CN102936611A - 一种从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原及其应用 - Google Patents
一种从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原及其应用 Download PDFInfo
- Publication number
- CN102936611A CN102936611A CN2012104495837A CN201210449583A CN102936611A CN 102936611 A CN102936611 A CN 102936611A CN 2012104495837 A CN2012104495837 A CN 2012104495837A CN 201210449583 A CN201210449583 A CN 201210449583A CN 102936611 A CN102936611 A CN 102936611A
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- collagen
- black
- fish
- skins
- extraction
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 title claims abstract description 81
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 title claims abstract description 81
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 title claims abstract description 70
- 241001561872 Chaetodon flavirostris Species 0.000 title abstract 4
- 238000000605 extraction Methods 0.000 claims abstract description 35
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims abstract description 30
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 claims abstract description 27
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims abstract description 15
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 claims abstract description 12
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims abstract description 10
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims abstract description 10
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 claims abstract description 9
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 claims abstract description 9
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims abstract description 8
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims abstract 2
- 239000000284 extract Substances 0.000 claims description 24
- 241000028631 Microstomus pacificus Species 0.000 claims description 18
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 claims description 16
- 210000002784 stomach Anatomy 0.000 claims description 7
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 claims description 6
- 238000002791 soaking Methods 0.000 claims description 4
- 239000000853 adhesive Substances 0.000 abstract description 5
- 230000001070 adhesive effect Effects 0.000 abstract description 5
- 235000013305 food Nutrition 0.000 abstract description 5
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 abstract description 5
- 235000019640 taste Nutrition 0.000 abstract description 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 abstract 3
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 abstract 3
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 abstract 3
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 abstract 1
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 abstract 1
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 abstract 1
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 abstract 1
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 abstract 1
- 125000004435 hydrogen atom Chemical class [H]* 0.000 abstract 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 abstract 1
- 229940055729 papain Drugs 0.000 abstract 1
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 abstract 1
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 abstract 1
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 abstract 1
- 230000000052 comparative effect Effects 0.000 description 11
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 9
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 8
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 8
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 7
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 7
- 238000000034 method Methods 0.000 description 5
- 239000011230 binding agent Substances 0.000 description 4
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 4
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 3
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 3
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 3
- 238000010828 elution Methods 0.000 description 3
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 3
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 3
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 3
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 3
- 239000000463 material Substances 0.000 description 3
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 3
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 3
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 3
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 3
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 2
- 102000034240 fibrous proteins Human genes 0.000 description 2
- 108091005899 fibrous proteins Proteins 0.000 description 2
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 2
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 2
- XYJRXVWERLGGKC-UHFFFAOYSA-D pentacalcium;hydroxide;triphosphate Chemical group [OH-].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O XYJRXVWERLGGKC-UHFFFAOYSA-D 0.000 description 2
- 230000001681 protective effect Effects 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 108090000145 Bacillolysin Proteins 0.000 description 1
- 206010013786 Dry skin Diseases 0.000 description 1
- 235000019733 Fish meal Nutrition 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 102000035092 Neutral proteases Human genes 0.000 description 1
- 108091005507 Neutral proteases Proteins 0.000 description 1
- 241000276701 Oreochromis mossambicus Species 0.000 description 1
- 101710172711 Structural protein Proteins 0.000 description 1
- 241000282898 Sus scrofa Species 0.000 description 1
- 241001595453 Symphurus nigrescens Species 0.000 description 1
- 239000003125 aqueous solvent Substances 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 1
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 1
- 230000008827 biological function Effects 0.000 description 1
- 230000003570 biosynthesizing effect Effects 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 230000002308 calcification Effects 0.000 description 1
- 238000004364 calculation method Methods 0.000 description 1
- 239000002775 capsule Substances 0.000 description 1
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 230000008859 change Effects 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- 238000005238 degreasing Methods 0.000 description 1
- 230000004069 differentiation Effects 0.000 description 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 1
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 1
- 230000007613 environmental effect Effects 0.000 description 1
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 239000004467 fishmeal Substances 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- 239000013505 freshwater Substances 0.000 description 1
- 238000001879 gelation Methods 0.000 description 1
- 239000003292 glue Substances 0.000 description 1
- 230000036541 health Effects 0.000 description 1
- 229910052588 hydroxylapatite Inorganic materials 0.000 description 1
- 206010020718 hyperplasia Diseases 0.000 description 1
- 230000036039 immunity Effects 0.000 description 1
- 230000008676 import Effects 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 239000006101 laboratory sample Substances 0.000 description 1
- 238000002386 leaching Methods 0.000 description 1
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 1
- 244000144972 livestock Species 0.000 description 1
- 230000033001 locomotion Effects 0.000 description 1
- 238000005461 lubrication Methods 0.000 description 1
- VLKZOEOYAKHREP-UHFFFAOYSA-N n-Hexane Chemical compound CCCCCC VLKZOEOYAKHREP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 210000000056 organ Anatomy 0.000 description 1
- 230000004962 physiological condition Effects 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 230000008569 process Effects 0.000 description 1
- 238000000751 protein extraction Methods 0.000 description 1
- 238000011160 research Methods 0.000 description 1
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 1
- 230000002269 spontaneous effect Effects 0.000 description 1
- 230000002195 synergetic effect Effects 0.000 description 1
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 1
- 230000029663 wound healing Effects 0.000 description 1
- 206010048282 zoonosis Diseases 0.000 description 1
Landscapes
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Cosmetics (AREA)
Abstract
本发明涉及生物体中胶原提取技术领域，特别涉及一种从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原：将带鳞黑鲽鱼皮清洗后，斩至糜状，用氢氧化钠浸泡，过滤，洗至中性，过滤，用复合酶提取，复合酶为胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和Alcalase复合蛋白酶按照活度比1:1:2复合而成，总活度为0.04-0.08IU/g，提取时间为3-5小时，温度为40-60℃，pH为4-8，料液比为1:8-15。胶原用于无骨鱼生产中的粘合剂。使用复合酶提取，从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原在保证提取率的同时，提取的胶原粘度高，使用于无骨鱼生产中的粘合剂，既生态环保又节约成本；提取的胶原用于食品粘合剂，粘合性能好，无异味，口感好，安全。
Description
技术领域
本发明涉及生物体中胶原提取技术领域，特别涉及一种从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原，还涉及所述胶原的应用。
背景技术
胶原是一种重要的功能性蛋白质，它与细胞增生、分化、运动、免疫、关节润滑、钙化、伤口愈合、器官支撑、机体保护等密切相关，现在已引起人们的广泛关注。由于其特殊的生物功能，其提取物已被广泛应用于医药、食品、日用化工、生物合成等众多领域，如制造药用胶囊、外科手术材料、食用明胶、照相明胶、化妆品等。
胶原、明胶、胶原蛋白（多肽）是三个容易混淆的名词。胶原是指天然存在于生物体中的一种结构蛋白质，含有一个或几个由α-链组成的三螺旋结构区域，分子量约为300KD，它被提取出来后保留三螺旋结构，在生理条件下能自发形成纤维状空间高级结构，不溶于冷水和热水，不能被蛋白酶利用，其制品主要应用于医学生物材料。明胶是已经变性的胶原，即其已丧失了胶原特有三螺旋空间结构，分子量分布范围变宽，15KD-250KD，不溶于冷水但溶于热水，不具有生物活性，具有凝胶性，其制品主要应用于食品、日用化工行业。胶原蛋白（多肽）是胶原的降解产物，胶原的三螺旋结构彻底松开并降解成多分散的肽段，它是多肽混合物，分子量分布范围很宽，几千到几万，冷水可溶。广义上说明胶也属于胶原蛋白，只是其分子量较大。
目前用于生产胶原制品的原料基本上都是猪、牛等陆生动物的皮和骨，胶原蛋白提取研究主要集中在制备食用粘稠剂、凝胶剂上。近年来疯牛病等人畜共患病的爆发与流行，使得畜产动物来源的胶原制品的安全性受到广泛质疑，不少发达国家已经禁止使用从牛皮及牛骨中提取的胶原制品。
据统计，近几年我国水产品年产量均超过4500多万吨，而每年鱼的废弃物总量就达到200多万吨。众所周知，鱼皮、鱼鳞及鱼骨是水产加工产生的主要废弃物，这些废弃物约占原料鱼质量的40-55%。对于这些废弃物如果不进行有效处理和利用，不仅会造成环境的污染，还会浪费大量的宝贵资源。据了解，目前水产加工企业直接将鱼皮、鱼骨卖给鱼粉加工企业，价格低廉。其实鱼皮、鱼鳞及鱼骨中含有大量的胶原，鱼体内约80%的胶原分布在鱼皮、鱼鳞及鱼骨中，如鱼皮中胶原含量约为20%，鱼鳞中约含50%左右的胶原。如能将这些废弃物中的胶原提取出来，具有可观的经济效益。因此从水产原料中提取得到安全、卫生、无害的胶原制品具有广泛的市场前景。
黑鲽鱼皮除去水分基本上全是蛋白质，脂肪、碳水化合物和灰分含量很低。蛋白质占鱼皮干重的胶原占总蛋白含量的98.91%，而胶原占蛋白质的83.75%，所以鱼皮是胶原提取的良好原料。由于黑鲽鱼皮中脂肪含量微量，所以在胶原蛋白提取过程中不用进行专门脱脂处理。
蛋白质和灰分是黑鲽鱼鳞的主要成分，二者之和超过鱼鳞总重的80%。鱼鳞中蛋白质主要由胶原和硬蛋白组成，其中胶原占总蛋白含量的92.86%，可见鱼鳞也是胶原蛋白的良好来源。鱼鳞中含有丰富的无机质，主要是以羟基磷灰石形式存在，含有丰富的钙质。因为鱼鳞中的胶原与羟基磷灰石紧密结合，形成致密的结构，同时硬蛋白还在表面起保护作用，这二者的存在可能会影响胶原蛋白的提取。
现有技术中也有从鱼皮鱼鳞中提取胶原的报道，例如专利号为200610036860.6的中国发明专利，公开了在罗非鱼皮中加入正己烷，脱脂后用NaOH溶液除杂蛋白，然后用醋酸溶液提取胶原蛋白的方法。申请号为200410071942.5的中国发明专利申请公开了去除脂肪和杂质后，使用碱性蛋白酶和酸性及中性蛋白酶协同水解制得胶原蛋白的方法，但其针对的范围为海鱼皮和淡水鱼皮，不同的鱼皮，成分不同，本领域技术人员很难预测所有的鱼皮使用这种方法都可以成功并且高提取率的提取胶原蛋白。
发明内容
为了解决以上从鱼皮、鱼鳞中提取胶原方法的单一性和提取率低，未有从黑鲽鱼皮和鱼鳞中提取胶原记载的问题，本发明提供了一种从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原。
本发明还提供了所述从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原的应用。
本发明是通过以下措施实现的：
一种从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原，是通过以下步骤得到的：
将带鳞黑鲽鱼皮清洗后，斩至糜状，用氢氧化钠浸泡，过滤，洗至中性，过滤，用复合酶提取，复合酶为胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和Alcalase复合蛋白酶按照活度比1:1:2复合而成，总活度为0.04-0.08 IU/g，提取时间为3-5小时，温度为40-60℃，pH为4-8，料液比为1:8-15。
Alcalase是丹麦诺维信公司生产的复合蛋白酶，近年来广泛用于胶原蛋白的提取，对胶原有较强的水解能力，能够破坏三股螺旋结构，从而使胶原空间结构解体，胶原蛋白提取率很高。
所述的胶原，提取时间为4小时，温度为50℃，pH为6，料液比为1:12。
所述的胶原，复合酶总活度为0.06IU/g。
所述的胶原，斩至糜状的带鳞黑鲽鱼皮使用10倍体积的0.1M氢氧化钠浸泡12h。
所述的胶原用于无骨鱼生产中的粘合剂。
由于鱼鳞和鱼皮的质量分数大约为18%和82%，所以提取率主要取决于鱼皮。
本发明的有益效果：本发明从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原在保证提取率的同时，提取的胶原粘度高，使用于无骨鱼生产中的粘合剂，既生态环保又节约成本；使用复合酶提取，保证提取率的同时，还尽可能得到粘度高的胶原。提取的胶原用于食品粘合剂，粘合性能好，无异味，口感好，安全。
具体实施方式
为了更好的理解本发明，下面结合具体实施例来进一步说明。
实施例1：
一种从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原，是通过以下步骤得到的：
将带鳞黑鲽鱼皮清洗后，斩至糜状，用氢氧化钠溶液浸泡，过滤，洗至中性，过滤，用复合酶提取，复合酶为胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和Alcalase复合蛋白酶按照活度比1:1:2复合而成，总活度为0.04IU/g，提取时间为5小时，温度为40℃，pH为4，料液比为1:15。
斩至糜状的带鳞黑鲽鱼皮使用10倍体积的0.1M氢氧化钠浸泡12h，使用其它浓度的也是可以实现。
测定提取率为88.8%。
实施例2：
一种从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原，是通过以下步骤得到的：
将带鳞黑鲽鱼皮清洗后，斩至糜状，用氢氧化钠溶液浸泡，过滤，洗至中性，过滤，用复合酶提取，复合酶为胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和Alcalase复合蛋白酶按照活度比1:1:2复合而成，总活度为0.08IU/g，提取时间为3小时，温度为60℃，pH为8，料液比为1:8。
测定提取率为90.7%。
实施例3：
一种从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原，是通过以下步骤得到的：
将带鳞黑鲽鱼皮清洗后，斩至糜状，用氢氧化钠溶液浸泡，过滤，洗至中性，过滤，用复合酶提取，复合酶为胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和Alcalase复合蛋白酶按照活度比1:1:2复合而成，总活度为0.06IU/g，提取时间为4小时，温度为50℃，pH为6，料液比为1:12。
测定提取率为92.0%。
对比实施例1：
与实施例3相比，只使用胃蛋白酶进行提取，其余工艺条件同实施例3完全一致。提取率为35.6%。
对比实施例2：
与实施例3相比，只使用木瓜蛋白酶进行提取，其余工艺条件同实施例3完全一致。提取率为42.6%。
对比实施例3：
与实施例3相比，只使用Alcalase复合蛋白酶进行提取，其余工艺条件同实施例3完全一致。提取率为65.6%。
一、特性粘度测定
因为本发明的胶原是用于食品粘合剂，所以提取工艺不光要考虑提取率，还应考虑其功能特性即粘性。
采用乌氏粘度法测定。温度为25±0.05℃，取上述各实施例及对比实施例得到的冻干后的胶原粉0.5g，溶于水，定容至100ml。测定其1、2/3、1/2浓度时的流出时间，以溶剂水为对照。
计算公式为：增比粘度ηsp=t/t0-1
比浓粘度ηsp/C外推至浓度为零时的比粘度即为特性粘度，
即[η]=LimC→0ηsp/C。
式中，t为样品流出时间，t0为溶剂流出时间，C为样品浓度。
各实施例特性粘度数据如下表所示。
| 序号 | 胶原浓度(g/ml) | 截距D | 特性粘度[η] (dl/g) |
| 实施例1 | 0.005175 | 0.9156 | 2.1983 |
| 实施例2 | 0.005098 | 0.9502 | 2.1606 |
| 实施例3 | 0.005033 | 0.9843 | 2.2039 |
| 对比实施例1 | 0.005126 | 0.8769 | 1.9629 |
| 对比实施例2 | 0.004962 | 0.1201 | 0.2301 |
| 对比实施例3 | 0.005219 | 0.0112 | 0.0222 |
从上述实验数据可以看出，实施例3的胶原提取率高，特性粘度高，其次为实施例2和实施例1，对比实施例1、2、3的提取率和特性粘度都不让人满意，所以，采用胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和Alcalase复合蛋白酶组成的复合酶对带鳞鱼皮进行胶原提取，效果让人满意。
二、粘合性能测试
2.1实验样品
样品：经过无骨加工后的国产舌鳎鱼，鱼体温度低于10℃。
粘合剂：上述各实施例中提取的胶原，商品粘合剂（日本进口）。
实验方法
将粘合剂均匀抹在鱼体断面上，采取冷水袋压的方法使鱼体粘合。
冷水袋压力1.5 kg冷水/kg鱼，粘合时间40min，粘合剂用量为0.5 g/dm2。
实验结果
使用实施例1、实施例2、对比实施例1得到的胶原制得的粘合剂和使用商品粘合剂后，两片不易脱落，油炸后或蒸煮后部分裂开，局部单片卷曲。
使用实施例3得到的胶原制得的粘合剂后，粘合后及油炸或蒸煮后两片均粘合紧密。
使用对比实施例2和对比实施例3得到的胶原制得的粘合剂后，粘合后两片很快就脱落，油炸后或蒸煮后更是分成两片。
此外商品粘合剂粘合后产品能尝出粘合剂的味道，而提取的胶原制得的粘合剂没有此缺点。
针对水产加工业粘合剂的使用现状，提出了利用水产加工废弃物带鳞黑鲽鱼皮生产粘合剂的思路，既解决了废弃物的综合利用的问题，又满足了来源安全的粘合剂的需要。综合考虑提取率和粘度两个评价指标，得到的提取率高达92%，特性粘度为2.2。产品的粘合性能略优于商品粘合剂，所以本发明具有广泛的应用价值。
Claims (5)
1.一种从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原，其特征是通过以下步骤得到的：
将带鳞黑鲽鱼皮清洗后，斩至糜状，用氢氧化钠溶液浸泡，过滤，洗至中性，过滤，用复合酶提取，复合酶为胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和Alcalase复合蛋白酶按照活度比1:1:2复合而成，总活度为0.04-0.08 IU/g，提取时间为3-5小时，温度为40-60℃，pH为4-8，料液比为1:8-15。
2.根据权利要求1所述的胶原，其特征在于提取时间为4小时，温度为50℃，pH为6，料液比为1:12。
3.根据权利要求1所述的胶原，其特征在于复合酶总活度为0.06IU/g。
4.根据权利要求1所述的胶原，其特征在于斩至糜状的带鳞黑鲽鱼皮使用10倍体积的0.1M氢氧化钠浸泡12h。
5.一种权利要求1-4中任一项所述的胶原用于无骨鱼生产中的粘合剂。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN201210449583.7A CN102936611B (zh) | 2012-11-12 | 2012-11-12 | 一种从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原及其应用 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN201210449583.7A CN102936611B (zh) | 2012-11-12 | 2012-11-12 | 一种从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原及其应用 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CN102936611A true CN102936611A (zh) | 2013-02-20 |
| CN102936611B CN102936611B (zh) | 2015-04-29 |
Family
ID=47695532
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CN201210449583.7A Expired - Fee Related CN102936611B (zh) | 2012-11-12 | 2012-11-12 | 一种从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原及其应用 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CN (1) | CN102936611B (zh) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN103131746A (zh) * | 2013-03-12 | 2013-06-05 | 程云开 | 带鳞鱼皮中胶原蛋白肽的提取方法 |
| CN104388512A (zh) * | 2014-11-28 | 2015-03-04 | 桂林市和胤祥新型材料有限公司 | 一种制取水解胶原蛋白的方法 |
| CN105969832A (zh) * | 2016-07-26 | 2016-09-28 | 渤海大学 | 一种鲽鱼皮胶原蛋白粉的制备方法 |
| CN109265538A (zh) * | 2018-09-30 | 2019-01-25 | 大连海洋大学 | 鲽鱼皮来源的活性二肽 |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN1560270A (zh) * | 2004-03-12 | 2005-01-05 | 中国海洋大学 | 用复合酶分步定向酶解鱼皮胶原蛋白制取活性肽的方法 |
| US20060094781A1 (en) * | 2004-11-04 | 2006-05-04 | Syneron Medical Ltd. | Method of treating extracellular matrix |
| CN101538602A (zh) * | 2009-04-13 | 2009-09-23 | 湖北瑞邦生物科技有限公司 | 一种鱼皮胶原蛋白的提取方法 |
-
2012
- 2012-11-12 CN CN201210449583.7A patent/CN102936611B/zh not_active Expired - Fee Related
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN1560270A (zh) * | 2004-03-12 | 2005-01-05 | 中国海洋大学 | 用复合酶分步定向酶解鱼皮胶原蛋白制取活性肽的方法 |
| US20060094781A1 (en) * | 2004-11-04 | 2006-05-04 | Syneron Medical Ltd. | Method of treating extracellular matrix |
| CN101538602A (zh) * | 2009-04-13 | 2009-09-23 | 湖北瑞邦生物科技有限公司 | 一种鱼皮胶原蛋白的提取方法 |
Non-Patent Citations (2)
| Title |
|---|
| 孟昭宇等: "海洋生物胶原蛋白的制备及比较", 《中国食品学报》, 31 December 2003 (2003-12-31) * |
| 王群等: "酶法制备鲽鱼鱼皮胶原蛋白肽及其清除超氧阴离子自由基的研究", 《中国农学通报》, vol. 27, no. 14, 31 December 2011 (2011-12-31), pages 87 - 93 * |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN103131746A (zh) * | 2013-03-12 | 2013-06-05 | 程云开 | 带鳞鱼皮中胶原蛋白肽的提取方法 |
| CN104388512A (zh) * | 2014-11-28 | 2015-03-04 | 桂林市和胤祥新型材料有限公司 | 一种制取水解胶原蛋白的方法 |
| CN105969832A (zh) * | 2016-07-26 | 2016-09-28 | 渤海大学 | 一种鲽鱼皮胶原蛋白粉的制备方法 |
| CN109265538A (zh) * | 2018-09-30 | 2019-01-25 | 大连海洋大学 | 鲽鱼皮来源的活性二肽 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CN102936611B (zh) | 2015-04-29 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CN101289507B (zh) | 一种胶原蛋白及胶原多肽及其制备方法和应用 | |
| CN102690370B (zh) | 一种海洋鱼类鱼骨的综合利用工艺 | |
| CN103320485B (zh) | 一种医用级生物材料用鱼皮胶原的制备方法 | |
| CN101407834A (zh) | 一种利用鳕鱼皮制备胶原蛋白肽的方法 | |
| CN101711591A (zh) | 一种鱼软骨提取物的制备方法及所得的产品 | |
| CN101092449A (zh) | 一种淡水鱼皮胶原蛋白的制备工艺 | |
| CN102154421A (zh) | 鱼类加工废弃物皮、骨、鳞中胶原蛋白的提取方法 | |
| CN112501229B (zh) | 一种牛骨胶原肽的生产工艺 | |
| CN101805775B (zh) | 一种鹿筋胶原蛋白的制备方法 | |
| CN101570772A (zh) | 一种天然骨胶原的制备方法 | |
| CN113502315B (zh) | 一种罗非鱼皮肽及其制备方法和其改善卵巢早衰的应用 | |
| CN102676619A (zh) | 一种海洋鱼类鱼皮的综合利用工艺 | |
| CN108752466A (zh) | 一种金枪鱼骨胶原蛋白肽螯合钙的制备方法 | |
| Suo-Lian et al. | Technology for extracting effective components from fish scale | |
| CN102936611B (zh) | 一种从带鳞黑鲽鱼皮中提取的胶原及其应用 | |
| CN106244659A (zh) | 制备畜禽软骨胶原蛋白多肽的方法 | |
| CN103601802A (zh) | 一种促进鱼骨水解利用的方法 | |
| WO2023040083A1 (zh) | 海鲷鱼胶原蛋白肽的制备方法 | |
| TW201517930A (zh) | 海星萃取物用於製備促進膠原蛋白增生的組合物之用途 | |
| CN110904175A (zh) | 一种牛骨活性肽的提取方法 | |
| CN103627768A (zh) | 鱼皮胶原蛋白生物活性小肽及其制备方法 | |
| CN103374594A (zh) | 采用生物酶解工艺制取鱼皮明胶的方法 | |
| CN110272485A (zh) | 超声酸预处理辅助酸酶法提取白鲢鱼鱼皮胶原蛋白的方法 | |
| CN102732592A (zh) | 酶法制备淡水鱼骨明胶的方法 | |
| CN110564802A (zh) | 一种耗牛跟腱骨胶原蛋白的提取方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| C06 | Publication | ||
| PB01 | Publication | ||
| C10 | Entry into substantive examination | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| C14 | Grant of patent or utility model | ||
| GR01 | Patent grant | ||
| CF01 | Termination of patent right due to non-payment of annual fee | ||
| CF01 | Termination of patent right due to non-payment of annual fee |
Granted publication date: 20150429 Termination date: 20181112 |