，由于浆质的长链聚合物被分解成短分子，因此浆质减少了水解表观粘度。由于水解后的液化材料基本上是液体，所以液化材料的一部分导入到热交换器，另一部分液化材料通过导管流入次酶水解罐。

次酶水解罐是圆柱形容器，次酶水解罐以连续或间歇模式操作。在次酶水解罐中完成酶水解的时间可以相对较长，例如可以为约21至69小时或更长，从而实现完全的酶水解。

酶水解反应主要是利用酶的催化作用在合适酶活性条件下，对蛋白质进行水解的作用，从而断裂一些化学键，改变蛋白质的结构，最终改变蛋白质的功能特性。

本实施例中，可以选择中性蛋白酶、碱性蛋白酶、胰蛋白酶和木瓜蛋白酶对浆质进行单酶酶解并根据酶制剂使用说明，在各蛋白酶最适PH值和酶解温度条件下进行水解。

随着水解反应进行，水解度逐渐增大，底物蛋白逐渐被水解为游离氨基酸。酶水解改性的程度可以用蛋白质的水解度(DH)来表示，即蛋白质分子水解而断裂的肽键占蛋白质分子中总肽键的比例，一般利用甲醛滴定法或三硝基苯磺酸(TNBS)法测定。

水解度与抗氧化性之间具有相关性，酶的水解度与亚铁离子鳌合力具有极显著的相关性。

因此，在优选实施例中，可通过离子添加系统，添加亚铁离子促进酶的水解度。

利用凯氏定氮法测定蛋白浆质总氮质量M1(g)，自动电位滴定法测定酶解液中氨基态氮的质量M2(g)，水解度按下式计算：

Fe²⁺结合率通过菲咯嗪比色法测得，利用乙酸钠缓冲液(0.2mol/L，PH5.0)配制5mg/mL的样品溶液，取700μL样品溶液与100μL硫酸亚铁溶液(0.2mmol/L)混合于96孔板中，37℃保温2h后，加入200μL菲咯嗪溶液(5mmol/L)，室温下放置10min后，用酶标仪读取562nm波长处的吸光度，将酪蛋白的胰蛋白酶酶解物及谷胱甘肽作为阳性对照，Fe²⁺结合率按下式计算：

式中：A₀为加等体积水的吸光度；A₁为加样品后的吸光度。

含有Fe²⁺的蛋白多肽溶液的酶解产物还原力与亚铁离子鳌合力相关性极显著；酶解产物的还原力与清除DPPH自由基能力相关性极显著。

准确吸取1.00mL的含有Fe²⁺的蛋白多肽样品溶液(5mg/mL)与1.00mL的DPPH-乙醇溶液(0.15mmol/L，用95％的乙醇溶液溶解)混匀，在室温下避光反应30min，于517nm波长处测定溶液吸光度A_s，空白组为1mL 95％乙醇溶液代替DPPH溶液，加入1mL样液混合，在517nm波长处测定吸光度A_b，对照组为1mL的DPPH溶液加上1mL 95％乙醇溶液，在517nm波长处测定其吸光度A_c，以谷胱甘肽作阳性对照，DPPH自由基清除率按下式计算：

蛋白质经过酶解改性后，生成了大量相对分子质量接近、亲水性和疏水性也相似的肽或氨基酸，酶解产物是蛋白质、肽及氨基酸的混合物，这对其分离纯化带来了巨大的挑战。因此，制备系统的最后，从次酶水解罐释放的产物是被酶充分水解的多肽液，并输送至超滤系统。

超滤系统种在0.1-1MPa的静压力差推动力下，过滤粒径介于微滤和反渗透之间，约为5-10nm，截留相对分子质量较大的多肽大分子及胶体，形成浓缩液，进而达到使溶液分离、净化和浓缩为目的。

在优选实施例中，超滤系统首先将多肽液用截留分子量为10KDa(压力<O.1MPa，室温)的膜组件进行超滤，得到滤过液与浓缩液。将过滤液再用3KDa(压力<0.1MPa，室温)膜组件进行超滤，得到3-10KDa超滤液与过滤液。

将超滤液分别进行抽滤、真空旋转蒸发，得到浓缩液置于培养皿中，用保鲜膜密封住，置于-18℃冰箱预冷冻24h，保鲜膜上扎孔透气，再进行真空冷冻干燥，得到蛋白多肽粉。

在本发明的另一个实施例中，在得到蛋白多肽粉后，可采用凝固浴法制备系统制备蛋白多肽微孔载体微胶囊。

称取2.52g的海藻酸钠溶解于100mL蒸馏水中，利用磁力搅拌器使其均匀溶解，缓慢地向溶液中添加1g吐温80，继续搅拌使吐温80与海藻酸钠完全分散溶解。以芯壁比为0.88:1的比例，称量蛋白多肽粉2.2176g,用20mL蒸馏水溶解，同时加入与多肽等量的玉米微孔作为芯材载体溶解于蛋白多肽液中，搅拌使其充分溶解，以便使微孔载体承载多肽。将其加入壁材溶液中磁力搅拌至其完全溶解。配制浓度为2.48％的氯化钙溶液做固化剂，利用微胶囊造粒机以808m粒径的探头制备微胶囊滴入固化液中固化0.5小时，用蒸馏水反复洗涤掉微胶囊粒子表面的固化液，分离出微胶囊粒子并在培养皿中平铺开来，于-80℃冰箱内冷冻8h，然后真空冷冻干燥24h，于干燥器中储存。

称量冷冻干燥后的微胶囊O.lg，用冷蒸馏水充分震荡冲洗以保证表面粘附的多肽被溶解在洗涤液中，将洗液定容至5mL，用0.45μm滤膜过滤，在248nm处测吸收峰对应到标准曲线中计算出含量，洗液中的肽即为微胶囊表面肽含量。再称量冷冻干燥后的微胶囊O.lg，充分研磨使其破壁，加入少许蒸馏水震荡使多肽充分溶解并定容至5mL，用0.45μm滤膜过滤，在248nm处测吸收峰对应到标准曲线中计算出含量，溶解液中多肽即为微胶囊总多肽的含量。

包埋率计算公式如下:

包埋率(％)＝(1-微胶囊表面肽含量/微胶囊总多肽含量)×100％。

对两个不同浓度的蛋白多肽液进行光谱扫描，它们都在248nm处有最大吸收峰，两种浓度的吸收峰趋势呈现出高度一致性，如图2所示。

在本发明的另一个实施例中，采用糖化系统，在得到蛋白多肽粉后，利用葡萄糖与蛋白多肽粉经过糖化反应制备较强抗氧化活性的产物。

将冷冻干燥后的蛋白多肽溶解在蒸馏水中，使其最终质量浓度为6mg/mL，加入不同质量的葡萄糖，使多肽与葡萄糖的质量比分别为2:1，1:1，1:2和1:4，然后用1M NaOH和HCl调节PH至7.5，冷冻干燥24h。称取一定量的冻干粉进行糖基化反应，反应在装有饱和碘化钾溶液(相对湿度65％)的干燥器中进行，反应温度为分别为50℃、60℃，反应24h后取出，得到蛋白多肽-葡萄糖复合物。

在本实施例中，使用连续活塞流反应器代替高温容器，其允许浆质的快速加热和酸化，通过选择连续活塞流反应器的正确流速和长度来控制反应时间，并且通过闪蒸冷却来快速淬灭预处理的浆质。短反应时间和快速冷却允许秸秆材料的聚合度降低，但不允许这些秸秆链重组。结构变化不限于聚合度的降低，而且还包括在预处理期间洗出的半秸秆的显著去除，以及秸秆木质素结合的变化。所有这些效应一起导致预处理的浆质具有显著增加的酶促水解速率，并因此具有更高的葡萄糖产率。

一旦浆质处于所需的反应温度，就将浓缩的酸流，通常使用硫酸或任何无机酸都会使用，连续注入热浆质中，使得它快速混合到浆质中，得到水相中的最终酸浓度为0％至1％，优选地适用于5-10％固体范围内的浆料。

将蛋白多肽-葡萄糖复合物样品稀释到合适浓度，利用紫外分光光度计分别在294nm和420nm下测定其吸光值。294nm下的吸光值即为蛋白多肽-葡萄糖糖化反应中有紫外吸收的中间产物，420nm下的吸光值即为糖化反应的褐变程度。

如图3所示，蛋白多肽与葡萄糖在不同温度和比例下糖化反应后的最终PH值的变化示意图。图中，横坐标表示蛋白多肽与葡萄糖质量比，纵坐标表示PH值。

本发明还提出了一种具有抗氧化活性的蛋白多肽的制备方法，采用上述的制备系统实现，如图4所示，包括：

将具有40重量％秸秆固体的秸秆液与预处理后的蛋白浆质混合，形成混合浆质，

将所述混合浆质在高于100℃的温度和酸性环境中进行蒸汽分解处理，

冷却所述蒸汽分解处理后的混合浆质，并通过混合碱性物质，增加所述混合浆质的PH值，

通过主酶水解反应进行不完全的酶水解，将不完全的酶水解过程中产生的液化材料一部分导入热交换器产生冷却介质，将所述液化材料的另一部分进行次酶水解反应，实现完全的酶水解。

优选地，在0.1-1MPa的静压力差推动力下，首先将多肽液用截留分子量为10KDa的膜组件进行超滤，得到滤过液与浓缩液；再将滤过液再用3KDa膜组件进行超滤，得到3-10KDa超滤液与过滤液，截留相对分子质量大的多肽大分子及胶体。

优选地，将所述超滤液分别进行抽滤、真空旋转蒸发，得到超浓缩液置于培养皿中，用保鲜膜密封住，置于-18℃冰箱预冷冻24h，再进行真空冷冻干燥，得到蛋白多肽粉。

在上述实施例中，可以全部或部分地通过软件、硬件、固件或者其任意组合来实现。当使用软件实现时，可以全部或部分地以计算机程序产品的形式实现。所述计算机程序产品包括一个或多个计算机指令。在计算机上加载和执行所述计算机程序指令时，全部或部分地产生按照本申请实施例所述的流程或功能。所述计算机可以是通用计算机、专用计算机、计算机网络、或者其他可编程装置。所述计算机指令可以存储在计算机可读存储介质中，或者通过所述计算机可读存储介质进行传输。所述计算机可读存储介质可以是计算机能够存取的任何可用介质或者是包含一个或多个可用介质集成的服务器、数据中心等数据存储设备。所述可用介质可以是磁性介质，(例如，软盘、硬盘、磁带)、光介质(例如，DVD)、或者半导体介质(例如，固态硬盘(solid state disk，SSD))等。

以上所述，仅为本申请的具体实施方式，但本申请的保护范围并不局限于此，任何熟悉本技术领域的技术人员在本申请揭露的技术范围内，可轻易想到各种等效的修改或替换，这些修改或替换都应涵盖在本申请的保护范围之内。因此，本申请的保护范围应以权利要求的保护范围为准。

Claims (10)

1.一种具有抗氧化活性的蛋白多肽的制备系统，其特征在于，包括：秸秆浆罐、高温容器、混合容器、冷却介质罐、主酶水解罐、次酶水解罐以及热交换器；

所述秸秆浆罐中存储有含40重量％秸秆固体的秸秆液，所述秸秆液通过输送机传输至所述高温容器，

将预处理后的蛋白浆质输入至所述高温容器，混合所述秸秆液，混合浆质在所述高温容器中进行蒸汽分解处理，

所述高温容器连接所述混合容器，所述冷却介质罐中的冷却介质经由导管添加到所述混合容器中，用于在所述混合容器中冷却所述高温容器输出的混合浆质，并通过混合碱性物质，增加所述混合浆质的酸碱度，

所述主酶水解罐用于进行不完全的酶水解，将所述混合容器输出的浆质转化为具有低稠度的液化材料，所述液化材料一部分导入所述热交换器，所述热交换器将液化材料的温度降低至50℃-30℃并产生所述冷却介质，

所述液化材料的另一部分流入所述次酶水解罐，所述次酶水解罐用于进行完全的酶水解。

2.按照权利要求1所述的制备系统，其特征在于，还包括超滤系统，所述超滤系统连接所述次酶水解罐，用于截留相对分子质量大的多肽大分子及胶体，形成浓缩液。

3.按照权利要求1所述的制备系统，其特征在于，所述蒸汽分解处理过程中，混合浆质在高于100℃的温度和酸性环境中进行分解，所述高温容器内的气体以133m³/h的速率排出。

4.按照权利要求2所述的制备系统，其特征在于，所述超滤系统首先将多肽液用截留分子量为10KDa的膜组件进行超滤，得到滤过液与浓缩液；再将滤过液用3KDa的膜组件进行超滤，得到3-10KDa超滤液与过滤液。

5.一种具有抗氧化活性的蛋白多肽的制备方法，采用如权利要求1-4任意一项所述的制备系统实现，其特征在于，包括：

将含40重量％秸秆固体的秸秆液与预处理后的蛋白浆质混合，形成混合浆质，

将所述混合浆质在高于100℃的温度和酸性环境中进行蒸汽分解处理，

冷却所述蒸汽分解处理后的混合浆质，并通过混合碱性物质，增加所述混合浆质的酸碱度，

通过主酶水解反应进行不完全的酶水解，将不完全的酶水解过程中产生的液化材料一部分导入热交换器产生冷却介质，将所述液化材料的另一部分进行次酶水解反应，实现完全的酶水解。

6.按照权利要求5所述的制备方法，其特征在于，在0.1-1MPa的静压力差推动力下，首先将多肽液用截留分子量为10KDa的膜组件进行超滤，得到滤过液与浓缩液；再将滤过液用3KDa的膜组件进行超滤，得到3-10KDa超滤液与过滤液，截留相对分子质量大的多肽大分子及胶体。

7.按照权利要求6所述的制备方法，其特征在于，将所述超滤液分别进行抽滤、真空旋转蒸发，得到的超浓缩液置于培养皿中，用保鲜膜密封置于-18℃冰箱预冷冻24h，再进行真空冷冻干燥，得到蛋白多肽粉。

8.按照权利要求5所述的制备方法，其特征在于，所述蒸汽分解处理过程中，混合浆质在高于100℃的温度和酸性环境中进行分解，高温容器内的气体以133m³/h的速率排出。

9.按照权利要求5所述的制备方法，其特征在于，所述主酶水解反应为0.5至6.0小时，所述次酶水解反应以连续或间歇模式操作，次酶水解的时间为21至69小时，从而实现完全的酶水解。

10.按照权利要求5所述的制备方法，其特征在于，测定蛋白浆质中的总氮质量M1，测定酶解液中的氨基态氮的质量M2，按下式计算水解度：

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