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CN108698011A - 微胶囊和制备微胶囊的方法 - Google Patents

微胶囊和制备微胶囊的方法 Download PDF

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CN108698011A
CN108698011A CN201780010855.4A CN201780010855A CN108698011A CN 108698011 A CN108698011 A CN 108698011A CN 201780010855 A CN201780010855 A CN 201780010855A CN 108698011 A CN108698011 A CN 108698011A
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E·布拉科夫斯卡-迈泽
H·维特勒
V·鲍尔
S·许弗
O·斯潘根伯格
S·费舍尔
J·D·尼尔森
S·耶内维因
A·加西亚马科斯
M·切廷卡亚
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Abstract

本发明涉及包含至少一种聚醚乙烯酯接枝聚合物、至少一种丙烯酸类聚合物和基于全部聚合物为0.1‑100重量％水的微胶囊以及制备所述微胶囊的方法。

Description

微胶囊和制备微胶囊的方法
本发明涉及包含至少一种聚醚乙烯酯接枝聚合物、至少一种丙烯酸类聚合物和基于全部聚合物为0.1-100重量％水的微胶囊以及制备所述微胶囊的方法。
两种主要的基于乳液的反应性微包封技术是已知的：水包油和油包水微包封。第一种(水包油微包封)通常用于包封非极性活性成分。第二种(油包水微包封)用于包封极性(即水溶性)活性物。对于油包水微包封，将水溶性活性物在壁形成组分(例如单体或反应性聚合物)存在下乳化于疏水相(例如在油中)中。当将油包水包封技术应用于酶时，酶必须能够在有机/含水双相体系的疏水相存在下存在而不会变性，这是不容易实现的。通过形成组分的反应，获得了包含分散在疏水相中的活性成分的微胶囊。然而，对于一些含有微胶囊的产品配制剂，由于毒理学、监管或环境原因，疏水溶剂如矿物油(链烷烃、环烷烃和芳烃)、正己烷和环己烷是严重的缺点。
除了油包水和水包油体系之外，水包水(含水双相)体系是已知的。水包水体系可以通过在含有水溶性聚合物的含水体系中通过例如加入盐而引发相分离，得到含有水溶性聚合物的水相和含有溶解盐的另一水相来获得。这些水包水乳液体系主要用于酶的分离和纯化。
已知用于在喷雾干燥过程中稳定和包封蛋白质的含有聚乙烯醇和葡聚糖的含水双相体系(ELVERSSON，J.，MILLQVIST-FUREBY，A.Journal of Pharmaceutics 2005，第294卷(1-2)，第73-87页)。
对于一系列8种电解质和聚乙二醇，描述了电解质对含水双相体系中的聚合物的盐析影响(HEY，M.，JACKSON，D.，DANIEL，P.，YAN，H.Polymer 2005，第46卷(8)，第2567-2572页)。
JP48043421教导了用有机羟基化合物如聚乙烯醇在有机溶剂如甲苯中微包封水溶性无机化合物如硫酸铵、氯化钠或碳酸钠。
JP50148584教导了在含有糖、盐、工艺添加剂(如乙基纤维素)和单体(如苯乙烯)的油包水体系中微包封酶制剂。在聚合和蒸发溶剂后获得酶微胶囊。
CN102532375描述了通过在无机盐水溶液中水包水聚合制备聚丙烯酰胺微球，其中线性聚合物作为稳定剂，且丙烯酰胺作为基础单体。
WO 2007/138053 A1涉及新型两亲性接枝聚合物，基于水溶性聚氧化烯(A)作为接枝基和通过聚合乙烯酯组分(B)形成的侧链，所述聚合物具有平均≤1接枝位点/50氧化烯单元和3,000-100,000g/mol的平均摩尔质量Mw。该发明方法描述半分批方法，其中所用反应器优选为搅拌釜。
WO 2013/132042 A1公开了一种制备两亲性接枝聚合物的连续方法，其中在聚氧化烯(A)、自由基形成引发剂(C)和需要的话添加剂(D)存在下聚合包含乙酸乙烯酯和/或丙酸乙烯酯和需要的话另一烯属不饱和单体(B2)的乙烯酯组分(B)。所述该发明方法使用管式反应器，导致空时产率增加，特别是2-50倍。
US 2012/0196116涉及在建筑材料中用作潜热储存介质的微胶囊。微胶囊包含胶囊核和胶囊壁，其中胶囊核含有亲脂性材料且胶囊壁通过聚合(I)基于单体总重量为30-100重量％的一种或多种选自丙烯酸和甲基丙烯酸C1-C24烷基酯、丙烯酸、甲基丙烯酸和马来酸的单体(单体I)，(II)基于单体总重量为0-70重量％的一种或多种具有至少两个非共轭烯键双键且不溶于或难溶于水的单体(单体II)，和(III)基于单体总重量为0-40％重量的一种或多种其它单体(单体III)和至少一种玻璃化转变温度Tg为-60至160℃，优选60-100℃的聚合物P。US 2012/0196116没有获得在包封极性活性成分中的应用。
需要在微胶囊中包封聚合物，例如聚醚乙烯酯接枝聚合物或聚醚乙烯酯接枝聚合物与活性成分的混合物，例如用于稳定所述聚合物或活性成分。活性成分的一个实例是酶。还需要通过所述活性成分的微包封来控制活性成分的输送。此外，需要通过微胶囊材料的控制分解或通过活性成分从微胶囊基质中的控制扩散来控制释放所述活性成分。
还需要一种可应用于宽范围的活性成分而无在最终体系中的疏水(油)组分的缺点的包封技术。
本发明的目的是满足这些需求。
本发明提供了如下文所述且如权利要求所限定的技术方案。
本发明涉及微胶囊，其包含：
(a)至少一种聚醚乙烯酯接枝聚合物，
(b)至少一种丙烯酸类聚合物，和
(c)基于全部聚合物为0.1-100重量％水。
包含至少一种聚醚乙烯酯接枝聚合物的根据本发明的微胶囊可用于任何典型的织物和家庭护理应用，其当前使用至少一种聚醚乙烯酯接枝聚合物。如已根据本发明所发现，包封至少一种聚醚乙烯酯接枝聚合物，所述聚合物以控制方式释放，相比于在相同应用中未包封聚醚乙烯酯接枝聚合物，由此延长所述聚合物的可利用性。
根据本发明的微胶囊包含至少一种聚醚乙烯酯接枝聚合物和至少一种丙烯酸类聚合物和基于全部聚合物为0.1-100重量％水。这些微胶囊可额外包含用于控制输送和释放的活性成分如酶。因此，在一个实施方案中，在含水分散体中应用的这些微胶囊在1小时的时间间隔内在1-12的pH范围内不溶于水。
如已在本发明的上下文中令人惊讶地所发现，使用基于乳液的反应性微包封技术来包封活性成分，可以扩大这些活性成分的应用范围。酶的包封提供了配制剂中酶的增强稳定性，并防止酶在实际应用之前与配制剂的其他成分相互作用。根据本发明公开的杀真菌剂或杀虫剂的包封提供了包含这些包封活性成分的配制剂的贮存期，以及由于活性成分的分解较慢而降低了给药速率。
微胶囊的水含量基于全部聚合物可为0.1-100重量％，1-75％重量％，5-50重量％，10-25重量％。
微胶囊的水含量可按如下测定：含水分散体的微胶囊可通过过滤从水中分离，在40℃下在大气压下干燥12小时。样品可被转移到与库仑计831KF相连的Metrohm 860KFThermoprep单元。然后可将样品加热到140℃，所得水蒸气通过恒定氮气流除去并转移到滴定单元中。水含量可由本领域已知的卡尔﹒费歇尔滴定法测定。
微胶囊的平均粒度可为小于250μm，小于100μm，小于50μm，小于35μm或小于10μm。
平均粒度可通过如下方法测定：
通过使用光学显微镜测量平均粒度可按如下进行：微胶囊尺寸(算术平均值，所有尺寸之和除以颗粒数)可通过光学显微镜(Leica DM 5000B)和来自3个批次(每个批次可测量100个胶囊)的直径测量来确定。直径测量可以用已知的科学图像分析软件(LeicaApplication Suite V3.8)进行。D50意指50％的颗粒具有小于/等于该值的粒度。
根据本发明的微胶囊包含任何颗粒，其至少包含由至少一种聚醚乙烯酯接枝聚合物组成的组分a的聚合物和在聚合期间由至少一种丙烯酸类单体(a3)形成的至少一种丙烯酸类聚合物。
组分a)的聚合物为至少一种聚醚乙烯酯接枝聚合物。用于制备聚醚乙烯酯接枝共聚物的优选合适化合物包含线性和支化C1-C30羧酸如C1-C12羧酸的乙烯酯及其衍生物。合适的乙烯酯包含甲酸乙烯酯、乙酸乙烯酯、丙酸乙烯酯、丁酸乙烯酯、氯乙酸乙烯酯、二氯乙酸乙烯酯、溴乙酸乙烯酯、三氟乙酸乙烯酯、苯甲酸乙烯酯及其混合物。乙烯酯组分可尤其包含乙酸乙烯酯或由其组成。
其他共聚单体可用于制备聚醚乙烯酯接枝共聚物。基于聚合方法所用单体的总重量，共聚单体的比例可为0-50重量％，0.01-30重量％或1-10重量％。
合适的共聚单体包含N-乙烯基内酰胺和N-乙烯基内酰胺衍生物、饱和单羧酸的N-乙烯基酰胺、α,β-烯属不饱和单羧酸的伯酰胺及其N-烷基和N,N-二烷基衍生物、α,β-烯属不饱和单-和二羧酸与二醇的酯、α,β-烯属不饱和单-和二羧酸与具有至少一个伯氨基或仲氨基的二胺的酰胺、α,β-烯属不饱和单-和二羧酸与氨基醇的酯和酰胺、α,β-烯属不饱和单-和二羧酸与链烷醇的酯、烯丙醇与单羧酸的酯、乙烯基芳族化合物、乙烯基卤化物、偏二乙烯基卤化物、单烯烃、具有至少两个共轭双键的非芳族烃、乙烯基和烯丙基取代的氮杂环、N,N-二烯丙基胺和N,N-二烯丙基-N-烷基胺及其酸加成盐和季化产物。其他合适的共聚单体包含上述单体的任何所需混合物。
合适的共聚单体进一步包含N-乙烯基内酰胺和N-乙烯基内酰胺衍生物，例如其可以具有一个或多个C1-C6烷基取代基，例如甲基、乙基、正丙基、异丙基、正丁基、仲丁基、叔丁基等。它们中，例如N-乙烯基吡咯烷酮、N-乙烯基哌啶酮、N-乙烯基己内酰胺、N-乙烯基-1-5-甲基-2-吡咯烷酮、N-乙烯基-5-乙基-2-吡咯烷酮、N-乙烯基-6-甲基-2-哌啶酮、N-乙烯基-6-乙基-2-哌啶酮、N-乙烯基-7-甲基-2-己内酰胺、N-乙烯基-7-乙基-2-己内酰胺等。优选使用N-乙烯基吡咯烷酮和N-乙烯基己内酰胺。
其他合适的共聚单体包含N-乙烯基甲酰胺、N-乙烯基-N-甲基甲酰胺、N-乙烯基乙酰胺、N-乙烯基-N-甲基乙酰胺、N-乙烯基-N-乙基乙酰胺、N-乙烯基丙酰胺、N-乙烯基-1-N-甲基丙酰胺、N-乙烯基丁酰胺、丙烯酰胺、甲基丙烯酰胺、N-甲基(甲基)丙烯酰胺、N-乙基(甲基)丙烯酰胺、N-丙基(甲基)丙烯酰胺、N-(正丁基)(甲基)丙烯酰胺、N-(叔丁基)(甲基)丙烯酰胺、N,N-二甲基(甲基)丙烯酰胺、N,N-二乙基(甲基)丙烯酰胺、哌啶基(甲基)丙烯酰胺、吗啉基(甲基)丙烯酰胺、N-[2-(二甲氨基)乙基]丙烯酰胺、N-[2-(二甲氨基)乙基]甲基丙烯酰胺、N-[3(二甲氨基)丙基丙烯酰胺、N-[3(二甲基氨基)丙基]甲基丙烯酰胺、N-[4(二甲氨基)丁基]丙烯酰胺、N-[4(二甲氨基)丁基]甲基丙烯酰胺、N-[2(二乙氨基)乙基]丙烯酰胺、N-[4(二甲氨基)环己基]丙烯酰胺、N-[4(二甲氨基)环己基]甲基丙烯酰胺、N-(正辛基)(甲基)丙烯酰胺、N-(1,1,3,3-四甲基丁基)(甲基)丙烯酰胺、N-乙基己基(甲基)丙烯酰胺、N-(正壬基)(甲基)丙烯酰胺、N-(正癸基)(甲基)丙烯酰胺、N-(正十一烷基)(甲基)丙烯酰胺、N-十三烷基(甲基)丙烯酰胺、N-肉豆醇基(甲基)丙烯酰胺、N-十五烷基(甲基)丙烯酰胺、N-棕榈基(甲基)丙烯酰胺、N-十七烷基(甲基)丙烯酰胺、N-十九烷基(甲基)丙烯酰胺、N-arraquinyl(甲基)丙烯酰胺、N-山萮基(甲基)丙烯酰胺、N-二十四碳烯基(lignocerenyl)(甲基)丙烯酰胺、N-二十六烷基(cerotinyl)(甲基)丙烯酰胺、N-三十烷基(melissinyl)(甲基)丙烯酰胺、N-十六碳烯基(palmitoleinyl)(甲基)丙烯酰胺、N-油基(甲基)丙烯酰胺、N-亚油基(linolyl)(甲基)丙烯酰胺、N-亚麻基(linolenyl)(甲基)丙烯酰胺、N-硬脂基(甲基)丙烯酰胺和N-月桂基(甲基)丙烯酰胺。
其他合适的共聚单体包含α,β-烯属不饱和单-和二羧酸与二醇的酯。这些酯的合适酸组分的实例为丙烯酸、甲基丙烯酸、富马酸、马来酸、衣康酸、巴豆酸、马来酸酐、马来酸单丁酯及其混合物。优选的酸组分包含丙烯酸、甲基丙烯酸及其混合物。合适的化合物包含丙烯酸2-羟乙酯、甲基丙烯酸2-羟乙酯、乙基丙烯酸2-羟乙酯、丙烯酸2-羟丙酯、甲基丙烯酸2-羟丙酯、丙烯酸3-羟丙酯、甲基丙烯酸3-羟丙酯、丙烯酸3-羟丁酯、甲基丙烯酸3-羟丁酯、丙烯酸4-羟丁酯、甲基丙烯酸4-羟丁酯、丙烯酸6-羟己酯、甲基丙烯酸6-羟己酯、丙烯酸3-羟基-2-乙基己酯和甲基丙烯酸3-羟基-2-乙基己酯。
用于接枝的聚醚组分优选包含至少一种聚亚烷基二醇。优选的聚亚烷基二醇包含聚乙二醇、聚丙二醇、聚四氢呋喃和包含氧化烯的嵌段共聚物，特别优选包含氧化乙烯和氧化丙烯的嵌段共聚物或包含氧化乙烯、氧化丙烯和氧化丁烯的嵌段共聚物。这些嵌段共聚物可包含以无规分布或呈嵌段形式的共聚氧化烯单元。合适的聚四氢呋喃可经由在酸性催化剂(例如硫酸或氟磺酸)存在下四氢呋喃的阳离子聚合制备。这些制备方法是本领域熟练技术人员已知的。
对于接枝，可能有利的是使用氧化乙烯均聚物和共聚物。共聚物的氧化乙烯含量可为40-99重量％。
除了直链聚亚烷基二醇外，支化聚亚烷基二醇也可用作接枝基。支化聚亚烷基二醇可以通过在多醇残基上，例如在季戊四醇、甘油或糖醇如D-山梨醇和D-甘露醇上，或在多糖如纤维素和淀粉上的加成反应制备。
在一个实施方案中，优选的聚醚乙烯酯接枝共聚物为聚乙二醇乙酸乙烯酯。
如专利申请WO 2007/138054A1所述，制备了聚乙二醇乙酸乙烯酯接枝共聚物(PEG/VAC)。
通过聚合至少一种单体(a3)制备丙烯酸类聚合物。单体(a3)可以选自由如下组成的组：丙烯酸C1-C24烷基酯、丙烯酸C1-C24缩水甘油酯、甲基丙烯酸C1-C24烷基酯、甲基丙烯酸C1-C24缩水甘油酯、具有羟基的丙烯酸酯、具有羧基的丙烯酸酯、具有羟基的甲基丙烯酸酯、具有羧基的甲基丙烯酸酯和在分子中具有两个或更多个丙烯酸类基团的丙烯酸酯。
在本发明的一个实施方案中，丙烯酸或甲基丙烯酸C1-C24烷基酯可以选自由如下组成的组：丙烯酸甲酯、丙烯酸乙酯、丙烯酸正丙酯和丙烯酸正丁酯。
在本发明的一个实施方案中，选择甲基丙烯酸缩水甘油酯。
在本发明的另一实施方案中，在分子中具有两个或更多个丙烯酸类基团的丙烯酸酯，例如具有羟基的丙烯酸和甲基丙烯酸酯，可以选自丙烯酸2-羟乙酯、甲基丙烯酸2-羟乙酯、丙烯酸羟丁酯、甲基丙烯酸羟丁酯、二甘醇单丙烯酸酯和二甘醇单甲基丙烯酸酯。其他实例包含乙二醇二丙烯酸酯、乙二醇二甲基丙烯酸酯、1,3-丁二醇二甲基丙烯酸酯、二甘醇二丙烯酸酯、二丙二醇二丙烯酸酯、甲基烯丙基甲基丙烯酰胺、丙烯酸烯丙酯和甲基丙烯酸烯丙酯。特别优选丙二醇二丙烯酸酯、丁二醇二丙烯酸酯、戊二醇二丙烯酸酯和己二醇二丙烯酸酯和相应的甲基丙烯酸酯。
在本发明的另一实施方案中，还可以添加在分子中具有两个或更多个烯属不饱和双键的不为丙烯酸酯的额外单体用作交联剂。在分子中具有两个烯属不饱和双键的单体的实例包括二乙烯基苯和二乙烯基环己烷，优选二醇的二烯丙基和二乙烯基醚。
在一个实施方案中，微胶囊可包含核-壳胶囊，其中核包含聚合物组分A，且壳包含在聚合期间由至少一种单体(a3)形成的聚合物。取决于胶囊壳的厚度，胶囊壳的渗透性可被影响为对胶囊核材料是不渗透性的或微渗透性的。在另一实施方案中，微胶囊具有分布在整个颗粒体积上的具有聚合物组分A和在聚合期间由至少一种单体(a3)形成的聚合物的连续基质结构。在整个颗粒体积中，至少两种聚合物的分布是均匀或非均匀的。
在一个实施方案中，根据本发明的微胶囊可包含胶囊核和胶囊壳。胶囊核主要由大于95重量％的核材料组成，其可为单一物质或物质混合物。
在一个实施方案中，微胶囊可额外含有活性成分。在本发明的上下文中，术语活性成分应理解为如下物质，其用于应用中时，与在所述应用中不施用该物质时相比，改善了在所述施用期间获得的至少一种结果。实例为酶。
酶可以以总酶中的不同浓度的活性酶蛋白一起使用。
在本发明的一个实施方案中，微胶囊可包含至少一种酶。微胶囊中总酶重量与聚醚乙烯酯接枝聚合物重量之比可以为10:1-1:10000，9:1-1:500，5:1-1:200或1.5:1-1:100。
在一个实施方案中，活性酶蛋白的量基于聚醚乙烯酯接枝聚合物可以为0.1-20重量％，0.1-15重量％，0.2-10重量％或1.0-5重量％。
合适酶的实例包括但不限于半纤维素酶，过氧化物酶，蛋白酶，纤维素酶，木聚糖酶，脂酶，磷脂酶，酯酶，角质酶，果胶酶，甘露聚糖酶，果胶酸裂解酶，角蛋白酶，还原酶，氧化酶，酚氧化酶，脂氧合酶，木质酶，支链淀粉酶，单宁酶，戊聚糖酶，malanase，β-葡聚糖酶，阿拉伯糖苷酶，透明质酸酶，软骨素酶，漆酶，核酸酶和淀粉酶或其混合物。
在一个实施方案中，优选的酶包括蛋白酶。合适的蛋白酶包括金属蛋白酶和丝氨酸蛋白酶，包括中性或碱性微生物丝氨酸蛋白酶，例如枯草杆菌蛋白酶(EC3.4.21.62)。合适的蛋白酶包括动物、植物或微生物来源的那些。在一个方面，该合适蛋白酶可具有微生物来源。合适的蛋白酶包括上述合适蛋白酶的化学或遗传修饰的突变体。在一个方面，合适的蛋白酶可以是丝氨酸蛋白酶，例如碱性微生物蛋白酶或/和胰蛋白酶型蛋白酶。合适的中性或碱性蛋白酶的实例包括：
(a)枯草杆菌蛋白酶(EC3.4.21.62)，包括来自芽孢杆菌的那些，例如如美国专利No.6,312,936B1、美国专利No.5,679,630、美国专利No.4,760,025、美国专利No.7,262,042和WO09/021867中所述的迟缓芽孢杆菌(bacillus lentus)、嗜碱芽孢杆菌(B.alkalophilus)、枯草芽孢杆菌(B.subtilis)、解淀粉芽孢杆菌(B.amyloliquefaciens)、短小芽孢杆菌(B.pumilus)和吉布森芽孢杆菌(B.gibsonii)。主要代表是来自解淀粉芽孢杆菌(称为BPN')和地衣芽孢杆菌(Bacillus licheniformis)(称为枯草杆菌蛋白酶Carlsberg)、丝氨酸蛋白酶PB92、枯草杆菌蛋白酶147和/或309(由丹麦鲍斯韦Novozymes A/S以商品名出售)的枯草杆菌蛋白酶以及来自迟缓芽孢杆菌，特别是来自迟缓芽孢杆菌(DSM 5483)的枯草杆菌蛋白酶，以及通过这些酶的诱变可获得的每种变体。实例如WO 89/06276和EP 0283 075、WO 89/06279、WO 89/09830、WO 89/09819和W09106637中所述。由于催化活性氨基酸，枯草杆菌蛋白酶类型的蛋白酶(枯草杆菌酶，亚肽酶，EC 3.4.21.62，2014年9月9日有效)被归类为属于丝氨酸蛋白酶。它们由微生物天然产生和分泌，特别是由芽孢杆菌属产生和分泌。它们用作非特异性内肽酶，即它们水解位于肽或蛋白质内的任何酸酰胺键。它们的pH最佳值通常处于明显的碱性范围内。例如，在文章"Subtilases:Subtilisin-like Proteases"，R.Siezen，第75-95页"Subtilisinenzymes"，R.Bott和C.Betzel编辑，New York，1996中提供了对该族的综述。枯草杆菌蛋白酶适用于多种可能的技术用途，特别是作为洗涤剂或清洁剂的活性成分。该类丝氨酸蛋白酶具有共同的氨基酸序列，其定义催化三联体，其将它们与胰凝乳蛋白酶相关类的丝氨酸蛋白酶区分。
(b)胰蛋白酶样或胰凝乳蛋白酶样蛋白酶，例如胰蛋白酶(例如猪或牛来源的)，包括如WO 89/06270中所述的镰孢菌蛋白酶(fusarium protease)以及如WO 05/052161和WO05/052146中所述的衍生自纤维菌属(Cellumonas)的胰凝乳蛋白酶。
枯草杆菌蛋白酶和胰凝乳蛋白酶相关的丝氨酸蛋白酶均具有包含天冬氨酸、组氨酸和丝氨酸的催化三联体。在枯草杆菌蛋白酶相关蛋白酶中，由氨基端至羧基端读取的这些氨基酸的相对顺序是天冬氨酸-组氨酸-丝氨酸。然而，在胰凝乳蛋白酶相关蛋白酶中，相对顺序是组氨酸-天冬氨酸-丝氨酸。因此，本文的枯草杆菌蛋白酶是指具有枯草杆菌蛋白酶相关蛋白酶的催化三联体的丝氨酸蛋白酶。
(c)金属蛋白酶，包括衍生自描述于WO 07/044993A2中的解淀粉芽孢杆菌的那些，描述于US 20110104786A1中的中性蛋白酶NprE(EC：3.4.24.28)和描述于EP 2205732A2中的蛋白酶T(Thermolysin)(Danisco US Inc.，现为杜邦营养与健康)。
合适的市售蛋白酶包括以商品名 LIQUANASESAVINASE 和由NovozymesA/S(丹麦)销售的那些，以商品名 (EFFECTENZTMP)、PURAFECT(PREFERENZTMP)、PURAFECT (EXCELLENCETMP)和PURAFECT以Genencor International销售的那些，和以商品名和由Solvay Enzymes销售的那些。
合适的α-淀粉酶包括细菌或真菌来源的那些。包括化学或遗传修饰的突变体(变体)。优选的碱性α-淀粉酶衍生自芽孢杆菌菌株，例如地衣芽孢杆菌、解淀粉芽孢杆菌、嗜热脂肪芽孢杆菌(Bacillus stearothermophilus)、枯草芽孢杆菌或其他芽孢杆菌属，例如芽孢杆菌属NCIB 12289、NCIB12512、NCIB 12513、DSM 9375(美国专利No.7,153,818)DSM12368、DSMZ no.12649、KSM AP1378(WO 97/00324)、KSM K36或KSM K38(EP 1,022,334)。
合适的市售α-淀粉酶包括 TERMAMYL STAINZYME和(Novozymes A/S，Bagsvaerd，丹麦)、AT 9000Biozym Biotech TradingGmbH Wehlistrasse 27b A-1200Wien Austria、(EFFECTENZTMS)、OPTISIZE HT 和PURASTAR(Genencor International Inc.，Palo Alto，Calif.，现为杜邦营养与健康部分)和(Kao，14-10Nihonbashi Kayabacho，1-chome，Chuo-ku Tokyo103-8210，日本)。在一个方面，合适的淀粉酶包括和STAINZYME及其混合物。
在本发明的一个实施方案中，该类酶可以选自由如下组成的组：脂肪酶，包括“第一循环脂肪酶”，例如美国专利No.6,939,702B1和美国专利申请2009/0217464中所述的那些。在一个方面，脂肪酶是第一洗涤脂肪酶，优选来自疏棉状嗜热丝孢菌(Thermomyceslanuginosus)的野生型脂肪酶的变体，其包含一个或多个T231R和N233R突变。野生型序列是Swissprot登录号Swiss-Prot 059952(源自疏棉状嗜热丝孢菌(Humicola lanuginosa))的269个氨基酸(氨基酸23-291)。优选的脂肪酶包括以商品名和销售的那些。
在一个方面，其他优选的酶包括显现出内-β-1,4-葡聚糖酶活性的微生物衍生的内切葡聚糖酶(EC 3.2.1.4)，包括芽孢杆菌属成员内源的细菌多肽，其具有与美国专利7,141,403B2中的氨基酸序列SEQ ID NO：2至少90％、94％、97％和甚至99％的同一性的序列及其混合物。合适的内切葡聚糖酶以商品名和(Novozymes A/S，Bagsvaerd，丹麦)出售。
其他优选的酶包括以商品名 销售的果胶酸裂解酶和以商品名(均来自Novozymes A/S，Bagsvaerd，丹麦)和 (Genencor InternationalInc.，Palo Alto，Calif.)销售的甘露聚糖酶。
示例性的酶可选自由如下组成的组：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和脂肪酶。
另一实施方案涉及含水微胶囊的含水分散体。
另一实施方案为包含至少一种选自由如下组成的组的酶的本发明微胶囊的含水分散体：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和脂肪酶。
含水分散体可包含具有核-壳结构的微胶囊。壳可以通过丙烯酸类聚合物形成。形成壳的所得聚合物可以是在1小时的时间间隔内在1-12的pH范围内不溶于水的聚合物。使用SUPREMA组合超高(PSS)色谱柱通过尺寸排阻色谱(SEC)测定聚合物的不溶性。聚合物分析在含水缓冲洗脱剂中进行。以窄摩尔质量标样(Pullulan，摩尔质量范围342-2560000g/mol，PSS)获得校准。
根据本发明的微胶囊和含水分散体可用于典型的织物和家庭护理应用。
本发明还涉及一种制备微胶囊(例如在本文的上下文中描述的那些)的方法。
在本发明的一个实施方案中，微胶囊(例如在上下文中描述的根据本发明的那些)通过进行制备如在本发明的上下文中描述和提供的微胶囊的方法而获得或可获得。
即，本发明还涉及一种制备微胶囊(例如在本文的上下文中描述的那些)的方法，其包括以下步骤：
(a)通过混合如下组分制备含水双相体系：
(i)包含由至少一种聚醚乙烯酯接枝聚合物组成的组分A的组分(a1)；
其中组分(a1)在23℃下为单相体系，且如果与水按重量比为1:99-99:1混合，则在23℃下形成单相体系，和
(ii)含有水和水溶性盐B的组分(a2)，其中(a2)在23℃下为单相体系，和(iii)至少一种单体(a3)，和
iv)任选地至少一种引发剂(a4)，
其中(a1)、(a2)、(a3)和(a4)可以以任何顺序或同时混合在一起，然后(b)任选地剪切双相体系以形成乳液，和
(c)单体(a3)的聚合。
本发明还涉及通过在本文的上下文中描述和提供的方法获得或可获得的微胶囊。
不含疏水溶剂如油的通过本发明方法获得或可获得的微胶囊是可行的。无疏水溶剂存在使得可将包封的活性成分用于目前由于毒理学、监管或环境限制无法应用的应用中。与目前用于包封的疏水溶剂不相容的宽范围活性成分变得可用于使用本发明方法的包封。额外地，由于所施用的温和反应条件和作为该方法中唯一溶剂的水的限制，可以使用本发明方法包封由于其对溶剂或反应条件的敏感性目前不能包封的物质。
本发明术语含水双相体系描述了如下体系，其中在一个体系中可以观察到两个单独的水相。在两种组分(a1)和(a2)混合期间或之后形成含水双相体系。在分离相的混合期间自发或通过施加剪切力形成稳定乳液。制备乳液的剪切速率为150-20000rpm，制备乳液的搅拌时间为1-180分钟，并且使用锚式搅拌叶片、MIG-搅拌器或高剪切搅拌器制备乳液。根据本发明，当在制备乳液后，在23℃的储存温度下在6小时内没有观察到相分离时，乳液被评定为稳定的。
组分(a1)至(a4)的混合以任何顺序或同时进行。任何一种组分可以与任何一种其他组分或已经存在的组分混合物一起倾倒、喷雾和/或混合。混合可以通过在用于混合的容器中搅拌、喷雾、振动或在混合过程中引起湍流的任何物理装置来实现。
组分(a1)的特征在于它在23℃下是单相的。为了确定组分(a1)是否是单相的，可将组分A溶解在水中，在23℃下储存6小时，然后测量溶液的浊度指数。浊度指数可如ISO7027:1999(水质-浊度测定)中所述测量，且所得浊度以福尔马林浊度单位(formazinnephlometric unit，FNU)表示。如果溶液的浊度可等于或小于20FNU，则该溶液被认为是单相的。额外地，组分(a1)可以用水以1份组分(a1)：99份水至99份组分(a1)：1份水的重量比稀释，同时保持单相。用水稀释组分(a1)可以实验室规模进行，其中对于实际目的，组分(a1)和用于稀释的水的总体积不超过500ml。可将组分(a1)和水均回火至23℃。可将组分(a1)的样品置于合适的烧杯中并在具有磁棒的实验室搅拌器上以50-100rpm搅拌。可将为测试所加的水量在5-20秒内加入组分(a1)中，并可将所得稀溶液搅拌30分钟。在搅拌后，可将溶液在23℃下储存6小时，然后如上所述测量溶液的浊度指数。如果溶液的浊度等于或小于20FNU，则该溶液被认为是单相的。为了确定合适的聚合物及其在组分(a1)中的适用浓度范围，可将聚合物在23℃下以不同浓度溶于水中，其中将溶液在23℃下储存6小时，然后测量各溶液的浊度指数。如上所述测量浊度指数。如果溶液的浊度等于或小于20FNU，则该溶液被认为是单相的。浊度等于或小于20FNU的聚合物浓度低于根据上述方法测量的最高浓度的所有溶液均可用作本发明的组分(a1)。
可按如下以福尔马林浊度单位测量浊度：浊度可以如ISO 7027:1999中所述使用来自Hach的Trübungsphotometer LTP 4测量。粒度范围为0.01-10.0μm的福尔马林初级标样可用于校准。该标样使用干净的A级玻璃器皿制备，并可用RO/DI水稀释。紧邻在测量之前可将各测量的样品彻底混合。
组分A的固体含量可以用奥豪斯卤素水分测定仪(Ohaus Halogen MoisutreAnalyzer)测定。该仪器通过热重分析原理通过测量样品的重量，同时使其在140℃下加热直至获得平衡重量操作。固体含量可通过将干燥前的样品重量除以干燥后的平衡样品重量计算并以重量百分比表示。组分(a1)中组分A的固体含量可为0.1-70重量％，1-60重量％，5-50重量％或10-40重量％。
组分(a2)的特征在于它在23℃下是单相的。可以如组分(1)所述确定组分(a2)是否是单相。组分(a2)含有水和水溶性盐B。当在具有磁力搅拌器的磁力搅拌器上以50-100rpm搅拌的同时使10g盐B的样品在23℃下在6小时内完全溶于100g水中时，盐B归因于根据本说明书的“水溶性”性能。浊度指数可如ISO 7027:1999(水质-浊度测定)中所述测量，且所得浊度可以福尔马林浊度单位(FNU)表示。如果溶液的浊度等于或小于20FNU，则组分B被认为是水溶性的。
水溶性盐B可选自式K(a+) bN(b-) a，其中阳离子K选自铵、钾、钠、镁和钙，且阴离子N选自硫酸根、氟、氯、溴、碘、磷酸根、乙酸根、硝酸根和甲磺酸根，其中a和b代表作为自然数的各离子电荷的绝对值和盐中各离子的化学计量值。阳离子可选自铵、钾和钠，例如铵。阴离子可尤其选自硫酸根和氯，例如硫酸根。
组分(a2)中的组分B的固体含量可以用奥豪斯卤素水分测定仪测定。该仪器通过热重分析原理通过测量样品的重量，同时使其在140℃下加热直至获得平衡重量操作。固体含量可通过将干燥前的样品重量除以干燥后的平衡样品重量计算并以重量百分比表示。当组分B是水溶性盐时，组分(a2)中组分B的固体含量可为至少0.1重量％，至少1重量％，至少5重量％或至少10重量％。
单体(a3)可以0.1-60重量％，1-50重量％，2-40重量％或5-20重量％的单体(a3)与组分A的比例存在。
可以使用的聚合引发剂(a4)包含在聚合条件下分解成自由基的所有化合物，例如过氧化物、氢过氧化物、过硫酸盐、偶氮化合物和所谓的氧化还原引发剂。合适的可热活化的自由基引发剂或氧化还原引发剂对的氧化组分尤其是过氧和偶氮类的那些。这些包括过氧化氢、过乙酸、氢过氧化叔丁基，过氧化二叔丁基，过氧化二苯甲酰基，氢过氧化苯甲酰基，过氧化2,4-二氯苯甲酰基，2,5-二甲基-2,5-双(氢过氧基)己烷，过苯甲酸，过氧新戊酸叔丁酯，过乙酸叔丁酯，过氧化二月桂酰基，过氧化二辛酰基，过氧化二硬脂酰基，过氧化二苯甲酰基，过氧二碳酸二异丙酯，过氧二碳酸二癸酯，过氧二碳酸二-二十烷酯，过苯甲酸二叔丁酯，偶氮二异丁腈，2,2'-偶氮二-2,4-二甲基戊腈，2,2'-偶氮二(2-脒基丙烷)二盐酸盐，2,2'-偶氮二(N，N-二甲基异丁脒二盐酸盐，2-(氨基甲酰基偶氮)异丁腈，4,4'-偶氮二(4-氰基戊酸)和2,2'-偶氮二[2-(2-咪唑啉-2-基)丙烷]二盐酸盐，过硫酸铵，过硫酸钾，过硫酸钠和过磷酸钠。在某些情况下，使用不同聚合引发剂的混合物如过氧化氢和过二硫酸钠或过二硫酸钾的混合物是有利的。过氧化氢和过二硫酸钠的混合物可以以任何所需比例使用。
氧化还原引发剂是指包含氧化剂如过氧二硫酸的盐，过氧化氢或有机过氧化物如氢过氧化叔丁基和还原剂的引发剂体系。还原剂的实例是硫化合物，例如连二亚硫酸钠、羟甲基亚磺酸钠和亚硫酸氢盐与丙酮的加合物，氮和磷化合物如亚磷酸、次磷酸盐和次膦酸盐，连二次硝酸二叔丁基酯和连二次硝酸二枯基酯，肼和水合肼以及抗坏血酸。氧化还原引发剂体系可包含加入少量氧化还原金属盐如铁盐、钒盐、铜盐、铬盐或锰盐，例如抗坏血酸/硫酸铁(II)/过二硫酸钠氧化还原引发剂体系。
优选的引发剂或引发剂的混合物可选自由如下组成的组：过氧化物，氢过氧化物，过硫酸盐，偶氮化合物和氧化还原引发剂。实例包含过氧化氢，氧化还原引发剂抗坏血酸/硫酸铁(II)与过氧化氢和2,2'-偶氮双[2-(2-咪唑啉-2-基)丙烷]二盐酸盐。所述聚合引发剂以常规量使用，例如其量基于待聚合的单体为0.01-5mol％，优选0.1-2.5mol％。
在单体(a3)的聚合期间，在含水双相体系中由组分(a1)和(a2)形成的相是单相的。
双相水包水体系的聚合通常可在20-100℃，优选40-90℃下进行。聚合通常可在标准压力下进行，但也可在升高或降低的压力如0.5-20巴下进行。聚合速率可以以已知的方式通过选择温度和聚合引发剂量控制。在达到聚合温度后，聚合适当地持续一段时间，例如2-6小时，以完成单体的转化。
特别优选如下操作方式，其中在聚合期间，聚合反应混合物的温度连续或周期性地变化，例如连续或周期性地增加。例如，这可以借助温度升高的程序来进行。
为此，总聚合时间可以分为两个或更多个时期。第一聚合时期的特征在于聚合引发剂的缓慢分解。在第二聚合时期和任何其他聚合时期，使反应混合物的温度升高，以加速聚合引发剂的分解。温度可以在一个步骤或两个步骤或更多个步骤中增加，或以线性或非线性方式连续增加。聚合的开始和结束之间的温差可高达60℃。该温差通常为3-40℃，优选3-30℃。
随后通过上述程序之一获得的微胶囊分散体可以以常规方式喷雾干燥。为了促进喷雾干燥的微胶囊的再分散，可在喷雾干燥之前任选地将额外量的乳化剂和/或保护胶体加入分散体中。合适的乳化剂和保护胶体是上文就微胶囊分散体的制备所述的那些。含水微胶囊分散体通常在热空气气流中雾化，该热空气气流与喷雾以并流或对流，优选以并流方式传导。热空气气流的入口温度通常为100-200℃，优选120-160℃，且空气气流的出口温度通常为30-90℃，优选60-80℃。含水微胶囊分散体可以例如通过单口或多口喷嘴或通过转盘喷雾。
喷雾干燥的微胶囊通常使用旋风分离器或过滤分离器沉积。
任选地，可以将至少一种工艺添加剂加入含水双相体系中。工艺添加剂优选是保护胶体，更优选选自由如下组成的组：菊粉，烷基多苷和羧烷基纤维素。最优选的工艺添加剂为羧甲基纤维素，C8-10烷基葡糖苷和菊粉月桂基氨基甲酸酯。在任何或所有步骤(a)、(b)和/或(c)期间，可以加入至少一种工艺添加剂。
任选地可以将至少一种酶加入组分(a1)中。
如下实施例阐述本发明而不将其范围限制为本文描述的任何实施方案或说明书。
实施例：
实施例的描述中使用以下缩写：
PEG/VAC-聚乙二醇和乙酸乙烯酯接枝共聚物
MMA-甲基丙烯酸甲酯
EHA-丙烯酸乙基己酯
DMAA-N,N-二甲基丙烯酰胺
MAA-甲基丙烯酸
TMPTA-三羟甲基丙烷三丙烯酸酯
818UP-椰基葡糖苷
650EC-基于脂肪醇C16-C18的烷基多葡糖苷
Trilon C-二亚乙基三胺五乙酸五钠盐(DTPA-Na5)
Savinase Ultra 16L-液体蛋白酶，具有4-甲酰基苯基硼酸
Amylase aq.-Effectenz S100(来自Dupont)
Xylanase aq.-液体木聚糖内切酶，来自Talaromyces emersonii
实施例1-5的程序：
由组分(a1)和工艺添加剂制备预混物(I)。将预混物(I)、组分(a2)和单体(a3)借助高剪切混合器以20000rpm在室温下合并并乳化1分钟。然后，将反应混合物转移至装有锚式搅拌器的反应器中，并以250rpm的速度搅拌。在搅拌5分钟后，在1分钟内将Trilon C，50％的总抗坏血酸量，七水合硫酸铁(II)和50％量的总过氧化氢依次加入反应混合物中。将反应混合物的温度从室温升至30℃(10分钟内)。将温度在30℃下保持4小时。然后依次加入另一半抗坏血酸量和过氧化氢。将反应混合物在30℃下搅拌另外6小时。然后将搅拌速度降至100rpm并将胶囊分散体冷却至室温。
表1.实施例1-5。
对于实施例1-5，形成稳定的微胶囊分散体。
表2.实施例1-7的平均粒度和水含量。
在表3中总结了在上述实施例中使用的单一组分的水溶液中的浊度。
表3.以FNU测量的浊度
测量的溶液 FNU
硫酸钠，40重量％水溶液 0.6
Pluronic PE6200，40重量％水溶液 2.4
Savinase Ultra 16L，40重量％水溶液 1.2
PEG/VAC，40重量％水溶液 2.7

Claims (15)

1.微胶囊，其包含：
(a)至少一种聚醚乙烯酯接枝聚合物，
(b)至少一种丙烯酸类聚合物，和
(c)基于全部聚合物为0.1-100重量％水。
2.根据权利要求1的微胶囊，其中丙烯酸类聚合物包含至少一种选自由如下组成的组的单体：丙烯酸C1-C24烷基酯、丙烯酸C1-C24缩水甘油酯、甲基丙烯酸C1-C24烷基酯、甲基丙烯酸C1-C24缩水甘油酯、具有羟基的丙烯酸酯、具有羧基的丙烯酸酯、具有羟基的甲基丙烯酸酯、具有羧基的甲基丙烯酸酯和在分子中具有两个或更多个丙烯酸类基团的丙烯酸酯。
3.根据权利要求1或2的微胶囊，其中微胶囊的核包含至少一种聚醚乙烯酯接枝聚合物且壳至少部分由至少一种丙烯酸类聚合物组成。
4.根据权利要求1-3中任一项的微胶囊，其中微胶囊包含至少一种酶。
5.根据权利要求4的微胶囊的含水分散体，其中微胶囊包含选自由如下组成的组的酶：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和连接酶。
6.根据权利要求5的含水分散体，其中微胶囊的壳为在1小时的时间间隔内在1-12的pH范围内不溶于水的丙烯酸类聚合物。
7.制备微胶囊的方法，包括如下步骤：
(a)通过混合如下组分制备含水双相体系：
(i)包含由至少一种聚醚乙烯酯接枝聚合物组成的组分A的组分(a1)；
其中组分(a1)在23℃下为单相体系，且如果与水按重量比为1:99-99:1混合，则在23℃下形成单相体系，和
(ii)含有水和水溶性盐B的组分(a2)，其中(a2)在23℃下为单相体系，和
(iii)至少一种单体(a3)，和
iv)任选地至少一种引发剂(a4)，
其中(a1)、(a2)、(a3)和(a4)可以以任何顺序或同时混合在一起，然后
(b)任选地剪切双相体系以形成乳液，和
(c)单体(a3)的聚合。
8.根据权利要求7的方法，其中组分(a1)中的聚醚乙烯酯接枝聚合物的固体含量为0.1-70重量％。
9.根据权利要求7或8的方法，其中水溶性盐为选自式K(a+) bN(b-) a的水溶性盐，其中阳离子K选自铵、钾、钠、镁和钙，且阴离子N选自硫酸根、氟、氯、溴、碘、磷酸根、乙酸根、硝酸根和甲磺酸根，其中a和b代表作为自然数的各离子电荷的绝对值和盐中各离子的化学计量值。
10.根据权利要求7-9中任一项的方法，其中组分(a2)包含至少5重量％的水溶性盐。
11.根据权利要求7-10中任一项的方法，其中在任何步骤(a)、(b)和/或(c)中加入选自由多糖如菊粉、烷基多苷和羧烷基纤维素组成的组的加工添加剂。
12.根据权利要求7-11中任一项的方法，其中组分(a1)含有至少一种酶。
13.根据权利要求12的方法，其中酶选自由如下组成的组：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和连接酶。
14.根据权利要求7-13中任一项的方法，其中单体(a3)选自由如下组成的组：丙烯酸C1-C24烷基酯、丙烯酸C1-C24缩水甘油酯、甲基丙烯酸C1-C24烷基酯、甲基丙烯酸C1-C24缩水甘油酯、具有羟基的丙烯酸酯、具有羧基的丙烯酸酯、具有羟基的甲基丙烯酸酯、具有羧基的甲基丙烯酸酯和在分子中具有两个或更多个丙烯酸类基团的丙烯酸酯。
15.根据权利要求7-14中任一项的方法，其中单体(a3)与聚醚乙烯酯接枝聚合物的比例为0.1-60重量％。
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Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN113227341A (zh) * 2018-12-19 2021-08-06 巴斯夫欧洲公司 包含聚乙二醇接枝共聚物和芳香化学品的成型体

Family Cites Families (34)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
BE789459A (fr) 1971-09-30 1973-03-29 Bayer Ag Composes anthraquinoniques
JPS50148584A (zh) 1974-05-23 1975-11-28
US4760025A (en) 1984-05-29 1988-07-26 Genencor, Inc. Modified enzymes and methods for making same
US5185258A (en) 1984-05-29 1993-02-09 Genencor International, Inc. Subtilisin mutants
US5013657A (en) 1988-04-12 1991-05-07 Bryan Philip N Subtilisin mutations
US4990452A (en) 1986-02-12 1991-02-05 Genex Corporation Combining mutations for stabilization of subtilisin
EP0479396B1 (en) 1987-02-27 1999-06-09 Genencor International, Inc. Transformation of alkalophilic bacillus strains
DK6488D0 (da) 1988-01-07 1988-01-07 Novo Industri As Enzymer
WO1989006270A1 (en) 1988-01-07 1989-07-13 Novo-Nordisk A/S Enzymatic detergent
WO1989006276A2 (en) 1988-01-08 1989-07-13 Dpz Deutsches Primatenzentrum Gesellschaft Mbh Hiv-2-type retroviruses of primates, vaccines, diagnostic and pharmaceutical compositions
CA2173105C (en) 1993-10-14 2003-05-27 Andre Baeck Protease-containing cleaning compositions
JP3025627B2 (ja) 1995-06-14 2000-03-27 花王株式会社 液化型アルカリα−アミラーゼ遺伝子
MA25044A1 (fr) 1997-10-23 2000-10-01 Procter & Gamble Compositions de lavage contenant des variants de proteases multisubstituees.
US6403355B1 (en) 1998-12-21 2002-06-11 Kao Corporation Amylases
KR20010108379A (ko) 1999-03-31 2001-12-07 피아 스타르 리파제 변이체
DE10015468A1 (de) * 2000-03-29 2001-10-11 Basf Ag Hartkapseln, enthaltend Polymerisate und Vinylestern und Polyethern, deren Verwendung und Herstellung
PL366249A1 (en) 2000-07-28 2005-01-24 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Novel amylolytic enzyme extracted from bacillus sp. a 7-7 (dsm 12368) and washing and cleaning agents containing this novel amylolytic enzyme
WO2002085510A1 (de) * 2001-04-25 2002-10-31 Basf Aktiengesellschaft Mikrokapseln mit einem wasserlösliche substanzen enthaltenden kapselkern
US7041488B2 (en) 2001-06-06 2006-05-09 Novozymes A/S Endo-beta-1,4-glucanase from bacillus
DE10162728A1 (de) 2001-12-20 2003-07-10 Henkel Kgaa Neue Alkalische Protease aus Bacillus gibsonii (DSM 14393) und Wasch-und Reinigungsmittel enthaltend diese neue Alkalische Protease
AU2004293826B2 (en) 2003-11-19 2009-09-17 Danisco Us Inc. Serine proteases, nucleic acids encoding serine enzymes and vectors and host cells incorporating same
PT1781752E (pt) * 2004-08-10 2012-12-18 Basf Se Preparação de microcápsulas com partículas grosseiras
DE102005002411A1 (de) * 2005-01-18 2006-07-27 Basf Ag Grobteilige Mikrokapselzubereitung
CN105200027B (zh) 2005-10-12 2019-05-31 金克克国际有限公司 储存稳定的中性金属蛋白酶的用途和制备
SI1840145T1 (en) * 2006-03-30 2018-03-30 Fmc Corporation POLYUREA POLYMERS OF ACETYLENE CARBAMIDE DERIVATES AND MICROCOPULES AND FORMULATION OF LE-TEH FOR CONTROLLED RENDERING
EP2089150A1 (de) * 2006-10-17 2009-08-19 Basf Se Mikrokapseln
WO2008071649A2 (de) * 2006-12-13 2008-06-19 Basf Se Mikrokapseln
DE102007038031A1 (de) 2007-08-10 2009-06-04 Henkel Ag & Co. Kgaa Mittel enthaltend Proteasen
KR20100075985A (ko) 2007-10-31 2010-07-05 다니스코 유에스 인크. 세린 프로테아제가 없는 배경에서의 중성 메탈로프로테아제의 제조 및 용도
CA2704311C (en) 2007-11-01 2018-02-13 Danisco Us Inc. Production of thermolysin and variants thereof, and use in liquid detergents
MX2010009457A (es) 2008-02-29 2010-09-24 Procter & Gamble Composicion detergente que comprende lipasa.
BR112012007384A2 (pt) * 2009-10-02 2016-04-19 Basf Se placa de construção de gesso, método para produzir uma placa de construção de gesso, pó de microcápsulas, e, método para produzir microcápsulas
CN102532375B (zh) 2011-12-29 2014-07-09 浙江传化股份有限公司 一种聚丙烯酰胺微球
WO2015085141A1 (en) * 2013-12-06 2015-06-11 Microtek Laboratories, Inc. Microcapsules having acrylic polymeric shells

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN113227341A (zh) * 2018-12-19 2021-08-06 巴斯夫欧洲公司 包含聚乙二醇接枝共聚物和芳香化学品的成型体

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