MX2008001289A - Composiciones colorantes con dispersantes de aglutinantes basados en peptidos. - Google Patents

Abstract

Se describen las composiciones colorantes que comprenden dispersantes y/o aglutinantes basados en peptidos. Las composiciones son particularmente utiles para la coloracion o tenido del sustrato tales como papel y telas textiles. Las composiciones dispersantes y/o aglutinantes basadas en peptidos son distinguidas por la presencia de la menos un aminoacido terminal positivamente cargado sobre la porcion peptidica de la composicion que aumenta el enlace al sustrato.

Description

COMPOSICIONES COLORANTES CON DISPERSANTES DE AGLUTINANTES BASADOS EN PEPTIDOS CAMPO DE LA INVENCIÓN La invención se refiere a las composiciones basadas en péptidos que pueden funcionar como dispersantes y/o aglutinantes de pigmentos. Específicamente, es proporcionada una composición que comprende un péptido adherido a un pigmento, el péptido tiene al menos un aminoácido terminal positivamente cargado y al menos un segmento en bloque que tiene afinidad por las superficies del pigmento o del sustrato.

ANTECEDENTES DE LA INVENCIÓN La impresión digital de materiales textiles es un mercado de negocios grande y creciente. Para cumplir necesidades de este mercado son requeridos los dispersantes y aglutinantes de pigmentos que se dispersan y aglutinan durablemente los pigmentos a una variedad de superficies de tela. Los dispersantes poliméricos son ampliamente utilizados para estabilizar pigmentos en tintas de impresión por chorro de tintas. El dispersante sirve para formar una coraza o alrededor de la partícula de pigmento, previniendo la floculación y la coagulación. Además, pueden ser agregados aglutinantes basados en polímero a la composición de tinta para aumentar el enlace del pigmento a la superficie de la Ref.: 189296 tela. Las proteínas y péptidos han sido también utilizados como dispersantes y aglutinantes formadores de película en composiciones colorantes. Por ejemplo, Brueckmann et al., en la Patente de los Estados Unidos No. 5,124,438 describe el uso de proteínas químicamente modificadas tales como caseína, colágeno, albúmina y gelatina, como dispersantes en formulaciones de color. Además, los dominios de enlace o aglutinación de celulosa (CBD) a partir de varias enzimas tales como celulasas, xilanasas, manasas, arabinofuranosidasas, acetilesterasas, y quitinasas han sido utilizados en composiciones para tratar las telas celulósicas para asegurar la deposición de un agente benéfico sobre la tela (Jones et al., en WO 9800500 y Smets et al., en WO 01/18897). Los CBD miméticos que son péptidos sintéticos de 30 o menos aminoácidos, que contienen preferentemente al menos tres aminoácidos aromáticos, han sido también utilizados para enlazar diversos agentes benéficos a las telas celulósicas (Bjorkquist et al., WO 0132848). Han et al. (Shengwu Huaxue Yu Shengwu Wuli Xuebao 30:263-266 (1998)) describen la identificación de péptidos que se enlazan específicamente a una matriz de celulosa utilizando selección por despliegue de fago. Las secuencias deducidas de aminoácidos de estos péptidos de enlace a la celulosa tienen un residuo aromático conservado, tirosina y fenilalanina que es similar al dominio normal de enlace a las celulosas de las proteínas que se enlazan a la celulosa. El uso de estos péptidos que se enlazan a la celulosa en los nuevos dispersantes y/o aglutinantes para aplicaciones de coloración, y no se describe en esa literatura. Nomoto et al., en EP1275728 describen la identificación de péptidos de enlace a pigmento utilizando despliegue de fago. Se describen algo de negro de carbono, ftalocianina de cobre, dióxido de titanio y secuencias peptídicas que se enlazan al dióxido de silicio. No obstante, el uso de los péptidos de enlace al pigmento como dispersantes y/o aglutinantes para aplicaciones de coloración, no es descrito. O'Brien et al., en la Solicitud de Patente de los Estados Unidos copendiente y comúnmente poseída No. 10/935254 y la Solicitud de los Estados Unidos Publicación No. 20050054752 describen los péptidos, identificados por la selección de despliegue de fago, que se enlazan con la alta afinidad a los pigmentos y a medios de impresión. Los péptidos fueron utilizados para preparar dispersantes de dos bloques y de tres bloques y/o aglutinantes que proporcionan durabilidad mejorada para las aplicaciones de coloraciones. No obstante los dispersantes y/o aglutinantes mejorados que proporcionan mayor durabilidad, particularmente para la impresión de telas textiles, son todavía requeridos.

Por lo tanto, el problema que va a ser resuelto es proporcionar dispersante de pigmento y/o aglutinantes que efectivamente dispersan los pigmentos y proporcionan durabilidad mejorada para cumplir las necesidades demandantes de aplicaciones de coloración más avanzadas y de alta calidad, tales como la impresión textil. Los solicitantes han enfrentado el problema establecido al descubrir que la adición de al menos un residuo de aminoácido positivamente cargado en el extremo N-terminal y/o C-terminal de la secuencia de un péptido que tiene afinidad de enlace por las superficies del pigmento o del sustrato, aumenta significativamente la resistencia de la interacción del péptido con las superficies del sustrato. Estos péptidos de afinidad que tienen al menos un residuo de aminoácido positivamente cargado, terminal, funcionan como dispersantes y/o aglutinantes de pigmentos que proporcionan durabilidad significativamente mejorada sobre las telas textiles en comparación a los dispersantes poliméricos convencionales y aglutinantes o los péptidos de afinidad no modificados.

BREVE DESCRIPCIÓN DE LA INVENCIÓN La invención se refiere a los péptidos que facilitan el enlace de los pigmentos a los sustratos utilizados en la industria de la impresión. En la presente se proporcionan los péptidos que tienen al menos un residuo de aminoácidos positivamente cargado en el extremo N-terminal y/o C-terminal de la secuencia que, cuando son agregados a una composición que comprende un pigmento, sirven para aumentar el enlace del pigmento al sustrato. En consecuencia, la invención proporciona una composición de coloración para colorear una sustancia, que comprende: a) un pigmento; b) un medio portador; y c) un péptido que tiene afinidad por un sustrato y que tiene la fórmula general: (nA+)x- (Sn) -AP- (Sc) - (cA+)y en donde : (i) nA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo N-terminal del péptido, seleccionado del grupo que consiste de lisina y arginina; (ii) cA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo C-terminal del péptido, seleccionado del grupo que consiste de lisina y arginina; (iii) AP es un péptido de afinidad que tiene una secuencia de aminoácidos que tiene una afinidad de enlace por el pigmento; (iv) x = 0 hasta aproximadamente 50; (v) y = 0 hasta aproximadamente 50; y (vi) Sn y Sc son espaciadores opcionales comprendidos de 0 hasta aproximadamente 20 aminoácidos; con la condición de que x y n no pueden ser ambos 0. En una modalidad alternativa, la invención proporciona una composición colorante para colorear un sustrato, que comprende: a) un pigmento disperso; b) un medio portador; y c) un péptido que tiene afinidad por un sustrato y que tiene la fórmula general: (nA+)x-(Sn)-AP-(Sc)-(cA+)y en donde: (i) nA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo N-terminal del péptido, seleccionado del grupo que consiste de lisina y arginina; (ii) cA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo C-terminal del péptido, seleccionado del grupo que consiste de lisina y arginina; (iii) AP es un péptido de afinidad que tiene una secuencia de aminoácidos que tiene una afinidad de enlace por el pigmento; (iv) x = 0 hasta aproximadamente 50; (v) y = 0 hasta aproximadamente 50; y (vi) Sn y Sc son espaciadores opcionales comprendidos de 0 hasta aproximadamente 20 aminoácidos; con la condición de que x y n no pueden ser ambos 0.

En otra modalidad más, la invención proporciona una tinta que incluye la composición colorante de la invención. En una modalidad alternativa, la invención proporciona un método para teñir un sustrato que comprende aplicar la composición colorante de la invención bajo condiciones mediante las cuales el sustrato es teñido. En otra modalidad más, la invención proporciona los péptidos que tienen la secuencia de aminoácidos seleccionada del grupo que consiste de las SEQ ID Nos: 1, 2, 7, 8, 9, 10, 11 , 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, y 21. En otra modalidad más, la invención proporciona un péptido que tiene afinidad por un sustrato, que tiene la fórmula general: (nA+)x- (Sn) -AP- (Sc) - (cA+) y en donde: (i) nA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo N-terminal del péptido, seleccionado del grupo que consiste de lisina y arginina; (ii) cA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo C-terminal del péptido, seleccionado del grupo que consiste de lisina y arginina; (iii) AP es un péptido de afinidad que tiene una secuencia de aminoácidos que tiene una afinidad de enlace por el pigmento; (iv) x = 0 hasta aproximadamente 50; (v) y = O hasta aproximadamente 50; y (vi) Sn y Sc son espaciadores opcionales comprendidos de 0 hasta aproximadamente 20 aminoácidos; con la condición de que x y n no pueden ser ambos 0.

BRVE DESCRIPCIÓN DE LAS SECUENCIAS La invención puede ser más completamente comprendida a partir de la siguiente descripción detallada, y las descripciones de secuencia anexas, que forman una parte de esta solicitud. Las siguientes secuencias se conforman con 37 C.F.R. 1.821-1.825 ("Requisitos para Solicitudes de Patente que Contienen Secuencias de Nucleótidos y/o Descripciones de Secuencias de Aminoácidos - las Reglas de Secuencias") y consistentes con el Estándar ST.25 de la Organización Mundial de la Propiedad Intelectual (OMPI, (WIPO, por sus siglas en inglés)) (1998) y los requisitos del listado de secuencias del EPO y PCT (Reglas 5.2 y 49.5(a-bis), y Sección 208 y Anexo C de las Instrucciones Administrativas) . Los símbolos y el formato utilizado es para los datos de la secuencia de nucleótidos y aminoácidos cumplen con las reglas descritas en 37 C.F.R. Sección 1.822. Las SEQ ID Nos: 1, 2, 8, 9, 10, 13, 15, 16, y 17 son las secuencias de aminoácidos de los dispersantes y aglutinantes de pigmento basados en péptidos, de la invención.

Las SEQ ID Nos: 7, 11, 12, 14, 18, 19, 20, y 21 son las secuencias de aminoácidos de los aglutinantes basados en péptidos de la invención. Las SEQ ID Nos: 3, 4, 5, 6, 22, 23, 24, 25, y 26 son las secuencias de aminoácidos de los péptidos de afinidad que tienen una afinidad de enlace por el pigmento o por las superficies de los medios de impresión.

DESCRIPCIÓN DETALLADA DE LA INVENCIÓN La invención proporciona aglutinantes y/o dispersantes de pigmentos basados en péptidos, que son formados mediante la adición de al menos un residuo de aminoácido positivamente cargado al extremo N-terminal y/o C-terminal de la secuencia de un péptido que tiene afinidad de enlace por las superficies del pigmento o del sustrato. Los dispersantes y/o aglutinantes de pigmentos basados en péptidos, son utilizados en composiciones colorantes, particularmente para aplicación de impresión textiles. Las composiciones colorantes de la invención proporcionan durabilidad mejorada cuando son recubiertas sobre telas textiles y otros sustratos. Las siguientes definiciones son utilizadas en la presente y deben ser referidas para interpretación de las reivindicaciones y la especificación. El término "péptido" se refiere a dos o más aminoácidos unidos uno al otro por enlaces peptídicos o enlaces peptídicos modificados. Como se utiliza en la presente, los términos "péptido", "polipéptido" y "proteína" son utilizados intercambiablemente. El término "pigmento" se refiere a un colorante insoluble, orgánico o inorgánico. El término "sustrato" se refiere a cualquier material o sustancia que va a ser teñida o coloreada. Los ejemplos de sustratos incluyen, pero no están limitados a, papel de impresión, hojas, películas, telas no tejidas y textiles, tales como poliéster, nailon, Lycra®, seda, algodón, mezclas de algodón, rayón, lino, lana, espandex, acrílico, modacrílico, aramida y poliolefina. El término "dispersante" como se utiliza en la presente, se refiere a una sustancia que estabiliza la formación de una solución coloidal de las partículas de pigmento sólido en un medio líquido. El término "aglutinante" como se utiliza en la presente, se refiere a una sustancia que proporciona una interacción aumentada entre el pigmento y la superficie de un sustrato. Los términos "péptido de afinidad" y "péptido de enlace" son utilizados intercambiablemente en la presente para referirse a la secuencia de aminoácidos que tienen una afinidad de enlace específica para las superficies del pigmento o el sustrato.

El término "aminoácido" se refiere a la unidad estructural química básica de una proteína o polipéptido. Se utilizan las siguientes abreviaturas en la presente para identificar los aminoácidos específicos: Aminoácido Abreviatura de Abreviatura tres letras de una letra Alanina Ala A Arginina Arg R Asparagina Asn N Ácido aspártico Asp D Cisteína Cys C Glutamina Gln Q Ácido glutámico Glu E Glicina Gly G Histidina His H Isoleucina lie I Leucina Leu L Lisina Lys K Metionina Met M Fenilalanina Phe F Prolina Pro P Serina Ser S Treonina Thr T Triptofano Trp W Tirosina Tyr Y Valina Val V El término "fago" o "bacteriófago" se refiere a un virus que infecta bacterias. Las formas alteradas pueden ser utilizadas para los propósitos de la presente invención. El bacteriófago preferido es derivado del fago "silvestre", llamado M13. El sistema M13 puede desarrollarse dentro de una bacteria, de modo que éste no destruye la célula que infecta sino que provoca que éste elabore nuevos fagos, continuamente. Este es un fago de ADN de una sola hebra. El término "despliegue de fago" se refiere a la exhibición, despliegue de péptidos extraños funcionales o proteínas pequeñas sobre la superficie de partículas de bacteriófagos o fagémidos. El fago manipulado por ingeniería genética puede ser utilizado para presentar los péptidos como segmentos de sus proteínas superficiales nativas. Las bibliotecas de péptidos pueden ser producidas por poblaciones o fagos con diferentes secuencias de genes. El ADN recombinante estándar y las técnicas de clonación molecular utilizadas en el presente, son bien conocidos en la técnica, y se describen por Sambrook, J. , Fritsch, E. F. y Maniatis, T., Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Segunda Edición, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY (1989) (de aquí en adelante "Maniatis"); y por Silhavy, T. J. , Bennan, M. L. y Enquist, L. W., Experiments with Gene Fusions, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Spring Harbor, NY (1984); y por Ausubel, F. M. et al., Current Protocols in Molecular Biology, publicado por Greene Publishing Assoc, y Wiley-Interscience (1987) . La invención proporciona dispersantes y/o aglutinantes de pigmentos basados en péptidos, que son formados mediante la adición de al menos un residuo de aminoácidos positivamente cargado al extremo N-terminal y/o C-terminal de la secuencia de un péptido que tiene afinidad de enlace por las superficies del pigmento o del sustrato. Los péptidos de afinidad son identificados por métodos combinatorios tales como selección de despliegue de fago. Los péptidos de afinidad con al menos un residuo de aminoácido positivamente cargado, terminal, funcionan como dispersantes y/o aglutinantes de pigmento que proporcionan durabilidad significativamente mejorada sobre telas textiles, en comparación a los dispersantes y aglutinantes poliméricos convencionales o los péptidos de afinidad no modificados.

Pigmentos Como se utiliza en la presente, el término "pigmento" significa un colorante insoluble. Una amplia variedad de pigmentos orgánicos e inorgánicos solos o en combinación pueden ser utilizados en la presente invención.

Los ejemplos representativos de pigmentos orgánicos incluyen, pero no están limitados a, (ciano) Pigmento Azul 15:3 y Pigmento Azul 15:4; (magenta) Pigmento Rojo 122 y Pigmento Rojo 202; (amarillo) Pigmento Amarillo 14, Pigmento Amarillo 74, Pigmento Amarillo 95, Pigmento Amarillo 110, Pigmento Amarillo 114, Pigmento Amarillo 128 y Pigmento Amarillo 155; (rojo) Pigmento Naranja 5, Pigmento Naranja 34, Pigmento Naranja 43, Pigmento Naranja 62, Pigmento Rojo 17, Pigmento Rojo 49:2, Pigmento Rojo 112, Pigmento Rojo 149, Pigmento Rojo 177, Pigmento Rojo 178, Pigmento Rojo 188, Pigmento Rojo 255 y Pigmento Rojo 264; (verde) Pigmento Verde 1 , Pigmento Verde 2, Pigmento Verde 7 y Pigmento Verde 36; (azul) Pigmento Azul 60, Pigmento Violeta 3, Pigmento Violeta 19, Pigmento Violeta 23, Pigmento Violeta 32, Pigmento Violeta 36 y Pigmento Violeta 38; y (negro) negro de carbono. Los pigmentos orgánicos preferidos son negro de carbono, Pigmento Azul 15:3, Pigmento Azul 15:4, Pigmento Rojo 122, Pigmento Rojo 202, Pigmento Amarillo 14, Pigmento Amarillo 74, Pigmento Amarillo 95, Pigmento Amarillo 110, Pigmento Amarillo 128 y Pigmento Amarillo 155. Los colorantes son denominados en la presente por su designación "C.l." establecida por Society Dyers and Colourists, Bradford, Yorkshire, Reino Unido y publicado en el The Color Index, Tercera Edición, 1971. Los ejemplos de pigmentos inorgánicos incluyen, pero no están limitados a metales finamente divididos tales como cobre, hierro, aluminio y aleaciones de los mismos; y óxidos metálicos, tales como sílice, alúmina, y titania.

Sustratos El término "sustrato" como se utiliza en la presente, se refiere a cualquier material o sustancia que vaya a ser teñida o coloreada. Los sustratos preferidos son medios de impresión que son adecuados para la impresión por chorro de tinta. Los medios de impresión adecuados incluyen, pero no están limitados a, papel de impresión, hojas, películas, telas no tejidas y textiles, tales como poliéster, nailon, Lycra®, seda, algodón, mezclas de algodón, rayón, lino, lana, espandex, acetato, acrílico, modacrílico, aramida y poliolefina. Estos sustratos son fácilmente disponibles de un número de fuentes comerciales.

Péptidos de Afinidad de Enlace al Pigmento y de Enlace al Sustrato Los péptidos de enlace al pigmento y péptidos de enlace al sustrato como se definen en la presente son secuencias peptídicas que se enlazan específicamente con alta afinidad a los pigmentos y sustratos, respectivamente. Los péptidos de enlace al pigmento y los péptidos de enlace al sustrato de la presente invención son de aproximadamente 4 aminoácidos hasta 20 aminoácidos, más preferentemente, de aproximadamente 4 aminoácidos hasta aproximadamente 12 aminoácidos de longitud. Las secuencias adecuadas del péptido que se enlaza al pigmento y del péptido que se enlaza al sustrato pueden ser seleccionados utilizando métodos que son bien conocidos en la materia, tales como se describe en O'Brien et al en la Solicitud de los Estados Unidos Publicación No. 20050054752, la cual se incorpora por referencia en la presente. Los péptidos de la presente invención son generados aleatoriamente y luego seleccionados contra un pigmento específico o un sustrato específico con base en su afinidad de enlace para el pigmento o el sustrato de interés. La generación de bibliotecas aleatorias de péptidos es bien conocida y puede ser lograda por una variedad de técnicas que incluyen, la despliegue bacteriano (Kemp, D.J.; Proc. Nati. Acad. Sci. USA 78 (7) :4520-4524 (1981 ), y Helfman et al., Proc. Nati. Acad. Sci. USA 80(1 ):31-35, (1983)), despliegue de levadura (Chien et al., Proc Nati Acad Sci Estados Unidos 88 (21 ): 9578-82 (1991)), síntesis combinatoria de péptidos en fase sólida (Patentes de los Estados Unidos Nos. 5,449,754, 5,480,971, 5,585,275, 5,639,603), y tecnología de despliegue de fago (Patentes de los Estados Unidos Nos. 5,223,409, 5,403,484, 5,571,698, 5,837,500). Las técnicas para generar tales bibliotecas peptídicas biológicas son bien conocidas en la materia. Los métodos ejemplares son descritos en Dani, M., J. of Receptor & Signal Transduction Res., 21 (4):447-468 (2001), Sidhu et al., Methods in Enzymology 328:333-363 (2000), y Phage Display of Peptides and Proteins, A Laboratory Manual, Brian K. Kay, Jill Winter, y John McCafferty, eds.; Academic Press, NY, 1996. Además, las bibliotecas de despliegue de fago son disponibles comercialmente de compañías tales como New England BioLabs (Beverly, MA) . Un método preferido para generar aleatoriamente péptidos es mediante despliegue de fago. Al despliegue de fago es una técnica de selección in vitro en la cual un péptido o proteína es genéticamente fusionada a una proteína de recubrimiento de un bacteriófago, dando como resultado el despliegue del péptido fusionado sobre el exterior del virión del fago, mientras que el ADN que codifica para la fusión reside dentro del virión. Este enlace físico entra al péptido desplegado y el ADN que lo codifica permite la selección de grandes números de variantes de péptidos, cada uno enlazado a una secuencia de ADN correspondiente, mediante un procedimiento simple de selección in vitro llamado "bio-toma panorámica". En su forma más simple la bio-toma panorámica es llevada a cabo mediante la incubación del combinado de variantes con el fago desplegado con un objetivo de interés que ha sido inmovilizado sobre una placa o esfera, lavando el fago no enlazado, y eluyendo el fago específicamente enlazado mediante la desintegración de las interacciones de enlace entre el fago y el objetivo. El fago eluido es luego amplificado in vivo y el proceso se repite, dando como resultado un enriquecimiento gradual del combinado del fago a favor de las secuencias de enlace más fuertes. Después de tres o más rondas de selección/amplificación, los clones individuales son caracterizados por secuenciamiento de ADN. Los péptidos de afinidad de la invención pueden ser seleccionados utilizando el siguiente procedimiento. Después de que una biblioteca adecuada de péptidos de fago ha sido generada, éstos son entonces puestos en contacto con una cantidad apropiada de un pigmento seleccionado o un sustrato específico. El pigmento o sustrato es presentado a la biblioteca de péptidos de fago mientras que está suspendido en solución o inmovilizado sobre una placa o esfera. Una solución preferida es una solución salina acuosa amortiguada que contiene un surfactante. Una solución adecuada es solución salina amortiguada con Tris (TBS) con 0.1% Tween® 20. La solución puede ser adicionalmente agitada por cualquier medio con el fin de incrementar la velocidad de transferencia de masa de los péptidos del fago a la superficie del pigmento o del sustrato, con lo cual se acorta el tiempo requerido para alcanzar el enlace máximo. Después del contacto, un número de péptidos de fago generados aleatoriamente, se enlazarán al pigmento o al sustrato para formar un complejo de péptido-pigmento del fago o un péptido-sustrato . El péptido del fago no enlazado puede ser removido mediante lavado. Después de que todo el material no enlazado es eliminado, los péptidos del fago que tienen grados variantes de afinidades de enlace para el pigmento o el sustrato, pueden ser fraccionados mediante lavados seleccionados en amortiguadores que tienen diversas exigencias o severidades. El incremento de la severidad del amortiguador utilizado incrementa la fuerza requerida del enlace entre el péptido del fago y el pigmento en el complejo péptido de fago-pigmento o entre el péptido de fago y el sustrato en el complejo péptido de fago-sustrato. Un número de sustancias pueden ser utilizadas para variar la exigencia o severidad de la solución amortiguadora en la selección del péptido fago incluyendo, pero no limitado a, pH ácido (1.5-3.0); pH básico (10-12.5); con alta concentración salina tal como MgCl2 (3-5 M) y cloruro de litio (5-10 M) ; agua; etilenglicol (25-50%); dioxano (5-20%); tiocianato (1-5 M) ; guanidina (2-5 M) ; urea (2-8 M) ; y diversas concentraciones de diferentes surfactantes tales como SDS (dodeciisulfato de sodio) , DOC (desoxicolato de sodio) , Nonidet P-40, Tritón X-100, Tween® 20, en donde el Tween® 20 es preferido. Estas sustancias pueden ser preparadas en soluciones amortiguadoras que incluyen, pero no están limitadas a, Tris-HCl, solución salina amortiguada con Tris, Tris-borato, Tris-ácido acético, trietilamina, amortiguador de fosfato, y glicina-HCl, en donde es preferida la solución salina amortiguada con Tris. Se apreciará que los péptidos del fago que tienen afinidades de enlace cada vez mayores para el pigmento o el sustrato, pueden ser eluidos al repetir el proceso de selección utilizando los amortiguadores con severidades o exigencias crecientes. Los péptidos del fago eluidos pueden ser identificados y secuenciados utilizando cualquier medio conocido en la técnica. Las secuencias del péptido de afinidad útiles incluyen, pero no están limitados a, los péptidos que tienen una afinidad de enlace por los pigmentos negro de carbono, Cromophthal® Amarillo, Sunfast® Magenta, y Sunfast® Azul, y péptidos que tienen una afinidad de enlace por la celulosa del medio de impresión, poliéster, algodón, poliéster-algodón, papel de impresión, como se describe en O'Brien et al, supra . Las secuencias peptídicas de afinidad ejemplares que tienen afinidad por las superficies del pigmento o del medio de impresión se dan como SEQ ID Nos: 3, 6, 23, 24, y 25, y SEQ ID Nos: 4, 5, 22, y 26, respectivamente. Además, el péptido de afinidad puede ser una composición de dos bloques o de tres bloques que comprende dos secuencias peptídicas que se enlazan al medio de impresión, o una secuencia peptídica que se enlaza al pigmento, y una secuencia de enlace al medio de impresión, como se describe por O'Brien et al., supra. En las composiciones de tres bloques, los dos bloques peptídicos de enlace son conectados a partir de un espaciador como se describe en O'Brien et al., supra.

Producción de los Péptidos de Afinidad Los péptidos de afinidad pueden ser preparados utilizando métodos estándares de síntesis de péptidos, los cuales son bien conocidos en la técnica (ver por ejemplo, Stewart et al., Solid Phase Peptide Synthesis, Pierce Chemical Co., Rockford, IL, 1984; Bodanszky, Principies of Peptide Synthesis, Springer- Verlag, New York, 1984; y Pennington et al., Peptide Synthesis Protocols, Humana Press, Totowa, NJ, 1994). Además, muchas compañías ofrecen servicios de síntesis de péptidos, personalizados. Alternativamente, los péptidos de la presente invención pueden ser preparados utilizando técnicas de ADN recombinante y de clonación molecular. Los genes que codifican para los péptidos que se enlazan al pigmento o al sustrato pueden ser producidos en células hospederas heterólogas, particularmente en las células de hospederos microbianos, como se describe por O'Brien et al., supra.

Dispersantes y/o Aglutinantes Basados en Péptidos Los dispersantes y/o aglutinantes basados en péptidos de la invención son péptidos que son preparados mediante la adición de al menos un residuo de aminoácido positivamente cargado en el extremo N-terminal y C-terminal de la secuencia de un péptido de afinidad. Los dispersantes y aglutinantes basados en péptidos de la invención comprenden un péptido que tiene una afinidad de enlace por un pigmento, y por lo tanto pueden servir como un dispersante y un aglutinante. Los aglutinantes basados en péptidos de la invención comprenden un péptido de afinidad que tiene una afinidad de enlace por un sustrato. Preferentemente, más de un residuo de aminoácido positivamente cargado es agregado a uno o ambos del extremo N-terminal o C-terminal de la secuencia del péptido de afinidad. El número de residuos de aminoácidos positivamente cargado agregados al menos a un extremo terminal del péptido de afinidad está en el intervalo de 1 a aproximadamente 50. Preferentemente, el aminoácido positivamente cargado es lisina o arginina. Si más de un aminoácido positivamente cargado, es agregado, puede ser utilizada una combinación de los aminoácidos positivamente cargados anteriormente mencionados. Opcionalmente, los aminoácidos positivamente cargados pueden ser agregados al extremo C-terminal o N-terminal o a ambos extremos de la secuencia del péptido de afinidad mediante acoplamiento o enlace vía un espaciador. El espaciador puede estar comprendido de cualquier combinación de aminoácidos que proporcionen el espaciamiento requerido y que cumplan con los requisitos de solubilidad para la formulación colorante particular. Preferentemente, el espaciador está comprendido de los aminoácidos prolina, glicina, alanina, serina, ácido glutámico, ácido aspártico, lisina, histidina, arginina, y mezclas de los mismos. Para incrementar la solubilidad en agua del dispersante y/o aglutinante basado en péptido, puede ser utilizado un espaciador comprendido en aminoácidos polares, incluyendo pero no limitado a, serina, ácido glutámico, ácido aspártico, lisina, histidina, arginina, y mezclas de los mismos. El espaciador de aminoácido puede ser de 1 a aproximadamente 20 aminoácidos de longitud. En una modalidad, los dispersantes basados en péptidos y/o los aglutinantes de la invención son péptidos que pueden ser representados por la siguiente fórmula general: (nA+)x- (Sn) -AP- (Sc) - (cA+) y en donde: nA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo N-terminal del péptido; cA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo C-terminal del péptido, el aminoácido positivamente cargado es lisina o arginina, Sn y Sc son espaciadores opcionales comprendidos de 0 a aproximadamente 20 aminoácidos; AP es un péptido de afinidad que tiene una secuencia de aminoácidos que tiene una afinidad de enlace por el pigmento o un sustrato; x = 0 hasta aproximadamente 50; y = 0 hasta aproximadamente 50, con la condición de que x e y no pueden ser ambos 0. Los péptidos de afinidad ejemplares son dados por las SEQ ID Nos: 3, 4, 5, 6, 22, 23, 24, 25, y 26. Preferentemente, el dispersante y/o aglutinante basado en péptido es de aproximadamente 5 aminoácidos a aproximadamente 100 aminoácidos, más preferentemente de aproximadamente 5 aminoácidos a aproximadamente 30 aminoácidos, lo más preferentemente de aproximadamente 5 aminoácidos a aproximadamente 20 aminoácidos de longitud. Las secuencias peptídicas ejemplares para los dispersantes y aglutinantes basados en péptidos de la invención, son dados por las SEQ ID Nos: 1, 2, 8, 9, 10, 13, 15, 16, y 17. Los aglutinantes basados en péptidos de la invención son ejemplificados por las SEQ ID Nos: 7, 11, 12, 14, 18, 19, 20, y 21. Los dispersantes y/o aglutinantes basados en péptidos de la invención pueden ser preparados mediante la adición del o de los residuos de aminoácidos positivamente cargados en uno o ambos extremos de la secuencia peptídica de afinidad utilizando métodos estándares de síntesis de péptidos o utilizando técnicas de ADN recombinante y de clonación molecular como se describen anteriormente. Alternativamente, el aminoácido positivamente cargado puede ser agregado a la secuencia del péptido de afinidad mediante la polimerización in situ del N-carboxianhídrido del o de los aminoácidos deseados vía la activación a través de la amina N-terminal del péptido que se enlaza al pigmento. Este procedimiento está basado en la habilidad conocida de las aminas primarias para catalizar la polimerización por apertura de anillo de los N-carboxianhídridos (ver por ejemplo, Penczek, Models of Ring Opening Polymerization, CRC Press, Boca Ratón, FL (1989)). Además, los bloques peptídicos pueden ser preparados separadamente utilizando los métodos descritos anteriormente y combinados utilizando agentes de acoplamiento de carbodiimida (ver por ejemplo, Hermanson, Bioconjugate Techniques, Academic Press, New York (1996)), cloruros de diácido, diisocianatos y otros reactivos de acoplamiento bifuncionales que son reactivos a los grupos terminales amino y/o ácido carboxílico sobre los péptidos. Los dispersantes y/o aglutinantes basados en péptidos de la invención tienen una afinidad más fuerte para las superficies del sustrato en comparación a los péptidos de afinidad solos. Adicionalmente, debido a su interacción con pigmentos, los dispersantes y/o aglutinantes basados en péptidos proporcionan un enlace más seguro de los pigmentos a las superficies de los sustratos, dando como resultado recubrimientos de color más durables. En la energía de enlace en la presente, definida como la cantidad de energía liberada después de la interacción de los dispersantes y/o aglutinantes basados en péptidos de la invención con diversos sustratos en unidades de kilocalorías por mol (kcal/mol), proporciona una indicación de la fuerza de la afinidad de enlace. Por lo tanto, el calor molar de adsorción para la interacción de los dispersantes basados en péptidos y/o aglutinantes de la invención con superficies de sustrato pueden ser utilizados como una medida de la energía de enlace de la interacción. Los dispersantes y/o aglutinantes basados en péptidos de la invención tienen un calor molar exotérmico de adsorción cuando éstos se enlazan a las superficies del sustrato a partir del agua de al menos de aproximadamente 70 kcal/mol, como se mide mediante microcalorimetría de flujo. Los calores molares de adsorción pueden ser medidos utilizando técnicas estándares de medición calorimétrica utilizando un microcalorímetro de flujo, tal como aquel disponible de Microscal, London, Ltd, como se describe con detalle en los Ejemplos 23-31. En resumen, la medición del calor molar de adsorción de los dispersantes y/o aglutinantes basados en péptidos, para la interacción con un sustrato, es lograda haciendo pasar una solución que contiene una concentración conocida del dispersante y/o aglutinante basado en péptido en agua sobre una cantidad conocida del sustrato en el microcalorímetro de flujo, y midiendo la cantidad de calor liberado como resultado de la interacción de enlace por medio de termistores contenidos en el microcalorímetro. El valor de transferencia de masa, definido en la presente como la cantidad del péptido de enlace adsorbida por área unitaria del sustrato, puede ser determinado por medio de un detector sensible a la masa tal como un refractómetro, localizado corriente abajo del microcalorímetro de flujo. El calor molar de adsorción puede ser luego calculado al dividir el calor de la adsorción obtenida de la determinación de la microcalorimetría entre el valor de transferencia de masa. Para un proceso exotérmico, el calor molar de adsorción es dado como un valor negativo para indicar que el calor es liberado en el proceso. Además, la afinidad de enlace puede ser medida utilizando las pruebas de lavandería acelerada, tales como el método 61-1996 de la Asociación Norteamericana de Químicos y Coloristas Textiles (American Association of Textile Chemists and Colorists (AATCC) ) como se describe en los Ej emplos 8-22.

Composiciones Colorantes Los dispersantes y/o aglutinantes basados en péptidos de la invención pueden ser utilizados en diversas composiciones colorantes para colorear, teñir o imprimir sobre diversos sustratos. Las composiciones colorantes de la invención tienen afinidad mejorada para el sustrato en comparación a las composiciones colorantes convencionales conocidas en la técnica. Las composiciones colorantes son bien conocidas en la técnica y comprenden típicamente un pigmento disperso, y un medio portador. El medio portador puede ser acuoso o no acuoso, preferentemente el medio portador es acuoso. El término "medio portador acuoso" se refiere a un medio comprendido de agua o el agua y uno o más componentes orgánicos, solubles en agua comúnmente denominados como co-solventes o humectantes. Algunas veces, cuando un co-solvente puede ayudar en la penetración y teñido de un colorante sobre un sustrato, éste es denominado como un penetrante. Los ejemplos representativos de solventes/humectantes orgánicos solubles en agua que pueden ser utilizados en la invención, se describen en la Patente de los Estados Unidos No. 5,085,698, la cual es incorporada por referencia en la presente. Los solventes orgánicos solubles en agua preferidos incluyen alcoholes mono-o polihídricos, éteres o esteres de glicol, glicoles y cetonas. Si una mezcla de agua y un solvente soluble en agua es utilizada, el medio portador acuoso contiene típicamente aproximadamente 30% hasta aproximadamente 95% de agua con el resto (por ejemplo, aproximadamente 70% a aproximadamente 5%) que es el solvente soluble en agua. "Medio portador no acuoso" se refiere a un medio que está sustancialmente comprendido de un solvente no acuoso o mezclas de tales solventes, cuyos solventes pueden ser polares y/o no polares. Los ejemplos de solventes polares incluyen alcoholes, esteres, cetonas, ácidos orgánicos alifáticos y éteres, particularmente éteres mono-, di- y tri-alquílicos de glicoles y poliglicoles tales como éteres monometílicos de mono-, di- y tri-propilenglicoles, y los éteres mono-n-butílicos de etilen- dietilen- y trietilen-glicoles . Los solventes polares preferidos incluyen: dimetilformamida (DMF) , sulfóxido de dimetilo (DMSO) , sulfóxido de dimetilo (DMSO) , dimetilacetamida (DMAC) , N-metilpirrolidona (NMP) , tetrahidrofurano (THF) , metanol, etanol, propanol, isopropanol, butanol, alcohol isobutílico, alcohol ter-butílico, etilenglicol, trimetilenglicol, alcohol bencílico, ácido fórmico, ácidos acéticos halogenados tales como ácido trifluoroacético, y mezclas de los mismos. Los ejemplos de solventes no polares incluyen hidrocarburos alifáticos y aromáticos que tienen al menos seis átomos de carbono y mezclas de los mismos, incluyendo productos y sub-productos de destilación por refinería. Aún cuando el agua no es deliberadamente agregada al medio portador no acuoso, algo de agua adventicia puede ser llevada hacia la formulación, pero en general ésta será no mayor de aproximadamente 2-4%. Por definición, el medio portador no acuoso de la invención tendrá no más de aproximadamente 10%, y preferentemente no más de aproximadamente 5%, en peso de agua con base en el peso total del medio portador no acuoso. El pigmento puede ser un pigmento simple, o una mezcla de pigmentos. Los pigmentos adecuados son dados anteriormente. La composición colorante puede contener de aproximadamente 0.1 % a aproximadamente 50% en peso del pigmento con relación al peso total de la composición. Los pigmentos, por definición, son sustancialmente insolubles en el medio portador y por lo tanto son utilizados en forma dispersa. El pigmento puede ser dispersado utilizando un dispersante o puede ser utilizado un pigmento auto-dispersante. Cuando es utilizado un dispersante para dispersar el pigmento, el dispersante puede ser cualquier dispersante adecuado conocido en la técnica, incluyendo pero no limitado a, dispersantes poliméricos aleatorios orgánicos aleatorios o estructurados, como se describe más adelante; dispersantes proteicos, tales como aquellos descritos por Brueckmann et al. (Patente de los Estados Unidos No. 5,124,438); y dispersantes basados en péptidos, tales como aquellos descritos en O'Brien et al, supra. Los dispersantes poliméricos orgánicos aleatorios preferidos incluyen polímero acrílico y polímeros de estireno-acrílico . Los más preferidos son los dispersantes estructurados, los cuales incluyen copolímeros en bloque AB, BAB y ABC, polímeros ramificados y polímeros de injerto. Preferentemente los polímeros orgánicos comprenden unidades monoméricas seleccionadas del grupo que consiste de acrilato, metacrilato, metacrilato de butilo, metacrilato de 2-etilhexilo, metacrilato de bencilo, acrilato de fenoxietilo y metacrilato de etoxitrietilenglicol, tales como aquellos descritos por Nigan (Solicitud de Patente de los Estados Publicación No. 2004/0232377) . Algunos dispersantes poliméricos estructurados, útiles son descritos en la Patente de los Estados Unidos No. 5,085,698, Patente Europea No. EP-A-0556649 y Patente de los Estados Unidos No. 5,231,131, las descripciones de las cuales se incorporan por referencia en la presente. Un pigmento dispersante es un pigmento que ha sido modificado superficialmente con grupos impartidores de dispersabilidad, químicamente enlazados para permitir la dispersión estable sin un dispersante separado. Para la dispersión en un medio portador acuoso, la modificación superficial involucra la adición de grupos hidrofílicos y lo más típicamente grupos hidrofílicos ionizables. El pigmento auto-dispersante puede ser preparado mediante el injerto de un grupo funcional o una molécula que contiene un grupo funcional sobre la superficie del pigmento, mediante tratamiento físico (tal como plasma a vacío) o mediante tratamiento químico (por ejemplo, oxidación con ozono, ácido hipocloroso o similares). Un tipo simple o una pluralidad de tipos de grupos funcionales hidrofílicos pueden ser enlazados a una partícula de pigmento. Los pigmentos auto-dispersantes son descritos, por ejemplo, en la Patente de los Estados Unidos No. 5,571,311, Patente de los Estados Unidos No. 5,609,671, Patente de los Estados Unidos No, 5,968,243, Patente de los Estados Unidos No. 5,928,419, Patente de los Estados Unidos No. 6,323,257, Patente de los Estados Unidos No. 5,554,739, Patente de los Estados Unidos No, 5,672,198, Patente de los Estados Unidos No. 5,69,8016, Patente de los Estados Unidos No. 5,718,746, Patente de los Estados Unidos No. 5,749,950, Patente de los Estados Unidos No. 5,803,959, Patente de los Estados Unidos No. 5,837,045, Patente de los Estados Unidos No. 5,846,307, Patente de los Estados Unidos No. 5,895,522, Patente de los Estados Unidos No. 5,922,118, Patente de los Estados Unidos No. 6,123,759, Patente de los Estados Unidos No. 6,221,142, Patente de los Estados Unidos No. 6,221 ,143, Patente de los Estados Unidos No. 6,281 ,267, Patente de los Estados Unidos No. 6,329,446, Patente de los Estados Unidos No. 6,332,919, Patente de los Estados Unidos No. 6,375,317, Patente de los Estados Unidos No. 6,287,374, Patente de los Estados Unidos No. 6,398,858, Patente de los Estados Unidos No. 6,402,825, Patente de los Estados Unidos No. 6,468,342, Patente de los Estados Unidos No. 6,503,311 , Patente de los Estados Unidos No. 6,506,245, y en la Patente de los Estados Unidos No.6, 852, 156. Las descripciones de las cuales se incorporan por referencia en la presente . En una modalidad, los dispersantes y/o aglutinantes basados en péptidos de la invención son utilizados en conjunto con un pigmento disperso convencional. En esta modalidad, el péptido de afinidad del dispersante y/o aglutinante basado en péptido tiene una afinidad de enlace para el pigmento o sustrato. Por lo tanto, en esta modalidad, la composición colorante comprende un pigmento disperso, un medio portador y un péptido que tiene la fórmula general: (nA+)x- (Sn) -AP- (Sc) - (cA+) y en donde: nA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo N-terminal del péptido; cA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo C-terminal del péptido, el aminoácido positivamente cargado es lisina o arginina, Sn y Sc son espaciadores opcionales comprendidos de 0 a aproximadamente 20 aminoácidos; AP es un péptido de afinidad que tiene una secuencia de aminoácidos que tiene una afinidad de enlace por el pigmento o un sustrato; x = 0 hasta aproximadamente 50; y = 0 hasta aproximadamente 50, con la condición de que x e y no pueden ser ambos 0.. Las secuencias peptídicas ejemplares para el dispersante y/o aglutinante basado en péptido son dadas por las SEQ ID Nos:l , 2, 7, 8, 9, 10, 11 , 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, y 21. En otra modalidad más, en donde el péptido de afinidad tiene una afinidad de enlace por el pigmento utilizado en la composición, y por lo tanto funciona como un dispersante de pigmento y un aglutinante, el uso de un dispersante de pigmento adicional o un pigmento auto-disperso, es opcional. En esta modalidad, la composición colorante comprende un pigmento, un medio portador, y un péptido que tiene la fórmula general: (nA+)x- (Sn) -AP- (Sc) - (cA+)y en donde: nA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo N-terminal del péptido; cA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo C-terminal del péptido, el aminoácido positivamente cargado es lisina o arginina, Sn y Sc son espaciadores opcionales comprendidos de 0 a aproximadamente 20 aminoácidos; AP es un péptido de afinidad que tiene una secuencia de aminoácidos que tiene una afinidad de enlace por el pigmento; x = 0 hasta aproximadamente 50; y = 0 hasta aproximadamente 50, con la condición de que x e y no pueden ser ambos 0.. Los ejemplos de dispersantes y/o aglutinantes basados en péptidos que pueden ser utilizados sin un dispersante adicional incluyen, pero no están limitados a, aquellos datos por las SEQ ID Nos: 1, 2, 8, 9, 10, 13, 15, 16, y 17. Las composiciones colorantes de la invención pueden comprender opcionalmente una resina o aglutinante formador de película. Las resinas aglutinantes formadoras de película, adecuados son resinas iónicas o no iónicas dispersables en agua o solubles en agua. Las resinas pueden ser acrílicas, vinílicas, de poliuretano, de poliéster, alquídicas, epóxicas u otros polímeros conocidos como útiles en las películas. Los ejemplos de polímeros dispersables en agua utilizados en las composiciones colorantes acuosas son descritos por Savino et al., en la Patente de los Estados Unidos No. 4,794,147, Salatin et al., en la Patente de los Estados Unidos No. 4,791 ,168, y Kuwajima et al., en la Patente de los Estados Unidos No. 4,5518724, todas las cuales se incorporan por referencia en la presente. La composición colorante puede comprender además otros ingredientes que son bien conocidos en la técnica, incluyendo pero no limitados a reticuladores, plastificantes, co-solventes adicionales para ayudar en la estabilización o aplicación de la composición, agentes de control de la reología, estabilizadores de luz UV, antioxidantes, catalizadores, fungicidas y similares. La composición colorante puede también ser un concentrado de pigmento, debido a que éste es en general diseñado para ser diluido como parte de un proceso de formulación para elaborar un producto final tal como una tinta para chorro de tinta. El contenido de pigmento es relativamente alto, para explicar la dilución, y el medio portador es mantenido simple. El medio portador para un concentrado puede ser, por ejemplo, agua simple, o agua con pequeñas cantidades de co-solventes orgánicos solubles para el abatimiento del punto de congelamiento, para ayudar al almacenamiento y el embarque. La cantidad de pigmento en un concentrado es en general de 5-50% en peso y más típicamente de 10-30% en peso del peso total del concentrado. En una modalidad, la composición colorante es una tinta acuosa, tal como una tinta para inyección por chorro de tinta. Las formulaciones de tinta acuosa son bien conocidas en la técnica. Por ejemplo, las formulaciones de tinta acuosas adecuadas son descritas por Ma et al., en la Patente de los Estados Unidos No. 5,272,201 y por Ma et al., en la Patente de los Estados Unidos No. 5,085,698, las cuales son incorporadas por referencia en la presente. Las formulaciones colorantes acuosas comprenden típicamente un medio portador acuoso, un pigmento disperso o una mezcla de pigmentos dispersos, y otros diversos ingredientes. El medio portador acuoso utilizado en las formulaciones de tinta comprende agua o una mezcla de agua y al menos un solvente/humectante orgánico soluble en agua. El agua desionizada es comúnmente utilizada. Los ejemplos representativos de solventes/humectantes orgánicos solubles en agua son descritos en la Patente de los Estados Unidos No. 5,085,698, supra. La selección de una mezcla de agua y solvente orgánico soluble en agua, depende de los requisitos de la aplicación específica, tal como la tensión superficial y/o la viscosidad deseadas, el pigmento seleccionado, el tiempo de secado de la composición, y el tipo de sustrato sobre el cual será aplicada la composición. Una mezcla de un alcohol polihídrico soluble en agua que tiene al menos dos grupos hidroxilo, por ejemplo, dietilenglicol, y agua desionizada es preferido como el medio portador acuoso, con el agua que comprende de aproximadamente 30% y aproximadamente 95%, preferentemente aproximadamente 60% hasta aproximadamente 95%, en peso, con base en el peso total del medio portador acuoso. La cantidad de medio portador acuoso está en el intervalo de aproximadamente 70% a aproximadamente 99.8%, preferentemente aproximadamente 94% a aproximadamente 99.8%, con base en el peso total de la composición, cuando se selecciona un pigmento orgánico y aproximadamente 25% hasta aproximadamente 99.8%, preferentemente aproximadamente 70 hasta aproximadamente 99.8%, cuando es seleccionado un pigmento inorgánico. El pigmento disperso puede comprender un pigmento simple o una mezcla de pigmentos. Los ejemplos de pigmentos adecuados son dados anteriormente. La tinta puede contener hasta aproximadamente 30% de pigmento en peso, preferentemente la cantidad del pigmento está entre aproximadamente 0.1% hasta aproximadamente 15% en peso con relación al peso total de la composición. El pigmento puede ser dispersado en el medio portador utilizando un dispersante o un pigmento auto-dispersante puede ser utilizado como se describe anteriormente. Si es utilizado un dispersante en la tinta, el dispersante puede estar presente en una cantidad de aproximadamente 0.1 a aproximadamente 10%, con base en el peso total de la tinta. En una modalidad, los dispersantes y/o aglutinantes basados en péptido de la invención son utilizados en conjunto con un pigmento disperso, convencional, como se describe anteriormente. En esta modalidad, la tinta comprende un pigmento disperso, un medio portador, y un dispersante y/o aglutinante basado en péptido. El dispersante y/o aglutinante basado en péptido puede estar presente en una cantidad de aproximadamente 0.1% hasta aproximadamente 30% en peso de la composición total. En otra modalidad, en donde es utilizado un dispersante y un aglutinante de pigmento, es opcional el uso de un dispersante de pigmento o un pigmento auto-disperso, adicionales. En esta modalidad, la tinta comprende un pigmento y un dispersante y/o aglutinante basado en péptido. El dispersante basado en péptido puede estar presente en una cantidad de aproximadamente 0.1% hasta aproximadamente 30% en peso de la composición total. La tinta puede comprender además diversos tipos de aditivos acuosos, los cuales pueden ser utilizados para modificar las propiedades de la composición de tinta para aplicaciones particulares. Los compuestos surfactantes pueden ser utilizados además de los dispersantes y/o aglutinantes basados en péptido de la presente invención. Estos pueden ser surfactantes aniónicos, catiónicos, no iónicos o anfotéricos.

Es conocido en la técnica que ciertos surfactantes pueden ser incompatibles con ciertas composiciones de tinta y pueden desestabilizar la dispersión del pigmento. La elección de un surfactante específico es también altamente dependiente del tipo del sustrato que va a ser impreso. Se espera que una persona experta en la técnica pueda seleccionar el surfactante apropiado para el sustrato específico que va a ser utilizado, en la composición de tinta particular. En las tintas acuosas, los surfactantes pueden estar presentes en la cantidad de aproximadamente 0.01% hasta aproximadamente 5% y preferentemente aproximadamente 0.2% hasta aproximadamente 2%, con base en el peso total de la tinta. Los co-solventes para mejorar la penetración y para mejorar las propiedades de inhibición del taponamiento de la composición de tinta pueden también ser agregados, y de hecho son preferidos. Tales cosolventes son bien conocidos en la técnica anterior. Además, pueden ser utilizados biocidas en las composiciones de tinta para inhibir el crecimiento de microorganismos. Pueden ser también incluidos agentes secuestradores tales como el ácido etilendiaminotretraacético (EDTA) para eliminar efectos dañinos de las impurezas de metales pesados. Otros aditivos conocidos tales como humectantes, modificadores de la viscosidad y otros polímeros acrílicos o no acrílicos pueden ser también agregados para mejorar las diversas propiedades de las composiciones de tinta, como se desee.

Las composiciones colorantes y las tintas de la invención pueden ser preparadas de la misma manera que las otras composiciones colorantes tales como se describe por Ma et al., en la Patente de los Estados Unidos 5,272,201.

Métodos para Teñir un Sustrato La invención también proporciona un método para teñir un sustrato, que comprende aplicar una de las composiciones colorantes descritas anteriormente, a un sustrato bajo condiciones mediante las cuales el sustrato es teñido. Las condiciones utilizadas para el teñido dependerán del sustrato particular y pueden ser fácilmente determinadas por una persona experta en la técnica utilizando experimentación rutinaria. Los sustratos adecuados incluyen, pero no están limitados a, medios de impresión dados anteriormente. La composición colorante puede ser aplicada al sustrato utilizando cualquier medio conocido en la técnica, incluyendo pero no limitado a, la aspersión, aplicación con brocha, impresión por estarcido, impresión por rotograbado, e impresión por chorro de tinta. Preferentemente, la composición colorante es aplicada utilizando una impresión por chorro de tinta. Por ejemplo, la composición colorante puede ser aplicada al sustrato utilizando una impresora convencional por chorro de tinta, tal como una impresora de chorro de tinta para escritorio marca Epson o Hewlett Packard. Cualesquiera impresora de chorro de tinta continuas o impresoras de gota a demanda (por ejemplo, del tipo piezoeléctricas, o térmicas) pueden ser utilizadas, junto con las cabezas de impresión comercialmente disponibles diseñadas para aplicaciones industriales, domésticas o de oficina. La composición colorante es aplicada al sustrato utilizando la impresora de chorro de tinta, y el patrón puede ser controlado electrónicamente utilizando programación por computadora. La composición colorante es luego secada sobre el sustrato para formar el patrón deseado. Típicamente, el secado es realizado a una temperatura de aproximadamente 20°C hasta aproximadamente 200°C.

EJEMPLOS La presente invención es además definida en los siguientes ejemplos. Se debe entender que estos ejemplos, al tiempo que indican las modalidades preferidas de la invención, son dados a manera de ilustración únicamente. A partir de la discusión anterior y estos ejemplos, una persona experta en la técnica puede averiguar las características esenciales de esta invención y sin apartarse del espíritu y alcance de la misma, puede realizar diversos cambios y modificaciones de la invención para adaptarla a los diversos usos y condiciones. El significado de las abreviaturas utilizadas es como sigue: "min" significa minuto (s), "h" significa hora(s), "µl" significa microlitro (s) , "ml" significa mililitro (s) , "1" significa litro (s), "nm" significa nanómetro (s) , "mm" significa milímetro (s) , "cm" significa centímetro (s) , "µm" significa micrómetro (s) , "mM" significa micromolar, "M" significa molar, "mmol" significa milimol (s), "µmol" significa micromol (s), "g" significa gramo (s), "µg" significa microgramo (s) , "mg" significa miligramo (s) , "DMF" significa dimetilformamida, "espectroscopia de masa MALDI" significa la espectrometría de masa de ionización por desorción de láser asistida por matriz, "TFA" significa ácido trifluoroacético, "% p" significa por ciento en peso, "P" significa presión, "Po" significa presión inicial, "pbw" significa partes en peso, MÉTODOS GENERALES: Todos los reactivos fueron obtenidos de Aldrich Chemicals (Milwaukee, Wl), a no ser que se especifique de otro modo. Los péptidos de afinidad fueron obtenidos de SynPep Corporation (Dublin, CA) .

EJEMPLOS 1-7 Preparación de Péptidos de Afinidad Encasquetados con Polilisina El propósito de estos ejemplos fue preparar los péptidos que tienen residuos de lisina en el extremo N-terminal mediante injerto de oligómeros de polilisina protegidos sobre el extremo N de los péptidos de afinidad que tienen una afinidad de enlace para el pigmento o las superficies de los medios de impresión. Los péptidos encasquetados con polilisina resultantes fueron desprotegidos para dar la amina libre.

Síntesis de N-caboxianhídrido de e-carbobenciloxilisina El N-carboxianhídrido de e-carbobenciloxilisina fue sintetizado a partir de la e-carbobenciloxilisina por fosgenación en tetrahidrofurano anhidro (THF) . Un matraz de fondo redondo de 1,000 ml, de cuatro bocas con un pozo de termopar fue ajustado con un embudo de adición calibrado que fue tapado con un dedo frío pequeño enfriado con hielo seco. Un segundo dedo frío más grande fue también ajustado al matraz. Se colocó una barra de agitación magnética en el matraz el cual fue cargado con 500 ml de THF anhidro y 50 g (71 mmol) de e-carbobenciloxilisina (Aldrich, Producto No. C8008). Los contenidos del matraz fueron calentados a 50°C antes de la adición del fosgeno. El fosgeno líquido- (25.4 ml, 142 mmol) fue agregado en dos porciones iguales a la reacción y la mezcla de reacción fue agitada hasta que se obtuvo una solución ligeramente turbia. El solvente fue luego destilado a 40°C o menos hasta sequedad y el producto fue resuspendido en 150 ml de THF anhidro. La solución fue luego transferida a una caja de secado y filtrada a través de carbón mineral activado (Aldrich; producto no. 16,1551) y tierra de diatomeas Celite® (World Minerals Inc., Santa Barbara, CA) en pasos separados. Luego, se agregaron hexanos (EM Science, Gibbstown, NJ) para iniciar la cristalización. La solución fue colocada en un refrigerador a -20°C por 24 horas. Los cristales blancos resultantes (2 cosechas) fueron recolectados mediante filtración a vacío. Los rendimientos resultantes fueron de 47.32 g y 4.32 g respectivamente. La estructura correcta fue confirmada mediante resonancia magnética nuclear (RMN) de protones en DMF deulterado.

Preparación de Péptidos de Afinidad de Encasquetados con Polilisina: Los péptidos de afinidad (obtenidos de SynPep Corporation, Dublin, CA) fueron secados a vacío. Un frasco de vidrio de 40 ml seco equipado con un septo de caucho de silicona y barra de agitación magnética se cargó con 15 ml de DMF anhidra. El péptido de afinidad, seco, como se indicó en la Tabla 1, fue agregado al frasco y los contenidos se agitaron hasta que el péptido fue completamente disuelto. El frasco fue luego colocado en un bloque de aluminio caliente con agitación y los contenidos se dejaron equilibrar hasta una temperatura de 50°C. Luego, se agregó el N-carboxianhídrido de e-carbobenciloxilisina (CbzLys) , preparado como se describe anteriormente, como una solución de 1 mmol/ml en DMF anhidra, como se muestra en la Tabla 1, y los contenidos se dejaron en agitación por 4 h. El N-carboxianhídrido de e-carbobenciloxilisina remanente, también en DMF, fue inyectado, como se muestra en la Tabla 1, y los reactivos se dejaron en agitación a 50°C por 72 h. El producto fue recolectado mediante evaporación del solvente, lavando con hexanos y luego secando a vacío. Las muestras del producto fueron analizadas utilizando espectrometría de masa MALDI para confirmar la presencia del producto deseado. Los resultados del análisis se dan en la Tabla 2. Tabla 1 Parámetros de Síntesis para los Péptidos de Afinidad Encasquetados con Polilisina Tabla 2 Resultados de la Sintesis de los Péptidos de Afinidad Encasquetados con Polilisina Los resultados de la espectrometría de masa MALDI demostraron que fueron formados péptidos de afinidad encasquetados con polilisina. La longitud promedio del injerto de polilisina fue dependiente de la proporción del monómero de N-carboxianhídrido al péptido. La longitud promedio del injerto de polilisina obtenido fue menor que la longitud de cadena objetivo en muchos casos. Presumiblemente, esto fue debido al acoplamiento incompleto del N-carboxianhídrido y a los procesos de transferencia de cadena que dieron como resultado la formación del homopolímero de polilisina. Los oligómeros de polilisina injertados fueron desprotegidos utilizando HBr/ácido acético para eliminar los grupos carbobenciloxi a partir de los péptidos encasquetados con polilisina. Después de la desprotección, los residuos de lisina fueron convertidos a la forma de amina libre por la adición de trietilamina. Se utilizó el siguiente procedimiento con las cantidades de los reactivos dados en la Tabla 3. El péptido de afinidad encasquetado con polilisina fue disuelto en ácido trifluoroacético (TFA) contenido en un frasco de vidrio seco. El reactivo de HBr/ácido acético fue preparado mediante la adición de 67.11 ml de la solución de ácido bromhídrico que contenía 1.49 g de ácido bromhí dr ico/ 100 g de solución a 283.33 ml de solución de anhídrido acético que contenía 1.08 g de anhídrido acético/306 g de solución. (Precaución: esta adición debe ser realizada lentamente con enfriamiento debido a que se genera calor sustancial) . Luego, se agregó el reactivo resultante de HBr/ácido acético al frasco que contenía el reactivo del péptido encasquetado por polilisina (10 ml por gramo de péptido) y la solución fue agitada vigorosamente por 2 h a temperatura ambiente. Se agregó luego éter dietílico (200 a 300 ml) a la mezcla de reacción. El producto se recolectó mediante filtración utilizando un filtro de politetrafluoroetileno de 2 µm (Millipore Corporation, Billerica, MA) . El producto recolectado fue lavado con éter dietílico y secado bajo atmósfera de nitrógeno. El producto fue suspendido en una solución de 10% de trietilamina en agua desionizada (20 ml por g de péptido) . Esta solución fue colocada en tubería de diálisis que tenía un corte de peso molecular de 500 Daltones y fue dializada contra agua desionizada, toda la noche. La solución fue retirada de la tubería de diálisis y fue filtrada a través de un filtro de jeringa de 3.1 µm. El filtrado fue colocado en un evaporador rotatorio, enjuagado con aproximadamente 10 ml de agua desionizada, y luego evaporado hasta sequedad. El producto seco resultante fue secado a vacío. El producto fue recolectado, pesado (ver Tabla 3) y analizado utilizando espectrometría de masa MALDI . El análisis confirmó la eliminación de los grupos protectores de carbobenciloxi.

Tabla 3 Condiciones para la Desprotección de los Péptidos de Afinidad Encasquetados con Polilisina EJEMPLOS 8-22 Prueba de Durabilidad de la Tela El propósito de estos Ej emplos fue fabricar y probar composiciones de tinta que comprendían péptidos de afinidad encasquetados con polilisina. La durabilidad de las composiciones resultantes cuando fueron aplicadas a una tela de algodón fue probada utilizando un método de lavandería acelerado.

Formulación de tinta : Los péptidos de afinidad encasquetados con polilisina, preparados como se describen en los Ej emplos 1-7 , fueron formulados en tinta a un nivel de 2 a 4 % en peso, utilizando una base de tinta negra , como se muestra en la Tabla 4 . Además , los péptidos que tenían residuos de lisina o arginina en el extremo C o en el extremo N, y los péptidos control sin un aminoácido terminal positivamente cargado, fueron obtenidos a partir de SynPep Corporation. Estos péptidos fueron también formulados en tintas utilizando la base de tinta negra. Se preparó una dispersión negra al mezclar primeramente perfectamente los siguientes ingredientes: (i) 210.4 partes en peso (pbw) de agua desionizada, (ii) 80.3 pbw de un dispersante polimérico aniónico al 41.5% en peso (sólidos), y (iii) 9.24 pbw de dimetiletanolamina. El dispersante polimérico aniónico fue un copolímero de injerto de 66.3/-g-4.2/29.5 POEA (acrilato de fenoxietilo/-g-ETEGMA (metacrilato de etoxitrietilenglicol) /MAA (ácido metil acrílico) preparado de acuerdo a "Preparación del Dispersante 1" en la Solicitud de Patente de los Estados Publicación No. 20030128246 (párrafos 0122 al 0125), que se incorpora por referencia en la presente, con las proporciones de los monómeros ajustadas para obtener las proporciones porcentuales en peso de 66.3/4.2/29.5 en vez de las proporciones porcentuales en peso de 61.6/5.8/32.6 indicadas en la publicación. Para esto se agregó gradualmente el pigmento negro a 100 pbw (Nipex 180IQ, Degussa) . Después de que el pigmento fue incorporado, se mezclaron 100 pbw de agua desionizada para formar la base de molienda, la cual se hace circular a través de un molino medio para la trituración. El agua desionizada (55.4 pbw) fue luego agregada para la dilución a la fuerza final. Se mezclaron 276 g de la dispersión negro con 200 g de glicerol, 120 g de etilenglicol, 1.6 g de Proxel (.Arch Chemicals, Inc., Cheshire, CT) 143.6 g de agua desionizada y 2.5 g de Surfynol® 485 (Air Products, Allentown, PA) para formar la base de tinta negra. El pH de las formulaciones de tinta fue ajustada a 7.0, como fuera necesario, por la adición de ácido fosfórico al 10% o solución de hidróxido de sodio al 10%.

Tabla 4 Lavandería Acelerada: Las tintas fueron aplicadas a tela de algodón al 100% (Cotton Broadcloth Style 419W obtenida de Testfabics, West Pittston, PA) utilizando técnicas de descenso de nivel. Este proceso consistió de la aplicación de la tinta de prueba a una superficie de tela utilizando un rodillo metálico para obtener un recubrimiento relativamente uniforme. Después de la aplicación de la tinta, las muestras de tela fueron secadas al aire, y luego acondicionadas mediante calentamiento a 160°C por 2 min, seguido por un prelavado con agua fría antes de la prueba de lavandería acelerada. La lavandería acelerada fue realizada de acuerdo al método 61-1996 de la Asociación Norteamericana de Químicos y Coloristas Textiles (AATCC) . En resumen, las muestras de algodón teñidas fueron cargadas en canastillas de acero inoxidable con 50 bolas de acero inoxidable. Las muestras fueron lavadas por 45 min a 49°C (120°F) con 0.15% de detergente. Muestras de tela de fibras múltiples fueron colocadas en contacto con el punto de muestra durante la lavandería. Las mediciones de la intensidad de color antes y después de la lavandería acelerada fueron determinadas espectrofotométricamente mediante la colocación de la región de punto coloreado de la tela dentro del fotosensor, y calculando los parámetros L*, a* y b* que representan la respuesta del fotómetro. Un valor L* de línea base inicial fue medido para la tela no manchada y todas las mediciones fueron el promedio de tres determinaciones individuales. Los valores delta E fueron calculados a partir de la ecuación 1 siguiente : Delta E = ( (L*? + L*2) + (ax - a2) + (bi - b2) 2» 1/2 (1) Donde L* = la variable de luminosidad y a* y b* son las coordenadas de cromaticidad del espacio de color CIELAB como se define por la Comisión Internacional de Iluminación (International Commission of Illumination (CIÉ)) (Minolta, Precise Color Communication Color Control From Feeling to Instrumentation, Minolta Camera Co., 1996). El valor delta E correlaciona con la pérdida de color; por lo tanto, valores más pequeños son indicadores de mejor durabilidad por resistencia al lavado. Los resultados son resumidos en la Tabla 5.

Tabla 5 Resultados de la Prueba de la Lavandería Acelerada Los resultados demuestran que los péptidos de afinidad que tienen un aminoácido positivamente cargado en el extremo C terminal y/o N-terminal tienen resistencia al lavado significativamente mejorado en comparación a la base de tinta negra (Ejemplo Comparativo 20) y los péptidos de afinidad sin un aminoácido positivamente cargado terminal (Ejemplos Comparativos 21 y 22) . Además, los péptidos de afinidad que tienen múltiples aminoácidos positivamente cargados en cualquier extremo de la secuencia tienen superior resistencia al lavado en comparación al mismo péptido que tiene un aminoácido simple positivamente cargado en un extremo, como se puede observar al comparar los Ejemplos 8 y 15, 9 y 16, y 14 y 17.

EJEMPLOS 23-31 Medición de la Energía de Enlace Péptido-Sustrato Utilizando Microcalorimetría de Flujo El propósito de estos ejemplos fue medir la fuerza de la interacción (específicamente, el calor molar de adsorción) de los péptidos de afinidad, que tienen residuos de aminoácidos terminales positivamente cargados, con un sustrato de algodón utilizando microcalorimetría de flujo. Los calores de adsorción y deserción para la interacción de los péptidos con un sustrato de algodón fueron medidos con un microcalorímetro de flujo Modelo 4034 (Microscal, London, Ltd.). La microcalorimetría de flujo consistió de un bloque de metal a temperatura constante el cual tenía un conectador de entrada y salida que se reunían dentro de la unidad para formar una cavidad o celda de muestra con un volumen de 0.17 cm3. Un grupo de dos termistores fue incrustado en el bloque metálico junto con un segundo bloque de dos termistores en la cavidad de muestra. Los cambios de calor en el intervalo de las microcalorías fueron medidos por medio de un circuito de puente Wheatstone. El tubo de salida fue ajustado con un filtro de 25 µm, sobre el cual se asentó el lecho de muestra, y también incluyó una bobina de calibración. La corriente de datos analógicos proveniente del circuito Wheatstone fue muestreada a intervalos de un segundo, digitalizada y enviada a una computadora anexa para el almacenamiento y análisis subsiguiente. Todos los experimentos fueron corridos a 24.5 ± 0.5°C. Un refractómetro diferencial Waters Modelo 2410 (Waters Corp., Milford, MA) se localizó corriente abajo del microcalorímetro de flujo para monitorizar la transferencia de masa dentro y fuera de la solución portadora. Ya que no se observó transferencia de masa detectable para el segundo ciclo de adsorción/deserción, este segundo ciclo fue utilizado como el blanco para el detector corriente abajo. La integración de diferencia indizada en el tiempo entre el blanco y la muestra corriendo a través del detector corriente abajo produjo un pico de concentración. La calibración del área pico fue lograda por inyección de la solución que contenía el péptido dentro de un bucle de muestra de volumen conocido sobre el detector corriente abajo. El sustrato de algodón (celulosa, Sigma Chemical Co . , St Louis, MO, Producto No. C6288) fue depositado en forma de fibra o de partícula en la celda de muestra o del instrumento. Se utilizó agua como el solvente portador. El solvente portador fue bombeado a través de la celda de muestra hasta que se alcanzó el equilibrio, como se puso en evidencia por la ausencia de cambio en el flujo de calor dentro o fuera de la celda de muestra. Después de que se alcanzó el equilibrio, la corriente del solvente fue cambiada a una que contenía una concentración conocida del péptido específico. La adsorción del péptido sobre el sustrato dio como resultado un pico exotérmico y una disminución de la concentración del péptido en el solvente portador, como fue determinado corriente abajo utilizando el monitor de índice de refracción diferencial. El flujo del solvente que contenía péptido fue continuado hasta que se alcanzó el equilibrio, luego la corriente del solvente fue cambiada nuevamente al solvente puro y la desorción del péptido a partir del sustrato, si la hay, fue monitorizada . Para comparación, se probó un aglutinante acrílico tradicional (ácido polimetacrílico, 10 mer) para su enlace al sustrato utilizando el mismo método. El área superficial del sustrato de algodón utilizado en estos estudios fue medida con el fin de calcular la transferencia de masa de los péptidos de afinidad por área superficial unitaria de la superficie del sustrato utilizando los datos recolectados por el monitor del índice de refracción. Las determinaciones del área superficial fueron realizadas utilizando las mediciones de adsorción de dinitrógeno a 77.3°K utilizando un porositómetro Micromeritics ASAP® Modelo 2400/2405 (Micromeritics Inc., Norcross, GA) . Las muestras fueron desgasificadas toda la noche a 60°C antes de la recolección de los datos. Las mediciones del área superficial fueron realizadas utilizando una isoterma de absorción de cinco puntos recolectadas sobre las presiones relativas (P/P0) de 0.05 a 0.20 y fueron analizadas vía el método BET, como se describe por Brunauer et al. (J. Am. Chem. Soc. 60:309 (1938)). El valor de transferencia de masa en µmol/m2 fue calculado en dividir la cantidad de la muestra adsorbida sobre el sustrato, como fue determinada a partir de las mediciones realizadas con el monitor del índice de refracción, por el área superficial del sustrato. No se observó ningún cambio significativo en la concentración para ninguna de las muestras durante el paso de desorción. Este resultado es consistente con la adsorción irreversible . Los calores de adsorción a partir de las determinaciones de microcalorimetría fueron obtenidas en unidades de milijulios por metro cuadrado (mJ/m2) . Estos valores fueron convertidos a los calores molares de adsorción, dados en unidades de kilocalorías por mol (kcal/mol) en la Tabla 6, al dividir el calor de adsorción entre el valor de transferencia de masa y utilizando los factores de conversión apropiados para obtener las unidades deseadas. Los valores negativos para los calores molares de adsorción en la tabla indican que el proceso fue exotérmico, por ejemplo, el calor fue emitido como resultado del enlace.

Tabla 6 Como se puede observar a partir de los datos en la tabla, todos los calores molares de adsorción para los péptidos de afinidad que tienen un residuo de aminoácido positivamente cargado en uno de los extremos de sus secuencias son mayores de 70 kcal/mol y son mayores que el valor obtenido para el control de metacrilato y los péptidos de afinidad sin el aminoácido terminal positivamente cargado. Estos resultados demuestran que los péptidos que tienen un aminoácido positivamente cargado terminal muestran una interacción de enlace más fuerte con el sustrato de algodón que el control de metacrilato y los péptidos de afinidad sin el aminoácido terminal positivamente cargado. Se hace constar que con relación a esta fecha el mejor método conocido por la solicitante para llevar a la práctica la citada invención, es el que resulta claro de la presente descripción de la invención.

Claims (2)

1. REIVINDICACIONES Habiéndose descrito la invención como antecede, se reclama como propiedad lo contenido en las siguientes reivindicaciones: 1. Una composición colorante para colorear un sustrato, caracterizada porque comprende: a) un pigmento; b) un medio portador; y c) un péptido que tiene afinidad por un sustrato y que tiene la fórmula general: (nA+)x- (Sn) -AP- (Sc) - (cA+)y en donde: (i) nA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo N-terminal del péptido, seleccionado del grupo que consiste de lisina y arginina; (ii) cA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo C-terminal del péptido, seleccionado del grupo que consiste de lisina y arginina; (iii) AP es un péptido de afinidad que tiene una secuencia de aminoácidos que tiene una afinidad de enlace por el pigmento; (iv) x = 0 hasta aproximadamente 50; (v) y = 0 hasta aproximadamente 50; y (vi) Sn y Sc son espaciadores opcionales comprendidos de 0 hasta aproximadamente 20 aminoácidos; con la condición de que x y n no pueden ser ambos 0. 2. Una composición colorante para colorear un sustrato, caracterizada porque comprende: a) un pigmento disperso; b) un medio portador; y c) un péptido que tiene afinidad por un sustrato y que tiene la fórmula general: (nA+)x- (Sn) -AP- (Sc) - (cA+) y en donde: (i) nA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo N-terminal del péptido, seleccionado del grupo que consiste de lisina y arginina; (ii) cA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo C-terminal del péptido, seleccionado del grupo que consiste de lisina y arginina; (iii) AP es un péptido de afinidad que tiene una secuencia de aminoácidos que tiene una afinidad de enlace por el pigmento o el sustrato; (iv) x = 0 hasta aproximadamente 50; (v) y = 0 hasta aproximadamente 50; y (vi) Sn y Sc son espaciadores opcionales comprendidos de 0 hasta aproximadamente 20 aminoácidos; con la condición de que x y n no pueden ser ambos 0. 3. Una composición colorante de conformidad con la reivindicación 1 ó 2, caracterizada porque el pigmento se selecciona del grupo que consiste de (ciano) Pigmento Azul 15:3 y Pigmento Azul 15:4; (magenta) Pigmento Rojo 122 y Pigmento Rojo 202; (amarillo) Pigmento Amarillo 14, Pigmento Amarillo 74, Pigmento Amarillo 95, Pigmento Amarillo 110, Pigmento Amarillo 114, Pigmento Amarillo 128 y Pigmento Amarillo 155; (rojo) Pigmento Naranja 5, Pigmento Naranja 34, Pigmento Naranja 43, Pigmento Naranja 62, Pigmento Rojo 17, Pigmento Rojo 49:2, Pigmento Rojo 112, Pigmento Rojo 149, Pigmento Rojo 177, Pigmento Rojo 178, Pigmento Rojo 188, Pigmento Rojo 255 y Pigmento Rojo 264; (verde) Pigmento Verde 1 , Pigmento Verde 2, Pigmento Verde 7 y Pigmento Verde 36; (azul) Pigmento Azul 60, Pigmento Violeta 3, Pigmento Violeta 19, Pigmento Violeta 23, Pigmento Violeta 32, Pigmento Violeta 36 y Pigmento Violeta 38; y (negro) negro de carbono. 4. Una composición colorante de conformidad con la reivindicación 3, caracterizada porque el pigmento se selecciona del grupo que consiste de negro de carbono, Pigmento Azul 15:3 y Pigmento Azul 15:4; Pigmento Rojo 122 Pigmento Rojo 202; Pigmento Amarillo 74, Pigmento Amarillo 95, Pigmento Amarillo 110, Pigmento Amarillo 128 y Pigmento Amarillo 155; 5. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 1 ó 2, caracterizada porque el péptido es de aproximadamente 5 aminoácidos de longitud hasta aproximadamente 100 aminoácidos de longitud. 6. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 5, caracterizada porque el péptido es de aproximadamente 5 aminoácidos de longitud hasta aproximadamente 30 aminoácidos de longitud. 7. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 5, caracterizada porque el péptido es de aproximadamente 5 aminoácidos de longitud hasta aproximadamente 20 aminoácidos de longitud. 8. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 1, caracterizada porque el péptido tiene una secuencia seleccionada del grupo que consiste de las SEQ ID Nos: 1, 2, 8, 9, 10, 13, 15, 16, y 17. 9. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 2, caracterizada porque el péptido tiene una secuencia seleccionada del grupo que consiste de las SEQ ID Nos: 1, 2, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, y 21. 10. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 1 ó 2, caracterizada porque el péptido de afinidad es de aproximadamente 4 a aproximadamente 20 aminoácidos de longitud. 11. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 1, caracterizada porque el péptido de afinidad tiene una secuencia seleccionada del grupo que consiste de las SEQ ID Nos: 3, 6, 23, 24, y 25. 5 12. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 2, caracterizada porque el péptido de afinidad tiene una secuencia seleccionada del grupo que consiste de las SEQ ID Nos: 3, 4, 5, 6, 22, 23, 24, 25, y 26. 13. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 2, caracterizada porque el pigmento disperso se dispersa utilizando un dispersante. 14. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 13, caracterizada porque el dispersante es un dispersante basado en péptido. 15. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 13, caracterizada porque el dispersante es un dispersante polimérico orgánico aleatorio o estructurado. 16. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 15, caracterizada porque el dispersante polimérico orgánico aleatorio estructural es un polímero que comprende unidades monoméricas seleccionadas del grupo que consiste de acrilato, metacrilato, metacrilato de butilo, metacrilato de 2-etilhexilo, metacrilato de bencilo, acrilato de fenoxietilo y metacrilato de etoxitrietilenglicol. 17. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 2, caracterizada porque el pigmento dispersante es un pigmento de auto-dispersión. 18. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 2, caracterizada porque el pigmento es negro de carbono, el pigmento disperso se dispersa utilizando un polímero orgánico que comprende monómeros de acrilato o metacrilato, el péptido es de aproximadamente 8 a aproximadamente 50 aminoácidos de longitud y el aminoácido positivamente cargado es lisina. 19. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 1 ó 2, caracterizada porque el medio portador es un medio portador acuoso. 20. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 1 ó 2, caracterizada porque los espaciadores opcionales están comprendidos de aminoácidos seleccionados del grupo que consiste de prolina, glicina, alanina, serina, ácido glutámico, ácido aspártico, lisina, histidina, arginina, y mezclas de los mismos. 21. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 1 ó 2, caracterizada porque el sustrato se selecciona del grupo que consiste de papel para impresión, hojas, películas, materiales no tejidos y telas textiles. 22. La composición colorante de conformidad con la reivindicación 21, caracterizada porque el sustrato se selecciona del grupo que consiste de poliéster, nailon, Lycra®, seda, algodón, mezclas de algodón, rayón, lino, lana, espandex, acetato, acrílico, modacrílico, aramida y poliolefina. 23. Una tinta, caracterizada porque comprende la composición colorante de conformidad con la reivindicación 1 ó
2. 2. 24. Un método para teñir un sustrato, caracterizado porque comprende la aplicación de la composición colorante de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1 ó 2, a un sustrato bajo condiciones las cuales el sustrato es teñido. 25. El método de conformidad con la reivindicación 24, caracterizado porque el sustrato se selecciona del grupo que consiste de papel para impresión, hojas, películas, materiales no tejidos y telas textiles. 26. El método de conformidad con la reivindicación 25, caracterizado porque el sustrato se selecciona del grupo que consiste de poliéster, nailon, Lycra®, seda, algodón, mezclas de algodón, rayón, lino, lana, espandex, acetato, acrílico, modacrílico, aramida y poliolefina. 27. Un péptido, caracterizado porque tiene la secuencia de aminoácidos seleccionada del grupo que consiste de las SEQ ID Nos: 1, 2, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, y 21. 28. La composición colorante de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1 ó 2, caracterizada porque el péptido tiene una energía de enlace al sustrato igual a o mayor de 70 kcal/mol. , 29. La composición colorante de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1 ó 2, caracterizada porque la composición comprende opcionalmente un agente de formulación seleccionado del grupo que consiste de reticuladores, resinas formadoras de película, aglutinates, plastificantes, agentes de control de la reología, estabilizadores del luz UV, antioxidantes, catalizadores y fungicidas. 30. Un péptido, caracterizado porque tiene afinidad con un sustrato que tiene la fórmula general: (nA+)x- (Sn) -AP- (Sc) - (cA+) y en donde : (i) nA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo N-terminal del péptido, seleccionado del grupo que consiste de lisina y arginina; (ii) cA+ es un aminoácido positivamente cargado en el extremo C-terminal del péptido, seleccionado del grupo que consiste de lisina y arginina; (iii) AP es un péptido de afinidad que tiene una secuencia de aminoácidos que tiene una afinidad de enlace por el pigmento o el sustrato; (iv) x = 0 hasta aproximadamente 50; (v) y = 0 hasta aproximadamente 50; y (vi) Sn y ' Sc son espaciadores opcionales comprendidos de 0 hasta aproximadamente 20 aminoácidos; con la condición de que x y n no pueden ser ambos 0.